·第一章
糖是所有含有醛基和酮基的多羟基化合物的总称。
糖的生物学功能：
1.结构成分
2.主要能源物质
3.转变为其他物质。包括合成蛋白质，核酸和脂类
4.信息分子
同分异构包括结构异构和立体异构，立体异构包括几何异构和旋光异构。
同分异构指存在两个或多个具有相同数目和种类的原子并因而具有相同相对分子质量的化合物的现象
结构异构是由于分子中原子连接的次序不同造成的，包括碳架异构体，位置异构体，功能异构体。
几何异构由于分子中双键或环的存在或其他限制原子间的自由旋转引起的
旋光异构由于手性分子造成的
旋光性指物质具有使经过的偏振光旋转一定角度的能力。右旋为+，左旋为-
手性碳原子指与四个不同的原子或原子基团共价连接并因而失去对称性的四面体碳
构型指立体异构体中的原子或取代基的空间排列关系叫构型。构型分为D-型和L-型。构型改变必定伴随共价键的断裂与重组。人体中的糖绝大多数是D-型糖
构象指在分子中由于共价单键的旋转所表现出的原子或基团的不同空间排布。理论上构象有无数种。
单糖从丙糖到庚糖，都含有手性碳原子。二羟丙酮除外。单糖D，L构型由碳链最下端手性碳的构型决定。
己糖因六元环称为吡喃糖，戊糖因五元环成为呋喃糖
醇与糖的醛基或酮基发生亲核加成反应生成半缩醛，如果羟基和羰基处于同一分子内，生成环状半缩醛。环状半缩醛中C1（异头碳原子）连接的羟基与末端羟基取向相同成为α异头物，取向相反称为β异头物。
单糖旋光性是鉴定糖的一个重要指标。甜度以蔗糖为标准，蔗糖甜度为100。单糖易溶于水，微溶于乙醇，难溶于乙醚，丙酮。
单糖异构化：在弱碱条件下，D-葡萄糖，D-甘露醇，D-果糖可以通过中间产物烯二醇相互转
化
单糖氧化反应：醛基氧化成醛糖酸，伯醇基氧化成糖醛酸，醛基伯醇基均氧化形成醛糖二酸
单糖还原反应：生成糖醇
糖脎反应：与苯肼反应，比例为1：3.糖脎相当稳定，不溶于水，热水中可以析出黄色晶体。葡萄糖糖脎是黄色细针状，麦芽糖糖脎为长薄片形。
酯化反应：单糖可以看作多元醇，与酸生成酯
成醚反应：即糖的甲基化，羟基的氢全部替换为甲基
糖苷化：半缩醛羟基与另一化合物缩合生成糖苷。
糠醛反应：戊糖与盐酸共热生成呋喃醛（糠醛）。己糖与酸共热生成5-羟甲糠醛。
不同糠醛与多元酚作用产生特有的颜色反应：
1.羟甲糠醛与间苯二酚→红色，鉴定果糖（酮糖），Seliwanoff试验
2.糠醛与间苯三酚→朱红色
3.糠醛与甲基间苯二酚→橄榄绿色，Bial试验，常用于测定RNA含量
4.糠醛与α-萘酚→红紫色，Molisch试验，鉴定糖类物质，阴性确证无糖，阳性可能有糖
5.糠醛与蒽酮→蓝绿色，用于总糖量测定。
高碘酸氧化反应：根据消耗的IO4-和生成的甲酸量可以确定呋喃型还是吡喃型
丙糖包括二羟丙酮和D-甘油醛，是最简单的单糖，确定D,L构型的标准。
丁糖包括D-赤藓糖，D-赤藓酮糖，常见于藻类和地衣
戊糖包括:
1.D-核糖和2-脱氧-D-核糖，RNA和DNA的组成成分
2.D-木糖，存在于植物和细菌细胞壁
3.L-阿拉伯糖和D-阿拉伯糖
4.D-核酮糖和D-木酮糖
己糖包括：
1.D-葡萄糖，人类和动物的能源物质
2.D-半乳糖，乳糖的组成成分
3.L-半乳糖，存在于琼脂
4.D-甘露糖，以甘露聚糖形式存在于植物细胞壁
5.D-果糖，自然界最丰富的酮糖，存在于蜂蜜和果汁中
6.L-山梨糖，存在于细菌发酵过的山梨果汁中，用于合成维生素C。
单糖磷酸酯即磷酸化的单糖。
糖醇：
山梨醇，用于合成维生素C
D-甘露醇，降低颅内压和治疗急性肾功能衰竭
核糖醇参与核黄素的合成
木糖醇是糖醛酸途径的中间产物
寡糖，2～20个单糖组成。
α-糖苷键：蔗糖α-Glc（1→2）-α-Fru 即葡萄糖和果糖以α-（1→2）-糖苷键相连麦芽糖，Glc由α-（1→4）-糖苷键相连
海藻糖，Glc由α-（1→1）-糖苷键相连
β-糖苷键：乳糖，D-半乳糖和D-葡萄糖以β-（1→4）-糖苷键相连
纤维二糖，葡萄糖以β-（1→4）-糖苷键相连
常见的二糖：蔗糖，乳糖，麦芽糖，海藻糖，纤维二糖。蔗糖，海藻糖无还原性，不能成脎，无变旋现象。乳糖，麦芽糖，纤维二糖都可以。
同多糖：淀粉，糖原，纤维素
直链淀粉：葡萄糖以α-1，4-糖苷键相连，与碘呈兰色
支链淀粉：大部分以α-1，4-糖苷键相连，小部分以α-1，6-糖苷键相连，与碘呈紫色
糖原比支链淀粉分支程度更高，与碘呈棕红色
纤维素是β-D-葡萄糖以β-1，4-糖苷键连接成的直链。纤维二糖是它的二糖单位
几丁质由N-乙酰-β-D-葡萄糖胺以β-1，4-糖苷键连接
细菌杂多糖：肽聚糖为细菌细胞壁的成分，磷壁酸是革兰氏阳性菌细胞壁的成分，脂多糖是革兰氏阴性菌细胞壁的成分
糖与氨基酸的连接，即糖肽键
O-连接：与丝氨酸/苏氨酸残基的羟基连接
N-连接：与天冬氨酸或赖氨酸的氨基连接
糖胺聚糖：胞外基质的重要成分，由己糖醛酸和己糖胺重复二糖单位构成。主要有透明质酸，硫酸软骨素，硫酸角质素，肝素等
透明质酸由N-乙酰葡糖胺以β-1，3糖苷键和D-葡糖醛酸相连，二糖单位以β-1，4糖苷键相连
肝素二糖单位由L-艾杜糖醛酸和葡糖胺组成。
糖胺聚糖的作用：保持结缔组织的水分，调节阳离子的在组织中的分布，对关节的保护和润滑以及促进伤口愈合
蛋白聚糖是由一条或多条糖胺聚糖和一个核心蛋白共价连接而成。
葡萄糖，果糖，甘露糖是互为差向异构体
变旋现象是由于分子立体结构发生某种变化的结果
旋光率的计算：旋光率公式。
第二章
脂类（类脂）化学本质为脂肪酸和醇所形成的酯类及其衍生物
脂类按化学组成可分为单纯脂，复合脂和衍生脂质
单纯脂是脂肪酸和甘油形成的酯，包括三酰甘油或称甘油三酯和蜡
复合脂包括磷脂，磷脂包括甘油磷脂和鞘磷脂
和糖脂，糖脂包括甘油糖脂和鞘糖脂
衍生脂由单纯脂或复合脂衍生而来，包括萜类，固醇类，取代烃
也可根据在水中的和水界面的行为分为极性和非极性脂质
非极性脂质：难容于水，即不具有容积可溶性。在水面也不能形成单分子层，即不具有界面可溶性。
Ⅰ类极性脂质：具有界面可溶性，不具有容积可溶性。但自身不能形成双分子层。
Ⅱ类机型脂质（磷脂和鞘糖脂）：可形成膜，即双分子层。
Ⅲ类极性脂质（去污剂）:具有容积可溶性，也具有界面可溶性，但形成的单分子层不稳定。
根据脂质功能作用可分为
1.贮存脂质
2.结构脂质
3.活性脂质
脂肪酸种类分为饱和脂肪酸和不饱和脂肪酸。碳原子多为偶数，单不饱和双键多在第9位，第二和第三个单键多在第12和第15位。双键多为顺式，少数为反式。
链长溶解度低
双键多熔点低，顺式异构体熔点比反式异构体低
双键易氧化和过氧化
脂肪酸盐有亲水和疏水部分，可以使脂类形成小滴分散到水中，可以当作去污剂。所以脂肪酸盐属于Ⅲ类极性脂质。
必需多不饱和脂肪酸（PUFA）：亚油酸和亚麻酸。
类二十碳烷：由20碳的PUFA衍生而来，包括前列腺素，凝血噁烷和白三烯，合成前体主要是花生四烯酸。
动植物的油脂化学本质主要是三酰甘油。三酰甘油R1，R2，R3相同时称为简单三酰甘油，R1，R2，R3不全相同时称为混合三酰甘油。大多数天然油脂都是简单三酰甘油和混合三酰甘油的混合物。
烷醚酰基甘油，即三酰甘油的一个α碳羟基与一个长链的烷基或烯基以醚键相连，另外两个
羟基被脂肪酸酯化。
三酰甘油物理性质：无色无味的稠性液体或蜡状固体，密度小于1，不溶于水。能被乳化，没有明确熔点。
化学性质1：能在酸，碱，酶作用下水解为脂肪酸和甘油。碱性条件下水解称为皂化作用。
甘油在脱水剂加热生成具有刺激性臭味的气体-丙烯醛，用于鉴定甘油的特征性反应。
化学性质2：氢化和卤化，氢化即和氢加成，卤化即和碘加成
化学性质3：乙酰化，只发生在含羟脂肪酸。
化学性质4：酸败，自动氧化生成挥发性醛，酮，酸。
脂质过氧化作用对机体的损伤：中间产物导致蛋白质聚合；终产物丙二醛导致蛋白质交联；生物膜功能异常；动脉粥样硬化；衰老，使脂褐素增加。
几种重要的抗氧化剂：超氧化物歧化酶，过氧化氢酶，维生素e
蜡是长链脂肪酸和长链一元醇或固醇形成的酯，硬度由长度和饱和度决定。
常见的甘油磷脂：卵磷脂，脑磷脂，心磷脂等，心磷脂最先在心肌线粒体膜和细菌细胞膜发现，所以才叫心磷脂。
鞘磷脂：在脑髓鞘和红细胞膜中含量丰富。
鞘糖脂：神经酰胺的1-位羟基被糖基化形成的化合物，分为中性和酸性鞘糖脂。中性鞘糖脂糖基不含唾液酸。酸性鞘糖脂又分为硫酸鞘糖脂（硫苷脂）和唾液酸鞘糖脂（神经节苷脂），硫苷脂糖基部分被硫化，脑中含量最丰富；神经节苷脂糖基含唾液酸，神经末梢含量丰富。
甘油糖脂二酰甘油分子sn-3位上的羟基与糖基相连，存在于植物叶绿体和微生物质膜和哺乳类睾丸和精子和神经系统中。
萜由两个或两个以上的异戊二烯单位构成，两个为单帖，三个为倍半萜，四个为双萜。。。。。。
类固醇由环戊烷多氢菲构成，结构上的共同特点为：
1.甾核的C3上常为羟基或酮基
2.C17上可以是羟基，酮基或其他各种形式的侧链
3.C4-C5和C5-C6之间常是双键
4.A环在某些化合物如雌酮中是苯环，这些类固醇无C19-角甲基
