《蛋白质的结构与功能》教学设计
平罗职教中心孙学琴
【教学目标】
1、知识与技能：说明氨基酸的结构特点，以及氨基酸形成蛋白质的过程，概述蛋白质的结
构和功能。
2、过程与方法：通过氨基酸结构通式的推导，培养学生分析归纳的能力；通过探讨氨基酸
的缩合过程，培养学生解决问题的能力；通过获取形象的图文信息，培养
学生分析处理资料的能力。
3、情感态度与价值观：使学生理解蛋白质是生命活动的主要承担者，形成结构决定功能的
生物学基本观点。
【教学重点】氨基酸的结构特点；蛋白质的结构与功能。
【教学难点】氨基酸的脱水缩合。
【教学方法】分组合作，问题引导。
【教学设计思路】
（一）、创设情境，导入新课
师：展示一组食物图片，请生说出这些食物在组成成分上的一个明显的共同点？
生：都富含蛋白质
师：展示三聚氰胺奶粉和假冒奶粉导致“大头婴儿”的图片引起兴趣，导入新课。
师：展示有关大头婴儿的多媒体课件 生：交流感受
师总结并导入新课：蛋白质在细胞内的含量只比水少，大约占细胞干重的50﹪以上，在有机化合物中，他含量最高，本节课我们一起来认识生命活动的主要承担者——蛋白质。 （二）、主动参与，探求新知 1、组成元素
师：蛋白质的构成元素主要有C 、H 、O 、N ，大多数蛋白质还含有S 。 2、氨基酸
师：蛋白质的相对分子质量一般都很大，例如血红蛋白（C30H4816O872N280S8Fe4），血红蛋白的相关介绍
从图示不难看出蛋白质的结构相当复杂，其实看似复杂的蛋白质是由许多结构相似的氨基酸连结起来的，因此我们先来认识蛋白质的基本单位——氨基酸。
自然界中已发现的氨基酸约有100多种，组成蛋白质的氨基酸约有20种。 师：展示几种氨基酸的分子结构，提出问题：
（1） 这些氨基酸的结构有什么共同的特点？
（2） “氨基酸”这一名词与其分子结构有对应关系吗？
生：学生自主思考、分组讨论、总结回答并写出氨基酸结构通式。
总结氨基酸结构特点：
⑴、都有一个氨基（-NH2）和一个羧基（-COOH ）； ⑵、氨基和羧基连在同一个C 上；
⑶、这个C 还连着一个氢原子（-H ）和一个R 基。
得出氨基酸的结构通式：
氨基酸种类不同决定于R 基的不同。
师：出示一组结构式，请生判断是否是氨基酸，为什么？ H 2N —CH —COOH CH 3—CH —COOH CH 2—NH 2 SH —NH 2
CH 2—CH 2—COOH CH 2—COOH H 2N —CH —H H 2N —CH —CH 2—COOH 生：判断氨基酸
（通过问题促使学生深入思考、对比归纳、加深理解，突破教学难点） 3、蛋白质的形成过程
师：这么多的氨基酸如何形成蛋白质？两两氨基酸是怎么连结起来的呢？ 请生依据此图说明脱水缩合的全过程：
并弄清以下内容：
氨基
R 基
C 原子
羧基 H 原子
H
O C H 2N
OH
C
H
CH 3
H 2N
C
C H O OH
COOH
C H 2N
H CH CH 3
CH 3 H 2N
C H CH 2 3 3
COOH CH
⑴、二肽、n肽（多肽）
⑵、肽键（-CO-NH-）
⑶、写出3个氨基酸通过脱水缩合形成的三肽化合物结构式，并注明生成的水分子数和形成的肽键数。
⑷、一条多肽链上至少有几个氨基，几个羧基？n条多肽链呢？
⑸、思考：n个氨基酸形成一条肽链时，脱掉几个水分子？形成几个肽键？质量是多少？如果n个氨基酸形成m条肽链呢？
（设20种氨基酸的平均分子质量是128）
生：小组讨论、交流展示
⑴、⑵、⑶略
⑷、一条多肽链上至少1个氨基，1个羧基；n条至少n个氨基，n个羧基。
⑸、n-1,n-1,128n-18(n-1);n-m,n-m,128n-18(n-m)
师：精讲点拨
4、蛋白质结构多样性的原因
师：许多的氨基酸脱水缩合形成很长的多肽链，多肽链在空间盘曲折叠就构成了蛋白质分子的结构，有的复杂蛋白质甚至是由多条多肽链盘曲折叠形成的。
脱水缩合盘曲折叠
氨基酸------→肽链（一条/多条）-------→蛋白质
师：展示蛋白质的四级结构
讨论：既然蛋白质都是按照上述方式形成的，那么，为什么会有那么多种类的蛋白质呢？生：氨基酸的种类、数目、排列顺序不同，以及构成蛋白质的多肽链在数目和空间结构上的不同。
5、蛋白质的功能
师：蛋白质作为生命活动的体现者，它在生命活动中担当无可替代的作用，它的作用主要表现在以下方面：
生：学生阅读材料，了解蛋白质功能的多样性，并初步建立“结构决定功能”的观点。（三）、课后反馈，学以致用
例1、下列物质中，属于氨基酸的结构式是 ( )
A、H2N—CH—COOH
B、CH3—CH—COOH
CH2—NH2 SH—NH2
CH2—CH2—COOH CH2—COOH
C、 H2N—CH—H
D、H2N—CH—CH2—COOH
答案：A
分析：判断氨基酸应先找氨基和羧基，然后找氨基和羧基共同连接的碳原子，然后再看此碳原子是否还连着一个氢原子，剩下来的就是R基。
例2、已知20种氨基酸的平均分子量是128，现有一蛋白质分子由2条肽链组成，具有98个肽键。则此蛋白质的分子量接近
A、11036
B、12288
C、12544
D、12800
答案：A
分析：128n-18(n-1)即128×（98+2）-18×98
例3、请根据下图，回答下列问题：
（1）写出氨基酸的结构通式
（2）图中①表示，④表示，⑤是。
（3）该化合物的名称是，它是由个氨基酸分子失去个分子的水而形成的，这种反应叫做。
（4）蛋白质的结构具有多样性的原因是。
答案：（1）R
︳
H2N-C-COOH
︳
H
（2）氨基，羧基，肽键（3）三肽，3,2，脱水缩合（4）氨基酸的种类、数目、排列顺序不同，以及构成蛋白质的多肽链在数目和空间结构上的不同。
《蛋白质的结构与功能》教学设计
平罗职教中心孙学琴
