问答题：
1、机体通过哪些因素调节糖的氧化途径与糖异生途径。
糖的氧化途径与糖异生具有协调作用，一条代谢途径活跃时，另一条代谢途径必然减弱，这样才能有效地进行糖的氧化或糖异生。这种协调作用依赖于变构效应剂对两条途径中的关键酶相反的调节作用以及激素的调节. （1）变构效应剂的调节作用；（2）激素调节
2、机体如何调节糖原的合成与分解，使其有条不紊地进行
糖原的合成与分解是通过两条不同的代谢途径，这样有利于机体进行精细调节。糖原的合成与分解的关键酶分别是糖原合酶与糖原磷酸化酶。机体的调节方式是通过同一信号，使一个酶呈活性状态，另一个酶则呈非活性状态，可以避免由于糖原分解、合成两个途径同时进行，造成ATP的浪费。（1）糖原磷酸化酶：（2）糖原合酶：胰高血糖素和肾上腺素能激活腺苷酸环化酶，使ATP转变成cAMP,后者激活蛋白激酶A，使糖原合酶a磷酸化而活性降低。蛋白激酶A还使糖原磷酸化酶b激酶磷酸化，从而催化糖原磷酸化酶b 磷酸化，导致糖原分解加强，糖原合成受到抑制，血糖增高。
3、简述血糖的来源和去路
血糖的来源：1、食物经消化吸收的葡萄糖；2、肝糖原分解3、糖异生
血糖的去路：1、氧化供能2、合成糖原3、转变为脂肪及某些非必需氨基酸4、转变为其他糖类物质。
4、简述6-磷酸葡萄糖的代谢途径
（1）6-磷酸葡萄糖的来源：1、己糖激酶或葡萄糖激酶催化葡萄糖磷酸化生成6-磷酸葡萄糖；2、糖原分解产生的1-磷酸葡萄糖转变为6-磷酸葡萄糖；3、非糖物质经糖异生由6-磷酸果糖异构成6-磷酸葡萄糖。（2）6-磷酸葡萄糖的去路：1、经糖酵解生成乳酸；2、经糖有氧氧化生成CO2、H2O、A TP；3、通过变位酶催化生成1-磷酸葡萄糖，合成糖原；4、在6-磷酸葡萄糖脱氢酶催化下进入磷酸戊糖途经；5、在葡萄糖-6-磷酸酶催化下生成游离葡萄糖。
5、在糖代谢过程中生成的丙酮酸可以进入哪些代谢途径
在糖代谢过程中生成的丙酮酸具有多条代谢途径。
（1）供氧不足时，丙酮酸在乳酸脱氢酶的催化下，NADH + H+供氢，还原生成乳酸。
（2）供氧充足时，丙酮酸进入线粒体，在丙酮酸脱氢酶复合体的催化下，氧化脱羧生成乙酰CoA，再经过三羧酸循环和氧化磷酸化，彻底氧化生成CO2、H2O和ATP。
（3）丙酮酸进入线粒体，在丙酮酸羧化酶的催化下生成草酰乙酸，后者经磷酸烯醇式丙酮酸羧激酶催化生成磷酸烯醇式丙酮酸，再异生为糖。
（4）丙酮酸进入线粒体，在丙酮酸羧化酶的催化下生成草酰乙酸，后者与乙酰CoA缩合成柠檬酸；可促进乙酰CoA进入三羧酸循环彻底氧化。
（5）丙酮酸进入线粒体在丙酮酸羧化酶的催化下生成草酰乙酸，后者与乙酰CoA缩合成柠檬酸；柠檬酸出线粒体在细胞浆中经柠檬裂解酶催化生成乙酰CoA，后者可作为脂酸、胆固醇等的合成原料。（6）丙酮酸可经还原性氨基化生成丙氨酸等非必需氨基酸。
决定丙酮酸代谢的方向是各条代谢途径中关键酶的活性，这些酶受到变构效应剂与激素的调节。
6、百米短跑时，肌肉收缩产生大量乳酸，试述乳酸的主要代谢去向
1、进入血液，肝脏内糖异生合成糖
2、心肌中LDH1催化生成丙酮酸氧化供能。
3、肾脏异生为糖，或随尿排出
4、肌肉内脱氢生成丙酮酸进入有氧氧化。
7、说明动物机体糖代谢的主要途径。
糖代谢分为糖的分解和糖的合成。①糖酵解；②三羧酸循环；③磷酸戊糖途径；④糖醛酸途径；⑤糖异生作用；⑥糖原的合成和分解。
8、叙述各种激素是如何对血糖进行调节的。糖原的合成与分解是调节血糖的主要因素，影响糖代谢的激素：1、胰岛素2、肾上腺素和胰高血糖素3、生长激素4、甲状腺素作为第一信使与膜表面受体结合导致第二信使cAMP形成，激活细胞内一系列酶，最终导致糖原分解与合成。控制血糖的恒定。
1、试述磷酸戊糖途径的生理意义。
1、提供5-磷酸核糖，是合成核苷酸的原料；
2、提供NADPH，参与合成代谢（作为供氢体）、生物转化
反应以及维持谷胱甘肽的还原性。
2、试述乳酸异生为葡萄糖的主要反应过程及其酶
3、（1）乳酸经乳酸脱氢酶催化生成丙酮酸。
4、（2）丙酮酸在线粒体内经丙酮酸羧化酶催化生成草酰乙酸，后者经GOT催化生成天冬氨酸出线粒体，
在细胞浆中经GOT催化生成草酰乙酸，后者在磷酸烯醇式丙酮酸羧激酶的作用下生成磷酸烯醇式丙酮酸。
5、（3）磷酸烯醇式丙酮酸循环糖酵解途径逆行至1，6-双磷酸果糖
6、（4）1，6-双磷酸果糖经果糖双磷酸酶1-催化生成F-6-P，再异构为G-6-P
7、（5）G-6-P在葡萄糖-6-磷酸酶作用下生成葡萄糖。
3、简述糖异生的生理意义。
1、空腹或饥饿时利用非糖化合物异生成葡萄糖，以维持血糖水平恒定；
2、糖异生是肝脏补充或恢复糖原储备的重要途径；
3、调节酸碱平衡。
4、简述草酰乙酸在糖代谢中的重要作用。
1、草酰乙酸市三羧酸循环的起始物
2、作为糖异生的原料，异生为糖
3、是丙酮酸、乳酸及生糖氨基酸等异生为糖时的中间产物。
5、何谓糖酵解？糖异生与糖酵解代谢途径有哪些差异？
糖酵解：无氧条件下（或氧气不足）葡萄糖或糖原分解为乳糖的过程。
差异：1、关键酶2、作用部位
6、糖异生与糖酵解途径是如何协调控制的？
两途径的酶活性并不是具有高度的活性，而是相互配合，许多酶的效应物在两个途径的协调中有重要作用。
1、高浓度的葡萄糖-6-磷酸
2、2,6-二磷酸果糖
3、丙酮酸羧化酶，丙酮酸激酶
4、两途径协调中，一个开放，一个关闭。
5、激素
1、简述生物氧化中H2O和CO2的生成方式
H2O：代谢物氧化时脱下的2H先由NAD+或FAD接受，再通过呼吸链传递给O2，生成H2O。
CO2：代谢物中的碳原子先被氧化成羧基，再通过脱羧反应生成CO2。
2.试述影响氧化磷酸化的主要因素
1、ADP/A TP
2、甲状腺激素
3、呼吸链抑制剂
4、解偶联剂
5、氧化磷酸化抑制剂
3、细胞浆中的NADH如何参加氧化磷酸化的过程？试述其具体机制
细胞浆中生成的NADH不能自由透过线粒体内膜，需要通过α-磷酸甘油穿梭或苹果酸-天冬氨酸穿梭作用，进入线粒体后，才能经呼吸氧化。
1、α-磷酸甘油穿梭
2、苹果酸-天冬氨酸穿梭
4、写出两条氧化呼吸链的排列顺序，并说明氧化磷酸化的偶联部位
1、NADH氧化呼吸链：NAD H→FM N(Fe-S)→Co Q→Cyt b→Cytc1→Cyt c→Cytaa3→O2
2、琥珀酸氧化呼吸链：琥珀酸→FAD(Fe-S)→Co Q→Cyt b→Cytc1→Cyt c→Cytaa3→O2
3、偶联部位有三个：NAD H→CoQ、Co Q→Cytc、Cytaa3→O2
5、试述化学渗透学说要点
1、呼吸链中递氢体和递电子体间隔交替排列，内膜中有特定位置，催化反应定向。
2、递氢体具有“氢泵”作用
3、内膜外侧H +
浓度高于内侧，使膜外侧pH 值较内侧低1.0单位左右，使原有的内正外负的跨膜电位增高。这个电位差中所释放的能量。
4、线粒体内膜中有传递能量的中间物X -和IO -存在，二者能与被汞出H 结合成酸式中间物ＸＨ及IOH ，进而脱水生成XI ，其结合键中含有来自H +浓度差的能量，其反应位于内膜外侧向接触的三分子的基底部。 1、试述乳酸氧化功能的主要反应及其酶 1）乳酸经乳酸脱氢酶催化生成丙酮酸和NADH + H +
（2）丙酮酸进入线粒体，经丙酮酸脱氢酶复合物催化生成乙酰CoA 、NADH + H +和CO2
（3）乙酰CoA 进入三羧酸循环，经过四次脱氢生成NADH + H +和FADH2、两次脱羧生成CO2。上述脱下的氢经呼吸链生成ATP 和H2O
2、简述三羧酸循环的要点和生理意义。
三羧酸循环的要点：1、每轮三羧酸循环中有四次脱氢、两次脱羧及一次底物水平磷酸化；2、三羧酸循环中三个关键酶（异柠檬酸脱氢酶、a-酮戊二酸脱氢酶复合物、柠檬酸合酶）催化的反应是不可逆反应；3、三羧酸循环的中间产物包括草酰乙酸起着催化剂的作用，草酰乙酸的回补反应是丙酮酸的直接羧化或者经苹果酸生成。
三羧酸循环的生理意义：1、三羧酸循环是三大营养素彻底氧化的最终通路；2、三羧酸循环是三大营养素代谢联系的枢纽；3、三羧酸循环为其他合成代谢提供小分子前体；4、三羧酸循环为氧化磷酸化提供还原当量。
3.什么是三羧酸循环，它有何生物学意义
三羧酸循环：由四碳原子的草酰乙酸与二碳原子的乙酰辅酶A 缩合生成具有三个羧基的柠檬酸开始，经过一系列脱氢和脱羧反应后又以草酰乙酸的再生成结束。
意义：1、为机体提供能量 2、是糖代谢、蛋白质代谢、脂肪代谢、核酸代谢以及次生物质代谢联络的枢纽，其中间产物可参与其他代谢途径，其他代谢的产物是最终可通过三羧酸循环氧化为CO 2和H 2O ，并放出能量。