固醇类衍生物：胆固醇可以转化为性激素，糖皮质激素，盐皮质激素和维生素D。胆固醇在肝脏中钻华为胆汁酸，使油脂乳化，促进吸收。
人体胆固醇来源于食物和肝脏合成
血浆脂蛋白分为乳糜微粒，极低密度脂蛋白（VLDL）,中间密度脂蛋白（IDL），低密度脂蛋
白（LDL），高密度脂蛋白（HDL）
乳糜微粒从小肠转运三酰甘油和胆固醇到血浆和其他组织
VLDL从肝脏运载内源性三酰甘油和胆固醇到各组织
LDL钻研胆固醇到外围组织，调节这些部位胆固醇的从头合成
HDL新生的前体形式在肝和小肠形成，改型中吸收死细胞和其他脂蛋白，将胆固醇酯化后快速往复的转送到VLDL或LDL
生物膜组成：蛋白质，脂质，糖类
膜脂：磷脂（主要成分），糖脂（信息分子），胆固醇（调节流动性）
生物膜作用力：静电力，疏水力，范德华力
Singer和Nicolson1972年提出流动镶嵌模型
已被测定的膜蛋白三维结构：紫色细菌光反应中心，嗜盐菌的菌紫质，链霉菌的钾通道
线粒体对离子没有通透性，线粒体蛋白的跨膜传送为解析折叠后传送。
寡霉素是线粒体ATP合酶的抑制剂
甘油磷脂分子上的氨基醇为胆碱为卵磷脂，乙醇胺或胆胺则为脑磷脂。心磷脂由两个磷酸分子和一个甘油分子共价连接而成，所以心磷脂带两个负电荷。
天然脂肪酸性质：
1.碳原子数目几乎都是偶数
2.在大多数不饱和脂肪酸中双键的位置在C9-C10（▲9）之间，其余多在▲12，▲15
3.多数为非共轭系统，也称1，4-戊二烯结构。共轭结构的脂肪酸容易发生聚合作用。
4.双键多为顺式结构，少数为反式结构
膜内在蛋白疏水部分由α螺旋构成
脂肪酸简写方法例如油酸简写为18：1▲9，表明油酸具有18个碳原子，在9-10碳原子之间有一个不饱和双键
红细胞带3蛋白为糖蛋白
生物膜的不对称性
1.脂双层的磷脂组成不同
2.膜蛋白在膜内外有不同的拓扑排列
3.膜内带有糖基的化合物分布不对称，在哺乳动物质膜都位于膜的外侧，保证了膜的方向
性功能
R1,R2为非极性部分，X为极性部分
膜的流动性取决于磷脂。膜蛋白分子运动主要有侧向扩散和旋转扩散，磷脂运动主要有：
1.在膜内作侧向扩散
2.在脂双层中作翻转运动
3.磷脂烃链围绕C-C键旋转而导致的异构化运动
4.围绕与膜平面相垂直的轴左右摆动
5.围绕与膜平面想垂直的轴作旋转运动
影响流动性的因素
1.胆固醇多膜流动性低
2.脂肪酸链长流动性低
3.脂肪酸双键多流动性高
漂白荧光恢复法证明蛋白质的扩散：用荧光标记的抗体与细胞膜上的抗原反应，使细胞膜带荧光，用紫外线照射，使一侧细胞的荧光淬灭，放置一段时间后发现荧光物质又均匀分布在细胞表面。
流动镶嵌模型认为细胞膜由流动的脂双层和嵌在其中的蛋白质组成，磷脂分子以疏水性尾部相对，极性头部朝向水相组成生物膜骨架，蛋白质或嵌在脂双层表面或内部或横跨整个双层，表现出分布的不对称性。
生物学意义：流动镶嵌模型强调质膜的流动性和膜蛋白质分子分布的不对称性，能够说明质膜的通透性以及各种膜结构的特殊性。
膜的相变温度指从液晶态转变为似晶态的凝胶状态使的温度，膜脂的脂酰链短或双链多则相变温度低。
钠钾泵的生理意义：
1.维持细胞钠离子平衡，抵消了钠离子的渗透作用
2.建立膜两侧钠离子浓度梯度，为葡萄糖协同运输泵提供了驱动力
3.钠离子泵建立了细胞外电位，为神经和肌肉电脉冲传导提供了基础
第三章
蛋白质酸水解：色氨酸破坏，丝氨酸和苏氨酸部分破坏，天冬氨酸和谷氨酰胺脱酰胺基
碱水解：大多数氨基酸破坏，消旋，但色氨酸稳定
酶水解：不消旋，不破坏氨基酸，用于蛋白质一级结构的分析。
甘氨酸除外，其余均为L-α-氨基酸，且都有旋光性。
氨基酸在晶体或水溶液中以兼性离子形式存在，可解离的基团为α-氨基，α-羧基还有可解离的R基
氨基酸水溶液pH=pKa+lg（碱/酸）pKa表示解离常数
等电点计算
非极性基团的氨基酸和Tyr：pI=1/2（pk1+ pk2）
酸性氨基酸（谷，天冬）和Cys：pI=1/2（pk1+ pkR）
碱性氨基酸（赖，精，组）：pI=1/2（pk1+ pkR）
氨基酸的化学反应
α-氨基的反应：与亚硝酸反应生成氮气，生成的氮气一半来自氨基酸
酰化反应:与酰氯或酸酐反应，氨基酰基化
烃基化反应：与二硝基氟苯（DNFB或FDNB）反应生成二硝基苯基氨基酸（DNP-氨基酸），首先被Singer用来鉴定蛋白质的N末端氨基酸
与苯异硫氰酸酯（PITC）反应生成苯氨基硫甲酰（PTC）衍生物，后者在硝基甲烷中与酸发生环化，生成苯乙内酰硫脲（PTH）衍生物。首先被Edman用于鉴定蛋白质N端氨基酸
形成西佛碱反应：与醛类反应生成西佛碱。西佛碱是转氨基反应的中间产物
脱氨基反应：在氨基酸氧化酶催化下脱去α氨基生成酮酸
α-羧基的反应
成盐，成酯：与碱，醇作用
成酰氯反应：与二氯亚砜或五氯化磷反应，可使氨基酸的羧基活化，容易与另一氨基酸的氨基结合
α-氨基和α-羧基的共同反应：
与茚三酮反应：氨基酸在弱酸溶液中加热，引起氨基酸脱氨，脱羧反应，在与茚三酮生成紫色物质。脯氨酸和羟脯氨酸与茚三酮反应生成亮黄色化合物。
R基的反应：可用于鉴定氨基酸
色氨酸的乙醛酸反应（Ehrlish反应）
酪氨酸的橘黄色反应（Pauly反应），millon反应为特有反应
组氨酸棕红色反应（pauly反应）
苯丙氨酸偶氮反应
N端易环化为谷氨酸残基
精氨酸坂口反应
氨基酸的构型也是以D-甘油醛为参考物
D-型和L-型氨基酸等摩尔混合物称为外消旋物，胱氨酸特殊，为内消旋物。
20种氨基酸可见光区都没有光吸收，远紫外线和远红外线区都有光吸收，近紫外线区（200-400）Tyr，Phe，Trp有苯环所以有光吸收，其中Trp波长为280nm，吸光系数为5.6×10^3。Tyr波长为275nm，吸光系数为1.4×10^3。Phe波长为257nm，吸光系数为2.0×10^2
氨基酸甲醛滴定：
氨基酸既是酸又是碱，不能直接用酸，碱滴定。因为直接用酸，碱滴定的等电点ph过高或过低，没有适合指示剂选用。而向氨基酸溶液中加入甲醛可以降低氨基的碱性，使滴定终点由ph12移至ph9左右，可用酚酞作为指示剂。
氨基酸肽链-CO-NH-，平均含氮量为16%，蛋白质含量=蛋白氮×6.25，蛋白质分子量=氨基酸数目×110
蛋白质一级结构：氨基酸顺序
二级结构：多肽链借助氢键形成的局部结构，如α-螺旋，β-折叠
三级结构：多肽链借助非共价键（疏水作用力）弯曲，折叠成具有特定走向的紧密球状结构四级机构：亚基之间在空间上的相互关系和结合方式
肽键结构特点：
1.酰胺氮上的孤立电子对与相邻羰基之间的共振作用，形成共振杂化体，稳定性高
2.肽键具有部分双键性质，不能自由旋转，具有平面性
3.肽键亚氨基在ph0-14内不解离
4.肽链中的肽键一般为反式构型，Pro的肽键可能出现顺反两种构型
一个肽平面中有6个原子（组成肽基的四个原子和两个相邻的C原子），有3个能自由旋转的价键（N-H键和两个C键）
肽的旋光度等于各个氨基酸的旋光度的总和，酸碱性质取决于N端α-NH2和C端α-COOH 以及侧链R基上可解离的基团。肽都能发生双缩脲反应。
半胱氨酸残基之间能形成二硫键
稳定蛋白质构象的作用力为氢键，范德华力，疏水力，离子键，共价二硫键
稳定α螺旋和β折叠的因素是氢键和二面角，脯氨酸是螺旋构象的最大破坏者。甘氨酸是螺旋的不稳定因素。
模体指肽链的二级结构组合方式：包括：αα，βαβ，βββ。
蛋白质多肽的折叠
1.一级结构决定高级结构
2.蛋白质折叠是热力学有利的过程，朝向自由能最小的方向折叠
3.折叠不是完全随机的过程
4.需要辅助蛋白质：顺反异构酶：例如脯氨酸异构酶和二硫键异构酶。
分子伴侣
血红蛋白和肌红蛋白结构与功能
相同：含有相似的三级结构（含8个α螺旋片段和铁卟啉配位几何相似）
不同：肌红蛋白与氧结合曲线呈双曲线特征，表明低氧时对氧有高亲和力。氧合蛋白呈S 型特征，表明在低氧是有低亲和力，高氧时有高亲和力。
降低血红蛋白与氧结合的别构效应剂：H+，CO2,BPG
H+的影响：血红蛋白对质子的亲和力更高
CO2的影响：与未解离的α氨基反应，稳定脱氧血红蛋白
BPG的影响：降低对氧的亲和力
镰刀型贫血：HbA的β链6位的谷氨酸突变为HbS 的缬氨酸，Val使HbS分子自发聚合成线形超分子，产生纤维状沉淀，压迫红细胞变形。
抗体由2条重链，2条轻链组成，抗原结合在CDR区。
稳定蛋白质胶体溶液的主要因素：水化膜和两性电解质在非等电状态时带同种电荷
凝胶电泳：在电场作用下按电荷和大小分离
SDS-PAGE:按照分子大小分离
双向电泳：先按PI分离，在按分子大小分离。
当ph＞PI时，蛋白质带负电荷，在电场中向正极移动，相反则往负极移动。
蛋白质二级结构：α螺旋，β-折叠，β-转角
典型的α螺旋为（3.6，13）表示3.6个氨基酸旋转一周，所形成的氢键环内含有13个原子。每个氨基酸残基绕轴旋转100°，上升0.15nm。而β折叠上升0.36nm。
氨基酸残基平均相对分子质量为120.