细胞膜的结构及功能 一、教材分析 高中生物必修1第二章第一节中“细胞膜的结构和功能”的内容是细胞知识的重要组成部分，本节内容要求学生通过细胞膜的亚显微结构的学习，认识细胞膜的化学组成，理解细胞膜结构和功能相适应的关系，为进一步学习物质的跨膜运输打基础。是在对前面“细胞的元素和化合物”学习的基础上进行的学习，同时也为后面学习细胞的结构和功能、新陈代谢、物质出入细胞、物质代谢、生物膜系统等内容作铺垫。所以本节内容起到承上启下的桥梁作用。 二、教学目标 1、知识目标： （1）说出细胞膜的化学成分和结构； （2）说出细胞膜有哪些重要功能； （3）说出细胞膜的“结构特性”和“功能特性”。 2、能力目标： 认识细胞膜的结构示意图，清楚细胞膜结构的功能特点。 三、教学重点 1、细胞膜的成分与结构特点：磷脂双分子层、蛋白质、糖类； 2、细胞膜的功能：物质交换、细胞识别、分泌、排泄、免疫。 四、教学难点 1、细胞膜上脂质和蛋白质都是运动的； 2、细胞膜怎样进行自由扩散和主动运输。 五、教学方法 讲解式教学法，融合直观教学法和讨论法等多种教学方法配合进行教学。 六、教学内容 1、导入 上节课我们学习了细胞的元素和化学组成，我们说了细胞是由哪几种元素组成的？首先是大量元素，有C、H、O、N、P、S、K、Ca、Mg等；然后是微量元素，有Fe、Cu、Zn、B、Mn 、Mo等，其中讲到C是细胞最基本的元素；接下来讲的是生物界和非生物界的统一性和差异性，他们的统一性是说生物界中的元素在非生物界里都有，而非生物界中的元素在生物界里也都有，差异性是说生物界和非生物界中的元素含量有很大的差异；最后我们将了组成细胞的化合物：有无机化合物和有机化合物，无机化合物有水、无机盐，有机化合物有糖类、脂质、蛋白质、核酸。那么，今天我们就来讲由化合物组成的细胞的结构和由结构决定的功能。说到细胞的结构，首先来看细胞的结构是什么，细胞由细胞膜、细胞质、细胞核组成，其中一些还有细胞壁，比如，植物细胞。所以我们先讲细胞膜的结构和功能。下面同学们用两分钟的时间看一下课本上“细胞的结构和功能”这节的内容，然后解决以下三个问题：1、细胞膜的元素和化合物组成是什么？2、细胞膜的结构是什么？3、细胞膜的功能是什么？ 板书课题：细胞膜的结构和功能 好的，时间差不多了，现在我们来看一下刚才说的问题：1、细胞膜的元素和化合物组成是什么？2、细胞膜的结构是什么？3、细胞膜的功能是什么？今天我们就是围绕这三个问题来讲细胞膜的结构和工能。下面我们开始学习。首先，我们一起来看一下细胞膜的成分。
蛋白质结构与功能的关系 （The relationship between protein structure and function） 摘要蛋白质特定的功能都是由其特定的构象所决定的，各种蛋白质特定的构象又与其一级结构密切相关。天然蛋白质的构象一旦发生变化，必然会影响到它的生物活性。由于蛋白质的构象的变化引起蛋白质功能变化，可能导致蛋白质构象紊乱症，当然也能引起生物体对环境的适应性增强！现而今关于蛋白质功能研究还有待发展，一门新兴学科正在发展，血清蛋白组学，生物信息学等！本文仅就蛋白质结构与其功能关系进行粗略阐述。 关键词：蛋白质结构；折叠/功能关系；蛋白质构象紊乱症；分子伴侣 Keywords：protein structure；fold／function relationship；protein conformational disorder；molecular chaperons 虽然蛋白质结构与生物功能的关系比序列与功能的关系更加紧密，但结构与功能的这种关联亦若隐若现，并不能排除折叠差别悬殊的蛋白质执行相似的功能，折叠相似的蛋白质执行差别悬殊功能的现象的存在。无奈，该领域仍不得不将100多年前Fisher提出的“锁一钥匙”模型(“lock—key”model)和50多年前Koshand提出的诱导契合模型(induce fitmodel)作为蛋白质实现功能的理论基础。这2个略显粗糙的模型只是认为蛋白质执行功能的部位局限在结构中的一个或几个小区域内，此类区域通常是蛋白质表面上的凹洞或裂隙。这种凹洞或裂隙被称为“活性部位(active site)”或“别构部位（fallosteric site）”，凹陷部位与配体分子在空间形状和静电上互补。此外，在酶的活性部位中还存在着几个作为催化基团(catalyticgroup)的氨基酸残基。对蛋白质未来的研究应从实验基本数据的归纳和统计入手，从原始的水平上发现蛋白质的潜藏机制【1】。 蛋白质结构与功能关系的研究主要是以力求刻画蛋白质的3D结构的几何学为基础的。蛋白质结构既非规则的几何形，又非完全的无规线团(randomcoil)，而是有序(α一螺旋和β一折叠)与无序(线团或环域loop)的混合体。理解蛋白质3D结构的技巧是将结构简化，只保留某种几何特征或拓扑模式，并将其数字化。探求数字中所蕴含的规律，且根据这一规律将蛋白质进行分类，再将分类的结构与蛋白质的功能进行比较，以检验蛋白质抽象结构的合理性。如果一种对蛋白质结构的简化、比较和分类能与蛋自质的功能有较好地对应关系，那么这就是一种对蛋白质结构的有价值的理解。蛋白质结构中，多种弱力(氢键、范德华力、静电相互作用、疏水相互作用、堆积力等)和可逆的二硫键使多肽链折叠成特定的构象。从某种意义上说，共价键维系了蛋白质的一级结构；主链上的氢键维系了蛋白质的二级结构；而氨基酸侧链的相互作用和二硫桥维系着蛋白质的三级结构。亚基(subunit)内部的侧链相互作用是构象稳定的基础，蛋白质链之间的侧链的相互作用是亚基组装(四级结构)的基础，而蛋白质中侧链与配体基团问的相互作用是蛋白质行使功能的基础。 牛胰核糖核酸酶(RNase)变性和复性的实验是蛋白质结构与功能关系的很好例证。蛋白质空间结构遭到破坏；，可导致蛋白质的理比性质和生物学性质的变化，这就是蛋白质变性。变性的蛋白质，只要其一级结构仍然完好，可在一定条件下恢复其空间结构，随之理化性质和生物学性质也可重现，这被称为复性。RNase是由124个氨基酸残基组成的一条肽链，分子中8个半胱氨酸的巯基构成4对二硫键，进而形成具有一定空间构象的活性蛋白质。天然RNase遇尿素和β巯基乙醇时发生变性，其分子中的氢键和4个二硫键解开，严密的空间结构遭破坏，丧失了生物学活性，但一级结构完整无损。若去除尿素和β巯基乙醇，RNase又可恢复其原有构象和生物学活性。RNase分子中的8个巯基若随机排列成二硫键可有105种方式。有活性的RNase只是其中的一种，复性时之所以选择了自
