一、名词解释
1、寡聚蛋白质：含有多个亚基的蛋白质称为寡聚蛋白。
2、蛋白质基序：蛋白空间结构中存在某些立体形状或拓朴结构类似的局部区域，称为基序。
3、分子伴侣：是指能够结合和稳定另外一种蛋白质的不稳定构象，并能通过结合和释放，促进新生多肽链的折叠、多聚体的装配及蛋白质跨膜运输的一类蛋白质。
4、分子病：指由于基因的突变引起蛋白质分子结构的改变而导致的疾病。
5、分子识别：是指蛋白质与蛋白质、核酸、脂等分子间的特异性辨认，对机体完成许多生理过程至关重要。
6、糖蛋白：是带有分枝的寡糖与多肽链以共价连接形成的一类结合蛋白。
7、别构酶：当某些化合物与酶分子中的别构部位可逆地结合后，酶分子的构象发生改变，使酶活性部位对底物的结合与催化作用受到影响，从而调节酶促反应速度及代谢过程，这类酶称为别构酶。
8、修饰调节酶：酶蛋白肽链上某些残基在另一种酶的催化下发生可逆共价修饰，从而引起酶活性改变，这类酶称为修饰调节酶。
9、巴斯德效应：生物细胞和组织中，有氧条件下抑制糖的酵解,这种现象称为巴斯德效应。
10、葡萄糖敏感操纵子：一些控制糖（如乳糖、半乳糖、阿拉伯糖和麦芽糖等）分解代谢的操纵子，当培养基含有葡萄糖时，会阻止这些操纵子的功能，这样的操纵子称为葡萄糖敏感操纵子。
11、核酶：具有酶活性的RNA分子，主要功能是催化RNA前体剪接或剪切反应。
12、抗体酶：是抗体的高度选择性和酶的高效催化能力的结合产物，本质上是一类具有催化活性的免疫球蛋白(IgG)，在可变区赋予了酶的属性，所以也称为催化性抗体。
13、顺式作用元件：指存在于DNA分子上的一些与基因转录调控有关的特殊序列。
14、反式作用因子：指一些与基因表达调控有关的蛋白质因子。
15、可变剪接：在不同的组织或不同的发育阶段，剪接有时包括某些外显子，有时不包括某些外显子，这种剪接方式称为可变剪接。
16、反式剪接：发生在两个RNA分子之间的剪接方式称为反式剪接。
17、同源异形蛋白质：来自一个基因的mRNA前体选择性剪接产生多种mRNA，翻译出不同的蛋白质，或形成一组相似的蛋白质家簇，称为同源异形蛋白质。
18、细胞信号转导：是指细胞外因子通过与受体(膜受体或核受体)结合，引发细胞内的一系列生物化学反应以及蛋白间相互作用，直至细胞生理反应所需基因开始表达、各种生物学效应形成的过程。
19、第二信使:在细胞信号转导过程中，增强、分化配体和受体结合后产生的信息，引起细胞反应的小分子物质。
20、配体：能与受体专一性结合，引起细胞反应的分子称为配体。
二、简答题：
1、简述球状蛋白质分子的一般特征。
答：①球状蛋白的多肽借助各种结构单元和超二级结构折叠成紧密的球状构象；②球状蛋白分子中的非极性侧链一般存在于分子内部的疏水区，极性侧链位于分子表面，形成亲水区；③球状蛋白分子表面有内陷的疏水性空穴；④同类球状蛋白分子具有基本相同的三级结构特征，不同种类的球状蛋白则具有不同的三级结构特征。
2、简述疯牛病发生的分子机制。答：①朊病毒蛋白有两种构象：细胞型（正常型PrPc）和瘙痒型（致病型PrPsc）。两者的主要区别在于其空间构象上的差异。PrPc仅存在a螺旋，而PrPsc有多个β折叠存在，后者溶解度低，且抗蛋白酶解；②PrPsc可胁迫PrPc转化为PrPsc，实现自我复制，并产生病理效应；③基因突变可导致细胞型PrPc中的α螺旋结构不稳定，至一定量时产生自发性转化，β片层增加，最终变为PrPsc型，并通过多米诺效应倍增致病。
3、简述调节酶活性的两种主要方式及调节特点。
答：①对已有酶的调节。别构调节(正向和负向效应分子结合)和可逆共价修饰(磷酸化、乙酰化和甲基化)。②对酶合成与降解的调节。酶基因转录和翻译的调控，酶定向转运和定向降解的调控。
4、简述酶化学修饰的概念及种类，何种化学修饰最为常见？答：酶蛋白肽链上某些残基在另一种酶的催化下发生可逆共价修饰，从而引起酶活性改变的过程，称为酶的化学修饰。酶的化学修饰包括：①磷酸化与脱磷酸化；②甲基化与脱甲基化；③乙酰化与脱乙酰化；④腺苷酰化与脱腺苷酰化；⑤尿苷酰化与脱尿苷酰化；⑥-SH与-S-S-互变。
5、什么是单顺反子和多顺反子？其转录产物有什么不同？
答：DNA片段经转录后合成的RNA中，只含一个基因的遗传信息，这样的DNA片段称为单顺反子。含有几个基因的遗传信息，这样的DNA片段称为多顺反子。单顺反子的产物为一个蛋白质，多顺反子的产物为两个或多个蛋白质。
6、简述真核生物基因表达的基本调控环节。答：①基因结构的活化；
②转录起始；③转录过程；④胞浆转运；⑤mRNA翻译。
7、简述真核基因转录因子活性的主要调控方式。
答：①合成转录因子；②修饰: 磷酸化与去磷酸化；③结合配基；
④切割释放出转录因子；⑤抑制剂释放；⑥与不同伴侣形成二聚体。
8、简述可变剪接的概念及意义。
答：按不同方式对mRNA进行的剪接称为可变剪接。来自一个基因的mRNA前体选择性剪接产生多种mRNA，翻译出不同的蛋白质，这种现象很经济，减少了所需基因的数目。
9、简要比较三种细胞膜受体的内源性配体、结构和功能。
10、简述环核苷酸磷酸二酯酶(PDE)在细胞信号转导中的功能。
答：PDE水解细胞内第二信使物质cAMP和cGMP，生成无活性的5’-磷酸代谢物。其在细胞信号转导中的功能有：①调控细胞内环核苷酸水平。②实现细胞信使的交互作用。③外界刺激的效应器。
三、问答题
1、何谓分子识别？动物生理过程有哪些重要的分子识别？
答：分子识别是指蛋白质与蛋白质、核酸、脂等分子间的特异性辨认，对机体完成许多生理过程至关重要。重要的分子识别包括：①抗原与抗体的特异性结合；②酶与底物的特异性结合；③激素与受体的特异性结合；④基因表达调控过程中的分子识别。
2、调节基因转录的蛋白质因子分为几大类？这些蛋白质因子与DNA
结合有哪些特点？答：与DNA结合并调节基因转录的蛋白因子分为两类：①结合在TATA盒附近核苷酸序列上的蛋白因子，称转录因子。
如：TFⅡA、TFⅡB。②结合在上游特异核苷酸序列上的蛋白因子，称转录调控因子。包括:核转录因子(SP1)、活化蛋白(AP-1、AP-2)、八聚体转录因子(Oct-1、Oct-2)、cAMP反应元件结合蛋白（CREB）。
蛋白因子与DNA结合的特点：①蛋白因子结合特异DNA常以二聚体形式。可为同源二聚体如阻抑蛋白、cAMP受体蛋白(CRP)、含亮氨酸拉链的转录因子(B-ZIP)、碱性螺旋-环-螺旋蛋白( B-HLH)等；也可为异源二聚体，如Fos/Jun。②蛋白因子与DNA结合的结构域有多种类型。主要有α螺旋、反平行β折叠、伸展肽段等。研究较多的是α螺旋，称为识别螺旋，存在于HTH、锌指等结构中。③识别螺旋只有几圈，其氨基酸残基大致分为3类。与DNA碱基接触的残基主要为极性氨基酸，也有酸性和碱性氨基酸；与DNA主链磷酸接触的大多是碱性氨基酸；与其它部位接触的主要为非极性氨基酸残基。识别螺旋有1、2或是圈不等。④DNA上的结合位点只有几个碱基对。蛋白质与DNA 相互作用时，蛋白质结构变化不大，诱导DNA构象发生弯曲等变化。
⑤蛋白质和DNA的相互作用主要是蛋白质中的基团和DNA中的碱基
形成专一性的氢键及其与胸腺嘧啶的甲基间的疏水作用，即“直接读出”，DNA的构象变化占很少比例。
3、何谓抗体酶？抗体酶制备主要有哪些方法？
答：抗体酶是抗体的高度选择性和酶的高效催化能力的结合产物，本质上是一类具有催化活性的免疫球蛋白(IgG)，在可变区赋予了酶的属性，所以也称为催化性抗体。抗体酶制备主要方法有：①免疫诱导法：经体内免疫后再进行细胞融合的方法。采用杂交瘤技术。常用方
法：首先选择或合成与过渡态立体结构相似的模似物作为半抗原，偶
1
联适当的载体后免疫动物。取免疫动物的脾细胞与骨髓肿瘤细胞进行杂交，杂交细胞分泌单克隆抗体，经筛选和纯化得抗体酶。②免疫拷贝法：用酶作为抗原免疫动物，得到抗酶的抗体。将此抗体免疫动物并进行单克隆化，获得单克隆的抗抗体。对抗体进行筛选，获得具有原来酶活性的抗体酶。③化学修饰法：把人工合成的或天然存在的催化基团引入到抗体的抗原结合部位，直接获得催化抗体。④人工构建法：用基因工程和蛋白质工程技术进行人工定向构建。基础：充分了解抗体酶分子立体构象和基因组结构。手段：a.采用基因定点突变和插入突变技术，在基因水平将催化基团引入抗体分子的抗原结合部位。将DNA重组体转化入大肠杆菌中进行表达，获得高效率的催化抗体。
