在mRNA、tRNA和rRNA中，tRNA是分子最小，但含有稀有碱基最多。
7-甲基鸟苷三磷酸（m7GTP）
第三章蛋白质习题
你知道蛋白质含量测定方法有几种？请详细写出其测定原理。
极性氨基酸有哪几种？其中酸性氨基酸有几种？碱性氨基酸有哪几种？
含芳香族的氨基酸有哪几种？含羟基的氨基酸有哪几种？含巯基的氨基酸有哪几种？谁是亚氨基酸？（氨基酸要知道缩写是什么）
什么是氨基酸的两性解离和等电点？
请详细说明蛋白质的一、二、三、四级结构？其维持的化学键分别是什么？
烫发的主要原理是什么？
蛋白质一级结构测定中N端有哪几种方法？C端有哪几种方法？
什么是结构域？
什么是超二级结构？
解释一下肽平面是如何形成？
什么是透析法？什么是盐析法？
我国民间豆腐制作有哪些方法？从生化角度上解释豆腐的制作原理是什么？
从生化角度解释乙醇消毒的原理是什么？为什么选择70%的酒精消毒，过高或过低浓度均不好。
什么是蛋白质的变性、复性？引起蛋白质沉淀的因素有哪些？主要原理是什么？
《酶》练习题
名词：辅基与辅酶；别构酶，别购物；酶原与酶原的激活；酶的活性中心，酶的必需基团；诱导契合学说；底物浓度对酶促反应动力学的影响；抑制剂对酶促反应的影响
常见的化学成分分析方法 一、化学分析方法 化学分析从大类分是指经典的重量分析和容量分析。重量分析是指根据试样经过化学实验反应后生成的产物的质量来计算式样的化学组成，多数是指质量法。容量法是指根据试样在反应中所需要消耗的标准试液的体积。容量法即可以测定式样的主要成分，也可以测定试样的次要成分。 重量分析 指采用添加化学试剂是待测物质转变为相应的沉淀物，并通过测定沉淀物的质量来确定待测物的含量。 容量分析 滴定分析主要分为酸碱滴定分析、络合滴定分析、氧化还原滴定分析、沉淀滴定分析。 酸碱滴定分析是指以酸碱中和反应为原理，利用酸性标定物来滴定碱性物质或利用碱性标定物来滴定酸性待测物，最后以酸碱指示剂（如酚酞等）的变化来确定滴定的终点，通过加入的标定物的多少来确定待测物质的含量。 络合滴定分析是指以络合反应（形成配合物）反应为基础的滴定分析方法。如EDTA与金属离子发生显色反应来确定金属离子的含量等。络合反应广泛地应用于分析化学的各种分离与测定中，如许多显色剂，萃取剂，沉淀剂，掩蔽剂等都是络合剂，因此，有关络合反应的理论和实践知识，是分析化学的重要内容之一。 氧化还原滴定分析：是以溶液中氧化剂和还原剂之间的电子转移为基础的一种滴定分析方法。氧化还原滴定法应用非常广泛，它不仅可用于无机分析，而且可以广泛用于有机分析，许多具有氧化性或还原性的有机化合物可以用氧化还原滴定法来加以测定。通常借助指示剂来判断。有些滴定剂溶液或被滴定物质本身有足够深的颜色，如果反应后褪色，则其本身就可起指示剂的作用，例如高锰酸钾。而可溶性淀粉与痕量碘能产生深蓝色，当碘被还原成碘离子时，深蓝色消失，因此在碘量法中，通常用淀粉溶液作指示剂。 沉淀滴定分析：是以沉淀反应为基础的一种滴定分析方法，又称银量法（以
第一章蛋白质 1．两性离子：指在同一氨基酸分子上含有等量的正负两种电荷，又称兼性离子或偶极离子。 2．必需氨基酸：指人体（和其它哺乳动物）自身不能合成，机体又必需，需要从饮食中获得的氨基酸。 3. 氨基酸的等电点：指氨基酸的正离子浓度和负离子浓度相等时的pH 值，用符号pI 表示。 4．稀有氨基酸：指存在于蛋白质中的20 种常见氨基酸以外的其它罕见氨基酸，它们是正常氨基酸的衍生物。 5．非蛋白质氨基酸：指不存在于蛋白质分子中而以游离状态和结合状态存在于生物体的各种组织和细胞的氨基酸。 6．构型：指在立体异构体中不对称碳原子上相连的各原子或取代基团的空间排布。构型的转变伴随着共价键的断裂和重新形成。 7．蛋白质的一级结构：指蛋白质多肽链中氨基酸的排列顺序，以及二硫键的位置。8．构象：指有机分子中，不改变共价键结构，仅单键周围的原子旋转所产生的原子的空间排布。一种构象改变为另一种构象时，不涉及共价键的断裂和重新形成。构象改变不会改变分子的光学活性。 9．蛋白质的二级结构：指在蛋白质分子中的局部区域内，多肽链沿一定方向盘绕和折叠的方式。 10．结构域：指蛋白质多肽链在二级结构的基础上进一步卷曲折叠成几个相对独立的 近似球形的组装体。 11．蛋白质的三级结构：指蛋白质在二级结构的基础上借助各种次级键卷曲折叠成特定的球状分子结构的构象。 12．氢键：指蛋白质在二级结构的基础上借助各种次级键卷曲折叠成特定的球状分子 结构的构象。 13．蛋白质的四级结构：指多亚基蛋白质分子中各个具有三级结构的多肽链以适当方式聚合所呈现的三维结构。 14．离子键：带相反电荷的基团之间的静电引力，也称为静电键或盐键。 15．超二级结构：指蛋白质分子中相邻的二级结构单位组合在一起所形成的有规则 的、在空间上能辨认的二级结构组合体。 16．疏水键：非极性分子之间的一种弱的、非共价的相互作用。如蛋白质分子中的疏 水侧链避开水相而相互聚集而形成的作用力。 17．范德华力：中性原子之间通过瞬间静电相互作用产生的一种弱的分子间的力。当 两个原子之间的距离为它们的范德华半径之和时，范德华力最强。 18．盐析：在蛋白质溶液中加入一定量的高浓度中性盐（如硫酸氨），使蛋白质溶解 度降低并沉淀析出的现象称为盐析。 19．盐溶：在蛋白质溶液中加入少量中性盐使蛋白质溶解度增加的现象。 20．蛋白质的变性作用：蛋白质分子的天然构象遭到破坏导致其生物活性丧失的现象。蛋白质在受到光照、热、有机溶剂以及一些变性剂的作用时，次级键遭到破坏导致天然构象的破坏，但其一级结构不发生改变。 21．蛋白质的复性：指在一定条件下，变性的蛋白质分子恢复其原有的天然构象并 恢复生物活性的现象。 22．蛋白质的沉淀作用：在外界因素影响下，蛋白质分子失去水化膜或被中和其所 带电荷，导致溶解度降低从而使蛋白质变得不稳定而沉淀的现象称为蛋白质的沉淀作
