街舞主要的组成元素

街舞主要的组成元素

一、斗舞B-Boying

其实斗舞这一街舞形式早在1983年就已经有了。那时候，我们称之为霹雳舞（Breaking）。但这种来源于国外的文化，当时在国内还只能被称作一种“流行”而无法融入真正的生活，而且当时信息有限，能真正了解此文化的人并不多，正因为如此，这种文化无法完整地延续下去，到了1987年，霹雳舞就形成了一种没落的状态甚至沦为一种过时的话题。霹雳舞在国外理所当然是种文化，但到了国内却没那么受欢迎。

虽然霹雳舞停摆了一段时间，但是在20世纪80年代末90年代初却出现了许多新的舞蹈团体（此时Old School已渐渐形成New School）。其实在这个阶段国内的舞蹈类型还没有分得很清楚，玩地板霹雳舞的人变少，而是以锁舞、机械舞为主，这时信息的来源是日本。在20世纪90年代中的时候New school兴起，跳Old school也大有人在，但真正能持续下去的人并不多，在此时期活跃的几乎都是老面孔。到了20世纪90年代末期，“街舞”的风潮兴盛，斗舞才再度引起了媒体的注意并重新开始流行起来。

二、涂鸦GRAFFITI

在国外，经常出现在车站、地铁站甚至火车车厢外的奇形怪状的字和图形，那就是喷画与涂鸦。这些色彩鲜明的图案，代表了画家自己的立场或是对社会的看法。

然而利用喷漆瓶写字作画并不简单，真正的喷画家是把喷漆瓶当作画笔，在原本不可能作画的墙上、地上等一些场所地方作画。出名的喷画家还可以跟服装结合，掀起服饰流行风潮。依照风格、字体及色调的不同，世界各地的喷画家，各自创立了自己的文化及天地，正符合了嘻哈文化独一无二且无法模仿的精神。

三、打碟DJ

DJ在嘻哈文化领域里，毋庸置疑占了极重要的角色。因为不管是斗舞者或者是说唱者，都需要DJ来辅助，否则等于是人失去了双眼一样。

在美国1967年时，有位从牙买加金斯顿移民到美国纽约布朗士区的传奇人物，叫做Kool Herl，当时是他最早把两个唱盘及混音器摆在一起，独创了“刮唱片”的动作，吸引了很多人在街头欣赏他表演，称他为“嘻哈之父”。然而他在一次酒吧斗殴中不幸失去双手，因此不得不停止表演并退出了乐坛。随后，更多DJ纷纷成名，如Afrika Bambaataa、Grand Master

Flash等人，他们把自己的DJ想法及先进的技巧，融入音乐制作，产生了当时红遍街头巷尾的舞曲，如：Plant Rock、The Message等。

所以DJ发展至今，已并非是纯粹做些混音或刮唱片的技巧而已。在这些年中，DJ已跨越到音乐制作领域，不少还亲自担任制作人，如乐队Pete Rock ＆C．L．Smooth，Pete Rock 即是该乐团的DJ兼制作人，乐队Gangstarr的DJ Premier也是如此。国内DJ的角色尚未被重视，是因为国内乐界认为DJ并无正规的音乐素养，所以做出的作品也是上不了台面的；但无论如何，DJ本身的想法及先进的技巧，是值得肯定的。

在一般人的印象当中，DJ常常会一只手在放在唱盘上的黑胶唱片上来回刷动，另一只手在混音器上的CROSS FADER（控制左右唱盘的声音）反复不停地切换。其实这种动作的正确名称叫做“Scratch”。Scratch是一种在节奏中或一首歌曲里做类似唱歌般的组合，然后增加其变化性。然而DJ技巧不只是单单有“Scratch”而已，还有一种用两张一样或是不一样的唱片，在一定的节奏上去做变化的技巧，而这个则被称为“Battle”。这两种技巧都是嘻哈音乐中DJ比较常使用的方式。然而在“Scratch”和“Battle”里，没有一定的规范，每一位DJ都有自己的特色。DJ在国外已经风行数十年，自成为一种特殊的文化了，而且还举办一些大大小小的比赛，其中就有极具公信力的比赛，叫做“D．M．C”。它源自于20世纪80年代初，当时是由一群热爱音乐的DJ俱乐部（类似行会的组织）发起的，其名简称“D．M．C”（DJ Mix Club）。一直到现在，D．M．C几乎在世界各地（美、英、加拿大、澳洲、日本、香港等地）都要举办比赛，然后再由每个地区的冠军，一起比赛争夺世界冠军（类似奥林匹克的比赛模式）。在比赛中每个DJ都要把自己最好、最新的技巧展现出来。在“D．M．C”里也造就了不少知名的DJ，像“Mixmaster Mike”“Q-Bear”和香港的“DJ Tommy”等。

目前在国内这种类型的DJ是存在的，只是其发展的空间太小了，参与的人相对也不多。所以不管是哪一种类型的DJ，没有一个群体的支持，则是不可能发展下去、最后形成一种新文化的。

四、说唱MC

说唱就是嘻哈音乐中最能带动气氛的那个人。“MC”的原意Micphone Controller，就是“控制麦克风的人”。所以有许多饶舌歌手都会给自己的艺名前面加个“MC”什么的。经过多年的传承，现在的说唱歌手需要具备多方面的能力，比如要能带动气氛、能主持、能即兴饶舌。他不只是表演者，也兼备了嘻哈文化讯息传达者的功能，所以从他的表演内容和形式上可分不同区域及派别的表演形态，例如美国的东海岸、西海岸、非主流等。当然，一个具有鲜明个人色彩的说唱歌手，更能进一步地带动口头禅、音乐以及服装的流行，这点也可以

由那么多的服饰品牌请黑人歌手为其产品做代言的现象窥见一二。在国内，当说唱歌手是很不容易的，因为国内尚没有那么多的制作人采用这种表演类型。从R＆B着手会容易得多，但是目前在国内能在自己的作品中加入一些旋律及具备一定唱功的说唱歌手很少。其实，大部分的说唱歌手还是希望大家能以“玩”的目的出发，才能捕捉到黑人音乐真正的灵魂元素。唯有充满喜感、快乐的音乐才能在目前的音乐市场中，求得发展的空间。

