运动生物化学：是研究人体运动时体内的化学变化即物质代谢及其调节的特点与规律，研究运动引起体内分子水平适应性变化及其机理的一门学科。
新陈代谢：生物体内物质不断地进行着的化学变化，称为新陈代谢。
氧化磷酸化：将代谢物脱下的氢，经呼吸链传递最终生成水，同时伴有ADP磷酸化合成ATP 的过程。
呼吸链：线粒体内膜上的一系列递氢、递电子体按一定顺序排列，形成一个连续反应的生物氧化体系结构，称为呼吸链
糖质:是一类多羟基醛或多羟基酮，或通过水解可以产生多羟基醛或酮的物质.
糖异生作用：由非糖物质转变为葡萄糖或糖原的过程称为糖异生。
乳酸阈：指在进行递增强度运动时，血乳酸浓度上升到4mol/L所对应的运动强度。
最大摄氧量:氧的吸入是要通过血液运输到肌肉而被肌肉所利用。肌肉所利用的最大耗氧量计算，则称为“最大摄氧量”。
三羧酸循环：在线粒体中，乙酰辅酶A与草酰乙酸缩合成柠檬酸，再经过一系列酶促反应，最后生成草酰乙酸；接着再重复上述过程，形成一个连续、不可逆的循环反应，消耗的是乙酰辅酶A，最终生成二氧化碳和水。因此循环首先生成的是具3个羧基的柠檬酸，故称为三羧酸循环。
脂质：只有脂肪酸和醇所形成的酯类及其衍生物。
脂肪动员：脂肪细胞内储存的脂肪经脂肪酶的催化水解释放出脂肪酸，并进入血液循环供给全身各组织摄取利用的过程，称为脂肪动员。
必需氨基酸：机体内无法自身合成，必须由食物摄途径获得的氨基酸。
肽键：一个氨基酸的羧基与另一氨基酸的氨基发生缩合反应脱水成肽时，羧基和氨基形成的酰胺键。
运动性疲劳：由于运动引起的机体机能水平下降或运动能力下降，难以维持一定的运动强度，经过适当的休息后又可恢复的现象。
超量恢复：在运动中消耗的能源物质在运动后一段时间不仅恢复到原来水平甚至超过原来水平，这种现象称为超量恢复。
亚健康状态：目前医学界认为，人体有三种状态，第一状态为健康，第二状态为疾病，而介于两者之间的为第三状态，称亚健康状态。
脂肪酸:一类长链的羧酸,可能呈饱和,一般多为直链，有的亦会出现支链.
半完全蛋白质:半完全蛋白质是指那些所含有的必需氨基酸种类尚全，但含量不均，相互比例不合适，仅能维持生命的一类蛋白质。
完全蛋白质:完全蛋白质是指那些含有的必需氨基酸种类齐全，含量充足，相互比例适当，能够维持生命和促进生长发育的一类蛋白质。
负荷量:人体所能承受的重量叫负荷量。
负荷强度：只在单位时间内或单个动作中，运动员机体承受的外部负荷所引起的内部反应过程。
运动生物化学的任务。
答：1.揭示运动人体变化的本质。
2.评定和监控运动人体的机能。
3.科学地指导体育锻炼和运动训练
组成人体的化学物质包括哪些？
糖、脂质、蛋白质、核酸、维生素、水和无机盐等七大物质。
酶催化反应的特点：1、高效性；2、高度专一性；3、不稳定性；4、可调控性
影响酶促反应速度的因素：(1) 底物浓度、酶浓度（2）PH（3）温度（4）激活剂、抑制剂运动时糖的生物学功能：1、糖可提供机体所需的能量；2、糖在脂肪代谢中的调节作用；3、糖具有节约蛋白质的作用；4、糖具有促进运动性疲劳恢复的作用。
糖异生在运动中的作用：1、弥补体内糖量不足，维持血糖相对稳定；2、乳酸异生为糖有利于运动中乳酸消除
氧化分解的共同规律？
答：（1）乙酰辅酶A是三大能源物质分解代谢共同的中间代谢物。
（2）三羧酸循环是三大能源物质分解代谢最终的共同途径。
（3）三大能源物质氧化分解释放的能量均储存在ATP的赣能磷酸键中。
ATP的再合成包括哪些途径？运动时骨骼肌的功能系统有哪些？分别对这些途径和供能系统概念进行描述。
1ATP的再合成包括三条途径：磷酸原肌酸分解、糖酵解、有氧代谢。
2运动时骨骼肌的功能系统：磷酸原肌系统、糖酵解、有氧代谢供能系统。
3（！）由于ATP、CP分子结构中含有高能磷酸键，在代谢中通过转移磷酸集团的过程释放能量，所以将ATP--CP合称为磷酸原。由ATP-CP分解反应组成的供能系统为磷酸原供能系统。
（2）糖原或葡萄糖无氧分解生成乳酸并合成ATP的过程称为糖酵解系统。运动过程中骨骼肌依靠糖酵解系统供能的过程又称糖酵解系统供能。
（3）糖、脂肪和蛋白质在有氧的条件下彻底氧化成水和二氧化碳的反应过程称为氧代谢。在运动过程中，骨骼肌通过三大能源物质有氧代谢释放能量合成ATP，构成有氧代谢功能系统。
运动饮料必须具备下述条件：1促进饮用；2迅速恢复和维持体液平衡；3提供能量和增进运动能力。
运动中补糖的意义：运动中补糖，可以显著改善糖代谢环境，保持运动中血糖浓度，维持高的糖氧化速率，节省肝糖原，减少蛋白质消耗。
评定运动人体机能7个生化指标：1、血乳酸；2、血尿素；3、血红蛋白；4、尿蛋白；5、血睾酮；6、血清肌酸激酶；7、尿肌酐
影响磷酸原功能系统和躺酵解供能系统的生化因素分别有哪些？
磷酸：1ATP-CP的储量2ATP分解和再合成的速度3纳钾泵4钙泵
糖酵解：1糖酵解过程的限速酶2乳酸生成
简述运动人体机能生化评定的意义？
答：1、运动员科学选材的依据； 2、评定与监控机能状态的依据；3、评价运动训练效果的依据；4、运动者合理营养的依据；5、预测运动成绩的依据；
问答题
运动中三大供能系统的相互关系？
答：运动时骨骼肌的三大供能系统包括磷酸原系统、糖酵解系统、有氧代谢系统
1 运动中各系统同时发挥作用，肌肉可以利用所有的能源物质。
2 各供能系统的最大输出功率差异较大，以磷酸原系统输出功率最大。
3 各系统维持运动的时间不同：以最大输出功率运动，磷酸原系统能运动6-8秒钟；糖酵解系统可维持运动2-3分钟；3分钟以上的项目主要由有氧代谢系统供能，时间越长、强度越小的运动，肌肉利用脂肪供能的比例越大。
结合实际谈谈你对运动补液的理解？
在运动过程中由于能量物质输送、代谢产物的运送的增加导致体循环加快,并且通过排汗量加大来降低体温等原因使得身体液体流失增加和需要量加大。,使得运动员在热环境下或运动时由于脱水而出现水平衡和电解质平衡被破坏,血浆容量减少,心率加快及体温升高综合症,最终导致人体生理机能和运动能力下降,如果不注意补液可以严重地影响运动员的身心健康。因此,体育运动过程中的补液显得尤为重要。一、补液的时间补液的时间无严格的限制,但总的原则是应保持水平衡和量少次多为宜。在体育运动过程中,补液切忌暴饮,因为在暴饮后,会增加排尿和出汗,使体内电解质进一步丢失,增加心、肾负担,稀释胃液,延长恢复时间。一般在运动前、运动中、运动后都可进行补液。
