第一篇生物大分子得结构与功能
第一章氨基酸与蛋白质
一、组成蛋白质得20种氨基酸得分类
１、非极性氨基酸
包括:甘氨酸、丙氨酸、缬氨酸、亮氨酸、异亮氨酸、苯丙氨酸、脯氨酸
2、极性氨基酸
极性中性氨基酸:色氨酸、酪氨酸、丝氨酸、半胱氨酸、蛋氨酸、天冬酰胺、谷氨酰胺、苏氨酸
酸性氨基酸:天冬氨酸、谷氨酸
碱性氨基酸：赖氨酸、精氨酸、组氨酸
其中:属于芳香族氨基酸得就是:色氨酸、酪氨酸、苯丙氨酸
属于亚氨基酸得就是：脯氨酸
含硫氨基酸包括:半胱氨酸、蛋氨酸
注意:在识记时可以只记第一个字,如碱性氨基酸包括:赖精组
二、氨基酸得理化性质
１、两性解离及等电点
氨基酸分子中有游离得氨基与游离得羧基,能与酸或碱类物质结合成盐，故它就是一种两性电解质。在某一ＰＨ得溶液中,氨基酸解离成阳离子与阴离子得趋势及程度相等,成为兼性离子,呈电中性,此时溶液得ＰＨ称为该氨基酸得等电点。
２、氨基酸得紫外吸收性质
芳香族氨基酸在280nm波长附近有最大得紫外吸收峰,由于大多数蛋白质含有这些氨基酸残基,氨基酸残基数与蛋白质含量成正比,故通过对280nm波长得紫外吸光度得测量可对蛋白质溶液进行定量分析。
３、茚三酮反应
氨基酸得氨基与茚三酮水合物反应可生成蓝紫色化合物,此化合物最大吸收峰在
570nm波长处。由于此吸收峰值得大小与氨基酸释放出得氨量成正比,因此可作为氨基酸定量分析方法。
三、肽
两分子氨基酸可借一分子所含得氨基与另一分子所带得羧基脱去1分子水缩合成最简单得二肽。二肽中游离得氨基与羧基继续借脱水作用缩合连成多肽。10个以内氨基酸连接而成多肽称为寡肽；３9个氨基酸残基组成得促肾上腺皮质激素称为多肽;51个氨基酸残基组成得胰岛素归为蛋白质。
多肽连中得自由氨基末端称为N端，自由羧基末端称为C端，命名从N端指向C端。
人体内存在许多具有生物活性得肽,重要得有:
谷胱甘肽(ＧSＨ):就是由谷、半胱与甘氨酸组成得三肽。半胱氨酸得巯基就是该化合物得主要功能基团。GSＨ得巯基具有还原性,可作为体内重要得还原剂保护体内蛋白质或酶分子中巯基免被氧化,使蛋白质或酶处于活性状态。
四、蛋白质得分子结构
1、蛋白质得一级结构:即蛋白质分子中氨基酸得排列顺序。
主要化学键:肽键,有些蛋白质还包含二硫键。
２、蛋白质得高级结构：包括二级、三级、四级结构。
１)蛋白质得二级结构:指蛋白质分子中某一段肽链得局部空间结构,也就就是该段肽链骨架原子得相对空间位置,并不涉及氨基酸残基侧链得构象。二级结构以一级结构为基础,多为短距离效应。可分为:
α-螺旋:多肽链主链围绕中心轴呈有规律地螺旋式上升,顺时钟走向，即右手螺旋,每隔3、6个氨基酸残基上升一圈，螺距为０、540ｎｍ。α-螺旋得每个肽键得Ｎ-H与第四个肽键得羧基氧形成氢键，氢键得方向与螺旋长轴基本平形。
β-折叠:多肽链充分伸展,各肽键平面折叠成锯齿状结构，侧链Ｒ基团交错位于锯齿状结构上下方;它们之间靠链间肽键羧基上得氧与亚氨基上得氢形成氢键维系构象稳定．β-转角:常发生于肽链进行1８0度回折时得转角上,常有4个氨基酸残基组成,第二个残基常为脯氨酸。
无规卷曲:无确定规律性得那段肽链。
主要化学键：氢键。
2)蛋白质得三级结构：指整条肽链中全部氨基酸残基得相对空间位置,显示为长距离效应。
主要化学键:疏水键(最主要)、盐键、二硫键、氢键、范德华力。
３)蛋白质得四级结构:对蛋白质分子得二、三级结构而言,只涉及一条多肽链卷曲而成得蛋白质。在体内有许多蛋白质分子含有二条或多条肽链,每一条多肽链都有其完整得三级结构，称为蛋白质得亚基，亚基与亚基之间呈特定得三维空间排布,并以非共价键相连接。这种蛋白质分子中各个亚基得空间排布及亚基接触部位得布局与相互作用,为四级结构。由一条肽链形成得蛋白质没有四级结构。
主要化学键:疏水键、氢键、离子键
五、蛋白质结构与功能关系
１、蛋白质一级结构就是空间构象与特定生物学功能得基础。一级结构相似得多肽或蛋白质,其空间构象以及功能也相似。
尿素或盐酸胍可破坏次级键
β-巯基乙醇可破坏二硫键
2、蛋白质空间结构就是蛋白质特有性质与功能得结构基础。
肌红蛋白:只有三级结构得单链蛋白质,易与氧气结合，氧解离曲线呈直角双曲线。
血红蛋白:具有4个亚基组成得四级结构,可结合4分子氧。成人由两条α-肽链（１４１个氨基酸残基)与两条β-肽链（14６个氨基酸残基)组成。在氧分压较低时,与氧气结合较难,氧解离曲线呈S状曲线。因为:第一个亚基与氧气结合以后，促进第二及第三个亚基与氧气得结合,当前三个亚基与氧气结合后,又大大促进第四个亚基与氧气结合,称正协同效应。结合氧后由紧张态变为松弛态。
六、蛋白质得理化性质
1、蛋白质得两性电离:蛋白质两端得氨基与羧基及侧链中得某些基团,在一定得溶液P Ｈ条件下可解离成带负电荷或正电荷得基团。
２、蛋白质得沉淀：在适当条件下,蛋白质从溶液中析出得现象。包括:
a、丙酮沉淀,破坏水化层。也可用乙醇。
ｂ、盐析,将硫酸铵、硫酸钠或氯化钠等加入蛋白质溶液，破坏在水溶液中得稳定因素电荷而沉淀。
3、蛋白质变性：在某些物理与化学因素作用下,其特定得空间构象被破坏,从而导致其理化性质得改变与生物活性得丧失。主要为二硫键与非共价键得破坏,不涉及一级结构得改变。变性后,其溶解度降低,粘度增加，结晶能力消失,生物活性丧失,易被蛋白酶水解。常见得导致变性得因素有：加热、乙醇等有机溶剂、强酸、强碱、重金属离子及生物碱试剂、超声波、紫外线、震荡等。
４、蛋白质得紫外吸收:由于蛋白质分子中含有共轭双键得酪氨酸与色氨酸,因此在２80nm处有特征性吸收峰,可用蛋白质定量测定。
５、蛋白质得呈色反应
a、茚三酮反应:经水解后产生得氨基酸可发生此反应,详见二、3
b、双缩脲反应:蛋白质与多肽分子中肽键在稀碱溶液中与硫酸酮共热,呈现紫色或红色。氨基酸不出现此反应。蛋白质水解加强,氨基酸浓度升高,双缩脲呈色深度下降,可检测蛋白质水解程度。
七、蛋白质得分离与纯化
１、沉淀，见六、2
2、电泳:蛋白质在高于或低于其等电点得溶液中就是带电得,在电场中能向电场得正极或负极移动。根据支撑物不同,有薄膜电泳、凝胶电泳等。
3、透析:利用透析袋把大分子蛋白质与小分子化合物分开得方法。
４、层析：
ａ、离子交换层析,利用蛋白质得两性游离性质,在某一特定ＰH时,各蛋白质得电荷量及性质不同,故可以通过离子交换层析得以分离。如阴离子交换层析,含负电量小得蛋白质首先被洗脱下来。
b、分子筛,又称凝胶过滤。小分子蛋白质进入孔内,滞留时间长,大分子蛋白质不能时入孔内而径直流出。
5、超速离心:既可以用来分离纯化蛋白质也可以用作测定蛋白质得分子量。不同蛋白质其密度与形态各不相同而分开。
八、多肽链中氨基酸序列分析
ａ、分析纯化蛋白质得氨基酸残基组成
(蛋白质水解为个别氨基酸,测各氨基酸得量及在蛋白质中得百分组成）
↓
测定肽链头、尾得氨基酸残基
二硝基氟苯法(DＮP法)
头端尾端羧肽酶A、B、Ｃ法等
丹酰氯法
↓
水解肽链,分别分析
胰凝乳蛋白酶(糜蛋白酶)法：水解芳香族氨基酸得羧基侧肽键
胰蛋白酶法：水解赖氨酸、精氨酸得羧基侧肽键
溴化脯法:水解蛋氨酸羧基侧得肽键
↓
Edman降解法测定各肽段得氨基酸顺序
(氨基末端氨基酸得游离α-氨基与异硫氰酸苯酯反应形成衍生物，用层析法鉴定氨基酸种类）
ｂ、通过核酸推演氨基酸序列。
第二章核酸得结构与功能
一、核酸得分子组成：基本组成单位就是核苷酸,而核苷酸则由碱基、戊糖与磷酸三种成分连接而成。
两类核酸:脱氧核糖核酸(DNＡ),存在于细胞核与线粒体内。
核糖核酸(RNA），存在于细胞质与细胞核内。
１、碱基:
NH2
O H2
胞嘧啶胸腺嘧啶尿嘧啶鸟嘌呤腺嘌呤
嘌呤与嘧啶环中均含有共轭双键,因此对波长２6０nｍ左右得紫外光有较强吸收,这一重要得理化性质被用于对核酸、核苷酸、核苷及碱基进行定性定量分析。
2、戊糖：DＮA分子得核苷酸得糖就是β-Ｄ-2－脱氧核糖，ＲＮＡ中为β-Ｄ-核糖。
３、磷酸：生物体内多数核苷酸得磷酸基团位于核糖得第五位碳原子上。
二、核酸得一级结构
核苷酸在多肽链上得排列顺序为核酸得一级结构，核苷酸之间通过3′,5′磷酸二酯键连接。
三、ＤＮA得空间结构与功能
１、DNA得二级结构
ＤNA双螺旋结构就是核酸得二级结构。双螺旋得骨架由糖与磷酸基构成,两股链之间得碱基互补配对,就是遗传信息传递者,ＤNＡ半保留复制得基础,结构要点：ａ、DNＡ就是一反向平行得互补双链结构亲水得脱氧核糖基与磷酸基骨架位于双链得外侧,而碱基位于内侧,碱基之间以氢键相结合，其中,腺嘌呤始终与胸腺嘧啶配对,形成两个氢键,鸟嘌呤始终与胞嘧啶配对,形成三个氢键。
b、DNA就是右手螺旋结构螺旋直径为2nm。每旋转一周包含了１0个碱基,每个碱基得旋转角度为36度。螺距为3、4nm，每个碱基平面之间得距离为0、３4nｍ。
ｃ、DNＡ双螺旋结构稳定得维系横向靠互补碱基得氢键维系,纵向则靠碱基平面间得疏水性堆积力维持,尤以后者为重要。
２、DNA得三级结构
三级结构就是在双螺旋基础上进一步扭曲形成超螺旋，使体积压缩。在真核生物细胞核内,DNA三级结构与一组组蛋白共同组成核小体。在核小体得基础上,DNA链经反复折叠形成染色体。
３、功能
DNA得基本功能就就是作为生物遗传信息复制得模板与基因转录得模板,它就是生命遗传繁殖得物质基础,也就是个体生命活动得基础。
DNＡ中得核糖与磷酸构成得分子骨架就是没有差别得,不同区段得DNA分子只就是碱基得排列顺序不同。
四、ＲNA得空间结构与功能
DNＡ就是遗传信息得载体,而遗传作用就是由蛋白质功能来体现得,在两者之间ＲＮA起着中介作用。其种类繁多，分子较小，一般以单链存在，可有局部二级结构,各类RN Ａ在遗传信息表达为氨基酸序列过程中发挥不同作用。如：
名称功能
核蛋白体ＲＮA(rRNA）核蛋白体组成成分
信使ＲNＡ(mRNA）蛋白质合成模板
转运RNＡ（tRＮA)转运氨基酸
不均一核RNA（ＨｎRＮ
成熟mRNA得前体
Ａ）
小核ＲNA(SｎRＮA)参与HnRNA得剪接、转运
小核仁RNA(SnｏＲＮA)rRNA得加工与修饰
1、信使RNＡ(半衰期最短）
１)ｈnRNA为mRNA得初级产物，经过剪接切除内含子，拼接外显子,成为成熟得mRNＡ并移位到细胞质
２)大多数得真核mRNA在转录后５′末端加上一个７-甲基鸟嘌呤及三磷酸鸟苷帽子，帽子结构在mRNＡ作为模板翻译成蛋白质得过程中具有促进核蛋白体与mRNA得结合,加速翻译起始速度得作用,同时可以增强mRNＡ得稳定性。3′末端多了一个多聚腺苷酸尾巴，可能与mＲＮA从核内向胞质得转位及mRＮＡ得稳定性有关。
３)功能就是把核内DNＡ得碱基顺序,按照碱基互补得原则,抄录并转送至胞质，以决定蛋白质合成得氨基酸排列顺序。mRＮA分子上每3个核苷酸为一组，决定肽链上某一个氨基酸，为三联体密码。
2、转运RNA(分子量最小)
1)tRＮＡ分子中含有１0％～20%稀有碱基，包括双氢尿嘧啶，假尿嘧啶与甲基化得嘌呤等。
2)二级结构为三叶草形,位于左右两侧得环状结构分别称为DＨU环与Tψ环,位于下方得环叫作反密码环。反密码环中间得3个碱基为反密码子,与mＲＮA上相应得三联体密码子形成碱基互补。所有ｔＲＮA３′末端均有相同得CＣＡ－OＨ结构。
3）三级结构为倒L型。
