第一章蛋白质的结构与功能
1.掌握蛋白质的元素组成、基本组成单位，氨基酸成肽的连接方式；氨基酸的通式与结构
特点；氨基酸三字符英文缩写。
C、H、O、N、S
氨基酸
肽键
且均属L-α-氨基酸（甘氨酸（非L氨基酸）、脯氨酸除外（非a氨基酸））
非极性脂肪族氨基酸：缬、丙、甘、异，亮、脯Val，Ala，Gly，Ile，Leu，Pro 极性中性氨基酸：半，天，苏，谷，蛋，丝Cys，Asn，Thr，Gln，Met，Ser
芳香族氨基酸：笨，色，酪Phe，Trp，Tyr
酸性氨基酸：天，谷Asp，Glu
碱性氨基酸：赖，精，组Lys，Arg，His
2.GSH(谷胱甘肽)由哪三个氨基酸残基组成？有何生理功能？
GSH（谷胱甘肽）是由谷氨酸，半胱氨酸，甘氨酸组成的三肽
GSH的巯基具有还原性，保护体内蛋白质或酶免遭氧化，使其处在活性状态。
巯基具有嗜核特性，保护机体免遭毒物侵害。
3.蛋白质一、二、三、四级结构的定义及维系这些结构稳定的作用键？
蛋白质的一级结构（Primary structure）：蛋白质分子中，从N-端到C-端氨基酸残基的排列顺序。肽键
二级结构（Secondary structure）：蛋白质分子中某一段肽链的局部空间结构，不涉及氨基酸侧链的构象。氢键
三级结构（Tertiary structure）：整条肽链中全部氨基酸残基的相对空间位置。次级键（非共价键），包括氢键、盐键、疏水键以及范德华力
四级结构（Quaternary structure Subunit）：蛋白质分子中各个亚基的空间排布及亚基接触部位的布局及相互作用。（次级键）：氢键、离子键
4.蛋白质的等电点pI（Isoelectric point, Pi），蛋白质二级结构的基本形式？α-螺旋的结构特点。
在某一PH的溶液中，氨基酸解离成阳离子和阴离子的趋势和程度相等，成为兼性离子，呈电中性。此时溶液的PH称为该氨基酸的等电点。
①a-螺旋结构
②B-折叠
③B-转角
④无规卷曲
a-螺旋（α-helix）结构特点：以α-碳原子为转折点，以肽单元为单位，盘曲成右手螺旋状的结构。
◆螺旋上升一圈含3.6个氨基酸残基，螺距0.54nm
◆氨基酸的侧链伸向螺旋的外侧。
◆螺旋的稳定是靠氢键。氢键方向与长轴平行。
5.何谓蛋白质的变性（Protein denaturation）？蛋白质变性后理化性质有何改变？应用？
蛋白质的变性：天然蛋白质在某些物理或化学因素作用下，其特定的空间结构被破坏，而导致理化性质的改变或生物活性的丧失。
溶解度降低，黏度增加，结晶能力消失。
（高温杀毒，灭菌，低温保存疫苗）
6.举例说明蛋白质结构与功能之间的关系。
一、蛋白质的一级结构与功能的关系：
1.蛋白质一级结构是空间结构的基础，但不是决定空间结构的唯一因素：Anfinsen 实验
2.蛋白质的空间结构决定其功能
3.一级结构相似的蛋白质具有相似的高级结构与功能
4.关键性氨基酸发生改变可导致空间结构改变，引发疾病：如镰刀状红细胞性贫血
二、蛋白质的功能依赖特定空间结构
1.血红蛋白亚基与肌红蛋白亚基相似
2.血红蛋白亚基构象变化可影响亚基与氧结合
3蛋白质构象改变可引起疾病：PrPc在朊病毒蛋白的作用下可转变成以β-折叠为主的PrPsc，从而致疯牛病
7.模体：是由两个或三个具有二级结构的肽段，在空间上相互接近形成的有特殊功能的超二
级结构。
8.结构域：分子量大的蛋白质三级结构常可分割为一个或数个球状或纤维状的区域，折叠的
较为紧密，各有独特的空间结构，并承担不同的生物学功能。如3-磷酸甘油醛脱
氢酶两个亚基第一个结构域：结合NAD+，第二个：结合底物三磷酸甘油醛
9.分子伴侣：①帮组形成正确的高级结构
②使错误聚集的肽段解聚
③帮助形成二硫键
10.肽单元（peptide unit）：参与肽键的6个原子—— Cα1、C、O、N、H、Cα2处于同一平面。
第二章核酸的结构与功能
1掌握核酸的分子组成以及核苷酸之间的连接方式，5种碱基
核酸→单核苷酸→核苷（碱基+戊糖）+磷酸
3’,5’-磷酸二酯键
ATCG U腺，胸腺，胞，鸟，尿
2掌握核酸的一级结构
DNA和RNA的一级结构：是指从5’磷酸末端到3’羟基末端，核苷酸的排列顺序，即碱基的排列顺序单核苷酸间的作用力：3’,5’-磷酸二酯键
3．掌握核酸酶（nuclease）和概念
核酸酶：化学本质是蛋白质，具有序列特异性的核酸酶称为限制性核酸内切酶。
核酶：有些小RNA分子具有催化特定RNA降解的活性，这种有催化作用的小RNA即为
核酶
4掌握DNA双螺旋结构模式的要点（DNA double helix model）
1. DNA分子由两条相互平行但走向相反的脱氧多核苷酸链组成，两链以脱氧核糖-磷酸为骨架，形成右手螺旋
2. 形成大沟及小沟
3. 碱基垂直螺旋轴居双螺旋内側，与对側碱基形成氢键配对即（A=T; G C）
4. 螺旋直径为2.37nm,螺旋一圈螺距3.54nm，一圈10.5对碱基
5. 氢键维持双链横向稳定性，碱基堆积力维持双链纵向稳定性
5掌握mRNA、tRNA、rRNA的结构特点，生物学功能
mRNA：真核生物：含有特殊的5’-末端的帽结构和3’末端的多聚A尾结构。合成蛋白质的模版。
tRNA：含有多种稀有碱基，具有茎环结构，3’末端都连有氨基酸，反密码子能够识别mRNA上的密码子。转运氨基酸。
rRNA：原核生物：分为：5S，16S，23S。核糖体的组成成分。
6掌握DNA变性（DNA Denaturation ）、DNA复性、解链温度(Tm)、增/高色效应、核酸杂交的概念
变性：在某些因素的作用下，双链间氢键断裂，双螺旋结构解开，形成无规则线团状分子的过程。
复性：变性的DNA在适当的条件下，两条彼此分开的DNA单链重新缔合成双螺旋结构的过程
解链温度：在解链过程中，紫外吸光度的变化△A260达到最大变化值的一半时所对应的温度。
增色效应：在DNA解链过程中，由于有更多的共轭双键得以暴露，DNA在260nm处的吸光度随之增加。
核酸杂交（Nucleic acid Hybridization）：两条来源不同的核酸单链间，因部分碱基互补，经退火处理后可以形成杂交双螺旋结构。
第三章酶
1酶作用的特点
①极高的催化效率②高度的特异性：绝对，相对，立体异构③可调节性④高度不稳定性
2掌握酶的活性中心（Active sites of enzyme）的概念
必需基团在一级结构上可能相距很远，但空间结构上彼此靠近，形成具有特定空间结构的区域，能与底物结合并将底物转化为产物。
3掌握单纯酶、结合酶的概念，结合酶的组成
单纯酶：仅由氨基酸残基构成的酶。结合酶：由蛋白质部分（酶蛋白）和非蛋白质部分（辅助因子=金属离子和小分子有机化合物）
4掌握影响酶促反应的因素，米氏方程，米氏常数的概念，推导及意义；酶的活性单位定义酶浓度，底物浓度，温度，pH。米氏方程：V=Vmax*（S）/（Km+（S））。
米氏常数：Km值等于反应速率为最大速率一半时的底物浓度。
6掌握酶原、酶原的激活、酶原激活的机理、生理意义。
?酶原(zymogen)
有些酶在细胞内合成或初分泌时只是酶的无活性前体，此前体物质称为酶原?酶原的激活（Zymogen activiation）
在一定条件下，酶原向有活性酶转化的过程
肌理：酶的活性中心形成或暴露的过程
细胞产生的蛋白酶以酶原形式生理意义：①贮存酶②保护酶不被水解③保证酶在特定的部位和环境发挥作用。
7同工酶（Isoenzyme）、酶的化学修饰（对酶活性调节的高效方式）及酶的变构调节（对酶活性调节的基本方式）
同工酶：指催化相同反应，但酶蛋白的分子结构、理化性质乃至免疫学性质不同的一组酶。
酶的化学修饰（chemical modification）：酶蛋白肽链上的一些基团可与某种化学基团发生可逆的共价结合，从而改变酶的活性。如：磷酸化和去磷酸化。
酶的变构调节（Allosteric regulation）：代谢物与关键酶分子活性中心外的某个部位可逆的结合，使酶发生变构而改变其催化性
8掌握竞争性（Competitive inhibition）、非竞争性抑制的特点及其酶促反应的动力学变化竞争性：与底物竞争酶的活性中心，阻碍酶和底物的结合。动力学变化：亲和力↓，Km↑，Vmax不变。非竞争性：酶与酶活性中心外的必需基团结合。
亲和力↓，Km不变，Vmax↓
第四章：糖代谢
1．glycolysis糖酵解（糖的无氧氧化）：缺氧条件下，葡萄糖生成乳酸的过程。
部位：胞浆
?关键酶：己糖激酶，6-磷酸果糖激酶-1，丙酮酸激酶
?原料：葡萄糖Glucose/糖原Glycogen
?能量：2个ATP
?生理意义：①机体在无氧、缺氧或应激状态下迅速获得能量
②成熟神经，红细胞等依赖酵解供能
③酵解中间产物（丙酮酸、磷酸二羟丙酮）是氨基酸、脂类合成前体
④酵解还是彻底有氧氧化的前奏，准备阶段
2.糖酵解的三个关键酶：
①已糖激酶：变构抑制剂：长链脂酰CoA
②6-磷酸果糖激酶-1：变构激活剂：AMP、ADP、1，6-二磷酸果糖、2，6-二磷酸果糖
变构抑制剂：ATP、柠檬酸
③丙酮酸激酶：变构激活剂：1，6-二磷酸果糖
变构抑制剂：ATP、丙氨酸
3.有氧氧化(aerobic oxidation)：在有氧条件下，葡萄糖彻底氧化成CO2和H2O，并释放大量能量。
?部位：胞浆、线粒体
?原料/产物：G/ CO2、H2O
?能量：30/32 ATP
?生理意义：
1. 人体活动所需要的能量主要来自糖的有氧氧化