蛋白质结构与功能的关系 蛋白质的结构包括一级结构、二级结构、三级结构、四级结构。 一级结构是蛋白质的一级结构指在蛋白质分子从N-端至C-端的氨基酸排列顺序。一级结构是蛋白质空间构象和特异生物学功能的基础，但不是决定蛋白质空间构象的唯一因素。 蛋白质的二级结构是指多肽链的主链骨架本身在空间上有规律的折叠和盘绕，它是由氨基酸残基非侧链基团之间的氢键决定的。常见的二级结构有α螺旋、三股螺旋、β折叠、β转角、β凸起和无规卷曲。α螺旋中肽链骨架围绕一个轴以螺旋的方式伸展，它可能是极性的、疏水的或两亲的。β折叠是肽链的一种相当伸展的结构，有平行和反平行两种。如果β股交替出现极性残基和非极性残基，那么就可以形成两亲的β折叠。β转角指伸展的肽链形成180°的U形回折结构而改变了肽链的方向。β凸起是由于β折叠股中额外插入一个氨基酸残基而形成的，它也能改变多肽链的走向。无规卷曲是在蛋白质分子中的一些极不规则的二级结构的总称。无规卷曲无固定走向，有时以环的形式存在，但不是任意变动的。从结构的稳定性上看，右手α螺旋＞β折叠＞ U型回折＞无规卷曲，但在功能上，酶与蛋白质的活性中心通常由无规卷曲充当，α右手螺旋和β折叠一般只起支持作用。 蛋白质的三级结构是指多肽链在二级结构的基础上，进一步盘绕、卷曲和折叠，形成主要通过氨基酸侧链以次级键以及二硫键维系的完整的三维结构。三级结构通常由模体和结构域组成。稳定三级结构的化学键包括氢键、疏水键、离子键、范德华力、金属配位键和二硫键。模体可用在一级结构上，特指具有特殊生化功能的序列模体，也可被用于功能模体或结构模体，相当于超二级结构。结构模体是结构域的组分，基本形式有αα、βαβ和βββ等。常见的模体包括：左手超螺旋、右手超螺旋、卷曲螺旋、螺旋束、α螺旋-环-α螺旋、Rossmann卷曲和希腊钥匙模体。结构域是在一个蛋白质分子内的相对独立的球状结构和/或功能模块，由若干个结构模体组成的相对独立的球形结构单位，它们通常是独自折叠形成的，与蛋白质的功能直接相关。一个结构域通常由一段连续的氨基酸序列组成。根据其占优势的二级结构元件的类型，结构域可分为五大类：α结构域、β结构域、α/β结构域、α+β 结构域、交联结构域。以上每一类结构域的二级结构元件可能有不同的组织方式，每一种组织就是一种结构模体。这些结构域都有疏水的核心，疏水核心是结构域稳定所必需的。 具有两条和两条以上多肽链的寡聚蛋白质或多聚蛋白质才会有四级结构。组成寡聚蛋白质或多聚蛋白质的每一个亚基都有自己的三级结构。蛋白质的四级结构内容包括亚基的种类、数目、空间排布以及亚基之间的相互作用。驱动四级结构形成或稳定四级结构的作用力包括
细胞核的结构和功能教案(教学设计) -CAL-FENGHAI-(2020YEAR-YICAI)_JINGBIAN
细胞核的结构和功能 教材分析： 《细胞核的结构和功能》是人教版普通高中生物新课程必修一第3章第3节教学内容。本节教材承接前面的细胞膜和各种细胞器结构和功能等内容，使学生对细胞的亚显微结构和功能的认识更加全面完整，也为以后的学习作铺垫，如染色质和染色体的关系是学习细胞有丝分裂时染色体变化的基础，细胞核的结构和功能是以后学习遗传的基础，也使学生对“结构和功能相统一”的观念有进一步认识。另外，其中的资料分析也让学生体验了生物学研究的一般方法和过程。 学情分析： 经过初中阶段的学习，学生对细胞的整体结构如细胞膜、细胞质、细胞核有了初步认识，学生对细胞各部分的功能有了初步的认识，但往往会将其割裂开了看问题，片面的去看待细胞各部分结构的功能，只有理解了细胞核的结构，尤其是细胞核、染色体、染色质三者的关系，才能为后面学习遗传的基本规律、基因重组、染色体变异等内容奠定良好的知识基础，才能够理解细胞核是细胞代谢和遗传的控制中心的功能，使学生对结构决定功能的生物学观点有进一步地认识。但在进行“细胞核结构”的教学时不能进行过多的拓展和延伸，以免造成不必要的认识障碍。另外，他们具有一定的分析问题的能力，实施问题探究教学是可行的，以问题引发兴趣，让新知识与旧知识融为一体，让学生在步步上升中攀登到知识的高峰。 教学目标： 【知识目标】 1．阐明细胞核的结构和功能。 2．描述染色质的组成及与染色体的关系。 【能力目标】 1．尝试运用科学探究的方法分析资料。 2．尝试制作真核细胞的三维结构模型。 3．能举例说明细胞核的功能。 【情感态度与价值观】
第一章蛋白质的结构与功能 [测试题] 一、名词解释：1．氨基酸 2．肽 3．肽键 4．肽键平面 5．蛋白质一级结构 6．α-螺旋 7．模序 8．次级键 9．结构域 10．亚基 11．协同效应 12．蛋白质等电点 13．蛋白质的变性 14．蛋白质的沉淀 15．电泳 16．透析 17．层析 18．沉降系数 19．双缩脲反应 20．谷胱甘肽 二、填空题 21．在各种蛋白质分子中，含量比较相近的元素是____，测得某蛋白质样品含氮量为15.2克，该样品白质含量应为____克。 22．组成蛋白质的基本单位是____，它们的结构均为____，它们之间靠____键彼此连接而形成的物质称为____。 23．由于氨基酸既含有碱性的氨基和酸性的羧基，可以在酸性溶液中带____电荷，在碱性溶液中带____电荷，因此，氨基酸是____电解质。当所带的正、负电荷相等时，氨基酸成为____离子，此时溶液的pH值称为该氨基酸的____。 24．决定蛋白质的空间构象和生物学功能的是蛋白质的____级结构，该结构是指多肽链中____的排列顺序。25．蛋白质的二级结构是蛋白质分子中某一段肽链的____构象，多肽链的折叠盘绕是以____为基础的，常见的二级结构形式包括____，____，____和____。 