1．教材中和蛋白质有关的知识点归纳：
2．自然界常见蛋白质的成分
(1)大部分酶：酶是活细胞产生的一类具有生物催化作用的有机物，除少数的酶是RNA外，绝大多数的酶是蛋白质。
(2)部分激素：如胰岛素、生长激素，其成分为蛋白质。
(3)载体：位于细胞膜上，在物质运输过程中起作用，其成分为蛋白质。
(4)抗体：指机体受抗原刺激后产生的，并且能与该抗原发生特异性结合的具有免疫功能的球蛋白。主要分布于血清中，也分布于组织液等细胞外液中。
(5)抗毒素：属于抗体，成分为蛋白质。一般指用外毒素给动物注射后，在其血清中产生的能特异性中和外毒素毒性的成分。
(6)凝集素：属于抗体，成分为蛋白质。指用细菌给动物注射后，在其血清中产生的能使细菌发生特异性凝集的成分。另外，人体红细胞膜上存在不同的凝集原，血清中则含有相应种类的凝集素。
(7)部分抗原：引起机体产生抗体的物质叫抗原，某些抗原成分是蛋白质。如红细胞携带的凝集原、决定病毒抗原特异性的衣壳，其成分都是蛋白质。
(8)神经递质的受体：突触后膜上存在的一些特殊蛋白质，能与一定的递质发生特异性的结合，从而改变突触后膜对离子的通透性，激起突触后膜神经元产生神经冲动或发生抑制。
(9)朊病毒：近年来发现的，其成分为蛋白质，可导致疯牛病等。
(10)糖被：位于细胞膜的外表面，由蛋白质和多糖组成，有保护、润滑、识别等作用。
(11)单细胞蛋白：指通过发酵获得的大量微生物菌体。可用作饲料、食品添加剂、蛋白食品等。
(12)丙种球蛋白：属于被动免疫生物制品。
(13)细胞色素C：是动、植物细胞线粒体中普遍存在的一种呼吸色素，由一条大约含有110个氨基酸的多肽链组成。
(14)血浆中的纤维蛋白原和凝血酶原：均为蛋白质。在凝血酶原激活物的作用下，凝血酶原转变成凝血酶，在凝血酶的作用下纤维蛋白原转变成不溶性纤维蛋白，起到止血和凝血作用。
(15)血红蛋白：存在于红细胞中的含Fe2+的蛋白质。其特性是在氧浓度高的地方与氧结
合，在氧浓度低的地方与氧分离。
(16)肌红蛋白：存在于肌细胞中，为肌细胞储存氧气的蛋白质。
(17)干扰素：由多种细胞产生的具有广泛的抗病毒、抗肿瘤和免疫调节作用的可溶性糖蛋白。正常情况下组织或血清中不含干扰素，只有在某些特定因素的作用下，才能使细胞产生干扰素。
(18)动物细胞间质：主要含有胶原蛋白等成分，在进行动物细胞培养时，用胰蛋白酶处理才能获得单个细胞。
(19)含蛋白质成分的实验材料：黄豆研磨液、豆浆、蛋清、蛋白胨、牛肉膏等。
3．蛋白质的化学组成和结构
(1)化学组成和结构可表示为下图。
可联系的内容有：组成蛋白质的化学元素、基本单位；氨基酸的概念、种类、结构通式、缩合成肽的过程；必需氨基酸和非必需氨基酸；氨基酸数和控制合成蛋白质的基因中碱基数的关系；镰刀型细胞贫血症的病症、病因；由肽链形成蛋白质的空间结构；有关蛋白质相对分子质量的计算。
(2)结构特点——多样性。
4．蛋白质的性质
(1)两性。可联系的内容是：蛋白质分子结构中有游离的一NH2和一C00H。(2)盐析。可联系的内容是：蛋白质分子直径为10-7m～10-9m，具有胶体的性质；蛋白质的分离和提纯。
(3)变性。可联系的内容是：高温消毒灭菌；重金属盐能使蛋白质凝结，使人中毒。(4)水解反应。可联系的内容是：人体内蛋白质的消化过程。(5)显色反应。可联系的内容是：蛋白质与双缩脲试剂发生作用，可产生紫色反应；一般有苯环存在的蛋白质分子与浓硝酸作用时产生黄色反应。(6)被灼烧时，产生烧焦羽毛般的气味。可联系的内容是：毛织品、真丝织品及羊角梳鉴定。
5．蛋白质的功能
(1)构成细胞和生物体的重要物质。(2)调节细胞和生物体新陈代谢的重要物质。可联系的内容有：酶的化学本质——绝大多数的酶是蛋白质；酶的特性，酶受温度和pH的影响；胰岛素的产生及其主要生理作用；生长激素的产生及其主要生理作用。(3)其他作用。可联系的内容有：运载作用——载体；免疫作用——抗体；运输作用——血红蛋白；运动作用——肌肉蛋白。
6．蛋白质的代谢
蛋白质的代谢，可用下图表示。
可联系的内容有：蛋白质的化学性消化过程及部位；氨基酸被吸收的方式、途径；蛋白质的中间代谢(在细胞内)；蛋白质代谢与糖代谢、脂肪代谢之间的关系。
7．蛋白质的应用
蛋白质结构与功能的关系 蛋白质的结构包括一级结构、二级结构、三级结构、四级结构。 一级结构是蛋白质的一级结构指在蛋白质分子从N-端至C-端的氨基酸排列顺序。一级结构是蛋白质空间构象和特异生物学功能的基础，但不是决定蛋白质空间构象的唯一因素。 蛋白质的二级结构是指多肽链的主链骨架本身在空间上有规律的折叠和盘绕，它是由氨基酸残基非侧链基团之间的氢键决定的。常见的二级结构有α螺旋、三股螺旋、β折叠、β转角、β凸起和无规卷曲。α螺旋中肽链骨架围绕一个轴以螺旋的方式伸展，它可能是极性的、疏水的或两亲的。β折叠是肽链的一种相当伸展的结构，有平行和反平行两种。如果β股交替出现极性残基和非极性残基，那么就可以形成两亲的β折叠。β转角指伸展的肽链形成180°的U形回折结构而改变了肽链的方向。β凸起是由于β折叠股中额外插入一个氨基酸残基而形成的，它也能改变多肽链的走向。无规卷曲是在蛋白质分子中的一些极不规则的二级结构的总称。无规卷曲无固定走向，有时以环的形式存在，但不是任意变动的。从结构的稳定性上看，右手α螺旋＞β折叠＞ U型回折＞无规卷曲，但在功能上，酶与蛋白质的活性中心通常由无规卷曲充当，α右手螺旋和β折叠一般只起支持作用。 蛋白质的三级结构是指多肽链在二级结构的基础上，进一步盘绕、卷曲和折叠，形成主要通过氨基酸侧链以次级键以及二硫键维系的完整的三维结构。三级结构通常由模体和结构域组成。稳定三级结构的化学键包括氢键、疏水键、离子键、范德华力、金属配位键和二硫键。模体可用在一级结构上，特指具有特殊生化功能的序列模体，也可被用于功能模体或结构模体，相当于超二级结构。