第一章
蛋白质的元素组成（克氏定氮法的基础）
碳、氢、氧、氮、硫（C、H、O、N、S ）
以及磷、铁、铜、锌、碘、硒
蛋白质平均含氮量（N%）：16%
∴蛋白质含量=含氮克数×6.25（凯氏定氮法）
基本组成单位
氨基酸
熟悉氨基酸的通式与结构特点
● 1. 20种AA中除Pro外，与羧基相连的α-碳原子上都有一个氨基，因而称α-氨
基酸。
● 2. 不同的α-AA，其R侧链不同。氨基酸R侧链对蛋白质空间结构和理化性质有
重要影响。
● 3. 除Gly的R侧链为H原子外，其他AA的α-碳原子都是不对称碳原子，可形成
不同的构型，因而具有旋光性。
●
氨基酸分类P9
按侧链的结构和理化性质可分为：
非极性、疏水性氨基酸
极性、中性氨基酸
酸性氨基酸
碱性氨基酸
等电点概念
在某一溶液中，氨基酸解离成阳离子和阴离子的趋势及程度相等，呈电中性，此时该溶液的pH值即为该氨基酸的等电点(isoelectric point，pI )。
紫外吸收性质
含有共轭双键的芳香族氨基酸Trp(色氨酸), Tyr（酪氨酸）的最大吸收峰在280nm波长附近。
氨基酸成肽的连接方式
两分子脱水缩合为二肽，肽键
由10个以内氨基酸相连而成的肽称为寡肽。
而更多的氨基酸相连而成的肽叫做多肽；多肽链有两端，其游离a-氨基的一端称氨基末端或N-端，游离a-羧基的一端称为羧基末端或C-端。
肽链中的氨基酸分子因脱水缩合而基团不全，被称为氨基酸残基。
蛋白质就是由许多氨基酸残基组成的多肽链。
谷胱甘肽GSH
GSH是由谷氨酸、半胱氨酸和甘氨酸组成的三肽。
(1) 体内重要的还原剂保护蛋白质和酶分子中的巯基免遭氧化，使蛋白质处与活性状态。
(2) 谷胱甘肽的巯基作用可以与致癌剂或药物等结合,从而阻断这些化合物与DNA、RNA 或蛋白质结合，保护机体免遭毒性损害。
蛋白质1~4级结构的定义及维系这些结构稳定的作用键
蛋白质是氨基酸通过肽键相连形成的具有三维结构的生物大分子
蛋白质的一级结构就是蛋白质多肽链中氨基酸残基的排列顺序。主要化学键是肽键，有的还包含二硫键。
蛋白质二级结构是指多肽链的主链骨架中若干肽单元，各自沿一定的轴盘旋或折叠，并以氢键为主要次级键而形成的有规则或无规则的构象，如α-螺旋、β-折叠、β-转角和无规卷曲等。蛋白质二级结构一般不涉及氨基酸残基侧链的构象。
二级结构的主要结构单位——肽单元（peptide unit）[肽键与相邻的两个α-C原子所组成的残基，称为肽单元、肽单位、肽平面或酰胺平面(amide plane)。它们均位于同一个平面上，且两个α-C原子呈反式排列。]
二级结构的主要化学键——氢键(hydrogen bond)
蛋白质的三级结构是指多肽链在二级结构的基础上,由于氨基酸残基侧链R基的相互作用进一步盘曲或折迭而形成的特定构象。也就是整条多肽链中所有原子或基团在三维空间的排布位置。蛋白质三级结构的形成和稳定主要靠次级键，包括氢键、盐键、疏水键以及范德华力等。此外，某些蛋白质中二硫键也起着重要的作用。
由两个或两个以上亚基之间彼此以非共价键相互作用形成的更为复杂的空间构象，称为蛋白质的四级结构。[亚基(subunit)：由一条或几条多肽链缠绕形成的具有独立三级结构的蛋白质。]
蛋白质二级结构的基本形式？重点掌握α-螺旋、β-折叠的概念
α-螺旋(α-helix)
β-折叠(β-pleated sheet)
β-转角(β–turn or β-bend)
无规卷曲(random coil)
α-helix
①多个肽平面通过Cα的旋转，相互之间紧密盘曲成稳固的右手螺旋。
②主链螺旋上升，每3.6个氨基酸残基上升一圈，螺距0.54nm。肽平面和螺旋长轴平行。
③相邻两圈螺旋之间借肽键中羰基氧(C＝O)和亚氨基氢(NH)形成许多链内氢键，即每
一个氨基酸残基中的亚氨基氢和前面相隔三个残基的羰基氧之间形成氢键，这是稳定α-螺旋的主要化学键。
④肽链中氨基酸残基侧链R基，分布在螺旋外侧，其形状、大小及电荷均会影响α－螺
旋的形成。
β-pleated sheet
①是肽链相当伸展的结构，肽平面之间折叠成锯齿状，相邻肽平面间呈110°角。
②依靠两条肽链或一条肽链内的两段肽链间的羰基氧与亚氨基氢形成氢键，使构象稳定。也就是说，氢键是稳定β-折叠的主要化学键。
③两段肽链可以是平行的，也可以是反平行的。即前者两条链从N端到C端是同方向的，后者是反方向的。β-折叠结构的形式十分多样，正、反平行还可以相互交替。平行的β-折叠结构中，两个残基的间距为0.65nm；反平行的β-折叠结构，则间距为0.7nm。
⑤氨基酸残基的侧链R基分布在片层的上方或下方。
了解蛋白质一级结构与功能的关系
一级结构师蛋白质空间构象和特异生物学功能的基础。
什么是蛋白质的变性？哪些因素可引起蛋白质的变性？变性蛋白质的性质发生了哪些变化？
天然蛋白质在某些物理或化学因素作用下，其特定的空间结构被破坏，从而导致理化性质改变和生物学活性的丧失，称为蛋白质的变性作用(denaturation)。溶解度降低、溶液的粘滞度
增高、不容易结晶、易被酶消化。
变性主要是二硫键及非共价键的断裂，并不涉及一级结构氨基酸序列的改变。
第二章
1、核酸的分类、元素组成和化学组成以及一些基本名词
分类：
脱氧核糖核酸（deoxyribonucleic acid, DNA），主要存在于细胞核内，是遗传信息的储存和携带者，是遗传的物质基础。
核糖核酸（ribonucleic acid, RNA），主要分布在细胞质中，少量分布于细胞核，参与遗传信息表达的各过程。某些病毒RNA也可作为遗传信息的载体。
高等生物的线粒体中存在着线粒体DNA和线粒体RNA。
化学组成：戊糖
核苷和脱氧核苷——
碱基
核酸——核苷酸——
磷酸
碱基分为嘌呤和嘧啶。腺嘌呤A 鸟嘌呤G 尿嘧啶U 胸腺嘧啶T 胞嘧啶C
构成DNA的碱基有AＧＣＴ构成ＲＮＡ的碱基有ＡＧＣU
戊糖DNA中戊糖的为β-D-2-脱氧核糖
RNA中的戊糖的为β-D-核糖
2、核酸的一级结构和书写方式、连接方式
定义
核酸中核苷酸的排列顺序。
由于核苷酸间的差异主要是碱基不同，所以也称为碱基序列。
由于核酸分子具有方向性，规定它们的核苷酸或脱氧核苷酸的排列顺序和书写规则必须是从5’-末端到3’-末端。
3、Watson -Crick DNA 双螺旋结构模型要点
(1) 两条反向平行(走向相反，一条5’→3’，另一条3’→5’)的多核苷酸链围绕同一个中心轴相互缠绕构成右手双螺旋结构。两条链均为右手螺旋。
(2) 嘧啶与嘌呤碱位于双螺旋的内侧，磷酸与核糖在外侧，彼此通过3’,5’-磷酸二酯键相连接，形成DNA分子的骨架。碱基平面与纵轴垂直，糖环的平面与纵轴平行。
(3) 双螺旋的直径为2nm。顺轴方向，每隔0.34nm有一个核苷酸，相邻两个核苷酸之间的夹角为36°。每一圈双螺旋有10对核苷酸，每圈高度为3.4nm。
(4) 、两条链由碱基间的氢键相连。A与T配对，形成两个氢键。G与C配对，形成三个氢键。所以GC之间的配对较为稳定。这种碱基之间相互配对称为碱基互补。根据碱基互补原则，当一条多核苷酸链的序列被确定以后，即可推知另一条互补链的序列。(5) 由于碱基对排列的方向性，使得碱基对占据的空间是不对称的，所以双螺旋结构上有两条螺形凹沟，一条较深，称为大沟(major groove)；一条较浅，称为小沟(minor groove)。目前认为沟状结构与蛋白质和DNA只见的相互识别有关。
(6) 维持DNA结构稳定的作用力主要是碱基堆积力和氢键。碱基有规律的堆积可以使碱基之间发生缔合，这种作用力称为碱基堆积力。由于碱基的层层堆积，在DNA分子内部形成一个疏水核心区，有助于氢键的形成。碱基堆积力维持DNA 纵向稳定，而氢键维持DNA 的横向稳定。
DNA构象有多态性：
在不同的湿度和离子强度时，还可形成A、C、D、Z等各种构象。
◆A-DNA：右手螺旋，
螺距2.8nm，含11个碱基对。
◆Z-DNA：左手螺旋螺距4.5nm，含12个碱基对。因磷酸核糖骨架呈锯齿状排列，故称
Z-DNA。
4、RNA的种类、结构特点及功能
M（信使）RNA的结构与功能
?细胞内含量较低、半衰期较短的一类RNA，但种类很多。
?真核生物在细胞核内最先合成的为hnRNA，经过剪接成为成熟的mRNA，并依靠
某种特殊的机制转移到胞液中。
?功能：转录核内遗传信息DNA的碱基排列顺序,并携带到胞质，指导所合成的蛋白质的氨基酸排列顺序。
?三联体密码(triplet code)，密码子(coden)：mRNA分子上从5’段AUG开始，每三个核苷酸为一组，决定肽链上的一个氨基酸。
真核生物mRNA 的特点
★5’-末端的帽结构：m7G-5’ppp5’-Np，可以与CBPs结合