超量恢复原理
1.在一定生理范围内，运动负荷量越大，消耗的能源物质越多，出现超量恢复程度越明显，
2.超量恢复时间不可能持续太长，为了便于超量恢复进一步巩固和提升就必须重复训练。
3.重复训练应在前一次负荷恢复的超量期进行，以达到最优效果是运动能力得到不断提高。
4.训练过程中不仅运动本身有很大作用恢复期也同样重要因此应把运动计划和机体的恢复如休息营养等合理安排辩证统一起来。
运动学基本概念变速直线运动 双基训练 1．★如图所示，一个质点沿两个半径为R的半圆弧由A运 动到C，规定向右方向为正方向，在此过程中，它的位移和 路程分别为（） （A）4R，2πR（B）4R，－2πR （C）－4R，2πR（D）－4R，－2πR 2．★对于作匀速直线运动的物体，下列说法中正确的是（）。 （A）任意2 s内的位移一定等于1 s内位移的2倍 （B）任意一段时间内的位移大小一定等于它的路程 （C）若两物体运动快慢相同，则两物体在相同时间内通过的路程相等 （D）若两物体运动快慢相同，则两物体在相同时间内发生的位移相等 3．★★有关瞬时速度、平均速度、平均速率，下列说法中正确的是（）。 （A）瞬时速度是物体在某一位置或某一时刻的速度 （B）平均速度等于某段时间内物体运动的位移与所用时间的比值 （C）作变速运动的物体，平均速率就是平均速度的大小 （D）作变速运动的物体，平均速度是物体通过的路程与所用时间的比值 4．★★关于打点计时器的使用，下列说法中正确的是（）。 （A）打点计时器应用低压交流电源，交流电频率为50 Hz （B）纸带必须穿过限位孔，并注意把纸带压在复写纸的上面 （C）要先通电，后释放纸带，纸带通过后立即切断电源 （D）为减小摩擦，每次测量应先将纸带理顺 5．★某物体沿直线向一个方向运动，先以速度v1运动，发生了位移s，再以速度v2运动，发生了位移s，它在整个过程中的平均速度为______。若先以速度v1运动了时间t，又以速度v2运动了时间3t，则它在整个过程的平均速度为______。 6．★★一辆汽车在平直公路上作直线运动，先以速度v1行驶了三分之二的路程，接着又以v2＝20 km/h跑完三分之一的路程，如果汽车在全过程的平均速度v＝28 km/h，则v1＝______km/h。 7．★★一质点由位置A向北运动了4m，又转向东运动了3m，到达B点，然后转向南运动了1 m，到达C点，在上面的过程中质点运动的路程是多少？运动的位移是多少？位移方向如何？ 纵向应用 8．★★甲、乙、丙三架观光电梯，甲中乘客看一高楼在向下运动；乙中乘客看甲在向下运动；丙中乘客看甲、乙都在向上运动。这三架电梯相对地面的运动情况可能是（）。（A）甲向下、乙向下、丙向下（B）甲向下、乙向下、丙向上 （C）甲向上、乙向上、丙向上（D）甲向上、乙向上、丙向下
一、蛋白质 1.蛋白质的概念：由许多氨基酸通过肽键相连形成的高分子含氮化合物，由C、H、O、N、S元素组成，N的含量为16%。 2.氨基酸共有20种，分类：非极性疏水R基氨基酸、极性不带电荷R基氨基酸、带正电 荷R基氨基酸（碱性氨基酸）、带负电荷R基氨基酸（酸性氨基酸）、芳香族氨基酸。 3.氨基酸的紫外线吸收特征：色氨酸和酪氨酸在280纳米波长附近存在吸收峰。 4.氨基酸的等电点：在某一PH值条件下，氨基酸解离成阳离子和阴离子的趋势及程度相同，溶液中氨基酸的净电荷为零，此时溶液的PH值称为该氨基酸的等电点；蛋白质等电点： 在某一PH值下，蛋白质的净电荷为零，则该PH值称为蛋白质的等电点。 5.氨基酸残基：氨基酸缩合成肽之后氨基酸本身不完整，称为氨基酸残基。 6.半胱氨酸连接用二硫键（—S—S—） 7.肽键：一个氨基酸的α-羧基与另一个氨基酸α-氨基脱水缩合形成的化学键。 8.N末端和C末端：主链的一端含有游离的α氨基称为氨基端或N端；另一端含有游离的 α羧基，称为羧基端或C端。 9.蛋白质的分子结构：（1）一级结构：蛋白质分子内氨基酸的排列顺序，化学键为肽键和二硫键；（2）二级结构：多肽链主链的局部构象，不涉及侧链的空间排布，化学键为氢键， 其主要形式为α螺旋、β折叠、β转角和无规则卷曲；（3）三级结构：整条肽链中，全部氨基 酸残基的相对空间位置，即肽链中所有原子在三维空间的排布位置，化学键为疏水键、离子键、氢键及范德华力；（4）四级结构：蛋白质分子中各亚基的空间排布及亚基接触部位的布局和 相互作用。 10.α螺旋：(1)肽平面围绕Cα旋转盘绕形成右手螺旋结构，称为α螺旋；(2).螺旋上升一圈，大约需要3.6个氨基酸，螺距为0.54纳米，螺旋的直径为0.5纳米；(3).氨基酸的R基分布在 螺旋的外侧；(4).在α螺旋中，每一个肽键的羰基氧与从该羰基所属氨基酸开始向后数第五个氨基酸的氨基氢形成氢键，从而使α螺旋非常稳定。 11.模体：在许多蛋白质分子中可发现两个或三个具有二级结构的肽段，在空间上相互接近，形成一个特殊的空间构象，被称为模体。 12.结构域：大分子蛋白质的三级结构常可分割成一个或数个球状或纤维状的区域，折叠得较为紧密，各行使其功能，称为结构域。 13.变构效应：蛋白质空间结构的改变伴随其功能的变化，称为变构效应。 14.蛋白质胶体结构的稳定因素：颗粒表面电荷与水化膜。 15.什么是蛋白质的变性、复性、沉淀？变性与沉淀关系如何?导致蛋白质的变性因素？举 例说明实际工作中应用和避免蛋白质变性的例子？ 蛋白质的变性：在理化因素的作用下，蛋白质的空间构象受到破坏，其理化性质发生改变，生物活性丧失，其实质是蛋白质的次级断裂，一级结构并不破坏。 蛋白质的复性：当变性程度较轻时，如果除去变性因素，蛋白质仍能恢复或部分恢复其原 来的构象及功能，这一现象称为蛋白质的复性。
生物化学基本概念
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生物化学基本概念（２80) 一、绪论 １生物化学 2 分子生物学(狭义、广义) 3 结构生物学 4 基因组学 5蛋白质组学 6 糖生物学 7生物工程 8 基因工程 ９酶工程 10 蛋白质工程 11 细胞工程 １2 发酵工程 １3生化工程 １4 模式生物 二、核酸化学 1 核酸 2 拟核区 3质粒 4 沉降系数 5N-Ｃ糖苷键 ６第二信使 7 转化现象 8 类病毒 ９沅病毒（蛋白质侵染因子) 10 核酸的一级结构 11 DNA的一级结构 12 RＮA的一级结构 １3 寡核苷酸 １4 多核苷酸 １5 DNA的二级结构 1６ＤＮＡ的三级结构 17 正超螺旋