b.从生成催化抗体的细胞中提取mRNA，反转录后再利用基因工程进行高效表达。⑤自身催化抗体：已发现了多种催化水解反应的自身抗体，包括：a.水解VIP(血管活性肠肽)的自身抗体(支气管哮喘病人血清)；
b.切割DNA的自身抗体(系统红斑狼疮病人血清)；
c.具有乙酰胆碱酯酶活性的抗独特型抗体；
d.抗甲状腺球蛋白自身抗体（桥本氏病人体内）。其它方法：抗体基因组合文库法、多克隆抗体法、共价抗原免疫法等。
4、什么是反义RNA?举例说明其调控机制。答：反义RNA是以DNA 编码链为模板转录出的RNA，是与目的RNA序列互补的RNA片段。调控的实例：编码大肠杆菌外膜蛋白的两个基因ompC和ompF的调控。细菌细胞通过关闭ompF蛋白的合成，并激活ompC蛋白的合成,以应答高渗透压培养环境。合成的反义RNA引起ompF关闭。此反义RNA 是micF基因的转录产物，与ompF mRNA的5’端部分序列互补。ompF mRNA翻译起始序列在此双链区，阻断了该序列的翻译。
5、作为信息载体的配体分为哪几种？各种配体的作用方式如何？
答：信息载体的配体分为3种：①疏水性配体：如类固醇激素、甲状腺素等，能直接穿过靶细胞膜，激活胞内受体蛋白。②水溶性配体：如神经递质、自体活性物质、神经肽等，不能直接跨过细胞膜，与膜上的通道偶联受体或G蛋白偶联受体或蛋白激酶偶联受体结合，引起胞内信号物质的产生。③气体性配体：如一氧化氮，直接扩散方式透过靶细胞膜，激活胞内酶。
6、论述G蛋白的结构与作用模式。答：G蛋白是由α、β和γ三个亚基组成的多聚体(异三聚体)，其中α亚基是功能亚基，不同的α亚基组成不同的G蛋白。α亚基上具有GTP或GDP的结合位点以及受体结合位点，并具有潜在的GTP酶的活性。β和γ亚基在大多数G蛋白是相同的。作用模式：G蛋白信息转导模式是一个循环过程。G蛋白在被激活前是以三聚体中的α亚基与GDP结合的方式存在，此时它无活性。一旦配体与相应受体结合后GDP就解离，G蛋白构象改变，GTP就可与这一空着的鸟苷酸结合位点结合形成αβγ-GTP，然后在Mg2+参与下，α亚基便被激活，随后G蛋白就分解成有活性的α-GTP和βγ二聚体。游离的α-GTP和βγ二聚体参与调节相应的效应酶或离子通道。随后α亚基就发挥GTP酶的作用，使与之连接的GTP水解为GDP，重新形成对βγ二聚体高亲和力的α-GDP的复合物，于是发生α-GDP和βγ二聚体聚生成三聚体而失活，完成一个信号转导循环。
7、论述肌醇磷脂信号转导系统的通路和特点。
答：肌醇磷脂信号转导系统的通路：配体通过G蛋白偶联的受体经G qa 亚基活化磷脂酶Cβ，或者通过膜受体酪氨酸蛋白激酶(TPK)活化磷脂酶Cγ。两种磷脂酶使质膜PIP2降解为IP3及DG。IP3使细胞内质网内贮存的Ca2+以及细胞外Ca2+进入细胞内，使胞浆内Ca2+浓度升高; DG 单独或与Ca2+一起，活化质膜上PKC，启动细胞效应。两个信使沿两个独立通路进行信号转导，故称为“双信使系统”或“分叉信号通路”。
8、试述受体酪氨酸蛋白激酶启动的主要信息通路。
答：①PLC-γ通路：水解质膜上PIP2产生DG和IP3，触发肌醇磷脂信号系统。②PI-3K通路：使磷脂酰肌醇(PI)中肌醇环上羧基磷酸化，催化PI、PI-4P、PI-4,5P2生成PI-3P、PI-3,4P2和PI-3,4,5P3(PIP3)。③Ras-MAPK(Ras-Raf)通路：RTK激活Ras蛋白，活化的Ras激活Raf-l，Raf-1激活MEK，MEK激活MAPK，MAPK可使核内转录子，如fos 和jun磷酸化而调节其活性，影响基因表达。④Src家族成员的活化：RTK可以活化Src家族中的Yes、Fgr等，活化的Yes和Fgr激活Raf-l(丝氨酸/苏氨酸蛋白激酶)，通过MAPK影响基因的表达。
9、论述核内受体超家族的分类和主要的结构域。
答：核内受体超家族由三类受体组成:①类固醇激素受体：包括糖皮质激素受体(GR)、盐皮质激素受体(MR)、孕激素受体(CPR)、雄激素受体(AR)、雌激素受体(ER)、维生素D3受体(VDR)；②甲状腺素受体(TR)：α和β两型；③视黄酸受体(RAR)：α、β、γ三型。核内受体三个基本的结构域: N端(A/B)是调节区，中央C区是DNA结合域，C端
E区是激素结合域。A/B区:参与顺式作用元件的反式调节; C区:特异地结合DNA; D区:与受体在核内的稳定及核转位有关; E区:与配体结合。
与热休克蛋白(Hsp70/90)结合、受体二聚化、转录激活等有关。
10、论述核内受体超家族基因转录调控的基本过程。
答：①受体的活化及核转位：受体未与激素结合之前，处于Hsp蛋白结合状态(非活化状态)。受体蛋白-Hsp复合物与激素结合，构象改变，Hsp解离，受体二聚化与磷酸化，进入细胞核内(部分受体存在于核内，如VDR、RAR)。甾体激素受体二聚体化后，才能与细胞核DNA结合，并调控基因的表达。激素与受体分离后，受体脱磷酸化进入再循环。
②受体对靶基因的转录调节：二聚体化的受体与靶基因DNA上受体结
合位点结合，然后通过稳定或干扰转录因子的结合，调节靶基因的表达。
补充：
1、守恒残基：同源蛋白质某些位置上的氨基酸残基在生物进化过程中
始终保持不变，对生物功能起关键的作用。
2、可变残基：同源蛋白质某些位置上的氨基酸残基有很大变化，其变
换不影响生物学功能。
3、同源蛋白质：不同种类生物的序列与功能相似的蛋白质称为同源蛋
白质。
4、错义突变：由于碱基突变使某一氨基酸的密码子变成另一氨基酸的
密码子，也称点突变。
5、无义突变：由于碱基突变使某一氨基酸的密码子变为终止密码（无
义密码子），多肽链合成提前终止。
6、移码突变：基因中碱基缺失或插入，引起这一位置以后的一系列或
部分编码发生移位错误。
7、蛋白质的超二级结构：蛋白质中由若干相邻的二级结构单元按一定
规律组合在一起，形成在空间上可彼此区别的结构单位。常见的有αα、βXβ、βαβ、βββ等。
8、结构域：在蛋白质结构中，一条多肽链上常常存在一些紧密的、相
对独立的区域称为结构域。
9、亚基：相对分子质量较大的球状蛋白分子往往是由两条或多条肽链
通过非共价链连接形成，每条链都有独立的三级结构，称为亚基。
10、同工酶：由不同亚基组装的蛋白质分子，可出现多种亚基组合形
式。如乳酸脱氢酶是由H和M亚基组装成的四聚体，具有H4、H3M1、H2M2、H1M3和M4五种形式，称为同工酶。
11、蛋白质分子的缔合：蛋白质分子在各种层次结合，成为复杂的、
更具功能的分子结构，这种现象称为蛋白质分子的缔合。
12、分子的自装配：某些病毒或细胞器解离成蛋白质和核酸后，解离
的组分在体外生理条件下能自动装配成具有功能的病毒或细胞器，这种现象称为分子的自装配。
13、转录因子：结合在TA TA盒附近核苷酸序列上的蛋白因子称为转
录因子。如：TFⅡA、TFⅡB。
14、转录调控因子：结合在DNA上游特异核苷酸序列上的蛋白因子，
称转录调控因子。包括:核转录因子(SP1)、活化蛋白(AP-1、AP-2)、八聚体转录因子(Oct-1、Oct-2)、cAMP反应元件结合蛋白（CREB）。
15、蛋白质变性：是指蛋白质分子受到物理或化学因素作用后，天然
构象发生变化，生物活性丧失，某些理化性质发生改变的过程。
16、蛋白质复性：是指无活性的变性蛋白质，在适当的条件下重新折
叠成有活性的天然构象。
17、变构现象：蛋白质分子在发挥功能时，由于分子间的相互作用，
可导致蛋白质分子构象发生变化。
18、糖肽键：糖链和肽链的连接键，由糖的半缩醛羟基与肽链氨基酸
残基上的羟基或酰胺基脱水形成。分为N-和O-糖苷键两大类。
19、别构效应：调节物与酶分子中的别构部位非共价结合后，诱导或
稳定住酶分子的某种构象，使酶分子与底物的结合与催化作用受到影响，从而调节酶促反应速度和代谢过程，这种效应称为别构效应。
20、基因表达：遗传信息从基因的核酸序列传递到RNA的核苷酸序列
或者氨基酸的过程，称基因表达。
21、持家基因：组成性基因表达产物通常是对生命过程必需的或必不
可少的，且较少受环境因素的影响。该类基因通常被称为持家基因。
