中科院研究生院工程硕士研究生入学考试
《生物化学》考试大纲
一、考试内容
1.蛋白质化学
考试内容
●蛋白质的化学组成，20种氨基酸的简写符号
●氨基酸的理化性质及化学反应
●蛋白质分子的结构（一级、二级、高级结构的概念及形式）
●蛋白质一级结构测定
●蛋白质的理化性质及分离纯化和纯度鉴定的方法
●蛋白质的变性作用
●蛋白质结构与功能的关系
考试要求
●了解氨基酸、肽的分类
●掌握氨基酸与蛋白质的物理性质和化学性质
●了解蛋白质一级结构的测定方法（建议了解即可）
●理解氨基酸的通式与结构
●理解蛋白质二级和三级结构的类型及特点，四级结构的概念及亚基
●掌握肽键的特点
●掌握蛋白质的变性作用
●掌握蛋白质结构与功能的关系
2.核酸化学
考试内容
●核酸的基本化学组成及分类
●核苷酸的结构
●DNA和RNA一级结构、二级结构和DNA的三级结构
●RNA的分类及各类RNA的生物学功能
●核酸的主要理化特性
●核酸的研究方法
考试要求
●了解核苷酸组成、结构、结构单位及核苷酸的性质
●了解核酸的组成、结构、结构单位及核酸的性质
●掌握DNA的二级结构模型和核酸杂交技术
●了解microRNA的序列和结构特点
3. 糖类结构与功能
考试内容
●糖的主要分类及其各自的代表
●糖聚合物及它们的生物学功能
●糖链和糖蛋白的生物活性
考试要求
●掌握糖的概念及其分类
●了解糖类的元素组成、化学本质及生物学作用
●了解旋光异构
●掌握单糖、二糖、寡糖和多糖的结构和性质
●了解糖的鉴定原理
4. 脂质与生物膜
考试内容
●生物体内脂质的分类
●甘油脂、磷脂以及脂肪酸特性
●生物膜的化学组成和结构，“流体镶嵌模型”的要点考试要求
●了解脂质的类别、功能
●熟悉重要脂肪酸、重要磷脂的结构
●了解甘油脂、磷脂的通式以及脂肪酸的特性
●掌握油脂和甘油磷脂的结构与性质
5. 酶学
考试内容
●熟悉酶的国际分类和命名
●酶的作用特点
●酶的作用机理
●影响酶促反应的因素
●酶的提纯与活力鉴定的基本方法
●了解抗体酶、核酶和固定化酶的基本概念和应用
●了解酶的概念
●掌握酶活性调节的因素、酶的作用机制
●了解酶的分离提纯基本方法
●熟悉酶的国际分类（第一、二级分类）
●掌握酶活力概念、米氏方程以及酶活力的测定方法
●了解抗体酶、核酶及固定化酶的基本概念
6. 维生素和辅酶
考试内容
●维生素的分类及性质
●各种维生素的活性形式、生理功能
考试要求
●了解水溶性维生素的结构特点、生理功能和缺乏病
●了解脂溶性维生素的结构特点和功能
7. 激素
考试内容
●激素的分类
●激素的化学本质；激素的合成与分泌
●常见激素的结构和功能
●激素作用机理
考试要求
●了解激素的类型、结构和功能
●掌握激素的化学本质和作用机制
●了解第二信使学说
8．新陈代谢和生物能学
考试内容
●新陈代谢的概念、类型及其特点
●ATP与高能磷酸化合物
●ATP的生物学功能
●电子传递过程与ATP的生成
●呼吸链的组分、呼吸链中传递体的排列顺序
●掌握新陈代谢的概念、类型及其特点
●了解高能磷酸化合物的概念和种类
●了解ATP的生物学功能
●了解呼吸链的组分、呼吸链中传递体的排列顺序
●掌握氧化磷酸化偶联机制
9. 糖的分解代谢和合成代谢
考试内容
●糖的代谢途径和有关的酶
●糖的无氧分解、有氧氧化的概念、部位和过程
●糖异生作用的概念、场所、原料及主要途径
●糖原合成作用
●三羧酸循环的反应过程及催化反应的关键酶
●光合作用的概况
考试要求
●了解糖的各种代谢途径和酶的作用
●理解糖的无氧分解、有氧氧化的概念、部位和过程
●了解糖原合成作用
●掌握三羧酸循环的途径及其限速酶调控位点
●掌握磷酸戊糖途径及其限速酶调控位点
●理解光反应过程和暗反应过程
●了解单糖、蔗糖和淀粉的形成过程
10. 脂类的代谢与合成
考试内容
●脂肪动员的概念、限速酶；甘油代谢
●脂肪酸的 -氧化过程及其能量的计算
●酮体的生成和利用
●胆固醇合成的部位、原料及胆固醇的转化及排泄
●血脂及血浆脂蛋白
考试要求
●了解甘油代谢
●了解脂类的消化、吸收及血浆脂蛋白
●掌握脂肪酸β－氧化过程及能量生成的计算
●掌握脂肪的合成代谢
●理解脂肪酸的生物合成途径
●了解磷脂和胆固醇的代谢
11. 核酸的代谢
考试内容
●嘌呤、嘧啶核苷酸的分解代谢与合成代谢的途径
●外源核酸的消化和吸收
●碱基的分解
●核苷酸的生物合成
考试要求
●了解外源核酸的消化和吸收
●理解碱基的分解代谢
●了解核苷酸的分解和合成途径
●掌握核苷酸的从头合成途径
12. DNA，RNA和遗传密码
考试内容
●DNA复制的一般规律
●参与DNA复制的酶类与蛋白质因子的种类和作用（重点是原核生物的
DNA聚合酶）
●DNA复制的基本过程
●真核生物与原核生物DNA复制的比较
●转录基本概念；参与转录的酶及有关因子
●原核生物的转录过程
●RNA转录后加工的意义
●mRNA、tRNA、rRNA和非编码RNA的后加工
●逆转录的过程
●逆转录病毒的生活周期和逆转录病毒载体的应用
●RNA的复制：单链RNA病毒的RNA复制，双链RNA病毒的RNA复制
●RNA传递加工遗传信息
●染色体与DNA
染色体概述
真核细胞染色体的组成
原核生物基因组
●DNA的转座
转座子的分类和结构特征
转座作用的机制
转座作用的遗传学效应
真核生物中的转座子
转座子Tnl0的调控机制
考试要求
●掌握DNA复制的特点
●理解DNA的复制和DNA损伤的修复基本过程
●掌握参与DNA复制的酶与蛋白质因子的性质和种类
●掌握真核生物与原核生物DNA复制的异同点
●掌握DNA的损伤与修复的机理
●全面了解RNA转录与复制的机制
●掌握转录的一般规律
●掌握RNA聚合酶的作用机理
●理解原核生物的转录过程
●掌握启动子的作用机理
●了解真核生物的转录过程
●理解RNA转录后加工过程及其意义
●掌握逆转录的过程
●掌握逆转录病毒载体的应用
●理解RNA的复制
●掌握RNA传递加工遗传信息
13. 蛋白质的合成和转运
考试内容
●mRNA在蛋白质生物合成中的作用、密码子的概念与特点
●tRNA、核糖体在蛋白质生物合成中的作用
●蛋白质生物合成的过程
●翻译后的加工过程
●真核生物与原核生物蛋白质合成的区别
●蛋白质合成的抑制剂
考试要求
●了解蛋白质生物合成
●掌握翻译的步骤
●掌握翻译后加工过程
●了解真核生物与原核生物蛋白质合成的区别
●理解蛋白质合成抑制因子的作用
14. 细胞代谢和基因表达调控
考试内容
●细胞代谢的调节网络
●酶活性的调节
●细胞信号传递系统
●原核生物和真核生物基因表达调控的区别
●真核生物基因转录前水平的调节
●真核生物基因转录活性的调节和转录因子的功能
●操纵子学说
