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这种现象可用中间产物学说解释。在酶促反应中产物的生成量与中间产物的浓度呈正比。
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第三章酶 【测试题】 一、名词解释 1．酶13．最适pH 2．固定化酶14．不可逆性抑制 3．同工酶15．可逆性抑制 4．酶的特异性16．激活剂 5．酶的活性中心17．抑制剂 6．酶原及酶原激活18．核酶 7．抗体酶19．变构酶 8．活化能20．酶的共价修饰 9．诱导契合假说21．酶的Vmax 10．初速度22．结合酶 11．Km值23．酶活力 12．最适温度24．比活力 二、填空题 25．酶是由产生的对特异底物起高效催化作用的。 26．酶加速反应的机制是通过降低反应的，而不改变反应的。 27．结合酶，其蛋白质部分称，非蛋白质部分称，二者结合其复合物称。 28．酶活性中心与底物相结合那些基团称，而起催化作用的那些基团称。 29．当Km值近似ES的解离常数K S时，Km值可用来表示酶对底物的。 30．酶的特异性包括特异性，特异性和特异性。 31．米曼二氏根据中间产物学说推导出V与[S]的数学方程式简称为，式中的..为米氏常数，它的值等于酶促反应速度达到一半时的。 32．在其它因素不变的情况下，[S]对酶促反应V作图呈线，双倒数作图呈线，而变构酶的动力学曲线呈型。 33．可逆性抑制是指抑制剂与酶进行结合影响酶的反应速度，抑制剂与酶的活性中心结合，抑制剂与酶的活性中心外的必需基团结合。 34．反竞争性抑制剂使酶对底物表观Km ，Vmax 。 35．无活性状态的酶的前身物称为，在一定条件下转变成有活性酶的过程称。其实质是的形成和暴露过程。 36．丙二酸是酶的抑制剂，增加底物浓度可抑制。 37、同工酶是指催化化学反应，而酶蛋白分子结构、理化性质及免疫学性质的一组酶。 38．辅酶与辅基的区别在于前者与酶蛋白，后者与酶蛋白。 39．肌酸激酶的亚基分型和型。 40．最适温度酶的特征性常数，它与反应时间有关，当反应时间延长时，最适温度可以。 41．某些酶以形式分泌，不仅可保护本身不受酶的水解破坏，而且可输送到特定的部位与环境转变成发挥其催化作用。 42．不可逆抑制剂常与酶以键相结合使酶失活。 43．当非竞争性抑制剂存在时，酶促反应动力学参数如下Km ，Vmax 。 44．当酶促反应速度为最大反应速度的80%时，底物浓度是Km的倍。 三、选择题 A型题 45．关于酶概念的叙述下列哪项是正确的 A.所有蛋白质都有酶的活性 B.其底物都是有机化合物 C.其催化活性都需特异的辅助因子 D.体内所有具有催化活性的物质都是酶 E.酶是由活细胞合成具有催化作用的蛋白质
第三章酶. 三、典型试题分析 1．一个酶作用于多种底物时，其天然底物的Km值应该是(1995年生 化考题) A．最大B．与其他底物相同C．最小 D．居中E．与K3相同 [答案] C 2. 下列关于酶的活性中心的叙述哪些是正确的（1996年生化考题） A.所有的酶都有活性中心 B. 所有的酶活性中心都含有辅酶 C. 酶的必需基团都位于活性中心之内 D. 所有抑制剂都作用于酶的活性中心 E. 所有酶的活性中心都含有金属离子 [答案] A 3. 乳酸脱氢酶经透析后，催化能力显著降低，其原因是（1997年生化考题） A. 酶蛋白变形 B. 失去辅酶 C. 酶含量减少 D. 环境PH值发生了改变 E. 以上都不是 [答案] B 4. 关于酶的化学修饰，错误的是 A. 酶以有活性（高活性），无活性（低活性）两种形式存在 B. 变构调节是快速调节，化学修饰不是快速调节 B.两种形式的转变有酶催化 D. 两种形式的转变由共价变化 E. 有放大效应 [答案] B 5. ．测定酶活性时，在反应体系中，哪项叙述是正确的 A．作用物的浓度越高越好B．温育的时间越长越好 C．pH必须中性D．反应温度宜以3713为佳 E．有的酶需要加入激活剂 [答案] E 6．下列关于酶活性中心的叙述哪些是正确的(1999年生化试题) A．是由一条多肽链中若干相邻的氨基酸残基以线状排列而成 B．对于整个酶分子来说，只是酶的一小部分 C. 仅通过共价键与作用物结合D．多具三维结构 (答案] B和D 7．酶的变构调节 A．无共价键变化B．构象变化 C．作用物或代谢产物常是变构剂 D．酶动力学遵守米式方程 (答案) A、B和C
第三章酶化学与辅酶 一、选择题 （在备选答案中只有一个是正确的） 1．关于酶的叙述哪项是正确的？ A．所有的酶都含有辅基或辅酶 B．只能在体内起催化作用 C．大多数酶的化学本质是蛋白质 D．能改变化学反应的平衡点加速反应的进行 E．都具有立体异构专一性（特异性） 2．酶原所以没有活性是因为： A．酶蛋白肽链合成不完全 B．活性中心未形成或未暴露 C．酶原是普通的蛋白质 D．缺乏辅酶或辅基 E．是已经变性的蛋白质 3．磺胺类药物的类似物是： A．四氢叶酸B．二氢叶酸C．对氨基苯甲酸D．叶酸E．嘧啶 4．关于酶活性中心的叙述，哪项不正确？ A．酶与底物接触只限于酶分子上与酶活性密切有关的较小区域 B．必需基团可位于活性中心之内，也可位于活性中心之外 C．一般来说，总是多肽链的一级结构上相邻的几个氨基酸的残基相对集中，形成酶的活性中心D．酶原激活实际上就是完整的活性中心形成的过程 E．