★3’-末端的polyA结构:100-200个腺苷酸，每10-20个碱基结合一个PABP
功能：共同负责mRNA从核内向胞质的转位，mRNA的稳定性的维系以及翻译起始的调控（包括与核蛋白体、翻译起始因子的结合）
CBPs：帽结合蛋白；PABP:polyA结合蛋白。
t（转运）RNA
转运氨基酸到核糖体上，参与解译mRNA的遗传密码，合成蛋白质。
特点：
?细胞内分子量最小的一类核酸
?种类很多
?含稀有碱基
?二级结构为―三叶草‖的结构。
?三级结构呈倒L形。
rRNA
?细胞内含量最多的RNA，占细胞内RNA总量的80%以上。
?rRNA不能单独行使功能，必须与蛋白质结合后形成核糖体，作为蛋白质合成的场所。
DNA的变性、复性
在某些理化因素（温度、pH值、有机溶剂和尿素等）的作用下，维持DNA双螺旋结构的作用力氢键和碱基堆积力被破坏，形成无规线团状分子，从而引起核酸理化性质和生物学功能的改变。变性并不涉及核苷酸间共价键的断裂，因此变性作用并不引起核酸分子量的降低。
变性的DNA在适当的条件下，两条彼此分开的DNA单链重新缔合成为双螺旋结构的过程。它是变性的逆过程。
第三章
1、酶的概念及酶促反应的特点。
酶由活细胞合成的一类具有生物活化性的有机物包括蛋白质和核酸。
特点：
（1）极高的催化效率
活化能就是底物分子从初态转变到活化态所需的能量。酶能大大降低反应的活化能，使更
多的底物转变为活化分子，反应速度加快。
（2）高度的特异性
1.绝对特异性：作用于一种底物。（如脲酶等）。
2.相对特异性：作用于一类底物或一种化学键（如酯酶、胰蛋白酶等）。
3.立体异构特异性（如乳酸脱氢酶、延胡索酸酶等）。
（3）酶活性的可调节性
酶活性的调节分为酶的变构调节和酶的化学修饰调节
酶含量调节——改变酶蛋白合成与降解速度
缓慢调节
（4）酶的高度不稳定性
能使蛋白质变性的理化因素如强酸、强碱、重金属盐、高温、紫外线、X射线等均可影响酶活性，甚至使酶完全失活。酶催化作用一般需要比较温和的条件，如常温、常压、接近中性的pH值等。
酶的活性中心、必需基团的概念。
酶的活性中心就是酶分子在三维结构上比较靠近的少数几个氨基酸残基或残基上某些基团构成的特定的空间构象，是酶与底物结合并发挥其催化作用的部位,所以一般处于酶分子表面或缝隙中。
酶活性中心及活性中心以外对于维持酶的活性有重要作用的一些化学基团称为酶的必需基团。有些基团虽然不参加酶的活性中心的组成，但为维持酶活性中心应有的空间构象所必需，这些基团是酶的活性中心以外的必需基团。常见的必需基团有组氨酸的咪唑基、丝氨酸的羟基、半胱氨酸的巯基等。
单纯酶、结合酶、全酶、酶蛋白、辅助因子、辅酶、辅基的概念。
单体酶：仅由氨基酸残基构成的酶。
结合酶：由酶蛋白和辅助因子组成。
全酶：酶蛋白与辅助因子结合形成的复合物。只有全酶才有催化作用。
酶蛋白：结合酶的蛋白质部分。
辅助因子：结合酶的非蛋白质部分。
辅酶：小分子有机化合物是一些化学稳定的小分子物质。
辅基：辅酶中与酶蛋白共价结合的辅酶
影响酶促反应的六因素
底物浓度
在底物浓度较低时，反应速率随底物浓度的增加而急剧上升，两者呈正比关系，反应呈一级反应。随着底物浓度的进一步增高，反应速率不再呈正比例加速。如果继续加大底物浓度，反应速率将不再增加，表现出零级反应。
当[S]＞＞[E]，则酶促反应速度与酶的浓度变化成正比，即V=κ3［E］。
温度
双重影响:一方面，当温度升高时，反应速度加快，另一方面，随温度升高，酶逐步
变性，酶促反应速度降低。
最适温度:酶促反应速度最大时的环境温度。与底物浓度，介质pH，离子强度，保
温时间等因素有关。
pH
在最适PH时，酶与底物都处于最佳的电离状态和最优的空间构象，有利于结合，催化反应也最快。
◆偏离最适PH，酶的活性中心不能充分暴露，酶促反应减慢。
◆偏离最适PH过远，还会导致酶蛋白变性失活。
抑制剂
凡能使酶活性下降而不引起酶蛋白变性的物质
称做酶的抑制剂(inhibitor)。
抑制作用分为可逆性抑制与不可逆性抑制两类
激活剂
使酶从无活性变为有活性或使酶活性增加的物质。必需激活剂非必需激活剂
激活剂大多为金属离子，如Mg2+、K+、Mn2+等；少数为阴离子，如Cl-等。也有许多
有机化合物激活剂，如胆汁酸盐等。
米氏方程，米氏常数的概念及意义
Km为米氏常数，
意义：1、Km是酶促反应速度为最大值的一半时的底物浓度。
2、不同的酶具有不同的Km值，它是酶的一个重要的特征常数。一般只与酶的性质有关，而与酶的浓度无关。当pH，温度和离子强度等因素不变时，Km是恒定的。
3、如果一种酶有几种底物，则对于每一种底物各有一个特定的Km值。其中Km值最小的底物一般称为该酶的最适底物或天然底物。1/Km可近似地表示酶对底物亲和力的大小。1/Km越大，表明亲和力越大，酶促反应易于进行。
4、Km值一般在10-6~10-2 mol/L之间。
酶原、酶原激活机理、生理意义
酶原：有些酶在细胞内合成或初分泌时只是酶的无活性前体，此前体物质称为酶原。酶原的激活：在一定条件下，酶原转化为有活性的酶的过程。实质是酶活性中心形成或暴露的过程。
酶原激活机理：酶原在特定条件下，一个或几个特定的肽键断裂，水解掉一个或几个短肽分子构象发生改变形成或暴露出酶的活性中心。
酶原激活的生理意义:
①避免细胞产生的酶对细胞进行自身消化，
②使酶在特定的部位和环境中发挥作用。
③可视为酶的储存形式。
同工酶的概念
同工酶是指催化相同化学反应，酶蛋白的分子结构、理化性质乃至免疫学性质不同的一组酶，是由不同基因编码的多肽链，或同一基因转录生成的不同mRNA所翻译的不同多肽链组成的蛋白质。
不可逆抑制、可逆抑制中的竞争性抑制
可逆抑制中的竞争性抑制
抑制剂和底物的结构相似，能和酶的底物分子竞争与酶的活性中心相结合，从而阻碍酶与底物结合形成中间产物。抑制程度取决于抑制剂和底物对酶的相对亲和力以及抑制剂和底物浓度比。加大底物浓度可减弱甚至解除抑制作用。Km增大，Vmax不变。
第四章
酵解、有氧氧化、磷酸戊糖途径、糖原合成与分解、糖异生：（见讲义）?定义/概念
?场所（部位/亚细胞定位）
?起始物/终产物
?关键步骤
?关键酶
?能量利用与产生
?还原力利用与产生
?生理意义
糖酵解：
定义：在缺氧情况下，葡萄糖生成乳酸的过程并伴随着少量ATP生成的过程。
场所（部位/亚细胞定位）：胞浆
起始物/终产物：葡萄糖（糖原）/乳酸（ATP）
关键步骤：⑴葡萄糖磷酸化为6-磷酸葡萄糖
（2）6-磷酸葡萄糖转化为6-磷酸果糖
（3）6-磷酸果糖转变为1，6-双磷酸果糖
（4）磷酸己糖裂解成2分子磷酸丙糖
（5）磷酸丙糖的同分异构化
（6）3-磷酸甘油醛氧化为1，3-二磷酸甘油酸
（7）1，3-二磷酸甘油酸转变为3-磷酸甘油酸
（8）3-磷酸甘油酸转变为2-磷酸甘油酸
（9）2-磷酸甘油酸转变为磷酸烯醇式丙酮酸
（10）磷酸烯醇式丙酮酸转变成丙酮酸，并通过底物水平磷酸化生成ATP
关键酶：己糖激酶 6-磷酸果糖激酶-1 丙酮酸激酶
能量利用与产生：
还原力利用与产生：
生理意义：
⑴缺氧状态下，迅速供能
⑵少数组织仅以此途径获能---红细胞
⑶有些组织即使在有氧条件下也以此途径获部分能量---白细胞、视网膜
⑷酵解还是彻底有氧氧化的前奏，准备阶段
血糖的概念、正常值；血糖来源和去路。参与血糖调节的因素（四种激素名称，胰岛素降血糖、胰高血糖素、糖皮质激素、肾上腺素升血糖）
血糖：血糖，指血液中的葡萄糖。
正常血糖浓度：3.89~6.11mmol/L
血糖来源：
1、消化吸收
2、肝糖原分解
3、糖异生
去路：
1、三羧酸循环彻底氧化分解
2、转变成非糖类物质如氨基酸，脂肪
3、转变成肝糖原、肌糖原
4、磷酸戊糖途径生成其他糖
参与血糖调节的因素（四种激素名称，胰岛素降血糖、胰高血糖素、糖皮质激素、肾上腺素升血糖）
1、胰岛素——体内唯一降低血糖水平的激素
胰岛素的作用机制：1、促进葡萄糖转运进入肝外细胞2、加速糖原合成3、加快糖的有氧氧化4、抑制肝内糖异生5、减少脂肪动员
2、胰高血糖素——体内升高血糖水平的主要激素
胰高血糖素的作用机制：1、促进肝糖原分解2、抑制酵解途径，促进糖异生3、促进脂肪动员
3、糖皮质激素和肾上腺素也可升高血糖，肾上腺素只要在应急状态下发挥作用。
升高血糖：胰高血糖素、糖皮质激素、肾上腺素升血糖
糖酵解和糖异生的关键酶和关键步骤
第五章
必需脂肪酸
必需脂酸——亚油酸、亚麻酸、花生四烯酸等多不饱和脂酸是人体不可缺乏的营养素，不能自身合成，需从食物摄取，故称必需脂酸。
掌握脂肪动员的概念及限速酶。
定义：储存在脂肪细胞中的脂肪，被脂肪酶逐步水解为FFA及甘油，并释放入血以供其他组织氧化利用的过程。
甘油三酯脂酶的催化反应是甘油三酯分解的限速步骤，是脂肪动员的限速酶。因其活性受多种激素的调控，故称为激素敏感性甘油三酯脂酶。
