蛋白质结构与功能——氨基酸
2010遗传学
Chapter 1 氨基酸
I 蛋白质的天然组成
天然蛋白质几乎都是由18种普通的氨基酸组成：L-氨基酸，L-亚氨基酸(脯氨酸)和甘氨酸。
一些稀有的氨基酸在少量的蛋白质中结合了L-硒代胱氨酸。
II 氨基酸的结果
每种氨基酸（除了脯氨酸）：都有一个羧基，一个氨基，一个特异性的侧链（R基）连接在α碳原子上。
在蛋白质中，这些羧基和氨基几乎全部都结合成肽键。在一般情况下，除了氢键的构成以外，是不会发生化学反应的。
氨基酸的侧链残基（R基）提供了多种多样的功能基团，这些基团赋予蛋白质分子独特的性质，导致：
A.一种独特的折叠构象
B.溶解性的差异
C.聚集态
D.和配基或其他大分子构成复合物的能力，酶
活性等等。
蛋白质的功能是与蛋白质氨基酸排列顺序和每个氨基酸残基的特征有关。那些残基赋予蛋白质独一无二的功能。
氨基酸的分类是依照它的侧链性质的
A．非极性侧链的氨基酸
B．不带电的极性侧链氨基酸
C．酸性侧链的氨基酸
D ． 碱性侧链的氨基酸
A.非极性侧链氨基酸
非极性氨基酸在蛋白质中的位置：
在可溶性蛋白质中，非极性氨基酸链趋向于集中在蛋白质内部。
甘氨酸
(Gly G ) 结构：最简单的氨基酸，在蛋白质氨基酸当中，是唯一缺乏非对称结构的氨基酸。
特征：甘氨酸在蛋白质结构中起到一个很重要的作用，与其它氨基酸残基相比，由于缺少β-碳原子，它在蛋白质的构象上有很大的灵活性和更容易达到它的空间结构。
功能和位置：
1. 甘氨酸经常位于紧密转角；和出现在大分子侧链产生空间位阻影响螺旋的紧密包装处（如胶原）
和结合底物的地方。
2. 由于缺乏空间位阻侧链，所以甘氨酸在邻近的肽键的位置有更强化学反应活性。例如：Asn-Gly
3. 甘氨酸也出现在酶催化蛋白质特异性修饰的识别位点，例如N 端的十四酰基化（CH2(CH2)12CO －)和精氨酸甲基化的信号序列。
丙氨酸 (Ala A )
结构：是20种氨基酸中最没有“个性”的氨基酸，没有长侧链，没有特别的构象性质，可以出现在蛋白质结构的任何部位。
特征：
1、 丙氨酸是蛋白质中含量最丰富的氨基酸残基
之一，弱疏水性。 2、 化学活性非常弱。
缬氨酸 (Val V)
特征：中度疏水的脂肪族侧链残基。 功能：
3、 这个中度疏水残基β碳原子上的甲基降低了
蛋白质的构象的灵活性。
2、使邻近的肽键的化学反应产生空间位阻，特别是相邻残基具有β-分支的侧链（缬氨酸或异亮氨酸）。
异亮氨酸
（Ile I ）
特征：疏水的脂肪族残基侧链 功能：
1. β-分支链在空间上阻碍邻近的肽键反应。
2. 疏水侧链趋向在折叠蛋白的内部，比起α螺
旋这种侧链在二级结构中更容易形成β折叠。
3.异亮氨酸有第二个不对称中心。
亮氨酸
（ Leu L）
结构：有一个大的疏水残基。
功能：
1.这种氨基酸通常存在于球状蛋白中。在这类
蛋白质中因有大的脂肪族残基侧链而形成
疏水中心
2.是膜蛋白中跨膜螺旋的主要组成部分。
3.形成有规则地“亮氨酸拉链”结构。
苯丙氨酸
（Phe F）
结构：拥有庞大的疏水侧链——苯环
特征：弱的极性特性利于其与其它的芳香族和其它极性基团相互作用时优先定位
功能：是球状蛋白疏水核心和膜蛋白跨膜区域的重要成分。
甲硫氨酸
（Met M）
结构：两种含硫氨基酸中的一个（硫醚基）
特征：
1.大小和疏水性跟亮氨酸的相似。
2.硫原子可以和金属离子相互作用发生化学反应，特别是跟氧化剂发生反应。
3.硫醚基可以被烷基化，在酸性条件下也可以跟溴化氰发生反应。
色氨酸
（Trp W）结构：一种带有吲哚NH基的氨基酸。
特征：
1.色氨酸残基经常在结构性包装作用中起关键作用。
2.它的高度疏水性受到吲哚NH基的调节。
3.色氨酸残基经常构成配体连接位点的一部分。
4.色氨酸残基的吲哚环容易受到亲电攻击。
5.蛋白质的光敏感性在很大程度上是因为色氨酸残基的氧化降解。
6.色氨酸残基具有最大的紫外吸收和荧光特性。
脯氨酸
（Pro P）
结构：次级氨基酸，具有脯氨酰基
特征：
1.脯氨酸残基的构象灵活性受到限制，脯氨酸残基经常出现在紧密转角蛋白质表面。
2.脯氨酸不可参加全部 螺旋的氢键的形成，它们在螺旋轴上形成一个扭曲。
3.在蛋白质结构中存在顺式的肽-脯氨酸结合物（除了最常见的反式形式）
4.化学活性,
1) 脯氨酸残基是惰性的。
2）脯氨酸残基是脯氨酸特异的多肽内切酶位点，多肽和蛋白质的脯氨酸依赖性已被提出。
B．极性不带电侧链的氨基酸
（这些氨基酸在中性的pH中不带电荷）
丝氨酸
（Ser S）
结构：带有初级脂肪族羟基的氨基酸
特征：
1.既是氢键的供体，也是氢键的受体。在折叠蛋白表面时常与溶剂水相互作用。
2.氧原子是具有弱亲核性的，但是在很多种类的蛋白酶（丝氨酸蛋白酶）和酯酶的活性位点中它的亲核性会大大地增强。
3.在体内可以形成稳定的共价键。那些碳水化合物（氧连接的糖基化作用）和磷酸盐是重要的例子。
苏氨酸
（Thr T）
结构与特点：
1.与丝氨酸残基在化学和生物特性上有些相同，为O-连接的糖基化和磷酸化作用提供位点，但是它和丝氨酸相比有比较大的空间阻碍和弱的化学活性。
2.拥有2个手性碳原子。
半胱氨酸（Cys C ）
结构：带有硫醇基基团。
特征：
1.在半胱氨酸去质子化的形式下（硫醇盐）它的硫醇基是一个强亲核基团，很容易跟醛，酰化和烷化试剂发生反应。
2.它具有和金属离子有强的亲和力如锌，铁和铜（和有毒金属如钙和汞）。
3.通过肽链间和肽链内的半胱氨酸氧化成胱氨酸残基形成二硫键，为很多胞外蛋白提供必要的稳定性。
4.在生物化学活性：
①半胱氨酸残基也可以通过酰化作用和烃基化作用进行修饰。
②半胱氨酸残基也可以用作辅基的共价连接，如亚铁血红素。
5.胱氨酸残基在碱性（alkaline）的条件下会发生β消除反应。
天冬氨酰（Asp N）
特征：
1.天冬氨酰的β酰胺基是氢键的供体和受体。
2.天冬氨酰残基经常出现蛋白质折叠结构的转角处。
3.酰胺基相对容易水解。在没有空间障碍的情况下，可能会形成环状亚胺结构（失去氨）。
1）.这个过程可能会经历外消旋作用，然后分裂形成L-或D-天冬氨酰或者L-或D-异天冬氨酰残基。
2）.这个亚胺结构也很容易跟羟胺发生反应，导致肽链的分裂。
功能：
天冬酰胺一个重要的功能作为N-端糖基化的连接位点，主要在真核生物糖蛋白的细胞外和膜外部分中。天冬氨酰糖基转移的一个必要而非充分条件是：-Asn-Xaa-(Ser or Thr)
谷氨酰胺
（Gln Q）
特征：
谷氨酰胺的特性大体上和天冬酰胺相似，虽然谷氨酸
的酰胺基比天冬氨酸弱，但
谷氨酰胺的残基比天冬酰胺
的残基要稳定。
酪氨酸
（Tyr Y）
结构：带有酚羟基。
特征：
1.具有强的极性。
2.大多数的酪氨酸残基在生理pH值中是中性的。
3.充当金属（如Fe2+）的配基和氢键的供体和受体。
