最近一直在看生化，本来想和大家分享一点心得，奈何等我考完研大家也要期末考了，只能先草草写一点。本资料适合用于两三天突击，学霸们也可以在头脑里过一遍。文中仅述及要点，基本的概念需要靠自己翻书去看。
我们所学的生化可以通俗地分为三大部分：生物各类分子的结构及功能、三大代谢、遗传信息的传递。南农在前两部分出题的分布比较平均，但第二部分更难，而且在大题中有所偏重。第三部分属分子生物学，考得较少。闲话少叙，直入正题。
第一部分生物各类分子的结构及功能
1、糖类：单糖、寡糖、多糖等的基本概念，简单记住即可，不是重点（后面的代谢才是关键）。顺带提一下，南农的生化书最差的一点就是没有讲直链糖是怎么成环的，弄得大家一头雾水，但也有个好处，就是不用考什么构型构象的数目了。（解释见附注）
2、脂质也没什么太难的东西，考得很少，随便看看就行（当然有余力的记下来更好）。
3、氨基酸：关于20 种氨基酸，结构式没必要记，知道大概基团就行。三字母缩写有的能用读音记，不能的可以用联想记忆。记不下来的话也不要纠结，最多一两题选择。必需氨基酸有个经典口诀：一家写两三本书来（异甲缬亮色苯苏赖）。这部分还要记以下这些：有无极性（看R基）、所带电荷（酸负碱正，可以用“酸腐”来记；碱性AA：拣来精读，赖氨酸、精氨酸、组氨酸）、理化性质（芳香族氨基酸：色老笨，顺序一定要记清，紫外吸收：色>酪>苯丙）。等电点pI的计算方法要记得，取平均值，酸性是两个小的平均，碱性是两个大的平均，应该会考一题。三个主要的反应、分离分析（电泳有一道小题）都略略看一下。
4、谷胱甘肽的概念及作用记一下。蛋白质的各级结构及维持的作用力、变性是重点，名词解释跟问答里经常考，α-螺旋的三个数据要背一下。
5、核酸（也很重要，但不难）：核苷酸的结构同样也没必要背，DNA双螺旋的主要数据,DNA 的变性、复性、增色效应、熔解温度（也叫熔点，概念与物理上不同），PCR，杂交。
7、酶：在第一部分里南农很喜欢考酶。分类，命名（氧转水，裂异合，按顺序死记吧骚年），作用机制，活化能，影响因素，米氏方程，激活、抑制剂，别构酶，同工酶，诱导酶等等。活力、比活力的计算要注意。维生素与辅酶部分比较多，所幸南农考得不难，大家把常见那几个维生素的溶解性、作用及缺乏症看看就好（可以自己编个口诀）。酶部分的口诀：酶的抑制作用：竞Ｋ大，非Ｖ小，反竞ＫＶ都变少。（记住双倒数作图）别构酶的特点（原创）：“活”的“大”“S”很“重”（活：既有活性中心，又有调节位点；大：多为寡聚酶，分子量较大；S：反应呈“S”型曲线；重：重要，通常是代谢途径的第一个酶。）
第二部分三大代谢（糖代谢、脂代谢、氮代谢）
1、生物氧化里有个能荷的概念，意义和计算方法要记住。
2、三大物质代谢中，糖的代谢是核心。分解代谢中糖酵解（EMP）、三羧酸循环（TCA）的反应方程式必记，每步反应的酶都要记住，磷酸戊糖途径和糖异生的方程式最好也记（如果你关注那十来分的话）。当然不要硬背，借助你的化学基础，联系起来理解性地记忆。糖酵解自己强记吧（还有两种无氧呼吸），TCA有口诀：草酰乙酰成柠檬，异柠檬又成α—
酮。琥酰琥酸延胡索，苹果落在草丛中。（注：这是原版，柠檬酸与异柠檬酸间有中间产物顺乌头酸，异柠檬酸与α-酮戊二酸间有中间产物草酰琥珀酸，大家也可以自己改）乙醛酸循环无非就是TCA的其中两步变了，糖异生大致就相当于糖酵解的逆反应（三个关键酶不同罢了）。淀粉、糖原的那几个酶可能会有道小题。我的印象中光合作用应该是不考的（今年要求的话就看看Rubisco酶之类的）。对了，有的地方脱氢酶却催化了脱羧，大家可能会有疑问吧，后面附注会讲。
3、脂质代谢是南农最偏爱的，而且是个难点。分解（β-氧化）和从头合成的每步都要记住，不过结构式可以不用太在意。这里还会有计算题，比如问一分子硬脂酸可以生成多少分子ATP。分解和合成所用的酰基载体不同，一个是CoA，一个是ACP。三大代谢的关键酶（限速酶）什么的，南农好像不怎么关注。β-氧化的前三步和TCA的后三步（就是琥珀酸到草酰乙酸那三步）很像，都是氧化（又叫脱氢）、水合、氧化。
4、上面这些代谢的产能耗能都要记清楚，场所也可以看一下。真正的产能是在电子传递链和氧化磷酸化，挺重要的，选择名解经常考，概念、主要复合物、抑制剂、化学渗透假说都要记记。
5、氨基酸代谢和核苷酸代谢也是个难点，但放心，南农还是不会刁难你的。不大会考，尿素循环随便看看就行。再要说它和糖代谢最紧密的联系的话，通过两种转氨酶，谷氨酸和α-酮戊二酸是好基友，天冬氨酸和草酰乙酸是好基友，丙氨酸和丙酮酸是好基友（从结构式也能看出来）。虽说这部分内容比较烦，也有很多的东西可以分享，但是考得少，还是不要坑大家了。
用我分享的代谢图可以把三大代谢联系起来，不过这是给高端玩家使用的，应付考试实在没必要。
第三部分遗传信息的传递（分子生物学部分）
这部分内容大家高中的学习也是有一定基础的，没必要细看，反正到大三学分子生物学的时候有得你们看的。起始密码子有口诀：AUG,哎(A)哟(U)急(G)了,开始吧。那些酶和因子记几个，密码子别记了，考研都考不到，除非你想显摆。南农挺喜欢考乳糖操纵子的，记一下流程图，考试的时候套上，加几句话说明，搞定。
后记：有时间就系统看一遍书，没时间就抓重点。三分靠复习，七分靠素养，剩下九十分就实在没办法了。学长只能帮你们到这了。
本人远离生化期末考两年，难免有记不全的地方，请见谅。有问题可以随时联系我，我尽量回答，或许我会有些好的经验。
附注：
1、醛糖成环，以葡萄糖为例：（具体途径请查阅其他教科书或资料）
2、合酶和合成酶的区别：
合酶（synthase）属裂合酶类，催化加成反应（产生或拆开双键），常常有质子转移（需NADH或NADPH）。如ATP合酶、谷氨酸合酶。注意：柠檬酸合酶有此活性，但现已归入转移酶类。
合成酶（synthetase），即连接酶，两个底物连接，需要能量（与ATP偶联）。如琥珀酰CoA合成酶、谷氨酰胺合成酶。
3、脱氢酶和脱羧酶在脱羧反应中的区别：
脱氢酶属氧化还原酶类，是氧化脱羧，脱氢失去质子后产物不稳定脱去羧基，如丙酮酸脱氢酶。脱羧酶则是裂合酶类，直接脱去羧基，如丙酮酸脱羧酶。
4、关于各大途径缩写的记忆方法：
TCA——Tri，COOH，Acid——三羧酸（柠檬酸正是一种三羧酸）循环