22、受体：是存在于细胞膜或细胞内的生物大分子，只能识别特异性
配体，并将信息转导到细胞膜或细胞核内，启动特定的生物反应。
23、癌基因：一类编码关键性调控蛋白的正常细胞基因，其主要功能
是调节细胞的增殖与分化。包括：src、ras、myc。
24、病毒癌基因：是一类存在于肿瘤病毒中能使靶细胞发生恶性转化
2
的基因。25、细胞癌基因：存在于正常细胞基因组中的癌基因。又称原癌基因。包括src家族、ras家族、myc家族、sis家族、myb家族。
26、协同转运：一种物质的跨膜转运过程中伴随有另一种物质的转运称为协同转运。
1、调控蛋白的结构域有哪几种？答：转录调控蛋白与DNA识别和结合有多种模式，决定于调控蛋白的DNA结合结构域的不同。①螺旋-转角-螺旋基序，两段螺旋被β转角分开，其中一段螺旋为识别螺旋，与暴露在DNA大沟中的碱基对接触结合。②锌指基序，结构域中1个Zn2+与肽链中4个Cys或2个Cys和2个His靠配位键结合形成四面体结构，形成疏水核心和极性表面，其余肽段象手指一样伸出。③亮氨酸拉链基序，蛋白质α螺旋中富含有规律出现的亮氨酸残基的片段，能形成两性α螺旋。螺旋的一侧是以带电荷的极性氨基酸残基（Arg、Gln、Asp）为主，具有亲水性，另一侧为排列成行的非极性亮氨酸残基，具有疏水性，称为亮氨酸拉链区。④螺旋-环-螺旋基序，蛋白质中两个α螺旋的中间被一段非螺旋环分开，两个α螺旋相应面上富含高度保守的疏水氨基酸残基形成二聚体，中间环区由阻碍α螺旋形成的Gly、Pro、Asp 和Ser等连接而成。
2、折叠启动有哪三种假说？答：①疏水塌缩启动折叠：多肽链中的疏水作用力导致肽段中形成疏水簇，再进入折叠中间状态；②二级结构生成启动折叠：折叠早期二级结构的形成快速地限制了肽链可能采取的构象数目；③特殊作用力启动折叠：对蛋白质空间结构稳定有重要作用的化学键，如二硫键，可启动蛋白质的折叠。
3、变性后蛋白质主要变化包括哪些？答：①丧失生物活性；②溶解度和黏度变化；③紫外和荧光光谱变化；④酶的水解速度发生改变。
4、引起蛋白质变性的因素有哪些？
答：①尿素和盐酸胍引起的变性：肽链呈完全的伸展状态，有序的构象变成松散的无序构象；②酸、碱和热引起的变性：保留部分紧密的构象；③有机溶剂引起的变性：螺旋含量增加；④表面活性剂引起的变性：螺旋含量增加，球状蛋白变成杆状。
5、糖蛋白的分类？答：按分布和功能结合原则，分为四类：①黏液糖蛋白；②血清糖蛋白；③结构糖蛋白；④膜糖蛋白。按存在方式，分为三类：①可溶性糖蛋白；②膜结合糖蛋白；③结构糖蛋白。
6、糖链的结构特点有哪些？
答:①微不均一性:具有相同肽顺序的糖蛋白常含有不同结构的糖链，表现在糖基组成、顺序和连接方式上的差异。②组织特异性：同一蛋白在不同的组织中有不同的糖链修饰。如同一哺乳动物的γ-GTP(谷氨酰转肽酶)在肝脏和肾脏中有不同的糖链修饰。③种间特异性：糖链有种间特异性,如在牛和大鼠的糖蛋白中，复杂型N-连接糖链与人不同。④发育特异性：在不同的发育时期存在特异性。
7、核酶的功能有哪些？答:主要功能: 催化RNA前体剪接或剪切反应。其它功能:①催化DNA与RNA的特异水解；②模板RNA的连接；
③核苷的转移；④核苷酸的磷酸化与脱磷酸化;⑤氨基酰-tRNA的合成；⑥蛋白质肽键的合成。
8、与蛋白酶相比，核酶有哪些特点？
答：①化学本质。蛋白酶的本质为蛋白质，由20种氨基酸组成，由于氨基酸排列组合的复杂性和侧链基团的相互作用，具有广泛的催化功能。核酶的本质为核酸，只有4种构件分子，以碱基互补方式与底物结合，作用范围较蛋白酶窄。②底物。蛋白酶催化的底物种类繁多，几乎体内所有物质代谢都是在蛋白酶催下下进行的。核酶主要以RNA 为底物，即RNA催化RNA。③反应特异性。蛋白酶具有高度特异性，根据对底物的不同要求，分为绝对特异性、相对特异性和立体异构特异性。核酶具有严格碱基特异性。④催化效率。蛋白酶的催化效率高。核酶的催化效率低。⑤产物。蛋白酶不参与化学反应。大多数核酶为自身催化，既是底物又成为产物。少数为异体催化。
9、核酶的分类？答：有三种分类方法。分类方法Ⅰ：根据催化反应的种类分为4类：①Ⅰ类内含子的自我剪接；②Ⅱ类内含子的自我剪接；
③自身催化的剪切型；④异体催化的剪切型。分类方法Ⅱ：根据作用底物分为2类：①自身催化：大多数核酸酶，以自身为底物。②异体催化：少数核酸酶，以异体为底物。分类方法Ⅲ：根据作用机制，分为2类：①剪接型：具有内切核酸酶和连接酶的活性。包括Ⅰ类内含子和Ⅱ类内含子；②剪切型：具有内切核酸酶的活性。包括锤头结构、发夹结构、斧头结构和核糖核酸酶P。
10、什么是基因转录？试述原核生物和真核生物转录之间的差异？答：基因转录是指以DNA的一条链为模板，按照碱基互补配对原则，合成RNA的过程。原核生物和真核生物转录之间的差异：（1）原
核生物只有一种RNA聚合酶参与转录，而真核生物有三种RNA聚合酶参与，分别为RNA聚合酶Ⅰ、RNA聚合酶Ⅱ、RNA聚合酶Ⅲ。（2）原核生物中mRNA的转录与翻译几乎是同步进行的，而真核基因转录发生在细胞核(线粒体基因的转录在线粒体内)，翻译则在核外进行。（3）启动子不同原核生物不同启动子间有相当大的同源性，而真核生物各种不同启动子间的差异较大（4））原核生物转录的终止由在几个Us前转录形成茎环，而真核生物靠在转录过程特殊的核酸内切酶切割的序列介导（5）原核生物启动子通常位于基因的上游，而真核生物聚合酶Ⅲ的启动子位于编码区（6）原核生物转录单位常常含有多个基因，而真核生转录单位只含一个基因。
11、细胞信号转导有哪些基本规律？简要解释各种规律？
答：（1）细胞外信号通过第二信使和酶的级联反应得到放大：外界信号通过受体、G蛋白、环化酶和蛋白激酶等逐级放大，最后引起相应的生物学效应。（2）信号的通用性与特异性：多细胞生物是一个统一的整体，不同功能的细胞之间存在着复杂的相互联系和配合，这需要对细胞的功能进行精细和高效的调节，而目前我们所能弄清楚的信号转导途径只有几个，因此细胞信号转导的通用性和特异性具有重要意义。（3）信号转导的激活与失活：信号的转导既有激活机制也有失活机制，并且失活机制比激活机制更重要。首先配体与受体结合激活信息转导后，其失活机制也立即启动。其次胞内存在各种和信号转导效应酶作用相反的酶，可以使发生的信号转导失活。（4）信号转导过程中各种信号系统之间存在着交互作用：胞内信号系统之间交互作用是及其复杂的，在某些情况下，一定的胞外刺激可能主要通过特定的信号系统起作用，但产生的细胞反应不是单一的信号系统所能完成的。
（5）细胞对信号既可以快反应也可慢反应：细胞对配体的应答速度有两种，一种是随配体浓度增加而增加；另一种却是爆发式的，甚至是“全或无”式的。
12、蛋白质转运的两条途径是什么？答：一是蛋白质在核糖体上合成
过程中转移到内质网，在内质网上合成后，进一步转运到高尔基体和其他部位。二是蛋白质在核糖体上合成后，释放到细胞质中，再有细胞质转运到线粒体、细胞核和过氧化物酶体等。
13、糖链的功能有哪些？答：对蛋白质物理性质的影响（抗变性）；对
蛋白质构象的影响；增强抗蛋白质水解酶的作用；对蛋白酶前体加工位点的选择起限制作用；对某些蛋白质的生物活性有明显影响；很多糖蛋白的寡糖链可影响糖蛋白在细胞内的分拣和投送。
14、简述σ因子的功能及结构？答：σ因子能增加核心酶与启动子结
合的特异性。σ因子的结构分为四个区：1区，该区仅在基本σ因子中存在。2区，是所有σ因子保守性最高的区域，能完成所有σ因子共有的功能。2区可再细分为2.1~2.4共四个亚区。2.1区参与与核心酶的结合，2.4区负责σ因子的标准活性，识别启动子-10区盒。3区，可形成螺旋-转角-螺旋DNA结合结构域。4区，能在启动子识别中发挥重要作用，也可分成亚区，4.2区与启动子-35区盒结合，含有螺旋-转角-螺旋结合结构域，在聚合酶与DNA结合中发挥作用。
15、真核生物RNA聚合酶性质比较。
注: 对α-鹅膏蕈碱敏感性(毒素
)
不敏感
极敏感
敏感
不敏感
3
