复旦大学生物化学笔记完整版
第一章、生物大分子的结构与功能
氨基酸和蛋白质
一、组成蛋白质的20种氨基酸的分类
１、非极性氨基酸
包括：甘氨酸、丙氨酸、缬氨酸、亮氨酸、异亮氨酸、苯丙氨酸、脯氨酸
２、极性氨基酸
极性中性氨基酸：色氨酸、酪氨酸、丝氨酸、半胱氨酸、蛋氨酸、天冬酰胺、谷氨酰胺、苏氨酸
酸性氨基酸：天冬氨酸、谷氨酸
碱性氨基酸：赖氨酸、精氨酸、组氨酸
其中：属于芳香族氨基酸的是：色氨酸、酪氨酸、苯丙氨酸
属于亚氨基酸的是：脯氨酸
含硫氨基酸包括：半胱氨酸、蛋氨酸
注意：在识记时可以只记第一个字，如碱性氨基酸包括：赖精组
二、氨基酸的理化性质
１、两性解离及等电点：
氨基酸分子中有游离的氨基和游离的羧基，能与酸或碱类物质结合成盐，故它是一种两性电解质。在某一ＰＨ的溶液中，氨基酸解离成阳离子和阴离子的趋势及程度相等，成为兼性离子，呈电中性，此时溶液的ＰＨ称为该氨基酸的等电点。
２、氨基酸的紫外吸收性质：
芳香族氨基酸在280nm波长附近有最大的紫外吸收峰，由于大多数蛋白质含有这些氨基酸残基，氨基酸残基数与蛋白质含量成正比，故通过对280nm波长的紫外吸光度的测量可对蛋白质溶液进行定量分析。
３、茚三酮反应
氨基酸的氨基与茚三酮水合物反应可生成蓝紫色化合物，此化合物最大吸收峰在570nm波长处。由于此吸收峰值的大小与氨基酸释
放出的氨量成正比，因此可作为氨基酸定量分析方法。
三、肽
两分子氨基酸可借一分子所含的氨基与另一分子所带的羧基脱去１分子水缩合成最简单的二肽。二肽中游离的氨基和羧基继续借脱水作用缩合连成多肽。10个以内氨基酸连接而成多肽称为寡肽；39个氨基酸残基组成的促肾上腺皮质激素称为多肽；51个氨基酸残基组成的胰岛素归为蛋白质。多肽连中的自由氨基末端称为Ｎ端，自由羧基末端称为Ｃ端，命名从Ｎ端指向Ｃ端。人体内存在许多具有生物
活性的肽，重要的有：
谷胱甘肽（GSH）：是由谷、半胱和甘氨酸组成的三肽。半胱氨酸的巯基是该化合物的主要功能基团。GSH的巯基具有还原性，可作为体内重要的还原剂保护体内蛋白质或酶分子中巯基免被氧化，使蛋白质或酶处于活性状态。
四、蛋白质的分子结构
１、蛋白质的一级结构：即蛋白质分子中氨基酸的排列顺序。
主要化学键：肽键，有些蛋白质还包含二硫键。
２、蛋白质的高级结构：包括二级、三级、四级结构。
１）蛋白质的二级结构：指蛋白质分子中某一段肽链的局部空间结构，也就是该段肽链骨架原子的相对空间位置，并不涉及氨基酸残基侧链的构象。二级结构以一级结构为基础，多为短距离效应。可分为：
α-螺旋：多肽链主链围绕中心轴呈有规律地螺旋式上升，顺时钟走向，即右手螺旋，每隔3.6个氨基酸残基上升一圈，螺距为0.540nm。
α-螺旋的每个肽键的Ｎ-Ｈ和第四个肽键的羧基氧形成氢键，氢键的方向与螺旋长轴基本平形。
β-折叠：多肽链充分伸展，各肽键平面折叠成锯齿状结构，侧链Ｒ基团交错位于锯齿状结构上下方；它们之间靠链间肽键羧基上的
氧和亚氨基上的氢形成氢键维系构象稳定．
β-转角：常发生于肽链进行180度回折时的转角上，常有４个氨基酸残基组成，第二个残基常为脯氨酸。
无规卷曲：无确定规律性的那段肽链。
主要化学键：氢键。
２）蛋白质的三级结构：指整条肽链中全部氨基酸残基相对空间位置，显示为长距离效应。
主要化学键：疏水键（最主要）、盐键、二硫键、氢键、范德华力。
３）蛋白质的四级结构：对蛋白质分子的二、三级结构而言，只涉及一条多肽链卷曲而成的蛋白质。在体内有许多蛋白质分子含有二条或多条肽链，每一条多肽链都有其完整的三级结构，称为蛋白质的亚基，亚基与亚基之间呈特定的三维空间排布，并以非共价键相连接。
这种蛋白质分子中各个亚基的空间排布及亚基接触部位的布局和相互作用，为四级结构。由一条肽链形成的蛋白质没有四级结构。
主要化学键：疏水键、氢键、离子键
五、蛋白质结构与功能关系
１、蛋白质一级结构是空间构象和特定生物学功能的基础。一级结构相似的多肽或蛋白质，其空间构象以及功能也相似。尿素或盐酸胍
可破坏次级键。β-巯基乙醇可破坏二硫键
２、蛋白质空间结构是蛋白质特有性质和功能的结构基础。
肌红蛋白：只有三级结构的单链蛋白质，易与氧气结合，氧解离曲线呈直角双曲线。
血红蛋白：具有４个亚基组成的四级结构，可结合４分子氧。成人由两条α-肽链（141个氨基酸残基）和两条β-肽链（146个氨基酸残基）组成。在氧分压较低时，与氧气结合较难，氧解离曲线呈Ｓ状曲线。因为：第一个亚基与氧气结合以后，促进第二及第三个亚基与氧气的结合，当前三个亚基与氧气结合后，又大大促进第四个亚基与氧气结合，称正协同效应。结合氧后由紧张态变为松弛态。
六、蛋白质的理化性质
１、蛋白质的两性电离：蛋白质两端的氨基和羧基及侧链中的某些基团，在一定的溶液ＰＨ条件下可解离成带负电荷或正电荷的基团。
２、蛋白质的沉淀：在适当条件下，蛋白质从溶液中析出的现象。包括：
a.丙酮沉淀，破坏水化层。也可用乙醇。
b.盐析，将硫酸铵、硫酸钠或氯化钠等加入蛋白质溶液，破坏在水溶液中的稳定因素电荷而沉淀。
３、蛋白质变性：在某些物理和化学因素作用下，其特定的空间构象被破坏，从而导致其理化性质的改变和生物活性的丧失。主要为二硫键和非共价键的破坏，不涉及一级结构的改变。变性后，其溶解度降低，粘度增加，结晶能力消失，生物活性丧失，易被蛋白酶水解。
常见的导致变性的因素有：加热、乙醇等有机溶剂、强酸、强碱、重金属离子及生物碱试剂、超声波、紫外线、震荡等。
４、蛋白质的紫外吸收：由于蛋白质分子中含有共轭双键的酪氨酸和色氨酸，因此在280nm处有特征性吸收峰，可用蛋白质定量测定。
５、蛋白质的呈色反应
a.茚三酮反应：经水解后产生的氨基酸可发生此反应，详见二、３
b. 双缩脲反应：蛋白质和多肽分子中肽键在稀碱溶液中与硫酸酮共热，呈现紫色或红色。氨基酸不出现此反应。蛋白质水解加强，
氨基酸浓度升高，双缩脲呈色深度下降，可检测蛋白质水解程度。
七、蛋白质的分离和纯化
１、沉淀，见六、２
２、电泳：蛋白质在高于或低于其等电点的溶液中是带电的，在电场中能向电场的正极或负极移动。根据支撑物不同，有薄膜电泳、凝
胶电泳等。
３、透析：利用透析袋把大分子蛋白质与小分子化合物分开的方法。
４、层析： a.离子交换层析，利用蛋白质的两性游离性质，在某一特定ＰＨ时，各蛋白质的电荷量及性质不同，故可以通过离子交换层析得以分离。如阴离子交换层析，含负电量小的蛋白质首先被洗脱下来。b.分子筛，又称凝胶过滤。小分子蛋白质进入孔内，滞留时间
