第三章蛋白质化学
3.1、蛋白质的重要性和一般组成
蛋白质：蛋白质是由许多氨基酸通过肽键相连形成的高分子含氮化合物。
3.1.1 蛋白质的生物学重要性
1.生物体的组成成分（结构蛋白）
2.催化（酶蛋白）
3.运输
4.运动
5.抗体免疫(球蛋白)
6.干扰素
7.遗传信息的控制
8.细胞膜的通透性
9.高等动物的记忆、识别机构
3.1.2 蛋白质的化学组成
蛋白质是一类含氮有机化合物，除含有碳、氢、氧外，还有氮和少量的硫。某些蛋白质还含有其他一些元素，主要是磷、铁、碘、碘、锌和铜等。这些元素在蛋白质中的组成百分比约为：
碳50％氢7％氧23％氮16% 硫0—3％其他微量
N的含量平均为16%——凯氏（Kjadehl）定氮法的理论基础。
蛋白质含量的测定：凯氏定氮法(测定氮的经典方法)
优点：对原料无选择性，仪器简单，方法也简单；
缺点：易将无机氮(如核酸中的氮)都归入蛋白质中,不精确。
一般，样品含氮量平均在16%，取其倒数100/16=6.25，即为蛋白质换算系数，其含义是样品中每存在1g元素氮，就说明含有6.25g 蛋白质）；故：※蛋白质含量=氮的量×100/16=氮的量×6.25
3.2 氨基酸——组成蛋白质的基本单位
存在自然界中的氨基酸有300余种，但组成人体蛋白质的氨基酸仅有20种，且均属L-氨基酸（甘氨酸除外）。
氨基酸的结构特点：
?(1). 与羧基相邻的α-碳原子上都有一个氨基，因而称为α-氨基酸
?(2). 除甘氨酸外,其它所有氨基酸分子中的α-碳原子都为不对称碳原子,所以：
A.氨基酸都具有旋光性。
B.每一种氨基酸都具有D-型和L-型两种立体异构体。目前已知的天然蛋白质中氨基酸都为L-型。
3.2.2 氨基酸的分类
蛋白质氨基酸：蛋白质中常见的20种氨基酸
稀有的蛋白质氨基酸：蛋白质组成中，除上述20种常见氨基酸外，从少数蛋白质中还分离出一些稀有氨基酸，它们都是相应常见氨基酸的衍生物。如4-羟脯氨酸、5-羟赖氨酸等。非蛋白质氨基酸：不参与蛋白质组成，在生物体内呈游离或结合态的氨基酸。p74
常见蛋白质氨基酸的分类
根据侧链基团的结构将20中常见氨基酸分为3大类
A、脂肪族氨基酸：
中性氨基酸（一氨基一羧基氨基酸)（5种）
含羟基氨基酸(2种)
含硫氨基酸（2种）
（一氨基二羧基氨基酸）及其酰胺（4种）
碱性氨基酸（二氨基一羧基氨基酸）（2种）
B、芳香族氨基酸: Phe，Tyr，Trp
C、杂环族氨基酸: His，Pro
中性氨基酸：甘氨酸（Gly,G）、丙氨酸（Ala, A）、缬氨酸（Val, V）、亮氨酸（Leu, L）异亮氨酸（Ile, I）（异亮氨酸含有两个手性碳）
含羟基氨基酸：丝氨酸（Ser, S）、苏氨酸（Thr, T）（苏氨酸含有2个手性碳原子）
含硫氨基酸：半胱氨酸（Cys, C）、甲硫氨酸（Met, M）（体内代谢甲基的供体）
酸性氨基酸及其酰胺：
碱性氨基酸：
芳香族氨基酸：
杂环族氨基酸：
根据R-基团的极性，将氨基酸分为两类：
A、非极性氨基酸：Ala（丙氨酸）、Val（缬氨酸）、Leu（亮氨酸）、Ile（异亮氨酸）、Phe （苯丙氨酸）、Trp（色氨酸）、Met（甲硫氨酸）、Pro（脯氨酸）（8个）
B、极性氨基酸：根据pH7时是否带电
极性不带电荷：Ser（丝氨酸）、Thr（苏氨酸）、Tyr（酪氨酸）、Asn（天冬酰胺）
Gln（谷氨酰胺）、Cys（半胱氨酸）Gly（甘氨酸）（7种）
极性带正电荷: Lys（赖氨酸）、Arg（精氨酸）、His（组氨酸）(3种)
极性带负电荷：Asp（天冬氨酸）、Glu（谷氨酸）（2种）
His经常参与酶的活性中心的构成,它是唯一一个R基(咪唑基)的pKa值在7附近的AA.
特殊情况：半胱氨酸常以胱氨酸的形式存在。
据营养学分类：必需ＡＡ非必需ＡＡ
人体必需氨基酸有八种：
Met Trp Lys Val Ile Leu Phe Thr
―假设来写一两本书‖
3.2.3 氨基酸的理化性质
(一)氨基酸的一般物理性质
常见氨基酸均为无色结晶,其形状因构型而异
(1)溶解性：各种氨基酸在水中的溶解度差别很大，并能溶解于稀酸或稀碱中，但不能
溶解于有机溶剂。通常酒精能把氨基酸从其溶液中沉淀析出。
⑵熔点：氨基酸的熔点极高，一般在200℃以上。
(3) 味感：其味随不同氨基酸有所不同，有的无味、有的为甜、有的味苦，谷氨酸的单
钠盐有鲜味，是味精的主要成分。
(4)旋光性：除甘氨酸外，氨基酸都具有旋光性，能使偏振光平面向左或向右旋转，左
旋者通常用（-）表示，右旋者用（+）表示。
(5) 光吸收：
?构成蛋白质的20种氨基酸在可见光区都没有光吸收，但在远紫外区(<220nm)均有光
吸收。
?在近紫外区(220-300nm)只有酪氨酸、苯丙氨酸和色氨酸有吸收光的能力。
Tyr、Trp、Phe在近紫外光区的最大吸收峰（λmax）和摩尔消光系数ε（p77） 酪氨酸的λmax＝275nm，ε275=1.4x103 ;
苯丙氨酸的λmax＝257nm，ε257=2.0x102;
色氨酸的λmax＝280nm，ε280=5.6x103;
（二）氨基酸的离解性质
?氨基酸在结晶形态或在水溶液中，并不是以游离的羧基或氨基形式存在，而是离解
成两性离子。在两性离子中，氨基是以质子化(-NH3+)形式存在，羧基是以离解状态(-COO-)存在。
?在不同的pH条件下，两性离子的状态也随之发生变化。
如果在某一pH 值下，氨基酸所带正电荷的数目与负电荷的数目正好相等，即净电荷为零，
则称该pH 值为该氨基酸的等电点(pI)。
?各种氨基酸都有其特定的等电点。中性氨基酸的pI在微酸性；碱性氨基酸的pI在
碱性pH范围；酸性氨基酸的pI在酸性pH范围。
?氨基酸在等电点时溶解度最小，易发生沉淀。工业上利用这一性质提取氨基酸。
pH < pI, 样品带正电荷，样品点向阴极移动
pH > pI, 样品带负电荷，样品点向阳极移动
pH = pI, 样品不带电荷，样品点不移动
氨基酸等电点的确定：
1）中性氨基酸
?等电点（pI）的高低与氨基酸分子两性解离基团的解离平衡常数有一定关系。用K’1、
K’2分别表示α-COOH和α-NH3+表观解离平衡常数时，它们的负对数分别用pK’1、pK’2表示，则中性氨基酸的等电点在数值上等于两个pK’值之和的二分之一。即：pI = (pK1 + pK2) / 2
（2）酸、碱性氨基酸
在溶液中氨基酸随pH升高而逐级解离时，总是pK＇值小的基团先解离，pK＇值大者后解离。因此，对于具有三个解离基团的氨基酸，只有靠近等电离子的两个pK＇值影响等电离子的浓度。所以，只要正确写出解离反应式，皆可根据等电离子两边的pK＇计算其pI值。酸性氨基酸：pI = (pK’1 + pK’R-COO- )/2
碱性氨基酸：pI = (pK’2 + pK’R-NH2 )/2
（三）氨基酸的重要化学反应
1.与亚硝酸反应
2.与甲醛反应
3.脱羧反应
4.成盐反应
氨基和羧基分别可与酸和碱成盐。
5. 成肽反应
一个氨基酸的α–氨基和另一个氨基酸α–羧基脱水缩合，生成的酰胺叫做肽，这种酰胺键叫做肽键。
6.茚三酮反应（鉴别反应）
在450nm处有最大吸收率，在0.5－50μg / ml范围内，氨基酸含量与光密度成正比。
7.羰氨反应：
氨基酸的氨基与糖类的羰基易发生反应，生成羰氨化合物，进而缩合成更复杂的棕色到黑色化合物―类黑色素‖。食品加工中将这种反应称为褐变。轻度的褐变可赋予食品一定的色、香、昧。但生成的黑色素不能被细胞利用，也不能被发酵，不仅影响原料利用率，而且有毒副作用。
8.个别R基团的反应（略）
3.2.6 氨基酸分析
层析分离是利用混合物中各组分的物理化学性质（分子形状和大小、分子极性、吸附力、分子亲和力、分配系数等）的不同，使各组分以不同程度分布在两相中，其中一个是固定相，另一个是流动相，当流动相流过固定相时，各组分以不同的速度移动，而达到分离的方法。层析技术的三个基本构成条件
水不溶性惰性支持物。
流动相（能携带溶质沿支持物流动）。
固定相（附着在支持物上，能对各种溶质的流动产生不同的阻滞作用）。
层析技术的应用
对于分子大小不等的化合物，例如含多种蛋白质的混合液，宜用分子筛过滤分离；对于能溶于有机溶剂，难溶于水的化食物，常用吸附层析法分离；对于既溶于水也溶于有机溶剂的化合物，宜用分配层析分离；电解质混合物则宜用离子交换层析分离。
分配层析技术
分配层析是利用各组分的分配系数不同而予以分离的方法。包括纸上层析、薄层层析、气相层析。
分配系数是指一种溶质在两种互不相溶的溶剂中溶解达到平衡时，该溶质在两相溶剂的浓度比值。在层析条件确定后，分配系数是一个常数。以K表示。
分配层析的基本原理
分配层析中，通常采用一种多孔性固体支持物（如滤纸、硅胶、纤维素粉、淀粉、硅藻等）吸附着一种溶剂作为固定相，这种溶剂在层析过程中始终固定在多孔支持物上。
另一种与固定相溶剂互不相溶的溶剂可以沿固定相流动，即流动相。溶质在流动相的带动下流经固定相时，溶质在两相之间连续动态分配。由于不同溶质的分配系数不同而分离。
纸上层析是以滤纸为支持物的一种分配层析。滤纸能吸收22％－25％的水，其中6％－7％的水以氢键与滤纸纤维上的羟基结合，难以脱去。所以纸上层析是以滤纸纤维的结合水为固定相，以有机溶剂为流动相的层析技术。由于各物质的分配系数不同，移动的速率也就不同，从而达到分离的目的。
3.2.4 氨基酸的制备和用途
3.3 肽
? 3.3.1 肽的结构
?肽：氨基酸通过肽键相连形成化合物称为肽。
?肽键：由一个氨基酸的α-羧基与另一个氨基酸的α-氨基脱水缩合形成的酰胺键，
称为肽键。
?肽链：氨基酸之间通过肽键连接形成的链称肽链。
?aa残基：肽链中的aa因脱水、缩合而稍有不全。
?肽链主链骨架：在肽链中除去α碳上的R基和H外，剩下的部分为肽链主链骨架。
?侧链基团：氨基酸残基中与α-碳相连的R基团
?肽链的方向性：左边：N-端（氨基末端）；右边：C-端（羧基末端）
?肽链书写方式：N端→C端
?在多肽链中，氨基酸残基按一定的顺序排列，这种排列顺序称为氨基酸顺序。
命名：根据氨基酸组成，由N端→C端命名
3.3.2 肽的理化性质
?1）每种肽也有其晶体，晶体的熔点都很高。
?2）在pH0-14范围内，肽的酸碱性质主要来自游离末端α-NH2和游离末端α-COOH
以及侧链上可解离的基团。
?3）每一种肽都有其相应的等电点
4）颜色反应
A、双缩脲反应:双缩脲是两分子尿素经过加热失去一分子的NH3而得到的产物。双缩
脲与碱性硫酸铜作用生成蓝色的铜----双缩脲络合物,称为双缩脲反应. 含有2个以上肽键的多肽,也能发生双缩脲反应,生成紫红色或蓝紫色络合物,应用于多肽链的定量测定.
