第三章：氨基酸、肽类、蛋白质化学
一、填充题
1 组成蛋白质氨基酸的结构通式是（）。
2 具有紫外吸收能力的氨基酸有（）、（）和（），其中以（）的吸收最强。
3 脯氨酸是（）氨基酸，与茚三酮反应生成（）色物质。
4 （）和（）是相对分子质量小且不含硫的氨基酸，在一个肽链折叠的蛋白质中它能形成内部氢键。
5 范斯莱克（Van Slyke）法测定氨基氮主要利用（）与（）作用生成（）。
6 实验室常用的甲醛滴定是利用氨基酸的氨基与中性甲醛反应，然后用碱来滴定（）上放出的（）。
7 赖氨酸带三个解离基团，它们的pK分别为2.18，8.95及10.53。赖氨酸的等电点为（）。
8 肽链的N末端可以用（）法、（）法、（）法和（）法测定，而（）法和（）法是测定C末端氨基酸最常用的方法。）。
9 蛋白质分子的α-螺旋结构，每圈螺旋包含（）个氨基酸残基，螺距为（）nm，每个氨基酸残基沿轴上升高度为（）nm。天然蛋白质分子中的α-螺旋大多属于（）手螺旋。
二、是非题
1 某化合物和茚三酮反应呈蓝紫色，因而可以断定它是氨基酸或是蛋白质。（）
2 亮氨酸疏水性比缬氨酸强。（）
3 氨基酸在水溶液或在晶体状态时都以两性离子形式存在。（）
4 合成的多聚谷氨酸在pH7时，其γ-羧基电离为-COO-，由于静电相斥，分子较松散，在pH4时并不电离，容易形成螺旋结构。（）
5 溶液的pH可以影响氨基酸的pI值。（）
6 组氨酸是人体的一种半必需氨基酸。（）
7 蛋白质分子中个别氨基酸的取代未必会引起蛋白质活性的改变。（）
8 二硫键和蛋白质的三级结构密切有关，因此没有二硫键的蛋白质就没有三级结构。（）
9 凝胶过滤法可用于测定蛋白质的分子量，分子量小的蛋白质先流出柱，分子量大的后流出柱。（）
10 蛋白质在小于等电点的pH溶液中，向阳极移动，而在大于等电点的pH溶液中，将向阴极移动。（）
三、选择题
1 下列哪种氨基酸溶液不能引起偏振光的旋转（）
A 丙氨酸
B 甘氨酸
C 亮氨酸
D 丝氨酸
2 下列氨基酸在生理pH范围内缓冲能量最大的是（）
A Gly
B His
C Cys
D Asp
3 分子中含有两个不对称碳原子的氨基酸是（）
A Pro
B Tyr
C Thr
D Arg
4 氨基酸不具有的化学反应是（）
A 双缩脲反应
B 茚三酮反应
C DNFB反应
D PITC反应
5 用纸层析分离丙氨酸、亮氨酸和赖氨酸的混合物，则它们之间Rf的关系应为（）
A Ala＞Leu＞Lys
B Lys＞Ala＞Leu
C Leu＞Ala＞Lys
D Leu＞Lys＞Ala
7 下列哪种氨基酸有米伦（Millon）反应（）
A Trp
B Tyr
C Phe
D Arg
8 Pauly试剂是将对氨基苯磺酸的重氮化合物喷洒到滤纸上，定性检测蛋白质的试剂，在蛋白质的地方显橘红色。它的生色反应是发生在蛋白质内的（）
A 色氨酸的吲哚环
B 半胱氨酸的巯基
C 组氨酸的α氨基
D 酪氨酸的酚羟基
9在组蛋白的组氨酸侧链上进行（）以调节其生物功能。
A 磷酸化
B 糖基化
C 乙酰化
D 羟基化
11 如果要测定一个小肽的氨基酸顺序，下列试剂中选择一个你认为最合适的（）
A 茚三酮
B CNBr C胰蛋白酶 D 异硫氰酸苯酯
13 蛋白质可与碱共热水解，虽然这个过程会破坏一些氨基酸，但它却被常用来定量蛋白质的( )
A Ser
B Cys
C Thr
D Trp
14 在pH7的水溶液里，在典型的球状蛋白分子中，处于分子的内部的氨基酸残基经常是（）
A Glu
B Phe
C Thr
D Asn
16 胰蛋白酶专一水解多肽键中（）
A 碱性残基N端
B 酸性残基N端
C 碱性残基C端
D 酸性残基C端
17 羧肽酶C专门水解C端倒数第二位是哪个氨基酸形成的肽链（）
A Arg
B Lys
C Cys
D Pro
18 下列蛋白质中，（）不是糖蛋白
A 免疫球蛋白
B 溶菌酶
C 转铁蛋白
D 胶原蛋白
19 血红蛋白的氧合曲线向右移动是由于（）
A O2分压的减少
B CO2分压的减少
C CO2分压的增加 DpH值的增加
20 SDS凝胶电泳测定蛋白质的相对分子质量是根据各种蛋白质（）
A 在一定pH值下所带净电荷的不同
B 分子大小不同
C 分子极性不同
D 溶解度不同
四、问答及计算题
1 试命名下列氨基酸（均存在于蛋白质中）
（1）用强酸或强碱处理能转变成存在于蛋白质中的另一种氨基酸。
（2）空气中即可氧化为存在于蛋白质中的另一种氨基酸。
（3）能在279nm强烈吸收紫外光，易为强酸所破坏。
（4）在pH6～pH8内有缓冲能力。
（5）与茚三酮反应生成一种黄色产物。
（6）其水溶液无旋光性。
2 分析下列4个肽的混合物，在Dowex-1（一种阴离子交换树脂）的离子交换柱上以从pH10→1.0连续变化的缓冲系统作洗脱，试说出每种肽洗脱的相对次序。
A 赖-甘-丙-甘
B 赖-甘-丙-谷
C 谷-甘-丙-谷
D 组-甘-丙-谷
3 某一条肽经酸水解组成分析含5种氨基酸，其N端非常容易环化。经CNBr处理后得一游离碱性氨基酸，Pauly反应阳性。若用胰蛋白酶作用则得两个肽段；其一为坂口反应阳性，另一在280nm有强的光吸收，并呈Millon氏阳性反应。求此肽段氨基酸排列顺序，并指出它的等电点应该是大于、等于或小于pH7。
4 蛋白质化学中常用的试剂有下列一些：CNBr，尿素，β-巯基乙醇，胰蛋白酶，过甲酸，丹磺酰氯，6mol/L HCl，茚三酮，异硫氰酸苯酯和胰凝乳蛋白酶等。为完成下列各项试验，请回答每项的最适试剂是什么？
（1）一个小肽的氨基酸顺序的测定
（2）多肽链的氨基末端的测定
（3）一个没有二硫键的蛋白质的可逆变性
（4）芳香族氨基酸残基的羧基一侧肽键的水解
（5）甲硫氨酸的羧基一侧肽键的裂解
（6）通过氧化途径将二硫键打开
参考答案
二、是非题
1 错2对3对4对5错6对7对8错9错10错11错12错13 对14对15错16对17错18对19错20对21错22错23错24对25对26错27对28对29错30错
三、选择题
1B 2B 3C 4A 5C 6C 7B 8D 9A 10C 11D 12A 13D 14B 15C 16C 17D 18B 19C 20B 21B 22D 23D 24A 25C 26D 27A 28B 29C 30A 31B 32A 33D 34A 35D
四、问答及计算题
1(1)谷氨酰胺或天冬酰胺（2）半胱氨酸（3）色氨酸（4）组氨酸（5）脯氨酸（6）甘氨酸
2 4个肽被洗脱下来的先合顺序依次为A→B→D→C。
3 该五肽的顺序为：谷氨酰-精氨酰-酪氨酰-甲硫氨酰-组氨酰。此肽段的等电点大于7。
4 （1）异硫氰酸苯酯（2）丹磺酰氯（3）尿素（4）胰凝乳蛋白酶（5）CNBr（6）过甲酸。
第三章：酶化学
一、填充题
1 全酶是由（）和（）组成，在催化反应时，二者所起的作用不
同，其中（）决定酶的专一性和高效率，（）起传递电子、原子或化学基团的作用。
2 酶活性中心往往处于酶分子表面的（）中，形成（）区，从而使酶与底物之间的作用加强。
3 T.R.Cech和S.Altman因各自发现了（）而共同获得1989年的诺贝尔化学奖。
4 金属离子对酶的激活作用有两种，一是作为（），二是作为（）。
5 乳酸脱氢酶有（）种（）个亚基组成。体内有（）种乳酸脱氢酶的同工酶，在临床诊断上有应用价值。
6 胰蛋白酶的专一性就是在（）残基右侧的肽键上水解；羧肽酶B专一性地从蛋白质的羧羰切下（）氨基酸。
7同一种酶有n个底物，就有（）个Km值，其中Km值最（）的底物，便为该酶的最适底物。
8 测定酶活力时，底物浓度应（），反应温度应选在（），反应pH选在（），反应时间应在反应的（）期进行。
9 表示酶量的多少常用（）表示。
二、是非题
1 与非酶反应相比，酶反应能使更多的底物变成为产物。（）
2 酶影响它怕催化反应的平衡的到达时间。（）
3 辅基与辅酶的区别只在于它们与蛋白质结合的牢固程度不同，并无严格的界限。（）
4 氧化酶都含有细胞色素。（）
5 酶反应最适pH只取决于酶蛋白本身结构。（）
6 在极低底物浓度时，酶促反应初速度与底物浓度成正比。（）
7 做为辅因子的金属离子，一般并不参与酶活性中心的形成。（）
8 底物与酶的活性中心靠共价键结合，以提高催化效率。（）
9 测定反应的最适温度时，先将酶在不同温度下保温一段时间，然后在30℃下测定酶活性。（）
10 Km值是酶的一种特征性常数，有的酶虽可以有几种底物，但其Km值都是固定不变的。
三、选择题
1在测定酶活力是，用下列哪种方法处理酶和底物才合理（）
A 其中一种用缓冲液配制即可
B 分别用缓冲液配制，然后混合进行反应
C 先混合，然后保温进行反应
D 分别用缓冲液配制，再预保温两者，最后混合进行反应
2 假定一种酶只有当某一特定的组氨酸残基侧链未被质子化时，酶分子才具有活性，降低pH对于该酶会发生下列哪一种类型的抑制作用。（）
A 反竞争性
B 非竞争性
C 竞争性
D 混合型
3 酶的纯粹竞争性抑制具有下列哪种动力学效应（）
A Vmax不变，Km增大
B Vmax不变，Km减少
C Vmax增大，Km减小
D Vmax增大，Km不变
4 酶与底物分子间的关系可以恰当地表述成（）