动物生物化学试题(A) 2006.1 一、解释名词（20分，每小题4分） 1. 氧化磷酸化 2.限制性核酸内切酶 3. Km 4.核糖体 5.联合脱氨基作用 二、识别符号（每小题 1 分，共 5 分） 1.SAM 2.Tyr 3.cDNA 4.PRPP 5.VLDL 三、填空题（15分） 1.蛋白质分子的高级结构指的是（ 1分）， 稳定其结构的主要作用力有（2分）。 2.原核生物的操纵子是由(1分 ) 基因，(1分 ) 基因及其下游 的若干个功能上相关的（ 1 分）基因所构成。 3.NADH呼吸链的组成与排列顺序为 （ 3 分）。 4.酮体是脂肪酸在肝脏中产生的不完全分解产物，包括（ 1分）， （ 1 分）和（ 1 分），在肝外组织中
利用。 5.脂肪酸的氧化分解首先要（ 1 分）转变成脂酰辅酶A，从胞浆转入线粒 体需要一个名为（ 1 分）的小分子协助；而乙酰辅酶 A 须经过 （ 1 分）途径从线粒体转入胞浆合成脂肪酸。
四、写出下列酶所催化的反应，包括所需辅因子，并指出它所在的代谢途径 （10分） 1. 氨甲酰磷酸合成酶I 2.谷丙转氨酶 五、问答题（50分） 1.什么是蛋白质的变构作用（4 分），请举例说明（ 4 分）。（8 分） 2. 以磺胺药物的抗菌作用为例（ 4 分），说明酶的竞争抑制原理（ 4 分）。（8 分） 3. 一摩尔的乙酰辅酶A经过三羧酸循环完全氧化分解可以生成多少ATP？（ 3 分）请说 明理由（ 5 分）。（8分） 4. 比较在原核生物DNA复制过程中DNA聚合酶III和聚合酶I 作用的异同。（8分） 5.真核基因有什么特点，简述真核生物mRNA转录后的加工方式。（8分） 6.简述由肾上腺素经PKA途径调控糖原分解代谢的级联放大机制。（10分）
动物生物化学试题 (A) 2006.1 一、解释名词（20分，每小题4分） 1. 氧化磷酸化 2. 限制性核酸内切酶 3. Km 4. 核糖体 5. 联合脱氨基作用 二、识别符号（每小题1分，共5分） 1.SAM 2.Tyr 3.cDNA 4.PRPP 5.VLDL 三、填空题（15分） 1. 蛋白质分子的高级结构指的是（1分）， 稳定其结构的主要作用力有（2分）。 2. 原核生物的操纵子是由 (1分)基因， (1分)基因及其下游的若干个功能上相关的（1分）基因所构成。 3. NADH呼吸链的组成与排列顺序为 （3分）。 4. 酮体是脂肪酸在肝脏中产生的不完全分解产物，包括（1分），
（1分）和（1分），在肝外组织中利用。 5. 脂肪酸的氧化分解首先要（1分）转变成脂酰辅酶A，从胞浆转入线粒体需要一个名为（1分）的小分子协助；而乙酰辅 酶A须经过 （1分）途径从线粒体转入胞浆合成脂肪酸。 四、写出下列酶所催化的反应，包括所需辅因子，并指出它所在的代谢途径 （10分） 1. 氨甲酰磷酸合成酶I 2. 谷丙转氨酶 五、问答题（50分） 1. 什么是蛋白质的变构作用（4分），请举例说明（4分）。（8分） 2. 以磺胺药物的抗菌作用为例（4分），说明酶的竞争抑制原理（4分）。（8分） 3. 一摩尔的乙酰辅酶A经过三羧酸循环完全氧化分解可以生成多少ATP？（3分）请说明理由（5分）。（8分） 4.比较在原核生物DNA复制过程中DNA聚合酶III和聚合酶I作用的异同。（8分） 5.真核基因有什么特点，简述真核生物mRNA转录后的加工方式。（8分） 6.简述由肾上腺素经PKA途径调控糖原分解代谢的级联放大机制。（10分）
动物生物化学习题集 习题 第一章蛋白质的化学 A型题 一、名词解释 1．肽键2．肽平面3．多肽链 4．肽单位5．蛋白质的一级结构6氨基末端 7．多肽8．氨基酸残基9．蛋白质二级结构 10．超二级结构11亚基．12．蛋白质三级结构 13．蛋白质四级结构14．二硫键15．二面角 16．α–螺旋17．β–折叠或β–折叠片18．β–转角 19．蛋白质的高级结构20．寡聚蛋白21．．蛋白质激活 22．．氨基酸的等电点 23．蛋白质沉淀24．分子病 25．变构效应26．蛋白质变性27．蛋白质复性 28．蛋白质的等电点29．电泳30．蛋白质的颜色反应 31．盐析32．简单蛋白质33．结合蛋白质 二、填空题 1．天然氨基酸的结构通式为______________。 2．氨基酸在等电点时主要以________离子形式存在，在pH>pI时的溶液中，大部分以______离子形式存在，在pH 1.名词解释: 生物化学——简称生命的化学；是从分子水平上阐明生命有机体化学本质的一门学科。 酶——由生物活细胞产生，具有高度专一性和极高催化效率的生物催化剂。 酶原——在细胞内最初合成或分泌时并没有催化活性，必须经过适当物质的作用才具有催化活性的酶的前体。 同工酶——是指催化相同的化学反应，但酶蛋白的分子结构、理化性质和免疫学性质不同的一组酶。 酶原的激活——使无活性的酶原转变成有活性的酶的过程。 维生素——维持细胞正常功能所必需，但需要量很少，动物体内不能合成，必须由食物供给的一类有机化合物。 酶活性部位——酶分子中能直接与底物相结合并催化底物转化为产物的部位。 活化能——从反应物(初态)转化成中间产物(过渡态)所需要的能量。 必需基团——直接参与对底物分子结合和催化的基团以的3及参与维持酶分子构象的基团。 诱导契合学说—— 酶活力——酶催化底物化学反应的能力 ２.酶催化作用的特征(P2) 答：1.酶具有很高的催化效率 2.酶具有高度的专一性 3.反应条件温和 4.体内的酶活性是受调控 5.酶易变性失活 3.单纯酶和结合酶 单纯酶：只含有蛋白质成分，如：脲酶、溶菌酶、淀粉酶、脂肪酶、核糖核酸酶等。 结合酶：除蛋白质组分外，还有非蛋白质的小分子物质，只有两者同时存在才有催化功能。 4.维生素与辅酶(P3) 名称辅酶形式主要作用缺乏病 B1 TPP 丙酮酸脱氢酶的辅酶脚气病 B2 FMN、FAD 脱氢酶的辅酶，递氢口角炎等 B3 CoA 酰基转移酶的辅酶 B5 NAD+、NADP 脱氢酶的辅酶，递氢、递电子作用癞皮病 B6 磷酸吡哆醛氨基转移的载体 B7 生物素羧化酶的辅酶 B9 FH4 一碳基团的载体巨红细胞贫血 B12 变位酶的辅酶，甲基的载体恶性贫血 5.酶催化机理(P4) 答：过渡态和活化能:酶能降低化学反应所需的活化能 中间产物学说 诱导契合学说 6.酶活力及其单位 （一）酶活力(酶活性): 酶催化底物化学反应的能力。 （二）酶活单位：在最适的条件下，每分钟催化减少1μmol／Ｌ底物或生成1μmol／Ｌ产物所需的酶量为一个国际单位（IU）。 7.酶促反应动力学(P5) 答：1)底物浓度[S]对酶反应速度的影响2)酶浓度对酶反应速度的影响3)溶液pH对酶反应速度的影响4)温度对酶反应速度的影响5)激活剂对酶反应速度的影响 6)抑制剂对酶反应速度的影响： 不可逆性抑制作用:专一性不可逆抑制(有机磷农药中毒) 非专一性不可逆抑制 可逆性抑制作用:竟争性抑制(磺胺类药物对酶的竟争性抑制) 非竟争性抑制作用 动物生物化学试题（中国农业周顺伍） 一、填空题（每空１分，共３０分） １．核酸的基本组成单位是_____，它由____、____和____三部分组成。２．单纯蛋白质的基本组成单位是_______。 ３．多肽链的序列测定常采用___________法。 ４．聚糖一级结构铁测定可选择_______、___________和_____等多种仪器分析方法。 ５．蛋白聚糖是由______和_______通过共价键连接所形成的糖复合物。６．维生素ＰＰ即搞癞皮病因子，它包括_______和_______。 ７．_____是唯一含金属的，而且是相对分子质量最大，结构最复杂的维生素。８．糖原是人体内糖的贮存形式，主要存在于______和______中。 ９．食物中脂质物质主要包括______、_____、____及____，以_____最多。 １０．人体含有的不饱和脂肪酸主要有_______、______、_____、____以及_____。 １１．胆固醇是环戊烷多氢菲的衍生物，在体内主要以_______和______两种形式存在。 １２．氨基酸分解代谢最首要的反应是____________。 １３．ＤＮＡ指导的_______________是ＲＮＡ合成中最主要的酶类。 二、列举题（每题５分，共２５分） １．列举ＤＮＡ分子的一级结构？ ２．列举蛋白质的一级结构？ ３．列举常见的酶的必需基团？ ４．列举生物氧化的特点？ ５．列举DNA分子的碱基组成？ 