●翻译水平上的基因表达调控
●原核基因表达调控
原核基因调控总论
转录调节的类型
启动子与转录起始
RNA聚合酶与启动子的相互作用
乳糖操纵子
操纵子模型
lac操纵子DNA的调控区域
色氨酸操纵子
trp操纵子的阻遏系统
弱化子与前导肽
trp操纵子弱化机制的实验依据
阻遏作用与弱化作用的协调
其他操纵子
半乳糖操纵子
阿拉伯糖操纵子
组氨酸操纵子
recA操纵子
多启动子调控的操纵子
入噬菌体基因表达调控
入噬菌体
入噬菌体基因组
溶原化循环和溶菌途径的建立
O区
入噬菌体的调控区及入阻遏物的发现
C I蛋白和Cro蛋白
转录后调控
稀有密码子对翻译的影响
重叠基因对翻译的影响
Poly(A)对翻译的影响
翻译的阻遏
RNA的高级结构对翻译的影响
RNA—RNA相互作用对翻译的影响
魔斑核苷酸水平对翻译的影响
考试要求
●了解代谢途径的交叉形成网络和代谢的基本要略
●理解酶促反应的前馈和反馈、酶活性的特异激活剂和抑制剂
●掌握细胞膜结构对代谢的调控作用
●了解细胞信号传递和细胞增殖调节机理
●掌握操纵子学说的核心
●理解转录水平上的基因表达调控和翻译水平上的基因表达调控
15．基因工程和蛋白质工程
考试内容
●基因工程的简介
●DNA克隆的基本原理
●基因的分离、合成和测序
●克隆基因的表达
●基因的功能研究
●RNA和DNA的测序方法及其过程
●蛋白质工程
考试要求
●了解基因工程操作的一般步骤，
●掌握各种水平上的基因表达调控
●理解研究基因功能的常用方法和原理
●掌握RNA和DNA的测序方法及其过程
●了解蛋白质工程的进展
16. 真核生物基因调控原理
考试内容
●真核细胞的基因结构
基因家族(gene family)
真核基因的断裂结构
真核生物DNA水平的调控
●顺式作用元件与基因调控
Britten—Davidson模型
染色质结构对转录的影响
启动子及其对转录的影响
增强子及其对转录的影响
●反式作用因子对转录的调控
CAAT区结合蛋白CTF／NFl
TATA和GC区结合蛋白
RNA聚合酶Ⅲ及其下游启动区结合蛋白
转录因子介导的基因表达的级联调控
●激素及其影响
固醇类激素的作用机理
多肽激素的作用机理
激素的受体
●其他水平上的基因调控
RNA的加工成熟
翻译水平的调控
蛋白质的加工成熟
17.高等动物的基因表达
考试内容
●表观遗传学的概念和研究范畴
●基因表达与DNA甲基化
DNA的甲基化
DNA甲基化对基因转录的抑制机理
DNA甲基化与X染色体失活
DNA甲基化与转座及细胞癌变的关系
●基因表达与组蛋白修饰
●蛋白质磷酸化与信号传导
●免疫球蛋白的分子结构
●分子伴侣的功能
●原癌基因及其调控
●癌基因和生长因子的关系
考试要求
●熟练掌握基因表达与DNA甲基化和组蛋白修饰
●熟练掌握蛋白质磷酸化与信号传导
●掌握原癌基因及其调控
18.病毒的分子生物学（了解内容）
考试内容
●人免疫缺损病毒——HIV
HIV病毒粒子的形态结构和传染
●乙型肝炎病毒——HBV
肝炎病毒的分类地位及病毒粒子结构
●SV40病毒
SV40基因的转录调控
考试要求
●掌握SV40基因的转录调控
19.植物基因工程（了解内容）
考试内容
●工程的基本原理（农杆菌Ti质粒法、直接转化法）
20.基因工程产业化的现状与展望（了解内容）
考试内容
●基因治疗
二、考试方法和考试时间
工程硕士研究生入学考试科目《生物化学》为笔试，考试时间为3小时。答卷务必书写清楚、符号和西文字母运用得当。答案必须写在答题纸上，写在试题纸上无效。
三、主要参考教材（参考书目）
《生物化学》（2002年第三版），上、下册王镜岩等编著，高等教育出版社《基因VIII》（中文版），Benjamin Lewin，科学出版社（分子生物学主要参考教材建议以《基因VIII》为主）
编制单位：中国科学院研究生院编制日期：2011年7月1日
中国科学院研究生院 2013 年招收攻读硕士学位研究生入学统一考试试题科目名称：生物化学 考生须知： 1．本试卷满分为150 分，全部考试时间总计180 分钟。 2．所有答案必须写在答题纸上，写在试题纸上或草稿纸上一律无效。 一．名词解释(每题2 分，共20 分) 1. 结构基因（structural gene）： 2. 错义突变（missense mutation）： 3. 反密码子(anticodon)： 4. 反转录（reverse transcription）： 5. 甲基化酶（methylase）： 6. 开放阅读框（open reading frame）： 7. 配体（ligand）： 8. 启动子（promoter）： 9. 转染（transfection）： 10. cDNA： 二、单项选择题(每题1 分，共20 分，请在答题纸上标清题号，并将答案写在
题号后) 1．核酸对紫外线的最大吸收峰在哪一波长附近？ A．280nm B．260nm C．200nm D．340nm 2．在鸟氨酸循环中，尿素由下列哪种物质水解而得 A、鸟氨酸 B、胍氨酸 C、精氨酸 D、精氨琥珀酸 3．下列哪个氨基酸含有两个羧基？ A．赖氨酸 B．谷氨酸 C．色氨酸 D．甘氨酸 4．蛋白质所形成的胶体颗粒，在下列哪种条件下不稳定：A．溶液pH 值等于pI B．溶液pH 值小于pI C．溶液pH 值大于pI D．水溶液 5．蛋白质变性是由于： A．氨基酸排列顺序的改变 B．氨基酸组成的改变
C．蛋白质空间构象的破坏 D．肽键的断裂 6．下列哪个激素可使血糖浓度下降？ A．肾上腺素 B．胰岛素 C．胰高血糖素 D．糖皮质激素 7．参与嘧啶合成的氨基酸是 A、谷氨酸 B、赖氨酸 C、天冬氨酸 D、精氨酸 8．有关转录的错误叙述是： A、RNA 链按3′→5′方向延伸 B、只有一条DNA 链可作为模板 C、以NTP 为底物 D、遵从碱基互补原则 9．反密码子CAU 所识别的密码子是：A．CUA B．GUA C．AUG D．GTA 10．糖代谢中间产物中含有高能磷酸键的是：A．6-磷酸葡萄糖
生物化学知识点汇编 知识点： 1、各类糖分子的结构和功能；