A 一种临时性结合
B 通过共价键的一种稳定结合
C 酶在其中发生永久性改变的一种结合
D随机的非互补结合
5 已知胰凝乳蛋白酶的转换数是100s-1，DNA聚合酶是15s-1。下列说法正确的是（）
A 胰凝乳蛋白酶的底物结合常数高于DNA聚合酶
B 胰凝乳蛋白酶反应速度比DNA聚合酶反应速度更大
C 在一定的酶浓度和饱和底物水平下胰凝乳蛋白酶反应速度比DNA聚合酶在相同条件下更低
D 在饱和底物水平下，胰凝乳蛋白酶的反应速度大约是DNA聚合酶反应速度的6.7倍
四、问答及计算题
1何为酶的活力和比活力？测定酶活力时应注意什么？为什么测定酶活力时以测定初速度为宜，并且底物浓度远远大于酶浓度？
2已糖激酶溶液在45℃，12min内会丢失50%活性。但是当有大量底物葡萄糖存在时，该酶在45℃只丢失3%活性。试解释此现象。
9甘油醛-3-磷酸脱氢酶，相对分子质量为4万，由4个相同亚基组成，每个亚基上有一个活性位点，在最适条件下，5ug纯酶制品每分钟可以催化2.8umol甘油醛-3-磷酸转化为甘油酸-3-磷酸。请计算酶的比活力和单个活性位点的转换数。
10α-糜蛋白酶（Mr 24 000）可以水解苯甲酰-L-酪氨酸乙酯。比活为45.0umol/min/mg酶。已知α-糜蛋白酶只有一个活性位点。求转换数。
11 （1）对于一个遵循米氏动力学的酶而言，当[S] = Km时，若υ= 35umol/min，Vmax是多少umol/min？
（2）当[S] = 2×10-5mol/L，υ= 40umol/min，这个酶的Km是多少？
（3）若I表示竞争性抑制剂，K I=4×10-5mol/L，当[S] =3×10-2mol/L和[I]= 3×10-5mol/L 时，υ是多少？
12 在不同底物浓度的反应体系中，分别测有无抑制剂存在时的υ，数据如下：
[S] 无I 有I（2.2×10-4mol/L）
mol/L(×10-4) v(μmol/min) v(μmol/min)
1.0 28 17
1.5 36 23
2.0 43 29
5.0 65 50
7.5 74 61
求有无抑制剂存在时的V max和Km(Kˊm),并判断这种抑制剂是什么类型的抑制剂。
13 称取25mg蛋白酶粉配制成25mL酶溶液，从中取出0.1mL酶液，以酪蛋白为底物，用Folin-酚比色法测定酶活力，得各每小时产生1500ug酪氨酸。另取2mL酶液，用凯氏定氮法测得蛋白氮为0.2mg。若以每分钟产生1ug酪氨酸的酶量为1个活力单位计算，根据以上数据，求出：（1）1mL酶液中所含蛋白质量及活力单位；（2）比活力；（3）1g酶制剂的总蛋白量及总活力。
参考答案
一、填充题
1酶蛋白辅酶因子酶蛋白辅酶因子 2 凹穴疏水 3 核酶（具有催化作用的RNA）4酶的辅助因子直接的激活剂 5 2 4 5 6 碱性氨基酸碱性7 n 小
8 远远超过酶浓度最适温度最适初9 酶的活力单位数10 81
11 绝对立体12 –1/Km 1/Vmax 13 亚基解离
14 正碳离子五价磷过渡态Zn2+-活化水四面体肽键氧阴离子活化水
15 无酶时不反应被靶酶专一性激活与靶酶反应必须比解离更为迅速，即K1＞＞K dis
16 最慢的第一步反应17 酶活性中心18 别构酶共价调节酶齐变序变
19丝氨酸20蛋白激酶蛋白磷酸酯酶
21糖基化乙酰化γ-羧基化ADP-核糖基化22天冬氨酸组氨酸
23腺苷酰化脱腺苷酰化24比活力总活力25增大变小
二、是非题
1错2对3对4错5错6对7错8错9错10错11对12对13错14对15错16错17错18错19对20对21对22错23对24错25对
26对27错28错29错30对
三、选择题1D 2B 3A 4A 5D6D 7D 8B 9A 10C 11C 12B 13A 14B 15A 16B 17B 18B 19C 20D
四、问答及计算题
1酶活力指酶催化某一化学反应的能力，可以用一定条件下所催化的化学反应的反应速度来表示。
酶比活力指一定量的酶，例如1mg或1g等，所具有的总的活力。
由于酶催化的反应只在反应初始阶段具有恒定的速率，因此测定酶的活力以测定初速度为宜。
由于酶的活性受到测定环境如底物浓度、pH、温度、抑制剂、激活剂等影响，因此酶活力测定要选择最适条件，包括最适pH、最适温度、最适底物浓度、最适离子强度等。由于酶活力与酶量是成正比的，为保证所有的酶都能结合底物，参与反应，底物浓度要远远大于酶浓度。
2 已糖激酶能催化葡萄糖与A TP反应，使葡萄糖磷酸化。在无A TP时，葡萄糖与已糖激酶结合，能稳定游离酶分子，抵抗酶变性。由于无ATP，不会发生上述反应。
9 比活力=2.8U/5×10-3mg = 560 U/ mg
转换数/活性位点=2.8umol/min÷(5ug/40 000ug/umol×4) = 5600/min = 93.3/s
10转换数=45.0×10-6×1 000×24 000=1 080/min
11答：（1）Vmax= 70umol/min
（2）Km=1.5×10-5mol/L
（3）因为，[S]﹥﹥Km,[I],所以，υ= Vmax= 70umol/min
12答：先分别求出1/[S]，1/V，1/V′，作1/V∽1/[S]，1/V′∽1/[S]图，从图中求出：1/V max = 0.01 min/μmol V max = 100μmol/min
-1/ Km = -3.7×103L/ mol Km = 2.7×10-4mol/L
-1/ Kˊm = -2.0×103L/ mol Kˊm = 5×10-4mol/L
因为V max不变，Km增大，所以是竞争性可逆抑制。
13答：（1）0.625mg蛋白质；250U
（2）400U/mg蛋白质
（3）0.625g；2.5×105U
第五章：核酸化学
一、填充题
1、核酸完全的水解产物是（）、（）和（）。其中（）又可分为（）碱和（）碱。
2、体内的嘌呤主要有（）和（）；嘧啶碱主要有（）、（）和（）。某些RNA分子中还含有微量的其它碱基，称为（）。
3、嘌呤环上的第（）位氮原子与戊糖的第（）位碳原子相连形成（）键，通过这种键相连而成的化合物叫（）。
4、体内两种主要的环核苷酸是（）和（）。
5、写出下列核苷酸符号的中文名称：A TP（）；dCDP（）。
6、RNA的二级结构大多数是以单股（）的形式存在，但也可局部盘曲形成（）结构，典型的tRNA结构是（）结构。
7、tRNA的三叶草型结构中有（）环，（）环，（）环及（）环，还有（）。
8、tRNA的三叶草型结构中，其中氨基酸臂的功能是（），反密码环的功能是（）。
9、其中一股链为5’ATGCC3’的双螺旋DNA的互补链顺序是（）。
二、是非题
1 稀有碱基是指细胞中含量很少的游离嘌呤或嘧啶。（）
2 如果DNA样品A的T m低于DNA样品B 的T m，那么样品A含有的A-T碱基对高于样品B 。（）
3 由于DNA是多阴离子，所以它的熔点随盐物质质量浓度增加而增加。（）
4 超速离心测定DNA相对分子质量时待测DNA溶液应具有较高浓度。（）
5 “荷载的”tRNA指结合有氨基酸的tRNA。（）
6 包括核糖体在内的所有RNP，蛋白质是其主要的功能成分，核酸则作为结构成分。（）
7 用碱水解核酸，可以得到纯的3ˊ-核苷酸的混合物。（）
8 对于提纯的DNA样品，测得OD260/OD280＜1.8，则说明样品中有蛋白质残留。（）
9 真核生物成熟mRNA的两端均带有游离的3ˊ-OH。（）
10 rRNA在蛋白质合成中只起到装配者作用，而tRNA不但具有携带氨酸功能并有解译作用。
三、选择题
1、自然界游离核苷酸中，磷酸最常见是位于（）
A 戊糖的C-5′上
B 戊糖的C-2′上
C 戊糖的C-3′上
D 戊糖的C-2′和C-5′上
2、可用于测量生物样品中核酸含量的元素是（）
A 碳
B 氢
C 氧
D 磷
3、下列哪种碱基只存在于RNA而不存在于DNA（）
A 尿嘧啶
B 腺嘌呤
C 胞嘧啶
D 胸腺嘧啶
4、核酸中核苷酸之间的连接方式是（）
A 2′，3′磷酸二酯键
B 糖苷键
C 2′，5′磷酸二酯键
D 3′，5′磷酸二酯键
5、核酸对紫外线的最大吸收峰在哪一波长附近（）
A 280nm
B 260nm
C 200nm
D 340nm
6、DNA变性是指（）
A 分子中磷酸二酯键断裂
B 多核苷酸链解聚
C DNA分子由超螺旋→双链双螺旋
D 互补碱基之间氢键断裂
7、DNA Tm值较高是由于下列哪组核苷酸含量较高所致（）
A G+A
B C+G
C A+T
D C+T
8 某DNA分子中腺嘌呤的含量为15%，则胞嘧啶的含量应为（）
A 15%
B 30%
C 40%
D 35%
9、寡聚dT-纤维素柱层析用于（）。
A 从总DNA中分离纯化质粒DNA
B 从总核蛋白中分离出DNP
C从总RNA中纯化mRNA D 除去杂蛋白
10、双链DNA热变性后（）
A 黏度下降
B 沉降系数下降
C 浮力密度下降
D 紫外吸收下降
四、问答题
1DNA的Walson-Crick双螺旋结构模型要点是什么？
2 DNA在纯水室温下放置时，为什么线状双链DNA 会分离成它的组成链？
3 预测所给样品各组成部分的相对迁移速度或相对沉降位置.