4)功能就是在细胞蛋白质合成过程中作为各种氨基酸得戴本并将其转呈给mRNA。
３、核蛋白体RNA(含量最多)
１)原核生物得rＲＮA得小亚基为1６S,大亚基为5S、2３S；真核生物得rRNＡ得小亚基为18S,大亚基为5S、5、８S、28S。真核生物得１8SrＲNA得二级结构呈花状。
２）rRNA与核糖体蛋白共同构成核糖体,它就是蛋白质合成机器－－核蛋白体得组成成分,参与蛋白质得合成。
４、核酶：某些RNA 分子本身具有自我催化能,可以完成rRNA得剪接。这种具有催化作用得RＮA称为核酶。
五、核酸得理化性质
１、DNA得变性
在某些理化因素作用下，如加热,DNA分子互补碱基对之间得氢键断裂,使DNA双螺
旋结构松散,变成单链,即为变性。监测就是否发生变性得一个最常用得指标就是DNＡ在紫外区260nｍ波长处得吸光值变化。解链过程中,吸光值增加,并与解链程度有一定得比例关系，称为DNＡ得增色效应。紫外光吸收值达到最大值得50%时得温度称为DNA得
解链温度(Tm)，一种ＤNA分子得Tｍ值大小与其所含碱基中得G＋C比例相关,G+Ｃ比例越高,Ｔm值越高。
２、DNA得复性与杂交
变性DNＡ在适当条件下,两条互补链可重新恢复天然得双螺旋构象,这一现象称为复性,其过程为退火，产生减色效应。不同来源得核酸变性后，合并一起复性,只要这些核苷酸序列可以形成碱基互补配对,就会形成杂化双链,这一过程为杂交。杂交可发生于DＮＡ-DNA之间,RNA-RＮA之间以及ＲNA-ＤNＡ之间。
六、核酸酶(注意与核酶区别）
指所有可以水解核酸得酶,在细胞内催化核酸得降解。可分为DNＡ酶与ＲNA酶;外
切酶与内切酶;其中一部分具有严格得序列依赖性,称为限制性内切酶。
第三章酶
一、酶得组成
单纯酶:仅由氨基酸残基构成得酶。
结合酶:酶蛋白:决定反应得特异性；
辅助因子:决定反应得种类与性质;可以为金属离子或小分子有机化合物。
可分为辅酶:与酶蛋白结合疏松,可以用透析或超滤方法除去。
辅基:与酶蛋白结合紧密,不能用透析或超滤方法除去。
酶蛋白与辅助因子结合形成得复合物称为全酶,只有全酶才有催化作用。
酶得活性中心由酶作用得必需基团组成,这些必需基团在空间位置上接近组成特定得空间结构,能与底物特异地结合并将底物转化为产物。对结合酶来说,辅助因子参与酶活性中心得组成。但有一些必需基团并不参加活性中心得组成。
三、酶反应动力学
酶促反应得速度取决于底物浓度、酶浓度、ＰＨ、温度、激动剂与抑制剂等。
1、底物浓度
１)在底物浓度较低时,反应速度随底物浓度得增加而上升,加大底物浓度,反应速度趋缓,底物浓度进一步增高,反应速度不再随底物浓度增大而加快,达最大反应速度，此时酶得活性中心被底物饱合。
2)米氏方程式
V＝Vmax［S］/Km+［Ｓ］
a、米氏常数Km值等于酶促反应速度为最大速度一半时得底物浓度。
b、Km值愈小,酶与底物得亲与力愈大。
ｃ、Km值就是酶得特征性常数之一,只与酶得结构、酶所催化得底物与反应环境如温
度、PＨ、离子强度有关，与酶得浓度无关。
d、Vｍax就是酶完全被底物饱与时得反应速度，与酶浓度呈正比。
２、酶浓度
在酶促反应系统中,当底物浓度大大超过酶浓度,使酶被底物饱与时,反应速度与酶得浓度成正比关系。
３、温度
温度对酶促反应速度具有双重影响。升高温度一方面可加快酶促反应速度,同时也增加酶得变性。酶促反应最快时得环境温度称为酶促反应得最适温度。酶得活性虽然随温度得下降而降低,但低温一般不使酶破坏。
酶得最适温度不就是酶得特征性常数,它与反应进行得时间有关。
4、PH
酶活性受其反应环境得ＰH影响，且不同得酶对PH有不同要求，酶活性最大得某一PＨ值为酶得最适PH值，如胃蛋白酶得最适PH约为1、８,肝精氨酸酶最适ＰH为9、8，但多数酶得最适PH接近中性。
最适PH不就是酶得特征性常数，它受底物浓度、缓冲液得种类与浓度、以及酶得纯度等因素影响。
５、激活剂
使酶由无活性或使酶活性增加得物质称为酶得激活剂,大多为金属离子,也有许多有机化合物激活剂。分为必需激活剂与非必需激活剂。
６、抑制剂
凡能使酶得催化活性下降而不引起酶蛋白变性得物质统称为酶得抑制剂。大多与酶得活性中心内、外必需基团相结合,从而抑制酶得催化活性。可分为:
１）不可逆性抑制剂:以共价键与酶活性中心上得必需基团相结合，使酶失活。此种抑制剂不能用透析、超滤等方法去除。又可分为:
a、专一性抑制剂:如农药敌百虫、敌敌畏等有机磷化合物能特民地与胆碱酯酶活性中心丝氨酸残基得羟基结合,使酶失活,解磷定可解除有机磷化合物对羟基酶得抑制作用。
b、非专一性抑制剂:如低浓度得重金属离子如汞离子、银离子可与酶分子得巯基结合，使酶失活，二巯基丙醇可解毒。化学毒气路易士气就是一种含砷得化合物,能抑制体内得巯基酶而使人畜中毒。
２)可逆性抑制剂:通常以非共价键与酶与(或)酶－底物复合物可逆性结合,使酶活性降低或消失。采用透析或超滤得方法可将抑制剂除去,使酶恢复活性。可分为：
ａ、竞争性抑制剂:与底物竞争酶得活性中心,从而阻碍酶与底物结合形成中间产物。如丙二酸对琥珀酸脱氢酶得抑制作用；磺胺类药物由于化学结构与对氨基苯甲酸相似，就是二氢叶酸合成酶得竞争抑制剂，抑制二氢叶酸得合成；许多抗代谢得抗癌药物，如氨甲蝶呤(ＭTＸ)、5－氟尿嘧啶(５－FU ）、6-巯基嘌呤(6-MP）等,几乎都就是酶得竞争性抑制剂,分别抑制四氢叶酸、脱氧胸苷酸及嘌呤核苷酸得合成。
Vmax不变,Km值增大
b、非竞争性抑制剂：与酶活性中心外得必需基团结合,不影响酶与底物得结合,酶与底物得结合也不影响与抑制剂得结合。
Vmaｘ降低,Km值不变
c、反竞争性抑制剂:仅与酶与底物形成得中间产物结合,使中间产物得量下降。
Vmax、Km均降低
四、酶活性得调节
1、酶原得激活
有些酶在细胞内合成或初分泌时只就是酶得无活性前体,必须在一定条件下,这些酶得前体水解一个或几个特定得肽键,致使构象发生改变，表现出酶得活性。酶原得激活实际上就是酶得活性中心形成或暴露得过程。生理意义就是避免细胞产生得蛋白酶对细胞进行自身消化，并使酶在特定得部位环境中发挥作用,保证体内代谢正常进行。
2、变构酶
体内一些代谢物可以与某些酶分子活性中心外得某一部位可逆地结合,使酶发生变构并改变其催化活性,有变构激活与变构抑制。
３、酶得共价修饰调节
酶蛋白肽链上得一些基团可与某种化学基团发生可逆得共价结合，从而改变酶得活性,这一过程称为酶得共价修饰。在共价修饰过程中,酶发生无活性与有活性两种形式得互变。酶得共价修饰包括磷酸化与脱磷酸化、乙酰化与脱乙酰化、甲基化与脱甲基化、腺苷化与脱腺苷化等,其中以磷酸化修饰最为常见。
五、同工酶
同工酶就是指催化相同得化学反应，而酶蛋白得分子结构、理化性质乃至免疫学性质不同得一组酶。同工酶就是由不同基因或等位基因编码得多肽链，或由同一基因转录生成得不同mRNA翻译得不同多肽链组成得蛋白质。翻译后经修饰生成得多分子形式不在同工酶之列。同工酶存在于同一种属或同一个体得不同组织或同一细胞得不同亚细胞结构中。如乳酸脱氢酶就是四聚体酶。亚基有两型:骨骼肌型(M型）与心肌型（H型)。两型亚基以不同比例组成五种同工酶,如ＬDH1(HＨHH）、LＤＨ2(HＨＨM)等。它们具有不同得电泳速度，对同一底物表现不同得Kｍ值。单个亚基无酶得催化活性。心肌、肾以LＤH1为主,肝、骨骼肌以ＬＤH5为主。
肌酸激酶就是二聚体，亚基有M型(肌型)与B型(脑型）两种。脑中含CＫ1（BB 型）；骨骼肌中含CＫ3(MM型);CK２(MB型)仅见于心肌。
第四章维生素
一、脂溶性维生素
1、维生素A
作用:与眼视觉有关,合成视紫红质得原料；维持上皮组织结构完整；促进生长发育。
缺乏可引起夜盲症、干眼病等。
２、维生素D
作用:调节钙磷代谢,促进钙磷吸收。
缺乏儿童引起佝偻病,成人引起软骨病。
３、维生素E
作用:体内最重要得抗氧化剂,保护生物膜得结构与功能;促进血红素代谢;动物实验发现与性器官得成熟与胚胎发育有关。
4、维生素K
作用:与肝脏合成凝血因子Ⅱ、Ⅶ、Ⅸ、Ⅹ有关。
缺乏时可引起凝血时间延长，血块回缩不良。
二、水溶性维生素
１、维生素B1
又名硫胺素,体内得活性型为焦磷酸硫胺素（TPP)
TＰP就是α-酮酸氧化脱羧酶与转酮醇酶得辅酶,并可抑制胆碱酯酶得活性,缺乏时可引起脚气病与(或）末梢神经炎。
２、维生素B2
又名核黄素,体内得活性型为黄素单核苷酸（FMN)与黄素腺嘌呤二核苷酸(FAD)
FMN与FＡD就是体内氧化还原酶得辅基,缺乏时可引起口角炎、唇炎、阴囊炎、眼睑炎等症。
３、维生素PP
包括尼克酸及尼克酰胺,肝内能将色氨酸转变成维生素PP，体内得活性型包括尼克酰胺腺嘌呤二核苷酸(ＮＡD+)与尼克酰胺腺嘌呤二核苷酸磷酸(NADP＋）。
ＮAD+与ＮＡDＰ+在体内就是多种不需氧脱氢酶得辅酶,缺乏时称为癞皮症，主要表现为皮炎、腹泻及痴呆。
4、维生素B６
包括吡哆醇、吡哆醛及吡哆胺,体内活性型为磷酸吡哆醛与磷酸吡哆胺。
磷酸吡哆醛就是氨基酸代谢中得转氨酶及脱羧酶得辅酶,也就是δ-氨基γ-酮戊酸(AL Ａ)合成酶得辅酶。
５、泛酸
又称遍多酸,在体内得活性型为辅酶A及酰基载体蛋白(AＣP)。
在体内辅酶Ａ及酰基载体蛋白（ＡCP）构成酰基转移酶得辅酶。
６、生物素
生物素就是体内多种羧化酶得辅酶,如丙酮酸羧化酶,参与二氧化碳得羧化过程。
7、叶酸
以四氢叶酸得形式参与一碳基团得转移,一碳单位在体内参加多种物质得合成,如嘌呤、胸腺嘧啶核苷酸等。叶酸缺乏时,DNA合成受抑制,骨髓幼红细胞DNA合成减少,造成巨
幼红细胞贫血。
8、维生素Ｂ12
又名钴胺素，唯一含金属元素得维生素。
参与同型半工半胱氨酸甲基化生成蛋氨酸得反应,催化这一反应得蛋氨酸合成酶(又称甲基转移酶)得辅基就是维生素Ｂ1２，它参与甲基得转移。一方面不利于蛋氨酸得生成,同时也影响四氢叶酸得再生,最终影响嘌呤、嘧啶得合成,而导致核酸合成障碍,产生巨幼红
细胞性贫血。
９、维生素Ｃ
促进胶原蛋白得合成;就是催化胆固醇转变成７-α羟胆固醇反应得7-α羟化酶得辅酶；参与芳香族氨基酸得代谢;增加铁得吸收;参与体内氧化还原反应，保护巯基等作用。
第二篇物质代谢及其调节
第一章糖代谢
一、糖酵解
1、过程:
见图１-１
糖酵解过程中包含两个底物水平磷酸化:一为1,３-二磷酸甘油酸转变为3-磷酸甘油酸;二为磷酸烯醇式丙酮酸转变为丙酮酸。
2、调节
１)６-磷酸果糖激酶－１
变构抑制剂：ＡTP、柠檬酸
变构激活剂:AMP、ADP、1，6-双磷酸果糖(产物反馈激，比较少见）与２，6－双磷酸果糖（最强得激活剂）。
２）丙酮酸激酶
变构抑制剂:ATＰ、肝内得丙氨酸
变构激活剂:1,6-双磷酸果糖
3)葡萄糖激酶
变构抑制剂：长链脂酰辅酶Ａ
注：此项无需死记硬背,理解基础上记忆就是很容易得,如知道糖酵解就是产生能量得，那么有ＡTP等能量形式存在,则可抑制该反应,以利节能,上述得柠檬酸经三羧酸循环也就是可以产生能量得,因此也起抑制作用;产物一般来说就是反馈抑制得；但也有特殊，如上述得1,６－双磷酸果糖。特殊得需要记忆,只属少数。以下类同。关于共价修饰得调节,只需记住几个特殊得即可,下面章节提及。
(１）糖原１-磷酸葡萄糖
（2)?-磷酸葡萄糖６-
ＡTP A
1，6-?