2. 多种中间产物也可参与其它代谢途径
?整个反应过程可分以下四个阶段：
1. 葡萄糖（糖酵解）丙酮酸
2. 丙酮酸（丙酮酸脱氢酶）乙酰CoA
3. 三羧酸循环
4. 氧化磷酸化
4.三羧酸循环（TAC）：
部位：线粒体
?关键酶：
柠檬酸合酶
异柠檬酸脱氢酶
α-酮戊二酸脱氢酶复合体
?能量：10 ATP
?生理意义：
1.糖的分解，脂肪和蛋白质在细胞内氧化供能的最终共同途径。
2. 三羧酸循环是糖、脂肪和蛋白质的互变途径。
5.磷酸戊糖途径（pentose phosphate pathway, PPP）
?部位：胞浆
?关键酶：G-6-P脱氢酶即6-磷酸葡萄糖脱氢酶
?原料/产物：G-6-P即6-磷酸葡萄糖/ NADPH、磷酸核糖
生理意义
? 1. 提供5-磷酸核糖，用于核苷酸和核酸的生物合成。
? 2. 提供NADPH形式的还原力:
①参与多种生物合成的还原反应, 如合成脂肪、胆固醇及类固醇激素。
②NADPH是谷胱甘肽还原酶的辅酶, 能维持细胞中谷胱甘肽的还原状态，还原型谷胱甘肽（GSH）能保护含巯基的蛋白质或酶免受氧化剂的毒害，从而维持红细胞的正常结构和功能。
③NADPH参与体内羟化反应，为加单氧酶系的供氢体，因而与肝脏对药物、毒物和一些激素的生物转化有关。
?磷酸戊糖途径的反应过程：
1. 氧化阶段：磷酸戊糖、NADPH、CO2
2. 非氧化阶段：基团转移
6.糖原合成
?部位：胞浆（肌肉/肝脏）
?关键酶：糖原合(成)酶
?耗能：2 ATP
?生理意义：储存能量
肝脏：血糖肌肉：肌肉收缩
7.糖原分解：
?部位：胞浆（肝脏）
?关键酶：糖原磷酸化酶
?生理意义：维持血糖浓度
8.糖异生：
?部位：胞浆、线粒体（肝脏）
?生理意义： 1. 作为补充血糖的重要来源2. 补充肝糖原3. 调节酸碱平衡
9. 掌握血糖（blood sugar ）的概念、正常值；血糖来源去路、参与血糖调节的因素。
?血中的葡萄糖
3.89~6.11mmol/L
低血糖（hypoglycemia）：血糖浓度《3mmol/L。高血糖（hyperglycemia）》6.9mmol/L
第五章：脂类代谢
1掌握脂肪动员（fat mobilization）的概念及限速酶。
储存于脂肪细胞中的脂肪，被脂肪酶逐步降解为游离脂肪酸（free fatty acid, FFA）及甘油，并释放入血，供其它组织氧化利用，这一过程称为脂肪动员
关键酶甘油三酯脂肪酶或称为激素敏感脂肪酶（HSL）
2掌握血脂的概念、血脂的分类、组成特点、及功能。
定义：血浆中所含的脂类
组成：甘油三酯、磷脂、胆固醇、胆固醇酯及游离脂肪酸
分类及功能：①乳糜颗粒CM ：运输外源性甘油三酯和胆固醇
②极低密度脂肪白ＶＬＤＬ前β－脂蛋白：运输内源性甘油三酯和胆固醇
③低密度脂肪白ＬＤＬβ－脂蛋白：运输内源性胆固醇
④高密度脂肪白ａ脂蛋白：逆向转运胆固醇（从肝外组织到肝细胞）
3掌握脂肪酸β-氧化的概念、主要过程、关键酶、及能量的计算。
脂酰CoA在线粒体基质中β-氧化酶系的催化下，由脂酰基的β碳原子开始氧化，经脱氢、加水、再脱氢、硫解四步连续的反应，产生1分子乙酰CoA和比原来少2个碳原子的脂酰CoA
酮体是肝脏FFA代谢特有的中间产物，包括乙酰乙酸（占30％）、β- 羟丁酸（占70％）和丙酮（微量）。
◆部位：肝细胞线粒体
1>是肝脏输出能源的一种形式
2>是脑组织和肌肉组织的重要能源
3>正常情况下，血中酮体含量0.03～0.5mmol/L
4>饥饿、高脂低糖膳食、糖尿病时，血中酮体含量升高：酮血症，尿中酮体增多：酮尿症
5掌握脂肪酸合成的原料、关键酶。
乙酰CoA肉碱脂酰转移酶Ⅰ
6熟悉必需脂肪酸的概念和种类。
亚油酸、亚麻酸、花生四烯酸等多不饱和脂酸是人体不可缺乏的营养素，不能自身合成，必需从食物摄取，故称必需脂肪酸。
7合成胆固醇的原料，胆固醇在体内的代谢转变，胆固醇合成过程中的关键酶。
部位：细胞胞液和内质网
原料：乙酰CoA（合成胆固醇的唯一碳源）ATP NADPH + H+
1. 转变为胆汁酸
2. 类固醇激素：
3. 维生素D3
4.胆固醇酯
关键酶：HMG-CoA还原酶
第六章：生物氧化
1掌握底物水平磷酸化和氧化磷酸化的概念
底物水平磷酸化(substrate level phosphorylation) 是底物分子内部能量重新分布，生成高能键，使ADP磷酸化生成ATP的过程。
氧化磷酸化(oxidative phosphorylation)是指呼吸链电子传递过程中偶联ADP磷酸化生成ATP的方式
2呼吸链(oxidative respiratory chain))或电子传递链(electron transfer chain)的概念、种类、排列顺序
?定义代谢物脱下的成对氢原子（2H）通过多种酶和辅酶所催化的连锁反应逐步传递，最终与氧结合生成水
1. NADH氧化呼吸链
?NADH →复合体Ⅰ→CoQ →复合体Ⅲ→复合体Ⅳ→O2
2. 琥珀酸/FADH2氧化呼吸链
?琥珀酸→复合体Ⅱ→CoQ →复合体Ⅲ→复合体Ⅳ→O2
3掌握P/O比值的概念，生物氧化概念
P/O比值：是指氧化磷酸化过程中，每消耗1/2摩尔氧气所生成ATP的摩尔数
生物氧化：物质在生物体内进行氧化，主要指糖、脂肪、蛋白质等在体内分解时逐步释放能量，最终生成CO2 和H2O的过程。
4掌握胞液中NADH的两种穿梭方式。
①脑和骨骼：a-磷酸穿梭②心、肝：苹果酸-天冬氨酸穿梭。
5掌握化学渗透学说(chemiosmotic hypothesis) 的内容
电子经呼吸链传递时，可将质子（H+）从线粒体内膜的基质侧泵到内膜胞浆侧，产生膜内外质子电化学梯度储存能量。当质子顺浓度梯度回流时驱动ADP与Pi生成ATP。
第七章：氨基酸代谢
1.氮平衡(nitrogen balance)：摄入食物的含氮量与排泄物（尿与粪）中含氮量之间的关系。氮总平衡：摄入氮= 排出氮（正常成人）
氮正平衡：摄入氮> 排出氮（儿童、孕妇等）
氮负平衡：摄入氮< 排出氮（饥饿、消耗性疾病患者）
必需氨基酸(essential amino acid) 指体内需要而又不能自身合成，必须由食物供给的氨基酸，共有8种：Val、Ile、Leu、Thr、Met、Lys、Phe、Trp。（甲、色、赖、缬、异、亮、苯、苏；假设来写一两本书）
γ-谷氨酰基循环：γ-glutamyl cycle
?氨基酸的吸收及其向细胞内的转运过程是通过谷胱甘肽的分解与合成来完成的?γ-谷氨酰基转移酶是关键酶，位于细胞膜上
?转移1分子氨基酸需消耗3分子ATP
2.蛋白质的腐败作用(putrefaction)：
未被消化的蛋白质和未被吸收的氨基酸，在大肠下部会受到大肠杆菌的分解。产物大多数对人体有害：如：胺类，氨，酚类。
3氨基酸的脱氨基的几种方式：转氨基作用(transamination)（转氨酶、辅酶）、联合脱氨基作用（transdeamination）
在转氨酶(transaminase)的作用下，某一氨基酸的α-氨基转移到另一种α-酮酸的酮基上，生成相应的氨基酸；原来的氨基酸则转变成α-酮酸。
转氨酶：谷丙转氨酶（GPT ，又称ALT，肝)，谷草转氨酶（GOT ，又称AST，心）辅酶：磷酸吡哆醛
联合脱氨基作用（transdeamination）：转氨基作用与谷氨酸脱氢酶作用的结合。在肝肾中进行，是体内合成氨基酸的主要方式。
4.血氨的来源与去路、氨的转运
来源：①氨基酸及胺的分解②肠道吸收的氨③肾脏产氨
去路：①在肝内合成尿素，这是最主要的去路②合成谷氨酰胺③合成非必需氨基酸及其它含氮化合物（如碱基）④肾小管泌氨
氨的转运：①丙氨酸-葡萄糖循环肌肉中的氨以无毒的丙氨酸形式运输到肝，为肝脏提供了糖异生的原料
②谷氨酰胺的运氨作用主要从脑、肌肉等组织向肝、肾运氨，脑中解氨毒的一
种重要方式，是氨的运输形式、贮存、利用形式
5.鸟氨酸循环Urea/ Urea cycle（尿素合成）部位、关键酶、主要酶促反过程及生理意义
主要在肝细胞的线粒体及胞液中。
精氨酸代琥珀酸合成酶
反应过程：1. 氨基甲酰磷酸的合成2. 瓜氨酸3. 精氨酸4.尿素
生理意义：解除氨毒以保持血氨的低浓度水平
6.一碳单位定义（one carbon unit）
①某些氨基酸在分解代谢过程中产生含有一个碳原子的基团，
②包括：-CH3，-CH=
③CO2不是一碳单位
④一碳单位不能游离存在，常与四氢叶酸结合
⑤一碳单位的生理功能：合成嘌呤核苷酸和嘧啶核苷酸的原料
7.几种氨基酸脱羧产物：组胺、γ-氨基丁酸（GABA）、5-羟色胺（5-HT）等主要生理作用强烈的血管舒张剂，毛细血管扩张,与过敏反应有关
GABA是抑制性神经递质
脑内作为神经递质，起抑制作用；在外周组织有收缩血管的作用。
8.SAM、PAPS的中文全称及主要生理作用。
SAM：活性甲硫氨酸体内甲基最重要的直接供体。PAPS：3’-磷酸腺苷-5’-磷酸硫酸：
肝转化中提供硫酸根使物质转化为硫酸酯。
9.苯丙氨酸、酪氨酸代谢概况与先天性疾病的关系
苯丙酮酸尿症（先天性苯丙氨酸羟化酶缺陷）
帕金森
白化病（先天性酪氨酸酶缺乏）
第八章核苷酸代谢
1掌握脱氧核苷酸的生成。
脱氧核糖核苷酸是通过相应核糖核苷酸还原作用生成的。
在二磷酸核苷水平上进行还原
2嘌呤环、嘧啶环上各原子的来源。
嘌呤环：二天碳谷甘即：CO2，天冬氨酸，一碳单位，谷氨酰胺，甘氨酸
嘧啶环：二天碳谷即：CO2，天冬氨酸，谷氨酰胺
3掌握嘌呤核苷酸从头合成途径的概念及关键酶。