结构模体是结构域的组分，基本形式有αα、βαβ和βββ等。常见的模体包括：左手超螺旋、右手超螺旋、卷曲螺旋、螺旋束、α螺旋-环-α螺旋、Rossmann卷曲和希腊钥匙模体。结构域是在一个蛋白质分子内的相对独立的球状结构和/或功能模块，由若干个结构模体组成的相对独立的球形结构单位，它们通常是独自折叠形成的，与蛋白质的功能直接相关。一个结构域通常由一段连续的氨基酸序列组成。根据其占优势的二级结构元件的类型，结构域可分为五大类：α结构域、β结构域、α/β结构域、α+β 结构域、交联结构域。以上每一类结构域的二级结构元件可能有不同的组织方式，每一种组织就是一种结构模体。这些结构域都有疏水的核心，疏水核心是结构域稳定所必需的。 具有两条和两条以上多肽链的寡聚蛋白质或多聚蛋白质才会有四级结构。组成寡聚蛋白质或多聚蛋白质的每一个亚基都有自己的三级结构。蛋白质的四级结构内容包括亚基的种类、数目、空间排布以及亚基之间的相互作用。驱动四级结构形成或稳定四级结构的作用力包括
蛋白质结构与功能的关系 蛋白质的主要功能：已知有些蛋白质具有多种功能，也有些蛋白质功能至今尚未阐明。蛋白质在机体内几乎无处不发挥各种特有的功能。 1：构成细胞和生物体结构蛋白质是组成人体各种组织、器官、细胞的重要成分。人的肌肉，内脏、神经、血液、骨骼等，包括皮肤，毛发都含有丰富的蛋白质。蛋白质是细胞的重要结构组分，如膜蛋白质，细胞器的组成蛋白质，染色体蛋白质等。这些组织细胞每天都在不断的更新。因此，人体必须每天摄入一定量的蛋白质，作为构成和补充组织细胞的原料。 2：物质运输体内的各种物质主要通过血液进行运输。人体不断地从外界获取的营养物质和氧气运输到组织细胞，将代谢产生的废物排出体外。血红蛋白可以携带氧气到身体的各个部分，供组织细胞代谢使用。体内有许多营养素必须与某种特异的蛋白质结合，将其作为载体才能运转。例如血液中的载脂蛋白不仅运输脂质，还具有调节被运输脂质代谢的作用。清蛋白能与脂肪酸，ca2+.胆红素，磺酸等多种物质结合。此外，血浆中还有皮质激素传递蛋白，运铁蛋白，铜蓝蛋白等。 3：催化功能人体内每时每刻都进行着化学反应来实施新陈代谢。大量的酶类快速精准的催化化学反应，所有的生命活动都离不开酶和水的参与，没有酶就没有生命。这些各具特殊功能的酶，绝大多数是蛋白质。 4：信息交流存在于细胞膜上使细胞对外界刺激产生相应的效应的受体是蛋白质。信号转导通路中的衔接蛋白，含有各种能与其他蛋白质结合的结构域，能形成各种信号复合体。通过特异性的蛋白质—蛋白质相互作用形成蛋白质复合体来激活下游信号通路。 5：免疫功能保护机体抵抗相应病原体的感染的抗体、淋巴因子等免疫分子，都是蛋白质。6：氧化功能体内的蛋白质可以彻底氧化分解为水，二氧化碳，并释放能量。正常膳食情况下，机体首先利用糖提供能量。饥饿时，组织蛋白质分解增加，故氧化供能是蛋白质的生理功能。 7：维持机体的酸碱平衡机体内组织细胞必须处于合适的酸碱度范围内才能完成其正常的生理活动。机体的这种维持酸碱平衡的能力是通过肺，肾以及血液缓冲系统来实现的。蛋白质缓冲体系是血液缓冲系统的重要组成部分。因此，蛋白质在维持机体酸碱平衡方面起着十分重要的作用。 8：维持正常的血浆渗透压血浆胶体渗透压主要由蛋白质分子构成，其中，血浆清蛋白分子量较小，数目较多，决定血浆胶体渗透压的大小。血浆渗透压能使血浆和组织之间的物质交换保持平衡。如果血浆蛋白质特别是清蛋白的含量降低，血液内的水分便会过多地渗入周围组织，造成临床上的营养不良性水肿。
高中生物各专题考点||，记不住的赶紧翻 专题一细胞的分子组成和结构 【考点速查】 1．掌握氨基酸的元素组成、分子通式、结构特点 2．判断蛋白质分子中氨基、羧基数目||，理解蛋白质分子中肽链数与肽键数、脱水缩合失去的水分子数的关系 3．理解并准确记忆蛋白质、核酸的种类和功能以及核酸与蛋白质的关系 4．理解观察DNA和RNA在细胞中分布实验的原理、染色剂的选择和使用方法、实验现象 5．掌握核酸与核苷酸的关系||，核苷酸的种类与组成 6．准确记忆糖类的元素组成、种类、分子式||，在动、植物细胞中的分布、主要功能||，哪些糖具有还原性 7．准确记忆脂质的元素组成、种类||，在动植物细胞中的分布、主要功能 8．掌握生物膜的化学成分及主要功能||，理解生物膜之间的相互转化关系 9．识别不同细胞、各种细胞器的结构模式图||，掌握几种重要细胞器的功能
10．理解用高倍镜观察叶绿体和线粒体实验中的实验材料的选择原因、使用染色剂的原理、实验步骤及观察结果11．理解细胞核的功能及探究实验的结论 【命题动向】 本专题中涉及试题较多以文字形式呈现||，主要以选择题的形式进行考查||，也可能会以非选择题的个别空进行考查||。蛋白质的功能常与免疫知识结合考查；核酸结构常与DNA 复制与基因表达结合考查；叶绿体、线粒体结构常与光合作用、细胞呼吸结合考查；液泡常与渗透作用结合考查||。专题二细胞的代谢 【考点速查】 1．理解渗透作用概念、发生条件||，弄清渗透平衡后漏斗内外浓度关系 2．理解植物细胞质壁分离与复原实验的材料选择原因、实验步骤、现象、对照分析 3．理解物质出入细胞的方式及其特点和影响因素 4．弄清酶的催化特性||，理解影响酶活性的因素实验的原理、实验材料选择、现象||，分析与酶有关的曲线 5．准确记忆ATP的简写式||，理解它与RNA的关系、细胞中产生ATP和消耗ATP 的过程及场所 6．准确记忆细胞呼吸过程中有关物质和能量的变化 7．理解探究酵母菌细胞呼吸方式实验的原理、现象、结论
