第五章酶化学
一、填空题
1．全酶由酶蛋白和辅助因子组成。辅助因子包括辅酶和辅基等。其中辅基与酶蛋白结合紧密，辅酶与酶蛋白结合疏松。
2．根据国际系统分类法，所有的酶按所催化的化学反应的性质可以分为六大类氧化还原酶类，转移酶类，水解酶类，裂合酶类，异构酶类和连接酶类。
3．根据酶的专一性程度不同，酶的专一性可以分为绝对专一性、相对专一性和立体专一性。4．关于酶作用专一性提出的假说有锁钥学说和诱导契合假说等几种。
5．酶的活性中心包括结合部位和催化部位两个功能部位，其中结合部位直接与底物结合，决定酶的专一性，催化部位直接参加催化，决定催化反应的性质。
6．酶活力是指酶所催化的化学反应的速率。酶活力的大小用酶活力单位来表示。
7．酶促动力学的双倒数作图（Lineweaver－Burk作图法），得到的直线在横轴上的截距为 -1/km ，纵轴上的截距为 1/Vmax 。
8．糖原磷酸化酶是通过磷酸化与脱磷酸化进行共价修饰调节酶活性。
9．酶的活性部位通常位于酶分子表面的疏水裂隙中，即位于疏水的微环境中，从而使酶与底物之间的作用加强。
10．酶反应速度受许多因素的影响。以反应速度对底物浓度作图，得到的是一条双曲线。
11．有的酶在分泌时是无活性的酶原，需要经某种酶或酸将其分子作适当的改变或切去一部分才能呈现活性，这种激活过程称酶原激活作用。
12．有些酶分子除具有与底物结合的活性部位外，还具有与非底物的化学物质结合的部位，这种部位有别于活性部位，而且与之结合的物质都对其反应速率有调节作用，故称别构部位，具有该部位的酶称别构酶。
13．根据酶蛋白分子的特点将酶分为三类，即单体酶、寡聚酶和多酶复合物。
二、选择题：
1．下列有关酶的描述正确的是？（ A ）
（A）组成酶活性中心的各个基团可能来自同一条多肽链，也可能来自不同多肽链。
（B）酶活性中心一般由在一级结构中相邻的若干氨基酸残基组成。
（C）酶活力随反应温度升高而不断地加大。
（D）酶的最适温度与酶的作用时间有关，作用时间长，则最适温度高，作用时间短，则最适温度低。
2．下列有关Km的描述正确的是？（ A ）
（A）Km是酶的特征常数，只与酶的性质有关，与酶浓度无关。
（B）Km是酶的特征常数，在任何条件下，Km是常数。
（C）Km是酶的特征常数，只与酶的性质有关，与酶的底物无关。
（D）Km值高表示酶与底物的亲和力强，Km值低时表示亲和力弱。
3．下列有关pH对酶促反应速率的影响，哪一项描述正确？（B）
（A）酶的最适pH值是一个常数，每一种酶只有一个确定的最适pH值。
（B）酶的最适pH受许多因素的影响，如酶的纯度、底物、作用时间等。
（C）酶的最适pH受许多因素的影响，但是温度不会影响最适pH。
（D）在最适pH时，酶的反应速率最大，若pH稍有变更，酶的反应速率不受抑制。4．某酶今有4种底物(S)，其Km值如下，该酶的最适底物为。（ D ）
（A）S
1：Km＝5×10-5M （B）S
2
：Km＝1×10-5M
（C）S
3：Km＝10×10-5M （D）S
4
：Km＝0.1×10-5M
5．酶的非竞争性抑制剂对酶促反应的影响是：。（ D ）
（A）Vmax不变，Km增大（B）Vmax不变，Km减小
（C）Vmax增大，Km不变（D）Vmax减小，Km不变
6．目前公认的解释酶作用专一性的学说是。（ B ）
（A）活性中心说（B）诱导契合学说 (C)锁钥学说（D）中间产物学说
7．具有生物催化剂特征的核酶(ribozyme)其化学本质是。（ B ）
（A）蛋白质（B）RNA (C)DNA （D）糖蛋白
8．酶原是酶的前体。（ B ）
（A）有活性（B）无活性 (C)提高活性（D）降低活性
9．哪一种情况可用增加［S］的方法减轻抑制程度？（ B ）
（A）不可逆抑制作用（B）竞争性可逆抑制作用（C）非竞争性可逆抑制作用
（D）反竞争性可逆抑制作用（E）无法确定
10．酶的竞争性可逆抑制剂可以使（ C ）
（A）Vmax减小，Km减小（B）Vmax增加，Km增加
（C）Vmax不变，Km增加（D）Vmax减小，Km增加
11．丙二酸对琥珀酸脱氢酶的抑制属于（ B ）
（A）反馈抑制（B）竞争性可逆抑制
（C）非竞争性可逆抑制（D）反竞争性可逆抑制
12．关于酶的描述，哪一项不正确? ( A )
（A）所有的蛋白质都是酶
（B）酶是细胞内合成的，但可以在细胞外发挥催化作用
（C）酶是生物催化剂，强酸强碱能使酶失活
（D）酶具有专一性
13．关于酶活性中心的描述，哪一项正确? ( A )
（A）所有的酶都有活性中心
（B）所有酶的活性中心都含有辅酶
（C）酶的必需基团都位于酶的活性中心内
（D）所有抑制剂都是由于作用于酶的活性中心
（E）所有酶的活性中心都含有金属离子
14．酶的诱导契合学说是指：。( D )
（A）酶原被其他酶激活（B）酶改变底物构象
（D）酶改变抑制剂构象（D）底物改变酶构象
15．底物浓度达到饱和后，再增加底物浓度时，下列描述正确的是：。( C )
（A）反应速度随底物浓度增加而增加
（B）随底物浓度的增加酶逐渐失活
（C）酶的结合部位全部被底物占据，反应速度不再增加
（D）酶的结合部位全部被底物占据，反应速度继续增加
16．L-氨基酸氧化酶只能催化L-氨基酸氧化，此种专一性属于：( D )
（A）绝对专一性（B）键专一性
（C）几何异构专一性（D）旋光异构专一性
单位的表示，哪一项是错误的? （ D ）
18．有关K
m
（A） mol／L （B） nmol／L （C） mmol／L （D）mol／min
19．酶和一般化学催化剂相比，不具有下列哪项特点？（D）
（A）酶的催化活性与辅酶、辅基和金属离子有关
（B）酶不稳定，容易失去它的催化活性
（C）高度的专一性
（D）酶的催化活性在体内无法调节
四、名词解释：
1、酶的比活力：是指每毫克蛋白质所含的酶活力单位数。
2、同工酶：是指能催化同一种化学反应，但其酶蛋白本身的分子结构、组成有所不同的一组酶。
3、酶活性中心：指酶分子中能同底物结合并起催化反应的空间部位。
4、多酶复合物：指由几种酶靠非共价键彼此嵌合而成的复合物，其中每一种酶催化一种反应，前一个酶的产物是后一个酶的底物。
5、诱导酶：指在诱导物存在时，诱导产生的酶。
五、简答题
1．有50ug纯酶制剂，5min内催化生成了4umol产物，计算酶的比活力。
解：比活力= 4 =16 (umol/min.mg蛋白)
5×50×10-3
2．25mg蛋白酶溶于25ml缓冲液中，取0.1ml酶液以酪蛋白为底物测酶活力，测得其活力为每小时产生1500ug 酪氨酸。另取2ml酶液测得蛋白氮含量为0.2mg。若以每分钟产生1ug酪氨酸的酶量为1个活力单位计算，求(1)lml酶液中所含的蛋白质量和酶活力单位。
解：1ml酶液中蛋白量=0.2×6.25÷2=0.625 mg
1ml酶液中酶活力单位=1500÷60÷0.1=250单位
(2)比活力是多少?