从头合成（de novo synthesis）：利用磷酸核糖、氨基酸、一碳单位及CO2等小分子物质为原料，经过一系列酶促反应，合成嘌呤核苷酸的过程。嘌呤核甘酸合成的主要途径。
关键酶：PRPP合成酶
4掌握嘌呤、嘧啶核苷酸分解代谢的终产物。
嘌呤：AMP，GMP 嘧啶：CMP，TMP
5熟悉嘌呤核苷酸补救合成的部位、概念及关键酶
是指体内有些组织（脑、骨髓、红细胞等）缺乏从头合成的酶，只能利用游离的嘌呤碱或嘌呤核苷为原料合成嘌呤核苷酸的过程，称为补救合成。
关键酶：APRT（腺嘌呤磷酸核糖转移酶）HGPRT（次黄嘌呤-鸟嘌呤磷酸核糖转移酶）6了解痛风症的原因及治疗原则。
进食过多嘌呤食物或体内核酸大量分解或肾排出现障碍使血中尿酸超过8mg%
治疗：别嘌呤醇竞争抑制黄嘌呤氧化酶。
7嘌呤或嘧啶分解代谢及合成代谢中的共同中间产物
IMP，UMP
8核苷酸抗代谢物的定义。常用的嘌呤、嘧啶的类似物有哪些？
抗代谢物：嘌呤核苷酸的抗代谢物以竞争性抑制或“以假乱真”等方式干扰或阻断嘌呤核苷酸的合成代谢，从而进一步阻止核酸以及蛋白质的生成。
嘌呤：6—MP（6—巯基嘌呤），6—巯基鸟嘌呤，8—氮杂鸟嘌呤
嘧啶：5—FU（5—氟尿嘧啶）
第十章：DNA的生物合成
1. 半保留复制Semiconservative replication
DNA生物合成时，母链DNA解开为两股单链，各自作为模板(template)按碱基配对规律，合成与模板互补的子链。子代细胞的DNA，一股单链从亲代完整地接受过来，另一股单链则完全从新合成。两个子细胞的DNA都和亲代DNA碱基序列一致。这种复制方式称为半保留复制。
按半保留复制方式，子代DNA与亲代DNA的碱基序列一致，即子代保留了亲代的全部遗传信息，体现了遗传的保守性。
遗传的保守性，是物种稳定性的分子基础，但不是绝对的。自然界还存在着普遍的变异现象。
2.半不连续复制Semi-discontinuous replication
?顺着解链方向生成的子链，复制是连续进行的，这股链称为领头链。
?另一股链因为复制的方向与解链方向相反，不能顺着解链方向连续延长，这股不连续复制的链称为随从链。复制中的不连续片段称为岡崎片段(okazaki fragment)。
?领头链连续复制而随从链不连续复制，就是复制的半不连续性（semi-discontinuous replication）。
3.冈崎片段Okazaki fragment
DNA复制中不连续片段。
4．Telomere（端粒）：
真核生物染色体线性DNA分子末端的结构。
5逆转录Reverse transcription
以RNA为模板，依照RNA中核苷酸序列，以dNTPs为原料合成DNA。
6．Excision repairing 切除修复
是细胞内最重要和有效的修复机制，主要由DNA-polⅠ和连接酶完成。7．Recombination repairing
是先复制再修复。通过链间的交换，填补缺口。这种修复的不足之处在于原损伤部位仍然存在。
8．原核、真核DNA的复制酶，
原核：DNA polⅡⅢ
真核：α（引物酶活性）βγδ（延长子链的主要酶，解螺旋酶活性）ε（填补空缺，切除修复）
9．原核DNA复制的过程(真核端粒酶爬行式复制)
①复制起始：DNA解链形成引发体
②复制的延长：领头链连续复制，随从链不连续复制
③复制的终止：切除引物，填补空缺，连接缺口
10．DNA损伤的类型和修复方式
损伤的类型：错配或点突变（mismatch），缺失（deletion），插入（insertion），重排（rearrangement）
移框突变：指缺失，插入的突变，引起三联体密码的阅读方式改变，其结果是翻译出以及结构完全不同的另一种蛋白质。
修复的类型：修复(repairing)
是对已发生分子改变的补偿措施，使其回复为原有的天然状态。
①光修复(light repairing)
②切除修复(excision repairing) ：是细胞内最重要和有效的修复机制，主要由DNA-polⅠ和连接酶完成。
③重组修复(recombination repairing) ：是先复制再修复。通过链间的交换，填补缺口。这种修复的不足之处在于原损伤部位仍然存在。
④SOS修复：DNA损伤广泛而引起的复杂反应。
第十一章：RNA的生物合成
1、转录、不对称转录，模板链和编码链
转录(transcription) ：以DNA为模板，以NTP为原料，在RNA聚合酶的作用下合成RNA 的过程。
不对称转录(asymmetric transcription)
就某一确定活化基因的转录，只能以DNA 双链的一条链作为模板，这种现象称为不对称转录。
DNA 双链中按碱基配对规律能指引转录生成RNA 的一股单链，称为模板链(template strand) 相对的另一股单链是编码链(coding strand)
2、原核生物RNA 聚合酶亚基组成及作用。
4种亚基α、β、β’、σ组成的五聚体蛋白质 α2ββ’ σ 。
σ亚基的功能是辨认转录起始点，转录起始阶段需要全酶
核心酶（core enzyme ） ： α2ββ’：能催化NTP 按模板的指引合成RNA ，在转录延长全过程中均起作用
σ亚基的功能是辨认转录起始点，转录起始阶段需要全酶
3、原核生物DNA 转录的要点及主要过程；
（一）转录起始1. RNA 聚合酶全酶(α2σ'ββ)与模板结合 2. DNA 双链解开3. 在RNA 聚合酶作用下发生第一次聚合反应，形成转录起始复合物 （不需引物）
（二）转录延长1. σ亚基脱落，RNA –pol 聚合酶核心酶变构，与模板结合松弛，沿着DNA 模板的3’→ 5’前移；2. 在核心酶作用下，NTP 不断聚合，RNA 链按照5’ → 3’方向不断延长。
（三）转录终止当核心酶沿模板DNA3’→ 5’ 方向滑行至终止信号区域时（终止子），转录便终止。
4、原核生物转录终止的两种方式
? 依赖Rho (ρ)因子的转录终止
? 非依赖Rho 因子的转录终止 G-C 配对，形成茎环结构
5、以原核为例，说明转录与复制的异同点
相同点：
都以DNA 为模板
都需要依赖DNA 的聚合酶
聚合过程都是核苷酸之间生成磷酸二酯键
都从5’至3’方向延伸新链
都遵从碱基配对规律 不同点：目录复制和转录的区别
A-T 子代双链A-U ，T-A ，G-C ，G-C 配对
mRNA ，tRNA ，rRNA DNA （半保留复制）产物
RNA 聚合酶（RNA-pol ）DNA 聚合酶酶
NTP dNTP 原料
模板链转录（不对称转录）两股链均复制模板
转录复制
引物需要（RNA ）不需要
P2667剪接，剪切，修饰，添加
8、断裂基因Splite gene ：真核生物结构基因，由若干个编码区和非编码区互相间隔开但又连续镶嵌而成，去除非编码区再连接后，可翻译出由连续氨基酸组成的完整蛋白质。
外显子（exon）：在断裂基因及其初级产物上出现，并表达为成熟RNA的核酸序列
内含子（intron）：隔断基因的线性表达并在剪切过程中被出去的核酸序列
9、Ribozyme核酶：具有催化功能（酶的作用）的RNA分子
第十二章：蛋白质的生物合成
1.翻译（translation）：以新生的mRNA为模板，把核酸中由AUCG四种符号组成的遗传信息，破译为蛋白质分子中20中氨基酸排列顺序。
2.遗传密码的四个特点(起始密码、终止密码)
（一）方向性：5’—3’
（二）连续性：各个三联体密码连续阅读，密码子间既无间断也无交叉。
（三）简并性：编码密码子：61 编码氨基酸：20
（四）摆动性:密码子的第三位碱基和反密码子的第一位碱基之间常出现摆动现象
(五) 通用性
3.以原核生物为例，说明蛋白质生物合成的过程（包括各种酶及蛋白质因子）。
①起始：mRNA和起始氨基酰-tRNA分别与核糖体结合而形成翻译起始复合物
②延长：进位，成肽，转位
③终止：当mRNA上终止密码出现后，多肽链合成停止，肽链从肽酰-tRNA中释出，
mRNA、核糖体等分离
重要酶：①氨基酰他RNA合成酶②转肽酶③转位酶
蛋白质因子：起始因子（IF），延长因子（EF），终止因子（RF）
4.S-D序列S-D sequence：原核生物mRNA翻译起始子AUG的上游4~13个核苷酸之前有富含嘌呤的序列。这一序列以AGGA为核心，称之为SD序列。该序列与30s小亚基上16srRNA 3’-端富含嘧啶序列结合，稳固了mRNA与小亚基的结合。
5核蛋白体循环（Ribosomal cycle）:翻译过程的肽链延长。
6信号肽（signal peptide）：未成熟分泌性蛋白质中可被细胞转运系统识别的特征性氨基酸序列。富含疏水性氨基酸。有碱性N-末端、疏水核心区和加工区三个区段。
7.抗生素（antibiotics）：能杀灭或抑制细菌的一类药物，抑制细菌代谢过程或基因信息传递特别是翻译过程
8．遗传密码（genetic codon）
mRNA链上由3个连续碱基组成的三联体，决定一个氨基酸，称为遗传密码或密码子。
9.多聚核糖体(polysome):mRNA与多个核糖体形成的聚合物称为多聚核糖体
——使蛋白质合成高速、高效进行。
10.注册（registration）：指氨基酰-ｔＲＮＡ根据遗传密码的指引，进入核蛋白体的A位。
第十三章基因表达调控
1.基因、基因组、基因表达、基因表达调控的概念(基因表达调控主要在转录水平)
基因：负载特定遗传信息的DNA片段