HMP,PPP——磷酸戊糖或磷酸己糖途径，理解同上
但糖酵解叫EMP，却是三位科学家的首字母，所以学破脑袋的话要怪就怪他们三个家伙吧。有的人活着，但他已经死了；有的人死了，也不让别人活着。
糖酵解用简写理解着记比较好，物质的简写也可以用类似方法记，如：
G代表葡萄糖或甘油（及衍生物），F是果糖（fruit嘛），B时二，P不用说了是磷酸，数字代表位置。关键酶是除了1,3-BPG激酶以外的三个激酶。糖异生时就因为绕不过关键酶而另辟蹊径，其他途径均是糖酵解的逆反应。
TCA用口诀就行，注意产生CO2和消耗水的步骤。关键酶是柠檬酸合酶及前两个脱氢酶。注意其他反应都在线粒体基质中进行，只有琥珀酸脱氢酶嵌在线粒体内膜上，还与电子传递的复合物Ⅱ偶联。
注意：糖酵解、丙酮酸脱氢、TCA三个途径的产能可以计算出来，产生30个ATP是用的甘油磷酸途径（糖酵解产生的2个NADH穿入线粒体时与内膜FAD偶联，故每个只产生1.5个ATP），32个ATP是用的苹果酸天冬氨酸穿梭途径（无损耗）。
5、与NADPH有关的途径有：HMP（产生）、脂肪酸从头合成、氨基酸代谢、谷胱甘肽互变。
6、蛋白质α-螺旋和正常的DNA双螺旋均为右手螺旋，直链淀粉螺旋为左手螺旋。（关于左右手只是人为定义往上为正方向，不必纠结）
7、关于核苷酸我编了个烂口诀，大家可以自己改：
间氮吡咯是咪唑，间氮吡啶是嘧啶。咪唑嘧啶是嘌呤。（苯并吡咯是吲哚，苯并吡啶是喹啉）
各种核苷酸：对位有氧，间氧为U，间氨为C,邻甲基为T。对氧为I，对氨为A，对氧邻氨为G。
未完待续。。。有缘再续。。。
第六章糖代 糖(carbohydrates)即碳水化合物，是指多羟基醛或多羟基酮及其衍生物或多聚物。 根据其水解产物的情况，糖主要可分为以下四大类： 单糖：葡萄糖（G）、果糖（F），半乳糖（Gal），核糖 双糖：麦芽糖（G-G），蔗糖（G-F），乳糖（G-Gal） 多糖：淀粉，糖原（Gn），纤维素 结合糖: 糖脂，糖蛋白 其中一些多糖的生理功能如下： 淀粉：植物中养分的储存形式 糖原：动物体葡萄糖的储存形式 纤维素：作为植物的骨架 一、糖的生理功能 1. 氧化供能 2. 机体重要的碳源 3. 参与组成机体组织结构，调节细胞信息传递，形成生物活性物质，构成具有生理功能的糖蛋白。 二、糖代概况——分解、储存、合成
各种组织细胞 门静脉 肠粘膜上皮细胞 体循环 小肠肠腔 三、糖的消化吸收 食物中糖的存在形式以淀粉为主。 1.消化 消化部位：主要在小肠，少量在口腔。 消化过程：口腔 胃 肠腔 肠黏膜上皮细胞刷状缘 吸收部位：小肠上段 吸收形式：单糖 吸收机制：依赖Na+依赖型葡萄糖转运体（SGLT ）转运。 2.吸收 吸收途径： SGLT 肝脏
过程 四、糖的无氧分解 第一阶段：糖酵解 第二阶段：乳酸生成 反应部位：胞液 产能方式：底物水平磷酸化 净生成ATP 数量：2×2-2= 2ATP E1 E2 E3 调节：糖无氧酵解代途径的调节主要是通过各种变构剂对三个关键酶进行变构 调节。 E1:己糖激酶 E2: 6-磷酸果糖激酶-1 E3: 丙酮酸激酶 NAD + 乳 酸 NADH+H +
第二阶段：丙酮酸的氧化脱羧 第三阶段：三羧酸循环 生理意义： 五、糖的有氧氧化 1、反应过程 ○1糖酵解途径（同糖酵解，略） ②丙酮酸进入线粒体，氧化脱羧为乙酰CoA (acetyl CoA)。 总反应式: 关键酶 调节方式 ? 糖无氧氧化最主要的生理意义在于迅速提供能量，这对肌收缩更为重要。 ? 是某些细胞在氧供应正常情况下的重要供能途径。 ① 无线粒体的细胞，如：红细胞 ② 代谢活跃的细胞，如：白细胞、骨髓细胞 第一阶段：糖酵解途径 G （Gn ） 丙酮酸 乙酰CoA ATP ADP 胞液 线粒体 丙酮酸 乙酰CoA NAD + , HSCoA CO 2 , NADH + H + 丙酮酸脱氢酶复合体
生物化学重点及难点归纳总结 武汉大学生命科学学院生化的内容很多,而且小的知识点也很多很杂,要求记忆的内容也很多.在某些知识点上即使反复阅读课本,听过课后还是难于理解.二则由于内容多,便难于突出重点,因此在反复阅读课本后找出并总结重点难点便非常重要,区分出需要熟练掌握和只需了解的内容. 第一章: 氨基酸和蛋白质 重点:1.氨基酸的种类和侧链,缩写符号(单字母和三字母的),能够熟练默写,并能记忆在生化反应中比较重要的氨基酸的性质和原理 2.区分极性与非极性氨基酸,侧链解离带电荷氨基酸,R基的亲水性和疏水性,会通过利用pK值求pI值,及其缓冲范围. 3.氨基酸和蛋白质的分离方法(实质上还是利用蛋白质的特性将其分离开来,溶解性,带电荷,荷质比,疏水性和亲水性,分子大小(也即分子质量),抗原-抗体特异性结合. 4.蛋白质的一级结构,连接方式,生物学意义,肽链的水解. 第二章: 蛋白质的空间结构和功能 重点: 1.研究蛋白质的空间结构的方法(X射线晶体衍射,核磁共振光谱) 2.构筑蛋白质结构的基本要素(肽基,主链构象,拉氏图预测可能的构造,螺旋,转角,片层结构,环形构象,无序结构) 3.纤维状蛋白:角蛋白,丝心蛋白,胶原蛋白,与之相关的生化反应,特殊性质,,及其功能的原理. 4.球状蛋白和三级结构(特征及其原理,基元及结构域,三级结构揭示进化上的相互关系.蛋白质的折叠及其原理,推动蛋白质特定构象的的形成与稳定的作用力,疏水作用,氢键,静电相互作用,二硫键. 5.寡聚体蛋白及四级结构(测定蛋白质的亚基组成.,寡聚体蛋白存在的意义及其作用 原理) 6.蛋白质的构象与功能的关系(以血红蛋白和肌红蛋白作为例子进行说明,氧合曲线,协同效应,玻尔效应) 第三章: 酶 重点:1.酶的定义及性质,辅助因子.活性部位 2.酶的比活力,米氏方程,Vmax,Km,转换数,Kcat/Km确定催化效率,双底物酶促反应动力学.对酶催化效率有影响的因素,及其作用机理. 3.酶的抑制作用,竞争性抑制剂,非竞争性抑制剂,反竞争性抑制剂,不可逆抑制剂,及其应用. 4.酶的作用机制:转换态,结合能,邻近效应,酸碱催化,共价催化及其原理,会举例.溶菌酶的作用机制,丝氨酸蛋白酶类及天冬氨酸蛋白酶类的结构特点及作用机制. 5.酶活性调节,酶原激活,同工酶,别构酶,多功能酶和多酶复合物. 及其与代谢调节的关系及原理.
