第一章蛋白质的结构与功能
一、名词解释
1. 等电点
2. 肽单元
3. 协同效应
4. 蛋白质的变性
5. 分子伴侣
二、单项选择题
1．测得某一蛋白质样品氮含量为0．2 克，此样品约含蛋白质多少克
A. 1.00 克
B.1.25 克
C.1.50 克
D.3.20 克
E.6.25 克
2. 维系蛋白质一级结构的主要化学键是
A. 盐键
B. 疏水键
C. 氢键
D. 二硫键
E. 肽键
3. 蛋白质吸收紫外光能力的大小，主要取决于
A. 含硫氨基酸的多少
B. 脂肪族氨基酸的多少
C. 碱性氨基酸的多少
D. 芳香族氨基酸的多少
E.亚氨基酸的含量多少
4．关于肽键特点描述的错误是
A. 肽键中的C-N键较N-C键短
B. 肽键中的C-N键有单，双键双重性
C. 肽键有顺反两种构型
D. 与C-N相连的六个原子处于同一平面
E. 肽键的旋转性，使蛋白质形成各种立体构象
5. 关于蛋白质二级结构的描述，其中错误的是
A?每种蛋白质分子必须有二级结构形式
B. 有的蛋白质几乎整个分子都折叠成片层状
C. 有的蛋白质几乎整个分子都呈a-螺旋状
D?几种二级结构形式可用处于同一蛋白质分子中
E.大多数蛋白质都有 3 -回折和三股螺旋结构
6. a -螺旋的特点是：
A. 左手螺旋
B. 由4.6个氨基酸残基构成一圈
C. 由肽键维持稳定
D. 在脯氨酸残基处，螺旋最稳定
E. 以上都不对
7. 合成蛋白质后才由前体转变而成的氨基酸是
A. 脯氨酸
B. 赖氨酸
C. 谷氨酰胺
D. 天冬氨酰
E. 羟脯氨酸
三、问答题
1. 试述GSH勺组成及生物学意义。
2. 说明蛋白质的功能与结构的关系。
3. 论述a -螺旋的基本特点。
4. 试述蛋白质的二级结构。
第二章核酸的结构与功能
一、名词解释
1. 稀有碱基
2. 核酸的变性
3. Tm 值
4. 增色效应
5. 核小体
二、单项选择题
1. 下列哪种核苷酸的碱基在RNA中含有，而在DNA中则无
A. 腺嘌呤B .胞嘧啶 C .鸟嘌呤D .尿嘧啶E .胸腺嘧啶
2. 核酸分子中核苷酸之间的连接方式是
A. 2 3'—磷酸二酯键 B . 35磷酸二酯键
C. 2' , 5'—磷酸二酯键 D .糖苷键 E .氢键
3. DNA热变性是指
A分子中磷酸二酯键断裂
B. DNA分子进一步形成超螺旋
C. DNA分子中碱基丢失，数目减少
D. DNA双螺旋分子解链
E. 以上都不对
4. 核酸分子中储存、传递遗传信息的关键部分是
A. 磷酸戊糖B ?核苷C ?碱基序列 D ?戊糖磷酸骨架 E ?以上都不对
5. 可用于测量生物样品中核酸含量的元素是
A. N
B. P
C.H
D.C
E.O
6. 含有稀有碱基比例较多的核酸是
A. 核内DNA
B.线粒体DNA
C.tRNA
D.mRNA
E.rRNA
7. Watson和Crick提出DNA双螺旋学说的主要依据是
A. DNA是细菌转化因子
B. 细胞的自我复制
C. 一切细胞都含有DNA
D.chargaff 规律和x线衍射图谱分析
E.以上都不是主要依据
8. DNA分子中，A含量为15%则C含量为
A. 15%
B.20%
C.25%
D.30%
E.35%
9. 多数tRNA结构的特征是
A. 5 -末端的几个碱基总与近3'-末端的几个碱基配对
B. 3 '-末瑞总有3个不配对碱基组成
C. T- $ -C环含有二氢尿嘧啶
D. 反密码环的反密码子第一个碱基都是I
E. 额外环的碱基数目是恒定的
10. 大部分真核细胞mRNA勺3 '-末端都具有
A. 多聚A
B. 多聚U
C. 多聚T
D. 多聚C
E. 多聚G
三、问答题
1. 简述DNA双螺旋的结构特点及生理意义。
2. 简述DNA与RNA的主要不同点（分子组成、存在部位、结构及功能）。
3. 简述真核生物mRNA勺结构特点。
4. 试述tRNA的结构特点与其功能的关系。
第三章酶
一、名词解释
1. 酶的活性中心
2. 必需基团
3. 酶原
4. 最适温度
5. 变构效应
二、单项选择
1. 酶促反应中决定酶特异性（专一性）的部分是
A.酶蛋白 B .辅基或辅酶C .金属离子
D. 底物 E .催化基团
2. 肝脏中LDH同工酶含量最多的是
A. LDH l B . LDH2 C . LDH3 D . LDH4 E . LDH5
3. 维生素B是下列哪种辅酶或辅基的组成成分？
A. NAD+ B . NADP+ C . CoA D . TPP E . FAD
4. 以下哪项不是酶的特点
A. 酶都是由细胞合成的蛋白质
B. 易受PH温度的影响
C. 只加速反应速度，不改变反应的平衡点
D. 催化效率高
E. 具有高度的特异性
5. 酶原的激活是由于
A. 激活剂将结合在酶原分子上，抑制剂被除去
B. 激活剂使酶原的空间结构发生变化
C. 激活剂携带底物进入酶原的活性中心
D. 激活剂活化酶原分子上的催化基因
E. 激活剂使酶原分子的活性中心暴露或形成
6. 诱导契合学说是指
A.酶原被其他酶激活
B.酶的绝对特异性
C.酶不改变底物构象
D. 酶改变抑制剂构象
E.底物改变酶构象，酶改变底物构象
7. Km值与底物亲合力的大小的关系是
A.Km值越小，亲合力越大
B.Km 值越大，亲和力越大
C. K m值越小，亲合力越小
D.Km值大小与亲合力无关
E. 以上都是错误的
8. 能使唾液淀粉酶活性增强的离子是
A.Cl -
B.Zn2 +
C.HCO 3-
D.Cu 2+
E.Mn 2+
9. 下列哪种动力学特征属于酶的竞争性抑制作用
A. Km增加，V不变
B. Km降低，V不变
C. Km不变，V增加
D. Km不变，V降低
E. Km降低，V降低
10. 酶促反应速度（V）达到最大反应速度（Vmax）的80%寸，底物浓度［S］为
A.1Km
B.2Km
C.3Km
D.4Km
E.5Km
三、问答题
1. 何谓酶？酶促反应的特点？
2. 简述酶原与酶原激活及其生理意义。
3. 何谓同工酶及其意义？
4. 试述可逆性抑制的分类及其特点。
第四章糖代谢
一、名词解释
1. 糖酵解
2. 巴斯德效应
3. 糖异生途经
4. 乳酸循环
5. Blood sugar
二、单向选择题
1. 调节血糖浓度的最主要器官是
A. 脑
B. 肝
C. 肾
D. 肾上腺
E. 胰
2. 不参与血糖调节的激素是
A. 胰岛素
B. 肾上腺素
C. 甲状腺素
D. 甲状旁腺素
E. 生长素
3. 糖原合成寸，每增加一个葡萄糖单位所需要的能量为：
A.0 个ATP
B.1 个ATP
C.2 个ATP
D.4 个ATP
E.3 个ATP
4. 成熟红细胞为什么以糖无氧酵解为供能途径
A. 无氧可利用
B. 无TPP
C. 无CoASH
D. 无线粒体
E. 无微粒体
5. 参与三羧酸循环的起始物是
A.苹果酸
B.延胡索酸
C. 草酰乙酸
D. a -酮戊二酸
E.异柠檬酸
6. 三羧酸循环中，通过底物水平磷酸化直接生成的高能化合物是
A.ATP
B.GTP
C.UTP
D.CTP
E.TTP
7. 下列哪种物质是丙酮酸羧化酶的变构激活剂
A.AMP
B.Pi
C. 乙酰COA
D. 生物素
E.ADP
8．柠檬酸循环中发生底物水平磷酸化的唯一反应是由下列哪种酶催化的
A. 琥珀酰CoA合成酶
B. 丙酮酸脱氢酶
C. 柠檬酸合酶
D. 琥珀酸脱氢酶
E. a - 酮戊二酸脱氢酶系
9．1 分子葡萄糖有氧氧化时共有几次底物水平磷酸化
A.2
B.3
C.4
D.5
E.6
10. 合成糖原时，葡萄糖基的直接供体是
A.1- 磷酸葡萄糖
B.6- 磷酸葡萄糖
C.UDPG
D. CDPG
E.1,6- 二磷酸葡萄糖
三、问答题
1．磷酸戊糖途径的主要生理意义是什么?