高考生物专题训练一：细胞的分子组成 第一讲 蛋 白 质 一、 高中生物必背知识 （一）、细胞中的元素和化合物 统一性：元素种类大体相同 1、 生物界与非生物界 差异性：元素含量有差异 2、 组成细胞的元素 最基本元素：C 基本元素：C 、H 、O 、N 大量元素：C 、H 、O 、N 、P 、S 、K 、Ca 、Mg 微量元素： Zn 、Mo 、Cu 、B 、Fe 、Mn （口诀：新木桶碰铁门） 3、组成细胞的化合物 无机化合物：水、无机盐 有机化合物：蛋白质、脂质、核酸、糖类 4、检测生物组织中糖类、脂肪和蛋白质（重点实验） （1）还原糖的检测和观察 实验原理：还原糖（葡萄糖、果糖、麦芽糖）与斐林试剂产生砖红色沉淀 实验材料：苹果或梨、斐林试剂 实验过程：制苹果液 加斐林试剂 水浴加热 观察现象 实验现象：浅蓝色 棕色 砖红色 实验结论：生物组织中含有还原糖 （2）蛋白质的鉴定 实验原理：双缩脲试剂与蛋白质产生紫色反应 实验材料：鸡蛋清或黄豆组织样液或牛奶 双缩脲试剂 实验过程：制鸡蛋清 加双缩脲试剂 观察现象 实验现象：产生紫色反应 实验结论：生物组织中含有蛋白质
（3）脂肪的鉴定 常用材料：花生子叶或向日葵种子 试剂：苏丹Ⅲ或苏丹Ⅳ染液 注意事项：①切片要薄，如厚薄不均就会导致观察时有的地方清晰，有的地方模糊。 ②酒精的作用是：洗去浮色 ③需使用显微镜观察 颜色变化：橘黄色或红色 （4）淀粉的检测和观察 常用材料：马铃薯 试剂：碘液 颜色变化：变蓝 （二）、生命活动的主要承担者——蛋白质 1、氨基酸及其种类 （1）氨基酸分子的结构通式： （2）结构要点：每种氨基酸至少含有一个氨基（-NH 2）和一个羧基（-COOH ）， 并且都连接在同一个碳原子上。氨基酸的种类由R 基（侧链基团）决定。 2、蛋白质的结构 （1）组成元素：C H O N （2）形成过程： 氨基酸 二肽 三肽 多肽 多肽链 一条或若干条多肽链盘曲折叠 蛋白质 3、蛋白质的功能 （1）构成细胞和生物体结构的重要物质（肌肉毛发） （2）催化细胞内的生理生化反应） （3）运输载体（血红蛋白） （4）传递信息，调节机体的生命活动（胰岛素） （5）免疫功能（ 抗体） 4、蛋白质分子多样性的原因 构成蛋白质的氨基酸的种类、数目、排列顺序、以及空间结构不同
蛋白质内容自我训练题 选择题每题2分 分数： 1．血红蛋白分子中不含有的化学元素是（ ） A ．C B ．N C ．Mg D ．Fe 2. 下列分子中，与构成生物体的蛋白质的氨基酸分子式不相符的是（ ） A ． B. H 2N —CH 2—CH 2—COOH C ． D. 3．我们日常烹调中使用的味精主要成分是谷氨酸钠，已知谷氨酸分子的R 基为—C 3H 5O 2， 则一分子谷氨酸中含有的C 、H 、O 、N 原子数依次是（ ） A ．5、9、4、1 B ．4、8、5、1 C ．5、8、4、1、 D ．4、9、4、1 4．下列有关肽键写法中，不正确的是（ ） A ． B. —CO —NH — C ． D. 5．下面是3种氨基酸的结构式，由这3种氨基酸按顺序脱水缩合所形成的化合物中，含有的氨基、羧基和肽键的数目依次是（ ） A ．1，2，3 B ．1，1，3 C ．1，2，2， D ．2，2，2 6．已知20种氨基酸的平均分子量是128。现有一蛋白质分子，由两条多肽链组成，共有肽键98个，则此蛋白质的分子量最接近于（ ） A ．12 800 B ．12 544 C ．11 036 D ．12 288 7．同一草场上的牛和羊吃了同样的草，可牛肉和羊肉的口味却有差异，这是由于（ ） A ．同种植物对不同生物的影响不同 B ．牛和羊的消化功能强弱有差异 C ．牛和羊的蛋白质结构有差异 D ．牛和羊的亲缘关系比较远 8．鸡蛋煮熟后，蛋白质变性失活，这是由于高温破坏了蛋白质的（ ） A ．肽键 B ．肽链 C ．空间结构 D ．氨基酸 9．下列关于蛋白质的叙述中，正确的是（ ） A ．蛋白质是酶，其基本组成单位是氨基酸 B. 蛋白质都是由20种氨基酸组成 C.蛋白质是肽链以一定的方式形成具有复杂空间结构的高分子化合物 D ．各种蛋白质都含有C 、H 、O 、N 、P 等元素 10．（多选）生物体的蛋白质千差万别，其原因可能是（ ） A ．组成肽键的化学元素不同 B ．组成蛋白质的氨基酸种类和数量不同 C ．氨基酸排列顺序不同 D ．蛋白质的空间结构不同 11．（多选）下列关于蛋白质的叙述中，正确的是（ ） H 2N —CH —CH 3 H 2N —(CH 2)4—CH —COOH NH 2 H 2N —CH —COOH 2CH 2COOH —C —N — O —C —N — H O —C —N — H O NH 2—C —COOH 3 H NH 2—C —COOH H NH 2—C —CH 2—OH H
第一章蛋白质的结构与功能 [测试题] 一、名词解释：1．氨基酸 2．肽 3．肽键 4．肽键平面 5．蛋白质一级结构 6．α-螺旋 7．模序 8．次级键 9．结构域 10．亚基 11．协同效应 12．蛋白质等电点 13．蛋白质的变性 14．蛋白质的沉淀 15．电泳 16．透析 17．层析 18．沉降系数 19．双缩脲反应 20．谷胱甘肽 二、填空题 21．在各种蛋白质分子中，含量比较相近的元素是____，测得某蛋白质样品含氮量为15.2克，该样品白质含量应为____克。 22．组成蛋白质的基本单位是____，它们的结构均为____，它们之间靠____键彼此连接而形成的物质称为____。 23．由于氨基酸既含有碱性的氨基和酸性的羧基，可以在酸性溶液中带____电荷，在碱性溶液中带____电荷，因此，氨基酸是____电解质。当所带的正、负电荷相等时，氨基酸成为____离子，此时溶液的pH值称为该氨基酸的____。 24．决定蛋白质的空间构象和生物学功能的是蛋白质的____级结构，该结构是指多肽链中____的排列顺序。25．蛋白质的二级结构是蛋白质分子中某一段肽链的____构象，多肽链的折叠盘绕是以____为基础的，常见的二级结构形式包括____，____，____和____。 