第八章蛋白质分解代学习题 (一)名词解释 1．氮平衡(nitrogen balance) 2．转氨作用(transamination) 3．尿素循环(urea cycle) 4．生糖氨基酸： 5。生酮氨基酸： 6．一碳单位(one carbon unit) 7．蛋白质的互补作用 8．丙氨酸–葡萄糖循环(alanine–ducose cycle) (二)填空题 1．一碳单位是体甲基的来源，它参与的生物合成。 2．各种氧化水平上的一碳单位的代载体是，它是的衍生物。 3.氨基酸代中联合脱氨基作用由酶和酶共同催化完成。 4.生物体的蛋白质可被和共同降解为氨基酸。 5.转氨酶和脱羧酶的辅酶是 6.谷氨酸脱氨基后产生和氨，前者进入进一步代。 7.尿素循环中产生的和两种氨基酸不是蛋白质氨基酸。 8.尿素分子中2个氮原子，分别来自和。 9.氨基酸脱下氨的主要去路有、和。 10.多巴是经作用生成的。 11.生物体中活性蛋氨酸是，它是活泼的供应者。 12.氨基酸代途径有和。 13．谷氨酸+( )→( )+丙氨酸，催化此反应的酶是：谷丙转氨酶。 (三)选择题 1．尿素中2个氮原子直接来自于。 A．氨及谷氨酰胺B．氨及天冬氨酸C．天冬氨酸及谷氨酰胺 D．谷氨酰胺及谷氨酸E．谷氨酸及丙氨酸 2．鸟类和爬虫类，体NH3被转变成排出体外。 A．尿素B．氨甲酰磷酸C．嘌呤酸D．尿酸
3.在鸟氨酸循环中何种反应与鸟氨酸转甲氨酰酶有关? 。 A．从瓜氨酸形成鸟氨酸B．从鸟氨酸生成瓜氨酸 C．从精氨酸形成尿素D．鸟氨酸的水解反应 4．甲基的直接供体是。 A．蛋氨酸B．半胱氨酸 S腺苷蛋氨酸D．尿酸 C．- 5．转氨酶的辅酶是。 A．NAD+D．NADP+C．FAD D．磷酸吡哆醛 6．参与尿素循环的氨基酸是。 A．组氨酸B．鸟氨酸C．蛋氨酸D．赖氨酸 7．L–谷氨酸脱氢酶的辅酶含有哪种维生素? 。 A．维生素B1B·维生素B2C维生素B3D．维生素B5 8．磷脂合成中甲基的直接供体是。 A．半胱氨酸B．S–腺苷蛋氨酸C．蛋氨酸D．胆碱 9．在尿素循环中，尿素由下列哪种物质产生? 。 A．鸟氨酸B．精氨酸C瓜氨酸D．半胱氨酸 10．组氨酸经过下列哪种作用生成组胺的? 。 A．还原作用B．羟化作用C．转氨基作用D．脱羧基作用 (四)完成反应式 1．谷氨酸+NAD(P)++H2O→()+NAD(P)H+NH3；催化此反应的酶是：( ) 2．谷氨酸+NH3+A TP→()+( )+Pi+H2O；催化此反应的酶是：( ) 3．谷氨酸+( )→()+丙氨酸；催化此反应的酶是：谷丙转氨酶 (七)问答题 1．举例说明氨基酸的降解通常包括哪些方式? a酮戊二酸是如何转变成谷氨酸的，有哪些酶和辅因子参与? 2．用反应式说明- 3．什么是尿素循环，有何生物学意义? 4．什么是必需氨基酸和非必需氨基酸? 5．为什么说转氨基反应在氨基酸合成和降解过程中都起重要作用?， 6．为什么细胞没有一种对所有的氨基酸都能作用的氧化脱氨基酶? 7．提高天冬氨酸和谷氨酸的合成会对TCA循环产生何种影响?细胞会怎样应付这种状况?
人体生物化学与疾病(临床生物化学/公选) 重点 名词解释 1低血糖症：低血糖症是由多种疾病引起的\以血糖浓度过低为特征的(一组)综合征,而不是一个独立的疾病。 2糖尿病：是指由于胰岛素绝对或相对不足,或利用低下而引起的以糖\脂\蛋白质代谢紊乱为特征的复杂的慢性代谢性疾病,其临床特征为持续高血糖,甚至出现尿糖. 3胰岛素抗性：又称胰岛素抵抗,是指由于靶细胞膜上胰岛素受体缺陷,导致靶细胞对胰岛素的反应差,不能将胰岛素信息转换为生物学效应的现象。 1.胰岛素释放试验：常与OGTT同时进行,利用口服葡萄糖使血糖升高,从而刺激胰岛β细胞释放胰岛素,测定空腹及服糖后1h\2h\3h的血清(浆)胰岛素水平,称为胰岛素释放试验;通过检测血清胰岛素水平,可以观察\反映胰岛β细胞的分泌功能。 2.胆石症：(cholelithiasis) 是指在胆道系统中,胆汁的某些成分(胆色素\胆固醇\黏液物质及钙等)可以在各种因素作用下析出\凝集而形成结石的现象。 3.酮症酸中毒：指在脂肪大量动用的情况下,如糖尿病\饥饿\妊娠反应较长时间伴有呕吐症状者\酒精中毒呕吐并数日少进食物者,脂肪酸在肝内氧化加强,酮体生成增加并超过了肝外组织的利用量,因而出现酮血症 4.肝纤维化：是各种慢性肝病向肝硬化发展所共有的病理改变和必经途径,是肝脏细胞外基质合成和降解失衡的结果。 5.肝硬化：是临床常见的慢性进行性肝病,由一种或多种病因长期或反复作用形成的弥漫性肝损害。 6.脂肪肝：是指由于各种原因引起的肝细胞内脂肪异常堆积的病变。脂肪性肝病正严重威胁国人的健康,成为仅次于病毒性肝炎的第二大肝病,已被公认为隐蔽性肝硬化的常见原因。 7.肝性脑病：是继发于肝功能紊乱的严重的神经综合征,又称肝性昏迷。 8.假性神经递质：某些物质结构与神经递质结构相似,可取代正常神经递质从而影响脑功能,称假神经递质。 9.肾清除率：指单位时间内多少毫升血浆中的某物质经肾脏清除。 10.微量蛋白：是指常规定性或定量方法难以检出的一些尿蛋白。包括微量白蛋白,β2-微球蛋白,Tamm-Horsfall蛋白(THP),α１-微球蛋白(1-MG) 纤维蛋白降解产物(FDP)视黄醇结合蛋白 11.肾小球性蛋白尿：由肾小球病变引起肾小球毛细血管壁通透性增加,使较多的血浆蛋白滤出,主要是白蛋白。 