2. 请指出血糖的来源与去路。
3．糖异生与糖酵解代谢途径有哪些差异?
4. 试述肝脏在糖代谢中的重要作用。5．试比较糖无氧酵解和有氧氧化的异同点。
第五章脂类代谢
一、名词解释
1. 脂肪动员
2. 必需脂肪酸
3. 酮体
4. 脂解激素
5.
血浆脂蛋白二、单向选择题
1脂肪大量动员时肝内的乙酰CoA主要转变为
A.葡萄糖B ?胆固醇C ?脂肪酸 D ?酮体E ?草酰乙酸
2. 脂肪酸是通过下列哪一项被运入线粒体的
A. 辅酶A
B. 肉毒碱
C. a -甘油磷酸
D. 硫辛酸
E. 磷脂
3. 正常情况下机体储存的脂肪主要来自
A. 脂肪酸
B. 酮体
C. 类脂
D. 葡萄糖
E. 生糖氨基酸
4. 甘油三酯的合成不需要下列哪种物质
A. 脂酰CoA
B.3- 磷酸甘油酸
C. 二酯酰甘油
D. CDP-甘油二酯
E. 磷脂酸
5. 下列促进脂肪动员的激素是
A. 胰高血糖素
B. 肾上腺素
C.ACTH
D .促甲状腺激素 E. 以上都是脂解激素
6. 下列物质在体内彻底氧化后，每mol 释放能量最多的是
A. 葡萄糖
B. 糖原
C. 脂肪
D. 胆固醇
E. 蛋白质
7. 脂肪酸进行3 -氧化的酶促反应顺序为
A. 脱氢，脱水，再脱氢，硫解
B. 脱氢，加水，再脱氢，硫解
C. 脱氢，再脱氢，加水，硫解
D. 硫解，脱氢，加水，再脱氢
E. 缩合，还原，脱水，再还原
8. 在肝脏中脂肪酸进行 3 -氧化不直接生成
A. 乙酰 CoA
B.H 20
C. 脂酰 CoA
D.NADH
E.FADH 2
9. 下列脂肪酸中属于必需脂肪酸的是
A. 软脂酸
B. 硬脂酸
C. 油酸
D. 亚油酸
E. 二十碳酸
10. 胆固醇不能转化为下列哪种物质
A.胆红素
B. 胆汁酸
C.1 ，25-( OH 2-D 3
D.皮质醇
E.雌二醇 三、问答题
1. 简述体内乙酰CoA 的来源和去路。
2. 何谓酮体？酮体是如何生成和氧化利用的？ 3．血浆脂蛋白按离心法分为几类 ?各种血浆脂蛋白主要功能是什么？
4. 简述脂肪肝的成因。
第六章 生物氧化
、名词解释
D. FMNH H NA — CoQ--Cytb-c 1-c-aa 3-1/20 2
1. 生物氧化
2.
呼吸链 3. P/O 比值 4. 高能化合物 5. 氧化磷酸化 、单项选择题
1．人体生理活动的主要直接供能物质是
A.葡萄糖 B ?脂肪酸
C . ATP
D . GTP 2. 单纯催化电子传递反应的酶是 A. 过氧化物酶
B. 加单氧酶
C.
D.
超氧化物歧化酶 E. 黄嘌呤氧化酶
3. NAD +在生物氧化过程中的作用是 E ．磷酸肌酸 细胞色素氧化酶 B. 传递 2 个氢质子
C. 接受1个氢原子与一个电子
D. 接受一个氢质子与一个电子
E .仅能传递电子
4. FAD 结构中传递氢的成份是
A. 核醇
B. 磷酸
C. 异咯嗪环
D. 腺嘌呤
E. 上述都不是 5. 下列对铁硫蛋白不正确的叙述是
A.铁硫蛋白是一种血红素铁化合物
B.它具有传递电子的功能
C. 铁借助于蛋白质分子中半胱氨酸残基的硫与蛋白质相连
D. 它存在于线粒体内膜上
E. 铁硫蛋白的活性中性由 Hes 构成
6. 能接受还原型辅基上两个氢的呼吸链成份是
A.NAD +
B.FAD
C.
7. 琥珀酸呼吸链的排列顺序是
A. F MN ~ C oQ--Cytb--c 1--c--aa
B. FMN ~ C oQ--Cytb--c 1--c--aa
C. F MNfe^'C oQ--Cytb--c 1--c--aa 辅酶 Q
D.Cytc
E.Cytb 3-1/2O 2 3-1/2O 2 3-1/2O 2
E. 以上均不对
8. 胞浆内NADH 进入线粒体氧化产生 ATP 的途径是
A.苹果酸-柠檬酸穿梭作用
B. 丙酮酸-乙酰COA 穿梭作用
C.
?乳酸-丙酮酸穿梭作用 D. a -磷酸甘油的穿梭作用 E. 以上都不是
9．氰化物中毒是由于抑制了哪种细胞色素
A ． cyta B
． cytb C ． cytc D ． cytaa 3 E ．cytc l 三、问答题
1. 简述生物氧化的特点。
2. 试述影响氧化磷酸化的因素及其作用机制。
3. 试述体内能量的生成、贮存和利用。
4. 试述NADH 氧化呼吸链和琥珀酸氧化呼吸链的组成、排列顺序及氧化磷酸化的偶联部位。
第七章 氨基酸代谢
一、名词解释
1. 氮平衡
2. 营养必需氨基酸
3. 食物蛋白的互补作用
4. 氨基酸代谢库
5. 转氨基作用
二. 单项选择题
1. 下列不属于营养必需氨基酸的是
A. Met
B. Phe
C. Lys
D. Trp
E. Tyr
2. 营养充足的儿童、孕妇和恢复期病人常保持
A. 负氮平衡
B. 正氮平衡
C. 氮平衡
D. 总氮平衡
E. 以上都不是
5 克未被消化，经 24 小时后排出 20 克氮，他处于
A. 总氮平衡
B. 负氮平衡
C.