26．维持蛋白质二级结构的化学键是____，它们是在肽键平面上的____和____之间形成。 27．稳定蛋白质三级结构的次级键包括____，____，____和____等。 28．构成蛋白质的氨基酸有____种，除____外都有旋光性。其中碱性氨基酸有____，____，____。酸性氨基酸有____，____。 29．电泳法分离蛋白质主要根据在某一pH值条件下，蛋白质所带的净电荷____而达到分离的目的，还和蛋白质的____及____有一定关系。 30．蛋白质在pI时以____离子的形式存在，在pH>pI的溶液中，大部分以____离子形式存在，在pH 蛋白质结构分析原理及工具 （南京农业大学生命科学学院生命基地111班） 摘要：本文主要从相似性检测、一级结构、二级结构、三维结构、跨膜域等方面从原理到方法再到工具，系统地介绍了蛋白质结构分析的常用方法。文章侧重于工具的列举，并没有对原理和方法做详细的介绍。文章还列举了蛋白质分析中常用的数据库。 关键词：蛋白质；结构预测；跨膜域；保守结构域 1 蛋白质相似性检测 蛋白质数据库。由一个物种分化而来的不同序列倾向于有相似的结构和功能。物种分化后形成的同源序列称直系同源，它们通常具有相似的功能；由基因复制而来的序列称为旁系同源，它们通常有不同的功能[1]。因此，推测全新蛋白质功能的第一步是将它的序列与进化上相关的已知结构和功能的蛋白质序列比较。表一列出了常用的蛋白质序列数据库和它们的特点。 表一常用蛋白质数据库 网址可能有更新 氨基酸替代模型。进化过程中，一种氨基酸残基会有向另一种氨基酸残基变化的倾向。氨基酸替代模型可用来估计氨基酸替换的速率。目前常用的替代模型有Point Accepted Mutation (PAM)矩阵、BLOck SUbstitution Matrix (BLOSUM)矩阵[2]、JTT模型[3]。 序列相似性搜索工具。序列相似性搜索又分为成对序列相似性搜索和多序列相似性搜索。成对序列相似性搜索通过搜索序列数据库从而找到与查询序列相似的序列。分为局部联配和全局联配。常用的局部联配工具有BLAST和SSEARCH，它们使用了Smith-Waterman 算法。全局联配工具有FASTA和GGSEARCH，基于Needleman-Wunsch算法。多序列相似性搜索常用于构建系统发育树，这里不阐述。表二列举了常用的成对序列相似性比对搜索工具 胞细胞的结构和功能教案教学目标 1．使学生了解原核细胞和真核细胞的区别。理解真核细胞的细胞膜、细胞器和细胞核的结构和功能。理解细胞膜的结构特点和功能特性，物质出入细胞的三种方式和细胞核中染色质和染色体相互转化的动态关系。 2．通过学习真核细胞的亚显微结构和功能，培养学生识图能力和绘图的技能。在指导学生学习细胞微观结构时，培养和发展学生抽象思维能力和对微观世界的空间想象能力。 3．通过学习真核细胞结构和功能的统一，一个细胞是一个有机的统一整体，对学生进行适应、整体等生命科学观点和辩证唯物主义基本观点的教育。通过学习比较原核细胞和真核细胞的区别和地球上绝大多数生物是真核生物这一事实，使学生树立生物进化观点。 重点、难点分析 1．细胞膜的结构和功能以及物质出入细胞的三种方式是教学重点。学好细胞膜结构和功能知识，对后续章节的学习影响较大。细胞膜知识是学习植物水分代谢、矿质代谢、光合和呼吸作用以及动物新陈代谢的基础。细胞膜的结构特点和功能特性与细胞的物质交换、能量转换、信息传递、激素调节等都有密切关系。 2．教材中提及的七种细胞器，应把线粒体、叶绿体列为重点。这两种细胞器与细胞能量转换关系密切。线粒体和叶绿体结构和功能的知识是学习呼吸作用和光合作用的基础。 此外，内质网、核糖体、液泡在细胞的生命活动中具有重要生理作用。内 质网是网状的膜结构系统，对细胞内的各种生化反应、物质运输起重要作用；核糖体是合成蛋白质的细胞器，与后面章节的蛋白质代谢，蛋白质生物合成都有密切关系；液泡对植物的渗透吸水有明显影响。 高尔基体和中心体都较靠近细胞核。应提醒学生注意它们在动植物细胞中 的存在情况和生理作用，为后面学习动植物细胞的有丝分裂奠定基础。 3．细胞核的结构和功能是教学重点，染色质和染色体的形态变化是学习细胞分裂，掌握细胞分裂各期特点的基础。上述知识的掌握关系到生物遗传变异的学习。 4．细胞膜具有一定的流动性、细胞膜的功能特性、物质出入细胞的主动运输方式；线粒体、叶绿体和内质网等微观结构；染色质和染色体在细胞增殖周期中相互转化的过程等是教学难点。 要让学生理解细胞膜具有一定的流动性的结构特点，必须与细胞膜的功能密切联系，要讲清楚细胞膜的成分和结构层次。正是由于构成细胞膜的磷脂分子和蛋白质分子排列、分布的疏密程度不同，不均匀性以及作为骨架的磷脂双分子层的迁移、自转、水平运动等特点，加之蛋白质载体的特异性，才能保证细胞膜具有选择透过性。 主动运输需要载体，还需要消耗细胞内新陈代谢所释放的能量。至于能量的来源、产生的过程，在后面学习呼吸作用、能量代谢时还要介绍，这里点到为止即可。 线粒体、叶绿体、内质网等细胞器都是在电镜下才能观察到的微观结构，学生缺乏感性认识，教师应尽量运用挂图、模型等直观手段和丰富生动的教学语言以加强教学效果。 染色体这个名词，学生听说过，有的同学较熟悉，但较少知道染色质。教师要强调，染色体和染色质是同一物质在不同时期的不同形态不同名称而已。至于为什么有这种相互转变的动态变化，有何生物学意义，教师可略加介绍。最后应指出，染色体的形态变化，在连续分裂的细胞中才会发生。 教学过程设计 、本课题的参考课时为三课时。 、第一课时： 1．本节教学以细胞结构与功能的统一作为教学主线、突出细胞膜、各细胞器、细胞核结构和功能的统一。让学生在了解细胞各部分生理功能的基础上，去理解与功能相适应的种种形态、结构特点，从而认识细胞和生物体结构与功能统一是生物经 举例说明蛋白质结构和功能的关系 答： 1.