三、名词解释（每题５分，共２０分） １．蛋白质的氨基酸组成： ２．维生素； ３．核酸的一级结构： ４．免疫球蛋白： 四、问答题（每题５分，共２５分） １．变性蛋白质有哪些表现？ ２．温度对酶反应速度有哪些影响？ ３．柠檬酸循环的特点？ ４．胆固醇的生物合成途径可分为哪三个阶段？５．肝脏在脂类代谢中的作用有哪些？ 生化复习资料 考试： 名：10个（三、四） 选：10个（不含1、6、11、12） 3章重点维生素的载体、作用，嘌呤、嘧啶合成区别，核糖作用，一碳基团载体，ACP，载体蛋白，乙酰辅酶A缩化酶，生物素 填：20空（1、2、8） 简答：3个（1、6、7、8） 简述：3个（9、10、11、12） 血糖来源和去路，葡萄糖6-磷酸的交叉途径 实验与计算：（1、7） 一、名词解释 1、肽键：是一分子氨基酸的羧基与另一分子氨基酸的氨基脱水缩合而成的酰胺键（-CO-NH-），称为肽键。是蛋白质结构中的主要化学键（主键） 2、盐析： 3、酶的活性中心：在一级结构上可能相距甚远，甚至位于不同肽链上的基团，通过肽链的盘绕、折叠而在空间构象上相互靠近，形成的具有一定的构象，直接参与酶促反应的区域。又称酶活性部位 4、米氏常数：是反应最大速度一半时所对应的底物浓度,即当v = 1/2Vm时，Km = S 意义：Ｋm越大，说明E和S之间的亲和力越小，ES复合物越不稳定。米氏常数Km对于酶是特征性的。每一种酶对于它的一种底物只有一个米氏常数。 5、氧化磷酸化：是在电子传递过程中进行偶联磷酸化，又叫做电子传递水平的磷酸化。 6、底物水平磷酸化：是直接由底物分子中的高能键转变成A TP末端高能磷酸键叫做底物水平的磷酸化。 7、呼吸链：线粒体能将代谢物脱下的成对氢原子(2H)通过多种酶和辅酶的链锁反应体系逐步传递,最后与激活的氧结合为水,由于该过程利用氧气与细胞呼吸有关,所以将这一传递体系叫做呼吸链。 8、生物氧化：糖类、脂肪和蛋白质等有机化合物在生物体内经过一系列的氧化分解，生成CO2和水释放能量的总过程叫做生物氧化。 9、葡萄糖异生作用：由非糖前体物质合成葡萄糖的过程。 10、戊糖磷酸通路：指机体某些组织以6-磷酸葡萄糖为起始物在6-磷酸葡萄糖脱氢酶催化下形成6-磷酸葡萄糖酸进而代谢生成磷酸戊糖为中间代谢物的过程。 11、激素敏感激酶： 12、酮体：脂肪酸在肝脏中氧化分解所生成的乙酰乙酸、β-羟丁酸和丙酮三种中间代谢产物，统称为酮体。 13、饲料蛋白质的互补作用：把原来营养价值较低的不同的蛋白质饲料混合使用，可能提高其营养价值和利用率。 14、氮平衡：是反映动物摄入氮和排除氮之间的关系以衡量机体蛋白质代谢概况的指标。 15、从头合成途径：利用氨基酸等作为原料合成 16、补救合成途径：利用体内游离的碱基或核苷合成 第二章核酸 一、比较mRNA 、tRNA、rRNA的分布，结构特点及功能 mRNA主要分布在是以游离状态的存在于细胞质中，tRNA主要分布在细胞核中，rRNA是核糖体的组成部分。 1.mRNA的结构与功能：mRNA是单链核酸，其在真核生物中的初级产物称为HnRNA。大多数真核成熟的mRNA分子具有典型的5?-端的7-甲基鸟苷三磷酸（m7G）帽子结构和3?-端的多聚腺苷酸(polyA)尾巴结构。mRNA的功能是为蛋白质的合成提供模板，分子中带有遗传密码。原核生物的mRNA一般是多顺反子。真核生物的mRNA一般是单顺反子。 2. tRNA的结构与功能：tRNA是分子最小，但含有稀有碱基最多的RNA。tRNA 的二级结构由于局部双螺旋的形成而表现为“三叶草”形，故称为“三叶草”结构，可分为：①氨基酸臂：3?-端都带有-CCA-顺序，可与氨基酸结合而携带氨基酸。 ②DHU臂/环：含有二氢尿嘧啶核苷。③反密码臂/环：其反密码环中部的三个核苷酸组成三联体，在蛋白质生物合成中，可以用来识别mRNA上相应的密码，故称为反密码（anticoden）。④TψC臂/环：含保守的TψC顺序。⑤可变环。3. rRNA的结构与功能：rRNA是细胞中含量最多的RNA，可与蛋白质一起构成核蛋白体，作为蛋白质生物合成的场所。原核生物中的rRNA有三种：5S，16S，23S。真核生物中的rRNA有四种：5S，5.8S，18S，28S。 二．简述DNA双螺旋结构模型要点 1两条平行的多核苷酸链，以相反的方向(即一条由5…—3?，另一条由3…—5?)围绕同一个(想像的)中心轴，以右手旋转方式构成一个双螺旋。 2疏水的嘌呤和嘧啶碱基平面层叠于螺旋的内侧，亲水的磷酸基和脱氧核糖以磷酸二酯键相连形成的骨架位于螺旋的外侧。 3内侧碱基成平面状，碱基平面与中心轴相垂直，脱氧核糖的平面与碱基平面几乎成直角。每个平面上有两个碱基(每条链各一个)形成碱基对。相邻碱基平面在螺旋轴之间的距离为0.34nm,旋转夹角为36度。每十对核苷酸绕中心旋转一圈，故螺旋的螺距为3.4nm. 4双螺旋的直径为2nm.沿螺旋的中心轴形成的大沟和小沟交替出现。DNA双螺旋之间形成的沟为大沟，两条DNA链之间的沟为小沟。 5两条链被碱基对之间形成的氢键稳定地维系在一起。双螺旋中，碱基总是腺嘌呤与胸腺嘧啶配对，鸟嘌呤与胞嘧啶配对。 第三章蛋白质 宁夏大学 2017年攻读博士学位研究生入学考试初试试题卷 考试科目：高级动物生物化学 适用专业：动物遗传育种与繁殖动物生产系统与工程 （不用抄题，答案写在答题纸上，写明题号，答案写在试题卷上无效） 一、Explain the Following Biochemical Terms in Chinese or in English(20分)， （每题4分) 1．Operon 2．hyperchromic effect 3．cis-acting element 4．salting out 5．citriate shuttle 二、简述题（40分）（每题10分） 1．举例说明核酸结构（构象）多态性及其生物学意义？ 2、胞浆中的NADH如何参加氧化磷酸化过程？试述其具体机制。 3．试述DNA复制的特点。 4．氨在血液中如何转运？ 三、论述题（40分） 1．论述糖的有氧氧化代谢途径、产能及生理意义。（20分） 2．如何利用蛋白质的性质进行蛋白质的分离纯化？（20分） 宁夏大学 2018年攻读博士学位研究生入学考试初试试题卷 考试科目：高级动物生物化学 适用专业：动物遗传育种与繁殖动物生产系统与工程 （不用抄题，答案写在答题纸上，写明题号，答案写在试题卷上无效） 一、简答题（共8小题，每小题8分，共64分） 1．比较蛋白质的变性与沉淀。（8分） 2．比较酶的别构调节与共价修饰。（8分） 3．肌肉内代谢产生的乳酸在肌肉内不能异生为糖，乳酸会产生积累，机体是如何处理的？简述代谢过程。（8分） 4．氨基酸一般分解代谢有哪些途径？产物是什么？哪条途径是氨基酸分解代谢的主要途径？为什么？（8分） 5.比较脂肪酸β氧化与生物合成的异同。（8分） 6.何谓基因文库？何谓cDNA文库？两者有何不同？（8分） 7.核酸有无营养价值？如果供给动物缺乏核酸的食物，动物能否生存？为什么？（8分） 8.分析DNA复制、修复和重组之间的关系。（8分） 二、论述题（共2小题，共36分） 1．以反刍动物为例，当机体处于低血糖生理状态时，三大营养物质的代谢关系如何？阐述代谢过程。（20分） 2．如何看待RNA功能的多样性？它的核心作用是什么？（16分） 《动物生物化学》复习题（专升本） 一、符号命名（写出下列符号对应的汉语名称） 1. ATP 2. CoQ 3. EMP 4. Arg 5. dsDNA 6. pI 7. Chromosome 8. FAD 9. EPA 10. PCR 11. cAMP 12. NAD 13. TCA 14. Gln 15. ssDNA 16. tRNA 17. Tm 18. Km 19. DHA 20. GSH 二、名词解释 1. 中心法则 2. 必需氨基酸 3. 密码子 4. 复制叉 5. 退火 6. Km值 7. P/O比 8. 糖异生 9. 酮体 10. 转氨基所用 11. 增色效应 12. 等电点 13. 蛋白质的一级结构 14. 生物氧化 15. 糖酵解 16. 必需脂肪酸 17. 半保留复制 18. 一碳单位 19. 外显子 20. 