字母代号：①Ala：丙氨酸②Val：缬氨酸③Leu：亮氨酸④Ile：异亮氨酸⑤Phe:苯丙氨酸⑥Trp:色氨酸⑦Met：蛋氨酸⑧Pro：脯氨酸⑨Gly:甘氨酸⑩Ser：丝氨酸⑾Thr：苏氨酸⑿Cys：半光氨酸⒀Tyr：酪氨酸⒁Asu：天冬酰胺⒂Gln：谷胺酰胺⒃His：组氨酸⒄Lys:赖氨酸⒅Arg：精氨酸(19) Asp：天冬氨酸(20)Glu:谷氨酸，
①GSH:谷胱甘肽②FMN：黄素单核苷酸③FAD：黄素腺嘌呤二核苷酸④NAD+：尼克酰胺腺嘌呤二核苷酸；⑤NADP+ ：尼克酰胺腺嘌呤二核苷酸磷酸⑥ACP：酰基载体蛋白⑦CM：乳糜微粒⑧VLDL：极低密度脂蛋白⑨LDL：低密度脂蛋白⑩HDL：高密度脂蛋白(11)ALT：丙氨酸氨基转移酶(12)AST：天冬氨酸氨基转移酶又称为谷草转氨酶（GOT）。
①HMP：磷酸戊糖途径②cDNA：互补DNA ③mRNA:信使RNA④rRNA:核糖体RNA⑤tRNA:转移RNA⑥Km:米氏常数⑦MVA:甲羟戊酸⑧IPP:异戊烯焦磷酸⑨DPP：二甲丙烯焦磷酸⑩FPP：焦磷酸法尼酯⑾LCAT:胆固醇脂酰基转移酶⑿HL：肝脂肪酶⒀CETP:胆固醇转运蛋白⒁PTP:磷脂转运蛋白⒂IDL：中等密度转运蛋白⒃GPT:谷丙转氨酶⒄IMP：次黄嘌呤核苷酸⒅AMP：腺嘌呤核苷酸（19）CPK:肌酸激酶（20）OMP：乳清酸核苷酸（21）UMP:尿嘧啶核苷酸（22）IF：起始因子（23）EF：延伸因子（24）RF:释放因子
生物化学：从分子水平上阐明生命有机体化学本质的一门科学。
简单蛋白质：水解后只产生氨基酸的蛋白质。
结合蛋白质：水解后除了产生蛋白质还产生非蛋白组分的蛋白质。
蛋白质的化学组成:
1. 元素组成:C、H、O、N ，大多含有S，有的还含有P、Fe、I、Cu、Mo、Zn，各元素的百分比对于大多数蛋白质都较相似，其中N约占16% 。
2. 蛋白质的基本结构单元
蛋白质的基本结构单元是氨基酸，多个氨基酸首尾连结形成长而不分支的多聚物——多肽链，多肽链再折叠卷曲，形成蛋白质。
氨基酸分类：根据氨基酸的R基团的极性大小可将氨基酸分为四类：①非极性氨基酸(8种)；
②不带电荷极性氨基酸(7种)；③带正电荷极氨基酸(Glu和Asp)；④带负电荷极性氨基酸氨
基酸的理化性质：
1.氨基酸的光吸收：在紫外光区，色氨酸，络氨酸和苯丙氨酸有光吸收
2.氨基酸的解离：氨基酸分子既含有酸性羧基，又含有碱性氨基。因此氨基酸是两性电解质。
3.氨基酸的化学反应：氨基酸能与某些化学试剂发生化学反应。如与茚三酮反应生成蓝紫色物质，可用于氨基酸的定性定量分析。
等电点：在直流电场中既不向正极移动也不向负极移动是溶液的PH称为该氨基酸的等电点。肽的概念：是指前一个氨基酸的α-羧基与后一个氨基酸的α-氨基缩合，失去一个水分子形成肽。
蛋白质的分子结构：一级结构为线状结构，二、三、四级结构为空间结构。
1．一级结构：指多肽链中氨基酸的排列顺序，一级结构是蛋白质的结构基础，也是各种蛋白质的区别所在，由遗传信息即编码蛋白质的基因决定，信息量非常大。
2．二级结构：指多肽链主链骨架的局部空间结构，借氢键维系。主要有以下几种类型：α-螺旋、β-折叠、β-转角、无规卷曲。
α-螺旋结构特征为：①主链骨架围绕中心轴盘绕形成右手螺旋；②螺旋每上升一圈是3.6个氨基酸残基，螺距为0.54nm；③相邻螺旋圈之间形成许多氢键。
3. 超二级结构：指相互邻近的二级结构在空间折叠中靠近，彼此相互作用，形成规则的二级结构聚合体。
4．三级结构：指多肽链所有原子和基团的空间排布。其维系键主要是非共价键，三级结构是在二级结构的基础上，通过氨基酸残基R侧链间的共价键作用形成的紧密球状构象，是多肽链折叠形成的，也是蛋白质发挥生物学功能所必需的。
5．四级结构：指亚基之间的立体排布、接触部位的布局等，其维系键为非共价键。亚基是指参与构成蛋白质四级结构的而又具有独立三级结构的多肽链。
蛋白质变性：在某些理化因素作用下，蛋白质的一级结构保持不变，空间结构发生改变，即由天然状态变成了变性状态，从而引起了生物功能的丧失以及物理，化学性质的改变，这种现象称为蛋白质的变性。
蛋白质的复性：变性后在适当条件下可以恢复折叠状态，并恢复全部生物活性，这种现象称为复性。
蛋白质的沉淀：在某些理化因素作用下，蛋白质颗粒失去电荷，脱水基呈变性而丧失预定因素，以固态形式从溶液中析出，分为可逆和不可逆过程。
蛋白质的物理化学性质：
（1）蛋白质的分子的大小形状：蛋白质分子有一定的大小，蛋白质分子有一定的形状，大多数是近似球形的或椭球形的。
（2）两性解离与等电点：蛋白质分子中仍然存在游离的氨基和游离的羧基，因此蛋白质与氨基酸一样具有两性解离的性质。蛋白质分子所带正、负电荷相等时溶液的pH值称为蛋白质的等电点（pI）。
（3）电泳：在直流电场中，带正电荷的蛋白质分子向阴极移动，带负电荷的蛋白质
分子向阳极移动，这种移动现象，称为电泳。在一定的电泳条件下，不同的蛋白质分子，由于其净电荷量、分子大小、形状的不同，一般有不同的迁移率。
（4）蛋白质的胶体性质：球蛋白溶液具有亲水胶体的性质。这种亲水胶体溶液是比
较稳定的。
（5）蛋白质的沉淀：包括盐析法、加酸或碱沉淀蛋白质、有机溶剂沉淀蛋白质、重金属盐沉淀蛋白质、生物碱试剂沉淀蛋白质、抗体对蛋白质抗原的沉淀。
（6）蛋白质的呈色反应：蛋白质分子的自由–NH2 基和–COOH 基、肽键，以及
某些氨基酸的侧链基团，能够与某种化学试剂发生反应，产生有色物质。
（7）蛋白质的紫外吸收：蛋白质不能吸收可见光，但是，能够吸收一定波长范围的
紫外光。用紫外分光光度计可以记录溶液中蛋白质的光吸收随入射光波长变化而变化的
曲线。此曲线就是蛋白质的紫外吸收光谱。
核酸的化学组成：是由几十个至几千个单核苷酸聚合而成的长链，即为分子大小不等的多聚核苷酸，单核苷酸由碱基，核糖和磷酸组成。
核酸的种类：细胞中的核酸有两大类，一是主要分布于细胞核中的脱氧核糖核酸(简写DNA)；另一是主要分布于细胞质中的核糖核酸(简写RNA)。
碱基的组成特点：碱基主要有嘧啶碱基和嘌呤碱基组成。
1.嘧啶是含有两个相间氮原子的六元杂环化合物，核酸中主要的嘧啶碱基衍生物有尿嘧啶（U），胸腺嘧啶（T）和胞嘧啶(C)三种。
2.嘌呤由嘧啶环和咪唑环合并而成，核酸中的嘌呤衍生物主要有腺嘌呤（A）和鸟嘌呤(G)两种。
DNA的一二级结构：
DNA的一级结构就是指其多核苷酸链中各个核苷酸之间的连接方式、核苷酸的种类数量以及核苷酸的排列顺序。
DNA的二级结构：即双螺旋结构。
核酸的理化性质：
（1）酸碱性和溶解性：DNA微溶于水，呈酸性，加碱促进溶解，但不溶于有机溶剂。（2）黏性：由于DNA分子很长，在溶液中呈现黏稠状，DNA 分子越大，黏稠度越高。（3）刚性：DNA 的双螺旋结构实际上显得僵直且具有刚性，受剪切力作用，易断裂成碎片。（4）降解：溶解状态的DNA 易受DNA酶的作用而降解，脱去水分的DNA性质十分稳定。（5）变性：核酸和蛋白质一样具有变性的现象，核酸的变性是指碱基对之间的氢键断裂，双螺旋结构分开，称为两条单链的DNA分子，即改变了DNA的二级结构，但并不破坏一级结构，加热是DNA溶液温度升高，加酸或加碱改变溶液的PH，加乙醇，丙酮或尿素等有机溶剂都可以引起变性。