一、选择题 1、蛋白质一级结构的主要化学键就是( E ) A、氢键 B、疏水键 C、盐键 D、二硫键 E、肽键 2、蛋白质变性后可出现下列哪种变化( D ) A、一级结构发生改变 B、构型发生改变 C、分子量变小 D、构象发生改变 E、溶解度变大 3、下列没有高能键的化合物就是( B ) A、磷酸肌酸 B、谷氨酰胺 C、ADP D、1,3一二磷酸甘油酸 E、磷酸烯醇式丙酮酸 4、嘌呤核苷酸从头合成中,首先合成的就是( A ) A、IMP B、AMP C、GMP D、XMP E、ATP 6、体内氨基酸脱氨基最主要的方式就是( B ) A、氧化脱氨基作用 B、联合脱氨基作用 C、转氨基作用 D、非氧化脱氨基作用 E、脱水脱氨基作用 7、关于三羧酸循环,下列的叙述哪条不正确( D ) A、产生NADH与FADH2 B、有GTP生成 C、氧化乙酰COA D、提供草酰乙酸净合成 E、在无氧条件下不能运转 8、胆固醇生物合成的限速酶就是( C ) A、HMG COA合成酶 B、HMG COA裂解酶 C、HMG COA还原酶 D、乙酰乙酰COA脱氢酶 E、硫激酶 9、下列何种酶就是酵解过程中的限速酶( D ) A、醛缩酶 B、烯醇化酶 C、乳酸脱氢酶 D、磷酸果糖激酶 E、3一磷酸甘油脱氢酶
10、DNA二级结构模型就是( B ) A、α一螺旋 B、走向相反的右手双螺旋 C、三股螺旋 D、走向相反的左手双螺旋 E、走向相同的右手双螺旋 11、下列维生素中参与转氨基作用的就是( D ) A、硫胺素 B、尼克酸 C、核黄素 D、磷酸吡哆醛 E、泛酸 12、人体嘌呤分解代谢的终产物就是( B ) A、尿素 B、尿酸 C、氨 D、β—丙氨酸 E、β—氨基异丁酸 13、蛋白质生物合成的起始信号就是( D ) A、UAG B、UAA C、UGA D、AUG E、AGU 14、非蛋白氮中含量最多的物质就是( D ) A、氨基酸 B、尿酸 C、肌酸 D、尿素 E、胆红素 15、脱氧核糖核苷酸生成的方式就是( B ) A、在一磷酸核苷水平上还原 B、在二磷酸核苷水平上还原 C、在三磷酸核苷水平上还原 D、在核苷水平上还原 16、妨碍胆道钙吸收的物质就是( E ) A、乳酸 B、氨基酸 C、抗坏血酸 D、柠檬酸 E、草酸盐 17、下列哪种途径在线粒体中进行( E ) A、糖的无氧酵介 B、糖元的分解 C、糖元的合成 D、糖的磷酸戊糖途径 E、三羧酸循环 18、关于DNA复制,下列哪项就是错误的( D ) A、真核细胞DNA有多个复制起始点 B、为半保留复制 C、亲代DNA双链都可作为模板 D、子代DNA的合成都就是连续进行的
第五章脂类代谢 【测试题】 一、名词解释 1.脂肪动员 2.脂酸的β-氧化 3.酮体 4.必需脂肪酸 5.血脂 6.血浆脂蛋白 7.高脂蛋白血症 8.载脂蛋白 受体代谢途径 10.酰基载体蛋白（ACP） 11.脂肪肝 12.脂解激素 13.抗脂解激素 14.磷脂 15.基本脂 16.可变脂 17.脂蛋白脂肪酶 18.卵磷脂胆固醇脂酰转移酶（LCAT） 19.丙酮酸柠檬酸循环 20.胆汁酸 二、填空题 21.血脂的运输形式是，电泳法可将其为、、、四种。 22.空腹血浆中含量最多的脂蛋白是，其主要作用是。 23.合成胆固醇的原料是，递氢体是，限速酶是，胆固醇在体内可转化为、、。 24.乙酰CoA的去路有、、、。 25.脂肪动员的限速酶是。此酶受多种激素控制，促进脂肪动员的激素称，抑制脂肪动员的激素称。 26.脂肪酰CoA的β-氧化经过、、和四个连续反应步骤，每次β-氧化生成一分子和比原来少两个碳原子的脂酰CoA，脱下的氢由和携带，进入呼吸链被氧化生成水。 27.酮体包括、、。酮体主要在以为原料合成，并在被氧化利用。 28.肝脏不能利用酮体，是因为缺乏和酶。 29.脂肪酸合成的主要原料是，递氢体是，它们都主要来源于。 30.脂肪酸合成酶系主要存在于，内的乙酰CoA需经循环转运至而用 于合成脂肪酸。 31.脂肪酸合成的限速酶是，其辅助因子是。 32.在磷脂合成过程中，胆碱可由食物提供，亦可由及在体内合成，胆碱及乙醇胺由活化的及提供。 33.脂蛋白CM 、VLDL、 LDL和HDL的主要功能分别是、，和。 34.载脂蛋白的主要功能是、、。 35.人体含量最多的鞘磷脂是，由、及所构成。
生物化学实验知识点整理 实验一 还原糖的测定、实验二 粮食中总糖含量的测定 1.还原糖测定的原理 3,5-二硝基水杨酸与还原糖溶液共热后被还原成棕色的氨基化合物,在550nm 处测定光的吸收增加量，得出该溶液的浓度，从而计算得到还原糖的含量 2.总糖测定原理 多糖为非还原糖，可用酸将多糖和寡糖水解成具有还原性的单糖，在利用还原糖的性质进行测定，这样就可以分别求出总糖和还原糖的含量 3.电子天平使用 4.冷凝回流的作用： 使HCl 冷凝回流至锥形瓶中，防止HCl 挥发，从而降低HCl 的浓度。 5.多糖水解方法： 加酸进行水解 6.怎样检验淀粉都已经水解： 加入1-2滴碘液，如果立即变蓝则说明没有完全水解，反之，则说明已经完全水解。 7.各支试管中溶液的浓度计算 8.NaOH 用量：HCl NaOH n n = 9.不能中途换分光光度计,因为不同的分光光度计的光源发光强度不同 10.分光光度计的原理：在通常情况下，原子处于基态，当通过基态原子的某辐射线所具有的能量（或频率）恰好符合该原子从基态跃迁到激发态所需的能量（或频率）时，该基态原子就会从入射辐射中吸收能量，产生原子吸收光谱。原子的能级是量子化的，所以原子对不同频率辐射的吸收也是有选择的。这种选择吸收的定量关系服从式/E h hc νλ?==。 实验证明，在一定浓度范围内，物质的吸光度A 与吸光样品的浓度c 及厚度L 的乘积成正比，这就是光的吸收定律，也称为郎伯-比尔定律 分光光度计就是以郎伯比尔定律为原理，来测定浓度 11.为什么要水解多糖才能用DNS 因为DNS 只能与还原糖溶液在加热的条件下反应生成棕红色的氨基化合物，不能与没有还原性的多糖反应。 12.为什么要乘以0.9 以0.9才能得到多糖的含量。 13.为什么要中和后再测？ 因为DNS 要在中性或微碱性的环境下与葡萄糖反应 实验三 蛋白质的水解和纸色谱法分离氨基酸、实验四 考马斯亮蓝法测定蛋白质浓度 1.纸色谱分离氨基酸分离原理 由于各氨基酸在固定相（水）和流动相（有机溶剂）中的分配系数不同，从而移动速度不同，经过一段时间后，不同的氨基酸将存在于不同的部位，达到分离的目的。 2.天然氨基酸为L 型 3.酸式水解的优点是：是保持氨基酸的旋光性不变，原来是L 型，水解后还是L 型，由于甘氨酸所有的R 基团是氢原子，所以它不是L 型