（1）琼脂糖凝胶电泳分离某质粒DNA的环状、开环形、线形和变性无规则线团的混合物。（2）氯化铯密度梯度离心分离长度相同的两种DNA的混合物，A来自一种嗜热菌，B来自大肠杆菌。
4 下列哪些物质能降低双链DNA的Tm值？并解释它们的作用方式。
SSB；核组蛋白；氯化钠；甲酰胺；碱
5 某细菌DNA相对分子质量为4.0×108，求（1）此DNA分子长度；（2）此DNA分子的体积；（3）此DNA分子含多少个螺旋？
6 某DNA分子的浮力密度是1.699g/cm3，求其含（G-C）%？
7 试用酶学方法来区别：（1）单链DNA和双链DNA；（2）线状DNA和环状DNA
参考答案
一、填充题
1磷酸含氮碱戊糖含氮碱嘌呤嘧啶
2．腺嘌呤鸟嘌呤胞嘧啶尿嘧啶胸腺嘧啶稀有碱基
3．9 1 糖苷键嘌呤核苷
4．CAMP cGMP
5．三磷酸腺苷脱氧二磷酸胞苷
6．多核苷酸链双螺旋三叶草
7．二氢尿嘧啶反密码TφC 额外氨基酸臂
8．与氨基酸结合辨认密码子
9、5’GGCAT3’
10、连接核糖与磷酸、连接两个DNA链、将碱基连到戊糖上、连接核苷酸残基。
11、长度
12、识别并结合核糖体小亚基，启动蛋白质合成，保护3ˊ端免受核酸外切酶作用；增加mRNA 稳定性
13、腺嘌呤 3位＝N-H，4位C＝O
14、胞嘧啶 1位＝N-H，2位-NH-H
15、用酸性（钅瓜）盐/苯酚/氯仿抽提用酸性（钅瓜）盐/氯化铯密度梯度离心
二、是非题
1错2对3对4错5对
6错7错8对9对10错
三、选择题
1A 2D 3A 4C 5B
6D 7B 8D 9C 10A
11B 12D 13B 14C 15D
16B 17D 18B 19C 20B
四、问答题
1DNA是含两条多核苷酸的双螺旋分子。两条多核苷酸链反向平行，彼此按碱基配对形成氢键；两条链彼此缠绕，形成右手螺旋（B型螺旋体直径2纳米，碱基对0.34纳米，螺距3.4纳米，10对核苷酸/螺圈）；磷酸核糖骨架在外，碱基对平面垂直于核糖平面，即垂直于螺轴，并层叠堆积在内；螺旋体表面形成两个沟，一条大沟（major groove）和一小沟(minor groove)。
2 失去一价阳离子的稳定作用，DNA的解链温度Tm降低。
3 （1）无规线团＞环状＞线形＞开环
（2）浮力密度A＞B
4 SSB：单链结合蛋白
甲酰胺：强烈的氢键竞争者
碱：增加碱基电荷
5 解：（1）DNA分子中碱基对平均相对分子质量=670，则
此DNA分子中含碱基对为（4.0×108）/670 = 6×105则
每对碱基的纵轴距离是3.4埃
此分子的长度=6×105×3.4埃=0.0204（cm）
（2）DNA分子直径为20埃，则
υ=πr2l=3.14×（10×10-8）2×0.0204=6.40×10-16 cm3
(3)DNA分子每10对碱基形成一个螺圈
6×105/10=6×104个
6 解：（G-C）%含量与DNA的浮力密度之间呈正相关，可用下面公式计算
ρ= 0.100（G-C）% + 1.658
（G-C）%=41%
7（1）S1核酸内切酶只作用于单链DNA；（2）核酸外切酶不能作用用环状DNA。
四、问答及计算题
5、答：①密码的简并性；②密码子无标点，一般不重叠；③密码子的通用性和变异性；④密码子的第三位碱基具摆动性(即有变偶性)；⑤密码的编排具有防错功能。
复习题 第一章糖类化学 一、选择题（指出下列各题中哪个是错的） 1、关于糖类的叙述（） A 生物的能源物质和生物体的结构物质 B 作为各种生物分子合成的碳源 C 糖蛋白、糖脂等具有细胞识别、免疫活性等多种生理功能 D 纤维素由α-及β-葡萄糖合成 E 糖胺聚糖是一种保护性多糖 2、关于多糖的叙述（） A 复合多糖是糖和非糖物质共价结合而成 B 糖蛋白和蛋白聚糖不是同一种多糖 C 糖原和碘溶液作用呈蓝色，直链淀粉呈棕红色 D 糯米淀粉全部为支链淀粉，豆类淀粉全部为直链淀粉 E 菊糖不能作为人体的供能物质 3、关于单糖的叙述（） A 一切单糖都具有不对称碳原子，都具有旋光性 B 所有单糖均具有还原性和氧化性 C 单糖分子具有羟基，具亲水性，不溶于有机溶剂 D 单糖分子与酸作用可生成酯 E 利用糖脎的物理特性，可以鉴别单糖类型 4、关于葡萄糖的叙述（） A 在弱氧化剂（溴水）作用下生成葡萄糖酸 B 在较强氧化剂（硝酸）作用下形成葡萄糖二酸 C 在菲林试剂作用下生成葡萄糖酸 D 在强氧化剂作用下，分子断裂，生成乙醇酸和三羟基丁酸 E 葡萄糖被还原后可生成山梨醇 二、判断题（正确的写对，错误的写错） 1．单糖是多羟基醛或多羟基酮类。 2．单糖有α-及β-型之分，其糖苷也有α-及β-糖苷之分，天然存在的糖苷为α-型。 3．糖苷主要存在于植物种子、叶片和树皮中，动物细胞中也存在少量糖苷。 4．异麦芽糖由两分子葡萄糖构成，它们之间的连接键为α（1→3）键。 5．蔗糖由葡萄糖和果糖组成，他们之间以α（1→6）键连接。 6．葡萄糖是右旋糖，是许多多糖的组成成分。 7．果糖是左旋糖，是糖类中最甜的糖。 8．抗坏血酸是山梨醇的衍生物。 9．单糖与醇或酚的羟基反应可形成糖苷。 10.多糖可分为同质多糖和杂多糖两大类。 11.糖蛋白分子中以蛋白质组成为主，蛋白聚糖分子中以黏多糖为主。 12.糖脂分子中以脂类为主，脂多糖分子以多糖为主。 13.天然葡萄糖分子多数以呋喃型结构存在。 14.葡萄糖分子与强酸共热，可转化为糠醛。 15.异麦芽糖由两分子葡萄糖以α（1→6）键构成。 16.棉子糖在蔗糖酶作用下产生果糖和蜜二糖。
普通生物化学试题 2003．12 目录 一、第一章：糖类 (4) 二、参考答案 (9) 三、第二章：脂质 (13) 四、参考答案 (17) 五、第三章：氨基酸、肽类、蛋白质化学 (20) 六、参考答案 (35) 七、第三章：酶化学 (46) 八、参考答案 (56) 九、第四章：维生素与辅酶 (61) 十、参考答案 (64) 十一、第五章：核酸化学 (68) 十二、参考答案 (73) 十三、第六章：激素 (77) 十四、参考答案 (82) 十五、第七章：生物膜和物质跨膜运输 (86) 十六、参考答案 (89)
十七、第八章：代谢总论和生物能学 (92) 十八、参考答案 (94) 十九、第九章：糖代谢 (96) 二十、参考答案 (102) 二十一、第十章：生物氧化 (107) 二十二、参考答案 (112) 二十三、第十一章：脂代谢 (116) 二十四、参考答案 (122) 二十五、第十二章：蛋白质代谢 (126) 二十六、参考答案 (132) 二十七、第十三章：核酸代谢 (137) 二十八、参考答案 (141) 二十九、第十四章：DNA的合成、修复及重组 (144) 三十、参考答案 (150) 三十一、第十五章：RNA的生物合成与加工 (155) 三十二、参考答案 (159) 三十三、第十六章：蛋白质的生物合成及转运 (162) 三十四、参考答案 (167) 三十五、第十七章：细胞代谢与基因表达调控 (170)
三十六、参考答案 (175)
一、第一章：糖类 一、填充题 1判断一个糖的D-型和L-型是以（）碳原子上羟基的位置作依据。 2乳糖是由一分子（）和一分子（）组成，它们之间通过（）糖苷键相连。 3 糖苷是指糖的（）和醇、酚等化合物失水而形成的缩醛（）等形式的化合物。 4 蔗糖是由一分子（）和一分子（）组成，它们之间通过（）糖苷键相连。 5 麦芽糖是由两分子（）组成，它们之间通过（）糖苷键相连。 6支链淀粉是葡萄糖分子通过共价键结合的大分子，其中葡萄糖和葡萄糖的连接是（）糖苷键和（）糖苷键。 7 纤维素和直链淀粉都是葡萄糖的多聚物，在纤维素中葡萄糖的构型是（），连接方式是（）；在直链淀粉中葡萄糖的构型是（），连接方式是（）。直链淀粉的构象为（），纤维素的构象为（）。 8 （）淀粉遇碘呈蓝色，（）淀粉遇碘呈紫色。（）与碘作用显红褐色。 9 开链已糖有（）种异构体；环状已醛糖有（）个异构体。 10 糖胺聚糖是一类含有（）和（）的杂多糖，其代表化合物有（）、（）和（）等。 11 蛋白聚糖是由（）和（）共价结合而成的复合物。 12 凝集素是一类能与（）相互作用的蛋白质。 13 糖肽连接的主要类型有（）和（）。 14 鉴别糖的普通方法为（）试验。 15 常定量测定还原糖的试剂为（）试剂和（）试剂。