翻译 三、单选题 1. DNA和RNA两类核酸分类的主要依据是： A. 在细胞中存在的部位不同 B. 核苷酸之间连接方式不同 C. 所含碱基不同 D. 所含戊糖不同 2. 在核酸中占9-11%，且可根据其含量计算核酸含量的元素是： A. 碳 B. 氢 C. 磷 D. 氧 3. 某DNA分子中腺嘌呤的含量为16%, 则胞嘧啶的含量应为： A. 34% B. 16% C. 17% D. 8% 4. 组成蛋白质的氨基酸基本上有多少种？ A. 300 B. 20 C. 30 D. 10 5. “分子病“首先是蛋白质什么基础层次结构的改变？ A. 一级 B. 二级 C. 三级 D. 四级 6. 下列哪种方法可以得到蛋白质的“指纹图谱“？ A. 酸水解，然后凝胶过滤 B. 彻底碱水解，并用离子交换层析测定氨基酸组成 C. 用氨肽酶水解，并测定被释放的氨基酸组成 D. 用胰蛋白酶降解，然后进行纸层析或纸电泳 7. 乳酸脱氢酶属于： A. 转移酶类 B. 氧化还原酶类 C. 水解酶类 D. 裂解酶类 8. 磺胺药物治病原理是： A. 直接杀死细菌 B. 细菌生长某必需酶的竞争性抑制剂 动物生物化学 第一章绪论 一、名词解释 1、生物化学 2、生物大分子 二、填空题 1、生物化学的研究内容主要包括___________________ 、 ______________ 和 ____________ o 2、生物化学发展的三个阶段是________________ 、_________ 和_____________ o 3、新陈代谢包括________________ 、_________ 和_____________ 三个阶段。 4、**Biochemistry ” 一词首先由德国的____________ 于1877年提ill。 5、在前人工作的基础上，英国科学家Krebs曾提出两大著名学说 __________ 和______________ o 6 水的主要作用有以下四个方 面________________ 、________________ 、_________ 和_____________ 。 三、单项选择题 1.现代生物化学从20世纪50年代开始，以下列哪一学说的提出为标志： A.DNA的右手双螺旋结构模型 B.三竣酸循环 C.断裂基因 D.基因表达调控 2.我国生物化学的奠基人是： A.李比希 B.吴宪 C.谢利 D.拉瓦锡 3.1965年我国首先合成的其有生物活性的蛋白质是： A.牛胰岛素 B.RNA聚合酶 C. DNA聚合酶 D. DNA连接酶 4.生物化学的一项重要任务是： A.研究生物进化 B.研究激素生成 C.研究小分子化合物 D.研究新陈代谢规律及其与生命活动的关系 5.1981年我国完成了哪种核酸的人工合成： A.清蛋白mRNA B.珠蛋白RXA C.血红蛋白DNA D.酵母丙氨酸tRNA 参考答案 一、名词解释 1、生物化学又称生命的化学，是研究生物机体（微生物、植物、动物）的化学组成和生命现象中化学变化规律的一门科学。 2、分子量比较大的有机物，主要包扌舌蛋白质、核酸、多糖和脂肪。 二、填空题 1、生物体的物质组成、新陈代谢、生物分子的结构与功能 2、静态生物化学阶段、动态生物化学阶段、现代生物化学阶段 动物生物化学习题一 生物化学习题一 第一章核酸化学 一、名词解释 1、核苷； 2、核苷酸； 3、磷酸二酯键； 4、核酸； 5、核酸的一级结构； 6、DNA二级结构； 7、碱基互补规律； 8、环化核苷酸； 9、Tm值。10、增色效应 11、减色效应 12、分子杂交 二、单项选择题 （）1 组成核酸的基本单位是 A 核苷； B 碱基； C 单核苷酸； D 戊糖。 （）2 稀有核苷酸主要存在于下列哪一种核酸中？ A rRNA B mRNA C tRNA D DNA （）3 mRNA中存在，而DNA中没有的碱基是 A 腺嘌呤 B 胞嘧啶 C 鸟嘌呤 D 尿嘧啶 （）4 对Watson---CrickDNA模型的叙述正确的是 A DNA为双股螺旋结构 B DNA两条链的方向相反 C 在A与G之间形成氢键 D 碱基间形成共价键 E 磷酸戊糖骨架位于DNA螺旋内部 （）5 DNA和RNA两类核酸分类的主要依据是 A 空间结构不同 B 所含碱基不同 C 核苷酸之间连接方式不同 D 所含戊糖不同 （）6 在一个DNA分子中，若腺嘌呤所占摩尔比为32.8%，则鸟嘌呤的摩尔比为： A 67.2% B 32.8% C 17.2% D 65.6% E 16.4% （）7 根据Watson---Crick模型，求得每一微米DNA双螺旋含核苷酸对的平均数为： A 25400 B 2540 C 2941 D 3505 （）8 稳定DNA双螺旋的主要因素是： A 氢键 B 与Na+结合 C 碱基堆积力 D 与精胺和亚精胺的结合 E 与Mn2+Mg2+的结合 （）9 tRNA在发挥其功能时的两个重要部位是 A 反密码子臂和反密码子环 B 氨基酸臂和D环 C TψC环和可变环 D TψC环与反密码子环 E 氨基酸臂和反密码子环 第一章：绪论 一、思考题： 1、生物化学的研究内容是什么？概述生物化学的发展阶段。 2、生物化学和畜牧兽医专业之间有何联系？ 二、名词解释 生物化学静态生化动态生化机能生化 第二章：蛋白质 一、问答题和计算题 1、为什么说蛋白质是生命活动最重要的物质基础？ 2、试比较Gly、Pro与其它常见氨基酸结构的异同？ 3、为什么说一级结构是蛋白质功能的基础，高级结构是蛋白质表现功能所必须？ 试举例说明。 4、为什么说蛋白质水溶液是一种稳定的亲水胶体？ 5、什么是蛋白质的变性？变性的机制是什么？举例说明蛋白质变性在实践中的 应用。 6、已知某蛋白质的多肽链是 -螺旋。该蛋白质的分子量为240 000，求蛋白质 的分子长度。(蛋白质中一个氨基酸的平均分子量为120) 7. 指出以下肽段中有哪些（个）是含硫的氨基酸，哪些（个）是非极性的氨基 酸。如果用胰蛋白酶水解这段肽，其产物是什么？ Gly-Ala-Gln-Val-Lys-Ser-Leu-Met-Ala-Arg-Cys-Ile （2005.南农考研题） 8. 当蛋白质溶液的离子强度从零增至高值时，开始溶解度增加，然后溶解度降 低，直至产生沉淀，说明原因解释现象。（北师大2000考题） 9、蛋白质变性后有哪些现象出现?并举出三种以上能引起蛋白质变性的试剂。 10、某氨基酸溶于pH7的水中，所得氨基酸溶液的pH值为6，问氨基酸的pI是大于 6、等于6还是小于6？ 11、一个Ala、Ser、Phe、Leu、Arg、Asp和His的混合液在pH3.9时进行纸电泳，指出哪些氨基酸向阳极移动？哪些氨基酸向阴极移动？ 二、名词解释 等电点（pI）肽键和肽链肽肽平面及二面角 一级结构二级结构三级结构四级结构超二级结构结构域蛋白质变性与复性分子病别构效应 三、是非题 1.构成蛋白质的20种基本氨基酸除脯氨酸外，在结构上的共同点是与羧基相邻 α-碳原子上都有一个氨基。 ( 对 ) 2.一个氨基酸在水溶液中或固体状态时是以两性离子形式存在。 ( 错 ) 3. 构型的改变必须有旧共价键的破坏和新共价键的形成，而构象的改变则不发 生此变化。 ( 对 ) 4.肽的命名是从肽链的N端开始到C端。 ( 对 ) 5.蛋白质分子中肽链能自由旋转。( 错 ) 6.所有的蛋白质都具有一、二、三、四级结构。 ( 错 ) 7.蛋白质在pl时其溶解度最小。( 对 ) 8.pH2.3时，所有氨基酸都带正电荷。 ( 对 ) 9.SDS—PAGE（十二烷基硫酸钠—聚丙烯酰胺凝胶电泳）中,肽链越长，结合的 SDS分子越多，故泳动速度越快。 ( 错 ) 10.氨基酸溶液的pH大于它的pI时,则该氨基酸在电场中向正极移动。 ( 对 ) 11.蛋白质分子的四级结构是指多个肽键通过共价键连成的整体分子。 ( 错 ) 12.血红蛋白与肌红蛋白均为氧的载体，前者是一个典型的变构蛋白，后者则不 是。 ( 对 ) 13.变性的蛋白质的分子量发生了变化。 ( 错 ) 动物生物化学练习题(学生复习) 《动物生物化学》练习一 一、填空题（60×1分） 1、MHb、HbCO、HbCO2的中文名称分别是（1）高铁血红蛋白、（2）碳氧血红蛋白 和（3）碳酸血红蛋白。 