上传者：河南农业大学@神州华胄
蛋白质的生理功能有哪些?
1、是构成组织细胞的重要成分。
2、参与组织细胞的更新与修补。
3、参与物质代谢和及生理功能的调控。
4、氧化功能
5、其他功能：如转运、凝血、免疫、记忆。识别等。
蛋白质的理化性质？
1、蛋白质的两性解离及等电点
2、电泳
3、蛋白质的胶体性质
4、蛋白质的沉淀
5、呈色反应
6、蛋白质的紫外吸收
举例说明蛋白质的结构与功能
一级结构决定性质的典型事例：镰刀形红细胞贫血症
正常红细胞血红蛋白的β亚基N末端第六位氨基酸残基为谷氨酸。正常红细胞为双凹圆盘形。不正常红细胞血红蛋白的β亚基N末端第六位氨基酸残基由谷氨酸变为缬氨酸。
蛋白质变性因素
蛋白质的变性：天然蛋白质在某些物理或化学因素的作用时，有序的空间结构被破坏，致使生物活性丧失，并伴随一些理化性质的异常变化，但一级结构未破坏。
物理因素：加热、高压、紫外线、X射线、超声波、搅拌等。
化学因素：强酸、强碱、尿素、乙醇、表面活性剂、生物碱试剂、重金属离子等等
变性后特征：活性丧失、易发生沉淀、易被蛋白酶水解、扩散常数降低
组成蛋白质的基本单位是什么？结构有何特点？
氨基酸是组成蛋白质的基本单位。
结构特点：①组成蛋白质的氨基酸仅有20种,且均为α-氨基酸
②除甘氨酸外,其Cα均为不对称碳原子
③组成蛋白质的氨基酸都是L- -氨基酸
简述蛋白质的理化性质。
①两性解离-酸碱性质②高分子性质③胶体性质④紫外吸收性质⑤呈色反应
蛋白质中的氨基酸根据侧链基团结构及其在水溶液中的性质可分为哪几类？各举2-3例。
①非极性疏水性氨基酸7种：蛋氨酸，脯氨酸，缬氨酸
②极性中性氨基酸8种：丝氨酸，酪氨酸，色氨酸
③酸性氨基酸2种：天冬氨酸，谷氨酸
④碱性氨基酸3种：赖氨酸，精氨酸，组氨酸
简述核苷酸类物质的生理功能
主要有：1、作为合成核酸的原料
2、作为能量的储存和供应形式。
3、参与代谢或生理活动的调节
4、参与构成酶的辅酶或辅基
5、作为代谢中间物的载体
简述DNA双螺旋（二级）结构要点：
两股链是反向平行的互补双链，呈右手双螺旋结构，两条反向平行的多核苷酸链围绕同一中心轴互绕；碱基位于结构的内侧，而亲水的糖磷酸主链位于螺旋的外侧通过磷酸二酯键相连，形成核酸骨架；碱基平面与轴垂直，糖环平面则与环平行。右手螺旋，双螺旋直径为2nm，碱基堆砌距离为0.34nm，两核酸之间夹角为36度，每对螺旋由10对碱基组成。碱基按A与T、G与C互补配对，彼此以氢键相连。维持DNA稳定力量主要是碱基堆砌力。DNA双螺旋的互补双链预示DNA 的复制是半保留复制。
tRNA三叶草结构的特点是什么？
①氨基酸臂：由7对碱基组成双螺旋区，其3′端为CCA，可结合氨基酸。
②二氢尿嘧啶环：由8-12个核苷酸组成，有两个二氢尿嘧啶。由3-4对碱基组成双螺旋区。
③反密码环：由7个核苷酸组成，环中部有3个核苷酸组成反密码子，能与mRNA 的密码子互补结合。由5对碱基组成的双螺旋区。
④额外环/附加叉：由3-18核苷酸组成，不同tRNA具有不同大小的额外环，是tRNA分类的重要指标。
⑤胸苷假尿苷胞苷环/TΨC环：由7个核苷酸组成，通过5对碱基组成双螺旋区。简述酶与一般催化剂的共性、特点
共性：都具有催化作用
特性：高效性（10*8~10*20倍），特异性（一种酶只对一种或一系列反应器作用），调节性（高温，低温可是酶失去活性）
简述米式常数的意义
1、物理意义：Km值等于酶反应速度为最大速度一半时的底物浓度
2、Km值越大，酶与底物的亲和力越小；反
之……。酶与底物的亲和力大，表示不需要很高的底物浓度，便能达到
最大的反应速度。
3、Km是酶的特征性常数，只与酶的性质、酶所
催化的底物和酶促反应条件有关，与酶的浓度无关。
影响酶促反应速度的因素：
底物浓度、酶的浓度、温度、PH、抑制剂和激活剂
1、简述酶促反应的特点。
①高效性：酶的催化作用可以比普通化学催化剂高许多倍
②高度专一性：只能催化特定的一类或一种反应
③高度不稳定性：酶是蛋白质，活性对环境因素敏感
④组织特异性：酶活性存在组织特异的区域化分部特征
⑤可调节性：酶活性受到多种因素的调节
何谓酶原激活？酶原激活的实质和生理意义是什么？
概念：酶原在一定条件下，可转化成有活性的酶，此过程称酶原的激活。
实质：酶的活性中心形成或暴露的过程。
生理意义：
①酶原形式是物种进化过程中出现的自我保护现象
②酶原相当于酶的储存形式，可在需要时快速启动发挥作用
简述酶快速调节的方式。
①酶原及酶原激活机制②别构调节③共价修饰调节
竞争性抑制与非竞争性抑制的比较
竞争性抑制是指有些抑制剂可与底物竞争酶的活性中心，从而降低底物与酶的结合率，抑制酶的活性，可通过增加底物的浓度来降低或消除抑制剂对酶的抑制作用。由抑制曲线可知它并不影响酶促反应的最大速率；非竞争性抑制作用是指有些抑制剂可与酶活性中心以外的必需基团结合，但不影响酶与底物的结合，形成的酶一底物一抑制剂复合物，不能进一步释放产物致使酶活性丧失，其主要是影响酶分子的构象来降低酶的活性，由非竞争曲线可知，它并不影响底物与酶的亲和力，而是使最大速率变小
简述人体血糖的来源和去路。
来源：①食物糖的消化吸收②（肝）糖原分解③非糖物质糖异生
去路：①氧化供能②合成糖原③转变为脂肪或氨基酸④转变为其他糖⑤形成糖尿
何谓糖异生的“三个能量障碍”？克服这三个能障需要哪些酶？
①由丙酮酸生成磷酸烯醇式丙酮酸，需要丙酮酸羧化酶与磷酸烯醇式丙酮酸羧激酶
②由1，6-二磷酸果糖生成6-磷酸果糖，需要果糖二磷酸酶
③由6-磷酸果糖生成6-磷酸葡萄糖，需要葡萄糖-6-磷酸酶
为什么肝脏能直接调节血糖而肌肉不能？
肝脏中有而肌肉中缺乏葡萄糖-6-磷酸酶，因此肌糖原不能直接分解为葡萄糖。磷酸戊糖通路分哪几个阶段？有什么特点及生理意义？
①氧化反应，生成磷酸戊糖、NADPH及CO2 。此阶段反应不可逆，是体内产生NADPH+H+的主要代谢途径，NADPH+H+参与多种代谢反应。
②非氧化反应，包括一系列基团转移。此阶段反应均可逆，是体内生成5-磷酸核糖的唯一代谢途径，5-磷酸核糖参与核酸的生物合成。
三羧酸循环的反应步骤
乙酰辅酶A与草酰乙酸作用生成柠檬酸进入三羧酸循环，柠檬酸在柠檬酸脱氢酶作用之下生成异柠檬酸，异柠檬酸在异柠檬酸脱氢酶作用下变成α酮戊二酸，α酮戊二酸在变α酮戊二酸脱氢酶系作用下成琥珀酰辅酶A，琥珀酰辅酶A 在琥珀酰辅酶A合成酶作用下生成琥珀酸，琥珀酸在琥珀酸脱氢酶作用下生成延胡索酸，延胡索酸在延胡索酸酶作用下加水生成苹果酸，苹果酸在苹果酸脱氢酶作用下生成草酰乙酸，草酰乙酸又不断生成柠檬酸重复三羧酸循环。
简述三羧酸循环的特点
1）在此循环中，最初草酰乙酸因参加反应而消耗，但经过循环又重新生成。所以每循环一次，净结果为1个乙酰基通过两次脱羧而被消耗。循环中有机酸脱羧产生的二氧化碳，是机体中二氧化碳的主要来源。（2）在三羧酸循环中，共有4次脱氢反应，脱下的氢原子以NADH+H+和FADH2的形式进入呼吸链，最后传递给氧生成水，在此过程中释放的能量可以合成ATP。（3）乙酰辅酶A不仅来自糖的分解，也可由脂肪酸和氨基酸的分解代谢中产生，都进入三羧酸循环彻底氧化。并且，凡是能转变成三羧酸循环中任何一种中间代谢物的物质都能通过三羧酸循环而被氧化。所以三羧酸循环实际是糖、脂、蛋白质等有机物在生物体内末端氧化的共同途径。（4）三羧酸循环既是分解代谢途径，但又为一些物
质的生物合成提供了前体分子。如草酰乙酸是合成天冬氨酸的前体，α-酮戊二酸是合成谷氨酸的前体。一些氨基酸还可通过此途径转化成糖。