（6）增色效应：由于核酸组成中的嘌呤，嘧啶都具有共轭双键，因此对紫外光有强烈的吸收，核酸溶液在260nm附近有一个最大吸收值。DNA变性前，由于双螺旋分子里碱基互相堆积，加上氢键的吸引处于双螺旋的内部，使光的吸收减少，其值低于相同物质的量的碱基在溶液中的光吸收，变性后，氢键断开，碱基堆积破坏，碱基暴露，于是紫外光的吸收就明显升高，这种现象称为增色效应。
（7）复性：在适当条件下，变性的DNA 分开的两条链又重新缔合而恢复成双螺旋结构，这个过程称为复性，也叫退火。
Tm值：将一半的DNA分子发生变性时的温度称为熔点温度。
酶的概念：酶是活细胞产生的具有高度专一性和极高的催化效率的蛋白质。又称生物催化剂。酶的催化特性：极高的催化效率，高度的专一性，酶活性的可调节性，酶的不稳定性。
酶的化学组成：（1）单纯酶：基本组成成分仅为氨基酸的一类酶。（2）结合酶：基本组成成分除蛋白质外，还含有对热稳定的非蛋白质的有机小分子以及金属离子。
酶的分类：氧化还原酶类，转移酶类，水解酶类，裂解酶类，异构酶类，合成酶类。
维生素：是维持机体正常功能所必需的一类营养素，都是低分子有机化合物，在调节物质代谢，促进生长发育和维持生理功能等方面发挥着重要作用，按溶解性分为脂溶性维生素和水溶性维生素两大类。
单体酶：只有一条多肽链组成，这类酶为数不多，一般属于水解酶，如胃蛋白酶，胰蛋白酶等。
寡聚酶：又几个至几十个亚基组成，多属于调节酶类。
多酶复合体：是由多个功能上相关的酶彼此嵌合而形成的复合体。
酶活性中心：必需基团在空间结构上彼此靠近，集中在一起形成具有一定空间结构的区域，该区域与底物相结合并催化底物转化为产物，这一区域称为酶的活性中心。
酶原：有些酶，在细胞内最初合成或分泌时，没有催化活性，必须经过适当的改变才能变成有活性的酶，这类酶无活性前体称为酶原。使无活性的酶原转变成有活性的酶的过程称为酶原的激活。
同工酶：是指催化相同的化学反应，但酶蛋白的分子结构，理化性质和免疫学性质不同的一组酶。
酶的作用机理：（1）酶的作用在于降低反应活化能，催化剂的使用，主要是降低反应所需的活化能，以相同的能量使更多的分子活化，从而加速反应的进行。（2）酶作用高效率的机理：①邻近效应：是指酶由于具有与底物较高的亲和力，从而是游离的底物集中于酶分子表面的活性中心区域，使活性中心区域的底物浓度得以极大的提高，同时使反应基团之间相互靠近，增加自由碰撞几率，从而提高反应速度。定向效应：是指底物的反应基团于催化基团之间，或底物的反应基团之间正确的取向索产生的效应。②底物分子的形变或扭曲：酶受底物诱导发生构象改变，特别是活性中心的功能基团发生的位移或改向，产生张力作用，促进底物扭曲，削弱有关化学键，从而使从基态转变为过滤态，有利于反应进行。③酸碱催化;是指质子供体和质子受体的催化，酶之所以可以作为酸碱催化剂，是由于很多酶活性中心存在酸性或碱性氨基酸残基。④共价催化：是指酶对底物进行的亲核或亲电子反应。⑤酶活性中心的低介电性：酶活性中心内部是一个疏水的非极性环境，其催化基团被低介电环境所包围。
酶促反应动力学：酶促反应动力学研究酶促反应速度的规律以及影响酶促反应的各种因素，这些因素包括酶浓度，底物浓度，PH，温度，抑制剂和激活剂等。
米氏方程：ν= Vmax*S+/(Km+*S+)。其中，Vmax为最大反应速度，Km为米氏常数。[S]为底物浓度，V是在不同底物浓度, Km值等于酶促反应速度为最大速度一半时的底物浓度。
诱导契合学说：当底物与酶接近时，底物分子浓度可以诱导酶E活性中心的构象发生改变，使之成为能与底物密切结合的构象。
酶的最适PH：在特定PH条件下，酶，底物和辅酶的解离状态，最适宜于它们相互结合，并发生催化作用，使反应速度达到最大值，这时的PH称为酶的最适PH.
酶的最适温度：温度对酶活性的影响曲线呈倒U形，在此曲线顶点，酶促反应速度最大，此时的温度称为酶的最适温度。
抑制剂：凡能使酶的活性下降而不引起酶蛋白变性的物质称为抑制剂。
激活剂：凡能使酶由无活性变为有活性或使酶活性提高的物质称为激活剂。
血糖：是指血液中所含的葡萄糖。
血糖来源：（1）饲料糖的消化吸收，（2）肝糖原的分解（3）非糖物质的转化
血糖去路：（1）氧化为水和二氧化碳，（2）合成肝糖原和肌糖原储存起来（3）转变为非糖物质或其他的糖，（4）超过肾糖阈变为尿糖。
糖代谢各途径及其生理意义：
一，糖分解代谢的途径：
（1）糖原分解：指糖原分解为葡萄糖的过程。
（2）糖的无氧分解：无氧情况葡萄糖生成乳酸的过程，第一阶段是由葡糖糖分解成丙酮酸的过程，第二阶段是丙酮酸转变为乳酸的过程。生理意义主要在于为动物机体迅速提供能量，这对肌肉的收缩极为重要。
（3）糖的有氧分解：糖在有氧情况下彻底氧化成水和二氧化碳的反应过程，是糖分解的主要方式，第一阶段为糖转变为丙酮酸，第二阶段为丙酮酸进入线粒体，在其中氧化脱羧生成乙酰CoA，第三阶段为乙酰CoA进入三羧酸循环彻底氧化。生理意义：①糖的有氧分解是动物机体葡萄糖有氧分解过程产生生理活动所需能量的主要来源。②三羧酸循环是糖，脂肪，蛋白质及其他有机物代谢的联系枢纽，③三羧酸循环是三大营养物质分解代谢共同的最终途径。
（4）磷酸戊糖途径：第一阶段为氧化反应，生成磷酸戊糖，NADPH+H离子及二氧化碳。第二阶段则是非氧化反应，包括一系列基团转移。生理意义：①途径中产生的NADPH+H离子是生物合成反应的供氢体，②葡萄糖在体内可由此途径生成核糖—5—磷酸，③磷酸戊糖途径与有氧分解及糖的无氧分解互相联系。
二，糖合成代谢：
（1）糖原合成：不仅有利于葡萄糖的贮存，而且还可以调节血糖浓度，第一阶段生成葡萄糖—6—磷酸，第二阶段生成葡萄糖—1—磷酸，第三阶段生成UDP—葡萄糖，第四阶段生成糖原。
（2）糖异生：由非糖物质转变为葡萄糖和糖原的过程，主要原料包括氨基酸，乳酸，丙酸，丙酮酸以及三羧酸循环中的各种羧酸和甘油。生理意义：①由非糖物质合成糖以保持血糖浓度的相对稳定。②糖异生作用利于乳酸的利用，③通过糖异生作用可协助氨基酸的代谢。
呼吸链：呼吸链是指排列在线粒体内膜上的一个有多种脱氢酶以及氢和电子传递体组成的氧化还原系统，在生物氧化过程中，底物脱下的氢通过一系列递氢体和电子传递体的顺次传递，最终与氧结合生成水。并释放能量，这个过程消耗了氧，座椅称之为呼吸链。
生物氧化过程中生成的ATP:ATP的产生主要有两种方式即底物磷酸化和氧化磷酸化。后者是需氧生物获得ATP的主要方式。（1）底物磷酸化：是当底物经过脱氢，脱羧，烯醇化或分子重排等反应时产生高能键，再将其转移到ADP上产生ATP.（2）氧化磷酸化：是底物脱下的氢经过呼吸链的传递，最终与氧气结合生成水，其过程中所释放能量与ADP的磷酸化进行偶联，生成ATP。
脂的分类：脂类是脂肪和类脂的总称，脂肪油甘油的3个脂肪酸缩合而成，又称甘油三酯，类脂包括磷脂，糖脂，胆固醇及酯。根据脂类动物体内的分布可分为贮存脂和组织脂。贮存脂主要为中性脂肪，分布在动物皮下结缔组织，大网膜，肠系膜，肾周围等组织中。组织脂主要由类脂组成，分布于动物体所有的细胞中，是构成细胞的膜系统的成分，含量稳定，不受营养等条件的影响。
脂肪酸的B—氧化：
定义：脂酰CoA进入线粒体基质后，在脂肪酸β-氧化多酶复合体的催化下，脂酰基的β-碳原子开始，进行脱氢-水化-再脱氢-硫解等四步连续反应。主要过程如下：
第一步：CH3-(CH2)14-COOH+ATP+CoASH 在软脂酰硫激酶催化生成了