磷酸甘油醛
ＮAＤ+
?2-磷酸甘油酸?磷酸烯醇式丙酮酸丙酮酸激酶
ADＰA
乳酸
注:红色表示该酶为该反应得限速酶;蓝色ＡＴＰ表示消耗,红色ＡTP与NＡDH等表示生
成得能量或可以转变为能量得物质。以下类同。
(图１－1)
３、生理意义
1)迅速提供能量，尤其对肌肉收缩更为重要。若反应按(1)进行，可净生成3分子ＡTP,若反应按(２)进行,可净生成２分子ATP;另外，酵解过程中生成得２个NＡDH在有氧条件下经电子传递链，发生氧化磷酸化，可生成更多得ＡＴP,但在缺氧条件下丙酮酸转化为乳酸将消耗NADH，无NAＤH净生成。
2)成熟红细胞完全依赖糖酵解供能,神经、白细胞、骨髓等代谢极为活跃,即使不缺氧也常由糖酵解提供部分能量。
3)红细胞内１，3-二磷酸甘油酸转变成得2,3－二磷酸甘油酸可与血红蛋白结合,使氧气与血红蛋白结合力下降，释放氧气。
4)肌肉中产生得乳酸、丙氨酸(由丙酮酸转变)在肝脏中能作为糖异生得原料,生成葡萄糖。
４、乳酸循环
异
生
途
丙酮酸
乳酸
(
-6-磷酸酶可水解６-磷酸葡萄糖，释出
-6-磷酸酶。
生理意义:避免损失乳酸以及防止因乳酸堆积引起酸中毒。
二、糖有氧氧化
1、过程
1)、经糖酵解过程生成丙酮酸
乙酰辅酶A
限速酶得辅酶有:ＴPP﹑FAＤ﹑ＮAD＋﹑CoA及硫辛酸
３)、三羧酸循环
草酰乙酸+乙酰辅酶Ａ柠檬酸合成酶柠檬酸异柠檬酸
NAD+ NADH
琥珀酸酰Co琥珀酸
Ｇ
苹果酸
NＨ+
三羧酸循环中限速酶α-酮戊二酸脱氢酶复合体得辅酶与丙酮酸脱氢酶复合体得辅酶同。
三羧酸循环中有一个底物水平磷酸化,即琥珀酰COA转变成琥珀酸,生成GTP;加上糖酵解过程中得两个,本书中共三个底物水平磷酸化。
２、调节
１)丙酮酸脱氢酶复合体
抑制:乙酰辅酶A、NＡＤＨ、AＴP
激活:ＡMP、钙离子
2）异柠檬酸脱氢酶与α-酮戊二酸脱氢酶
NＡDH、ATP反馈抑制
3、生理意义
１)基本生理功能就是氧化供能。
2)三羧酸循环就是体内糖、脂肪与蛋白质三大营养物质代谢得最终共同途径。
３)三羧酸循环也就是三大代谢联系得枢纽。
4、有氧氧化生成得ATP
有氧氧化抑制糖酵解得现象。
三、磷酸戊糖途径
１、过程
6-
ＮAＤ
6
DＰH
6
6
NADP+
NＡDPH
磷酸核糖
5-
3-
6-
２、生理意义
1)为核酸得生物合成提供５－磷酸核糖,肌组织内缺乏6-磷酸葡萄糖脱氢酶,磷酸核糖可经酵解途径得中间产物３- 磷酸甘油醛与6-磷酸果糖经基团转移反应生成。
２)提供NＡDPＨ
a、NＡＤPH就是供氢体，参加各种生物合成反应,如从乙酰辅酶A合成脂酸、胆固醇;α－酮戊二酸与NADPＨ及氨生成谷氨酸,谷氨酸可与其她α-酮酸进行转氨基反应而生成相应得氨基酸。
b、ＮAＤPH就是谷胱甘肽还原酶得辅酶,对维持细胞中还原型谷胱甘肽得正常含量进而保护巯基酶得活性及维持红细胞膜完整性很重要,并可保持血红蛋白铁于二价。
c、NADＰH参与体内羟化反应,有些羟化反应与生物合成有关,如从胆固醇合成胆汁酸、类固醇激素等;有些羟化反应则与生物转化有关。
四、糖原合成与分解
1、合成
过程：
葡萄糖6-磷酸葡萄糖１-磷酸葡萄糖
UTP
１＋UDＰ
注:１)UDPG可瞧作就是活性葡萄糖,在体内充作葡萄糖供体。
２)糖原引物就是指原有得细胞内较小得糖原分子,游离葡萄糖不能作为ＵDPG得
葡萄糖基得接受体。
３)葡萄糖基转移给糖原引物得糖链末端,形成α－1，４糖苷键。在糖原合酶作用下,糖链只能延长,不能形成分支。当糖链长度达到１2~１8个葡萄糖基时，分支酶将约6~7个葡萄糖基转移至邻近得糖链上,以α-1,６糖苷键相接。
调节:糖原合成酶得共价修饰调节。
２、分解
过程:
(G）n+１磷酸化酶(G)n+1-磷酸葡萄糖 6－磷酸葡萄糖葡萄糖－6－磷酸酶Ｇ
+Pi
注:1)磷酸化酶只能分解α-1，4糖苷键,对α-1,6糖苷键无作用。
２）糖链分解至离分支处约４个葡萄基时,转移酶把３个葡萄基转移至邻近糖链得末端,仍以α-１,４糖苷键相接，剩下１个以α-1,６糖苷键与糖链形成分支得葡萄糖基被α-１,６葡萄糖苷酶水解成游离葡萄糖。转移酶与α-１,6葡萄糖苷酶就是同一酶得两种
活性,合称脱支酶。
3)最终产物中约8５%为1－磷酸葡萄糖，其余为游离葡萄糖。
调节:磷酸化酶受共价修饰调节,葡萄糖起变构抑制作用。
五、糖异生途径
１、过程
乳酸丙氨酸等生糖氨基酸
ＮAＤH
AＴP丙酮酸
草酰乙酸草酰乙酸（线粒体内)
天冬氨酸苹果酸
GTＰ
NADH
草酰乙酸苹果酸
磷酸烯醇式丙酮酸羧激酶
磷酸烯醇式丙酮酸
２-磷酸甘油酸（胞液)
AT
Ｎ甘油ＡＴＰ
?
３-3-磷酸甘油
?NADH
果糖双磷酸酶
6－磷酸果糖
６－磷酸葡萄糖1-磷酸葡萄糖糖原
葡萄糖-6-磷酸酶
葡萄糖
注意：1)糖异生过程中丙酮酸不能直接转变为磷酸烯醇式丙酮酸，需经过草酰乙酸得中间步骤,由于草酰乙酸羧化酶仅存在于线粒体内,故胞液中得丙酮酸必须进入线粒体,才能羧化生成草酰乙酸。但就是,草酰乙酸不能直接透过线粒体膜,需借助两种方式将其转运入胞液：一就是经苹果酸途径，多数为以丙酮酸或生糖氨基酸为原料异生成糖时;另一种就是经天冬氨酸途径，多数为乳酸为原料异生成糖时。
２)在糖异生过程中，1,3－二磷酸甘油酸还原成３-磷酸甘油醛时,需NADH，当以乳酸为原料异生成糖时，其脱氢生成丙酮酸时已在胞液中产生了ＮＡDH以供利用;而以生糖氨基酸为原料进行糖异生时,NADH则必须由线粒体内提供,可来自脂酸β-氧化或三羧酸循环。
３)甘油异生成糖耗一个ATＰ，同时也生成一个ＮADH
２、调节
2,6-双磷酸果糖得水平就是肝内调节糖得分解或糖异生反应方向得主要信号,糖酵解加强,则糖异生减弱;反之亦然。
３、生理意义
1)空腹或饥饿时依赖氨基酸、甘油等异生成糖,以维持血糖水平恒定。
２）补充肝糖原,摄入得相当一部分葡萄糖先分解成丙酮酸、乳酸等三碳化合物，后者再异生成糖原。合成糖原得这条途径称三碳途径。
3)调节酸碱平衡，长期饥饿进,肾糖异生增强,有利于维持酸碱平衡。
第二章脂类代谢
一、甘油三酯得合成代谢
合成部位:肝、脂肪组织、小肠,其中肝得合成能力最强。
合成原料:甘油、脂肪酸
１、甘油一酯途径(小肠粘膜细胞)
2-
脂酰Ｃ A
２、甘油二酯途径（肝细胞及脂肪细胞）
葡萄糖 3-磷酸甘油-3-磷酸甘油
脂酰ＣoA?
磷脂酸磷脂酸磷酸酶１,2甘油三酯
二、甘油三酯得分解代谢
１、脂肪得动员储存在脂肪细胞中得脂肪被脂肪酶逐步水解为游离脂肪酸(FＦA)及甘油并释放入血以供其它组织氧化利用得过程。
甘油三酯激素敏感性甘油三酯脂肪酶甘油二酯甘油一酯甘油
＋FFA ＋FＦA +ＦFA α-磷酸甘油磷酸二羟丙酮糖酵解或糖异生途径
２、脂肪酸得β-氧化
１）脂肪酸活化(胞液中)
脂酸oA(含高能硫酯键）
２)脂酰ＣoA
脂酰ＣCoA
?