B、
C、茚三酮反应
3.3.3 天然存在的活性肽
?活性肽:以游离状态存在于生物体内的具有特殊生理功能的分子质量比较小的多肽.
?肌肽和鹅肌肽：二肽；抗氧化作用
?谷胱甘肽(GSH)：三肽；参与细胞氧化还原反应
?脑啡肽：五肽；镇痛作用
?催产素和加压素：九肽
?促肾上腺皮质激素：39肽，刺激肾上腺皮质的发育和分泌
?多肽抗生素：抗细菌
?α-鹅膏蕈碱：8肽，抑制真核生物RNA聚合酶II的活性，使RNA的合成不能进行。谷胱甘肽（GSH）：
?全称为γ-谷氨酰半胱氨酰甘氨酸。其巯基可氧化、还原，故有还原型（GSH）与氧
化型（GSSG）两种存在形式。
谷胱甘肽的生理功用：
?解毒作用：与毒物或药物结合，消除其毒性作用；
?参与氧化还原反应：作为重要的还原剂，参与体内多种氧化还原反应；
?保护巯基酶的活性：使巯基酶的活性基团-SH维持还原状态；
?维持红细胞膜结构的稳定：消除氧化剂对红细胞膜结构的破坏作用。
3.4 蛋白质的分类
?1）化学结构：完全由氨基酸构成——简单蛋白、含有非蛋白部分——结合蛋白
?2）蛋白质的形状：球状蛋白、纤维状蛋白
?3）生物功能：活性蛋白/非活性蛋白；酶，运输蛋白，营养和储存蛋白，收缩蛋白
或运动蛋白，结构蛋白，防御蛋白
3.5 蛋白质的结构
? 3.5.1 蛋白质的一级结构：是指蛋白质分子中氨基酸的排列顺序和连接方式。
?蛋白质的一级结构包括：
组成蛋白质的多肽链数目；多肽链的氨基酸数目、种类和顺序；以及多肽链内或链间二硫键的数目和位置。
其中最重要的是多肽链的氨基酸顺序，它是蛋白质生物功能的基础。
3.5.2 蛋白质的空间结构
?蛋白质的一级结构不具有功能，只有形成正确的结构才具有功能。
?二级结构以上的结构叫高级结构，由于高级结构是指各原子或基团在空间上的分布，
所以又叫空间结构，或三维结构、蛋白质构象。
?构型：一个化合物分子中原子的空间排列，这种排列的改变会引起共价键的形成和
破坏，与H键无关。是小分子化合物具有的结构。
?构象：表示多肽结构中一切原子沿共价键转动而产生的不同空间排列，这种构象的
改变会引起H键的形成和破坏，与共价键无关。为多肽等大分子物质具有的结构。多肽链折叠的空间限制
? 1.酰胺平面amide plane
? 2.二面角（φ和ψ）
一个Cα原子相连的两个肽平面，由于N 1 —Cα和Cα—C 2 （羧基碳）两个键为单键，肽平面可以分别围绕这两个键旋转，从而构成不同的构象。一个肽平面围绕N 1 —Cα（氮原子与α—碳原子）旋转的角度，用Φ表示。另一个肽平面围绕Cα—C 2 （α—碳原子与羧基碳）旋转的角度，用Ψ表示。这两个旋转角度叫二面角。
3.5.3 蛋白质的二级结构
?指蛋白质多肽链主链骨架中的若干肽段各自沿着某一个轴盘旋或者折叠，并以H键
维系，从而形成的有规则的局部的空间排列方式
?蛋白质的二级结构主要有α-螺旋、β-折叠、β-转角
?（1）α-螺旋
?①肽平面★：
?②α-螺旋★
肽平面★
?由于肽键具有部分双键性质，不能自由旋转，所以连接在肽键两端的基团处于一个
平面上，这个平面称为肽平面------蛋白质构象的基本单元
?平面特征：
?（1）肽键具部分双键性质
?（2）肽键的4个原子与2个碳原子组成一个刚性平面
α-螺旋：肽链主链骨架绕螺轴卷曲上升而形成的一种构象。大多为右手螺旋，是蛋白质最常见的二级结构，在生物体中，肽链合成后自发形成α-螺旋结构。
1951年由Pauling和Corey提出。
（2）其它二级结构
?β-折叠★
?β-转角★
?自由回转或无规卷曲（randon coil) ★
?蛋白质二级结构的稳定因素: 氢键.
β-折叠：
?多条多肽链或多肽链的一部分与另一部分并排地排列，靠链间或链内AA残基上的
C＝O和另外一个AA残基的N-H形成氢键维系的一种片状结构。
?基本特征：肽链的主链比较伸展，呈锯齿桩折叠构象，α-碳原子总是处于折叠的角
上，氨基酸的R基团处于折叠的棱角上。β-折叠有两种类型：一种为平行式，另一种为反平行式
β-转角：
?指主链发生了一个180度的回折，回折的拐角就叫β－转角.
