生化复习题
1.蛋白质一级结构：就是蛋白质多肽链中氨基酸残基的排列顺序（sequence），也是蛋白
质最基本的结构。
2.蛋白质二级结构：是指多肽链中主链原子的局部空间排布即构象，不涉及侧链部分的构象。
3.超二级结构：是指在多肽链内顺序上相互邻近的二级结构常常在空间折叠中靠近，彼此
相互作用，形成规则的二级结构聚集体
4.蛋白质三级结构：蛋白质的多肽链在各种二级结构的基础上再进一步盘曲或折迭形成
具有一定规律的三维空间结构
5.蛋白质四级结构：具有二条或二条以上独立三级结构的多肽链组成的蛋白质，其多肽
链间通过次级键相互组合而形成的空间结构
6.蛋白质等电点：某一pH值的溶液中，蛋白质分子解离成的正电荷和负电荷相等，净电荷
为零，此溶液的pH值即为该蛋白质的等电点
7.肽键：一个氨基酸的羧基与另一个氨基酸的氨基缩合，除去一分子水形成的酰胺键。
8.核酸的变性与复性：变性指核酸双螺旋碱基对的氢键断裂，双链变成单链，从而使核酸
的天然构象和性质发生改变。复性指变性DNA 在适当条件下,二条互补链全部或部分恢复到
天然双螺旋结构的现象。
9.退火：热变性DNA一般经缓慢冷却后即可复性,此过程称之为" 退火"
10.增色效应：核酸(DNA和RNA)分子解链变性或断链，其紫外吸收值(一般在260nm处测量)
增加的现象
11.减色效应：核酸(DNA和RNA)复性，其紫外吸收值(一般在260nm处测量)减少的现象
12.碱基堆积力：每个碱基对平行伸展并且与上面的和下面的碱基对非常靠近，这一现象叫
做碱基堆积。碱基堆积力是指在DNA双螺旋结构中，碱基对平面垂直于中心轴，层叠于双螺旋的内侧，相邻疏水性碱基在旋进中彼此堆积在一起相互吸引形成的作用力。维持DNA
双螺旋结构的稳定的力主要是碱基堆积力。
13.超螺旋DNA：DNA本身的卷曲，一般是DNA双螺旋的弯曲，包括负超螺旋或正超螺旋的结
果。
14.DNA的一级结构：在多核苷酸链中，脱氧核糖核苷酸的排列顺序，称为DNA的一级结构。
由于脱氧核糖核苷酸的差异主要是碱基不同，因此也称为碱基序列。
15.DNA的二级结构：是指构成DNA的多聚脱氧核苷酸链之间通过链间氢键卷曲而成的构象。
16.结合蛋白质：由蛋白质和非蛋白质2部分组成,水解时除了产生氨基酸外还产生非蛋白
部分。
17.蛋白质变性作用：蛋白质变性是指蛋白质在某些物理和化学因素作用下其特定的空间
构象被改变，从而导致其理化性质的改变和生物活性的丧失，这种现象称为蛋白质变性。
18.蛋白质盐析作用：蛋白质溶液中加入高浓度中性盐后，因破坏蛋白质的水化层并中和
其电荷，促使蛋白质颗粒相互聚集而沉淀。
19.酶的活性中心：指酶分子中直接和底物结合，并和酶催化作用直接有关的部位
20.酶的专一性：一定条件，一种酶只能催化一种或一类结构相似的底物进行某种类型反
应的特性
21.竞争性抑制作用：通过增加底物浓度可以逆转的一种酶抑制类型。一个竞争性抑制剂通
常与正常的底物或配体竞争同一个蛋白质的结合部位。这种抑制使得Km增大，而Vmax不
变。
22.非竞争性抑制作用：抑制剂不仅与游离酶结合，也可以与酶－底物复合物结合的一种
酶促反应抑制作用。这种抑制使得Vmax变小，但Km不变。
23.别构酶: 一种其活性受到结合在活性部位以外部位的其它分子调节的酶。
24.别构效应：含亚基的蛋白质由于一个亚基的构象改变而引起其余亚基和整个分子的构象，
性质和功能改变的作用。
25.同工酶：指具有不同分子结构但催化相同反应的一组酶
26.酶的比活力:每分钟每毫克酶蛋白在25℃下转化的底物的微摩尔数（μm）。比活是酶
纯度的测量。
27.酶原激活：在细胞中合成或初分泌时酶的无活性的前体称作酶原。由无活性的酶原转变为
有活性的酶的过程称酶原激活。
28.寡聚酶:由两个或两个以上的亚基组成的酶，分子量一般高于30kDa，具有四级结构。
构成寡聚酶的亚基可以相同，也可以不同，亚基之间一般以非共价键排列
29.辅酶和辅基：辅基专指那些与酶蛋白以共价键紧密结合的称为辅助因子的有机小分子。