4.苯酚盐在氧和芳香环碳上都有是有反应性的亲核基团。
5.在体内的共价修饰包括磷酸化和硫酸盐化作用，在无脊椎动物里的胞外蛋白中可以与其他酪氨酸残基交联。
6.酪氨酸残基也是的甲状腺激素来源。
C．带有酸性侧链的氨基酸
天冬氨酸和谷氨酸是质子供体,这些氨基酸在生理pH 值的下带负电。
天冬氨酸
(Asp D)
结构：带有两个羧基。
特征：
1.天冬氨酸的羧基基团（Pka值一般在4.0左右）在生理条件下以离子化的羧酸盐形式存在。
1). 强极性的侧链主要存在在蛋白质的表面，为金属离子和正电荷配基提供结合位点，特别是钙离子。
2).在羧酸基团和供体基团之间形成强的氢键（比如胍盐）。
3).天冬氨酸β羧基可能直接参与酶的催化作用。
4).阳离子运输机制的Na+,K+-ATP酶和原膜的Ca2+ATP酶和内质网的Ca2+ATP酶催化过程中通过天冬氨酸β羧基形成酰基磷酸盐中间体。
2.化学活性：
1).天冬氨酸侧链发生典型的羧酸反应，如在活化剂存在的状态下形成酯类和酰胺类，如强酸或者碳化二亚胺和亲核试剂如醇和胺。
2).由于侧链羧基对肽键羧基的影响使得邻近效应显著，而且在弱酸条件下，天冬氨酰肽键比其它氨酰基肽键水解得更快。
3).天冬氨酸残基在体内可能被修饰为β-天冬羟胺残基。
谷氨酸
（Glu E）
特征：
1.谷氨酸的残基的羧基比起天冬氨酸残基的羧基有更高的pK a（在4.5上下），但在大体具有相似的功能和性质，如促成静电，蛋白质内氢键相互作用和结合配基，包括金属离子。
2.谷氨酸残基肽键是稳定的，没有提供酸性蛋白酶必须的活性位点的残基。
功能：
在体内，λ-羧基谷氨酸残基修饰对许多血凝蛋白的功能是必不可少的，比如血凝素，它的丙二酸集团增强与Ca2+亲和力。
D.带碱性侧链的氨基酸
碱性氨基酸的侧链接受质子，在生理pH的状态下，赖氨酸和精氨酸的侧链被完全电离并且带正电荷。相比之下，组氨酸显弱碱性。
精氨酸
（Arg R）
结构：带胍基的氨基酸
特征：精氨酸残基强碱性的胍基（pKa在12.0左右)在所以生理相关pH值下都完全质子化。
功能：
1.精氨酸残基在蛋白质里通常充当正电基团的功能。
2.和赖氨酸一起，精氨酸为膜蛋白组装、前体蛋白切割、核与核仁的定位提供正电信号.
3.在中性PH条件下几乎没有化学活性；在碱性条件下生成环状，常常是荧光产物，有α-或β二酮及相关的化合物。
在体内，甲基化和ADP核糖基化是重要的修饰。
赖氨酸
（Lys L）
特征：
1、中性条件下大部分赖氨酸带正电荷，一般在球状蛋白的非极性内部被排除。
2、它的脂肪族四亚甲基是疏水的，但质子化的氨基基团亲水性占主要地位
3、它的长灵活侧链促成很多ε-氨基在晶体决定结构上缺乏定义。
4.作为正电荷的载体，促成赖氨酸残基和负电荷配基的结合，常常形成强的氢键。
5.在化学上，赖氨酸侧链的反应是典型的初级的脂肪族胺的代表。
6.在体内，赖氨酸是很多辅基的连接位点，如生物素和视网膜醛。
组氨酸
（His H）
结构：带有咪唑基的氨基酸。
特征：
1. 组氨酸残基的咪唑基特有的PK值在6.5左右，比蛋白质的其它功能基团更接近中性。
2. 在酶反应中，组氨酸残基经常充当质子转移的催化剂。
3. 组氨酸侧链也容易形成交联复合物，和半胱氨酸的交联来连接金属离子比如Zn2+，Ca2+,和Fe2+。
4从化学上讲，咪唑集团是一个亲核集团，可以被酸酐（虽然它的产物是易水解的不稳定的）还有芳香黄酰氯酰基化，尽管很慢但可以和碘乙酸发生烷化作用。
硒代半胱氨酸
特征:
1.硒代半胱氨酸一般不认为是主要蛋白质氨基酸的一种，它和其它已知的变异氨基酸不同之处是它在进入核糖体时用密码子UGA（通常是种终止密码子）在一个特殊的环境下，而不是作为一种翻译后修饰
2.已知含硒代半胱氨酸的蛋白质很少，并且大多数这些单个硒代半胱氨酸是氧化还原反应的活性位点。
3.它在化学上和赖氨酸相似，但作为亲核试剂却有更强的活性，对氧化还原反应和结合重金属离子更敏感。
E 氨基酸通常的缩写和标志
1.唯一的第一个字母
2.大多数氨基酸优先发生
3.相似发音的名字
4.近开头的
F 氨基酸的光特性
在蛋白质中发现的氨基酸全部都是L型的，但是在某些抗体和细菌细胞壁上能发现到D型的氨基酸。
一、蛋白质与氨基酸的关系 一般认为，动物蛋白质的营养实质上是氨基酸的营养。只有当组成蛋白质的各种氨基酸同时存在且按需求比例供给时，动物才能有效地合成蛋白质。饲粮中缺乏任何一种氨基酸，即使其他必需氨基酸含量充足, 体蛋白质合成也不能正常进行。同样，体蛋白合成潜力越大的动物（如高瘦肉型猪），对氨基酸的需求量就越高。 畜禽饲粮中必需氨基酸的需要量取决于饲粮中的粗蛋白水平。例如, 仔猪饲粮中蛋白质含量由10%增至22%时, 饲粮赖氨酸的需要量则从0.6 % 增至1.2 % 。另一方面，饲粮粗蛋白质需要量取决于氨基酸的平衡状况。一般而言，依次平衡第一至第四限制性氨基酸后，饲粮的粗蛋白质需要量可降低2-4个百分点。 二、氨基酸间的相互关系 组成蛋白质的各种氨基酸在机体代谢过程中, 亦存在协同、转化、替代和拮抗等关系。 蛋氨酸可转化为胱氨酸,也可能转化为半胱氨酸, 但其逆反应均不能进行。因此, 蛋氨酸能满足总含硫氨基酸的需要, 但是蛋氨酸本身的需要量只能由蛋氨酸满足。半胱氨酸和胱氨酸间则可以互变。苯丙氨酸能满足酪氨酸的需要, 因为它能转化为酪氨酸, 但酪氨酸不能转化为苯丙氨酸。由于上述关系,在考虑必需氨基酸的需要时, 可将蛋氨酸与胱氨酸、苯丙氨酸与酪氨酸合并计算。 氨基酸间的拮抗作用发生在结构相似的氨基酸间, 因为它们在吸收过程中共用同一转移系统, 存在相互竞争。最典型的具有拮抗作用的氨基酸是赖氨酸和精氨酸。饲粮中赖氨酸过量会增加精氨酸的需要量。当雏鸡饲粮中赖氨酸过量时, 添加精氨酸可缓解由于赖氨酸过量所引起的失衡现象。亮氨酸与异亮氨酸因化学结构相似, 也有拮抗作用。亮氨酸过多可降低异亮氨酸的吸收率, 使尿中异亮氨酸排出量增加。此外, 精氨酸和甘氨酸可消除由于其他氨基酸过量所造成的有害作用, 这种作用可能与它们参加尿酸的形成有关。 一、蛋白质与氨基酸的关系 一般认为，动物蛋白质的营养实质上是氨基酸的营养。只有当组成蛋白质的各种氨基酸同时存在且按需求比例供给时，动物才能有效地合成蛋白质。饲粮中缺乏任何一种氨基酸，即使其他必需氨基酸含量充足, 体蛋白质合成也不能正常进行。同样，体蛋白合成潜力越大的动物（如高瘦肉型猪），对氨基酸的需求量就越高。 畜禽饲粮中必需氨基酸的需要量取决于饲粮中的粗蛋白水平。例如, 仔猪饲粮中蛋白质含量由10%增至22%时, 饲粮赖氨酸的需要量则从0.6 % 增至1.2 % 。另一方面，饲粮粗蛋白质需要量取决于氨基酸的平衡状况。一般而言，依次平衡第一至第四限制性氨基酸后，饲粮的粗蛋白质需要量可降低2-4个百分点。 二、氨基酸间的相互关系 组成蛋白质的各种氨基酸在机体代谢过程中, 亦存在协同、转化、替代和拮抗等关系。 蛋氨酸可转化为胱氨酸,也可能转化为半胱氨酸, 但其逆反应均不能进行。因此, 蛋氨酸能满足总含硫氨基酸的需要, 但是蛋氨酸本身的需要量只能由蛋氨酸满足。半胱氨酸和胱氨酸间则可以互变。苯丙氨酸能满足酪氨酸的需要, 因为它能转化为酪氨酸, 但酪氨酸不能转化为苯丙氨酸。由于上述关系,在考虑必需氨基酸的需要时, 可将蛋氨酸与胱氨酸、苯丙氨酸与酪氨酸合并计算。 氨基酸间的拮抗作用发生在结构相似的氨基酸间, 因为它们在吸收过程中共用同一转移系统, 存在相互竞争。最典型的具有拮抗作用的氨基酸是赖氨酸和精氨酸。饲粮中赖氨酸过量会增加精氨酸的需要量。当雏鸡饲粮中赖氨酸过量时, 添加精氨酸可缓解由于赖氨酸过量所引起的失衡现象。亮氨酸与异亮氨酸因化学结构相似, 也有拮抗作用。亮氨酸过多可降
