《生物化学》复习资料
第二章核酸化学
2、试从分子大小、细胞定位以及结构和功能上比较DNA和RNA。
①分子大小：DNA是巨大的长链分子；RNA是比DNA小得多的单链结构。
②细胞定位：DNA是主要存在于细胞核，在线粒体、叶绿体中也有；RNA主要存在于细胞
质。
③结构：DNA由两条互补的脱氧核糖核甘酸亚单元的链组成的双螺旋结构，RNA仅是比DNA 小得多的核糖核苷酸亚单元单链结构；DNA中有胸腺嘧啶(T)，但无尿嘧啶(U)，但RNA则相反
④功能：DNA是基因遗传与表达的载体，是生物的主要遗传物质；RNA主要参与遗传信息
的传递和表达过程，在蛋白质的生物合成中起重要作用；参与基因表达的调控；具
有生物催化作用；有些病毒中RNA本身就是遗传物质
3.试从结构和功能上比较tRNA,rRNA,mRNA.
1．mRNA的结构与功能：mRNA是单链核酸，其在真核生物中的初级产物称为HnRNA。大多数真核成熟的mRNA分子具有典型的5’-端的7-甲基鸟苷三磷酸（m7GTP）帽子结构和3’-端的多聚腺苷酸(polyA)尾巴结构。mRNA的功能是为蛋白质的合成提供模板，分子中带有遗传密码。mRNA分子中每三个相邻的核苷酸组成一组，在蛋白质翻译合成时代表一个特定的氨基酸，这种核苷酸三联体称为遗传密码（coden）。
2．tRNA的结构与功能：tRNA是分子最小，但含有稀有碱基最多的RNA。tRNA的二级结构由于局部双螺旋的形成而表现为“三叶草”形，故称为“三叶草”结构，可分为五个部分：①氨基酸臂：由tRNA的5’-端和3’-端构成的局部双螺旋，3’-端都带有-CCA-OH顺序，可与氨基酸结合而携带氨基酸。②DHU臂：含有二氢尿嘧啶核苷，与氨基酰tRNA合成酶的结合有关。③反密码臂：其反密码环中部的三个核苷酸组成三联体，在蛋白质生物合成中，可以用来识别mRNA上相应的密码，故称为反密码（anticoden）。④TψC臂：含保守的TψC 顺序，可以识别核蛋白体上的rRNA，促使tRNA与核蛋白体结合。⑤可变臂：位于TψC臂和反密码臂之间，功能不详。
3．rRNA的结构与功能：rRNA是细胞中含量最多的RNA，可与蛋白质一起构成核蛋白体，作为蛋白质生物合成的场所。原核生物中的rRNA有三种：5S，16S，23S。真核生物中的rRNA
4、DNA双螺旋结构模型的要点有哪些？
（1）、天然DNA分子由两条反向平行的多聚脱氧核苷酸链组成，一条的走向为5′-3′,另一条链的走向为3′-5′。两条链沿一个假想的中心轴右旋相互盘绕，形成大沟和小沟。（2）、磷酸和脱氧核糖作为不变的链骨架成分位于螺旋外侧，作为可变成分的碱基位于螺旋内侧。
（3）、螺旋的直径为2nm，相邻碱基平面的垂直距离为0.34nm。螺旋结构每隔10个碱基重复一次，间距为3.4nm。
（4）、DNA双螺旋结构是十分稳定的。（稳定力量主要有两个：一个是碱基堆积力。一个是碱基配对的氢键。P25）
和17%，计算这两种不同来源DNA的4种脱氧核苷酸残基的相对百分组成。两种细菌中有一种是从温泉（64℃）中分离出来的，该细菌DNA具有何种碱基组成？为什么？
答：第一种细菌腺嘌呤核苷酸占32%，鸟嘌呤核苷酸占18%，胸腺嘧啶核苷酸占32%，胞嘧啶核苷酸占18%；第二种细菌腺嘌呤核苷酸占17%，鸟嘌呤核苷酸占33%，胸腺嘧啶核苷酸占17%，胞嘧啶核苷酸占33%。该种细菌从温泉中分离出来，说明它的DNA结构非常牢固，也就是说碱基之间形成的化学键较牢固，由此可以推知G≡C（三个氢键）在此细菌的DNA组成中较多。
8、解释名词
（1）增色效应与减色效应：核酸变性后，对上紫外光的吸收增加，这种效应称为增色效应。反之则为减色效应。
（2）DNA复性与分子杂交：变性DNA的两条单链的碱基可以重新配对，恢复双螺旋结构，这一过程称为DNA的复性；如果把不同的DNA链放在同一溶液中做变性处理，或把单链DNA 与RNA放在一起，只要有某些区域（即链的一部分）有碱基配对的可能，它们之间就可以开成局部的双链，这一过程则称为DNA的分子杂交。
（3）回文结构和镜像重复：回文结构是指DNA序列中，以某一中心区域为对称轴，其两侧的碱基序列正读和反读都相同的双螺旋结构。镜像重复是指有些DNA区段的反向重复存在于同一条链上的序列
第三章蛋白质化学
1、什么是氨基酸、蛋白质的等电点？其大小与什么有关？
氨基酸的等电点：阳离子和阴离子数目相等时的溶液PH值，
其大小与氨基酸酸性和碱性基团的数目，以及每个可解离基团的解离常数有关。
蛋白质的等电点：当溶液在某一特定的PH时，使蛋白质所带的正电荷与负电荷恰好相等，即净电荷为零，这时溶液的PH值，
其大小与它所含氨其酸的种类和数量有关。（氨基酸较多，等电点偏高，反之偏低）
2.氨基酸的茚三酮反应，Sanger反应，Edman反应各有何实际应用？
茚三酮反应：用于氨基酸的定性测定和定量测定
Sanger反应：用于肽链的N末端分析和蛋白质一级结构的测定
Edman反应：用于层析分离鉴定和肽的末端分析和多肽序列分析
3.常见的氨基酸分类方法有哪些？
（1）根据R基团的结构分类：可分为①脂肪族氨基酸(如丙氨酸、亮氨酸等)、②芳香族氨基酸(如苯丙氨酸、酪氨酸等)，③杂环氨基酸(如组氨酸、色氨酸等)和④杂环亚氨基酸（脯氨酸）四类，其中以脂肪族氨基酸为最多。
（2）根据氨基酸的酸碱性质分类：分为①中性氨基酸（大多数）、②酸性氨基酸（谷氨酸，天冬氨酸）和③碱性氨基酸（赖氨酸，精氨酸，组氨酸）三类。
（3）根据R基团的极性分类：分为①非极性或疏水性氨基酸，②极性但不带电荷氨基酸，
③pH7时带负电荷氨基酸，④pH7时带正电荷氨基酸四类。
6、已知：（1）卵清蛋白PI（等电点）为4.6；（2）B乳球蛋白PI为5.2；（3）糜蛋白酶原PI为9.1。问：在pH5.2时上列蛋白质在电场中向阳极移动还是向阴极移动或者不移动？（注：当某蛋白质处在pH小于它的等电点的溶液时，带正电荷，在电场中向负极移动；当其处在pH大于它的等电点的溶液时，带负电荷，在电场中向正极移动；相等时则不移动。）答：卵清蛋白PI〈PH，带负电，向正极移动；B乳球蛋白PI=PH，不移动；糜蛋白酶原PI〉PH，带正电，在电场向负极移动。
7、什么叫蛋白质的变性？哪些因素可以引起蛋白质变性？蛋白质变性后有何性质和结构上的改变？蛋白质的变性有何实际应用？
（1）蛋白质的变性作用：天然蛋白质因受某些物理因素或化学因素的影响，由氢键、盐键等次级键维系的高级结构遭到破坏，分子空间结构发生改变，致使物理性质、化学性质、生物活性改变的作用
（2）引起蛋白质变性的化学因素有：强碱、强酸、脲、胍、重金属盐、三氯乙酸、磷钨酸、浓乙醇等；物理因素有：加热、紫外线、X射线、超声波、剧烈振荡、搅拌等
（3）蛋白质变性后会发生如下一些物理性质、化学性质和生物学性质的改变：
①物理性质改变，粘度增加、溶解度减少、旋光值改变、渗透压和扩散速度降低、不
易结晶。②结构改变，由于二级结构以上的高级结构破坏，由有序的紧密结构变为无序的松散结构，侧链基团暴露。（变性可涉及次级键与二硫键的变化，但不涉及肽键的断裂。）
③化学性质改变，容易被酶水解。④生物活性易改变，活性降低或完全丧失。
(4)实际应用：利用蛋白质变性原理，将大豆蛋白质的浓溶液加热加盐而成变性蛋白凝固体即豆腐；医疗上的消毒杀菌也是利用此原理，还有在急救重金属盐中毒患者时，可给患者饮用大量牛乳或蛋清解毒。（蛋白质变性在实际生活中有害也有利）
9、蛋白质的两性解离、沉淀特性有何应用？
可利用蛋白质在等电点时溶解度最小的特性来分离、提纯蛋白质；
可利用电泳法分离和鉴定混合物中的蛋白质。
11、名词解释：
（1）蛋白质的一级结构：指多肽链的氨基酸序列。（肽键和二硫键）
（2）二级结构：指多肽链借助氢键排列成自己特有的a螺旋和B折叠片段。
（3）三级结构：指多肽链借助各种非共价键（或非共价力）弯曲、折叠成具有特定走向的紧密球状构象。
（4）四级结构：指寡聚蛋白质中各亚基之间在空间上的相互关系和结合方式。
（5）必需氨基酸：有些氨基酸在人和非反刍动物体内不能完成，需从食物中吸取，以保证正常生命活动的需要的氨基酸。
（6）氨基酸残基：在多肽链中的氨基酸，由于其部分基团参与了肽键的形成，剩余的结构部分则称氨基酸残基。
（7）酰胺平面：双键的重要特征之一是不能自由旋转，这就使得多肽链中围绕C-N键的6个原子构成一个平面，称为酰胺平面，也称肽平面。
（8）肽单元：肽单位（peptide unit）:又称为肽基（peptide group），是肽键主链上的重复结构。是由参于肽链形成的氮原子，碳原子和它们的4个取代成分：羰基氧原子，酰氨氢原子和两个相邻α-碳原子组成的一个平面单位。
（9）蛋白质等离子点：指在没有其他盐类存在(纯水)时,蛋白质中质子供体解离出的质子数与质子受体结合的质子数相等时的PH,也即蛋白质在纯水中的等离子点为等电点.。
第四章酶
1、名词解释
（1）酶的活性中心：酶分子上直接参与底物结合和起催化作用的氨基酸残基的侧链基团根据一定的空间结构组成的区域。
（2）酶的别构效应：调节物与别构中心结合后，诱导或稳定住酶分子的某种构象，合酶的活性中心对底物的结合与催化作用受到影响，从而调节酶的反应速度和代谢过程，此效应称为酶的别构效应。
（3）同工酶：存在于同一种属生物或同一个体中能催化同一种化学反应，但酶蛋白分子的结构及理化性质和生化特性（Km、电泳行为等）存在明显差异的一组酶。
（4）比活力：代表酶制剂的纯度。（比活力=活力单位数（U）\酶蛋白（mg））.