辅酶专指那些与酶蛋白结合松散，本身无催化作用，但一般在酶促反应中有传递电子、原子或某些功能基团(如参与氧化还原或运载酰基的基团)的作用。在大多数情况下，可通过
透析将辅酶除去的有机小分子：
30.全酶: 具有催化活性的酶，包括所有的必需的亚基、辅基和其它的辅助因子
31.多酶体系:多酶融合体是许多真核生物的多酶体系是多功能蛋白，不同的酶以共价键连
在一起，称为单一的肽连，称为多酶融合体。
32.冈崎片段:DNA复制过程中先合成的较短的DNA，由冈崎发现的缘故得名，此片在DNA连
接酶催化下再连接成完整的DNA链。
33.hnRNA :在真核生物中，最初转录生成的RNA称为不均一核RNA(heterogeneous nuclear
RNA,hnRNA)。核内不均一RNA 为存在于真核生物细胞核中的不稳定、大小不均的一组高分子RNA（分子量约为105～2×107，沉降系数约为30—100S）之总称。
34.氧化脱氨基作用:氨基酸在酶的催化下脱去氨基生成相应的α-酮酸的过程称为氧化脱
氨基作用。
35.联合脱氨基作用: 转氨基作用和氧化脱氨基作用联合进行的脱氨基作用方式。
36.呼吸链:在线粒体中，由若干递氢体或递电子体按一定顺序排列组成的，与细胞呼吸过程
有关的链式反应体系称为呼吸链
37.生物氧化: 在有氧的情况下，葡萄糖酵解产生的丙酮酸氧化脱羧形成乙酰CoA，乙酰CoA
经过一系列氧化脱羧，最终形成二氧化碳和水，并产生能量的过程。
38.糖异生作用: 从非糖物质（乳酸、丙酮酸、丙酸、甘油、及氨基酸等）作为前体合成葡
萄糖的作用。
39.糖酵解：细胞质中葡萄糖在无氧条件下转变为丙酮酸所经历的一系列反应，在此过程中净
生成两个ATP分子。
40.乳酸发酵：以乳酸为终产物的厌氧发酵。
41.生醇发酵：葡萄糖在酵母细胞中经无氧分解生成乙醇的作用。
42.氧化磷酸化：代谢物在生物氧化过程中释放出的自由能用于合成ATP（即ADP+Pi→ATP）,
这种氧化电子传递链和ATP生成（磷酸化）相偶联的过程称氧化磷酸化
43.底物水平磷酸化：将底物的高能磷酸基团直接转移给ADP或GDP生成ATP或GTP。
44.两用代谢途径：柠檬酸循环是糖、脂肪、蛋白质和氨基酸等氧化所共同经历的途径。此
外，柠檬酸循环生成的中间物质也是许多生物合成的前体。因次柠檬酸循环是两用代谢途
径。
45.甘油-3-磷酸穿梭: 糖酵解产生的NADH不能穿过线粒体膜，其上的电子可以进入线粒体
内膜。甘油-3-磷酸（易穿梭于线粒体内膜）起电子载体的作用。
46.苹果酸-天冬氨酸穿梭: 主要存在于肝和心肌中。胞液中NADH+H+的一对氢原子经此穿
梭系统带入一对氢原子，由于经NADH氧化呼吸链进行氧化磷酸化，故可生成2.5分子ATP。
47.乳酸循环: 肌肉细胞内的乳酸扩散到血液并伴随着血液流进入肝脏细胞，在肝细胞内通
过糖异生转变为葡萄糖又回到血液随血液供应肌肉和脑对葡萄糖的需要。
48.葡萄糖-丙氨酸循环：肌肉中的氨基酸将氨基转给丙酮酸生成丙氨酸，后者经血液循环
转运至肝脏经过联合脱氨基作用再脱氨基，放出的氨用于合成尿素；生成的丙酮酸经糖异生转变为葡萄糖后再经血液循环转运至肌肉重新分解产生丙酮酸，丙酮酸再接受氨基生成丙氨酸。丙氨酸和葡萄糖反复地在肌肉和肝之间进行氨的转运，故将这一循环过程称为丙
氨酸-葡萄糖循环。
49.生糖氨基酸: 分解产物为糖代谢的中间物，如Py, Oxaloacetate, -Ketoglutaric
acid, Fumarate 等。
50.生酮氨基酸: 分解产物为Acetyl CoA, 或Acetoacetate。Leu。
51.解偶联剂: 使氧化作用与磷酸化作用脱去偶联的作用物质称为解偶联剂。如2.4-二硝基
酚、双香豆素等。
52.尿素循环:氨基酸代谢产生的氨在肝脏中代谢为尿素解毒，必须有精氨酸酶(Arginase)
水解精氨酸为尿素而实现在肝脏中解除氨的毒性，被称为尿素循环(鸟氨酸循环) 53.酮体: 在肝细胞线粒体中以β-氧化生成的乙酰CoA为原料转化为乙酰乙酸β-羟丁酸和
