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蛋白质变性条件
蛋白质变性是蛋白质分子结构发生改变的过程。
蛋白质发生变性后，它的原有功能就会丧失，甚至会损害细胞的正常运行。
蛋白质变性的条件主要包括物理因素、生物化学因素和环境因素。
物理因素是蛋白质变性最常见的原因之一，比如升温、降温、电场、超声波等可以使蛋白质从原来的折叠状态发生改变，从而导致其活性下降或丧失。
另外，蛋白质变性也与生物化学因素有关，比如pH值、温度、盐度、乙醇等变化，都会导致蛋白质的折叠结构发生变化，尤其是pH值的变化对蛋白质影响最大，它会改变蛋白质分子中电荷的分布，从而影响蛋白质的结构稳定性，最终导致变性。
此外，外界的环境也会影响蛋白质的变性。
如长期处于辐射和有毒有害污染物的环境中，会使蛋白质从原有的折叠状态发生变化，并最终导致变性和失活。
蛋白质变性对细胞的正常运行有极大的危害，因此在实验和生产中，通常需要采取措施来防止蛋白质的变性，比如控制pH值、温度和水分的变化等，以确保蛋白质的正常活性不受影响。
简述蛋白质变性及其条件蛋白质变性是生物体中最重要的一类生化反应，由于它对细胞结构和功能的影响，特别是对非活性蛋白的影响，该反应在生物体中十分重要。
蛋白质变性是指当环境条件不适宜时，溶解在水中的蛋白质结构发生改变，从而影响它们的性质和功能。
变性过程可分为光、热、pH和化学变性四个过程，它们都会导致蛋白质的结构改变，从而使蛋白质的功能损失。
光变性是指把蛋白质暴露在光线下，蛋白质的二级结构会发生变化。
在与紫外线或可见光线的直接接触下，蛋白质的稳定性会受到损害，有些特定的蛋白质会产生光变性反应，即蛋白质发生高能量光反应，从而使其结构、形态和功能发生变化。
热变性是指当蛋白质被高温加热后，其结构会发生变化，从而使蛋白质的活性减弱或完全中断。
高温会导致蛋白质失去原来的属性，在含水环境中，蛋白质结构受到非常强烈的打乱，蛋白质的链状结构发生改变，大多数蛋白质都会被热加工打乱，失去原有的特性和功能。
pH变性是指蛋白质暴露在酸性或碱性环境中，蛋白质的结构会发生变化，从而影响蛋白质的性质和功能。
蛋白质的结构受pH值的影响，变性的过程往往伴随着改变pH值，由于蛋白质的氨基酸残基有很强的酸碱性，当pH值发生变化时，蛋白质结构会发生变化，从而改变它们的性质和功能。
化学变性是指蛋白质暴露在一定化学条件下，蛋白质的结构会发生变化，从而影响蛋白质的性质和功能。
化学变性的发生受多种因素的影响，例如酸碱性、温度、酶、含水量、酯酶、离子以及糖原等。
通过上述因素的影响，可以使蛋白质失去原有的活性，从而导致蛋白质结构发生改变，从而降低蛋白质的功能。
蛋白质变性是影响生物体正常功能和结构的重要因素，它可能会影响蛋白质的功能，从而导致生物体的疾病和健康问题。
因此，人们需要了解蛋白质变性的原因和机制，以更好地控制和预防蛋白质变性。
综上，蛋白质变性是一种十分重要的生化过程，它可以通过光、热、pH和化学等条件来发生变化，从而影响蛋白质的结构和功能，了解蛋白质变性和机制对人类健康非常重要。
蛋白质变性名词解释蛋白质变性是指当蛋白质分子受到一定外界条件（如温度、酸碱度、离子浓度等）的影响时，其原有的生物学结构和功能发生改变的现象。
蛋白质变性可以导致蛋白质失去原有的构象和功能，进而影响生物体的正常生理活动。
以下是常见的蛋白质变性的类型和解释。
1. 热变性：当蛋白质分子受到高温的影响时，其分子内部的稳定性降低，发生变性。