（5）酶的最适温度：酶显示出最大活力时所处的温度。
（6）辅酶和辅基：全酶中的辅因子。（辅因子包括金属离子和小分子的有机化合物，根据它们与酶分子的结合牢固程度不同，分为辅酶和辅基）
2、酶作为生物催化剂与非酶催化剂有何异同点？
相似点：（1）能加快化学反应的速度而本身在反应前后没有结构和性质的改变；
（2）只能缩短反应达到平衡所需要的时间而不能改变反应的平衡点。
酶自身特点：酶催化效率高、具有高度专一性、易失活、催化活性可被调节控制、作用条件温和、易变性等。
3、影响酶促反应速度的因素有哪些？
其酶促反应速度受酶浓度、底物浓度、PH值、温度、激活剂、抑制剂等因素的影响。
4、米氏方程的实际意义和用途是什么？
米氏方程：V=Vmax[S]/Km+[S]
【V---酶促反应速度; Vmax---酶完全被底物饱和时的最大反应速度；[S]---底物浓度；Km ---米氏常数（即酶促反应速度达到最大反应速度一半时的底物浓度）】
米氏方程用来表示反应速率和底物浓度的关系。
5、何为米氏常数？它的意义是什么？
Km的涵义是酶促反应速度达到最大反应速度一半时的底物浓度。
意义：1）Km值是酶的特殊常数之一；
2）当一个酶有多个底物时则对应于每一个底物的Km也不相同；
3）Km值可表示酶对底物亲和力的大小。
第五章维生素与辅酶
维生素的分类和缺乏维生素的一些症状：
脂溶性维生素：
维生素A（动物肝脏）：夜盲症、干眼病
维生素D：佝偻病
维生素E（植物油、蔬菜、豆类、谷类）：与动物生殖功能有关
维生素K：促进肝脏合成凝血酶原和调节凝血因子的合成
水溶性维生素：维生素B族
维生素C（蔬菜、水果）：坏血病
1、维生素的分类依据是？每一类包含哪些维生素？
按溶解性质分为脂溶性维生素（维生素A,D,E,K）和水溶性维生素（维生素B族：
维生素B 1,B2 ,PP, B6 ,泛酸，生物素，叶酸，B12；维生素C，硫辛酸）
2、NAD+ 、NADP+是何种维生素的衍生物？作为何种酶的辅酶？在催化反映中起什么作用？
P126（NAD+（辅酶1）：烟酰胺腺嘌呤二核苷酸；NADP+（辅酶2）：烟酰胺腺嘌呤二核苷酸磷酸）
是维生素PP的衍生物，作为脱氢酶的辅酶，起递氢体作用
3、试述维生素与辅酶、辅基的关系？
大多数维生素作为酶的辅酶和辅基的组成成分参与体内的代谢过程
第七章糖类化合物代谢
1.名词解释
（1）单糖：不能被水解成更小分子的糖类化合物。
（2）寡糖：是由2—20个单糖通过糖苷链连接而成的糖类物质。
（3）多糖：是由很多单糖（超过20个）单位通过糖苷链连接而成的糖类物质。
（4）葡萄糖异生结构：指生物体利用非碳水化合物的前体合成葡萄糖的过程。（动物肝脏中进行）
2、蔗糖、乳糖、麦芽糖的化学组成是什么？
蔗糖：一分子葡萄糖与一分子果糖化合而成的。
乳糖：一分子葡萄糖和一分子半乳糖。
麦芽糖：两分子葡萄糖。
5、三羧酸循环（柠檬酸循环）途径受哪些因素调节？该循环有什么重要的生理意义？
三羧酸循环中柠檬酸合成酶、异柠檬酸脱氢酶和α-酮戊二酸脱氢酶的调节，主要通过产物的反馈抑制来实现的，而三羧酸循环是机体产能的主要方式。因此ATP/ADP与NADH/NAD+两者的比值是其主要调节物。A TP/ADP比值升高，抑制柠檬酸合成酶和异柠檬酶脱氢酶活性，反之ATP/ADP比值下降可激活上述两个酶。
生理意义：1..三羧酸循环是机体获取能量的主要方式 2.三羧酸循环是糖,脂肪和蛋白质三种主要有机物在体内彻底氧化的共同代谢途径, 3.三羧酸循环是体内三种主要有机物互变的联结机构。
6.什么是乙醛酸循环？其有什么生物学意义？
乙醛酸循环：存在于微生物和植物的以乙酸作为碳源，并作为能源来利用时所进行的代谢途径；也是种子在靠贮藏脂肪发芽时，把腈肪酸分解成乙酰辅酶A的循环代谢过程。其特点是异柠檬酸通过异柠檬酸酶分解成琥珀酸和乙醛酸以及乙醛酸和乙酰辅酶A（CoA）结合而形成苹果酸。
其生物学意义：除了提供能量及中间产物外，更重要的是它使萌发的种子将贮存的三酰甘油通过乙酰CoA转变葡萄糖。
7、PPP途径（磷酸戊糖途径）的生物学意义何在？（P186）
1)为各种合成反应提供还原力；
2）为其他代谢途径提供原料。
第八章生物氧化和能量转换
1.名词解释
（1）生物氧化:是指细胞内糖、蛋白质和脂肪进行氧化分解而生成CO2和H2O，并释放能量的过程。
（2）氧化磷酸化作用：指生物氧化过程中释放出的自由能驱动ADP磷酸化形成ATP的进程。（3）呼吸链：在生物氧化过程中，从代谢物上脱下的氢由一系列传递体依次传递，最后与氧形成水的整个体系称为呼吸链。（亦称电子传递链）
（4）磷氧比（P/O）：指一对电子通过呼吸链传递到氧时所产生的ATP的分子数。
（5）能荷:细胞的能态可用能量载荷来表示。能荷表示细胞的腺苷酸库中充满高能磷酸根的程度。（附：能荷对代谢的调节---能荷可作为细胞产能和需能代谢过程中变构调节的信号。能荷高时，抑制生物体内ATP的合成，但促进ATP的利用；能荷低时，AMP可对各种呼吸酶起正变构效应作用，促进ATP的合成。）
2、生物氧化有何特点？
生物氧化是在细胞内进行的；
生物氧化是在常温、常压、近于中性及有水环境中进行的；
生物氧化所产生的能量是逐步释放的；
生物氧化所产生的能量首先转移一些特殊的高能化合物中。
3、呼吸链中各成员排列顺序是根据什么原则确定。
根据标准氧化还原电位高低的来确定（低——高）
4、化学渗透假说的主要内容是什么？
1）呼吸传递体不对称性地分布在连立体内膜上。
2）呼吸链的递氢体起质子汞的作用。
3）线粒体内膜对质子是不通透的，形成跨膜的质子动力。
4）由质子动力推动ATP合成。
5、电子传递链和氧化磷酸化之间有何关系？（了解）
电子传递链的磷酸化是指电子从NADH或者FADH2经过电子传递链传递给分子氧时，将所释放的能量转移给ADP，形成ATP的过程。概括地说，就是电子传递与磷酸化的偶联反应。这是需要生物合成ATP的一种主要方式。通常所说的氧化磷酸化即指电子传递链磷酸化。
6.常见呼吸链电子传递抑制剂有哪些？
能够阻断呼吸链中某一特定部位电子传递的物质称为电子传递链抑制剂。常见的有鱼藤酮、抗霉素A、氰化物、叠氮化物、CO和H2S。
第九章脂类物质的合成与分解
1、名词解释
（1）α氧化：脂肪酸在一些酶的催化下，其α碳原子发生氧化，生成一分子CO2和比原来少1个碳原子的脂肪酸，这种氧化作用称脂肪酸α氧化作用。
（2）酮体：指脂肪酸在肝脏中分解氧化时特有的中间代谢物。
（3）多不饱和脂肪酸：含两个或两个以上双键的为多不饱和脂肪酸。
3、合成脂肪酸需要哪些原料及能源物质？它们分别来自哪些代谢途径？（P227）
乙酰CoA羧化酶，脂肪酸合酶系统，乙酰CoA（主要来自线粒体内的丙酮酸氧化脱羧，脂肪酸β氧化及氨基酸氧化等反应）
4、何谓脂肪酸的β氧化？它与饱和脂肪酸的生物合成有何不同点
脂肪酸的β氧化：指脂肪酸在一系列酶的作用下，在a碳原子和B碳原子之间发生断裂，B 碳原子被氧化形成酮基，然后裂解生成含2个碳原子的乙酰CoA和较原来少2个碳原子的脂
7、计算1分子软脂酸经生物氧化作用彻底分解为CO2和H2O时，生成ATP的分子数。
总反应式：
C15H31COOH+8CoASH+ATP+7FAD+7NAD++7H2O → 8CH3COSCoA+AMP+PPi+7FADH2+7NADH+7H+
8乙酰COA 10*8=80ATP
7FADH2 1.5*7=10.5ATP
7NADH+ H+ 2.5*7=17.5ATP
共计 108ATP
9、写出下列符号的中文名称
ACP——酰基载体蛋白
16:0——软脂酸
18:1△9——油酸
第十章蛋白质的降解和氨基酸代谢
1、名词解释：
（1）转氨作用：由一种氨基酸把分子上的氨基转移到一种α-酮酸上去，形成另一种氨基酸（2）生糖氨基酸：能通过代谢转变成葡萄糖糖原的氨基酸。
（3）一碳单位：在氨基酸代谢中，有些氨基酸可以分解成具有一个碳原子的基团，这种具有一个碳原子的基团称为一碳单位。
（4）必需氨基酸：体内不能合成，必须由食物蛋白质供给的氨基酸称为必需氨基酸。2、降解蛋白质的酶有哪几类？它们的作用特点如何？
蛋白酶：又称肽链内切酶，作用于肽链内部，从而使多肽链变为许多小肽段；肽酶：又称肽链外切酶，只作用于多肽链的末端，依次将氨基酸一个一个地或两个两个地从肽链上分解下来。
降解过程：首先在蛋白酶的作用下，蛋白质多肽链被水解成许多小肽段，暴露出很多末端，而后在肽酶作用下进一步水解，最终变成各种游离氨基酸。
7、简述各族氨基酸合成的碳价来源。P266
丙氨酸族：来源于丙酮酸（3个C）
天冬氨酸族：来源于草酰乙酸（4个C）
谷氨酸族：来源于α-酮戊二酸（5个C）
第十一章
名词解释
（1）核酸内切酶：能特异地水解多核苷酸内部的键的酶。
（2）核酸外切酶：从核酸链的一端，逐个水解下核苷酸的酶。
（3）限制性核酸内切酶：能识别并水解外源双链DNA的核酸内切酶。
（4）粘性末端：限制性核酸内切酶切割时，将DNA两条链对应酯键切开形成平齐末端；或是将两条链交错切开，形成单链突出的末端，切开的两末端单链彼此互补，可以配对。
2、核酸酶是根据什么原则分类的？
将核酸酶按其作用位置分为核酸外切酶和核酸内切酶；按底物不同分为DNA酶和RNA
酶。
比较不同生物对嘌呤分解产物的差异。
人类、猿类、鸟类、爬虫类和昆虫类，最终产物为尿酸；其他动物为尿囊素。
某些硬骨鱼最终产物为尿囊素；大多数鱼类两栖类尿素和乙醛酸。
某些低等动物最终产物为CO2和NH3.
