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生化题库及答案

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生化题库及答案

生物化学习题及答案

第一部分:名词解释

1、氨基酸(amino acids):是含有一个碱性氨基和一个酸性羧基的有机化合物,氨基

一般连接在α-碳上。氨基酸是肽和蛋白质的构件分子。

2、必需氨基酸(essential amino acids):指人(或其它脊椎动物)自己不能合成,需

要从饮食中获得的氨基酸,例如赖氨酸、苏氨酸等氨基酸。

3、非必需氨基酸(nonessential amino acids):指人(或其它脊椎动物)自己能由简

单的前体合成的,不需要由饮食供给的氨基酸,例如甘氨酸、丙氨酸等氨基酸。

4、等电点(pI,isoelectric point):使分子处于兼性分子状态,在电场中不迁移(分

子的净电荷为零)的pH值。

5、茚三酮反应(ninhydrin reaction):在加热条件下,氨基酸或肽与茚三酮反应生成

紫色(与脯氨酸反应生成黄色)化合物的反应。

6、肽键(peptide bond):一个氨基酸的羧基与另一个氨基酸的氨基缩合,除去一分子

水形成的酰胺键。

7、肽(peptides):两个或两个以上氨基酸通过肽键共价连接形成的聚合物。

8、蛋白质一级结构(primary structure):指蛋白质中共价连接的氨基酸残基的排列顺

序。

9、层析(chromatography):按照在移动相(可以是气体或液体)和固定相(可以是液体

或固体)之间的分配比例将混合成分分开的技术。

10、离子交换层析(ion-exchange column chromatography):使用带有固定的带电基团

的聚合树脂或凝胶层析柱分离离子化合物的层析方法。

11、透析(dialysis):通过小分子经半透膜扩散到水(或缓冲液)的原理将小分子与

生物大分子分开的一种分离纯化技术。

12、凝胶过滤层析(gel filtration chromatography):也叫做分子排阻层析

(molecular-exclusion chromatography)。一种利用带孔凝胶珠作基质,按照分子大小分离蛋白质或其它分子混合物的层析技术。

13、亲和层析(affinity chromatography):利用共价连接有特异配体的层析介质分离

蛋白质混合物中能特异结合配体的目的蛋白或其它分子的层析技术。

14、高压液相层析(HPLC,high-pressure liquid chromatography):使用颗粒极细的

介质,在高压下分离蛋白质或其它分子混合物的层析技术。

15、凝胶电泳(gel electrophoresis):以凝胶为介质,在电场作用下分离蛋白质或核

酸等分子的分离纯化技术。

16、SDS-聚丙烯酰胺凝胶电泳:(SDS-PAGE,sodium dodecyl sulfate-polyacrylamide

gel electrohoresis)

在有去污剂十二烷基硫酸钠存在下的聚丙烯酰胺凝胶电泳。SDS-PAGE只是按照分子大小分离的,而不是根据分子所带的电荷和大小分离的。

17、等电聚焦电泳(IFE,isoelectric focusing electrophoresis):利用特殊的一种

缓冲液(两性电解质)在聚丙烯酰胺凝胶内制造一个pH梯度,电泳时每种蛋白质就将迁移到它的等电点(pI)处,即梯度中的某一pH时,就不再带有净的正或负电荷了。

18、双向电泳(two-dimensional electrophoresis):是等电聚焦电泳和SDS-PAGE的

组合,即先进行等电聚焦电泳(按照pI分离),然后再进行SDS-PAGE(按照分子大小),经染色得到的电泳图是个二维分布的蛋白质图。

19、Edman降解(Edman degradation):从多肽链游离的N末端测定氨基酸残基的序列的

过程。N末端氨基酸残基被苯异硫氰酸酯修饰,然后从多肽链上切下修饰的残基,再经层析鉴定,余下的多肽链(少了一个残基)被回收再进行下一轮降解循环。

20、同源蛋白质(homologous proteins):来自不同种类生物、而序列和功能类似的蛋

白质。例如血红蛋白。

21、构型(configuration):一个有机分子中各个原子特有的固定的空间排列。这种排

列不经过共价键的断裂和重新形成是不会改变的。构型的改变往往使分子的光学活性发生变化。

22、构象(conformation):指一个分子中,不改变共价键结构,仅单键周围的原子旋

转所产生的原子的空间排布。一种构象改变为另一种构象时,不要求共价键的断裂和重新形成。构象改变不会改变分子的光学活性。

23、肽单位(peptide unit):又称之肽基(peptide group),是肽链主链上的重复结

构。是由参与肽键形成的氮原子和碳原子和它们的4个取代成分:羰基氧原子、酰胺氢原子和两个相邻的α-碳原子组成的一个平面单位。

24、蛋白质二级结构(protein secondary structure):在蛋白质分子中的局部区域内

氨基酸残基的有规则的排列,常见的二级结构有α-螺旋和β-折叠。二级结构是通过骨架上的羰基和酰胺基团之间形成的氢键维持的。

25、蛋白质三级结构(protein tertiary structure):蛋白质分子处于它的天然折叠

状态的三维构象。三级结构是在二级结构的基础上进一步盘绕、折叠形成的。三级结构主要是靠氨基酸侧链之间的疏水相互作用、氢键范德华力和盐键(静电作用力)维持的。

26、蛋白质四级结构(quaternary structure):多亚基蛋白质的三维结构。实际上是

具有三级结构的多肽链(亚基)以适当方式聚合所呈现出的三维结构。

27、α-螺旋(α-helix):蛋白质中常见的一种二级结构,肽链主链绕假想的中心轴盘

绕成螺旋状,一般都是右手螺旋结构,螺旋是靠链内氢键维持的。每个氨基酸残基(第n个)的羰基氧与多肽链C端方向的第4个残基(第n+4个)的酰胺氮形成氢键。在典型的右手α-螺旋结构中,螺距为0.54nm,每一圈含有3.6个氨基酸残基,每个残基沿着螺旋的长轴上升0.15nm。

28、β-折叠(β-sheet):是蛋白质中的常见的二级结构,是由伸展的多肽链组成的。

折叠片的构象是通过一个肽键的羰基氧和位于同一个肽链或相邻肽链的另一个酰胺氢之间形成的氢键维持的。氢键几乎都垂直伸展的肽链,这些肽链可以是平行排列(走向都是由N到C方向);或者是反平行排列(肽链反向排列)。

29、β-转角(β-turn):也是多肽链中常见的二级结构,连接蛋白质分子中的二级结

构(α-螺旋和β-折叠),使肽链走向改变的一种非重复多肽区,一般含有2~16个氨基酸残基。含有5个氨基酸残基以上的转角又常称之环(loops)。常见的转角含有4个氨基酸残基,有两种类型。转角I的特点是:第1个氨基酸残基羰基氧与第4个残基的酰胺氮之间形成氢键;转角II的第3个残基往往是甘氨酸。这两种转角中的第2个残基大都是脯氨酸。

30、二级结构(super-secondary structure):也称之基元(motif)。在蛋白质中,特

别是球蛋白中,经常可以看到由若干相邻的二级结构单元组合在一起,彼此相互作用,形成的有规则、在空间上能辨认的二级结构组合体。

31、结构域(domain):在蛋白质三级结构内的独立折叠单元。结构域通常都是几个超二

级结构单元的组合。

32、纤维蛋白(fibrous proteins):一类主要的不溶于水的蛋白质,通常都含有呈现相

同二级结构的多肽链。许多纤维蛋白结合紧密,并为单个细胞或整个生物体提供机械强度,起着保护或结构上的作用。

33、球蛋白(globular proteins):一类蛋白质,许多都溶于水,球蛋白是紧凑的、近

似球形的、含有折叠紧密的多肽链。典型的球蛋白含有能特异识别和结合其它化合物的凹陷或裂隙部位。

34、角蛋白(keratins):由处于α-螺旋或β-折叠构象的平行的多肽链组成的不溶于

水的起着保护或结构作用的蛋白质。

35、胶原(蛋白)(collagen):是动物结缔组织中最丰富的一种结构蛋白,它是由原胶

原蛋白分子组成,原胶原蛋白是一种具有右手超螺旋结构的蛋白。每个原胶原分子都是由3条特殊的左手螺旋(螺距0.95nm,每一圈含有3.3个残基)的多肽链右手旋转形成的。

36、疏水相互作用(hydrophobic interaction):非极性分子之间的一种弱的、非共价

的相互作用。这些非极性分子(如一些中性氨基酸残基,也称之疏水残基)在水相环境中具有避开水而相互聚集的倾向。

37、伴娘蛋白(chaperone):与一种新合成的多肽链形成复合物并协助它正确折叠成具

有生物功能构象的蛋白质。伴娘蛋白可以防止不正确折叠中间体的形成和没有组装的蛋白亚基的不正确的聚集,协助多肽链跨膜转运以及大的多亚基蛋白质的组装和解体。

38、二硫键(disulfide bond):通过两个(半胱氨酸)巯基的氧化形成的共价键。二

硫键在稳定某些蛋白的三维结构上起着重要的作用。

39、范德华力(van der Waals force):中性原子之间通过瞬间静电相互作用产生的一

种弱的分子之间的力。当两个原子之间的距离为它们的范德华半径之和时,范德华引力最强。强的范德华排斥作用可以防止原子相互靠近。

40、蛋白质变性(denaturation):生物大分子的天然构象遭到破坏导致其生物活性丧

失的现象。蛋白质在受到光照、热、有机溶剂以及一些变性剂的作用时,次级键受到破坏,导致天然构象的破坏,使蛋白质的生物活性丧失。

41、复性(renaturation):在一定的条件下,变性的生物大分子恢复成具有生物活性

的天然构象的现象。

42、肌红蛋白(myoglobin):是由一条肽链和一个血红素辅基组成的结合蛋白,是肌肉

内储存氧的蛋白质,它的氧饱和曲线为双曲线型。

43、血红蛋白(hemoglobin):是由含有血红素辅基的4个亚基组成的寡聚蛋白。血红

蛋白负责将氧由肺运输到外周组织,它的氧饱和曲线为S型。

浓度的增加降低细胞内的pH,引起红细胞内血红蛋44、波尔效应(Bohr effect):CO

2

白的氧亲和力下降的现象。

45、别构效应(allosteric effect):又称之变构效应。是寡聚蛋白与配基结合改变蛋

白质的构象,导致蛋白质生物活性改变的现象。

46、镰刀型细胞贫血病(sickle-cell anemia):血红蛋白分子遗传缺陷造成的一种疾

病,病人的大部分红细胞呈镰刀状。其特点是病人的血红蛋白β-亚基N端的第6个氨基酸残基是缬氨酸,而不是正常的谷氨酸残基。

47、酶(enzyme):生物催化剂,除少数RNA外几乎都是蛋白质。酶不改变反应的平衡,

只是通过降低活化能加快反应的速度。

48、全酶(holoenzyme):具有催化活性的酶,包括所有的必需的亚基、辅基和其它的

辅助因子。

49、脱辅基酶蛋白(apoenzyme):酶中除去催化活性可能需要的有机或无机辅助因子或

辅基后的蛋白质部分。

50、酶活力单位(U,active unit):酶活力的度量单位。1961年国际酶学会议规定:1

个酶活力单位是指在特定条件(25℃,其它为最适条件)下,在1分钟内能转化1微摩尔底物的酶量,或是转化底物中1微摩尔的有关基团的酶量。

51、比活(specific activity):每分钟每毫克酶蛋白在25℃下转化的底物的微摩尔数

(μm)。比活是酶纯度的测量。

52、活化能(activation energy):将一摩尔反应底物中的所有分子由基态转化为过渡

态所需要的能量。

53、活性部位(active site):酶中含有底物结合部位和参与催化底物转化为产物的氨

基酸残基的部分。活性部位通常都位于蛋白质的结构域或亚基之间的裂隙或是蛋白质表面的凹陷部位,通常都是由在三维空间上靠得很近的一些氨基酸残基组成的。

54、酸-碱催化(acid-base catalysis):质子转移加速反应的催化作用。

55、共价催化(covalent catalysis):一个底物或底物的一部分与催化剂形成共价键,

然后被转移给第二个底物。许多酶催化的基团转移反应都是通过共价催化方式进行的。

56、靠近效应(proximity effect):非酶促反应或酶促反应速率的增加是由于活性部

位处反应剂有效浓度增大(底物靠近活性部位)的结果,这将导致更频繁地形成过渡态。

57、初速度(initial velocity):酶促反应最初阶段底物转化为产物的速度,这一阶段

产物的浓度非常低,其逆反应可以忽略不计。

58、米氏方程(Michaelis-Menten equation):表示一个酶促反应的起始速度(v)与

底物浓度([S])关系的速度方程,v=Vmax[S]/(Km+[S])。

59、米氏常数(Michaelis constant,)(Km):对于一个给定反应,导致酶促反应速度

的起始速度(v0)达到最大反应速度(Vmax)一半时的底物浓度。

60、催化常数(catalytic number)(Kcat):也称之转换数(turnover number)。一个

动力学常数,是在底物浓度处于饱和状态下,一个酶(或一个酶活性部位)催化一个反应有多快的测量。催化常数等于最大反应速度除以总的酶浓度(Vmax/[E]total),或者是每摩尔酶活性部位每秒钟转化为产物的底物的摩尔数。

61、双倒数作图(double-reciprocal plot):也称之Lineweaver-Burk作图。一个酶

促反应速度的倒数(1/v)对底物浓度的倒数(1/[s])的作图。X和y轴上的截距分别代表米氏常数(Km)和最大反应速度(Vmax)的倒数。

62、竞争性抑制作用(competitive inhibition):通过增加底物浓度可以逆转的一种

酶抑制类型。一个竞争性抑制剂通常与正常的底物或配体竞争同一个蛋白质的结合部位。这种抑制使得Km增大,而Vmax不变。

63、竞争性抑制作用(noncompetitive inhibition):抑制剂不仅与游离酶结合,也可

以与酶-底物复合物结合的一种酶促反应抑制作用。这种抑制使得Vmax变小,但Km 不变。

64、反竞争性抑制作用(uncompetitive inhibition):抑制剂只与酶-底物复合物结合,

而不与游离酶结合的一种酶促反应抑制作用。这种抑制作用使得Vmax,Km都变小,但Vmax/Km比值不变。

65、丝氨酸蛋白酶(serine protease):活性部位含有在催化期间起着亲核体作用的丝

氨酸残基的蛋白酶。

66、酶原(zymogen):通过有限蛋白水解能够由无活性变成具有催化活性的酶前体。

67、调节酶(regulatory enzyme):位于一个或多个代谢途径内的一个关键部位的酶,

它的活性根据代谢的需要被增加或降低。

68、别构酶(allosteric enzyme):一种其活性受到结合在活性部位以外部位的其它分

子调节的酶。

69、别构调节剂(allosteric modulator):结合在别构酶的调节部位调节该酶催化活

性的生物分子,别构调节剂可以是激活剂,也可以是抑制剂。

70、齐变模式(concerted model):相同配体与寡聚蛋白协同结合的一种模式。按照最

简单齐变模式,由于一个底物或别构调节剂的结合,蛋白质的构象在T(对底物亲和性低的构象)和R(对底物亲和性高的构象)之间变换。这一模式提出所有蛋白质的亚基都具有同样的构象,或是T,或是R构象。