CH3-(CH2)14-CO~SCoA+AMP+PPi
第二步：CH3-(CH2)14-CO~SCoA 在FAD作用下脱氢生成了
CH3-(CH2)12-C=C-CO~SCoA
第三步：CH3-(CH2)12-C=C-CO~SCoA 水化成
CH3-(CH2)12-CH(0H)-CH2-CO~SCoA
第四步： CH3-(CH2)12-CH(0H)-CH2-CO~SCoA在NAD作用下再脱氢生成了CH3-(CH2)12-C0-CH2-CO~SCoA+3ATP
第五步：在辅酶A作用下硫解生成了 CH3-(CH2)12-C0-CH2-CO~SCoA+ 综上，一次脂肪酸β－氧化脱去两个碳分子生成5分子ATP,16酸经过7次β－氧化生成8个CH3-CO~SCoA（乙酰辅酶A）
总过程：脱氢-水化-再脱氢-硫解氧化
酮体的概念及生理意义：
概念：酮体是脂肪酸在肝脏中氧化分解时产生的正常中间代谢物，是肝脏输出能源的一种形式，主要是在肝细胞线粒体中有乙酰CoA缩合而成。
生理意义：（1）动物饥饿时优先利用酮体以节约葡萄糖，从而满足大脑等组织对葡萄糖的需要，（2）酮体溶于水，分子小，能通过肌肉毛细血管壁和血脑屏障，因此可以成为适合于肌肉和脑组织利用的能源物质。（3）酮体可以成为新生动物合成类脂的重要原料。
血脂：血脂指血浆中所含有的脂质，包括甘油三酯。磷脂，胆固醇及其酯和游离脂肪酸。
脂蛋白的分类：根据密度由小到大分为：乳糜微粒（CM），极低密度脂蛋白（VLDL）,低密度脂蛋白（LDL），高密度脂蛋白（HDL）四类。
脂肪酸合成与代谢的区别：
项目/脂肪酸合成/ 脂肪酸分解
C中部位/ 胞液（细胞质）/ 线粒体
酰基载体/ ACP / CoA
二C片段供体或断裂形式/ 丙二酸单酰CoA /乙酰CoA
氢和电子供体或受体/ NADPH / FAN和NDA+
酶/ 七种酶/ 四种酶
能量变化/ 消耗7个ATP / 产生106个ATP
氮平衡：
（1）氮的总平衡：摄入氮量与排出的氮量相等。
（2）氮的正平衡：摄入的氮量多余排出的氮量。
（3）氮的负平衡：排出的氮量多余摄入的氮量，
蛋白质的生物学价值：是指饲料蛋白质被动物机体合成组织蛋白质的利用率。
蛋白质的生物学价值=（氮的保留量/氮的吸收量）*100.
必需氨基酸：有一部分氨基酸在动物体内不能合成或合成太慢，远不能满足动物需要，因此必须由饲料供给，被称为必需氨基酸。必需氨基酸包括赖氨酸，甲硫氨酸，色氨酸，苯丙氨酸，亮氨酸，异亮氨酸，缬氨酸和苏氨酸等，组氨酸和精氨酸体内能合成但量不足。
氨基酸按代谢情况分类：可分为两大类，其一是饲料蛋白质在消化道中被蛋白酶水解后吸收的叫外源氨基酸，其二是体蛋白被组织蛋白酶水解产生的和由其他物质合成的，称为内源氨基酸。
氨基酸的脱氨基作用：在酶的催化作用下氨基酸脱去氨基的作用称为脱氨基作用，脱氨基作用是机体氨基酸分解代谢的主要途径，动物的脱氨基作用主要在肝和肾中进行，其主要方式有氧化脱氨基作用，转氨基作用，和联合脱氨基作用等。大多数氨基酸以联合脱氨基作用脱去氨基。
动物排氨的方式：氨可以在动物体内形成无毒的谷氨酰胺在体内运输和贮存，也可以直接排出或通过转变成尿酸，尿素排出体外。
尿素循环和能量消耗：包括（1）氨甲酰磷酸的生成，（2）瓜氨酸的生成，（3）精氨酸的生成（4）精氨酸的水解四个步骤。尿素循环是一个消耗能量的过程，每生成1mol尿素，需水解3molATP中的4个高能磷酸键。
半保留复制：在复制开始时亲代DNA双股链间的氢键断裂，双链分开，然后以每一条链为模板，分别复制出与其互补的子链，从而使一个DNA分子转变成与之完全相同的两个DNA 分子，复制出来的每个子代双链DNA分子中都含有一条来自亲代的旧链和一条新和成的DNA链，这种方式称为半保留复制。
半不连续复制：指DNA复制时，前导链上的DNA的合成是连续的，滞后链是不连续的，故称半不连续复制。
反向转录：以RNA为模板，在反转录酶的催化下转录为双链DNA的过程。
DNA的损伤修复：一些物理化学和生物学因素都可以导致DNA受到损伤。修复方式包括光复活，切除修复，重组修复和SOS反应等几种。
一，损伤：造成DNA损伤的原因可能是生物因素，物理因素，或化学因素，DNA的重组，病毒的整合，某些物理化学因子都会造成DNA局部结构和功能的破坏，受到破坏的可能是DNA的碱基，核糖或是磷酸二酯键，DNA在复制过程中也仍然可能产生错配，造成DNA损伤的因素可能来自细胞内部，也可能来自细胞外部，损伤的结果是引起生物突变，甚至导致死亡。
二，修复：（1）光复活作用的机制是可见光激活了光复活酶，它能分解由于紫外线照射而形成的嘧啶二聚体。光复活作用是一种高度专一的直接修复方式，它只作用于紫外线引起的DNA嘧啶二聚体。光复活是唯一利用光能的修复系统，其余的均是利用ATP.（2）切除修复
就是在一系列酶的作用下，将DNA分子中受到损伤的部分切除，并以完整的那一条链为模板，合成切去的部分，然后使DNA恢复正常结构的过程。（3）重组修复：遗传信息有缺损的子代DNA分子可通过遗传重组而加以弥补，即从同源DNA的母链上将相应的核苷酸序列片段移至子链缺口处，然后利用再合成的序列来补上母链的空缺，此过程称为重组修复。（4）SOS反应：SOS反应是细胞DNA受到，损伤或复制系统受到抑制的紧急情况下，为求得生存而出现的应急修复效应。
转录的概念：在RNA聚合酶的催化下，以DNA为模板合成RNA的过程称为转录。
转录的特点：（1）以DNA为模板酶促合成RNA，（2）DNA双链中只有一条链被转录成RNA，（3）转录的方向为5’→3’。
真核生物RNA转录后加工：
一.mRNA：（1）首尾的修饰：5’端加上帽子结构，3’端加上多聚腺苷酸、（2）mRNA的剪接：从DNA模板链转录出的最初转录产物中除去内含子，并将外显子连接起来形成一个连续的RNA分子的过程。
二.tRNA：（1）切除tRNA前体两端多余的系列（2）末端的添加，即在3’末端添加CCA序列（3）修饰，
（2）形成小亚基18S-RNA。
（1）真核生物核内是45S的转录产物，是三种rRNA的前身。
三.rRNA：
（3）形成大亚基28S，5.8S的rRNA.
蛋白质的翻译：即把mRNA分子中碱基排列顺序转变为蛋白质或多肽链中的氨基酸排列顺序过程。
起始氨基酸：原核生物的起始氨基酸是甲酰甲硫氨酸，真核生物的起始氨基酸是甲硫氨酸。
翻译系统的主要组成及功能：20中氨基酸，Mrna,tRNA，核糖体，氨基酸，氨酰基—tRNA 合成酶以及蛋白质因子。其中mRNA通过所携带的遗传密码作为合成蛋白质提供了“蓝图”，起到提供模板的作用。密码子为核苷酸三联体，具有简并性和通用性的特点。所有的tRNA 分子都具有相似的三叶草形和“四环一臂”的结构，其CCA末端可以与氨基酸链接再通过反密码子与mRNA上密码子配对。无论是真核生物还是原核生物，他们的核糖体都由大小两个亚基组成。每个亚基又是由各自的rRNA和多种蛋白质形成的复合体。核糖体和其他辅助因子一起提供了翻译过程所需的全部酶活性。
蛋白质的翻译过程：
（1）氨基酸活化：形成氨酰tRNA
（2）合成起始：核糖体在mRNA起始密码处装配，起始氨酰tRNA进入核糖体P位点
（3）延伸:在EF的作用下合成多肽
（4）终止: 在释放因子作用下识别终止密码，使核糖解体，并终止多肽合成.