4、为何说三羧酸循环是糖脂和蛋白质三大物质代谢的共同通路
1、乙酰CoA 最终氧化生成CO2和H2O
2、糖代谢生成的碳骨架最终进入三羧酸循环氧化
3、脂肪分解产生的甘油通过糖有氧氧化进入三羧酸循环氧化，脂肪酸经β-氧化产生乙酰CoA 进入三羧酸循环氧化。
4、蛋白质分解产生氨基酸脱氨后碳骨架可进入三羧酸循环。三羧酸的中间产物可作为氨基酸的碳骨架接受NH3后合成非必需氨基酸。
6、在柠檬酸循环各个反应中并没有出现氧，但柠檬酸循环却是有氧代谢的一部分。请解释。
柠檬酸循环包括几步代谢反应，NAD +、FAD +，是其电子受体，需重新循环，经过电子传递链，氧是传递链的最总受体。
1、简述糖酵解的生理意义
1、 迅速供能。
2、某些组织和细胞依赖糖酵解供能，如成熟红细胞等。
2、试列表比较糖酵解与糖有氧氧化的不同点（反应条件、进行部位、关键酶、产物、能量、生理意义）。项目糖酵解糖的有氧氧化
反应条件供氧不足有氧情况
进行部位细胞浆细胞浆和线粒体
关键酶己糖激酶；6-磷酸果糖激酶；丙酮酸激酶己糖激酶；6-磷酸果糖激酶；丙酮酸激酶；
丙酮酸脱氢酶复合体、异柠檬酸脱氢酶、α-
酮戊二酸脱氢酶复合体、柠檬酸合酶
产物乳酸、ATP H2O CO2 ＡＴＰ
能量1mol葡萄糖净得2molATP 1mol葡萄糖净得36或38molATP
生理意义迅速供能；机体获取能量的主要方式
4.葡萄糖酵解中的第一步是葡萄糖磷酸化形成6—磷酸葡萄糖，催化这一步反应的有两种酶：己糖激酶和葡萄糖激酶。己糖激酶对葡萄糖的km值远低于平时细胞内葡萄糖浓度。此外，己糖激酶受6—磷酸葡萄糖强烈抑制，而葡萄糖不6—磷酸葡萄糖抑制。根据上述描述，请你说明两种酶在调节上的特点是什么？
1、己糖激酶，别构酶，可被其产物G-6-P强烈地别构抑制，
2、葡萄糖激酶，诱导酶，胰岛素促成，对葡萄糖的Km比己糖激酶的Km值大得多，只有葡萄糖浓度相当高时才起催化G形成G-6-P.
6.若以14C标记葡萄糖的C3作为酵母底物，经发酵产生CO2和乙醇，试问14C将在何处发现。CO2分子上。
7、说明磷酸果糖激酶催化的反应受到那些物质的调控及这些调控的生理意义。
受ATP和柠檬酸抑制、被果糖-2,6-二磷酸激活。磷酸果糖激酶为糖酵解反应中最关键的限速酶，糖酵解提供能量和生物合成的骨架。
ATP和柠檬酸的大量存在使生物对糖酵解过程需求降低，果糖-2,6-二磷酸受到葡萄糖、磷酸果糖激酶2以及磷酸果糖磷酸酶2的调节。葡萄糖缺乏时，磷酸果糖磷酸酶2激活，磷酸果糖激酶2受到抑制，糖酵解加速。
简述DNA的半不连续性复制。何谓岡崎片段？岡崎片段合成的过程？
顺着解链方向生成的子链，复制是连续进行的，这股链称为领头链。
另一股链因为复制的方向与解链方向相反，不能顺着解链方向连续延长，这股不连续复制的链称为随从链。复制中的不连续片段称为岡崎片段(okazaki fragment)。
领头链连续复制而随从链不连续复制，就是复制的半不连续性。
半保留复制(semiconservative replication )DNA生物合成时，母链DNA解开为两股单链，各自作为模板按碱基配对规律，合成与模板互补的子链。子代细胞的DNA，一股单链从亲代完整地接受过来，另一股单链则完全从新合成。两个子细胞的DNA都和亲代DNA碱基序列一致。这种复制方式称为半保留复制。DNA的半不连续复制（semi-discontinuous replication)领头链连续复制而随从链不连续复制，就是复制的半不连续性。
岡崎片段(okazaki fragment)顺着解链方向生成的子链，复制是连续进行的，这股链称为领头链。另一股链因为复制的方向与解链方向相反，不能顺着解链方向连续延长，这股不连续复制的链称为随从链。复制中的不连续片段称为岡崎片段(okazaki fragment)。
端粒(telomere)指真核生物染色体线性DNA分子末端的结构。
端粒酶(telomerase)：是一种含RNA的蛋白复合物，实质上是一种逆转录酶，它能催化互补于RNA模板的DNA片段的合成，使复制以后的线形DNA分子的末端保持不变。
突变（mutation）遗传物质的结构改变而引起的遗传信息改变，均可称为突变
移码突变（frameshift mutation）由于一个或多个非三整倍数的核苷酸对查了入或缺失
比较DNA-polI、II、III性质的异同。各有何生物学意义？
DNA-pol I 单亚基功能：对复制中的错误进行校读，对复制和修复中出现的空隙进行填补。
DNA-pol II 多亚基的修复酶，参与DNA损伤的应急状态修复。
DNA-pol III 多亚基功能：是原核生物复制延长中真正起催化作用的酶。
DNA复制时双链是如何打开的？比较I型和II型拓扑异构酶的作用特点和功能
真核生物端粒有何功能？是如何合成的？
功能：维持染色体的稳定性，维持DNA复制的完整性。
组成：端粒酶RNA (human telomerase RNA, hTR)，端粒酶协同蛋白(human telomerase associated protein 1, hTP1)，端粒酶逆转录酶(human telomerase reverse transcriptase, hTRT)
合成过程：
哪些因素引起DNA损伤？有哪些DNA损伤修复机制？其作用特点？（针对何种DNA损伤？）
DNA损伤即是指在生物体生命过程中DNA双螺旋结构发生的任何改变。DNA损伤大体上可以分为两类：单个碱基改变和结构扭曲。引发突变的因素：物理因素：紫外线(ultra violet, UV)、各种辐射。化学因素：碱基类似物，羟胺类。亚硝酸盐，烷化剂。
修复类型：错配修复：一种纠正复制后子链中错配碱基的修复方式。
直接修复：生物体内存在多种DNA损伤以后而并不需要切除碱基或核苷酸的机制，这种修复方式称为DNA 的直接修复。
切除修复：在一系列酶的作用下，将DNA分子中受损部分切除，并以完整的单链DNA作为模板合成切除的部分
重组修复：遗传信息有缺损的子代DNA分子通过遗传重组的方式加以弥补，即从同源DNA的母链上将相应核苷酸序列片段移至子链缺口处，然后用再合成的序列来补上母链的空缺。
SOS修复。SOS修复是指DNA受到严重损伤、细胞处于危急状态时所诱导的一种DNA修复方式，修复结果只是能维持基因组的完整性，提高细胞的生成率，但留下的错误较多，故又称为错误倾向修复（error-prone repair），使细胞有较高的突变率。
何谓突变？突变类型有哪些？
遗传物质的结构改变而引起的遗传信息改变，均可称为突变（DNA Mutation）。从分子水平来看，突变就是DNA分子上碱基的改变。
类型：①碱基对的置换（又称点突变）包括转换、颠换。错义突变、无义突变②移码突变
转录(transcription)生物体以DNA为模板合成RNA的过程。
转录是在DNA的指导下的RNA聚合酶的催化下，按照碱基配对的原则，以四种核苷酸为原料合成一条与模板DNA互补的RNA的过程。
逆转录(reverse transcription)生物体以RNA为模板合成DNA的过程。
启动子(promoter)是指RNA聚合酶识别、结合和开始转录的一段DNA序列。
转录因子(transcriptional factor) RNA聚合酶起始转录需要的辅因子(蛋白质)称为转录因子
终止因子(termination factor)提供转录停止信号的DNA序列称为终止子，协助RNA聚合酶识别终止信号的辅助因子称为终止因子。
断裂基因(splite gene)真核生物结构基因，由若干个编码区和非编码区互相间隔开但又连续镶嵌而成，去除非编码区再连接后，可翻译出由连续氨基酸组成的完整蛋白质，这些基因称为断裂基因。
核内不均一RNA (heterogeneous nuclear RNA, hnRNA )高等真核生物中，细胞核基因转录初产物RNA的平均长度比mRNA长，性质非常不稳定，序列的复杂程度也非常高，因此称之为核内不均一RNA (heterogeneous nuclear RNA, hnRNA) ，其中主要包括mRNA前体，也包括其他的转录物。
RNA 拼接（RNA splicing）大多真核生物基因是断裂基因。断裂基因的转录产物必需通过拼接，去除内含
子，使编码区（外显子）成为连续序列。拼接实际上是磷酸酯的转移反应。
选择性拼接（alternative splicing ）一个基因的转录产物在不同的发育阶段、分化细胞和生理状态下，通过不同的拼接方式，可以得到不同的mRNA和翻译产物，称为选择性拼接。