绪论 掌握：生物化学、生物大分子和分子生物学的概念。 【复习思考题】 1. 何谓生物化学？ 2. 当代生物化学研究的主要内容有哪些 蛋白质的结构与功能 掌握：蛋白质元素组成及其特点；蛋白质基本组成单位--氨基酸的种类、基本结构及主要特点；蛋白质的分子结构；蛋白质结构与功能的关系；蛋白质的主要理化性质及其应用；蛋白质分离纯化的方法及其基本原理。 【复习思考题】 1. 名词解释：蛋白质一级结构、蛋白质二级结构、蛋白质三级结构、蛋白质四级结构、肽单元、模体、结构域、分子伴侣、协同效应、变构效应、蛋白质等电点、电泳、层析 2. 蛋白质变性的概念及本质是什么有何实际应用？ 3. 蛋白质分离纯化常用的方法有哪些其原理是什么？ 4. 举例说明蛋白质结构与功能的关系 核酸的结构与功能 掌握：核酸的分类、细胞分布，各类核酸的功能及生物学意义；核酸的化学组成；两类核酸（DNA与RNA）分子组成异同；核酸的一级结构及其主要化学键；DNA 右手双螺旋结构要点及碱基配对规律；mRNA一级结构特点；tRNA二级结构特点；核酸的主要理化性质（紫外吸收、变性、复性），核酸分子杂交概念。 第三章酶 掌握：酶的概念、化学本质及生物学功能；酶的活性中心和必需基团、同工酶；酶促反应特点；各种因素对酶促反应速度的影响、特点及其应用；酶调节的方式；酶的变构调节和共价修饰调节的概念。 第四章糖代谢 掌握：糖的主要生理功能；糖的无氧分解（酵解）、有氧氧化、糖原合成及分解、糖异生的基本反应过程、部位、关键酶（限速酶）、生理意义；磷酸戊糖途径的生理意义；血糖概念、正常值、血糖来源与去路、调节血糖浓度的主要激素。 【复习思考题】 1. 名词解释：.糖酵解、糖酵解途径、高血糖和糖尿病、乳酸循环、糖原、糖异生、三羧酸循环、活性葡萄糖、底物水平磷酸化。 2．说出磷酸戊糖途径的主要生理意义。 3．试述饥饿状态时，蛋白质分解代谢产生的丙氨酸转变为葡萄糖的途径。
生物化学试题及答案（6） 默认分类2010-05-15 20:53:28 阅读1965 评论1 字号：大中小 生物化学试题及答案（6） 医学试题精选2010-01-01 21:46:04 阅读1957 评论0 字号：大中小 第六章生物氧化 【测试题】 一、名词解释 1.生物氧化 2.呼吸链 3.氧化磷酸化 4. P/O比值 5.解偶联剂 6.高能化合物 7.细胞色素 8.混合功能氧化酶 二、填空题 9．琥珀酸呼吸链的组成成分有____、____、____、____、____。 10．在NADH 氧化呼吸链中，氧化磷酸化偶联部位分别是____、____、____，此三处释放的能量均超过____KJ。 11．胞液中的NADH+H+通过____和____两种穿梭机制进入线粒体，并可进入____氧化呼吸链或____氧化呼 吸链，可分别产生____分子ATP或____分子ATP。 12．ATP生成的主要方式有____和____。 13．体内可消除过氧化氢的酶有____、____和____。 14．胞液中α-磷酸甘油脱氢酶的辅酶是____，线粒体中α-磷酸甘油脱氢酶的辅基是____。 15．铁硫簇主要有____和____两种组成形式，通过其中的铁原子与铁硫蛋白中的____相连接。 16．呼吸链中未参与形成复合体的两种游离成分是____和____。 17．FMN或FAD作为递氢体，其发挥功能的结构是____。 18．参与呼吸链构成的细胞色素有____、____、____、____、____、____。 19．呼吸链中含有铜原子的细胞色素是____。 20．构成呼吸链的四种复合体中，具有质子泵作用的是____、____、____。 21．ATP合酶由____和____两部分组成，具有质子通道功能的是____，____具有催化生成ATP 的作用。 22．呼吸链抑制剂中，____、____、____可与复合体Ⅰ结合，____、____可抑制复合体Ⅲ，可抑制细胞色 素c氧化酶的物质有____、____、____。 23．因辅基不同，存在于胞液中SOD为____，存在于线粒体中的 SOD为____，两者均可消除体内产生的 ____。 24．微粒体中的氧化酶类主要有____和____。 三、选择题
第一章 蛋白质的元素组成（克氏定氮法的基础） 碳、氢、氧、氮、硫（C、H、O、N、S ） 以及磷、铁、铜、锌、碘、硒 蛋白质平均含氮量（N%）：16% ∴蛋白质含量=含氮克数×6.25（凯氏定氮法） 基本组成单位 氨基酸 熟悉氨基酸的通式与结构特点 ● 1. 20种AA中除Pro外，与羧基相连的α-碳原子上都有一个氨基，因而称α-氨 基酸。 ● 2. 不同的α-AA，其R侧链不同。氨基酸R侧链对蛋白质空间结构和理化性质有 重要影响。 ● 3. 除Gly的R侧链为H原子外，其他AA的α-碳原子都是不对称碳原子，可形成 不同的构型，因而具有旋光性。 ● 氨基酸分类P9 按侧链的结构和理化性质可分为： 非极性、疏水性氨基酸 极性、中性氨基酸 酸性氨基酸 碱性氨基酸 等电点概念 在某一溶液中，氨基酸解离成阳离子和阴离子的趋势及程度相等，呈电中性，此时该溶液的pH值即为该氨基酸的等电点(isoelectric point，pI )。 紫外吸收性质 含有共轭双键的芳香族氨基酸Trp(色氨酸), Tyr（酪氨酸）的最大吸收峰在280nm波长附近。 氨基酸成肽的连接方式 两分子脱水缩合为二肽，肽键