第四章 蛋白质化学题答案

第四章蛋白质化学 一、单项选择题 1．蛋白质分子的元素组成特点是 A．含大量的碳B．含大量的糖C．含少量的硫D．含少量的铜E．含氮量约16% 2．一血清标本的含氮量为5g/L，则该标本的蛋白质浓度是 A．15g/L B．20g/L C．31g/L D．45g/L E．55g/L 3．下列哪种氨基酸是碱性氨基酸？ A．亮氨酸B．赖氨酸C．甘氨酸D．谷氨酸E．脯氨酸 4．下列哪种氨基酸是酸性氨基酸？ A．天冬氨酸B．丙氨酸C．脯氨酸D．精氨酸E．甘氨酸 5．含有两个羧基的氨基酸是 A．丝氨酸B．苏氨酸C．酪氨酸D．谷氨酸E．赖氨酸 6．在pH6.0的缓冲液中电泳，哪种氨基酸基本不移动？ A．丙氨酸B．精氨酸C．谷氨酸D．赖氨酸E．天冬氨酸 7．在pH7.0时，哪种氨基酸带正电荷？ A．精氨酸B．亮氨酸C．谷氨酸D．赖氨酸

E．苏氨酸 8．蛋氨酸是 A．支链氨基酸B．酸性氨基酸 C．碱性氨基酸D．芳香族氨酸 E．含硫氨基酸 9．构成蛋白质的标准氨基酸有多少种？ A．8种B．15种 C．20种D．25种 E．30种 10．构成天然蛋白质的氨基酸 A．除甘氨酸外，氨基酸的α碳原子均非手性碳原子 B．除甘氨酸外，均为L-构型C．只含α羧基和α氨基D．均为极性侧链E．有些没有遗传密码11．天然蛋白质中不存在的氨基酸是 A．瓜氨酸B．蛋氨酸 C．丝氨酸D．半胱氨酸 E．丙氨酸 12．在中性条件下大部分氨基酸以什么形式存在？ A．疏水分子B．非极性分子 C．负离子D．正离子 E．兼性离子 13．所有氨基酸共有的显色反应是 A．双缩脲反应B．茚三酮反应 C．酚试剂反应D．米伦反应 E．考马斯亮蓝反应 14．蛋白质分子中的肽键 A．氨基酸的各种氨基和各种羧基均可形成肽键 B．某一氨基酸的γ-羧基与另一氨基酸的α氨基脱水形成 C．一个氨基酸的α-羧基与另一氨基酸的α氨基脱水形成 D．肽键无双键性质

(完整版)第一章蛋白质的结构与功能(试题及答案)

第一章蛋白质的结构与功能 [测试题] 一、名词解释：1．氨基酸 2．肽 3．肽键 4．肽键平面 5．蛋白质一级结构 6．α-螺旋 7．模序 8．次级键 9．结构域 10．亚基 11．协同效应 12．蛋白质等电点 13．蛋白质的变性 14．蛋白质的沉淀 15．电泳 16．透析 17．层析 18．沉降系数 19．双缩脲反应 20．谷胱甘肽 二、填空题 21．在各种蛋白质分子中，含量比较相近的元素是____，测得某蛋白质样品含氮量为15.2克，该样品白质含量应为____克。 22．组成蛋白质的基本单位是____，它们的结构均为____，它们之间靠____键彼此连接而形成的物质称为____。 23．由于氨基酸既含有碱性的氨基和酸性的羧基，可以在酸性溶液中带____电荷，在碱性溶液中带____电荷，因此，氨基酸是____电解质。当所带的正、负电荷相等时，氨基酸成为____离子，此时溶液的pH值称为该氨基酸的____。 24．决定蛋白质的空间构象和生物学功能的是蛋白质的____级结构，该结构是指多肽链中____的排列顺序。25．蛋白质的二级结构是蛋白质分子中某一段肽链的____构象，多肽链的折叠盘绕是以____为基础的，常见的二级结构形式包括____，____，____和____。 26．维持蛋白质二级结构的化学键是____，它们是在肽键平面上的____和____之间形成。 27．稳定蛋白质三级结构的次级键包括____，____，____和____等。 28．构成蛋白质的氨基酸有____种，除____外都有旋光性。其中碱性氨基酸有____，____，____。酸性氨基酸有____，____。 29．电泳法分离蛋白质主要根据在某一pH值条件下，蛋白质所带的净电荷____而达到分离的目的，还和蛋白质的____及____有一定关系。 30．蛋白质在pI时以____离子的形式存在，在pH>pI的溶液中，大部分以____离子形式存在，在pH

生命活动的主要承担者—蛋白质知识点总结.doc

<第二节生命活动的主要承担者——蛋白质> 一、氨基酸结构及其种类 1.氨基酸的组成元素： C、 H、 O、 N，有的含有 S 等元素。 2.氨基酸的结构通式： 结构特点： 1）氨基酸分子中， -NH2和 -COOH至少各有一个； 2）至少一个 -NH2和一个 -COOH连在同一个碳 原子上； 3）生物体中氨基酸种类、性质不同是由R 基决定的。 ※即：“一个中心三个基本点” 【巧记】可把氨基酸想象成一个人， R基是人脸，我们分辨一个人时，主要 看人的脸；羧基和氨基代表该人的双手； H代表双腿。 3.氨基酸种类：生物体中含氨基酸约 20 种 必需氨基酸 (8) 种：人体不能合成，必须从外界环境中获取。（巧计：“一家来写两三本书”） 即：异亮氨酸、甲硫氨酸、赖氨酸、缬氨酸、亮氨酸、色氨酸、苯丙氨酸、 苏氨酸 非必需氨基酸 (12) 种：人体能够合成，可以不用从外界环境中获取。 二、蛋白质的结构及其多样性 1、※氨基酸形成蛋白质的方式——→脱水缩合（书22页过程） ☆注意： 1）脱水缩合：一个氨基酸分子的氨基（— NH2）和另一个氨基酸分子的羧基（— COOH）相连接 , 同时脱去一分子的水的结合方式 . 2）连接两个氨基酸分子的化学键叫做肽键，其表达式写成以下几种形式都可以： O H O —CO— NH—或—NH— CO—或‖—C—NH—或—N—C— 丨‖ 肽键表示式中两端的“—”表示不成对的电子，不能漏写。 3）反应产物中有“ H2O”。脱去的水分子中的“ H”分别来自羧基和氨基，脱 去的水分子中的“ O”来自羧基。 4）参与脱水缩合的分别是两个氨基酸分子中与中心碳原子相连的氨基和羧 基， R 基中的 -NH2和-COOH不参与脱水缩合。

组成细胞的化学成分(蛋白质)(三)