三者统称为酮体。
54.β-氧化: 降解始发于羧基端的第二为的碳原子，在这一处断裂，切掉两个碳原子单位，
脂肪酸的降解被命名为β-氧化。
55.转氨作用: 在转氨酶（Transaminase）的催化下，α-氨基酸的氨基转移到α-酮酸的酮
基碳原子上，结果原来的α-氨基酸生成相应的α-酮酸，而原来的α-酮酸则形成了相应的α-氨基酸，这种作用称为转氨基作用或氨基移换作用。
56.一碳单位: 具有一个碳原子的基团
57.复制：以原来分子为模板合成出相同分子的过程
58.转录：以DNA为模板合成RNA的过程为转录
59.逆转录：有一些RNA病毒能以其RNA为模板合成DNA，称为逆转录,是中心法则的补充。
60.翻译：以mRNA为模板的蛋白质合成过程为翻译
61.启动子：RNA聚合酶识别、结合和开始转录的一段DNA序列。
62.终止子：提供转录终止信号的DNA序列。
63.遗传密码：又称密码子、遗传密码子、三联体密码。指mRNA分子上从5'端到3'端方向，
由起始密码子AUG开始，每三个核苷酸组成的三联体。决定肽链上某一个氨基酸或蛋白质合
成的起始、终止信号。
64.反密码子：转移核糖核酸中能与信使核糖核酸的密码子互补配对的三核苷酸残基。
65.半保留复制：每个子代分子的一条链来自亲代DNA，另一条链则是新合成的
66.激酶 : 是能够在ATP和任何一种底物之间起催化作用，转移磷酸基团的一类酶
67.回补反应:对柠檬酸循环中间产物有补充作用的反应又叫填补反应
68.磷氧比:一对电子通过呼吸链传至O2所产生的ATP分子数。
69.乙醛酸循环：植物内脂肪酸氧化分解，为乙酰CoA之后，在乙醛酸体内生成琥珀酸、乙
醛酸和苹果酸此琥珀酸可用于糖的形成
70.TCA循环：在有氧的情况下，葡萄糖酵解产生的丙酮酸氧化脱羧形成乙酰CoA，乙酰CoA
经过一系列氧化脱羧，最终形成二氧化碳和水，并产生能量的过程。
71.HMP途径：当碘乙酸抑制3-磷酸甘油醛脱氢酶时，有氧与无氧分解均不可进行，生物体
内发生另一个能分解糖的途径，因含有磷酸戊糖中间物，又称为磷酸戊糖途径。从6-磷酸
葡萄糖开始分解，又称为磷酸己糖旁路。
两性离子：指在同一氨基酸分子上含有等量的正负两种电荷，又称兼性离子或偶极离子。 氨基酸的等电点：使氨基酸净电荷为零时溶液的pH值，用符号pI表示，是氨基酸的特征常数。 中性氨基酸pI = 1/2 ( pK1' + pK2' )???????? 酸性氨基酸pI = 1/2 ( pK1' + pKR' )碱性氨基酸pI = 1/2 ( pK2' + pKR' ) 必需氨基酸：指机体又必需，自身不能合成，需要从饮食中获得的氨基酸。 一个氨基酸的羧基与另一个氨基酸的氨基脱去一分子水而形成酰胺键，这个键称为肽键，产生的化合物叫做肽。 谷胱甘肽 (GSH)：Cys 残基上的-SH是GSH的活性基团。GSH广泛分布于生物体内，是某些氧化还 原酶的辅酶。此外，可以用作巯基酶的保护剂。 构型：指在立体异构体中不对称碳原子上相连的各原子或取代基团的空间排布。构型的转变伴随着共价键的断裂和重新形成。 构象：指有机分子中，不改变共价键结构，仅单键周围的原子旋转所产生的原子的空间排布。一种构象改变为另一种构象时，不涉及共价键的断裂和重新形成。构象改变不会改变分子的光学活性。 组成蛋白质的氨基酸都为α-氨基酸（除Pro外），都为L型（除Gly外），除Gly之外，其余氨 基酸都有手性碳原子，都具有旋光性。由于蛋白质中的Tyr、Trp 和 Phe 残基在紫外区有光吸收，所以蛋白质在 280nm 的光波长处有最大光吸收 蛋白质的一级结构:广义的一级结构指蛋白质中共价键连结的全部情况，包括肽链的数目，肽链中 氨基酸之间的连结方式，肽链中氨基酸的排列顺序，二硫键的位置；狭义的一级结构肽链中氨基酸的排列顺序。蛋白质的一级结构决定它的高级结构，即各个层次的结构所需的信息全都储存于一级结构中 蛋白质的二级结构：指多肽链本身通过氢键沿一定方向盘绕、折叠而形成的构象。