第三章核酸的结构与功能 一、核酸是由核苷酸组成的大分子，分子量最小的是转运RNA，核酸分为DNA和RNA两类，DNA主要集中在细胞核中，在线粒体和叶绿体中也有少量DNA。RNA主要在质中。对病毒来说，或只含DNA，或只含RNA。因此可将病毒分为DNA病毒和RNA病毒。核酸是遗传物质，1868年瑞士Miesher.从脓细胞的细胞核中分离出可溶于碱而不溶于稀酸的酸性物质。间接证据：同一种生物的不同种类的不同生长期的细胞，DNA含量基本恒定。直接证据：T2噬菌体DNA感染E.coli。用35S标记噬菌体蛋白质，感染E.coli，又用32P标记噬菌体核酸，感染E.coli 核酸可分为单链（single strand，ss）和双链（double strand，ds）。DNA一般为双链，作为信息分子；RNA 单双链都存在。核酸是一种线形多聚核苷酸，基本组成单位是核苷酸。核苷酸可分解成核苷和磷酸，核苷又可分解为碱基和戊糖。因此核苷酸由三类分子片断组成。戊糖有两种，D-核糖和D-2-脱氧核糖。因此核酸可分为两类：DNA和RNA。 （一）碱基:核酸中的碱基分为两类：嘌呤和嘧啶。1.嘧啶碱是嘧啶的衍生物，共有三种：胞嘧啶、尿嘧啶和胸腺嘧啶。其中尿嘧啶只存在于RNA中，胸腺嘧啶只存在于DNA中，但在某些tRNA中也发现有极少量的胸腺嘧啶。胞嘧啶为两类核酸所共有，在植物DNA中还有5-甲基胞嘧啶，一些大肠杆菌噬菌体核酸中不含胞嘧啶，而由5-羟甲基胞嘧啶代替。因为受到氮原子的吸电子效应影响，嘧啶的2、4、6位容易发生取代。2.嘌呤碱由嘌呤衍生而来，常见的有两种：腺嘌呤和鸟嘌呤。嘌呤分子接近于平面，但稍有弯曲。自然界中还有黄嘌呤、次黄嘌呤、尿酸、茶叶碱、可可碱和咖啡碱。前三种是嘌呤核苷酸的代谢产物，是抗氧化剂，后三种含于植物中，是黄嘌呤的甲基化衍生物，具有增强心脏功能的作用。此外，一些植物激素，如玉米素、激动素等也是嘌呤类物质，可促进细胞的分裂、分化。一些抗菌素是嘌呤衍生物。如抑制蛋白质合成的嘌呤霉素，是腺嘌呤的衍生物。 生物体中（A+T）/（G+C）称为不对称比率，不同生物有所不同。比如人的不对称比率为1.52，酵母为79，藤黄八叠球菌为0.35。 3.稀有碱基:核酸中还有一些含量极少的稀有碱基，大多数是甲基化碱基。甲基化发生在核酸合成后，对核酸的生物学功能具重要意义。核酸中甲基化碱基含量不超过5％，tRNA中可达10％。 （二）核苷:核苷是戊糖与碱基缩合而成的。糖的第一位碳原子与嘧啶的第一位氮原子或嘌呤的第九位氮原子以糖苷键相连，一般称为N-糖苷键。戊糖是呋喃环，C1是不对称碳原子，核酸中的糖苷键都是β糖苷键。碱基与糖环平面互相垂直。糖苷的命名是先说出碱基名称，再加“核苷”或“脱氧核苷”。由“稀有碱基”所生成的核苷称为“稀有核苷”。在tRNA中含有少量假尿苷（用Ψ表示）就是由D-核糖的C1’与尿嘧啶的C5相连而生成的核苷。 （三）核苷酸:核苷中的戊糖羟基被磷酸酯化，就形成核苷酸。核糖核苷的糖环上有三个羟基，可形成三种核苷酸：2’、3’和5’-核糖核苷酸。脱氧核糖只有3’和5’两种。生物体内游离存在的多是5’核苷酸。用碱水解RNA可得到2’和3’核糖核苷酸的混合物。稀有碱基也可形成相应核苷酸。天然DNA中已找到十多种脱氧核糖核苷酸，RNA中找到了几十种核糖核苷酸。 （四）多磷酸核苷酸”细胞内有一些游离的多磷酸核苷酸，它们具有重要的生理功能。5’-NDP是核苷的焦磷酸酯，5’-NTP是核苷的三磷酸酯。最常见的是5’-ADP和5’-ATP。ATP上的磷酸残基由近向远以αβγ编号。外侧两个磷酸酯键水解时可释放出7.3千卡能量，而普通磷酸酯键只有2千卡，所以被称为高能磷酸键（～P）。因此ATP在细胞能量代谢中起极其重要的作用，许多化学反应需要由ATP提供能量。高能磷酸键不稳定，在1NHCl中，100℃水解7分钟即可脱落，而α磷酸则稳定得多。利用这一特性可测定ATP和ADP中不稳定磷的含量。 细胞内的多磷酸核苷酸常与镁离子形成复合物而存在。GTP,CTP,UTP在某些生化反应中也具有传递能量的作用，但不普遍。UDP在多糖合成中可作为携带葡萄糖的载体，CDP在磷脂的合成中作为携带胆碱的载体。各种三磷酸核苷酸都是合成DNA或RNA的前体。 鸟嘌呤核苷四磷酸酯和五磷酸酯在代谢调控中起作用，在大肠杆菌中，它们参与rRNA合成的控制。（五）环化核苷酸:磷酸同时与核苷上两个羟基形成酯键，就形成环化核苷酸。最常见的是3',5'-环化腺苷酸(cAMP) 和cGMP。它们是激素作用的第二信使，起信号传递作用。可被磷酸二酯酶催化水解，生成相应的5'-核苷酸。 二、核苷酸的结构与命名：核苷酸是由核苷与磷酸经脱水缩合后生成的磷酸酯类化合物，包括核糖核苷酸和脱氧核糖核酸两大类。最常见的核苷酸为5’-核苷酸（5’常被省略）。5’-核苷酸又可按其在5’位缩合的磷酸基的多少，分为一磷酸核苷（核苷酸）、二磷酸核苷和三磷酸核苷。此外，生物体内还存在一些特殊的环核苷酸，常见的为环一磷酸腺苷（cAMP）和环一磷酸鸟苷（cGMP），它们通常是作为激素作用的第二信使。核苷酸通常使用缩写符号进行命名。第一位符号用小写字母d代表脱氧，第二位用大写字母代表碱基，第三位用大写字母代表磷酸基的数目，第四位用大写字母P代表磷酸。规定用三字母符号表示碱基，用单字母符号表示核苷，戊糖的原子用带’的数字编号，碱基用不带’的数字编号。 三、核苷酸的功能:1.作为核酸的成分。2.为需能反应提供能量。UTP用于多糖合成，GTP用于蛋白质合成，CTP用于脂类合成，ATP用于多种反应。3.用于信号传递。如cAMP、cGMP是第二信使。4.参与构成辅酶。如NAD、FAD、CoA等都含有AMP成分。5.参与代谢调控。如鸟苷四磷酸等可抑制核糖体RNA的合成。又如反义RNA。
第二章 1、蛋白质构成：碳、氢、氧、氮，氮含量16% 2、蛋白质基本组成单位：氨基酸 3、氨基酸分类：中性非极性~（甘氨酸Gly，G）、中性极性~、酸性~（天门冬氨酸Asp，D、谷氨 酸Glu，E）、碱性~（赖氨酸Lys，K、精氨酸Arg，R、组氨酸His，H） 4、色氨酸、酪氨酸（280nm波长）、苯丙氨酸（260nm波长）三种芳香族氨基酸吸收紫外光 5、大多数蛋白质中均含有色氨酸和酪氨酸，故测定280nm波长的光吸收强度，课作为溶液中蛋白 质含量的快速测定方法 6、茚三酮反应:蓝紫色化合物，反应直接生成黄色产物 7、肽键：通过一个氨基酸分子的—NH2与另一分子氨基酸的—COOH脱去一分子水形成—CO— NH— 8、二级结构基本类型：α—螺旋、β—折叠、β—转角、无规则卷曲 9、三级结构：每一条多肽链内所有原子的空间排布 10、一个具有功能的蛋白质必须具有三级结构 11、稳定三级结构的重要因素：氢键、盐键、疏水键、范德华力等非共价键以及二硫键 12、四级结构：亚基以非共价键聚合成一定空间结构的聚合体 13、亚基：有些蛋白质是由两条或两条以上具有独立三级结构的多肽链组成，每条多肽链称~ 14、单独的亚基一般没有生物学功能，只有构成完整的四级结构才具有生物学功能 15、等电点：调节溶液pH值，使某一蛋白质分子所带的正负电荷相等，此时溶液的pH值即为~ 16、变性作用：某些理化因素可以破坏蛋白质分子中的副键，使其构像发生变化，引起蛋白质的理 化性质和生物学功能的改变（可逆性变性、不可逆性变性） 17、变性蛋白质是生物学活性丧失，在水中溶解度降低，粘度增加，更易被蛋白酶消化水解 18、变性物理因素：加热、高压、紫外线、X线和超声波 化学因素：强酸、强碱、重金属离子、胍和尿素 19、沉淀：用物理或化学方法破坏蛋白质溶液的两个稳定因素，即可将蛋白质从溶液中析出 20、沉淀：盐析：破坏蛋白质分子的水化膜，中和其所带电荷，仍保持其原有生物活性，不会是蛋 白质变性 有机溶剂沉淀：不会变性 重金属盐类沉淀：破坏蛋白质分子的盐键，与巯基结合，发生变性 生物碱试剂沉淀： 21、双缩脲反应：在碱性溶液中，含两个以上肽键的化合物都能与稀硫酸铜溶液反应呈紫色（氨基 酸、二肽不可以） 第三章 22、核苷：一分子碱基与一分子戊糖脱水以N—C糖苷键连成的化合物 23、核苷酸=核苷+磷酸 24、RNA分子含有四种单核苷酸：AMP、GMP、CMP、UMP 25、核苷酸作用：合成核酸、参与物质代谢、能量代谢和多种生命活动的调控 26、核苷酸存在于辅酶A、黄素腺嘌呤二核苷酸（F AD）、辅酶I(NAD+)和辅酶II(NADP+) 27、A TP是能量代谢的关键 28、UTP、CTP、GTP分别参与糖元、磷脂、蛋白质的合成 29、环一磷酸腺苷（Camp）和环一磷酸鸟苷（cGMP）在信号转导过程中发挥重要作用 30、DNA具有方向性，碱基序列按照规定从5’向3’书写（3’，5’-磷酸二酯键） 31、三维双螺旋结构内容：⑴DNA分子由两条反向平行的多核苷酸链围绕同一中心轴盘旋而成 ⑵亲水的脱氧核糖基与磷酸基位于外侧，疏水的碱基位于内侧 ⑶两条多核苷酸链以碱基之间形成的氢键相互连结 ⑷互补碱基之间横向的氢键和疏水碱基平面之间形成的纵向碱基堆积 力，维系这双螺旋结构的稳定 32、B-DNA、A-DNA右手螺旋结构，Z-NDA左手螺旋结构