D. 必须明确年龄后才能确定
E. 4. 关于胃蛋白酶描述错误的是
E. 对乳汁中的酪蛋白有凝乳作用
5. 胰液中的蛋白酶以酶原的形式存在的意义是
A. 保护胰腺组织不被蛋白酶自身消化
B. 促进蛋白酶分泌
C. 抑制蛋白酶分泌
D. 减少蛋白酶消耗
E. 以上都不对
6. 关于氨基酸吸收说法错误的是
A. 吸收不需要载体
B. 吸收过程主要在小肠中进行
C. 属于主动吸收过程
D. 需要消耗能量
E. 吸收需要葡萄糖
7. 下列对蛋白质腐败描述错误的是
A. 主要以无氧分解为主
B. 产生的物质多数对人体有益
C. 是细菌对蛋白质或蛋白质消化产物的作用
D. 主要有脱羧基、脱氨基作用
E. 主要在大肠中进行
8. 可产生假神经递质的氨基酸是
A. Lys
B. Trp
C. Tyr
D. His
E. Arg
9. 体内最重要的脱氨基方式是 3. 某人摄取 55 克蛋白质，其中 正氮平衡 无法确定 A. 最适 pH 为 1.5-2.5 B. 刚分泌时没有活性 C. 对肽键具有高度特异性 D. 产物为多肽和少量氨基酸
第一章蛋白质的结构与功能 【习题】 一、单项选择题 1. 蛋白质溶液的紫外吸收特征与下列哪组氨基酸有关： A. 甘氨酸、丙氨酸 B. 半胱氨酸、丝氨酸 C. 谷氨酸、天冬氨酸 D. 色氨酸、酪氨酸 E. 组氨酸、赖氨酸 2. 蛋白质变性时 , 下述哪项是错误的？ A. 空间构象剧烈改变 B. 多肽链松散 C. 水中溶解度降低 D. 次级键破坏 E. 多肽链断裂 3. 下列哪项是利用蛋白质变性的原理 : A. 电泳分离蛋白 B. 盐析沉淀蛋白 C. 高温消毒物品 D. 稀释蛋白溶液 E. 低温保存蛋白 4. 下列哪种方法使蛋白质沉淀而不能使蛋白质变性 : A. 加热至沸 B. 加入 AgNO3 C. 加人 75% 乙醇 D. 加入三氯醋酸 E. 加入 (NH)2S04 5. 下列哪种氨基酸中含有巯基 :
A. 丙氨酸 B. 胱氨酸 C. 半胱氨酸 D. 蛋氨酸 E. 丝氨酸 6. 关于α螺旋的概念 , 下列哪项是错误的 : A. 一般为右手螺旋 B. 3.6 个氨基酸为一螺旋 C. 主要以氢键维系 D. 主要以二硫键维系 E. 氨基酸的侧链影响螺旋的形成 7. 关于蛋白质四级结构叙述 , 哪项是错误的： A. 亚基和亚基之间可以相同或不同 B. 亚基都具有生物学活性 C. 各亚基都具有三级结构 D. 亚基间以次级键相连 E. 蛋白质不一定都有四级结构 8．测得某血清标本的含氮量为 0.40g/L, 蛋白质的含量是 : A. 2.5g/L B .5g/L C. 2.0/L D. 6.25g/L E. 3g/L 9. 下列哪种氨基酸是环状亚氨酸： A. 苯丙氨酸 B. 色氨酸 C .脯氨酸 D. 酪氨酸 E. 组氨酸
蛋白质结构与功能的关系 蛋白质的主要功能：已知有些蛋白质具有多种功能，也有些蛋白质功能至今尚未阐明。蛋白质在机体内几乎无处不发挥各种特有的功能。 1：构成细胞和生物体结构蛋白质是组成人体各种组织、器官、细胞的重要成分。人的肌肉，内脏、神经、血液、骨骼等，包括皮肤，毛发都含有丰富的蛋白质。蛋白质是细胞的重要结构组分，如膜蛋白质，细胞器的组成蛋白质，染色体蛋白质等。这些组织细胞每天都在不断的更新。因此，人体必须每天摄入一定量的蛋白质，作为构成和补充组织细胞的原料。 2：物质运输体内的各种物质主要通过血液进行运输。人体不断地从外界获取的营养物质和氧气运输到组织细胞，将代谢产生的废物排出体外。血红蛋白可以携带氧气到身体的各个部分，供组织细胞代谢使用。体内有许多营养素必须与某种特异的蛋白质结合，将其作为载体才能运转。例如血液中的载脂蛋白不仅运输脂质，还具有调节被运输脂质代谢的作用。清蛋白能与脂肪酸，ca2+.胆红素，磺酸等多种物质结合。此外，血浆中还有皮质激素传递蛋白，运铁蛋白，铜蓝蛋白等。 3：催化功能人体内每时每刻都进行着化学反应来实施新陈代谢。大量的酶类快速精准的催化化学反应，所有的生命活动都离不开酶和水的参与，没有酶就没有生命。这些各具特殊功能的酶，绝大多数是蛋白质。 4：信息交流存在于细胞膜上使细胞对外界刺激产生相应的效应的受体是蛋白质。信号转导通路中的衔接蛋白，含有各种能与其他蛋白质结合的结构域，能形成各种信号复合体。通过特异性的蛋白质—蛋白质相互作用形成蛋白质复合体来激活下游信号通路。 5：免疫功能保护机体抵抗相应病原体的感染的抗体、淋巴因子等免疫分子，都是蛋白质。6：氧化功能体内的蛋白质可以彻底氧化分解为水，二氧化碳，并释放能量。正常膳食情况下，机体首先利用糖提供能量。饥饿时，组织蛋白质分解增加，故氧化供能是蛋白质的生理功能。 7：维持机体的酸碱平衡机体内组织细胞必须处于合适的酸碱度范围内才能完成其正常的生理活动。机体的这种维持酸碱平衡的能力是通过肺，肾以及血液缓冲系统来实现的。蛋白质缓冲体系是血液缓冲系统的重要组成部分。因此，蛋白质在维持机体酸碱平衡方面起着十分重要的作用。 8：维持正常的血浆渗透压血浆胶体渗透压主要由蛋白质分子构成，其中，血浆清蛋白分子量较小，数目较多，决定血浆胶体渗透压的大小。血浆渗透压能使血浆和组织之间的物质交换保持平衡。如果血浆蛋白质特别是清蛋白的含量降低，血液内的水分便会过多地渗入周围组织，造成临床上的营养不良性水肿。
蛋白质结构与功能的关系 （The relationship between protein structure and function） 摘要蛋白质特定的功能都是由其特定的构象所决定的，各种蛋白质特定的构象又与其一级结构密切相关。天然蛋白质的构象一旦发生变化，必然会影响到它的生物活性。由于蛋白质的构象的变化引起蛋白质功能变化，可能导致蛋白质构象紊乱症，当然也能引起生物体对环境的适应性增强！现而今关于蛋白质功能研究还有待发展，一门新兴学科正在发展，血清蛋白组学，生物信息学等！本文仅就蛋白质结构与其功能关系进行粗略阐述。 关键词：蛋白质结构；折叠/功能关系；蛋白质构象紊乱症；分子伴侣 Keywords：protein structure；fold／function relationship；protein conformational disorder；molecular chaperons 虽然蛋白质结构与生物功能的关系比序列与功能的关系更加紧密，但结构与功能的这种关联亦若隐若现，并不能排除折叠差别悬殊的蛋白质执行相似的功能，折叠相似的蛋白质执行差别悬殊功能的现象的存在。无奈，该领域仍不得不将100多年前Fisher提出的“锁一钥匙”模型(“lock—key”model)和50多年前Koshand提出的诱导契合模型(induce fitmodel)作为蛋白质实现功能的理论基础。这2个略显粗糙的模型只是认为蛋白质执行功能的部位局限在结构中的一个或几个小区域内，此类区域通常是蛋白质表面上的凹洞或裂隙。这种凹洞或裂隙被称为“活性部位(active site)”或“别构部位（fallosteric site）”，凹陷部位与配体分子在空间形状和静电上互补。此外，在酶的活性部位中还存在着几个作为催化基团(catalyticgroup)的氨基酸残基。对蛋白质未来的研究应从实验基本数据的归纳和统计入手，从原始的水平上发现蛋白质的潜藏机制【1】。 蛋白质结构与功能关系的研究主要是以力求刻画蛋白质的3D结构的几何学为基础的。蛋白质结构既非规则的几何形，又非完全的无规线团(randomcoil)，而是有序(α一螺旋和β一折叠)与无序(线团或环域loop)的混合体。