植物最终产物为尿囊酸和尿囊素。
微生物的为CO2和NH3以及一些有机酸。
限制性核酸内切酶在基因工程中有何意义？
在基因工程操作中可作为切割DNA分子的手术刀，用以制作DNA限制酶谱，分离限制片段，进行DNA体外重组。
什么是核苷酸的从头合成途径？
从头合成途径是由氨基酸、磷酸戊糖、CO2和和NH3等小分子化合物为原料合成核苷酸的过程。这条途径不经过碱基、核苷的中间阶段而直接合成核苷酸。
第十二章核酸的生物合成
2、为什么说DNA复制是半保留半不连续复制？
在DNA复制过程中，两条亲代链一边解开，一边复制，进而一条亲代链与其复制的子代链重新形成新的双螺旋分子，所以叫半保留复制；而在DNA复制的延长阶段，复制叉上新生的DNA链一条按5′--3′的方向（与复制叉移动方向一致）连续合成，另一条则按5′-3′的方向（与复制叉移动方向相反）不连续合成，所以称为半不连续复制。
DNA修复是细胞对DNA受损伤后的一种反应，这种反应可能使DNA结构恢复原样，重新能执行它原来的功能；但有时并非能完全消除DNA的损伤，只是使细胞能够耐受这DNA 的损伤而能继续生存。
切除修复和重组修复的区别在于，切除修复完全消除了DNA损伤，而重组修复不能完全去除损伤，损伤的DNA段落仍然保留在亲代DNA链上。
切除修复：也称核苷酸外切修复，这是一种取代紫外线等辐射物质所造成的损伤部位的暗修复系统。此系统是在几种酶的协同作用下，先在损伤的任一端打开磷酸二酯键，然后外切掉一段寡核苷酸；留下的缺口由修复性合成来填补，再有连接酶将其连接起来。
重组修复①受损伤的DNA链复制时，产生的子代DNA在损伤的对应部位出现缺口。②完整的另一条母链DNA与有缺口的子链DNA进行重组交换，将母链DNA上相应的片段填补子链缺口处，而母链DNA出现缺口。③以另一条子链DNA为模板，经DNA聚合酶催化合成一新DNA片段填补母链DNA的缺口，最后由DNA连接酶连接，完成修补。重组修复不能完全去除损伤，损伤的DNA段落仍然保留在亲代DNA链上，只是重组修复后合成的DNA 分子是不带有损伤的，但经多次复制后，损伤就被“冲淡”了，在子代细胞中只有一个细胞是带有损伤DNA的
以下的酶类均涉及核酸合成代谢作用，请以简短适合答案填入空格中。
7.名词解释：
（1）中心法则：描述从一个基因到相应蛋白质的信息流的途径。遗传信息贮存在DNA中，DNA被复制传给子代细胞，信息被拷贝或由DNA转录成RNA，然后RNA翻译成多肽。不过，由于逆转录酶的反应，也可以以RNA为模板合成DNA。
（2）转录：在由RNA聚合酶和辅助因子组成的转录复合物的催化下，从双链DNA分子中拷贝生物信息生成一条RNA链的过程。
（3）翻译：在蛋白质合成期间，将存在于mRNA上代表一个多肽的核苷酸残基序列转换为多肽链氨基酸残基序列的过程。
（4）逆转录:以RNA为模板合成DNA,这与通常转录过程中遗传信息从DNA到RNA的方向相反。
（6）引物合成酶：催化RNA引物合成的酶。
（7）反义链：DNA分子两条链中只有一条具有转录功能，这条具有转录功能的链叫做模板链或反义链，另一条无转录功能的链叫做编码链或有义链。
第十三章蛋白质的生物合成
1、遗传密码有何特点？
遗传密码具有以下特点：①连续性；②简并性；③通用性；④方向性；⑤摆动性；⑥起始密码：AUG；终止密码：UAA、UAG、UGA。
2、核糖体的基本功能有哪些？
(1)识别mRNA上的起始位点并开始翻译；
(2)密码子与tRNA上的反密码子正确配对；
(3)合成肽键。
3、tRNA有何功能？
tRNA在蛋白质合成中处于关键地位，被称为第二遗传密码。它不但为将每个三联子密码翻译成氨基酸提供了接合体，还为准确无误地将所需氨基酸运送到核糖体上提供了载体。所有的tRNA都能够与核糖体的P位点和A位点结合，此时，tRNA分子三叶草型顶端突起部位通过密码子：反密码子的配对与mRNA相结合，而其3’末端恰好将所转运的氨基酸送到正在延伸的多肽上。代表相同氨基酸的tRNA称为同工tRNA。在一个同工tRNA组内，所有tRNA均专一于相同的氨基酰- tRNA合成酶。
4、试述原核生物蛋白质合成过程。
（1）多肽链的合成；2）肽链合成的起始；3）肽链的延长；4）肽链合成的终止和释放（详见P327）
5、肽链合成时，每合成1个肽键需消耗多少个高能磷酸键，并说明在哪个步骤和以什么形式消耗的？
2个；
6、氨酰tRNA合成酶对氨基酸有何特异性？氨基酸活化时，其羧基与AMP以何种化学键相连？氨酰tRNA以何种化学键与tRNA相连？（P325-326）
AA- tRNA合成酶是一类催化氨基酸与tRNA结合的特异性酶，氨酰tRNA合成酶具有高度的特异性，它至少有两识别位点，既能识别特异的氨基酸，又能识别携带该种氨基酸的特
异tRNA分子；氨基酸活化时，其羧基与AMP以
第十四章代谢调节
1、名词解释
（1）细胞区域化：一个细胞被分为很多个这样的细胞器，这种现象称为细胞的区域化。（2）操纵子：通常由2 个以上的编码序列与启动序列、操纵序列以及其他调节序列在基因组中成簇串联，共同构成一个转录单位。
（3）调节基因：控制结构基因转录起始和产物合成速率的基因。
（4）操纵基因：与一个或者一组结构基因相邻近，并且能够与一些特异的阻遏蛋白相互作用，从而控制邻近的结构基因表达的基因。
（5）启动子：真核基因RNA 聚合酶结合位点周围的一组转录控制组件。
（6）结构基因：负责编码细胞代谢途径中组成型蛋白质的基因。其所编码的蛋白质一般不作为调节因子。
（7）反义RNA：一类碱基顺序与某种mRNA的编码区互补的RNA。
（8）酶原：酶的无活性前体，在特异位点水解后，转变为具有活性的酶。
（9）正调节剂：与变构中心结合后使酶构象改变从而使酶活性升高的调节剂。
（10）负调节剂：与变构中心结合后使酶构象改变从而使酶活性下降的调节剂。
（11）前馈激活：在一个反应系列中，处于系列前面的代谢物对系列后面的某个酶的活性起激活作用的调节方式。
（12）反馈抑制：在一个反应系列中，代谢的终产物对反应系列前面的酶活性起抑制作用的现象。
（13）一价反馈抑制：在不分支的反应系列中，产物P对前面调节酶的抑制。
（14）二价反馈抑制：在分支的反应系列中，终产物就不止一个，每个终产物都有可能对系列前面的酶实施抑制。
（15）同工酶反馈抑制：在一个分支的反应系列中，若系列前面的某个酶具有同工酶，其后面反应的终产物分别可以反馈抑制该组同工酶中的某一个，则可对代谢有重要调节作用的这种反馈抑制方式。
（16）共价修饰：当酶分子通过共价方式连上一个小分子或集团后，或者通过共价方式从酶分子上解离一个基因后，酶分子就被激活成为有活力的小分子的这种调节方式。
（17）级联系统：在一个连锁反应系列中，一个酶被激活后，连锁地激活其它酶，造成原始信号不断地放大。
1、试述操纵子对基因表达的调控作用。P355
阻遏物调节
诱导合成调节
3、高等动物的激素是通过怎样的方式进行代谢调节的？
高等动物是通过神经系统发布各种信使分子（激素）将信息传递到细胞从而调节各个细胞的代谢。
4、高等植物的生长素是怎样对代谢起调节作用的？P273（了解）
生长素可以对特定基因起阻遏作用。
吲哚一酸（IAA）在特定的细胞中合成后，被运输到靶细胞表面，然后通过细胞膜进入细胞质。在细胞质中与一种叫IAA结合蛋白的蛋白质结合成为复合物，此复合物进入细胞核，与染色体的组蛋白作用，是组蛋白脱离DNA，暴露基因。然后特定的基因就可以表达而合成有关的酶，进而体现生长素对代谢的调节作用。