26．维持蛋白质二级结构的化学键是____，它们是在肽键平面上的____和____之间形成。 27．稳定蛋白质三级结构的次级键包括____，____，____和____等。 28．构成蛋白质的氨基酸有____种，除____外都有旋光性。其中碱性氨基酸有____，____，____。酸性氨基酸有____，____。 29．电泳法分离蛋白质主要根据在某一pH值条件下，蛋白质所带的净电荷____而达到分离的目的，还和蛋白质的____及____有一定关系。 30．蛋白质在pI时以____离子的形式存在，在pH>pI的溶液中，大部分以____离子形式存在，在pH “蛋白质计算”专题讲练 在高中生物学中，涉及蛋白质各种因素之间的数量关系比较复杂，是学生学习中的重点和难点，也是高考的考点与热点。因此，在复习时牢牢掌握氨基酸分子的结构通式以及脱水缩合反应的过程，恰当的运用相关公式是解决问题的关键。现将与蛋白质相关的计算公式及典型例题归析如下，以便复习参考。 一、有关蛋白质计算的公式汇总 ★★规律1：有关氨基数和羧基数的计算 ⑴蛋白质中氨基数=肽链数+R基上的氨基数=各氨基酸中氨基的总数-肽键数； ⑵蛋白质中羧基数=肽链数+R基上的羧基数=各氨基酸中羧基的总数-肽键数； ⑶在不考虑R基上的氨基数时，氨基酸脱水缩合形成的一条多肽链中，至少含有的氨基数为1，蛋白质分子由多条肽链构成，则至少含有的氨基数等于肽链数； ⑷在不考虑R基上的羧基数时，氨基酸脱水缩合形成的一条多肽链中，至少含有的羧基数为1，蛋白质分子由多条肽链构成，则至少含有的羧基数等于肽链数。 ★★规律2：蛋白质中肽键数及相对分子质量的计算 ⑴蛋白质中的肽键数=脱去的水分子数=水解消耗水分子数=氨基酸分子个数-肽链数； ⑵蛋白质的相对分子质量=氨基酸总质量（氨基酸分子个数×氨基酸平均相对分子质量）-失水量（18×脱去的水分子数）。 注意：有时还要考虑其他化学变化过程，如：二硫键（—S—S—）的形成等，在肽链上出现二硫键时，与二硫键结合的部位要脱去两个H，谨防疏漏。 ★★规律3：有关蛋白质中各原子数的计算 ⑴C原子数=（肽链数+肽键数）×2+R基上的C原子数； ⑵H原子数=（氨基酸分子个数+肽链数）×2+R基上的H原子数=各氨基酸中H原子的总数-脱去的水分子数×2； ⑶O原子数=肽链数×2+肽键数+R基上的O原子数=各氨基酸中O原子的总数-脱去的水分子数； ⑷N原子数=肽链数+肽键数+R基上的N原子数=各氨基酸中N原子的总数。 生物化学（本科）第二章蛋白质的结构与功能 随堂练习与参考答案 第一节蛋白质的分子组成第二节蛋白质的结构第三节蛋白质的结构与理化性质之间的关系第四节蛋白质的结构与功能的关系第五节蛋白质的分类第六节血浆蛋白质 1. (单选题)测得某一蛋白质溶液N元素的含量为4 g/L，则该溶液中蛋白质含量约为 A．16 g/L B．20 g/L C．25 g/L D．30 g/L E．40 g/L 参考答案：C 2. (单选题)组成蛋白质的氨基酸基本上属于 A．L-β-氨基酸 B．D-β-氨基酸 C．L-α-氨基酸 D．D-α-氨基酸 E．L、D-α-氨基酸 参考答案：C 3. (单选题)属于碱性氨基酸的是 A．精氨酸 B．赖氨酸 C．组氨酸 D．A+B E．A+B+C 参考答案：E 4. (单选题)下列有关肽的叙述，错误的是 A．肽是两个以上氨基酸借肽键连接而成的化合物 B．组成肽的氨基酸分子都不完整 C．多肽与蛋白质分子之间无明确的分界线 D．氨基酸一旦生成肽，完全失去其原有的理化性质 E．根据N末端数目，可得知蛋白质的亚基数 参考答案：E 5. (单选题)维系蛋白质二级结构稳定的化学键是 A．盐键 B．二硫键 C．肽键 D．疏水键 E．氢键 参考答案：E 6. (单选题)蛋白质α-螺旋的特点有 A．多为左手螺旋 B．螺旋方向与长轴垂直 C．氨基酸侧链伸向螺旋外侧 D．肽键平面充分伸展 E．靠盐键维系稳定性 参考答案：C 7. (单选题)有关蛋白质三级结构的描述，错误的是 A．具有三级结构的多肽链都有生物学活性 B．亲水基团多位于三级结构的表面 C．三级结构的稳定性由次级键维系 D．三级结构是单体蛋白质或亚基的空间结构 E．三级结构是各个单键旋转自由度受到各种限制的结果参考答案：A 8. (单选题)关于蛋白质亚基的描述，正确的是 A．一条多肽链卷曲成螺旋结构 B．两条以上多肽链卷曲成二级结构 C．两条以上多肽链与辅基结合成蛋白质 D．每个亚基都有各自的三级结构 E．以上都不正确 参考答案：D 9. (单选题)蛋白质的空间构象主要取决于 A．肽链氨基酸的序列 B．α-螺旋和β-折叠 C．肽链中的氨基酸侧链 D．肽链中的肽键 E．肽链中的二硫键位置 蛋白质结构与功能的关系 （The relationship between protein structure and function） 摘要蛋白质特定的功能都是由其特定的构象所决定的，各种蛋白质特定的构象又与其一级结构密切相关。天然蛋白质的构象一旦发生变化，必然会影响到它的生物活性。由于蛋白质的构象的变化引起蛋白质功能变化，可能导致蛋白质构象紊乱症，当然也能引起生物体对环境的适应性增强！现而今关于蛋白质功能研究还有待发展，一门新兴学科正在发展，血清蛋白组学，生物信息学等！本文仅就蛋白质结构与其功能关系进行粗略阐述。 关键词：蛋白质结构；折叠/功能关系；蛋白质构象紊乱症；分子伴侣 Keywords：protein structure；fold／function relationship；protein conformational disorder；molecular chaperons 虽然蛋白质结构与生物功能的关系比序列与功能的关系更加紧密，但结构与功能的这种关联亦若隐若现，并不能排除折叠差别悬殊的蛋白质执行相似的功能，折叠相似的蛋白质执行差别悬殊功能的现象的存在。