基因组(genome)：一个细胞或病毒所携带的全部遗传信息或整套基因。
基因表达(gene expression)：基因转录与翻译的过程。
基因表达调控( control of gene expression ) ：生物体内基因表达的开启、关闭和表达强度的直接调节
2.操纵子、启动子的概念
操纵子：2个以上的编码序列与启动序列，操纵序列以及其他编码序列在基因组中成簇串联而成
原核基因：启动子：指RNA聚合酶识别、结合并开始转录的一段DNA序列。
真核基因：启动子：RNA聚合酶结合位点周围的一组转录控制组件，至少包括一个转录起始点以及一个以上的功能组件
2.以乳糖操纵子为例、说明操纵子的结构及原核生物基因表达调控的过程
乳糖操纵子：结构：含Z,Y,A三个结构基因，分别编码β-半乳糖苷酶、透酶、乙酰基转移酶;一个调节序列I，一个启动序列P，操作序列O。I基因编码
一种阻遏蛋白，后者与O序列结合，使操纵子受阻遏而处于关闭状态。
在启动序列P上游有一个分解物基因激活蛋白（CAP）的结合位点
调控机理：
阻遏蛋白的负性调节：无乳糖时，乳糖操纵子处于阻遏状态，阻遏蛋白与O序列结合，阻碍RNA聚合酶与P序列结合，抑制转录启动；有乳
糖操纵子时，乳糖操纵子即被诱导。
CAP的正性调节：无葡萄糖时，cAMP与CAP结合，CAP结合在启动序列附近的CAP位点，可刺激RNA转录活性；有葡萄糖时，cAMP浓
度低，cAMP与CAP结合受阻，乳糖操纵子转录活性下降。
协调调节：当阻遏蛋白封闭转录时，CAP对该系统不能发挥作用；当无CAP存在时，即使没有阻遏蛋白与操纵序列结合，操纵子转录活性仍然很弱。4.顺式作用元件Cis-acting element ：真核生物编码基因两侧的DNA序列，可影响自身基因的表达活性，通常是非编码序列，包括启动子，增强子，沉默子
5.反式作用因子Trans-acting factor:由某一基因产生的蛋白质因子，通过与另一基因特异的顺式作用元件相互作用，调节其表达。这种蛋白质因子被称为反式作用因子。
第十四章：基因重组和基因工程
1.何谓基因重组技术，简述其基本过程。
应用酶学的方法，在体外将各种来源的目的DNA与载体DNA接合成一具有自我复制能力的重组DNA分子，继而通过转化或转染宿主细胞，筛选出含有目的基因的转化细胞，再进行扩增提取获得大量同一DNA分子，也称基因克隆或基因克隆。
基本过程：
?分：分离目的基因和载体DNA。
?切：利用限制性核酸内切酶分别切割目的基因和载体，使两者产生PK末端
?接：利用连接酶将目的基因和载体DNA共价连接形成重组DNA分子
?转：重组DNA分子转化受体细胞
?筛：筛选具有重组DNA分子的阳性克隆。
2.何谓目的基因（target gene），有哪些来源？
应用重组DNA技术有时是为分离、获得某一感兴趣的基因或DNA片段，或是获得感兴趣的表达产物——蛋白质。这些感兴趣的基因或DNA序列就是目的基因。有两种类型：cDNA，基因组DNA。
来源：化学合成法，基因组DNA，ｃDNA文库，ＰＣＲ
3. 解释基因载体，哪些DNA 可作为基因载体？(质粒)
为携带目的基因（外源基因），实现其无性繁殖或表达有意义的蛋白质所采用的一些DNA分子。质粒、噬菌体、病毒
4. 基本概念
限制性核酸内切酶：能识别DNA的特异序列，并在识别位点或其周围切割双链DNA的一
类核酸内切酶（restriction endonuclease, RE）：能识别DNA的特异序列，并在识别位点或其周围切割双链DNA的一类核酸内切酶。
回文结构：(palindrome)：Ⅱ类酶识别序列特点
第十五章：细胞信息转导
1、G蛋白G protein：位于细胞膜上的鸟苷酸结合蛋白，由α、β、γ三个亚基组成。有两种构象：非活化型：αβγ三聚体与GDP结合。活化型：α亚基与GTP结合，βγ二聚体脱落
2、细胞中的第二信使及其种类( secondary messenger)：指激素等细胞外化学信号与靶细胞受体结合后，细胞内迅速发生浓度或分布改变的小分子物质，如：Ca2+、cAMP、cGMP、DAG、IP3等。
3、受体的概念及其分类。
是细胞膜上或细胞内能特异识别生物活性分子并与之结合的成分，其化学本质是蛋白质，个别是糖脂。膜受体，胞内受体
4、以肾上腺素为例，扼要说明作用于膜受体激素的信号转导过程。（AC-cAMP-PKA通路）
肾上腺素、促肾上腺皮质激素、胰高血糖素受体通过：AC-cAMP-PKA通路转导信号：细胞外信息分子→受体→G蛋白→AC→第二信使（cAMP）→PKA→酶或功能性蛋白质→生物学效应
5、以类固醇激素为例，扼要说明作用于胞内激素的信号转导过程。
激素与受体结合后，受体构象改变，暴露出受体的核内转移部分级DNA结合部位，激素—受体复合物向核内转移，作用于其靶基因邻近的激素反应元件，进而改变细胞的基因表达。
第十六章:血液的生物化学
1.非蛋白氮（non-protein nitrogen，NPN）：非蛋白质类含氮化合物: 尿素、尿酸、肌酸、肌酐、胆红素、氨等中的氮。正常人血NPN含量为14-25mmol/L
2.成熟红细胞的代谢特点
糖代谢：糖酵解和2, 3-BPG旁路，磷酸戊糖途径。
3.2,3-BPG旁路：可降低Hb与氧的亲和力。
4.血红素生物合成的原料、部位、关键酶、辅酶
原料：甘氨酸，琥珀酸CoA、Fe２＋
部位：骨髓，肝脏起始和终止：线粒体。中间：胞浆。
关键酶：δ－氨基－γ－酮戊酸（ALA）
辅酶：磷酸吡哆醛。
第十七章：肝的生物化学
1．（biotransformation）生物转化的概念、反应的类型、生物转化的生理意义。机体将内源性或外源性非营养物质进行化学转变，增加其极性，使其易随胆汁或尿液排出。
反应类型：第一相反应：氧化、还原、水解反应第二相反应：结合反应
生理意义：对体内的非营养物质进行转化，使其灭活(inactivate)，或解毒(detoxicate)；更为重要的是可使这些物质的溶解度增加，易于排出体外。
2．试述胆汁酸的生成过程及其肠肝循环的生理意义。
①胆固醇在肝细胞中生成初级胆汁酸
②次级胆汁酸是在肠菌作用下水解脱羟生成
胆汁酸肠肝循环的生理意义
? 1.将有限的胆汁酸反复利用以满足人体对胆汁酸的生理需要。
? 2.弥补胆汁酸的合成不足。
? 3.使胆汁酸、卵磷脂/胆固醇的比例恒定，不易形成胆固醇结石。
3．何谓黄疸?试述三种黄疸产生的原因及生化改变。
?胆红素为金黄色色素，在血清中含量过高时，可扩散入组织，造成组织黄染，称为黄疸。
（一）溶血性黄疸：是由于红细胞在单核- 吞噬细胞系统破坏过多，超过肝细胞的摄取转化和排泄能力，造成血清游离胆红素浓度过高所致。
（二）阻塞性黄疸：各种原因引起的胆汁排泄通道受阻，使胆小管和毛细血管内压力增大破裂，致使结合胆红素逆流入血, 造成血清胆红素升高所致。
（三）肝细胞性黄疸：由于肝细胞破坏，其摄取转化和排泄胆红素能力降低所致。
4.胆色素的概念(bile pigment)：是体内铁卟啉化合物的主要分解代谢产物，包括胆红素、胆绿素、胆素原和胆素等。
5.未结合型胆红素、结合型胆红素的概念。
未结合型胆红素（unconjugated bilirubin）：与葡萄糖醛酸结合的胆红素称为结合胆红素
结合型胆红素：与葡萄糖醛酸结合的胆红素称为结合胆红素
第二十章癌基因、抑癌基因与生长因子
名词解释：
1．病毒癌基因（virus oncogene，V-onc）：存在于病毒基因组中的癌基因，它不编码病毒
的结构成分，对病毒复制也没有作用，但可以使细胞持续增殖。2．细胞癌基因（cell oncogene，C-onc ）：存在于生物正常细胞基因组中与病毒癌基因同
源的
基因，也称原癌基因。原癌基因是细胞内与细胞增殖相关的正常基因，是维持机体正常生命活动所必须的，当原癌基因的结构或调控区发生变异，基因产物增多或活性增强时，使细胞过度增殖，从而形成肿瘤
3．抑癌基因（anti-oncogene）（tumor suppressor gene）：
?正常细胞内，抑制细胞过度生长、增殖从而遏制肿瘤形成的基因。
?此类基因突变、缺失或失活，引起细胞恶性转化，导致肿瘤。
?如：Rb抑癌基因、抑癌基因p53
4.细胞癌基因特点、癌基因活化的机制及结果。
?细胞癌基因的特点
①广泛存在于生物界中，从酵母到人的细胞普遍存在；
②在进化过程中，基因序列呈高度保守性；
③存在于正常细胞，不仅无害，而且对维持正常生理功能、参与调节正常细胞的生长
与分化；
④正常情况下表达水平很低，通过其产物蛋白质来体现；
⑤被激活后，发生数量上或结构上的变化时，可能导致正常细胞癌变。
5.什么是癌基因？癌基因的分类，请举例说明。
癌基因：细胞内控制细胞生长和分化的基因，它的结构异常或表达异常，可以引起细胞癌变。分为：病毒癌基因如：DNA病毒、RNA病毒，细胞癌基因。