解：比活力=250÷0.625=400 单位/mg蛋白
(3)1g酶制剂的总蛋白含量及总活力? 解：总蛋白量=0.625×1000=625mg
总活力=400×625=2.5×105单位
3．当一酶促反应进行的速度为V
max 的80％时，在K
m
与[S]之间有何关系?
解： Vmax [S]
v = =80% Vmax →0.8 Km +0.8 [S]= [S] →Km=0.25[S]
Km +[ S]
4．1ug纯酶(相对分子质量=92000)在最适条件下催化反应速度为0.5umol／min，计算
(1)酶的比活力=0.5/ (1×10-3) =500 单位/mg蛋白 0.5umol/min
(2)酶的转换数：单位时间内，每个酶分子转换底物的分子数= =0.5×92000=4.6×104 1/92000 umol
6．（1）对于一个遵循米氏动力学的酶而言，当[S]=Km时，若v=35umol／min，Vmax是多少umol/min? （2）当[S]= 2×10-5mol／L，v＝40umol／min，这个酶的Km是多少？
解： Vmax [S]
v = → Vmax = 70 umol/min
Km +[ S]
→Km = 15 umol/min
第五章酶化学 一、填空题 1．全酶由和组成。辅助因子包括和等。其中与酶蛋白结合紧密，与酶蛋白结合疏松。 2．根据国际系统分类法，所有的酶按所催化的化学反应的性质可以分为六大类，，，，和。 3．根据酶的专一性程度不同，酶的专一性可以分为专一性、专一性和专一性。4．关于酶作用专一性提出的假说有和等几种。 5．酶的活性中心包括和两个功能部位，其中直接与底物结合，决定酶的专一性，直接参加催化，决定催化反应的性质。 6．酶活力是指。酶活力的大小用来表示。7．酶促动力学的双倒数作图（Lineweaver－Burk作图法），得到的直线在横轴上的截距为，纵轴上的截距为。 8．糖原磷酸化酶是通过与进行共价修饰，从而调节酶活性。 9．酶的活性部位通常位于酶分子表面的中，即位于的微环境中，从而使酶与底物之间的作用加强。 10．酶反应速度受许多因素的影响。以反应速度对底物浓度作图，得到的是一条线。 11．有的酶在分泌时是无活性的酶原，需要经某种酶或酸将其分子作适当的改变或切去一部分才能呈现活性，这种激活过程称。 12．有些酶分子除具有与底物结合的活性部位外，还具有与非底物的化学物质结合的部位，这种部位有别于活性部位，而且与之结合的物质都对其反应速率有调节作用，故称，具有该部位的酶称。 13．根据酶蛋白分子的特点将酶分为三类，即、寡聚酶和。 二、选择题： 1．下列有关酶的描述，哪一个是正确的？ （A）组成酶活性中心的各个基团可能来自同一条多肽链，也可能来自不同多肽链。 （B）酶活性中心一般由在一级结构中相邻的若干氨基酸残基组成。 （C）酶活力随反应温度升高而不断地加大。 （D）酶的最适温度与酶的作用时间有关，作用时间长，则最适温度高，作用时间短，则最适温度低。2．下列有关Km的描述，哪一个是正确的？ （A）Km是酶的特征常数，只与酶的性质有关，与酶浓度无关。 （B）Km是酶的特征常数，在任何条件下，Km都是常数。 （C）Km是酶的特征常数，只与酶的性质有关，与酶的底物无关。 （D）Km值高时，表示酶与底物的亲和力强；Km值低时，表示酶与底物的亲和力弱。 3．下列有关pH对酶反应速率的影响，哪一项描述正确？ （A）酶的最适pH值是一个常数，每一种酶只有一个确定的最适pH值。 （B）酶的最适pH受许多因素的影响，如酶的纯度、底物、作用时间等。
酶 一、填空题 1．酶是产生的，具有催化活性的。2．T.Cech从自我剪切的RNA中发现了具有催化活性的，称之为，这是对酶概念的重要发展。 3．结合酶是由和两部分组成，其中任何一部分都催化活性，只有才有催化活性。 4．有一种化合物为Ａ－Ｂ，某一酶对化合物的Ａ，Ｂ基团及其连接的键都有严格的要求，称为，若对Ａ基团和键有要求称为，若对Ａ，Ｂ之间的键合方式有要求则称为。 5．酶发生催化作用过程可表示为Ｅ＋Ｓ→ＥＳ→Ｅ＋Ｐ，当底物浓度足够大时，酶都转变为此时酶促反应速成度为。 6．竞争性抑制剂使酶促反应的km ，而Vmax 。 7．磺胺类药物能抑制细菌生长，因为它是结构类似物，能性地抑制酶活性。 8．当底物浓度远远大于Km，酶促反应速度与酶浓度。 9．PH对酶活力的影响，主要是由于它和。 10．温度对酶作用的影响是双重的：①②。11．同工酶是一类酶，乳酸脱氢酶是由种亚基组成的四聚体，有种同工酶。 12.与酶高催化效率有关的因素有、、、和活性中心的。 13．对于某些调节酶来说，、Ｖ对［Ｓ］作图是Ｓ形曲线是因为底物结合到酶分子上产生的一种效应而引起的。 14．测定酶活力时要求在特定的和条件下，而且酶浓度必须底物浓度。 15．解释别构酶变构机理，主要有和两种。 16．能催化多种底物进行化学反应的酶有个Km值，该酶最适底物的Km值。 17.与化学催化剂相比，酶具有、、和等催化特性。 18．在某一酶溶液中加入Ｇ-ＳＨ能提出高此酶活力，那么可以推测基可能是酶活性中心的必需基团。 19.影响酶促反应速度的因素 有、、、、、。
20．从酶蛋白结构看，仅具有三级结构的酶为，具有四级结构的酶 ，而在系列反应中催化一系列反应的一组酶为。 二、选择题 1．有四种辅因子(1) NAD，(2)FAD，（3）磷酸吡哆醛，（4）生物素，属于转移基团的辅酶因子为： A、(1)(3) B、(2)(4) C、(3)(4) D、(1)(4) 2．哪一种维生素具有可逆的氧化还原特性： A、硫胺素 B、核黄素 C、生物素 D、泛酸 3．含B族维生素的辅酶在酶促反应中的作用是： A、传递电子、质子和化学基团 B、稳定酶蛋白的构象 C、提高酶的催化性质 D、决定酶的专一性 4．有机磷农药作为酶的抑制剂是作用于酶活性中心的： A、巯基 B、羟基 C、羧基 D、咪唑基 5．从组织中提取酶时，最理想的结果是： A、蛋白产量最高 B、转换系数最高 C、酶活力单位数值很大 D、比活力最高 6．同工酶鉴定最常用的电泳方法是： A、纸电泳 B、SDS—聚丙烯酰胺凝胶电泳 C、醋酸纤维薄膜电泳 D、聚丙烯酰胺凝胶电泳 7．酶催化底物时将产生哪种效应 A、提高产物能量水平 B、降低反应的活化能 C、提高反应所需活化能 D、降低反应物的能量水平 8．下列不属于酶催化高效率的因素为： A、对环境变化敏感 B、共价催化 C、靠近及定向 D、微环境影响 9．米氏常数： A、随酶浓度的增加而增加 B、随酶浓度的增加而减小 C、随底物浓度的增加而增大 D、是酶的特征常数 10．下列哪种辅酶结构中不含腺苷酸残基： A、FAD B、NADP+ C、辅酶Q D、辅酶A 11．下列那一项符合“诱导契合”学说： A、酶与底物的关系如锁钥关系 B、酶活性中心有可变性，在底物的影响下其空间构象发生一定的改变，才能与底物进行反应。 C、底物的结构朝着适应活性中心方向改变而酶的构象不发生改变。
