09暨南大学生化真题回忆版
一．填空
1、测定蛋白质总量的常用方法：＿、＿、＿、＿、＿。
2、蛋白质的合成中，起始密码子是＿、＿，终止密码子是＿、＿、＿。
3、合成蛋白质的细胞器＿对蛋白质加工修饰的细胞器是＿、＿。
一、名词解释。
1、蛋白质的变性与复性
2、蛋白质的三级结构与四级结构
3、半保留复制
4、酶的活性中心
5、结构域
6、同工酶
7、细胞色素
8、一碳单位
9、同源蛋白质
二、问答题
1、酶具有高效催化性的原因。
2、米氏方程的应用。如Km=2S时，V为多少。
3、SDS-PAGE的原理。
4、两种联合脱氨途径。
5、戊糖磷酸化途径的意义。
2010暨南大学生物化学考研真题
一．填空
1.EMP途径的关键酶是、、。
2.写出ACP、NADH、FADH2的中文名称、、。
3.维持DNA双螺旋结构的次级键是、、、。
4.在核苷酸代谢中，第一次合成的嘌呤类化合物是，第一次合成的嘧啶类化合物
是，嘌呤碱基的分解代谢的最终产物是。
5.写出蛋白质的分离纯化技术（5种）
6.tRNA是靠与mRNA连接，由催化。
二．名词解释
1.细胞色素
2.酶的共价修饰调节
3.酶原
4.呼吸链
5.
6.
7.糖的异生作用
8.蛋白质的四级结构
9.生物氧化
10.β-氧化
三．简答
1.戊糖磷酸化途径的生理意义
2.请阐述DNA半保留复制
3.为什么新合成的脂肪酸是偶数碳
4.Asp（天冬氨酸）的代谢过程的生理学意义
5.SDS-PAGE的工作原理
6.Ser.Thr.Pro.Tyr的结构式、R基特性
7.联合脱氨的两种途径
8.（给出一个肽链），用胰蛋白酶水解该肽链，可得到哪些肽段
2010暨南大学生物化学B（药学院）考研试题
一．名词解释
1.全酶
2.流体镶嵌模型
3.mRNA
4.内含子
5.蛋白质二级结构
二判断题
三、选择题
四、简答题
1.核酸的组成是什么？以及在细胞内的分布如何？
2.外周蛋白和镶嵌蛋白的分离纯化技术，生物膜的结构特点
3.三羧酸循环和糖酵解的生物学意义
4.DNA的半保留复制机制
5.简述化学渗透学说的机制
四．综合题
1.蛋白质分离纯化的原理和方法有哪些？
2.原核生物基因表达和调控
2006年全国研究生入学考试暨南大学生物化学试题
一、填空（1.5×30）
1、Lys的pK(α-NH3+)=8.95，pKˊ(α-COOH)=2.18，pKˊ(ε-NH3+)=10.53，其PI=_____。
2、稳定DNA双螺旋的主要次级键有（）、（）、（）。
3、乙醛酸循环是在（）或（）中称为（）的细胞器中发生，在mRNA上阅读密码子是从（）
到（）端。
4、蛋白质从生物合成的新生肽链从（）端开始，在mRNA上阅读密码子是从（）到（）
端。
5、当T逐渐上升到一定高度时，DNA双链（）称为变性；当T逐渐降低时，DNA两条链
（），称为（）。
6、生物体内丙酮酸由葡萄糖转化为（）的过程属于糖交接，其在细胞中的（）部位进行，
在有氧条件下，丙酮酸在（）酶系的作用下可转变为乙酰CoA，从而与（）缩合，进入TCA循环，循环一次，C6物质变成（）碳物质和放出（）个CO2。
7、EMP途径中三个限速酶分别为（）、（）、（）。
8、肌体内使ADPP形成ATP的主要途径有两种方式，（）与（），以（）为主。
9、一般氨基酸脱羧酶都含有辅酶，此辅酶是（）。
10、1分子12碳的饱和脂肪酸完全氧化降解能产生的ATP分子数为（）。
二、名词解释（4×10）
1、蛋白质的亚基和四级结构
2、聚合链式反应
3、同源蛋白质
4、竞争性抑制
5、β-氧化作用
6、酶原
7、透析
8、一碳单位
9、蛋白质化学修饰
10呼吸链
三、简答（42）
1、两种脱氨联合途径（7）
2、遗传密码的主要特征（8）
3、Leu-Met-His-Tys-Lys-Arg-Ser-Val-Cys-Ala-Lys-Asp-Gly-Ile-Phe-Ile，用胰蛋白酶水解该16
肽，可得到那些肽段？（6）
4、什么是全酶？其哪个成分决定了酶催化专一性？辅酶和辅基一般起什么作用？（7）
5、写出Ser、Thr、Pro、Tyr的分子结构式，并简述其R基特征。
6、戊糖磷酸途径的生理意义