生物化学实验知识点整理 实验一 还原糖的测定、实验二 粮食中总糖含量的测定 1.还原糖测定的原理 3,5-二硝基水杨酸与还原糖溶液共热后被还原成棕色的氨基化合物,在550nm 处测定光的吸收增加量，得出该溶液的浓度，从而计算得到还原糖的含量 2.总糖测定原理 多糖为非还原糖，可用酸将多糖和寡糖水解成具有还原性的单糖，在利用还原糖的性质进行测定，这样就可以分别求出总糖和还原糖的含量 3.电子天平使用 4.冷凝回流的作用： 使HCl 冷凝回流至锥形瓶中，防止HCl 挥发，从而降低HCl 的浓度。 5.多糖水解方法： 加酸进行水解 6.怎样检验淀粉都已经水解： 加入1-2滴碘液，如果立即变蓝则说明没有完全水解，反之，则说明已经完全水解。 7.各支试管中溶液的浓度计算 8.NaOH 用量：HCl NaOH n n = 9.不能中途换分光光度计,因为不同的分光光度计的光源发光强度不同 10.分光光度计的原理：在通常情况下，原子处于基态，当通过基态原子的某辐射线所具有的能量（或频率）恰好符合该原子从基态跃迁到激发态所需的能量（或频率）时，该基态原子就会从入射辐射中吸收能量，产生原子吸收光谱。原子的能级是量子化的，所以原子对不同频率辐射的吸收也是有选择的。这种选择吸收的定量关系服从式/E h hc νλ?==。 实验证明，在一定浓度范围内，物质的吸光度A 与吸光样品的浓度c 及厚度L 的乘积成正比，这就是光的吸收定律，也称为郎伯-比尔定律 分光光度计就是以郎伯比尔定律为原理，来测定浓度 11.为什么要水解多糖才能用DNS 因为DNS 只能与还原糖溶液在加热的条件下反应生成棕红色的氨基化合物，不能与没有还原性的多糖反应。 12.为什么要乘以0.9 以0.9才能得到多糖的含量。 13.为什么要中和后再测？ 因为DNS 要在中性或微碱性的环境下与葡萄糖反应 实验三 蛋白质的水解和纸色谱法分离氨基酸、实验四 考马斯亮蓝法测定蛋白质浓度 1.纸色谱分离氨基酸分离原理 由于各氨基酸在固定相（水）和流动相（有机溶剂）中的分配系数不同，从而移动速度不同，经过一段时间后，不同的氨基酸将存在于不同的部位，达到分离的目的。 2.天然氨基酸为L 型 3.酸式水解的优点是：是保持氨基酸的旋光性不变，原来是L 型，水解后还是L 型，由于甘氨酸所有的R 基团是氢原子，所以它不是L 型
一、蛋白质 1.蛋白质的概念：由许多氨基酸通过肽键相连形成的高分子含氮化合物，由C、H、O、N、S元素组成，N的含量为16%。 2.氨基酸共有20种，分类：非极性疏水R基氨基酸、极性不带电荷R基氨基酸、带正电 荷R基氨基酸（碱性氨基酸）、带负电荷R基氨基酸（酸性氨基酸）、芳香族氨基酸。 3.氨基酸的紫外线吸收特征：色氨酸和酪氨酸在280纳米波长附近存在吸收峰。 4.氨基酸的等电点：在某一PH值条件下，氨基酸解离成阳离子和阴离子的趋势及程度相同，溶液中氨基酸的净电荷为零，此时溶液的PH值称为该氨基酸的等电点；蛋白质等电点： 在某一PH值下，蛋白质的净电荷为零，则该PH值称为蛋白质的等电点。 5.氨基酸残基：氨基酸缩合成肽之后氨基酸本身不完整，称为氨基酸残基。 6.半胱氨酸连接用二硫键（—S—S—） 7.肽键：一个氨基酸的α-羧基与另一个氨基酸α-氨基脱水缩合形成的化学键。 8.N末端和C末端：主链的一端含有游离的α氨基称为氨基端或N端；另一端含有游离的 α羧基，称为羧基端或C端。 9.蛋白质的分子结构：（1）一级结构：蛋白质分子内氨基酸的排列顺序，化学键为肽键和二硫键；（2）二级结构：多肽链主链的局部构象，不涉及侧链的空间排布，化学键为氢键， 其主要形式为α螺旋、β折叠、β转角和无规则卷曲；（3）三级结构：整条肽链中，全部氨基 酸残基的相对空间位置，即肽链中所有原子在三维空间的排布位置，化学键为疏水键、离子键、氢键及范德华力；（4）四级结构：蛋白质分子中各亚基的空间排布及亚基接触部位的布局和 相互作用。 10.α螺旋：(1)肽平面围绕Cα旋转盘绕形成右手螺旋结构，称为α螺旋；(2).螺旋上升一圈，大约需要3.6个氨基酸，螺距为0.54纳米，螺旋的直径为0.5纳米；(3).氨基酸的R基分布在 螺旋的外侧；(4).在α螺旋中，每一个肽键的羰基氧与从该羰基所属氨基酸开始向后数第五个氨基酸的氨基氢形成氢键，从而使α螺旋非常稳定。 11.模体：在许多蛋白质分子中可发现两个或三个具有二级结构的肽段，在空间上相互接近，形成一个特殊的空间构象，被称为模体。 12.结构域：大分子蛋白质的三级结构常可分割成一个或数个球状或纤维状的区域，折叠得较为紧密，各行使其功能，称为结构域。 13.变构效应：蛋白质空间结构的改变伴随其功能的变化，称为变构效应。 14.蛋白质胶体结构的稳定因素：颗粒表面电荷与水化膜。 15.什么是蛋白质的变性、复性、沉淀？变性与沉淀关系如何?导致蛋白质的变性因素？举 例说明实际工作中应用和避免蛋白质变性的例子？ 蛋白质的变性：在理化因素的作用下，蛋白质的空间构象受到破坏，其理化性质发生改变，生物活性丧失，其实质是蛋白质的次级断裂，一级结构并不破坏。 蛋白质的复性：当变性程度较轻时，如果除去变性因素，蛋白质仍能恢复或部分恢复其原 来的构象及功能，这一现象称为蛋白质的复性。
医学生物化学各章节知识点习题详解 单项选择题 第一章蛋白质化学 1. .盐析沉淀蛋白质的原理是( ) A. 中和电荷，破坏水化膜 B. 与蛋白质结合成不溶性蛋白盐 C. 降低蛋白质溶液的介电常数 D. 调节蛋白质溶液的等电点 E. 使蛋白质溶液的pH值等于蛋白质等电点 提示：天然蛋白质常以稳定的亲水胶体溶液形式存在，这是由于蛋白质颗粒表面存在水化膜和表面电荷……。具体参见教材17页三、蛋白质的沉淀。 2. 关于肽键与肽，正确的是( ) A. 肽键具有部分双键性质 B. 是核酸分子中的基本结构键 C. 含三个肽键的肽称为三肽 D. 多肽经水解下来的氨基酸称氨基酸残基 E. 蛋白质的肽键也称为寡肽链 提示：一分子氨基酸的α－羧基和一分子氨基酸的α－氨基脱水缩合形成的酰胺键，即-CO-NH-。氨基酸借肽键联结成多肽链。……。
具体参见教材10页蛋白质的二级结构。 3. 蛋白质的一级结构和空间结构决定于( ) A. 分子中氢键 B. 分子中次级键 C. 氨基酸组成和顺序 D. 分子内部疏水键 E. 分子中二硫键的数量 提示：多肽链是蛋白质分子的最基本结构形式。蛋白质多肽链中氨基酸按一定排列顺序以肽键相连形成蛋白质的一级结构。……。具体参见教材20页小结。 4. 分子病主要是哪种结构异常（） A. 一级结构 B. 二级结构 C. 三级结构 D. 四级结构 E. 空间结构 提示：分子病由于遗传上的原因而造成的蛋白质分子结构或合成量的异常所引起的疾病。蛋白质分子是由基因编码的，即由脱氧核糖核酸（DNA）分子上的碱基顺序决定的……。具体参见教材15页。 5. 维持蛋白质三级结构的主要键是( ) A. 肽键 B. 共轭双键
生物化学知识点总整理
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一、蛋白质 1.蛋白质的概念:由许多氨基酸通过肽键相连形成的高分子含氮化合物,由C、H、O、Ｎ、S 元素组成,N的含量为1６%。 ２.氨基酸共有２0种,分类:非极性疏水Ｒ基氨基酸、极性不带电荷R基氨基酸、带正电荷R 基氨基酸(碱性氨基酸)、带负电荷R基氨基酸(酸性氨基酸）、芳香族氨基酸。 ３.氨基酸的紫外线吸收特征:色氨酸和酪氨酸在2８0纳米波长附近存在吸收峰。 4.氨基酸的等电点:在某一ＰH值条件下，氨基酸解离成阳离子和阴离子的趋势及程度相同,溶液中氨基酸的净电荷为零，此时溶液的PH值称为该氨基酸的等电点;蛋白质等电点：在某一P Ｈ值下，蛋白质的净电荷为零,则该ＰＨ值称为蛋白质的等电点。 5.氨基酸残基:氨基酸缩合成肽之后氨基酸本身不完整,称为氨基酸残基。 ６.半胱氨酸连接用二硫键(—S—S—） 7．肽键：一个氨基酸的α－羧基与另一个氨基酸α-氨基脱水缩合形成的化学键。 8.N末端和C末端：主链的一端含有游离的α氨基称为氨基端或N端；另一端含有游离的α羧基，称为羧基端或C端。 9．蛋白质的分子结构：（１）一级结构:蛋白质分子内氨基酸的排列顺序，化学键为肽键和二硫键；（２)二级结构:多肽链主链的局部构象,不涉及侧链的空间排布，化学键为氢键，其主要形式为α螺旋、β折叠、β转角和无规则卷曲;(3)三级结构:整条肽链中,全部氨基酸残基的相对空间位置,即肽链中所有原子在三维空间的排布位置，化学键为疏水键、离子键、氢键及范德华力;（4)四级结构：蛋白质分子中各亚基的空间排布及亚基接触部位的布局和相互作用。 １0．α螺旋:(1)肽平面围绕Cα旋转盘绕形成右手螺旋结构,称为α螺旋;(２）.螺旋上升一圈,大约需要3.6个氨基酸,螺距为0．54纳米，螺旋的直径为0.5纳米;（3)．氨基酸的Ｒ基分布在螺旋的外侧;(４).在α螺旋中,每一个肽键的羰基氧与从该羰基所属氨基酸开始向后数第五个氨基酸的氨基氢形成氢键,从而使α螺旋非常稳定。 １1.模体:在许多蛋白质分子中可发现两个或三个具有二级结构的肽段，在空间上相互接近,形成一个特殊的空间构象,被称为模体。 １2.结构域：大分子蛋白质的三级结构常可分割成一个或数个球状或纤维状的区域，折叠得较为紧密，各行使其功能，称为结构域。 13．变构效应：蛋白质空间结构的改变伴随其功能的变化,称为变构效应。 １4.蛋白质胶体结构的稳定因素:颗粒表面电荷与水化膜。 １5.什么是蛋白质的变性、复性、沉淀？变性与沉淀关系如何?导致蛋白质的变性因素？举例说明实际工作中应用和避免蛋白质变性的例子? 蛋白质的变性：在理化因素的作用下,蛋白质的空间构象受到破坏,其理化性质发生改变，生物活性丧失，其实质是蛋白质的次级断裂,一级结构并不破坏。 蛋白质的复性:当变性程度较轻时，如果除去变性因素,蛋白质仍能恢复或部分恢复其原来的构象及功能，这一现象称为蛋白质的复性。 蛋白质沉淀：蛋白质分子从溶液中析出的现象。