2、脂类中与生物膜有关的物质结构与功能； 3、核酸的基本结构、相互关系与功能； 4、各类氨基酸的基本结构、特征以及蛋白的构象与功能的关系； 5、酶的分类、作用机制、抑制类型、动力学过程与调节； 6、代谢中的生物氧化过程特别是光合磷酸化过程的机理及意义； 7、代谢中的糖代谢过程； 8、核酸的生物合成、复制、转录及基因表达； 9、各种代谢过程的调控及相互关系； 10、现代生物学的方法和实验手段特别是分离、纯化、活性册顶的基本方法等； 11、生物化学研究进展； ◎●将两种旋光不同的葡萄糖分别溶与水后，其旋光率均逐渐变为+52.7°。，称为变旋现象。 ◎●羟甲基在糖环平面的上方的为D-型，在平面的下方的为L-型。在D-型中，半缩醛羟基在平面的下方的为α-型，在平面的上方的为β-型。 ◎●一切糖类都有不对称碳原子，都具旋光性。 ◎●区分酮糖、醛糖用Seliwanoff反应。 ◎●天然糖苷多为β-型。 ◎●糖醛酸是肝脏内的一种解毒剂。 ◎●自然界存在的糖胺都是己糖胺。 ◎●麦芽糖为[α-D-葡萄糖-α（1→4）-α-D-葡萄糖苷]，异麦芽糖为[α-D-葡萄糖-α（1→6）-α-D-葡萄糖苷]，蔗糖为[α-D-葡萄糖-α，β（1→4）-果糖苷]，乳糖为[半乳糖-β（1→4）-α-D-葡萄糖苷]，纤维二糖为[α-D-葡萄糖-β（1→4）α-D-葡萄糖苷]。 ◎●直链淀粉成螺旋状复合物，遇碘显紫蓝色，碘位于其中心腔内，在620——580nm有最大光吸收。支链淀粉分支平均有24——30个葡萄糖，遇碘显紫红色，在530——555nm有最大光吸收。糖原遇碘显棕红色，在430——5490nm有最大光吸收。◎●与糖蛋白相比，蛋白聚糖的糖是一种长而不分支的多糖链，即糖胺聚糖。其一定的部位上与若干肽链连接，糖含量超过95%，多糖是系列重复双糖结构。 ◎●糖蛋白是病毒、植物凝集素、血型物质的基本组成部分，Fe2+、Cu2+、血红蛋白和甲状腺素转运蛋白是糖蛋白，它们分别叫转铁蛋白、铜蓝蛋白、触珠蛋白、甲状腺素结合蛋白。参与凝血过程的糖蛋白有：凝血酶原、纤维蛋白酶原。 ◎●血型物质含75%的糖，它们是：岩藻糖、半乳糖、葡萄糖、半乳糖胺。 ◎●木糖-Ser连接为结缔组织蛋白聚糖所特有。 ◎●动植物体的不饱和脂肪酸为顺式，细菌中含脂肪酸种类少，大多为饱和脂肪酸，有的有分支。 ◎●分析脂肪酸混合物的分离用气液柱层析，即气液色谱技术。 ◎●甘油三酯、甘油单酯形成小颗粒微团，叫micelles。 ◎●烷基醚脂酰甘油含有2个脂肪酸分子和一个长的烷基或烯基链分别与甘油分子以酯键、醚键相连。 ◎●糖基脂酰甘油中，糖基与甘油分子第三个羟基以糖苷键相连。 ◎●磷脂根据所含醇类可分为甘油磷脂类和鞘氨醇磷脂类。 ◎●不饱和脂肪酸常与甘油分子的第二个碳原子羟基相连。 ◎●肝脏、心肌中的甘油磷脂多为磷脂酰肌醇，脑中的甘油磷脂多为磷脂酰肌醇磷酸、磷脂酰肌醇二磷酸。 ◎●缩醛磷脂中一个碳氢键以醚键与甘油C1羟基相连。 ◎●除了11-顺-视黄醛外，多数直链萜类的双键均为反式。 ◎●柠檬油的主要成分是柠檬苦素，薄荷油的主要成分是薄荷醇，樟脑油的主要成分是樟脑。 ◎●胆石几乎全是由胆固醇组成，它易与毛地黄核苷结合沉淀。 ◎●脊椎动物体内，胆酸能与甘氨酸、牛黄氨酸结合成甘氨胆酸、牛黄胆酸。 ◎●蟾毒不以糖苷而以酯的形式存在。 ◎●前列腺素是花生四烯酸及其他不饱和脂肪酸的衍生物。分为PGA、PGB、PGD、PGE、PGF、PGG、PGH、PGI 等八类，其功能有：平滑肌收缩、血液供应、神经传递、发炎反应的发生、水潴留、电解质去钠、血液凝结。◎●在tay-sachs病中，神经节苷脂在脑中积累。 ◎●按生理功能，蛋白质可分为酶、运输蛋白、营养和贮存蛋白、收缩蛋白运动蛋白、结构蛋白质和防御蛋白质。◎●胱氨酸、酪氨酸不溶于水。脯氨酸、羟还能溶于乙醇或乙醚中。
郑州大学现代远程教育《生物化学》 真题 [2015版客观题] 1、下列哪种碱基只存在于RNA 而不存在于DNA 中（ ） A 、腺嘌呤 B 、鸟嘌呤 C 、尿嘧啶 D 、胸腺嘧啶 2、人体内嘌呤核苷酸分解代谢的最终产物是（ ） A 、尿素 B 、尿酸 C 、肌酐 D 、肌酸 3、转氨酶的辅酶是（ ） A 、尼克酸 B 、泛酸 C 、硫胺素 D 、磷酸吡哆醛 4、含有密码子的RNA 是（ ） A 、cDNA B 、mRNA C 、tRNA D 、rRNA 5、甲基的直接供体是（ ） A 、SAM B 、PAPS C 、UDPG D 、FH 2 6、缺氧情况下，糖酵解途径生成的NADH+H +的去路是（ ） A 、进入呼吸链氧化供能 B 、3-磷酸甘油酸还原为3-磷酸甘油醛 C 、丙酮酸还原为乳酸 D 、物质生物合成的供氢体 7、维持蛋白质二级结构的主要化学键是（ ） A 、盐键 B 、疏水键 C 、肽键 D 、氢键 8、肌糖原不能分解为葡萄糖的原因是肌肉中缺少（ ） A 、脱枝酶 B 、糖原磷酸化酶 C 、磷酸葡萄糖变位酶 D 、葡萄糖6-磷酸酶 9、DNA 分子中所含的戊糖是（ ） A 、核糖 B 、葡萄糖 C 、脱氧核糖 D 、磷酸核糖 10、识别转录起始点的是RNA 聚合酶的（ ） A 、α亚基 B 、β亚基 C 、β′亚基 D 、σ因子 二、多项选择：（每题2分，共10分） 第一部分 客观题 一、单项选择（每小题1分，共10分）
11、影响酶促反应速度的因素有（ ） A 、底物浓度 B 、酶浓度 C 、温度 D 、激活剂 E 、 pH 12、下列哪些是糖酵解的限速酶（ ） A 、己糖激酶 B 、葡萄糖激酶 C 、丙酮酸激酶 D 、柠檬酸合酶 E 、6-磷酸果糖激酶-1 13、终止密码包括（ ） A 、UAA B 、UAG C 、UGG D 、UGA E 、AUG 14、下列哪些属于必需氨基酸（ ） A 、亮氨酸 B 、苏氨酸 C 、赖氨酸 D 、异亮氨酸 E 、丝氨酸 15、磷酸戊糖途径的重要生理功能是生成（ ） A 、6-磷酸葡萄糖 B 、NADH+H + C 、NADPH+H + D 、5-磷酸核糖 E ．6-磷酸果糖 三、是非题：（每题1分，共5分）（说明：正确的选“A ”,错误选“B ”） 16、三羧酸循环是三大类营养物质互变的枢纽。（ ） 17、冈崎片段是领头链上合成的不连续的DNA 片段。（ ） 18、酮体合成的限速酶是HMGCoA 还原酶。（ ） 19、脂肪酸合成的原料是乙酰CoA 。（ ） 20、一碳单位的载体是FH 4。（ ） 第二部分 主观题 一、名词解释：（每题 3 分，共 15 分） 1、糖异生 2、DNA 的一级结构 3、半不连续复制 4、酶的活性中心 5、翻译 二、简答题（每小题6分，共30分） 5、简述酮体生成和利用的特点及生理意义。（6分） 6、氨基酸脱氨基的方式有几种？各自的特点是什么？（6分） 三、论述题（每小题15分，共30分） 1、什么是酶原的激活？酶原激活的生理意义是什么？（6分） 2、简述细胞内三种基本RNA 的种类及其在蛋白质生物合成中的作用。（6分） 3、简述血糖的来源和去路。（6分） 4、呼吸链的成员有哪些？其功能是什么？（6分）
