1．蛋白质的α—螺旋结构有何特点？
答：（1）多肽链主链绕中心轴旋转，形成棒状螺旋结构，每个螺旋含有3.6个氨基
酸残基，螺距为0.54nm，氨基酸之间的轴心距为0.15nm。
（2）α-螺旋结构的稳定主要靠链内氢键，每个氨基酸的N—H与前面第四个氨基酸的C＝O形成氢键。
（3）天然蛋白质的α-螺旋结构大都为右手螺旋。
2．蛋白质的β—折叠结构有何特点？
答：β-折叠结构又称为β-片层结构，它是肽链主链或某一肽段的一种相当伸展的结
构，多肽链呈扇面状折叠。
（1）两条或多条几乎完全伸展的多肽链（或肽段）侧向聚集在一起，通过相邻肽链主链上的氨基和羰基之间形成的氢键连接成片层结构并维持结构的稳定。（2）β-折叠结构有平行排列和反平行排列两种。
（3）氨基酸之间的轴心距为0.35nm（反平行式）和0.325nm（平行式）。
3．简述蛋白质变性作用的机制。
答：维持蛋白质空间构象稳定的作用力是次级键，此外，二硫键也起一定的作用。当某些因素破坏了这些作用力时，蛋白质的空间构象即遭到破坏，引起变性，但共价键不破坏，即二硫健与肽键保持完好。
4．什么是蛋白质的变性作用？蛋白质变性后哪些性质会发生改变？
答：蛋白质变性作用是指在某些因素的影响下，蛋白质分子的空间构象被破坏，并
导致其性质和生物活性改变的现象。蛋白质变性后会发生以下几方面的变化：（1）生物活性丧失；
（2）理化性质的改变，包括：溶解度降低，因为疏水侧链基团暴露；结晶能力丧失；分子形状改变，由球状分子变成松散结构，分子不对称性加大；粘度增加；光学性质发生改变，如旋光性、紫外吸收光谱等均有所改变。
（3）生物化学性质的改变，分子结构伸展松散，易被蛋白酶分解。
5．蛋白质有哪些重要功能。
答：蛋白质的重要作用主要有以下几方面：
（1）生物催化作用：酶是蛋白质，具有催化能力，新陈代谢的所有化学反应几乎都是在酶的催化下进行的。
（2）结构蛋白：有些蛋白质的功能是参与细胞和组织的建成。
（3）运输功能：如血红蛋白具有运输氧的功能。
（4）运动功能：收缩蛋白（如肌动蛋白和肌球蛋白）与肌肉收缩和细胞运动密切相关。
（5）激素功能：动物体内有些激素是蛋白质或多肽，是调节新陈代谢的生理活性物质。
（6）免疫功能：抗体是蛋白质，能与特异抗原结合以清除抗原的作用，具有免疫功能。
（7）贮藏蛋白：有些蛋白质具有贮藏功能，如植物种子的谷蛋白可供种子萌发时利用。
（8）接受和传递信息：生物体中的受体蛋白能专一地接受和传递外界的信息。
（9）控制生长与分化：有些蛋白参与细胞生长与分化的调控。
（10）毒蛋白：能引起机体中毒症状和死亡的异体蛋白，如细菌毒素、蛇毒、蝎毒、蓖麻毒素等。
6下列试剂和酶常用于蛋白质化学的研究中：CNBr、异硫氰酸苯酯、丹黄酰氯、脲、
6mol/L HCl、β-巯基乙醇、水合茚三酮、过甲酸、胰蛋白酶、胰凝乳蛋白酶。其中哪一
个最适合完成以下各项任务？
（1）测定小肽的氨基酸序列。
（2）鉴定肽的氨基末端残基。
（3）不含二硫键的蛋白质的可逆变性；如有二硫键存在时还需加什么试剂？（4）在芳香族氨基酸残基羧基侧水解肽键。
（4）在蛋氨酸残基羧基侧水解肽键。
（5）在赖氨酸和精氨酸残基羧基侧水解肽键。
答：（a）异硫氢酸苯酯；（b）丹磺酰氯；（c）脲、β-巯基乙醇；（d）胰凝乳蛋白酶；（e）CNBr; （f）胰蛋白酶。
7扼要解释为什么大多数球状蛋白质在溶液中具有下列性质。
(1)在低pH时沉淀。
(2)当离子强度从零逐渐增加时，其溶解度开始增加，然后下降，最后出现沉淀。
(3)在一定的离子强度下，达到等电点pH值时，表现出最小的溶解度。
(4)加热时沉淀。
(5)加入一种可和水混溶的非极性溶剂减小其介质的介电常数，而导致溶解度的减小。
(6)如果加入一种非极性强的溶剂，使介电常数大大地下降会导致变性。
答：pH=6.0比pH=2.0或pH=13.0时电泳能提供更好的分辨率。因为在pH＝6.0的条件下各肽带有的净电荷为：A肽+1，B肽－1，C肽0；在pH＝2.0的条件下净电荷分别为A肽+2，B肽+1，C肽+2，在pH＝13.0的条件下净电荷分别为A 肽－2，B肽－2，C肽－2。
8用下列哪种试剂最适合完成以下工作:溴化氰、尿素、β-巯基乙醇、胰蛋白酶、过酸、
丹磺酰氯(DNS-Cl)、6mol/L盐酸、茚三酮、苯异硫氰酸(异硫氰酸苯酯)、胰凝乳蛋白酶。
(1)测定一段小肽的氨基酸排列顺序
(2)鉴定小于10-7克肽的N-端氨基酸
(3)使没有二硫键的蛋白质可逆变性。如有二硫键，应加何种试剂？
(4)水解由芳香族氨基酸羧基形成的肽键
(5)水解由甲硫氨酸羧基形成的肽键
(6)水解由碱性氨基酸羧基形成的肽键
答（1）在低pH时，羧基质子化，这样蛋白质分子带有大量的净正电荷，分子内
正电荷相斥使许多蛋白质变性，并随着蛋白质分子内部疏水基团向外暴露使蛋白质溶解
度降低，因而产生沉淀。
（2）加入少量盐时，对稳定带电基团有利，增加了蛋白质的溶解度。但是随着盐离子
浓度的增加，盐离子夺取了与蛋白质结合的水分子，降低了蛋白质的水合程度，使蛋白
质水化层破坏，而使蛋白质沉淀。
（3）在等电点时，蛋白质分子之间的静电斥力最小，所以其溶解度最小。（4）加热会使蛋白质变性，蛋白质内部的疏水基团被暴露，溶解度降低。从而引起蛋
白质沉淀。
（5）非极性溶剂减少了表面极性基团的溶剂化作用，促使蛋白质分子之间形成氢键，
从而取代了蛋白质分子与水之间的氢键。
（6）介电常数的下降对暴露在溶剂中的非极性基团有稳定作用，结果促使蛋白质肽链
展开而导致变性。
9. 什么是蛋白质的沉淀作用？有哪些沉淀蛋白质的方法？各方法沉淀的机理是什么？
答：蛋白质在水溶液中可形成亲水的胶体，蛋白质从胶体溶液析出的现象称为蛋白质沉淀作用。
沉淀蛋白质的方法有：
盐析法：在蛋白质溶液中加入高浓度的强电解质溶液如硫酸铵、硫酸钠等，蛋白质
从溶液中产生沉淀。
机理：破坏了蛋白质分子表面的水化膜和双电层（净电荷），蛋白质溶液失去稳定性而产生沉淀。
有机溶剂沉淀法：乙醇、丙酮等有机溶剂可使蛋白质产生沉淀。
机理：降低溶液的介电常数，也破坏了蛋白质的水化膜，蛋白质产生沉淀，但必须低温操作，以防止蛋白质的变性。
等电点沉淀法：用稀酸或稀碱调节蛋白质的溶液于某蛋白质等电点处，该蛋白质沉淀析出。
机理：中和蛋白质表面水化膜。
重金属沉淀法：蛋白质在等电点以上的pH下，易于重金属产生沉淀。
机理：重金属与带负电的蛋白质羧基结合产生不可逆沉淀。
10何谓蛋白质的变性？哪些因素会导致蛋白质的变性？蛋白质变性的机理是什么？变性蛋白质有何特征？举例说明蛋白质变性的应用
答：蛋白质变性作用是指天然的蛋白质在一些物理或化学因素的影响下，使其失去原有的生物学活性，并伴随着其物理、化学性质的改变称为蛋白质的变性。使蛋白质变性的因素有：
（1）物理因素：加热、剧烈的机械搅拌、辐射、超声波处理等；
（2）化学因素：强酸、强碱、重金属、盐酸胍、尿素、表面活性剂等。
蛋白质变性的机理：维持蛋白质高级结构的次级键破坏，二级以上的结构破坏，
蛋白质从天然的紧密有序的状态变成松散无序的状态，但一级结构保持不变。蛋白质变性后会发生以下几方面的变化：
（1）生物活性丧失；（2）理化性质的改变，包括：溶解度降低，结晶能力丧失；粘度增加；光学性质发生改变，如旋光性改变、紫外吸收增加；（3）侧链反应增强；（4）对酶作用敏感，易被蛋白酶水解。
蛋白质变性的应用：
（1）加热煮熟食物时食物蛋白质变性既有利于食物蛋白质的消化吸收，也可使食物中的致病菌中的蛋白质变性使其失去原有的生物学活性达到消毒灭菌的目的，使食物安全可靠；
（2）酒精消毒也是微生物蛋白质在酒精作用下产生变性；
（3）剧烈地搅打蛋清，蛋清变稠也是由于蛋清蛋白发生变性；
（4）面团在搓揉过程中面筋蛋白质发生变性，体积增加，易混入气体使面团变得松软有弹性等。
11 DNA热变性有何特点？Tm值表示什么？
答：将DNA的稀盐溶液加热到70～100℃几分钟后，双螺旋结构即发生破坏，氢键断裂，两条链彼此分开，形成无规则线团状，此过程为DNA的热变性，有以下特点：变性温度范围很窄，260nm处的紫外吸收增加；粘度下降；生物活性丧失。Tm值代表核酸的变性温度（熔解温度、熔点）。在数值上等于DNA变性时摩尔磷消光值（紫外吸收）达到最大变化值半数时所对应的温度。
12简述tRNA二级结构的组成特点及其每一部分的功能。
答：tRNA的二级结构为三叶草结构。其结构特征为：
（1）tRNA的二级结构由四臂、四环组成。已配对的片断称为臂，未配对的片断称为环。
（2）叶柄是氨基酸臂。其上含有CCA-OH3’，此结构是接受氨基酸的位置。（3）氨基酸臂对面是反密码子环。在它的中部含有三个相邻碱基组成的反密码子，可与mRNA上的密码子相互识别。
（4）左环是二氢尿嘧啶环（D环），它与氨基酰-tRNA合成酶的结合有关。（5）右环是假尿嘧啶环（TψC环），它与核糖体的结合有关。
（6）在反密码子与假尿嘧啶环之间的是可变环，它的大小决定着tRNA分子大小。
13简述下列因素如何影响DNA的复性过程：
（1）阳离子的存在；（2）低于Tm的温度；（2）高浓度的DNA链
答：（1）阳离子的存在可中和DNA中带负电荷的磷酸基团，减弱DNA链间的静电作用，促进DNA的复性；
（2）低于Tm的温度可以促进DNA复性；
（3）DNA链浓度增高可以加快互补链随机碰撞的速度、机会，从而促进DNA 复性
14．RNA的功能多样性表现在哪几方面？
答：RNA的功能多样性表现于：