第 1 页 共 3 页 细胞的化学成分(二) Ⅰ。教学目标： 一． 知识目标： 1． 了解蛋白质的含量和元素组成； 2． 掌握蛋白质的基本结构组成单位的结构通式和共同特点； 3． 掌握蛋白质的形成过程------缩合反应及图解； 4． 理解二肽、三肽及多肽，肽键和肽链的定义； 5． 理解和掌握蛋白质分子的功能； 二．能力目标： 1． 通过蛋白质的有关知识的学习，培养学生对生物和化学知识的综合能力； 2． 通过蛋白质分子结构多样性和功能关系学习，培养分析问题和推理的思维能力； 三．情感目标： 通过生物和化学知识、蛋白质和核酸知识的综合学习，培养学生认识到事物之间都具有联系的观点。 Ⅱ。重点和难点： 1． 氨基酸的结构通式及共同特点； 2． 缩合反应图解； 3． 蛋白质的结构和功能的多样性； 难点： 1． 蛋白质的结构和功能； 2． 有关氨基酸缩合反应的计算。 Ⅲ。教学环节： 复 习： 评讲<课时练习一> 讲授新课： 五．蛋白质： 自学提纲： 1． 含量： 鲜重：7—10% (第二) 干重：50%以上(第一) 2． 元素组成：

第 2 页 共 3 页 都有：C 、H 、O 、N 四种元素，有的还有： S （胰岛素）、F e （血红蛋白）、I （甲状腺激素）、C u （血蓝蛋白）等等。 3． 基本组成单位----（1） 种类： 约20种 （2） R （侧链基团、R 基） H 2N C COOH 氨基 羧基 H （氢原子） （3） 共同特点： Ⅰ。每种氨基酸都至少含有一个氨基和一个羧基； Ⅱ。在每一个氨基酸中都至少有一个氨基和羧基连在同一个α碳原子上； 说明： 1． 在一个氨基酸中除了在α碳原子上一定有一个氨基和一个羧基外，在R 基上也 有可能存在着氨基和羧基； 如：HOOC---CH 2---CH 2--- CH---COOH 谷氨酸，在R 基上有一个羧基 NH 2 CH 3---CH 2---CH 2---CH---COOH 赖氨酸，在R 基上有一个氨基； NH 2 NH 2 2． 在每一个氨基酸中都必须有一个氨基和一个羧基连在同一个而且必须是α碳 原子上；否则就不是构成生物体的氨基酸。 3． 在计算时一定要引导学生记住：除了在α碳原子上有一个氨基和一个羧基以 外，其它的氨基和羧基都在R 基上。 例题一：根据氨基酸的结构特点，判断下列的是否属于构成生物体的氨基酸，并说明理由： 例题二：某氨基酸有三个氨基和二个羧基，问：连在α碳原子上和R 基上的氨基和羧基各 有多少个？ 例题三：谷氨酸的R 基是 C 3H 5O 2 ，问谷氨酸中含有的碳原子和氧原子各有多少个？ A. 4, 4 B. 5, 5 C. 5, 4 D. 4, 5 例题四：构成生物体的氨基酸的R 基有多少种？ 4． 蛋白质的形成过程：

蛋白质的结构与功能概述

蛋白质的结构与功能概述 「考纲」 1.蛋白质的分子组成：①元素组成；②基本单位。 2.蛋白质的分子结构：①肽键与肽；②一级结构；③二级结构--α螺旋；④三级和四级结构概念。 3.蛋白质的理化性质：①等电点；②沉淀；③变性。 「考点」 1.蛋白质的含氮量平均为16%。 2.氨基酸是蛋白质的基本组成单位，除甘氨酸外属L-α-氨基酸。 3.酸性氨基酸：天冬氨酸、谷氨酸；碱性氨基酸：赖氨酸、精氨酸、组氨酸。 4.半胱氨酸巯基是GSH的主要功能基团。 5.一级结构的主要化学键是肽键。 6.维系蛋白质二级结构的因素是氢键 7.并不是所有的蛋白质都有四级结构。 8.溶液pH>pI时蛋白质带负电，溶液pH 9.蛋白质变性的实质是空间结构的改变，并不涉及一级结构的改变。 「试题」 （1～3题共用备选答案） A.蛋白质一级结构 B.蛋白质二级结构 C.蛋白质三级结构 D.蛋白质四级结构 E.单个亚基结构 1.不属于空间结构的是 答案：A 2.整条肽链中全部氨基酸残基的相对空间位置即是 答案：C 3.蛋白质变性时，不受影响的结构是 答案：A 4.维系蛋白质分子一级结构的化学键是 A.离子键 B.肽键 C.二硫键 D.氢键 E.疏水键 答案：B 5.变性蛋白质的主要特点是 A.不易被蛋白酶水解 B.分子量降低 C.溶解性增加 D.生物学活性丧失 E.共价键被破坏 答案：D 6.蛋白质二级结构是指分子中

A.氨基酸的排列顺序 B.每一氨基酸侧链的空间构象 C.局部主链的空间构象 D.亚基间相对的空间位置 E.每一原子的相对空间位置 答案：C 7.下列关于肽键性质和组成的叙述正确的是 A.由Cα和C-COOH组成 B.由Cα1和Cα2组成 C.由Cα和N组成 D.肽键有一定程度双键性质 E.肽键可以自由旋转 答案：D （8～9题共用备选答案） A.一级结构破坏 B.二级结构破坏 C.三级结构破坏 D.四级结构破坏 E.空间结构破坏 8.亚基解聚时 答案：D 9.蛋白酶水解时 答案：A 10.关于蛋白质二级结构的叙述正确的是指 A.氨基酸的排列顺序 B.每一氨基酸侧链的空间构象 C.局部主链的空间构象 D.亚基间相对的空间位置 E.每一原子的相对空间位置 答案：C

蛋白质结构

四级结构（quaternary structure） 四级结构是指在亚基和亚基之间通过疏水作用等次级键结合成为有序排列的特定的空间结构。四级结构的蛋白质中每个球状蛋白质称为亚基,亚基通常由一条多肽链组成，有时含两条以上的多肽链，单独存在时一般没有生物活性。亚基有时也称为单体(monomer),仅由一个亚基组成的并因此无四级结构的蛋白质如核糖核酸酶称为单体蛋白质,由两个或两个以上亚基组成的蛋白质统称为寡聚蛋白质,多聚蛋白质或多亚基蛋白质。多聚蛋白质可以是由单一类型的亚基组成,称为同多聚蛋白质或由几种不同类型的亚基组成称为杂多聚蛋白质。对称的寡居蛋白质分子可视为由两个或多个不对称的相同结构成分组成,这种相同结构成分称为原聚体或原体(protomer)。在同多聚体中原体就是亚基,但在杂聚体中原体是由两种或多种不同的亚基组成。 蛋白质的四级结构涉及亚基种类和数目以及各亚基或原聚体在整个分子中的空间排布,包括亚基间的接触位点(结构互补)和作用力(主要是非共价相互作用)。大多数寡聚蛋白质分子中亚基数目为偶数,尤以2和4为多；个别为奇数,如荧光素酶分子含3个亚基。亚基的种类一般是一种或两种,少数的多于两种。 亚基的立体排布 稳定四级结构的作用力与稳定三级结构的没有本质区别。亚基的二聚作用伴随着有利的相互作用包括范徳华力,氢键,离子键和疏水作用还有亚基间的二硫键。亚基缔合的驱动力主要是疏水作用,因亚基间紧密接触的界面存在极性相互作用和疏水作用,相互作用的表面具有极性基团和