当底物分子与酶分子相接触时，可引起酶活性中心的构象改变 5．辅酶NADP+分子中含有哪种B族维生素？ A．磷酸吡哆醛B．核黄素C．叶酸D．尼克酰胺E．硫胺素 6．下列关于酶蛋白和辅助因子的叙述，哪一点不正确？ A．酶蛋白或辅助因子单独存在时均无催化作用 B．一种酶蛋白只与一种辅助因子结合成一种全酶 C．一种辅助因子只能与一种酶蛋白结合成一种全酶 D．酶蛋白决定结合酶蛋白反应的专一性 E．辅助因子直接参加反应 7．如果有一酶促反应其〔8〕=1/2Km，则v值应等于多少Vmax？ A．0.25 B．0.33 C．0.50 D．0.67 E．0.75 8．有机磷杀虫剂对胆碱酯酶的抑制作用属于： A．可逆性抑制作用 B．竞争性抑制作用 C．非竞争性抑制作用 D．反竞争性抑制作用 E．不可逆性抑制作用 9．关于pH对酶活性的影响，以下哪项不对？ A．影响必需基团解离状态 B．也能影响底物的解离状态 C．酶在一定的pH范围内发挥最高活性 D．破坏酶蛋白的一级结构 E．pH改变能影响酶的Km值
第三章酶 思考题： 1、什么是酶？酶与化学催化剂有哪些相同点和不同点？ 2、何谓酶作用的专一性？举例说明有哪几种类型？ 3、解释单体酶、寡聚酶和多酶复合体。 4、什么是单纯酶和结合酶？ 5、酶的辅助因子有哪些？什么是辅酶、辅基？二者是如何区分的？ 6、什么叫全酶？全酶中酶蛋白和辅酶在催化反应中各有何作用？ 7、什么是维生物？维生素与辅酶有何联系？ 8、掌握TPP+辅酶、FMN和FAD辅酶、NAD+和NADP+辅酶、辅酶A的结构与功能。 9、何谓酶的活性中心？什么是酶的必需基团？必需基团有几类？它们的功能有哪些？ 10、什么是酶原和酶原的激活？简述胰凝乳蛋白酶原的激活过程。 11、什么是过渡态和活化能？ 12、中间产物学说和诱导契合学说的基本观点如何？ 13、酶作用的高效性的机理有哪些？ 14、什么是酶活力？测定酶活力的基本过程是什么？ 15、什么是酶活力单位？什么是比活力？ 16、影响酶促反应速度的因素有哪些？ 15、底物浓度与酶促反应速度的关系如何？表示其关系的数学表达式是什么？ 16、何谓Km？有何意义？怎样进行测定？ 17、何谓抑制作用？抑制作用有几类？各有何特点？ 18、何谓可逆抑制作用？可逆抑制作用有几类？各有何特点？ 19、举例说明何谓竞争性抑制作用和非竞争性抑制作用？其动力学曲线有哪些特点？ 20、温度和pH对酶反应速度有何影响？ 21、何谓变构酶？何谓变构效应？变构酶动力学曲线有何特点？ 22、以糖原磷酸化酶为例，说明何谓共价调节酶。 23、以哺乳动物乳酸脱氢酶为例，说明何谓同工酶。 24、酶命名的方式有几种？命名的原则是什么？ 25、酶可分为几大类？分类的依据是什么？ 练习题 一、名词解释 1、酶 2、酶作用的专一性 3、全酶 4、辅酶 5、辅基 6、单体酶 7、寡聚酶 8、多酶复合体 9、激活剂10、抑制剂11、别构酶12、同工酶13、酶的活性中心14、酶原及酶原激活15、酶活力16、酶的比活力17、米氏常数(K m值) 18、酶的抑制作用19、可逆抑制作用和不可逆抑制作用20、竞争抑制作用和非竞争性抑制作用21、核酶22、共价调节酶23、维生素 二、英文缩写符号 1、NAD+ 2、NADP+ 3、FAD 4、FMN 5、CoA 6、TPP 三、填空题 1、酶是产生的，具有催化活性的。 2、酶具有和两个最重要特征。 3、影响酶促反应速度的因素有、、、、
第三章酶 Enzyme 一、授课章节及主要内容：第四章酶 二、授课对象：临床医学、预防、法医（五年制）、临床医学（七年制） 三、授课学时 本章共6学时4节课时（每个课时为45分钟）。讲授安排如下： 第一学时：概述；第一节酶的分子结构与功能 第二学时：第二节酶促反应的特点与机制 第三、四、五学时：酶促反应机制；第三节酶动力学 第六学时：第四节酶的调节 四、教学目的与要求 在掌握蛋白质结构与功能的基础上进一步掌握酶活性中心的结构与功能；酶促反应的特点与机制；酶动力学的概念及影响酶促反应的因素以及机体如何调节酶活性，为临床学习与应用打下基础。 五、重点与难点 重点：掌握酶活性中心的概念；酶促反应的特点与机制；酶动力学的概念及影响酶促反应的因素。 难点：抑制剂对酶活性的影响 六、教学方法及授课大致安排 以面授为主，适当结合临床提问启发。每次课预留5分钟小结本次课掌握内容及预留复习题，全章结束后小结本章内容。 七、主要外文专业词汇 八、思考题 1. 试述酶能加速化学反应的机制。
2. 试述在酶促反应中酶蛋白与辅酶（辅基）的相互关系。 3. 比较三种可逆性抑制作用的特点。 4. 试述竞争性抑制的特点及磺胺类药物抑菌的机制。 5. 别构调节有何生理意义？ 九、教材与教具：人民卫生出版社《生物化学》第六版 十、授课提纲(或基本内容) 概述 Introduction 一．酶的生物学重要性 一切生物都须不断地进行新陈代谢过程，以维持它们的生命活动，而酶是生物用以进行代谢过程的工具。因为物质代谢过程都需要酶的催化作用，在体内只有极少数不需酶参加而自发进行的化学反应。有些在体外能自发进行的化学反应例：H2O+CO2 = H2CO3。在体内也要依赖特殊的酶---碳酸酐酶的催化。在酶的作用下，生物体内复杂的化学反应，能在温和的条件下迅速，准确，平稳而且有规律的进行。 我们来看看食物蛋白质在体内外的分解情况：在体内温和的条件（近中性pH。