71、序变模式(sequential model):相同配体与寡聚蛋白协同结合的另外一种模式。

按照最简单的序变模式,一个配体的结合会诱导它结合的亚基的三级结构的变化,以及使相邻亚基的构象发生很大的变化。按照序变模式,只有一个亚基对配体具有高的亲和性。

72、同功酶(isoenzyme或isozyme):催化同一化学反应而化学组成不同的一组酶。它

们彼此在氨基酸序列、底物的亲和性等方面都存在着差异。

73、别构调节物(allosteric modulator):也称之别构效应物(allosteric effector)。

结合在别构酶的调节部位,调节酶催化活性的生物分子。别构调节物可以是激活剂或抑制剂。

74、维生素(vitamin):是一类动物本身不能合成但对动物生长和健康又是必需的有机

化合物,所以必须从饮食中获得。许多辅酶都是由维生素衍生的。

75、水溶性维生素(water-soluble vitamins):一类能溶于水的有机营养分子。其中

包括在酶的催化中起着重要作用的B族维生素以及抗坏血酸(维生素C)等。

76、脂溶性维生素(lipid vitamins):由长的碳氢链或稠环组成的聚戊二烯化合物。

脂溶性维生素包括维生素A、D、E和K,这类维生素能被动物贮存。

77、辅酶(coenzyme):某些酶在发挥催化作用时所需要的一类辅助因子,其成分中往

往含有维生素。

78、辅基(prosthetic group):是与酶蛋白共价结合的金属离子或一类有机化合物,用

透析法不能除去。辅基在整个酶促反应过程中始终与酶的特定部位结合。

79、尼克酰胺腺嘌呤二核苷酸和尼克酰胺腺嘌呤二核苷酸磷酸(NADP+,nicotinamide

adenine dinucleotide phosphate):含有尼克酰胺的辅酶,在某些氧化还原反应中起着氢原子和电子载体的作用,常常作为脱氢酶的辅酶。

80、黄素单核苷酸(FMN, flavin mononucleotide):核黄素磷酸,是某些氧化还原酶

的辅酶。

81、黄素腺嘌呤二核苷酸(FAD, flavin adenine dinucleotide):是某些氧化还原酶

的辅酶,含有核黄素。

82、硫胺素焦磷酸(thiamine pyrophosphate):是维生素B1的辅酶形式,参与转醛基

反应。

83、磷酸吡哆醛(pyidoxal phosphate):是维生素B6(吡哆醇)的衍生物,是转氨酶、

脱羧酶和消旋酶的辅酶。

84、生物素(biotin):参与脱羧反应的一种酶的辅助因子。

85、辅酶A(coenzyme A):一种含有泛酸的辅酶,在某些酶促反应中作为酰基的载体。

86、类胡萝卜素(carotenoids):由异戊二烯组成的脂溶性光合色素。

87、转氨酶(transaminases):也称之氨基转移酶(aminotransferases),在该酶的催

化下一个α-氨基酸的氨基转可移给另一个α-酮酸。

88、醛糖(aldoses):一类单糖,该单糖中氧化数最高的碳原子(指定为C-1)是个醛

基。

89、酮糖(ketoses):一类单糖,该单糖中氧化数最高的碳原子(指定为C-2)是个酮

基。

90、异头物(anomers):仅在氧化数最高的碳原子(异头碳)具有不同构型的糖分子的

两种异构体。

91、异头碳(anomeric carbon):一个环化单糖的氧化数最高的碳原子。异头碳具有一

个羰基的化学反应性。

92、变旋(mutarotation):一个吡喃糖、呋喃糖或糖苷伴随着它们的α-和β-异构形

式的平衡而发生的比旋度变化。

93、单糖(monosaccharide):由三个或更多碳原子组成的具有经验公式(CH2O)n的简

单糖。

94、糖苷(glycosides):单糖半缩醛羟基与另一个分子(例如醇、糖、嘌呤或嘧啶)的

羟基、胺基或巯基缩合形成的含糖衍生物。

95、糖苷键(glycosidic bond):一个糖半缩醛羟基与另一个分子(例如醇、糖、嘌呤

或嘧啶)的羟基、胺基或巯基之间缩合形成的缩醛或缩酮键,常见的糖苷键有O-糖苷键和N-糖苷键。

96、寡糖(oligoccharide):由2个~20个单糖残基通过糖苷键连接形成的聚合物。

97、多糖(polysaccharide):20个以上的单糖通过糖苷键连接形成的聚合物。多糖链

可以是线性的或带有分支的。

98、还原糖(reducing sugar):羰基碳(异头碳)没有参与形成糖苷键,因此可被氧

化充当还原剂的糖。

99、淀粉(starch):一类可作为植物中贮存多糖的葡萄糖残基的同聚物。由两种形

式的淀粉:一种是直链淀粉,是没有分支的只是通过α-(1→4)糖苷键连接的葡萄糖残基聚合物。另一种是支链淀粉,是含有分支的α-(1→4)糖苷键连接的葡萄糖残基聚合物,支链在分支点处通过α-(1→6)糖苷键与主链相连。

100、糖原(glycogen):是含有分支的α-(1→4)糖苷键连接在一起的葡萄糖的同聚物,支链在分支点处通过α-(1→6)糖苷键与主链相连。

101、极限糊精(limit dexitrin):是指支链淀粉中带有支链的核心部分,该部分在支链淀粉经淀粉酶水解作用、糖原磷酸化酶或淀粉磷酸化酶作用后仍然存在。糊精的进一步降解需要α(1→6)糖苷键的水解。

102、肽聚糖(peptidoglycan):N-乙酰葡萄糖胺和N-乙酰唾液酸交替连接的杂多糖与不同组成的肽交叉连接形成的大分子。肽聚糖是许多细菌细胞壁的主要成分。103、糖蛋白(glycoprotein):含有共价连接的葡萄糖残基的蛋白质。

104、蛋白聚糖(proteoglycans):由杂多糖与一个多肽链组成的杂化的大分子,多糖是分子的主要成分。

105、脂肪酸(fatty acid):是指一端含有一个羧基的长的脂肪族碳氢链。脂肪酸是最简单的一种脂,它是许多更复杂的脂(例如三脂酰甘油、甘油磷脂、鞘磷脂和蜡)的成分。

106、饱和脂肪酸(saturated fatty acid):不含有-C=C-双键的脂肪酸。

107、不饱和脂肪酸(unsaturated fatty acid):至少含有一个-C=C-双键的脂肪酸。108、必需脂肪酸(ossential fatty acids):维持哺乳动物正常生长所需的,而动物又不能合成的脂肪酸,例如亚油酸和亚麻酸。

109、三脂酰甘油(triacylglycerol):也称之甘油三酯(triglyceride)。一种含有

与甘油酯化的3个脂酰基的脂。脂肪和油是三脂酰甘油的混合物。

110、磷脂(phospholipid):含有磷酸成分的脂。例如卵磷脂、脑磷脂等。

111、鞘脂(sphingolipids):一类含有鞘氨醇骨架的两性脂,一端连接着一个长链的脂肪酸,了一端为一个极性的醇。鞘脂包括鞘磷脂、脑磷脂以及神经节苷脂,一般存在于植物和动物膜内,尤其是在中枢神经系统的组织内含量丰富。

112、鞘磷脂(sphingomyelin):一种由神经酰胺的C-1羟基上连接了磷酸胆碱(或磷酸乙醇胺)构成的鞘脂。鞘磷脂存在于大多数哺乳动物细胞的质膜内,是髓鞘的主要成分。

113、卵磷脂(lecithin):就是磷脂酰胆碱(PC,phosphatidyl choline),是磷脂酸与胆碱形成的酯。

114、脑磷脂(cephalin):就是磷脂酰乙醇胺(PE,phosphatidyl ethanolamine),是磷脂酸与乙醇胺形成的酯。

115、脂质体(liposome):是由包围水相空间的磷脂双层形成的囊泡(小泡)。

116、生物膜(bioligical membrane):镶嵌有蛋白质的脂双层,起着划分和分隔细胞和细胞器的作用。生物膜也是许多与能量转化和细胞内通讯有关的重要部位。

117、内在膜蛋白(integral membrane proteins):插入脂双层的疏水核和完全跨越脂双层的膜蛋白。

118、外周膜蛋白(peripheral membrane proteins):通过与膜脂的极性头部或内在膜蛋白的离子相互作用和形成氢键与膜的内、外表面弱结合的膜蛋白。膜蛋白一旦从膜上释放出来,通常都是水溶性的。

119、流体镶嵌模型(fluid mosaic model):针对生物膜的结构提出的一种模型。在这个模型中,生物膜被描述成镶嵌有蛋白质的流体脂双层,脂双层在结构和功能上都表现出不对称性。有的蛋白质"镶"在脂双层表面,有的则部分或全部嵌入其内部,有的则横跨整个膜。另外脂和膜蛋白都可以进行横向扩散。

120、通透系数(permeability coefficient):是离子或小分子扩散过脂双层膜能力的一种量度。

121、通道蛋白(channel proteins):是一种带有中央水相通道的内在膜蛋白,它可以使大小合适的离子和分子从膜的任一方向穿过膜。

122、(膜)孔蛋白(pore proteins):其含义与通道蛋白类似,只是该术语常用于细菌。

123、被动转运(passive transport):也称之易化扩散(facilitated diffusion)。

是一种转运方式,通过该方式溶质特异结合于一个转运蛋白,然后被转运过膜,但转运是沿着浓度梯度下降方向进行,所以被动转运不需要能量支持。

124、主动转运(active transport):一种转运方式,通过该方式溶质特异结合于一个转运蛋白,然后被转运过膜,但与被动转运方式相反转运是逆着浓度梯度方向进行的,所以主动转运需要能量来驱动。在原发主动转运过程中,能源可以是光、ATP或电子传递。而第二级主动转运是在离子浓度梯度驱动下进行的。

125、协同运送(cotransport):两种不同溶质跨膜的耦联转运。可以通过一个转运蛋白进行同一方向(同向转运)或反方向(反向转运)转运。

126、胞吞(作用)(endocytosis):物质被质膜吞入并以膜衍生出的脂囊泡形式(物质在囊泡内)并被带入到细胞内的过程。

127、胞吐(作用)(exocytosis):确定要分泌的物质被包裹在脂囊泡内,该囊泡与质膜融合,然后将物质释放到细胞外空间的过程。

128、核苷(nucleoside):是由嘌呤或嘧啶碱基通过共价键与戊糖连接组成的化合物。

核糖与碱基一般都是由糖的异头碳与嘧啶的N-1或嘌呤的N-9之间形成的β-N-糖苷键连接的。

129、核苷酸(nucleotide):核苷的戊糖成分中的羟基磷酸化形成的化合物。

130、cAMP(cyclic AMP):3ˊ,5ˊ-环腺苷酸,细胞内的第二信使,由于某些激素或其它分子信号刺激激活腺苷酸环化酶催化ATP环化形成的。

131、磷酸二酯键(phosphodiester linkage):一种化学基团,指一分子磷酸与两个醇(羟基)酯化形成的两个酯键。该酯键成了两个醇之间的桥梁。例如一个核苷的3ˊ羟基与另一个核苷的5ˊ羟基与同一分子磷酸酯化,就形成了一个磷酸二酯键。132、脱氧核糖核酸(DNA , deoxyribonucleic acid):含有特殊脱氧核糖核苷酸序列的聚脱氧核苷酸,脱氧核苷酸之间是通过3ˊ,5ˊ-磷酸二酯键连接的。DNA是遗传信息的载体。

133、核糖核酸(RNA , ribonucleic acid):通过3ˊ,5ˊ-磷酸二酯键连接形成的特殊核糖核苷酸序列的聚核糖核苷酸。

134、核糖体核糖核酸(rRNA, ribosomal robonucleic acid):作为核糖体组成成分的一类RNA,rRNA是细胞内最丰富的RNA。

135、信使核糖核酸(mRNA, messenger ribonucleic acid):一类用作蛋白质合成模板的RNA。

136、转移核糖核酸(tRNA, transfer ribonucleic acid):一类携带激活氨基酸,将它带到蛋白质合成部位并将氨基酸整合到生长着的肽链上的RNA。tRNA含有能识别模板mRNA上互补密码的反密码。

137、转化(作用)(transformation):一个外源DNA通过某种途径导入一个宿主菌,引起该细菌的遗传特性改变的作用。

138、转导(作用)(transduction): 借助于病毒载体,遗传信息从一个细胞转移到另一个细胞。

139、碱基对(base pair):通过碱基之间氢键配对的核酸链中的两个核苷酸,例如A 与T或U,以及G与C配对。

140、查格夫法则(Chargaff's rules):所有DNA中腺嘌呤与胸腺嘧啶的摩尔含量相等,(A=T),鸟嘌呤和胞嘧啶的摩尔含量相等(G=C),即嘌呤的总含量与嘧啶的总含量相等(A+G=T+C)。DNA的碱基组成具有种的特异性,但没有组织和器官的特异性。另外生长发育阶段、营养状态和环境的改变都不影响DNA的碱基组成。

141、DNA双螺旋(DNA double helix):一种核酸的构象,在该构象中,两条反向平行的多核苷酸链围绕彼此缠绕形成一个右手的双螺旋结构。碱基位于双螺旋内侧,磷酸与糖基在外侧,通过磷酸二酯键相连,形成核酸的骨架。碱基平面与假想的中心轴垂直,糖环平面则与轴平行。两条链皆为右手螺旋。双螺旋的直径为2nm,碱基堆积距离为0.34nm,两核苷酸之间的夹角是36°,每对螺旋由10对碱基组成,碱基按A-T, G-C 配对互补,彼此以氢键相连系。维持DNA双螺旋结构稳定的力主要是碱基堆积力。双螺旋表面有两条宽窄、深浅不一的一个大沟和一个小沟。

142、大沟(major groove)和小沟(minor groove):绕B-DNA双螺旋表面上出现的螺旋槽(沟),宽的沟称之大沟,窄沟称之小沟。大沟、小沟都是由于碱基对堆积和糖-磷酸骨架扭转造成的。

143、DNA超螺旋(DNA supercoiling):DNA本身的卷曲,一般是DNA双螺旋的弯曲、欠旋(负超螺旋)或过旋(正超螺旋)的结果。

144、拓扑异构酶(topoisomerase):通过切断DNA的一条或两条链中的磷酸二酯键,然后重新缠绕和封口来改变DNA连环数的酶。拓扑异构酶I通过切断DNA中的一条链

减少负超螺旋,增加一个连环数;而拓扑异构酶II切断DNA的两条链增加负超螺旋,减少2 个连环数。某些拓扑异构酶II也称之DNA促旋酶。

145、核小体(nucleosome):用于包装染色质的结构单位,是由DNA链绕一个组蛋白核缠绕构成的。

146、染色质(chromatin):是存在于真核生物间期细胞核内,易被碱性染料着色的一种无定形物质。染色质中含有作为骨架的完整的双链DNA,以及组蛋白、非组蛋白和少量的RNA。

147、染色体(chromosome):是染色质在细胞分裂过程中经过紧密缠绕、折叠、凝缩和精细包装形成的具有固定形态的遗传物质存在形式。简言之,染色体是一个大的单一的双链DNA分子与相关蛋白质组成的复合物,DNA中含有许多基因,贮存和传递遗传信息。