第七章酶化学 一、填空题 1.全酶由________________和________________组成，在催化反应时，二者所起的作用不同，其中________________决定酶的专一性和高效率，________________起传递电子、原子或化学基团的作用。 2.酶是由________________产生的，具有催化能力的________________。 3.酶的活性中心包括________________和________________两个功能部位，其中________________直接与底物结合，决定酶的专一性，________________是发生化学变化的部位，决定催化反应的性质。 4.常用的化学修饰剂DFP可以修饰________________残基，TPCK常用于修饰________________残基。 5.酶促动力学的双倒数作图(Lineweaver-Burk作图法)，得到的直线在横轴上的截距为________________，纵轴上的截距为________________。 6.磺胺类药物可以抑制________________酶，从而抑制细菌生长繁殖。 7.谷氨酰胺合成酶的活性可以被________________共价修饰调节；糖原合成酶、糖原磷酸化酶等则可以被________________共价修饰调节。 二、是非题 1.[ ]对于可逆反应而言，酶既可以改变正反应速度，也可以改变逆反应速度。 2.[ ]酶活性中心一般由在一级结构中相邻的若干氨基酸残基组成。 3.[ ]酶活力的测定实际上就是酶的定量测定。 4.[ ]Km是酶的特征常数，只与酶的性质有关，与酶浓度无关。 5.[ ]当[S]>> Km时，v 趋向于Vmax，此时只有通过增加[E]来增加v。 6.[ ]酶的最适温度与酶的作用时间有关，作用时间长，则最适温度高，作用时间短，则最适温度低。 7.[ ]增加不可逆抑制剂的浓度，可以实现酶活性的完全抑制。 8.[ ]正协同效应使酶促反应速度增加。 9.[ ]竞争性可逆抑制剂一定与酶的底物结合在酶的同一部位。 10.[ ]酶反应的最适pH只取决于酶蛋白本身的结构。 三、选择题 1.[ ]利用恒态法推导米氏方程时，引入了除哪个外的三个假设？ A.在反应的初速度阶段，E+P→ES可以忽略 B.假设［S］>>［E］，则［S］-［ES］≈［S］ C.假设E+S→ES反应处于平衡状态 D.反应处于动态平衡时，即ES的生成速度与分解速度相等 2.[ ]用动力学的方法可以区分可逆、不可逆抑制作用，在一反应系统中，加入过量S和一定量的I，然后改变［E］，测v，得v～［E］曲线，则哪一条曲线代表加入了一定量的可逆抑制剂？ A.1 B.2 C.3 D.不可确定
第三章酶. 三、典型试题分析 1．一个酶作用于多种底物时，其天然底物的Km值应该是(1995年生 化考题) A．最大B．与其他底物相同C．最小 D．居中E．与K3相同 [答案] C 2. 下列关于酶的活性中心的叙述哪些是正确的（1996年生化考题） A.所有的酶都有活性中心 B. 所有的酶活性中心都含有辅酶 C. 酶的必需基团都位于活性中心之内 D. 所有抑制剂都作用于酶的活性中心 E. 所有酶的活性中心都含有金属离子 [答案] A 3. 乳酸脱氢酶经透析后，催化能力显著降低，其原因是（1997年生化考题） A. 酶蛋白变形 B. 失去辅酶 C. 酶含量减少 D. 环境PH值发生了改变 E. 以上都不是 [答案] B 4. 关于酶的化学修饰，错误的是 A. 酶以有活性（高活性），无活性（低活性）两种形式存在 B. 变构调节是快速调节，化学修饰不是快速调节 B.两种形式的转变有酶催化 D. 两种形式的转变由共价变化 E. 有放大效应 [答案] B 5. ．测定酶活性时，在反应体系中，哪项叙述是正确的 A．作用物的浓度越高越好B．温育的时间越长越好 C．pH必须中性D．反应温度宜以3713为佳 E．有的酶需要加入激活剂 [答案] E 6．下列关于酶活性中心的叙述哪些是正确的(1999年生化试题) A．是由一条多肽链中若干相邻的氨基酸残基以线状排列而成 B．对于整个酶分子来说，只是酶的一小部分 C. 仅通过共价键与作用物结合D．多具三维结构 (答案] B和D 7．酶的变构调节 A．无共价键变化B．构象变化 C．作用物或代谢产物常是变构剂 D．酶动力学遵守米式方程 (答案) A、B和C
第五章酶与维生素 一、名词解释 1．米氏常数（Km值）：用Ｋm值表示，是酶的一个重要参数。Ｋm值是酶反应 速度（V）达到最大反应速度（Vmax）一半时底物的浓度。 2. 活性中心：酶分子中直接与底物结合，并催化底物发生化学反应的部位，称 为酶的活性中心。 3．辅基：酶的辅因子或结合蛋白质的非蛋白部分，与酶或蛋白质结合得非常紧密，用透析法不能除去。 4．单体酶：只有一条多肽链的酶称为单体酶，它们不能解离为更小的单位。5. 酶的比活力：比活力是指每毫克蛋白质所具有的活力单位数，可以用下式表 示：比活力=活力单位数/蛋白质量（mg） 6．多酶体系：由几个酶彼此嵌合形成的复合体称为多酶体系。多酶复合体有利于细胞中一系列反应的连续进行，以提高酶的催化效率，同时便 于机体对酶的调控。 7．激活剂：凡能增强酶活性的物质，统称为激活剂。 8．抑制剂：凡能降低或抑制酶活性但不引起酶变性的物质称为酶的抑制剂。9．变构酶：或称别构酶，是代谢过程中的关键酶，它的催化活性受其三维结构中的构象变化的调节。 10．同工酶：是指有机体内能够催化同一种化学反应，但其酶蛋白本身的分子结构组成却有所不同的一组酶 11．