一、名词解释 1、基因克隆：是指把目的基因连接到载体上，构建成重组体，再转化入宿主细胞内进行复制和表达。或：是指在体外通过酶的作用将异源DNA连接到载体上，形成重组DNA并将其导入受体细胞，从而扩增异源DNA的技术。 2、基因文库：是指整个基因组或某一细胞所表达的基因所有克隆片段的集合体，包括基因 组文库和cDNA文库。常用的从基因文库中筛选目标基因的方法：斑点杂交、扣除杂交、 免疫化学筛选法、染色体步移和差异表达基因筛选。 3、cDNA文库：是指以所有mRNA为模板，不经选择地在逆转录酶的作用下反转合成互补的双链ＤＮＡ，即 cDNA，然后把cDNA与载体连接构成重组DNA，再转化入宿主细胞扩增，建立cDNA文库。 4、管家基因：是指某些基因表达产物是细胞或者整个生命过程中都持续需要而必不可少的，这类基因称之 为管家基因。如微管蛋白基因、糖酵解酶系基因与核糖体蛋白基因等 5、散弹测序法：又称鸟枪测序法，是指大分子DNA被随机地“敲碎”成许多小片段，收集这些随机小片段 并将它们全部连接到合适的测序载体，小片段测序完成后，计算机根据重叠区将小片段整合出大分子DNA序列。 6、功能基因组学：利用结构基因组学提供的信息，以高通量，大规模实验方法及统计与计算机分析为特征， 全面系统地分析全部基因及其编码蛋白的功能，包括生物学功能，细胞学功能，发育学功能。 7、限制性内切酶：是指能在特异位点（酶切位点）上催化双链DNA分子的断裂，产生相应的限制性DNA 片段，被称为分子生物学家的手术刀。 8、ＣＤKs：即细胞周期蛋白依赖性激酶，是一类Ser/Thr蛋白激酶，与周期蛋白结合时，才具有蛋白激酶 的活性，通过使靶蛋白磷酸化而产生相应的生理效应。 9、RT-PCR：是指首先以mRNA为模板合成cDNA，然后再进行常规PCR扩增的PCR。 10、逐个克隆法：对连续克隆系中排定的BAC克隆逐个进行亚克隆测序并进行组装（公共领域测序计划） 11、荧光定量PCR：是指在PCR反应体系中加入荧光基因，利用荧光信号积累实时监测整个PCR进程，最 后通过标准曲线对未知模板进行定量分析的方法。 12、基因组：又称染色体组，是指一个物种单倍体的染色体数目，是生物体全部遗传物质的总和，主要指 真核生物的核基因组和原核生物的类核基因组。 13、基因组学：是指对生物体内所有基因进行基因组作图（遗传图谱、物理图谱、转录图谱）、核苷酸序列 分析、基因定位、基因功能分析的一门学科。 或：指从基因组水平（分子整体水平）研究遗传的学科，主要是发展和应用DNA制图、测序新技术和计算机程序，分析生命体全部基因组的结构与功能。
生物化学I（2006年秋季学期, A卷） I.简答题（共25小题，超过60分以60分计入总分） 1．哪些标准氨基酸含两个手性碳原子？写出它们的Fisher投影式。 2．为什么SDS变性电泳可以估算蛋白质的分子量？ 3．Mass spectroscopy在生物大分子研究中有什么应用？ 4．-Keratin、Collagen、Silk fibroin的二级结构和氨基酸组成有何特点？5．根据二级结构的组成和排列可将蛋白质结构分为哪些类型？ 6．蛋白质in vivo条件下的折叠有哪些辅助因子？ 7．蛋白质在与其他分子的相互作用中发挥作用，这种相互作用有何特点？ 8．哪些因素可以导致Hemoglobin与O 2 的亲和力增加？ 9．图示抗体的一般结构（包括结构域及可能的二硫键）。 10．构成肌肉粗丝和细丝的蛋白分子有哪些，各有什么功能？ 11．写出蛋白质氨基酸测序的基本步骤。 12．什么是酶催化的过渡态理论？列出你所知道的支持证据？ 13．酶的可逆抑制剂有几类？它们的抑制动力学各有何特点？ 14．酶在体内的活性是如何受到调控的？ 15．淀粉与纤维素的结构有何区别？ 16．细胞膜表面的Glycoprotein和Glycolipid有哪些生物学功能？ 17．细胞内的DNA可能会出现哪些异常结构，他们有什么生物学意义？ 18．膜脂的分类及其结构特点 19．生物膜的功能有哪些？ 20．膜蛋白以哪些方式参与生物膜的构成？ 21．图示secondary active transport，uniport，symport，antiport. 22．Acetylcholine receptor通道是如何控制开关的？ 23．K＋离子通道是如何对通过的离子进行选择的？ 24．膜电位是怎样控制Na＋通道开关的（可图示并说明）？ 25．Ca2+泵和Na+-K+泵的异同点。 II. You have a crude lysate sample containing a mixture of six proteins (1, 2, 3, 4, 5, and β-galactosidase). Some characteristics of these proteins are shown in the table below. Give an available procedure of purifying β-galactosidase. Protein Concentration of ammonium sulfate required for precipitation Molecular Weight (kDa) Isoelectric point (pI)
一、考试基本要求及适用范围概述 本《生物化学》考试大纲适用于中国科学院大学生命科学相关专业的硕士研究生入学考试。生物化学是生物学的重要组成部分，是动物学、植物学、遗传学、生理学、医学、农学、药学及食品等学科的基础理论课程，主要内容：探讨生物体的物质组成以及分子结构、性质与功能，物质代谢的规律、能量转化及其调节控制等。要求考生系统地理解和掌握生物化学的基本概念和基本理论，掌握各类生化物质的结构、性质和功能及其合成代谢和分解代谢的基本途径及调控方法，理解基因表达调控和基因工程的基本理论，了解生物化学的最新进展，能综合运用所学的知识分析问题和解决问题。 二、考试形式 硕士研究生入学生物化学考试为闭卷，笔试，考试时间为180分钟，本试卷满分为150分。 试卷结构(题型)：名词解释、单项选择题、判断题、简答题、问答题 三、考试内容 1. 蛋白质化学 考试内容 l 蛋白质的化学组成，20种氨基酸的简写符号 l 氨基酸的理化性质及化学反应 l 蛋白质分子的结构(一级、二级、高级结构的概念及形式) l 蛋白质一级结构测定 l 蛋白质的理化性质及分离纯化和纯度鉴定的方法 l 蛋白质的变性作用 l 蛋白质结构与功能的关系 考试要求 l 了解氨基酸、肽的分类 l 掌握氨基酸与蛋白质的物理性质和化学性质 l 了解蛋白质一级结构的测定方法 (建议了解即可) l 理解氨基酸的通式与结构 l 理解蛋白质二级和三级结构的类型及特点，四级结构的概念及亚基 l 掌握肽键的特点 l 掌握蛋白质的变性作用 l 掌握蛋白质结构与功能的关系 2. 核酸化学 考试内容 l 核酸的基本化学组成及分类 l 核苷酸的结构 l DNA和RNA一级结构、二级结构和DNA的三级结构 l RNA的分类及各类RNA的生物学功能 l 核酸的主要理化特性 l 核酸的研究方法 考试要求