CoAＳＨCｏAＳH
3)脂肪酸β-氧化
脂酰CoA进入线粒体基质后，进行脱氢、加水、再脱氢及硫解等四步连续反应,生成1分子比原来少2个碳原子得脂酰ＣoA、1分子乙酰CoＡ、1分子FＡDＨ2与1分子NA ＤH。以上生成得比原来少2个碳原子得脂酰CoA,可再进行脱氢、加水、再脱氢及硫解反应。如此反复进行,以至彻底。
４)能量生成
以软脂酸为例，共进行7次β-氧化,生成7分子FADH２、7分子NADH及8分子乙酰CoA,即共生成（7*2）＋(７*3）+(8*１2）-2=1２9
5）过氧化酶体脂酸氧化主要就是使不能进入线粒体得廿碳，廿二碳脂酸先氧化成较短链脂酸,以便进入线粒体内分解氧化,对较短链脂酸无效。
三、酮体得生成与利用
组织特点：肝内生成肝外用。
合成部位:肝细胞得线粒体中。
酮体组成:乙酰乙酸、β－羟丁酸、丙酮。
１、生成
脂肪酸β-氧化2*乙酰CｏA 乙酰乙酰CoA HＭGCoA合成酶羟甲基戊二酸单酰CoA
（HMGCｏA）
HMGＣoＡ裂解酶β－羟丁酸
丙酮
CO2
２、利用
1)
ATP+ CoA
CoA转硫酶
AＭP CoA 琥珀酸
乙酰乙酰CoA硫解酶
乙酰CｏA
三羧酸循环
２)丙酮可随尿排出体外，部分丙酮可在一系列酶作用下转变为丙酮酸或乳酸，进而异生成糖。在血中酮体剧烈升高时,从肺直接呼出。
四、脂酸得合成代谢
１、软脂酸得合成
合成部位:线粒体外胞液中,肝就是体体合成脂酸得主要场所。
合成原料:乙酰CｏA、ＡTP﹑ＮAＤPＨ﹑HCO3-﹑Mn＋＋等。
合成过程:
1)线粒体内得乙酰CoA不能自由透过线粒体内膜,主要通过柠檬酸-丙酮酸循环转移至胞液中。
2)乙酰ＣoA
ＡT
3)丙二酰CｏA通过酰基转移、缩合、还原、脱水、再还原等步骤,碳原子由２增加至4个。经过7次循环，生成16个碳原子得软脂酸。更长碳链得脂酸则就是对软脂酸得加工,使其碳链延长。在内质网脂酸碳链延长酶体系得作用下,一般可将脂酸碳链延长至二十四碳,以十八碳得硬脂酸最多；在线粒体脂酸延长酶体系得催化下,一般可延长脂酸碳链至24或26个碳原子,而以硬脂酸最多。
2、不饱与脂酸得合成
人体含有得不饱与脂酸主要有软油酸、油酸、亚油酸,亚麻酸及花生四烯酸等,前两种单不饱与脂酸可由人体自身合成,而后三种多不饱与脂酸,必须从食物摄取。
五、前列腺素及其衍生物得生成
细胞膜中得磷脂磷脂酶Ａ2 花生四烯酸PGH合成酶 TXA2
、
PGI2等
脂过氧化酶氢过氧化廿碳四烯酸
脱水酶
白三烯(LTA4)
六、甘油磷脂得合成与代谢
１、合成
除需ATＰ外，还需CＴＰ参加。ＣTP在磷脂合成中特别重要,它为合成CDP-乙醇胺、CDP－胆碱及ＣDP－甘油二酯等活化中间物所必需。
1)甘油二酯途径ＣDP-
葡萄糖3-磷酸甘油磷脂酸甘油二酯)
CＤＰ-胆碱) 脑磷脂及卵磷脂主要通过此途径合成，这两类磷脂在体内含量最多。
２）CDP-甘油二酯途径
?磷脂酰肌醇
?丝氨酸
葡萄糖3-磷酸甘油磷脂酸-甘油二酯磷脂酰丝氨
酸
CTP PＰｉ?
?（心磷脂)
此外,磷脂酰胆碱亦可由磷脂酰乙醇胺从S－腺苷甲硫氨酸获得甲基生成;磷脂酰丝氨酸可由磷脂酰乙醇胺羧化生成。
2、降解
生物体内存在能使甘油磷脂水解得多种磷脂酶类,根据其作用得键得特异性不同,分为磷脂酶A1与A2,磷脂酶B,磷脂酶C与磷脂酶D。
磷脂酶A2特异地催化磷酸甘油酯中2位上得酯键水解,生成多不饱与脂肪酸与溶血磷脂。后者在磷脂酶B作用,生成脂肪酸及甘油磷酸胆碱或甘油磷酸乙醇胺，再经甘油酸胆碱水解酶分解为甘油及磷酸胆碱。磷脂酶A1催化磷酸甘油酯１位上得酯键水解,产物就是脂肪酸与溶血磷脂。
七、胆固醇代谢
１、合成
合成部位：肝就是主要场所,合成酶系存在于胞液及光面内质网中。
合成原料：乙酰CｏA(经柠檬酸-丙酮酸循环由线粒体转移至胞液中)、ATＰ、NADＰH等。
合成过程:
１）甲羟戊酸得合成(胞液中)
2＊乙酰ＣoA 乙酰乙酰CｏA HMＧ还原酶甲羟戊酸
NADPH
２）鲨烯得合成(胞液中)
３)胆固醇得合成（滑面内质网膜上)
合成调节:
1)饥饿与饱食饥饿可抑制肝合成胆固醇，相反,摄取高糖、高饱与脂肪膳食后,肝ＨＭGCoA还原酶活性增加,胆固醇合成增加。
２）胆固醇胆固醇可反馈抑制肝胆固醇得合成。主要抑制ＨMＧCoA还原酶活性。
3）激素胰岛素及甲状腺素能诱导肝HMGCoＡ还原酶得合成,增加胆固醇得合成。胰高血糖素及皮质醇则能抑制并降低ＨMGCoA还原酶得活性,因而减少胆固醇得合成；甲状
腺素除能促进合成外，又促进胆固醇在肝转变为胆汁酸,且后一作用较强,因而甲亢时患者血清胆固醇含量反而下降。
２、转化
1)胆固醇在肝中转化成胆汁酸就是胆固醇在体内代谢得主要去路,基本步骤为:
胆固醇α-羟胆固醇甘氨酸或牛磺酸结合型胆汁酸
胆酸
2)转化为类固醇激素胆固醇就是肾上腺皮质、睾丸,卵巢等内分泌腺合成及分泌类固醇激素得原料,如睾丸酮、皮质醇、雄激素、雌二醇及孕酮等。
3)转化为７－脱氢胆固醇在皮肤,胆固醇可氧化为7-脱氢胆固醇,后者经紫外光照射转变为维生素D。
３、胆固醇酯得合成
细胞内游离胆固醇在脂酰胆固醇脂酰转移酶(ＡCAT)得催化下,生成胆固醇酯;
血浆中游离胆固醇在卵磷脂胆固醇脂酰转移酶(LCAＴ)得催化下,生成胆固醇酯与溶血卵磷酯。
八、血浆脂蛋白
1、分类
１）电泳法:α﹑前β﹑β及乳糜微粒
2)超速离心法:乳糜微粒(含脂最多），极低密度脂蛋白(VＬDL)、低密度脂蛋白(ＬＤL)与高密度脂蛋白(HDL），分别相当于电泳分离得CＭ﹑前β－脂蛋白﹑β-脂蛋白及α-脂蛋白等四类。
2、组成
血浆脂蛋白主要由蛋白质、甘油三酯、磷脂、胆固醇及其酯组成。乳糜微粒含甘油三酯最多，蛋白质最少,故密度最小;VLDL含甘油三酯亦多,但其蛋白质含量高于CM；LDＬ含胆固醇及胆固醇酯最多;含蛋白质最多，故密度最高。
血浆脂蛋白中得蛋白质部分,基本功能就是运载脂类,称载脂蛋白。ＨＤＬ得载脂蛋白主要为apｏＡ，LDL得载脂蛋白主要为aｐoB100,VＬＤＬ得载脂蛋白主要为apoＢ﹑apoC,ＣM得载脂蛋白主要为apoC。
３、生理功用及代谢
1)CＭ运输外源性甘油三酯及胆固醇得主要形式。成熟得CM含有ａpoCⅡ,可激活脂蛋白脂肪酶(LPL),LＰＬ可使CＭ中得甘油三酯及磷脂逐步水解,产生甘油、脂酸及溶血磷脂等,同时其表面得载脂蛋白连同表面得磷脂及胆固醇离开CM,逐步变小,最后转变成为CM残粒。
2）ＶLDL 运输内源性甘油三酯得主要形式。ＶLDL得甘油三酯在LPL作用下,逐步水解，同时其表面得apoC、磷脂及胆固醇向HDL转移,而ＨＤL得胆固醇酯又转移到VLＤL。最后只剩下胆固醇酯，转变为LDL。
3）LDL 转运肝合成得内源性胆固醇得主要形式。肝就是降解LDＬ得主要器官。apoB1０0水解为氨基酸,其中得胆固醇酯被胆固醇酯酶水解为游离胆固醇及脂酸。游离胆固醇在调节细胞胆固醇代谢上具有重要作用:①抑制内质网HMGCoA还原酶;②在转录水平上阴抑细胞LDＬ受体蛋白质得合成,减少对LＤL得摄取；③激活ACAT得活性,使游离胆固醇酯化成胆固醇酯在胞液中储存。
４)ＨＤＬ逆向转运胆固醇。ＨDＬ表面得aｐoⅠ就是LCAＴ得激活剂,LCAT可催化ＨＤL生成溶血卵磷脂及胆固醇酯。
九、高脂血症
家族性高胆固醇血症得重要原因就是ＬＤL受体缺陷
第三章氨基酸代谢
一、营养必需氨基酸
简记为:缬、异、亮、苏、蛋、赖、苯、色
二、体内氨得来源与转运
１、来源
１)氨基酸经脱氨基作用产生得氨就是体内氨得主要来源；
２)由肠道吸收得氨;即肠内氨基酸在肠道细菌作用下产生得氨与肠道尿素经细菌尿素酶水解产生得氨。
３)肾小管上皮细胞分泌得氨主要来自谷氨酰胺在谷氨酰胺酶得催化下水解生成得氨。
２、转运
１）丙氨酸-葡萄糖循环
(肌肉)?(肝)
肌肉蛋白质葡萄糖尿素
氨基酸糖?尿素循环
异
ＮH3 解 NＨ3
转氨酶
α-酮戊二酸
２)谷氨酰胺得运氨作用
谷氨酰胺主要从脑、肌肉等组织向肝或肾运氨。氨与谷氨酰胺在谷氨酰胺合成酶催化下生成谷氨酰胺,由血液输送到肝或肾,经谷氨酰胺酶水解成谷氨酸与氨。
可以认为,谷氨酰胺既就是氨得解毒产物,也就是氨得储存及运输形式。
三、氨基酸得脱氨基作用
１、转氨基作用转氨酶催化某一氨基酸得α-氨基转移到另一种α－酮酸得酮基上,生成相应得氨基酸；原来得氨基酸则转变成α-酮酸。既就是氨基酸得分解代谢过程，也就是体内某些氨基酸合成得重要途径。除赖氨酸、脯氨酸及羟脯氨酸外,体内大多数氨基酸可以参与转氨基作用。如:
谷氨酸+丙酮酸谷丙转氨酶(AＬT) α－酮戊二酸+丙氨酸
谷氨酸＋草酰乙酸谷草转氨酶（ASＴ)α－酮戊二酸＋天冬氨酸
转氨酶得辅酶就是维生素B６得磷酸酯,即磷酸吡哆醛。
2、Ｌ-谷氨酸氧化脱氨基作用
L-谷氨酸 L－谷氨酸脱氢酶α-酮戊二酸+ＮH3
NADH
3、联合脱氨基作用
氨基酸H
α-酮酸
4、嘌呤核苷酸循环
上述联合脱氨基作用主要在肝、肾等组织中进行。骨骼肌与心肌中主要通过嘌呤核苷酸循环脱去氨基。
Ｌ-草酰乙酸
苹果酸
５、氨基酸脱氨基后生成得α-,在体内可以转变成糖得氨基酸称为生糖氨基酸；能转变成酮体者称为生酮氨基酸;二者兼有者称为生糖兼生酮氨基酸。只要记住生酮氨基酸包括:亮、赖；生糖兼生酮氨基酸包括异亮、苏、色、酪、苯丙;其余为生糖氨基酸。
四、氨基酸得脱羧基作用
１、Ｌ－谷氨酸 L-谷氨酸脱羧酶γ-氨基丁酸（GABA）
GABA为抑制性神经递质。
2、L-半胱氨酸磺酸丙氨酸磺酸丙氨酸脱羧酶牛磺酸
牛磺酸就是结合型胆汁酸得组成成分。
３、L-组氨酸组氨酸脱羧酶组胺
组胺就是一种强烈得血管舒张剂,并能增加毛细血管得通透性。
4、色氨酸色氨酸羟化酶 5-羟色氨酸5-羟色氨酸脱羧酶5-羟色胺(5－HT)
脑内得5－羟色胺可作为神经递质,具有抑制作用;在外周组织,有收缩血管作用。
５、L-鸟氨酸鸟氨酸脱羧酶腐胺
脱羧基SAM
精脒与精胺就是调节细胞生长得重要物质。合称为多胺类物质。
五、一碳单位
一碳单位来源于组、色、甘、丝,体内得一碳单位有：甲基、甲烯基、甲炔基、甲酰基及亚氨甲基,CO2不属于一碳单位。
四氢叶酸就是一碳单位代谢得辅酶。
主要生理功用就是作为合成嘌呤及嘧啶得原料。如N１０-CHO－ＦH4与Ｎ５，H1０=CH－ＦＨ４分别提供嘌呤合成时C2与C8得来源；Ｎ5,N10-CＨ2-FH4提供胸苷酸合成时甲基得来源。由此可见,一碳单位将氨基酸与核酸代谢密切联系起来。
六、芳香族氨基酸(色、酪、苯丙)得代谢
１、苯丙氨酸
苯丙氨酸羟化酶
酪氨酸黑色素细胞得酪氨酸酶多巴
酪氨酸羟化酶
多巴黑色素
多巴脱羧酶
SAM 儿茶酚胺
苯酮酸尿症：当苯丙氨酸羟化酶先天性缺乏时,苯丙氨酸不能转变为酪氨酸，体内苯丙氨酸蓄积,并经转氨基作用生成苯丙酮酸,再进一步转变成苯乙酸等衍生物。此时尿中出现大量苯丙酮酸等代谢产物,称为苯酮酸尿症。
白化病:人体缺乏酪氨酸酶,黑色素合成障碍,皮肤、毛发等发白,称为白化病。
２、色氨酸１)生成5－羟色胺
2）生成一碳单位
3)可分解产生尼克酸,这就是体内合成维生素得特例。
七、含硫氨基酸(甲硫、半胱、胱)代谢
1、甲硫氨酸AＭ）
AＴ
SAM中得甲基为活性甲基，通过转甲基作用可以生成多种含甲基得重要生理活性物质。SAM就是体内最重要得甲基直接供给体。
２、甲硫氨酸循环
腺苷同型半胱氨酸
同型半胱氨酸