蛋白质结构与功能的关系 （The relationship between protein structure and function） 摘要蛋白质特定的功能都是由其特定的构象所决定的，各种蛋白质特定的构象又与其一级结构密切相关。天然蛋白质的构象一旦发生变化，必然会影响到它的生物活性。由于蛋白质的构象的变化引起蛋白质功能变化，可能导致蛋白质构象紊乱症，当然也能引起生物体对环境的适应性增强！现而今关于蛋白质功能研究还有待发展，一门新兴学科正在发展，血清蛋白组学，生物信息学等！本文仅就蛋白质结构与其功能关系进行粗略阐述。 关键词：蛋白质结构；折叠/功能关系；蛋白质构象紊乱症；分子伴侣 Keywords：protein structure；fold／function relationship；protein conformational disorder；molecular chaperons 虽然蛋白质结构与生物功能的关系比序列与功能的关系更加紧密，但结构与功能的这种关联亦若隐若现，并不能排除折叠差别悬殊的蛋白质执行相似的功能，折叠相似的蛋白质执行差别悬殊功能的现象的存在。无奈，该领域仍不得不将100多年前Fisher提出的“锁一钥匙”模型(“lock—key”model)和50多年前Koshand提出的诱导契合模型(induce fitmodel)作为蛋白质实现功能的理论基础。这2个略显粗糙的模型只是认为蛋白质执行功能的部位局限在结构中的一个或几个小区域内，此类区域通常是蛋白质表面上的凹洞或裂隙。这种凹洞或裂隙被称为“活性部位(active site)”或“别构部位（fallosteric site）”，凹陷部位与配体分子在空间形状和静电上互补。此外，在酶的活性部位中还存在着几个作为催化基团(catalyticgroup)的氨基酸残基。对蛋白质未来的研究应从实验基本数据的归纳和统计入手，从原始的水平上发现蛋白质的潜藏机制【1】。 蛋白质结构与功能关系的研究主要是以力求刻画蛋白质的3D结构的几何学为基础的。蛋白质结构既非规则的几何形，又非完全的无规线团(randomcoil)，而是有序(α一螺旋和β一折叠)与无序(线团或环域loop)的混合体。理解蛋白质3D结构的技巧是将结构简化，只保留某种几何特征或拓扑模式，并将其数字化。探求数字中所蕴含的规律，且根据这一规律将蛋白质进行分类，再将分类的结构与蛋白质的功能进行比较，以检验蛋白质抽象结构的合理性。如果一种对蛋白质结构的简化、比较和分类能与蛋自质的功能有较好地对应关系，那么这就是一种对蛋白质结构的有价值的理解。蛋白质结构中，多种弱力(氢键、范德华力、静电相互作用、疏水相互作用、堆积力等)和可逆的二硫键使多肽链折叠成特定的构象。从某种意义上说，共价键维系了蛋白质的一级结构；主链上的氢键维系了蛋白质的二级结构；而氨基酸侧链的相互作用和二硫桥维系着蛋白质的三级结构。亚基(subunit)内部的侧链相互作用是构象稳定的基础，蛋白质链之间的侧链的相互作用是亚基组装(四级结构)的基础，而蛋白质中侧链与配体基团问的相互作用是蛋白质行使功能的基础。 牛胰核糖核酸酶(RNase)变性和复性的实验是蛋白质结构与功能关系的很好例证。蛋白质空间结构遭到破坏；，可导致蛋白质的理比性质和生物学性质的变化，这就是蛋白质变性。变性的蛋白质，只要其一级结构仍然完好，可在一定条件下恢复其空间结构，随之理化性质和生物学性质也可重现，这被称为复性。RNase是由124个氨基酸残基组成的一条肽链，分子中8个半胱氨酸的巯基构成4对二硫键，进而形成具有一定空间构象的活性蛋白质。天然RNase遇尿素和β巯基乙醇时发生变性，其分子中的氢键和4个二硫键解开，严密的空间结构遭破坏，丧失了生物学活性，但一级结构完整无损。若去除尿素和β巯基乙醇，RNase又可恢复其原有构象和生物学活性。RNase分子中的8个巯基若随机排列成二硫键可有105种方式。有活性的RNase只是其中的一种，复性时之所以选择了自
考点一组成蛋白质的氨基酸及其种类（5年6考） 组成蛋白质的氨基酸的结构及种类 观察下列几种氨基酸的结构 (1)写出图中结构的名称 a.氨基； b.羧基。 (2)通过比较图中三种氨基酸，写出氨基酸的结构通式 (3)氨基酸的不同取决于R基的不同，图中三种氨基酸的R基依次为 (4)氨基酸的种类：约20种 ■助学巧记 巧记“8种必需氨基酸” 甲(甲硫氨酸)来(赖氨酸)写(缬氨酸)一(异亮氨酸)本(苯丙氨酸)亮(亮氨酸)色(色氨酸)书(苏氨酸) 注：评价蛋白质食品营养价值主要依据其必需氨基酸的种类和含量。
组成蛋白质的氨基酸的种类与结构 1.(海南卷)关于生物体内组成蛋白质的氨基酸的叙述，错误的是() A.分子量最大的氨基酸是甘氨酸 B.有些氨基酸不能在人体细胞中合成 C.氨基酸分子之间通过脱水缩合形成肽键 D.不同氨基酸之间的差异是由R基引起的 解析甘氨酸应是分子量最小的氨基酸，它的R基是最简单的氢。 答案 A 2.下图为氨基酸分子的结构通式，下列叙述正确的是() A.结构④在生物体内约有20种 B.氨基酸脱水缩合产生水，水中的氢来自于②和③ C.结构④中含有的氨基或羧基全部都参与脱水缩合 D.生物体内n个氨基酸形成一条多肽链需要n种密码子 解析①为氨基，③为羧基，④为侧链基团(R基)。构成人体氨基酸的种类约有20种，A正确；脱水缩合形成水，水中氢来自①③，B错误；R基中的氨基或羧基不参与脱水缩合，C错误；生物体内n个氨基酸形成一条多肽链需要n个密码子而不是需要n种密码子，D错误。 答案 A 解答本类题目的关键是熟记氨基酸的结构通式，如下图所示
找出氨基酸的共同体，即图中“不变部分”(连接在同一碳原子上的—NH2、—COOH和—H)，剩下的部分即为R基。倘若找不到上述“不变部分”，则不属于构成蛋白质的氨基酸。