无奈，该领域仍不得不将100多年前Fisher提出的“锁一钥匙”模型(“lock—key”model)和50多年前Koshand提出的诱导契合模型(induce fitmodel)作为蛋白质实现功能的理论基础。这2个略显粗糙的模型只是认为蛋白质执行功能的部位局限在结构中的一个或几个小区域内，此类区域通常是蛋白质表面上的凹洞或裂隙。这种凹洞或裂隙被称为“活性部位(active site)”或“别构部位（fallosteric site）”，凹陷部位与配体分子在空间形状和静电上互补。此外，在酶的活性部位中还存在着几个作为催化基团(catalyticgroup)的氨基酸残基。对蛋白质未来的研究应从实验基本数据的归纳和统计入手，从原始的水平上发现蛋白质的潜藏机制【1】。 蛋白质结构与功能关系的研究主要是以力求刻画蛋白质的3D结构的几何学为基础的。蛋白质结构既非规则的几何形，又非完全的无规线团(randomcoil)，而是有序(α一螺旋和β一折叠)与无序(线团或环域loop)的混合体。理解蛋白质3D结构的技巧是将结构简化，只保留某种几何特征或拓扑模式，并将其数字化。探求数字中所蕴含的规律，且根据这一规律将蛋白质进行分类，再将分类的结构与蛋白质的功能进行比较，以检验蛋白质抽象结构的合理性。如果一种对蛋白质结构的简化、比较和分类能与蛋自质的功能有较好地对应关系，那么这就是一种对蛋白质结构的有价值的理解。蛋白质结构中，多种弱力(氢键、范德华力、静电相互作用、疏水相互作用、堆积力等)和可逆的二硫键使多肽链折叠成特定的构象。从某种意义上说，共价键维系了蛋白质的一级结构；主链上的氢键维系了蛋白质的二级结构；而氨基酸侧链的相互作用和二硫桥维系着蛋白质的三级结构。亚基(subunit)内部的侧链相互作用是构象稳定的基础，蛋白质链之间的侧链的相互作用是亚基组装(四级结构)的基础，而蛋白质中侧链与配体基团问的相互作用是蛋白质行使功能的基础。 牛胰核糖核酸酶(RNase)变性和复性的实验是蛋白质结构与功能关系的很好例证。蛋白质空间结构遭到破坏；，可导致蛋白质的理比性质和生物学性质的变化，这就是蛋白质变性。变性的蛋白质，只要其一级结构仍然完好，可在一定条件下恢复其空间结构，随之理化性质和生物学性质也可重现，这被称为复性。RNase是由124个氨基酸残基组成的一条肽链，分子中8个半胱氨酸的巯基构成4对二硫键，进而形成具有一定空间构象的活性蛋白质。天然RNase遇尿素和β巯基乙醇时发生变性，其分子中的氢键和4个二硫键解开，严密的空间结构遭破坏，丧失了生物学活性，但一级结构完整无损。若去除尿素和β巯基乙醇，RNase又可恢复其原有构象和生物学活性。RNase分子中的8个巯基若随机排列成二硫键可有105种方式。有活性的RNase只是其中的一种，复性时之所以选择了自 小专题1 “蛋白质、核酸的结构和功能”训练题 命题人：陈朝海 命题时间：2016年2月 一、选择题 1．甲(ATGG)是一段单链DNA 片段，乙是该片段的转录产物，丙(A －P ～P ～P)是转录过程中的一种底物。下列叙述错误的是( ) A ．甲、乙、丙的组分中均有糖 B ．甲、乙共由6种核苷酸组成 C ．丙可作为细胞内的直接能源物质 D ．乙的水解产物中含有丙 2．图甲表示某些重要化合物的元素组成和功能关系,图乙是图甲中某物质的分子结构图。下列叙述正确的是( ) A.图乙表示的物质是图甲中的a B.图甲中的X 表示的元素是N,Y 表示的元素是N 和P C.C 由m 个氨基酸构成,含n 条肽链,其中有z 个环状多肽,完全水解C 共需水分子(m-n+z)个 D.图甲中过程①②③碱基配对方式完全相同 3．甲、乙两图分别代表细胞中某一生理过程，丙、丁两图分别代表与此有关物质的局部结构图，以下说法不正确的是( ) A ．若甲图代表的过程与⑤形成有关，则A 代表的物质是通过乙图过程合成的 B ．乙图和丙图中的①②③含义不同，乙图和丁图中的④含义也不同 C．丙图中的虚线，不会出现在乙图的③中 D．如果用35S标记某种氨基酸，35S会出现在乙图和丁图中④所对应的结构中 4．如图所示，一分子的胰岛素原切去C肽(图中箭头表示切点)可转变成一分子的胰岛素(图中数字表示氨基酸序号)。下列分析正确的是( ) A．胰岛素分子具有50个肽键，合成它的过程中共脱去50分子水 B．胰岛素分子含有一个游离的氨基和一个游离的羧基 C．沸水浴时肽键断裂导致胰岛素的生物活性丧失 D．理论上可通过测定C肽的含量间接反映胰岛B细胞的分泌功能 5．甲图中①、②、③、④表示不同化学元素所组成的化合物，乙图表示由四个单体构成的化合物。以下说法不正确的是( ) A．若甲图中的②大量存在于皮下和内脏器官周围等部位，则②是脂肪 B．若甲图中④能吸收、传递和转换光能，则④可用无水乙醇提取 C．乙图中若单体是氨基酸，则该化合物彻底水解后的产物中氧原子数增加3个 D．乙图中若单体是四种脱氧核苷酸，则该化合物彻底水解后的产物有5种 6．下图能正确表示化合物分类关系的是( ) 高中生物:蛋白质练习题 一.选择题 1.某氨基酸分子中含有两个氨基（－NH 2 ),其中一个氨基和羧基连在同一个碳原子上,则另一个氨基的部位应是（） A.和羧基连在同一个碳原子上 B.一定连在羧基上 C.在R基上 D.与氨基相连 2.同为组成生物体蛋白质的氨基酸,酪氨酸几乎不溶于水,而精氨酸易溶于水,造成这种差异的原因是（） A.两者R基的组成不同 B.两者的结构完全不同 C.酪氨酸含氨基多 D.精氨酸含羧基多 3.下面关于氨基酸的说法中,正确的是（） A.氨基酸是蛋白质的组成单位,是由氨基和羧基组成的 B.每个氨基酸分子都只含有一个氨基和一个羧基 C.氨基酸的种类大约有20种 D.