RNA的再编码（RNA recoding）通过校正tRNA, mRNA的翻译内含子和核糖体移码，改变了常规读码方式，称为RNA的再编辑。
RNA的编辑是指转录后的RNA在编码区发生碱基的突变、加入或丢失等现象。
RNA的编辑：是指转录后的RNA在编码区发生碱基的突变、加入或丢失等现象
RNA编辑的生物学意义：消除移码突变等基因突变的危害。增加了基因产物的多样性。与生物发育与分化有关，是基因调控的一种重要方式。
复制和转录的区别
复制：是指遗传物质的传代，以母链DNA为模板合成子链DNA的过程。
转录：生物体以DNA为模板合成RNA的过程。
原核生物RNA聚合酶（全酶和核心酶）和转录的过程（四个阶段）
在细菌中，相同的RNA聚合酶催化三种RNA的合成：信使RNA（mRNA）核糖体RNA（rRNA）转运RNA（tRNA）从结构上，RNA聚合酶有核心酶和全酶两种。RNA聚合酶全酶不断改变与DNA的结合部位，直到遇到启动子（promoter）序列，随即由疏松结合转变为牢固结合，并且DNA双链被局部解开。转录过程：A、模板的识别：B、转录起始C、转录延伸D、转录终止。
原核生物启动子共有序列的特征？原核生物RNA聚合酶是如何找到启动子的？真核生物RNA聚合酶与之相比有何异同？（真核生物三种RNA聚合酶、三种启动子和转录因子）
?原核基因转录起始位点通常是嘌呤，其序列为CAT（A为起始位点）。
?-10区是一个6碱基保守序列（常以-10为中心）。T80A95T45A60A50T96，有助于DNA的解链。
?-35区是另一个6碱基保守序列（常以-35为中心）。T82T84G78A65C54A45。
?当-10区和-35区中心位置相距16-19bp时，该启动子的功能较强；相距较近或较远时，起始转录的功能都相应减弱。
何谓终止子和终止因子？有哪两类终止子？转录终止信号是如何传递给RNA聚合酶的？
启动子(promoter)是指RNA聚合酶识别、结合和开始转录的一段DNA序列。终止因子(termination factor)提供转录停止信号的DNA序列称为终止子，协助RNA聚合酶识别终止信号的辅助因子称为终止因子。
原核生物中存在两类终止子：
非依赖Rho因子的终止子
回文结构含富有G-C区
寡聚U序列
依赖Rho (ρ)因子的终止子
回文结构不含富有G-C区
无寡聚U序列
转录终止信号是如何传递给RNA聚合酶的？
真核生物RNA转录后加工：rRNA、tRNA和mRNA前体的加工（四方面）
RNA拼接可以分为几类？其作用特点是什么？
类型I自我拼接，无需蛋白质的酶参与作用，只需要1价和2价阳离子以及鸟苷酸（或鸟苷）存在即能自发进行，无需供给能量和酶催化。
类型II自我拼接，本身也具有催化功能，能够自我完成拼接，无需游离鸟苷酸（或鸟苷）发动，经过两次
转脂反应。只见于某些真菌线粒体和植物叶绿体基因
核hnRNA的拼接体的拼接，
核tRNA的酶促拼接
RNA拼接和编辑对真核生物的进化有何作用？（结合37章“RNA传递和加工遗传信息”内容）
RNA编辑的生物学意义：消除移码突变等基因突变的危害，增加了基因产物的多样性，与生物发育与分化有关，是基因调控的一种重要方式。
何谓前病毒学说？逆转录酶的性质如何？描述逆转录病毒细胞内的逆转录现象。
逆转录病毒借助病毒颗粒表面蛋白和跨膜蛋白进入宿主细胞，在宿主细胞的细胞质内发生病毒RNA的逆转录，合成的cDNA进入细胞核，与宿主细胞染色体DNA整合，成为前病毒。前病毒随着宿主染色体一同复制和转录，进而产生病毒蛋白质。
过程：
(1)以+RNA为引物合成一小段(-)cDNA(5＇→3＇)
ˉ
(2)RNase H活性切去DNA-RNA中的RNA
ˉ
（3）DNA R与RNA3＇端R结合
（第一次跳跃）ˉ
(4) (-)cDNA合成(5＇→3＇)
ˉ
(5)RNase H除去DNA-RNA中的大部分RNA
ˉ
(6)合成一部分(+)DNA(5＇→3＇)包括PB-
ˉ
(7)除去RNA(tRNA,RNA中的PB+区)
ˉ
(8)(+)、(-)股DNA中的PB-结合(第二次跳跃)
遗传密码（Genetic code）通常是指核苷酸三联体（triplet）决定氨基酸的对应关系。mRNA分子上从5?至3?方向，由AUG开始，每3个核苷酸为一组，决定肽链上某一个氨基酸或蛋白质合成的起始、终止信号，称为三联体密码/ 遗传密码。
校正tRNA (suppressor tRNA)对基因或密码子突变可产生校正tRNA，这是经过其反密码子上发生某种突变，以“代偿”或校正原有突变所产生的不良后果，这样的tRNA称为校正tRNA (suppressor tRNA)。这种tRNA上反密码子的突变称为校正突变。
遗传密码的基本特征密码的基本单位,简并性,变偶性,通用性,变异性
何谓遗传密码的简并性和变偶性？二者有何联系？
同一种氨基酸有两个或多个密码子的现象称为密码子的简并性（degeneracy）
tRNA反密码子与mRNA密码子配对时，密码子第一、第二位碱基配对是严格的，但是第三位可以有变动，Crick称这一现象为变偶性（wobble）
变偶性密码子的可变的第3位决定简并性
何谓遗传密码的通用性和变异性？
通用性：绝大数生物共同使用同一套遗传密码，这意味着生物共同拥有同一个祖先。
变异性：目前已知线粒体DNA（mtDNA）的编码方式与通常遗传密码有所不同。
翻译
三联体密码(triplet coden)mRNA分子上从5?至3?方向，由AUG开始，每3个核苷酸为一组，决定肽链上某一个氨基酸或蛋白质合成的起始、终止信号，称为三联体密码(triplet coden)。
开放阅读框架(open reading frame, ORF)从mRNA 5?端起始密码子AUG到3?端终止密码子之间的核苷酸序列，各个三联体密码连续排列编码一个蛋白质多肽链，称为开放阅读框架(open reading frame, ORF)／阅读框架／读码框架。
核糖体循环(ribosome cycle)：肽链延长在核糖体上连续性循环式进行(核糖体循环)，每次循环增加一个氨基酸，包括以下三步：进位（entrance）转肽（transpeptidation）移位（translocation）
进位（entrance）指根据mRNA下一组遗传密码指导，使相应氨酰-tRNA进入核糖体A位。
转肽（transpeptidation）是由肽酰转移酶（peptidyl transferase）催化的肽键形成过程。是新加入的氨酰-tRNA 上氨基酸的氨基对肽酰-tRNA上酯键的羰基作亲核攻击
移位（translocation）由延长因子催化（原核生物：EF-G，真核生物：EF-2）延长因子EF-G有转位酶（translocase）活性，可结合并水解1分子GTP，促进核糖体向mRNA的3ˊ端移动。移位的目的：使一下个密码子暴露出来以供继续翻译
多聚核蛋白体(polyribosome)/多聚核糖体（polysome）
信号肽(signal peptide)各种新生分泌蛋白的N端有保守的氨基酸序列称信号肽。
酮体（acetone body）：在肝脏中，脂肪酸氧化分解的中间产物乙酰乙酸、β-羟基丁酸及丙酮，三者统称为酮体。肝脏具有较强的合成酮体的酶系，但却缺乏利用酮体的酶系。酮体在肝内产生.酮体生成的生理意义① 肝脏输出酮体为肝外组织提供了能源。② 肝脏输出酮体对低血糖时保证脑的供能，以维持其正常生理功能方面起着重要作用。呼吸链又称电子传递链，是由一系列电子载体构成的，从NADH或FADH2向氧传递电子的系统。
前面四个是来源，后四个是去路
葡萄糖三羧酸循环
甘油脂肪酸合成胆固醇、脂肪
氨基酸乙酰辅酶A 酮体（肝内）
酮体（肝外）参与肝脏的生物转化
氧化磷酸化（oxidative phosphorylation）是指在生物氧化中伴随着ATP生成的作用。
操纵子（operon）：指包含结构基因、操纵基因以及调节基因的一些相邻基因组成的DNA片段，其中结构基因的表达受到操纵基因的调控。
关于大肠杆菌的乳糖系统操纵子，β-半乳糖苷酶，半乳糖苷渗透酶，半乳糖苷转酰酶的结构基因以LacZ（z），Lac Y（y），Lac A（a）的顺序分别排列在染色体上，与z相邻，与y相对的一侧有操纵基因Lac O（o），更前面有启动基因Lac P（p），操纵子（乳糖操纵子）lactose operon 就是这样构成的。决定乳酸系统阻遏物结构的调节基因Lac I（i）处于和p相邻的位置上。
滞后链（lagging strand）：与复制叉移动的方向相反，通过不连续的5ˊ-3ˊ聚合合成的新的DNA 链。前导链（leading strand）:与复制叉移动的方向一致，通过连续的5ˊ-3ˊ聚合合成的新的DNA 链。