蛋白质结构与功能的关系 蛋白质的结构包括一级结构、二级结构、三级结构、四级结构。 一级结构是蛋白质的一级结构指在蛋白质分子从N-端至C-端的氨基酸排列顺序。一级结构是蛋白质空间构象和特异生物学功能的基础，但不是决定蛋白质空间构象的唯一因素。 蛋白质的二级结构是指多肽链的主链骨架本身在空间上有规律的折叠和盘绕，它是由氨基酸残基非侧链基团之间的氢键决定的。常见的二级结构有α螺旋、三股螺旋、β折叠、β转角、β凸起和无规卷曲。α螺旋中肽链骨架围绕一个轴以螺旋的方式伸展，它可能是极性的、疏水的或两亲的。β折叠是肽链的一种相当伸展的结构，有平行和反平行两种。如果β股交替出现极性残基和非极性残基，那么就可以形成两亲的β折叠。β转角指伸展的肽链形成180°的U形回折结构而改变了肽链的方向。β凸起是由于β折叠股中额外插入一个氨基酸残基而形成的，它也能改变多肽链的走向。无规卷曲是在蛋白质分子中的一些极不规则的二级结构的总称。无规卷曲无固定走向，有时以环的形式存在，但不是任意变动的。从结构的稳定性上看，右手α螺旋＞β折叠＞ U型回折＞无规卷曲，但在功能上，酶与蛋白质的活性中心通常由无规卷曲充当，α右手螺旋和β折叠一般只起支持作用。 蛋白质的三级结构是指多肽链在二级结构的基础上，进一步盘绕、卷曲和折叠，形成主要通过氨基酸侧链以次级键以及二硫键维系的完整的三维结构。三级结构通常由模体和结构域组成。稳定三级结构的化学键包括氢键、疏水键、离子键、范德华力、金属配位键和二硫键。模体可用在一级结构上，特指具有特殊生化功能的序列模体，也可被用于功能模体或结构模体，相当于超二级结构。结构模体是结构域的组分，基本形式有αα、βαβ和βββ等。常见的模体包括：左手超螺旋、右手超螺旋、卷曲螺旋、螺旋束、α螺旋-环-α螺旋、Rossmann卷曲和希腊钥匙模体。结构域是在一个蛋白质分子内的相对独立的球状结构和/或功能模块，由若干个结构模体组成的相对独立的球形结构单位，它们通常是独自折叠形成的，与蛋白质的功能直接相关。一个结构域通常由一段连续的氨基酸序列组成。根据其占优势的二级结构元件的类型，结构域可分为五大类：α结构域、β结构域、α/β结构域、α+β 结构域、交联结构域。以上每一类结构域的二级结构元件可能有不同的组织方式，每一种组织就是一种结构模体。这些结构域都有疏水的核心，疏水核心是结构域稳定所必需的。 具有两条和两条以上多肽链的寡聚蛋白质或多聚蛋白质才会有四级结构。组成寡聚蛋白质或多聚蛋白质的每一个亚基都有自己的三级结构。蛋白质的四级结构内容包括亚基的种类、数目、空间排布以及亚基之间的相互作用。驱动四级结构形成或稳定四级结构的作用力包括
构成蛋白质的氨基酸种类、分子量、功能和作用（一） 序号分类名称 缩写及 分子量 生理功能 必需氨基酸 1 赖氨酸Lys 146.13 促进大脑发育，是肝及胆的组成成分，能促进脂肪代谢，调节松果腺、乳腺、黄体及卵巢，防止细胞退化； 2 蛋氨酸 （甲硫氨酸） Met 149.15 参与组成血红蛋白、组织与血清，有促进脾脏、胰脏及淋巴的功能； 3 色氨酸 Trp 204.11 促进胃液及胰液的产生； 4 苯丙氨酸 Phe 165.09 参与消除肾及膀胱功能的损耗； 5 苏氨酸 Thr 119.18 有转变某些氨基酸达到平衡的功能； 6 异亮氨酸 Ile 131.11 参与胸腺、脾脏及脑下腺的调节以及代谢；脑下腺属总司令部作用于甲状腺、性腺； 7 亮氨酸Leu 131.11 作用平衡异亮氨酸； 8 缬氨酸 Val 117.09 作用于黄体、乳腺及卵巢； 指人体（或其它脊椎动物）不能合成或合成速度远不适应机体的需要，必需由食物蛋白供给，这些氨基酸称为必需氨基酸。成人必需氨基酸的需要量约为蛋白质需要量的20%～37%。 条件必需氨基酸 9 精氨酸Arg 174.4 它能促使氨转变成为尿素，从而降低血氨含量。它也是精子蛋白的主要成分，有促进精子生成，提供精子运动 能量的作用。 10 组氨酸 His 155.09 在组氨酸脱羧酶的作用下，组氨酸脱羧形成组胺。组胺具有很强的血管舒张作用，并与多种变态反应及发炎有 关。
人体虽能够合成，但通常不能满足正常的需要，因此，又被称为半必需氨基酸或条件必需氨基酸，在幼儿生长期这两种是必需氨基酸。人体对必需氨基酸的需要量随着年龄的增加而下降，成人比婴儿显著下降。（近年很多资料和教科书将组氨酸划入成人必需氨基酸） 构成蛋白质的氨基酸种类、分子量、功能和作用（二） 序号分类名称 分子量及缩 写 生理功能和作用 非必需氨基酸 11 丙氨酸Ala 89.06 预防肾结石、协助葡萄糖的代谢，有助缓和低血糖，改善身体能量。 12 脯氨酸Pro 115.08 脯氨酸是身体生产胶原蛋白和软骨所需的氨基酸。它保持肌肉和关节灵活，并有减少紫外线暴露和正常老化造 成皮肤下垂和起皱的作用。 13 甘氨酸Gly 75.05 在中枢神经系统，尤其是在脊椎里，甘氨酸是一个抑制性神经递质。 14 丝氨酸Ser 105.06 是脑等组织中的丝氨酸磷脂的组成部分，降低血液中的胆固醇浓度，防治高血压 15 半胱氨酸Cys 121.12 异物侵入时可强化生物体自身的防卫能力、调整生物体的防御机构。 16 酪氨酸 Tyr 181.09 是酪氨酸酶单酚酶功能的催化底物，是最终形成优黑素和褐黑素的主要原料。 17 天冬酰胺Asn 132.6 天冬酰胺有帮助神经系统维持适当情绪的作用，有时还有助于预防对声音和触觉的过度敏感，还有助于抵御疲 劳。 18 谷氨酰胺Gln 146.08 平衡体内氨的含量，谷酰胺的作用还包括建立免疫系统，加强大脑健康和消化功能 19 天冬氨酸Asp 133.6 它可作为K+、Mg+离子的载体向心肌输送电解质，从而改善心肌收缩功能，同时降低氧消耗，在冠状动脉循环 障碍缺氧时，对心肌有保护作用。它参与鸟氨酸循环，促进氧和二氧化碳生成尿素，降低血液中氮和二氧化碳 的量，增强肝脏功能，消除疲劳。 20 谷氨酸 Glu 147.08 参与脑的蛋白和塘代谢，促进氧化，改善中枢神经活动，有维持和促进脑细 胞功能的作用，促进智力的增加 指人（或其它脊椎动物）自己能由简单的前体合成，不需要从食物中获得的氨基酸。 备注：以上简单阐述了各种氨基酸在体内发挥的生理作用，没有阐述其药理和保健作用。以上分类是从营养学角度区分。