长，大分子蛋白质不能时入孔内而径直流出。
５、超速离心：既可以用来分离纯化蛋白质也可以用作测定蛋白质的分子量。不同蛋白质其密度与形态各不相同而分开。
八、多肽链中氨基酸序列分析
a.分析纯化蛋白质的氨基酸残基组成
（蛋白质水解为个别氨基酸，测各氨基酸的量及在蛋白质中的百分组成），测定肽链头、尾的氨基酸残基二硝基氟苯法（DNP法），
头端，尾端羧肽酶Ａ、Ｂ、Ｃ法等，丹酰氯法
↓
水解肽链，分别分析
胰凝乳蛋白酶（糜蛋白酶）法：水解芳香族氨基酸的羧基侧肽键
胰蛋白酶法：水解赖氨酸、精氨酸的羧基侧肽键
溴化脯法：水解蛋氨酸羧基侧的肽键
↓
Edman降解法测定各肽段的氨基酸顺序
（氨基末端氨基酸的游离α-氨基与异硫氰酸苯酯反应形成衍生物，用层析法鉴定氨基酸种类）
2009年复旦大学生命科学学院研究生招生试题 一、是非题（对○，错╳；每题1分，共30分） 1．一级氨基酸就是必须氨基酸。（错） 2．热激蛋白（Heat shock protein）只存在于真核生物中。（错） 3．某些微生物能用D型氨基酸合成肽类抗生素。（对）4．SDS能与氨基酸结合但不能与核苷酸结合。（对）5．Sanger的最大贡献是发明了独特的蛋白质N末端标记法。（错，还有测序）6．有机溶剂的电介常数比水小使得静电作用增强而导致蛋白质变性。（对） 7. RNaseP中的RNA组分比蛋白质在分子量和空间上都要大得多。（对） 8．有些生物的结构基因的起始密码子是GTG。（对） 少数细菌（属于原核生物）以GUG(缬氨酸)或UUG为起始密码。 最近研究发现线粒体和叶绿体使用的遗传密码稍有差异，比如线粒体和叶绿体以AUG、AUU、AUA 为起始密码子。 9. Pauling提出了肽键理论。（错，H.E.fischer）10．有证据表明大肠杆菌拥有第21个一级氨基酸的tRNA。（对） 11． 4-羟基脯氨酸是在胶原蛋白被合成后脯氨酸上发生的修饰。（对） 12．米氏方程最早是根据实验数据推导的经验公式。（对） 13．酶反应动力学的特征常数Km是指室温下的测定值。（错） 14．人体皮肤上的黑色素是通过氨基酸合成而来。（对，生物蝶呤和酪氨酸） 15．疏水氨基酸残基也会分布在球蛋白的表面。（对） 16. 红血球上存在大量糖蛋白，是为了防止相互碰撞发生融合。（对，负电性） 17. Edman降解是一种内切蛋白质的化学反应。（错，N端外切）18．P450是肝脏中负责解毒的一群酶，其活性的抑制会导致药物反应。（对） 19．α-amanitin只能抑制真核生物蛋白质的合成。（对）20．SDS是蛋白酶K的激活剂。（错） 21．离子通道蛋白通常以数个α螺旋成束状镶嵌在细胞膜中。（对）22．DTT让T aq DNA聚合酶保持活性是通过将所有二硫键打开来达到的。（错） 23. 脂肪酸生物合成的限速步骤是脂肪酸合成酶复合物催化的反应。（错，生物素羧化酶） 24. 胰岛素是抑制脂肪酶活化(抗脂解)的激素。（对） 25. 核苷酸补救途径的特征是所有核苷酸都可以用现成的碱基合成核苷酸。（错，C） 26. 人脑中的γ-氨基丁酸是由谷氨酸代谢产生的。（对） 27. 激素必须与靶细胞的受体结合才能发挥其生物化学作用。（对） 28. 人类有可能继续发现更多的维生素和具有新作用的现有维生素。（对）
研途宝考研https://www.doczj.com/doc/714568483.html,/ 2018复旦大学各学院专业考研资料汇总——研途宝考研 复旦大学各学院专业对应的考研专业课资料，研途宝特别推荐整理。 新闻学院：传播学 考研专业课资料： 《2018复旦大学传播实务考研复习精编》 《2018复旦大学传播实务考研冲刺宝典》 《2018复旦大学传播实务考研模拟五套卷与答案解析》 《复旦大学传播实务历年考研真题及答案解析》 信息科学与工程学院：电路与系统、生物医学工程、电子与通信工程(专业学位)、生物医学工程(专业学位) 基础医学院：生物医学工程专业（专业学位） 考研专业课资料： 《2018复旦大学电路与系统基础考研复习精编》 《2018复旦大学电路与系统基础考研冲刺宝典》 《2018复旦大学电路与系统基础考研模拟五套卷与答案解析》 法学院：法学理论、法律史、宪法学与行政法学、刑法学、民商法学、诉讼法学、经济法学、环境与资源保护法学、国际法学 考研专业课资料： 《2018复旦大学法学概论考研复习精编》 《2018复旦大学法学概论考研冲刺宝典》 《2018复旦大学法学概论考研模拟五套卷与答案解析》 《复旦大学法学概论2007-2016考研真题及答案解析》 数学科学学院：金融（专业学位） 经济学院：金融（专业学位） 管理学院：金融（专业学位） 考研专业课资料： 《2018复旦大学金融学综合考研复习精编》 《2018复旦大学金融学综合考研冲刺宝典》 《2018复旦大学金融学综合考研模拟五套卷与答案解析》 化学系：分析化学(02方向) 高分子科学系：高分子化学与物理(03、07方向) 生命科学学院：神经生物学、细胞生物学、生物化学与分子生物学、生物物理学 先进材料实验室：高分子化学与物理(03、07方向) 脑科学研究院：神经生物学 生物医学研究院：生物化学与分子生物学
2018年复旦大学基础医学院生物化学与分子生物学 [071010]考 试科目、参考书目、复习经验 一、招生信息 所属学院：基础医学院 所属门类代码、名称：理学[07] 所属一级学科代码、名称：生物学[0710] 二、研究方向 10 (全日制)脂肪细胞的分化机制 11 (全日制)生物技术药物研制 12 (全日制)棕色脂肪代谢和代谢性疾病防治 13 (全日制)血小板激活机制与抗血小板药物 14 (全日制)糖生物学 15 (全日制)真核细胞的基因调控 16 (全日制)天然活性小分子药物的分子机制研究以及新药筛选 17 (全日制)肿瘤细胞迁移的机制 18 (全日制)出生缺陷的病因及治疗靶点 19 (全日制)肿瘤糖生物学 20 (全日制)肿瘤代谢 21 (全日制)肿瘤微环境和代谢调控 三、考试科目 ①101思想政治理论②201英语一③758细胞生物学(一)④911生物化学(二) 四、复习指导 一、参考书的阅读方法 （1）目录法：先通读各本参考书的目录，对于知识体系有着初步了解，了解书的内在逻辑结构，然后再去深入研读书的内容。