（1）控制蛋白质的生物合成：有三种RNA 参与了蛋白质的合成：rRNA：构成核糖体是蛋白质的合成场所；
tRNA：在蛋白质合成过程中携带氨基酸参与蛋白质的合成，是将mRNA的核
苷顺序翻译成蛋白质的氨基酸顺序的“适配器分子”；
mRNA：是蛋白质合成的模板，指导蛋白质的合成。
（2）作用于RNA转录后的加工：snRNA。
（3）生物催化：核酶具有催化功能。
（4）与遗传信息的加工与进化有关，asRNA。
病毒RNA是遗传信息的携带者。
14列述DNA双螺旋结构要点，并说明该螺旋模型提出的意义。
答： DNA双螺旋的结构特点有：
（1）两条反相平行的多核苷酸链围绕同一中心轴互相缠绕形成右手螺旋；（2）每圈螺旋由10对碱基组成，双螺旋的直径为2nm，碱基堆积距离为 0.34nm，两核苷酸之间的夹角是36°；
（3）碱基位于结构的内侧，而亲水的戊糖－磷酸主链位于螺旋的外侧，通过磷酸二酯
键相连，形成螺旋的骨架；
（4）碱基平面与轴垂直，糖环平面则与轴平行，双螺旋结构表面有两条螺形沟，一大
一小；
（5）碱基按A=T，G≡C配对互补，彼此以氢键相连。
该螺旋提出的意义：直接揭示了遗传信息的传递机制，引发了人类对生物遗传性了解的一场革命。
15简述酶作为生物催化剂与一般化学催化剂的共性及其特性？
答：（1）共性：用量少而催化效率高；仅能改变化学反应的速度，不改变化学反应的平衡点，酶本身在化学反应前后也不改变；可降低化学反应的活化能。（2）特性：酶作为生物催化剂的特点是催化效率更高，具有高度的专一性，因容易失活而具有反应条件温和性，活力可调节控制并与辅助因子有关。
16在很多酶的活性中心均有His残基参与，请解释？
答：酶蛋白分子中组氨酸的侧链咪唑基pK值为6.0~7.0,在生理条件下，一半解离，一半不解离，因此既可以作为质子供体（不解离部分），又可以作为质子受体（解离部分），既是酸，又是碱，可以作为广义酸碱共同催化反应，因此常参与构成酶的活性中心。
17怎样证明酶是蛋白质？
答：（1）酶能被酸、碱及蛋白酶水解，水解的最终产物都是氨基酸，证明酶是由氨基酸组成的。
（2）酶具有蛋白质所具有的颜色反应，如双缩脲反应、茚三酮反应、米伦反应、乙醛酸反应。
（3）一切能使蛋白质变性的因素，如热、酸碱、紫外线等，同样可以使酶变性失活。
（4）酶同样具有蛋白质所具有的大分子性质，如不能通过半透膜、可以电泳等。（5）酶同其他蛋白质一样是两性电解质，并有一定的等电点。
总之，酶是由氨基酸组成的，与其他已知的蛋白质有着相同的理化性质，所
以酶的化学本质是蛋白质。
18试述温度、pH对酶促反应速度的影响及其影响机理
答：温度：酶促反应速度存在着最适反应温度，当温度低于此温度，反应速度随温度的增加而增加；高于此温度，反应速度随温度的增加而降低。
机理：低温下，温度升高，反应体系中的活化分子数增加，反应速度增加；
当温度增加到一定程度时，引起酶变性失活，反应速度下降。
pH：大多数酶促反应速度也存在最适反应pH，在此pH下，酶促反应速度达到最大。
机理：pH影响酶活性中心解离基团的解离状态，从而影响与底物的结合状态与反应活性；极端的pH下可导致酶变性失活。
〔S〕：在酶的总浓度一定时，较低浓度下反应速度随浓度的增加而增加，但增加的趋势越来越小，最后达到最大反应速度。
机理：在酶浓度一定条件下，当底物浓度较低时，底物浓度增加，〔ES〕也随之增加，V=k3[ES]，速度增加；当底物浓度较高时，〔ES〕不再随
底物浓度增加而增加，即酶被底物饱和，此时酶促反应速度达到最
大。
〔E〕：在底物充足时，酶促反应速度随酶浓度的增加而呈直线上升。
机理：当〔S〕远大于〔E〕时，〔E〕增加，〔ES〕增加，速度增加。
激活剂与抑制剂：激活剂加快化学反应速度，抑制剂降低反应速度
机理：激活剂通过激活酶或底物、抑制产物等方式加快正反应速度；抑制剂通过与酶可逆或不可逆结合改变酶的空间结构从而抑制酶的活性而达
到降低反应速度。
19什么是酶的专一性？酶的专一性分几类？举例说明。
答：酶的专一性：酶对所作用的底物的选择性，一种酶只作用于一种或一类底物。根据酶对底物的选择对象不同，酶的专一性分为：
绝对专一性：一种酶选择一种底物发生作用。如尿酶只水解尿素。
相对专一性；一种酶选择一类底物发生作用，又分键的专一性和基团专一性。键的专一性：酶对所作用的底物的键具有选择性，如：酯酶只作用于酯键。
基团专一性：酶对所作用的底物的键及其键一侧或两侧的基团具有选择性。如胰蛋白酶作用于肽键时选择肽键的羧基端氨基酸为赖氨酸或精氨酸。立体专一性：酶对所作用的底物的立体构型具有选择性。如：L－氨基酸氧化酶只作用于L－氨基酸.
几何专一性：酶对作用的底物的顺反异构体的选择性。如顺乌头酸只作用于顺式乌头酸。
20
21
答：（1）糖酵解过程中产生的磷酸二羟丙酮可转变为磷酸甘油，可作为脂肪合成中甘油的原料。
（2）有氧氧化过程中产生的乙酰CoA是脂肪酸和酮体的合成原料。
（3）脂肪酸分解产生的乙酰CoA最终进入三羧酸循环氧化。
（4）酮体氧化产生的乙酰CoA最终进入三羧酸循环氧化。
（5）甘油经磷酸甘油激酶作用后，转变为磷酸二羟丙酮进入糖代谢。
22什么是乙醛酸循环？有何意义？
答：乙醛酸循环是有机酸代谢循环，它存在于植物和微生物中，可分为五步反应，由于乙醛酸循环与三羧酸循环有一些共同的酶系和反应，将其看成是三羧酸循环的一个支路。循环每一圈消耗2分子乙酰CoA，同时产生1分子琥珀酸。琥珀酸产生后，可进入三羧酸循环代谢，或经糖异生途径转变为葡萄糖
乙醛酸循环的意义：
（1）乙酰CoA经乙醛酸循环可以和三羧酸循环相偶联，补充三羧酸循环中间产物的缺失。
（2）乙醛酸循环是微生物利用乙酸作为碳源的途径之一。
（3）乙醛酸循环是油料植物将脂肪转变为糖和氨基酸的途径。
23磷酸戊糖途径有什么生理意义？
答：（1）产生的5-磷酸核糖是生成核糖，多种核苷酸，核苷酸辅酶和核酸的原料。（2）生成的NADPH+H+是脂肪酸合成等许多反应的供氢体。
（3）此途径产生的4-磷酸赤藓糖与3-磷酸甘油酸可以可成莽草酸，进而转变为芳香族氨基酸。
（4）途径产生的NADPH+H+可转变为NADH+H+，进一步氧化产生ATP，提供部分能量。
24为什么说三羧酸循环是糖、脂和蛋白质三大物质代谢的共同通路？
答：（1）三羧酸循环是乙酰CoA最终氧化生成CO2和H2O的途径。
（2）糖代谢产生的碳骨架最终进入三羧酸循环氧化。
（3）脂肪分解产生的甘油通过酵解产生丙酮酸，后者转化成乙酰CoA后再进入
三羧酸循环氧化，脂肪酸经β-氧化产生乙酰CoA也需进入三羧酸循环才能氧化。
（4）蛋白质分解产生的氨基酸经脱氨后碳骨架可进入三羧酸循环，同时，三羧酸循环的中间产物可作为氨基酸的碳骨架接受氨后合成必需氨基酸。所以，三羧酸循环是三大物质代谢共同通路。
26试说明丙氨酸的成糖过程。
答：丙氨酸成糖是体内很重要的糖异生过程。首先丙氨酸经转氨作用生成丙酮酸，丙酮酸进入线粒体转变成草酰乙酸。但生成的草酰乙酸不能通过线粒体膜，为此须转变成苹果酸或天冬氨酸，后二者到胞浆里再转变成草酰乙酸。草酰乙酸转变成磷酸烯醇式丙酮酸，后者沿酵解路逆行而成糖。总之丙氨酸成糖须先脱掉氨基，然后绕过“能障”及“膜障”才能成糖。
27琥珀酰CoA的代谢来源与去路有哪些？
答：（1）琥珀酰CoA主要来自糖代谢，也来自长链脂肪酸的ω-氧化。奇数碳原子
脂肪酸，通过氧化除生成乙酰CoA，后者进一步转变成琥珀酰CoA。此外，蛋氨酸，苏
氨酸以及缬氨酸和异亮氨酸在降解代谢中也生成琥珀酰CoA。
（2）琥珀酰CoA的主要代谢去路是通过柠檬酸循环彻底氧化成CO2和H2O。琥珀酰CoA在肝外组织，在琥珀酸乙酰乙酰CoA转移酶催化下，可将辅酶A转移给乙酰乙酸，本身成为琥珀酸。此外，琥珀酰CoA与甘氨酸一起生成δ-氨基-γ-酮戊酸（ALA），参与血红素的合成。
28柠檬酸循环中并无氧参加，为什么说它是葡萄糖的有氧分解途径
柠檬酸循环中有几处反应是底物脱氢生成NADH和FADH2，如异柠檬酸→草酰琥珀酸；α-酮戊二酸→琥珀酰CoA；琥珀酸→延胡索酸；L-苹果酸→草酰乙酸。NADH和FADH2必须通过呼吸链使H＋与氧结合成水，否则就会造成NADH和FADH2的积累，使柠檬酸循环的速度降低，严重时完全停止。
29增加以下各种代谢物的浓度对糖酵解有什么影响？
（a）葡萄糖-6-磷酸（b）果糖-1.6-二磷酸（C）柠檬酸（d）果糖-2.6-二磷酸
答：（a）最初葡萄糖-6-磷酸浓度的增加通过增加葡萄糖6-磷酸异构酶的底物水平以及以后的酵解途径的各步反应的底物水平也随之增加，从而增加了酵解的速度。然而葡萄糖-6-磷酸也是己糖激酶的一个别构抑制剂，因此高浓度的葡萄糖-6-磷酸可以通过减少葡萄糖进入酵解途径从而抑制酵解。
（b）果糖-1.6-二磷酸是由磷酸果糖激酶-1催化反应的产物，它是酵解过程中主要的调控点，增加果糖-1.6-二磷酸的浓度等于增加了所有随后糖酵解途径的反应的底物水平，所以增加了酵解的速度。
（c）柠檬酸是柠檬酸循环的一个中间产物，同时也是磷酸果糖激酶-1的一个反馈抑制剂，因而柠檬酸浓度的增加降低了酵解反应的速率。
（d）果糖-2,6-二磷酸是在磷酸果糖激酶-2（PFK-2）催化的反应中由果糖-6-磷酸生成的，因为它是磷酸果糖激酶-1（PFK-1）的激活因子，因而可以增加酵解反应的速度。
30糖酵解途径有何意义？三羧酸循环有何意义？磷酸戊糖途径有何意义？
答：糖酵解途径的生理意义：