37℃）下食物蛋白质就能迅速彻底水解成AA，而且AA不会遭破坏。而在体外实验室中食物蛋白质需加入30%的硫酸，100℃，24h，才能彻底水解成氨基酸，但在这一过程中有些AA会遭破坏，因而不能得到全部AA。 因为物质代谢过程都需要酶的催化作用，所以从总体来说：没有酶催化就没有新陈代谢。 酶不仅是生物进行代谢过程的工具，而且酶也是生物自身产生的特殊蛋白质，所以还可以通过改变酶的活性，控制和调节代谢过程的强度，使代谢过程能经常地与周围环境保持平衡。 例：在温带生活的人，每日三餐以糖为主食造成体内糖代谢过程的酶类活性比较强。而在寒带生活的爱斯基摩人，每天摄取动物性食品为主，随脂肪摄入引起有关脂肪代谢的酶类活性比较强，同时不易产生酮症。 二、生物催化剂的定义 迄今为止，人们已发现了两类生物催化剂（biocatalyst） （一）酶：酶是一类由生物活细胞所产生的以蛋白质为主要成分，对其特异底物（substrate）起高效催化作用的蛋白质。是机体内催化各种代谢反应最主要的催化剂。 （二）核酶（ribozyme）：是具有高效、特异催化作用的核酸。是近年来发现的一类新的生物催化剂，其主要作用是参于RNA的剪接。
第三章酶 【目的和要求】 1、理解酶及其相关概念，简述酶促反应的特点。 2．掌握酶的分子组成，并能区分辅基和酶辅。 3．掌握酶活性中心与必需基团基本概念。 4．叙述同工酶的定义，能举例说明同工酶的组成、分型、命名及临床应用。 5．简述酶原激活的本质，并解释酶原激活的临床意义。 6. 简述影响酶促反应的六大因素，解释温度对酶促反应影响的两重性 7. 说出米氏常数的特征与主要意义。 8. 举例说明竞争性抑制作用的作用特点。 9. 比较别构调节与共价修饰调节。 10. 列表简述B族维生素的别称、辅酶形式、生理功能及缺乏症。 1、酶、酶促反应等相关概念。 2．酶促反应的特点（酶与一般催化剂的区别）。 3．酶促作用的机理。 4．酶的分子组成,酶的结构和功能。 5．底物浓度对酶促反应的影响,抑制作用分类与特点。 6. 竞争性抑制的概念、特征和实例。 7. 多酶体系及其调节。 8. 维生素与辅酶（基）。 学习内容 第一节酶的催化作用 第二节酶的分子组成与结构 第三节影响酶促反应速度的因素 第四节酶活性的调节 第五节酶的分类和命名
第六节酶与医学的关系 第一节酶的催化作用 一、酶及其相关概念 酶、核酶、酶促反应、底物和作用物、酶促反应的速度。 二、酶与一般催化剂相同的性质 1、酶加速化学反应使之达到平衡。 2、酶降低反应的活化能 三、酶的催化特点 1、高效性比非催化反应高108～1012倍，比一般催化剂反应高107～1013倍。 2、高专一性①绝对专一性，只作用一种底物产生一定的反应；②相对专一性，能作用于一类化合物；③立体异构专一性，酶对底物的立体异构有要求。 3、不稳定性影响蛋白质变性的因素均能使酶失去活性。 4、可调节性通过对酶结构或含量的调节来物质的调节代谢。 四、酶促作用的机理 1．为何具有高度的催化效率——降低反应的活化能。 2．如何降低反应的活化能——形成中间产物（SE）中间产物学说 3．如何形成中间产物——诱导契合（学说）(induced-fit hypothesis) 第二节酶的分子组成与结构 一、酶的化学组成 1、单纯蛋白酶如淀粉酶、酯酶、核糖核酸酶等。 2、结合蛋白酶全酶＝酶蛋白＋辅助因子 1）酶蛋白决定酶的特异性，可以和不同的辅因子结合。 2）辅因子
第三章酶 一、填空题： 1、组成酶的蛋白质叫，其酶蛋白与辅助因子结合后所形成的复合物称为。 2、酶的活性中心有两个功能部位，即___部位和_ __部位。 3、酶分子中具有催化功能的亲核基团主要有：组氨酸的基，丝氨酸的基及半胱 氨酸的。 4、丙二酸是酶的性抑制剂。 5、米氏常数的求法有和方法，其中最常用的 方法是。 6、1／km可近似地表示酶与底物的大小，Km越大，表明。 7、酶活性中心的特点：、、。 8、酶的结合部位决定，而催化部位决定。 9、酶活性中心往往处于酶分子表面的中，形成区，从而使酶与 底物之间的作用加强。 10、同一种酶有几种底物，就有个Km值，其中Km值最的底物，便为该酶 的底物。 11、加入竞争性抑制剂，酶的最大反应速度将，Km值将。 12、表示酶量的多少常用表示。 13、酶原激活的本质是的形成和暴露的过程。 14、酶催化的反应具有两个明显的特征：即和。 15、全酶包括和。 16、在某一酶溶液中加入GSH能提高此酶活力，那么可以推测基团可能是酶活性中心的 必需基团。 17、酶是由产生的，具有催化能力的。 18、L-精氨酸酶只作用于L-精氨酸，而对D-精氨酸无作用，因此此酶具有专一性。 19、抑制剂不改变酶促反应的Vmax，而抑制剂不改变酶促反应Km。 20、同工酶是一类相同、不同的一类酶。 21、维生素B2又叫，做为某些酶的辅基形式为、两种。 22、泛酸在生物体内主要作为、的组成成分存在，其组成物的功能基 因是，可传递。 23、NAD、FAD、COA的相同之处在于三者均有作为其成分。 24、BCCP的中文名称为。 25、人类若缺乏维生素，即产生脚气病。 26、生物素是由噻吩环与尿素结合成的一个化合物，它是辅酶，它 的生化作用是。 27、维生素B6在生物体内的功能形式是_ 和_，它可做为酶的 辅酶。 28、叶酸以作辅酶，有和两种形式，生化功能 是。