《生物化学》期末考试题 A 一、判断题（15个小题，每题1分，共15分）( ) 2、糖类化合物都具有还原性( ) 3、动物脂肪的熔点高在室温时为固体，是因为它含有的不饱和脂肪酸比植物油多。( ) 4、维持蛋白质二级结构的主要副键是二硫键。( ) 5、ATP含有3个高能磷酸键。( ) 6、非竞争性抑制作用时，抑制剂与酶结合则影响底物与酶的结合。( ) 7、儿童经常晒太阳可促进维生素D的吸收，预防佝偻病。( ) 8、氰化物对人体的毒害作用是由于它具有解偶联作用。( ) 9、血糖基本来源靠食物提供。( ) 10、脂肪酸氧化称β-氧化。( ) 11、肝细胞中合成尿素的部位是线粒体。( ) 12、构成RNＡ的碱基有Ａ、Ｕ、Ｇ、T。( ) 13、胆红素经肝脏与葡萄糖醛酸结合后水溶性增强。( ) 14、胆汁酸过多可反馈抑制7α-羟化酶。( ) 15、脂溶性较强的一类激素是通过与胞液或胞核中受体的结合将激素信号传递发挥其生物() 二、单选题（每小题1分，共20分） 1、下列哪个化合物是糖单位间以α-1，4糖苷键相连：( ) A、麦芽糖 B、蔗糖 C、乳糖 D、纤维素 E、香菇多糖 2、下列何物是体内贮能的主要形式( ) A、硬酯酸 B、胆固醇 C、胆酸 D、醛固酮 E、脂酰甘油 3、蛋白质的基本结构单位是下列哪个：( ) A、多肽 B、二肽 C、L-α氨基酸 D、L-β-氨基酸 E、以上都不是 4、酶与一般催化剂相比所具有的特点是( ) A、能加速化学反应速度 B、能缩短反应达到平衡所需的时间 C、具有高度的专一性 D、反应前后质和量无改 E、对正、逆反应都有催化作用 5、通过翻译过程生成的产物是：( ) Ａ、ｔRNA Ｂ、ｍRNA Ｃ、ｒRNA D、多肽链Ｅ、DNA 6、物质脱下的氢经NADH呼吸链氧化为水时，每消耗1/2分子氧可生产ATP分子数量( ) Ａ、１Ｂ、２C、3 Ｄ、４．E、5 7、糖原分子中由一个葡萄糖经糖酵解氧化分解可净生成多少分子ATP？( ) A、1 B、2 C、3 D、4 E、5 8、下列哪个过程主要在线粒体进行( ) A、脂肪酸合成 B、胆固醇合成 C、磷脂合成 D、甘油分解 E、脂肪酸β-氧化 9、酮体生成的限速酶是( )
第二章 蛋白质 1、凯氏定氮法：蛋白质含量＝总含氮量－无机含氮量）×6.25 例如：100%的蛋白质中含N 量为16%，则含N 量8%的蛋白质含量为50% 100% /xg=16% /1g x=6.25g 2、根据R 基的化学结构，可将氨基酸分为脂肪族氨基酸、芳香族氨基酸、杂环氨基酸和杂环亚氨基酸。 按照R 基的极性，可分为非极性R 基氨基酸、不带电荷的极性R 基氨基酸、极性带负电荷（1）一般物理性质 无色晶体，熔点极高（200℃以上），不同味道；水中溶解度差别较大（极性和非极性），不溶于有机溶剂。氨基酸是两性电解质。 氨基酸等电点的确定： 酸碱确定，根据pK 值（该基团在此pH 一半解离）计算： 等电点等于两性离子两侧pK 值的算术平均数。
（2）化学性质 ①与水合茚三酮的反应：Pro产生黄色物质，其它为蓝紫色。在570nm（蓝紫色）或440nm （黄色）定量测定（几μg）。 ②与甲醛的反应：氨基酸的甲醛滴定法 ③与2,4-二硝基氟苯(DNFB)的反应：形成黄色的DNP-氨基酸，用来鉴定多肽或蛋白质的N 端氨基酸，又称Sanger法。或使用5-二甲氨基萘磺酰氯（DNS-Cl，又称丹磺酰氯）也可测定蛋白质N端氨基酸。 ④与异硫氰酸苯酯（PITC）的反应：多肽链N端氨基酸的α-氨基也可与PITC反应，生成PTC-蛋白质，用来测定N端的氨基酸。 4、肽的结构 线性肽链，书写时规定N端放在左边，C端放在右边，用连字符将氨基酸的三字符号从N 端到C端连接起来，如Ser-Gly-Tyr-Ala-Leu。命名时从N端开始，连续读出氨基酸残基的名称，除C端氨基酸外，其他氨基酸残基的名称均将“酸”改为“酰”，如丝氨酰甘氨酰酪氨酰丙氨酰亮氨酸。若只知道氨基酸的组成而不清楚氨基酸序列时，可将氨基酸组成写在括号中，并以逗号隔开，如（Ala，Cys2，Gly），表明此肽有一个Ala、两个Cys和一个Gly 组成，但氨基酸序列不清楚。 由于C-N键有部分双键的性质，不能旋转，使相关的6个原子处于同一个平面，称作肽平面或酰胺平面。 5、、蛋白质的结构 （一）蛋白质的一级结构（化学结构） 一级结构中包含的共价键主要指肽键和二硫键。 （二）蛋白质的二级结构 （1）α-螺旋（如毛发） 结构要点：螺旋的每圈有3.6个氨基酸，螺旋间距离为0.54nm，每个残基沿轴旋转100°。（2）β-折叠结构（如蚕丝） （3）β-转角 （4）β-凸起 （5）无规卷曲 （三）蛋白质的三级结构（如肌红蛋白） （四）蛋白质的司机结构（如血红蛋白） 6、蛋白质分子中氨基酸序列的测定 氨基酸组成的分析： ?酸水解：破坏Trp,使Gln变成Glu, Asn变成Asp ?碱水解：Trp保持完整，其余氨基酸均受到破坏。 N-末端残基的鉴定：
一、蛋白质 1.蛋白质的概念：由许多氨基酸通过肽键相连形成的高分子含氮化合物，由C、H、O、N、S元素组成，N的含量为16%。 2.氨基酸共有20种，分类：非极性疏水R基氨基酸、极性不带电荷R基氨基酸、带正电 荷R基氨基酸（碱性氨基酸）、带负电荷R基氨基酸（酸性氨基酸）、芳香族氨基酸。 3.氨基酸的紫外线吸收特征：色氨酸和酪氨酸在280纳米波长附近存在吸收峰。 4.氨基酸的等电点：在某一PH值条件下，氨基酸解离成阳离子和阴离子的趋势及程度相同，溶液中氨基酸的净电荷为零，此时溶液的PH值称为该氨基酸的等电点；蛋白质等电点： 在某一PH值下，蛋白质的净电荷为零，则该PH值称为蛋白质的等电点。 5.氨基酸残基：氨基酸缩合成肽之后氨基酸本身不完整，称为氨基酸残基。 6.半胱氨酸连接用二硫键（—S—S—） 7.肽键：一个氨基酸的α-羧基与另一个氨基酸α-氨基脱水缩合形成的化学键。 8.N末端和C末端：主链的一端含有游离的α氨基称为氨基端或N端；另一端含有游离的 α羧基，称为羧基端或C端。 9.蛋白质的分子结构：（1）一级结构：蛋白质分子内氨基酸的排列顺序，化学键为肽键和二硫键；（2）二级结构：多肽链主链的局部构象，不涉及侧链的空间排布，化学键为氢键， 其主要形式为α螺旋、β折叠、β转角和无规则卷曲；（3）三级结构：整条肽链中，全部氨基 酸残基的相对空间位置，即肽链中所有原子在三维空间的排布位置，化学键为疏水键、离子键、氢键及范德华力；（4）四级结构：蛋白质分子中各亚基的空间排布及亚基接触部位的布局和 相互作用。 10.α螺旋：(1)肽平面围绕Cα旋转盘绕形成右手螺旋结构，称为α螺旋；(2).螺旋上升一圈，大约需要3.6个氨基酸，螺距为0.54纳米，螺旋的直径为0.5纳米；(3).氨基酸的R基分布在 螺旋的外侧；(4).在α螺旋中，每一个肽键的羰基氧与从该羰基所属氨基酸开始向后数第五个氨基酸的氨基氢形成氢键，从而使α螺旋非常稳定。 11.模体：在许多蛋白质分子中可发现两个或三个具有二级结构的肽段，在空间上相互接近，形成一个特殊的空间构象，被称为模体。 12.结构域：大分子蛋白质的三级结构常可分割成一个或数个球状或纤维状的区域，折叠得较为紧密，各行使其功能，称为结构域。 13.变构效应：蛋白质空间结构的改变伴随其功能的变化，称为变构效应。 14.蛋白质胶体结构的稳定因素：颗粒表面电荷与水化膜。 15.什么是蛋白质的变性、复性、沉淀？变性与沉淀关系如何?导致蛋白质的变性因素？举 例说明实际工作中应用和避免蛋白质变性的例子？ 蛋白质的变性：在理化因素的作用下，蛋白质的空间构象受到破坏，其理化性质发生改变，生物活性丧失，其实质是蛋白质的次级断裂，一级结构并不破坏。 蛋白质的复性：当变性程度较轻时，如果除去变性因素，蛋白质仍能恢复或部分恢复其原 来的构象及功能，这一现象称为蛋白质的复性。