疏水基团的互补排列;而亚基缔合的专一性则由相互作用的表面上的极性基团之间的氢键和离子键提供。 血红蛋白的四级结构 血红蛋白分子就是由二个由141个氨基酸残基组成的α亚基和二个由146个氨基酸残基组成的β亚基按特定的接触和排列组成的一个球状蛋白质分子，每个亚基中各有一个含亚铁离子的血红素辅基。四个亚基间靠氢键和八个盐键维系着血红蛋白分子严密的空间构象。 蛋白质－－名词辨析 蛋白质一级结构(primary structure): 氨基酸序列。 蛋白质二级结构(secondary structure): 蛋白质主干原子间形成的二面角Φ(phi)和φ(psi)以及主链 上原子间形成的氢键决定的，在某些情况下，这些二面角和

人教版高一生物必修一生命活动的主要承担者蛋白质练习题

练习2.2生命活动的承担者一一蛋白质 、选择题 C.N 、P 、K 、Mg D. C 、H O P 、S 、Mg 2. 下列分子中，与构成生物体的蛋白质的氨基酸分子式不相符的是 ( A.H 2N- CH- CH 1 B. H 2 N- CH — CH —COOH COOH C. H 2N — (CH 2)4— CH-COOH 1 D. H 2N — CH- COOH NH 2 CH 2 CHCOOH 3. 组成蛋白质的氨基酸之间的肽键结构式是 ( A. NH — CO B. — NH- CO- C. — NH —COO — D. NH 2— COOH 4. 下列能正确表示蛋白质分子由简到繁的结构层次的一组是 ( ① 氨基酸 ②C H O N 等化学元素 ③氨基酸分子 相互结合 ④多肽 ⑤肽链 ⑥形成具有一定空间结构的蛋白质分子 C. 有的蛋白质是调节生物体细胞新陈代谢的重要物质 D. 蛋白质就是一种多肽 7. 下列有关蛋白质结构、功能多样性的说法正确的是 A. 蛋白质结构的多样性与构成蛋白质的氨基酸的种类、数目和空间结构有关 B. 已知某化合物含有 C H O N 等元素，可以推断此物质为蛋白质 C. 不同蛋白质分子中组成肽键的化学元素无差异性 D. 蛋白质空间结构改变，可能会导致蛋白质失去生物活性， 但这种改变一般是可逆的 8. 华北地区乃至全国都知道，山东阿胶是一种名贵的中 药，极为珍贵的补品一一“东阿阿胶，国之瑰宝” 。据 资料显示，正宗的山东阿胶是山东省阿县生产的阿胶， 该胶 1.构成蛋白质的主要元素有 A.C 、H 、0、P 、S B. C () 、H ON A.①②③④⑤⑥ B. ②①④③⑥⑤ C. 5. 下列各项与蛋白质结构多样性无关的是 A. 氨基 酸的数目、种类和排列顺序 B. C.构成蛋白质的多肽链的空间结构 D. 6. 下列有关蛋白质功能的叙述中， 不正确的是 A. 催化口腔内少量淀粉分解成麦芽糖的是蛋白质 ②①④③⑤⑥ D.②①③④⑤⑥ ( ) 构成蛋白质的多肽链的数目 氨基酸至少含有一个氨基和一个羧基 ( )

蛋白质的元素组成

一、蛋白质的元素组成 蛋白质是一类含氮有机化合物，除含有碳、氢、氧外，还有氮和少量的硫。某些蛋白质还含有其他一些元素，主要是磷、铁、碘、锌和铜等。各种蛋白质的含氮量很接近，平均为16%。 按照蛋白质的组成，可以分为 1.简单蛋白(simple protein) ：又称为单纯蛋白质；这类蛋白质只含由α-氨基酸组成的肽链，不含其它成分。 （1）清蛋白和球蛋白：albumin and globulin广泛存在于动物组织中。清蛋白易溶于水，球蛋白微溶于水，易溶于稀酸中。 （2）谷蛋白(glutelin)和醇溶谷蛋白(prolamin)：植物蛋白，不溶于水，易溶于稀酸、稀碱中，后者可溶于70－80％乙醇中。 （3）精蛋白和组蛋白：碱性蛋白质，存在与细胞核中。 （4）硬蛋白：存在于各种软骨、腱、毛、发、丝等组织中，分为角蛋白、胶原蛋白、弹性蛋白和丝蛋白。 2.结合蛋白(conjugated protein)：由简单蛋白与其它非蛋白成分结合而成（1）色蛋白：由简单蛋白与色素物质结合而成。如血红蛋白、叶绿蛋白和细胞色素等。 （2）糖蛋白：由简单蛋白与糖类物质组成。如细胞膜中的糖蛋白等。 （3）脂蛋白：由简单蛋白与脂类结合而成。如血清α-，β-脂蛋白等。 （4）核蛋白：由简单蛋白与核酸结合而成。如细胞核中的核糖核蛋白等。（5）色蛋白：由简单蛋白与色素结合而成。如血红素、过氧化氢酶、细胞色素c等。 （6）磷蛋白：由简单蛋白质和磷酸组成。如胃蛋白酶、酪蛋白、角蛋白、弹性蛋白、丝心蛋白等。 依据蛋白质的营养价值分类：按照蛋白质含的必需氨基酸的种类、数量、比例可分为完全蛋白、半完全蛋白和不完全蛋白。 1.完全蛋白：必需氨基酸的种类齐全、数量充足、比例恰当。 2.半完全蛋白：必需氨基酸的种类齐全、但有的氨基酸数量不足、比例不恰当。 3.不完全蛋白：必需氨基酸的种类不全。 蛋白质的功能 一、构成和修复组织； 二、调节生理功能； 三、供给机体热能。