脂酸β-氧化的概念、（部位/亚细胞定位）、主要过程、关键酶、反应
部位及能量的计算
脂酰CoA在线粒体基质中β-氧化酶系的催化下，由脂酰基的β碳原子开始氧化，经脱氢、加水、再脱氢、硫解四步连续的反应，产生:
1分子乙酰CoA
1分子比原来少2个碳原子的脂酰CoA
1分子NADH+H+
1分子FADH2
部位：除脑组织外，大多数组织，以肝脏和肌肉最为活跃
1. FFA的活化(胞液)
2. 脂肪酸的β-氧化(β-Oxidation)(线粒体
主要过程：
1.脂肪酸活化→脂酰CoA
2.脂酰基进入线粒体
3.脂酰CoA的β-氧化
4.三羧酸循环和氧化磷酸化
关键酶：肉碱脂酰转移酶Ⅰ
能量:软脂酸129ATP
酮体的概念、合成及利用的部位、生理意义。
酮体包括乙酰乙酸、β－羟丁酸及丙酮，是脂酸在肝细胞分解氧化时产生的特有中间代谢物。
合成部位：线粒体
利用部位：肝外组织
生理意义：
１酮体分子量小，水溶性大，易于通过血脑屏障和肌肉毛细血管壁，是脑组织和肌肉组织的重要能源。）因而，酮体是肝脏输出能源的一种形式。
２酮体的利用增加可减少葡萄糖的利用，有利于维持血糖水平的恒定，节省蛋白质的消耗。
３正常情况下，血中酮体的含量为0.03～0.5mmol/L。
４酮体“肝内生成，肝外利用”
脂肪酸合成的原料、关键酶、产物、乙酰辅酶A从线粒体进入胞液的方式。
合成的原料：乙酰ＣｏＡ及ＮＡＤＰＨ
关键酶：乙酰CoA羧化酶
产物：
乙酰辅酶A从线粒体进入胞液的方式：柠檬酸――丙酮酸循环
合成胆固醇的原料，部位和亚细胞定位、胆固醇合成的主要过程及关
键酶；胆固醇在体内的代谢转变。
原料：乙酰CoA（合成胆固醇的唯一碳源） ATP NADPH + H+ 部位：胞液及光面内质网
关键酶：HMG-CoA还原酶
主要过程：
1. 甲羟戊酸的合成
2. 鲨烯的合成
3. 胆固醇的合成
胆固醇在体内的代谢转变：
１转变为胆汁酸这是胆固醇在体内代谢的最主要去路。
２转变为类固醇激素：肾上腺皮质细胞
３转化为维生素D3
４参与生物膜的合成
血浆脂蛋白的分类及功能。
１＼电泳法
α-脂蛋白、前β-脂蛋白、β-脂蛋白，乳糜微粒
２＼超速离心法：血浆在一定密度的盐溶液中超速离心，根据密度不同，可分为四类： 乳糜微粒 CM
极低密度脂蛋白VLDL
低密度脂蛋白LDL
高密度脂蛋白HDL
功能：
CM ：（十二指肠，空肠细胞）
运输外源性甘油三酯及胆固醇的主要形式。
２〃VLDL：（肝细胞）
运输内源性甘油三酯的主要形式。
空腹血浆中甘油三酯的水平主要反应在VLDL的含量上。
3.LDL：（肝细胞、血浆）
转运肝合成的内源性胆固醇的主要形式。
LDL是正常人空腹血浆中的主要脂蛋白。
4.HDL：（肝细胞，小肠细胞、血浆）
将胆固醇从肝外组织转运到肝进行代谢
第六章
生物氧化、底物水平磷酸化、氧化磷酸化的概念
生物氧化：物质在生物体内进行氧化称生物氧化，主要指糖、脂肪、蛋白质等营养物质在
体内分解时逐步释放能量，最终生成CO2 和 H2O的过程。
底物水平磷酸化：是因脱氢、脱水等作用使能量在分子内部重新分布而形成高能化合物，然后将能量转移给ADP形成ATP的过程。
氧化磷酸化：是指在呼吸链电子传递过程中、能量逐步释放并偶联ADP磷酸化生成ATP，因此又称为偶联磷酸化。
呼吸链的概念、种类、复合体排列顺序及ATP生成部位。
概念：代谢物脱下的成对氢原子（2H）通过多种酶和辅酶所催化的连锁反应逐步传递，最终与氧结合生成水，此传递链称为呼吸链，又称电子传递链。
种类：
复合体Ⅰ: NADH-泛醌还原酶
复合体Ⅱ: 琥珀酸-泛醌还原酶
复合体Ⅲ: 泛醌-细胞色素c还原酶
复合体Ⅳ: 细胞色素c氧化酶
复合体排列顺序:
1. NADH氧化呼吸链
NADH →复合体Ⅰ→Q →复合体Ⅲ→Cyt c →复合体Ⅳ→O2
2. 琥珀酸氧化呼吸链
琥珀酸→复合体Ⅱ→Q →复合体Ⅲ→Cyt c →复合体Ⅳ→O2
ATP生成部位
P/O比值的概念
P/O比值：指物质氧化时，每消耗一摩尔氧原子所消耗无机磷或ADP的摩尔数或所生成的ATP的摩尔数
两种穿梭方式、主要存在部位及后果(见讲义)。
α-磷酸甘油穿梭
苹果酸-天冬氨酸穿梭
高能化合物概念、常见的高能化合物
高能化合物：进行水解反应时伴随的标准自由能变化大于21KJ/mol的化合物。生物学中的标准状态为0.1MPa、25℃、pH=7.0。
高能化合物：ATP、GTP、CTP、UTP、PEP、CP、乙酰磷酸
第七章
必需氨基酸
必需氨基酸：体内需要但不能自身合成，必须由食物供给的氨基酸。包括8种：
?甲硫氨酸（Met）色氨酸（Trp）赖氨酸（Lys）缬氨酸（Val）
?异亮氨酸（Ile）亮氨酸（Leu）苯丙氨酸（Phe）苏氨酸（Thr
甲色赖缬异亮苯苏（假设来写一两本书）
氨基酸脱氨基的四种方式
转氨基作用：
在转氨酶的催化下，某一氨基酸的α-氨基转移到另一种α-酮酸的酮基上，生成相应的氨基酸；原来的氨基酸则转变成α-酮酸。
谷丙转氨酶/ALT，又称GPT
谷草转氨酶/AST，又称GOT
氧化脱氨基作用：
L-谷氨酸氧化脱氨基作用（L-谷氨酸脱氢酶：肝、肾、脑组织广泛存在，是一种不需氧脱氢酶。）
联合脱氨基作用：
两种脱氨基方式的联合作用，使氨基酸脱下α-氨基生成α-酮酸的过程。
类型①转氨基作用偶联氧化脱氨基作用
◆主要在肝、肾等组织内进行。
◆联合脱氨基作用的主要反应途径。
◆体内合成非必需氨基酸的主要途径
②转氨基作用偶联嘌呤核苷酸循环
主要在骨骼肌、心肌内进行。因为肌肉中L-谷氨酸脱氢酶活性不高。
非氧化脱氨基作用
氨的来源、去路，氨在体内的两种转运方式及肝昏迷的机制。
氨的来源：氨基酸及胺的分解
氨基酸脱氨基作用（体内氨的主要来源）
胺的分解： RCH2NH2 RCHO + NH3 肠道吸收的氨
未被吸收的氨基酸在肠菌作用下脱氨基而生成。
血液中尿素渗入肠道，由肠菌尿素酶水解生成氨。
肾脏产氨：Gln Glu + NH3
血氨的去路
①在肝内合成尿素，这是最主要的去路
②合成非必需氨基酸及其它含氮化合物
③合成谷氨酰胺
④肾小管泌氨
分泌的NH3在酸性条件下生成NH4+，随尿排出
两种转运方式：
丙氨酸-葡萄糖循环
谷氨酰胺的运氨作用
肝昏迷的机制:肌肉中氨以无毒的丙氨酸形式运输到肝。
尿素循环的反应部位、亚细胞定位、重要的酶、氮元素的来源
反应部位:肝细胞线粒体及胞液
亚细胞定位：
重要的酶：精氨酸代琥珀酸合成酶氨基甲酰磷酸合成酶Ⅰ
氮元素的来源：1个来自氨，1个来自天冬氨酸
α-酮酸的代谢、生酮氨基酸（Leu 、Lys）
α-酮酸的代谢：
三个方面的代谢途径：
经氨基化生成非必需氨基酸转变成糖和脂类氧化供能生酮氨基酸：亮氨酸 Leu 赖氨酸 Lys
个别氨基酸的代谢（一碳单位概念及其载体、SAM、PAPS）
一碳单位概念：某些氨基酸在分解代谢过程中可以产生含有一个碳原子的基团，称为一碳单位。【CO2不是一碳单位，一碳单位不能游离存在，常与四氢叶酸结合。】
载体：四氢叶酸是一碳单位的载体一碳单位通常结合在四氢叶酸分子的N5、N10上SAM:SAM中的甲基是高度活化的，称活性甲基，SAM称为活性甲硫氨酸，为体内甲基的直接供体，可参与体内多种物质合成；例如肌酸、肾上腺素、胆碱等。
PAPS：3’-磷酸腺苷5’-磷酸硫酸，PAPS的性质活泼，是体内活性硫酸根的供体【类固醇激素的灭活，肝生物转化，硫酸角质素、硫酸软骨素的合成】
苯丙氨酸羟化酶或酪氨酸酶的缺陷会导致临床何种疾病的产生？
当*苯丙氨酸羟化酶缺乏时，出现苯丙酮酸尿症
白化病患者黑色素细胞内*酪氨酸酶缺陷时黑色素生成受阻。
体内代谢尿黑酸的酶先天缺陷时，尿黑酸分解受阻，可出现尿黑酸症
第八章
掌握脱氧核苷酸的生成。
脱氧核糖核苷酸是通过相应核糖核苷酸还原作用生成的。在核苷二磷酸水平上进行还原
嘌呤环、嘧啶环上各原子的来源。
嘧啶碱合成的原子的来源
N3来自于Gin(谷氨酰胺)，C2来自于二氧化碳
Asp、Gln、CO2既参与嘌呤碱的合成又参与嘧啶碱的合成
**嘌呤环从头合成各原子来源
甘氨中间坐；
3、9谷酰胺；
2、8一碳团；
头顶二氧碳；
天冬一边站。
掌握嘌呤核苷酸从头合成途径的概念、发生部位、关键酶和特点。
从头合成（de novo synthesis）：利用磷酸核糖、氨基酸、一碳单位及CO2等小分子物质为原料，经过一系列酶促反应，合成嘌呤核苷酸的过程。这是嘌呤核苷酸合成的主要途径。
组织器官主要在肝、小肠及胸腺
:亚细胞定位：胞液
PRPP 合成酶为关键酶
特点：
第十章
半保留复制、半不连续复制、前导链、后随链、冈崎片断
半保留复制：
1、DNA 生物合成时，母链DNA 局部解开形成两股单链，各自作为模板(template)按碱基配对规律，合成与模板互补的子链。