生化总结 1。蛋白质的pI：在某一pH溶液中，蛋白质解离为正离子和解离为负离子的过程和趋势相等，处于兼性离子状态，该溶液的pH值称蛋白质的pI。 2。模体：在蛋白质分子中，二个或二个以上具有二级结构的肽段，在空间上相互接近，形成一个特殊的空间现象，具有特殊的生物学功能。 3。蛋白质的变性：在某些理化因素的作用下，蛋白质特定的空间构象被破坏，从而导致其理化性质的改变和生物学活性丧失的现象。 4。试述蛋白质的二级结构及其结构特点。 (1)蛋白质的二级结构指蛋白质多肽链主链骨架原子的相对空间位置，并不涉及氨基酸残基侧链的构象。主要包括，α-螺旋、β-折叠、β-转角、无规则卷曲四种类型，以氢键维持二级结构的稳定性。 (2)α-螺旋结构特点：a、单链、右手螺旋；b、氨基酸残基侧链位于螺旋的外侧；c、每一个螺旋由3.6个氨基酸残基组成，螺距0.54nm；d、每个残基的-NH和前面相隔三个残基的-CO之间形成氢键；e、氢键方向与螺距长轴平行，链内氢键是α-螺旋的主要因素。 (3)β-折叠结构特点：a、肽键平面充分伸展，折叠成锯齿状；b、氨基酸侧链交替位于锯齿状结构的上下方；c、维系依靠肽键间的氢键，氢键方向与肽链长轴垂直；d、肽键的N末端在同一侧---顺向平行，反之为反向平行。 (4)β-转角结构特点：a、肽链出现180转回折的“U”结构；b、通常由四个氨基酸残基构成，第二个氨基酸残基常为脯氨酸，由第1个氨基酸的C=O与第4个氨基酸残基的N-H形成氢键维持其稳定性。 (5)无规则卷曲：肽链中没有确定的结构。 5。蛋白质的理化性质有：两性解离；蛋白质的胶体性质；蛋白质的变性；蛋白质的紫外吸收性质；蛋白质的显色反应。 6。核小体(nucleosome)：是真核生物染色质的基本组成单位，有DNA和5种组蛋白共同组成。A、B、和共同构成了核小体的核心组蛋白，长度约150bp的DNA双链在组蛋白八聚体上盘绕1.75圈形成核小体的核心颗粒，核心颗粒之间通过组蛋白和DNA连接形成的串珠状结构称核小体。 7。解链温度/融解温度(melting temperature,Tm)：在DNA解链过程中，紫外吸光度的变化达到最大变化值的一半时所对应的温度称为DNA的解链温度，或称熔融温度(Tm值)。 8。DNA变性(DNA denaturation)：在某些理化因素(温度、pH、离子强度)的作用下，DNA双链间互补碱基对之间的氢键断裂，使双链DNA解离为单链，从而导致DNA理化性质改变和生物学活性丧失，称为DNA的变性作用。9。试述细胞内主要的RNA类型及其主要功能。 (1)核糖体RNA(rRNA)，功能：是细胞内含量最多的RNA，它与核蛋白体蛋白共同构成核糖体，为mRNA，tRNA 及多种蛋白质因子提供相互结合的位点和相互作用的空间环境，是细胞合成蛋白质的场所。 (2)信使RNA(mRNA)，功能：转录核内DNA遗传信息的碱基排列顺序，并携带至细胞质，指导蛋白质合成。是蛋白质合成模板。成熟mRNA的前体是核内不均一RNA(hnRNA)，经剪切和编辑就成为mRNA。 (3)转运RNA(tRNA)，功能：在蛋白质合成过程中作为各种氨基酸的载体，将氨基酸转呈给mRNA。转运氨基酸。 (4)不均一核RNA(hnRNA)，功能：成熟mRNA的前体。 (5)小核RNA(SnRNA)，功能：参与hnRNA的剪接、转运。 (6)小核仁RNA(SnoRNA)，功能：rRNA的加工和修饰。 (7)小胞质RNA(ScRNA/7Sh-RNA)，功能：蛋白质内质网定位合成的信号识别体的组成成分。 10。试述Watson-Crick的DNA双螺旋结构模型的要点。 (1)DNA是一反向平行、右手螺旋的双链结构。两条链在空间上的走向呈反向平行，一条链的5’→3’方向从上向下，而另一条链的5’→3’是从下向上；脱氧核糖基和磷酸基骨架位于双链的外侧，碱基位于内侧，两条链的碱基之间以氢键相接触，A与T通过两个氢键配对，C与G通过三个氢键配对，碱基平面与中心轴相垂直。 (2)DNA是一右手螺旋结构。螺旋每旋转一周包含了10.5碱基对，每个碱基的旋转角度为36。DNA双螺旋结构的直径为2.37nm，螺距为3.54nm，每个碱基平面之间的距离为0.34nm。DNA双螺旋分子存在一个大沟和小沟。(3)DNA双螺旋结构稳定的维系横向靠两条链之间互补碱基的氢键，纵向则靠碱基平面间的碱基堆积力维持。11。酶的活性中心：酶分子的必需基团在一级结构上可能相距很远，但在空间结构上彼此靠近，组成具有特定空间结构的区域，能与底物特异地结合并将底物转化为产物，这一区域称为酶的活性中心。 12。同工酶：是指催化相同的化学反应，而酶的分子结构、理化性质乃至免疫学性质不同的一组酶。 13。何为酶的Km值？简述Km和Vm意义。
安溪卫校药学专业生物化学期末考试卷选择题 班级 _____________姓名 _____________座号 _________ 一、单项选择题（每小题 1 分，共30 分） 1、蛋白质中氮的含量约占 A 、 6.25% B 、10.5%C、 16% D 、19%E、 25% 2、变性蛋白质分子结构未改变的是 A 、一级结构B、二级结构C、三级结构 D 、四级结构E、空间结构 3、中年男性病人，酗酒呕吐，急腹症，检查左上腹压痛，疑为急性胰腺炎，应测血中的酶是 A 、碱性磷酸酶 B 、乳酸脱氢酶C、谷丙转氨酶D、胆碱酯酶E、淀粉酶 4、酶与一般催化剂相比所具有的特点是 A 、能加速化学反应速度 C、具有高度的专一性 E、对正、逆反应都有催化作用B、能缩短反应达到平衡所需的时间D、反应前后质和量无改 5、酶原之所以没有活性是因为 A 、酶蛋白肽链合成不完全C、酶原是普通的蛋白质E、是已 经变性的蛋白质B、活性中心未形成或未暴露D、缺乏辅酶或辅基 6、影响酶促反应速度的因素 A 、酶浓度B、底物浓度C、温度D、溶液pH E、以上都是 7、肝糖原能直接分解葡萄糖，是因为肝中含有 A 、磷酸化酶 B 、葡萄糖 -6-磷酸酶C、糖原合成酶D、葡萄糖激酶E、己糖激酶 8、下列不是生命活动所需的能量形式是 A 、机械能B、热能C、 ATP D、电能E、化学能 9、防止动脉硬化的脂蛋白是 A、CM B 、VLDL C、 LDL D、 HDL E、 IDL 10、以下不是血脂的是 A 、必需脂肪酸 B 、磷脂C、脂肪D、游离脂肪酸E、胆固醇 11、一分子软脂酸在体内彻底氧化净生成多少分子ATP A、38 B、 131 C、 129 D、146 E、 36 12、没有真正脱掉氨基的脱氨基方式是 A 、氧化脱氨基B、转氨基C、联合脱氨基D、嘌呤核苷酸循环E、以上都是 13、构成 DNA 分子的戊糖是 A 、葡萄糖B、果糖C、乳糖 D 、脱氧核糖E、核糖 14、糖的有氧氧化的主要生理意义是： A 、机体在缺氧情况下获得能量以供急需的有效方式 B 、是糖在体内的贮存形式 C、糖氧化供能的主要途径 D 、为合成磷酸提供磷酸核糖 E、与药物、毒物和某些激素的生物转化有关 15、体内氨的主要运输、贮存形式是 A 、尿素B、谷氨酰胺C、谷氨酸 D 、胺E、嘌呤、嘧啶 16、DNA作为遗传物质基础，下列叙述正确的是 A 、 DNA 分子含有体现遗传特征的密码 B 、子代 DNA 不经遗传密码即可复制而成
1．糖异生和糖酵解的生理学意义: 糖酵解和糖异生的代谢协调控制，在满足机体对能量的需求和维持血糖恒定方面具有重要的生理意义。 2.简述蛋白质二级结构定义及主要类别。 定义：指多肽主链有一定周期性的，由氢键维持的局部空间结构。 主要类别：α-螺旋，β-折叠，β-转角，β-凸起，无规卷曲 3.简述腺苷酸的合成途径. IMP在腺苷琥珀酸合成酶与腺苷琥珀酸裂解酶的连续作用下，消耗1分子GTP，以天冬氨酸的氨基取代C-6的氧而生成AMP。 4．何为必需脂肪酸和非必需脂肪酸？哺乳动物体内所需的必需脂肪酸有哪些？ 必需脂肪酸：自身不能合成必须由膳食提供的脂肪酸常见脂肪酸有亚油酸、亚麻酸非必须脂肪酸：自身能够合成机单不饱和脂肪酸 5.简述酶作为生物催化剂与一般化学催化剂的共性及其个性？ 共性:能显著的提高化学反应速率，是化学反应很快达到平衡 个性：酶对反应的平衡常数没有影响，而且酶具有高效性和专一性 6．简述TCA循环的在代谢途径中的重要意义。 1、TCA循环不仅是给生物体的能量，而且它还是糖类、脂质、蛋白质三大物质转化的枢纽 2、三羧酸循环所产生的各种重要的中间产物，对其他化合物的生物合成具有重要意义。 3、三羧酸循环课供应多种化合物的碳骨架，以供细胞合成之用。 7．何为必需氨基酸和非必需氨基酸？哺乳动物体内所需的必需氨基酸有哪些？ 必需氨基酸：自身不能合成，必须由膳食提供的氨基酸。（苏氨酸、赖氨酸、甲硫氨酸、色氨酸、苯丙氨酸、缬氨酸、亮氨酸、异亮氨酸） 8．简述蛋白质一级、二级、三级和四级结构。 一级：指多肽链中的氨基酸序列，氨基酸序列的多样性决定了蛋白质空间结构和功能的多样性。 二级：指多肽主链有一定周期性的，由氢键维持的局部空间结构。 三级：球状蛋白的多肽链在二级结构、超二级结构和结构域等结构层次的基础上，组装而成的完整的结构单元。 四级：指分子中亚基的种类、数量以及相互关系。 9.脂肪酸氧化和合成途径的主要差别？ β-氧化：细胞内定位（发生在线粒体）、脂酰基载体（辅酶A）、电子受体/供体（FAD、NAD+）、羟脂酰辅酶A构型（L型）、生成和提供C2单位的形式（乙酰辅酶A）、酰基转运的形式（脂酰肉碱） 脂肪酸的合成：细胞内定位（发生在细胞溶胶中）、脂酰基载体（酰基载体蛋白（ACP））、电子受体/供体（NADPH）、羟脂酰辅酶A构型（D型）、生成和提供C2单位的形式（丙二酸单酰辅酶A）、酰基转运的形式（柠檬酸） 10.酮体是如何产生和氧化的？为什么肝中产生酮体要在肝外组织才能被利用？ 生成：脂肪酸β-氧化所生成的乙酰辅酶A在肝中氧化不完全，二分子乙酰辅酶A可以缩合成乙酰乙酰辅酶A：乙酰辅酶A再与一分子乙酰辅酶A缩合成β-羟-β-甲戊二酸单酰辅酶A（HMG-CoA），后者分裂成乙酰乙酸；乙酰乙酸在肝线粒体中可还原生成β-羟丁酸，乙酰乙酸还可以脱羧生成丙酮。 氧化：乙酰乙酸和β-羟丁酸进入血液循环后送至肝外组织，β-羟丁酸首先氧化成乙酰乙酸，然后乙酰乙酸在β-酮脂酰辅酶A转移酶或乙酰乙酸硫激酶的作用下，生成乙酰乙酸内缺乏β-酮脂酰辅酶A转移酶和乙酰乙酸硫激酶，所以肝中产生酮体要在肝外组织才能被