(完整版)蛋白质结构与功能的关系

蛋白质结构与功能的关系 蛋白质的结构包括一级结构、二级结构、三级结构、四级结构。 一级结构是蛋白质的一级结构指在蛋白质分子从N-端至C-端的氨基酸排列顺序。一级结构是蛋白质空间构象和特异生物学功能的基础，但不是决定蛋白质空间构象的唯一因素。 蛋白质的二级结构是指多肽链的主链骨架本身在空间上有规律的折叠和盘绕，它是由氨基酸残基非侧链基团之间的氢键决定的。常见的二级结构有α螺旋、三股螺旋、β折叠、β转角、β凸起和无规卷曲。α螺旋中肽链骨架围绕一个轴以螺旋的方式伸展，它可能是极性的、疏水的或两亲的。β折叠是肽链的一种相当伸展的结构，有平行和反平行两种。如果β股交替出现极性残基和非极性残基，那么就可以形成两亲的β折叠。β转角指伸展的肽链形成180°的U形回折结构而改变了肽链的方向。β凸起是由于β折叠股中额外插入一个氨基酸残基而形成的，它也能改变多肽链的走向。无规卷曲是在蛋白质分子中的一些极不规则的二级结构的总称。无规卷曲无固定走向，有时以环的形式存在，但不是任意变动的。从结构的稳定性上看，右手α螺旋＞β折叠＞ U型回折＞无规卷曲，但在功能上，酶与蛋白质的活性中心通常由无规卷曲充当，α右手螺旋和β折叠一般只起支持作用。 蛋白质的三级结构是指多肽链在二级结构的基础上，进一步盘绕、卷曲和折叠，形成主要通过氨基酸侧链以次级键以及二硫键维系的完整的三维结构。三级结构通常由模体和结构域组成。稳定三级结构的化学键包括氢键、疏水键、离子键、范德华力、金属配位键和二硫键。模体可用在一级结构上，特指具有特殊生化功能的序列模体，也可被用于功能模体或结构模体，相当于超二级结构。结构模体是结构域的组分，基本形式有αα、βαβ和βββ等。常见的模体包括：左手超螺旋、右手超螺旋、卷曲螺旋、螺旋束、α螺旋-环-α螺旋、Rossmann卷曲和希腊钥匙模体。结构域是在一个蛋白质分子内的相对独立的球状结构和/或功能模块，由若干个结构模体组成的相对独立的球形结构单位，它们通常是独自折叠形成的，与蛋白质的功能直接相关。一个结构域通常由一段连续的氨基酸序列组成。根据其占优势的二级结构元件的类型，结构域可分为五大类：α结构域、β结构域、α/β结构域、α+β结构域、交联结构域。以上每一类结构域的二级结构元件可能有不同的组织方式，每一种组织就是一种结构模体。这些结构域都有疏水的核心，疏水核心是结构域稳定所必需的。 具有两条和两条以上多肽链的寡聚蛋白质或多聚蛋白质才会有四级结构。组成寡聚蛋白质或多聚蛋白质的每一个亚基都有自己的三级结构。蛋白质的四级结构内容包括亚基的种类、数目、空间排布以及亚基之间的相互作用。驱动四级结构形成或稳定四级结构的作用力包括

蛋白质的组成及特点

蛋白质的组成及特点 蛋白质是由C(碳)、H(氢)、O(氧)、N(氮)组成，一般蛋白质可能还会含有P(磷)、S(硫)、Fe(铁)、Zn(锌)、Cu(铜)、B(硼)、Mn(锰)、I(碘)、Mo(钼)等。 这些元素在蛋白质中的组成百分比约为：碳50% 氢7% 氧23% 氮16% 硫0~3% 其他微量。 (1)一切蛋白质都含N元素，且各种蛋白质的含氮量很接近，平均为16%; (2)蛋白质系数：任何生物样品中每1g元N的存在，就表示大约有100/16=6.25g蛋白质的存在，6.25常称为蛋白质常数 整体结构 蛋白质是以氨基酸为基本单位构成的生物高分子。蛋白质分子上氨基酸的序列和由此形成的立体结构构成了蛋白质结 构的多样性。蛋白质具有一级、二级、三级、四级结构，蛋白质分子的结构决定了它的功能。 一级结构(primary structure)：氨基酸残基在蛋白质肽链中的排列顺序称为蛋白质的一级结构，每种蛋白质都有唯一而确切的氨基酸序列。 二级结构(secondary structure)：蛋白质分子中肽链并非直链状，而是按一定的规律卷曲(如α-螺旋结构)或折叠(如β-折叠结构)形成特定的空间结构，这是蛋白质的二级结

构。蛋白质的二级结构主要依靠肽链中氨基酸残基亚氨基(—NH—)上的氢原子和羰基上的氧原子之间形成的氢键而 实现的。 三级结构(tertiary structure)：在二级结构的基础上，肽链还按照一定的空间结构进一步形成更复杂的三级结构。肌红蛋白，血红蛋白等正是通过这种结构使其表面的空穴恰好容纳一个血红素分子。 四级结构(quaternary structure)：具有三级结构的多肽链按一定空间排列方式结合在一起形成的聚集体结构称为蛋白质 的四级结构。如血红蛋白由4个具有三级结构的多肽链构成，其中两个是α-链，另两个是β-链，其四级结构近似椭球形状。 连接方法 用约20种氨基酸作原料，在细胞质中的核糖体上，将氨基酸分子互相连接成肽链。一个氨基酸分子的氨基和另一个氨基酸分子的羧基，脱去一分子水而连接起来，这种结合方式叫做脱水缩合。通过缩合反应，在羧基和氨基之间形成的连接两个氨基酸分子的那个键叫做肽键。由肽键连接形成的化合物称为肽。 检测方法 分别向甲乙两支试管加入3毫升蛋清稀释液和清水，再依次向两支试管中加入双缩脲试剂A液和B液。观察甲乙两试管