简述三羧酸循环的生理意义
1、是三大营养物质的最终代谢通路及产能最多的阶段
2、为氧化磷酸化提供还原当量
3、为其他合成代谢提供小分子前体
4是糖、脂肪、氨基酸代谢联系的枢纽
说明在糖、脂代谢中乙酰CoA的来源和去路。
糖代谢：葡萄糖→丙酮酸→乙酰CoA→进入TAC氧化供能
脂代谢：脂肪酸β-氧化→乙酰CoA→合成脂肪酸、酮体、胆固醇
简述乙酰CoA在糖脂代谢中的联系。
①糖分解代谢产生的乙酰CoA可以作为脂类合成的原料
②脂肪酸的β-氧化生成的乙酰CoA及酮体在没作用下转化的乙酰CoA可进入三羧酸循环彻底氧化为CO2和H2O
简述脂肪酸的β-氧化过程，并计算一分子二十碳饱和脂肪酸彻底氧化分解净生成的ATP
分子数。
过程：①脱氢②加水③再脱氢④硫解
计算：
①脂肪酸活化为乙酰CoA消耗2分子ATP
②1分子20C饱和脂肪酸β-氧化需经9次循环，产生10分子乙酰CoA，9分子FADH2和9分子NADH+H+
③10分子乙酰CoA进入TAC生成10×12=120分子ATP
④9分子FADH2进入琥珀酸氧化呼吸链生成9×2=18分子ATP
⑤9分子NADH+H+进入NADH氧化呼吸链生成9×3=27分子ATP
⑥净生成120+18+27-2=165分子ATP
什么叫酮体？简述合成酮体的原料、部位、合成过程的限速酶以及酮体生成的生理意义。
酮体是乙酰乙酸、β-羟基丁酸、丙酮的总称。
合成原料：乙酰CoA
合成部位：肝细胞线粒体
限速酶：羟甲戊二酸单酰CoA合酶（HMG-CoA合酶）
生理意义：
①正常情况下，酮体是肝脏输出能源的一种形式
②在饥饿或糖供给不足情况下，为心、脑等重要器官提供必要的能源
③酮体利用的增加可减少糖的利用，有利于维持血糖水平恒定，节省蛋白质的消耗
胆固醇在体内可转化成那些重要物质？
①胆汁酸②类固醇激素③维生素D3
简述血浆脂蛋白按密度法分为几类？简述各类物质组分的特点和主要生理功能。
①C M主要物质：甘油三酯约90% 功能：运输外源性甘油三酯和胆固醇酯
②VLDL主要物质：甘油三酯约60% 功能：运输内源性甘油三酯
③LDL主要物质：胆固醇酯50% 功能：转运内源性胆固醇至肝外
④HDL主要物质：磷脂、游离胆固醇、apoA、C、E 功能：将肝外组织胆固醇转运到肝脏代谢
简述血浆脂蛋白中载脂蛋白的重要功能。
①结合和转运脂质，稳定脂蛋白的结构
②参与脂蛋白受体的识别
③调节脂蛋白代谢限速酶的活性
鸟氨酸循环是体内氨的主要去路, 解氨毒的重要途径。
一碳单位有什么重要的生理意义？
①合成嘌呤和嘧啶的原料
②氨基酸与核苷酸代谢的枢纽
③参与S-腺苷蛋氨酸（SAM）生物合成
④生物体各种化合物甲基化的甲基来源
简述体内血氨的来源也去路。
来源：①氨基酸及胺的分解②肠道吸收③肾重吸收
去路：①肝合成尿素排出体外②合成谷氨酰胺等非必需氨基酸③合成非蛋白含氮化合物④肾形成铵盐排出体外
简要说明嘌呤核苷酸合成的器官、部位、原料和合成过程的三个主要阶段。
器官：肝脏（主），小肠、胸腺（次）
部位：胞液
原料：5-磷酸核糖、氨基酸、CO2和一碳单位
合成过程：
①R-5-P（5-磷酸核糖）和A TP作用生成PRPP（5-磷酸核糖-1-焦磷酸）
②合成IMP（次黄嘌呤核苷酸）
③IMP转变为AMP和GMP
简要说明嘧啶核苷酸合成的器官、部位、原料和合成过程的基本步骤。
器官：肝脏
部位：胞液
原料：Asp（天冬氨酸）、Gln（谷氨酰胺）、CO2
合成过程：
①UMP（尿嘧啶核苷酸）的生成
②CTP（三磷酸胞苷）的合成
③dTMP（脱氧胸苷酸）的生成
简要说明DNA复制的过程。
①复制时，亲代DNA 双链解开成两条单链，各自作为模板指导子代合成新的互补链。
②子代细胞的DNA双链，其中一股单链是从亲代完整地接受过来的，另一股单链完全重新合成。
③由于碱基互补，两个子代细胞的DNA双链和亲代DNA碱基序列一致。
简述转录的过程。
DNA模板被转录方向是从3′端向5′端，RNA链的合成方向是从5′端向3′端。RNA的转录过程合成一般分两步，第一步合成原始转录产物（过程包括转录的启动、延伸和终止）；第二步转录产物的后加工，使无生物活性的原始转录产物转变成有生物功能的成熟RNA。但原核生物mRNA的原始转录产物一般不需后加工就能直接作为翻译蛋白质的模板。
已知某一基因的DNA单链：5′-ATGGGCTACTCG-3′
（1）写出DNA复制时另一条单链的核苷酸顺序
5′-TACCCGATGAGC-3′
（2）写出以该链为模板转录成RNA序列
5′-UACCCGAUGAGC-3′
（3）写出合成的多肽序列
酪氨酸-脯氨酸-蛋氨酸-丝氨酸
参考密码子：UAC酪氨酸 CCG脯氨酸 CGA精氨酸 CAU组氨酸 AUG蛋氨酸AGC丝氨酸 GCC丙氨酸
简述蛋白质生物合成的过程。
蛋白质生物合成可分为五个阶段，氨基酸的活化、多肽链合成的起始、肽链的延长、肽链的终止和释放、蛋白质合成后的加工修饰。
从蛋白质的合成来分析镰刀状细胞性贫血病产生的原因。
血红蛋白β-亚基N端的第六个氨基酸残基是缬氨酸，而不是下正常的谷氨酸残基，从而使得血红蛋白质分子空间结构改变影响其正常功能。
简述核蛋白体（即核糖体）在蛋白质生物合成过程中的作用。
氨基酸是在核糖体中形成肽链，转运到内质网上进行初加工，然后转运到高尔基体，高尔基体进行深加工，最后转运到细胞膜外，所以核糖体是合成蛋白质的场所，这些蛋白质属于分泌蛋白，是运送到细胞外起作用的，是附着在内质网上的核糖体合成的；还有一种核糖体是游离在细胞质基质中的，它合成的是胞内蛋白，在细胞内起作用。
简述乳糖操纵子的结构和调控机制。
结构：结构基因、Ⅰ基因、操纵序列、CAP结合位点、启动子
调控机制：（1）阻遏蛋白的负调控
①没有乳糖：操纵子处于阻遏状态，抑制物（Ⅰ）基因表达阻遏因子，并与操纵基因（O）相互作用，阻止RNAP与启动序列结合，阻止转录启动。
②有乳糖：少量乳糖分子被催化生成异半乳糖，与Lac阻遏因子结合并诱导该因子变构，促使阻遏因子与操纵基因（O）解离，发生转录。
（2）CAP正性调控：cAMP结合CAP形成cAMP-CAP复合物，复合物与CAP特异位点结合，促DNA双螺旋稳定性降低，刺激转录活性
以乳糖操纵子为例说明酶诱导合成的调节过程
乳糖（lac）操纵子由调节基因，启动基因、操纵基因和三个结构基因lacZ、lacY、lacA组成。
调节基因lacI组成型表达，编码阻遏蛋白，既有与操纵基因lacO结合的位点，也有与诱导物结合的位点。当诱导物与阻遏蛋白结合时，可改变阻遏蛋白的构象，使其无法与lacO结合。阻遏蛋白具有阻止转录和识别小分子诱导物的双重性，因此它的活性状态直接决定启动基因是开启或关闭。
当缺乏乳糖时，阻遏蛋白以活性状态结合在lacO上，这就影响了RNA聚合酶与lacP的结合，并阻碍RNA聚合酶通过lacO，这样结构基因就无法转录；当乳糖存在时，因作为诱导物的乳糖与阻遏蛋白结合，改变了它的构象，成为失活构象而脱离lacO，于是RNA聚合酶就可以与启动基因结合并开始转录。
在培养基中仅提供乳糖作为唯一碳源，在下列情况下，E.Coli.的命运如何？试分析原因。
（1）操纵子基因突变
死亡。不能与RNA聚合酶结合，关闭转录，不能运用乳糖，所以将死亡。（2）结构基因突变
大量增殖。O不能与阻遏因子结合，将持续表达，因此大量增殖。
（3）CAP位点基因突变
存活，增殖减弱。不能形成cAMP-CAP复合物，不能促进转录，但正常转录不受影响。
简述基因表达调控的顺式作用元件。