简答 2糖尿病的典型症状及机制 糖尿病患者存在严重的代谢紊乱,典型症状表现为“三多一少”,即多尿\多饮\多食\体重减轻; ①多尿：血糖升高,超出肾糖域(8.9~9.9mmol/L),出现尿糖,引发渗透性利尿,出现多尿的症状; ②多饮：多尿导致大量水分丢失,加之血糖升高\引起血浆渗透压相应升高,高血渗可刺激下丘脑的口渴中枢,口渴思饮,出现多饮的症状; ③多食：尿液排出大量葡萄糖,加机体糖利用障碍,能量代谢紊乱,使患者出现饥饿感而多食; ④体重减轻：由于胰岛素相对或绝对的缺乏,胰高血糖素\糖皮质激素等升高,导致机体蛋白质和脂肪消耗增多,加之机体脱水,从而引起体重减轻; 3胆固醇结石的形成机制 ①胆结石核心：脱落上皮细胞\细菌\寄生虫\胆固醇结晶等 ②胆固醇过饱和——致石性胆汁 ③胆汁排空障碍：肥胖\迷走神经部分切除\妊娠\不吃早餐 4动脉粥样硬化的发病机制 动脉粥样硬化(atherosclerosis,AS) 是指动脉内膜脂质和血液成分沉积,平滑肌细胞及胶原纤维增生,并伴有坏死及钙化等不同程度病变的一类慢性进行性病理过程。 机制：动脉内膜的平滑性和完整性受到破坏;脂质沉积;平滑肌细胞和来自血液的单核细胞不断地吞噬大量脂质成为泡沫细胞;血小板迅速粘附聚集于受损处并被激活。 5列表写出血浆高脂蛋白血症的分类\异常血浆脂蛋白\发病原因
一、蛋白质 1.蛋白质的概念：由许多氨基酸通过肽键相连形成的高分子含氮化合物，由C、H、O、N、S元素组成，N的含量为16%。 2.氨基酸共有20种，分类：非极性疏水R基氨基酸、极性不带电荷R基氨基酸、带正电 荷R基氨基酸（碱性氨基酸）、带负电荷R基氨基酸（酸性氨基酸）、芳香族氨基酸。 3.氨基酸的紫外线吸收特征：色氨酸和酪氨酸在280纳米波长附近存在吸收峰。 4.氨基酸的等电点：在某一PH值条件下，氨基酸解离成阳离子和阴离子的趋势及程度相同，溶液中氨基酸的净电荷为零，此时溶液的PH值称为该氨基酸的等电点；蛋白质等电点： 在某一PH值下，蛋白质的净电荷为零，则该PH值称为蛋白质的等电点。 5.氨基酸残基：氨基酸缩合成肽之后氨基酸本身不完整，称为氨基酸残基。 6.半胱氨酸连接用二硫键（—S—S—） 7.肽键：一个氨基酸的α-羧基与另一个氨基酸α-氨基脱水缩合形成的化学键。 8.N末端和C末端：主链的一端含有游离的α氨基称为氨基端或N端；另一端含有游离的 α羧基，称为羧基端或C端。 9.蛋白质的分子结构：（1）一级结构：蛋白质分子内氨基酸的排列顺序，化学键为肽键和二硫键；（2）二级结构：多肽链主链的局部构象，不涉及侧链的空间排布，化学键为氢键， 其主要形式为α螺旋、β折叠、β转角和无规则卷曲；（3）三级结构：整条肽链中，全部氨基 酸残基的相对空间位置，即肽链中所有原子在三维空间的排布位置，化学键为疏水键、离子键、氢键及范德华力；（4）四级结构：蛋白质分子中各亚基的空间排布及亚基接触部位的布局和 相互作用。 10.α螺旋：(1)肽平面围绕Cα旋转盘绕形成右手螺旋结构，称为α螺旋；(2).螺旋上升一圈，大约需要3.6个氨基酸，螺距为0.54纳米，螺旋的直径为0.5纳米；(3).氨基酸的R基分布在 螺旋的外侧；(4).在α螺旋中，每一个肽键的羰基氧与从该羰基所属氨基酸开始向后数第五个氨基酸的氨基氢形成氢键，从而使α螺旋非常稳定。 11.模体：在许多蛋白质分子中可发现两个或三个具有二级结构的肽段，在空间上相互接近，形成一个特殊的空间构象，被称为模体。 12.结构域：大分子蛋白质的三级结构常可分割成一个或数个球状或纤维状的区域，折叠得较为紧密，各行使其功能，称为结构域。 13.变构效应：蛋白质空间结构的改变伴随其功能的变化，称为变构效应。 14.蛋白质胶体结构的稳定因素：颗粒表面电荷与水化膜。 15.什么是蛋白质的变性、复性、沉淀？变性与沉淀关系如何?导致蛋白质的变性因素？举 例说明实际工作中应用和避免蛋白质变性的例子？ 蛋白质的变性：在理化因素的作用下，蛋白质的空间构象受到破坏，其理化性质发生改变，生物活性丧失，其实质是蛋白质的次级断裂，一级结构并不破坏。 蛋白质的复性：当变性程度较轻时，如果除去变性因素，蛋白质仍能恢复或部分恢复其原 来的构象及功能，这一现象称为蛋白质的复性。
生物化学于我们 生物化学，专业名词解释为研究生物体化学组成，生命活动规律，生命本质的一门科学。可能会有些不是很好理解，但是生物化学于我们息息相关，这一点是毋庸置疑的。 研究生物体化学组成简而言之即研究糖类，脂类，蛋白质类，维生素，酶类的分类，组成，性质，功能。糖类，人体的主要供能物质；脂肪，能够储存能量，参与人体构成；蛋白质，人体一切组织和细胞的重要组成部分。生活里，母乳喂养的原理就是人体对半乳糖的吸收较强；脂类物质中有一种类固醇激素称为糖皮质激素，它在激素治疗疾病的临床应用当中是较为广泛的；蛋白质中，蛋白质结构的改变可以导致镰状细胞贫血，溶血性贫血，蛋白质的补充在营养学中有着弥足轻重的地位；维生素的缺乏与脚气病，夜盲症，干眼症的发病有着直接的联系；此外，酶的异常最常见的疾病是白化病，全身色白症状。当然，糖，蛋白质，脂类等在生活中的应用数不胜数。 研究生物体生命活动规律，就生物化学而言，研究的是体内的代谢活动。糖类代谢活动与我们血糖水平密切相关，糖尿病的治疗常规治法是胰岛素的注射，其机理便是促进糖代谢中糖原的合成，抑制糖原分解，抑制糖异生；脂类代谢活动障碍能够导致动脉粥样硬化，冠心病等；蛋白质代谢异常中，帕金森综合症便是由于多巴胺的合成减少所导致的；核苷酸的代谢中，代谢异常常常会引发一些遗传疾病的发生。所以说，生命活动的正常进行，也就是我们机体代谢的稳定运