蛋白质的作用及组成

蛋白质的组成： 食物中的蛋白质必须经过肠胃道消化，分解成氨基酸才能被人体吸收利用，人体对蛋白质的需要实际就是对氨基酸的需要。吸收后的氨基酸只有在数量和种类上都能满足人体需要身体才能利用它们合成自身的蛋白质。营养学上将氨基酸分为必需氨基酸和非必需氨基酸两类。 必需氨基酸指的是人体自身不能合成或合成速度不能满足人体需要，必须从食物中摄取的氨基酸。对成人来说，这类氨基酸有8种，包括赖氨酸、蛋氨酸、亮氨酸、异亮氨酸、苏氨酸、缬氨酸、色氨酸、苯丙氨酸。对婴儿来说，有9种，多一种组氨酸。 非必需氨基酸并不是说人体不需要这些氨基酸，而是说人体可以自身合成或由其它氨基酸转化而得到，不一定非从食物直接摄取不可。这类氨基酸包括甘氨酸、丙氨酸、丝氨酸、天冬氨酸、谷氨酸（及其胺）、脯氨酸、精氨酸、组氨酸、酪氨酸、胱氨酸。 有些非必需氨基酸如胱氨酸和酪氨酸如果供给充裕还可以节省必需氨基酸中蛋氨酸和苯丙氨酸的需要量。 蛋白质作用： 蛋白质在细胞和生物体的生命活动过程中，起着十分重要的作用。生物的结构和形状都与蛋白质有关。蛋白质还参与基因表达的调节，以及细胞中氧化还原、电子传递、神经传递乃至学习和记忆等多种生命活动过程。在细胞和生物体内各种生物化学反应中起催化作用的酶主要也是蛋白质。许多重要的激素，如胰岛素和胸腺激素等也都是蛋白质。此外，多种蛋白质，如植物种子（豆、花生、小麦等）中的蛋白质和动物蛋白、奶酪等都是供生物营养生长之用的蛋白质。有些蛋白质如蛇毒、蜂毒等是动物攻防的武器。 蛋白质占人体的20 %是,占身体比例最大的。胆汁，尿液除外，都是蛋白质合成的。只有蛋白质充足，才能代谢正常。就像盖房子，构建身体的原材料最主要的是蛋白质。 1.蛋白质是构建新组织的基础材料，是酶，激素合成的原料，；维持钾钠平衡；消除水肿。 2.是合成抗体的成分：白细胞，T淋巴细胞，干扰素等，提高免疫力。 3.提供一部分能量。 4.调低血压，缓冲贫血，是红细胞的载体。 5.形成人体的胶原蛋白。眼球玻璃体，视紫质都有胶原蛋白。 7.大脑细胞分裂的动力源是蛋白质；脑脊液是蛋白质合成的；记忆力下降 8.性功能障碍 9.肝脏：造血功能；合成激素，酶；解毒。缺乏蛋白质，肝细胞不健康。有一副好肝脏，人健康就有保障。 10.心脏---泵器官。缺乏蛋白质会出现手脚冰凉；缺氧；心肌缺氧造成心力衰竭----死亡。 11.脾胃：每天都要消化食物，消化酶是蛋白质合成的。缺乏会造成胃动力不够，消化不良，打嗝。胃溃疡，胃炎；胃酸过多，刺激溃疡面你会感觉到疼，蛋白质唯一具有修复再造细胞的功能。消化壁上有韧带，缺乏蛋白质会松弛，内脏下垂，子宫下垂脏器移位。 12.四肢：人老先老腿，缺乏蛋白质肌肉萎缩；骨头的韧性减低，易骨折 13.抗体会减少，易感冒，发烧。

生物化学--蛋白质部分习题及答案知

生物化学--蛋白质部分习题及答案第四章蛋白质化学一、单项选择题 1．蛋白质分子的元素组成特点是 A．含大量的碳B．含大量的糖 C．含少量的硫D．含少量的铜 E．含氮量约16% 2．一血清标本的含氮量为5g/L，则该标本的蛋白质浓度是 A．15g/L B．20g/L C．31/L D．45g/L E．55g/L 3．下列哪种氨基酸是碱性氨基酸？ A．亮氨酸B．赖氨酸 C．甘氨酸D．谷氨酸 E．脯氨酸 4．下列哪种氨基酸是酸性氨基酸？ A．天冬氨酸B．丙氨酸 C．脯氨酸D．精氨酸 E．甘氨酸 5．含有两个羧基的氨基酸是 A．丝氨酸B．苏氨酸 C．酪氨酸D．谷氨酸

E．赖氨酸 6．在pH6.0的缓冲液中电泳，哪种氨基酸基本不移动？A．丙氨酸B．精氨酸 C．谷氨酸D．赖氨酸 E．天冬氨酸 7．在pH7.0时，哪种氨基酸带正电荷？ A．精氨酸B．亮氨酸 C．谷氨酸D．赖氨酸 E．苏氨酸 8．蛋氨酸是 A．支链氨基酸B．酸性氨基酸 C．碱性氨基酸D．芳香族氨酸 E．含硫氨基酸 9．构成蛋白质的标准氨基酸有多少种？ A．8种B．15种 C．20种D．25种 E．30种 10．构成天然蛋白质的氨基酸 A．除甘氨酸外，氨基酸的α碳原子均非手性碳原子B．除甘氨酸外，均为L-构型C．只含α羧基和α氨基D．均为极性侧链E．有些没有遗传密码

11．天然蛋白质中不存在的氨基酸是 A．瓜氨酸B．蛋氨酸 C．丝氨酸D．半胱氨酸 E．丙氨酸 12．在中性条件下大部分氨基酸以什么形式存在？A．疏水分子B．非极性分子 C．负离子D．正离子 E．兼性离子 13．所有氨基酸共有的显色反应是 A．双缩脲反应B．茚三酮反应 C．酚试剂反应D．xx反应 E．考xxxx反应 14．蛋白质分子中的肽键 A．氨基酸的各种氨基和各种羧基均可形成肽键 B．某一氨基酸的γ-羧基与另一氨基酸的α氨基脱水形成C．一个氨基酸的α-羧基与另一氨基酸的α氨基脱水形成D．肽键无双键性质 E．以上均不是 15．维持蛋白质分子一级结构的化学键是 A．盐键B．二硫键 C．疏水键D．肽键