蛋白质中氨基酸数、氨基数、羧基数、肽链数、肽键数、脱水数、分子量等各因素之间的数量关系是高考的必考点，为生物计算题型的命题提供了很好的素材，因此，对蛋白质中有关数量的计算题应重点关注。现对此归类如下： 题型1 有关蛋白质相对分子质量的计算 在解答这类问题时，必须明确的基本关系式是：蛋白质的相对分子质量＝氨基酸数×氨基酸的平均相对分子质量－脱水数×18（水的相对分子质量）【例1】组成生物体某蛋白质的20种氨基酸的平均相对分子质量为128，一条含有100个肽键的多肽链的分子量为多少 【解析】本题中含有100个肽键的多肽链中氨基酸数为：100＋1＝101，肽键数为100，脱水数也为100，则依上述关系式，蛋白质分子量＝101×128－100×18＝11128。 题型2 有关蛋白质中氨基酸数、肽链数、肽键数、脱水数的计算在解答这类问题时，必须明确的基本知识是蛋白质中氨基酸数、肽链数、肽键数、脱水数的数量关系。基本关系式有： ｎ个氨基酸脱水缩合形成一条多肽链，则肽键数＝(ｎ－1)个； ｎ个氨基酸脱水缩合形成ｍ条多肽链，则肽键数＝(ｎ－ｍ)个； 无论蛋白质中有多少条肽链，始终有：脱水数＝肽键数＝氨基酸数肽链数 【例2】若某蛋白质的分子量为11935，在合成这个蛋白质分子的过程中脱水量为1908，假设氨基酸的平均分子量为127，则组成该蛋白质分子的肽链有（） 条 B. 2条 条条 【答案】C
【解析】据脱水量，可求出脱水数＝1908÷18＝106，形成某蛋白质的氨基酸的分子质量之和＝11935＋1908＝13843，则氨基酸总数＝13843÷127＝109，所以肽链数＝氨基酸数脱水数=109－106＝3。 变式：现有一分子式为C63H103O45N17S2的多肽化合物，已知形成该化合物的氨基酸中有一个含2个氨基，另一个含3个氨基，则该多肽化合物水解时最多消耗多少个水分子 【解析】本题首先要搞清楚，多肽水解消耗水分子数=多肽形成时生成水分子数；其次，要知道，要使形成多肽时生成的水分子数最多，只有当氨基酸数最多和肽链数最少两个条件同时满足时才会发生。已知的2个氨基酸共有5个N原子，所以剩余的12个N原子最多可组成12个氨基酸（由于每个氨基酸分子至少含有一个－NH2），即该多肽化合物最多可由14个氨基酸形成；肽链数最少即为1条，所以该化合物水解时最多消耗水分子数＝14－1＝13。答案:13. 题型3 有关蛋白质中至少含有氨基数和羧基数的计算 【例3】某蛋白质分子含有4条肽链，共有96个肽键，则此蛋白质分子中至少含有－COOH和－NH2的数目分别为( ) A. 4、100 B. 4、 4 C. 1 00、100 D. 96、96 【答案】B 【解析】以一条由n个氨基酸组成的肽链为例：在未反应前，n个氨基酸至少含有的－COOH和－NH2的数目都为n(因每个氨基酸至少含有1个－COOH和1个－NH2)，由于肽链中包括(n－1)个肽键，而形成1个肽键分别消耗1个－COOH 和1个－NH2，所以共需消耗(n－1) 个－COOH和(n－1)个－NH2 ，所以至少含有的－COOH和－NH2的数目都为1，与氨基酸R基团中－COOH和－NH2 的数目无关。本题中蛋白质包含4条肽链，所以至少含有－COOH和－NH2的数目都为4。 题型4 有关蛋白质中氨基酸的种类和数量的计算
举例说明蛋白质结构和功能的关系 答： 1.蛋白质的一级结构与功能的关系 蛋白质的一级机构指：肽链中氨基酸残基（包括二硫键的位置）的排列顺序。一级结构是蛋白质空间机构的基础，包含分子所有的信息，且决定蛋白质高级结构与功能。 ①一级结构的变异与分子病 蛋白质一级结构是空间结构的基础，与蛋白质的功能密切相关，一级机构的改变，往往引起蛋白质功能的改变。 例如：镰刀形细胞贫血病 镰刀形细胞贫血病的血红蛋白（HbS）与正常人的血红蛋白（HbA）相比，发现，两种血红蛋白的差异仅仅来源于一个肽段的位置发生了变化，这个差异肽段是位于β链N端的一个八肽。在这个八肽中，β链N端第6位氨基酸发生了置换，HbA中的带电荷的谷氨酸残基在HbS中被置换成了非极性缬氨酸残基，即蛋白质的一级机构发生了变化。 ②序列的同源性 不同生物中执行相同或相似功能的蛋白质称为同源蛋白质，同源蛋白质的一级机构具有相似性，称为序列的同源性。最为典型的例子， 例如：细胞色素C（Cyt c） Cyt c是古老的蛋白质，是线粒体电子传递链中的组分，存在于从细菌到人的所有需氧生物中。通过比较Cyt c的序列可以反映不同种属生物的进化关系。亲缘越近的物种，Cyt c中氨基酸残基的差异越小。如人与黑猩猩的Cyt c完全一致，人与绵羊的Cyt c有10个残基不同，与植物之间相差更多。蛋白质的进化反映了生物的进化。 2.蛋白质空间结构与功能的关系 天然状态下，蛋白质的多肽链紧密折叠形成蛋白质特定的空间结构，称为蛋白质的天然构象或三维构象。三维构象与蛋白质的功能密切相关。 ①一级结构与高级结构的关系： 一级结构决定高级机构，当特定构象存在时，蛋白质表现出生物功能；当特定构象被破坏时，即使一级构象没有发生改变，蛋白质的生物学活性丧失。例如：牛胰核糖核苷酸酶A（RNase A）的变性与复性 当RNase A处于天然构象是，具有催化活性； 当RNase A处于去折叠状态时，二硫键被还原不具有催化活性；当RNase A恢复天然构象时，二硫键重新形成，活性恢复。 ②变构效应 变构效应：是寡聚蛋白质分子中亚基之间存在相互作用，这种相互作用通过亚基构象的改变来实现。蛋白质在执行功能是时，构象发生一定变化。 例如：肌红蛋白、血红蛋白与氧的结合 两种蛋白质有很多相同之处，结构相似表现出相似功能。这两钟蛋白质都含有血红素 辅基，都能与氧进行可逆结合，因此存在着氧合与脱氧的两种结构形式。但是肌红蛋白几乎在任何氧分压情况下都保持对氧分子的高亲和性。血红蛋白则不同，在氧分压较高时，血红蛋白几乎被氧完全饱和；而在氧分压较低时，血红蛋白与氧的亲和力降低，释放出携带的氧并转移给肌红蛋白。
蛋白质结构与功能的关系 摘要：蛋白质特定的功能都是由其特定的构象所决定的，各种蛋白质特定的构象又与其一级结构密切相关。天然蛋白质的构象一旦发生变化，必然会影响到它的生物活性。由于蛋白质的构象的变化引起蛋白质功能变化，可能导致蛋白质构象紊乱症，当然也能引起生物体对环境的适应性增强！现而今关于蛋白质功能研究还有待发展，一门新兴学科正在发展，血清蛋白组学，生物信息学等！本文仅就蛋白质结构与其功能关系进行粗略阐述。 关键词：蛋白质分子一级结构、空间结构、折叠/功能关系、蛋白质构象紊乱症；分子伴侣正文： 1、蛋白质分子一级结构和功能的关系 蛋白质分子中关键活性部位氨基酸残基的改变，会影响其生理功能，甚至造成分子病(molecular disease)。例如镰状细胞贫血，就是由于血红蛋白分子中两个β亚基第6位正常的谷氨酸变异成了缬氨酸，从酸性氨基酸换成了中性支链氨基酸，降低了血红蛋白在红细胞中的溶解度，使它在红细胞中随血流至氧分压低的外周毛细血管时，容易凝聚并沉淀析出，从而造成红细胞破裂溶血和运氧功能的低下。 另一方面，在蛋白质结构和功能关系中，一些非关键部位氨基酸残基的改变或缺失，则不会影响蛋白质的生物活性。例如人、猪、牛、羊等哺乳动物胰岛素分子A链中8、9、10位和B链30位的氨基酸残基各不相同，有种族差异，但这并不影响它们都具有降低生物体血糖浓度的共同生理功能。 蛋白质一级结构与功能间的关系十分复杂。