1８负超螺旋 19 RＮＡ的二级结构 2０RNＡ的三级结构 2１发夹结构 ２2 多顺反子 23 单顺反子 ２４减色效应 25 增色效应 2６核酸的变性 27 核酸的复性 28ＤNA的熔点（Tｍ、熔解温度) 29 退火 30 分子杂交 ３1 Soｕthｅrn 印迹法 32Ｎouthern 印迹法 三、蛋白质化学 1激素 2抗体 3 补体 4 干扰素 5 糖蛋白 ６蛋白质氨基酸 7非蛋白质氨基酸 8等电点（PＩ） 9肽 １０生物活性肽 11 双缩脲反应 1２构型 13 构象 1４蛋白质的一级结构 15蛋白质的二级结构 １6蛋白质的三级结构 17蛋白质的四级结构 18二面角
19β-折叠 ２0 β-转角 21 无规则卷曲 22超二级结构 ２3 结构域 24分子病 25 可变残基 26 不变残基 ２７电泳 ２8 透析 29 相对迁移率 3０盐析 31 盐溶 32 蛋白质的变性作用 33 变性蛋白 ３4 蛋白质的复性 35 简单蛋白 36 结合蛋白 3７糖蛋白 38脂蛋白 39色蛋白 ４0 核蛋白 41 磷蛋白 42 金属蛋白 4３可逆沉淀 44 不可逆沉淀 四、酶学 1 酶 2 单纯酶 3 结合酶 4 酶蛋白 5 辅因子 6全酶 7 辅酶
蛋白质 1.蛋白质的元素组成：碳氢氧氮硫，有些含磷和其他金属元素如铁锰钴镍铜锌 2.蛋白质含量：细胞干重的百分之五十以上 3.凯氏定氮法的基础：蛋白质中氮含量接近16%。凯氏定氮法公式：蛋白质含量=含氮量×100/16 4.蛋白质分子量：几千到几十万 氨基酸 1.氨基酸碳原子编号：方法①:羧基碳原子编号为C-1，侧链碳原子依次编号为C-2，C-3...方法②：与羧基相连的碳原子标记为α-碳（中心碳原子），侧链基团的其他碳原子依次编号为β、γ、等 2.氨基酸分类：①R基团为非极性的氨基酸：
②R基团为极性不带电荷的氨基酸（较易溶于水） 特殊氨基酸：甘氨酸（不含手性碳），脯氨酸（唯一的亚氨基酸），半胱氨酸（巯基氧化形成二硫键，二硫键可以在一条肽链内形成折叠，也可以在两条肽链间形成连接） ③R基团带电荷的氨基酸 酸性氨基酸（生理条件下给出质子，自身带负电荷）
碱性氨基酸（生理条件下获得质子，自身带正电荷） 其他氨基酸分类方式：分为脂肪族氨基酸、芳香族氨基酸和杂环氨基酸；分为必需氨基酸和非必需氨基酸 5.蛋白质中的稀有氨基酸： 概念：遗传密码只对应20种氨基酸，但蛋白质中还有很多种其他氨基酸，是翻译后经过加工而来，称为蛋白质的稀有氨基酸。 两种重要的稀有氨基酸：4-羟基脯氨酸和5-羟基赖氨酸（是哺乳动物体内最丰富的蛋白质胶原蛋白的组成成分） N-甲酰甲硫氨酸是所有原核生物肽链N端的第一个氨基酸。 蛋白质中稀有氨基酸的存在会影响蛋白质的溶解性、稳定性以及与其他蛋白质的相互作用，从而使蛋白质的功能更加丰富。 第二十一种氨基酸：硒代半胱氨酸。是丝氨酸的衍生物（硒代氧），是在蛋白质合成时进入肽链而非在肽链合成后修饰形成。它有自己的密码子和tRNA.某些古菌中还有第23种氨基酸。 6.非蛋白质氨基酸：非蛋白质氨基酸是常见氨基酸的衍生物，所以大多也是L-α-氨基酸（细菌蛋白、抗生素蛋白、放线菌素蛋白含有一些D-氨基酸），不参与蛋白合成但具有广泛的生理功能如毒蛋白、生化反应的前体或中间产物、植物抗逆性等。 7.氨基酸的酸碱性质：氨基酸分子含有氨基和羧基，在溶液中呈解离状态。氨基酸是两性电解质，同一种氨基酸在不同pH条件下可以带正电荷、负电荷或净电荷为零。若某种氨基酸在某pH溶液中所带静电荷为零，此时整个分子呈电中性。此时溶液的pH值称为氨基酸的等电点，用pI表示。 用K1代表羧基的解离情况，K2代表氨基的解离情况，KR代表R基的解离情况。酸性氨基酸：PI=1/2（PK1+PKR)，碱性氨基酸：PI=1/2（PK2+PKR）。等电点的测定：在不同pH值溶液中对氨基酸进行电泳，样品在电场中不迁移时的电泳缓冲液的pH值为氨基酸的等电点。（蛋白质的等电聚焦电泳：在电泳时让凝胶中产生pH梯度，蛋白质样品在相当于该蛋白质等电点的pH值位点不再移动，凝集成一条带。组氨酸是生理条件下唯一具有明显的缓冲作用的氨基酸。 8.氨基酸的立体化学：除甘氨酸外，常见氨基酸的α-碳原子是一个不对称碳原子，即手性碳原子。 9.生物化学中立体异构的命名是根据绝对构型来命名的，不是由旋光性。L和D指的是四个基团的空间相对位置，与旋光值正负没有关系，旋光值正负是由旋光仪来测定的。 10.氨基酸的吸收光谱：酪氨酸Trp280nm，色氨酸Tyr275nm，苯丙氨酸Phe257nm。（主要是酪氨酸吸收，所以蛋白质的吸光值一般认为280nm） 11.氨基酸的重要化学反应： 茚三酮反应：弱酸性条件下，氨基酸脱氨脱羧，还原茚三酮，生成蓝紫色产物水合茚三酮。（脯氨酸的茚三酮反应
第一讲运动学的基本概念 【学习目的】 1、理解质点、时间间隔、时刻、参考系、位移、速度、加速度等基本概念。 2、理解相关知识之间的联系和区别(如时间和时刻、位移和路程、瞬时速度和平均速度、速度和加速度等)。 【知识梳理】 一、质点 1、物体可被看成质点的条件 若物体的大小和形状对所研究的问题没有影响，或者其影响可以忽略不计时该物体可看成质点。 2、对质点的理解 （1）质点是对实际物体科学的抽象，是研究物体运动时，抓住主要因素，忽略次要因素，对实际物体进行的近似，是一种理想化模型，真正的质点是不存在的。 （2）质点是只有质量而无大小和形状的点；质点占有位置但不占有空间。 （3）能把物体看成质点的几种情况 ①平动的物体通常可视为质点(所谓平动，就是物体上任意一点的运动与整体的运动有相同特点的运动)，如水平传送带上的物体随传送带的运动。 ②有转动，但相对平动而言可以忽略时，也可以把物体视为质点．如汽车在运行时，虽然车轮转动，但我们关心的是车辆整体的运动快慢，故汽车可看做质点。 ③物体的大小和形状对所研究运动的影响可以忽略不计时，不论物体大小如何，都可将其视为质点。 二、参考系 1、对参考系的理解 （1）运动是绝对的，静止是相对的．一个物体是运动的还是静止的，都是相对于参考系而言的。 （2）考系的选取可以是任意的。 （3）判断一个物体是运动还是静止，如果选择不同的物体作为参考系，可能得出不同的结论。