行是十分必要的。 研究生命本质主要便是针对基因的相关研究。时代发展到今天，基因水平的研究已经不是什么高端，它的研究为许多疾病的治疗提供了新的解决渠道。生物化学中学习了从DNA合成到蛋白质合成的整个合成流程以及基因表达的调控机理，解开了生命密码。 此外，生物化学中的血液生化的研究与我们血压，止血，免疫等有着直接的调节；肝胆生化涉及到的胆汁在生理活动中有着重要作用。 有人可能会有生物化学很高大上的固有观念，但其实不然，它于我们，千丝万缕的相关。如果你做个有心人，你会发现，生物化学时时刻刻与你我同在！ 13级中西医临床2班 白慧明 2014年12月
生物化学教程知识点合集 第一篇生物分子的结构和化学 一、生物分子导论 1 生物属性：①化学成分的同一性②严整有序的结构③新陈代谢④自我复制的能力 2 1nm(纳米)=10A(埃)（原子半径、共价键长度）=10^-3um(微米)（细胞器） 3 立体异构与构型①几何或顺反异构（分子中双键或者环的存在）②光学或旋光异构（手性中心的存在） 4 DL命名系统（根据甘油醛的绝对构型）和RS系统（手性碳的4个取代基的优先性顺序）DL与RS并不一定相互对应，DL与+-没有必然联系。 5三维结构的分子模型表示方法：透视式、骨架模型、球棍模型、空间填充模型（最接近现实） 6生物结构中的非共价力①静电相互作用（离子键、盐键、盐桥）是发生在带电荷基团之间的一种相互作用，异种相吸，同种相斥。（盐浓度的改变对生物分子的结构会发生重大影响）②氢键（H、N、O、S）是电正性的氢核与电负性大的原子之间的静电吸引，具有方向性与饱和性，即一个氢原子只能与一个杂原子形成氢键，只有当A-H…B在同一直线上时氢键最强。③范德华力与范德华斥力与距离有关④疏水相互作用（熵效应）是指在介质水中的疏水基团倾向于聚集在一起，以避开与水的接触。疏水相互作用在维持生物大分子的三维结构方面占有突出地位。 7原始生物分子：20种氨基酸、5种碱基、2种单糖即葡萄糖与核糖、1种醇即甘油、1种脂肪酸即棕榈酸、1种胺即胆碱。 二、蛋白质的构件——氨基酸 1蛋白质的平均含氮量为16%，可用凯氏定氮法计算：蛋白质含量=蛋白氮*6.25，蛋白质中的组分百分比约为C 50%、H 7%、O 23%、N 16%、S 0%-3%。 2蛋白质完全水解为氨基酸，不完全水解为肽段和氨基酸。组成蛋白质的氨基酸有20种，均为α-氨基酸，且除甘氨酸外均为L-α氨基酸。 3常见蛋白质的名称与缩写 丙氨酸（Ala）、精氨酸（Arg）、天冬酰胺（Asn）、天冬氨酸（Asp）、半胱氨酸（Cys）、谷氨酰胺（Gln）、谷氨酸（Glu）、甘氨酸（Gly）、组氨酸（His）、异亮氨酸（He）、亮氨酸（Leu）、赖氨酸（Lys）、甲硫氨酸（Met）、苯丙氨酸（Phe）、脯氨酸（Pro）(亚氨基酸)、丝氨酸（Ser）、苏氨酸（Thr）、色氨酸（Trp）、酪氨酸（Tyr）、缬氨酸（Val） 4按R基的极性大小（指在细胞PH即PH7左右的解离状态）①非极性R基氨基酸（非极性疏水氨基酸8）Ala、Val、Leu、Ile、Pro、Phe、Trp、Met②不带电荷极性R基氨基酸（极性中性氨基酸7）Gly、Ser、Thr、Cys、Tyr、Asn、Gln③带正电荷R基氨基酸（碱性氨基酸3）Lys、Arg、His④带负电荷R基氨基酸（酸性氨基酸2）Asp、Glu 5氨基酸的等电点，pH>pI，则氨基酸带负电荷；pH 《生物化学》教学大纲 课程名称：生物化学课程代码：120005 课程类型：专业基础课程课程性质：必修课 课程总学时：72学时理论学时：52学时 开课学期：第二学期使用专业：护理、助产、临床、药学 先修课程：人体解剖学、组织胚胎学、遗传学、有机化学 一、课程性质和任务 生物化学是研究生物体的化学组成及其变化规律的科学，是从分子水平和化学变化的本质上探讨并阐明生命现象，即生命的化学。生物化学是一门重要的医学基础课。它的任务是研究生物体内的化学组成、分子结构及其与功能的关系；生物体内物质的代谢变化及调控；生物体内信息的传递。要求学生通过本课程的学习，掌握生物化学的基础理论、基本知识和基本技能，为学好其它基础学科和专业学科打下基础。 二、课程教学目标 本课程的教学目标是：使学生掌握生物大分子的化学结构、性质及功能，在生命活动中的代谢变化及调控，遗传信息的传递与表达。掌握生物化学的基本技能，培养学生分析问题、解决问题及开拓创新的能力。 【知识目标】 1.掌握生物大分子的结构与功能。 2.掌握生物体内糖、脂类及蛋白质等物质的主要代谢变化及其与生理功能的关系。 3.掌握组织器官的代谢特点及其与功能的关系。 4.掌握遗传信息传递与表达的主要过程及规律。 【能力目标】 1.掌握生物化学常用仪器的使用。 2.具有生物化学的基本技能，能运用生化基础理论知识分析和解释各种实验现象。 3.掌握重要的临床生化指标，了解生物化学知识在临床、护理工作中的应用。 4.能运用所学的生物化学知识在分子水平上探讨病因和发病机制，具有一定的临床及护理操作技能。 【素质目标】 1.具有勤奋学习、事实就是的科学态度和理论联系实际的工作作风。 2.树立牢固的专业思想，具有良好的思想品质、职业道德和为人类健康服务的奉献精神。 3.具有健康的体魄和良好的心理素质。 832生物化学（B） 1.