148、DNA变性(DNA denaturation):DNA双链解链分离成两条单链的现象。

149、退火(annealing): 即DNA由单链复性变成双链结构的过程。来源相同的DNA 单链经退火后完全恢复双链结构,同源DNA之间、DNA和RNA之间退火后形成杂交分子。

150、融解温度(melting temperature, Tm):双链DNA融解彻底变成单链DNA的温度范围的中点温度。

151、增色效应(hyperchromic effect):当双螺旋DNA融解(解链)时,260nm处紫外吸收增加的现象。

152、减色效应(hypochromic effect):随着核酸复性,紫外吸收降低的现象。153、核酸内切酶(endonuclease):核糖核酸酶和脱氧核糖核酸酶中能够水解核酸分子内磷酸二酯键的酶。

154、核酸外切酶(exonuclease):从核酸链的一端逐个水解下核苷酸的酶。

155、限制性内切酶(restriction endonucleases):一种在特殊核苷酸序列处水解双链DNA的内切酶。I型限制性内切酶既催化宿主DNA的甲基化,又催化非甲基化的DNA 的水解;而II型限制性内切酶只催化非甲基化的DNA的水解。

156、限制酶图谱(restriction map):同一DNA用不同的限制酶进行切割从而获得各种限制酶的切割位点,由此建立的位点图谱有助于对DNA的结构进行分析。

157、反向重复序列 (inverted repeat sequence):在同一多核苷酸链内的相反方向上存在的重复的核苷酸序列。在双链DNA中反向重复可能引起十字形结构的形成。158、重组DNA技术(recombination DNA technology):也称之基因工程(genomic engineering)。利用限制性内切酶和载体,按照预先设计的要求,将一种生物的某种目的基因和载体DNA重组后转人另一生物细胞中进行复制、转录和表达的技术。159、基因(gene):也称之顺反子(cistron)。泛指被转录的一个DNA片段。在某些情况下,基因常用来指编码一个功能蛋白或RNA分子的DNA片段。

160、分解代谢反应(catabolic reaction):降解复杂分子为生物体提供小的构件分子和能量的代谢反应。

161、合成代谢反应(anabolic reaction):合成用于细胞维持和生长所需要的分子的代谢反应。

162、反馈抑制(feedback inhibition):催化一个代谢途径中前面反应的酶受到同一途径的终产物抑制的现象。

163、前馈激活(feed-forward activation):代谢途径中一个酶被该途径中前面产生的代谢物激活的现象。

164、标准自由能变化(ΔG°)(standard free-energy change):在一系列标准条

件(温度:298K;压力:1个大气压;所有溶质的浓度都是1M)下发生的反应的自由能变化。ΔG°ˊ表示pH7.0条件下的标准自由能变化。

165、标准还原电位(E°ˊ)(standard reduction potential):25℃和pH7.0条件下一个还原剂和它的氧化形式在1M浓度下表现出的电动势。

166、酵解(glycolysis):一个由10步酶促反应组成的糖分解代谢途径,通过该途径,一分子葡萄糖转换为两分子丙酮酸,同时净生成两分子ATP和两分子NADH。

167、发酵(fermentation):营养分子(例如葡萄糖)产能的厌氧降解,在乙醇发酵中,丙酮酸转化为乙醇和CO

2

168、巴斯德效应(Pasteur effect):氧存在下,酵解速度放慢的现象。

169、底物水平磷酸化(substrate phosphorylation):ADP或某些其它的核苷-5ˊ-二磷酸的磷酸化是通过来自一个非核苷酸底物的磷酰基的转移实现的。这种磷酸化与电子传递链无关。

170、柠檬酸循环(citric acid cycle):也称之三羧酸循环(tricarboxylic acid

的酶cycle),Krebs 循环(Krebs cycle)。是用于乙酰CoA中的乙酰基氧化生成CO

2促反应的循环系统,该循环的第一步反应是由乙酰CoA和草酰乙酸缩合形成柠檬酸171、回补反应(anaplerotic reaction):酶催化的补充柠檬酸循环中间代谢物的供给的反应,例如由丙酮酸羧化生成草酰乙酸的反应。

172、乙醛酸循环(glyoxylate cycle):是某些植物、细菌和酵母中柠檬酸循环的修改形式,通过该循环可以由乙酰CoA经草酰乙酸净生成葡萄糖。乙醛酸循环绕过了柠

的步骤。

檬酸循环中生成两个CO

2

173、戊糖磷酸途径(pentose phosphate pathway):也称之磷酸己糖支路(hexose monophosphate shunt)。是一个葡萄糖-6-磷酸经代谢产生NADPH和核糖-5-磷酸的途径。该途径包括氧化和非氧化两个阶段,在氧化阶段,葡萄糖-6-磷酸转化为核酮糖-5-磷酸和CO2,并生成两分子的NADPH;在非氧化阶段,核酮糖-5-磷酸异构化生成核糖-5-磷酸或转化为酵解中的两个中间代谢物果糖-6-磷酸和甘油醛-3-磷酸。

174、糖醛酸途径(glucuronate pathway):从葡萄糖-6-磷酸或葡萄糖-1-磷酸开始,经UDP-葡萄糖醛酸生成葡萄糖醛酸和抗坏血酸的途径。但只有在植物和那些可以合成抗坏血酸(维生素C)动物体内,通过该途径可以合成维生素C。

175、无效循环(futile cycle):也称之底物循环(substrate cycle)。一对催化两个途径的中间代谢物之间循环的方向相反、代谢上不可逆的反应。有时该循环通过ATP 的水解导致热能的释放。例如,葡萄糖+ATP=葡萄糖-6-磷酸+ADP与葡萄糖-6-磷酸+H2O=葡萄糖+Pi反应组成的循环反应,其净反应实际上是ATP+H2O=ADP+Pi。176、磷酸解(作用)(phosphorolysis):在分子内通过引入一个无机磷酸形成磷酸酯键而使原来键断裂的方式。实际上引入了一个磷酰基。

177、半乳糖血症(galactosemia):人类的一种基因型遗传代谢缺陷,特点是由于缺乏1-磷酸半乳糖尿苷酰转移酶导致婴儿不能代谢奶汁中乳糖分解生成的半乳糖。178、尾部生长(tailward growth):一种聚合反应机理,经过活化的单体的头部结到聚合物的尾部,连接到聚合物尾部的单体的尾部又成了接收下一个单体的受体。179、糖异生作用(gluconeogenesis):由简单的非糖前体转变为糖的过程。糖异生不是糖酵解的简单逆转。虽然由丙酮酸开始的糖异生利用了糖酵解中的7步近似平衡反应的逆反应,但还必须利用另外4步酵解中不曾出现的酶促反应绕过酵解中的三个不可逆反应。

180、呼吸电子传递链(respiratory electron-transport chain):由一系列可作为电子载体的酶复合体和辅助因子构成,可将来自还原型辅酶或底物的电子传递给有氧

代谢的最终电子受体分子氧(O

)。

2

181、氧化磷酸化(oxidative phosphorylation):电子从一个底物传递给分子氧的氧化与酶催化的由ADP和Pi生成ATP的磷酸化相偶联的过程。

182、化学渗透理论(chemiosmotic theory):一种学说,主要论点是底物氧化期间建

形成ATP的能量。

立的质子浓度梯度提供了驱动由ADP和P

i

183、解偶联剂(uncoupling agent):一种使电子传递与ADP磷酸化之间的紧密偶联关系解除的化合物,例如2,4-二硝基苯酚。

被还原时形成的ATP的摩尔数。184、P/O比(P/O ratio):在氧化磷酸化中,每1/2O

2

电子从NADH传递给O2时,P/O比为3,而电子从FADH2传递给O

时,P/O比为2。

2

185、高能化合物(high energy compound):在标准条件下水解时自由能大幅度减少的化合物。一般是指水解释放的能量能驱动ADP磷酸化合成ATP的化合物。

186、叶绿体(chloroplast):藻类和植物中含有叶绿素进行光合作用的器官。

187、叶绿素(chlorophyll):光合作用膜中的绿色色素,它是光合生物中主要的捕获光的成分。

188、辅助色素(accessory pigments):在植物和光合细菌中象类胡萝卜素、叶黄素和藻胆(色)素那样吸收可见光的色素,这类色素是对叶绿素捕获光能的补充。189、光合作用(photosynthesis):绿色植物或光合细菌利用光能将CO2转化成有机化合物的过程。

190、光合磷酸化(photophosphorylation):在叶绿体ATP合成酶催化下依赖于光的由ADP和Pi合成ATP的过程。

191、光反应(light reactions):光合色素将光能转变成化学能并形成ATP和NADPH 的过程。

192、暗反应(dark reactions):利用光反应生成的ATP和NADPH的化学能使CO2还原成糖或其它有机物的一系列酶促过程。

193、β氧化途径(βoxidation pathway):是脂肪酸氧化分解的主要途径,脂肪酸被连续地在β碳氧化降解生成乙酰CoA,同时生成NADH和FADH2,因此可产生大量的ATP。该途径因脱氢和裂解均发生在β位碳原子而得名。每一轮脂肪酸β氧化都是由4步反应组成:氧化、水化、再氧化和硫解。

194、肉毒碱穿梭系统(carnitine shuttle system):脂酰CoA通过形成脂酰肉毒碱从细胞质转运到线粒体的一个穿梭循环途径。

195、酮体(acetone body):在肝脏中由乙酰CoA合成的燃料分子(β羟基丁酸、乙酰乙酸和丙酮)。在饥饿期间酮体是包括脑在内的许多组织的燃料,酮体过多将导致中毒。

196、柠檬酸转运系统(citrate transport system):将乙酰CoA从线粒体转运到细胞质的穿梭循环途径。在转运乙酰CoA的同时,细胞质中的NADH氧化成NAD+、NADP +还原为NADPH。每循环一次消耗2分子ATP。

197、酰基载体蛋白(ACP, acyl carrier protein):通过硫酯键结合脂肪酸合成的中间代谢物的蛋白质(原核生物)或蛋白质的结构域(真核生物)。

198、生物固氮作用(Biological nitrogen fixation):大气中的氮被还原为氨的过程。

生物固氮只发生在少数的细菌和藻类中。

199、尿素循环(urea cycle):是一个由4步酶促反应组成的可以将来自氨和天冬氨酸的氮转化为尿素的代谢循环。该循环是发生在脊椎动物肝脏中的一个代谢循环。200、脱氨(deamination):在酶的催化下从生物分子(氨基酸或核苷酸分子)中除去氨基的过程。

201、氧化脱氨(oxidative deamination):α-氨基酸在酶的催化下脱氨生成相应α-酮酸的过程。氧化脱氨过程实际上包括脱氢和水解两个步骤。

202、转氨酶(transaminases):也称之氨基转移酶(aminotransferases)。催化一个α-氨基酸的α-氨基向一个α-酮酸转移的酶。

203、转氨(transamination):一个α-氨基酸的α-氨基借助转氨酶的催化作用转移到一个α-酮酸的过程。

204、乒乓反应(ping-pong reaction):在该反应中,酶结合一个底物并释放出一个产物,留下一个取代酶,然后该取代酶再结合第二个底物和释放出第二个产物,最后酶恢复到它的起始状态。

205、生糖氨基酸(glucogenic amino acids):那些降解能生成可作为糖异生前体分子,例如丙酮酸或柠檬酸循环中间代谢物的氨基酸。

206、生酮氨基酸(acetonegenic amino acid):那些降解可生成乙酰CoA或酮体的氨基酸。

207、苯酮尿症(phenylketonuria):是由于苯丙氨酸羟化酶缺乏引起苯丙酮酸堆积的代谢遗传病。缺乏苯丙氨酸羟化酶,苯丙氨酸只能靠转氨生成苯丙酮酸,病人尿中排出大量苯丙酮酸。苯丙酮酸堆积对神经有毒害,智力发育出现障碍。

208、尿黑酸症(alcaptonuria):是酪氨酸代谢中缺乏尿黑酸氧化酶引起的代谢遗传病。这种病人尿中含有尿黑酸,在碱性条件下暴露于氧气氧化并聚合为类似于黑色素的物质,从而使尿成黑色。

209、核苷磷酸化酶(nucleoside phosphorylase):能分解核苷生成含氮碱和戊糖的磷酸酯的酶。

210、核苷水解酶(nucleoside hydrolase):能分解核苷生成含氮碱和戊糖的酶。211、从头合成(de novo synthesis ):生物体内用简单的前体物质合成生物分子的途径,例如核苷酸的从头合成。

212、补救途径(salvage pathway):与从头合成途径不同,生物分子的合成,例如核苷酸可以由该类分子降解形成的中间代谢物,如碱基等来合成,该途径是一个再循环途径。

213、痛风(gout):是尿酸过量生产或尿酸排泄不充分引起的尿酸堆积造成的,尿酸结晶堆积在软骨、软组织、肾脏以及关节处。在关节处的沉积会造成剧烈的疼痛。214、别嘌呤醇(allopurinol):是结构上(嘌呤环上第7位是C,第8位是N)类似于次黄嘌呤的化合物,对黄嘌呤氧化酶有很强抑制作用,常用来治疗痛风。

215、自杀抑制作用(suicide substrate):底物类似物经酶催化生成的产物变成了该酶的抑制剂。例如别嘌呤醇对黄嘌呤氧化酶的抑制就属于这种抑制类型。

216、Lesch-Nyhan综合症(Lesch-Nyhan ):也称之自毁容貌症,是由于次黄嘌呤-鸟嘌呤磷酸核糖转移酶的遗传缺陷引起的。缺乏该酶使得次黄嘌呤和鸟嘌呤不能转换为IMP和GMP,而是降解为尿酸,过量尿酸将导致Lesch-Nyhan综合症。

217、激素(hormone):一类由内分泌组织合成的微量的化学物质,它由血液运输到靶组织,起着一个信使的作用调节靶组织(器官)的功能。

218、激素受体(hormone receptor):位于细胞表面或细胞内结合特异激素并引发细胞响应的蛋白质。

219、第二信使(second messenger):响应外部信号(第一信使),例如激素而在细胞内合成的效应分子,例如cAMP、肌醇三磷酸或二酰基甘油等。第二信使再去调节靶酶,引起细胞内各种效应。

220、级联放大(cascade):在体内的不同部位,通过一系列的酶促反应来传递一个信

息,并且初始信息在传到系列反应的最后时,信号得到放大,这样的一个系列叫做级联系统。最普通的类型是蛋白水解和蛋白质磷酸化的级联放大。

221、G蛋白(G proteins):在细胞内信号传导途径中起着重要作用的GTP结合蛋白质,由α、β、γ三个不同亚基组成。与激素受体结合的配体诱导GTP与G蛋白结合的GDP进行交换,结果激活位于信号传导途径中下游的腺苷酸环化酶。G蛋白将胞外的第一信使肾上腺素等激素和胞内的腺苷酸环化酶催化的腺苷酸环化生成的第二信使cAMP联系起来。G蛋白具有内源GTP酶活性。

222、激素效应元件(hormone response elements, HRE):是指类固醇、甲状腺素等激素受体结合的一段短的DNA序列(12~20bp),这类受体结合DNA后可改变相邻基因的表达。

223、半保留复制(semiconservative replication):DNA复制的一种方式。每条链都可用作合成互补链的模板,合成出两分子的双链DNA,每个分子都是由一条亲代链和一条新合成的链组成。