第三章酶化学 一、填空题 1．酶是由产生的对特异底物起高效催化作用的。 2．酶加速反应的机制是通过降低反应的，而不改变反应的。3．结合酶，其蛋白质部分称，非蛋白质部分称，两者结合成复合物称。 4．酶活性中心中结合部位决定了酶的，而催化部位决定了。5．辅酶与辅基的区别在于前者与酶蛋白结合，后者与酶蛋白结合。6．酶活性中心与底物相结合那些基团称————，而起催化作用的那些基团称————。 7．酶的特异性包括——----特异性——-------特异性和——-----特异性。8．米曼二式根据中间产物学说推导出V与[S]的数学方程式简称为------。式中的----为米氏常数，它的值等于酶促反应速度达到------一半时的------。
9．可逆性抑制是指抑制剂与酶进行——结合影响酶的反应速度，――― 抑制剂与酶的活性中心结合，――――抑制剂与酶的活性中心外的必需基团结合。10．反竞争性抑制剂使酶对底物表观Km——，Vmax——。 11．无活性状态的酶的前身物称为-----，在一定条件下转变成有活性酶的过 程称----。其实是----形成和暴露过 程。 12.丙二酸是-------酶的------抑制剂，增加底物浓度可------抑制。 13．同工酶是指催化化学反应-----而酶蛋白分子结构、理化性质及免疫学性 质-------——的一组酶。 14．不可逆抑制剂常与酶以——键相结合使酶失活。 15．当非竞争性抑制剂存在时，酶促反应动力学参数如下Km——，Ｖmax--------。16．酶促反应速度为最大反应速度的80％时，底物浓度是Km的———倍
二、选择题（讲到这里） 单选 1．关于酶概念的叙述下列哪项是正确的? A．所有蛋白质都有酶的活性 B．其底物都是有机化合物 C．其催化活性都需特异的辅助因子 D．体内所有具有催化活性的物质都是酶E．酶是由活细胞合成具有催化作用的蛋白质 2．酶加速化学反应的根本原因是： A．升高反应温度 B．增加反应物碰撞频率 C．降低催化反应的活化能 D．增加底物浓度 E．降低产物的自由能 3．全酶是指： A．酶与底物复合物 B．酶与抑制剂复合物 C．酶与辅助因子复合物 D．酶的无活性前体 E．酶与变构剂的复合物
第三章酶 一、填空题 1、根据酶对底物选择的严格程度不同，可将酶的专一性分为、、和三大类。 2、影响酶促反应速度的因素有、、、、 和。 3、米氏常数（Km）为反应速度达到一半时的，其单位为。 4、某些调节酶（寡聚酶）ひ对[S]作图时形成型曲线，这是底物与酶分子上专一性结合部位结合后产生的一种效应而引起的。 5、维生素B5构成的两种辅酶为和，这两种辅酶的作用是。 6、酶的动力学曲线为型；但变构酶的动力学曲线呈型。 7、酶的调节分为与调节。 8、缺乏维生素A和维生素D引起的疾病分别是、。 9、硫胺素在体内形成的辅酶和功能分别是_____________和____________ 。缺乏维生素C 引起的疾病是_____________。 二、选择题 1、酶作为一种生物催化剂，能加快化学反应速度的原因是酶能够（） A、升高反应的活化能 B、降低活化能 C、降低反应物的能量水平 D、降低反应的自由能 2、根据中间产物学说推导了能够表示整合酶促反应中底物浓度和反应速度关系公式的两位科学家是（） A、Michaelis和Menten B、Meselson和Stahl C、Hatch和Slack D、Miescher和Hoppe 3、酶活性中心是（） A、在一级结构水平上形成 B、在二级结构水平上形成 C、在三级结构水平上形成 D、在核酸指导下形成 4、酶促反应中决定酶专一性的部分是（） A、酶蛋白 B、底物 C、辅酶或辅基 D、催化基团 5、某酶今有4种底物(S)，其Km值如下，该酶的最适底物为（） A、S1：Km＝5×10-5M B、S2：Km＝1×10-5M C、S3：Km＝10×10-5M D、S4：Km＝0.1×10-5M 6、酶的非竞争性抑制剂对酶促反应的影响是（） A、Vmax不变，Km增大 B、Vmax不变，Km减小 C、Vmax增大，Km不变 D、Vmax减小，Km不变 7、有机磷农药是酶的（）
新乡医学院三全学院理论课教案首页 课程名称：生物化学授课教师姓名及职称：杨全中助教 一、题目第三章酶Ⅰ 二、对象2011级本科各个专业 三、单元教学目标 与课时分配课时分配：共80min 1.酶的分子组成与活性中心35min 2.酶促反应的特点与机制40min 3.总结5min 四、授课重点酶的概念与本质；酶的分子组成与活性中心；酶促反应的特点 五、授课难点酶的分子组成与活性中心 六、授课形式大班理论课、多媒体课件授课 七、授课方法与课 前准备课前查阅相关资料，结合教材内容，认真准备教案。制备多媒体课件，利用多媒体辅助教学。 课堂讲清难点，突出重点，启发学生积极调动思维。 八、参考文献《生物化学》第三版王镜岩、朱圣庚、徐长法主编《生物化学》第四版顾天爵主编 《生物化学》第六版周爱儒主编 九、思考题1.比较酶与一般催化剂的异同点 2.举例说明酶催化反应的3种特异性 3.辅酶和辅基有何不同？举例说明辅酶和维生素的关系及辅酶在反应中作用 十、教研室审查 意见 主任签字 新乡医学院三全学院生化与分子生物学教研室2012年09月08日