理解蛋白质3D结构的技巧是将结构简化，只保留某种几何特征或拓扑模式，并将其数字化。探求数字中所蕴含的规律，且根据这一规律将蛋白质进行分类，再将分类的结构与蛋白质的功能进行比较，以检验蛋白质抽象结构的合理性。如果一种对蛋白质结构的简化、比较和分类能与蛋自质的功能有较好地对应关系，那么这就是一种对蛋白质结构的有价值的理解。蛋白质结构中，多种弱力(氢键、范德华力、静电相互作用、疏水相互作用、堆积力等)和可逆的二硫键使多肽链折叠成特定的构象。从某种意义上说，共价键维系了蛋白质的一级结构；主链上的氢键维系了蛋白质的二级结构；而氨基酸侧链的相互作用和二硫桥维系着蛋白质的三级结构。亚基(subunit)内部的侧链相互作用是构象稳定的基础，蛋白质链之间的侧链的相互作用是亚基组装(四级结构)的基础，而蛋白质中侧链与配体基团问的相互作用是蛋白质行使功能的基础。 牛胰核糖核酸酶(RNase)变性和复性的实验是蛋白质结构与功能关系的很好例证。蛋白质空间结构遭到破坏；，可导致蛋白质的理比性质和生物学性质的变化，这就是蛋白质变性。变性的蛋白质，只要其一级结构仍然完好，可在一定条件下恢复其空间结构，随之理化性质和生物学性质也可重现，这被称为复性。RNase是由124个氨基酸残基组成的一条肽链，分子中8个半胱氨酸的巯基构成4对二硫键，进而形成具有一定空间构象的活性蛋白质。天然RNase遇尿素和β巯基乙醇时发生变性，其分子中的氢键和4个二硫键解开，严密的空间结构遭破坏，丧失了生物学活性，但一级结构完整无损。若去除尿素和β巯基乙醇，RNase又可恢复其原有构象和生物学活性。RNase分子中的8个巯基若随机排列成二硫键可有105种方式。有活性的RNase只是其中的一种，复性时之所以选择了自
蛋白质习题 一、是非题 1．所有蛋白质分子中N元素的含量都是16％。 2．蛋白质是由20种L-型氨基酸组成，因此所有蛋白质的分子量都一样。 3．蛋白质构象的改变是由于分子内共价键的断裂所致。 4．氨基酸是生物体内唯一含有氮元素的物质。 5．组成蛋白质的20种氨基酸分子中都含有不对称的α-碳原子。 6．用凝胶电泳技术分离蛋白质是根据各种蛋白质的分子大小和电荷不同。 7．蛋白质分子的亚基就是蛋白质的结构域。 8．在酸性条件下茚三酮与20种氨基酸部能生成紫色物质。 9．蛋白质变性是其构象发生变化的结果。 10．脯氨酸不能维持α-螺旋，凡有脯氨酸的部位肽链都发生弯转。 11．蛋日质的空间结构在很大程度上是由该蛋白质的一级结构决定的。 12．胶原蛋白在水中煮沸转变为明胶，是各种氨基酸的水溶液。 13．蛋白质和酶原的激活过程说明蛋白顺的一级结构变化与蛋白质的功能无关。 14．利用盐浓度的不同可以提高或降低蛋白质的溶解度。 15．血红蛋白比肌红蛋白携氧能力高．这是因为它有多个亚基。
二、填空题 1．20种氨基酸中是亚氨基酸．它可改变α-螺旋方向。 2．20种氨基酸中除外都有旋光性。 3．20种氨基酸中和分子量比较小而且不含硫，在折叠的多肽链中能形成氢键。 4．20种氨基酸中的一个环氮上的孤对电子，像甲硫氨酸一样，使之在血红蛋白分子中与铁离子结合成为配位体。 5．球蛋白分子外部主要是基团．分子内部主要是基团。 6．1953年英国科学家桑耳等人首次完成牛胰岛素的测定，证明牛胰岛素由条肽链共个氨基酸组成。 7．测定蛋白质浓度的方法有、、 8．氨基酸混合物纸层析图谱最常用的显色方法是 9．用紫外光吸收法测定蛋白质含量的依据是所有的蛋白质分子中都含有、、和三种氨 基酸。 10．1965年中国科学家完成了由53个氨基酸残基组成的的人工合成。 11．目前已知的蛋白质二级结构有、、、和几种基本形式。
蛋白质结构与功能的关系 蛋白质的结构包括一级结构、二级结构、三级结构、四级结构。 一级结构是蛋白质的一级结构指在蛋白质分子从N-端至C-端的氨基酸排列顺序。一级结构是蛋白质空间构象和特异生物学功能的基础，但不是决定蛋白质空间构象的唯一因素。 蛋白质的二级结构是指多肽链的主链骨架本身在空间上有规律的折叠和盘绕，它是由氨基酸残基非侧链基团之间的氢键决定的。常见的二级结构有α螺旋、三股螺旋、β折叠、β转角、β凸起和无规卷曲。α螺旋中肽链骨架围绕一个轴以螺旋的方式伸展，它可能是极性的、疏水的或两亲的。β折叠是肽链的一种相当伸展的结构，有平行和反平行两种。如果β股交替出现极性残基和非极性残基，那么就可以形成两亲的β折叠。β转角指伸展的肽链形成180°的U形回折结构而改变了肽链的方向。β凸起是由于β折叠股中额外插入一个氨基酸残基而形成的，它也能改变多肽链的走向。无规卷曲是在蛋白质分子中的一些极不规则的二级结构的总称。无规卷曲无固定走向，有时以环的形式存在，但不是任意变动的。从结构的稳定性上看，右手α螺旋＞β折叠＞ U型回折＞无规卷曲，但在功能上，酶与蛋白质的活性中心通常由无规卷曲充当，α右手螺旋和β折叠一般只起支持作用。 蛋白质的三级结构是指多肽链在二级结构的基础上，进一步盘绕、卷曲和折叠，形成主要通过氨基酸侧链以次级键以及二硫键维系的完整的三维结构。三级结构通常由模体和结构域组成。稳定三级结构的化学键包括氢键、疏水键、离子键、范德华力、金属配位键和二硫键。模体可用在一级结构上，特指具有特殊生化功能的序列模体，也可被用于功能模体或结构模体，相当于超二级结构。结构模体是结构域的组分，基本形式有αα、βαβ和βββ等。常见的模体包括：左手超螺旋、右手超螺旋、卷曲螺旋、螺旋束、α螺旋-环-α螺旋、Rossmann卷曲和希腊钥匙模体。结构域是在一个蛋白质分子内的相对独立的球状结构和/或功能模块，由若干个结构模体组成的相对独立的球形结构单位，它们通常是独自折叠形成的，与蛋白质的功能直接相关。一个结构域通常由一段连续的氨基酸序列组成。根据其占优势的二级结构元件的类型，结构域可分为五大类：α结构域、β结构域、α/β结构域、α+β 结构域、交联结构域。以上每一类结构域的二级结构元件可能有不同的组织方式，每一种组织就是一种结构模体。这些结构域都有疏水的核心，疏水核心是结构域稳定所必需的。 具有两条和两条以上多肽链的寡聚蛋白质或多聚蛋白质才会有四级结构。组成寡聚蛋白质或多聚蛋白质的每一个亚基都有自己的三级结构。蛋白质的四级结构内容包括亚基的种类、数目、空间排布以及亚基之间的相互作用。驱动四级结构形成或稳定四级结构的作用力包括
第一章蛋白质的结构与功能 一、填空题： 1、不同蛋白质的含量颇为相近，平均含量为____%。 2、蛋白质中存在种氨基酸，除了氨基酸外，其余氨基酸的α-碳原子上都有一个自由的基及一个自由的基。 3、在构成蛋白质的二十种基本氨基酸中，能形成二硫键的氨基酸是，分子量最小的氨基酸是，含有亚氨基的氨基酸是。 4、蛋白质具有两性电离性质，大多数在酸性溶液中带电荷，在碱性溶液中带负电荷。当蛋白质处在某一pH值溶液中时，它所带的正负电荷数，此时的蛋白质成为，该溶液的pH值称为蛋白质的________。 5、蛋白质的一级结构是指在蛋白质多肽链中的。 6、在蛋白质分子中，一个氨基酸的α碳原子上的与另一个氨基酸α碳原子上的_______脱去一分子水形成的键叫，它是蛋白质分子中的基本结构键。 7、一个四肽Lys-Val-His-Arg在pH=7溶液中进行电泳，它将向极方向移动。 8、蛋白质在280nm处有最大吸收峰，这是由于蛋白质分子中存在、和残基的缘故。 9、α—螺旋和β—折叠结构属于蛋白质的级结构，稳定其结构的作用力 是。 10、丝氨酸、苏氨酸及酪氨酸的极性是由侧链基团的基提供的；天冬酰胺和谷氨酰胺的极性是由其引起的，而半胱氨酸的极性则是因为含的缘故。 11、蛋白质颗粒表面的和是蛋白质亲水胶体稳定的两个因素。 12、蛋白质变性主要是因为破坏了维持和稳定其空间构象的各种键，使天然蛋白质原有的与性质改变。 13、.蛋白质分子二级结构常见的两种类型是和。 14、天然蛋白质分子中的α—螺旋都属于手螺旋。 15、核酸、蛋白质、淀粉的基本结构单元分别为：、 和。 16、20种常见蛋白质氨基酸中，含硫的是和__________；带有羟基的