2、子代细胞的DNA ，一股单链从亲代完整地接受过来，另一股单链则完全重新合成。两个子细胞的DNA 都和亲代DNA 碱基序列一致。 半不连续复制:
在DNA 的复制过程中，以3`-5DNA 链为模板的子链能连续合成，以5-3`DNA 链为模板只能合成若干反向互补的5=3`冈崎片段，这些片段再连接成随从链，故名。。。 前导链：
后随链：
冈崎片断：
在DNA 的复制过程中，以5-3`DNA 链为模板合成若干反向互补的5-3`短片段
简述原核DNA 复制（叉式）的过程，参与的酶及蛋白因子
过程：
1、 复制的起始 解链及复制叉的形成 引发前体
引发体的形成
2、链的延伸 领头链和冈崎片的形成
3、链的终止 引物的切除和缺口的填补 随从链DN Ａ片段的连接
参与的酶及蛋白因子：DNA 聚合酶、解螺旋酶、拓扑异构酶、引物酶、DNA 连接酶、单链DNA 结合蛋白等
逆转录
以RNA 为模板合成DNA 的过程。
突变的类型和损伤修复的四种类型
突变包括错配、插入、缺失、重排等类型 损伤修复：
直接修复 错配修复 切除修复 重组修复 SOS 修复
紫外线照射最易产生哪种嘧啶二聚体
逆转录酶
经紫外线照射转变为
第十一章
不对称转录，模板链和编码链
不对称转录：
?在DNA分子双链上某一特定区段，一股链用作模板指引转录，另一股链不转录；
?模板链并非永远在同一条单链上。
模板链和编码链：
DNA双链中能够按照碱基互补规律指引转录生成RNA的一股单链，称为模板链；相对的另一股单链称为编码链。
原核生物RNA聚合酶亚基组成及作用。
α决定哪些基因被转录
β催化功能
β＇结合ＤＮＡ模板
σ辨认起始点
启动子
启动子指RNA聚合酶识别、结合并开始转录的一段 DNA序列。原核生物启动子序列按功能的不同可分为三个部位，即起始部位、结合部位、识别部位。
复制和转录的异同
复制转录
方式半保留复制不对称转录
（双股链均复制）（模板链转录）
原料ｄＮＴｐＮＴＰ
酶ＤＮＡ聚合酶ＲＮＡ聚合酶
产物子代双链ＤＮＡｍＲＮＡｔＲＮＡｒＲＮＡ
配对Ａ－ＴＣ－ＧＡ－ＵＴ－ＡＣ－Ｇ
第十二章
mRNA、tRNA、rRNA的作用
●ｍＲＮＡ（信使）：是翻译的直接模板，传递DMA的遗传信息，作为蛋白质合成的
模板。
●tRNA（转运）：在蛋白质合成中，作为氨基酸的特异运载工具，反密码子与mRNA的
密码子互补结合，可翻译遗传密码
●rRNA(核糖)：由细胞核DNA转录生成的rRNA和多种蛋白质结合形成核糖体，是肽
链合成的“装备”部位，也是蛋白质合成的场所。
理解遗传密码的四个特点；重点简并性、摆动性
1. 方向性 (direction)
永远5′→3′
2. 连续性(commaless)
编码蛋白质氨基酸序列的各个三联体密码连续阅读，密码间既无间断也无交叉。
２. 简并性
遗传密码中，除色氨酸和甲硫氨酸仅有一个密码子外，其余氨基酸有2、3、4个或多至6个三联体为其编码。
３〃通用性(universal)
蛋白质生物合成的整套密码，从原核生物到人类都通用。已发现少数例外，如动物细胞的线粒体、植物细胞的叶绿体。密码的通用性进一步证明各种生物进化自同一祖先。
4. 摆动性
转运氨基酸的tRNA的反密码需要通过碱基互补与mRNA上的遗传密码反向配对结合，但反密码与密码间不严格遵守碱基配对规律，称为摆动配对。
起始密码、终止密码、S-D序列、阅读框架
起始密码(initiation coden): AUG
终止密码(termination coden)：UAA，UAG，UGA
S-D序列: 位于原核mRNA起始密码子AUG上游约8-13个核苷酸位臵的富含嘌呤碱基的一段保守序列，通常为AGGAGG, 因其可以与原核生物核糖体小亚基中16S RNA通过碱基配对而结合，又称核蛋白体结合位点。
从mRNA 5'端起始密码子AUG到3'端终止密码子之间的核苷酸序列，各个三联体密码连续排列编码一个蛋白质多肽链，称为开放阅读框架
以原核生物为例，说明蛋白质生物合成的过程（包括各种酶及蛋白质因子）
?核蛋白体大小亚基分离；（IF-1,IF-3结合）
?mRNA在小亚基定位结合；
?起始氨基酰-tRNA的结合；
?核蛋白体大亚基结合。（IF-1, IF-2，IF-3分离）
第十三章
基因、基因表达。
基因：负载特定遗传信息的DNA片断，通常包括DNA编码序列、非编码调节序列和内含子。基因表达：基因经过转录、翻译，产生具有特异生物学功能的蛋白质分子的过程。
原核生物乳糖操纵子的结构及调控机理
结构：
Z:β-半乳糖苷酶 Y:透酶 A:乙酰基转移酶
调控机理：
1、阻遏蛋白的负性调节
乳糖在透酶催化、转运进入细胞，再经β-半乳糖苷酶催化，转变成半乳糖。
2、CAP的正性调节
无葡萄糖，cAMP浓度高时
有葡萄糖，cAMP浓度低时
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生物化学知识点整理 注： 1.此材料根据老师的PPT及课堂上强调需掌握的内容整理 而成，个人主观性较强，仅供参考。（如有错误，请以课本为主） 2.颜色注明：红色：多为名解、简答（或较重要的内容） 蓝色：多为选择、填空 第八章脂类代谢 第一节脂类化学 脂类：包括脂肪和类脂，是一类不溶于水而易溶于有机溶剂，并能为 机体利用的有机化合物。 脂肪：三脂肪酸甘油酯或甘油三酯。 类脂：胆固醇、胆固醇酯、磷脂、糖脂。 第二节脂类的消化与吸收
脂类消化的主要场所：小肠上段 脂类吸收的部位：主要在十二指肠下段及空肠上段 第三节三酰甘油（甘油三酯）代谢 一、三酰甘油的分解代谢 1.1）脂肪动员：储存在脂肪细胞中的脂肪，被肪脂酶逐步水解为 脂肪酸及甘油，并释放入血以供其他组织氧化利用的过程。 2）关键酶：三酰甘油脂肪酶 （又称“激素敏感性三酰甘油脂肪酶”，HSL） 3）脂解激素：能促进脂肪动员的激素，如胰高血糖素、去甲肾 上腺素、肾上腺素等。 4）抗脂解激素：抑制脂肪动员，如胰岛素、前列腺素、烟酸、 雌二醇等。 2.甘油的氧化 甘油在甘油激酶的催化下生成3-磷酸甘油，随后脱氢生成磷酸二羟丙酮，再经糖代谢途径氧化分解释放能量或经糖异生途径生成糖。 3.脂肪酸的分解代谢 饱和脂肪酸氧化的方式主要是β氧化。 1）部位：组织：脑组织及红细胞除外。心、肝、肌肉最活跃； 亚细胞：细胞质、线粒体。 2）过程： ①脂酸的活化——脂酰CoA的生成（细胞质）
生物化学实验知识点整理 实验一 还原糖的测定、实验二 粮食中总糖含量的测定 1.还原糖测定的原理 3,5-二硝基水杨酸与还原糖溶液共热后被还原成棕色的氨基化合物,在550nm 处测定光的吸收增加量，得出该溶液的浓度，从而计算得到还原糖的含量 2.总糖测定原理 多糖为非还原糖，可用酸将多糖和寡糖水解成具有还原性的单糖，在利用还原糖的性质进行测定，这样就可以分别求出总糖和还原糖的含量 3.电子天平使用 4.冷凝回流的作用： 使HCl 冷凝回流至锥形瓶中，防止HCl 挥发，从而降低HCl 的浓度。 5.多糖水解方法： 加酸进行水解 6.怎样检验淀粉都已经水解： 加入1-2滴碘液，如果立即变蓝则说明没有完全水解，反之，则说明已经完全水解。 7.各支试管中溶液的浓度计算 8.NaOH 用量：HCl NaOH n n = 9.不能中途换分光光度计,因为不同的分光光度计的光源发光强度不同 10.分光光度计的原理：在通常情况下，原子处于基态，当通过基态原子的某辐射线所具有的能量（或频率）恰好符合该原子从基态跃迁到激发态所需的能量（或频率）时，该基态原子就会从入射辐射中吸收能量，产生原子吸收光谱。原子的能级是量子化的，所以原子对不同频率辐射的吸收也是有选择的。这种选择吸收的定量关系服从式/E h hc νλ?==。 实验证明，在一定浓度范围内，物质的吸光度A 与吸光样品的浓度c 及厚度L 的乘积成正比，这就是光的吸收定律，也称为郎伯-比尔定律 分光光度计就是以郎伯比尔定律为原理，来测定浓度 11.为什么要水解多糖才能用DNS 因为DNS 只能与还原糖溶液在加热的条件下反应生成棕红色的氨基化合物，不能与没有还原性的多糖反应。 12.为什么要乘以0.9 以0.9才能得到多糖的含量。 13.为什么要中和后再测？ 因为DNS 要在中性或微碱性的环境下与葡萄糖反应 实验三 蛋白质的水解和纸色谱法分离氨基酸、实验四 考马斯亮蓝法测定蛋白质浓度 1.纸色谱分离氨基酸分离原理 由于各氨基酸在固定相（水）和流动相（有机溶剂）中的分配系数不同，从而移动速度不同，经过一段时间后，不同的氨基酸将存在于不同的部位，达到分离的目的。 2.天然氨基酸为L 型 3.酸式水解的优点是：是保持氨基酸的旋光性不变，原来是L 型，水解后还是L 型，由于甘氨酸所有的R 基团是氢原子，所以它不是L 型