酶原：酶的无活性前体，通常在有限度的蛋白质水解作用后，转变为具有活性的酶。 二、填空题 1．酶是活细胞产生的，具有催化活性的蛋白质和核酸。 2．酶具有高效性、专一性、作用条件温和和受调控等催化特点。3．影响酶促反应速度的因素有底物浓度S 、酶浓度E 、PH 、温度、激活剂I 和抑制剂A 。 4. 与酶催化高效率有关的因素有邻近效应、定向效应、诱导应变、共价 催化、活性中心酸碱催化等。 5．丙二酸和戊二酸都是琥珀酸脱氢酶的竞争性抑制剂。 6．变构酶的特点是：（1）由多个亚基组成，（2）除活性中心外还有变构中心，它不符合一般的米氏方程，当以V对[S]作图时，它表现出 S 型曲线，而非双曲线。它是寡聚酶。 7．一条多肽链Asn-His-Lys-Asp-Phe-Glu-Ile-Arg-Glu-Tyr-Gly-Arg经胰蛋白酶水解可得到 3 个多肽。 8．全酶由酶蛋白和辅助因子组成，在催化反应时，二者所起的作用不同，其中酶蛋白决定酶的专一性和高效率，辅助因子起传递电子、原子或化学基团的作用。 9．辅助因子包括辅酶、辅基和金属离子等。其中辅基与酶蛋白结合紧密，需要化学方法处理除去，辅酶与酶蛋白结合疏松，可以用透析法除去。 10．根据国际系统分类法，所有的酶按所催化的化学反应的性质可分为六类氧化还原酶类、转移酶类、水解酶类、裂合酶类、异构酶类和合成酶类。
一、名词解释 1 核酶 答案: 具有催化活性的RNA。 2 酶 答案: 酶是生物体内活细胞合成的一种生物催化剂。 3 酶的竞争性抑制剂 答案: 抑制剂与底物化学结构相似，能与底物竞争占据酶的活性中心，形成EI复合物，而阻止ES复合物的形成从而抑制了酶的活性。 4 辅基 答案: 与酶蛋白结合牢固，催化反应时，不脱离酶蛋白，用透析、超滤等方法不易与酶蛋 白分开。 5 辅酶 答案: 与酶蛋白结合松散，催化反应时，与酶蛋白可逆结合，用透析、超滤等方法易与酶 蛋白分开。 6 酶的活性中心 答案: 酶与底物结合，并参与催化的部位。 7 酶原 答案: 没有催化活性的酶前体 8 米氏常数 答案: 酶促反应速度为最大反应速度一半时的底物浓度。 9 酶的激活剂 答案: 能提高酶活性，加速酶促反应进行的物质。 10 酶的抑制剂 答案: 虽不引起蛋白质变性，但能与酶分子结合，使酶活性下降，甚至完全丧失活性，这 种使酶活性受到抑制的特殊物质，称为酶的抑制剂。 11 酶的不可逆抑制剂 答案: 与酶的必需基团共价结合，使酶完全丧失活性，不能用透析、超滤等物理方法解除 的抑制剂。 12 酶的可逆抑制剂 答案: 能与酶非共价结合，但可以用透析、超滤等简单的物理方法解除，而使酶恢复活性的抑制剂。 13 酶的非竞争性抑制剂 答案: 抑制剂与底物化学结构并不相似，不与底物抢占酶的活性中心，但能与酶活性中心 外的必需基团结合，从而抑制酶的活性。 14 酶活力 答案: 指酶加速化学反应的能力，也称酶活性。 15 比活力 答案: 每毫克酶蛋白所含的酶活力单位数(U/mg)，也称比活性或简称比活。 二、填空题 1 酶的化学本质大部分是，因而酶具有蛋白质的性质和结构。 答案: 蛋白质，理化性质，各级结构 2 目前较公认的解释酶作用机制的学说分别是、、和。
参考答案 一、单项选择题 1.C 2.D 3.D 4.A 5.C 6.B 7.E 8.A 9.D 10.A 11.E 12.B 13.D 14.C 15.B 16.C 17.C 18.D 19.E 20.B 21.E 22.C 23.E 24.D 25.C 26.D 27.E 28.E 29.D 30.B 31.E 32.A 33.E 34.A 35.D 36.D 37.C 38.B 二、填空题 1．酶蛋白辅酶（辅基）决定酶的促反应的专一性（特异性）传递氢原子、电子 或某些基团 2．4倍 9倍 3．竞争性 4．非竞争性 5．四 H M 5种心肌 6．活化能平衡点 7．绝对相对立体异构 8．一半底物 9．相同不同 10．竞争性非竞争性 三、名词解释（以书本为准） 1．由一条多肽链构成的酶称为单体酶。 2．由多个亚基以非共价键聚合成的酶称为寡聚酶。 3．由代谢上相互联系的几种酶聚合形成多酶复合体称为多酶体系。 4．一条多肽链上含有两种或两种以上催化活性的酶称为串联酶或多功能酶。 5．由蛋白质和非蛋白质两部分组成的酶。 6．结合酶中蛋白质部分。 7．结合酶中非蛋白质部分。 8．与酶蛋白的结合较疏松，可以用透析或超滤的方法除去之。 9．与酶蛋白结合较紧密，不能通过透析或超滤方法除去之。 10．酶分子中与酶的活性密切相关的基团称为酶的必需基团。 11．必需基团在酶蛋白一级结构上可能相距甚远，但在空间结构上彼此靠近，组成具有特定空间结构的区域，能与底物特异结合并将底物转化为产物。这一区域称为酶的活性中心 或称活性部位。 12．酶对其所催化的底物具有严格的选择性。即一种酶仅作用于一种或一类化合物，或作用于一种化学键，以催化一定的化学反应转变为产物，这种现象称为酶的特异性或专一性。
第六章酶 一、选择题 单选题 1．竞争性抑制剂抑制程度与下列哪种因素无关？ A．作用时间B．底物浓度C．抑制剂浓度D．酶与底物亲和力的大小 E．酶与抑制剂亲和力的大小 2．哪一种情况可用增加[S]的方法减轻抑制程度？ A．不可逆抑制作用B．竞争性抑制作用C．非竞争性抑制作用 D．非竞争性抑制作用E．反竞争性抑制作用 3．丙二酸对琥珀酸脱氢酶的影响属于 A．反馈抑制B．底物抑制C．竞争性抑制D．非竞争性抑制 E．反竞争性抑制 4．酶的活性中心是指 A．整个酶分子的中心部位B．酶蛋白与辅酶结合的部位 C．酶发挥催化作用的部位D．酶分子表面上具有解离基团的部位 E．酶的必需基团在空间结构上集中形成的区域，能与特异的底物结合并使之转化成产物。 5．符合竞争性抑制作用的说法是 A．抑制剂与底物结合B．抑制剂与酶的活性中心结合 C．抑制剂与酶活性中心外的必需基团结合 D．抑制剂使二硫键还原，引起酶的空间构象紊乱 E．抑制剂与辅酶结合，妨碍全酶的形成 6．在形成酶-底物复合物（ES）时 A．只有酶的构象发生变化B．只有底物的构象发生变化 C．只有辅酶的构象发生变化D．酶和底物的构象都发生变化 E．底物的构象首先发生变化 7．酶原的激活是由于 A．激活剂将结合在酶原分子上的抑制剂除去B．激活剂使酶原的空间构象发生变化C．激活剂携带底物进入酶原的活性中心D．激活剂活化酶原上的催化基团 E．激活剂使酶原分子的一段肽水解脱落，从而形成活性中心或活性中心暴露出来。 8．催化乳酸转变为丙酮酸的酶属于 A．裂解酶B．合成酶C．氧化还原酶D．转移酶E．水解酶 9．下列关于酶活性中心的说法中，有错误的一项是 A．酶的活性中心可处在一条多肽链上B．酶的活性中心可跨越在两条多肽链上C．酶的活性中心就是酶的催化基团和结合基团集中形成具有一定空间结构的区域 D．酶的必需基团就是酶的活性中心E．酶的活性中心与酶的空间结构有密切关系