糖酵解生物细胞中普遍存在的途径，该途径在缺氧条件下可为细胞迅速提供能量，也是某些细胞如动物体内红细胞等在不缺氧条件下的能量来源；人在某些病理条件下如贫血、呼吸障碍或供氧不足情况下可通过糖酵解获得能量的方式；糖酵解也是糖的有氧氧化的前过程，还是糖异生作用大部分逆过程；同时糖酵解也是联系糖、脂肪和氨基酸代谢的重要途径。
TCA循环的生理意义：
TCA循环是有机体获得生命活动所需能量的主要途径；也是糖、脂、蛋白质等物质最终氧化途径；途径中形成多种重要的中间产物，可为生物合成提供碳源；同时糖酵解也是糖、脂、蛋白质等物质代谢和转化的中心枢纽，还是发酵产物重新氧化的途径。
磷酸戊糖途径意义：
该途径产生大量NADPH，可为细胞的生物合成提供还原力；维持谷胱甘肽、巯基酶的还原性、维持红细胞的完整状态，防止红细胞的氧化损伤及出现溶血；途径中产生大量的磷酸核糖是合成核苷酸及衍生物(辅酶)、DNA及其RNA的原料；HMS也可为细胞提供能量：1mol葡萄糖通过此途径生成29molATP。
31何谓糖的异生作用？糖的异生作用有何意义？
答：动物体内由非糖物质转化成葡萄糖和糖原的过程称为糖的异生作用。糖的异生作用的意义在于：
（1）在饥饿情况下糖异生对保证血糖浓度的相对恒定具有重要的意义；是肝补充或恢复糖原储备的重要途径；
（2）防止乳酸堆积引起酸中毒，避免乳酸的浪费；
（3）促进肝糖原的不断更新；
32在体内ATP有哪些生理作用？
（1）是机体能量的暂时贮存形式：在生物氧化中，ADP能将呼吸链上电子传递过程中所释放的电化学能以磷酸化生成ATP的方式贮存起来，因此ATP是生物氧化中能量的暂时贮存形式。
（2）是机体其它能量形式的来源：ATP分子内所含有的高能键可转化成其它能量形式，以维持机体的正常生理机能，例如可转化成机械能、生物电能、热能、渗透能、化学合成能等。体内某些合成反应不一定都直接利用ATP供能，而以其他三磷酸核苷作为能量的直接来源。如糖原合成需UTP供能；磷脂合成需CTP 供能；蛋白质合成需GTP供能。这些三磷酸核苷分子中的高能磷酸键并不是在生物氧化过程中直接生成的，而是来源于ATP。
（3）可生成cAMP参与激素作用：ATP在细胞膜上的腺苷酸环化酶催化下，可生成cAMP，作为许多肽类激素在细胞内体现生理效应的第二信使。
33在脂肪生物合成过程中，软脂酸和硬脂酸是怎样合成的？
答：（1）软脂酸合成：软脂酸是十六碳饱和脂肪酸，在细胞液中合成，合成软脂酸
需要两个酶系统参加。一个是乙酰CoA羧化酶，他包括三种成分，生物素羧化酶、生
物素羧基载体蛋白、转羧基酶。由它们共同作用，催化乙酰CoA转变为丙二酸单酰CoA。
另一个是脂肪酸合成酶，该酶是一个多酶复合体，包括6种酶和一个酰基载体蛋白，在
它们的共同作用下，催化乙酰CoA和丙二酸单酰CoA，合成软脂酸其反应包括4步，
即缩合、还原、脱水、再缩合，每经过4步循环，可延长2个碳。如此进行，经过7次
循环即可合成软脂酰—ACP。软脂酰—ACP在硫激酶作用下分解，形成游离的软脂酸。
软脂酸的合成是从原始材料乙酰CoA开始的所以称之为从头合成途径。
（2）硬脂酸的合成，在动物和植物中有所不同。在动物中，合成地点有两处，即线粒体和粗糙内质网。在线粒体中，合成硬脂酸的碳原子受体是软脂酰CoA，碳原子的给体是乙酰CoA。在内质网中，碳原子的受体也是软脂酰CoA，但碳原子的给体是丙二酸单酰CoA。在植物中，合成地点是细胞溶质。碳原子的受体不同于动物，是软脂酰ACP；碳原子的给体也不同与动物，是丙二酸单酰ACP。在两种生物中，合成硬脂酸的还原剂都是一样的。
34何谓“酮症”？试分析其产生原因
答：长期饥饿和糖尿病时，脂肪动员加强，脂肪酸分解产生大量的乙酰辅酶A，后
者在肝脏缩合成酮体，当肝内产生酮体超过肝外组织氧化酮体的能力时，血中酮体蓄积，
称为酮血症。尿中有酮体排出，称酮尿症。二者统称为酮体症(酮症)。酮症可导致代谢
性酸中毒，称酮症酸中毒，严重酮症可导致人死亡。
35、mol硬脂酸18∶0彻底氧化成CO2+H2O需经哪些途径？各阶段的中间产物是什么？计算过程中产生ATP的总mol数。
答：1mol硬脂酸18∶0彻底氧化成CO2+H2O需经β-氧化、三羧酸循环、氧化磷酸化。
1mol硬脂酸18∶0经β－氧化产物有：9mol乙酰辅酶A、8mol FADH2、8mol NADH+H+；
9mol乙酰辅酶A经三羧酸循环后产物有：9×（3NADH+3H++FADH+GTP）mol；上述NADH、FADH经氧化磷酸化共生成ATP的mol数为：90＋8×4－2＝120（mol）
36什么叫酮体，为什么正常代谢时产生的酮体量很少？在什么情况下血中酮体含量增高，而尿中也能出现酮体？
答：①乙酰乙酸，β－羟丁酸和丙酮三者合称酮体。酮体为肝内脂肪酸代谢的正常
中间产物。②正常的人或动物体内糖代谢居能量代谢中的主导地位，产生酮体量很少。
③在饥饿时或膳食中糖供应不足时，或因某些病使糖的氧化能力降低时，肝中需
加速脂
肪的氧化，导致其分解产物乙酰辅酶A在肝脏缩合产生过多的酮体，超过肝外的氧化能
力。④又因糖代谢削弱，缺乏丙酮酸，而与乙酰CoA缩合成柠檬酸的草酰乙酸减少。
酮体的去路也减少，酮体便积聚于血内，使血中酮体含量增高，成为酮血症，血内酮体
过多由尿排出，尿中出现酮体，成为酮尿。
37比较脂肪酸的“β－氧化”与脂肪酸的“从头合成”途径的不同说明它们并不是相互可逆的过程。
答：脂肪酸的“β－氧化”与脂肪酸的“从头合成”途径并非相互可逆的过程，两
者存在以下区别：
逆的过程。
38为什么说转氨基反应在氨基酸合成和降解过程中都起重要作用？
答：（1）在氨基酸合成过程中，转氨基反应是氨基酸合成的主要方式，许多氨基酸的合成可以通过转氨酶的催化作用，由α－酮酸接受来自谷氨酸的氨基而形成。
（2）在氨基酸的分解过程中，氨基酸也可以先经转氨基作用把氨基酸上的氨基
转移到α-酮戊二酸上形成谷氨酸，谷氨酸在谷氨酸脱氢酶的作用下脱去氨基。39哺乳动物体内氨基酸脱氨基作用包括哪些方式？
答：（1）氧化脱氨基作用；
（2）转氨基作用；
（3）联合脱氨基作用：有转氨基与谷氨酸脱氢酶联合脱氨基作用、转氨基与嘌呤核苷
酸循环联合脱氨基作用。其中联合脱氨基作用是最主要的脱氨基方式。
40简述大肠杆菌的DNA复制的过程。
答：DNA复制从特定位点开始，可以单向或双向进行，但是以双向复制为主。
由于DNA
双链的合成延伸均为5′→3′的方向，因此复制是以半不连续的方式进行，可以概括为：
双链的解开；RNA引物的合成；DNA链的延长；切除RNA引物，填补缺口，连接相
邻的DNA片段。
（1）双链的解开在DNA的复制原点，双股螺旋解开，成单链状态，形成复制叉，分别作为模板，各自合成其互补链。在复制叉上结合着各种各样与复制有关的酶和辅助因子。
（2）RNA引物的合成引发体在复制叉上移动，识别合成的起始点，引发RNA 引物的合成。移动和引发均需要由ATP提供能量。以DNA为模板按5′→3′的方向，合成一段引物RNA链。引物长度约为几个至10个核苷酸。在引物的5′端含3个磷酸残基，3′端为游离的羟基。
（3）DNA链的延长当RNA引物合成之后，在DNA聚合酶Ⅲ的催化下，以四种脱氧核糖核苷5′-三磷酸为底物，在RNA引物的3′端以磷酸二酯键连接上脱氧核糖核苷酸并释放出PPi。DNA链的合成是以两条亲代DNA链为模板，按碱基配对原则进行复制的。亲代DNA的双股链呈反向平行，一条链是5′→3′方向，另一条链是3′→5′方向。在一个复制叉内两条链的复制方向不同，所以新合成的二条子链极性也正好相反。由于迄今为止还没有发现一种DNA聚合酶能按3′→5′方向延伸，因此子代链中前导链沿着亲代DNA单链的3′→5′方向（亦即新合成的DNA沿5′→3′方向）不断延长。滞后链则沿着复制叉移动的反方向按5′→3′方向先合成冈崎片段。
（4）切除引物，填补缺口，连接修复当新形成的冈崎片段延长至一定长度，其3′-OH端与前面一条老片断的5′断接近时，在DNA聚合酶Ⅰ的作用下，在引物RNA与DNA片段的连接处切去RNA引物后留下的缺口，由DNA聚合酶Ⅰ催化合成一段DNA填补上；在DNA连接酶的作用下，连接相邻的DNA链；修复掺入DNA链的错配碱基。这样以两条亲代DNA链为模板，就形成了两个DNA 双股螺旋分子。每个分子中一条链来自亲代DNA，另一条链则是新合成的。
41简述中心法则
答：在细胞分裂过程中通过DNA的复制把遗传信息由亲代传递给子代，在子代的个体发育过程中遗传信息由DNA传递到RNA，最后翻译成特异的蛋白质；在RNA病毒
中RNA具有自我复制的能力，并同时作为mRNA，指导病毒蛋白质的生物合成；
在致癌RNA病毒中，RNA还以逆转录的方式将遗传信息传递给DNA分子。
42简述DNA复制的基本规律。
答：（1）复制过程是半保留的。
（2）细菌或病毒DNA的复制通常是由特定的复制起始位点开始，真核细胞染色体DNA复制则可以在多个不同部位起始。
（3）复制可以是单向的或是双向的，以双向复制较为常见，两个方向复制的速度不一定相同。
（4）两条DNA链合成的方向均是从5→3’进行的。
（5）复制的大部分都是半不连续的，即其中前导链是相对连续的，滞后链则是不连续的。
（6）各短片段在开始复制时，先形成短片段RNA作为DNA合成的引物，这一RNA片段以后被切除DNA聚合酶Ⅰ，并用DNA聚合酶Ⅰ填补因切除引物RNA产生的缺口，并由DNA连接酶连接切口。
43简述RNA转录的过程.