构成蛋白质的氨基酸分子至少含有一个氨基和一个羧基,并连在同一个碳原子上 4.组成蛋白质的氨基酸之间的肽键结构式是（） A .NH—CO B.—NH—CO— C.—NH 2—COOH— D.NH 2 —COOH 5. 两个氨基酸缩合成二肽产生一个水分子,这个水分子中的氢来自（） A.氨基 B.R基 C.氨基和羧基 D.羧基 6. 谷氨酸的R基为-C 3H 5 O 2 ,在一个谷氨酸分子中,含有碳和氧的原子数分别是 （） A．4,4 B．5,4 C．4,5 D．5,5 7.若含有4条多肽链的某蛋白质分子由n个氨基酸构成,那么,它具有的肽键个数和氨基的最少个数分别是（） A.n和n B.n－4和4 C.n和n－4 D.n－4和n－4 8.一条由10个氨基酸分子经脱水缩合而成的肽链中含有—NH 和—COOH的最小 2 数目是（） A．11和11 B．10和10 C．9和9 D．1和1 9.现有氨基酸800个,其中氨基总数为810个,羧基总数为808个,则由这些氨 基酸合成的含有2条肽链的蛋白质共有肽键、氨基和羧基的数目依次为（） A.798、2和2 B.798、12和10 C.799、1和1 D.799、11和9 10.现有1000个氨基酸,共有氨基1020个,羧基1050个,由它们合成的4条肽 链中,肽建、氨基和羧基的数目分别是（） A、999、1016、1046 B、999、1、1 C、996、24、54 D、996、1016、 1046 11.某二十二肽被水解成1个四肽、2个三肽和2个六肽,则这些短肽的氨基总数的最小值及肽键总数依次是（） A、6、18 B、5、18 C、5、17 D、6、17 12.胰岛素是一种蛋白质分子,它含有两条多肽链,其中A链含21个氨基酸,B链含 30个氨基酸,即共有51个氨基酸,那么胰岛素分子中含有的肽键数目是（） A．51个B．50个 C．49个D．1个 13. 已知20种氨基酸的平均分子量是128,现有一蛋白质分子由两条多肽链组成,共有肽键98个,此蛋白质的分子量接近（） A．12 800 B．12 544 C．11 036 D．12 288 14.某蛋白质分子含a条肽链,共有b个氨基酸残基,如果氨基酸的平均相对分子质量是c,则该蛋白质的相对分子质量以及水解时需要的水的相对分子质量 高中生物蛋白质专项练习 一、选择题（每小题只有一个选项符合题意） 1．已知氨基酸的平均分子量为128，有100个氨基酸形成3条肽链的蛋白质，分子量约为 A．12800 B．11018 C．11054 D．11638 2．通常情况下，分子式为C63H103O65N17S2的蛋白质分子，最多含有肽腱的个数为 A．63 B．62 C．17 D．16 3．血红蛋白分子中含574个氨基酸，共有4条肽链。在形成此蛋白质分子时，脱下的水分子数、形成肽键数、至少含有的氨基数和羧基数分别是 A．573、573、573、573 B．570、573、571、571 C．570、573、4、4 D．570、570、4、4 4．下列对蛋白质和核酸的描述正确的是 A．核酸是一切生物的遗传物质B．蛋白质是生命活动的主要承担者 C．所有酶的化学本质都是蛋白质 D．生物新陈代谢的全部化学变化都是酶促反应 5．现有A、B、C三种氨基酸，当每种氨基酸数目不限的情况下，可形成三肽化合物的种类数及形成含3种氨基酸的三肽化合物的种类数分别为 A．3，3 B．6，3 C．9，27 D．27，6 6．某物质的分子式为C184H3012O576N468S21，则该物质最可能是 A．糖类 B．脂肪 C．蛋白质 D．核酸 7．已知20种氨基酸平均相对分子质量为a，现有某蛋白质分子由n条多肽链组成且相对分子质量为b，此蛋白质分子中的肽键数为 8．有一种二肽，化学式是C 8H 14 N 2 O 5 ，水解后得到丙氨酸和另一种氨基酸M， 则M的R基的化学式是 A．—C 5H 9 NO 4 B．—C 3 H 5 NO 2 C．—C 5 H 7 O 2 D．—C 3 H 5 O 2 9．下表为某种食物中四种氨基酸的含量和人体蛋白质中这四种氨基酸的平均含量。如果食用这种食物，可通过哪种生理过程，使食物中的这四种氨基酸得到充分合理的利用 高中生物蛋白质知识点总结 蛋白质是组成人体一切细胞、组织的重要成分。机体所有重要的组 成部分都需要有蛋白质的参与。一般说，蛋白质约占人体全部质量的18%， 最重要的还是其与生命现象有关。下面是小编整理的高中生物蛋白质知识点 总结，供参考。 1.蛋白质基本含义蛋白质是由氨基酸以“脱水缩合”的方式组成的多肽链经 过盘曲折叠形成的具有一定空间结构的物质。蛋白质中一定含有碳、氢、氧、 氮元素。蛋白质是由α—氨基酸按一定顺序结合形成一条多肽链，再由一条 或一条以上的多肽链按照其特定方式结合而成的高分子化合物。蛋白质就是 构成人体组织器官的支架和主要物质，在人体生命活动中，起着重要作用， 可以说没有蛋白质就没有生命活动的存在。2.原子数由m个氨基酸，n条肽 链组成的蛋白质分子，至少含有n个—COOH，至少含有n个—NH2，肽键 m-n个，O原子m+n个。分子质量设氨基酸的平均相对分子质量为a，蛋白 质的相对分子质量=ma-18(m-n)基因控制基因中的核苷酸6信使RNA中的核 苷酸3蛋白质中氨基酸13.蛋白质组成及特点蛋白质是由C(碳)、H(氢)、O(氧)、N(氮)组成，一般蛋白质可能还会含有P(磷)、S(硫)、Fe(铁)、Zn(锌)、Cu(铜)、B(硼)、Mn(锰)、I(碘)、Mo(钼)等。这些元素在蛋白质中的组成百分比约为： 碳50%氢7%氧23%氮16%硫0~3%其他微量。(1)一切蛋白质都含N元素， 且各种蛋白质的含氮量很接近，平均为16%;(2)蛋白质系数：任何生物样品中 每1g元N的存在，就表示大约有100/16=6.25g蛋白质的存在，6.25常称为 蛋白质常数(3)蛋白质是以氨基酸为基本单位构成的生物高分子。