由10个以氨基酸相连而成的肽称为寡肽。 而更多的氨基酸相连而成的肽叫做多肽；多肽链有两端，其游离a-氨基的一端称氨基末端或N-端，游离a-羧基的一端称为羧基末端或C-端。 肽链中的氨基酸分子因脱水缩合而基团不全，被称为氨基酸残基。 蛋白质就是由许多氨基酸残基组成的多肽链。 谷胱甘肽GSH GSH是由谷氨酸、半胱氨酸和甘氨酸组成的三肽。 (1) 体重要的还原剂保护蛋白质和酶分子中的巯基免遭氧化，使蛋白质处与活性状态。 (2) 谷胱甘肽的巯基作用可以与致癌剂或药物等结合,从而阻断这些化合物与DNA、RNA 或蛋白质结合，保护机体免遭毒性损害。 蛋白质1~4级结构的定义及维系这些结构稳定的作用键 蛋白质是氨基酸通过肽键相连形成的具有三维结构的生物大分子 蛋白质的一级结构就是蛋白质多肽链中氨基酸残基的排列顺序。主要化学键是肽键，有的还包含二硫键。 蛋白质二级结构是指多肽链的主链骨架中若干肽单元，各自沿一定的轴盘旋或折叠，并以氢键为主要次级键而形成的有规则或无规则的构象，如α-螺旋、β-折叠、β-转角和无规卷曲等。蛋白质二级结构一般不涉及氨基酸残基侧链的构象。 二级结构的主要结构单位——肽单元（peptide unit）[肽键与相邻的两个α-C原子所组成的残基，称为肽单元、肽单位、肽平面或酰胺平面(amide plane)。它们均位于同一个平面上，且两个α-C原子呈反式排列。] 二级结构的主要化学键——氢键(hydrogen bond) 蛋白质的三级结构是指多肽链在二级结构的基础上,由于氨基酸残基侧链R基的相互作用进一步盘曲或折迭而形成的特定构象。也就是整条多肽链中所有原子或基团在三维空间的排布位置。蛋白质三级结构的形成和稳定主要靠次级键，包括氢键、盐键、疏水键以及德华力等。此外，某些蛋白质中二硫键也起着重要的作用。 由两个或两个以上亚基之间彼此以非共价键相互作用形成的更为复杂的空间构象，称为蛋白质的四级结构。[亚基(subunit)：由一条或几条多肽链缠绕形成的具有独立三级结构的蛋白质。] 蛋白质二级结构的基本形式？重点掌握α-螺旋、β-折叠的概念 α-螺旋(α-helix) β-折叠(β-pleated sheet) β-转角(β–turn or β-bend) 无规卷曲(random coil) α-helix ①多个肽平面通过Cα的旋转，相互之间紧密盘曲成稳固的右手螺旋。 ②主链螺旋上升，每3.6个氨基酸残基上升一圈，螺距0.54nm。肽平面和螺旋长轴平行。 ③相邻两圈螺旋之间借肽键中羰基氧(C＝O)和亚氨基氢(NH)形成许多链氢键，即每一
糖的主要生理功能；糖的无氧分解（酵解）、有氧氧化、糖原合成及分解、糖异生的基本反应过程、部位、关键酶（限速酶）、生理意义；磷酸戊糖途径的生理意义；血糖概念、正常值、血糖来源与去路、调节血糖浓度的主要激素。 一、概述 糖的概念：糖(carbohydrates)即碳水化合物，其化学本质为多羟醛或多羟酮类及其衍生物或多聚物。糖的分类及其结构：根据其水解产物的情况，糖主要可分为以下四大类：单糖(monosacchride)、寡糖(oligosacchride)、多糖(polysacchride)、结合糖(glycoconjugate)。 糖的生理功能：1. 氧化供能；2、提供合成体内其他物质的原料；3、作为机体组织细胞的组成成分。 糖的消化吸收：消化部位：主要在小肠，少量在口腔。过 程：见课件。糖的吸收部位在小肠上段，吸收机制和吸收途径：见课件。 二、糖的无氧分解(糖酵解) 概念：在缺氧情况下，葡萄糖生成乳酸(lactate)的过程称之为糖酵解。 反应部位：胞浆。 反应过程：糖酵解分为两个阶段：第一阶段：由葡萄糖分 解成丙酮酸(pyruvate)，称之为糖酵解途径(glycolytic pathway)。第二阶段：由丙酮酸转变成乳酸。具体过程见课件。 产能的方式：底物水平磷酸化 产能的数量：净生成A TP数量：从G开始2×2-2= 2ATP 从Gn开始2×2-1= 3ATP 调节：关键酶：①己糖激酶； ②6-磷酸果糖激酶-1； ③丙酮酸激酶。 调节方式：①别构调节； ②共价修饰调节。 生理意义：1、迅速提供能量。 2、是机体在缺氧情况下获取能量的有效方式。 3、是某些细胞在氧供应正常情况下的重要供能途径。①无线粒体的细胞，如：红细胞；②代谢活跃的细胞，如：白细胞、骨髓细胞。 三、糖的有氧氧化 概念：糖的有氧氧化(aerobic oxidation)指在机体氧供充足时，葡萄糖彻底氧化成H2O和CO2，并释放出能量的过程。是机体主要供能方式。 反应部位：胞液及线粒体 反应过程： 第一阶段：酵解途径：葡萄糖→丙酮酸 第二阶段：丙酮酸的氧化脱羧：丙酮酸→乙酰辅酶A 第三阶段：三羧酸循环； 第四阶段：氧化磷酸化。 有氧氧化的能量生成情况：38或36分子ATP 有氧氧化的生理意义：糖的有氧氧化是机体产能最主要的途 径。它不仅产能效率高，而且由于产生的能量逐步分次释放，相当一部分形成ATP，所以能量的利用率也高。简言之，即“供能”。 有氧氧化的调节： 关键酶：①酵解途径：己糖激酶、丙酮酸激酶、6-磷酸果糖激酶-1。
生物化学试题带答案． 一、选择题 1、蛋白质一级结构的主要化学键是( E ) A、氢键 B、疏水键 C、盐键 D、二硫键 E、肽键 2、蛋白质变性后可出现下列哪种变化( D )
A、一级结构发生改变 B、构型发生改变 C、分子量变小 D、构象发生改变 E、溶解度变大 3、下列没有高能键的化合物是( B ) A、磷酸肌酸 B、谷氨酰胺 C、ADP D、1，3一二磷酸甘油酸 E、磷酸烯醇式丙酮 酸 4、嘌呤核苷酸从头合成中，首先合成的是( A ) A、IMP B、AMP C、GMP D、XMP E、ATP 6、体内氨基酸脱氨基最主要的方式是( B ) A、氧化脱氨基作用 B、联合脱氨基作用 C、转氨基作用
D、非氧化脱氨基作用 E、脱水脱氨基作用 7、关于三羧酸循环，下列的叙述哪条不正确( D ) A、产生NADH和FADH2 B、有GTP生成 C、氧化乙酰COA D、提供草酰乙酸净合成 E、在无氧条件下不能运转 8、胆固醇生物合成的限速酶是( C ) A、HMG COA合成酶 B、HMG COA裂解酶 C、HMG COA还原酶 D、乙酰乙酰COA脱氢酶 E、硫激酶 9、下列何种酶是酵解过程中的限速酶( D ) A、醛缩酶 B、烯醇化酶 C、乳酸脱氢酶 D、磷酸果糖激酶一磷酸甘油脱氢酶3、E． 10、DNA二级结构模型是( B ) A、α一螺旋 B、走向相反的右手双螺旋 C、三股螺旋 D、走向相反的左手双螺旋 E、走向相同的右手双螺旋11、下列维生素中参与转氨基作用的是( D )
A、硫胺素 B、尼克酸 C、核黄素 D、磷酸吡哆醛 E、泛酸 12、人体嘌呤分解代谢的终产物是( B ) A、尿素 B、尿酸 C、氨 D、β—丙氨酸 E、β—氨基异丁酸 13、蛋白质生物合成的起始信号是( D ) A、UAG B、UAA C、UGA D、AUG E、AGU 14、非蛋白氮中含量最多的物质是( D ) A、氨基酸 B、尿酸 C、肌酸 D、尿素 E、胆红素 15、脱氧核糖核苷酸生成的方式是( B )