?常有４个氨基酸残基组成，第二个残基常为脯氨酸。
自由回转或无规卷曲：
?指那些没有明确重复周期结构的―卷曲结构‖，它并非是―无规‖卷曲，而是有序的非
重复结构。
?这些无规卷曲结构常常构成蛋白质的活性结构部位和特异功能部位。
3.5.4 蛋白质的超二级结构
是指二级结构的基本单位（α-螺旋、β-折叠等）相互聚集，形成有规律的二级结构的聚集体。
超二级结构有三种基本组合形式：
α-螺旋的聚集体（αα）
α-螺旋和β-折叠的聚集体（βαβ）
β-折叠的聚集体（βββ和βCβ）
蛋白质的结构域
1970年Edelman C.为了描述免疫球蛋白（IgG）分子的构象，提出了结构域的概念。在较大的球状蛋白质分子中，多肽链往往形成几个紧密的球状构象，彼此分开，以松散的肽链相连，此球状构象就称为结构域。
特点：
A 结构域之间有一段肽链相连—铰链区
B 各个结构域可以相似或不相同
C 结构域一般为酶活性中心
3.5.5 蛋白质的三级结构
?指多肽链在二级结构的基础上，通过侧链基团的相互作用进一步卷曲折叠，借助次
级键使α-螺旋、β-折叠、β-转角等二级结构互相配置而形成的特定构象。
?如：鲸肌红蛋白的三级结构
特点：
? A.从整个分子的三级结构的外形看是球形或者是椭球形，分子紧密。
? B.在分子内部形成一个疏水的核，它是大部分非极性基团卷入分子内部形成。
? C.分子表面是极性的，形成一个亲水的外壳，这是由于极性基团位于分子表面形成，
它们在分子的表面分布不均匀，形成了很多性质不同的小区——微环境。
? D.在分子表面上有一条深陷的裂隙，其中分布的基团不同。
3.5.6 蛋白质的四级结构
?蛋白质的四级结构：由2条或2条以上的具有三级结构的多肽链聚合而成的特定构
象的蛋白分子称为蛋白质的四级结构。
?特点：
? A.构成蛋白质分子四级结构的单位称为亚单位或亚基。
? B.亚基之间以非共价键相连接。
? C.具有实际结构的蛋白质分子只有构成四级结构以后生物学功能才完整
亚基
?构成蛋白质的多肽链，每条肽链都具有独立的三级结构，且都以非共价键相连，我
们把这样的每条肽链叫做一个亚基或亚单位。
?每个亚基一般由一条多肽链构成，有时也可由两条多肽链构成，如肽链间通过-S-S-
相连成为一个亚基。
3.5.7 蛋白质分子中的重要化学键
? 1.共价键：肽键、二硫键等。主要是形成蛋白质一级结构。
? 2.次级键：H键、盐键、疏水键、范德华力等。主要用于维持蛋白质空间结构的稳
定性。
3.6 蛋白质的重要性质
? 3.6.1 胶体性质
? 1.蛋白质分子的直径在胶体的范围内；
? 2.蛋白质胶体溶液稳定的因素：
?（1）直径1-100nm;
?（2）溶剂化层
?（3）表面带有同种电荷
? 3.蛋白质胶体性质：
?（1）布朗运动
?（2）丁达尔效应
?（3）不能透过半透膜（透析）
?（4）电泳
3.6.2 蛋白质的两性解离及等电点
? 1. 蛋白中的解离基团
?AA是两性解离物质，蛋白质是由各种AA组成的高分子，其AA残基上的侧链基团
在一定的pH条件下可以进行酸式解离或碱式解离，使蛋白质带电。
2. 等电点：在某一pH时，它所带的正负电荷数相等，即净电荷为0，在电场中既不会向阳极移动，也不会向阴极移动，此时溶液的pH称为该蛋白质的等电点，用pI表示。
电泳
?在电场中，如果蛋白质分子所带正电荷多于负电荷，净电荷为正，则向负电极移动，
反之，净电荷为负，向正极移动，这种泳动现象称电泳。
?蛋白质在等电点pH条件下，不发生电泳现象。
?利用蛋白质的电泳现象，可以将蛋白质进行分离纯化。
3.6.3 变性与凝固
? 3.6.3.1 变性作用
?当天然蛋白质受到某些物理或化学的因素影响，使其分子内部原有的空间结构发生
变化时，理化性质改变，生物活性丧失，并未导致蛋白质一级结构的变化，这种过程称为蛋白质的变性作用。
?变性后的蛋白质叫变性蛋白质，通常都是以固体状态存在，不溶于水和其它溶剂。
?变性的可逆性——复性：如果引起蛋白质变性的因素较为温和，蛋白质的空间结构
仅有轻微局部改变，当除去变性因素后，蛋白质的空间结构恢复到接近原来的状态，其理化性质、生物活性也恢复，这个过程称为复性。
? 1.变性因素：热、紫外光、强酸（碱）、剧烈搅拌、重金属、生物碱等
? 2.变性蛋白的几个特点：
? A 蛋白质变性后丧失生物活性。
? B 变性蛋白质溶解度显著降低，不溶于水，易形成沉淀析出，溶于酸碱中。
? C 肽链松散，反应基团如-SH、-S-S-、酚羟基等数目增多。
? D 变性蛋白易被蛋白酶水解。
3.6.3.2 凝固作用p126
3.6.4 别构作用
?——含亚基的蛋白质由于一个亚基的构象改变而引起其余亚基和整个分子构象性质
和功能发生改变的作用。
?例如：血红蛋白的别构现象
3.6.5 沉淀作用
?蛋白质分子从溶液中离析出来叫做沉淀反应。
?要使蛋白质沉淀可用两种方法：中和电荷和破坏水化层。
1.可逆沉淀
?在温和条件下，通过改变溶液的pH或电荷状况，使蛋白质从胶体溶液中沉淀分离。
蛋白质在沉淀过程中，结构和性质都没有发生变化，在适当的条件下，可以重新溶解形成溶液，这种沉淀又叫非变性沉淀。可逆沉淀是分离纯化蛋白质的基本方法，如pI沉淀法、盐析法和有机溶剂沉淀法。
2.不可逆沉淀
?在强烈沉淀的条件下，不仅破坏蛋白质胶体溶液的稳定性，而且也破坏了蛋白质的
结构和性质，产生的蛋白质沉淀不可能重新溶解于水。
?由于沉淀过程发生了蛋白质结构和性质的变化，所以又称为变性沉淀。
?如加热、强酸（碱）、重金属、生物碱沉淀等等。
3.6.8 蛋白质的颜色反应
3.7 蛋白质结构与功能的关系
3.7.1 蛋白质一级结构与功能的关系
（一）一级结构是空间构象的基础
（二）一级结构与功能的关系
例：镰刀形红细胞贫血
这种由蛋白质分子发生变异所导致的疾病，称为―分子病‖。
3.7.2 蛋白质空间结构与功能的关系
（一）肌红蛋白与血红蛋白的结构
（二）血红蛋白的构象变化与结合氧
Hb与Mb一样能可逆地与O2结合，Hb与O2结合后称为氧合Hb。氧合Hb占总Hb的百分数（称百分饱和度）随O2浓度变化而改变。
协同效应：一个寡聚体蛋白质的一个亚基与其配体结合后，能影响此寡聚体中另一个亚基与配体结合能力的现象，称为协同效应。
如果是促进作用则称为正协同效应；如果是抑制作用则称为负协同效应。
血红素与氧结合后，铁原子半径变小，就能进入卟啉环的小孔中，继而引起肽链位置的变动。变构效应：蛋白质空间结构的改变伴随其功能的变化，称为变构效应。
（三）蛋白质构象改变与疾病
蛋白质构象疾病：若蛋白质的折叠发生错误，尽管其一级结构不变，但蛋白质的构象发生改变，仍可影响其功能，严重时可导致疾病发生。
蛋白质构象改变导致疾病的机理：有些蛋白质错误折叠后相互聚集，常形成抗蛋白水解酶的淀粉样纤维沉淀，产生毒性而致病，表现为蛋白质淀粉样纤维沉淀的病理改变。
这类疾病包括：人纹状体脊髓变性病、老年痴呆症、亨停顿舞蹈病、疯牛病等。
疯牛病中的蛋白质构象改变
疯牛病是由朊病毒蛋白(prion protein, PrP)引起的一组人和动物神经退行性病变。
正常的PrP富含α-螺旋，称为PrPc。
PrPc在某种未知蛋白质的作用下可转变成全为β-折叠的PrPsc，从而致病。
3.8 蛋白质的分离纯化和鉴定
?纯化的实质：
?增加制品(preparation)的纯度或比活性
?一般程序：前处理、粗分级、细分级、浓缩与保存
分离纯化蛋白质的主要方法
?★根据蛋白质的溶解度分离
?★根据电荷差异分离
?★根据分子大小分离
?★根据配体特性异性分离（亲和层析）
?★选择性吸附分离（物理吸附）
?★根据疏水性的差异
蛋白制品的含量分析、纯度鉴定与活性分析
?总蛋白含量分析：凯氏定氮法、Folin-酚法（Lowry法）、双缩脲法、考马斯亮蓝法、
紫外吸收法
?特定蛋白组分的含量分析：
?酶和激素等：酶活性或激素活性表示（比活性）
?其它蛋白：抗原抗体反应(western blot)
根据分子组成测定最小分子量
如肌红蛋白含0.335%的铁
Fe分子量55.8
最小M＝Fe(%) = 0.335 =16700
(实为16900马心)
牛血清白蛋白含Trp0.58%
最低M=35200，实际为69000，含2个Trp
重点复习：
? 1.氨基酸种类、结构特征、性质；
? 2.蛋白质结构、结构与功能的关系；
? 3.等电点理论及其应用；
? 4.蛋白质变性理论及其应用；
? 5.氨基酸、蛋白质分离纯化技术的基本原理。
? 6.氨基酸、蛋白质的主要鉴别反应。
第六章维生素化学
定义：维生素(vitamin)是机体维持正常功能所必需，但在体内不能合成或合成量很少，必须
由食物供给的一组低分子量有机物质。
分类: 脂溶性维生素(lipid-soluble vitamin)：V A 、VD、VE、VK 水溶性维生素(water-soluble vitamin)：VB族、VC
功能：水溶性V—辅酶，参与酶催化反应中底物基团的转移
脂溶性V—调控某些生物机能
6.2 脂溶性维生素
共同特点：
﹡均为非极性疏水的异戊二烯衍生物
﹡不溶于水，溶于脂类及脂肪溶剂
﹡在食物中与脂类共存，并随脂类一同吸收
﹡吸收的脂溶性维生素在血液与脂蛋白及某些特殊结合蛋白特异结合而运输种类：VitA, VitD, VitE, VitK
6.2.1 维生素A（抗干眼病维生素）
（1）化学本质与性质——不饱和一元醇，脂类中萜类衍生物
（2）来源：
动物性食物，植物性食物只含有V A原；
A1，主要存在于咸水鱼的肝脏；
A2，主要存在于淡水鱼肝脏。
缺乏症：夜盲症，干眼病，皮肤干燥等
6.2.2 维生素D（抗软骨病维生素）
（1）化学本质和性质：固醇衍生物
种类：VitD2（麦角钙化醇）
VitD3（胆钙化醇）
VitD2原：麦角固醇
VitD3原：7-脱氢胆固醇
麦角固醇→VitD2
胆固醇→7-脱氢胆固醇→VitD3
﹡VitD3的活性形式：1, 25- (OH)2-VitD3
（2）生化作用及缺乏症
1 促进Ca2+在骨骼中沉积
缺乏症：儿童——佝偻病、成人——软骨病
2 帮助吸收V A
烟雾会遮断制造VD的太阳光；
强烈日晒灼伤后，皮肤停止制造VD。
6.2.3 维生素E
功能：影响生殖；抗氧化－养颜，保护生物膜；促进血红素合成
缺乏：死胎、细胞异型
植物性食物中含量丰富很少缺乏
6.2.4维生素K（凝血维生素）
（1）化学本质及性质：一类能促进血液凝固的萘醌衍生物。
天然形式：K1（绿叶）、K2（肠道）
人工合成：K3、K4
（2）生化作用及缺乏症
功能：促进凝血缺乏表现: 易出血
来源：各种食物、肠道中微生物的合成，不易缺乏
6.3 水溶性维生素
共同特点：易溶于水，故易随尿液排出。体内不易储存，必须经常从食物中摄取。
种类：B族维生素和维生素C
6.3.1.1 维生素B1
（1）化学本质及性质
?存在形式：TPP（硫胺素焦磷酸）
（2）生化作用及缺乏症
生化作用：
缺乏病：脚气病，消化不良（抑制胆碱酯酶）
多存在于种皮、瘦肉、白菜中
VB1在酸性溶液中稳定，耐热，在pH3.5以下，120℃不被破坏。
6.3.1.2 维生素B2
1）化学本质及性质
﹡维生素B2又名核黄素
存在形式：黄素单核苷酸（FMN）
黄素腺嘌呤二核苷酸（FAD）
生化作用及缺乏症：
﹡生化作用：FMN及FAD是体内氧化还原酶的辅基，主要起氢传递体的作用。
﹡缺乏症：口角炎，唇炎，阴囊炎等。
来源：在蛋、奶、肝、牛肉及叶菜中的幼嫩组织含量丰富。
6.3.1.3泛酸（VB3），又名遍多酸
存在方式：辅酶A（CoA~SH）
化学结构：泛解酸、β丙氨酸
功能——酰基转移酶辅酶，传递酰基；在脂类与糖类代谢中起重要的作用
广泛存在，蜂王浆中含量最多。
辅酶A广泛被作各种疾病的重要辅助药物。
6.3.1.4 VPP（烟酰胺/尼克酰胺）
存在方式: 烟酰胺腺嘌呤二核苷酸（辅酶I）NAD+
烟酰胺腺嘌呤二核苷酸磷酸（辅酶Ⅱ）NADP+
生化作用及缺乏症：NAD+及NADP+是体内多种脱氢酶（如苹果酸脱氢酶、乳酸脱氢酶）的辅酶，起传递氢的作用。
缺乏症：癞皮病
来源：在鱼、肉、谷物种皮、蔬菜等食品中含量较多。
6.3.1.5 维生素B6
又称吡哆素，包括吡哆醇、吡哆醛、吡哆胺
功能：作为辅酶参加多种代谢反应，包括脱羧、转氨、氨基酸内消旋、Trp代谢、含硫氨基
酸的脱硫、羟基氨基酸的代谢和氨基酸的脱水等。
分布广泛,食物中富含，肠道细菌可以合成供人体需要。
存在方式:磷酸吡哆醛PLP、PMP
6.3.1.5 生物素（VB7 ）
为含硫维生素，其结构可视为由尿素与硫戊烷环结合而成，并有一个C5酸枝链。生物素是细长针状的晶体，熔点232℃，耐热和酸碱，微溶于水。
功能：生物素是多种羧化酶的辅酶，在CO2固定反应中起重要作用。
分布: 广泛,不易发生缺乏.