第一章核酸的结构与功能 一、名词解释 1. 碱基堆积力 2. DNA的熔解温度（Tm） 3. 核酸的变性与复性 4. 增色效应与减色效应 5. 分子杂交 6. 查格夫法则（Chargaff's rules）7．反密码环 8. 核酶 二、写出下列符号的中文名称 1. T m 2. m5C 3. 3′,5′-cAMP 4.ψ 5.dsDNA 6. ssDNA 7. tRNA 8. U 9. DHU 10. Southern-blotting 11. hn-RNA 12. cGMP 三、填空题 1. 构成核酸的基本单位是，由、和磷酸基连接而成。 2. 在核酸中，核苷酸残基以互相连接，形成链状分子。由于含氮碱基 具有，核苷酸和核酸在 nm波长附近有最大紫外吸收值。 3. 嘌呤环上的第_____位氮原子与戊糖的第_____位碳原子相连形成_______键， 通过这种键相连而成的化合物叫_______。 4. B-型结构的DNA双螺旋，每个螺旋有对核苷酸，螺距为，直径为。 5. 组成DNA的两条多核苷酸链是的，两链的碱基序列，其中与 配对，形成个氢键；与配对，形成个氢键。 6. 某DNA片段的碱基顺序为GCTACTAAGC，它的互补链顺序应为。 7. 维持DNA双螺旋结构稳定的因素主要是、和。 8. DNA在溶液中的主要构象为，此外还有、和三股螺旋， 其中为左手螺旋。 9. t RNA的二级结构呈形，三级结构的形状像。 10. 染色质的基本结构单位是，由核心和它外侧盘绕的组成。 核心由各两分子组成，核小体之间由相互连接，并结合有。 11. DNA复性过程符合二级反应动力学，其值与DNA的复杂程度成_____比。 12. 测定DNA一级结构主要有Sanger提出______法和MaxamGilbert提出_____法。 四、选择题 1. 自然界游离核苷酸中，磷酸最常见是位于：（） A．戊糖的C-5′上 B．戊糖的C-2′上 C．戊糖的C-3′上 D．戊糖的C-2′和C-5′上 E．戊糖的C-2′和C-3′上 2. 可用于测量生物样品中核酸含量的元素是：（） A．碳 B．氢 C ．氧 D．磷 E．氮
下列过程分别发生在哪些亚细胞结构内完成：a.糖酵解：胞浆 b.丙酮酸氧化脱羧：线粒体 c.TCA：线粒体 d.氧化磷酸化：线粒体内膜 e.糖异生：肝、肾细胞的胞浆及线粒体 f.磷酸戊糖途径（己糖磷酸支路）：胞液g.脂肪酸的β氧化：胞质溶液和线粒体h.16碳的软脂酸合成：胞浆 i.尿素循环中的氨甲基磷酸合成：线粒体 j.鸟氨酸循环中的精氨酸合成：胞浆 （除Gly之外，其余蛋白氨基酸都具有手性碳原子，都有旋光性。 AA同时具有两性，氨基酸性，羧基碱性。 凯氏定氮法：粗蛋白质含量=蛋白氮×6.25 在等电点时,AA溶解度最小。 蛋白质功能直接由其高级结构（构象）决定。蛋白质的一级结构决定高级结构（构象），因此最终决定了蛋白质的功能。）合成代谢（同化作用）：指生物体从外界摄取物质，并把它们转变成自身物质的过程。通常是将生物小分子合成为生物大分子。需要能量。 分解代谢（异化作用）：指生物体内原有的物质经一系列变化最终变成排泄物排出体外的过程。通常将生物大分子分解为生物小分子。放出能量。 合成氨基酸的主要途径：1. α—酮酸还原氨化2. 转氨作用3.氨基酸的相互转化 电子传递链又称呼吸链：代谢物脱下的成对氢原子（2H）通过多种酶和辅酶所催化的连锁反应逐步传递，最终与氧结合生成水，这一系列酶和辅酶。电子传递有严格顺序，只能从氧化还原势较低的载体传递到氧化还原势较高的载体。 Km等于酶促反应速度达最大值一半时的底物浓度。Km是酶的特征常数，经常表示酶与底物的亲和力。Km值越大，亲和力越小。 米氏常数: Km的值是当反应速度为最大反应速度的一半时所对应的底物浓度。所以Km的单位为浓度单位 （1 ）Km是酶的一个特征性常数，只与酶的性质有关，与酶的浓度无关 （2 ）如酶能催化几种不同的底物，对每种底物都有一个特定的Km 值，其中Km 值最小的称该酶的最适底物。 （3 ）Km除了与底物类别有关，还与pH、温度有关，所以Km是一个物理常数，是对一定的底物、一定的pH、一定的温度而言的。 （4 ）当k2 >>k3，Km可表示酶和底物的亲和力，Km值越大，亲和力越小。
生物化学基本内容 学习方法 生物化学是是在分子水平上研究生物体的组成与结构、代谢及其调节的一门科学。其发展快、信息量丰富，有大量需要记忆的内容，因此学好它不是一件容易的事情。下面就如何学好生物化学这门课程谈一谈自己的浅见，希望能对学生们有所帮助。 1、选择好教材和参考书 目前市场上有各种各样的生物化学教材和一些参考书，如何选择适合自己的教材和参考书对于培养自己的学习兴趣，学好本学科十分重要。我个人认为应该准备三本教材和一本习题集：一本是简单的版本，便于理解和自学。如南京大学由郑集等编写的《普通生物化学》；一本是高级的版本，如北京大学王镜岩等编著的《生物化学》，阅读此类教科书便于对各章内容全面和深入的掌握；第三本应该是一本英文的原版教材，如DonaldVoet编著的《FundamentalsofBiochemistry》和ChristopheK.Mathews编写的《Biochemistry》。英文版教材的特点是新、印刷精美，图表多为彩图，通常还有配套的多媒体光盘，方便你自学。阅读一本好的英文生化教材，不仅对提高自己的专业英语水平，而且对理解各章节的内容，学好本学科是非常有帮助。 2、由表及里，循序渐进，课前预习，课后复习 根据研究内容，本课程可分为以下几部分：①重要生物分子的结构和功能：着重介绍蛋白质、核酸、酶、维生素等的组成、结构与功能。重点阐述生物分子具有哪些基本的结构?哪些重要的理化性质?以及结构与功能有什么关系等问题，同时要随时将它们进行比较。这样既便于理解，也有利于记忆。②物质代谢及其调节：主要介绍糖代谢、脂类代谢、能量代谢、氨基酸代谢、核昔酸代谢、以及各种物质代谢的联系和调节规律。此部分内容是传统生物化学的核心内容。学习这部分内容时，应注重学习各种物质代谢的基本途径，特别是糖代谢途径、三羧酸循环途径、糖异生途径和酮体代谢途径；各代谢途径的关键酶及生理意义；各代谢途径的主要调节环节及相互联系；代谢异常与临床疾病的关系等问题。③分子遗传学基础：重点介绍了DNA复制，DNA转录和翻译。学习这部分内容时，应重点学习复制、转录和翻译的基本过程，并从必要条件、所需酶蛋白和特点等方面对三个过程进行比较，在理顺本课程的基本框架后，就应全面、系统、准确地掌握教材的基本内容，并且找出共性，抓住规律。 3、学会做笔记 首先有一点必须强调，上课时学生的主要任务时是听老师讲课而不是做笔记，因此在课堂上要集中精力听讲，一些不清楚的内容和重要的内容可以笔录下来，以便课后复习和向老师求教。当然，条件好的同学可以买来录音设备，将老师的上课内容录下来，以供课后消化。另外，老师的讲稿大都做成了幻灯片，学生可从老师那里得到拷贝。 4、懂得记忆法 学习生物化学时，学生反映最多的问题是记不住学过的内容。关于此问题我的建议是：首先分清楚那些需要记忆，那些根本就不需要记忆。如氨基酸的三字母和单字母符号是需要记的，而许多生物分子的结构式并不需要记；其次明白理解是记忆之母，因此对各章内容，必须先对有关原理理解透，然后再去记忆；第三，记忆要讲究技巧，多想想方法。如关于必需氨基酸的记忆，可以将高等动物10种必需氨基酸的首写字母拼写成一句话：Tip MTV hall(需付小费的MTV厅)。 5、勤于动手，联系实际 这是由“学懂”通向“会做”的桥梁和提高考生在考试中的实践能力的重要保证。平时多做习题，多做实验，是你掌握本学科，取得比较理想的考试成绩的一个很重要的保证。 5、充分利用网络资源