新乡医学院三全学院理论课教案 课程名称：生物化学任课教师：杨全中助教 基本内容教学手段和时间分配第三章酶 概念： 1．定义：酶是一类由活细胞产生的具有高度专一性、高度 不稳定性和高度催化效能的高分子有机催化剂。 酶的来源：活细胞制造的。 酶的功能：催化功能，能加速化学反应的物质。 E（底物、作用物）S————→P（产物） 酶促反应：用酶做催化剂的化学反应，称之。 酶活性：酶有催化作用加速化学反应速度，称之。 酶失活：酶失去催化作用不能加速化学反应速度，称之。 2．酶的化学本质： 1）蛋白质：多数， 2）RNA：核酶（RNA本身具有自我催化作用），作用主要参 与RNA的剪接。 第一节酶的分子结构与功能 概念： 1．单体酶：是指只由一条多肽链构成的酶。 2．寡聚酶：由多个相同或不同亚基以非共价键连接的酶。 3．多酶体系：指在细胞内存在着许多由几种不同功能的酶 彼此聚合形成的多酶复合物，即多酶体系。 4．多功能酶（串联酶）：一些多酶体系在进化过程中由于 基因的融合，形成由一条多肽链组成却具有不同催化功能的酶。 一．酶的分子组成： （一）酶的分子组成： 共2个学时，80分钟 总述 35min 结合日常实例 35min 注意对比记忆
第三章酶习题
第三章酶 小结 酶是由生物体内活细胞产生的、以蛋白质为主要成分的生物催化剂。核酶是具催化活性的RNA。仅由多肽链组成的酶为单纯酶，含有非蛋白辅助因子的酶称为结合酶。它的催化活性与辅助因子有关。辅助因子是金属离子或小分子有机化合物。根据与酶蛋白结合紧密程度可将辅助因子分为辅基和辅酶。金属离子多为辅基，许多B族维生素是辅基或辅酶的重要组成成分。酶促反应的特异性和高效性取决于酶蛋白。辅酶或辅基决定酶促反应类型。酶的活性中心是由一些空间结构上彼此靠近的必需基团组成的，能与底物结合并将底物转化为产物的“疏水口袋”。酶具有催化效率高、专一性强、易失活、反应条件温和、酶活性可调控等特点。其催化机制是酶与底物诱导契合形成中间复合物而降低反应活化能，并通过邻近效应、定向排列、多元催化及表面效应等使酶发挥高效催化作用。 酶促反应动力学研究底物浓度、酶浓度、温度、pH值、激活剂和抑制剂等对酶促反应的影响。米氏方程是反映底物浓度和反应速度之间关系的动力学方程。米氏常数K m是酶的特征性常数，可用来表示酶和底物亲和力的大小。米氏常数与底物浓度和酶浓度无关，而受温度和pH值的影响。竞争性抑制剂K m 增大，V max不变；非竞争性抑制剂K m不变，V max减小；反竞争性抑制剂K m减小，V max速度减小。 机体对酶活性和酶含量的调节是代谢调节的重要途径。无催化活性的酶原经蛋白酶水解断裂几处肽键，并去除几个肽段后形成活性中心而具有了催化活性。变构酶是重要的调节酶，酶的共价修饰调节是体内代谢快速调节的重要方式。 先天性与后天性酶的异常均可引起疾病。血液中细胞内酶活性的改变可协助诊断疾病，同工酶谱的变化有助于临床诊断。酶可作为药物用于疾病的治疗。 习题： 一、单项选择题：（20 道） 1. 全酶是指： A. 酶与抑制剂的复合物 B. 酶蛋白与辅助因子的复合物 C. 结构完整无缺的酶 D. 酶蛋白与变构剂的复合物 E. 酶蛋白与激活剂的复合物 2.辅酶与辅基的主要区别是 A．蛋白结合的牢固程度不同 B. 分子大小不同 C.催化能力不同 D. 化学本质不同 E.辅助催化方式不同 3. NAD＋及NADP＋中含有哪种维生素？
第三章酶 学习要点 一、概述定义，RNA也有催化功能 作为生物催化剂的特点：高效率，高度专一性，对作用条件敏感，活性可调；专一性：绝对专一性，相对专一性，立体专一性 组成：简单酶，结合酶[全酶＝酶蛋白＋辅助因子（辅酶、辅基）] 二、酶的作用机理 1.活性中心：概念 构成：立体结构、其组分的一级结构不连续 2.酶(E)与底物（S）结合：中间产物学说（E+S=E·S→E+P） 诱导契合学说(底物诱导酶活性中心构象变化，使之与其构象匹配) 3.反应活化能的降低：反应活化能；酶降低活化能的方式（形成E·S，经历与一般反应不同的途径） 三、影响酶促反应速度的因素：1.底物浓度：米氏方程(V=Vm[S]/Km+[S]) 米氏常数的意义：物理意义：V＝1/2Vm时的[S]；生物意义：Km是特征常数，倒数表示亲和力，多个底物有多个Km值、最适底物的Km值最小，计算 2．温度：最适温度，原因：变性与反应 3．pH:最适pH 4．激活剂：概念，种类：金属离子、有机分子、蛋白分子 5．抑制剂：概念，分类：不可逆抑制、可逆抑制 可逆抑制（1）竞争性抑制：I与S相似，竞争结合活性中心，增加[S]可去除抑制，Vm不变，Km变大 （2）非竞争性抑制：I与S不相似，结合于活性中心之外，不能通过增加[S]去除,Km不变，Vm变小 五、别构酶与同工酶1.别构酶:结构：多亚基，两中心 调节因子；正调节，负调节； 别构效应 动力学特点：S形曲线 优点：[S]变化小，V变化大 2．同工酶：概念， 六、分类氧化还原酶类，转移酶类，水解酶类，裂合酶类，异构酶类，合成酶类 七、、酶活力的测定1.反应速度 2．酶活力单位(U)： 25℃,1个大气压,1分钟转化1微摩尔底物的酶量 八、辅助因子和维生素 1．NAD和NADP(含烟酰胺，VB5)：NAD+(NADP+)＋2e-＋2H+＝NADH(NADPH)＋H+,氧化还原酶辅助因子 2.FMN、FAD（含核黄素，VB2）：FAD(FMN)＋2e-＋2H+＝FADH2(FMAH2),氧化还原酶辅助因子 3.焦磷酸硫胺素(TPP)（含硫胺素， VB1）：脱羧酶辅助因子 4.磷酸吡哆素（含吡哆素，VB6）：转氨酶辅助因子 5.生物素（VH）：羧化酶辅助因子 6.泛酸（VB3）：CoA的组成 7.硫辛酸 8.血红素