一、蛋白质 1.蛋白质的概念：由许多氨基酸通过肽键相连形成的高分子含氮化合物，由C、H、O、N、S元素组成，N的含量为16%。 2.氨基酸共有20种，分类：非极性疏水R基氨基酸、极性不带电荷R基氨基酸、带正电 荷R基氨基酸（碱性氨基酸）、带负电荷R基氨基酸（酸性氨基酸）、芳香族氨基酸。 3.氨基酸的紫外线吸收特征：色氨酸和酪氨酸在280纳米波长附近存在吸收峰。 4.氨基酸的等电点：在某一PH值条件下，氨基酸解离成阳离子和阴离子的趋势及程度相同，溶液中氨基酸的净电荷为零，此时溶液的PH值称为该氨基酸的等电点；蛋白质等电点： 在某一PH值下，蛋白质的净电荷为零，则该PH值称为蛋白质的等电点。 5.氨基酸残基：氨基酸缩合成肽之后氨基酸本身不完整，称为氨基酸残基。 6.半胱氨酸连接用二硫键（—S—S—） 7.肽键：一个氨基酸的α-羧基与另一个氨基酸α-氨基脱水缩合形成的化学键。 8.N末端和C末端：主链的一端含有游离的α氨基称为氨基端或N端；另一端含有游离的 α羧基，称为羧基端或C端。 9.蛋白质的分子结构：（1）一级结构：蛋白质分子内氨基酸的排列顺序，化学键为肽键和二硫键；（2）二级结构：多肽链主链的局部构象，不涉及侧链的空间排布，化学键为氢键， 其主要形式为α螺旋、β折叠、β转角和无规则卷曲；（3）三级结构：整条肽链中，全部氨基 酸残基的相对空间位置，即肽链中所有原子在三维空间的排布位置，化学键为疏水键、离子键、氢键及范德华力；（4）四级结构：蛋白质分子中各亚基的空间排布及亚基接触部位的布局和 相互作用。 10.α螺旋：(1)肽平面围绕Cα旋转盘绕形成右手螺旋结构，称为α螺旋；(2).螺旋上升一圈，大约需要3.6个氨基酸，螺距为0.54纳米，螺旋的直径为0.5纳米；(3).氨基酸的R基分布在 螺旋的外侧；(4).在α螺旋中，每一个肽键的羰基氧与从该羰基所属氨基酸开始向后数第五个氨基酸的氨基氢形成氢键，从而使α螺旋非常稳定。 11.模体：在许多蛋白质分子中可发现两个或三个具有二级结构的肽段，在空间上相互接近，形成一个特殊的空间构象，被称为模体。 12.结构域：大分子蛋白质的三级结构常可分割成一个或数个球状或纤维状的区域，折叠得较为紧密，各行使其功能，称为结构域。 13.变构效应：蛋白质空间结构的改变伴随其功能的变化，称为变构效应。 14.蛋白质胶体结构的稳定因素：颗粒表面电荷与水化膜。 15.什么是蛋白质的变性、复性、沉淀？变性与沉淀关系如何?导致蛋白质的变性因素？举 例说明实际工作中应用和避免蛋白质变性的例子？ 蛋白质的变性：在理化因素的作用下，蛋白质的空间构象受到破坏，其理化性质发生改变，生物活性丧失，其实质是蛋白质的次级断裂，一级结构并不破坏。 蛋白质的复性：当变性程度较轻时，如果除去变性因素，蛋白质仍能恢复或部分恢复其原 来的构象及功能，这一现象称为蛋白质的复性。
生物化学基本内容 学习方法 生物化学是是在分子水平上研究生物体的组成与结构、代谢及其调节的一门科学。其发展快、信息量丰富，有大量需要记忆的内容，因此学好它不是一件容易的事情。下面就如何学好生物化学这门课程谈一谈自己的浅见，希望能对学生们有所帮助。 1、选择好教材和参考书 目前市场上有各种各样的生物化学教材和一些参考书，如何选择适合自己的教材和参考书对于培养自己的学习兴趣，学好本学科十分重要。我个人认为应该准备三本教材和一本习题集：一本是简单的版本，便于理解和自学。如南京大学由郑集等编写的《普通生物化学》；一本是高级的版本，如北京大学王镜岩等编著的《生物化学》，阅读此类教科书便于对各章内容全面和深入的掌握；第三本应该是一本英文的原版教材，如DonaldVoet编著的《FundamentalsofBiochemistry》和ChristopheK.Mathews编写的《Biochemistry》。英文版教材的特点是新、印刷精美，图表多为彩图，通常还有配套的多媒体光盘，方便你自学。阅读一本好的英文生化教材，不仅对提高自己的专业英语水平，而且对理解各章节的内容，学好本学科是非常有帮助。 2、由表及里，循序渐进，课前预习，课后复习 根据研究内容，本课程可分为以下几部分：①重要生物分子的结构和功能：着重介绍蛋白质、核酸、酶、维生素等的组成、结构与功能。重点阐述生物分子具有哪些基本的结构?哪些重要的理化性质?以及结构与功能有什么关系等问题，同时要随时将它们进行比较。这样既便于理解，也有利于记忆。②物质代谢及其调节：主要介绍糖代谢、脂类代谢、能量代谢、氨基酸代谢、核昔酸代谢、以及各种物质代谢的联系和调节规律。此部分内容是传统生物化学的核心内容。学习这部分内容时，应注重学习各种物质代谢的基本途径，特别是糖代谢途径、三羧酸循环途径、糖异生途径和酮体代谢途径；各代谢途径的关键酶及生理意义；各代谢途径的主要调节环节及相互联系；代谢异常与临床疾病的关系等问题。③分子遗传学基础：重点介绍了DNA复制，DNA转录和翻译。学习这部分内容时，应重点学习复制、转录和翻译的基本过程，并从必要条件、所需酶蛋白和特点等方面对三个过程进行比较，在理顺本课程的基本框架后，就应全面、系统、准确地掌握教材的基本内容，并且找出共性，抓住规律。 3、学会做笔记 首先有一点必须强调，上课时学生的主要任务时是听老师讲课而不是做笔记，因此在课堂上要集中精力听讲，一些不清楚的内容和重要的内容可以笔录下来，以便课后复习和向老师求教。当然，条件好的同学可以买来录音设备，将老师的上课内容录下来，以供课后消化。另外，老师的讲稿大都做成了幻灯片，学生可从老师那里得到拷贝。 4、懂得记忆法 学习生物化学时，学生反映最多的问题是记不住学过的内容。关于此问题我的建议是：首先分清楚那些需要记忆，那些根本就不需要记忆。如氨基酸的三字母和单字母符号是需要记的，而许多生物分子的结构式并不需要记；其次明白理解是记忆之母，因此对各章内容，必须先对有关原理理解透，然后再去记忆；第三，记忆要讲究技巧，多想想方法。如关于必需氨基酸的记忆，可以将高等动物10种必需氨基酸的首写字母拼写成一句话：Tip MTV hall(需付小费的MTV厅)。 5、勤于动手，联系实际 这是由“学懂”通向“会做”的桥梁和提高考生在考试中的实践能力的重要保证。平时多做习题，多做实验，是你掌握本学科，取得比较理想的考试成绩的一个很重要的保证。 5、充分利用网络资源