中山大学生物化学考试试题（B卷） 2003-2004年度第一学期 主考老师：邓庆丽苏菁 一、填空题：（每题一分，共15分） 1．在酶的广义酸碱催化机制中，特别重要的一个氨基酸残基是__his_____，因为其侧链PK值接近生物体内的PH条件。 2．紫外分光光度法测定蛋白质的原理在于__trp__ ，Tyr，Phe这三个氨基酸残基侧链基团在280nm处有吸光性。 3．糖类除了作为能源和生物大分子碳骨架的供体之外，它还与生物大分子间的__信号____识别有关。 4．The most two common secondary structures of proteins are α螺旋and β折叠。5．Monosaccharides containing an aldehyde group are called 醛糖aldoses 。6．Both Western blotting and ELISA are used to detect proteins with 抗体antibody 。 7. NMR spectroscopy and X-Ray 衍射are both used to reveal the three dimensional structure of proteins。 8．Anomers produces an equilibrium mixture of α - and β -forms in both furanose and pyranose ring structures。 9．神经节苷脂是一类含有唾液酸的鞘糖脂。 10．DNA变性后，紫外吸收能力增强，沉降速度升高，粘度降低。11．磷脂酶A的水解产物是脂肪酸和溶血磷脂。 12．开链己糖有16 种异构体。 13．胶原蛋白的氨基酸序列是很有特征的。常见的三个氨基酸重复单位是gly-x-y 。
2019郑州大学植物学考研 338生物化学、909普通生物学与934细胞生物学考试重难点与名校真题详解 《《生物化学》考试重难点与名校真题详解（含课后习题答案，共两册）》 《生物化学》考试重难点与名校真题详解（王镜岩第三版）由鸿知郑大考研网依托多年丰富的教学辅导经验，组织教学研发团队与郑州大学优秀研究生合作整理。全书内容紧凑权威细致，编排结构科学合理，为参加2019郑州大学考研同学量身定做的必备专业课资料。 《生物化学》考试重难点与名校真题详解全书编排根据： 《生物化学》王镜岩第三版 本资料旨在帮助报考郑州大学考研的同学通过郑大教材章节框架分解、配套的经典课后习题讲解及相关985、211名校考研真题与解答，为考生梳理指定教材的各章节内容，深入理解核心重难点知识，把握考试要求与考题命题特征。 通过研读演练本书，达到把握教材重点知识点、适应多样化的专业课考研命题方式、提高备考针对性、提升复习效率与答题技巧的目的。同时，透过测试演练，以便查缺补漏，为初试高分奠定坚实基础。 适用院系：
生命科学学院：植物学、动物学、微生物学、遗传学、细胞生物学、生物化学与分子生物学、作物遗传育种、生物工程（专业学位） 郑州大学联合培养单位南阳师范学院：生物化学与分子生物学 郑州大学联合培养单位南阳理工学院：生物工程 郑州大学联合培养单位安阳师范学院：无机化学 郑州大学联合培养单位周口师范学院：植物学 郑州大学联合培养单位新乡学院：生物工程 郑州大学联合培养单位郑州师范学院：植物学 郑州大学联合培养单位安阳工学院：生物工程、作物遗传育种 适用科目： 338生物化学、414植物生理学与生物化学 内容详情 本书包括以下几个部分内容： Part 1 - 考试重难点与笔记： 通过总结和梳理《生物化学》王镜岩第三版各章节复习和考试的重难点，建构教材宏观思维及核心知识框架，浓缩精华内容，令考生对各章节内容考察情况一目了然，从而明确复习方向，提高复习效率。该部分通过归纳各章节要点及复习注意事项，令考生提前预知章节内容，并指导考生把握各章节复习的侧重点。 Part 2 - 教材配套课后习题与解答：
生物化学I （2006年秋季学期，A卷） 1.简答题（共25小题，超过60分以60分计入总分） 1 .哪些标准氨基酸含两个手性碳原子？写出它们的Fisher投影式。 2.为什么SDS变性电泳可以估算蛋白质的分子量？ 3.Mass spectroscopy在生物大分子研究中有什么应用？ 4.-Keratin、Collagen、Silk fibroin的二级结构和氨基酸组成有何特点？ 5.根据二级结构的组成和排列可将蛋白质结构分为哪些类型？ 6.蛋白质in条件下的折叠有哪些辅助因了？ 7.蛋白质在与其他分子的相互作用中发挥作用，这种相互作用有何特点？ 8.哪些因素可以导致Hemoglobin与O2的亲和力增加？ 9.图示抗体的一般结构（包括结构域及可能的二硫键）。 10.构成肌肉粗丝和细丝的蛋白分子有哪些，各有什么功能？ 11.写出蛋白质氨基酸测序的基本步骤。 12.什么是酶催化的过渡态理论？列出你所知道的支持证据？ 13.酶的可逆抑制剂有几类？它们的抑制动力学各有何特点？ 14.酶在体内的活性是如何受到调控的？ 15.淀粉与纤维素的结构有何区别？ 16.细胞膜表面的Glycoprotein和Glycolipid有哪些生物学功能？ 17.细胞内的DNA可能会出现哪些异常结构，他们有什么生物学意义？ 18 .膜脂的分类及其结构特点 19.生物膜的功能有哪些？ 20.膜蛋白以哪些方式参与生物膜的构成？ 21.图示 secondary active transport, uniport, symport, anti port. 22.Acetylcholine receptor通道是如何控制开关的？ 23.K+离子通道是如何对通过的离子进行选择的？ 24.膜电位是怎样控制Na*通道开关的（可图示并说明）？ 25.Ca新泵和NaF泵的异同点。 IT. You have a crude lysate sample containing a mixture of six proteins (1, 2, 3, 4, 5, and P -galactosidase). Some characteristics of these proteins are shown in the table below. Give an available procedure of purifying B -galactosidase.