第六章糖代 糖(carbohydrates)即碳水化合物，是指多羟基醛或多羟基酮及其衍生物或多聚物。 根据其水解产物的情况，糖主要可分为以下四大类： 单糖：葡萄糖（G）、果糖（F），半乳糖（Gal），核糖 双糖：麦芽糖（G-G），蔗糖（G-F），乳糖（G-Gal） 多糖：淀粉，糖原（Gn），纤维素 结合糖: 糖脂，糖蛋白 其中一些多糖的生理功能如下： 淀粉：植物中养分的储存形式 糖原：动物体葡萄糖的储存形式 纤维素：作为植物的骨架 一、糖的生理功能 1. 氧化供能 2. 机体重要的碳源 3. 参与组成机体组织结构，调节细胞信息传递，形成生物活性物质，构成具有生理功能的糖蛋白。 二、糖代概况——分解、储存、合成
各种组织细胞 门静脉 肠粘膜上皮细胞 体循环 小肠肠腔 三、糖的消化吸收 食物中糖的存在形式以淀粉为主。 1.消化 消化部位：主要在小肠，少量在口腔。 消化过程：口腔 胃 肠腔 肠黏膜上皮细胞刷状缘 吸收部位：小肠上段 吸收形式：单糖 吸收机制：依赖Na+依赖型葡萄糖转运体（SGLT ）转运。 2.吸收 吸收途径： SGLT 肝脏
过程 四、糖的无氧分解 第一阶段：糖酵解 第二阶段：乳酸生成 反应部位：胞液 产能方式：底物水平磷酸化 净生成ATP 数量：2×2-2= 2ATP E1 E2 E3 调节：糖无氧酵解代途径的调节主要是通过各种变构剂对三个关键酶进行变构 调节。 E1:己糖激酶 E2: 6-磷酸果糖激酶-1 E3: 丙酮酸激酶 NAD + 乳 酸 NADH+H +
第二阶段：丙酮酸的氧化脱羧 第三阶段：三羧酸循环 生理意义： 五、糖的有氧氧化 1、反应过程 ○1糖酵解途径（同糖酵解，略） ②丙酮酸进入线粒体，氧化脱羧为乙酰CoA (acetyl CoA)。 总反应式: 关键酶 调节方式 ? 糖无氧氧化最主要的生理意义在于迅速提供能量，这对肌收缩更为重要。 ? 是某些细胞在氧供应正常情况下的重要供能途径。 ① 无线粒体的细胞，如：红细胞 ② 代谢活跃的细胞，如：白细胞、骨髓细胞 第一阶段：糖酵解途径 G （Gn ） 丙酮酸 乙酰CoA ATP ADP 胞液 线粒体 丙酮酸 乙酰CoA NAD + , HSCoA CO 2 , NADH + H + 丙酮酸脱氢酶复合体
一、蛋白质 1.蛋白质的概念：由许多氨基酸通过肽键相连形成的高分子含氮化合物，由C、H、O、N、S元素组成，N的含量为16%。 2.氨基酸共有20种，分类：非极性疏水R基氨基酸、极性不带电荷R基氨基酸、带正电 荷R基氨基酸（碱性氨基酸）、带负电荷R基氨基酸（酸性氨基酸）、芳香族氨基酸。 3.氨基酸的紫外线吸收特征：色氨酸和酪氨酸在280纳米波长附近存在吸收峰。 4.氨基酸的等电点：在某一PH值条件下，氨基酸解离成阳离子和阴离子的趋势及程度相同，溶液中氨基酸的净电荷为零，此时溶液的PH值称为该氨基酸的等电点；蛋白质等电点： 在某一PH值下，蛋白质的净电荷为零，则该PH值称为蛋白质的等电点。 5.氨基酸残基：氨基酸缩合成肽之后氨基酸本身不完整，称为氨基酸残基。 6.半胱氨酸连接用二硫键（—S—S—） 7.肽键：一个氨基酸的α-羧基与另一个氨基酸α-氨基脱水缩合形成的化学键。 8.N末端和C末端：主链的一端含有游离的α氨基称为氨基端或N端；另一端含有游离的 α羧基，称为羧基端或C端。 9.蛋白质的分子结构：（1）一级结构：蛋白质分子内氨基酸的排列顺序，化学键为肽键和二硫键；（2）二级结构：多肽链主链的局部构象，不涉及侧链的空间排布，化学键为氢键， 其主要形式为α螺旋、β折叠、β转角和无规则卷曲；（3）三级结构：整条肽链中，全部氨基 酸残基的相对空间位置，即肽链中所有原子在三维空间的排布位置，化学键为疏水键、离子键、氢键及范德华力；（4）四级结构：蛋白质分子中各亚基的空间排布及亚基接触部位的布局和 相互作用。 10.α螺旋：(1)肽平面围绕Cα旋转盘绕形成右手螺旋结构，称为α螺旋；(2).螺旋上升一圈，大约需要3.6个氨基酸，螺距为0.54纳米，螺旋的直径为0.5纳米；(3).氨基酸的R基分布在 螺旋的外侧；(4).在α螺旋中，每一个肽键的羰基氧与从该羰基所属氨基酸开始向后数第五个氨基酸的氨基氢形成氢键，从而使α螺旋非常稳定。 11.模体：在许多蛋白质分子中可发现两个或三个具有二级结构的肽段，在空间上相互接近，形成一个特殊的空间构象，被称为模体。 12.结构域：大分子蛋白质的三级结构常可分割成一个或数个球状或纤维状的区域，折叠得较为紧密，各行使其功能，称为结构域。 13.变构效应：蛋白质空间结构的改变伴随其功能的变化，称为变构效应。 14.蛋白质胶体结构的稳定因素：颗粒表面电荷与水化膜。 15.什么是蛋白质的变性、复性、沉淀？变性与沉淀关系如何?导致蛋白质的变性因素？举 例说明实际工作中应用和避免蛋白质变性的例子？ 蛋白质的变性：在理化因素的作用下，蛋白质的空间构象受到破坏，其理化性质发生改变，生物活性丧失，其实质是蛋白质的次级断裂，一级结构并不破坏。 蛋白质的复性：当变性程度较轻时，如果除去变性因素，蛋白质仍能恢复或部分恢复其原 来的构象及功能，这一现象称为蛋白质的复性。
第二章蛋白质的结构和功能 第一节蛋白质分子组成 一、组成元素： N为特征性元素，蛋白质的含氮量平均为16%.-----测生物样品蛋白质含量：样品含氮量×6.25 二、氨基酸 1.是蛋白质的基本组成单位，除脯氨酸外属L-α-氨基酸，除了甘氨酸其他氨基酸的α-碳原子都是手性碳原子。 2.分类：（1）非极性疏水性氨基酸：甘、丙、缬、亮、异亮、苯、脯，甲硫。（2）极性中性氨基酸：色、丝、酪、半胱、苏、天冬酰胺、谷氨酰胺。（3）酸性氨基酸：天冬氨酸Asp、谷氨酸Glu。（4）（重）碱性氨基酸：赖氨酸Lys、精氨酸Arg、组氨酸His。 三、理化性质 1.两性解离：两性电解质，兼性离子静电荷+1 0 -1 PH〈PI PH=PI PH〉PI 阳离子兼性离子阴离子等电点：PI=1/2（pK1+pK2） 2.紫外吸收性质：多数蛋白质含色氨酸、酪氨酸（芳香族），最大吸收峰都在280nm。 3.茚三酮反应：茚三酮水合物与氨基酸发生氧化缩合反应，成紫蓝色的化合物，此化合物最大吸收峰为570nm波长。此反应可作为氨基酸定量分析方法。 四、蛋白质分类：单纯蛋白、缀合蛋白（脂、糖、核、金属pr） 五、蛋白质分子结构 1.肽：氨基酸通过肽键连接构成的分子肽肽键：两个氨基酸α氨基羧基之间缩合的化学键（—CO—NH—） 2.二肽：两分子氨基酸借一分子的氨基与另一分子的羧基脱去一分子的水缩合成 3.残基：肽链中的氨基酸分子因脱水缩合而残缺，故被称为氨基酸残基。 4.天然存在的活性肽： （1）谷胱甘肽GSH：谷，半胱，甘氨酸组成的三肽 ①具有还原性，保护机体内蛋白质或酶分子免遭氧化，使蛋白质或酶处于活性状态。②在谷胱甘肽过氧化物酶催化下，GSH可还原细胞内产生的过氧化氢成为水，同时，GSH被氧化成氧化性GSSG，在谷胱甘肽还原酶作用下，被还原为GSH③GSH的硫基具有噬核特性，能与外源性的噬电子毒物（如致癌物，药物等）结合，从而阻断，这些化合物与DNA,RNA或蛋白质结合，以保护机体（解毒） （2）多肽类激素及神经肽 ①促甲状腺激素释放激素TRH②神经肽：P物质（10肽）脑啡肽（5肽）强啡肽（17肽）
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一、蛋白质 1.蛋白质的概念:由许多氨基酸通过肽键相连形成的高分子含氮化合物,由C、H、O、Ｎ、S 元素组成,N的含量为1６%。 ２.氨基酸共有２0种,分类:非极性疏水Ｒ基氨基酸、极性不带电荷R基氨基酸、带正电荷R 基氨基酸(碱性氨基酸)、带负电荷R基氨基酸(酸性氨基酸）、芳香族氨基酸。 ３.氨基酸的紫外线吸收特征:色氨酸和酪氨酸在2８0纳米波长附近存在吸收峰。 4.氨基酸的等电点:在某一ＰH值条件下，氨基酸解离成阳离子和阴离子的趋势及程度相同,溶液中氨基酸的净电荷为零，此时溶液的PH值称为该氨基酸的等电点;蛋白质等电点：在某一P Ｈ值下，蛋白质的净电荷为零,则该ＰＨ值称为蛋白质的等电点。 5.氨基酸残基:氨基酸缩合成肽之后氨基酸本身不完整,称为氨基酸残基。 ６.半胱氨酸连接用二硫键(—S—S—） 7．肽键：一个氨基酸的α－羧基与另一个氨基酸α-氨基脱水缩合形成的化学键。 8.N末端和C末端：主链的一端含有游离的α氨基称为氨基端或N端；另一端含有游离的α羧基，称为羧基端或C端。 9．