（2）体系法：为自己所学的知识建立起框架，否则知识内容浩繁，容易遗忘，最好能够闭上眼睛的时候，眼前出现完整的知识体系。 （3）问题法：将自己所学的知识总结成问题写出来，每章的主标题和副标题都是很好的出题素材。尽可能把所有的知识要点都能够整理成问题。 二、学习笔记的整理方法 （1）第一遍学习教材的时候，做笔记主要是归纳主要内容，最好可以整理出知识框架记到笔记本上，同时记下重要知识点，如假设条件，公式，结论，缺陷等。记笔记的过程可以强迫自己对所学内容进行整理，并用自己的语言表达出来，有效地加深印象。第一遍学习记笔记的工作量较大可能影响复习进度，但是切记第一遍学习要夯实基础，不能一味地追求速度。第一遍要以稳、细为主，而记笔记能够帮助考生有效地达到以上两个要求。并且在后期逐步脱离教材以后，笔记是一个很方便携带的知识宝典，可以方便随时查阅相关的知识点。 （2）第一遍的学习笔记和书本知识比较相近，且以基本知识点为主。第二遍学习的时候可以结合第一遍的笔记查漏补缺，记下自己生疏的或者是任何觉得重要的知识点。再到后期做题的时候注意记下典型题目和错题。 （3）做笔记要注意分类和编排，便于查询。可以在不同的阶段使用大小合适的不同的笔记本。也可以使用统一的笔记本但是要注意各项内容不要混杂在以前，不利于以后的查阅。同时注意编好页码等序号。另外注意每隔一定时间对于在此期间自己所做的笔记进行相应的复印备份，以防原件丢失。统一的参考书书店可以买到，但是笔记是独一无二的，笔记是整个复习过程的心血所得，一定要好好保管。
复旦大学2000年生化考研试题 一. 是非题(1/30) 1. 天然蛋白质中只含19种L-型氨基酸和无L/D-型之分的甘氨酸达20种氨基酸的残基.( ) 2. 胶原蛋白质由三条左旋螺旋形成的右旋螺旋,其螺旋周期为67nm( ) 3. 双链DNA分子中GC含量越高,Tm值就越大( ) 4. a-螺旋中Glu出现的概率最高,因此poly(Glu)可以形成最稳定的a-螺旋( ) 5. 同一种辅酶与酶蛋白之间可由共价和非共价两种不同类型的结合方式( ) 6. 在蛋白质的分子进化中二硫键的位置的到了很好的保留( ) 7. DNA双螺旋分子的变性定义为紫外吸收的增加( ) 8. 有机溶剂沉淀蛋白质时,介电常数的增加使离子间的静电作用的减弱而致( ) 9. RNA由于比DNA多了一个羟基,因此就能自我催化发生降解( ) 10. RNA因在核苷上多一个羟基而拥有多彩的二级结构( ) 11. 限制性内切酶特制核酸碱基序列专一性水解酶( ) 12. pH8条件下,蛋白质与SDS充分结合后平均每个氨基酸所带电荷约为0.5个负电荷( ) 13. 蛋白质的水解反应为一级酶反应( ) 14. 蛋白质变性主要由于氢键的破坏这一概念是由Anfinsen提出来的( ) 15. 膜蛋白的二级结构均为a-螺旋( ) 16. 糖对于生物体来说所起的作用就是作为能量物质和结构物质( ) 17. 天然葡萄糖只能以一种构型存在,因此也只有一种旋光度( ) 18. 人类的必须脂肪酸是十六碳的各级不饱和脂肪酸( ) 19. 膜的脂质由甘油脂类和鞘脂类两大类脂质所组成( ) 20. 维生素除主要由食物摄取外,人类自身也可以合成一定种类和数量的维生素( )
复旦大学 2009年招收攻读硕士学位研究生入学考试试题 考试科目：727|生物化学 一、是非题 1.一级氨基酸就是必需氨基酸。 2.热激蛋白（Heat shock protein）只存在于真核生物中。 3.某些微生物能用D型氨基酸合成肽类抗生素。 4.SDS能与氨基酸结合但不能与核苷酸结合。 5.Sanger的最大贡献是发明了独特的蛋白质N末端标记法。 6.有机溶剂的介电常数比水小使得静电作用增强而导致蛋白质变 性。 7.RNaseP中的RNA组分比蛋白质在分子量和空间上都要大得多。 8.有些生物的结构基因的起始密码子是GTG。 9.Pauling提出了肽键理论。 10.有证据表明大肠杆菌拥有第21个一级氨基酸的tRNA。 11.4-羟基脯氨酸是在胶原蛋白被合成后脯氨酸上发生的修饰。 12.米氏方程最早是根据实验数据推导的经验公式。 13.酶反应动力学的特征常数Km是指室温下的测定值。 14.人体皮肤上的黑色素是通过氨基酸合成而来。 15.疏水氨基酸残基也会分布在球蛋白的表面。 16.红血球上存在大量糖蛋白，是为了防止相互碰撞发生融合。 17.Edman降解是一种内切蛋白质的化学反应。
18.P450是肝脏中负责解毒的一群酶，其活性的抑制会导致药物 反应。 19.α-amanitin只能抑制真核生物的蛋白质的合成。 20.SDS是蛋白酶K的激活剂。 21.离子通道蛋白通常以数个α螺旋成束状镶嵌在细胞膜中。 22.DTT让TaqDNA聚合酶保持活性是通过将所有二硫键打开来达 到的。 23.脂肪酸生物合成的限速步骤是脂肪酸合成酶复合催化物的反 应。 24.胰岛素是抑制脂肪酶活化（抗脂解）的激素。 25.核苷酸补救途径的特征是所有核苷酸都可以用现成的碱基合 成核苷酸。 26.人脑中的γ-氨基丁酸是由谷氨酸代谢产生的。 27.激素必须与靶细胞的受体结合才能发挥其生物化学作用。 28.人类有可能继续发现更多的维生素和具有新作用的现有维生 素。 29.蚕豆病是由于蚕豆中的物质抑制了人体6-磷酸葡萄糖脱氢酶 所致。 30.3-磷酸甘油醛脱氢酶的辅酶是NAD+。 二、名词解释 1.RNAi 2.Kozak consensus
复旦大学2000年硕士研究生入学生物化学考试试题 一．是非题(共30分) 1．天然蛋白质中只含19种L—型氨基酸和无L／D—型之分的甘氨酸达20种氨基酸的残基。( ) 2．胶原蛋白质由三条左旋螺旋形成的右旋螺旋，其螺旋周期为67nm。 ( ) 3．双链DNA分子中GC含量越高，Tm值就越大。( ) 4．。—螺旋中Glu出现的概率最高，因此poly(Glu)可以形成最稳定的。—螺旋。( ) 5．同一种辅酶与酶蛋白之间可有共价和非共价两种不同类型的结合方式。 ’ ( ) 6．在蛋白质的分子进化中二硫键的位置得到了很好的保留。( ) 7．DNA双螺旋分子的变性定义为紫外吸收的增加。( ) 8．有机溶剂沉淀蛋白质时，介电常数的增加是离子间的静电作用的减弱而致。( ) 9．RNA由于比DNA多了一个羟基，因此就能自我催化发生降解。( ) 10．RNA因在核苷卜多一个辑基而拥有多彩的二级结构。( ) 11．限制性内切酶特指核酸碱基序列专一性水解酶。( ) 12．pH8条件下，蛋白质与SDS充分结合后平均每个氨基酸所带电荷约为0．5个负电荷。( ) 13．蛋白质的水解反应为一级酶反应。( ) 14．蛋白质变性主要由于氢键的破坏，这一概念是由Anfinsen提出来的。 ( ) 15．