生物化学知识点汇总(王镜岩版)
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生物化学讲义（2003） 孟祥红 绪论(preface) 一、生物化学(biochemistry)的含义： 生物化学可以认为是生命的化学(chemistryoflife)。 生物化学是用化学的理论和方法来研究生命现象。 1、生物体是有哪些物质组成的？它们的结构和性质如何？容易回答。 2、这些物质在生物体内发生什么变化？是怎样变化的？变化过程中能量是怎样转换的？（即这些物质在生物体 内怎样进行物质代谢和能量代谢？）大部分已解决。 3、这些物质结构、代谢和生物功能及复杂的生命现象（如生长、生殖、遗传、运动等）之间有什么关系？最复 杂。 二、生物化学的分类 根据不同的研究对象：植物生化；动物生化；人体生化；微生物生化 从不同的研究目的上分：临床生物化学；工业生物化学；病理生物化学；农业生物化学；生物物理化学等。 糖的生物化学、蛋白质化学、核酸化学、酶学、代谢调控等。 三、生物化学的发展史 1、历史背景：从十八世下半叶开始，物理学、化学、生物学取得了一系列的重要的成果（1）化学方面 法国化学家拉瓦锡推翻“燃素说”并认为动物呼吸是像蜡烛一样的燃烧，只是动物体内燃烧是缓慢不发光的 燃烧——生物有氧化理论的雏形 瑞典化学家舍勒——发现了柠檬酸、苹果酸是生物氧化的中间代谢产物，为三羧酸循环的发现提供了线索。 （2）物理学方面：原子论、x-射线的发现。 （3）生物学方面：《物种起源——进化论》发现。 2、生物化学的诞生：在19世纪末20世纪初，生物化学才成为一门独立的科学。 德国化学家李比希： 1842年撰写的《有机化学在生理与病理学上的应用》一书中，首次提出了新陈代谢名词。另一位是德国医生霍佩赛勒： 1877年他第一次提出Biochemie这个名词英文译名是Biochemistry(orBiologicalchemistry)汉语翻译成 生物化学。 3、生物化学的建立： 从生物化发展历史来看，20世纪前半叶，在蛋白质、酶、维生素、激素、物质代谢及生物氧化方面有了长足 进步。成就主要集中于英、美、德等国。 英国，代表人物是霍普金斯——创立了普通生物化学学派。
普通生物化学郑集第四版简答题精华总结 Document serial number【NL89WT-NY98YT-NC8CB-NNUUT-NUT108】
1.生物膜的组成：主要由膜脂和膜蛋白组成。 ①脂质：脂质是构成生物膜最基本的物质，包括磷脂(主要成分)、糖脂、胆固醇。②膜蛋白分为外周蛋白和内在蛋白，是生物膜实施功能的基本场所。 2.生物膜的功能：①保护：生物膜能够保护细胞或细胞器不受或少受外界环境因素改变的影响，保持它们原有的形状和完整结构。②转运：细胞或细胞器通过生物膜，从膜外选择性地吸收所需要的养料，同时也要排出不需要的物质。③能量转换：a)氧化磷酸化：通过生物氧化作用，将食物分子中存储的化学能转变成生物能，即将化学能转换成ATP分子的高能磷酸键。然后再通过ATP分子磷酸键的分解释放能量，为生物体提供所需的能量。b)光合磷酸化：通过光合作用，将光能（主要是太阳能）转换成ATP的高能磷酸键。再利用ATP的能量合成糖类物质。④信息传递：细胞膜上有接受不同信息的专一性受体，这些受体能识别和接受各种特殊信息，然后将不同的信息分别传递给有关的靶细胞并产生相应的效应以调节代谢、控制遗传和其它生理活动。⑤运动和免疫等生物功能:由于细胞膜上有专一性的抗原受体，当抗原受体被抗原激活后，即产生相应的抗体。抗体能够识别及特异性地与外源性抗原（如细菌、病毒等）结合并吞噬消灭。 3.新陈代谢：⑴定义：是指生物体和外界环境进行物质交换的过程。分为①合成代谢：是指生物体从外界摄取物质，并把它们转变成自身物质的过程。②分解代谢：是指生物体内原有的物质经一系列变化最终变成排泄物排出体外的过程。⑵特点：①反应是在温和条件下进行，绝大多数由酶催化。②代谢过程中的化学反应通过一系列中间过程有顺序的完成。③生物体内的各个反应之间都是相互协调联系，有条不紊的进行。④生物体的代谢体系是在长期进化中逐步形成并完善的。 4.ATP的生理作用：①是机体能量的暂时贮存形式：在生物氧化中，ADP能将呼吸链上电子传递过程中所释放的电化学能以磷酸化生成ATP的方式贮存起来，因此ATP是生物氧化中能量的暂时贮存形式。②是机体其它能量形式的来源：ATP分子内所含有的高能键可转化成其它能量形式，以维持机体的正常生理机能。③可生成cAMP参与激素作用：ATP在细胞膜上的腺苷酸环化酶催化下，可生成cAMP，作为许多肽类激素在细胞内体现生理效应的第二信使。④作为一种神经递质： 5.(一)糖的无氧氧化过程：又称糖酵解，葡萄糖在缺氧情况下，生成乳酸的过程 1基本反应过程：分为两个反应阶段，全程在胞浆中进行。⑴第一阶段：糖酵解途径，由一分子葡萄糖分解分成两分子丙酮酸的过程 a.①葡萄糖+ATP←→葡糖-6-磷酸(己糖激酶，不可逆) ②葡糖-6-磷酸←→果糖-6-磷酸(葡糖-6--磷酸异构酶) ③果糖-6-磷酸+ATP←→果糖-1,6-二磷酸(果糖磷酸激酶，不可逆) b.④果糖-1,6-二磷酸←→2×甘油醛-3-磷酸(醛缩酶) ⑤2×甘油醛-3-磷酸←→二羟丙酮磷酸(丙糖磷酸异构酶) c.⑥2×甘油醛-3-磷酸←→2×甘油酸-1,3-二磷酸(甘油醛-3-磷酸脱氢酶) ⑦2×甘油酸-1,3-二磷酸←→2×甘油酸-3-磷酸+2ATP(甘油酸-3-磷酸激酶) ⑧2×甘油酸-3-磷酸←→2×甘油酸-2-磷酸(甘油酸磷酸变位酶) d.⑨2×甘油酸-2-磷酸←→2×烯醇丙酮酸磷酸(烯醇化酶) ⑩2×烯醇丙酮酸磷酸←→2×丙酮酸+2ATP(丙酮酸激酶，不可逆) ⑵第二阶段：丙酮酸还原生成乳酸，所需的氢原子由前述‘一次脱氢’过程提供，反应由乳酸脱氢酶催化，辅酶是NAD (二)糖酵解的调节：⑴磷酸果糖激酶调节，是酵解过程最关键的限速酶。ATP、柠檬酸、 H+是磷酸果糖激酶的别构抑制剂，而AMP、 2，6-二磷酸果糖（F-2,6-BP）是别构激活剂。F- 2,6-BP是磷酸果糖激酶的激活剂。⑵己糖激酶的调控，G-6-P是该酶的别构抑制剂。因G-6-P 可转化为糖原及戊糖，因此己糖激酶不是酵解过程关键的限速酶。(三)糖酵解的生理意义：（1）迅速提供能量，对肌收缩更为重要（2）成熟红细胞的供能（3）神经组织、白细胞、骨髓等代谢活跃的组织，即使不缺氧也多由糖酵解提供能量 6.丙酮酸的有氧氧化分为两个阶段:（一）丙酮酸氧化脱羧生成乙酰CoA：胞液中的丙酮酸透过线粒体膜进入线粒体后，经丙酮酸脱氢酶系催化，进行氧化脱羧，并与辅酶A结合而生成乙
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脂类消化的主要场所：小肠上段 脂类吸收的部位：主要在十二指肠下段及空肠上段 第三节三酰甘油（甘油三酯）代谢 一、三酰甘油的分解代谢 1.1）脂肪动员：储存在脂肪细胞中的脂肪，被肪脂酶逐步水解为 脂肪酸及甘油，并释放入血以供其他组织氧化利用的过程。 2）关键酶：三酰甘油脂肪酶 （又称“激素敏感性三酰甘油脂肪酶”，HSL） 3）脂解激素：能促进脂肪动员的激素，如胰高血糖素、去甲肾 上腺素、肾上腺素等。 4）抗脂解激素：抑制脂肪动员，如胰岛素、前列腺素、烟酸、 雌二醇等。 2.甘油的氧化 甘油在甘油激酶的催化下生成3-磷酸甘油，随后脱氢生成磷酸二羟丙酮，再经糖代谢途径氧化分解释放能量或经糖异生途径生成糖。 3.脂肪酸的分解代谢 饱和脂肪酸氧化的方式主要是β氧化。 1）部位：组织：脑组织及红细胞除外。心、肝、肌肉最活跃； 亚细胞：细胞质、线粒体。 2）过程： ①脂酸的活化——脂酰CoA的生成（细胞质）