Ｆ
N5-ＣH3-FH4可瞧成体内甲基得间接供体,甲硫氨酸合成酶辅酶为维生素B1２。
3、肌酸得合成肌酸以甘氨酸为骨架,由精氨酸提供脒基,SAM供给甲基而合成。在肌酸激酶催化下,肌酸转变成磷酸肌酸，并储存ATP得高能磷酸键。
4、体内硫酸根主要来源于半胱氨酸,一部分以无机盐形式随尿排出,另一部分则经ＡＴP活化成活性硫酸根,即3＇-磷酸腺苷-5'-磷酸硫酸（PＡPS）。
氨基酸
α-
AＳS:精氨酸代琥珀酸合成酶
尿素分子中得２个氮原子,1个来自氨，另1个来自天冬氨酸,而天冬氨酸又可由其她氨基酸通过转氨基作用而生成。
线粒体中以氨为氮源,通过CＳP－Ⅰ合成氨甲酰磷酸,并进一步合成尿素;在胞液中以谷氨酰胺为氮源，通过ＣSP－Ⅱ,催化合成氨基甲酰磷酸,并进一步参与嘧啶得合成。CS Ｐ-Ⅰ得活性可用为肝细胞分化程度得指标之一;CSP-Ⅱ得活性可作为细胞增殖程度得指标之一。
氨基甲酰磷酸得生成就是尿素合成得重要步骤。AGA就是CSP－Ⅰ得变构激动剂，精氨酸就是AＧＡ合成酶得激活剂。
第三章核苷酸代谢
一、嘌呤核苷酸代谢
1、合成原料甘氨酸
甲酰基(甲酰基(一碳单位）
?N
谷氨酰胺
2、合成过程
1)从头合成:
5-磷酸核糖焦磷酸PＲＰＰ酰胺转移酶 5-磷酸核糖胺
ＡＰ(PＲＰP）
ATＰ AMP 次黄嘌呤核苷酸
(IMP)
GTＰ GMP 黄嘌呤核苷酸
(XMＰ）嘌呤核苷酸就是在磷酸核糖分子上逐步合成得,而不就是首先单独合成嘌呤碱然后再与磷酸核糖结合而成得。
２）补救合成:
利用体内游离得嘌呤或嘌呤核苷,经过简单得反应过程，合成嘌呤核苷酸。生理意义为:一方面在于可以节省从头合成时能量与一些氨基酸得消耗；另一方面，体内某些组织器官,如脑、骨髓等由于缺乏从头合成得酶体系,只能进行补救合成。
３、脱氧核苷酸得生成脱氧核苷酸得生成就是在二磷酸核苷水平上,由核糖核苷酸还原酶催化,核糖核苷酸C2上得羟基被氢取代生成。
４、分解产物
AMＰ次黄嘌呤黄嘌呤氧化酶
黄嘌呤黄嘌呤氧化酶尿酸
GＭＰ鸟嘌呤
人体内嘌呤碱最终分解生成尿酸,随尿排出体外。
痛风症患者血中尿酸含量升高。临床上常用别嘌呤醇治疗痛风症,这就是因为别嘌呤醇与
次黄嘌呤结构类似,可抑制黄嘌呤氧化酶,从而抑制尿酸得生成。
５、抗代谢物
《生物化学》绪论 生物化学可以认为是生命的化学，是研究微生物、植物、动物及人体等的化学组成和生命过程中的化学变化的一门科学。 生命是发展的，生命起源，生物进化，人类起源等，说明生命是在发展，因而人类对生命化学的认识也在发展之中。 20世纪中叶直到80年代，生物化学领域中主要的事件： （一）生物化学研究方法的改进 a. 分配色谱法的创立——快捷、经济的分析技术由Martin.Synge创立。 b. Tisellius用电泳方法分离血清中化学构造相似的蛋白质成分。吸附层析法分离蛋白质及其他物质。 c. Svedberg第一台超离心机，测定了高度复杂的蛋白质。 d. 荧光分析法，同位素示踪，电子显微镜的应用，生物化学的分离、纯化、鉴定的方法向微量、快速、精确、简便、自动化的方向发展。 （二）物理学家、化学家、遗传学家参加到生命化学领域中来 1． Kendrew——物理学家，测定了肌红蛋白的结构。 2． Perutz——对血红蛋白结构进行了X-射线衍射分析。 3． Pauling——化学家，氢键在蛋白质结构中以及大分子间相互作用的重要性，认为某些protein具有类似的螺旋结构，镰刀形红细胞贫血症。 （1．2．3．都是诺贝尔获奖者） 4．Sanger―― 生物化学家 1955年确定了牛胰岛素的结构，获1958年Nobel prize化学奖。1980年设计出一种测定DNA内核苷酸排列顺序的方法，获1980年诺贝尔化学奖。 5．Berg―― 研究DNA重组技术，育成含有哺乳动物激素基因的菌株。 6．Mc clintock―― 遗传学家发现可移动的遗传成分，获1958年诺贝尔生理奖。 7．Krebs―― 生物化学家 1937年发现三羧酸循环，对细胞代谢及分生物的研究作出重要贡献，获1953年诺贝尔生理学或医学奖。 8．Lipmann―― 发现了辅酶A。 9． Ochoa——发现了细菌内的多核苷酸磷酸化酶 10．Korberg——生物化学家，发现DNA分子在细菌内及试管内的复制方式。（9．10．获1959年的诺贝尔生理医学奖） 11．Avery―― 加拿大细菌学家与美国生物学家Macleod,Carty1944年美国纽约洛克菲勒研究所著名实验。肺炎球菌会产生荚膜，其成分为多糖，若将具荚膜的肺炎球菌（光滑型）制成无细胞的物质，与活的无荚膜的肺炎球菌（粗糙型）细胞混合 －>粗糙型细胞也具有与之混合的光滑型的荚膜－>表明，引起这种遗传的物质是DNA 1 / 29
教学目标： 1.掌握蛋白质的概念、重要性和分子组成。 2.掌握α-氨基酸的结构通式和20种氨基酸的名称、符号、结构、分类；掌握氨基酸的重要性质；熟悉肽和活性肽的概念。 3.掌握蛋白质的一、二、三、四级结构的特点及其重要化学键。 4.了解蛋白质结构与功能间的关系。 5.熟悉蛋白质的重要性质和分类 导入：100年前，恩格斯指出“蛋白体是生命的存在形式”；今天人们如何认识蛋白质的概念和重要性？ 1839年荷兰化学家马尔德（G.J.Mulder）研究了乳和蛋中的清蛋白,并按瑞典化学家Berzelius的提议把提取的物质命名为蛋白质（Protein，源自希腊语，意指“第一重要的”）。德国化学家费希尔(E.Fischer)研究了蛋白质的组成和结构，在1907年奠立蛋白质化学。英国的鲍林(L.Pauling)在1951年推引出蛋白质的螺旋；桑格(F.Sanger)在1953年测出胰岛素的一级结构。佩鲁茨(M.F.Perutz)和肯德鲁(J.C.kendrew) 在1960年测定血红蛋白和肌红蛋白的晶体结构。1965年，我国生化学者首先合成了具有生物活性的蛋白质——胰岛素（insulin）。 蛋白质是由L-α-氨基酸通过肽键缩合而成的，具有较稳定的构象和一定生物功能的生物大分子（biomacromolecule）。蛋白质是生命活动所依赖的物质基础，是生物体中含量最丰富的大分子。 单细胞的大肠杆菌含有3000多种蛋白质，而人体有10万种以上结构和功能各异的蛋白质，人体干重的45%是蛋白质。生命是物质运动的高级形式，是通过蛋白质的多种功能来实现的。新陈代谢的所有的化学反应几乎都是在酶的催化下进行的，已发现的酶绝大多数是蛋白质。生命活动所需要的许多小分子物质和离子，它们的运输由蛋白质来完成。生物的运动、生物体的防御体系离不开蛋白质。蛋白质在遗传信息的控制、细胞膜的通透性，以及高等动物的记忆、识别机构等方面都起着重要的作用。随着蛋白质工程和蛋白质组学的兴起和发展，人们对蛋白质的结构与功能的认识越来越深刻。 第一节蛋白质的分子组成 一、蛋白质的元素组成 经元素分析，主要有C（50%～55%）、H（6%～7%）、O（19%～24%）、N（13%～19%）、S（0%～4%）。有些蛋白质还含微量的P、Fe、Cu、Zn、Mn、Co、Mo、I等。 各种蛋白质的含氮量很接近，平均为16%。因此，可以用定氮法来推算样品中蛋白质的大致含量。 每克样品含氮克数×6.25×100=100g样品中蛋白质含量（g%） 二、蛋白质的基本组成单位——氨基酸 蛋白质在酸、碱或蛋白酶的作用下，最终水解为游离氨基酸（amino acid），即蛋白质组成单体或构件分子。存在于自然界中的氨基酸有300余种，但合成蛋白质的氨基酸仅20种（称编码氨基酸），最先发现的是天门冬氨酸（1806年），最后鉴定的是苏氨酸（1938年）。 （一）氨基酸的结构通式 组成蛋白质的20种氨基酸有共同的结构特点： 1．氨基连接在α- C上，属于α-氨基酸（脯氨酸为α-亚氨基酸）。 2．R是側链，除甘氨酸外都含手性C，有D-型和L-型两种立体异构体。天然蛋白质中的氨基酸都是L-型。 注意：构型是指分子中各原子的特定空间排布，其变化要求共价键的断裂和重新形成。旋光性是异构体的光学活性，是使偏振光平面向左或向右旋转的性质，（-）表示左旋，（+）表示右旋。构型与旋光性没有直接对应关系。 （二）氨基酸的分类 1．按R基的化学结构分为脂肪族、芳香族、杂环、杂环亚氨基酸四类。 2．按R基的极性和在中性溶液的解离状态分为非极性氨基酸、极性不带电荷、极性带负电荷或带正电荷的四类。 带有非极性R（烃基、甲硫基、吲哚环等，共9种）：甘（Gly）、丙（Ala）、缬（Val）、亮（Leu）、异亮（Ile）、苯丙（Phe）、甲硫（Met）、脯（Pro）、色（Trp） 带有不可解离的极性R（羟基、巯基、酰胺基等，共6种）：丝（Ser）、苏（Thr）、天胺（Asn）、谷胺（Gln）、酪（Tyr）、半（Cys）带有可解离的极性R基（共5种）：天（Asp）、谷（Glu）、赖（Lys）、精（Arg）、组（His），前两个为酸性氨基酸，后三个是碱性氨基酸。 蛋白质分子中的胱氨酸是两个半胱氨酸脱氢后以二硫键结合而成，胶原蛋白中的羟脯氨酸、羟赖氨酸，凝血酶原中的羧基谷氨酸是蛋白质加工修饰而成。 （三）氨基酸的重要理化性质 1．一般物理性质 α-氨基酸为无色晶体，熔点一般在200 oC以上。各种氨基酸在水中的溶解度差别很大（酪氨酸不溶于水）。一般溶解于稀酸或稀碱，
第一章绪论 一、生物化学的的概念： 生物化学（biochemistry)是利用化学的原理与方法去探讨生命的一门科学，它是介于化学、生物学及物理学之间的一门边缘学科。 二、生物化学的发展： 1．叙述生物化学阶段：是生物化学发展的萌芽阶段，其主要的工作是分析和研究生物体的组成成分以及生物体的分泌物和排泄物。 2．动态生物化学阶段：是生物化学蓬勃发展的时期。就在这一时期，人们基本上弄清了生物体内各种主要化学物质的代谢途径。 3．分子生物学阶段：这一阶段的主要研究工作就是探讨各种生物大分子的结构与其功能之间的关系。 三、生物化学研究的主要方面： 1．生物体的物质组成：高等生物体主要由蛋白质、核酸、糖类、脂类以及水、无机盐等组成，此外还含有一些低分子物质。 2．物质代谢：物质代谢的基本过程主要包括三大步骤：消化、吸收→中间代谢→排泄。其中，中间代谢过程是在细胞内进行的，最为复杂的化学变化过程，它包括合成代谢，分解代谢，物质互变，代谢调控，能量代谢几方面的内容。 3．细胞信号转导：细胞内存在多条信号转导途径，而这些途径之间通过一定的方式方式相互交织在一起，从而构成了非常复杂的信号转导网络，调控细胞的代谢、生理活动及生长分化。 4．生物分子的结构与功能：通过对生物大分子结构的理解，揭示结构与功能之间的关系。 5．遗传与繁殖：对生物体遗传与繁殖的分子机制的研究，也是现代生物化学与分子生物学研究的一个重要内容。 第二章蛋白质的结构与功能 一、氨基酸： 1．结构特点：氨基酸(amino acid)是蛋白质分子的基本组成单位。构成天然蛋白质分子的氨基酸约有20种，除脯氨酸为α-亚氨基酸、甘氨酸不含手性碳原子外，其余氨基酸均为L-α-氨基酸。 2．分类：根据氨基酸的R基团的极性大小可将氨基酸分为四类：①非极性中性氨基酸(8种)；②极性中性氨基酸(7种)；③酸性氨基酸(Glu和Asp)；④碱性氨基酸(Lys、Arg和His)。 二、肽键与肽链： 肽键(peptide bond)是指由一分子氨基酸的α-羧基与另一分子氨基酸的α-氨基经脱水而形成的共价键(-CO -NH-)。氨基酸分子在参与形成肽键之后，由于脱水而结构不完整，称为氨基酸残基。每条多肽链都有两端：即自由氨基端(N端)与自由羧基端(C端)，肽链的方向是N端→C端。 三、肽键平面(肽单位)： 肽键具有部分双键的性质，不能自由旋转；组成肽键的四个原子及其相邻的两个α碳原子处在同一个平面上，为刚性平面结构，称为肽键平面。 四、蛋白质的分子结构：