第一章蛋白质的结构与功能 [测试题] 一、名词解释：1．氨基酸 2．肽 3．肽键 4．肽键平面 5．蛋白质一级结构 6．α-螺旋 7．模序 8．次级键 9．结构域 10．亚基 11．协同效应 12．蛋白质等电点 13．蛋白质的变性 14．蛋白质的沉淀 15．电泳 16．透析 17．层析 18．沉降系数 19．双缩脲反应 20．谷胱甘肽 二、填空题 21．在各种蛋白质分子中，含量比较相近的元素是____，测得某蛋白质样品含氮量为15.2克，该样品白质含量应为____克。 22．组成蛋白质的基本单位是____，它们的结构均为____，它们之间靠____键彼此连接而形成的物质称为____。 23．由于氨基酸既含有碱性的氨基和酸性的羧基，可以在酸性溶液中带____电荷，在碱性溶液中带____电荷，因此，氨基酸是____电解质。当所带的正、负电荷相等时，氨基酸成为____离子，此时溶液的pH值称为该氨基酸的____。 24．决定蛋白质的空间构象和生物学功能的是蛋白质的____级结构，该结构是指多肽链中____的排列顺序。25．蛋白质的二级结构是蛋白质分子中某一段肽链的____构象，多肽链的折叠盘绕是以____为基础的，常见的二级结构形式包括____，____，____和____。 26．维持蛋白质二级结构的化学键是____，它们是在肽键平面上的____和____之间形成。 27．稳定蛋白质三级结构的次级键包括____，____，____和____等。 28．构成蛋白质的氨基酸有____种，除____外都有旋光性。其中碱性氨基酸有____，____，____。酸性氨基酸有____，____。 29．电泳法分离蛋白质主要根据在某一pH值条件下，蛋白质所带的净电荷____而达到分离的目的，还和蛋白质的____及____有一定关系。 30．蛋白质在pI时以____离子的形式存在，在pH>pI的溶液中，大部分以____离子形式存在，在pH 举例说明蛋白质结构和功能的关系 答： 1.蛋白质的一级结构与功能的关系 蛋白质的一级机构指：肽链中氨基酸残基（包括二硫键的位置）的排列顺序。一级结构是蛋白质空间机构的基础，包含分子所有的信息，且决定蛋白质高级结构与功能。 ①一级结构的变异与分子病 蛋白质一级结构是空间结构的基础，与蛋白质的功能密切相关，一级机构的改变，往往引起蛋白质功能的改变。 例如：镰刀形细胞贫血病 镰刀形细胞贫血病的血红蛋白（HbS）与正常人的血红蛋白（HbA）相比，发现，两种血红蛋白的差异仅仅来源于一个肽段的位置发生了变化，这个差异肽段是位于β链N端的一个八肽。在这个八肽中，β链N端第6位氨基酸发生了置换，HbA中的带电荷的谷氨酸残基在HbS中被置换成了非极性缬氨酸残基，即蛋白质的一级机构发生了变化。 ②序列的同源性 不同生物中执行相同或相似功能的蛋白质称为同源蛋白质，同源蛋白质的一级机构具有相似性，称为序列的同源性。最为典型的例子， 例如：细胞色素C（Cyt c） Cyt c是古老的蛋白质，是线粒体电子传递链中的组分，存在于从细菌到人的所有需氧生物中。通过比较Cyt c的序列可以反映不同种属生物的进化关系。亲缘越近的物种，Cyt c中氨基酸残基的差异越小。如人与黑猩猩的Cyt c完全一致，人与绵羊的Cyt c有10个残基不同，与植物之间相差更多。蛋白质的进化反映了生物的进化。 2.蛋白质空间结构与功能的关系 天然状态下，蛋白质的多肽链紧密折叠形成蛋白质特定的空间结构，称为蛋白质的天然构象或三维构象。三维构象与蛋白质的功能密切相关。 ①一级结构与高级结构的关系： 一级结构决定高级机构，当特定构象存在时，蛋白质表现出生物功能；当特定构象被破坏时，即使一级构象没有发生改变，蛋白质的生物学活性丧失。例如：牛胰核糖核苷酸酶A（RNase A）的变性与复性 当RNase A处于天然构象是，具有催化活性； 当RNase A处于去折叠状态时，二硫键被还原不具有催化活性；当RNase A恢复天然构象时，二硫键重新形成，活性恢复。 ②变构效应 变构效应：是寡聚蛋白质分子中亚基之间存在相互作用，这种相互作用通过亚基构象的改变来实现。蛋白质在执行功能是时，构象发生一定变化。 例如：肌红蛋白、血红蛋白与氧的结合 两种蛋白质有很多相同之处，结构相似表现出相似功能。这两钟蛋白质都含有血红素 辅基，都能与氧进行可逆结合，因此存在着氧合与脱氧的两种结构形式。但是肌红蛋白几乎在任何氧分压情况下都保持对氧分子的高亲和性。血红蛋白则不同，在氧分压较高时，血红蛋白几乎被氧完全饱和；而在氧分压较低时，血红蛋白与氧的亲和力降低，释放出携带的氧并转移给肌红蛋白。 高考生物必备知识点：蛋白质结构与功能的关系小编给各位考生整理了高考生物必备知识点：蛋白质结构与功能的关系技巧，希望对大家有所帮助。更多的资讯请持续关注。 高考复习正在进行中，高考生物想在原有的基础上提分，这就要求考生要掌握一定的知识量，能随机应变，灵活运用已掌握的知识。以下是小编对《高考生物必备知识点：蛋白质结构与功能的关系技巧》进行的总结，供考生参考。 常见考法：在平常测试中，蛋白质知识占有较大比例，可以以选择题或简答题的形式出现。通常考查氨基酸结构的判断、氨基酸脱水缩合过程中的计算问题、蛋白质的结构和功能等相关问题，出题形式灵活，难度较大。在高考中，从近几年生物试题看，有关蛋白质的结构与功能一直是高考命题的热点，题目多以选择题形式考查。除上海高考题外，其他地区试题较少涉及蛋白质的有关计算。结合蛋白质的合成、蛋白质结构多样性及具体蛋白质类物质的功能是近几年各地试题命题的新动向。 高考生物必备知识点：蛋白质结构与功能的关系 蛋白质一级结构又称化学结构(primary structure)，是指氨基酸在肽键中的排列顺序和二硫键的位置，肽链中氨基酸间以肽键为连接键。蛋白质的一级结构是最基本的结构，它决定了蛋白质的二级结构和三级结构，其三维结构所需的全 部信息都贮存于氨基酸的顺序之中。 二级结构(secondary structure)是指多肽链中彼此靠近的氨基酸残基之间由于氢键星湖作用而形成的空间结构。 三级结构(tertiary structure)是指多肽链在二级结构的基础上，进一步折叠，盘曲而形成特定的球状分子结构。 四级结构(quaternary structure)是由两条或者两条以上具有三级结构的多肽链聚合而成的具有特定三维结构的蛋白质构想。 不同的蛋白质，由于结构不同而具有不同的生物学功能。蛋白质的生物学功能是蛋白质分子的天然构象所具有的性质，功能与结构密切相关。 高考生物必备知识点：蛋白质相关概念 1、氨基酸：氨基酸的结构是这节的一个难点，因为这个牵涉到有机化合物结构式的书写，而这些内容在化学方面还没有介绍，因此这里要注意听老师认真讲解。氨基酸的种类很多，但构成生物体蛋白质的氨基酸只有20种，这20种都有个共同的特定，就是都至少有一个氨基和一个羧基，并且氨基和羧基都连在同一个碳原子上，这个碳原子还连接一个氢原子和一个侧链基团(R基)。说明一点，大家只需要记住氨基酸的结构通式，会判断就可以，具体氨基酸的结构式不需要掌握。 