（4）参考系本身既可以是运动的物体，也可以是静止的物体．在讨论问题时，被选为参考系的物体，我们常假定它是静止的。 （5）比较两个物体的运动情况时，必须选择同一个参考系。 2、选取参考系的原则 选取参考系时，应以观测方便和使运动的描述尽可能简单为原则。一般应根据研究对象和研究对象所在的系统来决定。例如研究地球公转的运动情况，一般选太阳作为参考系；研究地面上物体的运动时，通常选地面或相对地面静止的物体为参考系；研究物体在运动的火车上的运动情况时，通常选火车为参考系。在今后的学习中如不特别说明，均认为是以地球作为参考系。 （1）不管是静止的物体还是运动的物体都可以被选作参考系，但是，一旦被选为参考系后均认为是静止的，这也说明静止是相对的。 （2）当以相对地面静止或匀速直线运动的物体为参考系时，这样的参考系叫惯性参考系，牛顿第二定律仅适用于惯性参考系。 三、时间与时刻 位移和路程 1、时刻与时间 (1)时刻指某一瞬间，在时间轴上用一 个点来表示，对应的是位置、速度、加速度 等状态量。 (2)时间是两时刻的间隔，在时间轴上 用一段直线来表示，对应的是位移、路程等过程量．时间和时刻的表示如图所示。 位移 路程 定义 位移表示质点的位 置变动，它是质点由初位置指向末位置的有向线段 路程是质点运动轨迹的长度 区别 (1)位移是矢量，方向由初始位置指向末位置 (2)路程是标量，没有方向 联系 (1)在单向直线运动中，位移的大小等于路程 (2)一般情况下，位移的大小小于路程 1、平均速度：位移与发生这段位移所用时间的比值，用v 表示，即v ＝s t .平均速度是矢量，方向与位移方向相同。 2、瞬时速度：运动物体在某一时刻(或某一位置)的速度．瞬时速度是矢量，方向沿轨迹上该点的切线方向且指向前进的一侧。
关于参考范围、质控范围、靶值、定标浓度、重复性、cv值、 相对误差概念及相互关系 参考范围：通过临床试验选定不少于100个正常人群血样本，经全自动生化分析仪测定，所得测定值用统计学方法处理，并计算参考范围。在我们生化仪软件项目参数设置中指的就是每一个测定项目都有一个正常的范围值。 定标是前提质控是保证 质控范围：质控（Quality Control）为达到规范或规定对数据质量要求而 采取的作业技术和措施。就是把它当成标本来测试有的有商家给定的靶値有的没有都可以通过绘制质控图了解机器的稳定性 相对误差则是绝对误差与真值的比值，因此它是一个百分数。一般来说， 相对误差更能反映测量的可信程度。相对误差等于测量值减去真值的差的绝对值除以真值，再乘以百分之一百。
如上图所示，0SD就是靶值即浓度，测定项目时肯定会有偏差，在+-1SD以内质控测试非常好，+-2SD以内还勉强可以，+-3SD 以内质控结果需再重新测试定标和质控。 靶值：移除无关值后,参与的全部试剂反应的平均值. 先按照分析仪的仪器类型对参加实验室进行分组，以各组的加权均值作为靶值。 在我们仪器中靶值即是质控液的浓度。 定标浓度：定标就是要找出一个参考点，就是一个K值（A=KCL）。它是由仪器与试剂状态确定下来的。当我们测定一 个标本时，无论您是用手工的方法还是全自动生化分析仪，测出
来的值只是一个吸光度，这个吸光度对我们没什么意义，我们要把吸光度转换成一个浓度或是酶的活性，那就要乘上一个K值，计算并打印出来的结果对我们就有意义了。K值就是我们定标出来的。定标时我们需要的修改的参数有：定标液浓度（说明书上都有，多标准浓度计算后浓度由小到大依次排序）、杯号（定标液放在样品杯的位置）、定标模式、重复次数、 重复性：也是CV值。Cv：变异系数（coefficient of variation）。标准变异系数是一组数据的变异指标与其平均指标之比，它是一个相对变异指标。变异系数有全距系数、平均差系数和标准差系数等。常用的是标准差系数，用CV(Coefficient of Varinace)表示，CV(Coefficient of Variance):标准差与均值的比率。 标准差 标准差(Standard Deviation) 各数据偏离平均数的距离（离均差）的平均数，它是离差平方和平均后的方根。用σ表示。因此，标准差也是一种平均数。标准差能反映一个数据集的离散程度。平均数相同的，标准差未必相同。关于这个函数在EXCEL中的STDEV函数有详细描述。
教学目标： 1.掌握蛋白质的概念、重要性和分子组成。 2.掌握α-氨基酸的结构通式和20种氨基酸的名称、符号、结构、分类；掌握氨基酸的重要性质；熟悉肽和活性肽的概念。 3.掌握蛋白质的一、二、三、四级结构的特点及其重要化学键。 4.了解蛋白质结构与功能间的关系。 5.熟悉蛋白质的重要性质和分类 导入：100年前，恩格斯指出“蛋白体是生命的存在形式”；今天人们如何认识蛋白质的概念和重要性？ 1839年荷兰化学家马尔德（G.J.Mulder）研究了乳和蛋中的清蛋白,并按瑞典化学家Berzelius的提议把提取的物质命名为蛋白质（Protein，源自希腊语，意指“第一重要的”）。德国化学家费希尔(E.Fischer)研究了蛋白质的组成和结构，在1907年奠立蛋白质化学。英国的鲍林(L.Pauling)在1951年推引出蛋白质的螺旋；桑格(F.Sanger)在1953年测出胰岛素的一级结构。佩鲁茨(M.F.Perutz)和肯德鲁(J.C.kendrew) 在1960年测定血红蛋白和肌红蛋白的晶体结构。1965年，我国生化学者首先合成了具有生物活性的蛋白质——胰岛素（insulin）。 蛋白质是由L-α-氨基酸通过肽键缩合而成的，具有较稳定的构象和一定生物功能的生物大分子（biomacromolecule）。蛋白质是生命活动所依赖的物质基础，是生物体中含量最丰富的大分子。 单细胞的大肠杆菌含有3000多种蛋白质，而人体有10万种以上结构和功能各异的蛋白质，人体干重的45%是蛋白质。生命是物质运动的高级形式，是通过蛋白质的多种功能来实现的。新陈代谢的所有的化学反应几乎都是在酶的催化下进行的，已发现的酶绝大多数是蛋白质。