第5章酶化学 一、选择题 1．从某组织中提取一种蛋白酶的粗提液300 mL，含有150 mg蛋白质，总活力为360单位。经过一系列纯化步骤后得到4 mL酶制品（含有0.08 mg蛋白），总活力为288单位。整个纯化过程的回收率和纯化倍数分别为（）。[四川大学2008研] A．80％和150 B．80％和15 C．80％和1500 【答案】C 2．所谓“多酶体系”是指一个代谢过程中的几个酶形成了一个反应链体系，多酶体系中的酶通常具有以下性质（）。[中国科学院2002研] A．只是在功能上相互有联系，在结构上互不相关，不存在相互作用 B．不仅在功能上相互有联系，在结构上也有相互联系，形成复合体 C．上述两种情况都存在 【答案】C 【解析】多酶体系一般分为可溶性的、结构化的和在细胞结构上有定位关系的三种类型，在多酶体系中。以可溶性形式存在的酶，它们只是在功能上相互联系，在结构上互不相关，各自作为独立的单体。而后二种形式，不仅在功能上相互有联系，而且在结构上也是有机地
组合在一起，构成一定的结构，形成多酶复合体。 3．存在（）抑制剂时酶促反应速度达到最大反应速度一半时的底物浓度不变。[南开大学2001研] A．不可逆 B．竞争性 C．反竞争性 D．非竞争性 【答案】B 【解析】竞争性抑制剂的效应在于使V max不变，而Km值变大，当存在该抑制剂，且，时，[S]仍保持不变。非竞争性抑制剂的效应在于V max降低，而Km值不变，当存在该抑制剂，且时，[S]降低。反竞争抑制剂的效应在于V max减少，Km值也减小，当存在该抑制剂，且时，[S]也降低。 4．构成胰凝乳白酶活性中心的电荷中继网，有三个氨基酸残基组成，他们是（）。[清华大学2002研] A．His，Arg，Glu B．His，Ser，Asp C．Arg，Ser，Asp D．Asp，Glu，Ser 【答案】B 【解析】胰凝乳蛋白酸的活性中心是由Ser，His及Asp组成，三者共同构成一个氢键
生化重点名解 1.Peptide unit（肽单元）：参与肽键的6个原子Cα1、C、O、N、H和C α2位于同一平面，Cα1和Cα2在平面上的位置反式构型，此同一平面上的6个原子构成了肽单元。 2.motif（模体）：在许多蛋白质分子中，两个或三个具有二级结构的肽段在空间上相互接近，形成一个特殊的空间构象，一个模体有其特征性的氨基酸序列并发挥特殊的功能，如锌指结构。 3.domain（结构域）：分子量大的蛋白质，三级结构常可分割成一个和数个球状或纤维状区域，折叠的较为紧密，具有独立的生物学功能，称为结构域。 4.denaturation of protein（蛋白质变性）：某些物理和化学因素作用下，蛋白质的特定空间结构被破坏，从而导致其理化性质的改变和生物活性的丧失，称为蛋白质变性。 5.isoelectic point of protein（蛋白质等电点）：在某一pH溶液中，蛋白质解离成正负离子的趋势相等，即成为兼性离子，净电荷为零，此时溶液的pH值称为该蛋白质的等电点。 6.active site/active center of enzyme（酶的活性中心）：酶分子中与酶活性密切相关的基团在空间结构上彼此靠近，组成具有特定空间结构的区域，能与底物特异结合并将底物转化为产物，这一区域称为酶的活性中心。 7.allosteric enzymes and allosteric regulation of enzymes（变构酶与酶的变构调节）：体内一些代谢物对其代谢途径中前1~2个关键酶起反馈调节作用。这些代谢物与关键酶分子活性中心外的某个部位可逆结合，使酶发生变构而改变其催化活性。酶分子中的这些结合部位称为变构部位或调节部位。对酶催化活性的这种调节方式称为变构调节。受变构调节的酶称作变构酶或别构酶。
1..糖：多羟醛或多羟酮及其缩聚物和某些衍生物的总称。 2.成苷作用：环状单糖半缩醛基上的羟基在有干燥HCL气体催化情况下可与醇化合，羟基的氢被甲基取代形成糖苷。 3..二塘：为2分子单糖以糖苷涧链接而成，水解后产生2分子单糖，有的有还原性，有的无还原性，但皆有旋光性。 4..脂肪：是三脂酸的甘油脂即三酰甘油。 5.磷脂：为含磷的单脂衍生物，分甘油醇磷脂及鞘氨醇磷脂两类。 6.蛋白质的一级结构：蛋白质多肽链中氨基酸的序列，一级结构中主要的链接键是肽键。 7.蛋白质的二级结构：蛋白质分子中多肽链本身的折叠和盘绕的方式，他它仅涉及肽链中主链的构像，不涉及侧链构象。 8.超二级结构：二级结构的基本结构单位相互聚集，形成有规律的二级结构的聚集体。 9.蛋白质的三级结构：多肽链在二级结构的基础上进一步折叠，盘旋成复杂的空间结构。 10.蛋白质的四级结构：描述寡聚蛋白质中亚基的种类，数目，在空间的排布方式，以及亚基间的结合方式。 11.水化层：蛋白质表面的亲水集团，如（—NH4，—COO—，—OH，—SH，—CONH2）等，会吸收它周围的水分子，使水分子定向排列在蛋白质分子的表面，形成一层水化膜。 12.双电层：蛋白质在非等电点状态时，带有相同的净电荷，与其周围的反离子构成稳定的双电层。 13.氨基酸等电点：在适当的酸碱度时，氨基酸的氨基和羧基的解离度完全相等，此时【正离子】=【负离子】，净电荷为零，在电场中既不向阳极移动，也不向阴极移动，成为两性离子，这时氨基酸所处溶液中的PH就称为该氨基酸的等电点。 14..变性作用：天然蛋白质受物理或化学因素的影响，分子内原有的高度规则性的空间排列发生变化，致使其原有性质和功能发生部分或全部丧失。 15..别（变）构作用：含亚基的蛋白质由于一个亚基的构象改变而引起其余和整个分子构象、性质和功能
磷氧比：在氧化磷酸化过程中，每2个电子通过电子传递链传递给1/2O2所产生的A TP的分子数。 别构效应：配体与寡聚蛋白质上的一个部位结合将通过构象变化影响同一个蛋白质分子上其他结合部位上的亲和力。 结构域：含数百个氨基酸残基的多肽链经常折叠成两个或者是多个稳定的、想对独立的球状实体称为结构域。 等电点：蛋白质或两性电解质(如氨基酸)所带净电荷为零时溶液的pH。 酶的活性部位（活性中心）：酶分子的表面有一些必需基团（某些氨基酸残基的侧链，有时也包括辅酶分子或者其他基团）比较集中，并构成一定空间结构的微小区域，在这里必需基团参与和底物结合，并把底物转变为产物的化学反应。 酮体：脂肪酸在肝脏中氧化分解所生成的乙酰乙酸，B羟丁酸，丙酮三种中间代谢产物，统称为酮体。 同工酶：是指催化相同的化学反应，但存在四级缔合形式，并因而在物理化学和免疫学等方面有所差异的一组酶。 化学渗透学说：氧化呼吸链存在于线粒体内膜上。当氧化反应进行时，H+通过氢泵作用被排斥到线粒体内膜外侧（膜间腔）。从而形成跨膜PH梯度和跨膜电位差，这种形式的能量，可以被存在于线粒体内膜上的ATP合酶利用。生成高能磷酸基团，并与ADP结合生成ATP。 底物水平磷酸化：在底物氧化基础上释放出的能量推动ADP磷酸化合成ATP的反应。 氧化磷酸化：物质在体内氧化时释放的能量供给ADP与无机磷合成A TP的偶联反应。 呼吸电子传递链：由一系列可作为电子载体的酶复合体和辅助因子构成，可将来自还原型辅酶或底物的电子传递给有氧代谢的最终电子受体分子氧（O2）。 解偶联剂：一种使电子传递与ADP磷酸化之间的紧密偶联关系解除的化合物，例如2,4-二硝基苯酚。 同多糖：水解时只生成同一种单糖或者是单糖衍生物的多糖。 β-氧化：脂肪酸的氧化是从β-碳原子脱氢氧化开始的。 脂肪动员：储存在脂肪组织细胞中的脂肪，经脂肪酶逐步水解为游离脂肪酸和甘油并释放入血被组织利用的过程 必需脂肪酸：维持机体生命活动所必需，但体内不能合成，必须由食物提供的脂肪酸 丙酮酸柠檬酸循环：在胞液与线粒体之间经丙酮酸与柠檬酸的转变，将乙酰CoA由线粒体转运至胞液用于合成代谢的过程称丙酮酸柠檬酸循环。 三羧酸循环：体内物质糖、脂肪或氨基酸有氧氧化的主要过程。通过生成的乙酰辅酶A与草酰乙酸缩合生成三羧酸（柠檬酸）开始，再通过一系列氧化步骤产生CO2、NADH及FADH2，最后仍生成草酰乙酸，进行再循环，从而为细胞提供了降解乙酰基而提供产生能量的基础。由克雷布斯（Krebs）于20世纪30年代最先提出。 磷酸戊糖途径又称已糖单磷酸旁路(HMS)或磷酸葡萄糖旁路。此途径由6-磷酸葡萄糖开始生成具有重要生理功能的NADPH和5-磷酸核糖。全过程中无ATP生成，因此此过程不是机体产能的方式。 乙醛酸循环：在异柠檬酸裂解酶的催化下，异柠檬酸被直接分解为乙醛酸，乙醛酸又在乙酰辅酶A参与下，由苹果酸合成酶催化生成苹果酸，苹果酸再氧化脱氢生成草酰乙酸的过程。波尔效应：pH值或H+浓度和CO2分压的变化对血红蛋白结合氧能力的影响，血液pH值降低或pCO2升高，使Hb对O2的亲和力降低，反之，pH值升高或pCO2降低，则Hb对O2的亲和力增加，pH对Hb氧亲和力的这种影响称为波尔效应。 皂化：油脂的碱水解。