生物化学知识点486 时间：2011-8-10 18:04:44 点击： 、大多数的蛋白质都是由（碳）、（氢）、（氧）、（氮）等主要1生物化学一、填空题核心提示：折、蛋白质二级结构的主形式是（a-螺旋）、（B-元素组成的，组成蛋白质的基本单位是（氨基酸）。2（疏3、维行蛋白质的空间结稳定的化 学键主要有（氢键）、（盐键）、叠）（B-转角）（无规则卷曲）。... 水键）、（范德华力）等生物化学 一、填空题 、大多数的蛋白质都是由（碳）、（氢）、（氧）、（氮）等主要元素组成的，组成蛋白1 质的基本单位是（氨基酸）。 转角）（无规则卷曲）。、蛋白质二级结构的主形式是（a-螺旋）、（B-折叠）（B-2、维行蛋白质的空间结稳定的化学键主要有（氢键）、（盐键）、（疏水键）、（范德华3 力）等非共价键和（二硫键）。 、使蛋白质沉淀常用的方法有（盐析法）、（有机溶剂沉淀法）、、4 （重金 属盐沉淀法）。、核酸分（核糖核酸）和（脱氧核糖核酸）两大类。构成核酸的基本单位是（氨基酸），5 核酸彻底水解的最终产物是（碳酸）、（戊糖）、（含氮碱），此即组成核酸的基本成分。）、CA）和（鸟嘌呤B）两种，嘧啶碱主要有（胞嘧啶6、核酸中嘌呤碱主要有（腺嘌呤）和（胸腺嘧啶T）三种。（尿嘧啶U、酶是指（由活细胞产生的能够在体内外起催化作用的生物催化剂），酶所催化的反应称7 为（酶促反应），酶的活性是指（酶的催化能力）。 8、酶促反应的特点有（催化效率高）、（高度专一性）（酶活性的不稳定性）。 、酶促反应速度受许多因素影响，这些因素主要有（酶浓度）、（底物浓度）、（温度）、9 ）、（激活剂）、（抑制剂）（PH），糖的来源有（食物中糖的消化吸收）、3.9-6.1mmol/L10、正常情况下空腹血糖浓度为（（肝糖原的分解）、（糖异生作用），糖的正常去路有（氧化供能）、（合成糖原）、（转化成脂肪等），异常去路有（尿糖）。，反应在（线12）分子ATP411、三羧酸循环中有（2）次脱羧（）次脱氧反应，共生成（酮戊二酸脱氢酶粒）中进行，三种关键酶是（柠檬酸合成酶）、（异柠檬酸脱氢酶）、（a- 系）。、由于糖酵解的终产物是（乳酸），因此，机体在严重缺氧情况下，会发生（乳酸）中12 毒。 、糖的主要生理功能是（氧化供能），其次是（构成组织细胞的成分），人类食物中的13 糖主要是（淀粉）。、糖尿病患者，由于体内（胰岛素）相对或绝对不足，可引起（持续）性（高血糖），14 1 甚至出现（糖尿）），并释放能量的过程称（生H2O、营养物质在（生物体）内彻底氧化生成（CO2）和（15 物氧化），又称为（组织呼吸）或（细胞呼吸）。琥珀酸氧化呼吸链），两FADH2、体内重要的两条呼吸链是（NADH氧化呼吸链）和（16 2ATP）。条呼吸链ATP的生成数分别是（3ATP）和（）H2O17、氧化磷酸化作用是指代谢物脱下的（氢）经（呼吸链）的传递交给（氧）生成（ATP）的过程相（偶联）的作用。的过程与（ADP）磷酸化生成（ATP的主 要方式为（氧化磷酸化），其次是（底物水平磷酸化）。18、体内生成脱a-CO2是通过（有机物）的脱羧反应生成的，根据脱羧的位置不同，可分为（19、体内脱羧）。羧）和（B-氧化过程包括（脱氢）、（加水）、（再脱氢）、（硫解）四个步每一次B-20、脂酰CoA ）。）和比原来少2
生化总结 1。蛋白质的pI：在某一pH溶液中，蛋白质解离为正离子和解离为负离子的过程和趋势相等，处于兼性离子状态，该溶液的pH值称蛋白质的pI。 2。模体：在蛋白质分子中，二个或二个以上具有二级结构的肽段，在空间上相互接近，形成一个特殊的空间现象，具有特殊的生物学功能。 3。蛋白质的变性：在某些理化因素的作用下，蛋白质特定的空间构象被破坏，从而导致其理化性质的改变和生物学活性丧失的现象。 4。试述蛋白质的二级结构及其结构特点。 (1)蛋白质的二级结构指蛋白质多肽链主链骨架原子的相对空间位置，并不涉及氨基酸残基侧链的构象。主要包括，α-螺旋、β-折叠、β-转角、无规则卷曲四种类型，以氢键维持二级结构的稳定性。 (2)α-螺旋结构特点：a、单链、右手螺旋；b、氨基酸残基侧链位于螺旋的外侧；c、每一个螺旋由3.6个氨基酸残基组成，螺距0.54nm；d、每个残基的-NH和前面相隔三个残基的-CO之间形成氢键；e、氢键方向与螺距长轴平行，链内氢键是α-螺旋的主要因素。 (3)β-折叠结构特点：a、肽键平面充分伸展，折叠成锯齿状；b、氨基酸侧链交替位于锯齿状结构的上下方；c、维系依靠肽键间的氢键，氢键方向与肽链长轴垂直；d、肽键的N末端在同一侧---顺向平行，反之为反向平行。 (4)β-转角结构特点：a、肽链出现180转回折的“U”结构；b、通常由四个氨基酸残基构成，第二个氨基酸残基常为脯氨酸，由第1个氨基酸的C=O与第4个氨基酸残基的N-H形成氢键维持其稳定性。 (5)无规则卷曲：肽链中没有确定的结构。 5。蛋白质的理化性质有：两性解离；蛋白质的胶体性质；蛋白质的变性；蛋白质的紫外吸收性质；蛋白质的显色反应。 6。核小体(nucleosome)：是真核生物染色质的基本组成单位，有DNA和5种组蛋白共同组成。A、B、和共同构成了核小体的核心组蛋白，长度约150bp的DNA双链在组蛋白八聚体上盘绕1.75圈形成核小体的核心颗粒，核心颗粒之间通过组蛋白和DNA连接形成的串珠状结构称核小体。 7。解链温度/融解温度(melting temperature,Tm)：在DNA解链过程中，紫外吸光度的变化达到最大变化值的一半时所对应的温度称为DNA的解链温度，或称熔融温度(Tm值)。 8。DNA变性(DNA denaturation)：在某些理化因素(温度、pH、离子强度)的作用下，DNA双链间互补碱基对之间的氢键断裂，使双链DNA解离为单链，从而导致DNA理化性质改变和生物学活性丧失，称为DNA的变性作用。9。试述细胞内主要的RNA类型及其主要功能。 (1)核糖体RNA(rRNA)，功能：是细胞内含量最多的RNA，它与核蛋白体蛋白共同构成核糖体，为mRNA，tRNA 及多种蛋白质因子提供相互结合的位点和相互作用的空间环境，是细胞合成蛋白质的场所。 (2)信使RNA(mRNA)，功能：转录核内DNA遗传信息的碱基排列顺序，并携带至细胞质，指导蛋白质合成。是蛋白质合成模板。成熟mRNA的前体是核内不均一RNA(hnRNA)，经剪切和编辑就成为mRNA。 (3)转运RNA(tRNA)，功能：在蛋白质合成过程中作为各种氨基酸的载体，将氨基酸转呈给mRNA。转运氨基酸。 (4)不均一核RNA(hnRNA)，功能：成熟mRNA的前体。 (5)小核RNA(SnRNA)，功能：参与hnRNA的剪接、转运。 (6)小核仁RNA(SnoRNA)，功能：rRNA的加工和修饰。 (7)小胞质RNA(ScRNA/7Sh-RNA)，功能：蛋白质内质网定位合成的信号识别体的组成成分。 10。试述Watson-Crick的DNA双螺旋结构模型的要点。 (1)DNA是一反向平行、右手螺旋的双链结构。两条链在空间上的走向呈反向平行，一条链的5’→3’方向从上向下，而另一条链的5’→3’是从下向上；脱氧核糖基和磷酸基骨架位于双链的外侧，碱基位于内侧，两条链的碱基之间以氢键相接触，A与T通过两个氢键配对，C与G通过三个氢键配对，碱基平面与中心轴相垂直。 (2)DNA是一右手螺旋结构。螺旋每旋转一周包含了10.5碱基对，每个碱基的旋转角度为36。DNA双螺旋结构的直径为2.37nm，螺距为3.54nm，每个碱基平面之间的距离为0.34nm。DNA双螺旋分子存在一个大沟和小沟。(3)DNA双螺旋结构稳定的维系横向靠两条链之间互补碱基的氢键，纵向则靠碱基平面间的碱基堆积力维持。11。酶的活性中心：酶分子的必需基团在一级结构上可能相距很远，但在空间结构上彼此靠近，组成具有特定空间结构的区域，能与底物特异地结合并将底物转化为产物，这一区域称为酶的活性中心。 12。同工酶：是指催化相同的化学反应，而酶的分子结构、理化性质乃至免疫学性质不同的一组酶。 13。何为酶的Km值？简述Km和Vm意义。
一、蛋白质 1、蛋白质的概念:由许多氨基酸通过肽键相连形成的高分子含氮化合物,由C、H、O、N、S元素组成,N的含量为16%。 2、氨基酸共有20种,分类:非极性疏水R基氨基酸、极性不带电荷R基氨基酸、带正电荷R基氨基酸(碱性氨基酸)、带负电荷R基氨基酸(酸性氨基酸)、芳香族氨基酸。 3、氨基酸的紫外线吸收特征:色氨酸与酪氨酸在280纳米波长附近存在吸收峰。 4、氨基酸的等电点:在某一PH值条件下,氨基酸解离成阳离子与阴离子的趋势及程度相同,溶液中氨基酸的净电荷为零,此时溶液的PH值称为该氨基酸的等电点;蛋白质等电点:在某一PH 值下,蛋白质的净电荷为零,则该PH值称为蛋白质的等电点。 5、氨基酸残基:氨基酸缩合成肽之后氨基酸本身不完整,称为氨基酸残基。 6、半胱氨酸连接用二硫键(—S—S—) 7、肽键:一个氨基酸的α-羧基与另一个氨基酸α-氨基脱水缩合形成的化学键。 8、N末端与C末端:主链的一端含有游离的α氨基称为氨基端或N端;另一端含有游离的α羧基,称为羧基端或C端。 9、蛋白质的分子结构:(1)一级结构:蛋白质分子内氨基酸的排列顺序,化学键为肽键与二硫键;(2)二级结构:多肽链主链的局部构象,不涉及侧链的空间排布,化学键为氢键,其主要形式为α螺旋、β折叠、β转角与无规则卷曲;(3)三级结构:整条肽链中,全部氨基酸残基的相对空间位置,即肽链中所有原子在三维空间的排布位置,化学键为疏水键、离子键、氢键及范德华力;(4)四级结构:蛋白质分子中各亚基的空间排布及亚基接触部位的布局与相互作用。 10、α螺旋:(1)肽平面围绕Cα旋转盘绕形成右手螺旋结构,称为α螺旋;(2)、螺旋上升一圈,大约需要3、6个氨基酸,螺距为0、54纳米,螺旋的直径为0、5纳米;(3)、氨基酸的R基分布在螺旋的外侧;(4)、在α螺旋中,每一个肽键的羰基氧与从该羰基所属氨基酸开始向后数第五个氨基酸的氨基氢形成氢键,从而使α螺旋非常稳定。 11、模体:在许多蛋白质分子中可发现两个或三个具有二级结构的肽段,在空间上相互接近,形成一个特殊的空间构象,被称为模体。 12、结构域:大分子蛋白质的三级结构常可分割成一个或数个球状或纤维状的区域,折叠得较为紧密,各行使其功能,称为结构域。 13、变构效应:蛋白质空间结构的改变伴随其功能的变化,称为变构效应。 14、蛋白质胶体结构的稳定因素:颗粒表面电荷与水化膜。 15、什么就是蛋白质的变性、复性、沉淀？变性与沉淀关系如何?导致蛋白质的变性因素？举例说明实际工作中应用与避免蛋白质变性的例子？ 蛋白质的变性:在理化因素的作用下,蛋白质的空间构象受到破坏,其理化性质发生改变,生物活性丧失,其实质就是蛋白质的次级断裂,一级结构并不破坏。 蛋白质的复性:当变性程度较轻时,如果除去变性因素,蛋白质仍能恢复或部分恢复其原来的构象及功能,这一现象称为蛋白质的复性。 蛋白质沉淀:蛋白质分子从溶液中析出的现象。