生物化学试题库 蛋白质化学 一、填空题 1．构成蛋白质的氨基酸有种，一般可根据氨基酸侧链（R）的大小分为侧链氨基酸和侧链氨基酸两大类。其中前一类氨基酸侧链基团的共同特怔是具有性；而后一类氨基酸侧链（或基团）共有的特征是具有性。碱性氨基酸（pH6～7时荷正电）有两种，它们分别是氨基酸和氨基酸；酸性氨基酸也有两种，分别是氨基酸和氨基酸。 2．紫外吸收法（280nm）定量测定蛋白质时其主要依据是因为大多数可溶性蛋白质分子中含有氨基酸、氨基酸或氨基酸。 3．丝氨酸侧链特征基团是；半胱氨酸的侧链基团是 。这三种氨基酸三字母代表符号分别是 4．氨基酸与水合印三酮反应的基团是，除脯氨酸以外反应产物的颜色是；因为脯氨酸是α—亚氨基酸，它与水合印三酮的反应则显示色。 5．蛋白质结构中主键称为键，次级键有、、 、、；次级键中属于共价键的是键。 6．镰刀状贫血症是最早认识的一种分子病，患者的血红蛋白分子β亚基的第六位 氨酸被氨酸所替代，前一种氨基酸为性侧链氨基酸，后者为性侧链氨基酸，这种微小的差异导致红血蛋白分子在氧分压较低时易于聚集，氧合能力下降，而易引起溶血性贫血。 7．Edman反应的主要试剂是；在寡肽或多肽序列测定中，Edman反应的主要特点是。 8．蛋白质二级结构的基本类型有、、 和。其中维持前三种二级结构稳定键的次级键为 键。此外多肽链中决定这些结构的形成与存在的根本性因与、、 有关。而当我肽链中出现脯氨酸残基的时候，多肽链的α-螺旋往往会。 9．蛋白质水溶液是一种比较稳定的亲水胶体，其稳定性主要因素有两个，分别是 和。 10．蛋白质处于等电点时，所具有的主要特征是、。 11．在适当浓度的β-巯基乙醇和8M脲溶液中，RNase（牛）丧失原有活性。这主要是因为RNA酶的被破坏造成的。其中β-巯基乙醇可使RNA酶分子中的键破坏。而8M脲可使键破坏。当用透析方法去除β-巯基乙醇和脲的情况下，RNA酶又恢复原有催化功能，这种现象称为。 12．细胞色素C，血红蛋白的等电点分别为10和7.1，在pH8.5的溶液中它们分别荷的电性是、。 13．在生理pH条件下，蛋白质分子中氨酸和氨酸残基的侧链几乎完全带负电，而氨酸、氨酸或氨酸残基侧链完全荷正电（假设该蛋白质含有这些氨基酸组分）。 14．包含两个相邻肽键的主肽链原子可表示为，单个肽平面及包含的原子可表示为。 15．当氨基酸溶液的pH＝pI时，氨基酸（主要）以离子形式存在；当pH＞pI时，氨基酸
一、名词解释 增色效应减色效应复性变性分子杂交DNA的熔解温度中心法则 基因岗崎片段复制子粘性末端限制性内切酶基因重组逆转录酶 二、写出下列缩写的中文名称 Ｔm polyA ＴψＣ ppｐA m7ＧcAmP IMP RNａｓe PＲPＰ 三、填空 １。在Watson-Crick DＮA结构模型中，连接糖和磷酸的是键;连接各核苷酸的是键；连接戊糖和碱基的是键,在两条单链之间搭桥的是键。 2．碱能水解RＮA,而不能水解DＮA,这是因为。 ３．tRNA的二级结构是,它的3’－端是 ,5'-端为。 4．核酸分子中含有和 ,所以对波长有强烈的吸收。 5．在核酸研究中，地衣酚用来测定，二苯胺经常用来测定 . 6。在DＮＡ螺旋结构中，A与T之间有对氢键，G与C之间有对氢键。 ７.维持DNA螺旋结构稳定的力包括、、 . ８．Watｓon-Crick DNA双螺旋每盘旋一圈有对核苷酸，高度为，直径约。 ９.DNA合成时,先由引物酶合成，再由在其3'-端合成DNA键,然后由切除引物并填补空隙,最后由连接成完整的链. １0．在ＤNA复制中, 可防止单链模板重新缔合和核酸酶的攻击。 １1．大肠杆菌DNA聚合酶Ⅲ的活性使之具有功能,极大提高了DNA复制的保真度。 12．引物酶与转录中的ＲNA聚合酶之间的差别在于它对不敏感，并可以为底物。 13.一个转录单位一般应包括序列、序列、序列。 １4．原核细胞中各种RNA是由同一种RNA聚合酶催化生成的，而真核细胞核基因的转录分别由种ＲＮＡ聚合酶催化,其中rRNA基因由转录，hnRNA基因由转录，各类小分子量ＲNA则是的产物. 1５．所有岗崎片段的延伸都是按方向进行的，每个岗崎片段是借助于连在它的端的一小段为引物而合成的。 16．DNA聚合酶Ⅰ的活性使其在DNA损伤修复和切除RNＡ引物中发挥作用。 17．真核生物mRNA的5′帽子结构通式是。 1８．在各种RNA中含稀有碱基最多. １9.Tm值高的DNA分子中的%含量高，Tm值低的DNＡ分子中的％含量高。 20。将双链ＤNA放置在ｐＨ２以下或pH12以上,其OD2６0，在同样条件下单链DＮA的OD26０ . ２1.将A、U、C和Ｇ四种核苷酸溶解在pＨ3。5的缓冲液中,从负极向正极进行电泳，跑得最快，跑得最慢. 2２．生物体内有些核苷酸的衍生物如、和可作辅酶。 23。三磷酸核苷酸是高能化合物，ATP参与，GTP为提供能量,ＵＴP参与，ＣTP与的合成有关。 24．同位素标记证明，嘌呤碱的N１来自，C2和Ｃ8来自，N3和N９来自，C4、C5和N７来自 ,C6来自，嘧啶碱的各种元素分别来自和。 2５．嘌呤核苷酸合成的初始产物是核苷酸,然后再转变为腺嘌呤核苷酸和。 ２6.嘧啶合成的起始物氨甲酰磷酸的合成需要作为氨的供体,尿素循环中的氨甲酰磷酸是由作为氨的供体，它们分别由氨甲酰磷酸合成酶Ⅰ和Ⅱ催化，前者存在于内，后者存在于胞浆中。 27。mRNA前体的加工一般要经过、在５’端和在3’端三个步骤. 28。DNＡ复制和RＮＡ的合成都需要酶,在DNＡ复制中该酶的作用是。 29．新合成的mRNA前体分子的5’端和3’端存在的化学基团分别是和。 ３0．前导链的合成是的,其合成方向与复制叉移动的方向，后随链的合成是的，其合成方向与复制叉移动的方向. ３1.天然ＤNA的负超螺旋是由于DNA双螺旋中两条链引起的,为，手超螺旋,正超螺旋是由于DNA双螺旋中两条链引起的，为手超螺旋。 32．某DＮA片段的碱基顺序为GCTACＴAＡＧC，它的互补链顺序为。 33．一条单链（+)DNA的碱基组成为A21%，G29%，C２9％,T２１%，用DＮA聚合酶复制出互补链(-），然后用得到的双链DＮA作膜板，由RＮA聚合酶转录其中的(—）链,产物的碱基组成是 . 四、是非题 1．原核生物rRNA有23s、１6s、５ｓ三种. 2．真核生物rRNA有28s、18s、５s三种。 3．原核生物DNA是裸露的，真核生物DＮA是同蛋白质结合在一起的。 