不同生物中具有相似生理功能的蛋白质或同一种生物体内具有相似功能的蛋白质，其一级结构往往相似，但也有时可相差很大。如催化DNA 复制的DNA聚合酶，细菌的和小鼠的就相差很大，具有明显的种族差异，可见生命现象十分复杂多样。 2、蛋白质分子空间结构和功能的关系 蛋白质分子空间结构和其性质及生理功能的关系也十分密切。不同的蛋白质，正因为具有不同的空间结构，因此具有不同的理化性质和生理功能。如指甲和毛发中的角蛋白，分子中含有大量的α-螺旋二级结构，因此性质稳定坚韧又富有弹性，这是和角蛋白的保护功能分不开的;而胶原蛋白的三股π螺旋平行再几股拧成缆绳样胶原微纤维结构，使其性质稳定而具有强大的抗张力作用 又如细胞质膜上一些蛋白质是离子通道，就是因为在其多肽链中的一些α-螺旋或β-折叠二级结构中，一侧多由亲水性氨基酸组成，而另一侧却多由疏水性氨基酸组成，因此是具有“两亲性”(amphipathic)的特点，几段α-螺旋或β-折叠的亲水侧之间就构成了离子通道，而其疏水侧，即通过疏水键将离子通道蛋白质固定在细胞质膜上。载脂蛋白也具有两亲性，既能与血浆中脂类结合，又使之溶解在血液中进行脂类的运输。 3、折叠/功能关系 体内各种蛋白质都有特殊的生理功能，这与空间构象有着密切的关系。肌红蛋门和血红蛋白是阐述空间结构与功能关系的典型例子。肌红蛋门(Mb))和血红蛋白(Hb)都是含血红素辅基的结合蛋白质。Mb有一条肽链，经盘曲折折叠形成三级结构，整条肽链由A~H8段α螺旋盘曲折叠成为球状，疏水氨基酸侧链在分子内部，亲水氨基酸侧链在分子外部，形成亲水的球状蛋白，血红素辅基位于Mb分子内部的袋状空穴中。Hb有四条肽链，两条β链也有与Mb 相似的A~H8段α螺旋，有两条α链只有7段α螺旋。Hb与Mb的折叠方式相似，也都能与氧进行可逆的结合。Hb的一个亚基与氧结合后可引起构象变化，是另一个亚基更易于与氧结合，这种带氧的亚基协助不带氧的亚基去结合氧的现象称为协同效应。氧与Hb结合后可
20种氨基酸缩写，结构，特性，记忆口诀 体内20种氨基酸按理化性质可分为4组: ①非极性、疏水性氨基酸：甘氨酸、丙氨酸、缬氨酸、亮氨酸、异亮氨酸、苯丙氨酸和脯氨酸。 ②极性、中性氨基酸：色氨酸、丝氨酸、酪氨酸、半胱氨酸、蛋氨酸、天冬酰胺、谷氨酰胺和苏氨酸。 ③酸性的氨基酸：天冬氨酸和谷氨酸。 ④碱性氨基酸：赖氨酸、精氨酸和组氨酸。 中文名称英文名称三字母缩写单字母符号 甘氨酸Glyc ine Gly G 丙氨酸Ala nine Ala A 缬氨酸Vali ne Val V 亮氨酸Leuc ine Leu L
异亮氨酸 Isoleuc ine Ile I 脯氨酸 Proli ne Pro P 苯丙氨酸 Pheny lala nine Phe F 酪氨酸 Tyros ine Tyr Y 色氨酸 Tryptophan Trp W 丝氨酸 Seri ne Ser S 苏氨酸 Thre onine Thr T 1 半胱氨酸 1 Cyst ine Cys C 蛋氨酸 Methio nine Met M 天冬酰胺 Asp arag ine Asn N 谷氨酰胺 Glutarni ne Gin Q
速记氨基酸英文缩写 2008-08-20 14:27 氨基酸记忆口诀 1、必须氨基酸：携一本蛋色书来［缬氨酸，异亮（亮）氨酸，苯丙
2、半必须氨基酸：半斤组［精（斤）氨酸，组氨酸］ 3、含硫氨基酸：硫甲硫，胱半胱［甲硫氨酸，半胱氨酸，胱氨酸］ 4、芳香族氨基酸：老芳本色［酪氨酸，苯丙氨酸，色氨酸］ 5、支链氨基酸：支姐，亮一亮［缬氨酸，亮氨酸，异亮氨酸］ 6、非极性疏水性氨基酸：非姐，脯亮一亮，（给你）本饼干［缬氨 7、酸性氨基酸：酸谷天（三伏天）［谷氨酸，天冬氨酸］
蛋白质结构与功能——氨基酸 2010遗传学 Chapter 1 氨基酸 I 蛋白质的天然组成 天然蛋白质几乎都是由18种普通的氨基酸组成：L-氨基酸，L-亚氨基酸(脯氨酸)和甘氨酸。 一些稀有的氨基酸在少量的蛋白质中结合了L-硒代胱氨酸。 II 氨基酸的结果 每种氨基酸（除了脯氨酸）：都有一个羧基，一个氨基，一个特异性的侧链（R基）连接在α碳原子上。 在蛋白质中，这些羧基和氨基几乎全部都结合成肽键。在一般情况下，除了氢键的构成以外，是不会发生化学反应的。 氨基酸的侧链残基（R基）提供了多种多样的功能基团，这些基团赋予蛋白质分子独特的性质，导致： A.一种独特的折叠构象 B.溶解性的差异 C.聚集态 D.和配基或其他大分子构成复合物的能力，酶 活性等等。 蛋白质的功能是与蛋白质氨基酸排列顺序和每个氨基酸残基的特征有关。那些残基赋予蛋白质独一无二的功能。 氨基酸的分类是依照它的侧链性质的 A．非极性侧链的氨基酸 B．不带电的极性侧链氨基酸 C．酸性侧链的氨基酸
D ． 碱性侧链的氨基酸 A.非极性侧链氨基酸 非极性氨基酸在蛋白质中的位置： 在可溶性蛋白质中，非极性氨基酸链趋向于集中在蛋白质内部。 甘氨酸 (Gly G ) 结构：最简单的氨基酸，在蛋白质氨基酸当中，是唯一缺乏非对称结构的氨基酸。 特征：甘氨酸在蛋白质结构中起到一个很重要的作用，与其它氨基酸残基相比，由于缺少β-碳原子，它在蛋白质的构象上有很大的灵活性和更容易达到它的空间结构。 功能和位置： 1. 甘氨酸经常位于紧密转角；和出现在大分子侧链产生空间位阻影响螺旋的紧密包装处（如胶原） 和结合底物的地方。 2. 由于缺乏空间位阻侧链，所以甘氨酸在邻近的肽键的位置有更强化学反应活性。例如：Asn-Gly 3. 甘氨酸也出现在酶催化蛋白质特异性修饰的识别位点，例如N 端的十四酰基化（CH2(CH2)12CO －)和精氨酸甲基化的信号序列。 丙氨酸 (Ala A ) 结构：是20种氨基酸中最没有“个性”的氨基酸，没有长侧链，没有特别的构象性质，可以出现在蛋白质结构的任何部位。 特征： 1、 丙氨酸是蛋白质中含量最丰富的氨基酸残基 之一，弱疏水性。 2、 化学活性非常弱。 缬氨酸 (Val V) 特征：中度疏水的脂肪族侧链残基。 功能： 3、 这个中度疏水残基β碳原子上的甲基降低了 蛋白质的构象的灵活性。 2、使邻近的肽键的化学反应产生空间位阻，特别是相邻残基具有β-分支的侧链（缬氨酸或异亮氨酸）。 异亮氨酸 （Ile I ） 特征：疏水的脂肪族残基侧链 功能： 1. β-分支链在空间上阻碍邻近的肽键反应。 2. 疏水侧链趋向在折叠蛋白的内部，比起α螺 旋这种侧链在二级结构中更容易形成β折叠。