生物化学 第四章 酶 1、什么是酶?(酶的定义是什么)?酶的化学本质是什么? (1)酶是由活细胞产生的对特异底物具有高效催化作用的蛋白质和核酸 (2) 化学本质：蛋白质 2、什么是单体酶?寡聚酶?多酶复合体?多功能酶? 单体酶：由一条多肽链构成的酶，溶菌酶； 寡聚酶：由多个相同或不同亚基以非共价键连接的酶，磷酸化酶a ； 多聚复合体：由几种酶靠非共价键彼此嵌合而成。可一次催化连锁反应的复合体，丙酮酸脱氢酶系； 多功能酶：一条多肽链上同时具有多种不同催化活性的酶，生物进化中基因融合的产物，DNA 聚合酶 3、简述酶的分类?单纯酶、结合酶的定义是什么?酶蛋白、辅助因子的作用? 酶的分类：单体酶、寡聚酶、多酶复合体及多功能酶 单纯酶：仅由多肽链组成，如淀粉、脲酶、核糖核酸酶等 结合酶：由蛋白质部分和非蛋白质部分组成，其催化作用依赖于两部分的共同参与，如氨基转移酶、碳酸酐酶、乳酸脱氢酶等。 酶蛋白的作用：决定反应专一性 辅助因子的作用：决定反应的种类与性质 4、辅助因子的分类及分类依据是什么?各自(辅酶、辅基)的作用分别由哪些? 辅助因子的分类：辅酶和辅基。分类依据：按照其与酶蛋白结合的紧密程度及作用特点不同 辅酶的作用：与酶蛋白共价键结合紧密，不可用透析、超滤方法除去 辅基的作用：与酶蛋白非共价键结合不牢固，可用透析、超滤方法除去 5、什么是酶的活性中心?酶的活性中心包括哪些基团?这些基团的功能是什么? 酶的活性中心：酶分子中必需基团相对集中，形成一个与底物特异性结合并催化其反应生成产物的具有特定三维结构的区域。 活性中心的基团 (1)结合基团：可与底物结合 (2)催化基团：催化底物发生化学反应 6、什么是酶原?什么是酶原激活?酶原激活的机制是什么?简述酶原激活的生理意义? 酶原：是细胞内合成或初分泌时处于无活性状态的酶的前体 酶原激活：在一定条件下，酶原向有活性酶转化的过程。 酶原激活的生理意义：(1)酶原是酶的安全转运形式，避免细胞产生的酶对细胞进行自身消化，并使酶在特定的部位和环境中发挥作用，保证体内代谢正常进行。 (2)酶原是酶的安全储存形式，在需要时，酶原适时地转变成有活性的酶，发挥其催化作用。 7、什么是同工酶?乳酸脱氢酶同工酶有哪几种?血清中同工酶活性改变有何临床意义? 同工酶：催化同一化学反应，但酶蛋白分子结构、理化性质和免疫学性质不同的一组酶。 乳酸脱氢酶同工酶:1LDH 、2LDH 、3LDH 、4LDH 、5LDH 血清中同工酶活性改变的临床意义：疾病诊断 8、根据酶促反应的类型，酶可以分为哪几类?
第五章酶 一、单项选择题 1．关于酶的叙述哪项是正确的？ A．体内所有具有催化活性的物质都是酶B．所有的酶都含有辅基或辅酶C．大多数酶的化学本质是蛋白质D．都具有立体异构特异性 E．能改变化学反应的平衡点并加速反应的进行 2．有关酶的辅酶叙述正确的是 A．是与酶蛋白结合紧密的金属离子B．分子结构中不含维生素的小分子有机化合物C．在催化反应中不与酶的活性中心结合D．在反应中参与传递氢原子、电子或其他基团E．是与酶蛋白紧密结合的小分子有机化合物 3．酶和一般化学催化剂相比具有下列特点，例外的是 A．具有更强的催化效能B．具有更强的专一性 C．催化的反应无副反应D．可在高温下进行 E．其活性可以受调控的 4. 酶能使反应速度加快，主要在于 A. 大大降低反应的活化能 B. 增加反应的活化能 C. 减少了活化分子 D. 增加了碰撞频率 E. 减少反应中产物与底物分子自由能的差值 5. 在酶促反应中，决定反应特异性的是 A. 无机离子 B. 溶液pH C. 酶蛋白 D. 辅酶 E. 辅助因子 6．酶的特异性是指 A．酶与辅酶特异的结合B．酶对其所催化的底物有特异的选择性C．酶在细胞中的定位是特异性的D．酶催化反应的机制各不相同 E．在酶的分类中各属不同的类别 7．酶促反应动力学研究的是 A．酶分子的空间构象B．酶的电泳行为 C．酶的活性中心D．酶的基因来源
E．影响酶促反应速度的因素 8. 在心肌组织中，哪一种乳酸脱氢酶同工酶的含量最高 A. LDH1 B. LDH2 C. LDH3 D. LDH4 E. LDH5 9. 酶与一般催化剂的区别是 A. 只能加速热力学上可以进行的反应 B. 不改变化学反应的平衡点 C. 缩短达到化学平衡的时间 D. 具有高度特异性 E. 能降低活化能 10.关于活化能的描述哪一项是正确的 A. 初态底物分子转变为活化分子所需的能量 B. 是底物和产物能量水平的差值 C. 酶降低反应活化能的程度与一般催化剂相同 D. 活化能越大，反应越容易进行 E. 是底物分子从初态转变到过渡态时所需要的能量 11．酶与一般催化剂具有下列共性，例外的是 A．同时加快正、逆反应速度 B. 不能改变反应平衡点 C．降低反应活化能 D. 反应前后自身没有质与量的改变E．由特定构象的活性中心发挥作用 12．金属离子作为辅助因子具有下列作用，例外的是 A．稳定酶蛋白活性构象B．中和阳离子 C．参与构成酶的活性中心D．连接酶和底物的桥梁 E．中和阴离子 13. 在形成酶-底物复合物时 A. 只有酶的构象发生变化 B. 只有底物的构象发生变化 C. 只有辅酶的构象发生变化 D. 酶和底物的构象都发生变化 E. 底物的构象首先发生变化 14．有关酶蛋白或辅助因子的叙述正确的是 A．酶蛋白或辅助因子单独存在时均有催化作用 B．一种酶蛋白可与多种辅助因子结合成全酶 C．一种酶蛋白只能与一种辅助因子结合成特异性的全酶 D．酶蛋白参与传递氢原子或电子的作用