224、复制叉(replication forks):Y字型结构,在复制叉处作为模板的双链DNA解旋,同时合成新的DNA链。

225、DNA聚合酶(DNA polymerase):以 DNA为模板催化核苷酸残基加到已存在的聚核苷酸的3ˊ末端反应的酶。某些DNA聚合酶具有外切核酸酶的活性,可用来校正新合成的核苷酸序列。

226、Klenow 片段(Klenow fragment):E.coli DNA聚合酶I经部分水解生成的C末端605个氨基酸残基片段。该片段保留了DNA聚合酶I 的5ˊ-3ˊ聚合酶和3ˊ-5ˊ外切酶活性,但缺少完整酶的5ˊ-3ˊ外切酶活性。

227、前导链(leading strand):与复制叉移动的方向一致,通过连续地5ˊ→3ˊ聚合合成的新的DNA链。

228、滞后链(lagging strand):与复制叉移动的方向相反,通过不连续地5ˊ→3ˊ聚合合成的新的DNA链。

229、冈崎片段(Okazaki fragments):相对比较短的DNA链(大约1000核苷酸残基),是在DNA的滞后链的不连续合成期间生成的片段,这是Reiji Okazaki 在DNA合成实验中添加放射性的脱氧核苷酸前体观察到的。

230、引发体(primosome):一种多蛋白复合体,E.coli中的引发体包括催化滞后链不连续DNA合成所需要的短的RNA引物合成的引发酶、解旋酶。

231、复制体(replisome):一种多蛋白复合体,包含DNA聚合酶、引发酶、解旋酶、单链结合蛋白和其它辅助因子。复制体位于每个复制叉处执行着细菌染色体DNA复制的聚合反应。

232、单链结合蛋白(SSB,single-strand binding protein):一种与单链DNA结合紧密的蛋白质,它的结合可以防止复制叉处的单链DNA本身重新折叠回双链区。233、滚环复制(rolling-circle replication):复制环状DNA的一种模式,在该模式中,DNA聚合酶结合在一个缺口链的3ˊ端,绕环合成与模板链互补的DNA,每一轮都是新合成的DNA取代前一轮合成的DNA。

234、逆转录酶(reverse transcriptase):一种催化以RNA为模板合成DNA的DNA聚合酶,具有RNA指导的DNA合成、水解RNA和DNA指导的DNA合成的酶活性。

235、互补DNA (cDNA , complementary DNA):通过逆转录酶由mRNA模板合成的双链DNA。

236、聚合酶链式反应(PCR, polymerase chain reaction):扩增样品中的DNA量和富集众多DNA分子中的一个特定DNA序列的一种技术。在该反应中,使用与目的DNA

序列互补的寡核苷酸作为引物,进行多轮的DNA合成。其中包括DNA变性、引物退火和在Taq DNA聚合酶催化下的DNA合成。

237、直接修复(direct repair):是通过一种可连续扫描DNA,识别出损伤部位的蛋白质将损伤部位直接修复的方法。该修复方法不用切断DNA或切除碱基。

238、切除修复(excision repair):通过切除-修复内切酶使DNA损伤消除的修复方法。一般是切去损伤区,然后在DNA聚合酶的作用下以露出的单链为模板合成新的互补链,最后用连接酶将缺口连接起来。

239、错配修复(mismatch repair):在含有错配碱基的DNA分子中使正常核苷酸序列恢复的修复方式。这种修复方式的特点是:识别出正确的链,切除掉不正确链的部分,然后通过DNA聚合酶和DNA连接酶的作用合成正确配对的双链DNA。

240、遗传学中心法则(genetic central dogma):描述从一个基因到相应蛋白质的信息流的途径。遗传信息贮存在DNA中,DNA被复制传给子代细胞,信息被拷贝或由DNA 被转录成RNA,然后RNA被翻译成多肽链。不过由于逆转录酶的发现,也可以以RNA 为模板合成DNA。

241、转录(transcription):在由RNA聚合酶和辅助因子组成的转录复合体的催化下,从双链DNA分子中拷贝生物信息生成单一一条RNA链的过程。

242、模板链(template strand):可作为模板转录为RNA的那条链,该链与转录的RNA 碱基互补(A-U, G-C)。在转录过程中,RNA聚合酶与模板链结合,并沿着模板链的3ˊ→5ˊ方向移动,按照5ˊ→3ˊ方向催化RNA的合成。

243、编码链(coding strand):双链DNA中,不能进行转录的那条DNA链,该链的核苷酸序列与转录生成的RNA的序列一致(在RNA中是以U取代了DNA中的T)。

244、核心酶(core enzyme):大肠杆菌的RNA聚合酶全酶由五个亚基(α2ββ'δ)组成,没有δ亚基的酶叫核心酶。核心酶只能使已开始合成的RNA链延长,但不具有起始合成RNA的能力,必需加入δ亚基才表现出全部聚合酶的活性。

245、RNA聚合酶(RNA polymerase):以一条DNA链或RNA为模板催化由核苷-5ˊ-三磷酸合成RNA的酶。

246、启动子(promoter):DNA分子中RNA聚合酶能够结合并导致转录起始的序列。247、内含子(introns):在转录后的加工中,从最初的转录产物除去的内部的核苷酸序列。术语内含子也指编码相应RNA内含子的DNA中的区域。

248、外显子(exons):既存在于最初的转录产物中,也存在于成熟的RNA分子中的核苷酸序列。术语外显子也指编码相应RNA外显子的DNA中的区域。

249、终止因子(termination factors):协助RNA 聚合酶识别终止信号的辅助因子(蛋白质)。

250、核酶(ribozymes):具有象酶那样催化功能的RNA分子。

251、剪接体(spliceosome):大的蛋白质-RNA复合体,它催化内含子从mRNA前体中除去的反应。

252、RNA加工过程(RNA processing):将一个RNA原初转录产物转换成成熟RNA分子的反应过程。加工包括从原初转录产物中删除一些核苷酸,添加一些基因没有编码的核苷酸,和对某些碱基进行共价修饰。

253、RNA剪接(RNA splicing):从DNA模板链转录出的最初转录产物中除去内含子,并将外显子连接起来形成一个连续的RNA分子的过程。

254、翻译(translation):在蛋白质合成期间将存在于mRNA上代表一个多肽链的核苷酸残基序列转换为多肽链氨基酸残基序列的过程。

255、遗传密码(genetic code):核酸中的核苷酸残基序列与蛋白质中的氨基酸残基

序列之间的对应关系。连续的3个核苷酸残基序列为一个密码,特指一个氨基酸。标准的遗传密码是由64个密码组成的,几乎为所有生物通用。

256、起始密码(iniation codon):指定蛋白质合成起始位点的密码。最常见的起始密码是蛋氨酸密码:AUG。

257、终止密码(termination codon):任何tRNA分子都不能正常识别的、但可被特殊蛋白结合并引起新合成的肽链从翻译机器上释放的密码。存在三个终止密码:UAG,UAA和UGA。

258、密码子(codon):mRNA(或DNA)上的三联体核苷酸残基序列,该序列编码着一个指定的氨基酸,tRNA的反密码子与mRNA的密码子互补。

259、反密码子(anticodon): tRNA分子的反密码环上的三联体核苷酸残基序列。在翻译期间,反密码与mRNA中的互补密码结合。

260、兼并密码子(degenerate codon):也称之同义密码子(synonymous codon)。是指编码相同氨基酸的几个不同的密码子。

261、氨基酸臂(amino arm):也称之接纳茎(acceptor stem)。tRNA分子中靠近3ˊ端的核苷酸序列和5ˊ端的序列碱基配对,形成的可接收氨基酸的臂(茎)。

262、TψC臂(TψC arm):tRNA中含有胸腺嘧啶核苷酸-假尿嘧啶核苷酸-胞嘧啶核苷酸残基序列的茎环结构。

263、氨酰-tRNA(aminoacyl-tRNA):在氨基酸臂的3ˊ端的腺苷酸残基共价连接了氨基酸的tRNA分子。

264、同工tRNA(isoacceptor tRNA):结合相同氨基酸的不同的tRNA分子。

265、摆动(wobble) :处于密码子3ˊ端的碱基和与之互补的反密码的5ˊ端的碱基之间的碱基配对有一定的宽容性,即处于反密码的5ˊ端的碱基(也称之摆动位置),例如I可以与密码子上3ˊ端的U、C和A配对。由于存在摆动现象所以使得一个tRNA 反密码子可以和一个以上的mRNA密码子结合。

266、氨酰-tRNA合成酶(aminoacyl-tRNA synthetase):催化特定氨基酸激活并共价结合在相应的tRNA分子3ˊ端的酶。

267、翻译起始复合体(translation initiation complex):由核糖体亚基、一个mRNA 模板、一个起始的tRNA分子和起始因子组成并组装在蛋白质合成起始点的复合体。268、读码框( reading frame):代表一个氨基酸序列的mRNA分子的非重叠密码序列。

一个mRNA的读码框是由转录起始位置(通常是AUG密码)确定的。

269、SD序列(Shine-Dalgarno sequence):mRNA中用于结合原核生物核糖体的序列。270、肽酰转移酶(peptidyl transferase):蛋白质合成期间负责转移肽酰基和催化肽键形成的酶。

271、嘌呤霉素(puromycin):通过整合到生长着的肽链,引起肽链合成提前终止来抑制多肽链合成的一种抗生素。

272、开放读码框(open reading frame):DNA 或RNA序列中一段不含终止密码的连续的非重叠核苷酸密码。

273、信号肽(signal peptide):常指新合成多肽链中用于指导蛋白质跨膜转移(定位)的N-末端的氨基酸序列(有时不一定在N端)。

274、转录因子(transcription factor):在转录起始复合体的组装过程中,与启动子区结合并与RNA聚合酶相互作用的一种蛋白质。某些转录因子在RNA延伸时一直维持着结合状态。

275、操纵子(operons):是由一个或多个相关基因以及调控它们转录的操纵基因和启动子序列组成的基因表达单位。

276、操纵基因(operator):与特定阻遏蛋白相互作用调控一个基因或一组基因表达的DNA区。

277、结构基因(structural gene):编码一个蛋白质或一个RNA的基因。

278、转录激活剂(transcriptional activator):通过增加RNA聚合酶的活性来加快转录速度的一种调节DNA结合蛋白。

279、阻遏物(repressor):与一个基因的调控序列或操纵基因结合以阻止该基因转录的一类蛋白质。

280、衰减作用(attenuation):一种翻译调控机制。在该机制中,核糖体沿着mRNA 分子的移动的速率决定转录是进行还是终止。

281、亮氨酸拉链(leucine zipper):出现在DNA结合蛋白质和其它蛋白质中的一种结构基元(motif)。当来自同一个或不同多肽链的两个两性的α-螺旋的疏水面(常常含有亮氨酸残基)相互作用形成一个圈对圈的二聚体结构时就形成了亮氨酸拉链。282、锌指(zinc finger):也是一种常出现在DNA结合蛋白质中的一种结构基元。是由一个含有大约30个氨基酸残基的环和一个与环上的4个Cys或2个Cys和2个His 配位的Zn2+构成,形成的结构象个手指状。

第二部分各章节习题及答案

蛋白质和氨基酸的一级结构

1、氨基酸的侧链对多肽或蛋白质的结构和生物学功能非常重要。用三字母和单字母缩写

形式列出其侧链为如下要求的氨基酸:

(a)含有一个羟基。

(b)含有一个氨基。

(c)含有一个具有芳香族性质的基团。

(d)含有分支的脂肪族烃链。

(e)含有硫。

(f)含有一个在pH 7-10范围内可作为亲核体的基团或原子,指出该亲核基团或原子。

答:(a)Ser(S), Thr(T),Tyr(Y)

(b)Asn(N), Gln(Q),Arg(R),Lys(K)

(c)Phe(F), Trp(W), Tyr(Y),

(d)Ile(I), Leu(L), Val(V)

(e)Cys(C), Met(M)

(f)可以作为亲核试剂的侧链基团或原子有位于Ser(S),Thr(T)和Tyr(Y)中的-OH;位于Cys(C)和Met(M)中的硫原子,位于Asp(D)和Glu(E)中的-COO-;

以及位于His(H)和Lys(k)中的氮原子。

2、一种氨基酸的可解离基团可以带电或中性状态存在,这取决于它的pK值和溶液的pH。

(a)组氨酸有3种可解离基团,写出相应于每个pK 值的3种解离状态的平衡方程式。

每种解离状态下的组氨酸分子的净电荷是多少?

(b)在pH1、4、8和12时,组氨酸的净电荷分别是多少?将每一pH下的组氨酸置于电场中,它们将向阴极还是阳极迁移?

答: (a)、(b)见图

3、某种溶液中含有三种三肽:Tyr - Arg - Ser , Glu - Met - Phe 和Asp - Pro - Lys ,

α- COOH基团的pKa 为3.8; α-NH3基团的pKa为8.5。在哪种pH(2.0,6.0或13.0)下,通过电泳分离这三种多肽的效果最好?

答:pH=6.0比pH=2.0或pH=13.0时电泳能提供更好的分辨率。因为在pH=6.0的条件下每种肽都带有不同的净电荷(+1,-1,和0),而在pH=2.0的条件下净电荷分别为+2,+1和+2,在pH=13.0的条件下净电荷分别为-2,-2和-2。

4、利用阳离子交换层析分离下列每一对氨基酸,哪一种氨基酸首先被pH7缓冲液从离子

交换柱上洗脱出来。(a)Asp和Lys(b)Arg和Met(c)Glu和Val(d)Gly和Leu (e)Ser和Ala

答:(a)Asp(b)Met(c)Glu(d)Gly(e)Ser

5、氨基酸的定量分析表明牛血清白蛋白含有0.58%的色氨酸(色氨酸的分子量为204)。(a)试计算牛血清白蛋白的最小分子量(假设每个蛋白分子只含有一个色氨酸残基)。(b)凝胶过滤测得的牛血清白蛋白的分子量为70,000,试问血清白蛋白分子含有几个色氨酸残基?

答:(a)32,100g/mol(b)2

6、胃液(pH=1.5)的胃蛋白酶的等电点约为1,远比其它蛋白质低。试问等电点如此低

的胃蛋白酶必须存在有大量的什么样的官能团?什么样的氨基酸才能提供这样的基团?

答:-COO-; Asp, Glu

7、已知某蛋白是由一定数量的链内二硫键连接的两个多肽链组成的。1.00g该蛋白样品

可以与25.0mg还原型谷胱甘肽(GSH,MW=307)反应。

(a)该蛋白的最小分子量是多少?

(b)如果该蛋白的真实分子量为98240,那么每分子中含有几个二硫键?

(c)多少mg的巯基乙醇(MW=78.0)可以与起始的1.00g该蛋白完全反应?

答:(a)MW=24560;(b)4个二硫键;(c)6.35mg

8、一个含有13个氨基酸残基的十三肽的氨基酸组成为:Ala, Arg,2 Asp, 2Glu, 3Gly,

Leu, 3Val。部分酸水解后得到以下肽段,其序列由Edman降解确定,试推断原始寡肽的序列。

(a)Asp - Glu - Val - Gly - Gly - Glu - Ala

(b)Val - Asp - Val - Asp - Glu

(c)Val - Asp - Val

(d)Glu - Ala -Leu - Gly -Arg

(e)Val - Gly - Gly - Glu - Ala - Leu

(f)Leu - Gly – Arg

答:该肽链的序列可以通过将肽片段的相同序列重叠排列起来获得整个序列。见图9、下列试剂和酶常用于蛋白质化学的研究中:

CNBr 异硫氰酸苯酯丹黄酰氯脲 6mol/LHCl β-巯基乙醇水合茚三酮过甲酸胰蛋白酶胰凝乳蛋白酶,其中哪一个最适合完成以下各项任务?