膜蛋白的二级结构均为。—螺旋。( ) 16．糖对于生物体来说，所起的作用就是作为能量物质和结构物质。( ) 17．天然葡萄糖只能以一种构型存在，因此也只有一种旋光度。( ) 18．人类的必需脂肪酸是十六碳的各级不饱和脂肪酸。( ) 19．膜的脂质·由甘油脂类和鞘脂类两大类脂质所组成。’( )：20．维生素除主要由食物摄取外，人类自身也可以合成一定种类和数量的维生素。( )；21．激素是人体自身分泌的一直存在于人体内的一类调节代谢的微量有机物。’( ) 22．甲状腺素能够提高BMR的机理是通过促进氧化磷酸化实现的。( ) 23．呼吸作用中的磷氧比(P／O)是指一个电子通过呼吸链传递到氧所产生ATP的个数。( ) 24．人体正常代谢过程中，糖可以转变为脂类，脂类也可以转变为糖。( ) 25．D—氨基酸氧化酶在生物体内的分布很广，可以催化氨基酸的氧化脱氨。 ·( ) 26．人体内所有糖分解代谢的中间产物都可以成为糖原异生的前体物质。 ( ) 27．人体HDL的增加对于防止动脉粥样硬化有一定的作用。( ) 28．胆固醇结石是由于胆固醇在胆囊中含量过多而引起的结晶结石。( ) 29．哺乳动物可以分解嘌呤碱为尿素排出体外。( ) 30．THFA所携带的一碳单位在核苷酸的生物合成中只发生于全程途径。 ( ) 二、填空题(共40分)
复旦大学生物化学笔记完整版 第一篇生物大分子的结构与功能 第一章氨基酸和蛋白质 一、组成蛋白质的20种氨基酸的分类 １、非极性氨基酸 包括：甘氨酸、丙氨酸、缬氨酸、亮氨酸、异亮氨酸、苯丙氨酸、脯氨酸 ２、极性氨基酸 极性中性氨基酸：色氨酸、酪氨酸、丝氨酸、半胱氨酸、蛋氨酸、天冬酰胺、谷氨酰胺、苏氨酸酸性氨基酸：天冬氨酸、谷氨酸 碱性氨基酸：赖氨酸、精氨酸、组氨酸 其中：属于芳香族氨基酸的是：色氨酸、酪氨酸、苯丙氨酸 属于亚氨基酸的是：脯氨酸 含硫氨基酸包括：半胱氨酸、蛋氨酸 注意：在识记时可以只记第一个字，如碱性氨基酸包括：赖精组 二、氨基酸的理化性质 １、两性解离及等电点 氨基酸分子中有游离的氨基和游离的羧基，能与酸或碱类物质结合成盐，故它是一种两性电解质。在某一ＰＨ的溶液中，氨基酸解离成阳离子和阴离子的趋势及程度相等，成为兼性离子，呈电中性，此时溶液的ＰＨ称为该氨基酸的等电点。 ２、氨基酸的紫外吸收性质 芳香族氨基酸在280nm波长附近有最大的紫外吸收峰，由于大多数蛋白质含有这些氨基酸残基，氨基酸残基数与蛋白质含量成正比，故通过对280nm波长的紫外吸光度的测量可对蛋白质溶液进行定量分析。 ３、茚三酮反应 氨基酸的氨基与茚三酮水合物反应可生成蓝紫色化合物，此化合物最大吸收峰在570nm波长处。由于此吸收峰值的大小与氨基酸释放出的氨量成正比，因此可作为氨基酸定量分析方法。 三、肽 两分子氨基酸可借一分子所含的氨基与另一分子所带的羧基脱去１分子水缩合成最简单的二肽。二肽中游离的氨基和羧基继续借脱水作用缩合连成多肽。10个以内氨基酸连接而成多肽称为寡肽；39个氨基酸残基组成的促肾上腺皮质激素称为多肽；51个氨基酸残基组成的胰岛素归为蛋白质。 多肽连中的自由氨基末端称为Ｎ端，自由羧基末端称为Ｃ端，命名从Ｎ端指向Ｃ端。 人体内存在许多具有生物活性的肽，重要的有： 谷胱甘肽（GSH）：是由谷、半胱和甘氨酸组成的三肽。半胱氨酸的巯基是该化合物的主要功能基团。GSH的巯基具有还原性，可作为体内重要的还原剂保护体内蛋白质或酶分子中巯基免被氧化，使蛋白质或酶处于活性状态。 四、蛋白质的分子结构 １、蛋白质的一级结构：即蛋白质分子中氨基酸的排列顺序。 主要化学键：肽键，有些蛋白质还包含二硫键。 ２、蛋白质的高级结构：包括二级、三级、四级结构。
复旦大学2000考研专业课试卷生物化学 一 . 是非题(1/30) 1. 天然蛋白质中只含19种L-型氨基酸和无L/D-型之分的甘氨酸达20种氨基酸的残基.( ) 2. 胶原蛋白质由三条左旋螺旋形成的右旋螺旋,其螺旋周期为67nm( ) 3. 双链DNA分子中GC含量越高,Tm值就越大( ) 4. a-螺旋中Glu出现的概率最高,因此poly(Glu)可以形成最稳定的a-螺旋( ) 5. 同一种辅酶与酶蛋白之间可由共价和非共价两种不同类型的结合方式( ) 6. 在蛋白质的分子进化中二硫键的位置的到了很好的保留( ) 7. DNA双螺旋分子的变性定义为紫外吸收的增加( ) 8. 有机溶剂沉淀蛋白质时,介电常数的增加使离子间的静电作用的减弱而致( ) 9. RNA由于比DNA多了一个羟基,因此就能自我催化发生降解( ) 10. RNA因在核苷上多一个羟基而拥有多彩的二级结构( ) 11. 限制性内切酶特制核酸碱基序列专一性水解酶( ) 12. pH8条件下,蛋白质与SDS充分结合后平均每个氨基酸所带电荷约为0.5个负电荷( ) 13. 蛋白质的水解反应为一级酶反应( ) 14. 蛋白质变性主要由于氢键的破坏这一概念是由Anfinsen提出来的( ) 15. 膜蛋白的二级结构均为a-螺旋( ) 16. 糖对于生物体来说所起的作用就是作为能量物质和结构物质( ) 17. 天然葡萄糖只能以一种构型存在,因此也只有一种旋光度( ) 18. 人类的必须脂肪酸是十六碳的各级不饱和脂肪酸( ) 19. 膜的脂质由甘油脂类和鞘脂类两大类脂质所组成( ) 20. 维生素除主要由食物摄取外,人类自身也可以合成一定种类和数量的维生素( ) 21. 激素是人体自身分泌的一直存在于人体内的一类调节代谢的微量有机物( ) 22. 甲状腺素能够提高BMR的机理是通过促进氧化磷酸化实现的( ) 23. 呼吸作用中的磷氧比(P/O)是指一个电子通过呼吸链传递到氧所产生ATP的个数( ) 24. 人体正常代谢过程中,糖可以转变为脂类,脂类也可以转变为糖( ) 25. D-氨基酸氧化酶在生物体内的分布很广,可以催化氨基酸的氧化脱氨( ) 26. 人体内所有糖分解代谢的中间产物都可以成为糖原异生的前体物质( ) 27. 人体HDL的增加对于防止动脉粥样硬化由一定的作用( ) 28. 胆固醇结石是由于胆固醇在胆囊中含量过多而引起的结晶结石( ) 29. 哺乳动物可以分解嘌呤碱为尿素排出体外( ) 30. THFA所携带的一碳单位在核苷酸的生物合成中只发生与全程途径( ) 二 . 填空题(40分) 1. 一个典型的分泌蛋白质的信号肽N端1~3个________和C端一段_______ _______组成 2. 糖蛋白中糖恋的主要作用是____________________ 3. DNA的Cot曲线是通过测定____________来作图的 4. 肽链中的甲硫氨酸残基被溴化氰作用后肽链就在_____________被切断,甲硫氨酸残基变成__________________