①顺式元件是存在于基因旁侧调节(激活或阻遏）基因转录的DNA序列。
②若能促进基因转录的则称为正调控元件，反之则称负调控元件。
③主要包括启动子、增强子、沉默子、终止子、隔离子。
④启动子是与RNA聚合酶识别、结合并启动转录的DNA序列。决定了基因转录方向和效率。
⑤增强子是能加强上游或下游基因转录的DNA序列，又称远端增强子元件。可增强转录效率。
⑥沉默子是能抑制上游或下游基因转录的DNA序列，属负调控元件。作用与增强子相反。
⑦终止子是位于编码区下游能促使RNAP识别并终止RNA合成的DNA序列。
⑧隔离子真核基因组内能限定独立转录活性结构域的DNA元件。有抗增强子、抗沉默子，分别限定增强子、沉默子与适宜的靶启动子联络。
简述基因工程的基本程序。
①目的基因的分离②目的基因和载体连结③重组DNA分子导入受体细胞④DNA重组体的筛选
1、用复合体的形式分别写出FAD2H氧化呼吸链和NADH氧化呼吸链的顺序，并分别指出它们有几个氧化磷酸化偶联部位。 答：FAD2H氧化呼吸链：琥珀酸—复合体II—辅酶Q—复合体III—CYT—复合体IV—O2 NADH氧化呼吸链：NADH—复合体I—辅酶Q—复合体III—CYT—复合体IV—O2 2、三羧酸循环有什么重要的生理意义？ 答：（1）三羧酸循环是糖、脂肪、氨基酸三大营养素的最终代谢通路 （2）三羧酸循环又是糖、脂肪、氨基酸带些互相联系的枢纽 （3）三羧酸循环在提供生物合成的前体中也起重要作用 3、什么是酶的可逆抑制？可分为哪几种？请分别用双倒数法做出它们的动力学图。 答：抑制剂与酶以非共价键结合而引起酶活性的降低或丧失。分为竞争性抑制、非竞争性抑制、反竞争性抑制 4、按照抑制剂的抑制作用，可将其分为不可逆抑制作用和可逆抑制作用两大类。那么指出两者之间的不同之处，并分别做出两种抑制剂对酶促反应的影响图。 答：不可逆抑制：抑制剂与酶的必须基因以共价键结合而引起酶活性丧失，不能用透析，超滤等物理方法除去抑制剂而恢复酶活力 可逆抑制：抑制剂与酶以非共价键结合而引起酶活性的降低或丧失，可用透析等物理方法除去抑制剂，恢复酶活性 5、简述体内乙酰CoA的来源与去路，以及其在机体内发生的位置。 答：乙酰COA可以通过脂肪酸的β-氧化、丙酮酸氧化脱羧和氨基酸的降解生成,进入三羧酸循环，逆向合成脂肪酸，在肝脏中转化成酮体，合成胆固醇而消耗 6、简述磷酸戊糖途径的生理意义。 答：（1）为核酸的生物合成提供核酸 （2）提供NADPH作为供氢体参与多种代谢反应 7、酶与一般催化剂的共同点，以及它作为生化催化剂的特点是什么？ 答：共同点：酶和一般催化剂一样，仅能催化或加速热力学上可能进行的反应，酶决不能改变反应的平衡常数，酶本身在反应前后不发生变化 特点：○1酶的主要成分是蛋白质○2酶的催化效应非常高○3酶具有高度的专一性○4酶的催化活性是受到调节和控制的○5酶可催化某些特异的化学反应 8、试述三羧酸循环（TAC）的特点及生理意义。 答：特点：○1循环反应在线粒体中进行，为不可逆反应○2每完成一次循环，氧化分解掉一分子乙酰基，可生成12分子A TP ○3循环的中间产物既不能通过此循环反应生成也不能被此循环反应所消耗○4三羧酸循环中有两次脱羧反应，生成两分子CO2 ○5循环中有四次脱氢反应，生成三分子NADPH和一分子FADH2 ○6循环中有一次底物水平磷酸化，生成一分子GTP ○7三羧酸循环的关键酶是柠檬酸合酶，异柠檬酸脱氢酶和@-酮戊二酸脱氢酸系 9、用超速离心法将血浆脂蛋白分为哪几类？简述各类脂蛋白的主要功用。 答：○1乳糜微粒：将食物中的甘油三脂转运至肝和脂肪组织○2极低密度脂蛋白：将肝合成的甘油三脂转运至肝外○3低密度脂蛋白：将胆固醇由肝转运至肝外组织○4高密度脂蛋白：将胆固醇由肝外组织转运至肝（胆固醇的逆向转运） 10、B型双螺旋DNA的结构特点是什么？ 答：○1DNA分子由两条脱氧多核苷酸链构成○2磷酸基和脱氧核糖在外侧，彼此之间通过磷酸二脂链相连接，形成DNA的骨架，碱基连接在糖环的内侧，糖环平面与碱基平面相互垂直○3双螺旋的直径为2nm，顺轴方向，每隔0.34nm有一个核苷酸，每圈高度为3.4nm ○4两条链由碱基间的氢链相连，而且碱基间形成氢键有一定规律，腺嘌呤与胸腺嘧啶成对，
温医成教专升本《生物化学》思考题参考答案 下列打“*”号的为作业题，请按要求做好后在考试时上交 问答题部分：（答案供参考） 1、蛋白质的基本组成单位是什么？其结构特征是什么？ 答：组成人体蛋白质的氨基酸仅有20种，且均属L-氨基酸（甘氨酸除外）。 *2、什么是蛋白质的二级结构？它主要形式有哪两种？各有何结构特征？ 答：蛋白质分子中某一段肽链的局部空间结构，即该段肽链主链骨架原子的相对空间位置，并不涉及氨基酸残基侧链的构象。 α-螺旋、β-折叠。 α-螺旋：多肽链的主链围绕中心轴做有规律的螺旋上升，为右手螺旋，肽链中的全部肽键 都可形成氢键，以稳固α-螺旋结构。 β-折叠：多肽链充分伸展，每个肽单元以Cα为旋转点，依次折叠成锯齿状结构，肽链间形成氢键以稳固β-折叠结构。 *3、什么是蛋白质变性？变性的本质是什么？临床上的应用？（变性与沉淀的关系如何？）（考过的年份：2006 答：某些理化因素作用下，使蛋白质的空间构象遭到破坏，导致其理化性质改变和生物活性的丢失，称为蛋白质变性。 变性的本质：破坏非共价键和二硫键，不改变蛋白质的一级结构。 变性的应用：临床医学上，变性因素常被应用来消毒及灭菌。此外, 防止蛋白质变性也是有效保存蛋白质制剂（如疫苗等）的必要条件。 （变性与沉淀的关系：变性的蛋白质易于沉淀，有时蛋白质发生沉淀，但并不变性。） 4、简述细胞内主要的RNA及其主要功能。（同26题） 答：信使RNA（mRNA）：蛋白质合成的直接模板； 转运RNA(tRNA)：氨基酸的运载工具及蛋白质物质合成的适配器； 核蛋白体RNA(rRNA)：组成蛋白质合成场所的主要组分。 *5、简述真核生物mRNA的结构特点。 答：1. 大多数真核mRNA的5′末端均在转录后加上一个7-甲基鸟苷，同时第一个核苷酸的C ′2也是甲基化，形成帽子结构：m7GpppNm-。 2. 大多数真核mRNA的3′末端有一个多聚腺苷酸(polyA)结构，称为多聚A尾。 6、简述tRNA的结构特点。 答：tRNA的一级结构特点：含10~20% 稀有碱基，如DHU；3′末端为—CCA-OH；5′末端大多数为G；具有TψC 。 tRNA的二级结构特点：三叶草形，有氨基酸臂、DHU环、反密码环、额外环、TΨC环组