338《生物化学》考试大纲 一、考试题型 1、名词解释 2、简答题 3、论述题 4、综合分析题 二、考试参考用书 《生物化学》，王永敏、姜华主编，中国轻工业出版社，2017 年2月第1版 三、考试内容 绪论 了解：生物化学的概念、研究对象和内容；了解生化发展的历史以及在生化发展过程中起关键作用的几位科学家所做的贡献。 第一章糖类化学 了解：近年来复合多糖研究的新进展；一些多糖在生化实验技术如电泳、层析中的应用原理。 熟悉：糖的概念和分类；主要的单糖，如葡萄糖、果糖、核糖、脱氧核糖，一些双糖，如麦芽糖、蔗糖、乳糖等，以及重要的植物多糖（淀粉）、微生物多糖（透明质酸）分子的结构。 掌握：单糖的主要理化性质；重要双糖（蔗糖，麦芽糖，乳糖）的主要性质；重要的植物多糖（淀粉）、微生物多糖（透明质酸）的功能及应用。 第二章脂类化学 了解：脂类化合物的概念、主要类别及理化性质；甘油三酯的结构特点及性质；天然脂肪酸的结构特点及特性；必需脂肪酸的概念及多不饱和脂肪酸的功能特点。 熟悉：油脂重要的化学特征值（皂化值，碘值，酸价及过氧化值）及反映的油脂指标。 第三章蛋白质 了解：蛋白质的分类方法、主要类别及功能。 掌握：蛋白质的化学组成、常见氨基酸的种类、名称、符号、结构和性质以及氨基酸分离制备、分析鉴定的技术原理；弄清楚氨基酸的pK 值，并且会求pI；掌握
肽键、蛋白质一级结构概念，几种主要蛋白酶的作用部位和蛋白质氨基酸序列确定的方法；掌握α-螺旋、β-折叠的结构特征，二级、三级和四级结构概念，维持蛋白质空间结构的主要作用力；）蛋白质结构（包括一级结构与高级结构）与功能的关系；蛋白质的一些重要理化性质及其实践意义；几种蛋白质分子量测定方法的基本原理。 第四章核酸化学 了解：主要的嘌呤、嘧啶、核苷、核苷酸的结构；从生物材料中进行核酸提取的方法和注意事项。 熟悉：DNA的分子结构（包括一级结构及有关术语，二级结构－双螺旋结构模型，三级结构以及染色体结构）；DNA和RNA在组成、结构和功能上的差异。 掌握：核酸两性解离性质、紫外吸收性质、变性、复性和分子杂交等性质及定性定量测定等技术的原理、方法。 第五章酶 了解：固定化酶、抗体酶、核酶的含义。 熟悉：酶的化学本质及催化作用的特点以及酶促作用具有高效性和专一性的机理。掌握：酶分子组成及结构以及酶活中心、必需基团、变构酶的概念；有关理化因素对酶促反应速度的影响；不可逆抑制作用、可逆性抑制作用、竞争性抑制、非竞争性抑制、反竞争性抑制的概念；酶活单位、酶活力、比活力、总活力、回收率、纯化倍数等概念的含义；酶的活力和比活力的计算；酶活力的测定方法及注意事项。第六章维生素与辅酶 了解：维生素的概念和类别；脂溶性维生素的生物学功能。 掌握：B族维生素的结构特点及其组成辅酶的特点和应用。 第七章激素化学 了解：激素的概念、分类及作用特点，重要的动物激素的分泌、种类及功能。 第八章新陈代谢总论与生物氧化 了解：新陈代谢的概念与特征，中间代谢的实验研究方法，分解代谢和合成代谢的一般发生过程。 熟悉：ATP 的结构特性；ATP 在能量转运中的地位和作用。 掌握：不需氧脱氢酶类、需氧脱氢酶类、氧化酶类、电子传递体的概念；呼吸链的
中山大学1998年生物化学考博试题 一、名词解释 1、纤维蛋白酶原 2、基因转化 二、问答 1、DNA核酸内切酶作用位点 2、RNA聚合酶真核与原核的区别 3、举例说明蛋白水平酶的作用 4、cAMP的转录调控 5、Hb与Mb的不同 6、真核生物mRNA的修饰与剪切 7、脂肪酸的分解过程为何称β－氧化
中山医科大学博士入学考试试题生物化学2004年 一、名词解释（10*3） 1.分子伴侣、 2.随从链、 3.尿素循环、 4.基因诊断、 5.基因重组、 6.底物水平磷酸化、 7.一碳单位、 8.生物转化、 9.KLENOW 片段、10.邻近效应 二、简答题（8*5） 1、a－螺旋的特点 2、DNA双螺旋的类型及结构特点 3、遗传密码的特点 4、红细胞糖代谢的特点 5、mRNA的加工修饰包括哪些内容 6、真核基因组的结构特点 7、如果一酶与底物作用的反应曲线成“S”型，解释其原因
8、NADPH参加反应的类型 三、论述题（3*10） 1、人类基因组计划已经完成，今后分子生物学的工作重点应该是什么？ 2、为什么在缺氧的条件下，糖酵解反应能够持续进行？ 3、如果要用基因工程方法生产胰岛素，如何获得胰岛素基因？ 中山大学2005年生物化学考博试题 一、名词解释 1、分子病 2、Km 3、mRNA 4、酮体 5、分子筛层析 6、氧化磷酸化 7、Tm 8、鸟氨酸循环 9、分子杂交 10、端粒酶 二、简答 1、谷胱甘肽结构功能 2、竞争性抑制作用举例 3、tRNA 结构意义 4、DNA双螺旋结构遗传学意义 5、NADPH代谢中作用 6、VB12致巨幼红细胞贫血的原因 7、DNA复制的保留遗传特点 8、举例细胞膜受体介导细胞信号传导 三、问答 蛋白质一级结构特点功能举例 TCA循环是三物质代谢枢纽，为什么/有何意义 限制性内切核酸酶是基因工程手术刀。为什么？ 中山大学2006年生物化学考博试题 名词解释 同工酶 协同调节 胆汁酸肠肝循环
中山大学生物化学（一）真题 一、填空题（每空1分，共30分），答案请标明每题的序号。 1、生化教材中氨基酸结构通式常用兼性离子形式表示，意为_________条件下的结构。 2、含全部标准氨基酸的蛋白质，强酸下完全水解后，检测不到的氨基酸是_________。 3、某蛋白质在280 nm处有强的吸收，其最可能含（一种氨基酸）_________。 4、肌红蛋白中不存在的二级结构有_________。 5、粗肌丝中的肌球蛋白分子是_________聚体。 6、纤维素是D-葡萄糖单体通过_________糖苷键连接而成的聚合物。 7、剧烈运动较长时间后，体内T状态的血红蛋白比例_________。 8、任何蛋白质在细胞内折叠都需要的一类辅助蛋白是_________。 9、联合多糖包括脂多糖、糖脂、糖蛋白和_________。 10、如果柱床体积和密度相同，则上样体积小，洗脱流速慢的常用柱层析是_________。 11、目前，测定蛋白质分子量最准确的方法是_________。 12、某肚不含Pro, Arg和Lys且rza酶不能水解，则此肤可能是_________。 