2、哺乳动物成熟的红细胞没有（4）核、（5）线粒体和（6）内质网及高尔基体，不能进行（7）核酸、（8 ）蛋白质和（9 ）脂类的合成。它缺乏完整的（10）完整的三羧酸循环酶系，也没有（11）细胞色素电子传递系统，正常情况下，它所需的能量几乎完全依靠（12）糖酵解取得。 3、哺乳动物成熟的红细胞糖代谢绝大部分是通过（13）酵解，此外还有小部分通过（14）磷酸戊糖途径、（15）2，3-二磷酸甘油酸支路、及（16）糖醛酸循环。 4、正常红细胞把高铁血红蛋白还原为血红蛋白的方式有酶促反应和非酶促反应两种。在酶促反应中有两类高铁血红蛋白还原酶：一类需（17）NADH ，另一类需（18）NADPH ，（19）维生素C 及（20）GSH 还原高铁血红蛋白是非酶促反应。 5、肾脏是排出体内水分的重要器官，它的排尿量是受（21）垂体后叶分泌的（22）抗利尿激素控制的，该激素的分泌又被（23）血浆渗透压所控制。动物的排尿量有 10、许多重要的辅酶辅基，如（46）CoA 、（47）NAD＋和（48）FAD 都是腺嘌呤核苷酸衍生物，参与酶的催化作用。环核苷酸，如（49）cAMP 、（50）cGMP 作为第二信使参与细胞信号的传导。 11、嘌呤核苷酸从头合成是动物体合成嘌呤核苷酸的（51）主要途径。这它不是先合成（52）嘌呤环再与（53）戊糖、（54）磷酸结合，而是从（55） PRPP 开始。嘧啶核苷酸从头合成是首先形成（56）嘧啶环，然后再与（57）磷酸核糖相连。12、线粒体内产生的乙酰CoA可通过（58）柠檬酸-丙酮酸循环进入胞液参加脂肪酸合成，脂肪酸从头合成的酰基载体是（59）ACP ，在形成嘌呤核苷酸时，嘌呤碱基与戊糖之间通过（60 ）1’，9-CN键连接。 二、单项选择题（10×1分） 1、. TAC循环的第一步反应产物是（A）。 A. 柠檬酸 B. 草酰乙酸 C. 乙酰辅酶 A D. CO2 2. 肌肉中的能量的主要储存形式是下列哪一种（D）。 A．ADP B．磷酸烯醇式丙酮酸C．ATP 动物生物化学习题库带 答案 TPMK standardization office【 TPMK5AB- TPMK08- TPMK2C- TPMK18】 动物生物化学习题库 班级 姓名 教师 汇编人：李雪莲 新疆农业职业技术学院动物科技分院 2016.2 教学单元一核酸与蛋白质化学 核酸化学 一、单选题 1、维持DNA分子中双螺旋结构的主要作用力是: A．范德华力 B．磷酸二酯键 C．疏水键 D．氢键 D 2、DNA的戊糖在哪个位置脱氧: A.l B.2 C.3 D.4 C 3、连接核苷与磷酸之间的键为: A.磷酸二酯键 B.糖苷键 C.氢键 D.磷酸酯键 D 4、核苷酸去掉磷酸后称为: A.单核苷酸 B.核苷 C.戊糖 D.碱基 B 5、核酸的基本组成成分是: A.组蛋白、磷酸 B.核糖、磷酸 C.果糖、磷酸 D.碱基、戊糖、磷酸 D 6、RNA分子中的碱基是: A.TCGU B.TAGU C.AGCU D.ATGC C 7、不参与DNA组成的是: A.dUMP B.dAMP C.dTMP D.dGMP A 8、稀有碱基主要存在于： A.mRNA C.rRNA D.DNA B 9、在DNA和RNA中都含有的是： A.腺苷二磷酸 B.环磷酸腺苷 C.磷酸 D.脱氧核糖 C 10、RNA代表： A.脱氧核糖核酸 B.核糖核酸 C.单核苷酸 D.核苷 B 11、属于戊糖的是： A.蔗糖 C.核糖 D.葡萄糖 B 12、核酸中不存在的碱基是： A.腺嘌呤 B.黄嘌呤 C.胞嘧啶 D.尿嘧啶 B 13、核酸一级结构的主要连接键是： A.肽键 B.氢键 C.磷酸二酯键 D.盐键 C 14、在DNA中，A与T间存在有： A.3个氢键 《动物生物化学》复习题A 一、符号命名 1. cAMP 2. NAD 3. TCA 4. Gln 5. ssDNA 6. tRNA 7. Tm 8. Km 9. DHA 10. GSH 二、名词解释 1. 增色效应 2. 等电点 3. 蛋白质的一级结构 4. 生物氧化 5. 糖酵解 6. 必需脂肪酸 7. 半保留复制 8. 一碳单位 9. 外显子 10. 翻译 三、单选题 1. 组成核酸的基本结构单位是： A. 单核苷酸 B. 戊糖和脱氧戊糖 C. 磷酸和戊糖 D. 含氮碱基 2. DNA碱基配对之间形成： A. 共价键 B. 氢键 C. 疏水作用 D. 盐键 3. 某DNA分子中腺嘌呤的含量为15%, 则胞嘧啶的含量应为： A. 35% B. 15% C. 17.5% D. 7.5% 4. 蛋白质元素组成中含量相对恒定为16%的是： A. C B. N C. O D. S 5. 注射时用70%的酒精消毒是使细菌蛋白质： A. 变构 B. 变性 C. 沉淀 D. 溶解 6. 下列哪种方法可以得到蛋白质的“指纹图谱“？ A. 酸水解，然后凝胶过滤 B. 彻底碱水解，并用离子交换层析测定氨基酸组成 C. 用氨肽酶水解，并测定被释放的氨基酸组成 D. 用胰蛋白酶降解，然后进行纸层析或纸电泳 7. 酶的活性中心是指： A. 酶分子上的几个必需基团 B. 酶分子与底物结合的部位 C. 酶分子结合底物并发挥催化作用的关键性三维结构区 D. 酶分子中心部位的一种特殊结构 8. 磺胺药物治病原理是： A. 直接杀死细菌 B. 细菌生长某必需酶的竞争性抑制剂 C. 细菌生长某必需酶的非竞争性抑制剂 D. 细菌生长某必需酶的不可逆抑制剂 9. CO影响氧化磷酸化的机理在于： A. 影响电子在细胞色素b与c1之间传递 B. 使ATP水解为ADP和Pi加速 C. 解偶联作用 D. 影响电子在细胞色素aa3与O2之间传递 10. 各种细胞色素在呼吸链中的排列顺序是： A. c-b1-c1-aa3-O2 B. b-c1-c-aa3-O2 动物生物化学习题库 班级 姓名 教师 汇编人:李雪莲 新疆农业职业技术学院动物科技分院 2016、2 教学单元一核酸与蛋白质化学 核酸化学 一、单选题 1、维持DNA分子中双螺旋结构得主要作用力就是: A.范德华力 B.磷酸二酯键 C.疏水键 D.氢键 D 2、DNA得戊糖在哪个位置脱氧: A、l B、2 C、3 D、4 C 3、连接核苷与磷酸之间得键为: A、磷酸二酯键 B、糖苷键 C、氢键 D、磷酸酯键 D 4、核苷酸去掉磷酸后称为: A、单核苷酸 B、核苷 C、戊糖 D、碱基 B 5、核酸得基本组成成分就是: A、组蛋白、磷酸 B、核糖、磷酸 C、果糖、磷酸 D、碱基、戊糖、磷酸 D 6、RNA分子中得碱基就是: A、TCGU B、TAGU C、AGCU D、ATGC C 7、不参与DNA组成得就是: A、dUMP B、dAMP C、dTMP D、dGMP A 8、稀有碱基主要存在于: A、mRNA B、tRNA C、rRNA D、DNA B 9、在DNA与RNA中都含有得就是: A、腺苷二磷酸 B、环磷酸腺苷 C、磷酸 D、脱氧核糖 C 10、RNA代表: A、脱氧核糖核酸 B、核糖核酸 C、单核苷酸 D、核苷 B 11、属于戊糖得就是: A、蔗糖 B、乳糖 C、核糖 D、葡萄糖 B 12、核酸中不存在得碱基就是: A、腺嘌呤 B、黄嘌呤 C、胞嘧啶 D、尿嘧啶 B 13、核酸一级结构得主要连接键就是: A、肽键 B、氢键 C、磷酸二酯键 D、盐键 C 14、在DNA中,A与T间存在有: A、3个氢键 B、2个肽键 C、2个氢键 D、l个磷酸二酯键 2015年湖南农业大学硕士招生自命题科目试题 科目名称及代码：动物生物化学618 适用专业（领域）：动物遗传育种与繁殖、动物营养与饲料科学、动物生产与畜牧工程、基础兽医学、预防兽医学、临床兽医学、中兽药学 考生需带的工具： 考生注意事项：①所有答案必须做在答题纸上，做在试题纸上一律无效； ②按试题顺序答题，在答题纸上标明题目序号。 一、单项选择题（共计20分，每小题1分） 1．维持蛋白质二级结构—α-螺旋的化学键主要是： A.疏水键 B.配位键 C.氢键 D.二硫键 2．tRNA3′端的共有序列为： A.-ACC B.-CAC C.-ACA D.-CCA 3．某一符合米曼氏方程的酶，当[S]=2Km时，其反应速度V等于：A．Vmax B．2/3Vmax C．