复旦大学医学院93，94，95，00，01，02，03，04年硕士入学生化试题 93 年名词解释 1．氧化磷酸化2中心法则3呼吸链式反应4肽单位5肽单元6蛋白的二级结构7兼并密码 简答 1 别构酶在酶的调节中的作用 2 15a硬脂酸氧化产生ATP是多少，如何？ 3 DNA 二级结构内容 4 三种RNA的功能区别 94年 1．糖酵解2操纵子3构像4滚环复制5第二信使6蛋白的一级结构7反密码子8酰胺平面9DNA变性10蛋白变性 2．何为变构酶，其动力学特征何生理意义是什么？ 3．写出糖异生，糖酵解的关键酶。 4． G蛋白在信号转导中的作用。 5．肝中脱氨酶的种类及必须关键酶 95年 1. 转换与颠换 2.脂蛋白脂酶 3.巴士德效应4限制性内切酶5蛋白的四级结构6反馈调节 7CDNA 8呼吸链9酮体症10同工酶 试述B族维生素在代谢中的作用 如果某一酶促反应德速率德倒数V－1对底物浓度的倒数S-1作图，可得到一条直线，它与V－1轴相交在2.5*10－2升，分/毫克分子，与S-1轴相交在－2*10－2升/毫克分子，求V=Vmax/4时的底物浓度 丙氨酸（PI=6.02）精氨酸（PI=10.67），谷氨酸（PI=3.22）,丝氨酸9（PI=5.68）和色氨酸（PI=5.88），用PH=5.68的缓冲液电泳时，电泳图谱如何，请阐明其道理 在体外的蛋白质合成体系中，需要在mRNA中有一个AUG，所有肽链均以甲酰蛋氨酸开头，假定mRNA有以下顺序，AUGAAAAAA…….. 则合成的肽链的氨基酸顺序如何 假定加入一个抗生素，它能抑制转位，合成的产物是什么？（注：AUG起始密码，AAA赖氨酸密码，GAA谷氨酸密码） 2000年 名解 别构酶复制叉尿素循环膜受体 S-D 序列磷酸戊糖途径三羧酸循环 简答 载脂蛋白功能及代谢
2018年复旦大学高分子科学系高分子化学与物理 [070305]考试科目、 参考书目、复习经验 一、招生信息 所属学院：高分子科学系 所属门类代码、名称：理学[07] 所属一级学科代码、名称：化学[0703] 二、研究方向 01 (全日制)高分子凝聚态物理 02 (全日制)高分子物理化学 03 (全日制)功能高分子和生物大分子 04 (全日制)聚合物材料和加工 05 (全日制)聚合物材料的结构和摩擦学性能 06 (全日制)复杂流体与材料的高性能化 07 (全日制)生物医用高分子材料 08 (全日制)高分子合成化学（活性聚合反应及高分子精密合成） 三、考试科目 01、02、04、05、06、08方向:①101思想政治理论 ②201英语一 ③721物理化学(含结构化学) ④837有机化学或838无机化学和分析化学或854高分子化学与物理 03、07方向组1:①101思想政治理论 ②201英语一 ③721物理化学(含结构化学) ④837有机化学或838无机化学和分析化学或854高分子化学与物理 或组2:①101思想政治理论 ②201英语一
③727生物化学(理) ④872细胞生物学 四、复习指导 一、参考书的阅读方法 （1）目录法：先通读各本参考书的目录，对于知识体系有着初步了解，了解书的内在逻辑结构，然后再去深入研读书的内容。 （2）体系法：为自己所学的知识建立起框架，否则知识内容浩繁，容易遗忘，最好能够闭上眼睛的时候，眼前出现完整的知识体系。 （3）问题法：将自己所学的知识总结成问题写出来，每章的主标题和副标题都是很好的出题素材。尽可能把所有的知识要点都能够整理成问题。 二、学习笔记的整理方法 （1）第一遍学习教材的时候，做笔记主要是归纳主要内容，最好可以整理出知识框架记到笔记本上，同时记下重要知识点，如假设条件，公式，结论，缺陷等。记笔记的过程可以强迫自己对所学内容进行整理，并用自己的语言表达出来，有效地加深印象。第一遍学习记笔记的工作量较大可能影响复习进度，但是切记第一遍学习要夯实基础，不能一味地追求速度。第一遍要以稳、细为主，而记笔记能够帮助考生有效地达到以上两个要求。并且在后期逐步脱离教材以后，笔记是一个很方便携带的知识宝典，可以方便随时查阅相关的知识点。 （2）第一遍的学习笔记和书本知识比较相近，且以基本知识点为主。第二遍学习的时候可以结合第一遍的笔记查漏补缺，记下自己生疏的或者是任何觉得重要的知识点。再到后期做题的时候注意记下典型题目和错题。 （3）做笔记要注意分类和编排，便于查询。可以在不同的阶段使用大小合适的不同的笔记本。也可以使用统一的笔记本但是要注意各项内容不要混杂在以前，不利于以后的查阅。同时注意编好页码等序号。另外注意每隔一定时间对于在此期间自己所做的笔记进行相应的复印备份，以防原件丢失。统一的参考书书店可以买到，但是笔记是独一无二的，笔记是整个复习过程的心血所得，一定要好好保管。
复旦大学2017年硕士《生物化学》考试大纲生物化学 （一）蛋白质的结构与功能 1.蛋白质的分子组成：蛋白质的基本结构单位；氨基酸的分类；氨基酸的理化性质；多肽与生物活性多肽；蛋白质的分类。 2.蛋白质的分子结构：蛋白质的一级结构；蛋白质的二级结构；蛋白质的三级结构；蛋白质的四级结构。 3.蛋白质的结构与功能的关系：蛋白质的一级结构与功能的关系；蛋白质的空间结构与功能的关系。 4.蛋白质的理化性质：蛋白质的理化性质；蛋白质胶体性质；蛋白质的变性与复性；紫外吸收；茚三酮反应和双缩脲反应。 5.蛋白质的分离、纯化与结构分析：蛋白质的丙酮沉淀、硫酸铵盐析、电泳、透析、层析、凝胶过滤及超速离心等分离纯化方法的基本原理；多肽链中氨基酸序列分析；蛋白质空间结构测定。 （二）酶 1.酶的分子结构与功能：酶的作用特点；酶的化学结构；酶的活性中心与催化活性；同工酶。 2.酶的工作原理：酶促反应活化能；酶高效催化作用的机制。 3.酶促反应动力学：底物浓度对反应速度的影响；酶浓度对反应速度的影响；温度对反应速度的影响；pH对反应速度的影响；抑制剂对反应速度的影响；激活剂对反应速度的影响。 4.酶的调节：酶活性的调节；酶含量的调节 5.酶的命名与分类。 6.酶与医学的关系：酶与疾病的发生、诊断及治疗；酶与临床检验及科学研究。 （三）糖代谢 1.糖的消化吸收及其在体内代谢概况：糖的消化与吸收；糖代谢的概况。 2.糖的无氧氧化：糖的无氧氧化过程；糖酵解的调节；糖酵解的生理意义。 3.