蛋白质的一级结构与功能的关系 蛋白质的一级机构指：肽链中氨基酸残基（包括二硫键的位置）的排列顺序。一级结构是蛋白质空间机构的基础，包含分子所有的信息，且决定蛋白质高级结构与功能。 ①一级结构的变异与分子病 蛋白质一级结构是空间结构的基础，与蛋白质的功能密切相关，一级机构的改变，往往引起蛋白质功能的改变。 例如：镰刀形细胞贫血病 镰刀形细胞贫血病的血红蛋白（HbS）与正常人的血红蛋白（HbA）相比，发现，两种血红蛋白的差异仅仅来源于一个肽段的位置发生了变化，这个差异肽段是位于β链N端的一个八肽。在这个八肽中，β链N端第6位氨基酸发生了置换，HbA中的带电荷的谷氨酸残基在HbS中被置换成了非极性缬氨酸残基，即蛋白质的一级机构发生了变化。 ②序列的同源性 不同生物中执行相同或相似功能的蛋白质称为同源蛋白质，同源蛋白质的一级机构具有相似性，称为序列的同源性。最为典型的例子， 例如：细胞色素C（Cyt c） Cyt c是古老的蛋白质，是线粒体电子传递链中的组分，存在于从细菌到人的所有需氧生物中。通过比较Cyt c的序列可以反映不同种属生物的进化关系。亲缘越近的物种，Cyt c中氨基酸残基的差异越小。如人与黑猩猩的Cyt c完全一致，人与绵羊的Cyt c有10个残基不同，与植物之间相差更多。蛋白质的进化反映了生物的进化。 2.蛋白质空间结构与功能的关系 天然状态下，蛋白质的多肽链紧密折叠形成蛋白质特定的空间结构，称为蛋白质的天然构象或三维构象。三维构象与蛋白质的功能密切相关。 ①一级结构与高级结构的关系： 一级结构决定高级机构，当特定构象存在时，蛋白质表现出生物功能；当特定构象被破坏时，即使一级构象没有发生改变，蛋白质的生物学活性丧失。例如：牛胰核糖核苷酸酶A（RNase A）的变性与复性 当RNase A处于天然构象是，具有催化活性； 当RNase A处于去折叠状态时，二硫键被还原不具有催化活性；当RNase A恢复天然构象时，二硫键重新形成，活性恢复。 ②变构效应 变构效应：是寡聚蛋白质分子中亚基之间存在相互作用，这种相互作用通过亚基构象的改变来实现。蛋白质在执行功能是时，构象发生一定变化。 例如：肌红蛋白、血红蛋白与氧的结合 两种蛋白质有很多相同之处，结构相似表现出相似功能。这两钟蛋白质都含有血红素 辅基，都能与氧进行可逆结合，因此存在着氧合与脱氧的两种结构形式。但是肌红蛋白几乎在任何氧分压情况下都保持对氧分子的高亲和性。血红蛋白则不同，在氧分压较高时，血红蛋白几乎被氧完全饱和；而在氧分压较低时，血红蛋白与氧的亲和力降低，释放出携带的氧并转移给肌红蛋白。 课题：第一节细胞的结构和功能导学案 学习目标： ⑴知识目标：掌握临时装片的制作技术 ⑵能力目标：阐明细胞是生命活动的基本结构和功能的单位，并能区别动植物细胞的不同点。 ⑶情感态度与价值观目标：通过实验，培养学生严谨的实验态度和科学的实验方法。 自主学习 一、细胞是生物结构的基本单位 1.在生物界里，几乎所有的生物都是由＿＿＿构成的。根据构成生物体细胞的多少，可分为＿＿＿生物和＿＿＿生物。 2.实验——观察动植物细胞的结构 动植物细胞的基本结构包括＿＿＿、＿＿＿、＿＿＿。动物细胞和植物细胞相比，动物细胞没有的结构是＿＿＿、＿＿＿、＿＿＿等。 探究问题一、学习制作临时装片Array 1、自学了解常用的玻片标本种类和要求。 2、阅读教材总结制作临时装片的方法和步骤。” 3、思考讨论以下问题 （1）为什么要擦载玻片和盖玻片？（2）滴多少水合适？（3）怎么取洋葱鳞片叶表皮？ （4）为什么用解剖针展平材料？（5）为什么盖盖玻片要这样小心做？ （6）为什么要给材料染上色？（7）怎么做才能给材料染色？（8）是不是所有的材料都需要染色？（9）比较人体口腔上皮细胞临时装片制作与洋葱鳞片叶表皮细胞临时装片制作异同点。 4、学生动手练习制作临时装片，体会总结制作技巧。 探究问题二、观察临时装片，认识动植物细胞的形态结构。并练习绘制动植物细胞结构简图。 1、指导学生用显微镜观察临时装片、了解动植物细胞的大体形态。 2、自学教材动植物细胞的结构，对照所观察的细胞进行结构辨认。 3、尝试画出洋葱鳞片叶内表皮的细胞结构和人体口腔上皮细胞。 4、讨论总结植物细胞的一般结构及功能。 5、实验拓展 ①重复练习制作、观察临时装片（或组间交换不同材料制成的临时装片进行观察） ②怎样区别显微镜视野中的细胞和气泡？ ③怎样判断污点在物镜、目镜或标本上？ 课堂自测 1.构成生物体的结构和功能的基本单位是（）。 A.动物个体 B.植物个体 C.表皮 D.细胞 2.下列各项中属于单细胞生物的是（）。 A.洋葱 B.草履虫 C.玉米 D.大熊猫 3.制作洋葱表皮临时装片时，用镊子夹起盖玻片，使它的一侧先接触载玻片上的液滴，然后缓缓放平，目的是（）。 A.避免产生气泡 B.避免使细胞数目增多 C.避免使细胞数目减少 D.避免盖玻片破碎 4.下列各项中动物细胞所不具有的是（）。 A.细胞膜 B.细胞核 C.细胞壁 D.细胞质 5、洋葱根尖的成熟区细胞和人的小肠上皮细胞都具有的结构是（）。 ①细胞壁②细胞膜③细胞质④叶绿体⑤细胞核⑥中央大液泡⑦线粒体 A、①②④⑤⑦ B、②③④⑦ C、②③⑤⑥ D、②④⑥⑦ 6.下列各项中能够控制物质进出细胞的结构是（）。 A.细胞壁 B.细胞膜 C.叶绿体 D.线粒体 蛋白质结构与功能的关系 摘要：蛋白质特定的功能都是由其特定的构象所决定的，各种蛋白质特定的构象又与其一级结构密切相关。天然蛋白质的构象一旦发生变化，必然会影响到它的生物活性。由于蛋白质的构象的变化引起蛋白质功能变化，可能导致蛋白质构象紊乱症，当然也能引起生物体对环境的适应性增强！现而今关于蛋白质功能研究还有待发展，一门新兴学科正在发展，血清蛋白组学，生物信息学等！本文仅就蛋白质结构与其功能关系进行粗略阐述。 关键词：蛋白质分子一级结构、空间结构、折叠/功能关系、蛋白质构象紊乱症；分子伴侣正文： 1、蛋白质分子一级结构和功能的关系 蛋白质分子中关键活性部位氨基酸残基的改变，会影响其生理功能，甚至造成分子病(molecular disease)。