原核生物和真核生物在翻译过程中存在的差异：
①识别起始密码AUG的tRNA不同。
②起始的方式不同，原核生物是定点装配核糖体起始翻译的，真核生物是扫描模式；
③涉及的蛋白质因子不同；
④起始阶段消耗能量不同，原核生物为1分子GTP，真核生物为1分子GTP+若干ATP，
ATP用于解除mRNA5'非翻译区的二级结构。
动物生物化学试题(A) 2006.1 一、解释名词（20分，每小题4分） 1. 氧化磷酸化 2.限制性核酸内切酶 3. Km 4.核糖体 5.联合脱氨基作用 二、识别符号（每小题 1 分，共 5 分） 1.SAM 2.Tyr 3.cDNA 4.PRPP 5.VLDL 三、填空题（15分） 1.蛋白质分子的高级结构指的是（ 1分）， 稳定其结构的主要作用力有（2分）。 2.原核生物的操纵子是由(1分 ) 基因，(1分 ) 基因及其下游 的若干个功能上相关的（ 1 分）基因所构成。 3.NADH呼吸链的组成与排列顺序为 （ 3 分）。 4.酮体是脂肪酸在肝脏中产生的不完全分解产物，包括（ 1分）， （ 1 分）和（ 1 分），在肝外组织中
利用。 5.脂肪酸的氧化分解首先要（ 1 分）转变成脂酰辅酶A，从胞浆转入线粒 体需要一个名为（ 1 分）的小分子协助；而乙酰辅酶 A 须经过 （ 1 分）途径从线粒体转入胞浆合成脂肪酸。
四、写出下列酶所催化的反应，包括所需辅因子，并指出它所在的代谢途径 （10分） 1. 氨甲酰磷酸合成酶I 2.谷丙转氨酶 五、问答题（50分） 1.什么是蛋白质的变构作用（4 分），请举例说明（ 4 分）。（8 分） 2. 以磺胺药物的抗菌作用为例（ 4 分），说明酶的竞争抑制原理（ 4 分）。（8 分） 3. 一摩尔的乙酰辅酶A经过三羧酸循环完全氧化分解可以生成多少ATP？（ 3 分）请说 明理由（ 5 分）。（8分） 4. 比较在原核生物DNA复制过程中DNA聚合酶III和聚合酶I 作用的异同。（8分） 5.真核基因有什么特点，简述真核生物mRNA转录后的加工方式。（8分） 6.简述由肾上腺素经PKA途径调控糖原分解代谢的级联放大机制。（10分）
动物生物化学试题 (A) 2006.1 一、解释名词（20分，每小题4分） 1. 氧化磷酸化 2. 限制性核酸内切酶 3. Km 4. 核糖体 5. 联合脱氨基作用 二、识别符号（每小题1分，共5分） 1.SAM 2.Tyr 3.cDNA 4.PRPP 5.VLDL 三、填空题（15分） 1. 蛋白质分子的高级结构指的是（1分）， 稳定其结构的主要作用力有（2分）。 2. 原核生物的操纵子是由 (1分)基因， (1分)基因及其下游的若干个功能上相关的（1分）基因所构成。 3. NADH呼吸链的组成与排列顺序为 （3分）。 4. 酮体是脂肪酸在肝脏中产生的不完全分解产物，包括（1分），
（1分）和（1分），在肝外组织中利用。 5. 脂肪酸的氧化分解首先要（1分）转变成脂酰辅酶A，从胞浆转入线粒体需要一个名为（1分）的小分子协助；而乙酰辅 酶A须经过 （1分）途径从线粒体转入胞浆合成脂肪酸。 四、写出下列酶所催化的反应，包括所需辅因子，并指出它所在的代谢途径 （10分） 1. 氨甲酰磷酸合成酶I 2. 谷丙转氨酶 五、问答题（50分） 1. 什么是蛋白质的变构作用（4分），请举例说明（4分）。（8分） 2. 以磺胺药物的抗菌作用为例（4分），说明酶的竞争抑制原理（4分）。（8分） 3. 一摩尔的乙酰辅酶A经过三羧酸循环完全氧化分解可以生成多少ATP？（3分）请说明理由（5分）。（8分） 4.比较在原核生物DNA复制过程中DNA聚合酶III和聚合酶I作用的异同。（8分） 5.真核基因有什么特点，简述真核生物mRNA转录后的加工方式。（8分） 6.简述由肾上腺素经PKA途径调控糖原分解代谢的级联放大机制。（10分）
一、名词解释： 1.等电点；当一定的PH条件下，氨基酸分子中所带的正电荷和负电荷相等，即净电荷为0，此时溶液的PH即为该种氨基酸的等电点。 2. 酶的活性中心：酶只有很小的部位与底物发生反应，此部位称为酶的活动中心。 3. 变构酶：当一种效应物与酶一个部位结合后，将影响到另一个效应物与酶的结合，这类酶称为变构酶 二、填空题： 1. 碱性氨基酸包括：组氨酸、赖氨酸、精氨酸 酸性氨基酸包括：天冬氨酸、谷氨酸 2. 蛋白质的二级结构包括：α-螺旋 、β-折叠、独立的α-螺旋和β-折叠、相间的α-螺旋和β-折叠3. 酶的专一性包括相对专一性、绝对专一性、立体结构专一性 三、三羧酸循环或糖酵解路径图(书本103,105面) 习题 1氨基酸在水溶液中也什么形式存在（两性离子） 2蛋白质亚基间的空间排布相互作用（四级结构） 3胰岛素原转变为胰岛素发生在哪个细胞器：高尔基体 4蛋白质的等电点为5.0放在PH为1.0的缓冲液中，正电荷能向正极还是负极。答案：负极5每分子血红蛋白中有多少个铁原子？（四个） 6双缩脲用来检测什么（蛋白质） 7肽键属不属于一级结构内能（属于） 8肽键中氮与氮之间单键为什么不能旋转（有酰胺平面） 判断题 9肽键能旋转形成β-折叠（错误） 10具有三级结构的肽键都具有生物活性（错误） 11蛋白质在生物体内合成之后的共价修饰是可逆（正确） 12磷酸化和去磷酸化作用用的是不是同一种酶（不是） 13盐析不会引起蛋白质的变性（正确） 14Km值代表亲合性的高低（负相关） 15磷酸化是激酶催化的（正确） 16糖元磷酸化酶是一种什么酶（可逆的共价调节酶） 17Km值与酶的性质相关而不是与酶的活性相关（正确） 18糖酵解过程中的限速酶（磷酸果糖激酶） 19以磷酸二羟丙酮为交叉点的是（糖代谢与甘油代谢之间） 20丙酮到乙酰辅酶A脱掉的H给了谁（NAD+） 21发生线粒体的循环式：三羧酸循环 22一分子子葡萄糖进行有氧氧化会经过几次底物磷酸化（6次） 思考题 第二章蛋白质 （1）天冬氨酸解离基团的pK值分别是pK1=1.88，pK2=9.06，pKR=3.64，天冬氨酸的等电点是多少？
动物生物化学习题集 习题 第一章蛋白质的化学 A型题 一、名词解释 1．肽键2．肽平面3．多肽链 4．肽单位5．蛋白质的一级结构6氨基末端 7．多肽8．氨基酸残基9．蛋白质二级结构 10．超二级结构11亚基．12．蛋白质三级结构 13．蛋白质四级结构14．二硫键15．二面角 16．α–螺旋17．β–折叠或β–折叠片18．β–转角 19．蛋白质的高级结构20．寡聚蛋白21．．蛋白质激活 22．．氨基酸的等电点 23．蛋白质沉淀24．分子病 25．变构效应26．蛋白质变性27．蛋白质复性 28．蛋白质的等电点29．电泳30．蛋白质的颜色反应 31．盐析32．简单蛋白质33．结合蛋白质 二、填空题 1．天然氨基酸的结构通式为______________。 2．氨基酸在等电点时主要以________离子形式存在，在pH>pI时的溶液中，大部分以______离子形式存在，在pH 动物生物化学试题（中国农业周顺伍） 一、填空题（每空１分，共３０分） １．核酸的基本组成单位是_____，它由____、____和____三部分组成。２．单纯蛋白质的基本组成单位是_______。 ３．多肽链的序列测定常采用___________法。 ４．聚糖一级结构铁测定可选择_______、___________和_____等多种仪器分析方法。 ５．蛋白聚糖是由______和_______通过共价键连接所形成的糖复合物。６．维生素ＰＰ即搞癞皮病因子，它包括_______和_______。 ７．_____是唯一含金属的，而且是相对分子质量最大，结构最复杂的维生素。８．糖原是人体内糖的贮存形式，主要存在于______和______中。 ９．食物中脂质物质主要包括______、_____、____及____，以_____最多。 １０．人体含有的不饱和脂肪酸主要有_______、______、_____、____以及_____。 １１．胆固醇是环戊烷多氢菲的衍生物，在体内主要以_______和______两种形式存在。 １２．氨基酸分解代谢最首要的反应是____________。 １３．ＤＮＡ指导的_______________是ＲＮＡ合成中最主要的酶类。 二、列举题（每题５分，共２５分） １．列举ＤＮＡ分子的一级结构？ ２．列举蛋白质的一级结构？ ３．列举常见的酶的必需基团？ ４．列举生物氧化的特点？ ５．列举DNA分子的碱基组成？ 三、名词解释（每题５分，共２０分） １．蛋白质的氨基酸组成： ２．维生素； ３．核酸的一级结构： ４．免疫球蛋白： 四、问答题（每题５分，共２５分） １．变性蛋白质有哪些表现？ ２．温度对酶反应速度有哪些影响？ ３．柠檬酸循环的特点？ ４．胆固醇的生物合成途径可分为哪三个阶段？５．肝脏在脂类代谢中的作用有哪些？ 1.名词解释: 生物化学——简称生命的化学；是从分子水平上阐明生命有机体化学本质的一门学科。 酶——由生物活细胞产生，具有高度专一性和极高催化效率的生物催化剂。 酶原——在细胞内最初合成或分泌时并没有催化活性，必须经过适当物质的作用才具有催化活性的酶的前体。 同工酶——是指催化相同的化学反应，但酶蛋白的分子结构、理化性质和免疫学性质不同的一组酶。 酶原的激活——使无活性的酶原转变成有活性的酶的过程。 维生素——维持细胞正常功能所必需，但需要量很少，动物体内不能合成，必须由食物供给的一类有机化合物。 酶活性部位——酶分子中能直接与底物相结合并催化底物转化为产物的部位。 活化能——从反应物(初态)转化成中间产物(过渡态)所需要的能量。 必需基团——直接参与对底物分子结合和催化的基团以的3及参与维持酶分子构象的基团。 诱导契合学说—— 酶活力——酶催化底物化学反应的能力 ２.酶催化作用的特征(P2) 答：1.酶具有很高的催化效率 2.酶具有高度的专一性 3.反应条件温和 4.体内的酶活性是受调控 5.酶易变性失活 3.单纯酶和结合酶 单纯酶：只含有蛋白质成分，如：脲酶、溶菌酶、淀粉酶、脂肪酶、核糖核酸酶等。 结合酶：除蛋白质组分外，还有非蛋白质的小分子物质，只有两者同时存在才有催化功能。 4.维生素与辅酶(P3) 名称辅酶形式主要作用缺乏病 B1 TPP 丙酮酸脱氢酶的辅酶脚气病 B2 FMN、FAD 脱氢酶的辅酶，递氢口角炎等 B3 CoA 酰基转移酶的辅酶 B5 NAD+、NADP 脱氢酶的辅酶，递氢、递电子作用癞皮病 B6 磷酸吡哆醛氨基转移的载体 B7 生物素羧化酶的辅酶 B9 FH4 一碳基团的载体巨红细胞贫血 B12 变位酶的辅酶，甲基的载体恶性贫血 5.酶催化机理(P4) 答：过渡态和活化能:酶能降低化学反应所需的活化能 中间产物学说 诱导契合学说 6.酶活力及其单位 （一）酶活力(酶活性): 酶催化底物化学反应的能力。 （二）酶活单位：在最适的条件下，每分钟催化减少1μmol／Ｌ底物或生成1μmol／Ｌ产物所需的酶量为一个国际单位（IU）。 7.酶促反应动力学(P5) 答：1)底物浓度[S]对酶反应速度的影响2)酶浓度对酶反应速度的影响3)溶液pH对酶反应速度的影响4)温度对酶反应速度的影响5)激活剂对酶反应速度的影响 6)抑制剂对酶反应速度的影响： 不可逆性抑制作用:专一性不可逆抑制(有机磷农药中毒) 非专一性不可逆抑制 可逆性抑制作用:竟争性抑制(磺胺类药物对酶的竟争性抑制) 非竟争性抑制作用 生化复习资料 考试： 名：10个（三、四） 选：10个（不含1、6、11、12） 3章重点维生素的载体、作用，嘌呤、嘧啶合成区别，核糖作用，一碳基团载体，ACP，载体蛋白，乙酰辅酶A缩化酶，生物素 填：20空（1、2、8） 简答：3个（1、6、7、8） 简述：3个（9、10、11、12） 血糖来源和去路，葡萄糖6-磷酸的交叉途径 实验与计算：（1、7） 一、名词解释 1、肽键：是一分子氨基酸的羧基与另一分子氨基酸的氨基脱水缩合而成的酰胺键（-CO-NH-），称为肽键。是蛋白质结构中的主要化学键（主键） 2、盐析： 3、酶的活性中心：在一级结构上可能相距甚远，甚至位于不同肽链上的基团，通过肽链的盘绕、折叠而在空间构象上相互靠近，形成的具有一定的构象，直接参与酶促反应的区域。又称酶活性部位 4、米氏常数：是反应最大速度一半时所对应的底物浓度,即当v = 1/2Vm时，Km = S 意义：Ｋm越大，说明E和S之间的亲和力越小，ES复合物越不稳定。米氏常数Km对于酶是特征性的。每一种酶对于它的一种底物只有一个米氏常数。 5、氧化磷酸化：是在电子传递过程中进行偶联磷酸化，又叫做电子传递水平的磷酸化。 6、底物水平磷酸化：是直接由底物分子中的高能键转变成A TP末端高能磷酸键叫做底物水平的磷酸化。 7、呼吸链：线粒体能将代谢物脱下的成对氢原子(2H)通过多种酶和辅酶的链锁反应体系逐步传递,最后与激活的氧结合为水,由于该过程利用氧气与细胞呼吸有关,所以将这一传递体系叫做呼吸链。 8、生物氧化：糖类、脂肪和蛋白质等有机化合物在生物体内经过一系列的氧化分解，生成CO2和水释放能量的总过程叫做生物氧化。 9、葡萄糖异生作用：由非糖前体物质合成葡萄糖的过程。 10、戊糖磷酸通路：指机体某些组织以6-磷酸葡萄糖为起始物在6-磷酸葡萄糖脱氢酶催化下形成6-磷酸葡萄糖酸进而代谢生成磷酸戊糖为中间代谢物的过程。 11、激素敏感激酶： 12、酮体：脂肪酸在肝脏中氧化分解所生成的乙酰乙酸、β-羟丁酸和丙酮三种中间代谢产物，统称为酮体。 13、饲料蛋白质的互补作用：把原来营养价值较低的不同的蛋白质饲料混合使用，可能提高其营养价值和利用率。 14、氮平衡：是反映动物摄入氮和排除氮之间的关系以衡量机体蛋白质代谢概况的指标。 15、从头合成途径：利用氨基酸等作为原料合成 16、补救合成途径：利用体内游离的碱基或核苷合成 第二章核酸 一、比较mRNA 、tRNA、rRNA的分布，结构特点及功能 mRNA主要分布在是以游离状态的存在于细胞质中，tRNA主要分布在细胞核中，rRNA是核糖体的组成部分。 1.mRNA的结构与功能：mRNA是单链核酸，其在真核生物中的初级产物称为HnRNA。大多数真核成熟的mRNA分子具有典型的5?-端的7-甲基鸟苷三磷酸（m7G）帽子结构和3?-端的多聚腺苷酸(polyA)尾巴结构。mRNA的功能是为蛋白质的合成提供模板，分子中带有遗传密码。原核生物的mRNA一般是多顺反子。真核生物的mRNA一般是单顺反子。 2. tRNA的结构与功能：tRNA是分子最小，但含有稀有碱基最多的RNA。tRNA 的二级结构由于局部双螺旋的形成而表现为“三叶草”形，故称为“三叶草”结构，可分为：①氨基酸臂：3?-端都带有-CCA-顺序，可与氨基酸结合而携带氨基酸。 ②DHU臂/环：含有二氢尿嘧啶核苷。③反密码臂/环：其反密码环中部的三个核苷酸组成三联体，在蛋白质生物合成中，可以用来识别mRNA上相应的密码，故称为反密码（anticoden）。④TψC臂/环：含保守的TψC顺序。⑤可变环。3. rRNA的结构与功能：rRNA是细胞中含量最多的RNA，可与蛋白质一起构成核蛋白体，作为蛋白质生物合成的场所。原核生物中的rRNA有三种：5S，16S，23S。真核生物中的rRNA有四种：5S，5.8S，18S，28S。 二．简述DNA双螺旋结构模型要点 1两条平行的多核苷酸链，以相反的方向(即一条由5…—3?，另一条由3…—5?)围绕同一个(想像的)中心轴，以右手旋转方式构成一个双螺旋。 2疏水的嘌呤和嘧啶碱基平面层叠于螺旋的内侧，亲水的磷酸基和脱氧核糖以磷酸二酯键相连形成的骨架位于螺旋的外侧。 3内侧碱基成平面状，碱基平面与中心轴相垂直，脱氧核糖的平面与碱基平面几乎成直角。每个平面上有两个碱基(每条链各一个)形成碱基对。相邻碱基平面在螺旋轴之间的距离为0.34nm,旋转夹角为36度。每十对核苷酸绕中心旋转一圈，故螺旋的螺距为3.4nm. 4双螺旋的直径为2nm.沿螺旋的中心轴形成的大沟和小沟交替出现。DNA双螺旋之间形成的沟为大沟，两条DNA链之间的沟为小沟。 5两条链被碱基对之间形成的氢键稳定地维系在一起。双螺旋中，碱基总是腺嘌呤与胸腺嘧啶配对，鸟嘌呤与胞嘧啶配对。 