《生物化学》绪论 生物化学可以认为是生命的化学，是研究微生物、植物、动物及人体等的化学组成和生命过程中的化学变化的一门科学。 生命是发展的，生命起源，生物进化，人类起源等，说明生命是在发展，因而人类对生命化学的认识也在发展之中。 20世纪中叶直到80年代，生物化学领域中主要的事件： （一）生物化学研究方法的改进 a. 分配色谱法的创立——快捷、经济的分析技术由Martin.Synge创立。 b. Tisellius用电泳方法分离血清中化学构造相似的蛋白质成分。吸附层析法分离蛋白质及其他物质。 c. Svedberg第一台超离心机，测定了高度复杂的蛋白质。 d. 荧光分析法，同位素示踪，电子显微镜的应用，生物化学的分离、纯化、鉴定的方法向微量、快速、精确、简便、自动化的方向发展。 （二）物理学家、化学家、遗传学家参加到生命化学领域中来 1． Kendrew——物理学家，测定了肌红蛋白的结构。 2． Perutz——对血红蛋白结构进行了X-射线衍射分析。 3． Pauling——化学家，氢键在蛋白质结构中以及大分子间相互作用的重要性，认为某些protein具有类似的螺旋结构，镰刀形红细胞贫血症。 （1．2．3．都是诺贝尔获奖者） 4．Sanger―― 生物化学家 1955年确定了牛胰岛素的结构，获1958年Nobel prize化学奖。1980年设计出一种测定DNA内核苷酸排列顺序的方法，获1980年诺贝尔化学奖。 5．Berg―― 研究DNA重组技术，育成含有哺乳动物激素基因的菌株。 6．Mc clintock―― 遗传学家发现可移动的遗传成分，获1958年诺贝尔生理奖。 7．Krebs―― 生物化学家 1937年发现三羧酸循环，对细胞代谢及分生物的研究作出重要贡献，获1953年诺贝尔生理学或医学奖。 8．Lipmann―― 发现了辅酶A。 9． Ochoa——发现了细菌内的多核苷酸磷酸化酶 10．Korberg——生物化学家，发现DNA分子在细菌内及试管内的复制方式。（9．10．获1959年的诺贝尔生理医学奖） 11．Avery―― 加拿大细菌学家与美国生物学家Macleod,Carty1944年美国纽约洛克菲勒研究所著名实验。肺炎球菌会产生荚膜，其成分为多糖，若将具荚膜的肺炎球菌（光滑型）制成无细胞的物质，与活的无荚膜的肺炎球菌（粗糙型）细胞混合 －>粗糙型细胞也具有与之混合的光滑型的荚膜－>表明，引起这种遗传的物质是DNA 1 / 29
1．简述酶的“诱导契合假说”。 酶在发挥其催化作用之前，必须先与底物密切结合。这种结合不是锁与钥匙式的机械关系，而是在酶与底物相互接近时，其结构相互诱导、相互变形和相互适应，这一过程称为没底物结合的诱导契合假说。酶的构象改变有利于与底物结合；底物也在酶的诱导下发生变形，处于不稳定状态，易受酶的催化攻击。这种不稳定状态称为过渡态。过渡态的底物与酶的活性中心在结构上最相吻合，从而降低反应的活化能。 2．受试大鼠注射DNP（二硝基苯酚）可能引起什么现象？其机 理何在？ 解偶联剂大部分是脂溶性物质，最早被发现的是2，4-二硝基苯酚（DNP）。给受试动物注射DNP后，产生的主要现象是体温升高、氧耗增加、P/O比值下降、ATP的合成减少。其机理在于，DNP虽对呼吸链电子传递无抑制作用，但可使线粒体内膜对H+的通透性升高，影响了ADP+Pi→ATP的进行，使产能过程与储能过程脱离，线粒体对氧的需求增加，呼吸链的氧化作用加强，但不能偶联ATP 的生成，能量以热能形式释放。 3．复制中为什么会出现领头链和随从链？ DNA复制是半不连续的，顺着解链方向生成的子链，复制是连续进行的，这股链称为领头链。另一股链因为复制的方向与解链方向相反，不能顺着解链方向连续延长，这股不连续复制的链称为随从链。原因有①.链延长特点只能从'5→'3②.同一复制叉只有一个解链方向。DNA单链走向是相反的。因此在沿'3→'5方向上解开的母链上，子链就沿'5→'3方向延长，另一股母链'5→'3解开，子链不可能沿'5→'3。复制的方向与解链方向相反而出现随从链。 4．简述乳糖操纵子的结构及其调节机制。 ．乳糖操纵子含Z、Y、及A三个结构基因，编码降解乳糖的酶，此外还有一个操纵序列O、一个启动序列P和一个调节基因I，在P 序列上游还有一个CAP结合位点。由P序列、O序列和CAP结合位点共同构成lac操纵子的调控区，三个编码基因由同一个调控区调节。 乳糖操纵子的调节机制可分为三个方面： (1)阻遏蛋白的负性调节没有乳糖时, 阻遏蛋白与O序列结合,阻碍RNA聚合酶与P序列结合,抑制转录起动；有乳糖时,少量半乳糖作为诱导剂结合阻遏蛋白，改变了它的构象，使它与O序列解离,RNA聚合酶与P序列结合,转录起动。 (2) CAP的正性调节没有葡萄糖时，cAMP浓度高，结合cAMP的CAP与lac操纵子启动序列附近的CAP结合位点结合，激活RNA转录活性；有葡萄糖时，cAMP浓度低，cAMP与CAP结合受阻，CAP不能与CAP结合位点结合，RNA转录活性降低。 (3)协调调节当阻遏蛋白封闭转录时，CAP对该系统不能发挥作用；如无CAP存在，即使没有阻遏蛋白与操纵序列结合，操纵子仍无转录活性。 5．何谓限制性核酸内切酶？写出大多数限制性核酸内切酶识别 DNA序列的结构特点。 解释限制性内切核酸酶；酶识别DNA位点的核苷酸序列呈回文结构。 1．酮体是如何产生和利用的？ 酮体是脂肪酸在肝脏经有限氧化分解后转化形成的中间产物，包括乙酰乙酸、β-羟丁酸和丙酮。肝细胞以β-氧化所产生的乙酰辅酶A为原料，先将其缩合成羟甲戊二酸单酰CoA（HMG-CoA），接着HMG-CoA被HMG-CoA裂解酶裂解产生乙酰乙酸。乙酰乙酸被还原产生β-羟丁酸，乙酰乙酸脱羧生成丙酮。HMG-CoA 合成酶是酮体生成的关键酶。肝脏没有利用酮体的酶类，酮体不能在肝内被氧化。 酮体在肝内生成后，通过血液运往肝外组织，作为能源物质被氧化利用。丙酮量很少，又具有挥发性，主要通过肺呼出和肾排出。乙酰乙酸和β-羟丁酸都先被转化成乙酰辅酶A，最终通过三羧酸循环彻底氧化。 2．为什么测定血清中转氨酶活性可以
《生物化学》题库 习题一参考答案 一、填空题 1蛋白质中的苯丙氨酸、酪氨酸和__色氨酸__3种氨基酸具有紫外吸收特性,因而使蛋白质在 280nm处有最大吸收值。 2蛋白质的二级结构最基本的有两种类型,它们是_α-螺旋结构__和___β-折叠结构__。前者的螺距为 0.54nm,每圈螺旋含_3.6__个氨基酸残基,每个氨基酸残基沿轴上升高度为__0.15nm____。天然 蛋白质中的该结构大都属于右手螺旋。 3氨基酸与茚三酮发生氧化脱羧脱氨反应生成__蓝紫色____色化合物,而脯氨酸与茚三酮反应 生成黄色化合物。 4当氨基酸溶液的pH=pI时,氨基酸以两性离子离子形式存在,当pH>pI时,氨基酸以负 离子形式存在。 5维持DNA双螺旋结构的因素有:碱基堆积力;氢键;离子键 6酶的活性中心包括结合部位和催化部位两个功能部位,其中前者直接与底物结合,决定酶的 专一性,后者是发生化学变化的部位,决定催化反应的性质。 72个H+或e经过细胞内的NADH和FADH2呼吸链时,各产生3个和2个ATP。 81分子葡萄糖转化为2分子乳酸净生成______2________分子ATP。 糖酵解过程中有3个不可逆的酶促反应,这些酶是己糖激酶;果糖磷酸激酶;丙酮酸激酶9。 10大肠杆菌RNA聚合酶全酶由σββα'2组成;核心酶的组成是'2ββα。参
与识别起始信号的是σ因子。 11按溶解性将维生素分为水溶性和脂溶性性维生素,其中前者主要包括V B1、V B2、V B6、 V B12、V C,后者主要包括V A、V D、V E、V K(每种类型至少写出三种维生素。) 12蛋白质的生物合成是以mRNA作为模板,tRNA作为运输氨基酸的工具,蛋白质合 成的场所是 核糖体。 13细胞内参与合成嘧啶碱基的氨基酸有:天冬氨酸和谷氨酰胺。 14、原核生物蛋白质合成的延伸阶段,氨基酸是以氨酰tRNA合成酶?GTP?EF-Tu三元复合体的形式进 位的。 15、脂肪酸的β-氧化包括氧化;水化;再氧化和硫解4步化学反应。 二、选择题 1、(E)反密码子GUA,所识别的密码子是: A.CAU B.UG C C.CGU D.UAC E.都不对 2、(C)下列哪一项不是蛋白质的性质之一? A.处于等电状态时溶解度最小 B.加入少量中性盐溶解度增加 C.变性蛋白质的溶解度增加 D.有紫外吸收特性 3.(B)竞争性抑制剂作用特点是:
蛋白质 1、蛋白质在生命活动中的作用有哪些？催化功能、运输和贮存功能、调节作用、运动功能、防御功能、营养功能、作为结构成分、作为膜的组成成分、参与遗传活动 2、何谓简单蛋白和结合蛋白？经过水解之后，只产生各种氨基酸称为简单蛋白质也称单纯蛋白质。 结合蛋白：由蛋白质和非蛋白质两部分组成，水解时除了产生氨基酸外，还产生非蛋白质组分。 3、存在于蛋白质内的20种氨基酸有什么共同特点？Gly和Pro的结构有何特殊性？ 除脯氨酸以外，其余氨基酸的化学结构都可以用同一结构通式表示。氨基酸的氨基都在& -碳原子上，另外， a -碳原子上还有一个氢原子和一个侧链。不同的氨基酸之间的区别在于R基团，除甘氨酸外，其余19种氨基 a -碳原子都是不对称的（手性）碳原子。 Gly是脂肪族的电中性，而且是唯一不显旋光异构性的氨基酸。Pro则是在20种自然氨基酸中唯一含有亚 氨基的氨基酸。 4、组成蛋白质元素有那些？哪一种为蛋白质分子的特征性成分？测定其含量有何用途？ 组成元素：C H、O N、S、P、Fe、Cu、Zn、Mn Co Mo I 特征性元素：氮16% 因为各种蛋白质 的含量比较恒定，可通过测定氮的含量，计算生物样品中蛋白质的含量（换算系数为 6.25 ）,称为凯氏法定氮， 是蛋白定量的经典方法之一。 5、依据氨基酸R侧链极性和电荷的不同，可将氨基发为哪几大类？Phe属于哪一类？ 四类，①非极性氨基酸：丙氨酸Ala、缬氨酸Val、亮氨酸Leu、异亮氨酸Ile 、苯丙氨酸Phe、色氨酸Trp、蛋氨酸Met、脯氨酸Pro。②不带电荷极性氨基酸：甘氨酸Gly、丝氨酸Ser、苏氨Thr、酪氨酸Tyr、半胱氨酸Cys、天冬酰胺Asn、谷酰酰胺Gln。③带正电荷极性氨基酸：组氨酸His、赖氨酸Lys、精氨酸Arg。④带负电荷极性氨基酸：天冬氨酸Asp、谷氨酸Glu 6何谓氨基酸的两性解离和等点电？氨基酸既可解离成阳离子也可解离成阴离子的性质。两性解离的结构 基础为所有氨基酸都含有碱性（a -氨基）和酸性（a -羧基）基团。等电点：某一氨基酸解离成阳离子和阴离 子的趋势及程度相等，成为兼性离子，净电荷为零时的介质pH称为该氨基酸的等电点或等离子点。 7、何谓多肽链的主链、肽健、N-端、C-端、肽单位、氨基酸残基？肽键：一种氨基酸的a -氨基与另一种氨基酸的a -羧基脱水缩合形成的酰胺键。N-端：在书写多肽结构时，总是把含有a -NH2的氨基酸残基写在多肽 链的左边，称为N-末端。把含有a -COOH的氨基酸残基写在多肽的右边，称为C-末端。氨基酸残基：肽链中氨 基酸分子因脱水缩合而基团不全。肽单元：肽键中C-N的键长较短（0.132nm），具有部分双键性质，不能旋转， 从而使参与肽键构成的6个原子位于同一平面内，称为肽单元。 8什么是蛋白质的构象？构象与构型有何不同？蛋白质的构象是指分子中所有原子和基团在空间的排布， 又称空间结构或三维结构，是由于单键的旋转造成的。因此，与构型不同，构象的改变无需破坏共价键。 9、肽键有何特点？为什么肽单位会形成平面结构（酰胺平面）？①由C H O N四个原子构成②共价键 ③蛋白质分子的主键。肽平面里N原子是sp3不等性杂化，有三个成键电子本来与氢原子成三角锥结构的但结 合成肽平面是由于空间效应N上未成键的一对电子与C和O共轭所以不能随意旋转成一平面即酰胺平面。 10、何谓二面角？为什么说二面角决定多肽链的主链构象？由于?和书这两个转角决定了相两个肽平面在空间上的相对位置，因此习惯上将这两个转角称为二面角。多肽链中所有的肽单位大多数具有相同的结构， 每个a -碳原子和与其相连的4个原子都呈现正四面体构型。因此，多肽链的方链骨架构象是由一系列a -碳原 子的成对二面角决定的。二面角改变，则多肽链主链呢架构象发生相应变化。 11、试述蛋白质的一、二、三、四级结构的定义，维持各级结构的主要作用力有哪些？一指多肽链分子中氨基酸的排列顺序。主要化学键：肽键（二硫键）二、指多肽链主链骨架的局部空间结构。三、整条多肽 链中全部氨基酸残基（所有原子）的相对空间排布位置。主要化学键：疏水作用、离子键、氢键等。四、指由几条肽链构成。主要化学键：疏水作用力。 12、a-螺旋的结构特征是什么？如何以通式表示a -系螺旋？①右手螺旋②侧链伸向螺旋外侧③螺距0.54nm，每3.6个氨基酸残基上升一圈，每个氨基酸残基绕轴旋转100°④每个肽键的亚氨基氢（N-H）与前面第四个肽键的羰基氧（C=O之间形成链内氢键，氢键与螺旋长轴基本平行。 13、什么是B -折叠构象？有何特点？蛋白质分子中两条平行或反平行的主链中伸展的，周期性折叠的构 象。A、锯齿状、充分伸展B侧链位于锯齿结构的上下方C、多条（段）肽链平行排列，走向可相同也可相反D 不同的肽链间（同一肽链的不同肽段间）的N-H与C=O形成氢键。这些肽链的长轴互相平行，而氢键与长轴近似垂直。 14、什么是超二级结构和结构域？在蛋白质中经常存在由若干相邻的二级结构单元按一定规律组合在一起，形成有规则的二级结构集合体，称超二级结构。球蛋白分子的一条我肽链中常常存在一些紧密的、相对独产的区域，称结构域。 15、举例说明蛋白质一级结构与功能的关系。一级结构相似的多肽或蛋白质，其空间结构及功能也相似， 不同的氨基酸与蛋白质功能的关系不同。a、有些氨基酸与蛋白质的功能不密切：如：胰岛素B链第28-30位 AA （Pro-Lys-Ala ）去掉后，活性仅下降10% b、有些氨基酸与蛋白质的功能密切：如：胰岛素A链第1位AA （Gly）去掉后，活性下降90% 分子病：蛋白质分子发生变异所导致的疾病。例：镰刀形红细胞贫血
苏州大学生化期末复习 1．受试大鼠注射DNP（二硝基苯酚）可能引起什么现象？其机理何在？ 解偶联剂大部分是脂溶性物质，最早被发现的是2，4-二硝基苯酚（DNP）。给受试动物注射DNP后，产生的主要现象是体温升高、氧耗增加、P/O比值下降、ATP的合成减少。其机理在于，DNP虽对呼吸链电子传递无抑制作用，但可使线粒体内膜对H+的通透性升高，影响了ADP+Pi→ATP的进行，使产能过程与储能过程脱离，线粒体对氧的需求增加，呼吸链的氧化作用加强，但不能偶联ATP的生成，能量以热能形式释放。 2．复制中为什么会出现领头链和随从链？ DNA复制是半不连续的，顺着解链方向生成的子链，复制是连续进行的，这股链称为领头链。另一股链因为复制的方向与解链方向相反，不能顺着解链方向连续延长，这股不连续复制的链称为随从链。原因有①.链延长特点只能从'5→'3②.同一复制叉只有一个解链方向。DNA单链走向是相反的。因此在沿'3→'5方向上解开的母链上，子链就沿'5→'3方向延长，另一股母链'5→'3解开，子链不可能沿'5→'3。复制的方向与解链方向相反而出现随从链。 3．简述乳糖操纵子的结构及其调节机制。 乳糖操纵子含Z、Y、及A三个结构基因，编码降解乳糖的酶，此外还有一个操纵序列O、一个启动序列P和一个调节基因I，在P序列上游还有一个CAP结合位点。由P序列、O序列和CAP结合位点共同构成lac操纵子的调控区，三个编码基因由同一个调控区调节。 乳糖操纵子的调节机制可分为三个方面： (1)阻遏蛋白的负性调节没有乳糖时, 阻遏蛋白与O序列结合,阻碍RNA聚合酶与P序列结合,抑制转录起动；有乳糖时,少量半乳糖作为诱导剂结合阻遏蛋白，改变了它的构象，使它与O序列解离,RNA聚合酶与P序列结合,转录起动。 (2) CAP的正性调节没有葡萄糖时，cAMP浓度高，结合cAMP的CAP与lac操纵子启动序列附近的CAP结合位点结合，激活RNA转录活性；有葡萄糖时，cAMP浓度低，cAMP与CAP结合受阻，CAP 不能与CAP结合位点结合，RNA转录活性降低。 (3)协调调节当阻遏蛋白封闭转录时，CAP对该系统不能发挥作用；如无CAP存在，即使没有阻遏蛋白与操纵序列结合，操纵子仍无转录活性。 4．何谓限制性核酸内切酶？写出大多数限制性核酸内切酶识别DNA序列的结构特点。 限制性核酸内切酶:识别DNA的特异性序列，并在识别点或其周围切割双链DNA的一类内切酶。酶识别DNA位点的核苷酸序列呈回文结构。 5. 讨论复制保真性的机制 ①. 遵守严格的碱基配对规律； ②. 聚合酶在复制延长时对碱基的选择功能；DNA-polⅢ依据碱基表现的亲和力，实现正确的碱基选择。 ③. 复制出错时DNA-pol I的及时校读功能。