生命活动所需要的许多小分子物质和离子，它们的运输由蛋白质来完成。生物的运动、生物体的防御体系离不开蛋白质。蛋白质在遗传信息的控制、细胞膜的通透性，以及高等动物的记忆、识别机构等方面都起着重要的作用。随着蛋白质工程和蛋白质组学的兴起和发展，人们对蛋白质的结构与功能的认识越来越深刻。 第一节蛋白质的分子组成 一、蛋白质的元素组成 经元素分析，主要有C（50%～55%）、H（6%～7%）、O（19%～24%）、N（13%～19%）、S（0%～4%）。有些蛋白质还含微量的P、Fe、Cu、Zn、Mn、Co、Mo、I等。 各种蛋白质的含氮量很接近，平均为16%。因此，可以用定氮法来推算样品中蛋白质的大致含量。 每克样品含氮克数×6.25×100=100g样品中蛋白质含量（g%） 二、蛋白质的基本组成单位——氨基酸 蛋白质在酸、碱或蛋白酶的作用下，最终水解为游离氨基酸（amino acid），即蛋白质组成单体或构件分子。存在于自然界中的氨基酸有300余种，但合成蛋白质的氨基酸仅20种（称编码氨基酸），最先发现的是天门冬氨酸（1806年），最后鉴定的是苏氨酸（1938年）。 （一）氨基酸的结构通式 组成蛋白质的20种氨基酸有共同的结构特点： 1．氨基连接在α- C上，属于α-氨基酸（脯氨酸为α-亚氨基酸）。 2．R是側链，除甘氨酸外都含手性C，有D-型和L-型两种立体异构体。天然蛋白质中的氨基酸都是L-型。 注意：构型是指分子中各原子的特定空间排布，其变化要求共价键的断裂和重新形成。旋光性是异构体的光学活性，是使偏振光平面向左或向右旋转的性质，（-）表示左旋，（+）表示右旋。构型与旋光性没有直接对应关系。 （二）氨基酸的分类 1．按R基的化学结构分为脂肪族、芳香族、杂环、杂环亚氨基酸四类。 2．按R基的极性和在中性溶液的解离状态分为非极性氨基酸、极性不带电荷、极性带负电荷或带正电荷的四类。 带有非极性R（烃基、甲硫基、吲哚环等，共9种）：甘（Gly）、丙（Ala）、缬（Val）、亮（Leu）、异亮（Ile）、苯丙（Phe）、甲硫（Met）、脯（Pro）、色（Trp） 带有不可解离的极性R（羟基、巯基、酰胺基等，共6种）：丝（Ser）、苏（Thr）、天胺（Asn）、谷胺（Gln）、酪（Tyr）、半（Cys）带有可解离的极性R基（共5种）：天（Asp）、谷（Glu）、赖（Lys）、精（Arg）、组（His），前两个为酸性氨基酸，后三个是碱性氨基酸。 蛋白质分子中的胱氨酸是两个半胱氨酸脱氢后以二硫键结合而成，胶原蛋白中的羟脯氨酸、羟赖氨酸，凝血酶原中的羧基谷氨酸是蛋白质加工修饰而成。 （三）氨基酸的重要理化性质 1．一般物理性质 α-氨基酸为无色晶体，熔点一般在200 oC以上。各种氨基酸在水中的溶解度差别很大（酪氨酸不溶于水）。一般溶解于稀酸或稀碱，
运动学基本概念匀速直线运动 小船问题 1.河中有一漂浮物,甲船在漂浮物上游100米处,乙船在漂浮物下游100米处,若两船同时以相同的速度去打捞,则( ) A.甲船先到 B.乙船先到 C.两船同时到达 D.无法判断 2.甲乙两船相距50千米同时起船,且保持船速不变,若两船同时在逆水中航行,甲船航行100千米,恰赶上乙船,若两船都在顺水中航行,则甲船赶上乙船需航行( ) A.50千米的路程 B.100千米的路程 C.大于50千米小于100千米路程 D.大于100千米的路程 3、一只小船运载木料逆水而行,经过某桥下时,一块木料不慎落入水中,经30分钟后才发觉,立即回程追赶,在桥下游5千米处赶上木料.设小船顺流和逆流时划行速度相同,则小船回程追赶所需时间是________小时,水流速度是________. 4、一艘汽艇以恒定速度逆河水向上游行驶，至某处A发现一救生圈已丢失，立即调头以同样大小的速度顺河水追寻，并分析出该救生圈是在发现丢失前t1时间丢失的，丢失地点距A处为S1的B处，到达B点后又经过一段时间，在距B 点为s2的下游某处C找到了救生圈。求：汽艇航速V(即汽艇在静水中的速度)和水速u及到达B点后经过多少时间t2找到救生圈。(要求先画示意图，然后列方程求解) 5、轮船在河流中逆流而上，上午7点，船员发现轮船上的一橡皮艇已落入水中，船长命令马上调转船头寻找小艇。经过1h的追寻，终于8点追上了顺流而下的小艇。如果轮船在整个过程中相对水的速度不变，那么轮船失落小艇的时间是何时？扶梯问题 1、某大型商场的自动扶梯正在匀速向上运送顾客，现甲、乙两人沿着扶梯向上奔跑，甲、乙在扶梯上奔跑的速度分别为1.5m/s和1.8m/s；甲、乙数得的台阶级数分别为42级和45级。则自动扶梯的运行速度为m/s；若每级阶梯上平均站一个人，则站在此扶梯上的顾客数为人。 2、亮亮星期天跟妈妈去商厦购物，亮亮做了一个有趣的实验。他发现，乘自动扶梯上楼，如果站在扶梯上不动，扶梯可以在3 min内把他送到楼上去.若扶梯不动，他可用1.5 min沿扶梯走到楼上.试计算亮亮在仍以原来的速度沿扶梯向上运动，同时扶梯也开动的情况下，需用多长时间才能到楼上？ 3、某商场有一自动扶梯，某客户沿开动（上行）的自动扶梯走上楼时，数得走了16级楼梯；当他以同样的速度（相对电梯）沿开动（上行）的自动扶梯走下楼时，数得走了48级楼梯，则该自动扶梯的级数为（） A、22级 B、32级 C、24级 D、不能判断 4、沪西一百货店有一自动扶梯,某顾客沿开动(上行)的自动扶梯走上楼时,数得走了N1级;当他以同样的速度(相对电梯)沿开动(上行)的自动扶梯走下楼时,数得走了N2级,则自动扶梯静止时该自动扶梯级数为________级. 小船问题：1、C 2、D 3、0.5 5 4、V= t2= 5、6点扶梯问题：1、1m/s 70人2、t=1 min 3、C 4、2N1N2/（N1+N2）