2、氨基酸的脱水缩合：这个也是一个难点。脱水缩合是氨 蛋白质结构与功能的关系 摘要：蛋白质特定的功能都是由其特定的构象所决定的，各种蛋白质特定的构象又与其一级结构密切相关。天然蛋白质的构象一旦发生变化，必然会影响到它的生物活性。由于蛋白质的构象的变化引起蛋白质功能变化，可能导致蛋白质构象紊乱症，当然也能引起生物体对环境的适应性增强！现而今关于蛋白质功能研究还有待发展，一门新兴学科正在发展，血清蛋白组学，生物信息学等！本文仅就蛋白质结构与其功能关系进行粗略阐述。 关键词：蛋白质分子一级结构、空间结构、折叠/功能关系、蛋白质构象紊乱症；分子伴侣正文： 1、蛋白质分子一级结构和功能的关系 蛋白质分子中关键活性部位氨基酸残基的改变，会影响其生理功能，甚至造成分子病(molecular disease)。例如镰状细胞贫血，就是由于血红蛋白分子中两个β亚基第6位正常的谷氨酸变异成了缬氨酸，从酸性氨基酸换成了中性支链氨基酸，降低了血红蛋白在红细胞中的溶解度，使它在红细胞中随血流至氧分压低的外周毛细血管时，容易凝聚并沉淀析出，从而造成红细胞破裂溶血和运氧功能的低下。 另一方面，在蛋白质结构和功能关系中，一些非关键部位氨基酸残基的改变或缺失，则不会影响蛋白质的生物活性。例如人、猪、牛、羊等哺乳动物胰岛素分子A链中8、9、10位和B链30位的氨基酸残基各不相同，有种族差异，但这并不影响它们都具有降低生物体血糖浓度的共同生理功能。 蛋白质一级结构与功能间的关系十分复杂。不同生物中具有相似生理功能的蛋白质或同一种生物体内具有相似功能的蛋白质，其一级结构往往相似，但也有时可相差很大。如催化DNA 复制的DNA聚合酶，细菌的和小鼠的就相差很大，具有明显的种族差异，可见生命现象十分复杂多样。 2、蛋白质分子空间结构和功能的关系 蛋白质分子空间结构和其性质及生理功能的关系也十分密切。不同的蛋白质，正因为具有不同的空间结构，因此具有不同的理化性质和生理功能。如指甲和毛发中的角蛋白，分子中含有大量的α-螺旋二级结构，因此性质稳定坚韧又富有弹性，这是和角蛋白的保护功能分不开的;而胶原蛋白的三股π螺旋平行再几股拧成缆绳样胶原微纤维结构，使其性质稳定而具有强大的抗张力作用 又如细胞质膜上一些蛋白质是离子通道，就是因为在其多肽链中的一些α-螺旋或β-折叠二级结构中，一侧多由亲水性氨基酸组成，而另一侧却多由疏水性氨基酸组成，因此是具有“两亲性”(amphipathic)的特点，几段α-螺旋或β-折叠的亲水侧之间就构成了离子通道，而其疏水侧，即通过疏水键将离子通道蛋白质固定在细胞质膜上。载脂蛋白也具有两亲性，既能与血浆中脂类结合，又使之溶解在血液中进行脂类的运输。 3、折叠/功能关系 体内各种蛋白质都有特殊的生理功能，这与空间构象有着密切的关系。肌红蛋门和血红蛋白是阐述空间结构与功能关系的典型例子。肌红蛋门(Mb))和血红蛋白(Hb)都是含血红素辅基的结合蛋白质。Mb有一条肽链，经盘曲折折叠形成三级结构，整条肽链由A~H8段α螺旋盘曲折叠成为球状，疏水氨基酸侧链在分子内部，亲水氨基酸侧链在分子外部，形成亲水的球状蛋白，血红素辅基位于Mb分子内部的袋状空穴中。Hb有四条肽链，两条β链也有与Mb 相似的A~H8段α螺旋，有两条α链只有7段α螺旋。Hb与Mb的折叠方式相似，也都能与氧进行可逆的结合。Hb的一个亚基与氧结合后可引起构象变化，是另一个亚基更易于与氧结合，这种带氧的亚基协助不带氧的亚基去结合氧的现象称为协同效应。氧与Hb结合后可 生物化学名词解释 第一章蛋白质 1.amino acid：An organic acid with an α-carbon atom linked to a carboxylic acid, an amino group, a hydrogen atom, and a side chain (the R group). Twenty different amino acids are the building blocks of proteins. 2.peptide bond： A covalent linkage formed between the α-carboxyl group of one amino acid and the α- amino group of another. Also known as an amide bond. 3.peptide: Two or more amino acids covalently joined by peptide bonds. 4.polypeptide: A long chain of amino acids linked by peptide bonds; the molecular weight is generally less than 10,000. 5.Configuration. The spatial arrangement in which atoms are covalently linked in a molecule. 6.Conformation. The spatial arrangement of atoms in a protein is called its conformation. 7.primary structure ：In a polymer, the sequence of amino acids and any interchain and intrachain disulfide bonds of a protein. This sequence is specified by genetic information. 8.secondary structure：The localized conformation of a protein. As the polypeptide chain folds, it forms certain localized arrangements of adjacent amino acids . 9.peptide unit: The six atoms of the peptide group (Cα1、C、O、N、H、Cα2) lie in a single plane, with the oxygen atom of the carbonyl group and the hydrogen atom of the amide nitrogen trans to each other. 10.T ertiary structure ：The overall three-dimensional conformation of a protein in its native folded state. 11.The molecular chaperones are large, multisubunit proteins that accelerate the folding process by providing a protected environment where polypeptides fold into native conformations and form quaternary structures. 