答：RNA转录过程为起始位点的识别、起始、延伸、终止。
（1）起始位点的识别RNA聚合酶先与DNA模板上的特殊启动子部位结合，σ因子起着识别DNA分子上的起始信号的作用。在σ亚基作用下帮助全酶迅速找到启动子，并与之结合生成较松弛的封闭型启动子复合物。这时酶与DNA外部结合，识别部位大约在启动子的-35位点处。接着是DNA构象改变活化，得到开放型的启动子复合物，此时酶与启动子紧密结合，在-10位点处解开DNA双链，识别其中的模板链。由于该部位富含A-T碱基对，故有利于DNA解链。开放型复合物一旦形成，DNA就继续解链，酶移动到起始位点。
（2）起始留在起始位点的全酶结合第一个核苷三磷酸。第一个核苷三磷酸常是GTP或ATP。形成的启动子、全酶和核苷三磷酸复合物称为三元起始复合物，第一个核苷酸掺入的位置称为转录起始点。这时σ亚基被释放脱离核心酶。
（3）延伸从起始到延伸的转变过程，包括σ因子由缔合向解离的转变。DNA 分子和酶分子发生构象的变化，核心酶与DNA的结合松弛，核心酶可沿模板移动，并按模板序列选择下一个核苷酸，将核苷三磷酸加到生长的RNA 链的3′-OH端，催化形成磷酸二酯键。转录延伸方向是沿DNA模板链的3′→5′方向按碱基酸对原则生成5′→3′的RNA产物。RNA链延伸时，RNA聚合酶继续解开一段DNA双链，长度约17个碱基对，使模板链暴露出来。新合成的RNA链与模板形成RNA-DNA的杂交区，当新生的RNA链离开模板DNA 后，两条DNA链则重新形成双股螺旋结构。
（4）终止在DNA分子上有终止转录的特殊碱基顺序称为终止子，它具有使RNA聚合酶停止合成RNA和释放RNA链的作用。这些终止信号有的能被RNA 聚合酶自身识别，而有的则需要有ρ因子的帮助。ρ因子是一个四聚体蛋白质，它能与RNA聚合酶结合但不是酶的组分。它的作用是阻RNA聚合酶向前移动，于是转录终止，并释放出已转录完成的RNA链。对于不依赖于ρ因子的终止子
序列的分析，发现有两个明显的特征：即在DNA上有一个15～20个核苷酸的二重对称区，位于RNA链结束之前，形成富含G-C的发夹结构。接着有一串大约6个A的碱基序列它们转录的RNA链的末端为一连串的U。寡聚U可能提供信号使RNA聚合酶脱离模板。在真核细胞内，RNA的合成要比原核细胞中的复杂得多
44简述原核细胞和真核细胞的RNA聚合酶有何不同？
答：（1）原核细胞大肠杆菌的RNA聚合酶研究的较深入。这个酶的全酶由5种亚基（α2ββ′δω）组成，还含有2个Zn原子。在RNA合成起始之后，δ因子便与全酶分离。不含δ因子的酶仍有催化活性，称为核心酶。δ亚基具有与启动子结合的功能，β亚基催化效率很低，而且可以利用别的DNA的任何部位作模板合成RNA。加入δ因子后，则具有了选择起始部位的作用，δ因子可能与核心酶结合，改变其构象，从而使它能特异地识别DNA模板链上的起始信号。
（2）真核细胞的细胞核内有RNA聚合酶I、II和III，通常由4～6种亚基组成，并含有Zn2+。RNA聚合酶I存在于核仁中，主要催化rRNA前体的转录。RNA 聚合酶Ⅱ和Ⅲ存在于核质中，分别催化mRNA前体和小分子量RNA的转录。此外线粒体和叶绿体也含有RNA聚合酶，其特性类似原核细胞的RNA聚合酶。
45真核细胞mRNA加工过程包括哪四步？
答：（1）5ˊ加帽、3ˊ聚腺苷酸化、RNA剪接和转运出核。5ˊ加帽和3ˊ聚腺苷酸化在剪接和转运之前。
46比较DNA的复制和转录有什么不同？
答：（1）DNA复制是为了保留物种的全部遗传信息，因此是整个分子都复制；而转录只是转录DNA分子中的一个片段（称为转录单位或操纵子 operon)，哪个基因被转录与特定的时间、空间、生理状态有关。
（2）双链DNA中只有一条链具有转录活性，称之为模板链（或反义链），无转录活性的链称为有义链（或编码链）；
（3）转录不需引物，而DNA的复制需要一小段RNA作为引物；
（4）RNA聚合酶无校对功能，转录的错误率高；
（5）复制时双链DNA在复制过程中需要逐步但全部解链，而转录时只需DNA 双链局部解链，当RNA聚合酶移开时DNA双螺旋很快恢复。
复制的产物无需加工就有活性，而转录产物必需经过加工才具有活性。
47简述真核生物和原核生物的mRNA在结构上的主要区别。
答：①真核生物mRNA在5'端有一帽子结构，(由7－甲基鸟苷酸三磷酸组成)；
②在3'端有一多聚腺苷酸poly(A)的尾部结构，由20～300腺苷酸组成；
③所有真核生物的mRNA分子都是只含一个结构基因。而原核生物的mRNA
可以由几个结构基因组成；
④原核生物的起始信号有SD序列，两末端有不编码的重复序列。
48原核细胞与真核细胞（细胞质）的蛋白质生物合成有何主要区别？
答：1.主要区别有：
（1）原核生物翻译与转录是偶联的，而真核生物不存在这种偶联关系。
（2）原核生物的起始tRNA经历甲酰化反应，形成甲酰甲硫氨酸-tRNA，真核生物则不。
（3）采取完全不同的机制识别起始密码子，原核生物依赖于SD序列，真核生物依赖于帽子结构。
（4）原核生物的mRNA与核糖体小亚基的结合先于起始tRNA与小亚基的结合，而真核生物的起始tRNA与核糖体小亚基的结合先于mRNA与小亚基的结合。
（5）在原核生物蛋白质合成的起始阶段不需要消耗ATP，但真核生物需要消耗ATP。
（6）参与真核生物蛋白质合成起始阶段的起始因子比原核复杂，释放因子则相对简单。
49遗传密码有何基本特性？这些特性有何重要意义？
答：mRNA分子上的核苷酸顺序与蛋白质多肽链上氨基酸顺序之间的对应关系称为遗传密码，mRNA上每3个相邻的核苷酸编成一个密码子。其特点有：
①方向性：编码方向是5ˊ→3ˊ；
②无标点性：密码子连续排列，既无间隔又无重叠；
③简并性：除了Met和Trp各只有一个密码子之外，其余每种氨基酸都有
2～6个
密码子；
④通用性与变异性：不同生物共用一套密码；有少数线粒体的密码发生变
异；
⑤变偶性与摆动性：在密码子与反密码子相互识别的过程中密码子的第一
个、第
二个核苷酸起决定性作用，而第三个核苷酸能够在一定范围内进行变动。
这些特性的意义在于：兼并性有利于减少有害突变，而变偶性与摆动性既减少有害突变，也平衡了翻译速度与翻译准确性的要求。
50简述糖代谢与蛋白质代谢的相互关系。
答：（1）糖是蛋白质合成的碳源和能源：糖分解代谢产生的丙酮酸、α-酮戊二酸、草
酰乙酸、磷酸烯醇式丙酮酸、4-磷酸赤藓糖等是合成氨基酸的碳架。糖分解产生的
能量被用于蛋白质的合成。
（2）蛋白质分解产物进入糖代谢：蛋白质降解产生的氨基酸经脱氨后生成α-酮酸，α-酮酸进入糖代谢可进一步氧化放出能量，或经糖异生作用生成糖。51简述糖代谢与脂类代谢的相互关系。
答：（1）糖转变为脂肪：糖酵解所产生的磷酸二羟丙同酮还原后形成甘油，丙酮酸氧
化脱羧形成乙酰辅酶A是脂肪酸合成的原料，甘油和脂肪酸合成脂肪。
（2）脂肪转变为糖：脂肪分解产生的甘油和脂肪酸，可沿不同的途径转变成糖。甘油经磷酸化作用转变成磷酸二羟丙酮，再异构化变成3-磷酸甘油醛，后者沿糖酵解逆反应生成糖；脂肪酸氧化产生乙酰辅酶A，在植物或微生物
体内可经乙醛酸循环和糖异生作用生成糖，也可经糖代谢彻底氧化放出能量。（3）能量相互利用：磷酸戊糖途径产生的NADPH直接用于脂肪酸的合成，脂肪分解产生的能量也可用于糖的合成。
52以乳糖操纵子为例说明酶诱导合成的调控过程。
答：（1）乳糖操纵子：操纵子是指在转录水平上控制基因表达的协调单位，包括启动基因（P）、操纵基因（O）和在功能上相关的几个结构基因，操纵子可受调节基因的控制。乳糖操纵子是三种分解的乳糖酶在细胞中表达的控制单位。
（2）阻遏过程：在没有诱导物（乳糖）情况下，调节基因产生的活性阻遏蛋白与操纵基因结合，操纵基因被关闭，操纵子不转录。
（3）诱导过程：当有诱导物（乳糖）的情况下，调节基因产生的活性阻遏蛋白与诱导物结合，使阻遏蛋白构象发生改变，失去与操纵基因结合的能力，操纵基因被开放，转录出三种乳糖分解酶（LacZ、LacY、LacA）。
53原核生物和真核生物基因表达调控有何不同？
答：转录水平操纵子调控模式是原核生物基因表达调控的主要方式，多细胞真核生物至今未发现操纵子。故其调控方式不同于原核生物。真核基因表达的时间性十分明显，而且是多水平的复杂调控，其中以转录前和转录水平的调控较重要。转录前调控包括染色质及核小体结构的改变、基因扩增和重组等。
转录水平的调控依靠数目众多的反式因子（蛋白质）与RNA聚合酶和DNA 的相互作用而实现，这种蛋白质与蛋白质和蛋白质与DNA的识别和结合则依靠蛋白质分子中各种基元如锌指、亮氨酸拉链、螺旋－环－螺旋基元实现的。
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中国农业大学研究生入学考试复习资料 《生物化学》重点大题 1．简述Chargaff 定律的主要内容。 答案：(1）不同物种生物的DNA 碱基组成不同，而同一生物不同组织、器官的DNA 碱基组成相同。(2）在一个生物个体中，DNA 的碱基组成并不随年龄、营养状况和环境变化而改变。 (3）几乎所有生物的DNA 中，嘌呤碱基的总分子数等于嘧啶碱基的总分子数，腺嘌呤(A)和胸腺嘧啶(T) 的分子数量相等，鸟嘌呤(G)和胞嘧啶(C)的分子数量相等，即A＋G=T＋C。这些重要的结论统称 为Chargaff 定律或碱基当量定律。 2．简述DNA 右手双螺旋结构模型的主要内容。 答案：DNA 右手双螺旋结构模型的主要特点如下： (1）DNA 双螺旋由两条反向平行的多核苷酸链构成，一条链的走向为5′→3′，另一条链的走向为3′→5′;两条链绕同一中心轴一圈一圈上升，呈右手双螺旋。 (2）由脱氧核糖和磷酸构成的骨架位于螺旋外侧，而碱基位于螺旋内侧。 (3）两条链间A 与T 或C 与G 配对形成碱基对平面，碱基对平面与螺旋的虚拟中心轴垂直。 (4）双螺旋每旋转一圈上升的垂直高度为3.4nm(即34?），需要10 个碱基对，螺旋直径是2.0nm。(5）双螺旋表面有两条深浅不同的凹沟，分别称为大沟和小沟。 3．简述DNA 的三级结构。 答案：在原核生物中，共价闭合的环状双螺旋DNA 分子，可再次旋转形成超螺旋，而且天然DNA 中多为负超螺旋。真核生物线粒体、叶绿体DNA 也是环形分子，能形成超螺旋结构。真核细胞核内染色体是DNA 高级结构的主要表现形式，由组蛋白H2A、H2B、H3、H4 各两分子形成组蛋白八聚体，DNA 双螺旋缠绕其上构成核小体，核小体再经多步旋转折叠形成棒状染色体，存在于细胞核中。 4．简述tRNA 的二级结构与功能的关系。 答案：已知的tRNA 都呈现三叶草形的二级结构，基本特征如下：(1）氨基酸臂，由7bp 组成，3′末端有-CCA-OH 结构，与氨基酸在此缩合成氨基酰-tRNA，起到转运氨基酸的作用;(2）二氢尿嘧啶环(DHU、I 环或D 环），由8～12 个核苷酸组成，以含有5，6-二氢尿嘧啶为特征;(3）反密码环，其环中部的三个碱基可与mRNA 的三联体密码子互补配对，在蛋白质合成过程中可把正确的氨基酸引入合成位点;(4)额外环，也叫可变环，通常由3～21 个核苷酸组成;(5)TψC 环，由7 个核苷酸组成环，和tRNA 与核糖体的结合有关。 5．简述真核生物mRNA 3′端polyA 尾巴的作用。 答案：真核生物mRNA 的3′端有一段多聚腺苷酸(即polyA)尾巴，长约20～300 个腺苷酸。该尾巴与mRNA 由细胞核向细胞质的移动有关，也与mRNA 的半衰期有关;研究发现，polyA 的长短与mRNA 寿命呈正相关，刚合成的mRNA 寿命较长，“老”的mRNA 寿命较短。 6．简述分子杂交的概念及应用。 答案：把不同来源的DNA(RNA）链放在同一溶液中进行热变性处理，退火时，它们之间某些序列互补的区域可以通过氢键重新形成局部的DNA-DNA 或DNA-RNA 双链，这一过程称为分子杂交，生成的双链称杂合双链。DNA 与DNA 的杂交叫做Southern 杂交，DNA 与RNA 杂交叫做Northern 杂交。 核酸杂交已被广泛应用于遗传病的产前诊断、致癌病原体的检测、癌基因的检测和诊断、亲子鉴定和动