121.胆固醇在体内的主要代谢去路是（ C ） A.转变成胆固醇酯 B.转变为维生素D3 C.合成胆汁酸 D.合成类固醇激素 E.转变为二氢胆固醇 125.肝细胞内脂肪合成后的主要去向是（ C ） A.被肝细胞氧化分解而使肝细胞获得能量 B.在肝细胞内水解 C.在肝细胞内合成VLDL并分泌入血 D.在肝内储存 E.转变为其它物质127.乳糜微粒中含量最多的组分是（ C ） A.脂肪酸 B.甘油三酯 C.磷脂酰胆碱 D.蛋白质 E.胆固醇129.载脂蛋白不具备的下列哪种功能（ C ） A.稳定脂蛋白结构 B.激活肝外脂蛋白脂肪酶 C.激活激素敏感性脂肪酶 D.激活卵磷脂胆固醇脂酰转移酶 E.激活肝脂肪酶 131.血浆脂蛋白中转运外源性脂肪的是（ A ） A.CM B.VLDL（内源） C.LDL D.HDL E.IDL 136.高密度脂蛋白的主要功能是（ D ） A.转运外源性脂肪 B.转运内源性脂肪 C.转运胆固醇 D.逆转胆固醇 E.转运游离脂肪酸 138.家族性高胆固醇血症纯合子的原发性代谢障碍是（ C ） A.缺乏载脂蛋白B B.由VLDL生成LDL增加 C.细胞膜LDL受体功能缺陷 D.肝脏HMG-CoA还原酶活性增加 E.脂酰胆固醇脂酰转移酶（ACAT）活性降低 139.下列哪种磷脂含有胆碱（ B ） A.脑磷脂 B.卵磷脂 C.心磷脂 D.磷脂酸 E.脑苷脂
二、多项选择题 203.下列物质中与脂肪消化吸收有关的是（ A D E ） A.胰脂酶 B.脂蛋白脂肪酶 C.激素敏感性脂肪酶 D.辅脂酶 E.胆酸 204.脂解激素是（ A B D E ） A.肾上腺素 B.胰高血糖素 C.胰岛素 D.促甲状腺素 E.甲状腺素 206.必需脂肪酸包括（ C D E ） A.油酸 B.软油酸 C.亚油酸 D.亚麻酸 E.花生四烯酸208.脂肪酸氧化产生乙酰CoA，不参与下列哪些代谢（ A E ） A.合成葡萄糖 B.再合成脂肪酸 C.合成酮体 D.合成胆固醇 E.参与鸟氨酸循环 216.直接参与胆固醇合成的物质是（ A C E ） A.乙酰CoA B.丙二酰CoA C.ATP D.NADH E.NADPH 217.胆固醇在体内可以转变为（ B D E ） A.维生素D2 B.睾酮 C.胆红素 D.醛固酮 E.鹅胆酸220.合成甘油磷脂共同需要的原料（ A B E ） A.甘油 B.脂肪酸 C.胆碱 D.乙醇胺 E.磷酸盐222.脂蛋白的结构是（ A B C D E ） A.脂蛋白呈球状颗粒 B.脂蛋白具有亲水表面和疏水核心 C.载脂蛋白位于表面 D.CM、VLDL主要以甘油三酯为核心 E.LDL、HDL主要的胆固醇酯为核心
教学目标： 1.掌握蛋白质的概念、重要性和分子组成。 2.掌握α-氨基酸的结构通式和20种氨基酸的名称、符号、结构、分类；掌握氨基酸的重要性质；熟悉肽和活性肽的概念。 3.掌握蛋白质的一、二、三、四级结构的特点及其重要化学键。 4.了解蛋白质结构与功能间的关系。 5.熟悉蛋白质的重要性质和分类 导入：100年前，恩格斯指出“蛋白体是生命的存在形式”；今天人们如何认识蛋白质的概念和重要性？ 1839年荷兰化学家马尔德（G.J.Mulder）研究了乳和蛋中的清蛋白,并按瑞典化学家Berzelius的提议把提取的物质命名为蛋白质（Protein，源自希腊语，意指“第一重要的”）。德国化学家费希尔(E.Fischer)研究了蛋白质的组成和结构，在1907年奠立蛋白质化学。英国的鲍林(L.Pauling)在1951年推引出蛋白质的螺旋；桑格(F.Sanger)在1953年测出胰岛素的一级结构。佩鲁茨(M.F.Perutz)和肯德鲁(J.C.kendrew) 在1960年测定血红蛋白和肌红蛋白的晶体结构。1965年，我国生化学者首先合成了具有生物活性的蛋白质——胰岛素（insulin）。 蛋白质是由L-α-氨基酸通过肽键缩合而成的，具有较稳定的构象和一定生物功能的生物大分子（biomacromolecule）。蛋白质是生命活动所依赖的物质基础，是生物体中含量最丰富的大分子。 单细胞的大肠杆菌含有3000多种蛋白质，而人体有10万种以上结构和功能各异的蛋白质，人体干重的45%是蛋白质。生命是物质运动的高级形式，是通过蛋白质的多种功能来实现的。新陈代谢的所有的化学反应几乎都是在酶的催化下进行的，已发现的酶绝大多数是蛋白质。生命活动所需要的许多小分子物质和离子，它们的运输由蛋白质来完成。生物的运动、生物体的防御体系离不开蛋白质。蛋白质在遗传信息的控制、细胞膜的通透性，以及高等动物的记忆、识别机构等方面都起着重要的作用。随着蛋白质工程和蛋白质组学的兴起和发展，人们对蛋白质的结构与功能的认识越来越深刻。 第一节蛋白质的分子组成 一、蛋白质的元素组成 经元素分析，主要有C（50%～55%）、H（6%～7%）、O（19%～24%）、N（13%～19%）、S（0%～4%）。有些蛋白质还含微量的P、Fe、Cu、Zn、Mn、Co、Mo、I等。 各种蛋白质的含氮量很接近，平均为16%。因此，可以用定氮法来推算样品中蛋白质的大致含量。 每克样品含氮克数×6.25×100=100g样品中蛋白质含量（g%） 二、蛋白质的基本组成单位——氨基酸 蛋白质在酸、碱或蛋白酶的作用下，最终水解为游离氨基酸（amino acid），即蛋白质组成单体或构件分子。存在于自然界中的氨基酸有300余种，但合成蛋白质的氨基酸仅20种（称编码氨基酸），最先发现的是天门冬氨酸（1806年），最后鉴定的是苏氨酸（1938年）。 （一）氨基酸的结构通式 组成蛋白质的20种氨基酸有共同的结构特点： 1．氨基连接在α- C上，属于α-氨基酸（脯氨酸为α-亚氨基酸）。 2．R是側链，除甘氨酸外都含手性C，有D-型和L-型两种立体异构体。天然蛋白质中的氨基酸都是L-型。 注意：构型是指分子中各原子的特定空间排布，其变化要求共价键的断裂和重新形成。旋光性是异构体的光学活性，是使偏振光平面向左或向右旋转的性质，（-）表示左旋，（+）表示右旋。构型与旋光性没有直接对应关系。 （二）氨基酸的分类 1．按R基的化学结构分为脂肪族、芳香族、杂环、杂环亚氨基酸四类。 2．按R基的极性和在中性溶液的解离状态分为非极性氨基酸、极性不带电荷、极性带负电荷或带正电荷的四类。 带有非极性R（烃基、甲硫基、吲哚环等，共9种）：甘（Gly）、丙（Ala）、缬（Val）、亮（Leu）、异亮（Ile）、苯丙（Phe）、甲硫（Met）、脯（Pro）、色（Trp） 带有不可解离的极性R（羟基、巯基、酰胺基等，共6种）：丝（Ser）、苏（Thr）、天胺（Asn）、谷胺（Gln）、酪（Tyr）、半（Cys）带有可解离的极性R基（共5种）：天（Asp）、谷（Glu）、赖（Lys）、精（Arg）、组（His），前两个为酸性氨基酸，后三个是碱性氨基酸。 蛋白质分子中的胱氨酸是两个半胱氨酸脱氢后以二硫键结合而成，胶原蛋白中的羟脯氨酸、羟赖氨酸，凝血酶原中的羧基谷氨酸是蛋白质加工修饰而成。 （三）氨基酸的重要理化性质 1．一般物理性质 α-氨基酸为无色晶体，熔点一般在200 oC以上。各种氨基酸在水中的溶解度差别很大（酪氨酸不溶于水）。一般溶解于稀酸或稀碱，