考试内容： 糖的分类、结构特点与多糖的生物功能，天然脂肪酸的结构特点，磷脂分类与结构，类固醇的结构，血浆脂蛋白的功能，蛋白质的化学组成与分类，氨基酸的分类、酸碱性质以及参与的化学反应，肽和肽键的结构，肽的理化性质，蛋白质的一级结构与生物功能，蛋白质二级结构的类型与特点，蛋白质的高级结构与功能，蛋白质之间的相互作用，蛋白质的性质与分子量的测定，蛋白质分离的方法，酶的基本组成、命名和分类，酶的专一性，酶的活力测定，核酶，抗体酶，底物浓度等对酶反应的影响，酶的抑制作用，可逆抑制作用动力学，酶的活性部位，酶催化反应的机制，酶活性的调节控制，维生素的概念、分类、功能以及与辅酶关系，核酸的组成与结构、物理化学性质、研究方法以及生物功能，抗生素的概念、分子结构的特点和改造模式、抗菌机制以及细菌产生抗药性的原因，激素及作用机制，新陈代谢的调节及研究方法，热力学的一些基本概念，高能磷酸化合物，生物膜与物质运输的种类与机制，电子传递与氧化磷酸化，糖代谢的重要途径及代谢调节，光合作用，脂肪酸的氧化及代谢的调节，磷脂与胆固醇合成，蛋白质和氨基酸的分解代谢，氨基酸及其重要衍生物的生物合成，生物固氮作用，核酸的降解和核苷酸代谢，DNA的复制、修复与重组。RNA的生物合成与加工，蛋白质合成及转运，细胞代谢与基因表达调控。 2.考试要求： 熟练掌握基本概念、基本理论、经典实验；掌握前后章节的连贯性；掌握 基本的实验技能、如何用基本概念和基本理论分析实验现象；了解近期生物 学领域的重大进展。 3.题型及分值（总分：150分） （1）判断题（总分30） （2）选择题（总分30） （3）问答题（4-7个小题，总分90） 参考书目： 王镜岩，朱圣庚，徐长法。生物化学（第三版），北京：高等教育出版社，2002 a 茶多酚对茶叶的色、香、味品质的形成有重要作用。是一种天然的抗氧化剂，具有高效的抗衰老、抗辐射、去脂减肥等功效[1-3]。茶多酚是茶叶内含成分和功能性成分，与茶叶平品质呈正相关[3]，茶多酚含量越高，用于提取茶多酚制品，不仅取得率高，而且产品质量好。由表2可知，茶多酚含量最高的是25号丙弄古茶树(47.37%)。 b 氨基酸与茶叶的香气的形成密切相关，也是形成茶汤鲜爽味的主要成分[3-6]。由表2可知游离氨基酸含量最高的是63号施甸县摆榔尖山古茶(8.17%)： c 咖啡碱在茶树新稍中的含量一般为2%-4%[7],咖啡碱可以兴奋神经中枢，刺激肠胃帮助消化，能够利尿醒酒，解热镇痛，消毒灭菌，抵御疾病，抵抗酒精、烟碱、吗啡等的毒害，松弛平滑肌，调节呼吸系统[8]。含量最大的是65号施甸县太平下西山头1号古茶（4.63%）： d 水浸出物指茶叶中能被热水浸出的可溶性物质总称[9]。其值越大，内含成分越丰富，则加工成的茶具有较好的品质。对水浸出物（大于45%）的特异资源进行选育与繁殖，用以生产高品质高得率的速溶茶，茶饮料等茶叶深加工产品。由表2可知水浸出物最大的是26号龙塘古茶树（57.67%），50%以上的有25个，其中施甸县和保山隆阳区就有7个（11个），水浸出物含量最低的是13号CGWQ-LX-08649大理茶（42.60%）。 e 儿茶素是茶多酚类物质的首要组份，是茶叶保健功能的主要成分，其含量和组成与茶叶品质密切相关，也是茶树进化的标志之一[10]。儿茶素又可分为非酯型儿茶素（即简单儿茶素、主要包括EC、 EGC、C、等）和酯型儿茶素（复杂儿茶素，主要包括EGCG、ECG等），儿茶素总量做多的是22号CGMS-MS-09987普洱茶（ 23.45%）：（+）C含量最大的是59号龙陵县古茶树17号（53.68mg/g）：EC含量最多的是48号龙陵县古茶树6号（96.62mg/g）:EGC含量最大的63号是施甸县摆榔尖山古茶（98.31mg/g）:ECG含量最大的是22号 CGMS-MS-09987普洱茶（74.65mg/g）：EGCG含量最多的是71号保山市隆阳区旧街（129.23mg/g）: k 一般来说，酚氨比是用来衡量绿茶的醇度（鲜醇、不涩、爽口）的，酚氨比小着，茶汤醇度较好的滋味鲜醇[11-12]。酚氨比是一个体现茶树适制性的指标，韩沛霖[13]的研究表明，酚氨比小于8适合加工绿茶，大于15一般适合制红茶，在中间的红绿兼制[14-15]。酚氨比的变化范围是3.41~20.15，平均8.76，变异系数为38.84%。 茶多酚、游离氨基酸、咖啡碱、水浸出物、（+）C、EC、EGC、ECG、EGCG、儿茶素总量、酚氨比的变化范围分别为：29.29%~42.32、2.37%~6.49%、0.81%~3.93%、42.61%~52.44%、0.00mg/g~53.68mg/g、2.80mg/g~48.84mg/g、0.00mg/g~78.24mg/g、2.26mg/g~51.60mg/g、18.25mg/g~76.63mg/g、7.11%~18.74%、4.88~12.36，均值分别为：32.28%、4.85%、2.92%、46.08%、5.58mg/g、16.51mg/g、25.92mg/g、 生物化学与人类健康 ------益生菌 陶玲 （化学系 07410120taoling7002@https://www.doczj.com/doc/c66019240.html,） 摘要：益生菌是一种对人体有益的细菌，益生菌数量庞大、种类繁多，作为人体必须得菌群，具有 营养，改善胃肠道功能，增强机体免疫力，降低胆固醇，抵抗肿瘤，延年益寿的作用。本文以乳酸菌的 作用为例，简要的说明了益生菌的功能。 关键词：益生菌;免疫调节;乳酸菌 历史上许多国家都有过发酵制品。然而，直到20世纪初，才有人提出乳酸菌含有对健康有益的成分。此后，这个领域的科学研究才开始起步。过去的三四十年里，人类进行了大量的科学研究和临床研究，以证实“益生菌”(或者称之为“友好细菌”)给健康带来的益处，这项工作持续至今。 益生菌，那么，何谓益生菌呢？ 国际营养学界普遍认可的定义是：益生菌系一种对人体有益的细菌，它们可直接作为食品添 加剂服用，以维持肠道菌丛的平衡。人体肠道及体表栖息着数以亿计的细菌，其种类多达400余种，重达两公斤，其中包括：黑曲霉、米曲霉、孢杆菌、厌氧性拟杆菌、发酵乳杆菌、乳酸乳杆菌、 长双歧杆菌、嗜酸乳酸杆菌、嗜热性双歧杆菌、短乳杆菌、保加利亚乳杆菌、干酪乳杆菌、啤酒片球菌、酿酒酵母、乳酸链球菌、二乙酰乳酸链球菌、乳链球菌、嗜热链球菌等。