《生物化学》期末考试题 A 一、判断题（15个小题，每题1分，共15分）( ) 2、糖类化合物都具有还原性( ) 3、动物脂肪的熔点高在室温时为固体，是因为它含有的不饱和脂肪酸比植物油多。( ) 4、维持蛋白质二级结构的主要副键是二硫键。( ) 5、ATP含有3个高能磷酸键。( ) 6、非竞争性抑制作用时，抑制剂与酶结合则影响底物与酶的结合。( ) 7、儿童经常晒太阳可促进维生素D的吸收，预防佝偻病。( ) 8、氰化物对人体的毒害作用是由于它具有解偶联作用。( ) 9、血糖基本来源靠食物提供。( ) 10、脂肪酸氧化称β-氧化。( ) 11、肝细胞中合成尿素的部位是线粒体。( ) 12、构成RNＡ的碱基有Ａ、Ｕ、Ｇ、T。( ) 13、胆红素经肝脏与葡萄糖醛酸结合后水溶性增强。( ) 14、胆汁酸过多可反馈抑制7α-羟化酶。( ) 15、脂溶性较强的一类激素是通过与胞液或胞核中受体的结合将激素信号传递发挥其生物() 二、单选题（每小题1分，共20分） 1、下列哪个化合物是糖单位间以α-1，4糖苷键相连：( ) A、麦芽糖 B、蔗糖 C、乳糖 D、纤维素 E、香菇多糖 2、下列何物是体内贮能的主要形式( ) A、硬酯酸 B、胆固醇 C、胆酸 D、醛固酮 E、脂酰甘油 3、蛋白质的基本结构单位是下列哪个：( ) A、多肽 B、二肽 C、L-α氨基酸 D、L-β-氨基酸 E、以上都不是 4、酶与一般催化剂相比所具有的特点是( ) A、能加速化学反应速度 B、能缩短反应达到平衡所需的时间 C、具有高度的专一性 D、反应前后质和量无改 E、对正、逆反应都有催化作用 5、通过翻译过程生成的产物是：( ) Ａ、ｔRNA Ｂ、ｍRNA Ｃ、ｒRNA D、多肽链Ｅ、DNA 6、物质脱下的氢经NADH呼吸链氧化为水时，每消耗1/2分子氧可生产ATP分子数量( ) Ａ、１Ｂ、２C、3 Ｄ、４．E、5 7、糖原分子中由一个葡萄糖经糖酵解氧化分解可净生成多少分子ATP？( ) A、1 B、2 C、3 D、4 E、5 8、下列哪个过程主要在线粒体进行( ) A、脂肪酸合成 B、胆固醇合成 C、磷脂合成 D、甘油分解 E、脂肪酸β-氧化 9、酮体生成的限速酶是( )
目录 第一章蛋白质的结构与功能 (2) 第二章核酸的结构与功能 (16) 第三章酶 (25) 第四章糖代谢 (36) 第五章脂类代谢 (49) 第六章生物氧化 (62) 第七章氨基酸代谢 (71) 第八章核苷酸代谢 (80) 第九章物质代谢的联系与调节 (86) 第十章 DNA生物合成 ---- 复制 (93) 第十一章 RNA的生物合成----转录 (103) 第十二章蛋白质的生物合成---- 翻译 (110) 第十三章基因表达调控 (119) 第十四章基因重组与基因工程 (128) 第十五章细胞信息转导 (136) 第十六章肝的生物化学 (151) 第十七章维生素与微量元素 (162) 第十八章常用分子生物学技术的原理及其应用 (166) 第十九章水和电解质代谢 (171) 第二十章酸碱平衡 (175)
第一章蛋白质的结构与功能 一. 单项选择题 1. 下列不含有手性碳原子的氨基酸是 A. Gly B. Arg C. Met D. Phe E. Val 2. 那一类氨基酸在脱去氨基后与三羧酸循环关系最密切 A. 碱性氨基酸 B. 含硫氨基酸 C. 分支氨基酸 D. 酸性氨基酸 E. 芳香族氨基酸 3. 一个酸性氨基酸，其pH a1＝2.19，pH R＝ 4.25，pH a2＝9.67，请问其等电点是 A. 7.2 B. 5.37 C. 3.22 D. 6.5 E. 4.25 4. 下列蛋白质组分中，那一种在280nm具有最大的光吸收 A. 酪氨酸的酚环 B. 苯丙氨酸的苯环 C. 半胱氨酸的巯基 D. 二硫键 E. 色氨酸的吲哚环 5. 测定小肽氨基酸序列的最好办法是 A. 2,4-二硝基氟苯法 B. 二甲氨基萘磺酰氯法 C. 氨肽酶法 D. 苯异硫氰酸酯法 E. 羧肽酶法 6. 典型的α-螺旋含有几个氨基酸残基 A. 3 B. 2.6 C. 3.6 D. 4.0 E. 4.4 7. 每分子血红蛋白所含铁离子数为 A. 5 B. 4 C. 3 D. 2 E. 1 8. 血红蛋白的氧合曲线呈 A. U形线 B. 双曲线 C. S形曲线 D. 直线 E. Z形线 9. 蛋白质一级结构与功能关系的特点是 A. 氨基酸组成不同的蛋白质，功能一定不同 B. 一级结构相近的蛋白质，其功能类似可能性越大 C. 一级结构中任何氨基酸的改变，其生物活性即消失 D. 不同生物来源的同种蛋白质，其一级结构相同 E. 以上都不对 10. 在中性条件下，HbS与HbA相比，HbS的静电荷是 A. 减少＋2 B. 增加＋2 C. 增加＋1 D. 减少＋1 E. 不变 11. 一个蛋白质的相对分子量为11000，完全是α-螺旋构成的，其分子的长度是多少nm A. 11 B. 110 C. 30 D. 15 E. 1100 12. 下面不是空间构象病的是 A. 人文状体脊髓变性病 B. 老年痴呆症 C. 亨丁顿舞蹈病 D. 疯牛病 E. 禽流感 13. 谷胱甘肽发挥功能时，是在什么样的结构层次上进行的
安溪卫校药学专业生物化学期末考试卷选择题 班级 _____________姓名 _____________座号 _________ 一、单项选择题（每小题 1 分，共30 分） 1、蛋白质中氮的含量约占 A 、 6.25% B 、10.5%C、 16% D 、19%E、 25% 2、变性蛋白质分子结构未改变的是 A 、一级结构B、二级结构C、三级结构 D 、四级结构E、空间结构 3、中年男性病人，酗酒呕吐，急腹症，检查左上腹压痛，疑为急性胰腺炎，应测血中的酶是 A 、碱性磷酸酶 B 、乳酸脱氢酶C、谷丙转氨酶D、胆碱酯酶E、淀粉酶 4、酶与一般催化剂相比所具有的特点是 A 、能加速化学反应速度 C、具有高度的专一性 E、对正、逆反应都有催化作用B、能缩短反应达到平衡所需的时间D、反应前后质和量无改 5、酶原之所以没有活性是因为 A 、酶蛋白肽链合成不完全C、酶原是普通的蛋白质E、是已 经变性的蛋白质B、活性中心未形成或未暴露D、缺乏辅酶或辅基 6、影响酶促反应速度的因素 A 、酶浓度B、底物浓度C、温度D、溶液pH E、以上都是 7、肝糖原能直接分解葡萄糖，是因为肝中含有 A 、磷酸化酶 B 、葡萄糖 -6-磷酸酶C、糖原合成酶D、葡萄糖激酶E、己糖激酶 8、下列不是生命活动所需的能量形式是 A 、机械能B、热能C、 ATP D、电能E、化学能 9、防止动脉硬化的脂蛋白是 A、CM B 、VLDL C、 LDL D、 HDL E、 IDL 10、以下不是血脂的是 A 、必需脂肪酸 B 、磷脂C、脂肪D、游离脂肪酸E、胆固醇 11、一分子软脂酸在体内彻底氧化净生成多少分子ATP A、38 B、 131 C、 129 D、146 E、 36 12、没有真正脱掉氨基的脱氨基方式是 A 、氧化脱氨基B、转氨基C、联合脱氨基D、嘌呤核苷酸循环E、以上都是 13、构成 DNA 分子的戊糖是 A 、葡萄糖B、果糖C、乳糖 D 、脱氧核糖E、核糖 14、糖的有氧氧化的主要生理意义是： A 、机体在缺氧情况下获得能量以供急需的有效方式 B 、是糖在体内的贮存形式 C、糖氧化供能的主要途径 D 、为合成磷酸提供磷酸核糖 E、与药物、毒物和某些激素的生物转化有关 15、体内氨的主要运输、贮存形式是 A 、尿素B、谷氨酰胺C、谷氨酸 D 、胺E、嘌呤、嘧啶 16、DNA作为遗传物质基础，下列叙述正确的是 A 、 DNA 分子含有体现遗传特征的密码 B 、子代 DNA 不经遗传密码即可复制而成