蛋白质的分子结构：（１）一级结构:蛋白质分子内氨基酸的排列顺序，化学键为肽键和二硫键；（２)二级结构:多肽链主链的局部构象,不涉及侧链的空间排布，化学键为氢键，其主要形式为α螺旋、β折叠、β转角和无规则卷曲;(3)三级结构:整条肽链中,全部氨基酸残基的相对空间位置,即肽链中所有原子在三维空间的排布位置，化学键为疏水键、离子键、氢键及范德华力;（4)四级结构：蛋白质分子中各亚基的空间排布及亚基接触部位的布局和相互作用。 １0．α螺旋:(1)肽平面围绕Cα旋转盘绕形成右手螺旋结构,称为α螺旋;(２）.螺旋上升一圈,大约需要3.6个氨基酸,螺距为0．54纳米，螺旋的直径为0.5纳米;（3)．氨基酸的Ｒ基分布在螺旋的外侧;(４).在α螺旋中,每一个肽键的羰基氧与从该羰基所属氨基酸开始向后数第五个氨基酸的氨基氢形成氢键,从而使α螺旋非常稳定。 １1.模体:在许多蛋白质分子中可发现两个或三个具有二级结构的肽段，在空间上相互接近,形成一个特殊的空间构象,被称为模体。 １2.结构域：大分子蛋白质的三级结构常可分割成一个或数个球状或纤维状的区域，折叠得较为紧密，各行使其功能，称为结构域。 13．变构效应：蛋白质空间结构的改变伴随其功能的变化,称为变构效应。 １4.蛋白质胶体结构的稳定因素:颗粒表面电荷与水化膜。 １5.什么是蛋白质的变性、复性、沉淀？变性与沉淀关系如何?导致蛋白质的变性因素？举例说明实际工作中应用和避免蛋白质变性的例子? 蛋白质的变性：在理化因素的作用下,蛋白质的空间构象受到破坏,其理化性质发生改变，生物活性丧失，其实质是蛋白质的次级断裂,一级结构并不破坏。 蛋白质的复性:当变性程度较轻时，如果除去变性因素,蛋白质仍能恢复或部分恢复其原来的构象及功能，这一现象称为蛋白质的复性。 蛋白质沉淀：蛋白质分子从溶液中析出的现象。
生物化学知识点486 时间：2011-8-10 18:04:44 点击： 、大多数的蛋白质都是由（碳）、（氢）、（氧）、（氮）等主要1生物化学一、填空题核心提示：折、蛋白质二级结构的主形式是（a-螺旋）、（B-元素组成的，组成蛋白质的基本单位是（氨基酸）。2（疏3、维行蛋白质的空间结稳定的化 学键主要有（氢键）、（盐键）、叠）（B-转角）（无规则卷曲）。... 水键）、（范德华力）等生物化学 一、填空题 、大多数的蛋白质都是由（碳）、（氢）、（氧）、（氮）等主要元素组成的，组成蛋白1 质的基本单位是（氨基酸）。 转角）（无规则卷曲）。、蛋白质二级结构的主形式是（a-螺旋）、（B-折叠）（B-2、维行蛋白质的空间结稳定的化学键主要有（氢键）、（盐键）、（疏水键）、（范德华3 力）等非共价键和（二硫键）。 、使蛋白质沉淀常用的方法有（盐析法）、（有机溶剂沉淀法）、、4 （重金 属盐沉淀法）。、核酸分（核糖核酸）和（脱氧核糖核酸）两大类。构成核酸的基本单位是（氨基酸），5 核酸彻底水解的最终产物是（碳酸）、（戊糖）、（含氮碱），此即组成核酸的基本成分。）、CA）和（鸟嘌呤B）两种，嘧啶碱主要有（胞嘧啶6、核酸中嘌呤碱主要有（腺嘌呤）和（胸腺嘧啶T）三种。（尿嘧啶U、酶是指（由活细胞产生的能够在体内外起催化作用的生物催化剂），酶所催化的反应称7 为（酶促反应），酶的活性是指（酶的催化能力）。 8、酶促反应的特点有（催化效率高）、（高度专一性）（酶活性的不稳定性）。 、酶促反应速度受许多因素影响，这些因素主要有（酶浓度）、（底物浓度）、（温度）、9 ）、（激活剂）、（抑制剂）（PH），糖的来源有（食物中糖的消化吸收）、3.9-6.1mmol/L10、正常情况下空腹血糖浓度为（（肝糖原的分解）、（糖异生作用），糖的正常去路有（氧化供能）、（合成糖原）、（转化成脂肪等），异常去路有（尿糖）。，反应在（线12）分子ATP411、三羧酸循环中有（2）次脱羧（）次脱氧反应，共生成（酮戊二酸脱氢酶粒）中进行，三种关键酶是（柠檬酸合成酶）、（异柠檬酸脱氢酶）、（a- 系）。、由于糖酵解的终产物是（乳酸），因此，机体在严重缺氧情况下，会发生（乳酸）中12 毒。 、糖的主要生理功能是（氧化供能），其次是（构成组织细胞的成分），人类食物中的13 糖主要是（淀粉）。、糖尿病患者，由于体内（胰岛素）相对或绝对不足，可引起（持续）性（高血糖），14 1 甚至出现（糖尿）），并释放能量的过程称（生H2O、营养物质在（生物体）内彻底氧化生成（CO2）和（15 物氧化），又称为（组织呼吸）或（细胞呼吸）。琥珀酸氧化呼吸链），两FADH2、体内重要的两条呼吸链是（NADH氧化呼吸链）和（16 2ATP）。条呼吸链ATP的生成数分别是（3ATP）和（）H2O17、氧化磷酸化作用是指代谢物脱下的（氢）经（呼吸链）的传递交给（氧）生成（ATP）的过程相（偶联）的作用。的过程与（ADP）磷酸化生成（ATP的主 要方式为（氧化磷酸化），其次是（底物水平磷酸化）。18、体内生成脱a-CO2是通过（有机物）的脱羧反应生成的，根据脱羧的位置不同，可分为（19、体内脱羧）。羧）和（B-氧化过程包括（脱氢）、（加水）、（再脱氢）、（硫解）四个步每一次B-20、脂酰CoA ）。）和比原来少2
生物化学知识点整理 注： 1.此材料根据老师的PPT及课堂上强调需掌握的内容整理 而成，个人主观性较强，仅供参考。（如有错误，请以课本为主） 2.颜色注明：红色：多为名解、简答（或较重要的内容） 蓝色：多为选择、填空 第八章脂类代谢 第一节脂类化学 脂类：包括脂肪和类脂，是一类不溶于水而易溶于有机溶剂，并能为机体利用的有机化合物。 脂肪：三脂肪酸甘油酯或甘油三酯。 类脂：胆固醇、胆固醇酯、磷脂、糖脂。
第二节脂类的消化与吸收 脂类消化的主要场所：小肠上段 脂类吸收的部位：主要在十二指肠下段及空肠上段 第三节三酰甘油（甘油三酯）代谢 一、三酰甘油的分解代谢 1.1）脂肪动员：储存在脂肪细胞中的脂肪，被肪脂酶逐步水解为 脂肪酸及甘油，并释放入血以供其他组织氧化利用的过程。 2）关键酶：三酰甘油脂肪酶 （又称“激素敏感性三酰甘油脂肪酶”，HSL） 3）脂解激素：能促进脂肪动员的激素，如胰高血糖素、去甲肾
上腺素、肾上腺素等。 4）抗脂解激素：抑制脂肪动员，如胰岛素、前列腺素、烟酸、 雌二醇等。 2.甘油的氧化 甘油在甘油激酶的催化下生成3-磷酸甘油，随后脱氢生成磷酸二羟丙酮，再经糖代谢途径氧化分解释放能量或经糖异生途径生成糖。 3.脂肪酸的分解代谢 饱和脂肪酸氧化的方式主要是β氧化。 1）部位：组织：脑组织及红细胞除外。心、肝、肌肉最活跃； 亚细胞：细胞质、线粒体。 2）过程： ①脂酸的活化——脂酰CoA的生成（细胞质） 脂肪酸 脂酰 消耗了2 ②脂酰CoA进入线粒体 酶：a.肉碱酰基转移酶 I（脂肪酸氧化分解的关键酶、限速酶） b.肉碱酰基转移酶Ⅱ c.脂酰肉碱——肉碱转位酶（转运体） ③脂酸的β氧化 a.脱氢：脂酰
一、蛋白质 1、蛋白质的概念:由许多氨基酸通过肽键相连形成的高分子含氮化合物,由C、H、O、N、S元素组成,N的含量为16%。 2、氨基酸共有20种,分类:非极性疏水R基氨基酸、极性不带电荷R基氨基酸、带正电荷R基氨基酸(碱性氨基酸)、带负电荷R基氨基酸(酸性氨基酸)、芳香族氨基酸。 3、氨基酸的紫外线吸收特征:色氨酸与酪氨酸在280纳米波长附近存在吸收峰。 4、氨基酸的等电点:在某一PH值条件下,氨基酸解离成阳离子与阴离子的趋势及程度相同,溶液中氨基酸的净电荷为零,此时溶液的PH值称为该氨基酸的等电点;蛋白质等电点:在某一PH 值下,蛋白质的净电荷为零,则该PH值称为蛋白质的等电点。 5、氨基酸残基:氨基酸缩合成肽之后氨基酸本身不完整,称为氨基酸残基。 6、半胱氨酸连接用二硫键(—S—S—) 7、肽键:一个氨基酸的α-羧基与另一个氨基酸α-氨基脱水缩合形成的化学键。 8、N末端与C末端:主链的一端含有游离的α氨基称为氨基端或N端;另一端含有游离的α羧基,称为羧基端或C端。 9、蛋白质的分子结构:(1)一级结构:蛋白质分子内氨基酸的排列顺序,化学键为肽键与二硫键;(2)二级结构:多肽链主链的局部构象,不涉及侧链的空间排布,化学键为氢键,其主要形式为α螺旋、β折叠、β转角与无规则卷曲;(3)三级结构:整条肽链中,全部氨基酸残基的相对空间位置,即肽链中所有原子在三维空间的排布位置,化学键为疏水键、离子键、氢键及范德华力;(4)四级结构:蛋白质分子中各亚基的空间排布及亚基接触部位的布局与相互作用。 10、α螺旋:(1)肽平面围绕Cα旋转盘绕形成右手螺旋结构,称为α螺旋;(2)、螺旋上升一圈,大约需要3、6个氨基酸,螺距为0、54纳米,螺旋的直径为0、5纳米;(3)、氨基酸的R基分布在螺旋的外侧;(4)、在α螺旋中,每一个肽键的羰基氧与从该羰基所属氨基酸开始向后数第五个氨基酸的氨基氢形成氢键,从而使α螺旋非常稳定。 11、模体:在许多蛋白质分子中可发现两个或三个具有二级结构的肽段,在空间上相互接近,形成一个特殊的空间构象,被称为模体。 12、结构域:大分子蛋白质的三级结构常可分割成一个或数个球状或纤维状的区域,折叠得较为紧密,各行使其功能,称为结构域。 13、变构效应:蛋白质空间结构的改变伴随其功能的变化,称为变构效应。 14、蛋白质胶体结构的稳定因素:颗粒表面电荷与水化膜。 15、什么就是蛋白质的变性、复性、沉淀？变性与沉淀关系如何?导致蛋白质的变性因素？举例说明实际工作中应用与避免蛋白质变性的例子？ 蛋白质的变性:在理化因素的作用下,蛋白质的空间构象受到破坏,其理化性质发生改变,生物活性丧失,其实质就是蛋白质的次级断裂,一级结构并不破坏。 蛋白质的复性:当变性程度较轻时,如果除去变性因素,蛋白质仍能恢复或部分恢复其原来的构象及功能,这一现象称为蛋白质的复性。 蛋白质沉淀:蛋白质分子从溶液中析出的现象。