6.3.1.6 VB11（叶酸－造血维生素）
﹡叶酸(folic acid)又称蝶酰谷氨酸
﹡体内活性形式为四氢叶酸(FH4)
存在形式——四氢叶酸（辅酶F、CoF）
功能：一碳单位脱除酶的辅酶，传递一碳基团
含一个碳原子的基团
叶酸参与嘌呤、嘧啶的合成，间接影响蛋白质合成。
磺胺类药物可竞争性地抑制细菌叶酸的合成，导致繁殖中断。
缺乏症：巨幼红细胞贫血
6.3.1.8 维生素B12
（1）化学本质及性质
﹡维生素B12又称钴胺素(coholamine)，
﹡体内活性形式：甲基钴胺素、5 -脱氧腺苷钴胺素
功能：
1.促进某些化合物的异构作用。
2. 促进甲基转移作用。
3. 维持SH的还原型状态。
4. 促进核酸和蛋白质的生物合成。
5. 维持造血机构的正常运转。
6. 促进上皮组织细胞的新生。
缺乏症：
1. 儿童及幼龄动物发育不良。
2. 消化道上皮组织细胞失常。
3. 造血器官功能失常，导致恶性贫血。
4. 髓磷脂的生物合成减少，损害神经系统。
6.3.1.9 VC（抗坏血酸）
只能通过食物获取
功能：1. 抗坏血病（保护细胞膜）；2. 氢传递体；3.脯氨酸羟基化酶的辅酶；4.酶的激活剂缺乏与补充：坏血病，毛细管脆弱，易碎，表现为牙龈发炎出血，皮肤出现小血斑。倦怠虚弱，关节疼痛
十、硫辛酸
硫辛酸是少数不属于维生素的辅酶。硫辛酸是6,8-二硫辛酸，有两种形式：即硫辛酸（氧化型）和二氢硫辛酸（还原型）。在机体内起着酰基载体和氢载体的作用。
十一、辅酶Q
?辅酶Q又称为泛醌，广泛存在与动物和细菌的线粒体中。
?辅酶Q的活性部分是它的醌环结构，主要功能是作为线粒体呼吸链氧化-还原酶的辅酶，在酶与底物分子之间传递电子。
主要可溶性维生素和相应辅酶：
维生素辅酶功能
1. B1(硫胺素) TPP α-酮酸氧化脱羧
2. B2(核黄素) FMN、FAD 氢载体
3. PP [尼克酸（酰胺）] NAD+、NADP+ 氢载体
4. 泛酸（遍多酸）CoASH 酰基载体
5. B6 [吡哆醇（醛、酸）] 磷酸吡哆醇（醛）转氨、脱羧、消旋
6. 叶酸FH4(THFA) 一碳基团载体
7. 维生素羧化辅酶
8. C（抗坏血酸）氧化还原作用
9. 硫辛酸酰基载体、氢载体10. 10. 10.
10.B12（氰钴氨素）变位酶辅酶
一碳基团载体
要求：
?1、酶的概念
?2、酶的命名与分类
?酶的系统命名及分类原则，六大酶类的分类序号。
?3、酶的化学结构与作用机理
?酶的活化中心结构概念特点及其与催化活性的关系，酶的催化作用机理。
?4、影响酶促反应速度的因素
?底物浓度对速度的影响特点及米氏方程的含义，酶浓度、pH、温度、激活剂、抑制剂对酶促反应速度的影响特点。
?5、调节酶、同工酶、多酶系和诱导酶
?6、酶活力的测定与分离提纯
?7、维生素和辅酶
?维生素的概念分类及名称，几种重要的维生素其相应的辅酶的结构特点、生理功能。
九章新陈代谢总论
?新陈代谢：生物体一方面从环境中摄取食物作为营养物质，另一方面将自身的物质
分解成为废物，排泄到环境中去的过程称为新陈代谢或物质代谢。
新陈代谢的作用
? 1.生物体通过新陈代谢获得它所必需的能量。
? 2.通过新陈代谢建造和修复生物体。
? 3.通过新陈代谢完成遗传信息的储存、传递和表达，使生物体繁衍生息。
新陈代谢的特点
?１.由多步化学反应组成各反应间有严格的顺序且相互配合。
?２.在比较温和的条件下进行，绝大多数反应由酶催化。
?３.新陈代谢作用有高度灵敏的自我调节。
? 4.代谢体系在进化中逐步形成，完善，生物间基本相似
第十一章脂质代谢
脂肪的分解代谢脂肪的生物合成
脂类代谢主要途径
脂类是脂肪和类脂的总称。
脂类：脂肪(三酯酰甘油或甘油三酯)(triglyceride,TG)和类脂（胆固醇(cholesterol,Ch)、胆固醇酯(cholesteryl ester,CE)、磷脂(phospholipid,PL)、糖脂(glycolipid,GL) ））
共性：不溶或微溶于水而溶于有机溶剂。
分布：脂肪：主要分布于脂肪组织中，含量多约占体重10～20% .
?类脂：主要存在于生物膜中，含量少
脂肪：主要分布于脂肪组织，含量多，变动大，可变脂（储存脂）。
类脂：主要存在于生物膜中，含量少，变动小，固定脂（基本脂）。
主要生理功能：
1、储能和氧化供能
2、生物膜的重要结构成分
3、转变为生物活性物质
4、其他作用
?提供必需脂肪酸
?促进脂溶性维生素的吸收
必需脂肪酸：人体需要但不能在体内合成，必须由食物供给的脂肪酸，包括亚油酸、亚麻酸和花生四烯酸。
11.5.2 脂肪酸的氧化分解（β-氧化）
1.脂酸的活化——脂酰CoA 的生成（胞液）
* 脂酰CoA合成酶(acyl-CoA synthetase)存在于内质网及线粒体外膜上
2. 脂酰CoA进入线粒体
3. 脂酸的β氧化
脂酸β-氧化是在脂酰基β-碳原子上依次进行脱氢、加水、再脱氢及硫解4步连续反应，使脂酰基在α与β-碳原子间断裂，生成1分子乙酰CoA和少2个碳原子的脂酰CoA的过程。
4. 脂酸氧化的能量生成——以16碳软脂酸的氧化为例
活化：消耗2个高能磷酸键
β氧化：
每轮循环
四个重复步骤：脱氢、水化、再脱氢、硫解
产物：1分子乙酰CoA；
1分子少两个碳原子的脂酰CoA；
1分子NADH+H+；
1分子FADH2 。
7 轮循环产物：8分子乙酰CoA
7分子NADH+H+
7分子FADH2
能量计算：
生成ATP 8×12 + 7×3 + 7×2 = 131
净生成ATP 131 – 2 = 129
11.5.3 脂肪酸的其它氧化分解方式
?奇数碳原子脂肪酸的分解
①羧化②琥珀酰CoA进入TCA
?脂肪酸的α-氧化
?脂肪酸的-ω氧化
?不饱和脂肪酸的分解
11.5.4 乙酰CoA的去路
?进入TCA循环最终氧化生成二氧化碳和水以及大量的A TP。
?生成酮体参与代谢（动物体内）
脂肪酸β氧化产生的乙酰CoA，在肌肉细胞中可进入TCA循环进行彻底氧化分解；但在肝脏及肾脏细胞中还有另外一条去路，即形成乙酰乙酸、β-羟丁酸和丙酮，这三者统称为酮体。
1. 酮体的概念：是在肝脏中，脂肪酸氧化分解中间产物乙酰乙酸、—羟丁基及丙酮，这三者统称为酮体。
3.酮体生成的生理意义
?酮体是肝输出能源的一种形式，是肌肉组织，尤其是脑组织的重要能源。在长期饥饿或糖供应不足的情况是脑组织的主要能源。
?正常情况血中含少量酮体
0.03~0.5mmol/L (0.3~5mg/dl)
11.6 脂肪的合成代谢
?11.6.1 甘油的生物合成
?11.6.2 脂肪酸的生物合成
?所有的生物都可用糖合成脂肪酸，合成途径有两条：
?●从头合成（16碳以下）——动物在细胞溶胶中，植物在叶绿体和前质体中，是主要途径。
●在已有的碳链上加上C2物使链延长——在线粒体和微粒体中
饱和脂肪酸的从头合成
?（1）原料的准备
?（在细胞液中进行）
?乙酰CoA（主要来自G分解和脂肪动员，线粒体中的乙酰CoA通过柠檬酸-丙酮酸循环运入胞液）
?NADPH （磷酸戊糖途径）
?ATP、CO2
（2）脂酸合成酶系及反应过程
1）丙二酸单酰CoA的合成
?脂肪合成时，乙酰CoA是脂肪酸的起始物质（引物），其余链的延长都以丙二酸单酰CoA的形式参与合成。
脂酸的合成实际上是一个重复加成过程，由1分子乙酰CoA与7分子丙二酰CoA经缩合、还原、脱水和再还原的重复过程，每一次使碳链延长两个碳原子，释放一分子CO2，消耗两分子NADPH，共7次重复，最终生成含十六碳的终产物软脂酸。
第三章蛋白质化学 一、单项选择题 1．蛋白质分子的元素组成特点是 A．含大量的碳B．含大量的糖C．含少量的硫D．含少量的铜E．含氮量约16% 2．一血清标本的含氮量为5g/L，则该标本的蛋白质浓度是 A．15g/L B．20g/L C．31/L D．45g/L E．55g/L 3．下列哪种氨基酸是碱性氨基酸？ A．亮氨酸B．赖氨酸C．甘氨酸D．谷氨酸E．脯氨酸 4．下列哪种氨基酸是酸性氨基酸？ A．天冬氨酸B．丙氨酸C．脯氨酸D．精氨酸E．甘氨酸 5．含有两个羧基的氨基酸是 A．丝氨酸B．苏氨酸C．酪氨酸D．谷氨酸E．赖氨酸 7．在pH7.0时，哪种氨基酸带正电荷？ A．精氨酸B．亮氨酸C．谷氨酸D．赖氨酸E．苏氨酸 8．蛋氨酸是 A．支链氨基酸B．酸性氨基酸C．碱性氨基酸D．芳香族氨酸