1酮体生成和利用的生理意义。 (1) 酮体是脂酸在肝内正常的中间代谢产物，是甘输出能源的一种形式；（2）酮体是肌肉尤其是脑的重要能源。酮体分子小，易溶于水，容易透过血脑屏障。体内糖供应不足（血糖降低）时，大脑不能氧化脂肪酸，这时酮体是脑的主要能源物质。 2试述乙酰CoA在脂质代谢中的作用. 在机体脂质代谢中，乙酰CoA主要来自脂肪酸的β氧化,也可来自甘油的氧化分解；乙酰CoA在肝中可被转化为酮体向肝外运送，也可作为脂肪酸生物合成及细胞胆固醇合成的基本原料。 3试述人体胆固醇的来源与去路? 来源:⑴从食物中摄取⑵机体细胞自身合成去路:⑴在肝脏可转换成胆汁酸⑵在性腺,肾上腺皮质可以转化为类固醇激素⑶在欺负可以转化为维生素D3⑷用于构成细胞膜⑸酯化成胆固醇酯，储存在细胞液中⑹经胆汁直接排除肠腔，随粪便排除体外。 4酶的催化作用有何特点？ ①具有极高的催化效率,如酶的催化效率可比一般的催化剂高108~1020 倍；②具有高度特异性：即酶对其所催化的底物具有严格的选择性，包括：绝对特异性、相对特异性、立体异构特异性；③酶促反应的可调节性：酶促反应受多种因素的调控，以适应机体不断变化的内外环境和生命活动的需要。 5距离说明酶的三种特异性(定义、分类、举例)。 一种酶仅作用于一种或一种化合物,或一定化学键,催化一定的化学反应,产生一定的产物,这种现象称为酶作用的特异性或专一性。根据其选择底物严格程度不同,分为三类:①绝对特异性:一种酶只能作用于一种专一的化学反应,生成一种特定结构的产物,称为绝对特异性.如：脲酶仅能催化尿素水解产生CO2 和NH3,对其它底物不起作用;②相对特异性:一种酶作用于一类化合物或一种化学键,催化一类化学反应,对底物不太严格的选择性,称为相对特异性。如各种水解酶类属于相对特异性;举例:磷酸酶对一般的磷酸酯键都有水解作用,既可水解甘油与磷酸形成的酯键,也可水解酚与磷酸形成的酯键;③立体异构特异性:对底物的立体构型有要求,是一种严格的特异性。作用于不对称碳原子产生的立体异构体;或只作用于某种旋光异构体(D-型或L-型其中一种),如乳酸脱氢酶仅催化L-型乳酸脱氢，不作用于D-乳酸等。 6简述Km与Vm的意义。 ⑴Km等于当V=Vm/2时的[S]。⑵Km的意义：①Km值是酶的特征性常数——代表酶对底物的催化效率。当[S]相同时,Km 小——V大；②Km值可近似表示酶与底物的亲和力：1/Km大，亲和力大；1/Km小，亲和力小；③可用以判断酶的天然底物：Km最小者为该酶的天然底物。⑶Vm的意义:Vm是酶完全被底物饱和时的反应速率，与酶浓度成正比。 7温度对酶促反应有何影响。 (1) 温度升高对V的双重影响：①与一般化学反应一样，温度升高可增加反应分子的碰撞机会，使V增大；②温度升高可加速酶变性失活，使酶促反应V变小(2)温度对V影响的表现:①温度较低时，V随温度升高而增大(低温时由于活化分子数目减少，反应速度降低，但温度升高时，酶活性又可恢复)②达到某一温度时，V最大。使酶促反应V达到最大时的反应温度称为酶的最适反应温度(酶的最适温度不是酶的特征性常数)③反应温度达到或超过最适温度后，随着反应温度的升高，酶蛋白变性，V下降。 8竞争性抑制作用的特点是什么？ (1) 竞争性抑制剂与酶的底物结构相似(2)抑制剂与底物相互竞争与酶的活性中心结合(3)抑制剂浓度越大,则抑制作用越大，但增加底物浓度可使抑制程度减小甚至消除(4)动力学参数:Km值增大，Vm值不变。 9说明酶原与酶原激活的意义。 （1）有些酶（绝大多数蛋白酶）在细胞内合成或初分泌时没有活性，这些无活性的酶的前身物称为酶原。酶原激活是指酶原在一定条件下转化为有活性的酶的过程。酶原激活的机制：酶原分子内肽链一处或多处断裂，弃去多余的肽段，构象变化，活性中心形成，从而使酶原激活。(2)酶原激活的意义：①消化道内蛋白酶以酶原形式分泌，保护消化器官自身不受酶的水解（如胰蛋白酶），保证酶在特定部位或环境发挥催化作用；
《生物化学》期末考试题 A 1、蛋白质溶液稳定的主要因素是蛋白质分子表面形成水化膜,并在偏离等电点时带有相同电荷 2、糖类化合物都具有还原性 ( ) 3、动物脂肪的熔点高在室温时为固体，是因为它含有的不饱和脂肪酸比植物油多。( ) 4、维持蛋白质二级结构的主要副键是二硫键。 ( ) 5、ATP含有3个高能磷酸键。 ( ) 6、非竞争性抑制作用时，抑制剂与酶结合则影响底物与酶的结合。 ( ) 7、儿童经常晒太阳可促进维生素D的吸收，预防佝偻病。 ( ) 8、氰化物对人体的毒害作用是由于它具有解偶联作用。 ( ) 9、血糖基本来源靠食物提供。 ( ) 10、脂肪酸氧化称β-氧化。 ( ) 11、肝细胞中合成尿素的部位是线粒体。 ( ) 12、构成RNＡ的碱基有Ａ、Ｕ、Ｇ、T。 ( ) 13、胆红素经肝脏与葡萄糖醛酸结合后水溶性增强。 ( ) 14、胆汁酸过多可反馈抑制7α-羟化酶。 ( ) 15、脂溶性较强的一类激素是通过与胞液或胞核中受体的结合将激素信号传递发挥其生物() 1、下列哪个化合物是糖单位间以α-1，4糖苷键相连： ( ) A、麦芽 B、蔗糖 C、乳糖 D、纤维素 E、香菇多糖 2、下列何物是体内贮能的主要形式 ( ) A、硬酯酸 B、胆固醇 C、胆酸 D、醛固酮 E、脂酰甘油
3、蛋白质的基本结构单位是下列哪个： ( ) A、多肽 B、二肽 C、L-α氨基酸 D、L-β-氨基酸 E、以上都不是 4、酶与一般催化剂相比所具有的特点是 ( ) A、能加速化学反应速度 B、能缩短反应达到平衡所需的时间 C、具有高度的专一性 D、反应前后质和量无改 E、对正、逆反应都有催化作用 5、通过翻译过程生成的产物是： ( ) Ａ、ｔRNA Ｂ、ｍRNA Ｃ、ｒRNA D、多肽链Ｅ、DNA 6、物质脱下的氢经NADH呼吸链氧化为水时，每消耗1/2分子氧可生产ATP分子数量( ) Ａ、１Ｂ、２ C、3 Ｄ、４． E、5 7、糖原分子中由一个葡萄糖经糖酵解氧化分解可净生成多少分子ATP？ ( ) A、1 B、2 C、3 D、4 E、5 8、下列哪个过程主要在线粒体进行 ( ) A、脂肪酸合成 B、胆固醇合成 C、磷脂合成 D、甘油分解 E、脂肪酸β-氧化 9、酮体生成的限速酶是 ( ) A、HMG-CoA还原酶 B、HMG-CoA裂解酶 C、HMG-CoA合成酶 D、磷解酶 E、β-羟丁酸脱氢酶 10、有关G-蛋白的概念错误的是 ( ) A、能结合GDP和GTP B、由α、β、γ三亚基组成 C、亚基聚合时具有活性 D、可被激素受体复合物激活 E、有潜在的GTP活性 11、鸟氨酸循环中，合成尿素的第二个氮原子来自 ( ) A、氨基甲酰磷酸 B、NH3 C、天冬氨酸 D、天冬酰胺 E、谷氨酰胺 12、下列哪步反应障碍可致苯丙酮酸尿症 ( )
《生物化学》期末考试题 A 一、判断题(15个小题,每题1分,共15分) ( ) 1、蛋白质溶液稳定的主要因素就是蛋白质分子表面形成水 化膜,并在偏离等电点时带有相同电荷 2、糖类化合物都具有还原性 ( ) 3、动物脂肪的熔点高在室温时为固体,就是因为它含有的不 饱与脂肪酸比植物油多。( ) 4、维持蛋白质二级结构的主要副键就是二硫键。 ( ) 5、ATP含有3个高能磷酸键。 ( ) 6、非竞争性抑制作用时,抑制剂与酶结合则影响底物与酶的 结合。 ( ) 7、儿童经常晒太阳可促进维生素D的吸收,预防佝偻病。 ( ) 8、氰化物对人体的毒害作用就是由于它具有解偶联作用。 ( ) 9、血糖基本来源靠食物提供。 ( )
10、脂肪酸氧化称β-氧化。( ) 11、肝细胞中合成尿素的部位就是线粒体。( ) 12、构成RNＡ的碱基有Ａ、Ｕ、Ｇ、T。( ) 13、胆红素经肝脏与葡萄糖醛酸结合后水溶性增强。( ) 14、胆汁酸过多可反馈抑制7α-羟化酶。( ) 15、脂溶性较强的一类激素就是通过与胞液或胞核中受体的
1、下列哪个化合物就是糖单位间以α-1,4糖苷键相连: () A、麦芽糖 B、蔗糖 C、乳糖 D、纤维素 E、香菇多糖 2、下列何物就是体内贮能的主要形式 ( ) A、硬酯酸 B、胆固醇 C、胆酸 D、醛固酮 E、脂酰甘油 3、蛋白质的基本结构单位就是下列哪个: ( ) A、多肽 B、二肽 C、L-α氨基酸 D、L-β-氨基 酸 E、以上都不就是 4、酶与一般催化剂相比所具有的特点就是 ( ) A、能加速化学反应速度 B、能缩短反应达到平衡所需的 时间 C、具有高度的专一性 D、反应前后质与量无改 E、对 正、逆反应都有催化作用 5、通过翻译过程生成的产物就是: ( ) Ａ、ｔRNA Ｂ、ｍRNA Ｃ、ｒRNA D、多肽链 Ｅ、DNA
《生物化学》期末考试题 A 一、判断题（15个小题，每题1分，共15分） ( ) 1、蛋白质溶液稳定的主要因素是蛋白质分子表面形成水化膜,并在偏离等电点时带有相同电荷 2、糖类化合物都具有还原性 ( ) 3、动物脂肪的熔点高在室温时为固体，是因为它含有的不饱和脂肪酸比植物油多。( ) 4、维持蛋白质二级结构的主要副键是二硫键。 ( ) 5、ATP含有3个高能磷酸键。 ( ) 6、非竞争性抑制作用时，抑制剂与酶结合则影响底物与酶的结合。( ) 7、儿童经常晒太阳可促进维生素D的吸收，预防佝偻病。 ( ) 8、氰化物对人体的毒害作用是由于它具有解偶联作用。 ( )
9、血糖基本来源靠食物提供。 ( ) 10、脂肪酸氧化称β-氧化。 ( ) 11、肝细胞中合成尿素的部位是线粒体。 ( ) 12、构成RNＡ的碱基有Ａ、Ｕ、Ｇ、T。 ( ) 13、胆红素经肝脏与葡萄糖醛酸结合后水溶性增强。 ( ) 14、胆汁酸过多可反馈抑制7α-羟化酶。 ( ) 15、脂溶性较强的一类激素是通过与胞液或胞核中受体的结合将 二、单选题（每小题1分，共20分）
1、下列哪个化合物是糖单位间以α-1，4糖苷键相连：() A、麦芽糖 B、蔗糖 C、乳糖 D、纤维素 E、 香菇多糖 2、下列何物是体内贮能的主要形式 ( ) A、硬酯酸 B、胆固醇 C、胆酸 D、醛固酮 E、 脂酰甘油 3、蛋白质的基本结构单位是下列哪个： ( ) A、多肽 B、二肽 C、L-α氨基酸 D、L-β-氨基酸 E、以上都不是 4、酶与一般催化剂相比所具有的特点是 ( ) A、能加速化学反应速度 B、能缩短反应达到平衡所需的时间 C、具有高度的专一性 D、反应前后质和量无改 E、对正、逆反应都有催化作用 5、通过翻译过程生成的产物是： ( ) Ａ、ｔRNA Ｂ、ｍRNA Ｃ、ｒRNA D、多肽链Ｅ、DNA
2016中国农业大学考研生物必做题集王镜岩生物化学题库及答案解析 第六章生物氧化 一、选择题（A 型题） 1.关于生物氧化的错误描述是（） A.生物氧化是在体温，pH 近中性的条件下进行的 B.生物氧化过程是一系列酶促反应，并逐步氧化，逐步释放能量 C.其具体表现为消耗氧和生成CO 2 D.最终产物是H 2O，CO 2和能量 E.生物氧化中，ATP 生成方式只有氧化磷酸化 2．生命活动中能量的直接供给者是（） A.葡萄糖 B.ATP C.ADP D.脂肪酸 E.磷酸肌酸 3．下列关于呼吸链的叙述，其中错误的是（） A.它普遍存在于各种细胞的线粒体或微粒体 B.它是产生ATP，生成水的主要方式 C.NADH 氧化呼吸链是体内最普遍的 D.呼吸链中氧化与磷酸化的偶联，可以解离 E.氢和电子由电负性较高的、电子密度较大的流向电负性较低、电子密度较小的成分,最后传递到正电性最高的氧 4．当氢和电子经NADH 氧化呼吸链传递给氧生成水时可生成的ATP 分子数是（） A．1B．2C．3D．4E．5 5．当氢和电子经琥珀酸氧化呼吸链传递给氧生成水时可生成ATP 的分子数是（） A．1B．2C．3D．4 E.5 6．细胞色素在呼吸链中传递电子的顺序是（） A.a→a 3→b→c 1→c B.b→a→a 3→c 1→c C.b→c 1→c→aa 3 D.c 1→c→b→a→a 3E .c→c 1→aa 3→b 7．线粒体内膜表面的α-磷酸甘油脱氢酶的辅酶是（） A.FAD B.NAD+ C.NADP+ D.FMN E.TPP 8．作为递氢体,能将电子直接传递给细胞色素的是（） A.NADH+H+ B.NADPH+H+ C.CoQ D.FADH2 E.FMNH2 9．能接受还原型辅基上两个氢的呼吸链成分是（） A.NAD+ B.FAD C.CoQ D.Cytc E.Cytb 10．鱼藤酮抑制呼吸链的部位是（） A.NAD→FMN B.c 1→c C.CoQ→b D.aa 3→O 2 E.b→c 1 二、填空题1．琥珀酸呼吸链的组成成分有、、、、。2．在NADH 氧化呼吸链中，氧化磷酸化偶联部位分别是、、，此三处释放的能量均