第一章 蛋白质的元素组成（克氏定氮法的基础） 碳、氢、氧、氮、硫（C、H、O、N、S ） 以及磷、铁、铜、锌、碘、硒 蛋白质平均含氮量（N%）：16% ∴蛋白质含量=含氮克数×6.25（凯氏定氮法） 基本组成单位 氨基酸 熟悉氨基酸的通式与结构特点 ● 1. 20种AA中除Pro外，与羧基相连的α-碳原子上都有一个氨基，因而称α-氨 基酸。 ● 2. 不同的α-AA，其R侧链不同。氨基酸R侧链对蛋白质空间结构和理化性质有 重要影响。 ● 3. 除Gly的R侧链为H原子外，其他AA的α-碳原子都是不对称碳原子，可形成 不同的构型，因而具有旋光性。 ● 氨基酸分类P9 按侧链的结构和理化性质可分为： 非极性、疏水性氨基酸 极性、中性氨基酸 酸性氨基酸 碱性氨基酸 等电点概念 在某一溶液中，氨基酸解离成阳离子和阴离子的趋势及程度相等，呈电中性，此时该溶液的pH值即为该氨基酸的等电点(isoelectric point，pI )。 紫外吸收性质 含有共轭双键的芳香族氨基酸Trp(色氨酸), Tyr（酪氨酸）的最大吸收峰在280nm波长附近。 氨基酸成肽的连接方式 两分子脱水缩合为二肽，肽键
由10个以氨基酸相连而成的肽称为寡肽。 而更多的氨基酸相连而成的肽叫做多肽；多肽链有两端，其游离a-氨基的一端称氨基末端或N-端，游离a-羧基的一端称为羧基末端或C-端。 肽链中的氨基酸分子因脱水缩合而基团不全，被称为氨基酸残基。 蛋白质就是由许多氨基酸残基组成的多肽链。 谷胱甘肽GSH GSH是由谷氨酸、半胱氨酸和甘氨酸组成的三肽。 (1) 体重要的还原剂保护蛋白质和酶分子中的巯基免遭氧化，使蛋白质处与活性状态。 (2) 谷胱甘肽的巯基作用可以与致癌剂或药物等结合,从而阻断这些化合物与DNA、RNA 或蛋白质结合，保护机体免遭毒性损害。 蛋白质1~4级结构的定义及维系这些结构稳定的作用键 蛋白质是氨基酸通过肽键相连形成的具有三维结构的生物大分子 蛋白质的一级结构就是蛋白质多肽链中氨基酸残基的排列顺序。主要化学键是肽键，有的还包含二硫键。 蛋白质二级结构是指多肽链的主链骨架中若干肽单元，各自沿一定的轴盘旋或折叠，并以氢键为主要次级键而形成的有规则或无规则的构象，如α-螺旋、β-折叠、β-转角和无规卷曲等。蛋白质二级结构一般不涉及氨基酸残基侧链的构象。 二级结构的主要结构单位——肽单元（peptide unit）[肽键与相邻的两个α-C原子所组成的残基，称为肽单元、肽单位、肽平面或酰胺平面(amide plane)。它们均位于同一个平面上，且两个α-C原子呈反式排列。] 二级结构的主要化学键——氢键(hydrogen bond) 蛋白质的三级结构是指多肽链在二级结构的基础上,由于氨基酸残基侧链R基的相互作用进一步盘曲或折迭而形成的特定构象。也就是整条多肽链中所有原子或基团在三维空间的排布位置。蛋白质三级结构的形成和稳定主要靠次级键，包括氢键、盐键、疏水键以及德华力等。此外，某些蛋白质中二硫键也起着重要的作用。 由两个或两个以上亚基之间彼此以非共价键相互作用形成的更为复杂的空间构象，称为蛋白质的四级结构。[亚基(subunit)：由一条或几条多肽链缠绕形成的具有独立三级结构的蛋白质。] 蛋白质二级结构的基本形式？重点掌握α-螺旋、β-折叠的概念 α-螺旋(α-helix) β-折叠(β-pleated sheet) β-转角(β–turn or β-bend) 无规卷曲(random coil) α-helix ①多个肽平面通过Cα的旋转，相互之间紧密盘曲成稳固的右手螺旋。 ②主链螺旋上升，每3.6个氨基酸残基上升一圈，螺距0.54nm。肽平面和螺旋长轴平行。 ③相邻两圈螺旋之间借肽键中羰基氧(C＝O)和亚氨基氢(NH)形成许多链氢键，即每一
生物化学知识点总结 一、蛋白质 蛋白质的元素组成：C、H、O、N、S 大多数蛋白质含氮量较恒定，平均16%，即1g氮相当于6.25g蛋白质。6.25称作蛋白质系数。 样品中蛋白质含量=样品中含氮量×6.25 蛋白质紫外吸收在280nm，含3种芳香族氨基酸，可被紫外线吸收 等电点（pI）：调节氨基酸溶液的pH值，使氨基酸所带净电荷为零，在电场中，不向任何一极移动，此时溶液的pH叫做氨基酸的等电点。 脯氨酸和羟脯氨酸与茚三酮反应产生黄色物质，其余的氨基酸与茚三酮反映均产生蓝紫色物质。氨基酸与茚三酮反应非常灵敏，几微克氨基酸就能显色。 肽平面：肽键由于C-N键有部分双键的性质，不能旋转，使相关的6个原子处于同一平面，称作肽平面或酰胺平面。 生物活性肽：能够调节生命活动或具有某些生理活动的寡肽和多肽的总称。 1）谷胱甘肽：存在于动植物和微生物细胞中的一种重要三肽，由谷氨酸（Glu）、半胱氨酸（Cys）和甘氨酸（Gly）组成，简称GSH。由于GSH含有一个活泼的巯基，可作为重要的还原剂保护体内蛋白质或酶分子中的巯基免遭氧化，使蛋白质或酶处在活性状态。 寡肽：10个以下氨基酸脱水缩合形成的肽 多肽：10个以上氨基酸脱水缩合形成的肽 蛋白质与多肽的区别： 蛋白质：空间构象相对稳定，氨基酸残基数较多 多肽：空间构象不稳定，氨基酸残基数较少 蛋白质的二级结构：多肽链在一级结构的基础上，某局部通过氢键使肽键平面进行盘曲，折叠，转角等形成的空间构象。 α?螺旋的结构特点： 1）以肽键平面为单位，以α?碳原子为转折盘旋形成右手螺旋；肽键平面与中心轴平行。2）每3.6个氨基酸残基绕成一个螺圈，螺距为0.54nm，每个氨基酸上升0.15nm。
生化知识点梳理 蛋白质水解 （1）酸水解：破坏色胺酸，但不会引起消旋，得到的是L-氨基酸。（2）碱水解：容易引起消旋，得到无旋光性的氨基酸混合物。 （3）酶水解：不产生消旋，不破坏氨基酸，但水解不彻底，得到的是蛋白质片断。（P16） 酸性氨基酸：Asp（天冬氨酸）、Glu（谷氨酸） 碱性氨基酸：Lys（赖氨酸）、Arg(精氨酸）、His（组氨酸) 极性非解离氨基酸：Gly（甘氨酸）、Ser(丝氨酸）、Thr（苏氨酸）、Cys（半胱氨酸），Tyr（酪氨酸）、Asn（天冬酰胺）、Gln（谷氨酰胺） 非极性氨基酸：Ala（丙氨酸）、Val（缬氨酸）、Leu（亮氨酸）、Ile（异亮氨酸）、Pro（脯氨酸）、Phe（苯丙氨酸）、Trp（色氨酸）、Met（甲硫氨酸） 氨基酸的等电点调整环境的pH，可以使氨基酸所带的正电荷和负电荷相等，这时氨基酸所带的净电荷为零。在电场中既不向阳极也不向阴极移动，这时的环境pH称为氨基酸的等电点（pI）。 酸性氨基酸：pI= 1/2×（pK1+pKR） 碱性氨基酸：pI=1/2×（pK2+pKR） 中性氨基酸：pI= 1/2×（pK1+pK2） 当环境的pH比氨基酸的等电点大，氨基酸处于碱性环境中，带负电荷，在电场中向正极移动；当环境的pH比氨基酸的等电点小，氨基酸处于酸性环境中，带正电荷，在电场中向负极移动。 除了甘氨酸外，所有的蛋白质氨基酸的α-碳都是手性碳，都有旋光异构体，但组成蛋白质的都是L-构型。带有苯环氨基酸（色氨酸）在紫外区280nm波长由最大吸收 蛋白质的等离子点：当蛋白质在某一pH环境中，酸性基团所带的正电荷预见性基团所带的负电荷相等。蛋白质的净电荷为零，在电场中既不向阳极也不向阴极移动。这是环境的pH称为蛋白质的等电点。 盐溶：低浓度的中性盐可以促进蛋白质的溶解。 盐析：加入高浓度的中性盐可以有效的破坏蛋白质颗粒的水化层，同时又中和了蛋白质分子电荷，从而使蛋白质沉淀下来。 分段盐析：不同蛋白质对盐浓度要求不同，因此通过不同的盐浓度可以将不同种蛋白质沉淀出来。 变性的本质：破坏非共价键（次级键）和二硫键，不改变蛋白质的一级结构。蛋白质的二级结构：多肽链在一级结构的基础上借助氢键等次级键叠成有规则的空间结构。组成了α-螺旋、β-折叠、β-转角和无规则卷曲等二级结构构象单元。α-螺旋α-螺旋一圈有3.6个氨基酸，沿着螺旋轴上升0.54nm，每一个氨基酸残基上升0.15nm，螺旋的直径为2nm。当有脯氨酸存在时，由于氨基上没有多余的氢形成氢键，所以不能形成α-螺旋。 β-折叠是一种相当伸展的肽链结构，由两条或多条多肽链侧向聚集形成的锯齿状结构。有同向平行式和反向平行式两种。以反向平行比较稳定。 β-转角广泛存在于球状蛋白中，是由于多肽链中第n个残基羰基和第n+3个氨基酸残基的氨基形成氢键，使得多肽链急剧扭转走向而致 超二级结构：指多肽链上若干个相邻的二级结构单元（α-螺旋、β-折叠、β-转角）彼此相互作用，进一步组成有规则的结构组合体（p63 ）。主要有αα，