α螺旋个数=氨基酸残基数目/3.6 ，
人胰岛素由51个氨基酸残基组成，分为A链和B链。C链在前体中被水解，人的C链为31肽
精氨酸（Arg）含氮量最高
C＝O与H-N之间的氢键是多肽链形成二级结构时的唯一氢键形式，但三级和四级结构中，还有C＝O与H-O之间的氢键。
免疫球蛋白属于糖蛋白，因为需要进行信息识别
层析法首先洗脱出来的一般时分子体积大的蛋白质
溴化氢（BrCN）只断裂甲硫氨酸（Met）残基的羧基参与形成的片段
尿素主要破坏蛋白质的二级结构
蛋白质出现各种构象是因为Cα-N和Cα-C能自由转动。
血红蛋白与氧结合为协同效应，CO2影响Hb与O2的亲和力为变构效应
氢键的特征：饱和性和方向性
维持蛋白质结构稳定的共价键：肽键，二硫键。非共价键：氢键，疏水键，范德华力等
正常情况下，精氨酸和赖氨酸侧链几乎完全带正电荷，组氨酸侧链部分带正电荷
在水溶液中，Val，Ile，Asn残基趋向于球蛋白内部，Lys，Glu，趋向表面，Gly分布比较均匀。
蛋白质结构与功能的关系：
1.一级结构不同的蛋白质功能不同
2.结构相近的蛋白质功能相似
3.来源于同种生物体的蛋白质，如一级结构有差异，往往是分子病的基础
4.蛋白质变性作用表明结构于功能关系密切
5.变构蛋白和变构酶证明构象改变时，功能也改变
蛋白质测序策略：
1.测定蛋白质分子中多肽链数目
2.拆分蛋白质分子多肽链
3.断开多肽链内的二硫桥
4.分析每一多肽链的氨基酸组成
5.鉴定多肽链N-末端和C-末端残基
6.裂解多肽链成小片段
7.测定各肽段氨基酸序列
8.重建完整多肽链一级结构
9.确定半胱氨酸残基建形成的S-S交联桥位置
N-末端分析
1.二硝基氟苯法（DNFB或FDNB）
2.丹黄酰氯（DNS）法
3.苯异硫氰酸酯（PITC）法
4.氨肽酶法：最常用的是亮氨酸氨肽酶
C-末端分析
1.肼解法：与无水肼加热
2.还原法：硼氢化锂
3.羧肽酶法：最有效最常用
二硫桥断裂：过量的巯基乙醇处理
多肽链的部分裂解：
1.酶裂解法：胰蛋白酶只断裂赖氨酸（Lys）或精氨酸（Arg）残基的羧基参与形成的片段
胃蛋白酶断裂Phe-Phe。不专一
2.化学裂解法：溴化氰断裂甲硫氨酸残基的羧基形成的肽键
羟胺在ph=9时专一断裂Asn-Gly键。但专一性不太强
肽段氨基酸序列测定：
1.Edman法：苯异硫氰酸酯（PITC）法
2.酶降解法
3.质谱法
4.根据核苷酸序列的推定法
二硫桥位置的确定：胃蛋白酶水解后对角线电泳
没有二硫键的蛋白质的可逆变性用尿素，如有二硫键加巯基乙醇
芳香族氨基酸残基的羧基一侧肽键水解用胰凝乳蛋白酶
第四章
酶催化特点：
1.易失活
2.高效率
3.高度专一性
4.酶活性受到调节和控制
酶活力单位（IU）
特定条件下，一分子内能转化1umol底物的酶量。
酶的比活力：每毫克酶蛋白所具有的酶活力，使分析酶纯度的重要指标。单位：U/mg总蛋白
酶活力测定：主要使是测定产物增加量或底物减少量。分别用缓冲液配制，在预保温底物和酶，最后混合进行反应。
反应分子数：
仅有一个反应的分子参加的反应称为单分子反应（放射元素蜕变），两个反应物分子参加的反应称为双分子反应。
单分子反应的速率方程：v=kc
双分子反应的速率方程：v=kc1c2
反应级数：整个化学反应速率服从哪种分子反应速率方程式，则为几级反应。反应速率与反应物浓度无关的反应叫零级反应。
蔗糖酶促水解为双分子一级反应
一级反应的反应速率与反应物浓度的一次方成正比
二级反应的反应速率与两种反应物浓度乘积成正比
米氏方程：v=Vmax.S/Ks+S=Kcat.E.S/Km+S
Km值酯当酶反应速率达到最大反应速率的一半时的底物浓度，只与酶的性质有关，Km越小，反应物与酶亲和力越大，Km最小的底物为该酶的天然底物。
Kcat表示当酶被底物饱和时每秒钟每个酶分子转换底物的分子数，称为催化常数。Kcat越大，酶催化效率越高。
当S＜＜Km时：v=（Vmax/Ks）.S=K.S
当S＞＞Km时：v=（Vmax/S）.S=Vmax
当S=Km时:v=Vmax/2
若已知Km，即可计算出v
米氏方程适用于单底物酶促反应。
双底物酶促反应机理：
1.有序顺序反应机理
2.随机顺序反应机理
3.乒乓反应机理
胃蛋白酶最适ph为1.5，精氨酸酶最适ph为9.8
竞争性抑制：Km增大，Vmax不变。例：丙二酸和戊二酸对琥珀酸脱氢酶结合
非竞争性抑制：Km不变，Vmax减小。例：亮氨酸是精氨酸酶的非竞争性抑制剂。重金属离子也是。
反竞争性抑制：km，Vmax都变小
竞争性抑制公式
非竞争性抑制公式
反竞争性抑制
凡是能提高酶活性的物质都称为激活剂，Mg2+是多数酶的激活剂，Cl-是唾液淀粉酶的激活剂。但激活剂浓度过高会产生抑制作用。
EDTA能除去酶中重金属分子，接除抑制作用。
酶专一性：
结构专一性
1.键专一性：要求最低
2.基团专一性：对键和一端基团有要求
3.绝对专一性：只能作用一种底物
立体异构专一性
1.旋光异构专一性
2.几何异构专一性
别构模型：
齐变模型，解释了正协同效应
序变模型：解释了正协同性和负协同性
酶原指有活性的酶的前体，酶原激活指酶原由无活性转变为有活性。
酶原激活具有不可逆性，属于此类的有消化系统中的酶，包括胰蛋白酶，胰凝乳蛋白酶，胃蛋白酶和血液凝固系统中的酶
可逆共价修饰：酶分子被其他酶进行共价修饰，从而在活性形式与非活性形式之间互相转变
乳酸脱氢酶有5种同工酶
Cech和Altman各自独自发现RNA具有催化功能，名为核酶。
构成胰凝乳蛋白酶活性中心的电荷中继网的三个氨基酸：His，Ser，Asp
VS曲线为双曲线为米氏酶，S形曲线为变构酶
非竞争性抑制剂与竞争性抑制剂相比的特点：
1.抑制剂的结构与底物不同
2.抑制剂与底物结合在酶的不同部位
3.抑制作用不能通过提高底物浓度加以消除
酶活性中心介电常数低，为酶促反应营造一个疏水环境，是蛋白质的三级结构，主要由疏水作用力和氢键来维持。
HIV-1的protease是一种天冬氨酸蛋白酶，活性部位位于同型二聚体的分界面
既是一个很强的亲核基团，又是一个很有效的广义酸基团的氨基酸残基是组氨酸·
第五章
核酸由核苷酸组成，核苷酸由碱基，戊糖，核苷组成。DNA核苷酸为脱氧核糖核苷酸（dNMP）,RNA核苷酸为NMP
RNA:A,U,G,C
DNA:A,T,G,C
DNA一级结构：由四种脱氧核苷酸通过3’，5’-磷酸二酯键连接。核苷酸排列顺序代表了遗传信息。
二级结构-：1.含有两条多核苷酸的双螺旋分子，碱基组成结构符合Chargaff规则，即A=T,G ≡C且A+G=T+C
Wston-Crick的DNA分子双螺旋结构模型：两条链反向平行，右手双螺旋，直径2nm，碱基对距离0.34nm，螺距3.4nm，10对核苷酸/螺圈
2.DNA其他形式：A型-右手双螺旋的碱基对平面与螺轴不垂直
Z型-左手双螺旋，磷酸核糖骨架呈Z形走向，碱基对靠近边缘，在DNA的CGCGCG序列可能出现此种结构
稳定双螺旋结构的因素：
1.碱基堆积力形成疏水环境
2.碱基配对的氢键，GC越多越稳定
3.磷酸基上的负电荷和介质中的阳离子或组蛋白的正离子形成离子键，中和了磷酸基上的
负电荷间的斥力
4.碱基处于双螺旋内部的疏水环境中，免受水溶性活性小分子的攻击
3.DNA三螺旋：2股嘧啶链夹1股嘌呤链或2股嘌呤链夹1股嘧啶链
DNA三级结构：主要形式为超螺旋，即左手超螺旋。DNA拓扑异构酶Ⅰ酶催化一次可消除一个负超螺旋，DNA拓扑异构酶Ⅱ每催化一次，可以使DNA产生负超螺旋。DNA超螺旋（W 或て）与拓扑连环数（L或α）和双螺旋数（T或β）之间的关系为α=β+て，即DNA超螺旋计算公式
DNA与蛋白质的复合物：核小体，是染色质的基本机构单位
DNA功能：作为生物遗传信息复制的模板和基因转录的模板，是生命遗传繁殖的物质基础和个体生命活动的基础
RNA以单链形式存在，局部可形成双螺旋结构，形成茎环样或发夹结构
rRNA核糖体组成成分
mRNA蛋白质合成模板
tRNA转运氨基酸
hnRNA成熟mRNA前体
snRNA参与hnRNA的剪接，转运
scRNA/7SL-RNA蛋白质内质网定位合成的信号识别体的组成成分
SnoRNA参与rRNA的加工和修饰
真核生物mRNA一级结构都是单顺反子，有5’端帽子和3’端Poly（A）尾巴；原核生物为多顺反子，没有5’端帽子和3’端Poly（A）尾巴。
tRNA含有较多稀有碱基3’末端皆为CpCpA-OH,5’端大多为pG 或Pc
tRNA二级结构为三叶草型，含有四环：二氢尿嘧啶环，反密码子环，T?C环（?表示假尿苷酸），额外环。一柄：氨基酸臂。次黄嘌呤（I）常出现在反密码子中，氨基酸3’末端的CCA-OH3单链用于连接转运的氨基酸
tRNA三级结构呈倒L型，其中反密码环和氨基酸臂分别位于倒L的两端，氨基酸臂与T?C 环形成横臂（短臂），二氢尿嘧啶臂与反密码子臂及反密码环构成竖臂（长臂）。氨酰tRNA 合成酶结合于倒L形的侧臂上。