生物化学试题及答案 维生素 一、名词解释 1、维生素 二、填空题 1、维生素的重要性在于它可作为酶的组成成分，参与体内代谢过程。 2、维生素按溶解性可分为和。 3、水溶性维生素主要包括和VC。 4、脂脂性维生素包括为、、和。 三、简答题 1、简述B族维生素与辅助因子的关系。 【参考答案】 一、名词解释 1、维生素：维持生物正常生命过程所必需，但机体不能合成，或合成量很少，必须食物供给一类小分子 有机物。 二、填空题 1、辅因子； 2、水溶性维生素、脂性维生素； 3、B族维生素； 4、VA、VD、VE、VK； 三、简答题 1、
生物氧化 一、名词解释 1.生物氧化 2.呼吸链 3.氧化磷酸化 4. P/O比值 二、填空题 1．生物氧化是____ 在细胞中____，同时产生____ 的过程。 3．高能磷酸化合物通常是指水解时____的化合物，其中重要的是____，被称为能量代谢的____。 4．真核细胞生物氧化的主要场所是____ ，呼吸链和氧化磷酸化偶联因子都定位于____。 5．以NADH为辅酶的脱氢酶类主要是参与____ 作用，即参与从____到____的电子传递作用；以NADPH 为辅酶的脱氢酶类主要是将分解代谢中间产物上的____转移到____反应中需电子的中间物上。 6．由NADH→O2的电子传递中，释放的能量足以偶联ATP合成的3个部位是____、____ 和____ 。 9．琥珀酸呼吸链的组成成分有____、____、____、____、____。
10．在NADH 氧化呼吸链中，氧化磷酸化偶联部位分别是____、____、____，此三处释放的能量均超过____KJ。 12．ATP生成的主要方式有____和____。 14．胞液中α-磷酸甘油脱氢酶的辅酶是____，线粒体中α-磷酸甘油脱氢酶的辅基是____。 16．呼吸链中未参与形成复合体的两种游离成分是____和____。 26．NADH经电子传递和氧化磷酸化可产生____个ATP，琥珀酸可产生____个ATP。 三、问答题 1．试比较生物氧化与体外物质氧化的异同。 2．描述NADH氧化呼吸链和琥珀酸氧化呼吸链的组成、排列顺序及氧化磷酸化的偶联部位。 7．简述化学渗透学说。 【参考答案】 一、名词解释 1．物质在生物体内进行的氧化反应称生物氧化。 2．代谢物脱下的氢通过多种酶与辅酶所催化的连锁反应逐步传递，最终与氧结合为水，此过程与细胞呼吸有关故称呼吸链。 3．代谢物脱下的氢经呼吸链传递给氧生成水，同时伴有ADP磷酸化为ATP，此过程称氧化磷酸化。 4．物质氧化时每消耗1摩尔氧原子所消耗的无机磷的摩尔数，即生成ATP的摩尔数，此称P/O比值。 二、填空题 1.有机分子氧化分解可利用的能量 3.释放的自由能大于20.92kJ/mol ATP 通货 4.线粒体线粒体内膜 5.生物氧化底物氧H+＋e- 生物合成 6.NADH-CoQ Cytb-Cytc Cyta-a3-O2 9．复合体Ⅱ泛醌复合体Ⅲ细胞色素c 复合体Ⅳ 10．NADH→泛醌泛醌→细胞色素c 细胞色素aa3→O2 30.5 12．氧化磷酸化底物水平磷酸化 14．NAD+ FAD
一、解词 1、总氮量水中各种形态无机和有机氮的总量 2、酶的抑制作用是指在某个酶促反应系统中，某种低相对分子质量的物质加入后，导致酶活力降低的过程。 3、酶的最适温度酶催化活性最高时的温度 4、蛋白质的等电点每个蛋白都存在一个pH使它的表面净电荷为零即等电点 5、盐析增加中性盐浓度使蛋白质、气体、未带电分子溶解度降低的现象 6、蛋白质变性蛋白质在某些物理和化学因素作用下其特定的空间构象被改变，从而导致其理化性质的改变和生物活性的丧失6、酶的专一性酶对底物及其催化反应的严格选择性通常酶只能催化一种化学反应或一类相似的反应 7、激活剂能提高酶活性的物质大部分是离子或简单的有机化合物 8、抑制剂凡能使酶催化活性下降而不引起酶蛋白变性的物质 9、酶催化特定化学反应的蛋白质、RNA或其复合体 二、填空 1、球蛋白可在半饱和中性硫酸铵溶液中析出，清蛋白可在高盐浓度溶液中析出。 2、在PH3.0、和9.5时的电场中，卵清蛋白（PI4.6）移动方向分别为负移 动，正移动。 3、唾液淀粉酶的最适温度是37 4、还原糖与本乃狄试剂共热现象生成生成砖红色沉淀。 5、维生素C也称抗坏血酸，它具有很强还原性 6、用苔黑酚浓盐酸溶液可以鉴定核糖核酸 7、当溶液的PH低于蛋白质等电点时，蛋白质分子带正电荷；当溶液的 PH大于蛋白质等电点时，蛋白质分子带负电荷； 10．凯氏定氮法测定蛋白质含量消化终点颜色为清澈的蓝紫色色。 11．蛋白质变性的实质是空间结构被破坏。 12．常用的RNA提取方法有苯酚法、、高盐法等。 13、维持蛋白质亲水胶体稳定的因素是蛋白质颗粒表面的电荷层 和水化膜、 14、蛋白质在等电点时，主要以两性离子离子形式存在；当溶液的P H＞PI 时，蛋白质分子以负离子形式存在；当溶液的P H＜PI时，蛋白质分子带正离子形式存在。 15、蛋白质分子中氮的平均含量为 5.16% ，样品中的蛋白质含量常以测 氮量乘以 6.25 、即 6 。 三、选择 1、盐析法沉淀蛋白质的原理( ) A 与蛋白质结合成不溶性蛋白盐 B 次级键断裂蛋白质的构象改变 C 中和电荷，破坏水化膜 D 调节蛋白质溶液的等电点 2、以下哪项不是酶的特性（） A 酶是生物催化剂，催化效率极高 B 易受Ph，温度等外界因素的影响 C 能加速化学反应但不改变反应平衡点 D 有高度特异性 3、RNA和DNA的最大紫外吸收值是在（） A 280nm B 260nm C 510nm D 620nm 4、．凯氏定氮法使用的混合催化剂硫酸钾-硫酸铜配比为（） A 1:3 B 5:1 C 3:1 D 1:1
硕士研究生入学考试生物化学经典习题及答案 第二章蛋白质的结构与功能 自测题 一、单项选择题 １. 构成蛋白质的氨基酸属于下列哪种氨基酸?( A ）。 A. L-α氨基酸 B. Ｌ-β氨基酸Ｃ. Ｄ－α氨基酸Ｄ． D-β氨基酸 A 组成人体蛋白质的编码氨基酸共有2０种，均属L-α氨基酸(甘氨酸除外) ２. ２８０ｎm波长处有吸收峰的氨基酸为( B )。 Ａ.精氨酸 B．色氨酸 C.丝氨酸 D.谷氨酸 B 根据氨基酸的吸收光谱,色氨酸、酪氨酸的最大吸收峰在280nm处。 3. 有关蛋白质三级结构描述,错误的是( A )。 A.具有三级结构的多肽链都有生物学活性 B.三级结构是单体蛋白质或亚基的空间结构 C.三级结构的稳定性由次级键维持Ｄ.亲水基团多位于三级结构的表面 具有三级结构的单体蛋白质有生物学活性,而组成四级结构的亚基同样具有三级结构，当其单独存在时不具备生物学活性。 4. 关于蛋白质四级结构的正确叙述是（ D )。 A.蛋白质四级结构的稳定性由二硫键维系 Ｂ.四级结构是蛋白质保持生物学活性的必要条件 C．蛋白质都有四级结构D．蛋白质亚基间由非共价键聚合 蛋白质的四级结构指蛋白质分子中各亚基的空间排布及亚基的聚合和相互作用；维持蛋白质空间结构的化学键主要是一些次级键,如氢键、疏水键、盐键等。 二、多项选择题 1. 蛋白质结构域( Ａ B C ）。 A.都有特定的功能 B.折叠得较为紧密的区域 C.属于三级结构 D.存在每一种蛋白质中 结构域指有些肽链的某一部分折叠得很紧密,明显区别其他部位，并有一定的功能。 2. 空间构象包括（ A Ｂ C D )。
A. β-折叠B．结构域 C.亚基Ｄ．模序 蛋白质分子结构分为一级、二级、三级、四级结构4个层次，后三者统称为高级结构或空间结构。β-折叠、模序属于二级结构；.结构域属于三级结构;亚基属于四级结构。 三、名词解释 1. 蛋白质等电点 2. 蛋白质三级结构 ３. 蛋白质变性 4. 模序 蛋白质等电点:蛋白质净电荷等于零时溶液的pH值称为该蛋白质的等电点。 蛋白质三级结构：蛋白质三级结构指整条多肽链中全部氨基酸残基的相对空间位置。 蛋白质变性：蛋白质在某些理化因素作用下，其特定的空间结构被破坏，从而导致其理化性质的改变和生物学活性的丧失，称为蛋白质变性。 模序:由二个或三个具有二级结构的肽段,在空间上相互接近，形成一个具有特殊功能的空间结构称为模序。一个模序总有其特征性的氨基酸序列，并发挥特殊功能。 四、填空题 1. 根据氨基酸的理化性质可分为, ，和四类。 1. 非极性疏水性氨基酸;极性中性氨基酸;酸性氨基酸；碱性氨基酸 ２. 多肽链中氨基酸的,称为一级结构,主要化学键为。 2. 排列顺序；肽键 ３. 蛋白质变性主要是其结构受到破坏，而其结构仍可完好无损。 3. 空间；一级 五、简答题 １. 为何蛋白质的含氮量能表示蛋白质的相对量?如何根据蛋白质的含氮量计算蛋白质的含量？ 1. 各种蛋白质的含氮量颇为接近，平均为1６% ，因此测定蛋白质的含氮量就可推算出 蛋白质的含量。常用的公式为 100克样品中蛋白质含量（克%)═每克样品中含氮克数× 6.25×100。 六、论述题 1. 举例说明蛋白质一级结构、空间结构与功能之间的关系。