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脂类消化的主要场所：小肠上段 脂类吸收的部位：主要在十二指肠下段及空肠上段 第三节三酰甘油（甘油三酯）代谢 一、三酰甘油的分解代谢 1.1）脂肪动员：储存在脂肪细胞中的脂肪，被肪脂酶逐步水解为 脂肪酸及甘油，并释放入血以供其他组织氧化利用的过程。 2）关键酶：三酰甘油脂肪酶 （又称“激素敏感性三酰甘油脂肪酶”，HSL） 3）脂解激素：能促进脂肪动员的激素，如胰高血糖素、去甲肾 上腺素、肾上腺素等。 4）抗脂解激素：抑制脂肪动员，如胰岛素、前列腺素、烟酸、 雌二醇等。 2.甘油的氧化 甘油在甘油激酶的催化下生成3-磷酸甘油，随后脱氢生成磷酸二羟丙酮，再经糖代谢途径氧化分解释放能量或经糖异生途径生成糖。 3.脂肪酸的分解代谢 饱和脂肪酸氧化的方式主要是β氧化。 1）部位：组织：脑组织及红细胞除外。心、肝、肌肉最活跃； 亚细胞：细胞质、线粒体。 2）过程： ①脂酸的活化——脂酰CoA的生成（细胞质）
医学生物化学复习大纲 第一章蛋白质化学 【考核内容】 第一节蛋白质的分子组成 第二节蛋白质的分子结构 第三节蛋白质分子结构与功能的关系 第四节蛋白质的理化性质 【考核要求】 1.掌握蛋白质的重要生理功能。 2.掌握蛋白质的含氮量及其与蛋白质定量关系；基本结构单位——是20种L、α－氨 基酸，熟悉酸性、碱性、含硫、含羟基及含芳香族氨基酸的名称。 3.掌握蛋白质一、二、三、四、级结构的概念；一级结构及空间结构与功能的关系。 4.熟悉蛋白质的重要理化性质――两性解离及等电点；高分子性质（蛋白质的稳定因 素――表面电荷和水化膜）；沉淀的概念及其方式；变性的概念及其方式；这些理化性质在医学中的应用。 第二章核酸化学 【考核内容】 第一节核酸的一般概述 第二节核酸的化学组成 第三节 DNA的分子结构 第四节RNA的分子结构 第五节核酸的理化性质 【考核要求】 1.熟悉核酸的分类、细胞分布及其生物学功能。 2.核酸的分子组成：熟悉核酸的、平均磷含量及其与核酸定量之间的关系。核苷酸、核 苷和碱基的基本概念。熟记常见核苷酸的缩写符号。掌握两类核酸（ＤＮＡ与ＲＮＡ）分子组成的异同。熟悉体内重要的环核苷酸——cAMP和cGMP。 3.核酸的分子结构：掌握多核苷酸链中单核苷酸之间的连接方式——磷酸二酯键及多核 苷酸链的方向性。掌握ＤＮＡ二级结构的双螺旋结构模型要点、碱基配对规律；了解ＤＮＡ的三级结构——核小体。熟悉ｒＲＮＡ、ｍＲＮＡ和ｔＲＮＡ的结构特点及功能。熟悉ｔＲＮＡ二级结构特点——三叶草形结构及其与功能的关系。 4.核酸的理化性质：掌握核酸的紫外吸收特性，ＤＮＡ变性、Tm、高色效应、复性及杂 交等概念。 第三章酶 【考核内容】 第一节、酶的一般概念 第二节、酶的结构与功能
教学目标： 1.掌握蛋白质的概念、重要性和分子组成。 2.掌握α-氨基酸的结构通式和20种氨基酸的名称、符号、结构、分类；掌握氨基酸的重要性质；熟悉肽和活性肽的概念。 3.掌握蛋白质的一、二、三、四级结构的特点及其重要化学键。 4.了解蛋白质结构与功能间的关系。 5.熟悉蛋白质的重要性质和分类 导入：100年前，恩格斯指出“蛋白体是生命的存在形式”；今天人们如何认识蛋白质的概念和重要性？ 1839年荷兰化学家马尔德（G.J.Mulder）研究了乳和蛋中的清蛋白,并按瑞典化学家Berzelius的提议把提取的物质命名为蛋白质（Protein，源自希腊语，意指“第一重要的”）。德国化学家费希尔(E.Fischer)研究了蛋白质的组成和结构，在1907年奠立蛋白质化学。英国的鲍林(L.Pauling)在1951年推引出蛋白质的螺旋；桑格(F.Sanger)在1953年测出胰岛素的一级结构。佩鲁茨(M.F.Perutz)和肯德鲁(J.C.kendrew) 在1960年测定血红蛋白和肌红蛋白的晶体结构。1965年，我国生化学者首先合成了具有生物活性的蛋白质——胰岛素（insulin）。 蛋白质是由L-α-氨基酸通过肽键缩合而成的，具有较稳定的构象和一定生物功能的生物大分子（biomacromolecule）。蛋白质是生命活动所依赖的物质基础，是生物体中含量最丰富的大分子。 单细胞的大肠杆菌含有3000多种蛋白质，而人体有10万种以上结构和功能各异的蛋白质，人体干重的45%是蛋白质。生命是物质运动的高级形式，是通过蛋白质的多种功能来实现的。新陈代谢的所有的化学反应几乎都是在酶的催化下进行的，已发现的酶绝大多数是蛋白质。生命活动所需要的许多小分子物质和离子，它们的运输由蛋白质来完成。生物的运动、生物体的防御体系离不开蛋白质。蛋白质在遗传信息的控制、细胞膜的通透性，以及高等动物的记忆、识别机构等方面都起着重要的作用。随着蛋白质工程和蛋白质组学的兴起和发展，人们对蛋白质的结构与功能的认识越来越深刻。 第一节蛋白质的分子组成 一、蛋白质的元素组成 经元素分析，主要有C（50%～55%）、H（6%～7%）、O（19%～24%）、N（13%～19%）、S（0%～4%）。有些蛋白质还含微量的P、Fe、Cu、Zn、Mn、Co、Mo、I等。 各种蛋白质的含氮量很接近，平均为16%。因此，可以用定氮法来推算样品中蛋白质的大致含量。 每克样品含氮克数×6.25×100=100g样品中蛋白质含量（g%） 二、蛋白质的基本组成单位——氨基酸 蛋白质在酸、碱或蛋白酶的作用下，最终水解为游离氨基酸（amino acid），即蛋白质组成单体或构件分子。存在于自然界中的氨基酸有300余种，但合成蛋白质的氨基酸仅20种（称编码氨基酸），最先发现的是天门冬氨酸（1806年），最后鉴定的是苏氨酸（1938年）。 （一）氨基酸的结构通式 组成蛋白质的20种氨基酸有共同的结构特点： 1．氨基连接在α- C上，属于α-氨基酸（脯氨酸为α-亚氨基酸）。 2．R是側链，除甘氨酸外都含手性C，有D-型和L-型两种立体异构体。天然蛋白质中的氨基酸都是L-型。 注意：构型是指分子中各原子的特定空间排布，其变化要求共价键的断裂和重新形成。旋光性是异构体的光学活性，是使偏振光平面向左或向右旋转的性质，（-）表示左旋，（+）表示右旋。构型与旋光性没有直接对应关系。 （二）氨基酸的分类 1．按R基的化学结构分为脂肪族、芳香族、杂环、杂环亚氨基酸四类。 2．按R基的极性和在中性溶液的解离状态分为非极性氨基酸、极性不带电荷、极性带负电荷或带正电荷的四类。 带有非极性R（烃基、甲硫基、吲哚环等，共9种）：甘（Gly）、丙（Ala）、缬（Val）、亮（Leu）、异亮（Ile）、苯丙（Phe）、甲硫（Met）、脯（Pro）、色（Trp） 带有不可解离的极性R（羟基、巯基、酰胺基等，共6种）：丝（Ser）、苏（Thr）、天胺（Asn）、谷胺（Gln）、酪（Tyr）、半（Cys）带有可解离的极性R基（共5种）：天（Asp）、谷（Glu）、赖（Lys）、精（Arg）、组（His），前两个为酸性氨基酸，后三个是碱性氨基酸。 蛋白质分子中的胱氨酸是两个半胱氨酸脱氢后以二硫键结合而成，胶原蛋白中的羟脯氨酸、羟赖氨酸，凝血酶原中的羧基谷氨酸是蛋白质加工修饰而成。 （三）氨基酸的重要理化性质 1．一般物理性质 α-氨基酸为无色晶体，熔点一般在200 oC以上。各种氨基酸在水中的溶解度差别很大（酪氨酸不溶于水）。一般溶解于稀酸或稀碱，