E．含硫氨基酸 9．构成蛋白质的标准氨基酸有多少种？ A．8种B．15种 C．20种D．25种 E．30种 10．构成天然蛋白质的氨基酸 A．除甘氨酸外，氨基酸的α碳原子均非手性碳原子 B．除甘氨酸外，均为L-构型C．只含α羧基和α氨基D．均为极性侧链E．有些没有遗传密码11．天然蛋白质中不存在的氨基酸是 A．瓜氨酸B．蛋氨酸 C．丝氨酸D．半胱氨酸 E．丙氨酸 12．在中性条件下大部分氨基酸以什么形式存在？ A．疏水分子B．非极性分子 C．负离子D．正离子 E．兼性离子 13．所有氨基酸共有的显色反应是 A．双缩脲反应B．茚三酮反应 C．酚试剂反应D．米伦反应 E．考马斯亮蓝反应 14．蛋白质分子中的肽键 A．氨基酸的各种氨基和各种羧基均可形成肽键 B．某一氨基酸的γ-羧基与另一氨基酸的α氨基脱水形成 C．一个氨基酸的α-羧基与另一氨基酸的α氨基脱水形成 D．肽键无双键性质 E．以上均不是 15．维持蛋白质分子一级结构的化学键是 A．盐键B．二硫键 C．疏水键D．肽键
第一章蛋白质化学 一、填空题 1.根据R基团对水分子的亲和性，氨基酸可分成和；根据对动物的营养价值，氨基 酸又可分成和。疏水性氨基酸亲水性氨基酸必需氨基酸非必需氨基酸 2.测定一级结构需要的蛋白质的样品纯度不低于。如果一种蛋白质分子含有二硫键，可使 用电泳法对二硫键进行准确定位。97% 对角线 3.目前已发现的蛋白质氨基酸有种，其中2种罕见的氨基酸是和，它们 分别由和密码子编码。22 硒半胱氨酸吡咯赖氨酸UGA UAG 4.蛋白质紫外吸收是由三种氨基酸造成的，最大吸收峰在nm。蛋白质的pI可使用的 方法测定，pI处蛋白质的溶解度。芳香族280 等电聚焦最小 5.蛋白质的功能主要由其特定的结构决定。蛋白质的一级结构决定其高级结构和功能。α- 角蛋白的主要二级结构是，β-角蛋白的二级结构主要是。三维α-螺旋β-折叠6.蛋白质变性是指蛋白质受到某些理化因素的作用，其结构被破坏、随之丧失的现象。 高级生物功能 7.氨基酸与的反应可用于Van Slyke定氮，试剂或可用来测定N端氨基酸。 在蛋白质氨基酸中，只有与茚三酮反应产生黄色物质，其余氨基酸生成物质。亚硝酸Sanger 丹磺酰氯脯氨酸蓝紫色 8.蛋白质的结构一般包括个层次的结构，但肌红蛋白的结构层次只有个。一种蛋白 质的全部三维结构一般称为它的构象。二级结构是指，它是由氨基酸残基的氢键决定的。最常见的二级结构由、、和，其中能改变肽链走向的二级结构是。4 3多肽链的主链骨架本身在空间上有规律的折叠和盘绕非侧链基团α-螺旋β-折叠β-转角无规卷曲β-转角 二、是非题 1.氨基酸可分为亲水氨基酸和疏水氨基酸，其中亲水氨基酸溶于水，疏水氨基酸一般不溶于水。错 2.到目前为止，已在蛋白质分子中发现22种L型氨基酸。错 3.可使用双缩脲反应区分二肽和氨基酸。错 4.一种特定的氨基酸序列通常能决定几种不同的稳定的特定三维结构。错 5.许多明显不相关的氨基酸序列能产生相同的三维蛋白质折叠。正确 6.吡咯赖氨酸和羟赖氨酸都属于蛋白质翻译好后的赖氨酸残基的修饰产物。错 7.二硫键能稳定蛋白质的三级结构，但它又属于一级结构的内容。正确 8.胞外蛋白质通常具有二硫键，而胞内酶通常没有。正确 9.肽链上Pro-X之间的肽键可能是顺式，也可能是反式。错 10.存在与疏水环境中，α-螺旋比在亲水环境中的α-螺旋要稳定。正确 11.靠近α-螺旋N端的Arg残基的侧链的存在可稳定螺旋。错误。 12.大多数单核苷酸突变导致蛋白质的三维结构变得不稳定。错 三、选择题 1.六肽K-Q-C-D-E-I在pH7时的静电荷是（）。B A．-2 B.-1 C.0 D.+1 E.+2 2.七肽A-S-V-D-E-L-G形成α-螺旋，与A的羰基形成氢键的氨基酸残基是（）。D A.S B.V C.D D.E E.L 3.如果一种蛋白质含有一个完全由α-螺旋组成的跨膜结构域，那么最有可能出现在跨膜结构域的氨基酸残基是（）。D A.P B.E C.K D.L E.R 4.以下五种氨基酸H、A、D、P、Y和R按照等电点递增的排列顺序是（）。D A.DAPYHR B.DPAYHR C.DPYAHR D.DYAPHR E.DPYAHR
第三章蛋白质化学样题 一、选择题 1.蛋白质分子的一级结构概念主要是指（） A、组成蛋白质多肽链的氨基酸数目。 B、氨基酸种类及相互比值。 C、氨基酸的排列顺序。 D、二硫键的数目和位置。 2.下列何种结构不属蛋白质分子构象（） A、右手双螺旋 B、α-螺旋 C、β-折叠 D、β-转角 3. 在蛋白质三级结构中可存在如下化学键，但不包括（） A、氢键 B、二硫键 C、离子键 D、磷酸二酯键 4. 下列关于蛋白质四级结构的有关概念，何者是错误的（） A、由两个或两个以上亚基组成。 B、参与形成四级结构的次级键多为非共价键。 C、所有蛋白质分子只有具有四级结构，才表现出生物学活性。 D、组成四级结构的亚基可以是相同的，也可以是不同的。 5. 蛋白质变性是由于（） A、蛋白质一级结构的改变 B、组成蛋白质的共价键发生变化 C、蛋白质空间构象的破坏 D、辅基的脱落 6. 维系蛋白质一级结构的化学键（） A、盐键 B、肽键 C、氢键 D、分子间作用力 7. 对具有四级结构的蛋白质进行一级结构分析时（）
A、只有一个自由的α-氨基和一个自由的α-羧基。 B、只有自由的α-氨基，没有自由的α-羧基。 C、有一个以上的自由α-氨基和α-羧基。 D、既无自由的α-氨基，也无自由的α-羧基。 8. 蛋白质分子中的α-螺旋和β片层都属于（） A、一级结构 B、二级结构 C、三级结构 D、四级结构 9. 维系蛋白质分子中α-螺旋的化学键是（） A、肽键 B、离子键 C、二硫键 D、氢键 10. α-螺旋每上升一圈相当于几个氨基酸（） A、2.5 B.2.7 C.3.0 D、3.6 11. 谷氨酸的等电点是3.22，下列描述正确的是（） A、谷氨酸是碱性氨基酸 B、谷氨酸是酸性氨基酸 C、谷氨酸在pH=7的溶液中带正电荷 D、谷氨酸分子中含有一个氨基和一个羧基 12. 肽键是（） A、属于维系蛋白质二级结构的重要化学键 B、属于次级键 C、可以自由旋转 D、由肽键形成的肽平面包含了6个原子 13. 关于蛋白质二级结构的描述正确的是（） A、属于蛋白质的空间构象
第三章蛋白质化学 一、填空题 1.氨基酸的等电点(pI)是指________________。 2.氨基酸在等电点时，主要以________________离子形式存在，在pH>pI的溶液中，大部分以________________离子形式存在，在pH 第三章蛋白质化学 1蛋白质：是一类生物大分子，由一条或多条肽链构成，每条肽链都有一定数量的氨基酸按一定序列以肽键连接形成。蛋白质是生命的物质基础，是一切细胞和组织的重要组成成分。2标准氨基酸：是可以用于合成蛋白质的20种氨基酸。 3、茚三酮反应：是指氨基酸、肽和蛋白质等与水合茚三酮发生反应，生成蓝紫色化合物，该化合物在570mm波长处存在吸收峰。 4、两性电解质：在溶液中既可以给出H+而表现出酸性，又可以结合H+而表现碱性的电解质。 5、兼性离子：即带正电和、又带负电荷的离子。 6、氨基酸的等电点：氨基酸在溶液中的解离程度受PH值影响，在某一PH值条件下，氨基酸解离成阳离子和阴离子的程度相等，溶液中的氨基酸以兼性离子形式存在，且净电荷为零，此时溶液的PH值成为氨基酸的等电点。 7、单纯蛋白质：完全由氨基酸构成的蛋白质。 8、缀合蛋白质：含有氨基酸成分的蛋白质。 9、蛋白质的辅基：缀合蛋白质所含有的非氨基酸成分。 10、肽键：存在于蛋白质和肽分子中，是由一个氨基酸的α-羧基与另一个氨基酸的α-氨基缩合时形成的化学键。 11、肽平面：在肽单元中，羧基的π键电子对与氮原子的孤电子对存在部分共享，C-N键具有一定程度的双键性质，不能自由旋转。因此，肽单元的六个原子处在同一个平面上，称为肽平面。 12、肽：是指由两个或者多个氨基酸通过肽键连接而成的分子。 13、氨基酸的残基：肽和蛋白质分子中的氨基酸是不完整的，氨基失去了氢，羧基失去了羟基，因而称为氨基酸的残基。 14、多肽：由10个以上氨基酸通过肽键连接而成的肽。 15、多肽链：多肽的化学结构呈链状，所以又称多肽链。 16、生物活性肽：是指具有特殊生理功能的肽类物质。它们多为蛋白质多肽链的一个片段，当被降解释放之后就会表现出活性，例如参与代调节、神经传导。食物蛋白质的消化产物中也有生物活性肽，他们可以被直接吸收。 17、谷胱甘肽：由谷氨酸、半胱氨酸和甘氨酸通过肽键连接构成的酸性三肽，是一种生物活性肽，是机体重要的抗氧化剂。 18、蛋白质的一级结构：通常叙述为蛋白质多肽链中氨基酸的连接顺序，简称氨基酸序列。蛋白质的一级结构反映蛋白质分子的共价键结构。 