第二章蛋白质的结构与功能 复习测试 （一）名词解释 1. 肽键 2. 结构域 3. 蛋白质的等电点 4. 蛋白质的沉淀 5. 蛋白质的凝固 （二）选择题 A型题： 1. 天然蛋白质中不存在的氨基酸是： A. 胱氨酸 B. 谷氨酸 C. 瓜氨酸 D. 蛋氨酸 E. 丝氨酸 2. 下列哪种氨基酸为非编码氨基酸： A. 半胱氨酸 B. 组氨酸 C. 鸟氨酸 D. 丝氨酸 E. 亮氨酸 3. 下列氨基酸中哪种氨基酸无 L型与D型氨基酸之分： A. 丙氨酸 B. 甘氨酸 C. 亮氨酸 D. 丝氨酸 E. 缬氨酸 4. 天然蛋白质中有遗传密码的氨基酸有： A. 8种 B. 61种 C. 12种 D. 20种 E. 64种 5. 测定100克生物样品中氮含量是2克，该样品中蛋白质含量大约为： A. 6.25% B. 12.5% C. 1% D. 2% E. 20% 6. 蛋白质分子中的肽键： A. 是一个氨基酸的α-氨基和另一个氨基酸的α-羧基形成的 B. 是由谷氨酸的γ-羧基与另一个氨基酸的α-氨基形成的 C. 氨基酸的各种氨基和各种羧基均可形成肽键 D. 是由赖氨酸的ε-氨基与另一分子氨基酸的α-羧基形成的 E. 以上都不是 7. 多肽链中主链骨架的组成是 A. –CNCCNCNCCNCNCCNC- B. –CCHNOCCHNOCCHNOC- C. –CCONHCCONHCCONHC- D. -CCNOHCCNOHCCNOHC- E. -CCHNOCCHNOCCHNOC- 8. 蛋白质的一级结构是指下面的哪一种情况： A. 氨基酸种类的数量 B. 分子中的各种化学键 C. 多肽链的形态和大小 D. 氨基酸残基的排列顺序 E. 分子中的共价键 9. 维持蛋白质分子一级结构的主要化学键是： A. 盐键 B. 氢键 C. 疏水键 D. 二硫键 E. 肽键 10. 蛋白质分子中α-螺旋构象的特点是： A. 肽键平面充分伸展 B. 靠盐键维持稳定 C. 螺旋方向与长轴垂直 D. 多为左手螺旋 E. 以上都不是 11. 下列哪种结构不属于蛋白质二级结构： A. α-螺旋 B. 双螺旋 C. β-片层 D. β-转角 E. 不规则卷曲
举例说明蛋白质的结构于其功能之间的关系。 1、蛋白质一级结构决定高级结构，高级结构决定生物功能。 2、在不同种属之间，有些 aa 发生变化，不影响他的生物功能，例如，胰岛素的种属差异十分明显，但不同种属间分离得到的胰岛素具有相同的将血糖作用，不同种属间胰分离得到的胰岛素具有相同的将血糖作用，不同种属间胰岛素的一级结构稍有不同，但功能相同，主要是不同种属间具有20个不变aa残基构成的保守区决定的。此外，还包括细胞色素c，肌红蛋白，血红蛋白等一级结构稍有不同，功能相似。 3、在不同种属之间，由于基因突变，有些 aa 发生微观变化就引起功能的明显变化。例如，人的镰刀状红细胞贫血病和地中海贫血病。人的血红蛋白 b 链中第 6 位 glu 被 val 代替，由一个 aa 的变化，导致红细胞呈镰刀状， 降低运氧能力一起细胞形态和功能的变化。力起细胞形态和功能的变化 4、总之，蛋白质一级结构中各 aa 贡献不同，不变残基在蛋白质高级结构和功能上起重要作用，可变残基发生改变，不引起功能变化。不变残基在功能上起作用，可变残基在蛋白质进化上起重要作用。 5、蛋白质高级结构与功能的高度统一，结构决定功能。如血红蛋白的变构效应。血红蛋白由 4 个亚基组成， 2 个 a 亚基 ,2 个 b 亚基，分子中的 a 亚基对氧的亲和力比 b 亚基大，能首先与第一个氧结合，导致 a 亚基构象发生变化，进而引起相邻的b 亚基的构象也发生变化进而引起相邻的 b 亚基的构象也发生变化，增强 b 亚基对氧的亲和力。由于导致整个血红蛋白分子构象发生改变，与氧的结合能力大大加强，在肺部充分利用氧，使氧分压不致过高，在血液流经组织内时，当第一个氧放出后，其余三个氧很快放出，供组织利用氧。
生物体内20种氨基酸的分子结构及英文缩写 20种蛋白质氨基酸在结构上的差别取决于侧链基团R的不同。通常根据R基团的化学结构或性质将20种氨基酸进行分类。 根据侧链基团的极性分类 1．非极性氨基酸：丙氨酸、缬氨酸、亮氨酸、异亮氨酸、脯氨酸、苯丙氨酸、色氨酸、甲硫氨酸 2．极性氨基酸： （1）极性不带电荷氨基酸：甘氨酸、丝氨酸、苏氨酸、半胱氨酸、酪氨酸、天冬酰胺、谷氨酰胺 （2）极性带正电荷的氨基酸（碱性氨基酸）：赖氨酸、精氨酸、组氨酸 （3）极性带负电荷的氨基酸（酸性氨基酸）：天冬氨酸、谷氨酸 根据氨基酸分子的化学结构分类 1．脂肪族氨基酸：丙氨酸、缬氨酸、亮氨酸、异亮氨酸、甲硫氨酸、天冬氨酸、谷氨酸、赖氨酸、精氨酸、甘氨酸、丝氨酸、苏氨酸、半胱氨酸、天冬酰胺、谷氨酰胺； 2．芳香族氨基酸：苯丙氨酸、酪氨酸； 3．杂环族氨基酸：组氨酸、色氨酸； 4．杂环亚氨基酸：脯氨酸； 从营养学的角度分类 1．必需氨基酸( essential amino acid ) 指人体(或其它脊椎动物)不能合成或合成速度远不适应机体的需要，必需由食物蛋白供给的氨基酸。成人必需氨基酸的需要量约为蛋白质需要量的20%～37%。共有8种，其作用分别是： 赖氨酸：促进大脑发育，是肝及胆的组成成分，能促进脂肪代谢，调节松果腺、乳腺、黄体及卵巢，防止细胞退化。 色氨酸：促进胃液及胰液的产生。 苯丙氨酸：参与消除肾及膀胱功能的损耗。 甲硫氨酸：参与组成血红蛋白、组织与血清，有促进脾脏、胰脏及淋巴的功能。 苏氨酸：有转变某些氨基酸达到平衡的功能。
异亮氨酸：参与胸腺、脾脏及脑下腺的调节以及代谢；脑下腺属总司令部作用于甲状腺、性腺。 亮氨酸：作用平衡异亮氨酸。 缬氨酸：作用于黄体、乳腺及卵巢。 2．半必需氨基酸和条件必需氨基酸 精氨酸：精氨酸与脱氧胆酸制成的复合制剂（明诺芬）是主治梅毒、病毒性黄疸等病的有效药物。 组氨酸：可作为生化试剂和药剂，还可用于治疗心脏病，贫血，风湿性关节炎等的药物。 人体虽能够合成精氨酸和组氨酸，但通常不能满足正常的需要，因此，又被称为半必需氨基酸或条件必需氨基酸，在幼儿生长期这两种是必需氨基酸。人体对必需氨基酸的需要量随着年龄的增加而下降，成人比婴儿显著下降。 3．非必需氨基酸( nonessentialamino acid ) 指人(或其它脊椎动物)自己能由简单的前体合成，不需要从食物中获得的氨基酸。例如甘氨酸、丙氨酸等。
第二讲蛋白质的结构与功能(第二部份) Lecture 2 Structure and Function of Protein (Part II) (续) 2.5 升降β-筒（Up and Down β-barrel） 相邻及平行的β-链间以发卡连接形成升降形式的筒形结构。β-链间连接的β-转角常是底物结合位点（图34~35）。 图34 大豆胰蛋白酶抑制剂中的升降β-筒 Fig 34 The Up and Down β-barrel in Soybean Trypsin Inhibitor 图35 视黄醇结合蛋白中的升降β-筒 Fig 35 The Up and Down β-barrel in Retinol Binding Protein 2.6 β-三叶草折叠（β Trefoil Folds） “β-三叶草折叠”是β-折叠链盘绕形成近似的具有三重对称轴的“三叶草”样结构（图36）。 图36 刺酮胰蛋白酶抑制剂中的β-三叶草折叠 Fig 36 The β Trefoil Fold in Erythrina Trypsin Inhibitor 2.7 β-螺旋（β Helix） 由β-折叠链盘绕形成“螺旋”样结构，比较少见（图37）。