第一章蛋白质的结构与功能 第一节蛋白质的分子组成 一、蛋白质的主要组成元素：C、H、O、N、S 特征元素：N（16%）特异元素：S 凯氏定氮法：每克样品含氮克数×6.25×100＝100g样品中蛋白质含氮量（g%） 组成蛋白质的20种氨基酸 （名解）不对称碳原子或手性碳原子：与四个不同的原子或原子基团共价连接并因而失去对称性的四面体碳 为L-α-氨基酸，其中脯氨酸（Pro）属于L-α-亚氨基酸 不同L-α-氨基酸，其R基侧链不同 除甘氨酸（Gly）外，都为L-α-氨基酸，有立体异构体 组成蛋白质的20种氨基酸分类 非极性氨基酸：甘氨酸（Gly）、丙氨酸（Ala）、缬氨酸（Val）、 亮氨酸（Leu）、异亮氨酸（Ile）、脯氨酸（Pro） 极性中性氨基酸：丝氨酸（Ser）、半胱氨酸（Cys）、蛋氨酸（Met） 天冬酰胺（Asn）、谷氨酰胺（Gln）、苏氨酸（Thr） 芳香族氨基酸：苯丙氨酸（Phe）、色氨酸（Trp）、酪氨酸（Tyr） 酸性氨基酸：天冬氨酸（Asp）、谷氨酸（Glu） 碱性氨基酸：赖氨酸（Lys）、精氨酸（Arg）、组氨酸（His） 其中：含硫氨基酸包括：半胱氨酸、蛋氨酸 四、氨基酸的理化性质 1、两性解离及等电点 ①氨基酸分子中有游离的氨基和游离的羧基，能与酸或碱类物质结合成盐，故它是一种两性电解质。 ②氨基酸是两性电解质，其解离程度取决于所处溶液的酸碱度。 ③（名解）等电点（pI点）：在某一pH的溶液中，氨基酸解离成阳离子和阴离子的趋势及程度相等，成为兼性离子，呈电中性，此时溶液的pH称为该氨基酸的等电点。 pH
生物化学重点知识归纳 酶的知识点总结 一、酶的催化作用 1、酶分为：单纯蛋白质的酶和结合蛋白质的酶，清蛋白属于单纯蛋白质的酶 2、体内结合蛋白质的酶占多数，结合蛋白质酶由酶蛋白和辅助因子组成，辅助因子分为辅酶、辅基;辅酶和酶蛋白以非共价键结合，辅基与酶蛋白结合牢固，一种酶蛋白只能与一种辅助因子结合，所以酶蛋白决定酶反应特异性。结合蛋白质酶;酶蛋白：决定酶反应特异性;辅酶：结合不牢固辅助因子辅基：结合牢固，由多种金属离子;结合后不能分离 3、酶的活性中心：酶分子中直接与底物结合，并催化底物发生化学反应的局部空间结构 4、酶的有效催化是降低反应的活化能实现的。 二、辅酶的种类口诀：1脚踢，2皇飞，辅酶1,NAD, 辅酶2,多个p; 三、酶促反应动力学：1 Km为反应速度一半时的[S](底物浓度)，亦称米氏常数，Km增大，Vmax不变。
2、酶促反应的条件：PH值：一般为最适为7.4，但胃蛋白酶的最适PH为1.5，胰蛋白酶的为7.8;温度：37—40℃; 四、抑制剂对酶促反应的抑制作用 1、竞争性抑制：Km增大，Vmax不变;非抑制竞争性抑制：Km不变，Vmax减低 2、酶原激活：无活性的酶原变成有活性酶的过程。 (1)盐酸可激活的酶原：胃蛋白酶原 (2)肠激酶可激活的消化酶或酶原：胰蛋白酶原 (3)胰蛋白酶可激活的消化酶或酶原：糜蛋白酶原 (4)其余的酶原都是胰蛋白酶结合的 3、同工酶：催化功能相同，但结构、理化性质和免疫学性质各不相同的酶。 LDH分5种。LDH有一手(5种)，心肌损伤老4(LDH1)有问题，其他都是HM型。 脂类代谢的知识点总结 1、必需脂肪酸：亚麻酸、亚油酸、花生四烯酸(麻油花生油) 2、脂肪的能量是最多的，脂肪是禁食、饥饿是体内能量的主要来源
生物化学名词解释及基本概念整理 第一章蛋白质化学 Ⅰ基本概念 1、等电点（pI）：使氨基酸离解成阳性离子和阴性离子的趋势和程度相等，总带电荷为零（呈电中性） 时的溶液pH值. A溶液pH
一、蛋白质化学 蛋白质的特征性元素（N），主要元素：C、H、O、N、S，根据含氮量换算蛋白质含量：样品蛋白质含量=样品含氮量*6.25 （各种蛋白质的含氮量接近，平均值为16%）， 组成蛋白质的氨基酸的数量（20种），酸性氨基酸/带负电荷的R基氨基酸：天冬氨酸（D）、谷氨酸（E）； 碱性氨基酸/带正电荷的R基氨基酸：赖氨酸（K）、组氨酸（H）、精氨酸（R） 非极性脂肪族R基氨基酸：甘氨酸（G）、丙氨酸（A）、脯氨酸（P）、缬氨酸（V）、亮氨酸（L）、异亮氨酸（I）、甲硫氨酸（M）； 极性不带电荷R基氨基酸：丝氨酸（S）、苏氨酸（T）、半胱氨酸（C）、天冬酰胺（N）、谷氨酰胺（Q）； 芳香族R基氨基酸：苯丙氨酸（F）、络氨酸（Y）、色氨酸（W） 肽的基本特点 一级结构的定义：通常描述为蛋白质多肽链中氨基酸的连接顺序，简称氨基酸序列（由遗传信息决定）。维持稳定的化学键：肽键（主）、二硫键（可能存在）， 二级结构的种类：α螺旋、β折叠、β转角、无规卷曲、超二级结构， 四级结构的特点：肽键数≧2，肽链之间无共价键相连，可独立形成三级结构，是否具有生物活性取决于是否达到其最高级结构 蛋白质的一级结构与功能的关系：1、蛋白质的一级结构决定其构象 2、一级结构相似则其功能也相似3、改变蛋白质的一级结构可以直接影响其功能因基因突变造成蛋白质结构或合成量异常而导致的疾病称分子病，如镰状细胞贫血（溶血性贫血），疯牛病是二级结构改变 等电点（pI）的定义：在某一pH值条件下，蛋白质的净电荷为零，则该pH值为蛋白质的等电点（pI）。 蛋白质在不同pH条件下的带电情况（取决于该蛋白质所带酸碱基团的解离状态）：若溶液pH
考研备考：生物化学知识点总结 21世纪被称为生物世纪，可见生物学技术对人类的影响是巨大的。生物学技术渗透于社会生活的众多领域，食品生产中的转基因大豆、啤酒用于制衣的优质棉料和动物皮革，医学上疫苗、药品的生产和开发以及试管婴儿技术的应用，逐渐流行推广起来的生物能源如沼气、乙醇等，都包含生物学技术的应用。生物学的最新研究成果都会引起世人的注意，如此新兴和前景广阔的专业自然吸引了广大同学的考研兴趣。为此，针对生物学专业课基础阶段的复习，专业课考研辅导专家们对生物化学各章节知识点做了如下总结： 第一章糖类化学 学习指导：糖的概念、分类以及单糖、二糖和多糖的化学结构和性质。重点掌握典型单糖(葡萄糖和果糖)的结构与构型：链状结构、环状结构、椅适合船式构象;D-型及L-型;α-及β-型;单糖的物理和化学性质。以及二糖和多糖的结构和性质，包括淀粉、糖原、细菌多糖、复合糖等，以及多糖的提取、纯化和鉴定。 第二章脂类化学 学习指导：一、重要概念水解和皂化、氢化和卤化、氧化和酸败、乙酰化、磷脂酰胆碱二、单脂和复脂的组分、结构和性质。磷脂，糖脂和固醇彼此间的异同。 第三章蛋白质化学 学习指导：蛋白质的化学组成，20种氨基酸的简写符号、氨基酸的理化性质及化学反应、蛋白质分子的结构(一级、二级、高级结构的概念及形式)、蛋白质的理化性质及分离纯化和纯度鉴定的方法、了解氨基酸、肽的分类、掌握氨基酸与蛋白质的物理性质和化学性质、掌握蛋白质一级结构的测定方法、理解氨基酸的通式与结构、理解蛋白质二级和三级结构的类型及特点，四级结构的概念及亚基、掌握肽键的特点、掌握蛋白质的变性作用、掌握蛋白质结构与功能的关系 第四章核酸化学 学习指导：核酸的基本化学组成及分类、核苷酸的结构、DNA和RNA一级结构的概念和二级结构特点;DNA的三级结构、RNA的分类及各类RNA的生物学功能、核酸的主要理化特性、核酸的研究方法;全面了解核酸的组成、结构、结构单位以及掌握核酸的性质;全面了解核苷酸组成、结构、结构单位以及掌握核苷酸的性质;掌握DNA的二级结构模型和核酸杂交技术。 第五章激素化学 学习指导：激素的分类;激素的化学本质;激素的合成与分泌;常见激素的结构和功能(甲状腺素、肾上腺素、胰岛素、胰高血糖素);激素作用机理。了解激素的类型、特点;理解激素的化学本质和作用机制;理解第二信使学说。 第六章维生素化学 学习指导：维生素的分类及性质;各种维生素的活性形式、生理功能。了解水溶性维生素的结构特点、生理功能和缺乏病;了解脂溶性维生素的结构特点和功能。 第七章酶化学 学习指导：酶的作用特点;酶的作用机理;影响酶促反应的因素(米氏方程的推导);酶的提纯与活力鉴定的基本方法;熟悉酶的国际分类和命名;了解抗体酶、核酶和固定化酶的基本概念和应用。了解酶的概念;掌握酶活性调节的因素、酶的作用机制;了解酶的分离提纯基本方法;了解特殊酶，如溶菌酶、丝氨酸蛋白酶催化反应机制;掌握酶活力概念、米氏方程以及酶