19、蛋白质的二级结构：是指蛋白质多肽链局部片段的构象，该片段的氨基酸序列是连续的，主链构象通常是规则的。 20、蛋白质的超二级结构：又称模体、基序，是指几个二级结构单元进一步聚集和结合形成的特定构象单元，如αα、βαβ、ββ、螺旋-转角-螺旋、亮氨酸拉链等。 21、蛋白质的三级结构：是指蛋白质分子整条肽链的空间结构，描述其所有原子的空间排布。蛋白质的三级结构的形成是肽链在二级结构基础上进一步折叠的结果。 22、蛋白质的结构域：许多较大（由几百个氨基酸构成）蛋白质的三级结构中存在着一个或多个稳定的球形折叠区，有时与分子的其他部分之间界限分明，可以通过对多肽的适当酶切与其他部分分开，这种结构成为结构域。 23、蛋白质的亚基：许多蛋白质分子可以用物理方法分离成不止一个结构单位，每个结构单位可以由不止一条台联构成，但特定且相对独立的三级结构，且是一个由共价键连接的整体，该结构单位称为蛋白质的亚基。 第三章蛋白质化学 一、重点难点概述：学习要求：掌握蛋白质的概念和化学组成；掌握蛋白质的组成单位——氨基酸的结构和理化性质；掌握肽的概念和性质；掌握蛋白质的结构（包括初级结构和空间结构）及结构与功能的关系，掌握蛋白质和氨基酸的理化性质；了解蛋白质分析、分离和纯化的一般方法。 重点及难点：氨基酸的结构和性质；蛋白质的结构与功能的关系；蛋白质的分离纯化。 主要内容： 一、蛋白质的化学组成与分类 蛋白质：蛋白质（protein）是生命的物质基础，是有机大分子，是构成细胞的基本有机物，是生命活动的主要承担者。没有蛋白质就没有生命。氨基酸是蛋白质的基本组成单位。它是与生命及与各种形式的生命活动紧密联系在一起的物质。机体中的每一个细胞和所有重要组成部分都有蛋白质参与。蛋白质占人体重量的16%~20%，即一个60kg重的成年人其体内约有蛋白质9.6~12kg。人体内蛋白质的种类很多，性质、功能各异，但都是由20多种氨基酸（Amino acid）按不同比例组合而成的，并在体内不断进行代谢与更新。 （一）蛋白质的元素组成（二）蛋白质的基本单位——氨基酸（三）蛋白质的分类 二、蛋白质的大小与分子量 三、蛋白质的构象 四、蛋白质结构层次 五、蛋白质分子多样性 第二节蛋白质基本单位---氨基酸 一、蛋白质的水解 二、氨基酸的结构与分类 （一）基本氨基酸（20种）（二）修饰氨基酸（三）非蛋白质组分氨基酸 三、氨基酸的构型、旋光性和光吸收 (一) 氨基酸的构型（二）氨基酸的旋光性（三）氨基酸的光吸收性 四、氨基酸的酸碱性质 （一）氨基酸是两性电解质（二）氨基酸有特征滴定曲线（三）不同氨基酸的酸碱性质不同（四）氨基酸的甲醛滴定 五、氨基酸的化学反应 六、氨基酸的分离分析 （一）分配层析法分离氨基酸（二）分配柱层析（三）氨基酸的纸层析（四）氨基酸的薄层层析（五）氨基酸纸电泳（六）离子交换层析分离氨基酸 第三节蛋白质的共价结构 一、肽和键的结构 （一）肽键（二）肽键作为蛋白质主键的证据（三）肽键的特点（四）肽概念 二、肽的理化性质 （一）肽的物理性质：晶体的熔点很高（二）肽的解离（三）小肽的滴定及等电点确定 三、天然存在的活性肽 四、蛋白质一级结构举例 （一）胰岛素（二）核糖核酸酶的一级结构 五、蛋白质的氨基酸序列与生物功能 （一）同源蛋白质的种属差异与生物进化（二）同源蛋白质具有共同的进化起源 第三章蛋白质化学 1蛋白质：就是一类生物大分子，由一条或多条肽链构成，每条肽链都有一定数量得氨基酸按一定序列以肽键连接形成。蛋白质就是生命得物质基础,就是一切细胞与组织得重要组成成分。 2标准氨基酸:就是可以用于合成蛋白质得２0种氨基酸. 3、茚三酮反应：就是指氨基酸、肽与蛋白质等与水合茚三酮发生反应，生成蓝紫色化合物，该化合物在570mm波长处存在吸收峰。 4、两性电解质：在溶液中既可以给出H+而表现出酸性，又可以结合Ｈ＋而表现碱性得电解质。 5、兼性离子:即带正电与、又带负电荷得离子。 6、氨基酸得等电点:氨基酸在溶液中得解离程度受ＰH值影响,在某一PＨ值条件下,氨基酸解离成阳离子与阴离子得程度相等，溶液中得氨基酸以兼性离子形式存在,且净电荷为零，此时溶液得ＰH值成为氨基酸得等电点。 7、单纯蛋白质:完全由氨基酸构成得蛋白质。 8、缀合蛋白质：含有氨基酸成分得蛋白质。 9、蛋白质得辅基:缀合蛋白质所含有得非氨基酸成分。 10、肽键：存在于蛋白质与肽分子中，就是由一个氨基酸得α—羧基与另一个氨基酸得α—氨基缩合时形成得化学键。 11、肽平面:在肽单元中，羧基得π键电子对与氮原子得孤电子对存在部分共享，C－N键具有一定程度得双键性质,不能自由旋转。因此,肽单元得六个原子处在同一个平面上，称为肽平面。 12、肽：就是指由两个或者多个氨基酸通过肽键连接而成得分子。 13、氨基酸得残基：肽与蛋白质分子中得氨基酸就是不完整得，氨基失去了氢，羧基失去了羟基，因而称为氨基酸得残基。 14、多肽:由１0个以上氨基酸通过肽键连接而成得肽. 15、多肽链：多肽得化学结构呈链状,所以又称多肽链。 16、生物活性肽:就是指具有特殊生理功能得肽类物质。它们多为蛋白质多肽链得一个片段,当被降解释放之后就会表现出活性，例如参与代谢调节、神经传导。食物蛋白质得消化产物中也有生物活性肽,她们可以被直接吸收。 17、谷胱甘肽:由谷氨酸、半胱氨酸与甘氨酸通过肽键连接构成得酸性三肽,就是一种生物活性肽，就是机体内重要得抗氧化剂。 18、蛋白质得一级结构：通常叙述为蛋白质多肽链中氨基酸得连接顺序,简称氨基酸序列。蛋白质得一级结构反映蛋白质分子得共价键结构。 19、蛋白质得二级结构:就是指蛋白质多肽链局部片段得构象,该片段得氨基酸序列就是连续得，主链构象通常就是规则得。 20、蛋白质得超二级结构：又称模体、基序，就是指几个二级结构单元进一步聚集与结合形成得特定构象单元,如αα、βαβ、ββ、螺旋—转角-螺旋、亮氨酸拉链等。 21、蛋白质得三级结构:就是指蛋白质分子整条肽链得空间结构，描述其所有原子得空间排布。蛋白质得三级结构得形成就是肽链在二级结构基础上进一步折叠得结果. 22、蛋白质得结构域：许多较大(由几百个氨基酸构成)蛋白质得三级结构中存在着一个或多个稳定得球形折叠区，有时与分子得其她部分之间界限分明，可以通过对多肽得适当酶切与其她部分分开,这种结构成为结构域。 23、蛋白质得亚基：许多蛋白质分子可以用物理方法分离成不止一个结构单位，每个结构单位可以由不止一条台联构成，但特定且相对独立得三级结构，且就是一个由共价键连接得整 第三章蛋白质化学 3.1、蛋白质的重要性和一般组成 蛋白质：蛋白质是由许多氨基酸通过肽键相连形成的高分子含氮化合物。 3.1.1 蛋白质的生物学重要性 1.生物体的组成成分（结构蛋白） 2.催化（酶蛋白） 3.运输 4.运动 5.抗体免疫(球蛋白) 6.干扰素 7.遗传信息的控制 8.细胞膜的通透性 9.高等动物的记忆、识别机构 3.1.2 蛋白质的化学组成 蛋白质是一类含氮有机化合物，除含有碳、氢、氧外，还有氮和少量的硫。某些蛋白质还含有其他一些元素，主要是磷、铁、碘、碘、锌和铜等。这些元素在蛋白质中的组成百分比约为： 碳50％氢7％氧23％氮16% 硫0—3％其他微量 N的含量平均为16%——凯氏（Kjadehl）定氮法的理论基础。 蛋白质含量的测定：凯氏定氮法(测定氮的经典方法) 优点：对原料无选择性，仪器简单，方法也简单； 缺点：易将无机氮(如核酸中的氮)都归入蛋白质中,不精确。 一般，样品含氮量平均在16%，取其倒数100/16=6.25，即为蛋白质换算系数，其含义是样品中每存在1g元素氮，就说明含有6.25g 蛋白质）；故：※蛋白质含量=氮的量×100/16=氮的量×6.25 3.2 氨基酸——组成蛋白质的基本单位 存在自然界中的氨基酸有300余种，但组成人体蛋白质的氨基酸仅有20种，且均属L-氨基酸（甘氨酸除外）。 氨基酸的结构特点： ?(1). 与羧基相邻的α-碳原子上都有一个氨基，因而称为α-氨基酸 ?(2). 除甘氨酸外,其它所有氨基酸分子中的α-碳原子都为不对称碳原子,所以： A.氨基酸都具有旋光性。 B.每一种氨基酸都具有D-型和L-型两种立体异构体。目前已知的天然蛋白质中氨基酸都为L-型。 3.2.2 氨基酸的分类 蛋白质氨基酸：蛋白质中常见的20种氨基酸 稀有的蛋白质氨基酸：蛋白质组成中，除上述20种常见氨基酸外，从少数蛋白质中还分离出一些稀有氨基酸，它们都是相应常见氨基酸的衍生物。如4-羟脯氨酸、5-羟赖氨酸等。非蛋白质氨基酸：不参与蛋白质组成，在生物体内呈游离或结合态的氨基酸。