糖的有氧氧化：糖的有氧氧化过程；糖有氧氧化生成的ATP；糖有氧氧化的调节。 4.磷酸戊糖途径：磷酸戊糖途径的反应过程；磷酸戊糖途径的生理意义。 5.糖原的合成与分解：糖原的合成代谢；糖原的分解代谢；糖原的合成与分解的调节；糖原累积症性质、特点及分型。 6.糖异生：糖异生途径；糖异生的调节；糖异生的生理意义；乳酸循环。 7.血糖及其调节：血糖的来源和去路；血糖水平的调节；糖代谢紊乱。 （四）脂质代谢 1.脂质分类与命名及其功能：脂肪；类脂；脂肪酸的分类及命名；几种多不饱和脂肪酸衍生物。 2.脂类的消化和吸收：消化酶类、混合微团、乳糜微粒、甘油一酯合成途径 3.甘油三酯的代谢：甘油三酯的分解代谢；脂肪酸的合成代谢；甘油三酯的合成。 4.磷脂的代谢：甘油磷脂的代谢；鞘磷脂的代谢。 5.胆固醇代谢：胆固醇的合成与调节；胆固醇的转化。 6.血浆脂蛋白代谢：血脂与血浆脂蛋白；血浆脂蛋白代谢。 7脂质代谢紊乱及疾病：酮血症；脂肪肝；高脂蛋白血症血浆脂蛋白代谢紊乱与动脉粥样硬化。 （五）生物氧化 1.体内能量的贮存与利用形式：ATP；磷酸肌酸；氧化磷酸化是最主要的ATP生成方式。 2.电子传递链的组成及功能：氧化呼吸链的组成；线粒体中重要的电子载体；电子传递链中各复合体的组成及功能；电子传递链的电子供体；电子传递链的功能。 3.氧化磷酸化：氧化磷酸化偶联机制；ATP合酶合成ATP；氧化磷酸化偶联部位。
复旦大学 2008年招收攻读硕士学位研究生入学考试试题 考试科目：727|生物化学 一、是非题 1.人体中不存在D型氨基酸。 2.核酸与蛋白质一样也有等电点。 3.Cot曲线分析可以用来检测真核生物基因组中是否有重复DNA序 列。 4.溶液的离子浓度会影响蛋白质之间的氢键作用的强弱。 5.纸层析分离氨基酸的原理是利用了氨基酸侧链在极性上的差异。 6.SDS不能与DNA结合的原因是DNA上带负电荷。 7.辅酶有时候能单独起作用。 8.Pauling最早提出蛋白质的变性是氢链遭到破坏。 9.顺式作用元件是一类蛋白质。 10.Edman试剂可以用来进行氨基酸的定量。 11.磷酸化是调控酶活性的最主要方式。 12.酶反应动力学的特征常数随温度变化而变化。 13.Southern blotting是用来进行RNA杂交的方法。 14.DTT能破坏蛋白质分子的二硫键，所以是酶的失活剂。 15.分子伴侣是帮助蛋白质折叠的ATP酶。 16.一分子糖都能与三分子苯肼进行成脎反应。 17.自然界存在的天然脂肪酸的双键多为间隔的顺式结构。
18.皂化值高表示该脂肪含有相对分子量高的脂肪酸多。 19.酪氨酸可以在人体内直接被加碘而转变为甲状腺素。 20.人体可以通过ＴＣＡ循环分解代谢掉乙酸的衍生物。 21.ＨＭＧ－ＣｏＡ裂解酶的抑制剂被用于治疗高胆固醇血症。 22.氨甲酰磷酸合成酶Ⅰ和Ⅱ是分布于不同组织的尿素合成酶的关键 酶。 23.人体嘌呤核苷酸循环可以帮助氨基酸脱去氨基。 24.３Ｄ症状是由维生素Ｂ６缺乏所引起的。 25.叶酸是西氨基转移酶的辅酶，在体内起到转移酰基的作用。 二、名词解释 1.Isoelectric point 2.两性电解质 3.必需氨基酸 4.离子交换层析 5.Ribozyme 6.disulfide bond 7.增色效应（hyperchromic effect） 8.Krebs bicycle 9.蛋白质的腐败作用（Putrefaction） 10.乳清酸尿症（Orotic aciduria） 11.Lipopolysaccharides(LPS) 三、填空题
——参考范本—— 【资格考试】2019最新整理-复旦大学生物化学考研试题 ______年______月______日 ____________________部门
一. 是非题(1/30) 1. 天然蛋白质中只含19种L-型氨基酸和无L/D-型之分的甘氨酸达20种氨基酸的残基.( ) 2. 胶原蛋白质由三条左旋螺旋形成的右旋螺旋,其螺旋周期为 67nm( ) 3. 双链DNA分子中GC含量越高,Tm值就越大( ) 4. a-螺旋中Glu出现的概率,因此poly(Glu)可以形成最稳定的a-螺旋( ) 5. 同一种辅酶与酶蛋白之间可由共价和非共价两种不同类型的结合方式( ) 6. 在蛋白质的分子进化中二硫键的位置的到了很好的保留( ) 7. DNA双螺旋分子的变性定义为紫外吸收的增加( ) 8. 有机溶剂沉淀蛋白质时,介电常数的增加使离子间的静电作用的减弱而致( ) 9. RNA由于比DNA多了一个羟基,因此就能自我催化发生降解( ) 10. RNA因在核苷上多一个羟基而拥有多彩的二级结构( ) 11. 限制性内切酶特制核酸碱基序列专一性水解酶( ) 12. pH8条件下,蛋白质与SDS充分结合后平均每个氨基酸所带电荷约为0.5个负电荷( ) 13. 蛋白质的水解反应为一级酶反应( ) 14. 蛋白质变性主要由于氢键的破坏这一概念是由Anfinsen提出来的( ) 15. 膜蛋白的二级结构均为a-螺旋( )
16. 糖对于生物体来说所起的作用就是作为能量物质和结构物质( ) 17. 天然葡萄糖只能以一种构型存在,因此也只有一种旋光度( ) 18. 人类的必须脂肪酸是十六碳的各级不饱和脂肪酸( ) 19. 膜的脂质由甘油脂类和鞘脂类两大类脂质所组成( ) 20. 维生素除主要由食物摄取外,人类自身也可以合成一定种类和数量的维生素( ) 21. 激素是人体自身分泌的一直存在于人体内的一类调节代谢的微量有机物( ) 22. 甲状腺素能够提高BMR的机理是通过促进氧化磷酸化实现的( ) 23. 呼吸作用中的磷氧比(P/O)是指一个电子通过呼吸链传递到氧所产生ATP的个数( ) 24. 人体正常代谢过程中,糖可以转变为脂类,脂类也可以转变为糖( ) 25. D-氨基酸氧化酶在生物体内的分布很广,可以催化氨基酸的氧化脱氨( ) 26. 人体内所有糖分解代谢的中间产物都可以成为糖原异生的前体物质( ) 27. 人体HDL的增加对于防止动脉粥样硬化由一定的作用( ) 28. 胆固醇结石是由于胆固醇在胆囊中含量过多而引起的结晶结石( ) 29. 哺乳动物可以分解嘌呤碱为尿素排出体外( )