第三章酶与辅酶 一、知识要点 在生物体的活细胞中每分每秒都进行着成千上万的大量生物化学反应，而这些反应却能有条不紊地进行且速度非常快，使细胞能同时进行各种降解代谢及合成代谢，以满足生命活动的需要。生物细胞之所以能在常温常压下以极高的速度和很大的专一性进行化学反应，这是由于生物细胞中存在着生物催化剂——酶。酶是生物体活细胞产生的具有特殊催化能力的蛋白质。 酶作为一种生物催化剂不同于一般的催化剂，它具有条件温和、催化效率高、高度专一性和酶活可调控性等催化特点。酶可分为氧化还原酶类、转移酶类、水解酶类、裂解酶类、异构酶类和合成酶类六大类。酶的专一性可分为相对专一性、绝对专一性和立体异构专一性，其中相对专一性又分为基团专一性和键专一性，立体异构专一性又分为旋光异构专一性、几何异构专一性和潜手性专一性。 影响酶促反应速度的因素有底物浓度（S）、酶液浓度（E）、反应温度（T）、反应pH 值、激活剂（A）和抑制剂（I）等。其中底物浓度与酶反应速度之间有一个重要的关系为米氏方程，米氏常数（K m）是酶的特征性常数，它的物理意义是当酶反应速度达到最大反应速度一半时的底物浓度。竞争性抑制作用、非竞争性抑制作用和反竞争性抑制作用分别对Km 值与V max的影响是各不相同的。 酶的活性中心有两个功能部位，即结合部位和催化部位。酶的催化机理包括过渡态学说、邻近和定向效应、锁钥学说、诱导楔合学说、酸碱催化和共价催化等，每个学说都有其各自的理论依据，其中过渡态学说或中间产物学说为大家所公认，诱导楔合学说也为对酶的研究做了大量贡献。 胰凝乳蛋白酶是胰脏中合成的一种蛋白水解酶，其活性中心由Asp102、His57及Ser195构成一个电荷转接系统，即电荷中继网。其催化机理包括两个阶段，第一阶段为水解反应的酰化阶段，第二阶段为水解反应的脱酰阶段。 同工酶和变构酶是两种重要的酶。同工酶是指有机体内能催化相同的化学反应，但其酶蛋白本身的理化性质及生物学功能不完全相同的一组酶；变构酶是利用构象的改变来调节其催化活性的酶，是一个关键酶，催化限速步骤。 酶技术是近年来发展起来的，现在的基因工程、遗传工程、细胞工程、酶工程、生化工程和生物工程等领域都有酶技术的参与。 维生素是生物生长和生命活动中所必需的微量有机物，在天然食物中含量极少，人体自身不能合成，必须从食物中摄取。这些维生素既不是构成各种组织的主要原料，也不是体内能量的来源，它们的生理功能主要是在物质代谢过程中起着非常重要的作用，因代谢过程离不开酶，而结合蛋白酶中的辅酶和辅基绝大多数都含有维生素成份。机体缺乏某种维生素时，代谢受阻，表现出维生素缺乏症，而植物体内能合成维生素。 二、习题 （一）名词解释 1．米氏常数（K m值）2．底物专一性（substrate specificity）
第三章酶化学 1．试比较酶与非酶催化剂的异同点。 2．解释酶作用专一性的假说有哪些？各自的要点是什么？ 3．酶的习惯命名法的命名原则是什么？ 5．已知丙氨酸是某酶的底物结合部位上的一个氨基酸；一次突变丙氨酸转变为甘氨酸，但酶活性没有受到影响。在另一次突变时，丙氨酸变成了谷氨酸，使该酶的活性明显丧失，请分析原因。 6．在一酶促反应中，若底物浓度为饱和，并有一种抑制剂存在，问： 1）继续增加底物浓度，2）增加抑制剂浓度，反应速度将如何变化？为什么？ 8．何谓共价调节酶？举例说明其如何通过自身活性的变化实现对代谢的调节。 10．举例说明酶的专一性及其研究意义是什么？ 12．下表数据是在没有抑制剂存在或有不同浓度的抑制剂存在时测得的反应速度随底物浓度变化的情况： 1）无抑制剂存在时，反应的最大速度和Km是多少？ 2）若有2mmol的抑制剂存在，反应的最大速度和Km又是多少？该抑制剂属于何种类型的抑制作用？EI复合物的解离常数是多少？ 3）若有100mmol的抑制剂存在，最大反应速度和Km又是多少？该种抑制剂属于何种类型的抑制作用？EI复合物的解离常数是多少？ 13．举例说明酶的竞争性抑制作用及其研究意义。 16．酶原及酶原激活的生物学意义是什么？ 17．为什么吸烟者患肺气肿的可能性较大？ 18．从一级结构看，胰蛋白酶含有13个赖氨酸和2个精氨酸，为什么胰蛋白酶不能水解自身？ 20．以E．coli天冬氨酸转氨甲酰酶（ATCase）为例说明变构酶的结构特征及其在代谢调节中的作用？ 21．虽然凝血酶和胰蛋白酶的性质有许多相似之处，但胰蛋白酶原经自身催化可转变为胰蛋白酶，而凝血酶原不能，为什么？
参考答案： 第三章酶 一、填空题 1、组成酶的蛋白质叫酶蛋白，其酶蛋白与辅助因子结合后所形成的复合物称为全酶。 2、酶的活性中心有两个功能部位，即结合部位和催化部位。 3、酶分子中具有催化功能的亲核基团主要有：组氨酸的咪唑基，丝氨酸的羟基及半胱氨酸的巯基。 4、丙二酸是琥珀酸脱氢酶的竞争性抑制剂。 5、米氏常数的求法有L，B双倒数作图法和Hanes作图法方法，其中最常用的方法是L，B 双倒数作图法。 6、1／km可近似地表示酶与底物亲和力的大小，Km越大，表明亲和力越小。 7、酶活性中心的特点：①是凹穴状、②体积小、③具有一定的、可变的几何形状。 8、酶的结合部位决定酶与底物的结合（或专一性），而催化部位决定酶分子的催化性质。 9、酶活性中心往往处于酶分子表面的凹陷部位中，形成疏水区，从而使酶与底物之间的作用加强。 