蛋白质分子 上氨基酸的序列和由此形成的立体结构构成了蛋白质结构的多样性。蛋白质 具有一级、二级、三级、四级结构，蛋白质分子的结构决定了它的功能。 高考生物必备知识点：蛋白质结构与功能的关系小编给各位考生整理了高考生物必备知识点：蛋白质结构与功能的关系技巧，希望对大家有所帮助。更多的资讯请持续关注。 高考复习正在进行中，高考生物想在原有的基础上提分，这就要求考生要掌握一定的知识量，能随机应变，灵活运用已掌握的知识。以下是小编对《高考生物必备知识点：蛋白质结构与功能的关系技巧》进行的总结，供考生参考。 常见考法：在平常测试中，蛋白质知识占有较大比例，可以以选择题或简答题的形式出现。通常考查氨基酸结构的判断、氨基酸脱水缩合过程中的计算问题、蛋白质的结构和功能等相关问题，出题形式灵活，难度较大。在高考中，从近几年生物试题看，有关蛋白质的结构与功能一直是高考命题的热点，题目多以选择题形式考查。除上海高考题外，其他地区试题较少涉及蛋白质的有关计算。结合蛋白质的合成、蛋白质结构多样性及具体蛋白质类物质的功能是近几年各地试题命题的新动向。 高考生物必备知识点：蛋白质结构与功能的关系 蛋白质一级结构又称化学结构(primary structure)，是指氨基酸在肽键中的排列顺序和二硫键的位置，肽链中氨基酸间以肽键为连接键。蛋白质的一级结构是最基本的结构，它决定了蛋白质的二级结构和三级结构，其三维结构所需的全 部信息都贮存于氨基酸的顺序之中。 二级结构(secondary structure)是指多肽链中彼此靠近的氨基酸残基之间由于氢键星湖作用而形成的空间结构。 三级结构(tertiary structure)是指多肽链在二级结构的基础上，进一步折叠，盘曲而形成特定的球状分子结构。 四级结构(quaternary structure)是由两条或者两条以上具有三级结构的多肽链聚合而成的具有特定三维结构的蛋白质构想。 不同的蛋白质，由于结构不同而具有不同的生物学功能。蛋白质的生物学功能是蛋白质分子的天然构象所具有的性质，功能与结构密切相关。 高考生物必备知识点：蛋白质相关概念 1、氨基酸：氨基酸的结构是这节的一个难点，因为这个牵涉到有机化合物结构式的书写，而这些内容在化学方面还没有介绍，因此这里要注意听老师认真讲解。氨基酸的种类很多，但构成生物体蛋白质的氨基酸只有20种，这20种都有个共同的特定，就是都至少有一个氨基和一个羧基，并且氨基和羧基都连在同一个碳原子上，这个碳原子还连接一个氢原子和一个侧链基团(R基)。说明一点，大家只需要记住氨基酸的结构通式，会判断就可以，具体氨基酸的结构式不需要掌握。 2、氨基酸的脱水缩合：这个也是一个难点。脱水缩合是氨 高中生物学蛋白质知识归纳 蛋白质是生物体内一种重要的高分子化合物，是生命活动的承担者，有关蛋白质的知识是高考的热点之一。其内容涉及到教材的各个章节。对于“蛋白质”复习要从“构成元素→基本单位→多肽→蛋白质→结构多样性→功能多样性”上进行知识梳理，同时对相关知识适当拓展。下面对高中生物中的蛋白质相关知识做一总结。 1．有关蛋白质知识网络： ２．构成元素及基本单位 构成蛋白质的基本单位是氨基酸，其结构通式为： 组成氨基酸的基本元素是C、H、O、N，有个别氨基酸中还有S，氨基酸中不含Fe、Mg、P等元素，但氨基酸脱水缩合形成多肽后，在多肽加工成为成熟蛋白质的过程中有Fe、Mg、P等元素的结合，故蛋白质的主要组成元素是C、H、O、N，有些还含S、Fe、Mg、P 等元素。 ３. 蛋白质的合成与水解过程 要特别注意下面五点： ①肽键的表示式：—CO—NH— ②多肽与蛋白质的主要区别在于空间结构的不同。 ③脱水缩合作用属于蛋白质合成过程中的“翻译”阶段，主要在核糖体内完成。 ④胞内蛋白由游离在细胞质内的核糖体合成；分泌蛋白则由附着在内质网上的核糖体合成。 ⑤蛋白质在生物体内不能储存，分为结构蛋白和功能蛋白两大类。 ４. 蛋白质的多样性 ①原因：构成蛋白质的氨基酸的种类、数目、排列次序以及蛋白质的空间结构多样，其 中最主要的原因在于氨基酸的排列次序多样。 ②与DNA多样性、生物多样性的关系： 5.蛋白质的鉴定 对蛋白质的鉴定用的是双缩脲试剂。双缩脲试剂的组成成分中有A液（0.1g/mL 的NaOH溶液）和B液（0.01g/mL的CuSO4溶液）。反应进行时应为碱性环境。 双缩脲试剂的使用方法：先往要鉴定的蛋白质溶液（事先已经配好！）中加入0.1g/mL 的NaOH溶液营造碱性环境，再使用0.01g/mL的CuSO4溶液，也就是说，双缩脲试剂A和双缩脲试剂B不能同时使用。 双缩脲试剂的使用原理：双缩脲反应是指在碱性溶液中，双缩脲（H2NOC—NH—CONH2）能与Cu2＋作用，形成紫色或紫红色络合物的化学反应。由于蛋白质分子中含有很多个与双缩脲结构相似的肽键，因此也发生了相似的颜色反应。用双缩脲试剂鉴定蛋白质时，起作用的是Cu2＋。如果在NaOH溶液中滴几滴CuSO4溶液混合后再加入到蛋白质溶液中，混合液中就没有Cu2＋（NaOH溶液与CuSO4溶液反应生成了Cu（OH）2），显色反应就不会发生。所以，双缩脲试剂A和双缩脲试剂B不能同时使用。 6．有关蛋白质的计算： 6．1蛋白质形成过程中肽键、水分子计算 由氨基酸分子脱水缩合可知，蛋白质形成过程中每形成一个肽键，同时失去一分子水，即形成的肽键数﹦失去水分子数。计算方法为：若有n个氨基酸分子构成有m条肽链的蛋白质，则形成的肽键数﹦失去水分子数﹦n—m。 6．2形成的蛋白质分子的相对分子质量 假定每个氨基酸的相对分子质量为a，一个由n个氨基酸分子构成有m条肽链的蛋白质，其相对分子质量﹦(所有氨基酸分子的相对分子质量的总和)—(失去的水分子的相对分子质量总和) ﹦na—(n—m)×18。