1什么叫蛋白质的二级结构？有哪几种常见类型？P71 蛋白质的二级结构指多肽链的主架骨链中若干肽单位，各自沿一定的轴盘旋或折叠，并以氢键为主要的次级键而形成的有规则的构象。有α螺旋、β折叠、β转角、无规则线团。 2.简述DNA右手双螺旋结构要点。P112 （1）DNA分子有两条脱氧多核苷酸链构成，两条链都是右手螺旋，这两条链反向平行。（2）磷酸基和脱氧核糖在外侧，彼此之间通过磷酸二酯链相连接，形成DNA的骨架。（3）双螺旋的直径为2nm。（4）两条链由碱基间的氢键相连，而且碱基间形成氢键有一定的规律：腺嘌呤与胸腺嘧啶成对，鸟嘌呤与胞嘧啶成对；A和T间形成两个氢键，C和G间形成三个氢键。（5）沿螺旋轴方向观察，配对的碱基并不充满双螺旋的全部空间。 3真核生物细胞核中的DNA是如何组装成染色体的？P113 答：具有三级结构的DNA和组成蛋白紧密结合组成染色质。构成真核细胞的染色体物质称为“染色质”，它们是不定形的，几乎是随机地分散于整个细胞核中，当细胞准备有丝分裂时，染色质凝集，并组装成因物种不同而数目和形状特异的染色体，此时，当细胞被染色后，用光学显微镜可以观察到细胞核中有一种密度很高的着色实体。 4什么是同工酶，有何生理意义？P165 同工酶（isoenzyme）是指能催化相同的化学反应，但分子结构不同的一类酶，不仅存在于同一机体的不同组织中，也存在于同一细胞的不同亚细胞结构中，它们在生理、免疫、理化性质上都存在很多差异。 5.磷酸戊糖途径有什么生理意义？P241可简化 磷酸戊糖途径的主要意义在于为机体提供磷酸戊糖和NADPH。 1.为核酸的生物合成提供核糖。核糖是核酸和游离核苷酸的组成成分。体内的核糖并不依赖从食物输入，可以从葡萄糖通过磷酸戊糖途径生成。 2.提供NADPH，NADPH是体内许多合成代谢的供氢体，还可参与体内羟化反应，此外NADPH还用于维持谷胱甘肽的还原状态。 6.简述人体血糖的来源与去路。P252 血糖来源：1食物经消化吸收入血的葡萄糖和其他单糖，这是血糖最主要的来源。2肝糖原分解释放的葡萄糖，这是空腹时血糖的主要来源。3由非糖物质转变而来。在禁食12小时的情况下，血糖主要由某些非糖物质转变而来。即糖异生作用。血糖去路：1氧化供能：葡萄糖通过氧化分解产生ATP供给能量，此为血糖的主要去路。2合成糖原。3转化成非糖物质：如脂肪、非必须氨基酸等。4转变成其他糖或糖衍生物，如核糖、脱氧核糖、氨基多糖等。5当血糖浓度超过肾糖阈时，由尿排出。 7什么是脂肪动员，其关键酶是什么？P258 脂库中贮存的脂肪，经常有一部分经脂肪酶的水解作用而释放出脂肪酸与甘油，这一作用称为脂肪动员。或说储存在脂肪细胞中的脂肪，被脂肪酶逐步水解为游离脂肪酸和甘油，并释放入血以供其他组织细胞氧化利用。使脂肪水解的酶主要为脂肪酶。 8.简述RNA在蛋白质合成中的作用。P366 RNA与蛋白质生物合成的关系十分密切，参与蛋白质生物合成过程的RNA有mRNA、tRNA、rRNA，它们各自起着不同的作用。mRNA是蛋白质合成的模板，通过其模板作用传递DNA的遗传信息，并指导蛋白质的合成。tRNA 把氨基酸搬运到核
1、蛋白质变性后，其性质有哪些变化？ 答：蛋白质变性的本质是特定空间结构被破坏。变性后其性质的变化为：生物活性丧失，其次是理化性质改变，如溶解度降低，结晶能力丧失，易被蛋白酶消化水解。 2、参与维持蛋白质空间结构的历有哪些？ 答：氢键二硫键疏水作用范德华力盐键配位键 3、什么是蛋白质的变性作用？引起蛋白质变性的因素有哪些？ 答：蛋白质分子在变性因素的作用下，失去生物活性的现象为蛋白质变性作用。 物理因素：热、紫外线照射、X—射线照射、超声波、高压、震荡、搅拌等 化学因素：强酸、强碱、重金属、三氯乙酸、有机溶剂等。 4、什么是蛋白质的构像？构像与构型有何区别？ 答：在分子中由于共价键的旋转所表现出的原子或基团的不同空间排布。构象的改变不涉及共价键的断裂和重新组成，也没有光学活性的变化，构象形式有无数种。在立体异构体中的原子或取代基团的空间排列关系。构型有两种，即L—构型和D—构型。 构型改变要有共价键的断裂和重新组成，从而导致光学活性的变化。 5、乙酰辅酶A可进入哪些代谢途径？请列出。 答：①进入三羧酸循环氧化分解为二氧化碳和水，产生大量能量②以乙酰辅酶A为原料合成脂肪酸，进一步合成脂肪和磷脂等③以乙酰辅酶A为原料合成酮体作为肝输出能源方式 ④以乙酰辅酶A为原料合成胆固醇。 6、为什么摄入糖过多容易长胖？ 答：①糖类在体内经水解产生单糖，像葡萄糖可通过有氧氧化生成乙酰辅酶A，作为脂肪酸合成原料合成脂肪酸，因此脂肪是糖储存形式之一。②糖代谢过程中产生的磷酸二羟丙酮可转变为磷酸甘油，也可作为脂肪合成甘油的来源。 7、在糖代谢过程中生成的丙酮酸可进入哪些代谢途径？ 答：（1）在供氧不足时，丙酮酸在乳酸脱氢酶的催化下，有还原型的辅酶Ⅰ供氢，还原成乳酸。（2）在供氧充足时，丙酮酸进入线粒体在丙酮酸脱氢酶系的作用下，氧化脱羧生成乙酰辅酶A, 乙酰辅酶A进入三羧酸循环被氧化为二氧化碳和水及ATP。（3）丙酮酸进入线粒体在丙酮酸羧化酶的作用下生成草酰乙酸，后者经磷酸烯醇式丙酮酸羧激酶催化下生成磷酸烯醇式丙酮酸，在异生成糖。（4）丙酮酸进入线粒体在丙酮酸羧化酶的作用下生成草酰乙酸，后者与乙酰辅酶A缩合成柠檬酸，柠檬酸出线粒体在细胞浆中经柠檬酸裂解酶催化生成乙酰辅酶A，后者可作脂肪、胆固醇的合成原料。（5）丙酮酸可经还原性氨基化生成丙氨酸等非必需氨基酸。决定丙酮酸的代谢方向是各条代谢途径中关键酶的活性。这些酶受到别构效应剂与激素的调节。 8、试从营养物质代谢的角度解释为什么减肥主要要减少糖类物质的摄入？
生物化学习题汇总 1、水分子是通过的作用可与另4个水分子配位结合形 成结构。 2、食品中的水可以分为和两大类。 3、下列食品中，（）的等温吸湿线曲线是S型的？ A.糖制品 B.水果 C.咖啡提取物 D.肉类课后作业 1、水在食品中的作用？ 2、简述食品中水分的存在状态？ 3、简述食品中结合水和自由水主要的区别？ 4、简要说明水分活度比水分含量能更好反应（或预测）食品稳定性的原因？
填空题 1.糖可以分为（）、（）和（）三大类。 2.常见的二糖有（）、（）和蔗糖。 3.戊糖与强酸共热，因脱水而生成（），己糖与强酸共热分解成甲酸、CO2、乙酰丙酸以及少量（），他们与（）作用生成紫色物质。 4. 糖与（）试剂共热时，蓝色消失，同时生成Cu2O的砖红色沉淀，用于糖的定性和定量检测。 5. 果胶质存在的三种状态是（）、（）和（）。 6. 淀粉糊化（gelatination）：淀粉粒在受热（60-80℃）时会在水中溶胀，淀粉链之间的（）断裂，形成均匀的糊状溶液，分散在水中，此过程称为淀粉糊化。 7. 淀粉遇碘呈（）色。 8.单胃动物不能消化纤维素是因缺乏水解（）糖苷键的纤维素酶。 9. （）和（）是与糖有关的非酶褐变反应。 10.淀粉分子具有（）和（）两种结构。 11. 蔗糖水解生成（）和（）。 12.淀粉的基本结构单位是（）。 选择题 14. 下列（）不属于单糖。 A葡萄糖 B麦芽糖 C果糖 D核糖