第二讲运动学 §2.1质点运动学的基本概念 2．1．1、参照物和参照系 要准确确定质点的位置及其变化，必须事先选取另一个假定不动的物体作参照，这个被选的物体叫做参照物。为了定量地描述物体的运动需要在参照物上建立坐标，构成坐标系。 通常选用直角坐标系O–xyz，有时也采用极坐标系。平面直角坐标系一般有三种，一种是两轴沿水平竖直方向，另一是两轴沿平行与垂直斜面方向，第三是两轴沿曲线的切线和法线方向（我们常把这种坐标称为自然坐标）。 2．1．2、位矢位移和路程 在直角坐标系中，质点的位置可用三个坐标x，y，z表示，当质点运动时，它的坐标是时间的函数 x=X（t）y=Y（t）z=Z（t） 这就是质点的运动方程。 质点的位置也可用从坐标原点O指向质点P（x、y、z）的有向线段来表示。如图2-1-1所示, 也是描述质点在空间中位置的物理量。的长度为质点到原点之间的距离，的方向由余弦、、决定,它们之间满足 当质点运动时,其位矢的大小和方向也随时间而变,可表示为=(t)。在直角坐标系中,设 分别为、、沿方向、、和单位矢量，则可表示为 位矢与坐标原点的选择有关。 研究质点的运动，不仅要知道它的位置，还必须知道它的位置的变化情况，如果质点从空间一点运动到另一点，相应的位矢由1变到2，其改变量为 称为质点的位移，如图2-1-2所示，位移是矢量，它是从初始位置指向终止位置的一个有向线段。它描写在一定时间内质点位置变动的大小和方向。它与坐标原点的选择无关。 2．1．3、速度 平均速度质点在一段时间内通过的位移和所用的时间之比叫做这段时间内的平均速度 平均速度是矢量，其方向为与的方向相同。平均速度的大小，与所取的时间间隔有关，因此须指明是哪一段时间（或哪一段位移）的平均速度。 瞬时速度当为无限小量，即趋于零时，成为t时刻的瞬时速度，简称速度 瞬时速度是矢量，其方向在轨迹的切线方向。 瞬时速度的大小称为速率。速率是标量。 2．1．4、加速度 平均加速度质点在时间内，速度变化量为，则与的比值为这段时间内的平均加速度
绪论 掌握：生物化学、生物大分子和分子生物学的概念。 【复习思考题】 1. 何谓生物化学？ 2. 当代生物化学研究的主要内容有哪些 蛋白质的结构与功能 掌握：蛋白质元素组成及其特点；蛋白质基本组成单位--氨基酸的种类、基本结构及主要特点；蛋白质的分子结构；蛋白质结构与功能的关系；蛋白质的主要理化性质及其应用；蛋白质分离纯化的方法及其基本原理。 【复习思考题】 1. 名词解释：蛋白质一级结构、蛋白质二级结构、蛋白质三级结构、蛋白质四级结构、肽单元、模体、结构域、分子伴侣、协同效应、变构效应、蛋白质等电点、电泳、层析 2. 蛋白质变性的概念及本质是什么有何实际应用？ 3. 蛋白质分离纯化常用的方法有哪些其原理是什么？ 4. 举例说明蛋白质结构与功能的关系 核酸的结构与功能 掌握：核酸的分类、细胞分布，各类核酸的功能及生物学意义；核酸的化学组成；两类核酸（DNA与RNA）分子组成异同；核酸的一级结构及其主要化学键；DNA 右手双螺旋结构要点及碱基配对规律；mRNA一级结构特点；tRNA二级结构特点；核酸的主要理化性质（紫外吸收、变性、复性），核酸分子杂交概念。 第三章酶 掌握：酶的概念、化学本质及生物学功能；酶的活性中心和必需基团、同工酶；酶促反应特点；各种因素对酶促反应速度的影响、特点及其应用；酶调节的方式；酶的变构调节和共价修饰调节的概念。 第四章糖代谢 掌握：糖的主要生理功能；糖的无氧分解（酵解）、有氧氧化、糖原合成及分解、糖异生的基本反应过程、部位、关键酶（限速酶）、生理意义；磷酸戊糖途径的生理意义；血糖概念、正常值、血糖来源与去路、调节血糖浓度的主要激素。 【复习思考题】 1. 名词解释：.糖酵解、糖酵解途径、高血糖和糖尿病、乳酸循环、糖原、糖异生、三羧酸循环、活性葡萄糖、底物水平磷酸化。 2．说出磷酸戊糖途径的主要生理意义。 3．试述饥饿状态时，蛋白质分解代谢产生的丙氨酸转变为葡萄糖的途径。
生化检验中的各种空白概念 对所谓“试剂空白”“样本空白”“水空白”“杯空白”等“空白”名词，可能感到困惑，特此汇集了一下各种言论，总结如下，希望大家指正和补充： 1、试剂空白： 由于生化测试测量的吸光度为相对吸光度，所以从理论上说，所有终点法的测试都需要把试剂本身的吸光度扣除。试剂本身的吸光度就是试剂空白，测量方法是按照正常测试的试剂和样本量，把样本换成蒸馏水来测量。 在传统手工方法中，每次测定都要做至少三个管：测定管、标准管、空白管。其中空白管是试剂加蒸馏水，测出来也就是试剂空白。因为操作环境、仪器状态、试剂稳定性等变异，所以要求每次都要测定试剂空白，称为实时试剂空白。 总的说来，自动生化仪上的试剂空白一般表现为零点吸光度，该吸光度是通过校准确立的。 2、样本空白： 由于溶血、脂血、黄疸等情况，会导致样本本身的吸光度对测试结果造成影响。所以对样本本身吸光度的测量，即样本空白，可以去除这方面的影响。测量方法是按照正常测试的试剂和样本量，把试剂换成蒸馏水或生理盐水来进行测量。自动生化仪上，很难界定样本空白。与消除样本空白有关的大约有如下几点: (1)在双试剂测定时，加入试剂1和样品后的吸光度可一定程度上扣除样本空白，所以有单试剂不能扣除样本空白的说法。 (2)现在优质的试剂的抗干扰能力都比较强，比如有些双试剂，R1加入后先和样本孵育一段时间，将血红蛋白、脂肪、胆红素等反应掉，再加入R2开始测定反应，在一定范围内都可以消除样本空白。 (3)现代全自动生化仪大多采用双波长测定。双波长测定的原则是根据干扰组分和待测物质吸收光谱的峰形特征，选择两个波长和，使干扰组分在这两个波长处的吸光系数相等，而使待测物质在两波长处的吸光系数有显著差别。以两波长分别测定分析溶液的吸光度，以两个吸光度值之差计算。这也可以扣除一部分样本空白。 3、水空白： 比色杯在加入水以后的吸光度。水空白的意义主要是对光路系统进行检查和校正，如光源，比色杯等，同时在计算中起到消除杯差的作用。 海力孚致力于医疗健康领域产品的研发与销售，所生产的全自动生化分析仪主要面向基层检验单位，供应适合乡镇医院、私人医院、疾控中心等单位使用的设备，质优价廉，保证用户得到及时优秀的售后服务。