这种变性通常会导致蛋白质的结构解开、失去生物活性。
举例来说，蛋白质在高温下会发生部分或全部解离、蛋白质的二级结构（α-螺旋、β-折叠等）会解开、α-螺旋结构变成无规卷波状结构等。
2. 酸碱变性：当蛋白质分子受到酸碱条件的变化时，其分子内的离子键和氢键可能会断裂，导致蛋白质分子结构变性，失去原有的构象和功能。
举例来说，强酸、强碱可以影响蛋白质的离子键，使得分子结构发生变化。
3. 溶剂变性：当蛋白质分子受到溶剂的作用时，溶剂分子能与蛋白质分子中的极性基团（如羟基、氨基等）发生作用，导致蛋白质分子结构的改变，进而发生变性。
举例来说，有机溶剂（如醇类）可以与蛋白质的极性基团形成氢键，使蛋白质变性。
4. 盐变性：当蛋白质分子处于高浓度的盐溶液中时，盐离子可以与蛋白质中的水合层相互作用，破坏蛋白质分子结构，导致蛋白质变性。
举例来说，高盐浓度的溶液中，盐离子会与蛋白质分子的氢键相互作用，导致蛋白质变性。
5. 氧化变性：当蛋白质分子受到氧化剂的影响时，蛋白质中的硫氨基酸（如半胱氨酸）可能会发生氧化反应，引起蛋白质的构象和功能改变，导致蛋白质变性。
这种变性常见于蛋白质的氧化降解和肿瘤中氧化应激。
总的来说，蛋白质变性是蛋白质分子受到外界条件影响后，原有的折叠结构、构象和功能发生改变的现象。
不同类型的变性会导致蛋白质的不同变化，进而影响其生物学功能。
蛋白质变性名词解释生物化学蛋白质是生物体中最重要的大分子，在生物化学中，它们扮演着极其重要的角色，他们是生物体中负责催化化学反应、促进物质和信息传输的主要分子。
因此，蛋白质变性是生物化学领域中极其重要的概念，也是本文所介绍的主题。
蛋白质变性是一种生物化学现象，它指的是蛋白质在其自身结构和功能上发生了变化，导致其形状和性质发生变化。
在蛋白质变性的过程中，蛋白质被视为一个连续的三维点序列，通常由一个可以折叠的有序的氨基酸链构成的单位原子组合构成。
而当蛋白质失去了这种有序的三维构型，就发生变性。
变性的可能原因是多种多样的，可以是物理的、化学的或生物的因素。
在蛋白质可能变性的范畴内，最常见的原因是物理因素，这些因素可以是温度、pH值、体积、压力等，这些因素都能够影响蛋白质的折叠状态，从而导致蛋白质的变性。
另一方面，化学因素也会导致蛋白质的变性。
化学因素包括氧化剂、过氧化物、脱水剂、离子交换技术等，这些因素会影响蛋白质的折叠和稳定性，从而导致变性。
此外，还有一些被用作抗性蛋白质的生物因素，可以促进和抑制蛋白质的变性，其中包括抗原、细胞因子和其他机载蛋白质和糖蛋白等。
这些因素一般不会导致蛋白质变性，但是可以为变性提供环境条件，从而促进变性的发生。
蛋白质变性是一个复杂的过程，它可以发生在蛋白质结构和表达的不同水平。
蛋白质变性的类型也很多，其中包括氨基酸切变、错误折叠、有机磷抑制、蛋白质翻译等。
而且，蛋白质变性对生物体的影响也非常大，可以对生命的层次、组织功能和健康状态带来不利影响。
最后，蛋白质变性也是蛋白质结构和功能研究中一个重要的课题，它不仅可以提供有关蛋白质结构、功能和稳定性的重要信息，而且可以为研究有关蛋白质结构和表达的更多细节提供帮助。
随着科技的发展，越来越多的研究表明，蛋白质变性在某些疾病的发生和发展中起着重要作用，因此探讨蛋白质变性的机制和本质变化，也就变的更加重要，更有助于预防和治疗蛋白质变性引起的疾病。
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蛋白质的变性/沉淀/凝固
蛋白质的变性/沉淀/凝固：