2018年复旦大学生命科学学院生物化学与分子生物学 [071010] 考试科目、参考书目、复习经验 一、招生信息 所属学院：生命科学学院 所属门类代码、名称：理学[07] 所属一级学科代码、名称：生物学[0710] 二、研究方向 01 (全日制)蛋白质化学、蛋白质组学和基因表达调控 02 (全日制)表观遗传学 03 (全日制)植物分子生物学，生物信息学和生物工程 04 (全日制)分子细胞生物学 05 (全日制)植物发育与细胞生物学 34 (全日制)生物药物学 35 (全日制)代谢组学 三、考试科目 ①101思想政治理论 ②201英语一 ③727生物化学(理) ④872细胞生物学 四、复习指导 一、参考书的阅读方法 （1）目录法：先通读各本参考书的目录，对于知识体系有着初步了解，了解书的内在逻辑结构，然后再去深入研读书的内容。 （2）体系法：为自己所学的知识建立起框架，否则知识内容浩繁，容易遗忘，最好能够闭上眼睛的时候，眼前出现完整的知识体系。
（3）问题法：将自己所学的知识总结成问题写出来，每章的主标题和副标题都是很好的出题素材。尽可能把所有的知识要点都能够整理成问题。 二、学习笔记的整理方法 （1）第一遍学习教材的时候，做笔记主要是归纳主要内容，最好可以整理出知识框架记到笔记本上，同时记下重要知识点，如假设条件，公式，结论，缺陷等。记笔记的过程可以强迫自己对所学内容进行整理，并用自己的语言表达出来，有效地加深印象。第一遍学习记笔记的工作量较大可能影响复习进度，但是切记第一遍学习要夯实基础，不能一味地追求速度。第一遍要以稳、细为主，而记笔记能够帮助考生有效地达到以上两个要求。并且在后期逐步脱离教材以后，笔记是一个很方便携带的知识宝典，可以方便随时查阅相关的知识点。 （2）第一遍的学习笔记和书本知识比较相近，且以基本知识点为主。第二遍学习的时候可以结合第一遍的笔记查漏补缺，记下自己生疏的或者是任何觉得重要的知识点。再到后期做题的时候注意记下典型题目和错题。 （3）做笔记要注意分类和编排，便于查询。可以在不同的阶段使用大小合适的不同的笔记本。也可以使用统一的笔记本但是要注意各项内容不要混杂在以前，不利于以后的查阅。同时注意编好页码等序号。另外注意每隔一定时间对于在此期间自己所做的笔记进行相应的复印备份，以防原件丢失。统一的参考书书店可以买到，但是笔记是独一无二的，笔记是整个复习过程的心血所得，一定要好好保管。
据复旦大学研究生消息，复旦大学2018研究生考试参考书目如下： 先进材料实验室 720量子力学 曾谨言《量子力学导论》 721物理化学（含结构化学） 高等教育出版社《现代化学原理》；范康年《物理化学》 727生物化学（理） 沈同《生物化学》 836普通物理 郑永令《力学》；张志明《光学》；杨福家《原子物理学》；贾起民《电磁学》；李洪方《热学》；钟锡华《大学物理通用教程》；哈里德《物理学基础》 837有机化学 邢其毅《基础有机化学》 838无机化学和分析化学 高等教育出版社《现代化学原理》；范康年《谱学导论》；邓勃《仪器分析》；吴性良《分析化学原理》 872细胞生物学 李元宗《生化分析》 上海市计划生育科学研究所 353卫生综合 孙长颢《营养与食品卫生学》；杨克敌《环境卫生学》；金泰廙《职业卫生与职业医学》；赵耐青《卫生统计学》
752药学基础 张景海《药学分子生物学》；查锡良《生物化学》；姚文兵《生物化学》 上海市影像医学研究所 306西医综合 贾弘禔《生物化学》；金惠铭《病理生理学》；查锡良《生物化学》；吴在德《外科学》；陆再英《内科学》；朱大年《生理学》 经济学院 431金融学综合[专业硕士] 姜波克《国际金融新编》；朱叶《公司金融》；胡庆康《现代货币银行学教程》；刘红忠《投资学》 433税务专业基础[专业硕士] 吴旭东《税收管理》；杨斌《税收学原理》；杜莉《中国税制》 434国际商务专业基础[专业硕士] 尹翔硕《国际贸易教程》；姜波克《国际金融新编》；强永昌《国际经营策略》；张纪康《跨国公司与直接投资》 435保险专业基础[专业硕士] 徐文虎《中国保险市场转型研究》；徐文虎《保险学》 436资产评估专业基础[专业硕士] 刘玉平《资产评估教程》；高鸿业《西方经济学（微观部分）》；姜楠《资产评估学》；刘玉平《财务管理学》；高鸿业《西方经济学（宏观部分）》；朱萍《资产评估学教程》；周友梅《资产评估学基础》；荆新《财务管理学》 801经济学综合基础（金融）
06 生物化学 一、是非题25’ 1、纸层析是sanger用来测定牛胰岛素一级结构的主要方法 2、只要是蛋白质都应在280nm处有特征吸收峰 3、胶原蛋白的三螺旋是左旋 4、RNA比DNA对碱稳定 5.生物基因组DNA长度越长基因数量就一定越多 6.有的反式作用因子起到抑制基因表达的作用 7.必需氨基酸也是维生素 8.人体中一级氨基酸只有19种 9.溶液的pH值与酶的PI一致时酶的活性最高 10.酶反应动力学的特征常数Km随溶液的pH值变化而变化 11.SDS不与DNA结合 12.多肽链中一个氨基酸残疾横跨两个肽键平面,其中心是α碳原子 13.Komberg的贡献是证明了DNA的半保留复制 14.Northern bloting是用来进行DNA杂交的方法. 15.一般而言疏水氨基酸残基不会分布在球蛋白的表面 16.糖也是生物膜上独立存在的生物化学组成分子 17.生物体的脂质是指能被所有有机溶剂抽提到的脂溶性分子 18.维生素在生物体内都是以辅酶的形式发挥生物化学作用 19.通过喝酒的方法可以缓解甲醇中毒者的甲醇毒性 20.糖的有氧氧化可以抑制糖酵解的进行 21.一分子葡萄糖在酵解过程中生成2分子A TP 22. Phenylalanine Hydrorylase 的缺乏可引起人类白化病 23.人体血氨升高的主要原因是食用过多的蛋白质引起的 24.根据嘌呤核苷酸合成假说,生物体可以利用AMP合成GMP 25.5-FU能够抑制胸苷酸合成酶的活性而抑制DNA的合成 二.名词解释(用中文回答,每小题2分,共24分) 1. Consensus sequence 2.Attenuater 3.Apoenzyme