生命活动的主要承担者—蛋白质 知识点总结

<第二节生命活动的主要承担者——蛋白质> 一、氨基酸结构及其种类 １.氨基酸的组成元素：C、H、Ｏ、N，有的含有Ｓ等元素。 2.氨基酸的结构通式: 结构特点： 1）氨基酸分子中,-NH２和-ＣＯOH至少各有一个; 2）至少一个-NH２和一个-COＯH连在同一个碳原子上; 3)生物体中氨基酸种类、性质不同是由R基决定的。 ※即：“一个中心三个基本点” 【巧记】可把氨基酸想象成一个人,Ｒ基是人脸,我们分辨一个人时,主要看人的脸;羧基和氨基代表该人的双手;H代表双腿。 3.氨基酸种类:生物体中含氨基酸约２０种 必需氨基酸(8)种：人体不能合成,必须从外界环境中获取。(巧计:“一家来写两三本书”) 即:异亮氨酸、甲硫氨酸、赖氨酸、缬氨酸、亮氨酸、色氨酸、苯丙氨酸、苏氨酸 非必需氨基酸（１2）种:人体能够合成,可以不用从外界环境中获取。 二、蛋白质的结构及其多样性 1、※氨基酸形成蛋白质的方式——→脱水缩合（书２２页过程) ☆注意： 1）脱水缩合：一个氨基酸分子的氨基(—NH2)和另一个氨基酸分子的羧基（—COＯH）相连接,同时脱去一分子的水的结合方式. 2）连接两个氨基酸分子的化学键叫做肽键，其表达式写成以下几种形式都可以: —CO—NH—或—NH—CO—或—C—NH—或—N—C— ?肽键表示式中两端的“—”表示不成对的电子，不能漏写。 3）反应产物中有“H2O”。脱去的水分子中的“H”分别来自羧基和氨基,脱去的水分子中的“O”来自羧基。 4)参与脱水缩合的分别是两个氨基酸分子中与中心碳原子相连的氨基和羧基，R基中的-NH2和-ＣO ＯH不参与脱水缩合。 ５)一条肽链至少含有一个游离的-ＮH２和一个游离的－COＯH，分别位于肽链的两端。 ６)二肽:是指由两个氨基酸分子脱水缩合而成的化合物； 多肽:由三个或三个以上氨基酸分子脱水缩合而成的化合物，多肽通常呈链状结构，又叫肽链。 O ‖ H 丨 O ‖

蛋白质的结构与功能教学设计

《蛋白质的结构与功能》教学设计 南京市秦淮中学俞志茹 “蛋白质的结构和功能”是苏教版普通高中生物学课程标准教科书《分子与细胞》模块第二章第二节的内容。本节内容比较抽象，高一学生没有有机化学的知识，对于氨基酸的结构通式以及氨基酸如何脱水缩合等理解起来有一定困难。在教学中让学生主动参与,利用问题的递进设置,逐步解决学生在学习中遇到的困难。 【教学目标】 1、知识与技能：说明氨基酸的结构特点，以及氨基酸形成蛋白质的过程，概述蛋白质的结 构和功能。 2、过程与方法：通过氨基酸结构通式的推导，培养学生分析归纳的能力；通过探讨氨基酸 的缩合过程，培养学生解决问题的能力；通过获取形象的图文信息，培养 学生分析处理资料的能力。 3、情感态度与价值观：使学生理解蛋白质是生命活动的主要承担者，形成结构决定功能的 生物学基本观点。 【教学重点】氨基酸的结构特点；蛋白质的结构与功能。 【教学难点】氨基酸的脱水缩合。 【教学方法】分组合作，问题引导。 【教学过程设计】 （一）、创设情境，导入新课 师：展示一组食物图片，请生说出这些食物在组成成分上的一个明显的共同点？ 生：都富含蛋白质 师导入新课：蛋白质是构成细胞的基本有机物，是生物大分子。它在细胞内的含量只比水少，大约占细胞干重的50﹪以上，蛋白质是含量最高的有机化合物，本节课我们一起来认识生命活动的主要承担者——蛋白质。 （二）、主动参与，探求新知 1、组成元素 师：蛋白质的构成元素主要有C、H、O、N，大多数蛋白质还含有S。 2、氨基酸 师：蛋白质的相对分子质量一般都很大，例如血红蛋白（C3032H4816O872N280S8Fe4），血红蛋白的相关介绍

生物化学考题_蛋白质结构与功能

蛋白质结构与功能 一级要求单选题 1组成蛋白质的氨基酸基本上有多少种 A 300 B 30 C 20 D 10 E 5 2蛋白质元素组成的特点是含有的16%相对恒定量的是什么元素A C B N C H D O E S 3组成蛋白质的氨基酸之间分子结构的不同在于其 A Cα B Cα-H C Cα-COOH D Cα-R E Cα-NH 2 4氨基酸的平均分子量是 A 1000 B 500 C 110 D 100 E 80 5组成蛋白质的酸性氨基酸有几种 A 2 B 3 C 5 D 10 E 20 6组成蛋白质的碱性氨基酸有几种 A 2 B 3 C 5 D 10 E 20 7组成蛋白质中的含巯基氨基酸是 A 酪氨酸 B 缬氨酸 C 谷氨酸 D 胱氨酸 E 半胱氨酸 8蛋白质分子中属于亚氨基酸的是 A 脯氨酸 B 甘氨酸 C 丙氨酸

D 组氨酸 E 天冬氨酸 9组成蛋白质的氨基酸在自然界存在什么差异 A 种族差异 B 个体差异 C 组织差异 D 器官差异 E 无差异 10体内蛋白质分子中的胱氨酸是由什么氨基酸转变生成A 谷氨酸B 精氨酸C 组氨酸 D 半胱氨酸 E 丙氨酸 11精氨酸与赖氨酸属于哪一类氨基酸 A 酸性 B 碱性 C 中性极性 D 中性非极性 E 芳香族 12下列那种氨基酸无遗传密码子编码 A 谷氨酰氨 B 天冬酰胺 C 对羟苯丙氨酸 D 异亮氨酸 E 羟脯氨酸 13氨基酸间脱水的产物首先产生小分子化合物为 A 蛋白质 B 肽 C 核酸 D 多糖 E 脂肪 14人体内的肽大多是 A 开链 B 环状 C 分支 D 多末端 E 单末端链,余为环状 15谷胱甘肽是由几个氨基酸残基组成的小肽 A 2 B 3 C 9 D 10 E 39