DNA聚合酶的反应特点：1。以四种脱氧核糖核苷三磷酸作底物.2.反应需要接受模板的指导3.反应需要有引物3'-羟基存在4.DNA链的生长方向为5’to3’。5.产物DNA的性质与模板相同
健身训练计划表
健身训练计划表： 如果有左旋肉碱补剂的话再运动前2小时服用3-5克。 1。热身:可以采用5分钟左右的慢跑或者轻重量的器械训练2-4组或肌肉拉伸等方式进行热身。 2。热身后进行45分钟-1小时左右的锻炼肌肉力量的器械无氧训练！这方面内容下面会仔细说到！ 3。休息5分钟，这5分钟可以补充支链氨基酸和蛋白粉以及快速碳水化合物！然后再进行45分钟-1小时左右的有氧训练。有氧项目下面会写出，不过在健身房体重不是超标太多的可以采用跑步机进行有氧运动，如果超标太多不能用跑步机进行训练，跑步腾空下降时会对你的膝关节和踝关节造成太大的压力，可能导致受伤，可以采用ATM适体运动机，椭圆机，登台机，动感单车等方式进行有氧运动 这3点便是一天的训练表! 现在是主体内容： 首先说下减肥方面的知识： ★最先你要弄明白什么是有氧运动 有氧运动是增强人体吸入与使用氧气的耐久运动。它的运动特点是负荷量轻、（也就是低强度不同于我们搞健美的超大负荷的重量去挑战肌肉的极限），有节律感、持续时间长。运动医学测定，有氧
运动适宜的运动负荷为每周4～5次，每次持续20～30分钟，运动时心率为120～135次/分 哪些项目属于有氧运动？ 步行、快走、慢跑、滑冰、游泳、骑自行车、打太极拳、跳健身舞、跳绳/做韵律操等等 个人认为效果比较好的就是慢跑，滑冰，游泳，骑自行车，还有跳绳了，个人推荐每次运动持续45分钟最好！ ★减肥是通过做有氧运动消耗脂肪达到塑身的目的.但是现在很多人特别是女生在减肥方面存在一个误区：我只需要把脂肪减掉，所以我只需要做有氧运动就可以了，我又不需要肌肉，所以力量的器械无氧训练不需要练！ 其实科学的减肥方式不是只单独依靠有氧运动减肥的，而是搭配无氧的增加肌肉的器械运动进行减肥！ ★下面给你分析下这样减肥的原因: 许多人出于以下两点理由，错误地以为单独进行有氧锻炼对控制和减少体脂最有效。 1。有氧运动首先消耗的是脂肪，而力量训练消耗的是储存在体内的糖 2。在设定的心率范围之内，45分钟的有氧锻炼要比同样时间的力量训练消耗更多的热量，练练停停的力量训练需要每组之间休息，消耗的热量要少得多。
课程教学大纲及教学计划 课程性质、地位及任务： 动物营养与饲料课程是高等职业院校畜牧及畜牧兽医专业的一门必修专业基础课。本课程共84学时，其中理论讲授64学时，考试课。 动物营养与饲料是教导学生从一般基础知识进入专业实践技能培养的桥梁，一方面以生物化学、生理学等学科为基础发展而来，一方面有助于学生掌握各种专业知识和技能。《动物营养与饲料》将动物与饲料作为统一研究对象，将营养需要与营养源作为统一的研究中心，将动物生产性能与饲料生产效益作为统一的研究目的，并且通过对动物生长、繁殖和生产全过程的营养需要和营养源利用的测定，确定了动物的营养需要量和饲料的营养价值，将动物研究成果应用于畜禽饲养实践，从而推动了畜牧业生产的发展。 本课程的任务是在研究饲料中营养物质在动物体内转化规律的基础上，掌握饲料中营养物质的转化与动物营养需要的关系，为动物生产者提供理论根据和实际指南，以提高动物对营养物质的利用率，达到以最少的饲料、最短的时间为人类提供量多质优且安全的动物产品。本课程培养学生识别常见饲料、测定饲料营养成分的能力；能根据具体饲料条件灵活设计日粮配方。 教学基本要求： 1、了解饲料与畜体的化学组成、饲料的营养物质及其主要功能。 2、了解生长、繁殖、泌乳、育肥、产毛、产蛋等动物营养需要的特点。 3、掌握蛋白质、碳水化合物、脂肪、矿物质、维生素的主要营养作用及主要相互关系。 4、掌握运用反刍家畜、单胃家畜与家禽体内三大有机物质消化代谢特点，合理确定蛋白质、氨基酸、氨化物、粗纤维、脂肪等主要营养物质的供给。 5、在提供分析仪器设备等基本条件下，独立掌握按规程完成饲料营养成分常规分析方法。 6、熟练掌握各种饲料因素对动物产品产量及品质的影响。
《生物化学》说课稿 各位领导、老师们，你们好！ 今天我要进行说课的内容是生物化学这门课程，首先，我对本门课程内容将从四个方面进行分析，说大纲、教材；说学情；说教学计划；说教法与教学手段。 1.说大纲和教材 1.1说大纲：本门课程以护理学为例子，大纲要求护理学的学习要求为掌握一定的生化基础知识，基本能应用基础生化知识解释常见的遗传疾病、能看懂简单的检验术语及缩写词等作为教学的要求，培养的是高职高专技术型专门人才。 1.2说教材的地位 本门课程现在教材存在种类繁多，版本较多，良莠不齐，教师难以选择好教材，有的教材质量差，水平低等问题，给教学工作带来了很大不便。因此选择陈明雄主编，我校教师参编的国家高职高专规划教材为教学用书，以王镜岩主编的《生物化学》；贾宏褆主编的八年制临床教材《生物化学》等用书为教师参考的材料，作为总的用书。 1.3说教材的作用 生物化学是研究人体化学组成及其代谢以及化学成分之间相互作用的学科，为重要的基础学科，是所有医药类专业必修的课程之一，因此地位比较突出，该课程的作用表现在：阐明人体物质组成、分子结构及其功能，为临床实践操作提供理论指导依据，提高医药卫生人才理论和实践水平，为学生持续发展打牢基础。 1.4说培养目标 知识目标：课程内容分掌握、熟悉和了解三个层次。要求学生重点掌握各生物大分子的结构及主要的代谢过程，相关的的基本理论知识及能够解释常见的遗传病机制。 能力目标：掌握重要的临床生化指标，具有生物化学实验的基本技能，能运用生化基础理论知识分析和解释各种实验现象及运用所学的知识在分子水平上探讨病因和发病机制。
素质目标：培养实事求是的工作作风，树立牢固专业素养，具有良好的思想品质、职业道德和为人类健康服务的奉献精神，具有健康的体魄和良好的心理素质 1.5说教材设计 《生物化学》，中国医药科技出版社出版，系我校教师参编的国家规划教材。编写思路以多年实践教学经验为指导，根据我校实际情况选择的符合高职高专学生学习。结构特点：继承并体现基本内容，具有适用性，重点难点分明，每章节增加趣味知识故事。 1.6课程时数时间分配与考核 理论教学时数为32学时，实验学时16学时，理论与实验比为2:1，理论考试占60%，实验占30%，平时成绩占10%。 2、说学情 2.1学生情况分析 我校3年制大专招收高中起点的学生，其中文科生缺乏化学知识，加之有些学生学习方法欠佳等，这些因素都制约着学习。总体情况欠佳，学生绝大多数勤奋好学,但护理专业在课程设计时缺乏部分医学基础学科学习,导致本学科的学习难度增大。此外学科与专业的联系紧密度也影响了学生的学习态度. 2.2心理状态分析 部分学生心理承受能力差，对应激刺激不知所措，新到一所大学从各方面都不太适应，独立学习和生活能力还存在一些问题。而医学本身涉及生理卫生知识，故对学生应进行科学全面的分析与引导，培养其形成健康、良好的心理素质。 2.2护理专业学生特点 学生以女生为主，课堂纪律好，学习积极性高，态度端正，因此整体学习氛围好 3．说教学计划 3.1生物化学与其他专业课程关系 生物化学等基础课程是专业核心课程的基础，对学生以后的可持续发展至关重要。 3.2教学设计理念
临床生化常用的色原及检测波长 Toos 545nm 苯酚（对氯苯酚）505nm NAD（P）H指示系统，波长340nm，项目：ALT、AST、GLUC己糖激酶法、C K、UREA、LDH等。 苯衍生物类，波长400-410nm，如ALP、GGT、CHE等。 过氧化物酶指示系统，项目：TG、TCH、HDL-C、LDL-C、UA等。 可见光波长及其互补色：可见光波长及其相应被吸收的颜色依次为：红色（630～700nm）、橙色（600～630nm）、黄色（570～600nm）、绿色（500～570nm）、蓝色（435～500nm）、紫色（400～435nm）。 ★540nm： 1. 双缩脲测蛋白：所有蛋白质分子都含有肽键。在碱性溶液中，肽键与铜离子结合，生成蓝紫色化合物，在540nm处吸光度与肽键的数量呈正比关系，可以计算蛋白质含量。 2. 染料结合法测脑脊液蛋白：在柠檬酸存在的酸性条件下，伊红Y燃料离解成阴离子型，染料的黄色消退，使试剂空白吸光度降低；另外，蛋白质多肽链中的精氨酸、组氨酸、赖氨酸和色氨酸残基，离解生成带－NH3+基团，与染料阴离子的羧基和酚基借静电吸引而结合成红色蛋白燃料复合物，其540nm处吸光度大小与蛋白质浓度呈比例。 ★628nm： 1. 溴甲酚绿法测血清白蛋白：在PH4.2的缓冲液中，白蛋白分子带正电荷，与带负电荷的溴甲酚绿（BCG）生成蓝绿色复合物，在波长628nm处有吸收峰。复合物的吸光度与白蛋白浓度成正比。 ★603nm： 1. 溴甲酚紫法（BCP）测血清白蛋白：BCP溶于PH5.2的醋酸缓冲液中，呈黄色。当它与白蛋白结合后转变为绿色的符合物，在波长603出有最大吸收峰。★650nm： 1. 磷钨酸法测黏蛋白：以0.6mol/L过氯酸沉淀血清中蛋白质时，黏蛋白不被沉淀，仍存留在滤液中，再加磷钨酸使黏蛋白沉淀，然后以酚试剂测定沉淀物中蛋白质的含量。