大肠杆菌有三类rRNA,包括5S rRNA,16S rRNA,28S Rrna
核酸性质：
碱水解：RNA完全水解，产生2’-和3’-单核苷酸混合物。DNA不水解
酶水解：最重要的是限制性核酸内切酶，核酸内切酶识别和切割DNA分子的回文结构，形成粘性末端和平齐末端
DNA等电点4-4.5，RNA等电点2-2.5
碱基的共轭双键使碱基，核苷，核苷酸和核酸在240-290的紫外波段有强烈吸收光，最大吸收值在260nm。这一性质可用于：
1.鉴定纯度：纯DNA的A260/A280应为1.8，若大于1.8，表明被RNA污染。纯RNA的
A260/A280为2.0，若污染了蛋白质，则变低。
2.含量计算：ABS值相当于50ug/ml双螺旋DNA或40ug/ml单螺旋DNA（RNA）或20ug/ml
核苷酸
3.增色效应与减色效应：增色效应指DNA变性过程中，摩尔吸光系数增大即紫外线吸收
峰增高。减色效应指DNA的复性过程中，摩尔系数减小即紫外线吸收峰降低
变性：核酸双螺旋区的氢键断裂变成单链。粘度降低，在波长260nm处的紫外吸收增加。降解：多核苷酸骨架上的共价键断裂
杂交：DNA与RNA部分互补
DNA变性温度70-85℃之间，复性温度低于20-25℃
不同构象的核酸的密度和沉降速率不同，用氯化铯密度梯度离心可以区分开。常用于质粒DNA的纯化。
DNA分离纯化：DNA以核蛋白（DNP）形式存在，不溶于0.14mol/L的NaCl溶液。所以可将DNP和RNA分开，上清液为RNA。DNP还可用苯酚或氯仿异戊醇或SDS使蛋白质变性。DNA组分分离纯化：薄层层析，离子交换柱层析等
核酸及其组分含量测定：紫外分光光度法，定磷法，定糖法等
核酸凝胶电泳：按照相对分子质量大小分离。最常用。包括琼脂糖电泳和聚丙烯酰胺凝胶（PAGE）电泳，PAGE电泳变性剂为尿素。
核酸的核苷酸序列测定：
1.DNA的酶法测序：Singer的加减法和链终止法
2.DNA的化学测序法
PCR技术
必备条件：1.模板DNA。2.引物。3.DNA聚合酶。4.dATP,dGTP,dCTP,dTTP 。5.一定浓度的Mg2+ 链合成方向5’-3’端。从引物的3’-OH开始。
DNA合成仪：原料为4种dNTP
假尿苷酸的核糖不是与尿嘧啶第一位氮，而是与第五位C连接，形成C1-C5连接。特异的异构化酶催化尿嘧啶核苷转变为假尿嘧啶核苷。
帽子结构是5’-5’-三磷酸连接
SD序列：是细菌和古细菌中tRNA中核糖体结合位点序列，通常位于起始密码子AUG上游约8个碱基位置。
三种RNA含量排序：mRNA,tRNA,rRNA
核小体由组蛋白核心和DNA组成。核心由组蛋白H2A,H2B,H3和H4各2分子组成，是个八聚体，H1则结合在DNA上。H3,H4较保守。
第六章
脂溶性维生素
维生素A：
1.β胡萝卜素作为抗氧化剂
2.11顺视黄醛构成视觉细胞的感光物质
3.维生素A酯参与糖蛋白形成
4.视黄醇和视黄醛具有类固醇的作用，影响细胞分化，促进机体生长和发育
5.增强机体抵抗力
维生素D：分为维生素D2和D3。分别由麦角固醇和7-脱氢胆固醇经紫外线照射形成，促进钙磷吸收
维生素E：与生殖功能有关，有抗氧化作用，促进血红素合成
维生素K：醌类化合物，主要促进肝脏合成凝血酶原及凝血因子。
水溶性维生素
维生素B1-硫胺素：体内存在形式是硫胺素焦硫酸，简称TPP，辅酶
维生素B2-核黄素：体内存在形式是黄素单核苷酸（FMN）和黄素腺嘌呤二核苷酸（FAD）是脱氢酶的辅基
维生素pp：包括烟酸和烟酰胺，抗赖皮病维生素。
尼克酸和尼可酰胺
泛酸：体内存在形式辅酶A
叶酸:体内存在形式四氢叶酸，所有氧化水平的碳原子一碳单位的重要受体和供体。例如丝氨酸将一碳单位转移给四氢叶酸。
维生素B6-吡哆醛：体内存在形式磷酸吡哆醛和磷酸吡哆胺，转氨酶的辅酶
维生素B12-氰钴胺素：体内存在形式维生素B12辅酶，变位酶的辅酶，可防止恶性贫血。参加三个反应：分子内重排，核苷酸还原成脱氧核苷酸，甲基转移
维生素C：抗坏血酸具有抗氧化作用
硫辛酸
含氮激素：肾上腺素，胰高血糖素，胰岛素，甲状腺素以及垂体分泌的各种激素
甾醇类激素：肾上腺皮质激素，糖皮质激素和几种重要性激素，能通过细胞膜进入细胞核参与基因表达的调节。
脂肪族激素：前列腺素
抗生素抗菌：
1.抑制核酸的合成：放线菌素D,丝裂霉素C，利福平霉素和利福平
2.抑制蛋白质合成：氨基环醇类抗生素，四环素族抗生素，氯霉素，红霉素，环己亚胺
3.改变膜的通透性：多肽类抗生素
4.干扰细胞壁形成：青霉素
5.作用于能量代谢系统或作为抗代谢物：抗霉素A，寡霉素，短杆菌肽S
细菌耐药性产生机制：
1.耐药菌产生呆滞抗生素失效的酶
2.耐药菌改变对抗生素敏感部位
3.耐药菌降低细胞透过抗生素的能力
4.
第一章糖类 提要 糖类是四大类生物分子之一，广泛存在于生物界，特别是植物界。糖类在生物体内不仅作为结构成分和主要能源，复合糖中的糖链作为细胞识别的信息分子参与许多生命过程，并因此出现一门新的学科，糖生物学。 多数糖类具有(CH2O)n的实验式，其化学本质是多羟醛、多羟酮及其衍生物。糖类按其聚合度分为单糖，1个单体；寡糖，含2-20个单体；多糖，含20个以上单体。同多糖是指仅含一种单糖或单糖衍生物的多糖，杂多糖指含一种以上单糖或加单糖衍生物的多糖。糖类与蛋白质或脂质共价结合形成的结合物称复合糖或糖复合物。 单糖，除二羟丙酮外，都含有不对称碳原子(C*)或称手性碳原子，含C*的单糖都是不对称分子，当然也是手性分子，因而都具有旋光性，一个C*有两种构型D-和L-型或R-和S-型。因此含n个C*的单糖有2n个旋光异构体，组成2n-1对不同的对映体。任一旋光异构体只有一个对映体，其他旋光异构体是它的非对映体，仅有一个C*的构型不同的两个旋光异构体称为差向异构体。 单糖的构型是指离羧基碳最远的那个C*的构型，如果与D-甘油醛构型相同，则属D系糖，反之属L 系糖，大多数天然糖是D系糖Fischer E论证了己醛糖旋光异构体的立体化学，并提出了在纸面上表示单糖链状立体结构的Fischer投影式。许多单糖在水溶液中有变旋现象，这是因为开涟的单糖分子内醇基与醛基或酮基发生可逆亲核加成形成环状半缩醛或半缩酮的缘故。这种反应经常发生在C5羟基和C1醛基之间，而形成六元环吡喃糖(如吡喃葡糖)或C5经基和C2酮基之间形成五元环呋喃糖(如呋喃果糖)。成环时由于羰基碳成为新的不对称中心，出现两个异头差向异构体，称α和β异头物，它们通过开链形式发生互变并处于平衡中。在标准定位的Hsworth式中D-单糖异头碳的羟基在氧环面下方的为α异头物，上方的为β异头物，实际上不像Haworth式所示的那样氧环面上的所有原子都处在同一个平面，吡喃糖环一般采取椅式构象，呋喃糖环采取信封式构象。 单糖可以发生很多化学反应。醛基或伯醇基或两者氧化成羧酸，羰基还原成醇；一般的羟基参与成脂、成醚、氨基化和脱氧等反应；异头羟基能通过糖苷键与醇和胺连接，形成糖苷化合物。例如，在寡糖和多糖中单糖与另一单糖通过O-糖苷键相连，在核苷酸和核酸中戊糖经N-糖苷键与心嘧啶或嘌呤碱相连。 生物学上重要的单糖及其衍生物有Glc, Gal，Man, Fru,GlcNAc, GalNAc,L-Fuc,NeuNAc (Sia),GlcUA 等它们是寡糖和多糖的组分,许多单糖衍生物参与复合糖聚糖链的组成，此外单糖的磷酸脂，如6-磷酸葡糖，是重要的代谢中间物。 蔗糖、乳糖和麦芽糖是常见的二糖。蔗糖是由α-Glc和β- Fru在两个异头碳之间通过糖苷键连接而成，它已无潜在的自由醛基，因而失去还原，成脎、变旋等性质，并称它为非还原糖。乳糖的结构是Gal β(1-4)Glc，麦芽糖是Glcα(1-4)Glc,它们的末端葡萄搪残基仍有潜在的自由醛基，属还原糖。环糊精由环糊精葡糖基转移酶作用于直链淀粉生成含6,7或8个葡萄糖残基，通过α-1,4糖苷键连接成环，属非还原糖，由于它的特殊结构被用作稳定剂、抗氧化剂和增溶剂等。 淀粉、糖原和纤维素是最常见的多糖，都是葡萄糖的聚合物。淀粉是植物的贮存养料，属贮能多糖，是人类食物的主要成分之一。糖原是人和动物体内的贮能多糖。淀粉可分直链淀粉和支链淀粉。直链淀粉分子只有α-1,4连键，支链淀粉和糖原除α-1,4连键外尚有α-1,6连键形成分支，糖原的分支程度比支链淀粉高。纤维素与淀粉、糖原不同，它是由葡萄糖通过β-1.4糖苷键连接而成的，这一结构特点使纤维素具有适于作为结构成分的物理特性，它属于结构多糖。 肽聚糖是细菌细胞壁的成分，也属结构多糖。它可看成由一种称胞壁肽的基本结构单位重复排列构成。胞壁肽是一个含四有序侧链的二糖单位，G1cNAcβ(1-4)MurNAc，二糖单位问通过β-1,4连接成多糖，链相邻的多糖链通过转肽作用交联成一个大的囊状分子。青霉素就是通过抑制转肽干扰新的细胞壁形成而起抑菌作用的。磷壁酸是革兰氏阳性细菌细胞壁的特有成分;脂多糖是阴性细菌细胞壁的特有成分。 糖蛋白是一类复合糖或一类缀合蛋白质。许多内在膜蛋白质和分泌蛋白质都是糖蛋白。糖蛋白和糖脂中的寡糖链，序列多变，结构信息丰富，甚至超过核酸和蛋白质。一个寡糖链中单糖种类、连接位置、异