蛋白质结构

第二章 与蛋白质可逆结合的分子称为配体。蛋白质与配体间的相互作用的瞬时性质对生命体至关重要，它可使生物体对外界环境及新陈代谢环境的变化作出迅速而可逆的反应。配体在蛋白质上的结合位点称为结合部位。结合部位与配体在大小、形状、电荷以及疏水性或亲水性上是互补的。 蛋白质与配体结合，经常伴随着蛋白质分子的构象变化，从而使得结合部位与配体的互补性增强，促进两者更加紧密地结合，蛋白质与配体间的这种结构适应性称为诱导契合。 酶与这其他分子结合，并改变它们的化学结构，就是它的催化反应，酶所作同的分子称为底物而不是配体，其结合位点称为催化部位而不是活性部位。 铁离子通常镶嵌于血红素辅基中称为血红素，血红素是由复杂的有机环状结构原啉组成的，其上结合了单个二价的铁离子。潜水哺乳动物肌红蛋白丰富。 每个氨基酸残基可通过两种方式进行标识，一种是根据它在氨基酸序列中的位置，另一种是根据它在特定α-螺旋节段中的位置。 动物血液中携带的几乎全部的氧，都是由红细胞中的血红蛋白结合和运输的。红细胞在人体内仅存约120天，主要功能装载血红蛋白，以很高的浓度溶解在其胞浆中。 血红蛋白分子（Mr64500；可缩写为Hb）近似球形结构，它是一个四聚体蛋白，含有四个血红素辅基，每一个辅基都连有一个多肽链。 血红蛋白主要有两种构象：R态和T态。R态对氧具有明显较高的亲和力。 血红蛋白具有一个杂合的即S形氧结合的曲线。 蛋白质的一个配体位点的结合能影响同一个蛋白的另一个配体位点的结合性质，这种蛋白就是变构蛋白。变构蛋白的调解物可以是抑制物，也可以是激活物。当正常配体与调节物相同，这种相互作用称为同促作用。不相同是为异促作用。 有些蛋白具有两个或两个以上的调解物，因此它们就可能有同促和异促两种作用。 两种表明协同结合机制的模型：协同模型、序变模型。 血红蛋白也可以运输H+、CO 2，此反应由碳酸酐酶催化。H+、CO 2 与血红蛋白 的结合是与氧的结合呈负相关的，其结合导致稳定T状态的离子对的形成，从而减弱其与氧气的结合，这就是Bohr效应。 二氧化碳结合形成氨基甲酰血红蛋白。血红蛋白结合氧受2,3-二磷酸甘油酸的调控。 免疫由多种白细胞引起，包括巨噬细胞和淋巴细胞。它们都来自于骨髓中未分化的干细胞。 免疫应答由两个互补系统组成：体液免疫和细胞免疫。体液免疫系统直接针对细菌感染和细胞外病毒，也能对进入机体中的单个蛋白作出应答。细胞免疫系统能破坏被病毒感染了的细胞，也能破坏某些寄生物和外来组织。 T细胞形成于骨髓，发育后期在胸腺内完成。辅助T细胞产生可溶性信号转导蛋白。称为细胞因子，包括白细胞介素。 任何能够引起免疫应答的分子或病原体都成为抗原。 一个抗体或T细胞受体仅仅只能结合抗原中的一种特殊结构，这种结构称为抗原决定簇。

蛋白质的基本组成单位---氨基酸

第一章蛋白质 第一节蛋白质的基本组成单位---氨基酸 （一）氨基酸的种类 蛋白质是重要的生物大分子，其组成单位是氨基酸。组成蛋白质的氨基酸有20种，均为α-氨基酸。每个氨基酸的α-碳上连接一个羧基，一个氨基，一个氢原子和一个侧链R 基团。20种氨基酸结构的差别就在于它们的R基团结构的不同。 根据20种氨基酸侧链R基团的极性，可将其分为四大类：非极性R基氨基酸（8种）；不带电荷的极性R基氨基酸（7种）；带负电荷的R基氨基酸（2种）；带正电荷的R基氨基酸（3种）。 （二）氨基酸的性质 氨基酸是两性电解质。由于氨基酸含有酸性的羧基和碱性的氨基，所以既是酸又是碱，是两性电解质。有些氨基酸的侧链还含有可解离的基团，其带电状况取决于它们的pK值。由于不同氨基酸所带的可解离基团不同，所以等电点不同。 除甘氨酸外，其它都有不对称碳原子，所以具有D-型和L-型2种构型，具有旋光性，天然蛋白质中存在的氨基酸都是L-型的。酪氨酸、苯丙氨酸和色氨酸具有紫外吸收特性，在280nm处有最大吸收值，大多数蛋白质都具有这些氨基酸，所以蛋白质在280nm处也有特征吸收，这是紫外吸收法定量测定蛋白质的基础。 氨基酸的α-羧基和α-氨基具有化学反应性，另外，许多氨基酸的侧链还含有羟基、氨基、羧基等可解离基团，也具有化学反应性。较重要的化学反应有：（1）茚三酮反应，除脯氨酸外，所有的α-氨基酸都能与茚三酮发生颜色反应，生成蓝紫色化合物，脯氨酸与茚三酮生成黄色化合物。（2）Sanger反应，α-NH2与2,4-二硝基氟苯作用产生相应的DNB-氨基酸。（3）Edman反应，α-NH2与苯异硫氰酸酯作用产生相应的氨基酸的苯氨基硫甲酰衍生物（PIT-氨基酸）。Sanger反应和Edmen反应均可用于蛋白质多肽链N端氨基酸的测定。 氨基酸通过肽键相互连接而成的化合物称为肽，由2个氨基酸组成的肽称为二肽，由3个氨基酸组成的肽称为三肽，少于10个氨基酸肽称为寡肽，由10个以上氨基酸组成的肽称为多肽。 第二节蛋白质的结构 （一）蛋白质的结构层次*** 蛋白质是具有特定构象的大分子，为研究方便，将蛋白质结构分为多个结构水平，包括一级结构、二级结构、超二级结构、结构域、三级结构和四级结构。一般将二级结构---四级结构称为三维构象或高级结构。 1．一级结构指蛋白质多肽链中氨基酸的排列顺序。肽键是蛋白质中氨基酸之间的主要连接方式，即由一个氨基酸的α-氨基和另一个氨基酸的α-之间脱去一分子水相互连接。肽键具有部分双键的性质，所以整个肽单位是一个港性的平面结构。在多肽链的含有游离氨基的一端称为肽链的氨基端或N端，而另一端含有一个游离羧基的一端称为肽链的羧基端或C 端。 2．蛋白质的二级结构是指多肽链骨架盘绕折叠所形成的有规律性的结构。最基本的二级结构类型有α-螺旋结构和β-折叠结构，此外还有β-转角和自由回转。右手α-螺旋结构是在纤维蛋白和球蛋白中发现的最常见的二级结构,每圈螺旋含有3.6个氨基酸残基，螺距为0.54nm,螺旋中的每个肽键均参与氢键的形成以维持螺旋的稳定。β-折叠结构也是一种常见的二级结构，在此结构中，多肽链以较伸展的曲折形式存在，肽链（或肽段）的排列可以有平行和反平行两种方式。氨基酸之间的轴心距为0.35nm,相邻肽链之间借助氢键彼此连成片层结构。 3．结构域是介于二级结构和三级结构之间的一种结构层次，是指蛋白质亚基结构中明显分开的紧密球状结构区域。 超二级结构是指蛋白质分子中的多肽链在三维折叠中形成有规则的三级结构聚集体。 4．蛋白质的三级结构是整个多肽链的三维构象，它是在二级结构的基础上，多肽链进