12.quaternary structure：In proteins containing more than one polypeptide chain, the spatial arrangements of those chains (subunits) and the nature of contacts among them. 13.subunit: The independently three-dimensional structure in a protein with quaternary structure. 14.allosteric effect：an effect that a small molecule, called an effector, noncovalently binds to a protein and alters its activity. 15.Bohr effect : increase in the concentration of H+ and Pco2 reduces oxygen affinity to hemoglobin 16.isoelectric point of protein: The pH at which a protein solute has no net electric charge and thus does not move in an electric field. 17.denaturation of protein : Many physical and chemical reagents (urea or SDS, etc.) that break noncovalent bonds disrupt secondary, tertiary, and quaternary structure of protein with attendant loss of biologic activity. 第一章蛋白质的结构和功能 1．有一混合蛋白质溶液，各种蛋白质的pI为4．6；5．0；5．3；6．7；7．3。电泳时欲使其中4种泳向正极，缓冲液的pH应该是 A．5．0B．4．0 C．6．0 D．7．0 E．8．0 2．下列蛋白质通过凝胶过滤层析柱时最先被洗脱的是 A．血清清蛋白(分子量68 500) B．马肝过氧化物酶(分子量247 500) C．肌红蛋白(分子量16 900) D．牛胰岛素(分子量5 700) E．牛β-乳蛋白(分子量35 000) 3．下列哪一物质不属于生物活性肽 A．胰高血糖素B．短杆菌素C．催产素D．胃泌素E．血红素 4．下列关于蛋白质结构叙述中，不正确的是 A．一级结构决定二、三级结构 B．二、三级结构决定四级结构 C．三级结构即具有空间构象 D．无规卷曲是在一级结构上形成的 E．α螺旋又称为二级结构 5. 在中性条件下混合氨基酸在溶液中的主要形式是 A 负电荷离子B．非极性分子C．正电荷离子D．疏水分子E．兼性离子 6．球蛋白分子中哪一组氨基酸之间可形成疏水键 A．Glu-Arg B．Tyr-Asp C．Ser-Thr D．Phe-Trp E．Asp-Glu 7．可以裂解肽链中蛋氨酸残基羧基末端的试剂有 A．羟胺B．溴化氰C．胃蛋白酶 D．中等强度的酸E．胰蛋白酶 8．有一血清清蛋白(pI＝6．85)的混合物，在哪种条件下电泳、分离效果最好? A．pH4．9 B．pH5．9 C．pH6．5 D．pH8.6 E．pH3．5 9．使蛋白质和酶分子显示巯基的氨基酸是 A．蛋氨酸B．胱氨酸C．半胱氨酸D．谷氨酸E．赖氨酸 10．蛋白质分子引起280nm光吸收的最主要成分是 A．肽键B．半胱氨酸的一SH基 C．苯丙氨酸的苯环D．色氨酸的吲哚环 E．组氨酸的咪唑环(异吡唑环) 11．可用于测定多肽N端氨基酸的试剂有 A．丹磺酰氯B．β巯基乙醇C．溴化氰D．羟胺E．甲酸 高中生物蛋白质结构与功能的关系 常见考法：在平常测试中，蛋白质知识占有较大比例，可以以选择题或简答题的形式出现。通常考查氨基酸结构的判断、氨基酸脱水缩合过程中的计算问题、蛋白质的结构和功能等相关问题，出题形式灵活，难度较大。在高考中，从近几年生物试题看，有关蛋白质的结构与功能一直是高考命题的热点，题目多以选择题形式考查。除上海高考题外，其他地区试题较少涉及蛋白质的有关计算。结合蛋白质的合成、蛋白质结构多样性及具体蛋白质类物质的功能是近几年各地试题命题的新动向。 1蛋白质相关概念 1.氨基酸：氨基酸的结构是这节的一个难点，因为这个牵涉到有机化合物结构式的书写，而这些内容在化学方面还没有介绍，因此这里要注意听老师认真讲解。氨基酸的种类很多，但构成生物体蛋白质的氨基酸只有20种，这20种都有个共同的特定，就是都至少有一个氨基和一个羧基，并且氨基和羧基都连在同一个碳原子上，这个碳原子还连接一个氢原子和一个侧链基团(R基)。说明一点，大家只需要记住氨基酸的结构通式，会判断就可以，具体氨基酸的结构式不需要掌握。小编为大家整理整理了高中语数外、政史地、物化生九科知识点，各科知识点都包含了知识专题、学习方法、解题技巧等内容。更多2016年高考各科复习知识点请查看>>，高考知识点频道有你想要的珍贵复习资料。欢迎访问，高考生的专属网站。 2.氨基酸的脱水缩合：这个也是一个难点。脱水缩合是氨基酸相互结合的方式，并且脱水缩合只发生在共同结构的氨基和羧基之间，R基上的氨基和羧基不参与脱水缩合。三肽和三肽以上又叫多肽，也叫肽链，有时还考查到环状肽。肽链不呈直线，也不在同一平面上，因此使得蛋白质具有十分复杂的空间结构。 3.蛋白质的结构和功能：蛋白质的结构可以分为化学结构和空间 第二章蛋白质的结构与功能 复习测试 （一）名词解释 1. 肽键 2. 结构域 3. 蛋白质的等电点 4. 蛋白质的沉淀 5. 蛋白质的凝固 （二）选择题 A型题： 1. 天然蛋白质中不存在的氨基酸是： A. 胱氨酸 B. 谷氨酸 C. 瓜氨酸 D. 蛋氨酸 E. 丝氨酸 2. 下列哪种氨基酸为非编码氨基酸： A. 半胱氨酸 B. 组氨酸 C. 鸟氨酸 D. 丝氨酸 E. 亮氨酸 3. 下列氨基酸中哪种氨基酸无 L型与D型氨基酸之分： A. 丙氨酸 B. 甘氨酸 C. 亮氨酸 D. 丝氨酸 E. 缬氨酸 4. 天然蛋白质中有遗传密码的氨基酸有： A. 8种 B. 61种 C. 12种 D. 20种 E. 64种 5. 测定100克生物样品中氮含量是2克，该样品中蛋白质含量大约为： A. 6.25% B. 12.5% C. 1% D. 2% E. 20% 6. 蛋白质分子中的肽键： A. 是一个氨基酸的α-氨基和另一个氨基酸的α-羧基形成的 B. 是由谷氨酸的γ-羧基与另一个氨基酸的α-氨基形成的 C. 氨基酸的各种氨基和各种羧基均可形成肽键 D. 是由赖氨酸的ε-氨基与另一分子氨基酸的α-羧基形成的 E. 以上都不是 7. 多肽链中主链骨架的组成是 A. –CNCCNCNCCNCNCCNC- B. –CCHNOCCHNOCCHNOC- C. –CCONHCCONHCCONHC- D. -CCNOHCCNOHCCNOHC- E. -CCHNOCCHNOCCHNOC- 8. 蛋白质的一级结构是指下面的哪一种情况： A. 氨基酸种类的数量 B. 分子中的各种化学键 C. 多肽链的形态和大小 D. 氨基酸残基的排列顺序 E. 分子中的共价键 9. 维持蛋白质分子一级结构的主要化学键是： A. 盐键 B. 氢键 C. 疏水键 D. 二硫键 E. 肽键 10. 蛋白质分子中α-螺旋构象的特点是： A. 肽键平面充分伸展 B. 靠盐键维持稳定 C. 螺旋方向与长轴垂直 D. 