第三章酶 一、填空题： 1、组成酶的蛋白质叫，其酶蛋白与辅助因子结合后所形成的复合物称为。 2、酶的活性中心有两个功能部位，即___部位和_ __部位。 3、酶分子中具有催化功能的亲核基团主要有：组氨酸的基，丝氨酸的基及半胱 氨酸的。 4、丙二酸是酶的性抑制剂。 5、米氏常数的求法有和方法，其中最常用的 方法是。 6、1／km可近似地表示酶与底物的大小，Km越大，表明。 7、酶活性中心的特点：、、。 8、酶的结合部位决定，而催化部位决定。 9、酶活性中心往往处于酶分子表面的中，形成区，从而使酶与 底物之间的作用加强。 10、同一种酶有几种底物，就有个Km值，其中Km值最的底物，便为该酶 的底物。 11、加入竞争性抑制剂，酶的最大反应速度将，Km值将。 12、表示酶量的多少常用表示。 13、酶原激活的本质是的形成和暴露的过程。 14、酶催化的反应具有两个明显的特征：即和。 15、全酶包括和。 16、在某一酶溶液中加入GSH能提高此酶活力，那么可以推测基团可能是酶活性中心的 必需基团。 17、酶是由产生的，具有催化能力的。 18、L-精氨酸酶只作用于L-精氨酸，而对D-精氨酸无作用，因此此酶具有专一性。 19、抑制剂不改变酶促反应的Vmax，而抑制剂不改变酶促反应Km。 20、同工酶是一类相同、不同的一类酶。 21、维生素B2又叫，做为某些酶的辅基形式为、两种。 22、泛酸在生物体内主要作为、的组成成分存在，其组成物的功能基 因是，可传递。 23、NAD、FAD、COA的相同之处在于三者均有作为其成分。 24、BCCP的中文名称为。 25、人类若缺乏维生素，即产生脚气病。 26、生物素是由噻吩环与尿素结合成的一个化合物，它是辅酶，它 的生化作用是。 27、维生素B6在生物体内的功能形式是_ 和_，它可做为酶的 辅酶。 28、叶酸以作辅酶，有和两种形式，生化功能 是。
一、酶 1、活化能：在一定温度下1mol底物全部进入活化态所需要的自由能，单位为kJ/mol. 2、酶作为生物催化剂的特点： (1)酶易失活（酶所催化反应都是在比较温和的常温、常压和接近中性酸碱条件下进行）。 (2)酶具有很高的催化效率。 用酶的转换数（TN,等于催化常数k cat)来表示酶的催化效率，是指在一定条件下每秒钟每个酶分子转换底物分子数，或每秒钟每微摩尔酶分子转换底物的微摩尔数。转换数变化范围为1到104。 (3)酶具有高度专一性 所谓高度专一性是指酶对催化反应和反应物有严格的选择性。酶往往只能催化一种或一类反应，作用于一种或一类物质。 (4)酶活性受到调节和控制 a、调节酶的浓度一种是诱导或抑制酶的合成；一种是调节酶的降解。 b、通过激素调节酶活性激素通过与细胞膜或细胞受体相结合一起一系列生物学效应，以此来调节酶活性。 c、反馈抑制调节酶活性许多小分子物质的合成是由一连串的反应组成的，催化物质生产的第一步的酶，往往被它的终产物抑制——反馈抑制。 d、抑制剂和激活剂对酶活性的调节
e、其他调节方式通过别构调控、酶原激活、酶的可逆共价修饰和同工酶来调节酶活性。 3、酶的化学本质：除有催化活性的RNA之外几乎都是蛋白质。注：酶的催化活性依赖于它们天然蛋白质构象的完整性，假若一种酶被变性或解离成亚基就失活。因此，蛋白质酶的空间结构对它们的催化活性是必需的。 4、酶的化学组成 a、按化学组成分为单纯蛋白质和、缀合蛋白质两类。 单纯蛋白质酶类，除了蛋白质外，不含其他物质，如脲酶、蛋白酶、脂肪酶和核糖核酸酶等。 缀合蛋白质酶类，除了蛋白质外，还要结合一些对热稳定的非蛋白质小分子物质或金属离子。前者称为脱辅酶，后者称为辅因子。 即全酶=脱辅酶+辅因子。 b、根据辅因子与脱辅酶结合的松紧程度可分为辅酶和辅基。 辅酶：指与脱辅酶结合比较松弛的小分子有机物，通过透析方法可以除去，如辅酶Ⅰ和辅酶Ⅱ等。 辅基：指以共价键和脱辅酶结合，不能通过透析除去，需要经过一定的化学处理才能与蛋白质分开，如细胞色素氧化酶中的铁卟啉等。 注：生物体内辅酶（辅基）数目有限，而酶种类繁多，故同一种辅酶（辅基）往往可以与多种不同的脱辅酶结合而表现出多种不同的催化作用，这说明脱辅酶部分决定酶催化的专一性，而辅酶（辅基）部门在酶催化中通常起着电子、原子或某些化学基团的传递作用。
第三章酶 【测试题】 一、名词解释 1．酶13．最适pH 2．固定化酶14．不可逆性抑制 3．同工酶15．可逆性抑制 4．酶的特异性16．激活剂 5．酶的活性中心17．抑制剂 6．酶原及酶原激活18．核酶 7．抗体酶19．变构酶 8．活化能20．酶的共价修饰 9．诱导契合假说21．酶的Vmax 10．初速度22．结合酶 11．Km值23．酶活力 12．最适温度24．比活力 二、填空题 25．酶是由产生的对特异底物起高效催化作用的。 26．酶加速反应的机制是通过降低反应的，而不改变反应的。 27．结合酶，其蛋白质部分称，非蛋白质部分称，二者结合其复合物称。28．酶活性中心与底物相结合那些基团称，而起催化作用的那些基团称。 29．当Km值近似ES的解离常数KS时，Km值可用来表示酶对底物的。 30．酶的特异性包括特异性，特异性和特异性。 31．米曼二氏根据中间产物学说推导出V与[S]的数学方程式简称为，式中的..为米氏常数，它的值等于酶促反应速度达到一半时的。 32．在其它因素不变的情况下，[S]对酶促反应V作图呈线，双倒数作图呈线，而变构酶的动力学曲线呈型。 33．可逆性抑制是指抑制剂与酶进行结合影响酶的反应速度，抑制剂与酶的活性中心结合，抑制剂与酶的活性中心外的必需基团结合。 34．反竞争性抑制剂使酶对底物表观Km ，Vmax 。 35．无活性状态的酶的前身物称为，在一定条件下转变成有活性酶的过程称。其实质是的形成和暴露过程。 36．丙二酸是酶的抑制剂，增加底物浓度可抑制。 37、同工酶是指催化化学反应，而酶蛋白分子结构、理化性质及免疫学性质的一组酶。38．辅酶与辅基的区别在于前者与酶蛋白，后者与酶蛋白。 39．肌酸激酶的亚基分型和型。 40．最适温度酶的特征性常数，它与反应时间有关，当反应时间延长时，最适温度可以。41．某些酶以形式分泌，不仅可保护本身不受酶的水解破坏，而且可输送到特定的部位与环境转变成发挥其催化作用。 42．不可逆抑制剂常与酶以键相结合使酶失活。 43．当非竞争性抑制剂存在时，酶促反应动力学参数如下Km ，Vmax 。 44．当酶促反应速度为最大反应速度的80%时，底物浓度是Km的倍。 三、选择题 A型题 45．关于酶概念的叙述下列哪项是正确的？