大学生物化学教案 1.化学的概念（共性和个性） 化学学科的共性都是研究： 1)化学组成 物质的本质，包括：物质的组成、结构和性质； 物质的转化即物质转化的条件和方法。 根据研究的方法和角度不同，可划分成各种不同的化学： 如：无机化学、有机化学、物理化学 我们由此可以引出生物化学的概念。 2）结构与功能：生物分子的结构、功能，结构与功能的内在关系。 3）物质和能量的转化：生物体内大分子、小分子之间的相互转化，以及伴随的能量变化。
4）一切生命现象的新陈代谢，包括：生长、分化、运动、思维等；和自我复制如：繁殖、遗传等。 3.生物化学的内容 1）生物体的化学组成 四类基本生物大分子 2）新陈代谢的研究 3）遗传的分子基础和代谢的调节控制 (a)以膜结构和膜功能为基础的细胞结构效应; (b)以代谢途径和酶分子结构为基础的酶活调节; (c)以酶的合成系统为基础的酶量调节。 1.史前期
2.18世纪（启蒙期） 3.19世纪（发展期） 4.20世纪上半叶 5.20世纪下半叶 6.我国生物化学的发展情况 1.微生物的代谢活动是工业发酵的基础。 2.菌种是发酵工业的基础 1.框架式记忆 2.上课前预习 3.上课认真做笔记 4.下课后总结
5.结合实验来学习 6.充分利用网络资源 1.糖的分布 2.糖的定义 1.作为生物能源 2.作为其他物质如蛋白质、核酸、脂类等生物合成的碳骨架 3.作为生物体的结构物质 4.参与信号识别如糖蛋白、糖脂等具有细胞识别、免疫活性等多种生理活性功能 分为：单糖、寡糖、多糖和复合糖 1.单糖 2.寡糖
由2～6个相同或不同的单糖分子缩合而成，也叫低聚糖。 3.多糖 很多个单糖分子脱水缩合的生物大分子，按组成有同多糖和杂多糖之分。 糖和非糖物质共价结合成的。 复合物。如糖脂或脂多糖，糖蛋白或蛋白聚糖。 1.链式结构 1）构型 指一个分子由于其不对称C原子上各原子和原子团特有的固定的空间排列，而使该分子所具有的特定的立体化学形式。其改变涉及共价键的破坏，划分以甘油醛为基准。 2）异构体
常规生化检验项目各项指标参考范围及临床意义 注：以下各项所述临床意义，仅是表明患某些疾病的可能性，并不表示一定患有某病。请勿随便对号入座！如有疑问请至医院由专业医生结合体格检查等后确诊！！！ 肝功能 检验项目谷丙转氨酶 英文缩写 ALT 正常参考值 0-40IU/L 临床意义增高：常见于急慢性肝炎，药物性肝损伤，脂肪肝，肝硬化，心梗，胆道疾病等。 检验项目谷草转氨酶 英文缩写 AST 正常参考值 0-40I/L 临床意义增高：常见于心梗，急慢性肝炎，中毒性肝炎，心功能不全，皮肌炎等。 检验项目转肽酶 英文缩写 GGT 正常参考值 0-40IU/L 临床意义增高：常见于原发性或转移性肝癌，急性肝炎，慢性肝炎活动期，肝硬化，急性胰腺炎及心力衰竭等。
检验项目碱性磷酸酶 英文缩写 ALP 正常参考值 30-115IU/L 临床意义增高：常见于肝癌，肝硬化，阻塞性黄疸，急慢性黄疸型肝炎，骨细胞瘤，骨折及少年儿童。 检验项目总胆红素 英文缩写 TBIL 正常参考值 4.00-17.39umol/L 临床意义增高：原发生胆汁性肝硬化急性黄疸型肝炎，慢性活动期肝炎，病毒性肝炎。肝硬化，溶血性黄疸，新生儿黄疸，胆石症等 检验项目直接胆红素 英文缩写 DBIL 正常参考值 0.00-6.00umol/L 临床意义增高：常见于阻塞性黄疸，肝癌，胰头癌，胆石症等。 检验项目游离胆红素 英文缩写 IBIL 正常参考值 0.00-17.39umol/L 临床意义增高：见于溶血性黄疸，新生儿黄疸，血型不符的输血反应
检验项目总蛋白 英文缩写 TP 正常参考值 55.00-85.00g/L 临床意义增高：常见于高度脱水症（如腹泄、沤吐，休克，高热）及多发性骨髓瘤。降低：常见于恶性肿瘤，重症结核，营养及吸收障碍，肝硬化，肾病综合症，烧伤，失血。 检验项目白蛋白 英文缩写 ALB 正常参考值 35.00-55.00g/L 临床意义增高：常见于严重失水而导致血浆浓缩，使白蛋白浓度上升。降低：基本与总蛋白相同，特别是肝脏，肾脏疾病更为明显，见于慢性肝炎、肝硬化、肝癌、肾炎等。如白蛋白30g/L,则预后较差。 检验项目球蛋白 英文缩写 GLO 正常参考值 15-35g/L 临床意义增高：常见于肝脏疾病（如慢性肝炎、肝硬化、肝癌、肾炎等），网状内皮系统疾病，如多发性骨髓瘤，单核细胞性白血病，慢性感染，如化脓性感染、梅毒、麻风、结缔组织病。 检验项目白/球比值
生物化学教案 第一章绪论 一、生物化学的含义 生物化学是云应化学的理论、方法和技术研究生物体的化学组成、化学变化及其与生理功能相联系的一门科学。 二、生物化学的内容 有关营养专业的生物化学即不同于以研究生物体的化学组成、生命物质的结构和功能、生命过程中物质变化和能量变化的规律，以及一切生命现象的化学原理为基本内容的普通生物化学，也不同于研究食品的组成、主要结构、特性及其产生的化学变化为基本内容的食品化学，而是将二者的基本原理有机的结合起来，应由与食品、营养的一门交叉学科。 三、学习和研究生物化学是应注意以下几个问题： 1、注意把握有关食品生物化学的基础知识，注意食品的组成、特性、生理功用以及在加工、贮存、代谢构成中所发生的化学变化。 2、正确处理好理解和记忆的关系。 3、注意知识的不断总结 4、学会自学 第二章蛋白质的化学 第一节概述 一、蛋白质的概念 蛋白质是由氨基酸构成的具有特定空间结构的构分子有机化合物。 二、蛋白质的生理功能 1、是构成组织细胞的最基本物质 蛋白质含量占干重45% 2、是生命活动的物质基础 A、酶的化学本质是蛋白质 B、抗体是血清中的r球蛋白 C、既有的收缩则是肌球蛋白和肌动蛋白 E、激素也是蛋白质 3、供给能量 每一克蛋白质在体内氧化分解提供的能量为417kj 第二节蛋白质的化学组成 一、蛋白质的元素组成 碳、氢、氧、氮，一些蛋白质含有硫；有些含有磷 二、蛋白质的基本组成单位——氨基酸 （一）蛋白质的基本单位是氨基酸 （二）氨基酸的结构特点 α—氨基酸 天然氨基酸有300多种，但是组成蛋白质的氨基酸只有二十种。 1、及有酸性的羧基（—COOH），也有碱性的氨基（—NH2），因此氨基酸是两性电解质，在溶液中的带电情况，随溶液的PH值而变化。等电点PH=PI时，氨基酸为中性，最易沉淀，带电量为0。 2、除甘氨酸外，其他氨基酸都有旋光性，蛋白质中为L型。 3、各种氨基酸的R集团结构和性质不同，他们决定蛋白质性质。
初中生物化学教研组下学工作计划 教学，乃教与学，是人与人的交流，是师与生的交流，这不仅仅是艺术，更是专业。同时也需要计划。下面是整理的《初中生物化学教研组下学工作计划》，供您阅读,参考。希望您能有所收获! 初中生物化学教研组下学工作计划1 一、指导思想 以深化基础教育课程改革为中心，切实履行研究、指导和服务职能。认真研究课程功能、课程结构、课程内容、课程实施、课程评价和课程管理。以学生生物学科核心素养的提升为目标，以教与学方式的转变为主攻方向，以课程实施中的主要问题为突破口，探索生物课程教育教学规律，创新教研方式，促进生物教师的专业发展，提高全区中学生物教学的质量和效益，服务全区教育的内涵发展和质量提升。 二、工作重点 1、深度推进课程改革，提升课程实施水平。 (1)推进课程建设，提升课程领导力。基于生物课程实施的规范化，促进课程实施的创造性，引导各校生物教研组根据自身发展实际，重点围绕国家课程的校本化实施和校本课程的开发与实施，整合各类课程资源，设计符合学校、教师和学生发展的课程方案。 (2)创设条件，开展专家讲座、学术沙龙、公开课观摩与评价、案例点评、联校合作等多元化的研训活动，提高研训活动的针对性和有效性，引导中学生物教师开展课程整合、学科核心素养、学科关键能力等专题的学习与研究，不断提升教书育人的能力。 (3)立足课堂，以生物学科核心素养提升研究为重点，开展多种形式的课堂教学研讨活动。引导教师进一步加深对生物课程价值取向的专业理解，研究教学中的问题，改进教学实践，逐步实现学生学习方式的多元化发展。以“研究课”引领日常教学，以“常态课”促进教师自我反思，在良好的研究氛围中逐步提升教师观课、议课的水平和能力，分享教学实践智慧，共同探讨提高课堂教学效益的途径和方法。 (4)抓课题研究，深化课程改革。做好省“十二五”教育科学规划重点课题“高中生物构建思维教学文化的策略研究”课题成果的推广工作和有关课题的准备和立项工作，做好有关学校其他生物课题研究的服务和指导，加强课题组间的交流与研讨，完善课题研究的过程管理工作。 (5)关注生物课程基地和学科教研基地建设。引导基地学校积极打造自身特色，促进学生创新精神和实践能力提高，促进其提升示范与辐射能力。 (6)推进“一师一优课，一课一名师”活动，为教师发展积累更多更好的素材性资源。发挥区生物教学专业委员会理事、学术委员、名教师等的作用，为生物教师的专业发展提供机会和平台。 (7)总结课程改革经验，扩大经验或成果的影响力。教师要积极撰写教育教