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脂类消化的主要场所：小肠上段 脂类吸收的部位：主要在十二指肠下段及空肠上段 第三节三酰甘油（甘油三酯）代谢 一、三酰甘油的分解代谢 1.1）脂肪动员：储存在脂肪细胞中的脂肪，被肪脂酶逐步水解为 脂肪酸及甘油，并释放入血以供其他组织氧化利用的过程。 2）关键酶：三酰甘油脂肪酶 （又称“激素敏感性三酰甘油脂肪酶”，HSL） 3）脂解激素：能促进脂肪动员的激素，如胰高血糖素、去甲肾 上腺素、肾上腺素等。 4）抗脂解激素：抑制脂肪动员，如胰岛素、前列腺素、烟酸、 雌二醇等。 2.甘油的氧化 甘油在甘油激酶的催化下生成3-磷酸甘油，随后脱氢生成磷酸二羟丙酮，再经糖代谢途径氧化分解释放能量或经糖异生途径生成糖。 3.脂肪酸的分解代谢 饱和脂肪酸氧化的方式主要是β氧化。 1）部位：组织：脑组织及红细胞除外。心、肝、肌肉最活跃； 亚细胞：细胞质、线粒体。 2）过程： ①脂酸的活化——脂酰CoA的生成（细胞质）
各种组织细胞 体循环小肠肠腔 第六章糖代谢 糖(carbohydrates)即碳水化合物，是指多羟基醛或多羟基酮及其衍生物或多聚物。 根据其水解产物的情况，糖主要可分为以下四大类： 单糖：葡萄糖（G ）、果糖（F ），半乳糖（Gal ），核糖 双糖：麦芽糖（G-G ），蔗糖（G-F ），乳糖（G-Gal ） 多糖：淀粉，糖原（Gn ），纤维素 结合糖: 糖脂 ，糖蛋白 其中一些多糖的生理功能如下： 淀粉：植物中养分的储存形式 糖原：动物体内葡萄糖的储存形式 纤维素：作为植物的骨架 一、糖的生理功能 1. 氧化供能 2. 机体重要的碳源 3. 参与组成机体组织结构，调节细胞信息传递，形成生物活性物质，构成具有生理功能的糖蛋白。 二、糖代谢概况——分解、储存、合成 三、糖的消化吸收 食物中糖的存在形式以淀粉为主。 1.消化 消化部位：主要在小肠，少量在口腔。 消化过程：口腔 胃 肠腔 肠黏膜上皮细胞刷状缘 吸收部位：小肠上段 吸收形式：单糖 吸收机制：依赖Na+依赖型葡萄糖转运体（SGLT ）转运。 2.吸收 吸收途径：
过程 2 H 2 四、糖的无氧分解 第一阶段：糖酵解 第二阶段：乳酸生成 反应部位：胞液 产能方式：底物水平磷酸化 净生成ATP 数量：2×2-2= 2ATP E1 E2 E3 调节：糖无氧酵解代谢途径的调节主要是通过各种变构剂对三个关键酶进行变 构调节。 生理意义： 五、糖的有氧氧化 E1:己糖激酶 E2: 6-磷酸果糖激酶-1 E3: 丙酮酸激酶 NAD + 乳 酸 NADH+H + 关键酶 ① 己糖激酶 ② 6-磷酸果糖激酶-1 ③ 丙酮酸激酶 调节方式 ① 别构调节 ② 共价修饰调节 糖无氧氧化最主要的生理意义在于迅速提供能量，这对肌收缩更为重要。 是某些细胞在氧供应正常情况下的重要供能途径。 ① 无线粒体的细胞，如：红细胞 ② 第一阶段：糖酵解途径 G （Gn ） 丙酮酸胞液
第二章蛋白质的结构和功能 第一节蛋白质分子组成 一、组成元素： N为特征性元素，蛋白质的含氮量平均为16%.-----测生物样品蛋白质含量：样品含氮量×6.25 二、氨基酸 1.是蛋白质的基本组成单位，除脯氨酸外属L-α-氨基酸，除了甘氨酸其他氨基酸的α-碳原子都是手性碳原子。 2.分类：（1）非极性疏水性氨基酸：甘、丙、缬、亮、异亮、苯、脯，甲硫。（2）极性中性氨基酸：色、丝、酪、半胱、苏、天冬酰胺、谷氨酰胺。（3）酸性氨基酸：天冬氨酸Asp、谷氨酸Glu。（4）（重）碱性氨基酸：赖氨酸Lys、精氨酸Arg、组氨酸His。 三、理化性质 1.两性解离：两性电解质，兼性离子静电荷+1 0 -1 PH〈PI PH=PI PH〉PI 阳离子兼性离子阴离子等电点：PI=1/2（pK1+pK2） 2.紫外吸收性质：多数蛋白质含色氨酸、酪氨酸（芳香族），最大吸收峰都在280nm。 3.茚三酮反应：茚三酮水合物与氨基酸发生氧化缩合反应，成紫蓝色的化合物，此化合物最大吸收峰为570nm波长。此反应可作为氨基酸定量分析方法。 四、蛋白质分类：单纯蛋白、缀合蛋白（脂、糖、核、金属pr） 五、蛋白质分子结构 1.肽：氨基酸通过肽键连接构成的分子肽肽键：两个氨基酸α氨基羧基之间缩合的化学键（—CO—NH—） 2.二肽：两分子氨基酸借一分子的氨基与另一分子的羧基脱去一分子的水缩合成 3.残基：肽链中的氨基酸分子因脱水缩合而残缺，故被称为氨基酸残基。 4.天然存在的活性肽： （1）谷胱甘肽GSH：谷，半胱，甘氨酸组成的三肽 ①具有还原性，保护机体内蛋白质或酶分子免遭氧化，使蛋白质或酶处于活性状态。②在谷胱甘肽过氧化物酶催化下，GSH可还原细胞内产生的过氧化氢成为水，同时，GSH被氧化成氧化性GSSG，在谷胱甘肽还原酶作用下，被还原为GSH③GSH的硫基具有噬核特性，能与外源性的噬电子毒物（如致癌物，药物等）结合，从而阻断，这些化合物与DNA,RNA或蛋白质结合，以保护机体（解毒） （2）多肽类激素及神经肽 ①促甲状腺激素释放激素TRH②神经肽：P物质（10肽）脑啡肽（5肽）强啡肽（17肽）
第一章 蛋白质的元素组成（克氏定氮法的基础） 碳、氢、氧、氮、硫（C、H、O、N、S ） 以及磷、铁、铜、锌、碘、硒 蛋白质平均含氮量（N%）：16% ∴蛋白质含量=含氮克数×6.25（凯氏定氮法） 基本组成单位 氨基酸 熟悉氨基酸的通式与结构特点 ● 1. 20种AA中除Pro外，与羧基相连的α-碳原子上都有一个氨基，因而称α-氨 基酸。 ● 2. 不同的α-AA，其R侧链不同。氨基酸R侧链对蛋白质空间结构和理化性质有 重要影响。 ● 3. 除Gly的R侧链为H原子外，其他AA的α-碳原子都是不对称碳原子，可形成 不同的构型，因而具有旋光性。 ● 氨基酸分类P9 按侧链的结构和理化性质可分为： 非极性、疏水性氨基酸 极性、中性氨基酸 酸性氨基酸 碱性氨基酸 等电点概念 在某一溶液中，氨基酸解离成阳离子和阴离子的趋势及程度相等，呈电中性，此时该溶液的pH值即为该氨基酸的等电点(isoelectric point，pI )。 紫外吸收性质 含有共轭双键的芳香族氨基酸Trp(色氨酸), Tyr（酪氨酸）的最大吸收峰在280nm波长附近。 氨基酸成肽的连接方式 两分子脱水缩合为二肽，肽键
由10个以氨基酸相连而成的肽称为寡肽。 而更多的氨基酸相连而成的肽叫做多肽；多肽链有两端，其游离a-氨基的一端称氨基末端或N-端，游离a-羧基的一端称为羧基末端或C-端。 肽链中的氨基酸分子因脱水缩合而基团不全，被称为氨基酸残基。 蛋白质就是由许多氨基酸残基组成的多肽链。 谷胱甘肽GSH GSH是由谷氨酸、半胱氨酸和甘氨酸组成的三肽。 (1) 体重要的还原剂保护蛋白质和酶分子中的巯基免遭氧化，使蛋白质处与活性状态。 (2) 谷胱甘肽的巯基作用可以与致癌剂或药物等结合,从而阻断这些化合物与DNA、RNA 或蛋白质结合，保护机体免遭毒性损害。 蛋白质1~4级结构的定义及维系这些结构稳定的作用键 蛋白质是氨基酸通过肽键相连形成的具有三维结构的生物大分子 蛋白质的一级结构就是蛋白质多肽链中氨基酸残基的排列顺序。主要化学键是肽键，有的还包含二硫键。 蛋白质二级结构是指多肽链的主链骨架中若干肽单元，各自沿一定的轴盘旋或折叠，并以氢键为主要次级键而形成的有规则或无规则的构象，如α-螺旋、β-折叠、β-转角和无规卷曲等。蛋白质二级结构一般不涉及氨基酸残基侧链的构象。 二级结构的主要结构单位——肽单元（peptide unit）[肽键与相邻的两个α-C原子所组成的残基，称为肽单元、肽单位、肽平面或酰胺平面(amide plane)。它们均位于同一个平面上，且两个α-C原子呈反式排列。] 二级结构的主要化学键——氢键(hydrogen bond) 蛋白质的三级结构是指多肽链在二级结构的基础上,由于氨基酸残基侧链R基的相互作用进一步盘曲或折迭而形成的特定构象。也就是整条多肽链中所有原子或基团在三维空间的排布位置。蛋白质三级结构的形成和稳定主要靠次级键，包括氢键、盐键、疏水键以及德华力等。此外，某些蛋白质中二硫键也起着重要的作用。 由两个或两个以上亚基之间彼此以非共价键相互作用形成的更为复杂的空间构象，称为蛋白质的四级结构。[亚基(subunit)：由一条或几条多肽链缠绕形成的具有独立三级结构的蛋白质。] 蛋白质二级结构的基本形式？重点掌握α-螺旋、β-折叠的概念 α-螺旋(α-helix) β-折叠(β-pleated sheet) β-转角(β–turn or β-bend) 无规卷曲(random coil) α-helix ①多个肽平面通过Cα的旋转，相互之间紧密盘曲成稳固的右手螺旋。 ②主链螺旋上升，每3.6个氨基酸残基上升一圈，螺距0.54nm。肽平面和螺旋长轴平行。 ③相邻两圈螺旋之间借肽键中羰基氧(C＝O)和亚氨基氢(NH)形成许多链氢键，即每一