核酸 问答题：
1、某DNA样品含腺嘌呤15.1%（按摩尔碱基计），计算其余碱基的百分 含量。 2、DNA双螺旋结构是什么时候，1953,1962由谁提出来的？试述其结构模型。 3、DNA双螺旋结构有些什么基本特点？这些特点能解释哪些最重要 的生命现象？ 4、DNA和RNA的结构有何异同？ 5、RNA干扰的意义？ 1.是植物对抗某些病毒感染的机制； 2.使转座子沉默，维持基因组的稳定性； 3.抑制蛋白质合成，调控基因表达和个体生长发育； 4.提供了使特定基因沉默的重要实验手段； 5.为基因治疗提供了一条可能的途径. 6、miRNA和siRNA的异同点。 Pri-miRNA Pre-miRNA 细胞核 miRNA 细胞质 dicer 单链完全配对不完全配对 ?它们都是Dicer酶的产物； ?它们在起干扰、调节作用时都会和RISC复合体结合； ?它们都可以在转录后和翻译水平干扰以抑制靶标基因的翻译；
名词解释： 1、核酸变性和复性； 2、分子杂交； 3、增色效应和减色效应； 4、回文结构； 5、Tm； 6、Chargaff定律； 7、surthern杂交技术； 8、DNA 指纹技术 1. 在物理、化学因素影响下， DNA碱基对间的氢键断裂，双螺旋解开，这是一个是跃变过程，伴有A260增加（增色效应）。 复性：在物理、化学因素影响下， DNA碱基对间的氢键断裂，双螺 旋解开，这是一个是跃变过程，伴有A260增加（增色效应）。 2. 不同来源的DNA单链间或单链DNA与RNA之间只要有碱基配对的区域，在复性时可形成局部双螺旋区，称核酸分子杂交(hybridization) 3. DNA变性复性过程中A260nm增加减少的过程。 4. 回文结构 DNA双链中正序反序碱基顺序相同的碱基对序列。 5. Tm DNA热变性过程中A260达到最大值的一半时的温度。 6. C=G A=T A+G=C+T A+C=G+T 7. 分析DNA样品中是否含有与探针序列同源的DNA片段 8. 利用人体内小卫星DNA的高度多态性，将重复序列作为分子探针，与不同个体的基因组DNA的限制性酶切片段进行分子杂交，就会得出各自特有的杂交图谱，具有专一性和特征性，即DNA指纹。 酶学 问答题： 1.1、何谓酶？酶促反应的特点是什么？
1.生物膜的组成：主要由膜脂和膜蛋白组成。①脂质：脂质是构成生物膜最基本的物质，包括磷脂(主要成分)、糖脂、胆固醇。②膜蛋白分为外周蛋白和内在蛋白，是生物膜实施功能的基本场所。 2.生物膜的功能：①保护：生物膜能够保护细胞或细胞器不受或少受外界环境因素改变的影响，保持它们原有的形状和完整结构。②转运：细胞或细胞器通过生物膜，从膜外选择性地吸收所需要的养料，同时也要排出不需要的物质。③能量转换：a)氧化磷酸化：通过生物氧化作用，将食物分子中存储的化学能转变成生物能，即将化学能转换成ATP分子的高能磷酸键。然后再通过ATP 分子磷酸键的分解释放能量，为生物体提供所需的能量。b)光合磷酸化：通过光合作用，将光能（主要是太阳能）转换成A TP的高能磷酸键。再利用A TP的能量合成糖类物质。④信息传递：细胞膜上有接受不同信息的专一性受体，这些受体能识别和接受各种特殊信息，然后将不同的信息分别传递给有关的靶细胞并产生相应的效应以调节代谢、控制遗传和其它生理活动。⑤运动和免疫等生物功能:由于细胞膜上有专一性的抗原受体，当抗原受体被抗原激活后，即产生相应的抗体。抗体能够识别及特异性地与外源性抗原（如细菌、病毒等）结合并吞噬消灭。 3.新陈代谢：?定义：是指生物体和外界环境进行物质交换的过程。分为①合成代谢：是指生物体从外界摄取物质，并把它们转变成自身物质的过程。②分解代谢：是指生物体内原有的物质经一系列变化最终变成排泄物排出体外的过程。?特点：①反应是在温和条件下进行，绝大多数由酶催化。②代谢过程中的化学反应通过一系列中间过程有顺序的完成。③生物体内的各个反应之间都是相互协调联系，有条不紊的进行。④生物体的代谢体系是在长期进化中逐步形成并完善的。 4.ATP的生理作用：①是机体能量的暂时贮存形式：在生物氧化中，ADP能将呼吸链上电子传递过程中所释放的电化学能以磷酸化生成ATP的方式贮存起来，因此ATP 是生物氧化中能量的暂时贮存形式。②是机体其它能量形式的来源：ATP分子内所含有的高能键可转化成其它能量形式，以维持机体的正常生理机能。③可生成cAMP参与激素作用：ATP在细胞膜上的腺苷酸环化酶催化下，可生成cAMP，作为许多肽类激素在细胞内体现生理效应的第二信使。④作为一种神经递质： 5.(一)糖的无氧氧化过程：又称糖酵解，葡萄糖在缺氧情况下，生成乳酸的过程 1基本反应过程：分为两个反应阶段，全程在胞浆中进行。?第一阶段：糖酵解途径，由一分子葡萄糖分解分成两分子丙酮酸的过程 a.①葡萄糖+ATP←→葡糖-6-磷酸(己糖激酶，不可逆) ②葡糖-6-磷酸←→果糖-6-磷酸(葡糖-6--磷酸异构酶) ③果糖-6-磷酸+A TP←→果糖-1,6-二磷酸(果糖磷酸激酶，不可逆) b.④果糖-1,6-二磷酸←→2×甘油醛-3-磷酸(醛缩酶) ⑤2×甘油醛-3-磷酸←→二羟丙酮磷酸(丙糖磷酸异构酶) c.⑥2×甘油醛-3-磷酸←→2×甘油酸-1,3-二磷酸(甘油醛-3-磷酸脱氢酶) ⑦2×甘油酸-1,3-二磷酸←→2×甘油酸-3-磷酸+2A TP(甘油酸-3-磷酸激酶) ⑧2×甘油酸-3-磷酸←→2×甘油酸-2-磷酸(甘油酸磷酸变位酶) d.⑨2×甘油酸-2-磷酸←→2×烯醇丙酮酸磷酸(烯醇化酶) ⑩2×烯醇丙酮酸磷酸←→2×丙酮酸+2ATP(丙酮酸激酶，不可逆) ?第二阶段：丙酮酸还原生成乳酸，所需的氢原子由前述‘一次脱氢’过程提供，反应由乳酸脱氢酶催化，辅酶是NAD (二)糖酵解的调节：?磷酸果糖激酶调节，是酵解过程最关键的限速酶。ATP、柠檬酸、H+是磷酸果糖激酶的别构抑制剂，而AMP、2，6-二磷酸果糖（F-2,6-BP）是别构激活剂。F-2,6-BP是磷酸果糖激酶的激活剂。?己糖激酶的调控，G-6-P是该酶的别构抑制剂。因G-6-P 可转化为糖原及戊糖，因此己糖激酶不是酵解过程关键的限速酶。(三)糖酵解的生理意义：（1）迅速提供能量，对肌收缩更为重要（2）成熟红细胞的供能（3）神经组织、白细胞、骨髓等代谢活跃的组织，即使不缺氧也多由糖酵解提供能量 6.丙酮酸的有氧氧化分为两个阶段:（一）丙酮酸氧化脱羧生成乙酰CoA：胞液中的丙酮酸透过线粒体膜进入线粒体后，经丙酮酸脱氢酶系催化，进行氧化脱羧，并与辅酶A结合而生成乙酰辅酶A。【丙酮酸脱氢酶系：包括丙酮酸脱氢酶（辅酶是TPP）、二氢硫辛酸乙酰转移酶（辅酶是硫辛酸和CoA-SH）、二氢硫辛酸脱氢酶（辅基是FAD），6种辅助因子：焦磷酸硫胺素TPP，硫辛酸、FAD、NAD+、COA、Mg2+。并需要线粒体基质中的NAD+。】现已了解，此多酶复合体形成了紧密相连的连锁反应机构，故催化效率较高。【丙酮酸氧化脱羧过程】（二）三羧酸循环TCA： ?三羧酸循环的反应过程：①乙酰辅酶A与草酰乙酸缩合成柠檬酸。乙酰辅酸A在柠檬酸合成酶催化下，与草酰乙酸缩合成柠檬酰CoA，后水解成柠檬酸和CoA。此反应在生理条件下是不可逆的。②柠檬酸转变成异柠檬酸。柠檬酸在顺乌头酸酶催化下，先脱水转变为顺乌头酸，再加水、异构成异柠檬酸。此反应都是可逆反应。 ③异柠檬酸氧化脱羧成α-酮戊二酸。④α-酮戊二酸氧化脱羧生成琥珀酰辅酶A。α-酮戊二酸脱氢酶复合物是由α-酮戊二酸脱氢酶、硫辛酸琥珀酰转移酶及二氢硫辛酸脱氢酶组成的复合体，其辅酶及催化方式与丙酮酸脱氢酶系相似，属不可逆的α-氧化脱羧反应，是三羧酸循环的第三个调节点。⑤琥珀酰辅酶A转变成琥珀酸。琥珀酸硫激酶催化此反应。这是三羧酸循环中唯一直接生