一、试述酮体的生成过程。 1. 两个乙酰辅酶A被硫解酶催化生成乙酰乙酰辅酶A。β-氧化的最后一轮也生成乙酰乙酰辅酶A。 2. 乙酰乙酰辅酶A与一分子乙酰辅酶A生成β-羟基-β-甲基戊二酰辅酶A，由HMG辅酶A合成酶催化。 3. HMG辅酶A裂解酶将其裂解为乙酰乙酸和乙酰辅酶A。 4. D-β-羟丁酸脱氢酶催化，用NADH还原生成β羟丁酸，反应可逆，不催化L-型底物。 5. 乙酰乙酸自发或由乙酰乙酸脱羧酶催化脱羧，生成丙酮。 二、酮体生成和利用的生理意义。 酮体是脂酸在肝内正常的中间代谢产物，肝内生成，肝外利用，酮体是肝为肝外组织提供的一种能源物质，脑组织的重要能源。 三、解释重症糖尿病病人为什么会产生酮血症和酸中毒。 糖尿病患者由于机体不能很好地利用葡萄糖，必须依赖脂肪酸氧化供能。脂肪动员加强，肝脏酮体生成增多，超过肝外组织利用酮体的能力，从而引起血中酮体增多，由于酮体中的乙酰乙酸、β-羟丁酸是一些有机酸，血中过多的酮体会导致酮血症和酸中毒。 四、简述Km与Vm的意义。 ⑴Km等于当V=Vm/2时的[S]。⑵Km的意义：①Km值是酶的特征性常数——代表酶对底物的催化效率。当[S]相同时,Km小——V大；②Km值可近似表示酶与底物的亲和力：1/Km大，亲和力大；1/Km小，亲和力小； ③可用以判断酶的天然底物：Km最小者为该酶的天然底物。⑶Vm的意义:Vm是酶完全被底物饱和时的反应速率，与酶浓度成正比。 五、说明酶原与酶原激活的意义。 （1）酶的无活性前体称为酶原。酶原向酶转化的过程为酶原激活。(2)酶原激活的意义：①消化道内蛋白酶以酶原形式分泌，保护消化器官自身不受酶的水解（如胰蛋白酶），保证酶在特定部位或环境发挥催化作用； ②酶原可以视为酶的贮存形式（如凝血酶和纤维蛋白溶解酶），一旦需要转化为有活性的酶，发挥其对机体的保护作用。 六、什么叫同工酶？有何临床意义？ （1）同工酶是指催化的化学反应相同，而酶蛋白的分子结构、理化性质及免疫学性质不同的一组酶下称为同工酶。 （2）其临床意义：①属同工酶的几种酶由于催化活性有差异及体内分布不同，有利于体内代谢的协调。②同工酶的检测有助于对某些疾病的诊断及鉴别诊断.当某组织病变时,可能有特殊的同工酶释放出来,使该同工酶活性升高。 七、简述糖酵解的生理意义 (1)机体在相对缺氧时快速补充能量的一种方式 (2)某些细胞在氧供正常下重要的能源途径，如红细胞 八、糖酵解过程需要那些维生素或维生素衍生物参与？ 糖酵解过程需要的维生素或维生素衍生物有：维生素B1：TPP。维生素B2：FAD。维生素PP：NAD+、NADH。生物素：生物素。硫辛酸：硫辛酸。半酸：CoA 九、为什么糖酵解途径中产生的NADH必须被氧化成NAD+才能被循环利用？ 唯一的脱氢反应要被NAD+接受，才能生成NADPH和氢离子。 十、简述糖异生的生理意义 (1)在饥饿情况下维持血糖浓度的相对恒定。 （2）补充和恢复肝糖原。 （3）促进肾排酸排氨 （4）回收乳酸分子中的能量（乳酸循环）。 十一、简述三羧酸循环的要点及生理意义 （1）TAC中有4次脱氢，2次脱羧，1次底物水平磷酸化（2）TAC中有3个不可逆反应，3个关键酶；（3）不消耗中间产物（4）三羧酸循环一周共产生12ATP。 生理意义：（1）TAC是三大营养素彻底氧化的最终代谢通路；（2）是三大营养素代谢联系的枢纽；（3）可为其
生物化学（一）复习思考题 一、名词解释 核酶;全酶;维生素;氨基酸;中心法则;结构域；锌指蛋白;第二信使;α－磷酸甘油穿梭;底物水平磷酸化；呼吸链; G蛋白；波尔效应（Bohr effect）；葡萄糖异生；可立氏循环（Cori cycle） 1.全酶：脱辅酶与辅因子结合后所形成的复合物称为全酶，即全酶=脱辅酶+辅因子。 2.维生素：是维持机体正常生理功能所必需的，但在体内不能合成或合成量不足，必须 由食物提供的一类低分子有机化合物。 3.氨基酸：蛋白质的基本结构单元。 4.中心法则：是指遗传信息从DNA传递给RNA，再从RNA传递给蛋白质，即完成了遗传 信息的转录和翻译的过程。 5.结构域：又称motif（模块），在二级结构及超二级结构的基础上，多肽链进一步卷 曲折叠，组装成几个相对独立，近似球形的三维实体。 6.锌指蛋白：DNA结合蛋白中2个His,2个Cys结合一个Zn. 7.第二信使：指在第一信使同其膜受体结合最早在新报内侧或胞浆中出现，仅在细胞内 部起作用的信号分子，能启动或调节细胞内稍晚出现的反应信号应答。 8.α-磷酸甘油穿梭：该穿梭机制主要在脑及骨骼肌中，它是借助于α-磷酸甘油与磷酸 二羟丙酮之间的氧化还原转移还原当量，使线粒体外来自NADH的还原当量进入线粒体的呼吸链氧化。 9.底物水平磷酸化：底物转换为产物的同时，伴随着ADP的磷酸化形成ATP. 10.呼吸链：电子从NADH到O2的传递所经历的途径形象地被称为电子链，也称呼吸链。 11.G蛋白：是一个界面蛋白，处于细胞膜内侧，α,β,γ3个亚基组成. 12.波尔效应:增加CO2的浓度，降低PH能显著提高血红蛋白亚基间的协同效应，降低
根据老师所画的重点，我把生化大题全打成了电子档，希望能帮助大家的复习！！ DNA双螺旋模型要点 (1)主链(backbone)：由脱氧核糖和磷酸基通过酯键交替连接而成。主链有二条,它们似"麻花状绕一共同轴心以右 手方向盘旋,相互平行而走向相反形成双螺旋构型。主链处于螺旋的外则,这正好解释了由糖和磷酸构成的主链的亲水性。所谓双螺旋就是针对二条主链的形状而言的。 (2)碱基对(basepair)：碱基位于螺旋的内则,它们以垂直于螺旋轴的取向通过糖苷键与主链糖基相连。同一平面的 碱基在二条主链间形成碱基对。配对碱基总是A与T和G与C。碱基对以氢键维系，A与T间形成两个氢键。 (3)大沟和小沟：大沟和小沟分别指双螺旋表面凹下去的较大沟槽和较小沟槽。小沟位于双螺旋的互补链之间,而大 沟位于相毗邻的双股之间。这是由于连接于两条主链糖基上的配对碱基并非直接相对,从而使得在主链间沿螺旋形成空隙不等的大沟和小沟。在大沟和小沟内的碱基对中的N 和O 原子朝向分子表面。 (4)结构参数：螺旋直径2nm；螺旋周期包含10对碱基；螺距3.4nm；相邻碱基对平面的间距0.34nm。 生物学意义：揭示了DNA复制时两条链可以分别作为模板生成新的子代互补链，从而保持遗传信息的稳定传递。2、酶与一般催化剂相比具有哪些特点？ （1）催化效率高：对于同一反应，酶催化反应的速率比非催化反应速率高10^2—10^20倍，比一般催化剂催化反应的反应高10^7—10^13倍 （2）高度专一性或特异性:与一般催化剂不同，酶对具有催化的底物具有较严格的选择性，即一种酶只能作用于一种或一类底物或一定的化学键，催化一定的化学反应并生成一定的产物，按照其严格程度可以区分为绝对专一性和相对专一性，另外还有立体异构专一性和光学异构专一性。 （3）酶活性的不稳定性：酶是蛋白质，对热不稳定，对反应的条件要求严格 （4）酶催化活性的可调节性：酶促反应或酶的活性受到多种体外因素的调节，酶的调节包括酶活性和酶含量的调节。 3、何谓酶的不可逆抑制作用？试举例说明 某些抑制剂通常以共价键与酶蛋白中的必需基团结合，而使酶失活，抑制剂不能用透析、超滤等物理方法除去，有这种作用的不可逆抑制剂引起的抑制作用称不可逆抑制作用 举例：①有机磷抑制胆碱酯酶：与酶活性中心的丝氨酸残基结合，可用解磷定解毒②重金属离子和路易士气抑制巯基酶：与酶分子的巯基结合，可用二巯丙醇解毒。 4、试述竞争性抑制作用的特点，并举例其临床应用 ①抑制剂与底物化学结构相似②抑制剂以非抑制剂可逆地结合酶的活性中心，但不被催化为产物③由于抑制剂与酶的结合是可逆的，抑制作用大小取决于抑制剂浓度与底物浓度的相对比例④当抑制剂浓度不变时，逐渐增加底物浓度，抑制作用减弱，甚至解除，因而酶的V不变⑤抑制剂的存在使酶的km的值明显增加。说明底物和酶的亲和力明显下降。举例：①磺胺类药物与对氨基苯甲酸竞争抑制二氢叶酸合成酶②丙二酸与琥珀酸竞争抑制琥珀酸脱氢酶③核苷酸的抗代谢物与抗肿瘤药物 5、何谓酶原及酶原激活？简述其生理意义 有些酶在细胞内合成时，或初分泌时，没有催化活性，这种无活性状态的酶的前身物称为酶原，酶原向活性的酶转化的过程称为酶原的激活。酶原激活实际上是酶的活性中心形成或暴露的过程。 生理意义：可视为有机体对酶活性的一种特殊调节方式，保证酶在需要时在适当部位，适当的时间发挥作用，避免在不需要时发挥活性而对组织细胞造成损伤，酶原还可以视为酶的一种储存形式 6、什么叫同工酶？简述其存在的部位，来源及临床意义？ 同工酶是指催化的化学反应相同，而酶蛋白的氨基酸组成分子结构，理化性质乃至免疫学性质等不同的组酶。同工酶存在于同一种属或同一个体的不同组织器官或同一细胞的不同亚细胞的结构中，它在调节代谢上起着重要作用。 同工酶是长期进化过程中基团分化的产物，同工酶是由不同基团或等位基因编码的多肽链，或同一基团转录生成的不同mRNA翻译的不同多肽链组成的蛋白质，所以同工酶具有不同的的一级结构，生物化学性质和酶动学性质，不同的同工酶在不同的组织器官中含量喝分布比例不同，这主要是不同组织器官中编码不同亚基的基因开放程度不同，编码各亚基的基因表达程度不同，合成的亚基种类和数量不同，形成不同的同工酶谱，不同的同工酶对底物的亲和力不同，使不同组织与细胞具有不同的代谢特点，当某组织器官发生病变时，可能在某些特殊的同工酶释放同工酶谱的改变有助于病的诊断，通过观察人血清中同工酶的电泳图谱辅助诊断哪些器官发生病变。
暨南大学生物化学期末考试试题一 一、选择题（A型题，每题1分,共40分）（在每小题的五个备选答案中选出一个最佳答案，填在答题纸的括号内） 1.下列氨基酸中，哪种含有巯基？ A.蛋氨酸 B.丝氨酸 C.酪氨酸 D.半胱氨酸 E.天冬酰胺 2.蛋白质分子中引起280nm波长处特征吸收峰的主要成份是: A.半胱氨酸的巯基 B.谷氨酸γ-羧基 C.色氨酸的吲哚环 D.肽键 E.丝氨酸的羟基 3.胸腺嘧啶为 A.2-氧，4-氨基嘧啶 B.2，4-二氧嘧啶 C.5-甲基尿嘧啶 D.3氧，4-氨基嘧啶 E.1，4-二氧嘧啶 4.嘌呤核苷中的戊糖连于嘌呤的 A.N9上 B.C3上 C.C5上 D.N1 E.C2上 5.双链DNA分子中，如果A的含量为20%，则G的含量为： A.20% B.30% C.40% D.50% E.60% 6.核酸对紫外线的吸收是由哪一结构所产生的? A.磷酸二酯键 B.核糖戊环 C.碱基上的共轭双键 D.糖苷键 E.磷酸上的磷氧双键 7.合成胆固醇的限速酶是 A.HMGCoA合成酶 B.HMGCoA裂解酶 C.HMGCoA还原酶 D.甲羟戊酸激酶 E.鲨烯环氧酶 8.18碳硬脂酸经过β氧化其产物通过三羧酸循环和氧化磷酸化生成ATP的摩尔数为 A.131 B.129 C.148 D.146 E.150 9.ATP一般最容易断裂哪个磷酸键进行供能： A.α B.β C.γ D.δ E.ε 10.下列反应中属于氧化与磷酸化偶联的部位是： A.FAD→CoQ B.CoQ→Cytb C.Cytb→Cytc D.Cytc→Cytaa3 E.琥珀酰CoA→琥珀酸 11.下列哪种维生素与氨基酸氧化脱氨基作用有关? A.维生素PP B.维生素B6 C.维生素B1 D.维生素C E.泛酸 12.关于尿素合成的叙述正确的是 A.合成1分子尿素消耗2分子ATP B.氨基甲酰磷酸在肝细胞胞液中形成 C.合成尿素分子的第二个氮子由谷氨酰胺提供 D.鸟氨酸生成瓜氨酸是在胞液中进行 E.尿素循环中鸟氨酸、瓜氨酸、精氨酸不因参加反应而消耗 13.下列哪一种物质是体内氨的储存及运输形式 A.谷氨酸 B.酪氨酸 C.谷氨酰胺 D.谷胱甘肽 E.天冬酰胺 14.儿茶酚胺与甲状腺素均由哪种氨基酸转化生成 A.谷氨酸 B.色氨酸 C.异亮氨酸 D.酪氨酸 E.甲硫氨酸