13、酶的特殊基团的催化作用是指酸碱催化、共价催化和_________。 14、酶在体内的活性调节方式主要有共价修饰调节和_________。 15、抑制剂的浓度增加，测得的Km和V-，同比例减小，则属于_________。 16、细胞合成ATP的手段包括光合磷酸化、氧化磷酸化和_________磷酸化。 17、真核细胞的TCA循环在_________中进行。 18、脂肪酸进行β-氧化前先进行活化，其活化形式为_________。 19、酮体包括丙酮酸、乙酞乙酸和_________三种成分。 20、脂肪酸合成的基本原料为乙酞CoA，脂肪酸合成的前体为_________。 21、绝大多数转氨酶以_________作为氨基的受体。 22、完整的尿素循环仅存在于_________细胞。 23、为尿素循环直接提供N的氨基酸是_________。 24、胸着酸是在胸昔酸合成酶的催化下，由_________甲基化而合成的。 25、大肠杆菌的DNA聚合酶!具有5'-3`的聚合酶,5'-3`的外切核酸酶和_________活性。 26、真核细胞mRNA的3、端含有一段多聚腺营酸序列尾巴，这是在转录后添加上去的。最重要的加尾信号的一致序列为_________。 27、翻译时氨基酸的活化形式为_________。 28、端粒酶的蛋白质部分具有_________活性。 29、尿素循环和嗯咙核昔酸生物合成的共同代谢中间产物是_________。 30、痛风是由_________过量产生或排泄不畅引起。 二、是非题（每题1分，共30分），答案请标明每题的序号。 1、生物体内的甘油醛和3-磷酸甘油醛的构型不同。 2、共价修饰调节的过程中，酶的构象不发生变化。 3、溶菌酶的镜像蛋白不能催化肚聚糖的水解。 4、以螺旋和p折叠都能使蛋白分子内氢键的数目倾向于最大。 5、阳离子交换层析介质表面带负电荷。 6、蛋白质A与B的进化具有协同性，说明他们可能在结构和（或）功能上具有相互依赖关系。 7、阮病毒是一种易于被诱导发生构型变化的蛋白质。
生物化学学习方法总结 发布人：圣才学习网发布日期：2012-09-24 17:40 生物化学是是在分子水平上研究生物体的组成与结构、代谢及其调节的一门科学。其发展快、信息量丰富，有大量需要记忆的内容，因此学好它不是一件容易的事情。下面就如何学好生物化学这门课程谈一谈自己的浅见，希望能对学生们有所帮助。 1、选择好教材和参考书 目前市场上有各种各样的生物化学教材和一些参考书，如何选择适合自己的教材和参考书对于培养自己的学习兴趣，学好本学科十分重要。我个人认为应该准备三本教材和一本学习指南与习题解析：一本是简单的版本，便于理解和自学。如南京大学郑集教授等编写的《普通生物化学》；一本是高级的版本，如南京大学杨荣武教授主编的《生物化学原理》，阅读此类教科书便于对各章内容全面和深入的掌握；第三本应该是一本英文的原版教材，如Lehninger’s Principles of Biochemistry。英文版教材的特点是新、印刷精美，图表多为彩图，通常还有配套的多媒体光盘，方便你自学。阅读一本好的英文生化教材，不仅对提高自己的专业英语水平，而且对理解各章节的内容，学好本学科是非常有帮助。 2、由表及里，循序渐进，课前预习，课后复习 根据研究内容，本课程可分为以下几部分：①结构生物化学：着重介绍蛋白质、核酸、酶、维生素等的组成、结构与功能。重点阐述生物分子具有哪些基本的结构?哪些重要的理化性质?以及结构与功能有什么关系等问题，同时要随时将它们进行比较。这样既便于理解，也有利于记忆。②代谢生物化学：主要介绍糖代谢、脂类代谢、能量代谢、氨基酸代谢、核昔酸代谢、以及各种物质代谢的联系和调节规律。此部分内容是传统生物化学的核心内容。学习这部分内容时，应注重学习各种物质代谢的基本途径，特别是糖代谢途径、三羧酸循环途径、糖异生途径和酮体代谢途径；各代谢途径的关键酶及生理意义；各代谢途径的主要调节环节及相互联系；代谢异常与临床疾病的关系等问题。③分子遗传学基础：重点介绍了 DNA复制， DNA转录和翻译。学习这部分内容时，应重点学习复制、
中山大学二〇一一年攻读硕士学位研究生入学考试试题 科目代码：654 科目名称：生物化学（A） 考试时间：1月16日上午 一、填空题（每题1分，共30分）请将答案写在答题纸上，并标明题号。 1、含Pro残基的β-turn的形成需要（）的催化。 2、天然α螺旋的对映异构体是（）。 3、最坚韧的纤维状蛋白质是（）。 4、目前，测定蛋白质分子量最准确的方法是（）。 5、第一个被解析出的晶体结构蛋白是（牛胰岛素）。 6、Thr手性碳原子个数与Leu手性碳原子个数之和是（）。 7、人体内的2,3-二磷酸甘油酸浓度升高，导致Hb与氧的亲和力（）。 8、某肽不含Pro、Arg和Lys且羧肽酶不能水解，则此肽是（）。 9、纤维素是D-葡萄糖单体通过（）糖苷键连接而形成聚合物。 10、鞘脂的骨架结构是（）。 11、在细胞内传递激素效应的物质称为（）。 12、固定化酶的方法主要有不溶性酶法，可溶性酶法和（）。 13、甲硫氨酸和（）只有一个密码子。 14、某tRNA的反密码子为IGC，可以识别的密码子是GCU、GCC和（）。 15、正常状态下，（）是肌肉最理想的能量提供者。 16、生物体内的维生素C和维生素（ E ）被称为天然抗氧化剂。 17、一个转录单位通常应包括启动子序列，编码序列和（）序列。 18、在生物体内糖转变为蛋白质的中间产物是（）。 19、女性的一条X染色体无转录活性的主要原因是染色体本身高度浓缩以及（）。 20、高等动物体内除酶和激素对代谢物有调节作用外，（）对代谢也有调节作用。 21、转氨酶催化的反应的平衡常数接近于（）。 22、膜蛋白和分泌蛋白通常在内质网和高尔基体受到（）修饰。 23、嘌呤核苷酸合成过程中最先合成的核苷酸是（），进而在转变成其他的嘌呤核苷酸。 24、细胞核蛋白质结构中通常有一段特定的序列，称之为（）。 25、DNA序列中调节转录活性的结构单元统称为（）。 26、mRNA前体中调节转录活性的结构元件统称为（）。 27、一个mRNA前体经加工可能获得几个不同大小的成熟mRNA分子，这是因为存在（）现象。 28、逆转录病毒的逆转录酶可以催化RNA指导的DNA合成，（）以及DNA 指导的DNA合成等3个不同的反应。 29、端粒酶（Telomerase）实际上是一个（）酶。 30、dTMP是由（）通过甲基化反应而来的。 二、是非题（每题1分，共30分） 1、活性中心包含Asp残基的蛋白水解酶称为天冬氨酸蛋白酶。 2、构成乙酰胆碱受体离子通道的α、β、γ和δ亚基属于同源蛋白。 3、具有手性碳原子的化合物一定具有旋光性。 4、蛋白质、DNA和RNA都具有高级结构。