生物化学知识点486 时间：2011-8-10 18:04:44 点击： 、大多数的蛋白质都是由（碳）、（氢）、（氧）、（氮）等主要1生物化学一、填空题核心提示：折、蛋白质二级结构的主形式是（a-螺旋）、（B-元素组成的，组成蛋白质的基本单位是（氨基酸）。2（疏3、维行蛋白质的空间结稳定的化 学键主要有（氢键）、（盐键）、叠）（B-转角）（无规则卷曲）。... 水键）、（范德华力）等生物化学 一、填空题 、大多数的蛋白质都是由（碳）、（氢）、（氧）、（氮）等主要元素组成的，组成蛋白1 质的基本单位是（氨基酸）。 转角）（无规则卷曲）。、蛋白质二级结构的主形式是（a-螺旋）、（B-折叠）（B-2、维行蛋白质的空间结稳定的化学键主要有（氢键）、（盐键）、（疏水键）、（范德华3 力）等非共价键和（二硫键）。 、使蛋白质沉淀常用的方法有（盐析法）、（有机溶剂沉淀法）、、4 （重金 属盐沉淀法）。、核酸分（核糖核酸）和（脱氧核糖核酸）两大类。构成核酸的基本单位是（氨基酸），5 核酸彻底水解的最终产物是（碳酸）、（戊糖）、（含氮碱），此即组成核酸的基本成分。）、CA）和（鸟嘌呤B）两种，嘧啶碱主要有（胞嘧啶6、核酸中嘌呤碱主要有（腺嘌呤）和（胸腺嘧啶T）三种。（尿嘧啶U、酶是指（由活细胞产生的能够在体内外起催化作用的生物催化剂），酶所催化的反应称7 为（酶促反应），酶的活性是指（酶的催化能力）。 8、酶促反应的特点有（催化效率高）、（高度专一性）（酶活性的不稳定性）。 、酶促反应速度受许多因素影响，这些因素主要有（酶浓度）、（底物浓度）、（温度）、9 ）、（激活剂）、（抑制剂）（PH），糖的来源有（食物中糖的消化吸收）、3.9-6.1mmol/L10、正常情况下空腹血糖浓度为（（肝糖原的分解）、（糖异生作用），糖的正常去路有（氧化供能）、（合成糖原）、（转化成脂肪等），异常去路有（尿糖）。，反应在（线12）分子ATP411、三羧酸循环中有（2）次脱羧（）次脱氧反应，共生成（酮戊二酸脱氢酶粒）中进行，三种关键酶是（柠檬酸合成酶）、（异柠檬酸脱氢酶）、（a- 系）。、由于糖酵解的终产物是（乳酸），因此，机体在严重缺氧情况下，会发生（乳酸）中12 毒。 、糖的主要生理功能是（氧化供能），其次是（构成组织细胞的成分），人类食物中的13 糖主要是（淀粉）。、糖尿病患者，由于体内（胰岛素）相对或绝对不足，可引起（持续）性（高血糖），14 1 甚至出现（糖尿）），并释放能量的过程称（生H2O、营养物质在（生物体）内彻底氧化生成（CO2）和（15 物氧化），又称为（组织呼吸）或（细胞呼吸）。琥珀酸氧化呼吸链），两FADH2、体内重要的两条呼吸链是（NADH氧化呼吸链）和（16 2ATP）。条呼吸链ATP的生成数分别是（3ATP）和（）H2O17、氧化磷酸化作用是指代谢物脱下的（氢）经（呼吸链）的传递交给（氧）生成（ATP）的过程相（偶联）的作用。的过程与（ADP）磷酸化生成（ATP的主 要方式为（氧化磷酸化），其次是（底物水平磷酸化）。18、体内生成脱a-CO2是通过（有机物）的脱羧反应生成的，根据脱羧的位置不同，可分为（19、体内脱羧）。羧）和（B-氧化过程包括（脱氢）、（加水）、（再脱氢）、（硫解）四个步每一次B-20、脂酰CoA ）。）和比原来少2
绪论 掌握：生物化学、生物大分子和分子生物学的概念。 【复习思考题】 1. 何谓生物化学？ 2. 当代生物化学研究的主要内容有哪些 蛋白质的结构与功能 掌握：蛋白质元素组成及其特点；蛋白质基本组成单位--氨基酸的种类、基本结构及主要特点；蛋白质的分子结构；蛋白质结构与功能的关系；蛋白质的主要理化性质及其应用；蛋白质分离纯化的方法及其基本原理。 【复习思考题】 1. 名词解释：蛋白质一级结构、蛋白质二级结构、蛋白质三级结构、蛋白质四级结构、肽单元、模体、结构域、分子伴侣、协同效应、变构效应、蛋白质等电点、电泳、层析 2. 蛋白质变性的概念及本质是什么有何实际应用？ 3. 蛋白质分离纯化常用的方法有哪些其原理是什么？ 4. 举例说明蛋白质结构与功能的关系 核酸的结构与功能 掌握：核酸的分类、细胞分布，各类核酸的功能及生物学意义；核酸的化学组成；两类核酸（DNA与RNA）分子组成异同；核酸的一级结构及其主要化学键；DNA 右手双螺旋结构要点及碱基配对规律；mRNA一级结构特点；tRNA二级结构特点；核酸的主要理化性质（紫外吸收、变性、复性），核酸分子杂交概念。 第三章酶 掌握：酶的概念、化学本质及生物学功能；酶的活性中心和必需基团、同工酶；酶促反应特点；各种因素对酶促反应速度的影响、特点及其应用；酶调节的方式；酶的变构调节和共价修饰调节的概念。 第四章糖代谢 掌握：糖的主要生理功能；糖的无氧分解（酵解）、有氧氧化、糖原合成及分解、糖异生的基本反应过程、部位、关键酶（限速酶）、生理意义；磷酸戊糖途径的生理意义；血糖概念、正常值、血糖来源与去路、调节血糖浓度的主要激素。 【复习思考题】 1. 名词解释：.糖酵解、糖酵解途径、高血糖和糖尿病、乳酸循环、糖原、糖异生、三羧酸循环、活性葡萄糖、底物水平磷酸化。 2．说出磷酸戊糖途径的主要生理意义。 3．试述饥饿状态时，蛋白质分解代谢产生的丙氨酸转变为葡萄糖的途径。
《生物化学》期末考试题 A 1、蛋白质溶液稳定的主要因素是蛋白质分子表面形成水化膜,并在偏离等电点时带有相同电荷 2、糖类化合物都具有还原性 ( ) 3、动物脂肪的熔点高在室温时为固体，是因为它含有的不饱和脂肪酸比植物油多。( ) 4、维持蛋白质二级结构的主要副键是二硫键。 ( ) 5、ATP含有3个高能磷酸键。 ( ) 6、非竞争性抑制作用时，抑制剂与酶结合则影响底物与酶的结合。 ( ) 7、儿童经常晒太阳可促进维生素D的吸收，预防佝偻病。 ( ) 8、氰化物对人体的毒害作用是由于它具有解偶联作用。 ( ) 9、血糖基本来源靠食物提供。 ( ) 10、脂肪酸氧化称β-氧化。 ( ) 11、肝细胞中合成尿素的部位是线粒体。 ( ) 12、构成RNＡ的碱基有Ａ、Ｕ、Ｇ、T。 ( ) 13、胆红素经肝脏与葡萄糖醛酸结合后水溶性增强。 ( ) 14、胆汁酸过多可反馈抑制7α-羟化酶。 ( ) 15、脂溶性较强的一类激素是通过与胞液或胞核中受体的结合将激素信号传递发挥其生物() 1、下列哪个化合物是糖单位间以α-1，4糖苷键相连： ( ) A、麦芽 B、蔗糖 C、乳糖 D、纤维素 E、香菇多糖 2、下列何物是体内贮能的主要形式 ( ) A、硬酯酸 B、胆固醇 C、胆酸 D、醛固酮 E、脂酰甘油