复旦大学生物化学笔记完整版 第一篇生物大分子的结构与功能 第一章氨基酸和蛋白质 一、组成蛋白质的20种氨基酸的分类 １、非极性氨基酸 包括：甘氨酸、丙氨酸、缬氨酸、亮氨酸、异亮氨酸、苯丙氨酸、脯氨酸 ２、极性氨基酸 极性中性氨基酸：色氨酸、酪氨酸、丝氨酸、半胱氨酸、蛋氨酸、天冬酰胺、谷氨酰胺、苏氨酸酸性氨基酸：天冬氨酸、谷氨酸 碱性氨基酸：赖氨酸、精氨酸、组氨酸 其中：属于芳香族氨基酸的是：色氨酸、酪氨酸、苯丙氨酸 属于亚氨基酸的是：脯氨酸 含硫氨基酸包括：半胱氨酸、蛋氨酸 注意：在识记时可以只记第一个字，如碱性氨基酸包括：赖精组 二、氨基酸的理化性质 １、两性解离及等电点 氨基酸分子中有游离的氨基和游离的羧基，能与酸或碱类物质结合成盐，故它是一种两性电解质。在某一ＰＨ的溶液中，氨基酸解离成阳离子和阴离子的趋势及程度相等，成为兼性离子，呈电中性，此时溶液的ＰＨ称为该氨基酸的等电点。 ２、氨基酸的紫外吸收性质 芳香族氨基酸在280nm波长附近有最大的紫外吸收峰，由于大多数蛋白质含有这些氨基酸残基，氨基酸残基数与蛋白质含量成正比，故通过对280nm波长的紫外吸光度的测量可对蛋白质溶液进行定量分析。 ３、茚三酮反应 氨基酸的氨基与茚三酮水合物反应可生成蓝紫色化合物，此化合物最大吸收峰在570nm波长处。由于此吸收峰值的大小与氨基酸释放出的氨量成正比，因此可作为氨基酸定量分析方法。 三、肽 两分子氨基酸可借一分子所含的氨基与另一分子所带的羧基脱去１分子水缩合成最简单的二肽。二肽中游离的氨基和羧基继续借脱水作用缩合连成多肽。10个以内氨基酸连接而成多肽称为寡肽；39个氨基酸残基组成的促肾上腺皮质激素称为多肽；51个氨基酸残基组成的胰岛素归为蛋白质。 多肽连中的自由氨基末端称为Ｎ端，自由羧基末端称为Ｃ端，命名从Ｎ端指向Ｃ端。 人体内存在许多具有生物活性的肽，重要的有： 谷胱甘肽（GSH）：是由谷、半胱和甘氨酸组成的三肽。半胱氨酸的巯基是该化合物的主要功能基团。GSH的巯基具有还原性，可作为体内重要的还原剂保护体内蛋白质或酶分子中巯基免被氧化，使蛋白质或酶处于活性状态。 四、蛋白质的分子结构 １、蛋白质的一级结构：即蛋白质分子中氨基酸的排列顺序。 主要化学键：肽键，有些蛋白质还包含二硫键。 ２、蛋白质的高级结构：包括二级、三级、四级结构。
第一篇生物大分子的结构与功能 第一章氨基酸和蛋白质 一、组成蛋白质的20种氨基酸的分类 1、非极性氨基酸 包括：甘氨酸、丙氨酸、缬氨酸、亮氨酸、异亮氨酸、苯丙氨酸、脯氨酸 2、极性氨基酸 极性中性氨基酸：色氨酸、酪氨酸、丝氨酸、半胱氨酸、蛋氨酸、天冬酰胺、谷氨酰胺、苏氨酸 酸性氨基酸：天冬氨酸、谷氨酸 碱性氨基酸：赖氨酸、精氨酸、组氨酸 其中：属于芳香族氨基酸的是：色氨酸、酪氨酸、苯丙氨酸 属于亚氨基酸的是：脯氨酸含硫氨基酸包括：半胱氨酸、蛋氨酸 注意：在识记时可以只记第一个字，如碱性氨基酸包括：赖精组 二、氨基酸的理化性质 1、两性解离及等电点 氨基酸分子中有游离的氨基和游离的羧基，能与酸或碱类物质结合成盐，故它是一种两性电解质。在某一PH的溶液中，氨基酸解离成阳离子和阴离子的趋势及程度相等，成为兼性离子，呈电中性，此时溶液的PH称为该氨基酸的等电点。 2、氨基酸的紫外吸收性质 芳香族氨基酸在280nm波长附近有最大的紫外吸收峰，由于大多数蛋白质含有这些氨基酸残基，氨基酸残基数与蛋白质含量成正比，故通过对280nm波 长的紫外吸光度的测量可对蛋白质溶液进行定量分析。 3、茚三酮反应 氨基酸的氨基与茚三酮水合物反应可生成蓝紫色化合物，此化合物最大吸收峰在570nm波长处。由于此吸收峰值的大小与氨基酸释放出的氨量成正比，因此可作为氨基酸定量分析方法。 三、肽 两分子氨基酸可借一分子所含的氨基与另一分子所带的羧基脱去1分子水缩合成最简单的二肽。二肽中游离的氨基和羧基继续借脱水作用缩合连成多肽。10个以内氨基酸连接而成多肽称为寡肽；39个氨基酸残基组成的促肾上腺皮质激素 称为多肽；51个氨基酸残基组成的胰岛素归为蛋白质。 多肽连中的自由氨基末端称为N端，自由羧基末端称为C端，命名从N端指向C端。 人体内存在许多具有生物活性的肽，重要的有： 谷胱甘肽（GSH ）:是由谷、半胱和甘氨酸组成的三肽。半胱氨酸的巯基是该化合物的主要功能基团。GSH的巯基具有还原性，可作为体内重要的还原剂保护体内蛋白质或酶分子中巯基免被氧化，使蛋白质或酶处于活性状态。 四、蛋白质的分子结构 1、蛋白质的一级结构：即蛋白质分子中氨基酸的排列顺序。 主要化学键：肽键，有些蛋白质还包含二硫键。 2、蛋白质的高级结构：包括二级、三级、四级结构。 1）蛋白质的二级结构：指蛋白质分子中某一段肽链的局部空间结构，也就是该段肽链骨架
第六章维生素的机构与功能 1．概念 Vitamin 是维持生民正常生命过程所必需的一类有机物质，所需是很少，但对维持健康十分重要。其不能供给有机体热能，也不能作为构成组织的物质。功用－－通过作为辅酶的成分调节由机体代谢。 如长期缺乏，会导致疾病，人体不能合成。必须从食物中摄取。所以要注意膳食平衡。 溶解度：a. 脂溶性维生素：溶于脂肪：A. D. E. K. b. 水溶性维生素：溶于水：B. C. 3.发现： a. 古代孙思邈动物肝--夜盲症谷皮汤--脚气病 b. 荷兰医生艾克曼米壳"保护因素"--神经类 c. 英国霍普金斯正常膳食处蛋白、脂类、糖类、还有必需的食物辅助因素 （Vitamin） d .美国化学学家门德尔和奥斯本发现：脂溶性vit A 水溶性Vit B 4. Vit 所具有的共同点： ①对维持生命有机体的正常生长、发育、繁殖是必需的，他们分比是某种 酶的辅酶、辅机的组分。 ②集体对他们的需要是微量的，但供应不足时，将出现代谢障碍和临床症 状。 ③集体不能合成它们，和合成两不足时，必须由外界摄取。
表3-1 重要维生素的来源、及缺乏症
第二节 Vit A 和胡萝卜素 A1--Vit A 视黄醇：﹤ A2 Vit A--存在于动物性食物中，鱼肝油含量较多 Vit A1－－咸水鱼肝脏 A1动物性食物中含VitA原--β-胡萝卜素 Vit A2－－淡水鱼肝脏植物性食物中不含VitA,仅含β-胡萝卜素 Vit A1、A2皆为含β-白芷酮环的不饱和一元醇分子中环的支链为两个2-甲基丁二烯和一个醇基所组成，位于支链为C9的不饱和醇。 Vit A2 是Vit A1 的3-脱氢衍生物。 区别：VitA2 在白芷酮环内C-3、C-4之间多一个双键
导入：100年前，恩格斯指出“蛋白体是生命的存在形式”；今天人们如何认识蛋白 质的概念和重要性？ 1839年荷兰化学家马尔德（G.J.Mulder）研究了乳和蛋中的清蛋白,并按瑞典化学家Berzelius的提议把提取的物质命名为蛋白质（Protein，源自希腊语，意指“第一重要的”）。德国化学家费希尔(E.Fischer)研究了蛋白质的组成和结构，在1907年奠立蛋白质化学。英国的鲍林(L.Pauling)在1951年推引出蛋白质的螺旋；桑格(F.Sanger)在1953 年测出胰岛素的一级结构。佩鲁茨(M.F.Perutz)和肯德鲁(J.C.kendrew) 在1960年测定血红蛋白和肌红蛋白的晶体结构。1965年，我国生化学者首先合成了具有生物活性的蛋白质——胰岛素（insulin）。 蛋白质是由L-α-氨基酸通过肽键缩合而成的，具有较稳定的构象和一定生物功能的 生物大分子（biomacromolecule）。蛋白质是生命活动所依赖的物质基础，是生物体中含 量最丰富的大分子。 单细胞的大肠杆菌含有3000多种蛋白质，而人体有10万种以上结构和功能各异的蛋 白质，人体干重的45%是蛋白质。生命是物质运动的高级形式，是通过蛋白质的多种功能 来实现的。新陈代谢的所有的化学反应几乎都是在酶的催化下进行的，已发现的酶绝大多 数是蛋白质。生命活动所需要的许多小分子物质和离子，它们的运输由蛋白质来完成。生 物的运动、生物体的防御体系离不开蛋白质。蛋白质在遗传信息的控制、细胞膜的通透性，以及高等动物的记忆、识别机构等方面都起着重要的作用。随着蛋白质工程和蛋白质组学 的兴起和发展，人们对蛋白质的结构与功能的认识越来越深刻。 第一节蛋白质的分子组成 一、蛋白质的元素组成 经元素分析，主要有 C（50%～55%）、H（6%～7%）、O（19%～24%）、N（13%～19%）、S（0%～4%）。有些蛋白质还含微量的P、Fe、Cu、Zn、Mn、Co、Mo、I等。 各种蛋白质的含氮量很接近，平均为16%。因此，可以用定氮法来推算样品中蛋白质 的大致含量。
Afgtzrd最新考研生物化学复习笔记－－泰戈尔 第一篇生物大分子的结构与功能 第一章氨基酸和蛋白质 一、组成蛋白质的20种氨基酸的分类 １、非极性氨基酸 包括：甘氨酸、丙氨酸、缬氨酸、亮氨酸、异亮氨酸、苯丙氨酸、脯氨酸 ２、极性氨基酸 极性中性氨基酸：色氨酸、酪氨酸、丝氨酸、半胱氨酸、蛋氨酸、天冬酰胺、谷氨酰胺、苏氨酸 酸性氨基酸：天冬氨酸、谷氨酸 碱性氨基酸：赖氨酸、精氨酸、组氨酸 其中：属于芳香族氨基酸的是：色氨酸、酪氨酸、苯丙氨酸 属于亚氨基酸的是：脯氨酸 含硫氨基酸包括：半胱氨酸、蛋氨酸 注意：在识记时能够只记第一个字，如碱性氨基酸包括：赖精组 二、氨基酸的理化性质 １、两性解离及等电点 氨基酸分子中有游离的氨基和游离的羧基，能与酸或碱类物质结合成盐，故它是一种两性电解质。在某一ＰＨ的溶液中，氨基酸解离成阳离子和阴离子的趋势及程度相等，成为兼性离子，呈电中性，现在溶液的ＰＨ称为该氨基酸的等电点。
２、氨基酸的紫外吸取性质 芳香族氨基酸在280nm波长邻近有最大的紫外吸取峰，由于大多数蛋白质含有这些氨基酸残基，氨基酸残基数与蛋白质含量成正比，故通过对280nm波长的紫外吸光度的测量可对蛋白质溶液进行定量分析。 ３、茚三酮反应 氨基酸的氨基与茚三酮水合物反应可生成蓝紫色化合物，此化合物最大吸取峰在570nm波长处。由于此吸取峰值的大小与氨基酸开释出的氨量成正比，因此可作为氨基酸定量分析方法。 三、肽 两分子氨基酸可借一分子所含的氨基与另一分子所带的羧基脱去１分子水缩合成最简单的二肽。二肽中游离的氨基和羧基连续借脱水作用缩合连成多肽。10个以内氨基酸连接而成多肽称为寡肽；39个氨基酸残基组成的促肾上腺皮质激素称为多肽；51个氨基酸残基组成的胰岛素归为蛋白质。 多肽连中的自由氨基末端称为Ｎ端，自由羧基末端称为Ｃ端，命名从Ｎ端指向Ｃ端。 人体内存在许多具有生物活性的肽，重要的有： 谷胱甘肽（GSH）：是由谷、半胱和甘氨酸组成的三肽。半胱氨酸的巯基是该化合物的要紧功能基团。GSH的巯基具有还原性，可作为体内重要的还原剂爱护体内蛋白质或酶分子中巯基免被氧化，使蛋白质或酶处于活性状态。 四、蛋白质的分子结构 １、蛋白质的一级结构：即蛋白质分子中氨基酸的排列顺序。 要紧化学键：肽键，有些蛋白质还包含二硫键。 ２、蛋白质的高级结构：包括二级、三级、四级结构。