初中生物化学教研组下学工作计划范文5篇 初中生物化学教研组下学工作计划1 一、指导思想 以深化基础教育课程改革为中心，切实履行研究、指导和服务职能。认真研究课程功能、课程结构、课程内容、课程实施、课程评价和课程管理。以学生生物学科核心素养的提升为目标，以教与学方式的转变为主攻方向，以课程实施中的主要问题为突破口，探索生物课程教育教学规律，创新教研方式，促进生物教师的专业发展，提高全区中学生物教学的质量和效益，服务全区教育的内涵发展和质量提升。 二、工作重点 1、深度推进课程改革，提升课程实施水平。 (1)推进课程建设，提升课程领导力。基于生物课程实施的规范化，促进课程实施的创造性，引导各校生物教研组根据自身发展实际，重点围绕国家课程的校本化实施和校本课程的开发与实施，整合各类课程资源，设计符合学校、教师和学生发展的课程方案。 (2)创设条件，开展专家讲座、学术沙龙、公开课观摩与评价、案例点评、联校合作等多元化的研训活动，提高研训活动的针对性和有效性，引导中学生物教师开展课程整合、学科核心素养、学科关键能力等专题的学习与研究，不断提升教书育人的能力。 (3)立足课堂，以生物学科核心素养提升研究为重点，开展多种形式的课堂教学研讨活动。引导教师进一步加深对生物课程价值取向的专业理解，研究教学中
的问题，改进教学实践，逐步实现学生学习方式的多元化发展。以“研究课”引领日常教学，以“常态课”促进教师自我反思，在良好的研究氛围中逐步提升教师观课、议课的水平和能力，分享教学实践智慧，共同探讨提高课堂教学效益的途径和方法。 (4)抓课题研究，深化课程改革。做好省“十二五”教育科学规划重点课题“高中生物构建思维教学文化的策略研究”课题成果的推广工作和有关课题的准备和立项工作，做好有关学校其他生物课题研究的服务和指导，加强课题组间的交流与研讨，完善课题研究的过程管理工作。 (5)关注生物课程基地和学科教研基地建设。引导基地学校积极打造自身特色，促进学生创新精神和实践能力提高，促进其提升示范与辐射能力。 (6)推进“一师一优课，一课一名师”活动，为教师发展积累更多更好的素材性资源。发挥区生物教学专业委员会理事、学术委员、名教师等的作用，为生物教师的专业发展提供机会和平台。 (7)总结课程改革经验，扩大经验或成果的影响力。教师要积极撰写教育教学论文，向生物专业期刊投稿或参加各项评比，将课堂教学研究、考试评价研究和课题研究等成果显性化，扩大我区中学生物教学的影响力。 2、创新教研方式，提升教研水平。 (1)构建区域性教研、校本教研和网络教研等形式的教研互动平台，调动教师参与教研的积极性，与教师共同协商、平等对话，指导教师自主开展教研活动，提高教研质量。 (2)积极参与联校教研活动，开展“同题异构”和“主题研讨”等方式的教研活动。
常见生化检查项目的临床意义 ----检验科 丙氨酸转移酶（ALT） 增高:肝胆疾病（如：病毒性肝炎、肝硬化活动期、肝癌、中毒型肝炎、胆管炎、胆囊炎等）、心血管疾病（如：心肌梗塞、心肌炎、心力衰竭时肝淤血、脑出血等）、骨骼肌组织受损、药物性肝损害（如：氯丙嗪、异烟肼、奎宁、水杨酸制剂、抗癌药、四氯化碳、酒精、铅、汞等）。 碱性磷酸酶(ALP) 增高：肝胆疾病（阻塞性黄疸、急性或慢性黄疸型肝炎、肝癌等）、骨骼疾病（纤维性骨炎、成骨不全症、佝偻病、骨转移癌、骨折修复愈合期等）。 主要用于骨骼、肝胆系统疾病等的诊断和鉴别诊断，尤其是黄疸的鉴别。r-谷氨酰转移酶（GGT）又称为r-谷氨酰转肽酶（r-GT） 增高：胰腺癌和泛特氏壶腹癌、胆道梗阻、恶性肿瘤有无肝转移、嗜酒或长期接受某些药物如苯巴比妥、避孕药等。 天门冬氨基酸转移酶(AST) 增高：急性心肌梗塞、急性肝炎、药物中毒性肝细胞坏死、慢性肝炎、肝硬化、肝硬变活动期、心肌炎、皮肌炎、肾炎、胆道疾病、急性胰腺炎、胆道阻塞、肝癌等。 乳酸脱氢酶(LDH) 增高：心肌梗塞、肝胆疾病（如：肝炎、肝癌、肝硬化、阻塞性黄疸等）、肺梗塞、急性白血病、非霍奇金淋巴瘤、神经母细胞瘤、乳腺癌、结肠癌、胃癌及肺癌等。（由于各组织中LDH含量较血清高上千倍，微量损伤也足以引起血清LDH升高，故该项检查敏感性较高，正因为如此，其特异性就相对较差，但这一特点可以用于分析无明显原因升高的LDH及其同工酶，可以为早期发现无症状肿瘤病人提供线索）。（同工酶有：LD1—LD5） 胆碱脂酶(CHE) CHE是判断肝脏合成功能的指标，是协助有机磷中毒诊断及预后估计的重要手段。胆碱酯酶在肝脏中合成，然后分泌到血液中。 增高：甲亢、糖尿病、肾病综合征、脂肪肝等。 减低：有机磷和氨基甲酸脂类杀虫剂中毒时，其活性明显降低；各种慢性肝脏疾病，如肝炎（包括病毒性肝炎、阿米巴肝炎），肝脓肿和肝硬化病人中，约有50%患者ChE活性降低，各种肝病时病情越差，其活性越低，持续降低无回升迹象者多预后不良；肝、胆疾病都会引起ALT、r-GT升高，往往难以进行鉴别，如果增加ChE测定，可以发现ChE活性降低者均为肝脏疾病，而正常者多为胆道疾病；营养不良时亦可减低。
基础生物化学教案 [说明：◆对于生物技术、生物工程专业学生(第一类授课对象)：授课学时70-76，实验44-50学时；对于农学、园艺、资环、林学、食品科学本科生(第二类授课对象)：授课学时54-60，实验30-46学时；?第一类授课对象理论学时取上限，第二类授课对象，理论学时取下限，具体由授课教师按照学员实际情况合理掌握内容讲解的难易程度，合理布置课外作业，准确把握进度，按期完成教学任务。] 第一部分：理论教学内容 第一章绪论（1学时） 1.阐明生物化学的概念、研究内容及发展，使学生了解生物化学学科基本内容； 2.介绍生化知识的应用，激发学生的学习热情； 3.简要介绍学习方法（具体到某个章节）。 第二章蛋白质（10～12学时） 本章重点：蛋白质的分子结构、重要性质及结构与功能的关系。明确蛋白质结构的不同层次之间的联系，为进一步学习酶和信息代谢奠定基础 1．关于氨基酸重点讲授20种基本氨基酸的结构及重要性质，注意： （1）要求学生记住20种基本氨基酸的结构及三字母缩写。近年发现谷胱甘肽过氧化物酶中存在硒代半胱氨酸，有证据表明此氨基酸由终止密码UGA编码，可能是第21种蛋白质氨基酸。 （2）氨基酸的滴定曲线以丙氨酸为主来讲，简单介绍两种侧链可解离的氨基酸（组氨酸和谷氨酸）滴定曲线。 提问：pH=pK a时，缓冲能力最大，等电点时缓冲能力最小，为什么？His在生理pH条件下为什么是唯一具有缓冲能力的氨基酸？ （3）氨基酸的等电点计算公式应用 提问：不同pH下的组成分析和电泳行为？ pH>pI时，氨基酸带负电荷，Aa-COOH解离成Aa-COO-，向正极移动。pH=pI时，氨基酸净电荷为零，溶解度最小pH 生化全套检查项目及临床意义 简介 生化全套检查就是指用生物或化学的方法来对人进行身体检查，生化全套检查内容包括：肝功能（总蛋白、白蛋白、球蛋白、白球比，总胆红素、直接、间接胆红素，转氨酶）；血脂（总胆固醇，甘油三酯，高、低密度脂蛋白，载脂蛋白）；空腹血糖；肾功能（肌酐、尿素氮）；尿酸；乳酸脱氢酶；肌酸肌酶等。不同的医院，生化全套检查的项目会有差别，但大致的项目不会相差太大。 生化全套检查用途 1、用于常规体检普查 2、疾病的筛查和确证试验 生化全套检查是对身体进行一次全面的检查和对身体情况的一种了解，有时也可以检查出来潜伏的疾病，如乙肝病毒携带者就需要定期的检查，如肝功能检查，防止病情突然发作，及时进行治疗。 生化全套检查项目 1．血清丙氨酸氨基转移酶测定 2．