第四章 酶 1. 酶作为生物催化剂有什么特点？ 答：酶和化学催化剂一样，能够改变化学反应的速度，但不能改变化学反应的平衡。能够稳定底物形成的过渡态，降低反应的活化能。此外，酶是一类特殊的蛋白质（除酶性核酸之外），它在生物体内不仅作为各种复杂生物化学反应的催化剂，而且也作为生物体内不同能量之间转换的中间体。酶的催化特点表现为： （1）高效性。酶是自然界中催化活性最高的一类催化剂。 （2）高度专一性。酶是具有高度选择性的催化剂。主要表现在：①反应专一性，酶一般只能选择性的催化一类相同类型的化学反应。且酶催化的反应几乎不产生副反应。②底物专一性，一种酶只能作用于某一种或某一类结构性质相似的物质。 （3）需要温和的反应条件。 （4）可调控性。 2. 辅酶和金属离子在酶促反应中有何作用？水溶性维生素与辅酶有什么关系？ 答： (1) 辅酶和金属离子作为结合蛋白酶类的非蛋白部分（又称辅因子），在酶实施催化作用过程中起到非常重要的作用。只有酶蛋白与辅因子结合成的全酶才具有催化性能。 一般来说，与酶蛋白结合松散的有机小分子化合物被称作辅酶。 金属酶中，金属离子与酶蛋白结合紧密；金属激酶中金属离子与酶蛋白结合松散。 辅酶与金属酶中的金属离子在酶促反应中直接参加了反应，起到电子、原子或者某些化学基团转移的作用，决定了酶催化反应类型的专一性；而金属激酶中的金属离子主要起到激活酶的催化活性的作用。 (2) 大部分辅酶的前体都是水溶性B族维生素，许多水溶性维生素的生理功能与辅酶的作用息息相关。 3. 现有1 mL乙醇脱氢酶制剂，用缓冲溶液稀释至100 mL后，从中吸取500 μL测定酶的活力。得知2 min使0.5 mmol乙醇转化为乙醛。请计算每毫升酶制剂每小时能转化多少乙醇？（设：最适条件下，每小时转化1 mmol乙醇所需要的酶量为1个活力单位）。
第三章酶化学与辅酶 一、选择题 （在备选答案中只有一个是正确的） 1．关于酶的叙述哪项是正确的？ A．所有的酶都含有辅基或辅酶 B．只能在体内起催化作用 C．大多数酶的化学本质是蛋白质 D．能改变化学反应的平衡点加速反应的进行 E．都具有立体异构专一性（特异性） 2．酶原所以没有活性是因为： A．酶蛋白肽链合成不完全 B．活性中心未形成或未暴露 C．酶原是普通的蛋白质 D．缺乏辅酶或辅基 E．是已经变性的蛋白质 3．磺胺类药物的类似物是： A．四氢叶酸B．二氢叶酸C．对氨基苯甲酸D．叶酸E．嘧啶 4．关于酶活性中心的叙述，哪项不正确？ A．酶与底物接触只限于酶分子上与酶活性密切有关的较小区域 B．必需基团可位于活性中心之内，也可位于活性中心之外 C．一般来说，总是多肽链的一级结构上相邻的几个氨基酸的残基相对集中，形成酶的活性中心D．酶原激活实际上就是完整的活性中心形成的过程 E．当底物分子与酶分子相接触时，可引起酶活性中心的构象改变 5．辅酶NADP+分子中含有哪种B族维生素？ A．磷酸吡哆醛B．核黄素C．叶酸D．尼克酰胺E．硫胺素 6．下列关于酶蛋白和辅助因子的叙述，哪一点不正确？ A．酶蛋白或辅助因子单独存在时均无催化作用 B．一种酶蛋白只与一种辅助因子结合成一种全酶 C．一种辅助因子只能与一种酶蛋白结合成一种全酶 D．酶蛋白决定结合酶蛋白反应的专一性 E．辅助因子直接参加反应 7．如果有一酶促反应其〔8〕=1/2Km，则v值应等于多少Vmax？ A．0.25 B．0.33 C．0.50 D．0.67 E．0.75 8．有机磷杀虫剂对胆碱酯酶的抑制作用属于： A．可逆性抑制作用 B．竞争性抑制作用 C．非竞争性抑制作用 D．反竞争性抑制作用 E．不可逆性抑制作用 9．关于pH对酶活性的影响，以下哪项不对？ A．影响必需基团解离状态 B．也能影响底物的解离状态 C．酶在一定的pH范围内发挥最高活性 D．破坏酶蛋白的一级结构 E．pH改变能影响酶的Km值
答案 一、名词解释（略） 二、填空题 1．活细胞；蛋白质；核酸 2．高效性；专一性；作用条件温和；受调控 3．[E]；[S]；pH；T（温度）；I（抑制剂）；A（激活剂） 4．邻近效应；定向效应；诱导应变；共价催化；活性中心酸碱催化 5．竞争性 6．由多个亚基组成；具有T态和R态两种构象；米氏方程；S；双；寡聚酶 8．酶蛋白；辅助因子；酶蛋白；辅助因子 9．辅酶；辅基；金属离子；辅基；化学方法处理；辅酶；透析法 10．氧化还原酶类；转移酶类；水解酶类；裂合酶类；异构酶类；合成酶类 11．绝对专一性；相对专一性；立体专一性 12．结合部位；催化部位；结合部位；催化部位 13．酶催化化学反应的能力；一定条件下，酶催化某一化学反应的反应速度 14．初；底物消耗量<5% 15．RNA；（Ribozyme）核酶 16．绝对专一性；相对专一性 17．ES；最大 18．变大；不变 19．对氨基苯甲酸；竞争；二氢叶酸合成酶 20．成正比； 21．影响酶和底物的基团解离；酶分子的稳定性 22．温度增加，速度加快；温度增加，变性加快。 23．催化作用相同但分子组成和理化性质不同的一类酶；两；五 24．别构 25．巯基（-SH） 26．单体酶；寡聚酶；多酶体系 三、选择题 1.D 2．B 3．B 4．A 5．B 6．C 7．E 8．D 9．A 10．B 11．A 12．B 13．B 14．A 15．D 16．C 17．B 18．B 19．D 20．A 21．A 22．B23．C24．B 25．B 26．B 27．A 28．C