中山大学 2003年研究生入学考试生物化学试题 一、填空题 1．糖肽的两种主要连接键为——和——。 2．淀粉与碘反应呈紫蓝色，而糖原遇碘呈——色。 3．蛋白质二级结构主要有——和——两类。 4．蛋白质分子是由氨基酸通过肽键连接成多肽链，而DNA 分子由核苷酸通过——键连接成多核苷酸。 5．氨基酸的共有代谢途径有——和——。 6．假设tRNA上的反密码子是GGC，它可识别的密码子为GCC和——。 7．变性温度与DNA分子中的G－C含量成——关系 8．具有催化活性的核算称为——。 9．三羧酸循环的限速酶是——。 10．原核细胞蛋白质合成中第一个被掺入的氨基酸是——。 11．乙酰CoA进一步氧化需要生物素和——作辅助因子。 12．E.coli参与错配修复的是DNA聚合酶——。 13．tRNA基因启动子最重要的特征是——。 14．真核生物中，负责合成5SrRNA是RNA聚合酶——。 15．分子伴侣通常具有——酶活性。 16．真核mRNA上的加尾信号序列是——。 17．能互补和杂交于某一些基因产物，并能抑制其功能的RNA分子称——。 二、判断正误题。 1．糖链的合成无模板，糖基顺序由基因编码的转移酶决定。 2．自然界常见的不饱和脂肪酸多具有反式结构。
3．同工酶各自对同一底物的米氏常数相同或相似。 4．汤圆合成的关键酶是磷酸化酶。 5．尿素是蛋白质的变性剂，高浓度尿素可拆开蛋白质分子中的二硫键。 6．对于提纯的DNA样品，测得OD260/OD280<1.8则表明样品中由RNA 残留。7．由于酶反应的速度较快，因而酶反应的温度系数高于一般化学反应的温度系数。8．一般的PCR反应不能扩增单链DNA。 9．目前发现的修饰核苷酸大多存在于tRNA分子中。 10．转铁蛋白是一种糖蛋白。 三、名词解释。 1．蛋白聚糖 2．生物膜 3．透析 4．结构域（Domain） 5．核酸分子杂交 6．同工酶 7．开放读码框（ORF）__________ 8．顺式作用元件 四、问答题 1．生物体中脂类化合物由哪些主要特征？ 2．简述原核生物和真核生物在蛋白质合成过程的主要异同。 3．简述生物物种保持稳定的分子机制。
第一章测试 1 【单选题】(1分) 细胞在分子组成上从复杂到简单可分为哪四个层次？ A. 单元分子→超分子复合物→大分子→细胞及细胞器 B. 细胞及细胞器→大分子→超分子复合物→单元分子 C. 超分子复合物→细胞及细胞器→大分子→单元分子 D. 细胞及细胞器→超分子复合物→大分子→单元分子 2 【单选题】(1分) 细胞中最基本的元素有 A. C,H,N,O B. C C. C,H D. C,H,O
3 【单选题】(1分) 四大生物分子是指 A. 激素、神经递质、酶、维生素 B. 激素、脂、蛋白质、核酸 C. 糖、脂、蛋白质、核酸 D. 糖、脂、酶、核酸 4 【多选题】(1分) 下列哪种说法是不正确的？ A. 生物大分子由结构单元分子通过连接键连接而成 B. 绝大多数生物分子都是手性分子 C. 所有生物分子都是大分子 D. 前手性分子具有旋光活性
5 【多选题】(1分) 下列说法不正确的是= A. 疏水作用的强弱不仅与分子中非极性基团的大小有关，也与介质的极性有关 B. 溶液的离子强度越强，大分子离子间的相互作用越弱 C. 溶液的离子强度越强，大分子离子间的相互作用越强 D. 疏水作用的强弱与分子中非极性基团的大小有关，与介质的极性无关 6 【多选题】(1分) 下列有关水的说法，正确的是 A. 生物体液大都是缓冲溶液 B. 生物分子与水分子形成氢键有利也有弊 C. 水分子属于极性分子，可作为许多极性分子的溶剂 D. 生理条件下，水分子具有强的亲核性能，容易水解生物分子 E. 水分子之间形成氢键网络，导致其具有较高的沸点
第二章测试 1 【单选题】(1分) 在pH为8的Glu溶液中，下列哪种结构占优势？ A. 只有γ-COOH解离 B. 只有α-COOH解离 C. 两个COOH解离 D. NH3+和COOH都不解离 E. NH3+和COOH都解离 2 【多选题】(1分) 下列说法正确的是 A. 4-羟脯氨酸是脯氨酸的衍生物，并不存在于蛋白质中 B. 等电点时，氨基酸主要以两性离子形式存在，净电荷为零 C. 与中性氨基酸相比，酸性氨基酸的等电点偏酸，碱性氨基酸的等电点偏碱
郑州大学928生物化学和934细胞生物学2018考研 真题试题考研参考书 《2019郑州大学考研928生物化学和934细胞生物学考研复习指导》（收录郑大考研真题答案）由郑大考研尚研教育联合郑州大学优秀研究生经过半年时间共同合作整理编写而成。郑大各专业考研复习指导，包含郑大考研分数线、报录比、考研大纲、导师信息等，内容紧凑权威细致，编排结构科学合理，为参加2019郑州大学考研的考生量身定做的必备专业课资料。 《2019郑州大学考研928生物化学和934细胞生物学复习》参考书目： 1.《细胞生物学》翟中和主编,高等教育出版社（2007年8月第三版） 2.《生物化学》王镜岩等主编，高等教育出版社(第三版) 适用科目： ※适用专业 071001植物学071002动物学071005微生物学071009细胞生物学071010生物化学与分子生物学085238生物工程（专业学位） ※专业课初试考试科目： ③928生物化学 ④934细胞生物学 内容详情 本书包括了以下几个部分内容： Part1-考试重难点： 1、郑州大学《生物化学》课程总结试题集 2、郑州大学生物化学考研视频 3、郑州大学《生物化学》历年期末考试试题 4、郑州大学生物化学王镜岩(第三版)（上）课后习题解答 5、郑州大学生物化学王镜岩(第三版)（下）课后习题解答 6、郑州大学《细胞生物学》考研核心复习笔记 7、郑州大学《细胞生物学》老师上课课件（杨东之）（电子版） 8、郑州大学《细胞生物学》考研复习重点题库
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