第三章蛋白质 2017年湖南农业大学硕士招生自命题科目试题 科目名称及代码：动物生物化学 618 适用专业（领域）：动物遗传育种与繁殖、动物营养与饲料科学、动物生产与畜牧工程、基础兽医学、预防兽医学、临床兽医学、中兽药学 考生需带的工具： 考生注意事项：①所有答案必须做在答题纸上，做在试题纸上一律无效； ②按试题顺序答题，在答题纸上标明题目序号。 一．单项选择题（共计30 分，每小题1分） 1．蛋白质的空间构象主要取决于（）。 A．氨基酸残基的序列B．α-螺旋的数量 C．肽链中的肽键D．肽链中的二硫键位置 2．体内参与核苷酸合成代谢的甲基直接供体是（）。 A．甲硫氨酸B．S-酰苷甲硫氨酸C．甘氨酸D．苏氨酸 3．酶的竞争性抑制作用动力学特征是（）。 A．Km不变，Vmax减小B．Km增加，Vmax 减小 C．Km增加，Vmax 不变D．Km和Vmax 都减小 4．奇数碳原子脂肪酸经β-氧化后除生成乙酰CoA外还有（）。 A．丙二酸单酰CoA B．丙酰CoA C．琥珀酰CoA D．乙酰乙酰CoA 5．在糖原的生物合成中，葡萄糖的活性形式是（）。 A．G-1-P B．CDP-G C．G-6-P D．UDP-G 6．一氧化碳和氰化物对呼吸链的抑制作用部位是（）。 A．NADH→CoQ B．FADH2→CoQ C．CoQ→Cytc D．Cytaa3→O2 7．解偶联剂引起的效应是（）。 A．氧不断消耗，ATP正常合成B．氧消耗停止，ATP合成停止 C．氧不断消耗，ATP合成停止D．氧消耗停止，ATP正常合成 8．合成酮体的关键酶是（）。 A．HMG-CoA合成酶B．乙酰CoA羧化酶 C．HMG-CoA裂解酶D．乙酰乙酸-琥珀酰CoA转移酶 9．嘧啶核苷酸的合成中4位、5位及6位的碳原子和1位氮原子来源于（）。 A．天冬氨酸B．谷氨酸C．谷氨酰胺D．甘氨酸 10．软脂酰COA经过一次β氧化，其产物通过三羧循环和氧化磷酸化生成ATP的分子数 共4页第1页 一．绪论与酶 1.名词解释: 生物化学——简称生命的化学；是从分子水平上阐明生命有机体化学本质的一门学科。 酶——由生物活细胞产生，具有高度专一性和极高催化效率的生物催化剂。 酶原——在细胞内最初合成或分泌时并没有催化活性，必须经过适当物质的作用才具有催化活性的酶的前体。 同工酶——是指催化相同的化学反应，但酶蛋白的分子结构、理化性质和免疫学性质不同的一组酶。 酶原的激活——使无活性的酶原转变成有活性的酶的过程。 维生素——维持细胞正常功能所必需，但需要量很少，动物体内不能合成，必须由食物供给的一类有机化合物。 酶活性部位——酶分子中能直接与底物相结合并催化底物转化为产物的部位。 活化能——从反应物(初态)转化成中间产物(过渡态)所需要的能量。 必需基团——直接参与对底物分子结合和催化的基团以及参与维持酶分子构象的基团。 诱导契合学说—— 酶活力——酶催化底物化学反应的能力 ２.酶催化作用的特征(P2) 答：1.酶具有很高的催化效率 2.酶具有高度的专一性 3.反应条件温和 4.体内的酶活性是受调控 5.酶易变性失活 3.单纯酶和结合酶 单纯酶：只含有蛋白质成分，如：脲酶、溶菌酶、淀粉酶、脂肪酶、核糖核酸酶等。 结合酶：除蛋白质组分外，还有非蛋白质的小分子物质，只有两者同时存在才有催化功能。 4.维生素与辅酶(P3) 名称辅酶形式主要作用缺乏病 B1 TPP 丙酮酸脱氢酶的辅酶脚气病 B2 FMN FAD 脱氢酶的辅酶，递氢口角炎等 B3 CoA 酰基转移酶的辅酶 B5 NAD+、NADP 脱氢酶的辅酶，递氢、递电子作用癞皮病 B6 磷酸吡哆醛氨基转移的载体 B7 生物素羧化酶的辅酶 B9 FH4 一碳基团的载体巨红细胞贫血 B12 变位酶的辅酶，甲基的载体恶性贫血 5.酶催化机理(P4) 答：过渡态和活化能:酶能降低化学反应所需的活化能 中间产物学说 诱导契合学说 6.酶活力及其单位 （一）酶活力(酶活性): 酶催化底物化学反应的能力。 （二）酶活单位：在最适的条件下，每分钟催化减少1μmol／Ｌ底物或生成1μmol／Ｌ产物所需的酶量为一个国际单位（IU）。 7.酶促反应动力学(P5) 答：1)底物浓度[S]对酶反应速度的影响2)酶浓度对酶反应速度的影响3)溶液pH对酶反应速度的影响4)温度对酶反应速度的影响5)激活剂对酶反应速度的影响6)抑制剂对酶反应速度的影响 不可逆性抑制作用:专一性不可逆抑制(有机磷农药中毒) 非专一性不可逆抑制 可逆性抑制作用:竟争性抑制(磺胺类药物对酶的竟争性抑制) 非竟争性抑制作用 《动物生物化学》复习题（专升本） 一、符号命名（写出下列符号对应的汉语名称） 1. ATP 2. CoQ 3. EMP 4. Arg 5. dsDNA 6. pI 7. Chromosome 8. FAD 9. EPA 10. PCR 11. cAMP 12. NAD 13. TCA 14. Gln 15. ssDNA 16. tRNA 17. Tm 18. Km 19. DHA 20. GSH 二、名词解释 1. 中心法则 2. 必需氨基酸 3. 密码子 4. 复制叉 5. 退火 6. Km值 7. P/O比 8. 糖异生 9. 酮体 10. 转氨基所用 11. 增色效应 12. 等电点 13. 蛋白质的一级结构 14. 生物氧化 15. 糖酵解 16. 必需脂肪酸 17. 半保留复制 18. 一碳单位 19. 外显子 20. 翻译 三、单选题 1. DNA和RNA两类核酸分类的主要依据是： A. 在细胞中存在的部位不同 B. 核苷酸之间连接方式不同 C. 所含碱基不同 D. 所含戊糖不同 2. 在核酸中占9-11%，且可根据其含量计算核酸含量的元素是： A. 碳 B. 氢 C. 磷 D. 氧 3. 某DNA分子中腺嘌呤的含量为16%, 则胞嘧啶的含量应为： A. 34% B. 16% C. 17% D. 8% 4. 组成蛋白质的氨基酸基本上有多少种？ A. 300 B. 20 C. 30 D. 10 5. “分子病“首先是蛋白质什么基础层次结构的改变？ A. 一级 B. 二级 C. 三级 D. 四级 6. 下列哪种方法可以得到蛋白质的“指纹图谱“？ A. 酸水解，然后凝胶过滤 B. 彻底碱水解，并用离子交换层析测定氨基酸组成 C. 用氨肽酶水解，并测定被释放的氨基酸组成 D. 用胰蛋白酶降解，然后进行纸层析或纸电泳 7. 乳酸脱氢酶属于： A. 转移酶类 B. 氧化还原酶类 C. 水解酶类 D. 裂解酶类 8. 磺胺药物治病原理是： A. 直接杀死细菌 B. 细菌生长某必需酶的竞争性抑制剂 宁夏大学 2017年攻读博士学位研究生入学考试初试试题卷 考试科目：高级动物生物化学 适用专业：动物遗传育种与繁殖动物生产系统与工程 （不用抄题，答案写在答题纸上，写明题号，答案写在试题卷上无效） 一、Explain the Following Biochemical Terms in Chinese or in English(20分)， （每题4分) 1．Operon 2．hyperchromic effect 3．cis-acting element 4．salting out 5．citriate shuttle 二、简述题（40分）（每题10分） 1．举例说明核酸结构（构象）多态性及其生物学意义？ 2、胞浆中的NADH如何参加氧化磷酸化过程？试述其具体机制。 3．试述DNA复制的特点。 4．氨在血液中如何转运？ 三、论述题（40分） 1．论述糖的有氧氧化代谢途径、产能及生理意义。（20分） 2．如何利用蛋白质的性质进行蛋白质的分离纯化？（20分） 宁夏大学 2018年攻读博士学位研究生入学考试初试试题卷 考试科目：高级动物生物化学 适用专业：动物遗传育种与繁殖动物生产系统与工程 （不用抄题，答案写在答题纸上，写明题号，答案写在试题卷上无效） 一、简答题（共8小题，每小题8分，共64分） 1．比较蛋白质的变性与沉淀。（8分） 2．比较酶的别构调节与共价修饰。（8分） 3．