(a)测定小肽的氨基酸序列。

(b)鉴定肽的氨基末端残基。

(c)不含二硫键的蛋白质的可逆变性。若有二硫键存在时还需加什么试剂?

(d)在芳香族氨基酸残基羧基侧水解肽键。

(e)在蛋氨酸残基羧基侧水解肽键。

(f)在赖氨酸和精氨酸残基侧水解肽键。

答:(a)异硫氰酸苯酯。(b)丹黄酰氯。(c)脲;β-巯基乙醇还原二硫键。(d)胰凝乳蛋白酶。(e)CNBr。(f)胰蛋白酶

10、由下列信息求八肽的序列。

(a)酸水解得 Ala,Arg,Leu,Met,Phe,Thr,2Val

(b)Sanger试剂处理得DNP-Ala。

(c)胰蛋白酶处理得Ala,Arg,Thr 和 Leu,Met,Phe,2Val。当以Sanger试剂处理时分别得到DNP-Ala和DNP-Val。

(d)溴化氰处理得 Ala,Arg,高丝氨酸内酯,Thr,2Val,和 Leu,Phe,当用Sanger 试剂处理时,分别得DNP-Ala和DNP-Leu。

答:Ala-Thr-Arg-Val-Val-Met-Leu-Phe

蛋白质的三维结构和功能

1、在结晶肽的X-射线研究中,Linus Pauling和Robert corey发现肽链中的肽键(C-N)长度(1.32A)介于典型的C-N单键(1.49A)和C=N双键(1.27A)之间。他们也发现肽键呈平面状(与肽键相连接的4个原子位于同一个平面)以及两个碳原子彼此呈反式(位于肽键的两侧)与肽键连接。

(a)肽键的长度与它的键的强度和键级(是单键、双键或三键)有什么关系?

(b)从Pauling等人的观察,就肽键旋转能得出什么看法?

答:(a)键越短其强度越高,而且其键级越高(在单键以上)。肽键的强度比单键强,键的特性介于单键和双键之间。(b)在生理温度下,肽键旋转比较困难,因为它有部分双键特性。

2、羊毛衫等羊毛制品在热水中洗后在电干燥器内干燥,则收缩。但丝制品进行同样处理,却不收缩。如何解释这两种现象?

答: 羊毛纤维多肽链的主要结构单位是连续的α-螺旋圈,其螺距为5.4A。当处于热水(或蒸汽)环境下,使纤维伸展为具有β-折叠构象的多肽链。在β-折叠构象中相邻R基团之间的距离是7.0A。当干燥后,多肽链重新由β折叠转化为α螺旋构象,所以羊毛收缩了。而丝制品中的主要成分是丝心蛋白,它主要是由呈现β折叠构象的多肽链组成的,丝中的β-折叠含有一些小的、包装紧密的氨基酸侧链,所以比羊毛中的α-螺旋更稳定,水洗和干燥其构象基本不变。

3、人的头发每年以15至20cm的速度生长,头发主要是α角蛋白纤维,是在表皮细胞的里面合成和组装成"绳子"。α角蛋白的基本结构单元是α-螺旋。如果α-螺旋的生物合成是头发生长的限速因素,计算α-螺旋链的肽键以什么样的速度(每秒钟)合成才能解释头发每年的生长长度?

答:每秒钟大约需合成43个肽键。(要考虑到α-螺旋的每一圈含有3.6个氨基酸残基,螺距为0.54nm)。

4、合成的多肽多聚谷氨酸((Glu)n ),当处在pH3.0以下时,在水溶液中形成α螺旋,而在pH5.0以上时却为伸展的形态。

(a)试解释该现象。

(b)在哪种PH条件下多聚赖氨酸(Lys)会形成α-螺旋?

答:(a)由可离子化侧链的氨基酸残基构成的α-螺旋对pH值的变化非常敏感,因为溶液的pH值决定了侧链是否带有电荷,由单一一种氨基酸构成的聚合物只有当侧链不带电荷时才能形成α-螺旋,相邻残基的侧链上带有同种电荷会产生静电排斥力从而阻止多肽链堆积成α-螺旋构象。Glu侧链的pKa约为4.1,当pH值远远低于4.1(大约3左右)时,几乎所有的多聚谷氨酸侧链为不带电荷的状态,多肽链能够形成α-螺旋。在pH值为5或更高时,几乎所有的侧链都带负电荷,邻近电荷之间的静电排斥力阻止螺旋的形成,因此使同聚物呈现出一种伸展的构象。

(b)Lys侧链的pK为10.5,当pH值远远高于10.5时,多聚赖氨酸大多数侧链为不带电荷的状态,该多肽可能形成一种α-螺旋构象,在较低的pH值时带有许多正电荷的分子可能会呈现出一种伸展的构象。

5、一个α-螺旋片段含有180个氨基酸残基,该片段中有多少圈螺旋?计算该α-螺旋片段的轴长。

答:该片段中含有50圈螺旋,其轴长为27nm。

6、如何用二氧化碳与水的反应来解释Bohr效应?

(a)写出由二氧化碳和水形成碳酸氢根的方程式,并解释H+和CO

2

在血红蛋白氧合中的作用。

(b)解释向休克病人静脉注射碳酸氢根的生理学依据。

答:二氧化碳与水的反应说明了为什么当CO

2

的浓度增加时,同时会引起pH值下降,

迅速进行新陈代谢的组织所产生的CO

2

与水反应生成了碳酸根离子和H+。

(a)该反应生成的H+降低了血液的pH值,从而稳定了血红蛋白的脱氧形式(T构象),净结果是P50的增加,即血红蛋白对氧的亲和力降低,于是更多的氧气被释放到组织中。CO2也可以通过与四条链的N端形成氨甲酸加合物降低血红蛋白对氧气的亲和力、该加合物使脱氧构象(T)保持稳定,因而进一步增加了P50,并且促进了氧气向组织中的释放。

(b)休克病人组织中严重缺乏氧气供应,碳酸盐静脉给药为组织提供了一种CO2的来源,通过降低血红蛋白对氧气的亲和力,CO2促使氧合血红蛋白向组织中释放氧气7、一个寡聚蛋白(MW=72000)是由相同亚基组成的,该蛋白可以完全解离并与2,4-二硝基氟苯反应。由100mg该蛋白可以获得5.56μM的DNP-Gly,该蛋白含有几个亚基?

答:4个亚基。

8、对怀孕的哺乳动物中氧的转运研究显示在同样条件下测量婴儿和母亲的血液氧饱和曲

线明显不同。这是因为婴儿的红细胞中含有结构不同的血红蛋白F(a

2g

2

),而母亲的红

细胞含有一般的血红蛋白A(a

2g

2)。

(a)在生理状况下,哪一种血红蛋白对氧有更高的亲和性。请解释。

(b)不同的氧亲和性有何生理意义?)当所有的2,3-二磷酸甘油酸(BPG)从血红蛋白A和F中移去后,测得的氧饱和曲线往左移。不过此时的血红蛋白A比血红蛋白F 对氧有更高的亲和性。当加回 BPG时,氧饱和曲线又恢愎正常情形。 BPG对血红蛋白的氧亲和性有何影响?用以上资料解释婴儿和母亲的血红蛋白的不同氧亲和性?

答:(a)当氧分压为4kPa时,HbA只有33%的氧饱和度,而HbF为58%,表明HbF 比HbA对氧的亲和性更高。

(b)HbF对氧的高亲和性可确保氧可以由母体血液流向胎盘中的胎儿血液。

(c)当结合BPG时,与HbF相比,HbA氧饱和曲线发生了更大的漂移,表明HbA结合BPG比HbF结合BPG更紧密,而结合BPG就减少了对氧亲和性。

9、下列变化对肌红蛋白和血红蛋白的氧亲和性有什么影响?

(a)血液中的pH由7.4下降到7.2。

(b)肺部CO

2

分压由6kPa(屏息)减少到2kPa(正常)。

(c)BPG水平由5mM(平原)增加到8mM(高原)。

答:对肌红蛋白氧亲和性的影响:

(a)没有影响

(b)没有影响

(c)没有影响

对血红蛋白氧亲和性的影响:(a)降低(b)增加(c)降低

10、蛋白质A对配体X结合的解离常数为Kd=10-6M,而蛋白质B对X结合的Kd=10-9M。哪个蛋白对X有更高的亲和性?

答:蛋白质B对X有更高的亲和性。蛋白质B对CX的半饱和浓度比蛋白质A的低得多。

1、称取25mg蛋白酶粉配制成25毫升酶溶液,从中取出0.1毫升酶液,以酪蛋白为底物,用Folin-酚比色法测定酶活力,得知每小时产生1500微克酪氨酸。另取2毫升酶液,用凯氏定氮法测得蛋白氮为0.2毫克(蛋白质中氮的含量比较固定:16%)。若以每分钟产生l微克酪氨酸的酶量为1个活力单位计算。根据以上数据求:(a)1毫升酶液中

所含蛋白质量及活力单位。(b)比活力。(c)1克酶制剂的总蛋白含量及总活力。答:(a)0.625mg,250单位(b)400单位/mg (c)0.625g, 2.5×105单位

2、从肝细胞中提取的一种蛋白水解酶的粗提液300ml含有150mg蛋白质,总活力为360单位。经过一系列纯化步骤以后得到的4ml酶制品(含有0.08mg蛋白),总活力为288单位。整个纯化过程的收率是多少?纯化了多少倍?

答: 80%;1500倍。。

3、1/v对1/[S]的双倒数作图得到的直线斜率为1.2×10-3min,在1/v轴上的截距为2.0×10-2nmol-1ml min。计算Vmax和Km。

答:Vmax=50 nmol ml-1 min-1;Km=6.0×10-2 nmolml-1

4、一个二肽酶对二肽Ala-Gly和二肽Leu-Gly的Km分别为2.8×10-4和3.5×10-2,哪一个二肽是酶的最适底物?该酶的两个非竞争性抑制剂的Ki值分别为5.7×10-2和2.6×10-4。哪一个是最强的抑制剂?

答:Ala-Gly是最适底物;Ki值最小的那个是最强的抑制剂。

5、根据米式方程求(a)Kcat为30s-1,Km为0.005M的酶,在底物浓度为多少时,酶促反应的速度为1/4 Vmax?(b)底物浓度为1/2Km,2 Km和10 Km时,酶促反应的速率分别相当于多少Vmax?

答:(a)1.7×10-3M(b)0.33; 0.66; 0.91

6、延胡索酸酶催化延胡索酸水化生成L-苹果酸:见图

该酶由四个相同的亚基组成,分子量为194,000。下面表格中的数据是延胡索酸作为底物,初始水化速率是在pH5.7,25℃下,酶浓度2×10-6M时得到的。用双倒数作图

求出延胡索酸酶在这些条件下的V

max ,k

cat

和K

m

见图

答:首先要分别计算出底物浓度和产物生成初始速度的倒数(注意在计算和绘图过程中选取合适的数值及单位),然后作图。1/Vmax=0.20mmol- L min 所以Vmax=5.0mmol L-1min-1 -1/Km=-0.5mM-1 Km=2.0mM或2.0×10-3M kcat可以通过用Vmax除以[E]total而得到,[E]total为酶活性中心的浓度。因为延胡索酸酶由4个相同的亚基构成,即每一个四聚体的酶分子有四个活性部位,浓度为2×10-6M的延胡索酸酶可以表示为8×10-6M浓度的活性部位,或8×10-3mmol.L-1。kcat的单位为S-1。

7、红细胞中的碳酸酐酶(Mr30000),具有很高的转换数。它催化CO2的可逆水合反应。

H 2O十CO

2

==H

2

CO

3

此反应对CO

2

从组织运往肺部很重要。如果10mg的纯碳酸酐酶,37℃

下一分钟内以最大速度可催化0.3g CO

2

的水合反应。碳酸酐酶的转换数(Kcat)是多少?。

答:2.0×107min-1或3.4×105s-1

8、许多酶会受到重金属离子,如Hg2+、Cu2+、Ag+等的不可逆抑制。这类重金属与酶中的活性巯基作用而使酶失活。 E-SH+Ag+→E-S-Ag++H+Ag+

与巯基的亲和性如此之大,以至于Ag+可以用于-SH的定量滴定。欲使含有 1.0mg/ml

纯酶的10ml酶液完全失活,需加入0.342mmol的AgNO

3

。计算此酶的最小分子量。为什么能用此法计算酶的最小分子量?

答:29,000; 需要假定每一个酶分子只含有一个可滴定的巯基。

9、酶溶液加热时,随着时间的推移,酶的催化活性逐渐丧失。这是由于加热导致天然酶的构象去折叠。己糖激酶溶液维持在45℃12分钟后,活性丧失百分之五十。但是若己糖激酶与大量的底物葡萄糖共同维持在 45℃12分钟,则活性丧失仅为3%。请解释,为什么在有底物存在下,己糖激酶的热变性会受到抑制?

答:酶-底物复合物比单独的酶更稳定。

10、新掰下的玉米的甜味是由于玉米粒中的糖浓度高。可是掰下的玉米贮存几天后就不那么甜了,因为50%糖已经转化为淀粉了。如果将新鲜玉米去掉外皮后浸入沸水几分钟,然后于冷水中冷却,储存在冰箱中可保持其甜味。这是什么道理?