p74 常见蛋白质氨基酸的分类 根据侧链基团的结构将20中常见氨基酸分为3大类 A、脂肪族氨基酸： 中性氨基酸（一氨基一羧基氨基酸)（5种） 含羟基氨基酸(2种) 含硫氨基酸（2种） （一氨基二羧基氨基酸）及其酰胺（4种） 碱性氨基酸（二氨基一羧基氨基酸）（2种） B、芳香族氨基酸: Phe，Tyr，Trp C、杂环族氨基酸: His，Pro 中性氨基酸：甘氨酸（Gly,G）、丙氨酸（Ala, A）、缬氨酸（Val, V）、亮氨酸（Leu, L）异亮氨酸（Ile, I）（异亮氨酸含有两个手性碳） 含羟基氨基酸：丝氨酸（Ser, S）、苏氨酸（Thr, T）（苏氨酸含有2个手性碳原子） 42胰岛素原转变为胰岛素的过程是在_________(细胞器)进行。分泌颗粒中的胰岛素是通过_________离子于_________氨酸侧链上的氮原子配位，形成_________聚体。 43.测定蛋白质浓度的方法主要有_________、_________、_________和_________。 44.肌球蛋白本身具有_________酶的活性，所以当A TP释放能量时，就引起肌肉收缩。 45.酶蛋白的荧光主要来自_________氨酸与_________氨酸。 46.凝集素能专一地识别细胞表面的_________并与之结合，从而使细胞于细胞相互凝集。 47.蛋白质的生理价值可用下式表示：_________×100。 48.R．Y alow的主要贡献是建立了_________。 49.抗体就是_________球蛋白。 50.用_________试剂可区分丙氨酸和色氨酸。 51.利用蛋白质不能通过半透膜的特性，使它和其他小分子物质分开的方法有_________和-_________等。 52.利用分配层析的原理进行氨基酸分析，常用的方法有_________、_________、_________ 和_________等。 53.实验室中常用的测定相对分子质量的方法有_________、_________和_________等。 54.羧肽酶B专一地从蛋白质的C端切下_________氨基酸。 55.糖蛋白的糖基大多结合在蛋白质的_________残基_________残基与_________残基上。 56. _________不是α-氨基酸，它经常改变肽链折叠的方式。 57.维持蛋白质构象的次级键主要有_________、_________、_________和_________。 58.羧肽酶A不能水解C端是_________残基、_________残基和_________残基的肽键。 59.常用的肽链N端分析的方法有_________法、_________法、_________法和_________法。C端分析的方法有_________法和_________法等。 60.多聚L-谷氨酸的比旋度随PH值改变是因为_________，而L-谷氨酸的比旋度随PH值改变则是由于_________。 61.胰岛素是胰岛β-细胞分泌的，它是由前胰岛素原经专一性蛋白水解，失去N端的-_________成为_________。再经类胰蛋白酶和类羧肽酶的作用失去_________肽，形成具有生物活性的胰岛素。 62.影响血红蛋白与氧结合的因素由_________、_________、_________和_________等。 63.蛋白质的超二级结构是指_________，其基本组合形式为_________、_________、-_________、_________ 、_________和_________等。 64.蛋白质的二级结构有_________、_________、_________、_________和_________等几种基本类型。 65.凝集素是一类能与_________相互作用的蛋白质。 66.许多钙结合蛋白都存在有_________图象，即他们的钙结合位点都由一个_________的结构单位构成。 67.确定蛋白质中二硫键的位置，一般先采用_________，然后用_________技术分离水解后的混合肽段。 二、问答题 1.1、某氨基酸溶于pH 7的水中，所得氨基酸溶液的pH值为6,问此氨基酸得pI是大于6、 第三章蛋白质化学 一、氨基酸： 1. 结构特点：氨基酸(amino acid)是蛋白质分子的基本组成单位。构成天然蛋白质分子的氨基酸约有20种，除脯氨酸为α-亚氨基酸、甘氨酸不含手性碳原子外，其余氨基酸均为L-α-氨基酸。 2. 分类：根据氨基酸的R基团的极性大小可将氨基酸分为四类：①非极性中性氨基酸(8种)；②极性中性氨基酸(7种)；③酸性氨基酸(Glu和Asp)；④碱性氨基酸(Lys、Arg和His)。 二、肽键与肽链： 肽键(peptide bond)是指由一分子氨基酸的α-羧基与另一分子氨基酸的α-氨基经脱水而形成的共价键(-CO-NH-)。氨基酸分子在参与形成肽键之后，由于脱水而结构不完整，称为氨基酸残基。每条多肽链都有两端：即自由氨基端(N端)与自由羧基端(C端)，肽链的方向是N端→C端。 三、肽键平面(肽单位)： 肽键具有部分双键的性质，不能自由旋转；组成肽键的四个原子及其相邻的两个α碳原子处在同一个平面上，为刚性平面结构，称为肽键平面。 四、蛋白质的分子结构： 蛋白质的分子结构可人为分为一级、二级、三级和四级结构等层次。一级结构为线状结构，二、三、四级结构为空间结构。 1．一级结构：指多肽链中氨基酸的排列顺序，其维系键是肽键。蛋白质的一级结构决定其空间结构。 2．二级结构：指多肽链主链骨架盘绕折叠而形成的构象，借氢键维系。主要有以下几种类型：α-螺旋、β-折叠、β-转角、r转角、无规卷曲。 α-螺旋结构特征为：①主链骨架围绕中心轴盘绕形成右手螺旋；②螺旋每上升一圈是3.6个氨基酸残基，螺距为0.54nm；③相邻螺旋圈之间形成许多氢键。 3. 超二级结构：指相互邻近的二级结构在空间折叠中靠近，彼此相互作用，形 生物化学蛋白质化学练 习含答案 集团文件发布号：（9816-UATWW-MWUB-WUNN-INNUL-DQQTY-19882） 第三章蛋白质化学练习卷 一、填空题 (一)基础知识填空 1. 组成蛋白质的碱性氨基酸有、 和。酸性氨基酸有 和。 2. 在下列空格中填入合适的氨基酸名称。 (1) 是带芳香族侧链的极性氨基酸。 (2) 和是带芳香族侧链的非极性氨基酸。 (3) 和是含硫的氨基酸。 (4) 是最小的氨基酸，是亚氨基酸。 (5)在一些酶的活性中心起重要作用并含有羟基的分子量较小的氨基酸是，体内还有另两个含羟基的氨基酸分别是和。 3. 氨基酸在等电点时，主要以离子形式存在，在 pH>pI的溶液中，大部分以离子形式存在，在pH 第三章蛋白质化学 蛋白质功能的多样性 ●1. 催化功能-酶 ●2. 调控功能-激素、基因调控因子 ●3. 贮存功能-乳、蛋、谷蛋白 ●4. 转运功能-膜转运蛋白、血红/血清蛋白 ●5. 运动功能-鞭毛、肌肉蛋白 ●6. 结构成分-皮、毛、骨、细胞骨架 ●7. 支架作用-接头蛋白 ●8. 防御功能-免疫球蛋白 ●9. 其他功能 生老病死，万物轮回(蛋白质层次)●生（诞生、生长）：在酶催化下老细胞 计划性凋亡和新细胞的再生、活细胞的代谢 ----（新陈代谢） ●老？蛋白质功能普遍衰退 ●病？个别蛋白质的功能障碍 ●死？蛋白质功能的全部停止/分解 蛋白质——生物功能分子 ●单细胞生物 多细胞动物 细胞水平 ●为什么人体细胞有不同的形状？ 细胞内有支撑体 ●？ ●功能蛋白大多为球状 蛋白质的含氮量 蛋白氮占生物组织所有含氮物质的绝大部分 大多数蛋白质含氮量接近于16% 蛋白质含量 = 每克样品中含氮的克数 6.25 凯氏定氮法 二、蛋白质的水解 ●常用盐酸或硫酸 ●优点：水解产物不消旋 ●缺点：Trp被沸酸完全破坏含羟基Ser、Thr、Tyr部分分解 Asn、Gln酰胺基被水解 （二）碱水解 一般用6M Na(OH)2或4M Ba(OH)2 ● ●缺点：许多AA受到不同程度的破坏 部分水解产物发生消旋化 ●优点：Trp不受破坏 （三）酶水解 ●蛋白酶的作用 ●优点：条件温和、常温、常压 无旋光异构、氨基酸不被破坏 ●缺点：水解不完全、中间产物多 蛋白质水解 酸/碱能将蛋白完全水解 得到各种AA的混合物 酶水解一般是部分水解 得到多肽片段和AA的混合物 氨基酸是蛋白质的基本结构单元 什么是α-氨基酸 ●----C-C-C-C-COOH γβα ●----C-C-C-C(NH2)-COOH α-氨基酸●----C-C-C(NH2)-C-COOH β-氨基酸●----C-C(NH2)-C-C-COOH γ-氨基酸（一）构成蛋白质的氨基酸 ●按照酸碱性质分类 1、中性AA 按照侧链基团的不同又分为： ●脂肪族氨基酸 ●芳香族氨基酸 ●含-OH氨基酸 ●含S氨基酸 ●亚氨基酸 2、酸性AA ●甘氨酸没有手性 ●其余19种AA都具有旋光性 ●脯氨酸是α-亚氨基酸 ●其余都是α-氨基酸 第三章蛋白质化学 一.