肌肉内代谢产生的乳酸在肌肉内不能异生为糖，乳酸会产生积累，机体是如何处理的？简述代谢过程。（8分） 4．氨基酸一般分解代谢有哪些途径？产物是什么？哪条途径是氨基酸分解代谢的主要途径？为什么？（8分） 5.比较脂肪酸β氧化与生物合成的异同。（8分） 6.何谓基因文库？何谓cDNA文库？两者有何不同？（8分） 7.核酸有无营养价值？如果供给动物缺乏核酸的食物，动物能否生存？为什么？（8分） 8.分析DNA复制、修复和重组之间的关系。（8分） 二、论述题（共2小题，共36分） 1．以反刍动物为例，当机体处于低血糖生理状态时，三大营养物质的代谢关系如何？阐述代谢过程。（20分） 2．如何看待RNA功能的多样性？它的核心作用是什么？（16分） 动物生物化学 第一章绪论 一、名词解释 1、生物化学 2、生物大分子 二、填空题 1、生物化学的研究内容主要包括___________________ 、 ______________ 和 ____________ o 2、生物化学发展的三个阶段是________________ 、_________ 和_____________ o 3、新陈代谢包括________________ 、_________ 和_____________ 三个阶段。 4、**Biochemistry ” 一词首先由德国的____________ 于1877年提ill。 5、在前人工作的基础上，英国科学家Krebs曾提出两大著名学说 __________ 和______________ o 6 水的主要作用有以下四个方 面________________ 、________________ 、_________ 和_____________ 。 三、单项选择题 1.现代生物化学从20世纪50年代开始，以下列哪一学说的提出为标志： A.DNA的右手双螺旋结构模型 B.三竣酸循环 C.断裂基因 D.基因表达调控 2.我国生物化学的奠基人是： A.李比希 B.吴宪 C.谢利 D.拉瓦锡 3.1965年我国首先合成的其有生物活性的蛋白质是： A.牛胰岛素 B.RNA聚合酶 C. DNA聚合酶 D. DNA连接酶 4.生物化学的一项重要任务是： A.研究生物进化 B.研究激素生成 C.研究小分子化合物 D.研究新陈代谢规律及其与生命活动的关系 5.1981年我国完成了哪种核酸的人工合成： A.清蛋白mRNA B.珠蛋白RXA C.血红蛋白DNA D.酵母丙氨酸tRNA 参考答案 一、名词解释 1、生物化学又称生命的化学，是研究生物机体（微生物、植物、动物）的化学组成和生命现象中化学变化规律的一门科学。 2、分子量比较大的有机物，主要包扌舌蛋白质、核酸、多糖和脂肪。 二、填空题 1、生物体的物质组成、新陈代谢、生物分子的结构与功能 2、静态生物化学阶段、动态生物化学阶段、现代生物化学阶段 第一章：绪论 一、思考题： 1、生物化学的研究内容是什么？概述生物化学的发展阶段。 2、生物化学和畜牧兽医专业之间有何联系？ 二、名词解释 生物化学静态生化动态生化机能生化 第二章：蛋白质 一、问答题和计算题 1、为什么说蛋白质是生命活动最重要的物质基础？ 2、试比较Gly、Pro与其它常见氨基酸结构的异同？ 3、为什么说一级结构是蛋白质功能的基础，高级结构是蛋白质表现功能所必须？ 试举例说明。 4、为什么说蛋白质水溶液是一种稳定的亲水胶体？ 5、什么是蛋白质的变性？变性的机制是什么？举例说明蛋白质变性在实践中的 应用。 6、已知某蛋白质的多肽链是 -螺旋。该蛋白质的分子量为240 000，求蛋白质 的分子长度。(蛋白质中一个氨基酸的平均分子量为120) 7. 指出以下肽段中有哪些（个）是含硫的氨基酸，哪些（个）是非极性的氨基 酸。如果用胰蛋白酶水解这段肽，其产物是什么？ Gly-Ala-Gln-Val-Lys-Ser-Leu-Met-Ala-Arg-Cys-Ile （2005.南农考研题） 8. 当蛋白质溶液的离子强度从零增至高值时，开始溶解度增加，然后溶解度降 低，直至产生沉淀，说明原因解释现象。（北师大2000考题） 9、蛋白质变性后有哪些现象出现?并举出三种以上能引起蛋白质变性的试剂。 10、某氨基酸溶于pH7的水中，所得氨基酸溶液的pH值为6，问氨基酸的pI是大于 6、等于6还是小于6？ 11、一个Ala、Ser、Phe、Leu、Arg、Asp和His的混合液在pH3.9时进行纸电泳，指出哪些氨基酸向阳极移动？哪些氨基酸向阴极移动？ 二、名词解释 等电点（pI）肽键和肽链肽肽平面及二面角 一级结构二级结构三级结构四级结构超二级结构结构域蛋白质变性与复性分子病别构效应 三、是非题 1.构成蛋白质的20种基本氨基酸除脯氨酸外，在结构上的共同点是与羧基相邻 α-碳原子上都有一个氨基。 ( 对 ) 2.一个氨基酸在水溶液中或固体状态时是以两性离子形式存在。 ( 错 ) 3. 构型的改变必须有旧共价键的破坏和新共价键的形成，而构象的改变则不发 生此变化。 ( 对 ) 4.肽的命名是从肽链的N端开始到C端。 ( 对 ) 5.蛋白质分子中肽链能自由旋转。( 错 ) 6.所有的蛋白质都具有一、二、三、四级结构。 ( 错 ) 7.蛋白质在pl时其溶解度最小。( 对 ) 8.pH2.3时，所有氨基酸都带正电荷。 ( 对 ) 9.SDS—PAGE（十二烷基硫酸钠—聚丙烯酰胺凝胶电泳）中,肽链越长，结合的 SDS分子越多，故泳动速度越快。 ( 错 ) 10.氨基酸溶液的pH大于它的pI时,则该氨基酸在电场中向正极移动。 ( 对 ) 11.蛋白质分子的四级结构是指多个肽键通过共价键连成的整体分子。 ( 错 ) 12.血红蛋白与肌红蛋白均为氧的载体，前者是一个典型的变构蛋白，后者则不 是。 ( 对 ) 13.变性的蛋白质的分子量发生了变化。 ( 错 ) 动物生物化学练习题(学生复习) 《动物生物化学》练习一 一、填空题（60×1分） 1、MHb、HbCO、HbCO2的中文名称分别是（1）高铁血红蛋白、（2）碳氧血红蛋白 和（3）碳酸血红蛋白。 2、哺乳动物成熟的红细胞没有（4）核、（5）线粒体和（6）内质网及高尔基体，不能进行（7）核酸、（8 ）蛋白质和（9 ）脂类的合成。它缺乏完整的（10）完整的三羧酸循环酶系，也没有（11）细胞色素电子传递系统，正常情况下，它所需的能量几乎完全依靠（12）糖酵解取得。 3、哺乳动物成熟的红细胞糖代谢绝大部分是通过（13）酵解，此外还有小部分通过（14）磷酸戊糖途径、（15）2，3-二磷酸甘油酸支路、及（16）糖醛酸循环。 4、正常红细胞把高铁血红蛋白还原为血红蛋白的方式有酶促反应和非酶促反应两种。在酶促反应中有两类高铁血红蛋白还原酶：一类需（17）NADH ，另一类需（18）NADPH ，（19）维生素C 及（20）GSH 还原高铁血红蛋白是非酶促反应。 5、肾脏是排出体内水分的重要器官，它的排尿量是受（21）垂体后叶分泌的（22）抗利尿激素控制的，该激素的分泌又被（23）血浆渗透压所控制。动物的排尿量有 10、许多重要的辅酶辅基，如（46）CoA 、（47）NAD＋和（48）FAD 都是腺嘌呤核苷酸衍生物，参与酶的催化作用。环核苷酸，如（49）cAMP 、（50）cGMP 作为第二信使参与细胞信号的传导。 11、嘌呤核苷酸从头合成是动物体合成嘌呤核苷酸的（51）主要途径。这它不是先合成（52）嘌呤环再与（53）戊糖、（54）磷酸结合，而是从（55） PRPP 开始。嘧啶核苷酸从头合成是首先形成（56）嘧啶环，然后再与（57）磷酸核糖相连。12、线粒体内产生的乙酰CoA可通过（58）柠檬酸-丙酮酸循环进入胞液参加脂肪酸合成，脂肪酸从头合成的酰基载体是（59）ACP ，在形成嘌呤核苷酸时，嘌呤碱基与戊糖之间通过（60 ）1’，9-CN键连接。 二、单项选择题（10×1分） 1、. TAC循环的第一步反应产物是（A）。 A. 柠檬酸 B. 草酰乙酸 C. 乙酰辅酶 A D. CO2 2. 肌肉中的能量的主要储存形式是下列哪一种（D）。 