15.乳糖不耐受症 16.淀粉的糊化 17.淀粉的老化 18.美拉德反应 问答题 19.简述糖、单糖、低聚糖和多糖之间的相互关系。 20.论述影响淀粉老化的因素和控制淀粉老化的方法。 一、填空题 1.脂质是指（）与（）脱水反应形成的酯及其衍生物。 2.生物体不能自身合成，必须由食物供给的脂肪酸称为（），如（）、（）和EPA。 3.甘油三酯的通式是：（）。 4.（）、（）和硫酯，除了含有脂肪酸和醇外，还含
第一章绪论 一、生物化学的的概念： 生物化学（biochemistry)是利用化学的原理与方法去探讨生命的一门科学，它是介于化学、生物学及物理学之间的一门边缘学科。 二、生物化学的发展： 1．叙述生物化学阶段：是生物化学发展的萌芽阶段，其主要的工作是分析和研究生物体的组成成分以及生物体的分泌物和排泄物。 2．动态生物化学阶段：是生物化学蓬勃发展的时期。就在这一时期，人们基本上弄清了生物体内各种主要化学物质的代谢途径。 3．分子生物学阶段：这一阶段的主要研究工作就是探讨各种生物大分子的结构与其功能之间的关系。 三、生物化学研究的主要方面： 1．生物体的物质组成：高等生物体主要由蛋白质、核酸、糖类、脂类以及水、无机盐等组成，此外还含有一些低分子物质。 2．物质代谢：物质代谢的基本过程主要包括三大步骤：消化、吸收→中间代谢→排泄。其中，中间代谢过程是在细胞内进行的，最为复杂的化学变化过程，它包括合成代谢，分解代谢，物质互变，代谢调控，能量代谢几方面的内容。 3．细胞信号转导：细胞内存在多条信号转导途径，而这些途径之间通过一定的方式方式相互交织在一起，从而构成了非常复杂的信号转导网络，调控细胞的代谢、生理活动及生长分化。 4．生物分子的结构与功能：通过对生物大分子结构的理解，揭示结构与功能之间的关系。 5．遗传与繁殖：对生物体遗传与繁殖的分子机制的研究，也是现代生物化学与分子生物学研究的一个重要内容。 第二章蛋白质的结构与功能 一、氨基酸： 1．结构特点：氨基酸(amino acid)是蛋白质分子的基本组成单位。构成天然蛋白质分子的氨基酸约有20种，除脯氨酸为α-亚氨基酸、甘氨酸不含手性碳原子外，其余氨基酸均为L-α-氨基酸。 2．分类：根据氨基酸的R基团的极性大小可将氨基酸分为四类：①非极性中性氨基酸(8种)；②极性中性氨基酸(7种)；③酸性氨基酸(Glu和Asp)；④碱性氨基酸(Lys、Arg和His)。 二、肽键与肽链： 肽键(peptide bond)是指由一分子氨基酸的α-羧基与另一分子氨基酸的α-氨基经脱水而形成的共价键(-CO -NH-)。氨基酸分子在参与形成肽键之后，由于脱水而结构不完整，称为氨基酸残基。每条多肽链都有两端：即自由氨基端(N端)与自由羧基端(C端)，肽链的方向是N端→C端。 三、肽键平面(肽单位)： 肽键具有部分双键的性质，不能自由旋转；组成肽键的四个原子及其相邻的两个α碳原子处在同一个平面上，为刚性平面结构，称为肽键平面。 四、蛋白质的分子结构：
生物化学解答题 (一档在手万考不愁) 整理:机密下载 有淀粉酶制剂1g，用水溶解成1000ml酶液，测定其蛋白质含量和粉酶活力。结果表明，该酶液的蛋白质浓度为0.1mg/ml；其1ml的酶液每5min分解0.25g淀粉，计算该酶制剂所含的淀粉酶总活力单位数和比酶活（淀粉酶活力单位规定为：在最适条件下，每小时分解1克淀粉的酶量为一个活力单位）。答案要点：①1ml的酶液的活力单位是60/5×0.25/1=3（2分）酶总活力单位数是3×1000=3000U（1分）②总蛋白是0.1×1000=100 mg（1分）,比活力是3000/100=30（1分）。 请列举细胞内乙酰CoA的代谢去向。（5分）答案要点：三羧酸循环；乙醛酸循环；从头合成脂肪酸；酮体代谢；合成胆固醇等。（各1分） 酿酒业是我国传统轻工业的重要产业之一，其生化机制是在酿酒酵母等微生物的作用下从葡萄糖代谢为乙醇的过程。请写出在细胞内葡萄糖转化为乙醇的代谢途径。答案要点：在某些酵母和某些微生物中，丙酮酸可以由丙酮酸脱羧酶催化脱羧变成乙醛，该酶需要硫胺素焦磷酸为辅酶。乙醛继而在乙醇脱氢酶的催化下被NADH 还原形成乙醇。葡萄糖+2Pi+2ADP+2H+ 生成2乙醇+2CO2+2ATP+2H2O（6分）脱氢反应的酶：3-磷酸甘油醛脱氢酶（NAD＋），醇脱氢酶（NADH+H+）（2分）底物水平磷酸化反应的酶：磷酸甘油酸激酶，丙酮酸激酶（Mg2+或K+）（2分） 试述mRNA、tRNA和rRNA在蛋白质合成中的作用。答案要点：①mRNA是遗传信息的传递者，是蛋白质生物合成过程中直接指令氨基酸掺入的模板。（3分）②.tRNA在蛋白质合成中不但为每个三联体密码子译成氨基酸提供接合体，还为准确无误地将所需氨基酸运送到核糖体上提供运送载体。(4分) ③. rRNA与蛋白质结合组成的核糖体是蛋白质生物合成的场所（3分）。 物合成过程中直接指令氨基酸掺入的模板。（3分）②.tRNA在蛋白质合成中不但为每个三联体密码子译成氨基酸提供接合体，还为准确无误地将所需氨基酸运送到核糖体上提供运送载体。(4分) ③. rRNA与蛋白质结合组成的核糖体是蛋白质生物合成的场所（3分）。 为什么说三羧酸循环是糖、脂、蛋白质三大物质代谢的共同通路？哪些化合物可以被认为是联系糖、脂、蛋白质和核酸代谢的重要环节？为什么？答案要点：①三羧酸循环是糖、脂、蛋白质三大物质代谢的共同氧化分解途径（2分）；三羧酸循环为糖、脂、蛋白质三大物质合成代谢提供原料（1分），要举例（2分）。②列举出糖、脂、蛋白质、核酸代谢相互转化的一些化合物（3分），糖、脂、蛋白质、核酸代谢相互转化相互转化途径（2分） 写出天冬氨酸在体内彻底氧化成CO2和H20的反应历程，注明其中催化脱氢反应的酶及其辅助因子，并计算1mol天冬氨酸彻底氧化分解所净生成的ATP的摩尔数。答案及要点：天冬氨酸+α酮戊二酸--→（谷草转氨酶）草酰乙酸+谷氨酸谷氨酸+NAD+H2O→(L谷氨酸脱氢酶）α酮戊二酸+NH3+NADH 草酰乙酸+GTP→(Mg、PEP羧激酶）PEP+GDP+CO2 PEP+ADP→(丙酮酸激酶）丙酮酸+ATP 丙酮酸+NAD+COASH→(丙酮酸脱氢酶系）乙酰COA+NADH+H+CO2 乙酰COA+3NAD+FAD+GDP+Pi+2H2O→(TCA循环）2CO2+COASH+3NADH+3H+FADH2+GTP ①耗1ATP 生2ATP 5NADH+1FADH2+1GTP=1ATP净生成1+2+2.5×5+1.5×1=15ATP②耗1ATP生成2ATP+3NADH+1FADH+1NADPH净生成1+2+2.5×4+1?5×1=12.5ATP 脱氢反应的酶：L-谷氨酸脱氢酶（NAD+），丙酮酸脱氢酶系（CoA，TPP，硫辛酸，FAD，Mg2+），异柠檬酸脱氢酶（NAD+，Mg2+），a-酮戊二酸脱氢酶系（CoA，TPP，硫辛酸，NAD+，Mg2+），琥珀酸脱氢酶（FAD，Fe3+），苹果酸脱氢酶（NAD+）。（3分）共消耗1ATP，生成2ATP、5NADH和1FADH，则净生成：-1+2+3×5+2×1＝18ATP DNA双螺旋结构有什么基本特点？这些特点能解释哪些最重要的生命现象？答案要点：a. 两条反向平行的多聚核苷酸链沿一个假设的中心轴右旋相互盘绕而形成，螺旋表面有一条大沟和一条小沟。（2分）b. 磷酸和脱氧核糖单位作为不变的骨架组成位于外侧，作为可变成分的碱基位于内侧，链间碱基按A-T配对，之间形成2个氢键，G-C配对，之间形成3个氢键（碱基配对原则，Chargaff定律）。（2分）c. 螺旋直径2nm，相邻碱