2014复旦大学727生物化学真题（回忆版） 前言：题型有选择题30个，判断题30个，名词解释15个，7道问答题。希望大家以后考完也记得制作回忆版真题，对以后的人很有用的。 一、选择题 1、蛋白质变形后（） A、构象改变 B、构型改变 C、溶解度变小 D、忘了 2、Gly-Glu-Gln-Cys可以简写为（） A、GUNC B、GQEC C、GGGC D、忘了 3、蛋白质的二级结构主要有（）维持 A、氢键 B、二硫键 C、疏水作用 D、离子键 4，三羧酸循环中的别构酶是（） 其他的题忘了— _ — 二、名词解释，每个2分，全英文 1、homologous protein 2、EMP 3、siRNA 4、lipid vitamin 5、分子伴侣 6、proteomics 7、Bohr effect 8、Chargaff's rule 9、two-dimensional electrophoresis 其他的忘了 三、判断题，打0或者× 只记得一个是判断人血液中葡糖是不是180mg/dL，还有一个是别构酶是否满足米曼氏方程的曲线。 四、问答题 1、P53对肿瘤有抑制作用，能与一个东西（忘了是什么）结合发生磷酸化。设 计实验：（1）找出P53磷酸化发生时的结合位点；（2）证明那东西对P53的肿瘤抑制作用产生的影响。 2、考了关于肽段裂解的几种方法和切割位点：胰蛋白酶、胰凝乳蛋白酶、臭化 氰、FDNB法等等。用这些方法裂解后的氨基酸种类和数目来推断出一条肽段的氨基酸排列顺序。 3、在提取RNA是里面混有DNA，写出6种方法鉴定其中的DNA。 4、分别写出竞争性抑制、非竞争性抑制和无抑制剂存在时的酶反应过程和动力 学。 5、胰岛素分泌过少会导致哪些酶代谢出错，会对人体产生什么影响？造成什么 结果？ 6、某些细菌只靠乙酸作为唯一的碳源，试阐述这些细菌的生命代谢活动。 7、2mol琥珀酸完全分解代谢会产生多少ATP？10mol丙二酸有会如何？
生物化学小实验（隔周上一次，每次6节课，一般是上午8:00到中午12:30） 1 醋酸纤维薄膜电泳——血清蛋白质分析 2 酵母核糖核酸（RNA）的提取 3 氨基置换反应 4 紫外吸收法测核酸含量 5 单核苷酸的纸上电泳——RNA水解产物的鉴定 6 维生素C的含量测定（一） 7 纤维素薄层层析——氨基酸分离 8 总糖和还原糖的测定——3,5-二硝基水杨酸法 9 自选实验（自行组队设计实验，并完成实验，最后交一份实验报告） 细胞生物学实验（每周上一次，每次3节课，实际可能超过5节课） 1 普通光学显微镜的基本使用方法，相差、干涉差、暗视野显微镜的基本使用方法 2 植物细胞分化 3 细胞化学，福尔根染色 4 动物细胞培养 5 哺乳动物离体贴壁细胞的传代培养 6 培养细胞的染色显示，人染色体的组型分析 7 细胞骨架实验 8 细胞器的分离、纯化和鉴定1，叶绿体的密度梯度离心与荧光观察 9 细胞器的分离、纯化和鉴定2，差速离心法分离线粒体 10 电镜实验（最后其实未做） 遗传学实验（每周上一次，每次3节课，实际一般为4节课） 1 果蝇实验一细胞分裂期的染色体行为分析（幼虫唾腺染色体的压片和观察） 2 果蝇实验二果蝇的形态观察和遗传规律验证（形状的遗传分析和连锁基因的遗传分析） 3 实验操作技能技巧学习（实际为Enpendoff公司的培训人员讲解移液器等仪器的使用） 4 细菌的局限性转导的遗传分析 5 研究型实验之一mtDNA进化分析和DNA指纹的遗传分析（人唾腺细胞DNA的提取及 RCR扩增） 6 研究型实验之二电泳检测及DNA片段的胶回收 7 研究型实验之三连接和细菌转化 8 研究型实验之四质粒DNA的抽提 9 研究型实验之五质粒DNA的酶切鉴定 10 研究型实验之六PTC味盲基因的群体遗传分析 11 小实验设计（规定时间前提交一份实验设计，预测可能的实验结果并对结果进行分析， 占总成绩的15%左右）
1 肽键：一个氨基酸的—羧基与另一个氨基酸的—氨基脱去一分子水所形成的化学键 2 蛋白质一级结构：蛋白质肽链中氨基酸的排列顺序 3 蛋白质变性：天然氨基酸受到化学或物理因素的影响后，使其空间结构遭到破坏，导致物理化学性质改变和生物活性的丧失。但其一级结构不改变。 4 亚基：存在于四级结构中，具有独立的三级结构，单独存在没有功能的多肽 5 蛋白质四级结构：蛋白质分子中各亚基的相对空间位置 6 蛋白质等电点：使某一蛋白质处于等电状态的溶液的PH值 7 酶催化的专一性：酶只能催化某一种物质或一类物质进行一种化学反应生成一定的产物 8 必需基团：酶分子中与酶活性密切相关的基团；活性中心内的必需基团：参与底物结合及催化作用；活性中心外的必需基团：维持酶的空间构想的基团 9 活性中心：由必需基团组成具有一定的空间构象具有催化功能 10 酶原激活：一定条件下，将无活性的酶原转化为有活性的酶的过程 11 酶的竞争性抑制作用：竞争性抑制剂（I）与酶作用的底物（S）有相似的结构，可与底物共同竞争同一种酶的活性中心，从而阻碍酶与底物的有效结合。 12 糖酵解：葡萄糖或糖原在无氧或缺氧的条件下分解生成乳糖并生成ATP的过程 13 底物水平磷酸化：由于脱氢，是底物分子内产生高能键将此底物分子中的高能键直接交给ADP磷酸化生成ATP的过程。 14 三羧酸循环：—乙酰COA与草酰乙酸缩合生成三个羧基的三酸酸—柠檬酸开始，经过一系列反应，最终仍生成草酰乙酸而构成循环 15 糖异生：从非糖化合物转变为葡萄糖或糖原的过程。 16 血糖：血浆中的葡萄糖空腹时正常值：3.9~6.1mmol./L 17 糖的有氧氧化：葡萄糖或糖原在有氧的条件下彻底氧化分解生成H2O和CO2并产生大量能量 18 ATP循环：体内ATP生成和利用形成的循环 19 氧化磷酸化：代谢物脱下的氢通过呼吸链的电子传递与氧化合成水的过程与ADP磷酸化，生成ATP的过程相偶联。 20 呼吸链：一系列有氧化还原活性的酶与辅酶在线粒体内膜上按一定次序排列，代谢物脱下的成对氢原子通过连续的递氢和递电子体反应最终与O2 结合形成H2O的氧化还原体系。 21 激素敏感性脂肪酶： 22 酮体：酮体是脂肪酸在肝分解氧化时正常的中间代谢物（乙酰乙酸 -羟丁酸丙酮） 23 酮血症：饥饿，高脂低糖饮食，糖尿病时，脂肪运动加强，酮体生成增加，超过肝外组织利用的能力，引起血中酮体升高。 24 转氨基作用：由转氨酶催化的氨基酸移换作用 25 联合脱氨基作用：转氨基作用与氧化脱氨基作用耦联进行的反应。是体内氨基酸脱氨基的主要方式。 26 一碳单位：某些氨基酸在分解代谢过程中生成含有一个碳原子的基团。 27 DNA双螺旋：1）DNA分子由2条反向平行互补多核苷酸链组成2条多核苷酸链通过碱基之间的氢键连接在一起，腺嘌呤与胸腺嘧啶之间形成2个氢键，鸟嘌呤与胞嘧啶之间形成3个氢键； 2）2条多核苷酸链都以右手螺旋，围绕同一中心轴构成双螺旋结构脱氧核糖与磷酸相连构成的链状骨架位于螺旋的外侧，碱基位于螺旋的内侧； 3）双螺旋的直径为2nm，碱基平面与螺旋的纵轴垂直，相邻碱基对的距离为0.34nm，每10个核苷酸旋转一周，螺距为3.4 nm；维持DNA双螺旋结构的作用力：两条多核苷酸链碱基之间的氢键和碱基堆积力