蛋白质的二级结构以氢键维系局部主链构象稳定，三、四级结构主要依赖于氨基酸残基侧链之间的相互作用，从而保持蛋白质的天然构象。
1.变性：在某些物理和化学因素作用下，蛋白质特定的空间构象被破坏，从而导致其理化性质的改变和生物活性的丧失的现象称为蛋白质的变性。
蛋白质变性后溶解度下降、容易消化生物活性丧失。
2.沉淀：蛋白质从溶液中析出的现象称为蛋白质沉淀。
蛋白质变性后，疏水侧链暴露在外，肽链融汇相互缠绕继而聚集容易沉淀。
3.凝固：蛋白质经强酸、强碱作用发生变性后，仍能溶解于强酸或强碱溶液中，若将pH调至等电点，则变性蛋白质立即结成絮状的不溶解物，此絮状物仍可医`学教育网搜集整理溶解于强酸和强碱中医|学教育网搜集整理。
如再加热则絮状物可变成比较坚固的凝块，此凝块不易再溶于强酸和强碱中，这种现象称为蛋白质的凝固作用。
4.复性：若蛋白质变性程度较轻，去除变性因素后，有些蛋白质仍可恢复或部分恢复其原有的构象和功能，称为复性。
简述蛋白质变性及其条件蛋白质变性是生物的一个基本特性，是蛋白质失去原有三维空间结构的过程。
蛋白质变性可以由物理化学因素引起，例如受到高温、酸性、加氧、氧化等环境因子的影响，这些因子可以改变蛋白质的构型，使蛋白质失去其原有的生物活性和功能。
蛋白质变性机理蛋白质变性是一个相对复杂的过程，由多种主要机制引起，其中尤以氨基酸残基羟基化作为主要的变性机制。
氨基酸残基羟基化不仅可以改变蛋白质的三维构象，而且可以改变蛋白质的活性和特性。
蛋白质的构象会受到构象变种因素的影响，这种变种因素可以影响蛋白质的稳定性，从而导致蛋白质的活性和特性的变化。
变性后保护变性完成后，蛋白质的活性和特性发生变化，可以有效地防止或减少蛋白质的变性。
这种变性后保护可以从物理和化学机理来调控。
物理机理包括减少空气中附近蛋白质颗粒的速度、减少摩擦力、减少移动和振动等，而化学机理则有痕量金属离子、脂肪酸和抗氧化剂等。
蛋白质变性条件蛋白质变性受多种条件的影响，在不同条件下，蛋白质可能会发生不同的变性。
主要条件包括温度、pH值、电离质、盐类浓度和溶剂等。
随着温度的升高，蛋白质的稳定性可能会受到影响，会导致蛋白质的结构发生变化，从而可能引起蛋白质的变性。
PH值也是影响蛋白质稳定性和活性的因素，在不同的PH下，蛋白质的结构和性质也会有不同的变化。
电离质对蛋白质的稳定性也有影响，即使在低温的情况下，蛋白质变性也会受到电离质的影响。
高盐类浓度环境也会使蛋白质失去稳定性，从而发生变性。
有些溶剂也可以影响蛋白质的稳定性，可能会引起蛋白质的变性。
蛋白质变性的重要性蛋白质变性是生物功能的基本特性，在许多生物学过程中都起着重要作用。
蛋白质变性可以促进生物体内许多重要的生物功能，例如蛋白质变性可以促进蛋白质分解、催化反应、调节细胞外信号、抵抗微生物感染和调节细胞命运等。
此外，蛋白质变性也可能是癌症发生的重要因素之一，蛋白质变性可能会导致蛋白质的活性发生变化，从而改变细胞的生长和分化，引发癌症的发生。
蛋白的变性名词解释蛋白质是生物体内重要的有机化合物之一，它在维持生命的各个方面都扮演着关键的角色。
然而，当蛋白质受到外界环境的影响或内部变化时，其结构和功能可能发生变化，这种现象被称为蛋白质的变性。
本文将从不同角度对蛋白质的变性进行解释。
一、物理变性物理变性是指在不改变蛋白质化学性质的前提下，其结构发生一定的改变。
常见的物理变性方式包括高温处理、机械刺激、超声波等。
1. 高温处理：高温能够引起蛋白质分子间的氢键和疏水相互作用的破坏，进而导致蛋白质结构的改变。