A．ADP B．磷酸烯醇式丙酮酸C．ATP 动物生物化学习题库带 答案 TPMK standardization office【 TPMK5AB- TPMK08- TPMK2C- TPMK18】 动物生物化学习题库 班级 姓名 教师 汇编人：李雪莲 新疆农业职业技术学院动物科技分院 2016.2 教学单元一核酸与蛋白质化学 核酸化学 一、单选题 1、维持DNA分子中双螺旋结构的主要作用力是: A．范德华力 B．磷酸二酯键 C．疏水键 D．氢键 D 2、DNA的戊糖在哪个位置脱氧: A.l B.2 C.3 D.4 C 3、连接核苷与磷酸之间的键为: A.磷酸二酯键 B.糖苷键 C.氢键 D.磷酸酯键 D 4、核苷酸去掉磷酸后称为: A.单核苷酸 B.核苷 C.戊糖 D.碱基 B 5、核酸的基本组成成分是: A.组蛋白、磷酸 B.核糖、磷酸 C.果糖、磷酸 D.碱基、戊糖、磷酸 D 6、RNA分子中的碱基是: A.TCGU B.TAGU C.AGCU D.ATGC C 7、不参与DNA组成的是: A.dUMP B.dAMP C.dTMP D.dGMP A 8、稀有碱基主要存在于： A.mRNA C.rRNA D.DNA B 9、在DNA和RNA中都含有的是： A.腺苷二磷酸 B.环磷酸腺苷 C.磷酸 D.脱氧核糖 C 10、RNA代表： A.脱氧核糖核酸 B.核糖核酸 C.单核苷酸 D.核苷 B 11、属于戊糖的是： A.蔗糖 C.核糖 D.葡萄糖 B 12、核酸中不存在的碱基是： A.腺嘌呤 B.黄嘌呤 C.胞嘧啶 D.尿嘧啶 B 13、核酸一级结构的主要连接键是： A.肽键 B.氢键 C.磷酸二酯键 D.盐键 C 14、在DNA中，A与T间存在有： A.3个氢键 《动物生物化学》复习题A 一、符号命名 1. cAMP 2. NAD 3. TCA 4. Gln 5. ssDNA 6. tRNA 7. Tm 8. Km 9. DHA 10. GSH 二、名词解释 1. 增色效应 2. 等电点 3. 蛋白质的一级结构 4. 生物氧化 5. 糖酵解 6. 必需脂肪酸 7. 半保留复制 8. 一碳单位 9. 外显子 10. 翻译 三、单选题 1. 组成核酸的基本结构单位是： A. 单核苷酸 B. 戊糖和脱氧戊糖 C. 磷酸和戊糖 D. 含氮碱基 2. DNA碱基配对之间形成： A. 共价键 B. 氢键 C. 疏水作用 D. 盐键 3. 某DNA分子中腺嘌呤的含量为15%, 则胞嘧啶的含量应为： A. 35% B. 15% C. 17.5% D. 7.5% 4. 蛋白质元素组成中含量相对恒定为16%的是： A. C B. N C. O D. S 5. 注射时用70%的酒精消毒是使细菌蛋白质： A. 变构 B. 变性 C. 沉淀 D. 溶解 6. 下列哪种方法可以得到蛋白质的“指纹图谱“？ A. 酸水解，然后凝胶过滤 B. 彻底碱水解，并用离子交换层析测定氨基酸组成 C. 用氨肽酶水解，并测定被释放的氨基酸组成 D. 用胰蛋白酶降解，然后进行纸层析或纸电泳 7. 酶的活性中心是指： A. 酶分子上的几个必需基团 B. 酶分子与底物结合的部位 C. 酶分子结合底物并发挥催化作用的关键性三维结构区 D. 酶分子中心部位的一种特殊结构 8. 磺胺药物治病原理是： A. 直接杀死细菌 B. 细菌生长某必需酶的竞争性抑制剂 C. 细菌生长某必需酶的非竞争性抑制剂 D. 细菌生长某必需酶的不可逆抑制剂 9. CO影响氧化磷酸化的机理在于： A. 影响电子在细胞色素b与c1之间传递 B. 使ATP水解为ADP和Pi加速 C. 解偶联作用 D. 影响电子在细胞色素aa3与O2之间传递 10. 各种细胞色素在呼吸链中的排列顺序是： A. c-b1-c1-aa3-O2 B. b-c1-c-aa3-O2 一、绪论与酶 1.生物化学的概念 2.酶催化作用的特征 3.维生素与辅酶 4.酶催化机理（除底物活化能外，中间产物学说和契合学说诱导） 5.酶活力及其单位（填空题） 在特定的条件下，每分钟催化1μmol底物转化为产物所需的酶量为一个国际单位（IU）。 1972年又推荐以催量单位(katal)来表示酶的活性单位。1催量(1kat)指：在特定条件下，每秒钟使1mol底物转化为产物所需的酶量。 1U=16.67×109kat 6.酶促反应动力学（[S]（简答题）、I（抑制剂）、激活剂、E、t（37o）、pH（6.8～ 7.0）） 米氏方程： [] []S K S V v m + =（V:最大速度，Km:米氏常数） Km可以表示酶与底物的亲和力，Km越小，亲和力越大。 例题1：说明磺胺类药物（竞争性抑制）与有机磷农药中毒的原理 答：磺胺药与对氨基甲酸结构相似，可与对氨基甲酸竞争叶酸合成酶的活性中心，叶酸合成受抑制，叶酸随之减少，使核酸合成障碍，细菌生长繁殖受到抑制。而人体可直接吸收叶酸。 有机磷杀虫药是乙酰胆碱酯酶的不可逆抑制剂。它与磷原子与乙酰胆碱活性部位中心丝氨酸残基的羟基以共价键结合，使酶失活。乙酰胆碱为生物体内传递神经冲动的重要物质。胆碱酯酶为羟基酶，有机磷杀虫剂中毒时，此酶活受抑制，结果造成乙酰胆碱的堆积，造成神经过度兴奋直至抽搐而死。 又如：草酰乙酸、丙二酸和琥珀酸在结构上十分相似，因此草酰乙酸、丙二酸都是琥珀酸脱氢酶的竞争性抑制剂。 7.酶活性的调节:同工酶（概念） 8.酶的分类: （1）氧化还原酶类：琥珀酸脱氢酶、乳酸脱氢酶、细胞色素氧化酶； （2）转移酶类：谷丙转氨酶 （3）水解酶类：蛋白酶、淀粉酶、脂肪酶； （4）裂合酶类：醛缩酶； （5）异构酶类：葡萄糖异构酶； （6）合成酶类：谷酰胺合成酶、DNA聚合酶。 名词解释: 生物化学是研究生命的化学的一门科学，将成为生命的化学。 新陈代谢生物体维持其生长、繁殖、运动等生命活动过程中化学变化的总称。 酶是由生物细胞产生的具有催化能力的生物催化剂。 酶活性部位酶分子中能直接参与分子结合，并催化底物化学反应的部位。 酶原没有活性的酶的前体。 酶原的激活使无活性的酶原转变成活性酶的过。 活化能是指从反应物（初态）转化成中间产物（过渡态）所需要的能量。 必需基团是指直接参与与底物分子结合和催化的基团以及参与维持酶分子构想的基团。锁-钥学说底物结构必须与酶活性部位的结构非常互补，就像锁与钥匙一样，这样，才能紧密结合，形成酶–底物复合物。（简短版：底物分子专一地嵌入酶的活性中心，与酶的构象互补。） 诱导契合学说酶分子的活性部位结构原来并不与底物分子的结构互补，但活性部位有一定的柔性，当底物分子与酶分子相遇时，可以诱导酶蛋白的结构发生相应的变化，使活性部位上各个结合基团与催化集团达到对底物结构正确的空间排布与定向，从而使酶与底物互补结合，产生酶–底物复合物，并使底物发生反应。（简短版：当底物和酶接触时，可诱导酶分子的构象变化，使酶活性中心的各种基团处于和底物互补契合的正确空间位置，有利于催化。） 酶活力酶催化底物化学反应的能力。 酶活力单位是衡量酶活力大小的计量单位。 比活力每毫克蛋白质中所具有的酶活力 核酸酶具有催化活性,既类似与酶的催化活性的RNA 同工酶能催化相同的化学反应，但在蛋白质分子的结构、理化性质和生物学性质方面，都存在明显差异的一组酶。 一.选择题 1 .酶能加速化学反应的进行是由于哪一种效应（C） A .向反应体系提供能量 B . 降低反应的自由能变化 C .降低反应的活化能 D .降低底物的能量水平 E .提高产物的能量水平 2 .已知某种酶Km值为0.05mol/L，试问要使此酶所催化的反应速度达最大反应速度的80%时底物浓度应是多少（C） A . 0.04mol/L B . 0.8 mol/L C . 0.2 mol/L D . 0.05 mol/L E . 0.1 mol/L 3 .酶的非竞争性抑制剂对酶促反应的影响是（A） A .有活性的酶浓度减少 B .有活性的酶浓度无改变动物生物化学试题
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