10、同一种酶有几种底物，就有几个Km值，其中Km值最小的底物，便为该酶的最适底物。 11、加入竞争性抑制剂，酶的最大反应速度将不变，Km值将增大。 12、表示酶量的多少常用酶活力单位数表示。 13、酶原激活的本质是酶的活性中心的形成和暴露的过程。 14、酶催化的反应具有两个明显的特征：即极高的催化效率和高度的专一性。 15、全酶包括酶蛋白和辅助因子。 16、在某一酶溶液中加入GSH能提高此酶活力，那么可以推测巯基基团可能是酶活性中心的必需基团。 17、酶是由活细胞产生的，具有催化能力的生物催化剂。 18、L-精氨酸酶只作用于L-精氨酸，而对D-精氨酸无作用，因此此酶具有立体异构专一性。 19、竞争性抑制剂不改变酶促反应的Vmax，而非竞争性抑制剂不改变酶促反应Km。 20、同工酶是一类功能相同、组成或结构不同的一类酶。 21、维生素B2又叫核黄素，做为某些酶的辅基形式为FMN 、FAD 两种。 22、泛酸在生物体内主要作为CoA 、ACP 的组成成分存在，其组成物的功能基因是-SH __，可传递酰基。 23、NAD、FAD、COA的相同之处在于三者均有AMP 作为其成分。 24、BCCP的中文名称为生物素羧基载体蛋白。 25、人类若缺乏维生素B1，即产生脚气病。 26、生物素是由噻吩环与尿素结合成的一个双环化合物，它是羧化酶辅酶，它的生化作用是固定C02。 27、维生素B6在生物体内的功能形式是磷酸吡哆醛和磷酸吡哆胺，它可做为转氨酶的辅酶。 28、叶酸以还原型产物作辅酶，有DHF 和THF 两种形式，生化功能是转移一碳基团。 29、硫辛酸的6—8位上有二硫键，它的生化功能是传递氢和酰基作用。
兰州科技职业学院 课程名称：生物化学授课教师：李妮 No: _10____ 第三章酶
第一节酶的分子结构与功能 酶是一类由活细胞产生的，对其特异底物具有高效催化作用的蛋白质。核酶(ribozyme)是指具有高效、特异催化作用的核酸，主要参与RNA的剪接。 几个有关名词 底物(substrate, S)：酶作用的物质。 产物(product, P)：反应生成的物质。 酶促反应：酶催化的反应。 酶活性：酶催化的反应的能力 一、酶的分子组成 根据酶化学组成的不同，分为单纯蛋白质酶和结合酶（全酶）两类。体内大多数酶属于结合酶。 辅助因子有两类，一类是金属离子，另一类是小分子有机化合物，多为B族维生素。 二、酶的活性中心 必需基团(essential group)：酶分子中与酶活性密切相关的基团。 酶的活性中心(active center)：或称活性部位(active site)，指必需基团在空间结构上彼此靠近，组成具有特定空间结构的区域，能与底物特异结合并将底物转化为产物。
三、同工酶 定义 同工酶(isoenzyme)是指催化相同的化学反应，而酶蛋白的分子结构、理化性质乃至免 疫学性质不同的一组酶。 现已发现百余种同工酶，发现最早、研究最多的同工酶是乳酸脱氢酶（lactate dehydrogenase，LDH）同工酶。 举例：乳酸脱氢酶(LDH1～LDH5) 人体各组织器官LDH同工酶分布 组织器官LDH1 LDH2 LDH3 LDH4 LDH5 心肌67 29 4 ＜1 ＜1 肝 2 4 11 27 56 肺10 20 30 25 15 肾52 28 16 4 ＜1 骨骼肌 4 7 21 27 41 红细胞42 36 15 5 2 四、酶活性的调节 （一）酶原和酶原的激活 有些酶在细胞内合成或初分泌时，无催化活性，这种无活性的酶的前体称为酶原。 酶原激活：在一定条件下，酶原可以转变为有活性的酶，这一过程称为酶原的激活。
第三章酶化学 （一）名词解释 1.米氏常数； 2.寡聚酶； 3.比活力(specific activity) 4.变构酶； 5.同工酶； 6.活性中心； 7. 竞争性抑制作用； 8. 非竞争抑制作用； 9. 反竞争性抑制作用10.酶的专一性；11. 酶原的激活；12. 别构效应；13. 正协同效应；14. 共价修饰调节；15. 酶活力；16. 不可逆抑制作用；17. 可逆抑制作用。 1.变构酶活性中心外还有___________，当以v对[S]作图时，它表现出______型曲线，而不是典型的米氏酶所具有的_______曲线。 2.酶活性的国际单位（I.U.）定义为在最适条件下，将底物转化为产物的速度为_______的酶量。 3.对于符合米氏方程的酶，v-[S]曲线的双倒数作图（Lineweaver-Burk作图法）得到的直线，在横轴的截距为___________，纵轴上的截距为____________。 4.若同一种酶有n个底物就有________个K m值，其中K m值最________的底物，一般为该酶的最适底物。 5.蛋白质磷酸化时，需要__________酶，而蛋白质去磷酸化需要_______酶。 6.当底物浓度等于0.25K m时，反应初速度与最大反应速度的比值是______。 7.酶催化反应的实质在于降低反应的______，使底物分子在较低的能量状态下达到______态，从而使反应速度______。 8.___ ____抑制剂不改变酶促反应V max，______抑制剂不改变酶促反应K m。 9.谷丙转氨酶属于___________酶类；它的系统名称是___________。 10.