生化知识点梳理 蛋白质水解 （1）酸水解：破坏色胺酸，但不会引起消旋，得到的是L-氨基酸。（2）碱水解：容易引起消旋，得到无旋光性的氨基酸混合物。 （3）酶水解：不产生消旋，不破坏氨基酸，但水解不彻底，得到的是蛋白质片断。（P16） 酸性氨基酸：Asp（天冬氨酸）、Glu（谷氨酸） 碱性氨基酸：Lys（赖氨酸）、Arg(精氨酸）、His（组氨酸) 极性非解离氨基酸：Gly（甘氨酸）、Ser(丝氨酸）、Thr（苏氨酸）、Cys（半胱氨酸），Tyr（酪氨酸）、Asn（天冬酰胺）、Gln（谷氨酰胺） 非极性氨基酸：Ala（丙氨酸）、Val（缬氨酸）、Leu（亮氨酸）、Ile（异亮氨酸）、Pro（脯氨酸）、Phe（苯丙氨酸）、Trp（色氨酸）、Met（甲硫氨酸） 氨基酸的等电点调整环境的pH，可以使氨基酸所带的正电荷和负电荷相等，这时氨基酸所带的净电荷为零。在电场中既不向阳极也不向阴极移动，这时的环境pH称为氨基酸的等电点（pI）。 酸性氨基酸：pI= 1/2×（pK1+pKR） 碱性氨基酸：pI=1/2×（pK2+pKR） 中性氨基酸：pI= 1/2×（pK1+pK2） 当环境的pH比氨基酸的等电点大，氨基酸处于碱性环境中，带负电荷，在电场中向正极移动；当环境的pH比氨基酸的等电点小，氨基酸处于酸性环境中，带正电荷，在电场中向负极移动。 除了甘氨酸外，所有的蛋白质氨基酸的α-碳都是手性碳，都有旋光异构体，但组成蛋白质的都是L-构型。带有苯环氨基酸（色氨酸）在紫外区280nm波长由最大吸收 蛋白质的等离子点：当蛋白质在某一pH环境中，酸性基团所带的正电荷预见性基团所带的负电荷相等。蛋白质的净电荷为零，在电场中既不向阳极也不向阴极移动。这是环境的pH称为蛋白质的等电点。 盐溶：低浓度的中性盐可以促进蛋白质的溶解。 盐析：加入高浓度的中性盐可以有效的破坏蛋白质颗粒的水化层，同时又中和了蛋白质分子电荷，从而使蛋白质沉淀下来。 分段盐析：不同蛋白质对盐浓度要求不同，因此通过不同的盐浓度可以将不同种蛋白质沉淀出来。 变性的本质：破坏非共价键（次级键）和二硫键，不改变蛋白质的一级结构。蛋白质的二级结构：多肽链在一级结构的基础上借助氢键等次级键叠成有规则的空间结构。组成了α-螺旋、β-折叠、β-转角和无规则卷曲等二级结构构象单元。α-螺旋α-螺旋一圈有3.6个氨基酸，沿着螺旋轴上升0.54nm，每一个氨基酸残基上升0.15nm，螺旋的直径为2nm。当有脯氨酸存在时，由于氨基上没有多余的氢形成氢键，所以不能形成α-螺旋。 β-折叠是一种相当伸展的肽链结构，由两条或多条多肽链侧向聚集形成的锯齿状结构。有同向平行式和反向平行式两种。以反向平行比较稳定。 β-转角广泛存在于球状蛋白中，是由于多肽链中第n个残基羰基和第n+3个氨基酸残基的氨基形成氢键，使得多肽链急剧扭转走向而致 超二级结构：指多肽链上若干个相邻的二级结构单元（α-螺旋、β-折叠、β-转角）彼此相互作用，进一步组成有规则的结构组合体（p63 ）。主要有αα，
第二章蛋白质的结构和功能 第一节蛋白质分子组成 一、组成元素： N为特征性元素，蛋白质的含氮量平均为16%.———--测生物样品蛋白质含量：样品含氮量×6.25 二、氨基酸 1。是蛋白质的基本组成单位，除脯氨酸外属L—α-氨基酸，除了甘氨酸其他氨基酸的α—碳原子都是手性碳原子。 2。分类：（1）非极性疏水性氨基酸：甘、丙、缬、亮、异亮、苯、脯，甲硫。(2）极性中性氨基酸:色、丝、酪、半胱、苏、天冬酰胺、谷氨酰胺。（3）酸性氨基酸：天冬氨酸Asp、谷氨酸Glu。(4）(重）碱性氨基酸：赖氨酸Lys、精氨酸Arg、组氨酸His。 三、理化性质 1。两性解离:两性电解质，兼性离子静电荷+1 0 —1 PH 生物化学知识点整理 注： 1.此材料根据老师的PPT及课堂上强调需掌握的内容整理 而成，个人主观性较强，仅供参考。（如有错误，请以课本为主） 2.颜色注明：红色：多为名解、简答（或较重要的内容） 蓝色：多为选择、填空 第八章脂类代谢 第一节脂类化学 脂类：包括脂肪和类脂，是一类不溶于水而易溶于有机溶剂，并能为机体利用的有机化合物。 脂肪：三脂肪酸甘油酯或甘油三酯。 类脂：胆固醇、胆固醇酯、磷脂、糖脂。 第二节脂类的消化与吸收 脂类消化的主要场所：小肠上段 脂类吸收的部位：主要在十二指肠下段及空肠上段 第三节三酰甘油（甘油三酯）代谢 一、三酰甘油的分解代谢 1.1）脂肪动员：储存在脂肪细胞中的脂肪，被肪脂酶逐步水解为 脂肪酸及甘油，并释放入血以供其他组织氧化利用的过程。 2）关键酶：三酰甘油脂肪酶 （又称“激素敏感性三酰甘油脂肪酶”，HSL） 3）脂解激素：能促进脂肪动员的激素，如胰高血糖素、去甲肾 上腺素、肾上腺素等。 4）抗脂解激素：抑制脂肪动员，如胰岛素、前列腺素、烟酸、 雌二醇等。 2.甘油的氧化 甘油在甘油激酶的催化下生成3-磷酸甘油，随后脱氢生成磷酸二羟丙酮，再经糖代谢途径氧化分解释放能量或经糖异生途径生成糖。 3.脂肪酸的分解代谢 饱和脂肪酸氧化的方式主要是β氧化。 1）部位：组织：脑组织及红细胞除外。心、肝、肌肉最活跃； 亚细胞：细胞质、线粒体。 2）过程： ①脂酸的活化——脂酰CoA的生成（细胞质） 脂肪酸 脂酰 消耗了2 ②脂酰CoA进入线粒体 酶：a.肉碱酰基转移酶 I（脂肪酸氧化分解的关键酶、限速酶） b.肉碱酰基转移酶Ⅱ c.脂酰肉碱——肉碱转位酶（转运体） ③脂酸的β氧化 a.脱氢：脂酰 生物化学名词解释及基本概念整理 第一章蛋白质化学 Ⅰ基本概念 1、等电点（pI）：使氨基酸离解成阳性离子和阴性离子的趋势和程度相等，总带电荷为零（呈电中性） 时的溶液pH值. A溶液pH 各种组织细胞 体循环小肠肠腔 第六章糖代谢 糖(carbohydrates)即碳水化合物，是指多羟基醛或多羟基酮及其衍生物或多聚物。 根据其水解产物的情况，糖主要可分为以下四大类： 单糖：葡萄糖（G ）、果糖（F ），半乳糖（Gal ），核糖 双糖：麦芽糖（G-G ），蔗糖（G-F ），乳糖（G-Gal ） 多糖：淀粉，糖原（Gn ），纤维素 结合糖: 糖脂 ，糖蛋白 其中一些多糖的生理功能如下： 淀粉：植物中养分的储存形式 糖原：动物体内葡萄糖的储存形式 纤维素：作为植物的骨架 一、糖的生理功能 1. 氧化供能 2. 机体重要的碳源 3. 参与组成机体组织结构，调节细胞信息传递，形成生物活性物质，构成具有生理功能的糖蛋白。 二、糖代谢概况——分解、储存、合成 三、糖的消化吸收 食物中糖的存在形式以淀粉为主。 1.消化消化部位：主要在小肠，少量在口腔。 消化过程：口腔 胃肠腔肠黏膜上皮细胞刷状缘 吸收部位：小肠上段 吸收形式：单糖 吸收机制：依赖Na+依赖型葡萄糖转运体（SGLT ）转运。 2.吸收吸收途径： 第二阶段：丙酮酸的氧化脱羧 第三阶段：三羧酸循环 第四阶段：氧化磷酸化 CO 2 NADH+FADH 2 H 2 O [O] TAC 循环 ATP ADP 变 五、糖的有氧氧化 1、反应过程 -1 NAD + 乳 酸 NADH+H + 调节方式 ① 别构调节 ② 共价修饰调 第一阶段：糖酵解途径 G （Gn ） 丙酮酸乙酰CoA 胞液 线粒体 ○1糖酵解途径（同糖酵解，略） ②丙酮酸进入线粒体，氧化脱羧为乙酰CoA (acetyl CoA)。 总反应式: ③乙酰CoA 进入柠檬酸循环及氧化磷酸化生成ATP 概述：三羧酸循环(Tricarboxylic acid Cycle, TAC )也称为柠檬酸循环或 Krebs 循环，这是因为循环反应中第一个中间产物是含三个羧基的柠檬酸。它由一连串反应组成。 反应部位：所有的反应均在线粒体(mitochondria)中进行。 涉及反应和物质：经过一轮循环，乙酰CoA 的2个碳原子被氧化成CO 2；在循 环中有1次底物水平磷酸化，可生成1分子ATP ；有4次脱氢反应，氢的接受体分别为NAD +或FAD ，生成3分子NADH+H+和1分子FADH2。 总反应式：1乙酰CoA + 3NAD + + FAD + GDP + Pi + 2H 2O2CO 2 + 3（NADH+H + ） + FADH 2 + CoA + GTP 特点：整个循环反应为不可逆反应 生理意义：1. 柠檬酸循环是三大营养物质分解产能的共同通路 。 2. 柠檬酸循环是糖、脂肪、氨基酸代谢联系的枢纽。 丙酮酸乙酰CoA + + 丙酮酸脱氢酶复合体 一、蛋白质化学 蛋白质的特征性元素（N），主要元素：C、H、O、N、S，根据含氮量换算蛋白质含量：样品蛋白质含量=样品含氮量*6.25 （各种蛋白质的含氮量接近，平均值为16%）， 组成蛋白质的氨基酸的数量（20种），酸性氨基酸/带负电荷的R基氨基酸：天冬氨酸（D）、谷氨酸（E）； 碱性氨基酸/带正电荷的R基氨基酸：赖氨酸（K）、组氨酸（H）、精氨酸（R） 非极性脂肪族R基氨基酸：甘氨酸（G）、丙氨酸（A）、脯氨酸（P）、缬氨酸（V）、亮氨酸（L）、异亮氨酸（I）、甲硫氨酸（M）； 极性不带电荷R基氨基酸：丝氨酸（S）、苏氨酸（T）、半胱氨酸（C）、天冬酰胺（N）、谷氨酰胺（Q）； 芳香族R基氨基酸：苯丙氨酸（F）、络氨酸（Y）、色氨酸（W） 肽的基本特点 一级结构的定义：通常描述为蛋白质多肽链中氨基酸的连接顺序，简称氨基酸序列（由遗传信息决定）。维持稳定的化学键：肽键（主）、二硫键（可能存在）， 二级结构的种类：α螺旋、β折叠、β转角、无规卷曲、超二级结构， 四级结构的特点：肽键数≧2，肽链之间无共价键相连，可独立形成三级结构，是否具有生物活性取决于是否达到其最高级结构 蛋白质的一级结构与功能的关系：1、蛋白质的一级结构决定其构象 2、一级结构相似则其功能也相似3、改变蛋白质的一级结构可以直接影响其功能因基因突变造成蛋白质结构或合成量异常而导致的疾病称分子病，如镰状细胞贫血（溶血性贫血），疯牛病是二级结构改变 等电点（pI）的定义：在某一pH值条件下，蛋白质的净电荷为零，则该pH值为蛋白质的等电点（pI）。 蛋白质在不同pH条件下的带电情况（取决于该蛋白质所带酸碱基团的解离状态）：若溶液pH生物化学知识点整理
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