图37 果胶酸脂裂解酶C中的β-螺旋 Fig 37 The β Helix in Pectate Lyase C 3. 全α拓扑结构(All α Topologies) 此类拓扑结构全部由α-螺旋构成。α-螺旋常呈反平行排列或垂直连接。前述“EF手型模体”、“螺旋-转角-螺旋模体”、“同源结构域模体”以及“亮氨酸拉链模体”均属于此类拓扑结构。 3.1 升降螺旋束（Up and Down Helix Bundle） 相邻反向排列的αα模体首尾相连，每个螺旋向左倾斜18°，形成左手扭曲的筒形螺旋束。最常见的是4螺旋束，形成两层结合（图38~41）。 图38 细胞色素b562中的升降螺旋束 Fig 38 The Up and Down Helix Bundle in Cytochrome b562 图39 铁蛋白中的升降螺旋束 Fig 39 The Up and Down Helix Bundle in Ferritin
第二章蛋白质的结构和功能 蛋白质（protein）在生物体内具有广泛和重要的生理功能，它不仅是各器官、组织的主要化学组成，且生命活动中各种生理功能的完成大多是通过蛋白质来实现的，而且蛋白质在其中还起着关键的作用，所以蛋白质是生物化学学科中传统、基础的内容，在分子生物学学科中又是发展最快、最重要的部分之一，protein一词就是来自1938年Jons J Berzelius创造的希腊单词protios，意为第一或最重要的意思。 第一节蛋白质在生命活动中的重要功能 蛋白质是生命的物质基础，一切生命活动离不开蛋白质。 蛋白质普遍存在于生物界，从病毒、细菌到动、植物都含有蛋白质，病毒除核酸外几乎都由蛋白质组成，甚至朊病毒（prion）就只含蛋白质而不含核酸。蛋白质也是各种生物体内含量最多的有机物质（表2－1）。人体内蛋白质含量就约占其干重的45%左右。 体内一些蛋白质的重要生理功能： （一）催化功能 （二）调节功能 （三）保护和支持功能 （四）运输功能 （五）储存和营养功能 （六）收缩和运动功能 （七）防御功能 （八）识别功能 （九）信息传递功能 （十）基因表达调控功能 （十一）凝血功能 （十二）蛋白质的其他众多生理功能 1
2 第二节 蛋白质的分子组成 一、 蛋白质的元素组成和分子量 蛋白质是大分子化合物，相对分子质量（Mr ）一般上万，结构十分复杂，但都是由 C 、H 、O 、N 、S 等基本元素组成，有些蛋白质分子中还含有少量Fe 、P 、Zn 、Mn 、Cu 、I 等元素，而其中氮的含量相对恒定，占13%～19%，平均为16%，因此通过样品中含氮量的测定，乘以6.25，即可推算出其中蛋白质的含量。 二、 蛋白质的氨基酸组成 大分子蛋白质的基本组成单位或构件分子（building-block molecule ）是氨基酸（amino acid ，AA ）（表2－2）。在种类上，虽然自然界中存在着300多种氨基酸，但构成蛋白质的只有20种氨基酸，且都是L,α-氨基酸，在蛋白质生物合成时它们受遗传密码控制。另外,组成蛋白质的氨基酸，不存在种族差异和个体差异。 在20种氨基酸中，除甘氨酸不具有不对称碳原子和脯氨酰是亚氨基酸外，其余 均为Ｌ,α-氨基酸。氨基酸分子的结构通式为：R H | C | COOH N H 2-- （一） 氨基酸的分类 20种氨基酸按其侧链R 结构的不同，在化学中可分为脂肪族、芳香族和杂环氨基酸三大类，分别含15种、2种和3种氨基酸。在脂肪族氨基酸中，3种是支链氨基酸，而大多是直链氨基酸。在20种氨基酸中，有2种是含硫氨基酸和3种是含羟基的氨基酸。在生物化学中，氨基酸是根据其酸性基团（羧基）和碱性基团（氨基、胍基、咪唑基）的多寡而分为酸性氨基酸、碱性氨基酸和中性氨基酸三类，其中酸性氨基酸含2个羧基和1个氨基，碱性氨基酸含2个或2个以上碱性基团和一个羧基，都属于含有可解离基团的极性氨基酸，而中性氨基酸只含有1个羧基和1个氨基，在形成蛋白质分子时都被
蛋白质和氨基酸的测定复习题 一、填空 1.构成蛋白质的基本物质是氨基酸；所有的蛋白质都含氮素；测定蛋白质的含量主要是测定其中的含氮量。 2.凯氏定氮法测定N元素含量时，样品与浓硫酸，催化剂一同加热消化，其中碳和氢氧化成二氧化碳和水，N最终转化为硫酸铵。 3.测定蛋白质的主要消化剂是硫酸；消化时，凯氏烧瓶应倾斜45度角；温度控制时应先低温消化，待泡末停止产生后再加高温消化；消化结束时，凯氏烧瓶内的液体应呈透明蓝绿色；蒸馏过程中，接收瓶内的液体是硼酸；蛋白质测定所用的氢氧化钠的浓度是45%左右；所用的指示剂是甲基红—溴甲酚绿混合指示剂。。将甲基红—溴甲酚绿混合指示剂加入硼酸溶液中，溶液应显暗红色。 4.测氨基酸态氮时，加入甲醛的目的是使氨基的碱性消失；氨基酸态氮含量测定的公式是X= c V×0.014×100/m 。 二、判断： 1.（√）凯氏定蛋法测蛋白质含量时，酸吸收液的温度不应超过40°C 2.（×）凯氏定氮法测氮含量时，消化中采用K2SO4作为催化剂。 3.（√）牛磺酸是一种氨基酸。 4.（√）氨基酸分析仪检测牛磺酸时，因为牛磺酸与强酸性树脂结合力不强，首先被洗脱下来。 三、单项选择题 1、凯氏定氮法只能测粗蛋白的含量是因为样品中常含有 A 、 D 、 E 、以及 F 等非蛋白质的含氮物质，故结果为粗蛋白质含量。 A 核酸、B无机氮、C 尿素、D生物碱、E含氮类脂、F含氮色素 2. （D ）凯氏定氮法测定蛋白质，蒸馏前，若加碱后消化液呈蓝色，此时应。 A. 不必在意，马上进行蒸馏 B. 增加消化液用量 C. 加入适量的水 D. 增加氢氧化钠的用量 四、简答题 1.粗蛋白 答：粗蛋白是食品中含氮化合物的总称，既包括真蛋白又包括非蛋白含氮化合物，后者又可能包括游离氨基酸、嘌呤、吡啶、尿素、硝酸盐和氨等。 2.凯氏定氮法测定蛋白质，结果计算为什么要乘以蛋白质的折算数？消化中K2SO4和CuSO4分别起什么作用？ 答：凯氏定氮法测得的是样品中N元素的含量，而样品中蛋白质的含量一般为15~17％，只要乘以相应的折算系数就可以计算粗蛋白的含量，样品不同，折算系数有所差异，要视具体原料不同，选用不同的折算系数。 K2SO4可提高浓H2SO4的沸点，加快反应速度。CuSO4起到催化作用，也可加快反应速度 五、综合题 1、试述蛋白质测定的原理及样品消化过程所必须注意的事项。 答：⑴原理利用硫酸及催化剂与食品试样一同加热消化，使蛋白质分解，其中C、H形成CO2及H2O