此时，蛋白质可能发生部分或完全失活。
2. 机械刺激：机械力的施加会扭曲、拉伸或挤压蛋白质分子，使其结构发生畸变。
这种畸变通常会导致蛋白质丧失原有的生物活性。
3. 超声波：超声波的传播会引起蛋白质分子的振动和摩擦，从而导致其结构的变化和不可逆的失活。
二、化学变性化学变性是指蛋白质结构和功能受到化学物质的作用而发生改变。
常见的化学变性方式包括酸碱处理、酶水解、氧化还原等。
1. 酸碱处理：酸碱环境的改变会干扰蛋白质分子内部的电荷平衡，从而导致蛋白质的构象变化和失活。
酸碱处理常用于分离和纯化蛋白质。
2. 酶水解：某些酶可以特异性地降解蛋白质，导致其分子结构的破坏和功能的丧失。
3. 氧化还原：氧化剂能够氧化蛋白质中的硫醇基，从而破坏二硫键的形成，导致蛋白质结构的改变。
相反，还原剂能够将蛋白质中的二硫键还原，恢复其原有的结构和功能。
三、热变性热变性是指在高温下蛋白质结构的破坏和功能的丧失。
热变性是蛋白质变性的一种常见形式，其机制主要涉及氢键和疏水相互作用的破坏。
在高温条件下，蛋白质结构中的氢键会被破坏，进而导致蛋白质分子的构象畸变。
此外，疏水相互作用的破坏也会导致蛋白质分子的部分或完全失活。
四、冷变性冷变性是指在低温下蛋白质结构的改变和功能的丧失。
低温下，蛋白质分子的运动速度降低，疏水相互作用增强，导致蛋白质的构象发生畸变。
相比热变性，冷变性对蛋白质的破坏程度通常较轻。
第一章蛋白质蛋白质变性蛋白质变性是指当天然蛋白质受到物理或化学因素的影响时，使蛋白质分子内部的二、三、四级结构发生异常变化，不包括一级结构上肽键的断裂，从而导致生物功能丧失或物理化学性质改变的现象。
变性对其结构和功能的影响：1.由于疏水基团暴露在分子表面，引起溶解度下降2.改变对水结合的能力3.改变生物活性4.易受蛋白酶攻击，增加对酶水解的敏感性5.特征粘度上升6.不能结晶影响变性的因素物理因素：①热；②静水压；③；剪切④辐照；1.热和变性（如鸡蛋清加热凝固，瘦肉加热凝固变硬）发生在40~80度温度范围和0.1MPa下温度导致变性的影响机制：主要涉及非共价相互作用的去稳定作用。
1）氢键，静电和范德华相互作用：在高温下稳定而低温下去稳定。
2）疏水相互作用：在60~70度左右达到最高，温度升高其稳定效力被其他相互作用破坏。
3）多肽键的构象熵：随温度升高，多肽链热动能增加，极大地促进了肽链的展开，导致蛋白质去稳定，发生变性。
当一个蛋白质溶液被逐渐地加热并超过临界温度时，它产生了从天然状态至变性状态的剧烈转变。
在此转变中点的温度被称为变性温度。
在变性温度下，蛋白质的天然和变性状态的浓度之比为12.静水压与变性（用于灭菌和蛋白质的胶凝）在充分高的压力下，压力诱导变性发生在25℃导致变性的影响机制：主要是蛋白质是柔性的和可压缩的。
特点：压力诱导的蛋白质变性是可逆的；压力加工不会损害蛋白质中必需氨基酸或天然风味和色泽，不会导致有毒化合物的生成。
3.剪切与变性如何产生：振动，捏合，打擦产生的机械剪切导致变性的影响机制：由于空气泡的并入和蛋白质分子吸附至气—液界面。
由于气—液界面能量高于体相能量，因此蛋白质在界面上发生构象变化。
构象变化的程度取决于蛋白质的柔性。
特点：剪切速度越高，蛋白质变性程度越高；高温和剪切力结合导致蛋白质不可逆变性。
4.辐照与变性（用于食品杀菌）导致变性的影响机制：用磁射线导致蛋白质构象改变导致蛋白质变性。
蛋白质变性的名词解释蛋白质变性是指蛋白质在外界环境条件改变下，由于分子结构的变化导致其功能性质的丧失或改变的过程。