其中有对人有害的，被人们 称为有害菌；有对人有益的，被称为有益菌；也有介于二者之间的条件致病菌，即在一定条件下 会导致人体生病的细菌。实际上你肠道中的细菌总数比你身体里的细胞总数还多。在健康肠道中，正 常情况下，对人体有益的细菌与有害菌的比例为10：1。肠道中庞大的菌群之间相互依存、相互制约， 正常情况下，这个系统处于动态平衡状态，维护人体的健康。 益生菌数量庞大、种类繁多。迄今为止，科学家将已发现的益生菌大体上分成了三大类：乳杆菌类（如嗜酸乳杆菌、干酪乳杆菌、詹氏乳杆菌、拉曼乳杆菌等）、双歧杆菌类（如长双歧杆菌、短双歧杆菌、卵形双歧杆菌、嗜热双歧等）、 革兰氏阳性球菌（如粪链球菌、乳球菌、中介链球菌等）。 通常应用于人体的益生菌为：双歧杆菌、乳酸杆菌、肠球菌、枯草杆菌、蜡样芽胞杆菌、地衣芽孢 杆菌、酵母菌等。 约在65年前，科学家就开始对益生菌进行研究。有关益生菌的益生特性，大致包括以下几点： 1:营养作用 益生菌能提高钙、磷、铁的利用率具有帮助消化、促进铁和维生索D的吸收，以及某些B族维生素和 维生索K的合成：如尼克酸、叶酸、泛酸、烟酸和维生素Bl、B2、B6、B12等，促进机体对蛋白质的消 化吸收。尤其是叶酸及维生素B12，在食物消化系统中，起生物催化剂的作用。另外，乳酸菌中的乳糖 5-b'解-产生的半乳糖，是构成脑神经系统中脑磷脂的成分，与婴儿出生后脑的迅速生长有密切关系。 2:改善胃肠道功能 第八章核苷酸代谢 [教材精要与重点提示] 核苷酸是核酸的基本结构单位。核苷酸除了作为合成核酸的原料外，还具有多种生物学功能。如体内能量的利用形式(如A TP)；参与代谢与生理功能的调节(如cAMP、cGMP)；组成辅酶；作为活化中间代谢物(如UDP－葡萄糖)等。人体内的核苷酸主要由机体细胞自身合成。食物来源的嘌呤和嘧啶极少被机体利用，因此核苷酸不属于营养必需物质。 体内嘌呤苷酸合成有两条途径；从头合成和补救合成。从头合成是主要途径。天冬氨酸、谷氨酰胺、甘氨酸、一碳单位和CO2是嘌呤碱合成的元素来源。从头合成过程分两个阶段：首先合成次黄嘌呤核苷酸(1MP)，然后分别转变成AMP和GMP。反应从5磷酸核糖起始，经磷酸核糖焦磷酸(PRPP)、5磷酸核糖胺(PRA)等中间产物，生成IMP。从头合成过程受着精确的反馈调节。起始阶段的PRPP合成酶、PRPP酰胺转移酶可被产物IMP、AMP和GMP 等反馈抑制。反之，PRPP的增加可促进酰胺转移酶活性，加速PRA生成。利用现成的嘌呤碱或嘌呤核苷合成嘌呤核苷酸，称为补救合成或重新利用。腺嘌呤磷酸核糖转移酶(APRT)和次黄嘌呤－鸟嘌呤磷酸核糖转移酶(HGPRT)分别催化AMP、IMP和GMP的补救合成，由PRPP提供磷酸核糖。补救合成虽然量少，但也有重要生理意义。体内的脱氧核苷酸包括嘌呤核苷酸和嘧啶核苷酸是在各自相应的二磷酸核苷(NDP)水平上直接还原而生成的(N代表A、G、U、C等碱基)，由核糖核苷酸还原酶催化。嘌呤核苷酸的抗代谢物是一些嘌呤、氨基酸和叶酸的类似物，它们主要以竞争性抑制或‘以假乱真’的方式干扰或阻断嘌呤核苷酸的合成代谢，进而阻止核酸及蛋白质的生物合成。肿瘤细胞的核酸及蛋白质合成十分旺盛，因此这些抗代谢物具有抗肿瘤作用。例如，6巯基嘌呤(6MP)是常用的嘌岭类似物，其结构与次黄嘌呤相似，在体内可转变成6MP核苷酸，抑制嘌呤核苷酸的从头合成和补救合成。氮杂丝氨酸的结构与谷氨酰胺相似，可干扰谷氨酰胺在嘌呤核苷酸合成中的作用。氨甲喋呤(MTX)是叶酸类似物，可抑制二氢叶酸还原酶活性，抑制四氢叶酸生成，从而阻断一碳单位在嘌呤核苷酸合成中的作用。嘌呤在体内分解代谢的终产物是尿酸，黄嘌呤氧化酶是催化尿酸生成的重要酶。嘌呤代谢异常，尿酸生成过多可导致高尿酸血症。别嘌呤醇的结构与次黄嘌呤相似，可抑制黄嘌呤氧化酶，减少尿酸生成，治疗高尿酸血症。 嘧啶核苷酸从头合成的首步反应是CO2与谷氨酰胺在氨基甲酰磷酸合成酶II催化下生成氨基甲酰磷酸，后者经多步反应合成尿嘧啶核苷酸(UMP)。然后，UMP再转变成CTP和dTMP。四氢叶酸携带的一碳单位是合成胸苷酸的甲基来源。嘧啶核苷酸从头合成的调节酶是氨基甲酰磷酸合成酶n和天冬氨酸转氨基甲酰酶，它们受UMP和CTP的反馈抑制。此外，嘌呤核苷酸和嘧啶核苷酸均可抑制PRPP合成酶；当此二类核苷酸含量增加时，可使PRPP 合成减少，从而使二类核苷酸的合成均受到抑制。与嘌呤核苷酸一样，嘧啶核苷酸的抗代谢物是一些嘧啶、氨基酸或叶酸类似物，它们对代谢的影响及抗肿瘤作用与嘌呤抗代谢物相似。例如，5—氟尿嘧啶(5—FU)的结构与胸腺嘧啶相似，在体内转变成FdUMP，抑制dTMP合成，进而抑制DNA合成。嘧啶核苷酸的分解代谢可产生p氨基酸。 [测试题] 一、名词解释 1．de novo synthesis of purine nucleotide 2．嘧啶核苷酸的补救合成 3．核苷酸合成的抗代谢物 4．feed－back regulation of nucleotide synthesis 二、填空题 5．核苷酸抗代谢物中，常用嘌呤类似物是_______；常用嘧啶类似物是_______。 一什么是健康？影响健康的因素有哪些？ 答：健康是指一个人在身体、精神和社会等方面都处于良好的状态。 世界卫生组织提出“健康不仅是躯体没有疾病，还要具备心理健康、社会适应良好和有道德”。因此，现代人的健康内容包括：躯体健康、心理健康、心灵健康、社会健康、智力健康、道德健康、环境健康等。 影响健康的四个主要因素 1. 