例如镰状细胞贫血，就是由于血红蛋白分子中两个β亚基第6位正常的谷氨酸变异成了缬氨酸，从酸性氨基酸换成了中性支链氨基酸，降低了血红蛋白在红细胞中的溶解度，使它在红细胞中随血流至氧分压低的外周毛细血管时，容易凝聚并沉淀析出，从而造成红细胞破裂溶血和运氧功能的低下。 另一方面，在蛋白质结构和功能关系中，一些非关键部位氨基酸残基的改变或缺失，则不会影响蛋白质的生物活性。例如人、猪、牛、羊等哺乳动物胰岛素分子A链中8、9、10位和B链30位的氨基酸残基各不相同，有种族差异，但这并不影响它们都具有降低生物体血糖浓度的共同生理功能。 蛋白质一级结构与功能间的关系十分复杂。不同生物中具有相似生理功能的蛋白质或同一种生物体内具有相似功能的蛋白质，其一级结构往往相似，但也有时可相差很大。如催化DNA 复制的DNA聚合酶，细菌的和小鼠的就相差很大，具有明显的种族差异，可见生命现象十分复杂多样。 2、蛋白质分子空间结构和功能的关系 蛋白质分子空间结构和其性质及生理功能的关系也十分密切。不同的蛋白质，正因为具有不同的空间结构，因此具有不同的理化性质和生理功能。如指甲和毛发中的角蛋白，分子中含有大量的α-螺旋二级结构，因此性质稳定坚韧又富有弹性，这是和角蛋白的保护功能分不开的;而胶原蛋白的三股π螺旋平行再几股拧成缆绳样胶原微纤维结构，使其性质稳定而具有强大的抗张力作用 又如细胞质膜上一些蛋白质是离子通道，就是因为在其多肽链中的一些α-螺旋或β-折叠二级结构中，一侧多由亲水性氨基酸组成，而另一侧却多由疏水性氨基酸组成，因此是具有“两亲性”(amphipathic)的特点，几段α-螺旋或β-折叠的亲水侧之间就构成了离子通道，而其疏水侧，即通过疏水键将离子通道蛋白质固定在细胞质膜上。载脂蛋白也具有两亲性，既能与血浆中脂类结合，又使之溶解在血液中进行脂类的运输。 3、折叠/功能关系 体内各种蛋白质都有特殊的生理功能，这与空间构象有着密切的关系。肌红蛋门和血红蛋白是阐述空间结构与功能关系的典型例子。肌红蛋门(Mb))和血红蛋白(Hb)都是含血红素辅基的结合蛋白质。Mb有一条肽链，经盘曲折折叠形成三级结构，整条肽链由A~H8段α螺旋盘曲折叠成为球状，疏水氨基酸侧链在分子内部，亲水氨基酸侧链在分子外部，形成亲水的球状蛋白，血红素辅基位于Mb分子内部的袋状空穴中。Hb有四条肽链，两条β链也有与Mb 相似的A~H8段α螺旋，有两条α链只有7段α螺旋。Hb与Mb的折叠方式相似，也都能与氧进行可逆的结合。Hb的一个亚基与氧结合后可引起构象变化，是另一个亚基更易于与氧结合，这种带氧的亚基协助不带氧的亚基去结合氧的现象称为协同效应。氧与Hb结合后可 课时作业(六) [学业水平层次(A)] 1．(2015·济南高一期末)下列物质分子中，不属于构成生物体蛋白质的氨基酸的是( ) 【解析】构成生物体蛋白质的氨基酸必须是有一个氨基和一个羧基连在同一个碳原子上，据此，A、B、C三项的物质分子中都有一个氨基和一个羧基连在同一个碳原子上，而D项是连在不同的碳原子上，因此不属于构成生物体蛋白质的氨基酸。 【答案】 D 2．在活细胞中发生的大多数化学反应中，起重要作用的物质是蛋白质，蛋白质在细胞中的存在方式通常有两种状态，一是游离态，二是被膜结构固定起来的结合态，结合态的蛋白质不可能具有的功能是( ) A ．催化作用 B ．运输作用 C ．免疫作用 D ．调节作用 【解析】 蛋白质的功能是：①构成生命体；②催化作用；③运输作用；④调节作用； ⑤免疫作用，而其中起调节作用的蛋白类激素是细胞分泌产物，不是被膜固定起来的蛋白质。 【答案】 D 3．(2015·延安期末)某蛋白质由3条多肽链、n 个氨基酸组成，下列关于该蛋白质说法正确的是( ) A ．形成该蛋白质时产生了n 个水分子 B ．该蛋白质中至少含有n 个肽键 C ．该蛋白质中至少含有3个游离的羧基 D ．合成该蛋白质至少需要20种氨基酸 【解析】 形成该蛋白质时，产生水分子数为n －3，含有n －3个肽键。至少含有的游离的羧基数＝肽链条数＝3。 【答案】 C 4.蛋白质在消化道内的消化过程为：蛋白质――→①多肽――→②氨基酸，则①② 过程中分别破坏了下列什么结构( ) A ．肽键 氨基酸 B ．肽键 肽键 C ．空间结构 肽键 D ．空间结构 氨基酸 【解析】 多肽内氨基酸残基之间通过肽键连接，一条或几条多肽链盘曲折叠形成具有一定空间结构的蛋白质。 【答案】 C 5．有一种二肽，化学式是C 8H 14N 2O 5，水解后得到丙氨酸(R 基为—CH 3)和另一种氨基酸M ，则氨基酸M 的R 基的化学式是( ) A ．—C 5H 9O 4N B ．— C 3H 5NO 2 C ．—C 5H 7O 2 D ．—C 3H 5O 2 【解析】 丙氨酸的化学式为氨基酸共有部分加上R 基，即C 2H 4O 2N 加上CH 3，为C 3H 7O 2N 。氨基酸M 的化学式为二肽加上水减去丙氨酸， 即C 8H 14N 2O 5 细胞 细胞的结构和功能教案 教学目标 1．使学生了解原核细胞和真核细胞的区别。理解真核细胞的细胞膜、细胞器和细 胞核的结构和功能。理解细胞膜的结构特点和功能特性，物质出入细胞的三种方式 和细胞核中染色质和染色体相互转化的动态关系。 2．通过学习真核细胞的亚显微结构和功能，培养学生识图能力和绘图的技能。在 指导学生学习细胞微观结构时，培养和发展学生抽象思维能力和对微观世界的空间 想象能力。 3．通过学习真核细胞结构和功能的统一，一个细胞是一个有机的统一整体，对学 生进行适应、整体等生命科学观点和辩证唯物主义基本观点的教育。通过学习比较 原核细胞和真核细胞的区别和地球上绝大多数生物是真核生物这一事实，使学生树 立生物进化观点。 点、难点分析 1．细胞膜的结构和功能以及物质出入细胞的三种方式是教学重点。学好细胞膜结构和功能知识，对后续章节的学习影响较大。