四、是非判断题 1．错：酶促反应的初速度与底物浓度是有关的，当其它反应条件满足时，酶促反应的初速度与底物浓度成正比。 2．对：当底物足够时，酶浓度增加，酶促反应速度也加快，成正比。 3．对：Km是酶的特征性常数，反应的代谢产物可能影响酶性质的改变从而影响Km的变化，而这些代谢产物在结构上并不与底物一致。 4．对：调节酶大多数为变构酶，变构酶是利用构象的改变来调节其催化活性的酶，是一个关键酶，催化限速步骤，当少量底物与酶结合后，使酶的构象发生改变从而能结合更多的底物分子。 5．错：底物应该过量才能更准确的测定酶的活力。 6．对：产物生成量比底物消耗量更易测得且准确。 7．错：非竞争性抑制剂只和酶与底物反应的中间产物结合，酶促反应的Vmax是减小的，不能通过增加底物来达到正常的Vmax。而竞争性抑制剂可以通过增加底物的浓度来达到Vmax。 8．对：金属离子作为酶的激活剂，有的可以相互取代，如Mg2+作为激酶等的激活剂可以被Mn2+取代；有的可以相互拮抗，如Na+抑制K+的激活作用。 9．错：竞争性可逆抑制剂可以与酶的底物结合在酶的同一部位，也可以与酶的底物结合在酶的不同部位，由于空间位阻或构象改变的原因而不能同时结合。 10．错：对于可逆反应而言，酶既可以改变正反应速度，也可以改变逆反应速度，但不改变化学反应的平衡点。 11．对。 12．对：酶通过降低化学反应的活化能加快化学的反应速度，但不改变化学反应的平衡常数。13．对：检查酶的含量及存在，不能直接用重量或体积来表示，常用它催化某一特定反应的能力来表示，即用酶的活力来表示，因此酶活力的测定实际上就是酶的定量测定。14．错：Km值可以近似地反应酶与底物亲和力，Km越低，亲和力越高，因此已糖激酶对葡萄糖的亲和力更高。 15．对：Km是酶的特征常数之一，一般只与酶的性质有关，与酶浓度无关。不同的酶，Km 值不同。 16．错：Km作为酶的特征常数，只是对一定的底物、一定的pH值、一定的温度条件而言。17．错：见上题，同一种酶有几种底物就有几种Km值，其中Km值最小的底物一般称为酶的最适底物。 18．对。 19．对：当[S]>>Km时，V趋向于Vmax，因此v=K3[E]，所以可以通过增加[E]来增加V。
第五章酶 第一节导言 一、酶的概念 （一）酶是生物催化剂 酶是活细胞产生的，具有催化生物反应功能的蛋白质大分子及核酸。酶 生物催化剂：蛋白质类：Enzyme (天然酶、生物工程酶)克隆酶、遗传修饰酶蛋白质工程新核酸类：Ribozyme ; Deoxyribozyme 模拟生物催化剂 酶催化的生物化学反应，称为酶促反应(Enzymatic reaction)。在酶的催化下发生化学变化的物质，称为底物(substrate)。 胞外酶与胞内酶 酶虽是由细胞产生的,但并非必须在细胞内才能起作用,有些酶被分泌到细胞外才发生作用。这类酶称“胞外酶”。大部分酶在细胞内起催化作用称为“胞内酶”。 （二）酶的化学本质 1酶是蛋白质 1926年Sumner第一次从刀豆种子中提取了脲酶结晶，证明其具有蛋白质性质。30年代，Northrop 又分离出结晶的胃蛋白酶、胰蛋白酶及胰凝乳蛋白酶，证明酶的化学本质是蛋白质。 酶的相对分子质量大；酶具有蛋白质的特性如：两性解离、胶体性质、加热使酶变性、颜色反应等；酶可以被蛋白酶水解而丧失活性；许多酶的氨基酸顺序已被测定；969年人工合成了牛胰核糖核酸酶。 2. Ribozyme的化学本质是RNA 在已鉴定过的数千种酶中，绝大多数酶的化学本质是蛋白质。但在1982年，美国科学家T.Cech 发现原生动物四膜虫的26SrRNA前体具有自我拼接的催化活性。T.Cech将这种RNA命名为“Ribozyme”。 核酶（Ribozyme ）：指对RNA具有催化活性的RNA 。 二、酶的催化特性 （一）与无机催化剂相比，有如下共同点： 反应前后都不发生数量和质量变化；能加快反应速度,但不改变反应的平衡点；都能降低反应所需的活化能；需要量小。 （二）酶的作用特点 极高的催化效率，高度的专一性，易失活（蛋白质变性），活性可调控（激活、抑制），常需辅助因子（辅酶、辅基等） 1.极高的催化效率 反应速度与不加催化剂相比可提高108～1020，与加普通催化剂相比可提高107～1013。脲酶的催化效率比Fe粉高1015倍。反应式 如2H2O2 -----2H2O + O2 以转换数作为标准，来比较其效率 用铁离子，～6 x 10 -4 mol/mol.s 转换数（turnover number）：每个酶分子每分钟催 血红素， 6 x 10 -1 mol/mol.s 化底物的分子数。 H2O2 酶， 3 ～6 x 10 6 mol/mol.s 碳酸酐酶96000万 2.高度的专一性 一种酶只能作用于某一类或某种特定的物质，这种性质称为酶的专一性。 （1）结构专一性 概念：酶对所催化的分子化学结构的特殊要求和选择。 类别：绝对专一性和相对专一性 （2）立体异构专一性
第三章酶 【目的和要求】 1、理解酶及其相关概念，简述酶促反应的特点。 2．掌握酶的分子组成，并能区分辅基和酶辅。 3．掌握酶活性中心与必需基团基本概念。 4．叙述同工酶的定义，能举例说明同工酶的组成、分型、命名及临床应用。 5．简述酶原激活的本质，并解释酶原激活的临床意义。 6. 简述影响酶促反应的六大因素，解释温度对酶促反应影响的两重性 7. 说出米氏常数的特征与主要意义。 8. 举例说明竞争性抑制作用的作用特点。 9. 比较别构调节与共价修饰调节。 10. 列表简述B族维生素的别称、辅酶形式、生理功能及缺乏症。 1、酶、酶促反应等相关概念。 2．酶促反应的特点（酶与一般催化剂的区别）。 3．酶促作用的机理。 4．酶的分子组成,酶的结构和功能。 5．底物浓度对酶促反应的影响,抑制作用分类与特点。 6. 竞争性抑制的概念、特征和实例。 7. 多酶体系及其调节。 8. 维生素与辅酶（基）。 学习内容 第一节酶的催化作用 第二节酶的分子组成与结构 第三节影响酶促反应速度的因素 第四节酶活性的调节 第五节酶的分类和命名
第六节酶与医学的关系 第一节酶的催化作用 一、酶及其相关概念 酶、核酶、酶促反应、底物和作用物、酶促反应的速度。 二、酶与一般催化剂相同的性质 1、酶加速化学反应使之达到平衡。 2、酶降低反应的活化能 三、酶的催化特点 1、高效性比非催化反应高108～1012倍，比一般催化剂反应高107～1013倍。 2、高专一性①绝对专一性，只作用一种底物产生一定的反应；②相对专一性，能作用于一类化合物；③立体异构专一性，酶对底物的立体异构有要求。 3、不稳定性影响蛋白质变性的因素均能使酶失去活性。 4、可调节性通过对酶结构或含量的调节来物质的调节代谢。 四、酶促作用的机理 1．为何具有高度的催化效率——降低反应的活化能。 2．如何降低反应的活化能——形成中间产物（SE）中间产物学说 3．如何形成中间产物——诱导契合（学说）(induced-fit hypothesis) 第二节酶的分子组成与结构 一、酶的化学组成 1、单纯蛋白酶如淀粉酶、酯酶、核糖核酸酶等。 2、结合蛋白酶全酶＝酶蛋白＋辅助因子 1）酶蛋白决定酶的特异性，可以和不同的辅因子结合。 2）辅因子