行为和生活方式因素: 是指因自身不良行为和生活方式，直接或间接给健康带来的不利影响。 2. 环境因素强调人体与自然环境和社会环境的统一，强调健康、环境与人类发展问题不可分割。 3. 生物学因素 4. 卫生医疗服务指社会卫生医疗设施和制度的完善状况 二．什么是传染病？传染病的传播途径有哪些？应该如何预防传染病？ 答：传染病是由各种病原体引起的能在人与人、动物与动物或人与动物之间相互传播的一类疾病。传播途径：经空气传播；经水传播；经食物传播；接触传播；媒介节肢动物传播；经土壤传播；垂直传播；医源性传播。预防：管理和控制；切断传播途径；保护易感人群。三．血液的成分是什么？血液具有哪些功能？ 答：成分组成：血浆，红细胞，白细胞，血小板。功能：运输；参与体液调节；保持内环境稳定；防御功能；调节体温 四．消化系统包括哪些器官？肝脏具有哪些功能？如何保护肝脏？ 答：人体消化系统由消化道和消化腺两大部分，人体消化道包括口腔、咽、食管、胃、小肠(包括十二指肠、空肠、回肠)和大肠(包括盲肠、阑尾、结肠、直肠)。在临床上,常把消化道分为上消化道(十二指肠以上的消化道)和下消化道(十二指肠以下的消化道)。消化腺包括唾液腺，胃腺，肝脏,胰腺，肠腺。其主要功能是分泌消化液。肝脏的功能：代谢、胆汁生成、解毒、凝血、免疫、热量产生及水与电解质的调节中均起着非常重要的作用，是人体内的一个巨大的“化 工厂”。（合成与贮存作用；分泌胆汁；解毒作用；防御作用；造血功能）；均匀饮食；高质量的睡眠；适量运动以有氧运动为佳；快乐的心情；主动休息；防御天敌。 五．什么是激素？试举人体中的三种激素的生理功能？ ? 答：从广义上讲，激素是一类生物体内的化学信息分子，主要是由一些特殊组织或腺体合成，并且不需要管道而直接分泌到体液（对于动物指的是血液、淋巴液等）的有机分子，这些分子经血液运输到相应的靶组织，使得这些组织发生激烈的生物化学反应和生理效应。甲状腺是体内吸收碘能力最强的组织，甲状腺的生理功能主要是促进糖、脂及蛋白质的代谢；促进机体的生长发育和组织分化；对中枢神经系统、循环系统、造血过程、肌肉活动及智力和体质的发育等均有显著作用。 ；肾上腺素主要是调节糖代谢, 它能够促进肝糖原和肌糖原的分解，增加血糖和血中的乳酸含量。盐皮质激素：调节水盐代谢；生长激素能通过促进肝脏产生生长激素介质间接促进生长期的骨骺软骨形成，促进骨及软骨的生长，从而使躯体增高。生长激素对中间代谢及能量代谢也有影响，可促进蛋白质合成 六．人脑由哪几部分组成的？怎样科学用脑？ 答：人脑由大脑、小脑、间脑、脑干组成。大脑包括端脑、间脑、中脑、脑桥和延髓;劳逸结合；保证睡眠；参加运动；注意营养。1早用脑2勤用脑3适时用脑4劳逸结合5强化右脑 生物体的化学组成 除了水和无机盐之外，活细胞的有机物主要由碳原子与氢、氧、氮、磷、硫等结合组成，分为大分子和小分子两大类。前者包括蛋白质、核酸、多糖和以结合状态存在的脂质；后者有维生素、激素、各种代谢中间物以及合成生物大分子所需的氨基酸、核苷酸、糖、脂肪酸和甘油等。在不同的生物中，还有各种次生代谢物，如萜类、生物碱、毒素、抗生素等。 虽然对生物体组成的鉴定是生物化学发展初期的特点，但直到今天，新物质仍不断在发现。如陆续发现的干扰素、环核苷一磷酸、钙调蛋白、粘连蛋白、外源凝集素等，已成为重要的研究课题。有的简单的分子，如作为代谢调节物的果糖-2，6-二磷酸是1980年才发现的。另一方面，早已熟知的化合物也会发现新的功能，20世纪初发现的肉碱，50年代才知道是一种生长因子，而到60年代又了解到是生物氧化的一种载体。多年来被认为是分解产物的腐胺和尸胺，与精胺、亚精胺等多胺被发现有多种生理功能，如参与核酸和蛋白质合成的调节，对DNA超螺旋起稳定作用以及调节细胞分化等。 新陈代谢与代谢调节控制 新陈代谢由合成代谢和分解代谢组成。前者是生物体从环境中取得物质，转化为体内新的物质的过程，也叫同化作用；后者是生物体内的原有物质转化为环境中的物质，也叫异化作用。同化和异化的过程都由一系列中间步骤组成。中间代谢就是研究其中的化学途径的。如糖元、脂肪和蛋白质的异化是各自通过不同的途径分解成葡萄糖、 脂肪酸和氨基酸，然后再氧化生成乙酰辅酶A，进入三羧酸循环，最后生成二氧化碳。 在物质代谢的过程中还伴随有能量的变化。生物体内机械能、化学能、热能以及光、电等能量的相互转化和变化称为能量代谢，此过程中ATP起着中心的作用。 新陈代谢是在生物体的调节控制之下有条不紊地进行的。这种调控有3种途径:①通过代谢物的诱导或阻遏作用控制酶的合成。这是在转录水平的调控，如乳糖诱导乳糖操纵子合成有关的酶；②通过激素与靶细胞的作用，引发一系列生化过程，如环腺苷酸激活的蛋白激酶通过磷酰化反应对糖代谢的调控；③效应物通过别构效应直接影响酶的活性，如终点产物对代谢途径第一个酶的反馈抑制。生物体内绝大多数调节过程是通过别构效应实现的。 生物大分子的结构与功能 生物大分子的多种多样功能与它们特定的结构有密切关系。蛋白质的主要功能有催化、运输和贮存、机械支持、运动、免疫防护、接受和传递信息、调节代谢和基因表达等。由于结构分析技术的进展，使人们能在分子水平上深入研究它们的各种功能。酶的催化原理的研究是这方面突出的例子。蛋白质分子的结构分4个层次,其中二级和三级结构间还可有超二级结构，三、四级结构之间可有结构域。结构 生物化学知识点整理(总33 页) -CAL-FENGHAI.-(YICAI)-Company One1 -CAL-本页仅作为文档封面，使用请直接删除 生物化学知识点整理 注： 1.此材料根据老师的PPT及课堂上强调需掌握的内容整理 而成，个人主观性较强，仅供参考。（如有错误，请以课本为主） 2.