高一物理运动学专题复习 知识梳理： 一、机械运动 一个物体相对于另一个物体的位置的改变叫做机械运动，简称运动，它包括平动、转动和振动等运动形式． 二、参照物 为了研究物体的运动而假定为不动的物体，叫做参照物． 对同一个物体的运动，所选择的参照物不同，对它的运动的描述就会不同，灵活地选取参照物会给问题的分析带来简便；通常以地球为参照物来研究物体的运动． 三、质点 研究一个物体的运动时，如果物体的形状和大小属于无关因素或次要因素，对问题的研究没有影响或影响可以忽略，为使问题简化，就用一个有质量的点来代替物体．用来代管物体的有质量的做质点．像这种突出主要因素，排除无关因素，忽略次要因素的研究问题的思想方法，即为理想化方法，质点即是一种理想化模型． 四、时刻和时间 时刻：指的是某一瞬时．在时间轴上用一个点来表示．对应的是位置、速度、动量、动能等状态量． 时间：是两时刻间的间隔．在时间轴上用一段长度来表示．对应的是位移、路程、冲量、功等过程量．时间间隔=终止时刻－开始时刻。 五、位移和路程 位移：描述物体位置的变化，是从物体运动的初位置指向末位置的矢量． 路程：物体运动轨迹的长度，是标量．只有在单方向的直线运动中，位移的大小才等于路程。 六、速度 描述物体运动的方向和快慢的物理量． 1．平均速度：在变速运动中，物体在某段时间内的位移与发生这段位移所用时间的比值叫做这段时间内的平均速度，即V ＝S/t ，单位：m ／ s ，其方向与位移的方向相同．它是对变速运动的粗略描述．公式V =（V 0＋V t ）/2只对匀变速直线运动适用。 2．瞬时速度：运动物体在某一时刻（或某一位置）的速度，方向沿轨迹上质点所在点的切线方向指向前进的一侧．瞬时速度是对变速运动的精确描述．瞬时速度的大小叫速率，是标量． 3．速率：瞬时速度的大小即为速率； 4．平均速率：质点运动的路程与时间的比值，它的大小与相应的平均速度之值可能不相同。 七、匀速直线运动 1．定义：在相等的时间里位移相等的直线运动叫做匀速直线运动． 2．特点：a ＝0，v=恒量． 3．位移公式：S ＝vt ． 八、加速度 1．加速度的物理意义：反映运动物体速度变化快慢．．．．．． 的物理量。 加速度的定义：速度的变化与发生这一变化所用的时间的比值，即a = t v ??=t v v ?-1 2。 加速度是矢量。加速度的方向与速度方向并不一定相同。 2．加速度与速度是完全不同的物理量，加速度是速度的变化率。所以，两者之间并不存在“速度大加速度也大、速度为0时加速度也为0”等关系，加速度和速度的方向也没有必然相同的关系，加速直线运
1.细胞内有哪几种主要RNA，其主要功能是什么？ 答：细胞内主要的RNA有三种： (1)mRNA：mRNA是以DNA为模板转录后经剪切形成的，主要功能是为蛋白质合成提供模板 (2)tRNA：tRNA能与氨基酸缩合成氨基酰—tRNA，在蛋白质的合成过程中起到转运氨基酸的作用； (3)rRNA：rRNA与核糖体蛋白共同构成核糖体，其主要作用是作为蛋白质的合成部位，参与蛋白质合成。 在真核细胞内还有其他的小分子RNA：hnRNA是成熟mRNA的前体；snRNA参与hnRNA的剪接、转运；snoRNA参与pre-rRNA的加工；scRNA/7S-RNA是蛋白质定位合成于内质网所需的信号识别体的组成成分。 2.影响酶促反应和酶活性的因素有哪些？※ 答：影响酶促反应和酶活性的因素： 底物浓度：在其他因素不变的情况下，底物浓度对反应速率的影响呈矩形双曲线关系 酶浓度：当底物浓度足够大时，酶浓度与酶促反应速度呈正比关系。 温度：温度升高使酶促反应速度加快，但当温度过高时会引起酶的变性。酶的活性最高时的温度称之为最适温度。 PH：在过酸或过碱的情况下蛋白质都会变性失活，当酶的活性最高时的PH 称之为最适PH。 抑制剂：能使酶的催化活性下降但不引起酶蛋白变性。 激活剂：使酶由无活性变为有活性或是酶的活性增加。 3.竞争性抑制的基本特点及其典型实例（磺胺类药物的作用机制）？ 答：竞争性抑制的基本特点： 1、抑制剂与底物在结构上相似 2、抑制剂与底物与酶结合的部位相同均在活性中心 3、酶的表观Km值增大而表观Vm值不变。 典型实例——磺胺类药物 磺胺类药物能够抑制细菌的生长，是因为这些细菌在生长繁殖时需要利用对氨基苯甲酸作为底物，磺胺类药物的结构与对氨基苯甲酸相似，可竞争性的抑制细菌体内的二氢叶酸合成酶，从而阻碍了二氢叶酸的合成，菌体内二氢叶酸缺乏，导致核苷酸、核酸的合成受阻，因而影响细菌的生长繁殖，起到杀菌的目的。 6.血糖的概念，来源及去路。 答：血糖：血糖是指全血中的葡萄糖 其来源：食物消化吸收；肝糖原分解；非糖物质糖异生的葡萄糖释放入血，其他单糖的转变。 其去路：氧化分解，提供能量；合成糖原；转变为脂肪氨基酸；通过磷酸戊糖途径转变为其他糖类物质；尿糖。 7.脂肪酸的分解过程及其能量计算 答：①、脂肪酸的活化：软脂酸——>软脂酸CoA，由脂酰CoA合成酶催化，消耗2分子ATP ②、软脂酸CoA 进入线粒体;由肉碱携带，需要肉碱酯酰转移酶Ⅰ和Ⅱ的作用 ③、脂肪酸的β-氧化：脱氢，加水，再脱氢和硫解四步反应反复进行，经7次β-氧化，生成8分子乙酰CoA和+7（FADH2+NADH） ④、8×乙酰CoA经三羧酸循环及氧化磷酸化作用，生成CO2,H2O的同时，产生ATP：8×12=96ATP；7（FADH2+NADH）经呼吸链传递和氧化磷酸化作用，产生35个ATP。故1个软脂酸彻底氧化分解净生成ATP：96+35-2=129 8.酮体的概念及其生理意义。 答：酮体：酮体是脂肪酸在肝脏分解氧化时产生的特有中间产物，包括乙酰乙酸β-羟基丁酸和丙酮。酮体只能在肝脏合成，肝脏利用脂肪酸氧化分解时产生的乙酰CoA为原料合成酮体，再经血液运输到肝外组织，氧化供能。生理意义：酮体是脂肪酸在肝内正常的中间产物，是肝输出能源的一种形式。酮体是溶于水的小分子，能通过血脑屏障及肌肉毛细血管壁，尤其在饥饿、糖供不足的时候，酮体可代替葡萄糖成为脑及肌肉的主要能源。 9.血氨的来源，去路及其转运方式。 答:血氨的来源：（1）、氨基酸及胺类的分解而来，以氨基酸的脱氨基作用为主；（2）、肠道吸收氨（3）、肾脏中产生的氨，主要来自谷氨酰胺的分解 血氨的去路：（1）肝合成尿素排出体外（2）合成谷氨酰胺等非必需氨基酸（3）合成非蛋白含氮化合物（3）肾形成铵盐排出体外转运方式：1、丙氨酸-葡萄糖循环：蛋白质和氨基酸在肌肉分解生成氨，通过转氨基作用转给丙酮酸，生成丙氨酸，经血液运回肝脏，在肝脏中丙氨酸通过联合脱氨基作用生成丙酮酸和氨。氨经尿素循环合成尿素，丙酮酸则沿糖异生途径生成葡萄糖，葡萄糖经血液循环到肌肉组织，再经糖酵解生成丙酮酸。 2、谷氨酰胺的运氨作用：脑、肌肉组织中的谷氨酰胺合成酶催化谷氨酸与MH4+生成谷氨酰胺，并由血液输送到肝或肾。 