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第二节脂类的消化与吸收 脂类消化的主要场所：小肠上段 脂类吸收的部位：主要在十二指肠下段及空肠上段 第三节三酰甘油（甘油三酯）代谢 一、三酰甘油的分解代谢 1.1）脂肪动员：储存在脂肪细胞中的脂肪，被肪脂酶逐步水解为 脂肪酸及甘油，并释放入血以供其他组织氧化利用的过程。 2）关键酶：三酰甘油脂肪酶 （又称“激素敏感性三酰甘油脂肪酶”，HSL） 3）脂解激素：能促进脂肪动员的激素，如胰高血糖素、去甲肾
上腺素、肾上腺素等。 4）抗脂解激素：抑制脂肪动员，如胰岛素、前列腺素、烟酸、 雌二醇等。 2.甘油的氧化 甘油在甘油激酶的催化下生成3-磷酸甘油，随后脱氢生成磷酸二羟丙酮，再经糖代谢途径氧化分解释放能量或经糖异生途径生成糖。 3.脂肪酸的分解代谢 饱和脂肪酸氧化的方式主要是β氧化。 1）部位：组织：脑组织及红细胞除外。心、肝、肌肉最活跃； 亚细胞：细胞质、线粒体。 2）过程： ①脂酸的活化——脂酰CoA的生成（细胞质） 脂肪酸 脂酰 消耗了2 ②脂酰CoA进入线粒体 酶：a.肉碱酰基转移酶 I（脂肪酸氧化分解的关键酶、限速酶） b.肉碱酰基转移酶Ⅱ c.脂酰肉碱——肉碱转位酶（转运体） ③脂酸的β氧化 a.脱氢：脂酰
第十章 DNA 的生物合成（复制） 一、A型选择题 1．遗传信息传递的中心法则是（） A．DNA→RNA→蛋白质 B．RNA→DNA→蛋白质 C．蛋白质→DNA→RNA D．DNA→蛋白质→RNA E．RNA→蛋白质→DNA 2．关于DNA的半不连续合成，错误的说法是（） A．前导链是连续合成的 B．随从链是不连续合成的 C．不连续合成的片段为冈崎片段 D．随从链的合成迟于前导链酶合成 E．前导链和随从链合成中均有一半是不连续合成的 3．冈崎片段是指（） A．DNA模板上的DNA片段 B．引物酶催化合成的RNA片段 C．随从链上合成的DNA片段 D．前导链上合成的DNA片段 E．由DNA连接酶合成的DNA 4．关于DNA复制中DNA聚合酶的错误说法是（） A．底物都是dNTP B．必须有DNA模板 C．合成方向是5，→3， D．需要Mg２+参与 E．需要ATP参与 5．下列关于大肠杆菌DNA聚合酶的叙述哪一项是正确（） A．具有3，→5，核酸外切酶活性 B．不需要引物 C．需要4种NTP D．dUTP是它的一种作用物 E．可以将二个DNA片段连起来 6．DNA连接酶（） A．使DNA形成超螺旋结构 B．使双螺旋DNA链缺口的两个末端连接 C．合成RNA引物D．将双螺旋解链 E．去除引物，填补空缺 7．下列关于DNA复制的叙述，哪一项是错误的（） A．半保留复制 B．两条子链均连续合成 C．合成方向5，→3， D．以四种dNTP为原料 E．有DNA连接酶参加 8．DNA损伤的修复方式中不包括（） A．切除修复 B．光修复 C．SOS修复 D．重组修复 E．互补修复 9．镰刀状红细胞性贫血其β链有关的突变是（） A．断裂B．插入C．缺失 D．交联 E．点突变 10．子代DNA分子中新合成的链为5，-ACGTACG-3，，其模板链是（） A．3，-ACGTAＣG-5， B．5，-TGCATGC-3， C．3，-TGCATGC-5， D．5，-UGCAUGC-3， E．3，-UGCAUGC-5， 二、填空题 1．复制时遗传信息从传递至；翻译时遗传信息从传递至。2．冈崎片段的生成是因为DNA复制过程中，和的不一致。 3．能引起框移突变的有和突变。 4．DNA复制的模板是；引物是；基本原料是；参与反应的主要酶类有、、、和。 5．DNA复制时连续合成的链称为链；不连续合成的链称为链。 6．DNA的半保留复制是指复制生成的两个子代DNA分子中，其中一条链是，另一条链是。 7．DNA 复制时，阅读模板方向是，子代DNA合成方向是，催化DNA合成的酶是。
一、蛋白质化学 蛋白质的特征性元素（N），主要元素：C、H、O、N、S，根据含氮量换算蛋白质含量：样品蛋白质含量=样品含氮量*6.25 （各种蛋白质的含氮量接近，平均值为16%）， 组成蛋白质的氨基酸的数量（20种），酸性氨基酸/带负电荷的R基氨基酸：天冬氨酸（D）、谷氨酸（E）； 碱性氨基酸/带正电荷的R基氨基酸：赖氨酸（K）、组氨酸（H）、精氨酸（R） 非极性脂肪族R基氨基酸：甘氨酸（G）、丙氨酸（A）、脯氨酸（P）、缬氨酸（V）、亮氨酸（L）、异亮氨酸（I）、甲硫氨酸（M）； 极性不带电荷R基氨基酸：丝氨酸（S）、苏氨酸（T）、半胱氨酸（C）、天冬酰胺（N）、谷氨酰胺（Q）； 芳香族R基氨基酸：苯丙氨酸（F）、络氨酸（Y）、色氨酸（W） 肽的基本特点 一级结构的定义：通常描述为蛋白质多肽链中氨基酸的连接顺序，简称氨基酸序列（由遗传信息决定）。维持稳定的化学键：肽键（主）、二硫键（可能存在）， 二级结构的种类：α螺旋、β折叠、β转角、无规卷曲、超二级结构， 四级结构的特点：肽键数≧2，肽链之间无共价键相连，可独立形成三级结构，是否具有生物活性取决于是否达到其最高级结构 蛋白质的一级结构与功能的关系：1、蛋白质的一级结构决定其构象 2、一级结构相似则其功能也相似3、改变蛋白质的一级结构可以直接影响其功能因基因突变造成蛋白质结构或合成量异常而导致的疾病称分子病，如镰状细胞贫血（溶血性贫血），疯牛病是二级结构改变 等电点（pI）的定义：在某一pH值条件下，蛋白质的净电荷为零，则该pH值为蛋白质的等电点（pI）。 蛋白质在不同pH条件下的带电情况（取决于该蛋白质所带酸碱基团的解离状态）：若溶液pH
第19章代谢总论 ⒈怎样理解新陈代谢？ 答：新陈代谢是生物体内一切化学变化的总称，是生物体表现其生命活动的重要特征之一。它是由多酶体系协同作用的化学反应网络。新陈代谢包括分解代谢和合成代谢两个方面。新陈代谢的功能可概括为五个方而：①从周围环境中获得营养物质。②将外界引入的营养物质转变为自身需要的结构元件。③将结构元件装配成自身的大分子。④形成或分解生物体特殊功能所需的生物分子。⑤提供机体生命活动所需的一切能量。 ⒉能量代谢在新陈代谢中占何等地位？ 答：生物体的一切生命活动都需要能量。生物体的生长、发育，包括核酸、蛋白质的生物合成，机体运动，包括肌肉的收缩以及生物膜的传递、运输功能等等，都需要消耗能量。如果没有能量来源生命活动也就无法进行．生命也就停止。 ⒊在能量储存和传递中，哪些物质起着重要作用？ 答：在能量储存和传递中，ATP（腺苷三磷酸）、GTP（鸟苷三磷酸）、UTP（尿苷三磷酸）以及CTP（胞苷三磷酸）等起着重要作用。 ⒋新陈代谢有哪些调节机制？代谢调节有何生物意义？ 答：新陈代谢的调节可慨括地划分为三个不同水平：分子水平、细胞水平和整体水平。 分子水平的调节包括反应物和产物的调节（主要是浓度的调节和酶的调节）。酶的调节是最基本的代谢调节，包括酶的数量调节以及酶活性的调节等。酶的数量不只受到合成速率的调节，也受到降解速率的调节。合成速率和降解速率都备有一系列的调节机制。在酶的活性调节机制中，比较普遍的调节机制是可逆的变构调节和共价修饰两种形式。 细胞的特殊结构与酶结合在一起，使酶的作用具有严格的定位条理性，从而使代谢途径得到分隔控制。 多细胞生物还受到在整体水平上的调节。这主要包括激素的调节和神经的调节。高等真核生物由于分化出执行不同功能的各种器官，而使新陈代谢受到合理的分工安排。人类还受到高级神经活动的调节。 除上述各方面的调节作用外，还有来自基因表达的调节作用。 代谢调节的生物学意义在于代谢调节使生物机体能够适应其内、外复杂的变化环境，从而得以生存。 ⒌从“新陈代谢总论”中建立哪些基本概念？ 答：从“新陈代谢总论”中建立的基本概念主要有：代谢、分解代谢、合成代谢、递能作用、基团转移反应、氧化和还原反应、消除异构及重排反应、碳－碳键的形成与断裂反应等。 ⒍概述代谢中的有机反应机制。 答：生物代谢中的反应大体可归纳为四类，即基团转移反应；氧化－还原反应；消除、异构化和重排反应；碳－碳键的形成或断裂反应。这些反应的具体反应机制包括以下几种：酰基转移，磷酰基转移，葡糖基基转移；氧化－还原反应；消除反应，分子内氢原子的迁移（异构化反应），分子重排反应；羟醛综合反应，克莱森酯综合反应，β-酮酸的氧化脱羧反应。