蛋白质变性是一种物理和化学性质的改变，常见形式包括热变性、酸碱变性和溶剂变性等。
这些变性过程可以发生在天然蛋白质中，也可以通过外界条件的调控来实现。
蛋白质的结构通常包括四个层次：一级结构是指蛋白质链的氨基酸序列，二级结构是指由氢键形成的α-螺旋和β-折叠等特定的空间构象，三级结构是指构成蛋白质的氨基酸残基之间的相互作用，最终形成蛋白质的特定空间结构，四级结构是指由多个蛋白质分子组装而成的功能蛋白质复合体。
蛋白质变性严重破坏了蛋白质的空间结构和功能，主要有以下几种形式：1. 热变性（Denaturation by Heating）：热变性是指蛋白质在高温下发生的变性过程。
高温会导致蛋白质分子内部的氢键、疏水作用和其他相互作用的破坏，使蛋白质链失去原有的二级结构无法重新折叠。
热变性后的蛋白质失去活性、变得不溶于水，常见的例子是蛋白质在高温下煮熟的过程中，如煮蛋白质凝固。
2. 酸碱变性（Denaturation by Acid or Alkali）：酸碱变性是指蛋白质在酸性或碱性条件下的变性过程。
酸碱条件改变会破坏蛋白质的氢键和离子键等相互作用，使得蛋白质的结构发生变化。
酸碱变性后的蛋白质失去原有的功能和水溶性，常见的例子是牛奶在酸性环境下发生凝结。
3. 溶剂变性（Denaturation by Solvents）：溶剂变性是指蛋白质在有机溶剂、强脱水剂或离子溶液中发生的变性过程。
这些溶剂可以与蛋白质分子发生相互作用，破坏蛋白质链的结构，使其失去原有的活性和溶解性。
蛋白质变性的发生使得蛋白质分子失去其特定的构象和功能。
蛋白质的结构具有很强的决定性，结构的改变会引起蛋白质的功能丧失，对生物体的正常生理功能产生重要影响。
蛋白质变性的研究对于理解蛋白质的结构与功能关系以及蛋白质在各种条件下的稳定性具有重要意义。
蛋白质的变性名词解释蛋白质的变性是指蛋白质在一定条件下发生的结构和功能的改变。
变性可以是可逆的，也可以是不可逆的。
下面将对蛋白质的变性进行详细解释。
蛋白质的变性可以分为几种类型，包括物理变性、化学变性和热变性等。
物理变性是指蛋白质在外部力或条件的作用下，发生结构和功能的改变，但蛋白质的化学组成并未改变。
例如，搅拌蛋白质溶液可以导致其失去溶液、聚集成胶体颗粒。
此外，当蛋白质溶液中添加沉淀剂时，可以发生沉淀反应，使蛋白质从溶液中析出。
化学变性是指蛋白质在化学试剂的作用下，发生结构和功能的改变。
例如，在酸或碱性条件下，蛋白质的氨基酸残基可能会发生酸碱反应，造成化学键的断裂，导致蛋白质结构的破坏。
此外，蛋白质还可与有机溶剂如醇和醚发生反应，此时也会导致蛋白质的结构变性。
热变性是指蛋白质在高温条件下发生结构和功能的改变。
蛋白质的变性温度取决于其本身的结构和溶液条件。
当蛋白质被加热到一定温度时，其天然构象可能会发生改变，使其失去原有的结构和功能，而形成新的构象。
这种变性通常是不可逆的。
蛋白质变性的原因有很多，包括温度、酸碱度、溶剂和离子强度等。
不同的蛋白质对这些变性因素的敏感程度也不同。
蛋白质变性的影响可以是积极的也可以是负面的。
对于一些需要在特定环境下发挥功能的蛋白质，如酶，变性可能会导致其活性的丧失。
不过，在一些应用中，如食品加工和医学应用中，蛋白质的变性往往是必要的，因为变性可以改变蛋白质的溶解性、胶凝能力和稳定性，从而使其能够更好地应用于各种产品和治疗方法中。
总之，蛋白质的变性是指在一定条件下发生的结构和功能的改变。