生物化学题库及答案大全

《生物化学》题库 习题一参考答案 一、填空题 1蛋白质中的苯丙氨酸、酪氨酸和__色氨酸__3种氨基酸具有紫外吸收特性,因而使蛋白质在 280nm处有最大吸收值。 2蛋白质的二级结构最基本的有两种类型,它们是_α-螺旋结构__和___β-折叠结构__。前者的螺距为 0.54nm,每圈螺旋含_3.6__个氨基酸残基,每个氨基酸残基沿轴上升高度为__0.15nm____。天然 蛋白质中的该结构大都属于右手螺旋。 3氨基酸与茚三酮发生氧化脱羧脱氨反应生成__蓝紫色____色化合物,而脯氨酸与茚三酮反应 生成黄色化合物。 4当氨基酸溶液的pH=pI时,氨基酸以两性离子离子形式存在,当pH>pI时,氨基酸以负 离子形式存在。 5维持DNA双螺旋结构的因素有:碱基堆积力;氢键;离子键 6酶的活性中心包括结合部位和催化部位两个功能部位,其中前者直接与底物结合,决定酶的 专一性,后者是发生化学变化的部位,决定催化反应的性质。 72个H+或e经过细胞内的NADH和FADH2呼吸链时,各产生3个和2个ATP。 81分子葡萄糖转化为2分子乳酸净生成______2________分子ATP。 糖酵解过程中有3个不可逆的酶促反应,这些酶是己糖激酶;果糖磷酸激酶;丙酮酸激酶9。 10大肠杆菌RNA聚合酶全酶由σββα'2组成;核心酶的组成是'2ββα。参

与识别起始信号的是σ因子。 11按溶解性将维生素分为水溶性和脂溶性性维生素,其中前者主要包括V B1、V B2、V B6、 V B12、V C,后者主要包括V A、V D、V E、V K(每种类型至少写出三种维生素。) 12蛋白质的生物合成是以mRNA作为模板,tRNA作为运输氨基酸的工具,蛋白质合 成的场所是 核糖体。 13细胞内参与合成嘧啶碱基的氨基酸有:天冬氨酸和谷氨酰胺。 14、原核生物蛋白质合成的延伸阶段,氨基酸是以氨酰tRNA合成酶?GTP?EF-Tu三元复合体的形式进 位的。 15、脂肪酸的β-氧化包括氧化;水化;再氧化和硫解4步化学反应。 二、选择题 1、(E)反密码子GUA,所识别的密码子是: A.CAU B.UG C C.CGU D.UAC E.都不对 2、(C)下列哪一项不是蛋白质的性质之一? A.处于等电状态时溶解度最小 B.加入少量中性盐溶解度增加 C.变性蛋白质的溶解度增加 D.有紫外吸收特性 3.(B)竞争性抑制剂作用特点是:

生物化学习题【题库】

生物化学习题集 生物化学教研室 二〇〇八年三月

生物化学习题 第一章核酸的结构和功能 一、选择题 1、热变性的DNA分子在适当条件下可以复性,条件之一是() A、骤然冷却 B、缓慢冷却 C、浓缩 D、加入浓的无机盐 2、在适宜条件下,核酸分子两条链通过杂交作用可自行形成双螺旋,取决于() A、DNA的Tm值 B、序列的重复程度 C、核酸链的长短 D、碱基序列的互补 3、核酸中核苷酸之间的连接方式是:() A、2’,5’—磷酸二酯键 B、氢键 C、3’,5’—磷酸二酯键 D、糖苷键 4、tRNA的分子结构特征是:() A、有反密码环和 3’—端有—CCA序列 B、有密码环 C、有反密码环和5’—端有—CCA序列 D、5’—端有—CCA序列 5、下列关于DNA分子中的碱基组成的定量关系哪个是不正确的?() A、C+A=G+T B、C=G C、A=T D、C+G=A+T 6、下面关于Watson-Crick DNA双螺旋结构模型的叙述中哪一项是正确的?() A、两条单链的走向是反平行的 B、碱基A和G配对 C、碱基之间共价结合 D、磷酸戊糖主链位于双螺旋侧 7、具5’-CpGpGpTpAp-3’顺序的单链DNA能与下列哪种RNA杂交?() A、5’-GpCpCpAp-3’ B、5’-GpCpCpApUp-3’ C、5’-UpApCpCpGp-3’ D、5’-TpApCpCpGp-3’ 8、RNA和DNA彻底水解后的产物() A、核糖相同,部分碱基不同 B、碱基相同,核糖不同 C、碱基不同,核糖不同 D、碱基不同,核糖相同 9、下列关于mRNA描述哪项是错误的?() A、原核细胞的mRNA在翻译开始前需加“PolyA”尾巴。 B、真核细胞mRNA在 3’端有特殊的“尾巴”结构 C、真核细胞mRNA在5’端有特殊的“帽子”结构 10、tRNA的三级结构是() A、三叶草叶形结构 B、倒L形结构 C、双螺旋结构 D、发夹结构 11、维系DNA双螺旋稳定的最主要的力是() A、氢键 B、离子键 C、碱基堆积力 D德华力 12、下列关于DNA的双螺旋二级结构稳定的因素中哪一项是不正确的?() A、3',5'-磷酸二酯键 C、互补碱基对之间的氢键 B、碱基堆积力 D、磷酸基团上的负电荷与介质中的阳离子之间形成的离子键 13、Tm是指( )的温度 A、双螺旋DNA达到完全变性时 B、双螺旋DNA开始变性时 C、双螺旋DNA结构失去1/2时 D、双螺旋结构失去1/4时

生物化学试题及参考答案

121.胆固醇在体内的主要代谢去路是(C) A.转变成胆固醇酯 B.转变为维生素D3 C.合成胆汁酸 D.合成类固醇激素 E.转变为二氢胆固醇 125.肝细胞内脂肪合成后的主要去向是(C) A. C. E. A.胆A.激酶 136.高密度脂蛋白的主要功能是(D) A.转运外源性脂肪 B.转运内源性脂肪 C.转运胆固醇 D.逆转胆固醇 E.转运游离脂肪酸 138.家族性高胆固醇血症纯合子的原发性代谢障碍是(C)

A.缺乏载脂蛋白B B.由VLDL生成LDL增加 C.细胞膜LDL受体功能缺陷 D.肝脏HMG-CoA还原酶活性增加 E.脂酰胆固醇脂酰转移酶(ACAT)活性降低 139.下列哪种磷脂含有胆碱(B) A.脑磷脂 B.卵磷脂 C.心磷脂 D.磷脂酸 E.脑苷脂 )A. D. A. E. A. 谢 A. 216.直接参与胆固醇合成的物质是(ACE) A.乙酰CoA B.丙二酰CoA C.ATP D.NADH E.NADPH 217.胆固醇在体内可以转变为(BDE) A.维生素D2 B.睾酮 C.胆红素 D.醛固酮 E.鹅胆酸220.合成甘油磷脂共同需要的原料(ABE)

A.甘油 B.脂肪酸 C.胆碱 D.乙醇胺 E.磷酸盐 222.脂蛋白的结构是(ABCDE) A.脂蛋白呈球状颗粒 B.脂蛋白具有亲水表面和疏水核心 C.载脂蛋白位于表面 D.CM、VLDL主要以甘油三酯为核心 E.LDL、HDL主要的胆固醇酯为核心 过淋巴系统进入血液循环。 230、写出胆固醇合成的基本原料及关键酶?胆固醇在体内可的转变成哪些物质?

答:胆固醇合成的基本原料是乙酰CoA、NADPH和ATP等,限速酶是HMG-CoA还原酶,胆固醇在体内可以转变为胆汁酸、类固醇激素和维生素D3。231、简述血脂的来源和去路? 答:来源:食物脂类的消化吸收;体内自身合成的 2、 (β-[及 胰岛素抑制HSL活性及肉碱脂酰转移酶工的活性,增加乙酰CoA羧化酶的活性,故能促进脂肪合成,抑制脂肪分解及脂肪酸的氧化。 29、乙酰CoA可进入以下代谢途径: 答:①进入三羧酸循环氧化分解为和O,产生大量

生物化学试题带答案

一、选择题 1、蛋白质一级结构的主要化学键就是( E ) A、氢键 B、疏水键 C、盐键 D、二硫键 E、肽键 2、蛋白质变性后可出现下列哪种变化( D ) A、一级结构发生改变 B、构型发生改变 C、分子量变小 D、构象发生改变 E、溶解度变大 3、下列没有高能键的化合物就是( B ) A、磷酸肌酸 B、谷氨酰胺 C、ADP D、1,3一二磷酸甘油酸 E、磷酸烯醇式丙酮酸 4、嘌呤核苷酸从头合成中,首先合成的就是( A ) A、IMP B、AMP C、GMP D、XMP E、ATP 6、体内氨基酸脱氨基最主要的方式就是( B ) A、氧化脱氨基作用 B、联合脱氨基作用 C、转氨基作用 D、非氧化脱氨基作用 E、脱水脱氨基作用 7、关于三羧酸循环,下列的叙述哪条不正确( D ) A、产生NADH与FADH2 B、有GTP生成 C、氧化乙酰COA D、提供草酰乙酸净合成 E、在无氧条件下不能运转 8、胆固醇生物合成的限速酶就是( C ) A、HMG COA合成酶 B、HMG COA裂解酶 C、HMG COA还原酶 D、乙酰乙酰COA脱氢酶 E、硫激酶 9、下列何种酶就是酵解过程中的限速酶( D ) A、醛缩酶 B、烯醇化酶 C、乳酸脱氢酶 D、磷酸果糖激酶 E、3一磷酸甘油脱氢酶

10、DNA二级结构模型就是( B ) A、α一螺旋 B、走向相反的右手双螺旋 C、三股螺旋 D、走向相反的左手双螺旋 E、走向相同的右手双螺旋 11、下列维生素中参与转氨基作用的就是( D ) A、硫胺素 B、尼克酸 C、核黄素 D、磷酸吡哆醛 E、泛酸 12、人体嘌呤分解代谢的终产物就是( B ) A、尿素 B、尿酸 C、氨 D、β—丙氨酸 E、β—氨基异丁酸 13、蛋白质生物合成的起始信号就是( D ) A、UAG B、UAA C、UGA D、AUG E、AGU 14、非蛋白氮中含量最多的物质就是( D ) A、氨基酸 B、尿酸 C、肌酸 D、尿素 E、胆红素 15、脱氧核糖核苷酸生成的方式就是( B ) A、在一磷酸核苷水平上还原 B、在二磷酸核苷水平上还原 C、在三磷酸核苷水平上还原 D、在核苷水平上还原 16、妨碍胆道钙吸收的物质就是( E ) A、乳酸 B、氨基酸 C、抗坏血酸 D、柠檬酸 E、草酸盐 17、下列哪种途径在线粒体中进行( E ) A、糖的无氧酵介 B、糖元的分解 C、糖元的合成 D、糖的磷酸戊糖途径 E、三羧酸循环 18、关于DNA复制,下列哪项就是错误的( D ) A、真核细胞DNA有多个复制起始点 B、为半保留复制 C、亲代DNA双链都可作为模板 D、子代DNA的合成都就是连续进行的

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生物化学试题库 蛋白质化学 一、填空题 1.构成蛋白质的氨基酸有种,一般可根据氨基酸侧链(R)的大小分为侧链氨基酸和侧链氨基酸两大类。其中前一类氨基酸侧链基团的共同特怔是具有性;而后一类氨基酸侧链(或基团)共有的特征是具有性。碱性氨基酸(pH6~7时荷正电)有两种,它们分别是氨基酸和氨基酸;酸性氨基酸也有两种,分别是氨基酸和氨基酸。 2.紫外吸收法(280nm)定量测定蛋白质时其主要依据是因为大多数可溶性蛋白质分子中含有氨基酸、氨基酸或氨基酸。 3.丝氨酸侧链特征基团是;半胱氨酸的侧链基团是 。这三种氨基酸三字母代表符号分别是 4.氨基酸与水合印三酮反应的基团是,除脯氨酸以外反应产物的颜色是;因为脯氨酸是α—亚氨基酸,它与水合印三酮的反应则显示色。 5.蛋白质结构中主键称为键,次级键有、、 、、;次级键中属于共价键的是键。 6.镰刀状贫血症是最早认识的一种分子病,患者的血红蛋白分子β亚基的第六位 氨酸被氨酸所替代,前一种氨基酸为性侧链氨基酸,后者为性侧链氨基酸,这种微小的差异导致红血蛋白分子在氧分压较低时易于聚集,氧合能力下降,而易引起溶血性贫血。 7.Edman反应的主要试剂是;在寡肽或多肽序列测定中,Edman反应的主要特点是。 8.蛋白质二级结构的基本类型有、、 和。其中维持前三种二级结构稳定键的次级键为 键。此外多肽链中决定这些结构的形成与存在的根本性因与、、 有关。而当我肽链中出现脯氨酸残基的时候,多肽链的α-螺旋往往会。 9.蛋白质水溶液是一种比较稳定的亲水胶体,其稳定性主要因素有两个,分别是 和。 10.蛋白质处于等电点时,所具有的主要特征是、。 11.在适当浓度的β-巯基乙醇和8M脲溶液中,RNase(牛)丧失原有活性。这主要是因为RNA酶的被破坏造成的。其中β-巯基乙醇可使RNA酶分子中的键破坏。而8M脲可使键破坏。当用透析方法去除β-巯基乙醇和脲的情况下,RNA酶又恢复原有催化功能,这种现象称为。 12.细胞色素C,血红蛋白的等电点分别为10和7.1,在pH8.5的溶液中它们分别荷的电性是、。 13.在生理pH条件下,蛋白质分子中氨酸和氨酸残基的侧链几乎完全带负电,而氨酸、氨酸或氨酸残基侧链完全荷正电(假设该蛋白质含有这些氨基酸组分)。 14.包含两个相邻肽键的主肽链原子可表示为,单个肽平面及包含的原子可表示为。 15.当氨基酸溶液的pH=pI时,氨基酸(主要)以离子形式存在;当pH>pI时,氨基酸

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生物化学试题库及其答案——糖类化学 一、填空题 1.纤维素是由________________组成,它们之间通过________________糖苷键相连。 2.常用定量测定还原糖的试剂为________________试剂和 ________________试剂。 3.人血液中含量最丰富的糖是________________,肝脏中含量最丰富的糖是 ________________,肌肉中含量最丰富的糖是________________。 4.乳糖是由一分子________________和一分子________________组成,它们之间通过________________糖苷键相连。 5.鉴别糖的普通方法为________________试验。 6.蛋白聚糖是由________________和________________共价结合形成的复合物。 7.糖苷是指糖的________________和醇、酚等化合物失水而形成的缩醛(或缩酮)等形式的化合物。 8.判断一个糖的D-型和L-型是以________________碳原子上羟基的位置作依据。 9.多糖的构象大致可分为________________、________________、 ________________和________________四种类型,决定其构象的主要因素是 ________________。 二、是非题 1.[ ]果糖是左旋的,因此它属于L-构型。 2.[ ]从热力学上讲,葡萄糖的船式构象比椅式构象更稳 定。 3.[ ]糖原、淀粉和纤维素分子中都有一个还原端,所以它们都有还原性。 4.[ ]同一种单糖的α-型和β-型是对映体。 5.[ ]糖的变旋现象是指糖溶液放置后,旋光方向从右旋变成左旋或从左旋变成右旋。 6.[ ]D-葡萄糖的对映体为L-葡萄糖,后者存在于自然界。 7.[ ]D-葡萄糖,D-甘露糖和D-果糖生成同一种糖脎。 8.[ ]糖链的合成无模板,糖基的顺序由基因编码的转移酶决定。 9.[ ]醛式葡萄糖变成环状后无还原性。 10.[ ]肽聚糖分子中不仅有L-型氨基酸,而且还有D-型氨基酸。 三、选择题