生物化学知识点总结 一、蛋白质 蛋白质的元素组成：C、H、O、N、S 大多数蛋白质含氮量较恒定，平均16%，即1g氮相当于6.25g蛋白质。6.25称作蛋白质系数。 样品中蛋白质含量=样品中含氮量×6.25 蛋白质紫外吸收在280nm，含3种芳香族氨基酸，可被紫外线吸收 等电点（pI）：调节氨基酸溶液的pH值，使氨基酸所带净电荷为零，在电场中，不向任何一极移动，此时溶液的pH叫做氨基酸的等电点。 脯氨酸和羟脯氨酸与茚三酮反应产生黄色物质，其余的氨基酸与茚三酮反映均产生蓝紫色物质。氨基酸与茚三酮反应非常灵敏，几微克氨基酸就能显色。 肽平面：肽键由于C-N键有部分双键的性质，不能旋转，使相关的6个原子处于同一平面，称作肽平面或酰胺平面。 生物活性肽：能够调节生命活动或具有某些生理活动的寡肽和多肽的总称。 1）谷胱甘肽：存在于动植物和微生物细胞中的一种重要三肽，由谷氨酸（Glu）、半胱氨酸（Cys）和甘氨酸（Gly）组成，简称GSH。由于GSH含有一个活泼的巯基，可作为重要的还原剂保护体内蛋白质或酶分子中的巯基免遭氧化，使蛋白质或酶处在活性状态。 寡肽：10个以下氨基酸脱水缩合形成的肽 多肽：10个以上氨基酸脱水缩合形成的肽 蛋白质与多肽的区别： 蛋白质：空间构象相对稳定，氨基酸残基数较多 多肽：空间构象不稳定，氨基酸残基数较少 蛋白质的二级结构：多肽链在一级结构的基础上，某局部通过氢键使肽键平面进行盘曲，折叠，转角等形成的空间构象。 α?螺旋的结构特点： 1）以肽键平面为单位，以α?碳原子为转折盘旋形成右手螺旋；肽键平面与中心轴平行。2）每3.6个氨基酸残基绕成一个螺圈，螺距为0.54nm，每个氨基酸上升0.15nm。
生物化学笔记王镜岩等《生物化学》第三版 适合以王镜岩《生物化学》第三版为考研指导 教材的各高校的生物类考生备考
目录 第一章概述------------------------------01 第二章糖类------------------------------06 第三章脂类------------------------------14 第四章蛋白质（注1）-------------------------21 第五章酶类（注2）-------------------------36 第六章核酸（注3）--------------------------------------45 第七章维生素（注4）-------------------------52 第八章抗生素------------------------------55 第九章激素------------------------------58 第十章代谢总论------------------------------63 第十一章糖类代谢（注5）--------------------------------------65 第十二章生物氧化------------------------------73 第十三章脂类代谢（注6）--------------------------------------75 第十四章蛋白质代谢（注7）-----------------------------------80 第十五章核苷酸的降解和核苷酸代谢--------------86 第十六章 DNA的复制与修复（注8）---------------------------88 第十七章 RNA的合成与加工（注9）---------------------------93 第十八章蛋白质的合成与运转--------------------96 第十九章代谢调空------------------------------98 第二十章生物膜（补充部分）---------------------102
第一章蛋白质的结构与功能 第一节蛋白质的分子组成 一、蛋白质的主要组成元素：C、H、O、N、S 特征元素：N（16%）特异元素：S 凯氏定氮法：每克样品含氮克数×6.25×100＝100g样品中蛋白质含氮量（g%） 组成蛋白质的20种氨基酸 （名解）不对称碳原子或手性碳原子：与四个不同的原子或原子基团共价连接并因而失去对称性的四面体碳 为L-α-氨基酸，其中脯氨酸（Pro）属于L-α-亚氨基酸 不同L-α-氨基酸，其R基侧链不同 除甘氨酸（Gly）外，都为L-α-氨基酸，有立体异构体 组成蛋白质的20种氨基酸分类 非极性氨基酸：甘氨酸（Gly）、丙氨酸（Ala）、缬氨酸（Val）、 亮氨酸（Leu）、异亮氨酸（Ile）、脯氨酸（Pro） 极性中性氨基酸：丝氨酸（Ser）、半胱氨酸（Cys）、蛋氨酸（Met） 天冬酰胺（Asn）、谷氨酰胺（Gln）、苏氨酸（Thr） 芳香族氨基酸：苯丙氨酸（Phe）、色氨酸（Trp）、酪氨酸（Tyr） 酸性氨基酸：天冬氨酸（Asp）、谷氨酸（Glu） 碱性氨基酸：赖氨酸（Lys）、精氨酸（Arg）、组氨酸（His） 其中：含硫氨基酸包括：半胱氨酸、蛋氨酸 四、氨基酸的理化性质 1、两性解离及等电点 ①氨基酸分子中有游离的氨基和游离的羧基，能与酸或碱类物质结合成盐，故它是一种两性电解质。 ②氨基酸是两性电解质，其解离程度取决于所处溶液的酸碱度。 ③（名解）等电点（pI点）：在某一pH的溶液中，氨基酸解离成阳离子和阴离子的趋势及程度相等，成为兼性离子，呈电中性，此时溶液的pH称为该氨基酸的等电点。 pH
生物化学知识点汇总(王镜岩版)
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生物化学讲义（2003） 孟祥红 绪论(preface) 一、生物化学(biochemistry)的含义： 生物化学可以认为是生命的化学(chemistryoflife)。 生物化学是用化学的理论和方法来研究生命现象。 1、生物体是有哪些物质组成的？它们的结构和性质如何？容易回答。 2、这些物质在生物体内发生什么变化？是怎样变化的？变化过程中能量是怎样转换的？（即这些物质在生物体 内怎样进行物质代谢和能量代谢？）大部分已解决。 3、这些物质结构、代谢和生物功能及复杂的生命现象（如生长、生殖、遗传、运动等）之间有什么关系？最复 杂。 二、生物化学的分类 根据不同的研究对象：植物生化；动物生化；人体生化；微生物生化 从不同的研究目的上分：临床生物化学；工业生物化学；病理生物化学；农业生物化学；生物物理化学等。 糖的生物化学、蛋白质化学、核酸化学、酶学、代谢调控等。 三、生物化学的发展史 1、历史背景：从十八世下半叶开始，物理学、化学、生物学取得了一系列的重要的成果（1）化学方面 法国化学家拉瓦锡推翻“燃素说”并认为动物呼吸是像蜡烛一样的燃烧，只是动物体内燃烧是缓慢不发光的 燃烧——生物有氧化理论的雏形 瑞典化学家舍勒——发现了柠檬酸、苹果酸是生物氧化的中间代谢产物，为三羧酸循环的发现提供了线索。 （2）物理学方面：原子论、x-射线的发现。 （3）生物学方面：《物种起源——进化论》发现。 2、生物化学的诞生：在19世纪末20世纪初，生物化学才成为一门独立的科学。 德国化学家李比希： 1842年撰写的《有机化学在生理与病理学上的应用》一书中，首次提出了新陈代谢名词。另一位是德国医生霍佩赛勒： 1877年他第一次提出Biochemie这个名词英文译名是Biochemistry(orBiologicalchemistry)汉语翻译成 生物化学。 3、生物化学的建立： 从生物化发展历史来看，20世纪前半叶，在蛋白质、酶、维生素、激素、物质代谢及生物氧化方面有了长足 进步。成就主要集中于英、美、德等国。 英国，代表人物是霍普金斯——创立了普通生物化学学派。
生物化学(第三版)课后习题详细解答 第三章氨基酸 提要 α-氨基酸是蛋白质的构件分子,当用酸、碱或蛋白酶水解蛋白质时可获得它们.蛋白质中的氨基酸都是L型的.但碱水解得到的氨基酸是D型和L型的消旋混合物。 参与蛋白质组成的基本氨基酸只有20种。此外还有若干种氨基酸在某些蛋白质中存在，但它们都是在蛋白质生物合成后由相应是基本氨基酸(残基）经化学修饰而成.除参与蛋白质组成的氨基酸外,还有很多种其他氨基酸存在与各种组织和细胞中，有的是β-、γ-或δ—氨基酸，有些是D型氨基酸。 氨基酸是两性电解质。当pH接近1时，氨基酸的可解离基团全部质子化，当pH在13左右时，则全部去质子化.在这中间的某一pH（因不同氨基酸而异）,氨基酸以等电的兼性离子（H3N+CHRCOO-)状态存在。某一氨基酸处于净电荷为零的兼性离子状态时的介质pH称为该氨基酸的等电点,用pI表示。 所有的α—氨基酸都能与茚三酮发生颜色反应。α—NH2与2,4-二硝基氟苯（DNFB）作用产生相应的DNP-氨基酸（Sanger反应）;α—NH2与苯乙硫氰酸酯(PITC）作用形成相应氨基酸的苯胺基硫甲酰衍生物（ Edman反应）.胱氨酸中的二硫键可用氧化剂（如过甲酸）或还原剂（如巯基乙醇）断裂.半胱氨酸的SH基在空气中氧化则成二硫键.这几个反应在氨基酸荷蛋白质化学中占有重要地位。 除甘氨酸外α—氨基酸的α-碳是一个手性碳原子,因此α-氨基酸具有光学活性.比旋是α-氨基酸的物理常数之一，它是鉴别各种氨基酸的一种根据. 参与蛋白质组成的氨基酸中色氨酸、酪氨酸和苯丙氨酸在紫外区有光吸收，这是紫外吸收法定量蛋白质的依据。核磁共振（NMR）波谱技术在氨基酸和蛋白质的化学表征方面起重要作用。 氨基酸分析分离方法主要是基于氨基酸的酸碱性质和极性大小。常用方法有离子交换柱层析、高效液相层析（HPLC)等。 习题 1。写出下列氨基酸的单字母和三字母的缩写符号:精氨酸、天冬氨酸、谷氨酰氨、谷氨酸、苯丙氨酸、色氨酸和酪氨酸。［见表3-1］