复合酶类有___________和___________两部分组成。 11.合成酶类催化由_______合成一种物质的反应,且必须有_______参加. 12.酶活性中心有两个功能部位,一是___________,一是___________. 13.天冬氨酸转氨甲酰酶的别构激抑活剂为________,别构抑剂_________. 14.对同一种酶来说,酶的比活力越___________,___________越高. 15.解释别构酶作用机理的两个重要模型是___________和___________. 16.磺胺类药物是___________,可干扰___________合成. 17.酶是生物催化剂,其化学本质属于___________或___________ （三）选择题 1.下面关于米氏常数K m的论述哪一个是正确的? 1)与ES复合物形成及分解的速度常数都有关系 2)在不同类型的抑制作用中，K m都改变
第三章--酶(3)
商洛职业技术学院教案教案首页 课程名称生物化学序次 6 专业班级2009级护理授课教师王文玉职称副教授类型理论学时 2 授课题目(章,节) 第三章酶 第四节影响酶催化作用的因素第五节酶的分类与命名 第六节酶与医学 教学目的与要求1.掌握底物浓度对酶促反应速度的影响，K m 与V max 的意义。 2.熟悉酶浓度对酶促反应速度的影响。 3.了解激活剂对酶催化作用的影响。 4.掌握抑制剂对酶促反应的影响。 5.熟悉温度、pH对酶促反应的影响。 6.熟悉酶与医学的关系。 教学重点1. 底物浓度对酶促反应速度的影响，K m 与V max 2. 抑制剂对酶催化作用的影响。 教学难点1. 底物浓度对酶促反应速度的影响 2. 竞争性抑制与非竞争抑制 教学方法 和手段 课堂讲述和多媒体教学相结合 复习内容B族维生素与辅酶的关系（5分钟）。 使用教材 全国医药类高职高专“十二五”规划教材《生物化学》邱烈王文玉主编，第四军医大学卫生出版社， 2010年1月第1版。实验指导为本校自编《生物化学实验指导》。
教案续页 基本内容辅助手段和时间分配
第四节影响酶催化作用的因素 影响酶促反应速度的因素主要有底物浓度、酶浓度、pH、温度、激活剂和抑制剂等。当研究某一因素对酶促反应速度的影响时，应保持反应体系中的其他因素不变，单独变动待研究的因素。酶促反应速度通常是指酶促反应的初速度，此时反应近乎单向进行。 一、底物浓度对反应速度的影响 底物浓度对酶促反应的影响呈矩形双曲线关系。 1.当[S]较低时，增加底物浓度，反应速度随[S]的增加而增加，两者呈正比关系。 2.随着[S]浓度进一步增加，反应速度不再呈正比例增加，增加的幅度逐渐变小。 3.当[S]增加到一定程度时，继续增加[S]，反应速度不再增加，达到最大。此反应速度称为最大反应速度。 这种现象可用中间产物学说解释。在酶促反应中产物的生成量与中间产物的浓度呈正比。 （一）米-曼氏方程式 1913年L.Michaelis和M.L.Menten提出了反应速度与底物浓度关系的数学方程式，即著名的米-曼氏方程式，简称米氏方程式 17分钟 幻灯片：底物浓度对酶促反应速度的影响
生物化学第三章酶 1. 关于酶活性中心的叙述，正确的是A．酶原有能发挥催化作用的活性中心 B．由一级结构上相互邻近的氨基酸组成C．必需基团存在的唯一部位 D．均由亲水氨基酸组成 E．含结合基团和催化基团 2. 下列有关酶的叙述，正确的是 A．生物体内的无机催化剂 B．催化活性都需要特异的辅酶 C．对底物都有绝对专一性 D．能显著地降低反应活化能 E．在体内发挥催化作用时，不受任何调控 3. 辅酶在酶促反应中的作用是 A．起运载体的作用 B．维持酶的空间构象 C．参加活性中心的组成 D．促进中间复合物形成 E．提供必需基团 4. 有关酶竞争性抑制剂特点的叙述，错误的是 A．抑制剂与底物结构相似 B．抑制剂与底物竞争酶分子中的活性中心C．当抑制剂存在时，Km 值变大 D．抑制剂恒定时，增加底物浓度，能达到最大反应速度 E．抑制剂与酶分子共价结合 5. 含有唾液淀粉酶的唾液透析后，水解能力下降，其原因是： A．酶蛋白变性 B．失去Cl- C．失去Hg2+ D．失去酶蛋白 E．酶含量减少 6. 酶促反应速度达到最大速度的80％时，Km等于： A．[S] B．1/2 [S] C．1/3 [S] D．1/4 [S] E．1/5 [S] 7. 酶促反应速度与酶浓度成正比的条件是：A．底物被酶饱和 B．反应速度达最大 C．酶浓度远远大于底物浓度 D．底物浓度远远大于酶浓度 E．以上都不是 8. v＝Vmax后再增加[S]，v不再增加的原因是： A．部分酶活性中心被产物占据 B．过量底物抑制酶的催化活性 C．酶的活性中心已被底物所饱和 D．产物生成过多改变反应的平衡常数 E．以上都不是 9. 温度与酶促反应速度的关系曲线是：A．直线 B．矩形双曲线 C．抛物线 D．钟罩形曲线 E．S形曲线 10. 关于pH与酶促反应速度关系的叙述正 确的是： A．pH与酶蛋白和底物的解离无关 B．反应速度与环境pH成正比 C．人体内酶的最适pH均为中性即pH＝7左 右 D．pH对酶促反应速度影响不大 E．以上都不是 11. 可解除Ag2+、Hg2+等重金属离子对酶 抑制作用的物质是： A．解磷定 B．二巯基丙醇 C．磺胺类药 D．5FU E．MTX 12. 可解除敌敌畏对酶抑制作用的物质是：A．解磷定