3、蛋白质的基本结构单位是下列哪个： ( ) A、多肽 B、二肽 C、L-α氨基酸 D、L-β-氨基酸 E、以上都不是 4、酶与一般催化剂相比所具有的特点是 ( ) A、能加速化学反应速度 B、能缩短反应达到平衡所需的时间 C、具有高度的专一性 D、反应前后质和量无改 E、对正、逆反应都有催化作用 5、通过翻译过程生成的产物是： ( ) Ａ、ｔRNA Ｂ、ｍRNA Ｃ、ｒRNA D、多肽链Ｅ、DNA 6、物质脱下的氢经NADH呼吸链氧化为水时，每消耗1/2分子氧可生产ATP分子数量( ) Ａ、１Ｂ、２ C、3 Ｄ、４． E、5 7、糖原分子中由一个葡萄糖经糖酵解氧化分解可净生成多少分子ATP？ ( ) A、1 B、2 C、3 D、4 E、5 8、下列哪个过程主要在线粒体进行 ( ) A、脂肪酸合成 B、胆固醇合成 C、磷脂合成 D、甘油分解 E、脂肪酸β-氧化 9、酮体生成的限速酶是 ( ) A、HMG-CoA还原酶 B、HMG-CoA裂解酶 C、HMG-CoA合成酶 D、磷解酶 E、β-羟丁酸脱氢酶 10、有关G-蛋白的概念错误的是 ( ) A、能结合GDP和GTP B、由α、β、γ三亚基组成 C、亚基聚合时具有活性 D、可被激素受体复合物激活 E、有潜在的GTP活性 11、鸟氨酸循环中，合成尿素的第二个氮原子来自 ( ) A、氨基甲酰磷酸 B、NH3 C、天冬氨酸 D、天冬酰胺 E、谷氨酰胺 12、下列哪步反应障碍可致苯丙酮酸尿症 ( )
生物化学知识点整理 注： 1.此材料根据老师的PPT及课堂上强调需掌握的内容整理 而成，个人主观性较强，仅供参考。（如有错误，请以课本为主） 2.颜色注明：红色：多为名解、简答（或较重要的内容） 蓝色：多为选择、填空 第八章脂类代谢 第一节脂类化学 脂类：包括脂肪和类脂，是一类不溶于水而易溶于有机溶剂，并能为机体利用的有机化合物。 脂肪：三脂肪酸甘油酯或甘油三酯。 类脂：胆固醇、胆固醇酯、磷脂、糖脂。
第二节脂类的消化与吸收 脂类消化的主要场所：小肠上段 脂类吸收的部位：主要在十二指肠下段及空肠上段 第三节三酰甘油（甘油三酯）代谢 一、三酰甘油的分解代谢 1.1）脂肪动员：储存在脂肪细胞中的脂肪，被肪脂酶逐步水解为 脂肪酸及甘油，并释放入血以供其他组织氧化利用的过程。 2）关键酶：三酰甘油脂肪酶 （又称“激素敏感性三酰甘油脂肪酶”，HSL） 3）脂解激素：能促进脂肪动员的激素，如胰高血糖素、去甲肾
上腺素、肾上腺素等。 4）抗脂解激素：抑制脂肪动员，如胰岛素、前列腺素、烟酸、 雌二醇等。 2.甘油的氧化 甘油在甘油激酶的催化下生成3-磷酸甘油，随后脱氢生成磷酸二羟丙酮，再经糖代谢途径氧化分解释放能量或经糖异生途径生成糖。 3.脂肪酸的分解代谢 饱和脂肪酸氧化的方式主要是β氧化。 1）部位：组织：脑组织及红细胞除外。心、肝、肌肉最活跃； 亚细胞：细胞质、线粒体。 2）过程： ①脂酸的活化——脂酰CoA的生成（细胞质） 脂肪酸 脂酰 消耗了2 ②脂酰CoA进入线粒体 酶：a.肉碱酰基转移酶 I（脂肪酸氧化分解的关键酶、限速酶） b.肉碱酰基转移酶Ⅱ c.脂酰肉碱——肉碱转位酶（转运体） ③脂酸的β氧化 a.脱氢：脂酰
等电点：在某PH的溶液中，氨基解离呈阳离子和阴离子的趋势及程度相等，成为兼性离子，呈电中性，此时溶液的P H称为该氨基酸的等电点 DNA变性：某些理化因素会导致氢键发生断裂，使双链DNA解离为单链，称为DNA变性 解链温度（Tm）：在解链过程中，紫外吸收值得变化达到最大变化值的一半时所对应的温度 酶的活性中心：酶分子中一些必需基团在空间结构上彼此靠近，组成具有特定空间结构的区域，能和底物特异结合，并将底物转化为产物，这一区域称为酶的活性中心 同工酶：指催化相同化学反应，但酶蛋白的分子结构、理化性质、免疫学性质不同的一组酶 诱导契合：在酶和底物相互接近时，其结构相互诱导、相互变性、相互适应，这一过程为酶底物结合的诱导契合 米氏常数（Km值）：等于酶促反应速率为最大反应速率一半时的底物浓度 酶原的激活：酶的活性中心形成或暴露，酶原向酶的转化过程即为。。 有氧氧化：葡萄糖在有氧条件下彻底氧化成水和二氧化碳的反应过程称为有氧氧化 三羧酸循环：是指乙酰CoA和草酰乙酸缩合生成含3个羧基的柠檬酸，再4次脱氢，2次脱羧，又生成草酰乙酸的循环反应过程 糖异生：从非糖化合物转化为葡萄糖或糖原的过程称为。。 脂肪动员：指储存在脂肪细胞中的甘油三酯，被酯酸逐步水解为游离脂酸和甘油并释放入血，通过血液运输至其他组织，氧化利用的过程 酮体：是脂酸在肝细胞线粒体中β-氧化途径中正常生成的中间产物：乙酰乙酸、β-羟丁酸、丙酮脂蛋白：血浆中脂类物质和载脂蛋白结合形成脂蛋白 呼吸链：线粒体内膜中按一定顺序排列的一系列具有电子传递功能的酶复合体，可通过连锁的氧化还原将代谢物脱下的电子最终传递给氧生成水。这一系列酶和辅酶称为呼吸链或电子传递链 营养必需氨基酸：体内需要而又不能自身合成，必须由食物提供的氨基酸 一碳单位：指某些氨基酸在分解代谢过程中产生的含有一个碳原子的基因 半保留复制：DNA生物合成时，母链DNA解开为两股单链，各自作为模极，按碱基配对规律，合成与模极互补的子链、子代细胞的DNA。一股单链从亲代完整的接受过来，另一股单链则完全重新合成。两个子细胞的DNA都和亲代DNA碱基序列一致，这中复制方式称为半保留复制 生物转化：机体对内外源性的非营养物质进行代谢转变，使其水溶性提高，极性增强，易于通过胆汁或尿液排出体外，这一过程为生物转化 氧化磷酸化：代谢物脱氢进入呼吸链，彻底氧化成水的同时，ADP磷酸化生成ATP，称为氧化磷酸化 底物水平磷酸化：底物由于脱氢脱水作用，底物分子内部能量重新分布生成高能键，使ATP磷酸化生成ATP的过程 密码子：在mRNA的开放阅读框架区，以每3个相邻的核苷酸为一组，代表一种氨基酸。这种三联体形成的核苷酸行列称为密码子 盐析：在蛋白质溶液中加入大量中性盐，以破坏蛋白质的胶体性质，使蛋白质从溶液中沉淀析出称为盐析 糖酵解：葡萄糖或糖原在组织中进行类似的发酵的降解反应过程，最终形成乳酸或丙酮酸，同时释放出部分能量，形成ATP供组织利用 蛋白质的一级结构：指在蛋白质分子从N-端至C-端的氨基酸排列顺序 蛋白质的二级结构：多肽链主链骨架原子的相对空间位置。 蛋白质的三级结构：整条肽链中全部氨基酸残基的相对空间位置。即肽链中所有原子在三维空间的排布位置。 蛋白质的四级结构：蛋白质分子中各亚基的空间排布及亚基接触部位的布局和相互作用 DNA的空间结构与功能
《生物化学》期末考试题 A 一、判断题（15个小题，每题1分，共15分） ( ) 1、蛋白质溶液稳定的主要因素是蛋白质分子表面形成水化膜,并在偏离等电点时带有相同电荷 2、糖类化合物都具有还原性 ( ) 3、动物脂肪的熔点高在室温时为固体，是因为它含有的不饱和脂肪酸比植物油多。( ) 4、维持蛋白质二级结构的主要副键是二硫键。 ( ) 5、ATP含有3个高能磷酸键。 ( ) 6、非竞争性抑制作用时，抑制剂与酶结合则影响底物与酶的结合。( ) 7、儿童经常晒太阳可促进维生素D的吸收，预防佝偻病。 ( ) 8、氰化物对人体的毒害作用是由于它具有解偶联作用。 ( )
9、血糖基本来源靠食物提供。 ( ) 10、脂肪酸氧化称β-氧化。 ( ) 11、肝细胞中合成尿素的部位是线粒体。 ( ) 12、构成RNＡ的碱基有Ａ、Ｕ、Ｇ、T。 ( ) 13、胆红素经肝脏与葡萄糖醛酸结合后水溶性增强。 ( ) 14、胆汁酸过多可反馈抑制7α-羟化酶。 ( ) 15、脂溶性较强的一类激素是通过与胞液或胞核中受体的结合将 二、单选题（每小题1分，共20分）
1、下列哪个化合物是糖单位间以α-1，4糖苷键相连：() A、麦芽糖 B、蔗糖 C、乳糖 D、纤维素 E、 香菇多糖 2、下列何物是体内贮能的主要形式 ( ) A、硬酯酸 B、胆固醇 C、胆酸 D、醛固酮 E、 脂酰甘油 3、蛋白质的基本结构单位是下列哪个： ( ) A、多肽 B、二肽 C、L-α氨基酸 D、L-β-氨基酸 E、以上都不是 4、酶与一般催化剂相比所具有的特点是 ( ) A、能加速化学反应速度 B、能缩短反应达到平衡所需的时间 C、具有高度的专一性 D、反应前后质和量无改 E、对正、逆反应都有催化作用 5、通过翻译过程生成的产物是： ( ) Ａ、ｔRNA Ｂ、ｍRNA Ｃ、ｒRNA D、多肽链Ｅ、DNA