4．在酸性条件下DＮＡ分子上的嘌呤不稳定,易被水解下来。 5．维持ＤNＡ双螺旋结构的力主要是碱基堆积力。 6．核酸变性后,其粘度降低，260mm处的吸光值增高。 7．在pH3.5时，四种单核苷酸所带电荷是相同的。 8．假尿苷中的糖苷键是Ｃ-C键连接的. 9．一种生物所有体细胞的DNA,其碱基组成均是相同的，这个碱基组成可作为物质的特征。 10．放线菌素D转插到DＮＡ中，从而阻止了原核生物的RNA合成。 11．转录过程中，ＲNA聚合酶不需要和DNＡ结合。 12．DＮA聚合时,需要ATP水解，以供应能量. 13。DNA样品的Ｔｍ值与（Ｇ+C）%含量呈正相关，而增色效应的大小与（A+T）%含量呈正相关。 １4．构成RNA分子中局部双螺旋的两个片段也是反向平行的. １5。核糖上的N—糖苷键比2′—脱氧核糖上的N－糖苷键更易被酸水解. １6．一般而言，DNＡ分子的大小随生物进化而逐步增大。 17．复性后DNA分子中的两条链并不一定是变性之前该分子原先的两条链。 1８.逆转录酶催化RＮA指导的DNA合成不需要ＲNA引物。 19．已发现的DNA聚合酶只能把单体逐个加到引物3′-OH上，而不能引发ＤＮA的合成。 2０．RNA合成时，RNＡ聚合酶以3′→5′方向沿DNA的反意义链移动,催化RNA链按5′→３′方向增长。
生物化学知识点486 时间：2011-8-10 18:04:44 点击： 、大多数的蛋白质都是由（碳）、（氢）、（氧）、（氮）等主要1生物化学一、填空题核心提示：折、蛋白质二级结构的主形式是（a-螺旋）、（B-元素组成的，组成蛋白质的基本单位是（氨基酸）。2（疏3、维行蛋白质的空间结稳定的化 学键主要有（氢键）、（盐键）、叠）（B-转角）（无规则卷曲）。... 水键）、（范德华力）等生物化学 一、填空题 、大多数的蛋白质都是由（碳）、（氢）、（氧）、（氮）等主要元素组成的，组成蛋白1 质的基本单位是（氨基酸）。 转角）（无规则卷曲）。、蛋白质二级结构的主形式是（a-螺旋）、（B-折叠）（B-2、维行蛋白质的空间结稳定的化学键主要有（氢键）、（盐键）、（疏水键）、（范德华3 力）等非共价键和（二硫键）。 、使蛋白质沉淀常用的方法有（盐析法）、（有机溶剂沉淀法）、、4 （重金 属盐沉淀法）。、核酸分（核糖核酸）和（脱氧核糖核酸）两大类。构成核酸的基本单位是（氨基酸），5 核酸彻底水解的最终产物是（碳酸）、（戊糖）、（含氮碱），此即组成核酸的基本成分。）、CA）和（鸟嘌呤B）两种，嘧啶碱主要有（胞嘧啶6、核酸中嘌呤碱主要有（腺嘌呤）和（胸腺嘧啶T）三种。（尿嘧啶U、酶是指（由活细胞产生的能够在体内外起催化作用的生物催化剂），酶所催化的反应称7 为（酶促反应），酶的活性是指（酶的催化能力）。 8、酶促反应的特点有（催化效率高）、（高度专一性）（酶活性的不稳定性）。 、酶促反应速度受许多因素影响，这些因素主要有（酶浓度）、（底物浓度）、（温度）、9 ）、（激活剂）、（抑制剂）（PH），糖的来源有（食物中糖的消化吸收）、3.9-6.1mmol/L10、正常情况下空腹血糖浓度为（（肝糖原的分解）、（糖异生作用），糖的正常去路有（氧化供能）、（合成糖原）、（转化成脂肪等），异常去路有（尿糖）。，反应在（线12）分子ATP411、三羧酸循环中有（2）次脱羧（）次脱氧反应，共生成（酮戊二酸脱氢酶粒）中进行，三种关键酶是（柠檬酸合成酶）、（异柠檬酸脱氢酶）、（a- 系）。、由于糖酵解的终产物是（乳酸），因此，机体在严重缺氧情况下，会发生（乳酸）中12 毒。 、糖的主要生理功能是（氧化供能），其次是（构成组织细胞的成分），人类食物中的13 糖主要是（淀粉）。、糖尿病患者，由于体内（胰岛素）相对或绝对不足，可引起（持续）性（高血糖），14 1 甚至出现（糖尿）），并释放能量的过程称（生H2O、营养物质在（生物体）内彻底氧化生成（CO2）和（15 物氧化），又称为（组织呼吸）或（细胞呼吸）。琥珀酸氧化呼吸链），两FADH2、体内重要的两条呼吸链是（NADH氧化呼吸链）和（16 2ATP）。条呼吸链ATP的生成数分别是（3ATP）和（）H2O17、氧化磷酸化作用是指代谢物脱下的（氢）经（呼吸链）的传递交给（氧）生成（ATP）的过程相（偶联）的作用。的过程与（ADP）磷酸化生成（ATP的主 要方式为（氧化磷酸化），其次是（底物水平磷酸化）。18、体内生成脱a-CO2是通过（有机物）的脱羧反应生成的，根据脱羧的位置不同，可分为（19、体内脱羧）。羧）和（B-氧化过程包括（脱氢）、（加水）、（再脱氢）、（硫解）四个步每一次B-20、脂酰CoA ）。）和比原来少2
生物化学知识点整理 注： 1.此材料根据老师的PPT及课堂上强调需掌握的内容整理 而成，个人主观性较强，仅供参考。（如有错误，请以课本为主） 2.颜色注明：红色：多为名解、简答（或较重要的内容） 蓝色：多为选择、填空 第八章脂类代谢 第一节脂类化学 脂类：包括脂肪和类脂，是一类不溶于水而易溶于有机溶剂，并能为机体利用的有机化合物。 脂肪：三脂肪酸甘油酯或甘油三酯。 类脂：胆固醇、胆固醇酯、磷脂、糖脂。
第二节脂类的消化与吸收 脂类消化的主要场所：小肠上段 脂类吸收的部位：主要在十二指肠下段及空肠上段 第三节三酰甘油（甘油三酯）代谢 一、三酰甘油的分解代谢 1.1）脂肪动员：储存在脂肪细胞中的脂肪，被肪脂酶逐步水解为 脂肪酸及甘油，并释放入血以供其他组织氧化利用的过程。 2）关键酶：三酰甘油脂肪酶 （又称“激素敏感性三酰甘油脂肪酶”，HSL） 3）脂解激素：能促进脂肪动员的激素，如胰高血糖素、去甲肾
上腺素、肾上腺素等。 4）抗脂解激素：抑制脂肪动员，如胰岛素、前列腺素、烟酸、 雌二醇等。 2.甘油的氧化 甘油在甘油激酶的催化下生成3-磷酸甘油，随后脱氢生成磷酸二羟丙酮，再经糖代谢途径氧化分解释放能量或经糖异生途径生成糖。 3.脂肪酸的分解代谢 饱和脂肪酸氧化的方式主要是β氧化。 1）部位：组织：脑组织及红细胞除外。心、肝、肌肉最活跃； 亚细胞：细胞质、线粒体。 2）过程： ①脂酸的活化——脂酰CoA的生成（细胞质） 脂肪酸 脂酰 消耗了2 ②脂酰CoA进入线粒体 酶：a.肉碱酰基转移酶 I（脂肪酸氧化分解的关键酶、限速酶） b.肉碱酰基转移酶Ⅱ c.脂酰肉碱——肉碱转位酶（转运体） ③脂酸的β氧化 a.脱氢：脂酰