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生物膜 五、问答题 1.正常生物膜中,脂质分子以什么的结构和状态存在? 答:.脂质分子以脂双层结构存在,其状态为液晶态。 2.流动镶嵌模型的要点是什么? 答:.蛋白质和脂质分子都有流动性,膜具有二侧不对称性,蛋白质附在膜表面或嵌入膜内部 3.外周蛋白和嵌入蛋白在提取性质上有那些不同?现代生物膜的结构要点是什么? 4.什么是生物膜的相变?生物膜可以几种状态存在? 5.什么是液晶相?它有何特点? 6.影响生物膜相变的因素有那些?他们是如何对生物膜的相变影响的? 7.物质的跨膜运输有那些主要类型?各种类型的要点是什么? 1.脂质分子以脂双层结构存在,其状态为液晶态。 2.蛋白质和脂质分子都有流动性,膜具有二侧不对称性,蛋白质附在膜表面或嵌入膜内部 3.由于外周蛋白与膜以极性键结合,所以可以有普通的方法予以提取;由于嵌入蛋白与膜通过非极性键结合,所以只能用特殊的方法予以提取。 现代生物膜结构要点:脂双层是生物膜的骨架;蛋白质以外周蛋白和嵌入蛋白两种方式与膜结合;膜脂和膜蛋白在结构和功能上都具有二侧不对称性;膜具有一定的流动性;膜组分之间有相互作用。 4.生物膜从一种状态变为另一种状态的变化过程为生物膜的相变,一般指液晶相与晶胶相之间的变化。生物膜可以三种状态存在,即:晶胶相、液晶相和液相。 5.生物膜既有液态的流动性,又有晶体的有序性的状态称为液晶相。其特点为:头部有序,尾部无序,短程有序,长程无序,有序的流动,流动的有序。 6.影响生物膜相变的因素及其作用为:A、脂肪酸链的长度,其长度越长,膜的相变温度越高;B、脂肪酸链的不饱和度,其不饱和度越高,膜的相变温度越低;C、固醇类,他们可使液晶相存在温度范围变宽;D、蛋白质,其影响与固醇类相似。 7.有两种运输类型,即主动运输和被动运输,被动运输又分为简单扩散和帮助扩散两种。简单扩散运输方 向为从高浓度向低浓度,不需载体和能量;帮助扩散运输方向同上,需要载体,但不需能量;主动运输运 输方向为从低浓度向高浓度,需要载体和能量。 生物氧化与氧化磷酸化 一、选择题 1.生物氧化的底物是: A、无机离子 B、蛋白质 C、核酸 D、小分子有机物 2.除了哪一种化合物外,下列化合物都含有高能键? A、磷酸烯醇式丙酮酸 B、磷酸肌酸 C、ADP D、G-6-P E、1,3-二磷酸甘油酸 3.下列哪一种氧化还原体系的氧化还原电位最大? A、延胡羧酸→丙酮酸 B、CoQ(氧化型) →CoQ(还原型) C、Cyta Fe2+→Cyta Fe3+ D、Cytb Fe3+→Cytb Fe2+ E、NAD+→NADH 4.呼吸链的电子传递体中,有一组分不是蛋白质而是脂质,这就是:

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121.胆固醇在体内的主要代谢去路是( C ) A.转变成胆固醇酯 B.转变为维生素D3 C.合成胆汁酸 D.合成类固醇激素 E.转变为二氢胆固醇 125.肝细胞内脂肪合成后的主要去向是( C ) A.被肝细胞氧化分解而使肝细胞获得能量 B.在肝细胞内水解 C.在肝细胞内合成VLDL并分泌入血 D.在肝内储存 E.转变为其它物质127.乳糜微粒中含量最多的组分是( C ) A.脂肪酸 B.甘油三酯 C.磷脂酰胆碱 D.蛋白质 E.胆固醇129.载脂蛋白不具备的下列哪种功能( C ) A.稳定脂蛋白结构 B.激活肝外脂蛋白脂肪酶 C.激活激素敏感性脂肪酶 D.激活卵磷脂胆固醇脂酰转移酶 E.激活肝脂肪酶 131.血浆脂蛋白中转运外源性脂肪的是( A ) (内源) 136.高密度脂蛋白的主要功能是( D ) A.转运外源性脂肪 B.转运内源性脂肪 C.转运胆固醇 D.逆转胆固醇 E.转运游离脂肪酸 138.家族性高胆固醇血症纯合子的原发性代谢障碍是( C ) A.缺乏载脂蛋白B B.由VLDL生成LDL增加 C.细胞膜LDL受体功能缺陷 D.肝脏HMG-CoA还原酶活性增加 E.脂酰胆固醇脂酰转移酶(ACAT)活性降低 139.下列哪种磷脂含有胆碱( B ) A.脑磷脂 B.卵磷脂 C.心磷脂 D.磷脂酸 E.脑苷脂

二、多项选择题 203.下列物质中与脂肪消化吸收有关的是( A D E ) A.胰脂酶 B.脂蛋白脂肪酶 C.激素敏感性脂肪酶 D.辅脂酶 E.胆酸 204.脂解激素是( A B D E ) A.肾上腺素 B.胰高血糖素 C.胰岛素 D.促甲状腺素 E.甲状腺素 206.必需脂肪酸包括( C D E ) A.油酸 B.软油酸 C.亚油酸 D.亚麻酸 E.花生四烯酸208.脂肪酸氧化产生乙酰CoA,不参与下列哪些代谢( A E ) A.合成葡萄糖 B.再合成脂肪酸 C.合成酮体 D.合成胆固醇 E.参与鸟氨酸循环 216.直接参与胆固醇合成的物质是( A C E ) A.乙酰CoA B.丙二酰CoA 217.胆固醇在体内可以转变为( B D E ) A.维生素D2 B.睾酮 C.胆红素 D.醛固酮 E.鹅胆酸220.合成甘油磷脂共同需要的原料( A B E ) A.甘油 B.脂肪酸 C.胆碱 D.乙醇胺 E.磷酸盐222.脂蛋白的结构是( A B C D E ) A.脂蛋白呈球状颗粒 B.脂蛋白具有亲水表面和疏水核心 C.载脂蛋白位于表面、VLDL主要以甘油三酯为核心、HDL主要的胆固醇酯为核心

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蛋白质 一、填空R (1)氨基酸的结构通式为H2N-C-COOH 。 (2)组成蛋白质分子的碱性氨基酸有赖氨酸、组氨酸、精氨酸,酸性氨基酸有天冬氨酸、谷氨酸。 (3)氨基酸的等电点pI是指氨基酸所带净电荷为零时溶液的pH值。 (4)蛋白质的常见结构有α-螺旋β-折叠β-转角和无规卷曲。 (5)SDS-PAGE纯化分离蛋白质是根据各种蛋白质分子量大小不同。 (6)氨基酸在等电点时主要以两性离子形式存在,在pH>pI时的溶液中,大部分以__阴_离子形式存在,在pH

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生物化学试题(1) 第一章蛋白质的结构与功能 [测试题] 一、名词解释:1.氨基酸 2.肽 3.肽键 4.肽键平面 5.蛋白质一级结构 6.α-螺旋 7.模序 8.次级键 9.结构域 10.亚基 11.协同效应 12.蛋白质等电点 13.蛋白质的变性 14.蛋白质的沉淀 15.电泳 16.透析 17.层析 18.沉降系数 19.双缩脲反应 20.谷胱甘肽 二、填空题 21.在各种蛋白质分子中,含量比较相近的元素是____,测得某蛋白质样品含氮量为15.2克,该样品白质含量应为____克。 22.组成蛋白质的基本单位是____,它们的结构均为____,它们之间靠____键彼此连接而形成的物质称为____。 23.由于氨基酸既含有碱性的氨基和酸性的羧基,可以在酸性溶液中带____电荷,在碱性溶液中带____电荷,因此,氨基酸是____电解质。当所带的正、负电荷相等时,氨基酸成为____离子,此时溶液的pH值称为该氨基酸的____。 24.决定蛋白质的空间构象和生物学功能的是蛋白质的____级结构,该结构是指多肽链中____的排列顺序。25.蛋白质的二级结构是蛋白质分子中某一段肽链的____构象,多肽链的折叠盘绕是以____为基础的,常见的二级结构形式包括____,____,____和____。 26.维持蛋白质二级结构的化学键是____,它们是在肽键平面上的____和____之间形成。 27.稳定蛋白质三级结构的次级键包括____,____,____和____等。 28.构成蛋白质的氨基酸有____种,除____外都有旋光性。其中碱性氨基酸有____,____,____。酸性氨基酸有____,____。 29.电泳法分离蛋白质主要根据在某一pH值条件下,蛋白质所带的净电荷____而达到分离的目的,还和蛋白质的____及____有一定关系。 30.蛋白质在pI时以____离子的形式存在,在pH>pI的溶液中,大部分以____离子形式存在,在pH

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生物化学试题及答案(4) 第四章糖代谢 【测试题】 一、名词解释 1.糖酵解(glycolysis)11.糖原累积症 2.糖的有氧氧化12.糖酵解途径 3.磷酸戊糖途径13.血糖(blood sugar) 4.糖异生(glyconoegenesis)14.高血糖(hyperglycemin) 5.糖原的合成与分解15.低血糖(hypoglycemin) 6.三羧酸循环(krebs循环)16.肾糖阈 7.巴斯德效应(Pastuer效应) 17.糖尿病 8.丙酮酸羧化支路18.低血糖休克 9.乳酸循环(coris循环)19.活性葡萄糖 10.三碳途径20.底物循环 二、填空题 21.葡萄糖在体内主要分解代谢途径有、和。 22.糖酵解反应的进行亚细胞定位是在,最终产物为。 23.糖酵解途径中仅有的脱氢反应是在酶催化下完成的,受氢体是。两个 底物水平磷酸化反应分别由酶和酶催化。 24.肝糖原酵解的关键酶分别是、和丙酮酸激酶。 25.6—磷酸果糖激酶—1最强的变构激活剂是,是由6—磷酸果糖激酶—2催化生成,该酶是一双功能酶同时具有和两种活性。 26.1分子葡萄糖经糖酵解生成分子ATP,净生成分子A TP,其主要生理意义在于。 27.由于成熟红细胞没有,完全依赖供给能量。 28.丙酮酸脱氢酶复合体含有维生素、、、和。 29.三羧酸循环是由与缩合成柠檬酸开始,每循环一次有次脱氢、 - 次脱羧和次底物水平磷酸化,共生成分子A TP。 30.在三羧酸循环中催化氧化脱羧的酶分别是和。 31.糖有氧氧化反应的进行亚细胞定位是和。1分子葡萄糖氧化成CO2和H2O净生成或分子ATP。 32.6—磷酸果糖激酶—1有两个A TP结合位点,一是ATP作为底物结合,另一是与ATP亲和能力较低,需较高浓度A TP才能与之结合。 33.人体主要通过途径,为核酸的生物合成提供。 34.糖原合成与分解的关键酶分别是和。在糖原分解代谢时肝主要受的调控,而肌肉主要受的调控。 35.因肝脏含有酶,故能使糖原分解成葡萄糖,而肌肉中缺乏此酶,故肌糖原分解增强时,生成增多。 36.糖异生主要器官是,其次是。 37.糖异生的主要原料为、和。 38.糖异生过程中的关键酶分别是、、和。 39.调节血糖最主要的激素分别是和。 40.在饥饿状态下,维持血糖浓度恒定的主要代谢途径是。 三、选择题

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生物化学试题及答案 绪论 一.名词解释 1.生物化学 2.生物大分子 蛋白质 一、名词解释 1、等电点 2、等离子点 3、肽平面 4、蛋白质一级结构 5、蛋白质二级结构 6、超二级结构 7、结构域 8、蛋白质三级结构 9、蛋白质四级结构 10、亚基 11、寡聚蛋白 12、蛋白质变性 13、蛋白质沉淀 14、蛋白质盐析 15、蛋白质盐溶 16、简单蛋白质 17、结合蛋白质 18、必需氨基酸 19、同源蛋白质 二、填空题 1、某蛋白质样品中的氮含量为0.40g,那么此样品中约含蛋白 g。 2、蛋白质水解会导致产物发生消旋。 3、蛋白质的基本化学单位是,其构象的基本单位是。 4、芳香族氨基酸包括、和。 5、常见的蛋白质氨基酸按极性可分为、、和。 6、氨基酸处在pH大于其pI的溶液时,分子带净电,在电场中向极游动。 7、蛋白质的最大吸收峰波长为。 8、构成蛋白质的氨基酸除外,均含有手性α-碳原子。 9、天然蛋白质氨基酸的构型绝大多数为。 10、在近紫外区只有、、和具有吸收光的能力。 11、常用于测定蛋白质N末端的反应有、和。 12、α-氨基酸与茚三酮反应生成色化合物。 13、脯氨酸与羟脯氨酸与茚三酮反应生成色化合物。 14、坂口反应可用于检测,指示现象为出现。 15、肽键中羰基氧和酰胺氢呈式排列。 16、还原型谷胱甘肽的缩写是。 17、蛋白质的一级结构主要靠和维系;空间结构则主要依靠维系。 18、维持蛋白质的空间结构的次级键包括、、和等。 19、常见的蛋白质二级结构包括、、、和等。 20、β-折叠可分和。 21、常见的超二级结构形式有、、和等。 22、蛋白质具有其特异性的功能主要取决于自身的排列顺序。 23、蛋白质按分子轴比可分为和。 24、已知谷氨酸的pK1(α-COOH)为2.19,pK2(γ-COOH)为4.25,其pK3(α-NH3+)为9.67,其pI为。 25、溶液pH等于等电点时,蛋白质的溶解度最。 三、简答题

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《基础生物化学》试题一 一、判断题(正确的画“√”,错的画“×”,填入答题框。每题1分,共20分) 1、DNA是遗传物质,而RNA则不是。 2、天然氨基酸都有一个不对称α-碳原子。 3、蛋白质降解的泛肽途径是一个耗能的过程,而蛋白酶对蛋白质的水解不需要ATP。 4、酶的最适温度是酶的一个特征性常数。 5、糖异生途径是由相同的一批酶催化的糖酵解途径的逆转。 6、哺乳动物无氧下不能存活,因为葡萄糖酵解不能合成ATP。 7、DNA聚合酶和RNA聚合酶的催化反应都需要引物。 8、变性后的蛋白质其分子量也发生改变。 9、tRNA的二级结构是倒L型。 10、端粒酶是一种反转录酶。 11、原核细胞新生肽链N端第一个残基为fMet,真核细胞新生肽链N端为Met。 12、DNA复制与转录的共同点在于都是以双链DNA为模板,以半保留方式进行,最后形成链状产物。 13、对于可逆反应而言,酶既可以改变正反应速度,也可以改变逆反应速度。 14、对于任一双链DNA分子来说,分子中的G和C的含量愈高,其熔点(Tm)值愈大。 15、DNA损伤重组修复可将损伤部位彻底修复。 16、蛋白质在小于等电点的pH溶液中,向阳极移动,而在大于等电点的pH溶液中将向阴极移动。 17、酮体是在肝内合成,肝外利用。 18、镰刀型红细胞贫血病是一种先天性遗传病,其病因是由于血红蛋白的代谢发生障碍。 19、基因表达的最终产物都是蛋白质。 20、脂肪酸的从头合成需要NADPH+H+作为还原反应的供氢体。 二、单项选择题(请将正确答案填在答题框内。每题1分,共30分) 1、NAD+在酶促反应中转移() A、氨基 B、氧原子 C、羧基 D、氢原子 2、参与转录的酶是()。 A、依赖DNA的RNA聚合酶 B、依赖DNA的DNA聚合酶 C、依赖RNA的DNA聚合酶 D、依赖RNA的RNA聚合酶 3、米氏常数Km是一个可以用来度量()。 A、酶和底物亲和力大小的常数 B、酶促反应速度大小的常数 C、酶被底物饱和程度的常数 D、酶的稳定性的常数 4、某双链DNA纯样品含15%的A,该样品中G的含量为()。 A、35% B、15% C、30% D、20% 5、具有生物催化剂特征的核酶(ribozyme)其化学本质是()。 A、蛋白质 B、RNA C、DNA D、酶 6、下列与能量代谢有关的途径不在线粒体内进行的是()。 A、三羧酸循环 B、氧化磷酸化 C、脂肪酸β氧化 D、糖酵解作用 7、大肠杆菌有三种DNA聚合酶,其中主要参予DNA损伤修复的是()。 A、DNA聚合酶Ⅰ B、DNA聚合酶Ⅱ C、DNA聚合酶Ⅲ D、都不可以 8、分离鉴定氨基酸的纸层析是()。 A、离子交换层析 B、亲和层析 C、分配层析 D、薄层层析 9、糖酵解中,下列()催化的反应不是限速反应。 A、丙酮酸激酶 B、磷酸果糖激酶 C、己糖激酶 D、磷酸丙糖异构酶 10、DNA复制需要:(1)DNA聚合酶Ⅲ;(2)解链蛋白;(3)DNA聚合酶Ⅰ;(4)DNA指导的RNA聚合酶;(5)DNA连接酶参加。其作用的顺序是()。