第二章 1、蛋白质构成：碳、氢、氧、氮，氮含量16% 2、蛋白质基本组成单位：氨基酸 3、氨基酸分类：中性非极性~（甘氨酸Gly，G）、中性极性~、酸性~（天门冬氨酸Asp，D、谷氨 酸Glu，E）、碱性~（赖氨酸Lys，K、精氨酸Arg，R、组氨酸His，H） 4、色氨酸、酪氨酸（280nm波长）、苯丙氨酸（260nm波长）三种芳香族氨基酸吸收紫外光 5、大多数蛋白质中均含有色氨酸和酪氨酸，故测定280nm波长的光吸收强度，课作为溶液中蛋白 质含量的快速测定方法 6、茚三酮反应:蓝紫色化合物，反应直接生成黄色产物 7、肽键：通过一个氨基酸分子的—NH2与另一分子氨基酸的—COOH脱去一分子水形成—CO— NH— 8、二级结构基本类型：α—螺旋、β—折叠、β—转角、无规则卷曲 9、三级结构：每一条多肽链内所有原子的空间排布 10、一个具有功能的蛋白质必须具有三级结构 11、稳定三级结构的重要因素：氢键、盐键、疏水键、范德华力等非共价键以及二硫键 12、四级结构：亚基以非共价键聚合成一定空间结构的聚合体 13、亚基：有些蛋白质是由两条或两条以上具有独立三级结构的多肽链组成，每条多肽链称~ 14、单独的亚基一般没有生物学功能，只有构成完整的四级结构才具有生物学功能 15、等电点：调节溶液pH值，使某一蛋白质分子所带的正负电荷相等，此时溶液的pH值即为~ 16、变性作用：某些理化因素可以破坏蛋白质分子中的副键，使其构像发生变化，引起蛋白质的理 化性质和生物学功能的改变（可逆性变性、不可逆性变性） 17、变性蛋白质是生物学活性丧失，在水中溶解度降低，粘度增加，更易被蛋白酶消化水解 18、变性物理因素：加热、高压、紫外线、X线和超声波 化学因素：强酸、强碱、重金属离子、胍和尿素 19、沉淀：用物理或化学方法破坏蛋白质溶液的两个稳定因素，即可将蛋白质从溶液中析出 20、沉淀：盐析：破坏蛋白质分子的水化膜，中和其所带电荷，仍保持其原有生物活性，不会是蛋 白质变性 有机溶剂沉淀：不会变性 重金属盐类沉淀：破坏蛋白质分子的盐键，与巯基结合，发生变性 生物碱试剂沉淀： 21、双缩脲反应：在碱性溶液中，含两个以上肽键的化合物都能与稀硫酸铜溶液反应呈紫色（氨基 酸、二肽不可以） 第三章 22、核苷：一分子碱基与一分子戊糖脱水以N—C糖苷键连成的化合物 23、核苷酸=核苷+磷酸 24、RNA分子含有四种单核苷酸：AMP、GMP、CMP、UMP 25、核苷酸作用：合成核酸、参与物质代谢、能量代谢和多种生命活动的调控 26、核苷酸存在于辅酶A、黄素腺嘌呤二核苷酸（F AD）、辅酶I(NAD+)和辅酶II(NADP+) 27、A TP是能量代谢的关键 28、UTP、CTP、GTP分别参与糖元、磷脂、蛋白质的合成 29、环一磷酸腺苷（Camp）和环一磷酸鸟苷（cGMP）在信号转导过程中发挥重要作用 30、DNA具有方向性，碱基序列按照规定从5’向3’书写（3’，5’-磷酸二酯键） 31、三维双螺旋结构内容：⑴DNA分子由两条反向平行的多核苷酸链围绕同一中心轴盘旋而成 ⑵亲水的脱氧核糖基与磷酸基位于外侧，疏水的碱基位于内侧 ⑶两条多核苷酸链以碱基之间形成的氢键相互连结 ⑷互补碱基之间横向的氢键和疏水碱基平面之间形成的纵向碱基堆积 力，维系这双螺旋结构的稳定 32、B-DNA、A-DNA右手螺旋结构，Z-NDA左手螺旋结构
一、蛋白质化学 蛋白质的特征性元素（N），主要元素：C、H、O、N、S，根据含氮量换算蛋白质含量：样品蛋白质含量=样品含氮量*6.25 （各种蛋白质的含氮量接近，平均值为16%）， 组成蛋白质的氨基酸的数量（20种），酸性氨基酸/带负电荷的R基氨基酸：天冬氨酸（D）、谷氨酸（E）； 碱性氨基酸/带正电荷的R基氨基酸：赖氨酸（K）、组氨酸（H）、精氨酸（R） 非极性脂肪族R基氨基酸：甘氨酸（G）、丙氨酸（A）、脯氨酸（P）、缬氨酸（V）、亮氨酸（L）、异亮氨酸（I）、甲硫氨酸（M）； 极性不带电荷R基氨基酸：丝氨酸（S）、苏氨酸（T）、半胱氨酸（C）、天冬酰胺（N）、谷氨酰胺（Q）； 芳香族R基氨基酸：苯丙氨酸（F）、络氨酸（Y）、色氨酸（W） 肽的基本特点 一级结构的定义：通常描述为蛋白质多肽链中氨基酸的连接顺序，简称氨基酸序列（由遗传信息决定）。维持稳定的化学键：肽键（主）、二硫键（可能存在）， 二级结构的种类：α螺旋、β折叠、β转角、无规卷曲、超二级结构， 四级结构的特点：肽键数≧2，肽链之间无共价键相连，可独立形成三级结构，是否具有生物活性取决于是否达到其最高级结构 蛋白质的一级结构与功能的关系：1、蛋白质的一级结构决定其构象 2、一级结构相似则其功能也相似3、改变蛋白质的一级结构可以直接影响其功能因基因突变造成蛋白质结构或合成量异常而导致的疾病称分子病，如镰状细胞贫血（溶血性贫血），疯牛病是二级结构改变 等电点（pI）的定义：在某一pH值条件下，蛋白质的净电荷为零，则该pH值为蛋白质的等电点（pI）。 蛋白质在不同pH条件下的带电情况（取决于该蛋白质所带酸碱基团的解离状态）：若溶液pH
生物化学试题及答案 维生素 一、名词解释 1、维生素 二、填空题 1、维生素的重要性在于它可作为酶的组成成分，参与体内代谢过程。 2、维生素按溶解性可分为和。 3、水溶性维生素主要包括和VC。 4、脂脂性维生素包括为、、和。 三、简答题 1、简述B族维生素与辅助因子的关系。 【参考答案】 一、名词解释 1、维生素：维持生物正常生命过程所必需，但机体不能合成，或合成量很少，必须食物供给一类小分子 有机物。 二、填空题 1、辅因子； 2、水溶性维生素、脂性维生素； 3、B族维生素； 4、VA、VD、VE、VK； 三、简答题 1、
生物氧化 一、名词解释 1.生物氧化 2.呼吸链 3.氧化磷酸化 4. P/O比值 二、填空题 1．生物氧化是____ 在细胞中____，同时产生____ 的过程。 3．高能磷酸化合物通常是指水解时____的化合物，其中重要的是____，被称为能量代谢的____。 4．真核细胞生物氧化的主要场所是____ ，呼吸链和氧化磷酸化偶联因子都定位于____。 5．以NADH为辅酶的脱氢酶类主要是参与____ 作用，即参与从____到____的电子传递作用；以NADPH 为辅酶的脱氢酶类主要是将分解代谢中间产物上的____转移到____反应中需电子的中间物上。 6．由NADH→O2的电子传递中，释放的能量足以偶联ATP合成的3个部位是____、____ 和____ 。 9．琥珀酸呼吸链的组成成分有____、____、____、____、____。
10．在NADH 氧化呼吸链中，氧化磷酸化偶联部位分别是____、____、____，此三处释放的能量均超过____KJ。 12．ATP生成的主要方式有____和____。 14．胞液中α-磷酸甘油脱氢酶的辅酶是____，线粒体中α-磷酸甘油脱氢酶的辅基是____。 16．呼吸链中未参与形成复合体的两种游离成分是____和____。 26．NADH经电子传递和氧化磷酸化可产生____个ATP，琥珀酸可产生____个ATP。 三、问答题 1．试比较生物氧化与体外物质氧化的异同。 2．描述NADH氧化呼吸链和琥珀酸氧化呼吸链的组成、排列顺序及氧化磷酸化的偶联部位。 7．简述化学渗透学说。 【参考答案】 一、名词解释 1．物质在生物体内进行的氧化反应称生物氧化。 2．代谢物脱下的氢通过多种酶与辅酶所催化的连锁反应逐步传递，最终与氧结合为水，此过程与细胞呼吸有关故称呼吸链。 3．代谢物脱下的氢经呼吸链传递给氧生成水，同时伴有ADP磷酸化为ATP，此过程称氧化磷酸化。 4．物质氧化时每消耗1摩尔氧原子所消耗的无机磷的摩尔数，即生成ATP的摩尔数，此称P/O比值。 二、填空题 1.有机分子氧化分解可利用的能量 3.释放的自由能大于20.92kJ/mol ATP 通货 4.线粒体线粒体内膜 5.生物氧化底物氧H+＋e- 生物合成 6.NADH-CoQ Cytb-Cytc Cyta-a3-O2 9．复合体Ⅱ泛醌复合体Ⅲ细胞色素c 复合体Ⅳ 10．NADH→泛醌泛醌→细胞色素c 细胞色素aa3→O2 30.5 12．氧化磷酸化底物水平磷酸化 14．NAD+ FAD
生物化学名词解释及基本概念整理 第一章蛋白质化学 Ⅰ基本概念 1、等电点（pI）：使氨基酸离解成阳性离子和阴性离子的趋势和程度相等，总带电荷为零（呈电中性） 时的溶液pH值. A溶液pH