血清天门冬氨酰基转移酶测定 3．血清γ--谷氨酰基转移酶测定 4．血清碱性磷酸酶 5．血清白蛋白测定 6．血清白蛋白测定 7．球蛋白 8．A/G 9．血清总胆红素测定 10．血清直接胆红素测定 11．血清间接胆红素测定 12．血清前白蛋白测定 13．ALT/AST 14．血清总胆固醇测定 15．血清甘油三酯测定 16．血清高密度脂蛋白胆固醇测定17．血清低密度脂蛋白胆固醇测定18．血清载脂蛋白A1测定 19．血清载脂蛋白B测定 20．血清载脂蛋白a测定 21．尿素测定 22．肌酐测定 23．尿素测定 24．血清碳酸氢盐测定 25．乳酸脱氢酶测定 26．血清肌酸激酶 27．血清肌酸激酶－MB同功酶活性测定 28．血清ａ羟基丁酸脱氢酶测定 29．钾测定 30．钠测定 31．氯测定 32．钙测定 33．葡萄糖测定 临床意义： 1.血清丙氨酸氨基转移酶（ALT或GPT）测定的临床意义： 升高：常见于急慢性肝炎、药物性肝损害、脂肪肝、肝硬化、心肌梗塞、心肌炎及胆道疾病等。 2.血清天冬氨酸氨基转移酶（AST或GOT）测定的临床意义： 升高：常见于心肌梗塞发病期、急慢性肝炎、中毒性肝炎、心功能不全、皮肌炎等。 3.血清总蛋白测定的临床意义： 增高：常见于高度脱水症（如腹泻，呕吐，休克，高热）及多发性骨髓瘤。 降低：常见于恶性肿瘤，重症结核，营养及吸收障碍，肝硬化、肾病综合征，溃疡性结肠炎，烧伤，失血等。 4.血清白蛋白测定的临床意义： 增高：常见于严重失水导致血浆浓缩，使白蛋白浓度上升。 临床检验生物化学试题一．名词解释 1.APRP 2.IR 3.胆固醇的逆运转 4.modifide LDL 5.Km 6.血浆特异酶 7.非血浆特异酶 8.连续监测 9.血氧容量 10.血氧含量 11.血氧饱和度 12.脱水 13.水中毒 14.阴离子隙（AG） 15.黄疸 16.肾小球性蛋白尿 17.内生肌酐清除率 18.turnaround time,TAT 19.C reactive protein,CRP 20.卓一艾综合征（Zollinger-Ellison Syndrome） 21粘膜屏障（Gastric Mucosal Barrier） 22.骨质软化症 23.Paget’s病 24.异源性激素 25.反向T3 26.血脑屏障 27.免疫球蛋白指数 28.清蛋白指数 29.异位妊娠（ectopic pregnany） 30.胎盘激素 二．简答 1.简述AAT的临床意义？ 2.简述转铁蛋白的临床意义? 3.简述CRP的临床意义？ 4.与糖尿病相关生化检测指标有哪些？它们的临床意义有何不同? 5.简述变形LDL至AS生成的生化机理。 6.简述脂蛋白残粒促进AS形成的机制。 7.描述LDL受体途径的大致过程。 8.临床酶学测定的标准化途径有哪些？ 9.临床实验室测定美活性浓度最常用的方法有哪些？ 10.影响血清酶浓度变化的生理性因素有哪些？ 11.尿微量清蛋白的检测有何临床意义？ 12.冠心病早期诊断标志物有哪些？有何临床作用？ 13.临床检测急性心肌梗死时LD和LD同工酶的应用原则是什么？ 14.试述促胃液素的主要作用有哪些？ 15.骨形成标志物和骨吸收标志物分别包括哪些？ 16.生长激素紊乱诊断的首选实验室检查项目是什么？ 17.简述甲状腺激素对糖、脂肪、蛋白质代谢的具体影响 18.胎儿先天缺陷常用哪些筛选指标？ 三论述 1.试述a-酸性糖蛋白AAG的临床意义？ 2.I型糖尿病的发病机制及特点。 3.口服葡萄糖耐量曲线是如何进行的？有何临床意义？ 4.常见的低血糖症有哪些类型？ 5.论述临床上测定酶活性浓度时有哪些干扰因素，试举例？ 6.试述如何对血清酶活性浓度测定条件进行优化？ 7.试述酶免疫化学测定的优缺点？ 8.何谓代谢性酸中毒？试述引起代谢性酸中毒的原因。 9.何谓高钾血症？引起高血钾常见原因有哪些？ 10.描述肝脏疾病时糖代谢的主要变化。 11.作为急性心肌梗死标志物，CK,cTnT,Mb各有何优缺点？ 12.试述胰腺内分泌肿瘤所致的内分泌紊乱具有哪些特点？ 13.试述神经变性的生物化学环节。 14.可用基因检测试验进行检测的神经系统疾病有哪些？试述他们测定的基因。 15.常见胎儿先天缺陷有哪几种？试述其发生原因？ 16.试述与妊娠相关实验室检查的注意事项。 食品生物化学教案 【篇一：生物化学教案】 基础生物化学教案 [说明：◆对于生物技术、生物工程专业学生(第一类授课对象)：授 课学时70-76，实验44-50学时；对于农学、园艺、资环、林学、食 品科学本科生(第二类授课对象)：授课学时54-60，实验30-46学时；第一类授课对象理论学时取上限，第二类授课对象，理论学时取下限，具体由授课教师按照学员实际情况合理掌握内容讲解的难易程度，合理布置课外作业，准确把握进度，按期完成教学任务。] 第一部分：理论教学内容 第一章绪论（1学时） 1.阐明生物化学的概念、研究内容及发展，使学生了解生物化学学 科基本内容； 2.介绍生化知识的应用，激发学生的学习热情； 3.简要介绍学习方法（具体到某个章节）。 第二章蛋白质（10～12学时） 本章重点：蛋白质的分子结构、重要性质及结构与功能的关系。明 确蛋白质结构的不同层次之间的联系，为进一步学习酶和信息代谢 奠定基础 1．关于氨基酸重点讲授20种基本氨基酸的结构及重要性质，注意：（1）要求学生记住20种基本氨基酸的结构及三字母缩写。近年发 现谷胱甘肽过氧化物酶中存在硒代半胱氨酸，有证据表明此氨基酸 由终止密码uga编码，可能是第21种蛋白质氨基酸。 （2）氨基酸的滴定曲线以丙氨酸为主来讲，简单介绍两种侧链可解 离的氨基酸（组氨酸和谷氨酸）滴定曲线。 提问：ph=pka时，缓冲能力最大，等电点时缓冲能力最小，为什么？his在生理ph条件下为什么是唯一具有缓冲能力的氨基酸？（3）氨基酸的等电点计算公式应用 提问：不同ph下的组成分析和电泳行为？ phpi时，氨基酸带负电荷，aa-cooh解离成aa-coo，向正极移动。ph=pi时，氨基酸净电荷为零，溶解度最小phpi时，氨基酸带正电荷，aa-nh2解离成-nh3，向负极移动。 （4）8种必需氨基酸（记忆）： ile、met 、val 、leu、trp、 phe、 thr、lys 《生物化学》教案 第一章蛋白质（4学时） 本章重点：蛋白质的分子结构、重要性质及结构与功能的关系。明确蛋白质结构的不同层次之间的联系，为进一步学习酶和信息代谢奠定基础 1．关于氨基酸重点讲授20种基本氨基酸的结构及重要性质，注意：（1）要求学生记住20种基本氨基酸的结构及三字母缩写。近年发现谷胱甘肽过氧化物酶中存在硒代半胱氨酸，有证据表明此氨基酸由终止密码UGA 编码，可能是第21种蛋白质氨基酸。 （2）氨基酸的滴定曲线以丙氨酸为主来讲，简单介绍两种侧链可解离的氨基酸（组氨酸和谷氨酸）滴定曲线。 提问：pH=pKa时，缓冲能力最大，等电点时缓冲能力最小，为什么？ His在生理pH条件下为什么是唯一具有缓冲能力的氨基酸？ （3）氨基酸的等电点计算公式的推导 提问：不同pH下的组成分析和电泳行为？ pH>pI时，氨基酸带负电荷，-COOH解离成-COO-，向正极移动。 pH=pI时，氨基酸净电荷为零，溶解度最小 pH 一、名词解释 1、抗凝剂：应用物理或化学方法除去或抑制血液中的某些凝血因子，阻止血液凝固，称为抗凝。阻止血液凝固的化学试剂称为抗凝剂。 2、决定性方法：准确度最高，系统误差最小；经过详细研究未发现产生误差的原因，其测定结果与“真值”最为接近的方法。主要有重量分析法、中子活化法、同位素稀释-质谱分析法（ID-MS）等。 3、参考方法：是指准确度与精密度已经被充分证实，且经公认的权威机构（国家主管部门、相关学术团体和国际性组织等）颁布的方法。这类方法干扰因素少，系统误差很小，有适当的灵敏度、特异度、较宽的分析范围并且线性良好，重复测定中的随机误差可以忽略不计。 4、常规方法：具有足够的精密度、准确度和特异度，有适当的分析范围，经济实用，其性能指标符合临床或其它目的的需要的方法。 5、标准品：它的一种或几种物理或化学性质已经充分确定，可用以校正仪器和某种测定方法的物质。 6、一级标准品：已经确定的稳定而均一的物质，其数值已由决定性方法确定或由高度准确的若干方法确定，所含杂质已经定量。主要用于校正决定性方法，评价和校正参考方法以及为“二级标准品”定值。 7、二级标准品：这类标准品可以是纯溶液（水或有机溶剂的溶液），也可以存在于相似基质中。可由实验室自己配制或为商品，其中有关物质的量由参考方法定值或用一级标准品比较而确定。