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核酸的酶促降解和核苷酸代谢 一、名词解释 1.核苷磷酸化酶(nucleoside phosphorylase):能分解核苷生成含氮碱和戊糖的磷酸酯的酶。 2.从头合成(de novo synthesis ):生物体内用简单的前体物质合成生物分子的途径,例如核苷酸的从头合成。 3.补救途径(salvage pathway):与从头合成途径不同,生物分子的合成,例如核苷酸可以由该类分子降解形成的中间代谢物,如碱基等来合成,该途径是一个再循环途径。 4.限制性内切酶: 二、单选题(在备选答案中只有一个是正确的) ( 3 )1.嘌呤核苷酸从头合成时首先生成的是: ①GMP; ②AMP; ③IMP; ④ATP ( 2 )2.提供其分子中全部N和C原子合成嘌呤环的氨基酸是: ①天冬氨酸; ②甘氨酸; ③丙氨酸; ④谷氨酸 ( 1 )3.嘌呤环中第4位和第5位碳原子来自下列哪种化合物? ①甘氨酸②天冬氨酸③丙氨酸④谷氨酸 ( 3 )4.嘌呤核苷酸的嘌呤核上第1位N原子来自 ①Gly②Gln③ASP④甲酸 三、多项选择题 1.嘧啶分解的代谢产物有:(ABC) A.CO2; B.β-氨基酸C.NH3D.尿酸 2.嘌呤环中的氮原子来自(ABC) A.甘氨酸; B.天冬氨酸; C.谷氨酰胺; D.谷氨酸 四、填空题 1.体内脱氧核苷酸是由____核糖核苷酸_____直接还原而生成,催化此反应的酶是____核糖核苷酸还原酶______酶。 2.人体内嘌呤核苷酸分解代谢的最终产物是______尿酸______,与其生成有关的重要酶是___黄嘌呤氧化酶_________。 3.在生命有机体内核酸常与蛋白质组成复合物,这种复合物叫做染色体。 4.基因表达在转录水平的调控是最经济的,也是最普遍的。 五、问答题: 1.降解核酸的酶有哪几类?举例说明它们的作用方式和特异性。 2.什么是限制性内切酶?有何特点?它的发现有何特殊意义? 3.简述蛋白质、脂肪和糖代谢的关系? 蛋白质AA 糖EMP 丙酮酸乙酰辅酶A TCA 脂肪甘油 脂肪酸 六、判断对错:

生物化学测试题及答案

生物化学第一章蛋白质化学测试题 一、单项选择题 1.测得某一蛋白质样品的氮含量为0.40g,此样品约含蛋白质多少?B(每克样品*6.25) A.2.00g B.2.50g C.6.40g D.3.00g E.6.25g 2.下列含有两个羧基的氨基酸是:E A.精氨酸B.赖氨酸C.甘氨酸 D.色氨酸 E.谷氨酸 3.维持蛋白质二级结构的主要化学键是:D A.盐键 B.疏水键 C.肽键D.氢键 E.二硫键(三级结构) 4.关于蛋白质分子三级结构的描述,其中错误的是:B A.天然蛋白质分子均有的这种结构 B.具有三级结构的多肽链都具有生物学活性 C.三级结构的稳定性主要是次级键维系 D.亲水基团聚集在三级结构的表面 E.决定盘曲折叠的因素是氨基酸残基 5.具有四级结构的蛋白质特征是:E A.分子中必定含有辅基 B.在两条或两条以上具有三级结构多肽链的基础上,肽链进一步折叠,盘曲形成 C.每条多肽链都具有独立的生物学活性 D.依赖肽键维系四级结构的稳定性 E.由两条或两条以上具在三级结构的多肽链组成 6.蛋白质所形成的胶体颗粒,在下列哪种条件下不稳定:C A.溶液pH值大于pI B.溶液pH值小于pI C.溶液pH值等于pI D.溶液pH值等于7.4 E.在水溶液中 7.蛋白质变性是由于:D A.氨基酸排列顺序的改变B.氨基酸组成的改变C.肽键的断裂D.蛋白质空间构象的破坏E.蛋白质的水解 8.变性蛋白质的主要特点是:D A.粘度下降B.溶解度增加C.不易被蛋白酶水解 D.生物学活性丧失 E.容易被盐析出现沉淀

9.若用重金属沉淀pI为8的蛋白质时,该溶液的pH值应为:B A.8 B.>8 C.<8 D.≤8 E.≥8 10.蛋白质分子组成中不含有下列哪种氨基酸?E A.半胱氨酸 B.蛋氨酸 C.胱氨酸 D.丝氨酸 E.瓜氨酸二、多项选择题 1.含硫氨基酸包括:AD A.蛋氨酸 B.苏氨酸 C.组氨酸D.半胖氨酸2.下列哪些是碱性氨基酸:ACD A.组氨酸B.蛋氨酸C.精氨酸D.赖氨酸 3.芳香族氨基酸是:ABD A.苯丙氨酸 B.酪氨酸 C.色氨酸 D.脯氨酸 4.关于α-螺旋正确的是:ABD A.螺旋中每3.6个氨基酸残基为一周 B.为右手螺旋结构 C.两螺旋之间借二硫键维持其稳定(氢键) D.氨基酸侧链R基团分布在螺旋外侧 5.蛋白质的二级结构包括:ABCD A.α-螺旋 B.β-片层C.β-转角 D.无规卷曲 6.下列关于β-片层结构的论述哪些是正确的:ABC A.是一种伸展的肽链结构 B.肽键平面折叠成锯齿状 C.也可由两条以上多肽链顺向或逆向平行排列而成 D.两链间形成离子键以使结构稳定(氢键) 7.维持蛋白质三级结构的主要键是:BCD A.肽键B.疏水键C.离子键D.范德华引力 8.下列哪种蛋白质在pH5的溶液中带正电荷?BCD(>5) A.pI为4.5的蛋白质B.pI为7.4的蛋白质 C.pI为7的蛋白质D.pI为6.5的蛋白质 9.使蛋白质沉淀但不变性的方法有:AC A.中性盐沉淀蛋白 B.鞣酸沉淀蛋白 C.低温乙醇沉淀蛋白D.重金属盐沉淀蛋白 10.变性蛋白质的特性有:ABC

生物化学习题及答案

第一章糖习题 一选择题 1.糖是生物体维持生命活动提供能量的(B)(南京师范大学2001年) A.次要来源B.主要来源 C.唯一来源D.重要来源 2. 纤维素与半纤维素的最终水解产物是(B)(南京师范大学2000年) A。杂合多糖 B.葡萄糖C.直链淀粉 D.支链淀粉 3. 下列那个糖是酮糖(A)(中科院1997年) A。D-果糖 B.D—半乳糖 C。乳糖 D.蔗糖 4。下列哪个糖不是还原糖(D)(清华大学2002年) A. D—果糖 B. D-半乳糖 C.乳糖 D.蔗糖 5。分子式为C5H10O5的开链醛糖有多少个可能的异构体(C)(中科院1996) A。2 B.4 C。8 D.6 6. 下列那种糖不能生成糖殺(C) A。葡萄糖B. 果糖C.蔗糖 D。乳糖 7. 直链淀粉遇碘呈(D) A. 红色B. 黄色C. 紫色D。蓝色 8. 纤维素的组成单糖和糖苷键的连接方式为(C) A。葡萄糖,α-1,4—糖苷键B。葡萄糖,β-1,3—糖苷键 C. 葡萄糖,β-1,4糖苷键D. 半乳糖,β—1,4半乳糖 9。有五个碳原子的糖(C) A.D-果糖B. 赤藓糖 C. 2—脱氧核糖D. D—木糖 10.决定葡萄糖是D型还是L型立体异构体的碳原子是(D) A.C2 B.C3 C。C4 D. C5 二填空题 1. 人血液中含量最丰富的糖是___葡萄糖___,肝脏中含量最丰富的糖是___肝糖原___,肌肉中含量最丰富的糖是___肌糖原__。 2. 蔗糖是由一分子___D-葡萄糖__和一分子__D—果糖__组成的,他们之间通过_α-β—1,2-糖苷键___糖苷键相连。 3。生物体内常见的双糖有__麦芽糖__,__蔗糖__,和__乳糖__。 4. 判断一个糖的D-型和L—型是以__5号___碳原子上羟基的位置作依据。 5。乳糖是由一分子___ D-葡萄糖___和一分子___ D-半乳糖___组成,它们之间通过___β—1,4糖苷键___糖苷键连接起来。 6.直链淀粉遇碘呈____蓝___色,支链淀粉遇碘呈____紫红___色,糖原遇碘呈____红__色。 三名词解释 1.构象分子中各个原子核基团在三维空间的排列和分布。 2.构型在立体异构中取代原子或基团在空间的取向。 3.糖苷键半糖半缩醛结构上的羟基可以与其他含羟基的化合物(如醇、酚类)失水缩合 而成缩醛式衍生物,成为糖苷,之间的化学键即为糖苷键。

生物化学试题库及其答案糖代谢

一、选择题 1.果糖激酶所催化的反应产物是: A、F-1-P B、F-6-P C、F-1,6-2P D、G-6-P E、G-1-P 2.醛缩酶所催化的反应产物是: A、G-6-P B、F-6-P C、1,3-二磷酸甘油酸 D、3-磷酸甘油酸 E、磷酸二羟丙酮 3.14C标记葡萄糖分子的第1,4碳原子上经无氧分解为乳酸,14C应标记在乳酸的: A、羧基碳上 B、羟基碳上 C、甲基碳上 D、羟基和羧基碳上 E、羧基和甲基碳上 4.哪步反应是通过底物水平磷酸化方式生成高能化合物的? A、草酰琥珀酸→a-酮戊二酸 B、 a-酮戊二酸→琥珀酰CoA C、琥珀酰CoA→琥珀酸 D、琥珀酸→延胡羧酸 E、苹果酸→草酰乙酸 5.糖无氧分解有一步不可逆反应是下列那个酶催化的? A、3-磷酸甘油醛脱氢酶 B、丙酮酸激酶 C、醛缩酶 D、磷酸丙糖异构酶 E、乳酸脱氢酶 6.丙酮酸脱氢酶系催化的反应不需要下述那种物质? A、乙酰CoA B、硫辛酸 C、TPP D、生物素 E、NAD+ 7.三羧酸循环的限速酶是: A、丙酮酸脱氢酶 B、顺乌头酸酶 C、琥珀酸脱氢酶 D、异柠檬酸脱氢酶 E、延胡羧酸酶 8.糖无氧氧化时,不可逆转的反应产物是: A、乳酸 B、甘油酸-3-P C、F-6-P D、乙醇 9.三羧酸循环中催化琥珀酸形成延胡羧酸的琥珀酸脱氢酶的辅助因子是: A、NAD+ B、CoA-SH C、FAD D、TPP E、NADP+ 10.下面哪种酶在糖酵解和糖异生作用中都起作用: A、丙酮酸激酶 B、丙酮酸羧化酶 C、3-磷酸甘油酸脱氢酶 D、己糖激酶 E、果糖-1,6-二磷酸酯酶 11.催化直链淀粉转化为支链淀粉的酶是: A、R酶 B、D酶 C、Q酶 D、 a-1,6糖苷酶 12.支链淀粉降解分支点由下列那个酶催化? A、a和b-淀粉酶 B、Q酶 C、淀粉磷酸化酶 D、R—酶 13.三羧酸循环的下列反应中非氧化还原的步骤是: A、柠檬酸→异柠檬酸 B、异柠檬酸→a-酮戊二酸 C、a-酮戊二酸→琥珀酸 D、琥珀酸→延胡羧酸 14.一分子乙酰CoA经三羧酸循环彻底氧化后产物是: A、草酰乙酸 B、草酰乙酸和CO2 C、CO2+H2O D、CO2,NADH和FADH2 15.关于磷酸戊糖途径的叙述错误的是: A、6-磷酸葡萄糖转变为戊糖

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第十章D N A的生物合成(复制) 一、A型选择题 1.遗传信息传递的中心法则是() A.DNA→RNA→蛋白质 B.RNA→DNA→蛋白质 C.蛋白质→DNA→RNA D.DNA→蛋白质→RNA E.RNA→蛋白质→DNA 2.关于DNA的半不连续合成,错误的说法是() A.前导链是连续合成的 B.随从链是不连续合成的 C.不连续合成的片段为冈崎片段 D.随从链的合成迟于前导链酶合成 E.前导链和随从链合成中均有一半是不连续合成的 3.冈崎片段是指() A.DNA模板上的DNA片段 B.引物酶催化合成的RNA片段 C.随从链上合成的DNA片段 D.前导链上合成的DNA片段 E.由DNA连接酶合成的DNA 4.关于DNA复制中DNA聚合酶的错误说法是() A.底物都是dNTP B.必须有DNA模板 C.合成方向是5,→3, D.需要Mg2+参与 E.需要ATP参与 5.下列关于大肠杆菌DNA聚合酶的叙述哪一项是正确() A.具有3,→5,核酸外切酶活性 B.不需要引物 C.需要4种NTP D.dUTP是它的一种作用物 E.可以将二个DNA片段连起来 6.DNA连接酶() A.使DNA形成超螺旋结构 B.使双螺旋DNA链缺口的两个末端连接 C.合成RNA引物D.将双螺旋解链 E.去除引物,填补空缺 7.下列关于DNA复制的叙述,哪一项是错误的() A.半保留复制 B.两条子链均连续合成 C.合成方向5,→3, D.以四种dNTP为原料 E.有DNA连接酶参加 8.DNA损伤的修复方式中不包括() A.切除修复 B.光修复 C.SOS修复 D.重组修复 E.互补修复 9.镰刀状红细胞性贫血其β链有关的突变是() A.断裂B.插入C.缺失 D.交联 E.点突变 10.子代DNA分子中新合成的链为5,-ACGTACG-3,,其模板链是() A.3,-ACGTACG-5, B.5,-TGCATGC-3, C.3,-TGCATGC-5, D.5,-UGCAUGC-3, E.3,-UGCAUGC-5, 二、填空题 1.复制时遗传信息从传递至;翻译时遗传信息从传递至。 2.冈崎片段的生成是因为DNA复制过程中,和的不一致。 3.能引起框移突变的有和突变。 4.DNA复制的模板是;引物是;基本原料是;参与反应的主要酶类有、、、和。 5.DNA复制时连续合成的链称为链;不连续合成的链称为链。 6.DNA的半保留复制是指复制生成的两个子代DNA分子中,其中一条链是,另一条链 是。

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