这种变性可以是物理的、化学的或热的，其影响取决于蛋白质的类型和应用环境。
蛋白质变性研究对于了解蛋白质的结构与功能关系以及开发蛋白质应用具有重要意义。
蛋白质的变性原理
蛋白质的变性是指在一定的条件下，如高温、酸碱性环境、有机溶剂等，蛋白质的结构发生改变，失去其原有的构象和生物活性。
蛋白质的变性原理主要包括以下几个方面。
1. 热变性：在高温条件下，蛋白质内部的非共价键（如氢键、离子键、疏水作用等）会被破坏，导致蛋白质的结构松弛，失去原有的结构稳定性。
热变性的发生与蛋白质的氨基酸成分和序列有关。
2. 酸碱变性：酸碱环境的改变会引起蛋白质的电荷分布发生变化，从而破坏电荷间的相互作用。
酸性条件下，蛋白质的阴离子基团（如羧基）会失去质子，导致蛋白质的结构发生变化。
碱性条件下，蛋白质的阳离子基团（如氨基）会失去电子，同样导致蛋白质结构的变性。
3. 有机溶剂变性：有机溶剂（如醇类、酮类等）的加入会破坏蛋白质的氢键和疏水作用，进而导致蛋白质分子结构的改变和失去溶解性，使其失去生物活性。
4. 金属离子变性：某些金属离子（如铜、铅等）的存在可以引发蛋白质的氧化反应，生成氧化物，从而破坏其结构。
蛋白质的变性会导致其特性和功能的丧失，使其无法正常参与生物体内的各种生化反应和结构功能。
因此，蛋白质的变性通常被视为对蛋白质的破坏。
简述蛋白质变性及其条件蛋白质变性是蛋白质结构稳定性的重要性质之一。
蛋白质的稳定性受到温度、pH值、盐浓度等环境因素的影响，在特定环境条件下蛋白质可能会发生变性现象。
蛋白质变性可以分为物理变性和化学变性两种类型，它们都可以对蛋白质的结构和功能产生严重的影响。
物理变性是指蛋白质受到外界环境因素影响时，由原来的稳定二级结构发生变化，而不会改变分子的化学结构。
常见的物理变性因子有温度、pH值和盐浓度。
高温条件下，特定温度下，蛋白质可能会失去热稳定性，发生改变。
在低温或冷冻的情况下，蛋白质由于低温引起的聚集而变性。
在盐浓度较高的环境下，盐会破坏蛋白质的自旋构象和内部拓扑，使蛋白失去活性。
化学变性是指蛋白质在受到强酸、强碱、各种氧化剂和温度等化学因素影响后，发生了化学反应，结果导致分子结构发生变化，失去了活性。
典型的化学反应有腐蚀性变性、中和型变性、根离子型变性和氧化还原型变性等。
比如，腐蚀性变性类型的化学反应是指蛋白受到强酸或强碱的影响，会产生一种氨基酸，该氨基酸可以影响蛋白质的结构和功能，从而使蛋白失去活性。
蛋白质变性不仅会影响蛋白质正常的表达和功能，还可能对人类健康产生不利影响，因此，研究蛋白质变性及其条件是相当重要的。
生物学家经常从温度、pH值、离子强度和氧化还原潜力等方面研究蛋白质变性。
如果想知道蛋白质在特定环境条件下是否发生变性，就可以使用体外小量法、激光散射或闪烁法等定量测定方法来检测蛋白质的稳定性。
蛋白质变性的影响最为严重的是由于温度的影响导致的，尤其是高温环境。
在温度超过蛋白的热稳定温度时，可能会迅速失去活性，产生大量的热变性蛋白，而使得生物学试验变得不准确。
因此，在生物学试验中，需要注意其中可能存在的环境因素，如温度、pH值、离子强度、氧化还原潜力等，以避免对蛋白质发生变性，从而影响实验结果的准确性。
总之，蛋白质变性是一个普遍存在的现象，它可以破坏蛋白质的结构和功能，甚至可能对人类健康产生不良影响。
2010年第45卷第4期生物学通报23
在物理和化学因素作用下，蛋白质分子特定的空间构象被破坏，从有序的空间结构变成无序的空间结构，进而导致蛋白质理化性质的改变和生物活性的丧失，称为蛋白质的变性(denatura-tion)。