细胞膜知识是学习植物水分代谢、矿质代谢、光合和呼吸作用以及动物新陈代谢的基础。细胞膜的结构特点和功能特性与细胞的物质交换、能量转换、信息传递、激素调节等都有密切关系。2．教材中提及的七种细胞器，应把线粒体、叶绿体列为重点。这两种细胞器与细胞能量转换关系密切。线粒体和叶绿体结构和功能的知识是学习呼吸作用和光合作用的基础。 此外，内质网、核糖体、液泡在细胞的生命活动中具有重要生理作用。内质网是网状的膜结构系统，对细胞内的各种生化反应、物质运输起重要作用；核糖体是合成蛋白质的细胞器，与后面章节的蛋白质代谢，蛋白质生物合成都有密切关系；液泡对植物的渗透吸水有明显影响。 高尔基体和中心体都较靠近细胞核。应提醒学生注意它们在动植物细胞中的存在情况和生理作用，为后面学习动植物细胞的有丝分裂奠定基础。 3．细胞核的结构和功能是教学重点，染色质和染色体的形态变化是学习细胞分裂，掌握细胞分裂各期特点的基础。上述知识的掌握关系到生物遗传变异的学习。 4．细胞膜具有一定的流动性、细胞膜的功能特性、物质出入细胞的主动运输方式；线粒体、叶绿体和内质网等微观结构；染色质和染色体在细胞增殖周期中相互转化的过程等是教学难点。 要让学生理解细胞膜具有一定的流动性的结构特点，必须与细胞膜的功能密切联系，要讲清楚细胞膜的成分和结构层次。正是由于构成细胞膜的磷脂分子和蛋白质分子排列、分布的疏密程度不同，不均匀性以及作为骨架的磷脂双分子层的迁移、自转、水平运动等特点，加之蛋白质载体的特异性，才能保证细胞膜具有选择透过性。 主动运输需要载体，还需要消耗细胞内新陈代谢所释放的能量。至于能量的来源、产生的过程，在后面学习呼吸作用、能量代谢时还要介绍，这里点到为止即可。 线粒体、叶绿体、内质网等细胞器都是在电镜下才能观察到的微观结构，学生缺乏感性认识，教师应尽量运用挂图、模型等直观手段和丰富生动的教学语言以加强教学效果。 染色体这个名词，学生听说过，有的同学较熟悉，但较少知道染色质。教师要强调，染色体和染色质是同一物质在不同时期的不同形态不同名称而已。至于为什么有这种相互转变的动态变化，有何生物学意义， 第一章细胞细胞的结构和功能教案教学目标 1．使学生了解原核细胞和真核细胞的区别。理解真核细胞的细胞膜、细胞器和细胞核的结构和功能。理解细胞膜的结构特点和功能特性，物质出入细胞的三种方式和细胞核中染色质和染色体相互转化的动态关系。 2．通过学习真核细胞的亚显微结构和功能，培养学生识图能力和绘图的技能。在指导学生学习细胞微观结构时，培养和发展学生抽象思维能力和对微观世界的空间想象能力。 3．通过学习真核细胞结构和功能的统一，一个细胞是一个有机的统一整体，对学生进行适应、整体等生命科学观点和辩证唯物主义基本观点的教育。通过学习比较原核细胞和真核细胞的区别和地球上绝大多数生物是真核生物这一事实，使学生树立生物进化观点。 重点、难点分析 1．细胞膜的结构和功能以及物质出入细胞的三种方式是教学重点。学好细胞膜结构和功能知识，对后续章节的学习影响较大。细胞膜知识是学习植物水分代谢、矿质代谢、光合和呼吸作用以及动物新陈代谢的基础。细胞膜的结构特点和功能特性与细胞的物质交换、能量转换、信息传递、激素调节等都有密切关系。 2．教材中提及的七种细胞器，应把线粒体、叶绿体列为重点。这两种细胞器与细胞能量转换关系密切。线粒体和叶绿体结构和功能的知识是学习呼吸作用和光合作用的基础。 此外，内质网、核糖体、液泡在细胞的生命活动中具有重要生理作用。内质网是网状的膜结构系统，对细胞内的各种生化反应、物质运输起重要作用； 核糖体是合成蛋白质的细胞器，与后面章节的蛋白质代谢，蛋白质生物合成都有密切关系；液泡对植物的渗透吸水有明显影响。 高尔基体和中心体都较靠近细胞核。应提醒学生注意它们在动植物细胞中的存在情况和生理作用，为后面学习动植物细胞的有丝分裂奠定基础。 3．细胞核的结构和功能是教学重点，染色质和染色体的形态变化是学习细胞分裂，掌握细胞分裂各期特点的基础。上述知识的掌握关系到生物遗传变异的学习。 4．细胞膜具有一定的流动性、细胞膜的功能特性、物质出入细胞的主动运输方式；线粒体、叶绿体和内质网等微观结构；染色质和染色体在细胞增殖周期中相互转化的过程等是教学难点。 要让学生理解细胞膜具有一定的流动性的结构特点，必须与细胞膜的功能密切联系，要讲清楚细胞膜的成分和结构层次。正是由于构成细胞膜的磷脂分子和蛋白质分子排列、分布的疏密程度不同，不均匀性以及作为骨架的磷脂双分子层的迁移、自转、水平运动等特点，加之蛋白质载体的特异性，才能保证细胞膜具有选择透过性。 主动运输需要载体，还需要消耗细胞内新陈代谢所释放的能量。至于能量的来源、产生的过程，在后面学习呼吸作用、能量代谢时还要介绍，这里点到为止即可。 线粒体、叶绿体、内质网等细胞器都是在电镜下才能观察到的微观结构，学生缺乏感性认识，教师应尽量运用挂图、模型等直观手段和丰富生动的教学语言以加强教学效果。 染色体这个名词，学生听说过，有的同学较熟悉，但较少知道染色质。教师要强调，染色体和染色质是同一物质在不同时期的不同形态不同名称而已。至于为什么有这种相互转变的动态变化，有何生物学意义，教师可略加介绍。最后应指出，染色体的形态变化，在连续分裂的细胞中才会发生。 教学过程设计 一、本课题的参考课时为三课时。 第二章蛋白质的结构与功能 复习测试 （一）名词解释 1. 肽键 2. 结构域 3. 蛋白质的等电点 4. 蛋白质的沉淀 5. 蛋白质的凝固 （二）选择题 A型题： 1. 天然蛋白质中不存在的氨基酸是： A. 胱氨酸 B. 谷氨酸 C. 瓜氨酸 D. 蛋氨酸 E. 丝氨酸 2. 下列哪种氨基酸为非编码氨基酸： A. 半胱氨酸 B. 组氨酸 C. 鸟氨酸 D. 丝氨酸 E. 亮氨酸 3. 下列氨基酸中哪种氨基酸无 L型与D型氨基酸之分： A. 丙氨酸 B. 甘氨酸 C. 亮氨酸 D. 丝氨酸 E. 缬氨酸 4. 天然蛋白质中有遗传密码的氨基酸有： A. 8种 B. 61种 C. 12种 D. 20种 E. 64种 5. 