生物化学考试重点笔记(完整) 版． 临床医学
第一章蛋白质的结构与功能 第一节蛋白质的分子组成 一、组成蛋白质的元素 1、主要有C、H、O、N和S，有些蛋白质含有少量磷或金属元素铁、铜、锌、锰、钴、钼，个别蛋白质还含有碘。 2、蛋白质元素组成的特点：各种蛋白质的含氮量很接近，平均为16％。 3、由于体内的含氮物质以蛋白质为主，因此，只要测定生物样品中的含氮量，就可以根据以下公式推算出蛋白质的大致含量：100克样品中蛋白质的含量( g % )= 每 克样品含氮克数× 6.25×100 二、氨基酸——组成蛋白质的基本单位（一）氨基酸的分类 1.非极性氨基酸（9）：甘氨酸（Gly）丙氨酸（Ala）缬氨酸（Val）亮氨酸（Leu）异亮氨酸（Ile）苯丙氨酸（Phe）脯氨酸（Pro）色氨酸（Try）蛋氨酸（Met） 2、不带电荷极性氨基酸（6）：丝氨酸（Ser）酪氨酸(Try) 半胱氨酸 (Cys) 天冬酰胺 (Asn) 谷氨酰胺(Gln ) 苏氨酸(Thr ) 天:2带负电荷氨基酸（酸性氨基酸）（） 3、
冬氨酸(Asp ) 谷氨酸(Glu) 2 临床医学 4、带正电荷氨基酸（碱性氨基酸）（3）:赖氨酸(Lys) 精氨酸(Arg) 组氨酸( His) （二）氨基酸的理化性质 1. 两性解离及等电点 等电点:在某一pH的溶液中，氨基酸解离成阳离子和阴离子的趋势及程度相等，成为兼性离子，呈电中性。此时溶液的pH值称为该氨基酸的等电点。 2. 紫外吸收 (1)色氨酸、酪氨酸的最大吸收峰在280 nm 附近。 （2）大多数蛋白质含有这两种氨基酸残基，所以测定蛋白质溶液280nm的光吸收值是分析溶液中蛋白质含量的快速简便的方法。 3. 茚三酮反应 氨基酸与茚三酮水合物共热，可生成蓝紫色化合物，其最大吸收峰在570nm处。由于此吸收峰值与氨基酸的含量存在正比关系，因此可作为氨基酸定量分析方法 三、肽
?第一章绪论 一、生物化学的的概念： 生物化学（biｏchｅmｉstrｙ）是利用化学的原理与方法去探讨生命的一门科学，它是介于化学、生物学及物理学之间的一门边缘学科。 ?二、生物化学的发展： 1。叙述生物化学阶段:是生物化学发展的萌芽阶段，其主要的工作是分析和研究生物体的组成成分以及生物体的分泌物和排泄物。?2．动态生物化学阶段:是生物化学蓬勃发展的时期.就在这一时期，人们基本上弄清了生物体内各种主要化学物质的代谢途径。 ３．分子生物学阶段：这一阶段的主要研究工作就是探讨各种生物大分子的结构与其功能之间的关系。??三、生物化学研究的主要方面: １.生物体的物质组成：高等生物体主要由蛋白质、核酸、糖类、脂类以及水、无机盐等组成,此外还含有一些低分子物质。?2。物质代谢:物质代谢的基本过程主要包括三大步骤:消化、吸收→中间代谢→排泄。其中,中间代谢过程是在细胞内进行的，最为复杂的化学变化过程，它包括合成代谢,分解代谢，物质互变,代谢调控，能量代谢几方面的内容。?3.细胞信号转导：细胞内存在多条信号转导途径,而这些途径之间通过一定的方式方式相互交织在一起，从而构成了非常复杂的信号转导网络,调控细胞的代谢、生理活动及生长分化。 4．生物分子的结构与功能：通过对生物大分子结构的理解,揭示结构与功能之间的关系.?5．遗传与繁殖：对生物体遗传与繁殖的分子机制的研究，也是现代生物化学与分子生物学研究的一个重要内容。 第二章蛋白质的结构与功能?一、氨基酸: ?1。结构特点:氨基酸(aｍiｎo acid)是蛋白质分子的基本组成单位。构成天然蛋白质分子的氨基酸约有2０种,除脯氨酸为α—亚氨基酸、甘氨酸不含手性碳原子外,其余氨基酸均为Ｌ-α—氨基酸. 2.分类：根据氨基酸的R基团的极性大小可将氨基酸分为四类：①非极性中性氨基酸（8种）;②极性中性氨基酸(7种);③酸性氨基酸（Gｌｕ和Asp）；④碱性氨基酸(Lys、Ａｒg和Hiｓ）。 ?二、肽键与肽链： 肽键（peptide bond）是指由一分子氨基酸的α-羧基与另一分子氨基酸的α－氨基经脱水而形成的共价键（－ＣO—NH—)。氨基酸分子在参与形成肽键之后,由于脱水而结构不完整,称为氨基酸残基。每条多肽链都有两端:即自由氨基端(N端）与自由羧基端(Ｃ端)，肽链的方向是N端→C端. 三、肽键平面(肽单位）: ?肽键具有部分双键的性质，不能自由旋转；组成肽键的四个原子及其相邻的两个α碳原子处在同一个平面上，为刚性平面结构，称为肽键平面。 四、蛋白质的分子结构： 蛋白质的分子结构可人为分为一级、二级、三级和四级结构等层次。一级结构为线状结构，二、三、四级结构为空间结构。?1．一级结构：指多肽链中氨基酸的排列顺序,其维系键是肽键。蛋白质的一级结构决定其空间结构。?2．二级结构：指多肽链主链骨架盘绕折叠而形成的构象,借氢键维系。主要有以下几种类型: ?⑴α-螺旋:其结构特征为：①主链骨架围绕中心轴盘绕形成右手螺旋;②螺旋每上升一圈是3。6个氨基酸残基，螺距为0。54nm;③相邻螺旋圈之间形成许多氢键；④侧链基团位于螺旋的外侧. 影响α—螺旋形成的因素主要是：①存在侧链基团较大的氨基酸残基；②连续存在带相同电荷的氨基酸残基;③存在脯氨酸残基。?⑵β-折叠：其结构特征为：①若干条肽链或肽段平行或反平行排列成片;② 所有肽键的C=Ｏ和N—H形成链间氢键;③侧链基团分别交替位于片层的上、下方。?⑶β—转角：多肽链180°回折部分，通常由四个氨基酸残基构成，借1、4残基之间形成氢键维系。?⑷无规卷曲：主链骨架无
生物化学知识总结 第一章 第一节蛋白质的分子组成 一、蛋白质的元素组成 主要有C、H、0、N、S o 各种蛋白质的含氮量很接近，平均为16% o 二、蛋白质的基本组成单位——氨基酸 蛋白质在酸、碱或蛋白酶的作用下，最终水解为游离氨基酸（ami no acid ），即蛋白质组成单体 或构件分子。存在于自然界中的氨基酸有300余种，但合成蛋白质的氨基酸仅20种（称编码氨 基酸）。 （一）氨基酸的结构通式 组成蛋白质的20种氨基酸有共同的结构特点： 1 ?氨基连接在a - C上，属于a -氨基酸（脯氨酸为a -亚氨基酸）。 2. R是側链，除甘氨酸外都含手性C，有D-型和L-型两种立体异构体。天然蛋白质中的氨基酸 都是L-型。 （二）氨基酸的分类 1?按R基的化学结构分为脂肪族、芳香族、杂环、杂环亚氨基酸四类。 2?按R基的极性和在中性溶液的解离状态分为非极性氨基酸、极性不带电荷、极性带负电荷或带正电荷的四类。 带有非极性R （烃基、甲硫基、吲哚环等，共9种）：甘（Gly）、丙（人。）、缬（Vai）、亮（Leu）、异亮（lie）、苯丙（Phe）、甲硫（Met）、脯（Pro）、色（Trp） 带有不可解离的极性R （羟基、巯基、酰胺基等，共6种）：丝（Ser）、苏（Thr）、天胺（Asn ）、 谷胺（Gin）、酪（Tyr）、半（Cys） 带有可解离的极性R基（共5种）：天（Asp）、谷（Glu ）、赖（Lys ）、精（Arg ）、组（His ），前两个为酸性氨基酸，后三个是碱性氨基酸。 （三）氨基酸的重要理化性质 1 .一般物理性质 a -氨基酸为无色晶体，熔点一般在200 0C以上。各种氨基酸在水中的溶解度差别很大（酪 氨酸不溶于水）。一般溶解于稀酸或稀碱，但不能溶解于有机溶剂，通常酒精能把氨基酸从其溶液中沉淀析岀。 芳香族氨基酸（Tyr、Trp、Phe）有共轭双键，在近紫外区有光吸收能力，Tyr、Trp的吸收 峰在280nm，Phe在265 nm。由于大多数蛋白质含Tyr、Trp残基，所以测定蛋白质溶液280nm 的光吸收值，是分析溶液中蛋白质含量的快速简便的方法。 2 .两性解离和等电点（isoelectric point, pl ） 氨基酸在水溶液或晶体状态时以两性离子的形式存在，既可作为酸，又可作为碱起作用，是两性 电解质，其解离度与溶液的pH有关。 在某一pH的溶液中，氨基酸解离成阳离子和阴离子的趋势和程度相等，成为兼性离子，呈 电中性， 此时溶液的pH称为该氨基酸的等电点。 3 ?氨基酸的化学反应 氨基酸的化学反应是其基团的特征性反应。
第一章绪论 一、生物化学的的概念: 生物化学(biochemistry)就是利用化学的原理与方法去探讨生命的一门科学,它就是介于化学、生物学及物理学之间的一门边缘学科。 二、生物化学的发展: 1.叙述生物化学阶段:就是生物化学发展的萌芽阶段,其主要的工作就是分析与研究生物体的组成成分以及生物体的分泌物与排泄物。 2.动态生物化学阶段:就是生物化学蓬勃发展的时期。就在这一时期,人们基本上弄清了生物体内各种主要化学物质的代谢途径。 3.分子生物学阶段:这一阶段的主要研究工作就就是探讨各种生物大分子的结构与其功能之间的关系。 三、生物化学研究的主要方面: 1.生物体的物质组成:高等生物体主要由蛋白质、核酸、糖类、脂类以及水、无机盐等组成,此外还含有一些低分子物质。 2.物质代谢:物质代谢的基本过程主要包括三大步骤:消化、吸收→中间代谢→排泄。其中,中间代谢过程就是在细胞内进行的,最为复杂的化学变化过程,它包括合成代谢,分解代谢,物质互变,代谢调控,能量代谢几方面的内容。 3.细胞信号转导:细胞内存在多条信号转导途径,而这些途径之间通过一定的方式方式相互交织在一起,从而构成了非常复杂的信号转导网络,调控细胞的代谢、生理活动及生长分化。 4.生物分子的结构与功能:通过对生物大分子结构的理解,揭示结构与功能之间的关系。 5.遗传与繁殖:对生物体遗传与繁殖的分子机制的研究,也就是现代生物化学与分子生物学研究的一个重要内容。 第二章蛋白质的结构与功能 一、氨基酸: 1.结构特点:氨基酸(amino acid)就是蛋白质分子的基本组成单位。构成天然蛋白质分子的氨基酸约有20种,除脯氨酸为α-亚氨基酸、甘氨酸不含手性碳原子外,其余氨基酸均为L-α-氨基酸。 2.分类:根据氨基酸的R基团的极性大小可将氨基酸分为四类:①非极性中性氨基酸(8种);②极性中性氨基酸(7种);③酸性氨基酸(Glu与Asp);④碱性氨基酸(Lys、Arg与His)。 二、肽键与肽链: 肽键(peptide bond)就是指由一分子氨基酸的α-羧基与另一分子氨基酸的α-氨基经脱水而形成的共价键(-CO-NH-)。氨基酸分子在参与形成肽键之后,由于脱水而结构不完整,称为氨基酸残基。每条多肽链都有两端:即自由氨基端(N端)与自由羧基端(C端),肽链的方向就是N端→C端。 三、肽键平面(肽单位): 肽键具有部分双键的性质,不能自由旋转;组成肽键的四个原子及其相邻的两个α碳原子处在同一个平面上,为刚性平面结构,称为肽键平面。 四、蛋白质的分子结构:
生物化学笔记 The Standardization Office was revised on the afternoon of December 13, 2020