3/2Vmax D．1/2Vmax 4．下列构成一碳基团转移酶系辅酶的维生素是： A．维生素B1B．维生素B6C．维生素B7D．维生素B9 5．嘌呤核苷酸的合成中，第4位及5位的碳原子和第7位氮原子来源于：A.天冬氨酸 B.谷氨酸 C.谷氨酰胺 D.甘氨酸 6．呼吸链中不具备质子泵功能的复合体是： A.复合体Ⅰ B.复合体Ⅱ C.复合体Ⅲ D.复合体Ⅳ 7．线粒体基质中脂酰CoA脱氢酶的辅酶是： A．FAD B．NADP+C．NAD+D．FMN 8．在原核生物复制子中除去RNA引物并加入脱氧核糖核苷酸的酶是：A．DNA聚合酶ⅠB．DNA聚合酶Ⅱ C．DNA聚合酶ⅢD．DNA连接酶 9．一个线性双链DNA分子经过连续2代复制后，原始DNA占总DNA的比例是： A. 2.5% B.25%1 C.7.25% D.3.125% 10．氨酰tRNA结合的部位是： A．核糖体的小亚基B．核糖体的P位点 C．核糖体的A位点D．转肽酶所在的部位 11．能够识别UAA、UAG和UGA的因子是： A．ρ因子B．延长因子C．起始因子D．释放因子12．DNA编码链为5′-ACTGTCAG-3′，转录后RNA产物中相应的碱基序列是： A．5′-CUGACAGU-3′B．5′-UGACAGUC-3′ C．5′-ACUGUCAG-3′D．5′-GACUGUCA-3′ 13．哺乳动物嘌呤分解代谢的终产物是： A．尿酸B．尿素C．尿囊素D．尿囊酸 14．真核生物RNA聚合酶II催化转录的产物是： A.45S-rRNA B.hnRNA C.5S-rRNA D.tRNA 15．密码的简并性是指： A．一种氨基酸只有一种密码子B．一种以上密码子为同一种氨基酸编码 C．一种密码子不为任何氨基酸编码D．一种密码子具有兼职性 16．为蛋白质生物合成中肽链延伸提供能量的是： A．ATP B．CTP C．GTP D．UTP 17．构成α-酮酸脱羧酶的辅酶是： A．CoA B．FAD C．FH4D．TPP 18．肌糖原不能直接补充血糖，是因为肌肉中缺乏： A.葡萄糖-6-磷酸酶 B.磷酸化酶 C.果糖激酶 D.已糖激酶19．含有稀有碱基比例较多的核酸是： A．DNA B．rRNA C．tRNA D．mRNA 动物生物化学试题（A） 2006.1 一、解释名词（20 分，每小题4 分） 1.氧化磷酸化 2. 限制性核酸内切酶 3. Km 4. 核糖体 5. 联合脱氨基作用 二、识别符号（每小题1 分，共5 分） 1.SAM 2.Tyr 3.cDNA 4.PRPP 5.VLDL 三、填空题（15 分） 1.蛋白质分子的高级结构指的是（1 分）， 稳定其结构的主要作用力有（2分）。 2.原核生物的操纵子是由（1 分）基因，（1 分）基因及其下游 的若干个功能上相关的（1 分）基因所构成。 3.NADH呼吸链的组成与排列顺序为 （3 分）。 4.酮体是脂肪酸在肝脏中产生的不完全分解产物，包括（1分），（1 分）和（1 分），在肝外组织中 利用。 5.脂肪酸的氧化分解首先要（1 分）转变成脂酰辅酶A，从胞浆转入线粒 体需要一个名为（1 分）的小分子协助；而乙酰辅酶A 须经过 （1 分）途径从线粒体转入胞浆合成脂肪酸。 四、写出下列酶所催化的反应，包括所需辅因子，并指出它所在的代谢途径（10 分） 1.氨甲酰磷酸合成酶I 2.谷丙转氨酶 五、问答题（50 分） 1.什么是蛋白质的变构作用（4分），请举例说明（4分）。（8 分） 2.以磺胺药物的抗菌作用为例（4 分），说明酶的竞争抑制原理（4 分）。（8 分） 3.一摩尔的乙酰辅酶A经过三羧酸循环完全氧化分解可以生成多少ATP？（3 分）请说 明理由（5分）。（8 分） 4.比较在原核生物DNA复制过程中DNA聚合酶III 和聚合酶I 作用的异同。（8 分） 5.真核基因有什么特点，简述真核生物mRNA转录后的加工方式。（8 分） 6.简述由肾上腺素经PKA途径调控糖原分解代谢的级联放大机制。（10 分） 一、绪论与酶 1.生物化学的概念 2.酶催化作用的特征 3.维生素与辅酶 4.酶催化机理（除底物活化能外，中间产物学说和契合学说诱导） 5.酶活力及其单位（填空题） 在特定的条件下，每分钟催化1μmol底物转化为产物所需的酶量为一个国际单位（IU）。 1972年又推荐以催量单位(katal)来表示酶的活性单位。1催量(1kat)指：在特定条件下，每秒钟使1mol底物转化为产物所需的酶量。 1U=16.67×109kat 6.酶促反应动力学（[S]（简答题）、I（抑制剂）、激活剂、E、t（37o）、pH（6.8～ 7.0）） 米氏方程： [] []S K S V v m + =（V:最大速度，Km:米氏常数） Km可以表示酶与底物的亲和力，Km越小，亲和力越大。 例题1：说明磺胺类药物（竞争性抑制）与有机磷农药中毒的原理 答：磺胺药与对氨基甲酸结构相似，可与对氨基甲酸竞争叶酸合成酶的活性中心，叶酸合成受抑制，叶酸随之减少，使核酸合成障碍，细菌生长繁殖受到抑制。而人体可直接吸收叶酸。 有机磷杀虫药是乙酰胆碱酯酶的不可逆抑制剂。它与磷原子与乙酰胆碱活性部位中心丝氨酸残基的羟基以共价键结合，使酶失活。乙酰胆碱为生物体内传递神经冲动的重要物质。胆碱酯酶为羟基酶，有机磷杀虫剂中毒时，此酶活受抑制，结果造成乙酰胆碱的堆积，造成神经过度兴奋直至抽搐而死。 又如：草酰乙酸、丙二酸和琥珀酸在结构上十分相似，因此草酰乙酸、丙二酸都是琥珀酸脱氢酶的竞争性抑制剂。 7.酶活性的调节:同工酶（概念） 8.酶的分类: （1）氧化还原酶类：琥珀酸脱氢酶、乳酸脱氢酶、细胞色素氧化酶； （2）转移酶类：谷丙转氨酶 （3）水解酶类：蛋白酶、淀粉酶、脂肪酶； （4）裂合酶类：醛缩酶； （5）异构酶类：葡萄糖异构酶； （6）合成酶类：谷酰胺合成酶、DNA聚合酶。 名词解释: 生物化学是研究生命的化学的一门科学，将成为生命的化学。 新陈代谢生物体维持其生长、繁殖、运动等生命活动过程中化学变化的总称。 酶是由生物细胞产生的具有催化能力的生物催化剂。 酶活性部位酶分子中能直接参与分子结合，并催化底物化学反应的部位。 酶原没有活性的酶的前体。 酶原的激活使无活性的酶原转变成活性酶的过。 活化能是指从反应物（初态）转化成中间产物（过渡态）所需要的能量。 必需基团是指直接参与与底物分子结合和催化的基团以及参与维持酶分子构想的基团。锁-钥学说底物结构必须与酶活性部位的结构非常互补，就像锁与钥匙一样，这样，才能紧密结合，形成酶–底物复合物。（简短版：底物分子专一地嵌入酶的活性中心，与酶的构象互补。） 诱导契合学说酶分子的活性部位结构原来并不与底物分子的结构互补，但活性部位有一定的柔性，当底物分子与酶分子相遇时，可以诱导酶蛋白的结构发生相应的变化，使活性部位上各个结合基团与催化集团达到对底物结构正确的空间排布与定向，从而使酶与底物互补结合，产生酶–底物复合物，并使底物发生反应。（简短版：当底物和酶接触时，可诱导酶分子的构象变化，使酶活性中心的各种基团处于和底物互补契合的正确空间位置，有利于催化。） 酶活力酶催化底物化学反应的能力。 酶活力单位是衡量酶活力大小的计量单位。 比活力每毫克蛋白质中所具有的酶活力 核酸酶具有催化活性,既类似与酶的催化活性的RNA 同工酶能催化相同的化学反应，但在蛋白质分子的结构、理化性质和生物学性质方面，都存在明显差异的一组酶。 一.选择题 1 .酶能加速化学反应的进行是由于哪一种效应（C） A .向反应体系提供能量 B . 降低反应的自由能变化 C .降低反应的活化能 D .降低底物的能量水平 E .提高产物的能量水平 2 .已知某种酶Km值为0.05mol/L，试问要使此酶所催化的反应速度达最大反应速度的80%时底物浓度应是多少（C） A . 0.04mol/L B . 0.8 mol/L C . 0.2 mol/L D . 0.05 mol/L E . 0.1 mol/L 3 .酶的非竞争性抑制剂对酶促反应的影响是（A） A .有活性的酶浓度减少 B .有活性的酶浓度无改变动物生物化学复习题2((((葡萄糖、脂肪、蛋白质合成这几个反
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