这里要注意的是，我们有时还要考虑一些其他化学变化过程，如二硫键(一S—S一)形成等。 6．3氨基酸与相应DNA及RNA片段中碱基数目之间的关系如下： DNA(基因) →信使RNA→蛋白质 碱基数6 ：碱基数3：氨基酸数1 其中，对真核生物而言，上式中的DNA片段相当于基因结构中的外显子。 6．４有关蛋白质中游离的氨基或羧基数的计算 A．至少含有的游离氨基或羧基数＝肽链条数 B．游离氨基或羧基数目＝肽链条数＋R 基中含有的氨基或羧基数 6．５有关多肽种类的计算 假若有A、B、C三种氨基酸，由这三中氨基酸组成多肽的情况可分为如下两种情况分析： A．A、B、C三种氨基酸，每种氨基酸数目无限的情况下，可形成肽类化合物的种类：形成三肽的种类：33=27种形成二肽的种类：32=9种 B．A、B、C三种氨基酸，且每种氨基酸只有一个的情况下，形成肽类化合物的种类：形成三肽的种类：３×２×１＝6种形成二肽的种类：３×２＝６种 7. 蛋白质的功能 《蛋白质专题复习》学案 一、蛋白质的化学组成和结构 1、元素组成 一定含有 ．．．．C、H、O、N，有的还含有P、S、Fe、Zn、Cu、B、Mn、I 等。 2、基本单位——氨基酸 1）组成蛋白质的氨基酸种类约有种，其结构特点：至少 ．． ．．含有一个，至少含有一个，并且都有一个和一个连接在上。2）结构通式。 3、蛋白质的结构 1）氨基酸分子互相结合的方式是。反应方程式是 。 2）蛋白质分子结构多样性的原因 <1> 直接原因：、 、 <2> 根本原因：。 3）蛋白质合成有关的细胞器：提供能量，将氨基酸合成为多肽，加工、合成蛋白质，负责蛋白质的加工、分类、包装。 4）与蛋白质相关的计算 ．．．．．．．．． <1> 氨基酸脱水缩合过程中肽键数、失去水分子数的计算 公式：肽键数 = 失去水分子数 = 数 - 数 <2> m条肽链组成的蛋白质至少含有游离氨基个，至少 ．．含有游离羧基个 <3> 蛋白质分子量的计算 公式：蛋白质（多肽）的分子量= 氨基酸的平均分子量×氨基酸数—18 ×失去的水分子数（氨基酸数—肽链数） 二、蛋白质的功能——生命活动的主要承担者（体现者） 1、结构蛋白：肌肉、毛发、羽毛等 2、催化功能：大多数酶 3、运输功能：血红蛋白、载体蛋白 4、信息传递：胰岛素、生长激素 5、免疫功能：抗体、部分抗原 三、蛋白质的性质 1、显色反应：用于化学鉴定，实验室常用检测试剂为：试剂，呈现色。 2、变性：在一定的理化因素（如加热、强酸、强碱）作用下，蛋白质分子的空间结构发生 改变，此过程不发生肽键断裂。 四、典型例题 1、下列化合物合成过程中需要供给N元素的是（） A. 脂肪 B. 葡萄糖 C. 蛋白质 D. 淀粉 2、下列四种氨基酸中，哪项不是 ．．构成蛋白质的氨基酸（） 1.9 蛋白质结构与功能的关系： P252，第六章 从厌氧生物转化为好氧生物是生物进化中的一大进步。脊椎动物中血红蛋白在血液中起到载氧和输氧的作用，肌红蛋白在肌肉中起贮氧和氧在肌肉中分配的作用。 一一一肌红蛋白（Mb）的结构与功能 一1一三维结构：由一条多肽链和一个血红素辅基构成，相对分子量1670 0，含153个氨基酸残基。分子中多肽链由8段α- 螺旋组成，分子结构致密结实，带亲水基团侧链的氨基酸分布在分子外表面，疏水氨基酸侧链几乎全埋在分子内部，见P253 图6-1。 一2一辅基血红素：由二价铁和原卟啉Ⅸ组成，原卟啉Ⅸ由4个吡咯环组成，见P254 图6-2。 铁原子只有亚铁态的蛋白质才能结合氧。蛋白质提供疏水洞穴，固定血红素基，保护血红素铁免遭氧化，为氧提供一个结合部位。结合氧只发 生暂时电子重排。 一一一血红蛋白(Hb)的结构与功能 一1一血红蛋白由4个多肽链（亚基）组成，如α2β2（成人血红蛋白HbA），每个亚基都有一个血红素基和一个氧结合部位，α-链有141个残基，β- 链有146个残基，且α链、β链和Mb的三级结构都非常相似（P259 图6- 9）。实际上对于人的这三种多肽链分析发现只有27个的残基是共有的，这表明蛋白质高级结构的保守性。只要功能相同（都与氧结合），高级结构就相似，有时甚至是唯一的。 血红蛋白与肌红蛋白结构上最大不同在于血红蛋白有四级结构，是四聚体，，而肌红蛋白只有三级结构。因此血红蛋白运载氧能力增强，还能 运载H+和CO2，在氧分压变化不大范围内完成载氧和卸氧工作。且Hb为变构蛋白，可受环境中其他分子，如H+，CO2和2，3- 二磷酸甘油酸（BPG）的调节。 一2一氧结合引起血红蛋白构象变化，氧合血红蛋白和去氧血红蛋白在四级结构上有显著不同，发生构象变化。 氧与血红蛋白结合是协同进行的，具有正协同性同促效应，即一个氧分子与Hb结合，使同一Hb分子中其余空的氧结合部位对氧亲和力增加， 再结合第二、三、四个氧分子则比较容易。 一3一Hb和Mb氧合曲线如P262 图6-14所示。 P(O2)：氧分压，表示氧的浓度（氧浓度与氧分压成正比）。 Y：氧饱和百分数，为被占氧合部位与氧合部位总数之比。 当Y=0，所有氧合部位空着；Y=1，所有氧合部位被氧占据；Y=0.5，半载，此时所需氧分压大小为对氧亲和力指标。 Mb氧合曲线为双曲线；Hb氧合曲线为S型曲线。 S曲线分析： ① 肺区氧分压较高，P（O2）约为100torr（空气中氧分压760×21%=160torr） ，Y=0.97，近于1，载氧。 ②组织肌肉中需氧，P（O2）约为20torr，Y=0.25，卸氧。 ③ΔY：氧饱和百分数变化；ΔP（O2）：氧分压变化。高中生物蛋白质相关计算专题
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蛋白质结构与功能的关系94592
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