测定100克生物样品中氮含量是2克，该样品中蛋白质含量大约为： A. 6.25% B. 12.5% C. 1% D. 2% E. 20% 6. 蛋白质分子中的肽键： A. 是一个氨基酸的α-氨基和另一个氨基酸的α-羧基形成的 B. 是由谷氨酸的γ-羧基与另一个氨基酸的α-氨基形成的 C. 氨基酸的各种氨基和各种羧基均可形成肽键 D. 是由赖氨酸的ε-氨基与另一分子氨基酸的α-羧基形成的 E. 以上都不是 7. 多肽链中主链骨架的组成是 A. –CNCCNCNCCNCNCCNC- B. –CCHNOCCHNOCCHNOC- C. –CCONHCCONHCCONHC- D. -CCNOHCCNOHCCNOHC- E. -CCHNOCCHNOCCHNOC- 8. 蛋白质的一级结构是指下面的哪一种情况： A. 氨基酸种类的数量 B. 分子中的各种化学键 C. 多肽链的形态和大小 D. 氨基酸残基的排列顺序 E. 分子中的共价键 9. 维持蛋白质分子一级结构的主要化学键是： A. 盐键 B. 氢键 C. 疏水键 D. 二硫键 E. 肽键 10. 蛋白质分子中α-螺旋构象的特点是： A. 肽键平面充分伸展 B. 靠盐键维持稳定 C. 螺旋方向与长轴垂直 D. 多为左手螺旋 E. 以上都不是 11. 下列哪种结构不属于蛋白质二级结构： A. α-螺旋 B. 双螺旋 C. β-片层 D. β-转角 E. 不规则卷曲 举例说明蛋白质的结构于其功能之间的关系。 1、蛋白质一级结构决定高级结构，高级结构决定生物功能。 2、在不同种属之间，有些 aa 发生变化，不影响他的生物功能，例如，胰岛素的种属差异十分明显，但不同种属间分离得到的胰岛素具有相同的将血糖作用，不同种属间胰分离得到的胰岛素具有相同的将血糖作用，不同种属间胰岛素的一级结构稍有不同，但功能相同，主要是不同种属间具有20个不变aa残基构成的保守区决定的。此外，还包括细胞色素c，肌红蛋白，血红蛋白等一级结构稍有不同，功能相似。 3、在不同种属之间，由于基因突变，有些 aa 发生微观变化就引起功能的明显变化。例如，人的镰刀状红细胞贫血病和地中海贫血病。人的血红蛋白 b 链中第 6 位 glu 被 val 代替，由一个 aa 的变化，导致红细胞呈镰刀状， 降低运氧能力一起细胞形态和功能的变化。力起细胞形态和功能的变化 4、总之，蛋白质一级结构中各 aa 贡献不同，不变残基在蛋白质高级结构和功能上起重要作用，可变残基发生改变，不引起功能变化。不变残基在功能上起作用，可变残基在蛋白质进化上起重要作用。 5、蛋白质高级结构与功能的高度统一，结构决定功能。如血红蛋白的变构效应。血红蛋白由 4 个亚基组成， 2 个 a 亚基 ,2 个 b 亚基，分子中的 a 亚基对氧的亲和力比 b 亚基大，能首先与第一个氧结合，导致 a 亚基构象发生变化，进而引起相邻的b 亚基的构象也发生变化进而引起相邻的 b 亚基的构象也发生变化，增强 b 亚基对氧的亲和力。由于导致整个血红蛋白分子构象发生改变，与氧的结合能力大大加强，在肺部充分利用氧，使氧分压不致过高，在血液流经组织内时，当第一个氧放出后，其余三个氧很快放出，供组织利用氧。 第二讲蛋白质的结构与功能(第二部份) Lecture 2 Structure and Function of Protein (Part II) (续) 2.5 升降β-筒（Up and Down β-barrel） 相邻及平行的β-链间以发卡连接形成升降形式的筒形结构。β-链间连接的β-转角常是底物结合位点（图34~35）。 图34 大豆胰蛋白酶抑制剂中的升降β-筒 Fig 34 The Up and Down β-barrel in Soybean Trypsin Inhibitor 图35 视黄醇结合蛋白中的升降β-筒 Fig 35 The Up and Down β-barrel in Retinol Binding Protein 2.6 β-三叶草折叠（β Trefoil Folds） “β-三叶草折叠”是β-折叠链盘绕形成近似的具有三重对称轴的“三叶草”样结构（图36）。 图36 刺酮胰蛋白酶抑制剂中的β-三叶草折叠 Fig 36 The β Trefoil Fold in Erythrina Trypsin Inhibitor 2.7 β-螺旋（β Helix） 由β-折叠链盘绕形成“螺旋”样结构，比较少见（图37）。 图37 果胶酸脂裂解酶C中的β-螺旋 Fig 37 The β Helix in Pectate Lyase C 3. 全α拓扑结构(All α Topologies) 此类拓扑结构全部由α-螺旋构成。α-螺旋常呈反平行排列或垂直连接。前述“EF手型模体”、“螺旋-转角-螺旋模体”、“同源结构域模体”以及“亮氨酸拉链模体”均属于此类拓扑结构。 3.1 升降螺旋束（Up and Down Helix Bundle） 相邻反向排列的αα模体首尾相连，每个螺旋向左倾斜18°，形成左手扭曲的筒形螺旋束。最常见的是4螺旋束，形成两层结合（图38~41）。 图38 细胞色素b562中的升降螺旋束 Fig 38 The Up and Down Helix Bundle in Cytochrome b562 图39 铁蛋白中的升降螺旋束 Fig 39 The Up and Down Helix Bundle in Ferritin蛋白质结构分析原理及工具-文献综述
细胞的结构和功能教案
以多种蛋白为例阐述蛋白质结构与功能的关系
细胞结构和功能教案
蛋白质的结构和功能的关系
蛋白质的结构与功能(含解析)
细胞的结构和功能教案 生物教案
细胞的结构和功能教案
第1章 蛋白质结构与功能习题
蛋白质结构与功能关系
蛋白质的结构和功能
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