10.核苷酸的生物学利用。 答：（1）作为核酸合成的原料，这是核苷酸的最主要功能 （2）是体内能量的利用形式。ATP是细胞的主要能量形式，GTP也可提供能量 （3）某些核苷酸衍生物是重要的生物合成中间产物，如UDPG。 （4）组成辅酶 （5）酶的变构调节剂或为共价修饰提供磷酸基 （6）参加细胞间的信号传递，调节生理和代谢活动，如第二信使。11.物质代谢调控主要由哪三级水平的调节？简述其基本机制。 答：物质代谢调控包括细胞水平的代谢调节，激素水平的代谢调节，整体水平的代谢调节。 基本机制： （1）细胞水平调节时依据细胞内代谢物浓度的变化，对酶的活性及含量进行调节。主要包括亚细胞的分隔作用和酶活性的改变 （2）激素水平的调节：激素是通过特异的激素受体实现调节的，根据激素受体在细胞内存在的部位不同，将激素分为两大类：膜受体激素和胞内受体激素，其中胞内受体的调节主要是通过酶量进行调节 （3）整体水平的代谢调：机体通过神经及神经体液途径对物质代谢进行调节，以适应环境的变化，维持正常的生命活动。整体调节包括饥饿和应激时的调节。 12.参与大肠杆菌的DNA复制的酶和蛋白质因子有哪些？各有什么作用？ 因子作用 模板DNA上的Oric 大肠杆菌DNA复制起点 Dna A辨认复制起始点 Dna B解螺旋酶，解开DNA双链 Dna C运送和协同Dna B Dna G引物酶，催化RNA引物生成 SSB稳定已经解开的单链 拓扑异构酶松弛DNA超螺旋或双螺旋 DNA polⅢDNA链的延长 DNA polⅠ 填补空隙 连接酶连接缺口 14.生物转化的概念、类型、及其意义。 答：概念：机体将一些极性或水溶性较低、不容易排出体外的非营养物质进行化学转变，从而增加它们的极性或水溶性，使其容易排出体外的过程。肝是生物转化的重要器官。 类型：生物转化包括的化学反应主要有两相： 第一相反应包括氧化反应（主要有微粒体依赖P450的加单氧酶、线粒体单胺氧化酶、醇脱氢酶和醛脱氢酶）、还原反应（主要是硝基还原酶和偶氮基还原酶）和水解反应 第二相反应是结合反应肝细胞内含有许多催化结合反应的酶类，主要反应有葡萄醛酸、硫酸、谷胱甘肽、甘氨酸等发生结合反应、或进行甲基化反应或进行酰基化反应。 意义：使非营养物质的溶解性增高，利于排出体外 15.试述cAMP-PKA信息通路的基本过程。 答：肾上腺素、胰高血糖素等信号分子与G蛋白偶联型七次跨膜受体结合—>Gpro激活——>激活AC——>ATP转化为cAMP——>cAMP激活PKA——>磷酸化修饰多种底物pro——>生物学效应 5.什么叫氧化磷酸化及其作用，影响氧化磷酸化的因素？ 答：氧化磷酸化：代谢物氧化脱氢，经呼吸链传递给氧生成水并释放能量的同时偶联ADP磷酸化生成ATP的反应。 作用：产生ATP 影响氧化磷酸化的因素： 1、 ADP和ATP的调节（当细胞内某些需能过程速度加快，ATP分解为ADP 和Pi，ADP浓度增高，转运入线粒体后使氧化磷酸化速度加快；反之ADP不足时，氧化磷酸化速度减慢） 2、甲状腺素(甲状腺素活化Na+,K+-ATP酶，使ATP水解加快，ADP进入线粒体的数量增加，氧化磷酸化作用增强) 3、呼吸链抑制剂（能够阻断呼吸链中某部位电子传递） 4、解偶联剂（使呼吸链传递电子过程中泵出的H+不经ATP合酶的Fo质子通道回流，通过其他途径返回线粒体基质。从而能破坏内膜两侧的电化学梯度，使ATP得生成受抑制，质子电化学梯度储存的能量以热能形式释放） 4.比较糖酵解和糖的有氧氧化的异同（部位，终产物，关键酶，能量形式，生理意义） 糖酵解糖有氧氧化 反应部位胞液胞液及线粒体 反应条件缺氧情况供氧充足 关键酶己糖激酶，6-磷酸果糖激酶-1，丙酮酸激酶 己糖激酶，6-磷酸果糖激酶-1， 丙酮酸激酶，丙酮酸脱氢酶复合体、异柠檬酸脱氢酶，α-酮戊二酸脱氢酶复合体，柠檬酸合酶 产物乳酸、ATP CO2、H2O、ATP 能量生成 1分子的葡糖糖净生成2分子ATP 1分子葡萄糖净生成36或38分子ATP 生理意义 迅速供能，缺氧情况下供能，某些组织依赖糖酵解供能机体获取能量的主要方式
第一章《运动的描述（运动学的基本概念和理论）》 本章内容分析 1. 质点、参考系和坐标系 A. 物体和质点 B. 参考系和坐标系 2. 时间和位移 C. 时刻和时间间隔 D. 路程和位移 E. 矢量和标量 F. 直线运动的位移和路程 3. 运动快慢的描述——速度 G. 坐标与坐标的变化量 H. 速度 I. 平均速度和瞬时速度 J. 速度与速率 4. 用打点计时器测速度（此部分为重点和难点） K. 电磁打点打点计时器 L. 点火花打点计时器 M. 练习使用打点计时器 N. 用打点计时器测量瞬时速度 O. 用图象表示速度（v—t图象） 5. 速度快慢的描述——加速度 P. 加速度 Q. 从v—t图象看加速度
分类试题汇编 一、选择题 1．【05北京·理综】一人看到闪电12.3s后又听到雷声。已知空气中的声速约为330m/s~340m/s，光速为3×108m/s，于是他用12.3除以3很快估算出闪电发生位置到他的距离为4.1km。 根据你所学的物理知识可以判断 A. 这种估算方法是错误的，不可采用 B. 这种估算方法可以比较准确地估算出闪电发生位置与观察考间的距离 C. 这种估算方法没有考虑光的传播时间，结果误差很大 D. 即使声速增大2倍以上，本题的估算结果依然正确 二、填空题 1．【01上海】图A是在高速公路上用超声波测速仪测量车速的示意图，测速仪发出并接收超声波冲信号，根据发出和接收到的信号间的时间差，测出被测物体的速度。图B中p1、、p2是测速仪发出的超声波信号，n1、n2是p1、p2由汽车反射回来的信号。设测速仪匀速扫描，p1、p2之间的时间间隔Δt＝1.0 s，超声波在空气中传播的速度是v＝340m/s，若汽车是匀速行驶的，则根据图B可知，汽车在接收到p1、p2两个信号之间的时间内前进的距离是，汽车的速度是m/s。 2．【02上海·春招】铁道部在2001年10月17日宣布，全国铁路新一轮提速的各项准备工作已经就绪，将于10月21日零时起，实施第四次大面积提速。这次提速涉及17个省市和9个铁路局，覆盖了全国主要大、中城市。 第四次提速后，出现了“星级列车”。从其中的T14次列车时刻表可知，列车在蚌埠