物理因素如高温、放射线等，化学变性剂如SDS、尿素、盐酸胍能够破坏疏水作用、盐键、氢键、范德华力，因而能破坏蛋白质的高级结构。
但是，很多变性剂不影响二硫键，在二硫键仍然完整的情况下难以彻底破坏蛋白高级结构使其完全变性。
如果再加上还原剂如二巯基乙醇等，则可以蛋白质完全变性。
关于二硫键与蛋白质结构的关系，以后将专门撰文介绍。
蛋白质变性的主要特征是生物活性丧失。
蛋白质变性的本质，是二硫键以及非共价键的破坏导致高级结构和空间构象的破坏，但不涉及一级结构中氨基酸序列的改变。
蛋白质变性后，空间构象严重被破坏且不能复原，称为不可逆性变性。
如果变性程度较轻，去除变性因素后蛋白质仍可恢复原有的构象和活性，称为复性(renaturation)。
例如，调节蛋白质溶液的离子浓度和pH值，可使蛋白质部分变性，通过透析纠正导致蛋白变性的离子浓度和pH值，可以使变性的蛋白质复性，重新恢复其原有结构和活性。
细胞内环境的离子成分和浓度、pH值、温度等条件利于维护蛋白质分子的高级结构，以保证其发挥正常的生理功能。
因此，细胞内蛋白质分子不容易发生变性，一旦发生则意味着细胞受到严重的病理损伤，如烧伤。
但细胞内的蛋白质分子也可发生折叠错误或严重的构象改变，尽管其一级结构不变，但功能已受明显影响，严重时可导致疾病发生，此类疾病称为蛋白构象病，如亨丁顿舞蹈病（Huntington disease）和疯牛病等。
在临床医学应用方面，酒精用于消毒灭菌就是利用了70%~75%的酒精（乙醇）对细菌蛋白质的变性作用。
但高浓度（如>90％）酒精使菌体表面蛋白迅速变性凝固，形成一层坚固的膜，这样酒精不能很好地渗入到菌体内部进一步变性菌体内蛋白质，因而杀菌能力反而下降。
高温灭菌是利用高温快速变性微生物蛋白质，从而使病原微生物灭活。
煮鸡蛋是典型的高温导致蛋白质不可逆变性的例子。
科学家采用各种剧烈的物理化学条件，在体外使蛋白变性以阐明蛋白质分子的性质和结构特征。
另外，防止和减缓蛋白质变性对肉蛋类、海鲜、奶制品保鲜具有重要意义。
疫苗的有效成分是抗原，防止蛋白质变性对疫苗的有效性至关重要。
（请关注这一内容的读者阅览2010年第45卷第5期“二硫键与蛋白质的结构”一文）
（E－mail:xug@）
蛋白质的变性
徐国恒（北京大学医学部生理与病理生理系北京100191）中国图书分类号：Q51文献标识码：E
色品种嫁接到一起，可以轻松实现一株双色或多色、绚丽多姿，大大提高其观赏价值；将李属（Prunus）的桃（P.persica）、杏（P.armeniaca）、李（P. salicina）、梅（P.mume）等不同种果树相互嫁接到一起，可以让一株树上长出不同时期成熟、不同口味的多种果品，提高庭院等有限空间的利用率。
图7接芽斜放切口愈合状
嫁接是生物学基本知识在生产中的具体应用，是学生非常喜欢的实践活动。
活动中学生付出自己的智慧和汗水，陶冶性情，体验成功的喜悦，进而激发出更加广泛地勤于动手、勇于实践、不怕吃若的积极性和自信心，值得大力推广。
主要参考文献
1曲泽洲，孙云蔚，黄昌贤等．果树栽培学总论．第2版.北京：农业出版社，1992，160—179.
2晏晓兰.梅花.北京：中国林业出版社，2004，137—142.
3陈俊愉,程绪珂,严玲璋等.中国花经.上海:上海文化出版社, 1990．
（E-mail:hbgys8882@）
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