填空题（每题2分） 1.已知蛋白质的二级结构的基本组成方式有（）、（）和 （）和（）。 2.因为（）、（）和（）三种氨基酸残基侧链 基团在紫外区有光吸收能力，所以在（）nm波长的紫外光吸收常被用来定性或定量检测蛋白质。 3.带电氨基酸有（）氨基酸和（）氨基酸两类，其中前者包 括（）、（）。 4.当氨基酸溶液的pH＝pI时，氨基酸以（）离子形式存在，所带净电荷为 （）；当pH＞pI时，氨基酸以（）离子形式存在；当氨基酸溶液的pH＜pI时，氨基酸以（）离子形式存在。 5.氨基酸具有两性解离特性，因此它既可以被（）滴定，由可以被 （）滴定。丙氨酸的pK(α-COOH)=2.34，pK(α-NH3+)=9.69，其pI=（），在pH=7时，在电场中向（）极方向移动。 6.蛋白质中存在（）种氨基酸，除了（）氨基酸外，其余氨 基酸的α-碳原子上都有一个自由的（）基和一个自由的（）基。 7.α-螺旋中相邻螺圈之间形成链内氢键，氢键的取向几乎与（）平行。氢键 是由每个氨基酸的（）与前面隔三个氨基酸的（）形成的，它允许所有的（）都能参与氢键的形成。 8.稳定蛋白质胶体状态的因素是蛋白质分子上的（）及（）。 蛋白质胶体性质的应用，分离蛋白质的方法有（）、（）等。 9.加入低浓度的中性盐可使蛋白质的溶解度（），这种现象称 （）；而加入高浓度的中性盐，当达到一定的盐饱和度时，可使蛋白质的溶解度（），这种现象称（）。 10.维持蛋白质一级结构的化学键有（）和（）。维持二级结 构主要靠（），维持三级结构的作用力除了以上几种外还需要（）、疏水作用力和范德华力等。 11.蛋白质主链构象的结构单元包括（）、（）、 （）和（）。 12.由于体内的含氮物质以（）为主，大多数蛋白质中氮的含量较恒定，平均 为（）%，这是（）法的理论基础。如测得1g样品含氮量为10mg，则蛋白质的含量是（）%。 13.精氨酸的pK(α-COOH)=2.17，pK(α-NH3+)=9.04，pK(R基)=12.48，其pI值为 （），将其溶于pH=7的缓冲液中，此时精氨酸pI（）环境pH，则精氨酸带上（）电荷，如置于电场中，应向电场的（）极移动。 14.在20种氨基酸中，碱性氨基酸有精氨酸、（）和（），具 有羟基的氨基酸是（）和（）。 15.氨基酸与茚三酮发生氧化脱羧反应生成（）色化合物，而（） 与茚三酮反应不释放（）而生成（）化合物。 16.用电泳方法分离蛋白质的原理，是在一定的pH值条件下，不同蛋白质的（）、 （）和（）不同，而在电场中移动的（）和速率不同，从而使蛋白质得到分离。 17.现有甲、乙、丙、丁四种蛋白质，它们的等电点分别为8.0，4.5，6.8以及10.0，当在 pH=8.0缓冲液中，它们在电场中电泳的方向为：甲（），乙（），丙（），丁（）。 18.谷氨酸的pK1(α-COOH)=2.19，pK2(α-NH3+)=9.67，pKR(R基)=4.25，其pI值为 （），将其溶于pH=7的缓冲液中，此时谷氨酸pI（）环境pH，则谷氨酸带上（）电荷，如置于电场中，应向电场的（） ．下列氨基酸中哪一种是非必需氨基酸？ ．亮氨酸．酪氨酸．赖氨酸．蛋氨酸．苏氨酸 ．蛋白质地组成成分中，在处有最大吸收值地最主要成分是： ．酪氨酸地酚环．半胱氨酸地硫原子．肽键．苯丙氨酸文档收集自网络，仅用于个人学习 ．下列种氨基酸中哪个有碱性侧链？ ．脯氨酸．苯丙氨酸．异亮氨酸．赖氨酸 ．下列哪种氨基酸属于亚氨基酸？ ．丝氨酸．脯氨酸．亮氨酸．组氨酸 ．下列哪一项不是蛋白质α螺旋结构地特点？ ．天然蛋白质多为右手螺旋．肽链平面充分伸展 ．每隔个氨基酸螺旋上升一圈. ．每个氨基酸残基上升高度为. 文档收集自网络，仅用于个人学习 ．下列氨基酸中哪一种不具有旋光性？ ．．．．．文档收集自网络，仅用于个人学习 ．下列哪种酶作用于由碱性氨基酸地羧基形成地肽键？ ．糜蛋白酶．羧肽酶．氨肽酶．胰蛋白酶文档收集自网络，仅用于个人学习 ．下列关于蛋白质结构地叙述，哪一项是错误地？ ．氨基酸地疏水侧链很少埋在分子地中心部位 ．电荷地氨基酸侧链常在分子地外侧，面向水相 ．白质地一级结构在决定高级结构方面是重要因素之一 ．白质地空间结构主要靠次级键维持文档收集自网络，仅用于个人学习 ．列哪些因素妨碍蛋白质形成α螺旋结构？ ．脯氨酸地存在．氨基酸残基地大地支链 ．性氨基酸地相邻存在．性氨基酸地相邻存在．以上各项都是 文档收集自网络，仅用于个人学习 ．对于β折叠片地叙述，下列哪项是错误地？ ．β折叠片地肽链处于曲折地伸展状态 ．β折叠片地结构是借助于链内氢键稳定地 ．有地β折叠片结构都是通过几段肽链平行排列而形成地 ．氨基酸残基之间地轴距为文档收集自网络，仅用于个人学习 ．维持蛋白质二级结构稳定地主要作用力是： ．盐键．疏水键．氢键．二硫键 ．维持蛋白质三级结构稳定地因素是： 第三章蛋白质化学参考答案 一、单项选择题 1.E 2.C 3.B 4.A 5.D 7.D 8.E 9.C 10.B 11.A 12.E 13.B 14.C 15.D 16.B 17.C 18.D 19.E 20.A 21.B 22.B 23.E 24.E 25.C 26.A 27.D 30.A 31.C 32.D 39.B 二、填空题 1. C H O N 2. N 80 3.兼性离子等电点 4. 氨基酸组成排列顺序 5. 羧基氨基肽键 6. 同种电荷(表面电荷）水化膜 8. 氢键盐键疏水键 9. 20 精氨酸组氨酸赖氨酸谷氨酸天冬氨酸 10. 谷氨酸精氨酸丙氨酸 15. 基本空间 16. 丝氨酸苏氨酸酪氨酸 17. 苯丙氨酸酪氨酸色氨酸 18. 球状蛋白纤维状蛋白单纯蛋白结合蛋白辅基 三、名词解释 1．具有相应的遗传密码、用于合成蛋白质的20种氨基酸。 2．当氨基酸或蛋白质在溶液中所带正负电荷相等时，此时溶液的pH值即氨基酸或蛋白质的等电点。 3．一个氨基酸的α羧基与另一氨基酸的α氨基脱水缩合形成的酰胺键。 4．氨基酸通过肽键连接而成的化合物 5．由于肽键具有部分双键的性质，使得与肽键相连的6个原子（CCONHC）构成一个刚性的平面。 6．多个氨基酸分子缩合而成的肽 7．多肽链中每个氨基酸单位 8．多肽链中氨基酸的组成和排列顺序 9．蛋白质分子中由于肽键平面的相对旋转构成的局部空间构象 10．在二级结构的基础上，多肽链中相距较远的侧链通过相互作用进一步盘绕而成的特定空间构象，包括主链和侧链所有原子的空间排布。 11．两条或两条以上具有独立三级结构的多肽链，通过非共价键连接形成的空间构象。12．肽键平面围绕α碳原子的旋转而形成的右手螺旋。 13．2个或3个二级结构肽段在空间上进一步聚集和组合形成的空间结构，又称模体。14．超二级结构的进一步组合、折叠，形成紧密、稳定而且在蛋白质分子构象上明显可区分的、相对独立的区域性结构。 15．在蛋白质分子的四级结构中，具有独立三级结构的多肽链为一个亚基。 四、问答题 1．组成蛋白质的元素有碳、氢、氧、氮和硫等，其中氮是蛋白质的特征性元素，平均含量为16%。氨基酸是组成蛋白质的基本单位，组成蛋白质的20种氨基酸，都属于L-α-氨基酸（甘氨酸除外）。 2．蛋白质是两性电解质。在蛋白质分子可解离的基团中，除每条肽链上的氨基末端和羧基末端外，还有侧链上可解离基团。蛋白质分子在溶液中的解离程度，取决于其分子上酸性基团和碱性基团的相对比例，以及溶液pH的影响。在酸性较强的溶液中，蛋白质分子解离成正粒子；在碱性较强的溶液中，蛋白质分子解离成负离子。这种现象称蛋白质的两性解离。3．一级结构是指多肽链中氨基酸的组成和排列顺序；二级结构是指肽键平面的相对旋转所形成的空间结构；三级结构是指在二级结构基础上进一步盘绕折叠所形成的空间构象；四级结构是指亚基间的相互作用形成的空间结构。维持蛋白质一级结构的作用力是肽键；维持二级结构的作用力使氢键；维持三级结构的作用力是氢键、盐键、疏水键、范德华力、二硫键；维持四级结构的作用力是氢键、盐键、疏水键、范德华力。 4．右手螺旋；螺旋一圈包含3.6个氨基酸残基，螺距为0.54nm，R基分布在螺旋的外侧，每个肽键的C=O与第四个肽键的H-N形成氢键，R侧链的大小、形状、带电状态等均可影响α螺旋的形成。生物化学第三章蛋白质化学名词解释
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