颜色注明：红色：多为名解、简答（或较重要的内容） 蓝色：多为选择、填空 第八章脂类代谢 第一节脂类化学 脂类：包括脂肪和类脂，是一类不溶于水而易溶于有机溶剂，并能为 机体利用的有机化合物。 脂肪：三脂肪酸甘油酯或甘油三酯。 类脂：胆固醇、胆固醇酯、磷脂、糖脂。 第二节脂类的消化与吸收 脂类消化的主要场所：小肠上段 脂类吸收的部位：主要在十二指肠下段及空肠上段 第三节三酰甘油（甘油三酯）代谢 一、三酰甘油的分解代谢 1.1）脂肪动员：储存在脂肪细胞中的脂肪，被肪脂酶逐步水解为 脂肪酸及甘油，并释放入血以供其他组织氧化利用的过程。 2）关键酶：三酰甘油脂肪酶 （又称“激素敏感性三酰甘油脂肪酶”，HSL） 3）脂解激素：能促进脂肪动员的激素，如胰高血糖素、去甲肾 上腺素、肾上腺素等。 4）抗脂解激素：抑制脂肪动员，如胰岛素、前列腺素、烟酸、 雌二醇等。 2.甘油的氧化 甘油在甘油激酶的催化下生成3-磷酸甘油，随后脱氢生成磷酸二羟丙酮，再经糖代谢途径氧化分解释放能量或经糖异生途径生成糖。 3.脂肪酸的分解代谢 饱和脂肪酸氧化的方式主要是β氧化。 1）部位：组织：脑组织及红细胞除外。心、肝、肌肉最活跃； 亚细胞：细胞质、线粒体。 2）过程： ①脂酸的活化——脂酰CoA的生成（细胞质） 生物化学知识点总结 一、蛋白质 蛋白质的元素组成：C、H、O、N、S 大多数蛋白质含氮量较恒定，平均16%，即1g氮相当于6.25g蛋白质。6.25称作蛋白质系数。 样品中蛋白质含量=样品中含氮量×6.25 蛋白质紫外吸收在280nm，含3种芳香族氨基酸，可被紫外线吸收 等电点（pI）：调节氨基酸溶液的pH值，使氨基酸所带净电荷为零，在电场中，不向任何一极移动，此时溶液的pH叫做氨基酸的等电点。 脯氨酸和羟脯氨酸与茚三酮反应产生黄色物质，其余的氨基酸与茚三酮反映均产生蓝紫色物质。氨基酸与茚三酮反应非常灵敏，几微克氨基酸就能显色。 肽平面：肽键由于C-N键有部分双键的性质，不能旋转，使相关的6个原子处于同一平面，称作肽平面或酰胺平面。 生物活性肽：能够调节生命活动或具有某些生理活动的寡肽和多肽的总称。 1）谷胱甘肽：存在于动植物和微生物细胞中的一种重要三肽，由谷氨酸（Glu）、半胱氨酸（Cys）和甘氨酸（Gly）组成，简称GSH。由于GSH含有一个活泼的巯基，可作为重要的还原剂保护体内蛋白质或酶分子中的巯基免遭氧化，使蛋白质或酶处在活性状态。 寡肽：10个以下氨基酸脱水缩合形成的肽 多肽：10个以上氨基酸脱水缩合形成的肽 蛋白质与多肽的区别： 蛋白质：空间构象相对稳定，氨基酸残基数较多 多肽：空间构象不稳定，氨基酸残基数较少 蛋白质的二级结构：多肽链在一级结构的基础上，某局部通过氢键使肽键平面进行盘曲，折叠，转角等形成的空间构象。 α?螺旋的结构特点： 1）以肽键平面为单位，以α?碳原子为转折盘旋形成右手螺旋；肽键平面与中心轴平行。2）每3.6个氨基酸残基绕成一个螺圈，螺距为0.54nm，每个氨基酸上升0.15nm。 生物化学知识点汇总(王镜岩版) ————————————————————————————————作者：————————————————————————————————日期： 生物化学讲义（2003） 孟祥红 绪论(preface) 一、生物化学(biochemistry)的含义： 生物化学可以认为是生命的化学(chemistryoflife)。 生物化学是用化学的理论和方法来研究生命现象。 1、生物体是有哪些物质组成的？它们的结构和性质如何？容易回答。 2、这些物质在生物体内发生什么变化？是怎样变化的？变化过程中能量是怎样转换的？（即这些物质在生物体 内怎样进行物质代谢和能量代谢？）大部分已解决。 3、这些物质结构、代谢和生物功能及复杂的生命现象（如生长、生殖、遗传、运动等）之间有什么关系？最复 杂。 二、生物化学的分类 根据不同的研究对象：植物生化；动物生化；人体生化；微生物生化 从不同的研究目的上分：临床生物化学；工业生物化学；病理生物化学；农业生物化学；生物物理化学等。 糖的生物化学、蛋白质化学、核酸化学、酶学、代谢调控等。 三、生物化学的发展史 1、历史背景：从十八世下半叶开始，物理学、化学、生物学取得了一系列的重要的成果（1）化学方面 法国化学家拉瓦锡推翻“燃素说”并认为动物呼吸是像蜡烛一样的燃烧，只是动物体内燃烧是缓慢不发光的 燃烧——生物有氧化理论的雏形 瑞典化学家舍勒——发现了柠檬酸、苹果酸是生物氧化的中间代谢产物，为三羧酸循环的发现提供了线索。 （2）物理学方面：原子论、x-射线的发现。 （3）生物学方面：《物种起源——进化论》发现。 2、生物化学的诞生：在19世纪末20世纪初，生物化学才成为一门独立的科学。 德国化学家李比希： 1842年撰写的《有机化学在生理与病理学上的应用》一书中，首次提出了新陈代谢名词。另一位是德国医生霍佩赛勒： 1877年他第一次提出Biochemie这个名词英文译名是Biochemistry(orBiologicalchemistry)汉语翻译成 生物化学。 3、生物化学的建立： 从生物化发展历史来看，20世纪前半叶，在蛋白质、酶、维生素、激素、物质代谢及生物氧化方面有了长足 进步。成就主要集中于英、美、德等国。 英国，代表人物是霍普金斯——创立了普通生物化学学派。(完整版)生物化学理论教学大纲
832生物化学(B)
茶叶生化成分资料
生物化学与人类健康
第八章生物化学
人体健康与疾病
生物化学-生物体的化学组成
生物化学知识点整理
生物化学知识点总结
生物化学知识点汇总(王镜岩版)
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