生物化学重点知识归纳 酶的知识点总结 一、酶的催化作用 1、酶分为：单纯蛋白质的酶和结合蛋白质的酶，清蛋白属于单纯蛋白质的酶 2、体内结合蛋白质的酶占多数，结合蛋白质酶由酶蛋白和辅助因子组成，辅助因子分为辅酶、辅基;辅酶和酶蛋白以非共价键结合，辅基与酶蛋白结合牢固，一种酶蛋白只能与一种辅助因子结合，所以酶蛋白决定酶反应特异性。结合蛋白质酶;酶蛋白：决定酶反应特异性;辅酶：结合不牢固辅助因子辅基：结合牢固，由多种金属离子;结合后不能分离 3、酶的活性中心：酶分子中直接与底物结合，并催化底物发生化学反应的局部空间结构 4、酶的有效催化是降低反应的活化能实现的。 二、辅酶的种类口诀：1脚踢，2皇飞，辅酶1,NAD, 辅酶2,多个p; 三、酶促反应动力学：1 Km为反应速度一半时的[S](底物浓度)，亦称米氏常数，Km增大，Vmax不变。
2、酶促反应的条件：PH值：一般为最适为7.4，但胃蛋白酶的最适PH为1.5，胰蛋白酶的为7.8;温度：37—40℃; 四、抑制剂对酶促反应的抑制作用 1、竞争性抑制：Km增大，Vmax不变;非抑制竞争性抑制：Km不变，Vmax减低 2、酶原激活：无活性的酶原变成有活性酶的过程。 (1)盐酸可激活的酶原：胃蛋白酶原 (2)肠激酶可激活的消化酶或酶原：胰蛋白酶原 (3)胰蛋白酶可激活的消化酶或酶原：糜蛋白酶原 (4)其余的酶原都是胰蛋白酶结合的 3、同工酶：催化功能相同，但结构、理化性质和免疫学性质各不相同的酶。 LDH分5种。LDH有一手(5种)，心肌损伤老4(LDH1)有问题，其他都是HM型。 脂类代谢的知识点总结 1、必需脂肪酸：亚麻酸、亚油酸、花生四烯酸(麻油花生油) 2、脂肪的能量是最多的，脂肪是禁食、饥饿是体内能量的主要来源
第三章脂类 提要 一、概念 酸、皂化值、碘值、酸价、酸败、油脂的硬化、甘油磷脂、鞘氨醇磷脂、神经节苷脂、脑苷脂、乳糜微粒 二、脂类的性质与分类单纯脂、复合脂、非皂化脂、衍生脂、结合脂 单纯脂 脂肪酸的俗名、系统名和缩写、双键的定位 三、油脂的结构和化学性质 (1)水解和皂化脂肪酸平均分子量＝3×56×1000÷皂化值 (2)加成反应碘值大，表示油脂中不饱和脂肪酸含量高，即不饱和程度高。 (3)酸败 蜡是由高级脂肪酸和长链脂肪族一元醇或固醇构成的酯。 四、磷脂（复合脂） （一）甘油磷脂类 最常见的是卵磷脂和脑磷脂。卵磷脂是磷脂酰胆碱。脑磷脂是磷脂酰乙醇胺。 卵磷脂和脑磷脂都不溶于水而溶于有机溶剂。磷脂是兼性离子，有多个可解离基团。在弱碱下可水解，生成脂肪酸盐，其余部分不水解。在强碱下则水解成脂肪酸、磷酸甘油和有机碱。磷脂中的不饱和脂肪酸在空气中易氧化。 （二）鞘氨醇磷脂 神经鞘磷脂由神经鞘氨醇（简称神经醇）、脂肪酸、磷酸与含氮碱基组成。脂酰基与神经醇的氨基以酰胺键相连，所形成的脂酰鞘氨醇又称神经酰胺；神经醇的伯醇基与磷脂酰胆碱（或磷脂酰乙醇胺）以磷酸酯键相连。 磷脂能帮助不溶于水的脂类均匀扩散于体内的水溶液体系中。 非皂化脂 （一）萜类是异戊二烯的衍生物 多数线状萜类的双键是反式。维生素A、E、K等都属于萜类，视黄醛是二萜。天然橡胶是多萜。（二）类固醇都含有环戊烷多氢菲结构 固醇类是环状高分子一元醇，主要有以下三种：动物固醇胆固醇是高等动物生物膜的重要成分，对调节生物膜的流动性有一定意义。胆固醇还是一些活性物质的前体，类固醇激素、维生素D3、胆汁酸等都是胆固醇的衍生物。 植物固醇是植物细胞的重要成分，不能被动物吸收利用。 1，酵母固醇存在于酵母菌、真菌中，以麦角固醇最多，经日光照射可转化为维生素D2。 2.固醇衍生物类 胆汁酸是乳化剂，能促进油脂消化。 强心苷和蟾毒它们能使心率降低，强度增加。 性激素和维生素D 3. 前列腺素 结合脂 1.糖脂。它分为中性和酸性两类，分别以脑苷脂和神经节苷脂为代表。 脑苷脂由一个单糖与神经酰胺构成。 神经节苷脂是含唾液酸的糖鞘脂，有多个糖基，又称唾液酸糖鞘脂，结构复杂。 2.脂蛋白 根据蛋白质组成可分为三类：核蛋白类、磷蛋白类、单纯蛋白类，其中单纯蛋白类主要有水溶性的血浆脂蛋白和脂溶性的脑蛋白脂。 血浆脂蛋白根据其密度由小到大分为五种： 乳糜微粒主要生理功能是转运外源油脂。 极低密度脂蛋白(VLDL) 转运内源油脂。 低密度脂蛋白(LDL) 转运胆固醇和磷脂。 高密度脂蛋白(HDL) 转运磷脂和胆固醇。 极高密度脂蛋白(VHDL) 转运游离脂肪酸。 脑蛋白脂不溶于水，分为A、B、C三种。top 第一节概述 一、脂类是脂溶性生物分子 脂类（lipids）泛指不溶于水，易溶于有机溶剂的各类生物分子。脂类都含有碳、氢、氧元素，有的还含有氮和磷。共同特征是以长链或稠环脂肪烃分子为母体。脂类分子中没有极性基团的称为非极性脂；有极性基团的称为极性脂。极性脂的主体是脂溶性的，其中的部分结构是水溶性的。 二、分类 1.单纯脂单纯脂是脂肪酸与醇结合成的酯，没有极
王镜岩 第一章糖 一、糖的概念 糖类物质是多羟基(2个或以上)的醛类(aldehyde)或酮类(Ketone)化合物，以及它们的衍生物或聚合物。 据此可分为醛糖(aldose)和酮糖(ketose)。 还可根据碳层子数分为丙糖(triose)，丁糖(terose)，戊糖(pentose)、己糖(hexose)。 最简单的糖类就是丙糖(甘油醛和二羟丙酮) 由于绝大多数的糖类化合物都可以用通式Cn (H2O)n表示，所以过去人们一直认为糖类是碳与水的化合物，称为碳水化合物。现在已经这种称呼并恰当，只是沿用已久，仍有许多人称之为碳水化合物。 二、糖的种类 根据糖的结构单元数目多少分为： （1）单糖：不能被水解称更小分子的糖。 （2）寡糖：2-6个单糖分子脱水缩合而成，以双糖最为普遍，意义也较大。 （3）多糖： 均一性多糖：淀粉、糖原、纤维素、半纤维素、几丁质(壳多糖) 不均一性多糖：糖胺多糖类(透明质酸、硫酸软骨素、硫酸皮肤素等) （4）结合糖(复合糖，糖缀合物，glycoconjugate)：糖脂、糖蛋白(蛋白聚糖)、糖-核苷酸等 （5）糖的衍生物：糖醇、糖酸、糖胺、糖苷 三、糖类的生物学功能 (1) 提供能量。植物的淀粉和动物的糖原都是能量的储存形式。 (2) 物质代谢的碳骨架，为蛋白质、核酸、脂类的合成提供碳骨架。 (3) 细胞的骨架。纤维素、半纤维素、木质素是植物细胞壁的主要成分，肽聚糖是细胞壁的主要成分。 (4) 细胞间识别和生物分子间的识别。 细胞膜表面糖蛋白的寡糖链参与细胞间的识别。一些细胞的细胞膜表面含有糖分子或寡糖链，构成细胞的天线，参与细胞通信。 红细胞表面ABO血型决定簇就含有岩藻糖。 第一节单糖 一、单糖的结构 1、单糖的链状结构 确定链状结构的方法（葡萄糖）： a. 与Fehling试剂或其它醛试剂反应，含有醛基。 b. 与乙酸酐反应，产生具有五个乙酰基的衍生物。 c. 用钠、汞剂作用，生成山梨醇。 图2 最简单的单糖之一是甘油醛(glyceraldehydes)，它有两种立体异构形式(Stereoismeric form)，图7.3。 这两种立体异构体在旋光性上刚好相反，一种异构体使平面偏振光(Plane polarized liyot)的偏振面沿顺时针方向偏转，称为右旋型异构体(dextrorotary)，或D型异构体。另一种异构体则使平面偏振不的编振机逆时针编转，称左旋异构体(levorotary,L)或L型异构体。 像甘油醛这样具有旋光性差异的立体异构体又称为光学异构体(Cptical lsmer)，常用D，L表示。 以甘油醛的两种光学异构体作对照，其他单糖的光学异构构与之比较而规定为D型或L型。 差向异构体(epimer)：又称表异构体，只有一个不对称碳原子上的基因排列方式不同的非对映异构体，如D-等等糖与D-半乳糖。 链状结构一般用Fisher投影式表示：碳骨架、竖直写；氧化程度最高的碳原子在上方， 2、单糖的环状结构 在溶液中，含有4个以上碳原子的单糖主要以环状结构。 单糖分子中的羟基能与醛基或酮基可逆缩合成环状的半缩醛(emiacetal)。环化后，羰基C就成为一个手性C原子称为端异构性碳原子(anomeric carbon -型头异构体。β-型及αatom)，环化后形成的两种非对映异构体称为端基异构体，或头异构体(anomer)，分别称为 环状结构一般用Havorth结构式表示：