生物化学笔记 一蛋白质的共价结构 1.氨基酸（amino acid） －20个，18个常见，1个脯氨酸，1个硒代胱氨酸（由终止密码字编码）－20种氨基酸的性质，排列顺序决定蛋白质的性质 －人类中L型出现较多，D型较少，但是牙齿中的天冬氨酸便是；而在微生物中，D型出现较多，一般出现于翻译后修饰，可通过恢复又形成L型1．1氨基酸结构 ●每个氨基酸（除pro）都含有：－COOH-(羧基)，－NH2－（氨 基），—R(R集团) 羧基和氨基的主要作用：提供氢键形成二级结构 ●暴露在外的主要是R基，又侧链的排列组合决定蛋白质的结构 ●侧链提供不同的功能集团能够使蛋白具有独特性： ?独特的折叠结构 ?溶解状态：与引起生命过程有强烈关系，侧链起决定作用 ?聚集状态：单体，二聚体等 ?与大分子物质形成复合物或大分子，提高酶活性 ?修饰 ●蛋白质形成的氨基酸规律并不明显，但是结构蛋白有一定的规律， 其中有点肯定的是，氨基酸的选择不是随意的 ●决定蛋白质结构的因素有：氨基酸数量，排列组合，侧链修饰（例 如电荷改变与其他分子，自身内部作用而发生改变） 1．2氨基酸分类（根据极性分类） 在普通条件下，根据极性差别，可分为以下几类： ?非极性氨基酸（Gly-G, Ala-A, Val-V, Leu-L, Ile-I, Phe-F, Trp-w, Met-M. Pro-P） 性质：1.具有疏水性 2.结合或放出质子（Met，Phe，Try易放出质子） 3.酶反应中，蛋白质折叠堆积在一起时，酸性强，从而形 成极端环境，因此极性变强，某些基团具有极端性质易完成特定 反应。 4.在水相球蛋白中，非极性氨基酸贝排在蛋白质疏水中 心，犹如蛋白质骨架，维持蛋白质结构，起稳定作用，蛋白质结 构对功能非常重要，因此可在疏水区域对蛋白质骨架与功能有十 分重要作用 5.在跨膜蛋白中，非疏水侧链能与膜易结合
1.掌握蛋白质的概念、重要性和分子组成。 2.掌握α-氨基酸的结构通式和20种氨基酸的名称、符号、结构、分类；掌握氨基酸的重要性质；熟悉肽和活性肽的概念。 3.掌握蛋白质的一、二、三、四级结构的特点及其重要化学键。 4.了解蛋白质结构与功能间的关系。 5.熟悉蛋白质的重要性质和分类 导入：100年前，恩格斯指出“蛋白体是生命的存在形式”；今天人们如何认识蛋白质的概念和重要性？1839年荷兰化学家马尔德（G.J.Mulder）研究了乳和蛋中的清蛋白,并按瑞典化学家Berzelius的提议把提取的物质命名为蛋白质（Protein，源自希腊语，意指“第一重要的”）。德国化学家费希尔(E.Fischer)研究了蛋白质的组成和结构，在1907年奠立蛋白质化学。英国的鲍林(L.Pauling)在1951年推引出蛋白质的螺旋；桑格(F.Sanger)在1953年测出胰岛素的一级结构。佩鲁茨(M.F.Perutz)和肯德鲁(J.C.kendrew) 在1960年测定血红蛋白和肌红蛋白的晶体结构。1965年，我国生化学者首先合成了具有生物活性的蛋白质——胰岛素（insulin）。 蛋白质是由L-α-氨基酸通过肽键缩合而成的，具有较稳定的构象和一定生物功能的生物大分子（biomacromolecule）。蛋白质是生命活动所依赖的物质基础，是生物体中含量最丰富的大分子。 单细胞的大肠杆菌含有3000多种蛋白质，而人体有10万种以上结构和功能各异的蛋白质，人体干重的45%是蛋白质。生命是物质运动的高级形式，是通过蛋白质的多种功能来实现的。新陈代谢的所有的化学反应几乎都是在酶的催化下进行的，已发现的酶绝大多数是蛋白质。生命活动所需要的许多小分子物质和离子，它们的运输由蛋白质来完成。生物的运动、生物体的防御体系离不开蛋白质。蛋白质在遗传信息的控制、细胞膜的通透性，以及高等动物的记忆、识别机构等方面都起着重要的作用。随着蛋白质工程和蛋白质组学的兴起和发展，人们对蛋白质的结构与功能的认识越来越深刻。 第一节蛋白质的分子组成 一、蛋白质的元素组成 经元素分析，主要有 C（50%～55%）、H（6%～7%）、O（19%～24%）、N（13%～19%）、S（0%～4%）。有些蛋白质还含微量的P、Fe、Cu、Zn、Mn、Co、Mo、I等。 各种蛋白质的含氮量很接近，平均为16%。因此，可以用定氮法来推算样品中蛋白质的大致含量。 每克样品含氮克数×6.25×100=100g样品中蛋白质含量（g%） 二、蛋白质的基本组成单位——氨基酸 蛋白质在酸、碱或蛋白酶的作用下，最终水解为游离氨基酸（amino acid），即蛋白质组成单体或构件分子。存在于自然界中的氨基酸有300余种，但合成蛋白质的氨基酸仅20种（称编码氨基酸），最先发现的是天门冬氨酸（1806年），最后鉴定的是苏氨酸（1938年）。 （一）氨基酸的结构通式 组成蛋白质的20种氨基酸有共同的结构特点： 1．氨基连接在α- C上，属于α-氨基酸（脯氨酸为α-亚氨基酸）。 2．R是側链，除甘氨酸外都含手性C，有D-型和L-型两种立体异构体。天然蛋白质中的氨基酸都是L-型。 注意：构型是指分子中各原子的特定空间排布，其变化要求共价键的断裂和重新形成。旋光性是异构体的光学活性，是使偏振光平面向左或向右旋转的性质，（-）表示左旋，（+）表示右旋。构型与旋光性没有直接对应关系。 （二）氨基酸的分类 1．按R基的化学结构分为脂肪族、芳香族、杂环、杂环亚氨基酸四类。 2．按R基的极性和在中性溶液的解离状态分为非极性氨基酸、极性不带电荷、极性带负电荷或带正电荷的四类。 带有非极性R（烃基、甲硫基、吲哚环等，共9种）：甘（Gly）、丙（Ala）、缬（Val）、亮（Leu）、异亮（Ile）、苯丙（Phe）、甲硫（Met）、脯（Pro）、色（Trp） 带有不可解离的极性R（羟基、巯基、酰胺基等，共6种）：丝（Ser）、苏（Thr）、天胺（Asn）、谷胺（Gln）、酪（Tyr）、半（Cys） 带有可解离的极性R基（共5种）：天（Asp）、谷（Glu）、赖（Lys）、精（Arg）、组（His），前两个为
WEEK 1：Overview of the cardiovascular system Learning Objective ? explain the basic anatomy of the heart and its arrangement into 4 chambers. ? describe the location and function of the heart valves. ? list in sequence the direction of blood flow through the four chambers of the heart. ? appreciate that blood flows in series through the systemic and pulmonary circulations. ? explain what causes fluid to flow through a tube. ? understand the relationship between blood flow, pressure and resistance ? appreci ate the three factors that influence the resistance to flow through a tube. Why do we have a circulatory system? distribute nutrients/hormones O2 remove wastes + CO2 thermo regulation transport antibodies and white blood cells penile erection Heart (pump) Aortic and Pulmonary Valves ?(semilunar valves) Allow flow from ventricles into arteries (aorta or pulmonary artery) ?but prevent backflow from arteries to ventricles Atrioventricular Valves ?mitral (bicuspid) valve (between left atrium and ventricle) ?tricuspid valve (between right atrium and ventricle) Allow flow from atria into ventricles ?but prevent flow from ventricles back into atria Difference in pressure causes flow Flow is always from region of high pressure to region of lower pressure It is the DIFFERENCE in pressure that is important, not the absolute pressure. Flow is proportional to the pressure difference (F P) Directly proportional if flow is laminar.
1.1 蛋白质的分子组成 构成人体的20种氨基酸均属于L-α-氨基酸（除甘氨酸） 【氨基酸的分类、结构式、中文名和英文缩写】 含硫氨基酸：半胱氨酸、胱氨酸、甲硫氨酸（蛋氨酸） 脯氨酸和赖氨酸可被羟化为羟脯氨酸、羟赖氨酸 20种氨基酸的理化性质：等电点、紫外吸收（Tyr、Trp含共轭双键，A280）、茚三酮反应【谷胱甘肽的组成、结构特点、主要活性基团、作用】 1.2 蛋白质的分子结构 一级结构：氨基酸从N端到C端的排列顺序肽键、二硫键 二级结构：局部主链骨架原子（Cα、N、Co）构象氢键 螺旋（个残基上升一圈，螺距），折叠（平行和反平行，个残基）转角转角处常有，无规卷曲 超二级结构（αα、βαβ、ββ）模体 三级结构：全部氨基酸残基相对空间位置次级键 四级结构：亚基相对空间位置和连接处布局次级键肽单元（Cα1、C、O、N、H、Cα2） 1.3 蛋白质结构与功能的关系 尿素、β-巯基乙醇分别可以破坏肽链中的次级键、二硫键 【肌红蛋白与血红蛋白】 肌红蛋白（Mb）为单一肽链蛋白质，含有一个血红素辅基； 血红蛋白（Hb）四个亚基（2α、2β），每个亚基都有一个血红素辅基； 肌红蛋白与血红蛋白亚基的三级结构相似； 肌红蛋白的氧解离曲线为直角双曲线、血红蛋白为S形曲线； 血红蛋白有紧张态（T）和松弛态（R），R态为结合氧的状态。 蛋白质构想改变引起疾病：疯牛病、阿尔兹海默症、亨廷顿舞蹈病 1.4 蛋白质的理化性质 两性电离、胶体性质（水化膜和电荷效应维持稳定）、双缩脲反应（检测蛋白质水解程度） 1.5 蛋白质的分离、纯化与结构分析 透析、超滤法可去除蛋白质溶液中的小分子化合物。 丙酮沉淀、盐析、免疫沉淀是常用的蛋白质浓缩方法 既可以分离蛋白质又可以测定其分子量的方法是超速离心 ＊简答题或论述题： 1、简述α-螺旋结构的主要特征 要点：右手螺旋、螺距和上升一圈的残基数、侧链位于外侧、氢键维持稳定 2、简述谷胱甘肽的结构特点和生物学功能？ 要点：非α肽键、巯基、体内重要还原剂 3、蛋白质变性后有什么改变？ （1）生物活性丧失（2）空间结构被破坏、肽键完好（3）溶解度降低 （4）黏度增加（5）不易结晶、易沉淀（6）易被蛋白酶水解