主要用于常规方法的标化和控制物的定值。 8、控制物：控制物用于常规质量控制，以控制病人标本的测定误差。有定值血清和未定值血清两种。控制物不能用于标定仪器或方法。 9、实验误差：简称误差，是量值的给出值与其客观真值之差。 10、系统误差：是指一系列测定值对真值存在同一倾向的偏差。它具有单向性，而没有随机性，常有一定的大小和方向；一般由恒定的因素引起，并在一定条件下多次测定中重复出现。当找到引起误差的原因，采取一定措施即可纠正，消除系统误差能提高测定的准确度。 11、随机误差：是指在实际工作中，多次重复测定某一物质时引起的误差。误差没有一定的大小和方向，可正可负，数据呈正态分布；具有不可预测性，不可避免，但可控制在一定范围内；分析步骤越多，造成这种误差的机会越多；随测定次数增加，其算术均数就越接近于真值。 12、精密度：是表示测定结果中随机误差大小程度的指标。它表示同一标本在一定条件下多次重复测定所得到的一系列单次测定值的符合程度。 13、准确度：是指测定结果与真值接近的程度，一般用偏差和偏差系数表示。 14、特异度：即专一性，是指在特定实验条件下分析试剂只对待测物质起反应，而不与其它结构相似的非被测物质发生反应。分析方法特异度越高，则测定结果越准确。 15、干扰：是指标本中某些非被测物质本身不与分析试剂反应，但以其它形式使待测物测定值偏高或偏低的现象，这些非被测物质称为干扰物。 16、检测能力：即检测限度或检出限，是指能与适当的“空白”读数相区别的待测物的最小值。 17、回收试验：回收是指候选方法准确测定加入常规分析标本的纯分析物的能力，用回收率表示。回收试验的目的是检测候选方法的比例系统误差。 18、回收率：回收试验中测得的回收浓度占加入浓度的百分比例。 19、允许分析误差：表示95%标本的允许误差限度，或95%的病人标本其误差应小于这个限 20、参考值：从按若干标准规定的参考人群中选定一定数量的参考个体，通过检测所得结果，经统计学处理求得均值（X）和标准差（s），均值（X）即为参考值。 21、参考范围：从按若干标准规定的参考人群中选定一定数量的参考个体，通过检测所得结果，经统计学处理求得均值（X）和标准差（s），上述结果的95%的分布区间（X±2s）即为参考范围。 22、医学决定水平：为对临床病人的诊疗具有医学判断作用的临界分析物浓度。 23、金标准：是指通过活检、尸检、外科手术、随访等所做出的决定性诊断。 临床生化检验中常见检验项目套餐组合模式 肝功能检测项目： 肝功能五项：谷丙转氨酶、谷草转氨酶、总胆红素、r-谷氨酰转移酶、碱性磷酸酶 肝功能十四项：谷丙转氨酶、谷草转氨酶、总胆红素、r-谷氨酰转移酶、碱性磷酸酶、总蛋白、白蛋白、球蛋白、白/球比、直接胆红素、间接胆红素、腺苷脱氨酶、总胆汁酸、胆碱脂酶 肝功能十八项：谷丙转氨酶、谷草转氨酶、总胆红素、r-谷氨酰转移酶、碱性磷酸酶、总蛋白、白蛋白、球蛋白、白/球比、直接胆红素、间接胆红素、腺苷脱氨酶、总胆汁酸、前白蛋白、甲胎蛋白、5-核苷酸酶、胆碱脂酶、 a-L-岩藻糖苷酶 肾功能检测项目： 肾功能五项：肌酐、尿素氮、尿酸、二氧化碳、β2-微球蛋白。 肾功能九项：肌酐、尿素氮、尿酸、二氧化碳、β2-微球蛋白、胱胺酸蛋白酶抑制剂C、尿微量白蛋白、视黄醇结合蛋白、a1微球蛋白。 血脂检测项目： 血脂七项：甘油三酯、胆固醇、血糖、高密度脂蛋白、低密度脂蛋白、载脂蛋白A、载脂蛋白B。 血脂八项：甘油三酯、胆固醇、血糖、高密度脂蛋白、低密度脂蛋白、载脂蛋白A、载脂蛋白B、脂蛋白a。 心血管疾病检测项目： 心血管九项：血管紧张素转换酶、全量C反应蛋白、肌酸激酶、肌酸激酶同工酶、乳酸脱氢酶、α-羟丁酸、肌红蛋白、肌钙蛋白、同型半胱胺酸。 血脂类及心血管类检测项目： 甘油三酯、胆固醇、血糖、高密度脂蛋白、低密度脂蛋白、载脂蛋白A、载脂蛋白B、脂蛋白a、全量程c反应蛋白、同型半胱胺酸、血管紧张素转换酶。 糖尿病检测项目： 葡萄糖、果糖胺、糖化血红蛋白、β-羟丁酸。 胰腺疾病检测项目： 淀粉酶、脂肪酶。 血栓与止血检测项目： D-二聚体。 风湿三项： 抗‘O’、类风湿、C-反应蛋白。 微量元素及电解质： 铜、铁、锌、无机磷、镁、钙、CO2-CP。 其他项目： 免疫球蛋白IgG、免疫球蛋白IgM、免疫球蛋白IgA、补体C3、补体C4。 生物化学教案院系：食品与生物工程学院 专业：生物工程09级 教师：_________ 冯戲 _________ 时间：2010-2011 年第一学期 所用教材：王镜岩、朱圣庚主编高等教育出版社出版 绪论 主要内容：生物化学的涵义、学科的形成和发展、本课程的内容组成、为什么要学 习生化、学习生化注意的几个问题 目的：了解生物化学的含义及生物化学的发展史，掌握生物化学组成的30种分子。一、生物化学的含义 生物化学是关于生命的化学本质的科学。它是以研究生物体的化学组成，生物物质的结构和功能，生命过程中物质变化和能量变化的规律，以及一切生命现象的生物化学原理为基本内容的科学。 二、学科的形成和发展 1、史前（19 世纪以前）积累了许多与生化有关的实践经验。 我们的祖先早在公元前22 世纪就用谷物酿酒；公元前12 世纪就会制酱；公元7 世纪孙思邈就用车前子、杏仁等中草药治疗脚气，用猪肝治疗夜盲症；18 世纪70 年代，Scheele 从动植物材料中分离出甘油及柠檬酸、苹果酸、乳酸、尿酸等有机物；18 世纪80年代，Lavoisier证明了呼吸就是氧化作用，他还证明了酒精发酵本质上是一系列的化 学过程。 2、19 世纪，人们对生命现象展开了比较广泛的研究，对生命的化学本质的认识有了很大的提高，为生物化学学科的形成奠定了基础。 1810 年Gay-lussac 推导出了酒精发酵的反应式；19 世纪50 年代Pasteur 证明了酒精发酵是微生物引起的，排除了发酵自生论。1877 年，Hoppe-Seyler 首次提出 “ biochemie ”（生物化学）这一名词，并创办了《生理化学》杂志；1897年B u chner 兄弟利用酵 母汁液发酵蔗糖产生酒精的研究，是生化发展早期的一个里程碑。 3、上世纪30 年代到80 年代，生物化学进入快速发展的时期。 肝的生物化学（习题）一、选择题 （一）A 型题 1. 肝功能障碍时, 血浆胆固醇的主要改变是 A. 总量增加 B. 总量正常 C. 自由胆固醇下降 D. 胆固醇酯/ 胆固醇比值升高 E. 胆固醇酯/ 胆固醇比值下降 2. 胆汁酸可以反馈抑制 A. HMG-GoA 还原酶 B. 加单氧酶 C. 胆固醇7 α - 羟化作用 D. 乙酰CoA 羧化酸 E. 12 α - 羟化酶 3. 肝内胆固醇代谢的主要终产物是 A. 7 α - 胆固醇 B. 胆酰Co Ａ C. 结合胆汁酸 D. 维生素D 3 E. 胆色素 4. 导致尿胆素排泄减少的疾病是 A. 肠梗阻 B. 溶血 C. 碱中毒 D. 胆道梗阻 E. 肝细胞性黄疸 5. 尿中出现胆红素是由于 A. 血中未结合胆红素增加 B. 血中胆红素- 清蛋白复合物增加 C. 血中结合胆红素增加 D. 血中游离胆红素增加 E ．血中间接胆红素增加 6. 肝细胞摄取游离胆红素的原因是 A. 肝细胞通透性和其它组织一样 B. 肝细胞表面积大 C. 肝细胞有Y 、Z 两种蛋白 D. 肝细胞膜上面有溶脂性物质 E. 肝脏有丰富的血窦 7. 关于粪胆素原叙述正确的是 A. 只存在粪便中 B. 也存在尿液中 C. 血液中没有 D. 不能肝排出 E. 不能被肠粘膜细胞吸收 8. 关于体内生物转化作用的叙述错误的是 A. 对体内非营养物质的改造 B. 使非营养物质活性降低或消失 C. 使非营养物质溶解度增加 D. 使非营养物质从胆汁或尿液排除 E. 结合反应主要在肾脏中进行 9. 维生素K 缺乏是由于 A. 维生素A 、D 已经缺乏 B. 胆汁排出不足 C. 凝血因子少 D. 食物缺少脂肪 E. 糖供应不足 10. 肝中维生素储量最少的是 A. 维生素K B. 维生素A C. 维生素E D. 维生素B 12 E. 维生素D 11. 分泌活性维生素D 3 的组织是 A. 肝脏 B. 肾脏 C. 肠粘膜 D. 骨骼 E. 肌肉组织 12. 肝合成与分泌的血浆功能酶是 A. GPT B. LCAT C. LDH D. GOT E. OCT 13. 生物转化的第二相反应是 A. 氧化反应 B. 还原反应 C. 水解反应 D. 脱羧反应 E. 结合反应生化全套检查项目及临床意义
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