多为左手螺旋 E. 以上都不是 11. 下列哪种结构不属于蛋白质二级结构： A. α-螺旋 B. 双螺旋 C. β-片层 D. β-转角 E. 不规则卷曲 举例说明蛋白质的结构于其功能之间的关系。 1、蛋白质一级结构决定高级结构，高级结构决定生物功能。 2、在不同种属之间，有些 aa 发生变化，不影响他的生物功能，例如，胰岛素的种属差异十分明显，但不同种属间分离得到的胰岛素具有相同的将血糖作用，不同种属间胰分离得到的胰岛素具有相同的将血糖作用，不同种属间胰岛素的一级结构稍有不同，但功能相同，主要是不同种属间具有20个不变aa残基构成的保守区决定的。此外，还包括细胞色素c，肌红蛋白，血红蛋白等一级结构稍有不同，功能相似。 3、在不同种属之间，由于基因突变，有些 aa 发生微观变化就引起功能的明显变化。例如，人的镰刀状红细胞贫血病和地中海贫血病。人的血红蛋白 b 链中第 6 位 glu 被 val 代替，由一个 aa 的变化，导致红细胞呈镰刀状， 降低运氧能力一起细胞形态和功能的变化。力起细胞形态和功能的变化 4、总之，蛋白质一级结构中各 aa 贡献不同，不变残基在蛋白质高级结构和功能上起重要作用，可变残基发生改变，不引起功能变化。不变残基在功能上起作用，可变残基在蛋白质进化上起重要作用。 5、蛋白质高级结构与功能的高度统一，结构决定功能。如血红蛋白的变构效应。血红蛋白由 4 个亚基组成， 2 个 a 亚基 ,2 个 b 亚基，分子中的 a 亚基对氧的亲和力比 b 亚基大，能首先与第一个氧结合，导致 a 亚基构象发生变化，进而引起相邻的b 亚基的构象也发生变化进而引起相邻的 b 亚基的构象也发生变化，增强 b 亚基对氧的亲和力。由于导致整个血红蛋白分子构象发生改变，与氧的结合能力大大加强，在肺部充分利用氧，使氧分压不致过高，在血液流经组织内时，当第一个氧放出后，其余三个氧很快放出，供组织利用氧。 第二讲蛋白质的结构与功能(第二部份) Lecture 2 Structure and Function of Protein (Part II) (续) 2.5 升降β-筒（Up and Down β-barrel） 相邻及平行的β-链间以发卡连接形成升降形式的筒形结构。β-链间连接的β-转角常是底物结合位点（图34~35）。 图34 大豆胰蛋白酶抑制剂中的升降β-筒 Fig 34 The Up and Down β-barrel in Soybean Trypsin Inhibitor 图35 视黄醇结合蛋白中的升降β-筒 Fig 35 The Up and Down β-barrel in Retinol Binding Protein 2.6 β-三叶草折叠（β Trefoil Folds） “β-三叶草折叠”是β-折叠链盘绕形成近似的具有三重对称轴的“三叶草”样结构（图36）。 图36 刺酮胰蛋白酶抑制剂中的β-三叶草折叠 Fig 36 The β Trefoil Fold in Erythrina Trypsin Inhibitor 2.7 β-螺旋（β Helix） 由β-折叠链盘绕形成“螺旋”样结构，比较少见（图37）。 图37 果胶酸脂裂解酶C中的β-螺旋 Fig 37 The β Helix in Pectate Lyase C 3. 全α拓扑结构(All α Topologies) 此类拓扑结构全部由α-螺旋构成。α-螺旋常呈反平行排列或垂直连接。前述“EF手型模体”、“螺旋-转角-螺旋模体”、“同源结构域模体”以及“亮氨酸拉链模体”均属于此类拓扑结构。 3.1 升降螺旋束（Up and Down Helix Bundle） 相邻反向排列的αα模体首尾相连，每个螺旋向左倾斜18°，形成左手扭曲的筒形螺旋束。最常见的是4螺旋束，形成两层结合（图38~41）。 图38 细胞色素b562中的升降螺旋束 Fig 38 The Up and Down Helix Bundle in Cytochrome b562 图39 铁蛋白中的升降螺旋束 Fig 39 The Up and Down Helix Bundle in Ferritin 第二章蛋白质的结构和功能 蛋白质（protein）在生物体内具有广泛和重要的生理功能，它不仅是各器官、组织的主要化学组成，且生命活动中各种生理功能的完成大多是通过蛋白质来实现的，而且蛋白质在其中还起着关键的作用，所以蛋白质是生物化学学科中传统、基础的内容，在分子生物学学科中又是发展最快、最重要的部分之一，protein一词就是来自1938年Jons J Berzelius创造的希腊单词protios，意为第一或最重要的意思。 第一节蛋白质在生命活动中的重要功能 蛋白质是生命的物质基础，一切生命活动离不开蛋白质。 蛋白质普遍存在于生物界，从病毒、细菌到动、植物都含有蛋白质，病毒除核酸外几乎都由蛋白质组成，甚至朊病毒（prion）就只含蛋白质而不含核酸。蛋白质也是各种生物体内含量最多的有机物质（表2－1）。人体内蛋白质含量就约占其干重的45%左右。 体内一些蛋白质的重要生理功能： （一）催化功能 （二）调节功能 （三）保护和支持功能 （四）运输功能 （五）储存和营养功能 （六）收缩和运动功能 （七）防御功能 （八）识别功能 （九）信息传递功能 （十）基因表达调控功能 （十一）凝血功能 （十二）蛋白质的其他众多生理功能 1 2 第二节 蛋白质的分子组成 一、 蛋白质的元素组成和分子量 蛋白质是大分子化合物，相对分子质量（Mr ）一般上万，结构十分复杂，但都是由 C 、H 、O 、N 、S 等基本元素组成，有些蛋白质分子中还含有少量Fe 、P 、Zn 、Mn 、Cu 、I 等元素，而其中氮的含量相对恒定，占13%～19%，平均为16%，因此通过样品中含氮量的测定，乘以6.25，即可推算出其中蛋白质的含量。 二、 蛋白质的氨基酸组成 大分子蛋白质的基本组成单位或构件分子（building-block molecule ）是氨基酸（amino acid ，AA ）（表2－2）。在种类上，虽然自然界中存在着300多种氨基酸，但构成蛋白质的只有20种氨基酸，且都是L,α-氨基酸，在蛋白质生物合成时它们受遗传密码控制。另外,组成蛋白质的氨基酸，不存在种族差异和个体差异。 在20种氨基酸中，除甘氨酸不具有不对称碳原子和脯氨酰是亚氨基酸外，其余 均为Ｌ,α-氨基酸。氨基酸分子的结构通式为：R H | C | COOH N H 2-- （一） 氨基酸的分类 20种氨基酸按其侧链R 结构的不同，在化学中可分为脂肪族、芳香族和杂环氨基酸三大类，分别含15种、2种和3种氨基酸。在脂肪族氨基酸中，3种是支链氨基酸，而大多是直链氨基酸。在20种氨基酸中，有2种是含硫氨基酸和3种是含羟基的氨基酸。在生物化学中，氨基酸是根据其酸性基团（羧基）和碱性基团（氨基、胍基、咪唑基）的多寡而分为酸性氨基酸、碱性氨基酸和中性氨基酸三类，其中酸性氨基酸含2个羧基和1个氨基，碱性氨基酸含2个或2个以上碱性基团和一个羧基，都属于含有可解离基团的极性氨基酸，而中性氨基酸只含有1个羧基和1个氨基，在形成蛋白质分子时都被以多种蛋白为例阐述蛋白质结构与功能的关系
高考生物必备知识点：蛋白质结构与功能的关系
蛋白质的结构和功能的关系
名词解释 第一章 蛋白质的结构与功能
第一章蛋白质的结构和功能选择题
高中生物蛋白质结构与功能的关系
第1章 蛋白质结构与功能习题
蛋白质结构与功能关系
蛋白质的结构和功能
蛋白质的结构和功能
相关主题
文本预览