天然蛋白质包括α-螺旋、β-折叠、β-转角、无规则卷曲等二级结构。 α-螺旋:蛋白质中常见的二级结构，肽链主链绕假想的中心轴盘绕成螺旋状，一般都是右手螺旋结构，螺旋是靠链内氢键维持的。螺距为，每一圈含有个氨基酸残基，每个残基沿着螺旋的长轴上升，旋转100°。 β-折叠:?蛋白质中常见的二级结构,是由伸展的多肽链组成的。折叠片的构象是通过一个肽键的羰基氧和位于同一个肽链的另一个酰胺氢之间形成的氢键维持的。这些肽链可以是平行排列（由N到C方向）或者是反平行排列。 结构域：指蛋白质多肽链在二级结构的基础上进一步卷曲折叠成几个相对独立的近似球形的组装体。 蛋白质的三级结构：指蛋白质在二级结构（二级结构、超二级结构和结构域）的基础上，主链构象和侧链构象相互作用，进一步盘曲折叠形成球状分子结构。 蛋白质的四级结构：指多亚基蛋白质分子中各个具有三级结构的多肽链以适当方式聚合所呈现的三维结构。
生化名词解释 第一章蛋白质 1．两性离子（dipolarion） 2．必需氨基酸（essential amino acid）3．等电点(isoelectric point,pI) 4．稀有氨基酸(rare amino acid) 5．非蛋白质氨基酸(nonprotein amino acid) 6．构型(configuration) 7．蛋白质的一级结构(protein primary structure) 8．构象(conformation) 9．蛋白质的二级结构(protein secondary structure) 10．结构域(domain) 11．蛋白质的三级结构(protein tertiary structure) 12．氢键(hydrogen bond) 13．蛋白质的四级结构(protein quaternary structure) 14．离子键(ionic bond) 15．超二级结构(super-secondary structure) 16．疏水键(hydrophobic bond) 17．范德华力( van der Waals force) 18．盐析(salting out) 19．盐溶(salting in) 20．蛋白质的变性(denaturation) 21．蛋白质的复性(renaturation) 22．蛋白质的沉淀作用(precipitation) 23．凝胶电泳（gel electrophoresis）24．层析（chromatography） 第二章核酸 1．单核苷酸(mononucleotide) 2．磷酸二酯键（phosphodiester bonds）3．不对称比率（dissymmetry ratio）4．碱基互补规律(complementary base pairing) 5．反密码子（anticodon） 6．顺反子（cistron） 7．核酸的变性与复性（denaturation、renaturation） 8．退火（annealing） 9．增色效应（hyper chromic effect）10．减色效应（hypo chromic effect）11．噬菌体（phage） 12．发夹结构（hairpin structure）13．DNA 的熔解温度（melting temperature T m） 14．分子杂交（molecular hybridization）15．环化核苷酸(cyclic nucleotide) 第三章酶与辅酶 1．米氏常数（K m 值） 2．底物专一性（substrate specificity）3．辅基（prosthetic group） 4．单体酶（monomeric enzyme） 5．寡聚酶（oligomeric enzyme） 6．多酶体系（multienzyme system） 7．激活剂（activator） 8．抑制剂（inhibitor inhibiton） 9．变构酶（allosteric enzyme） 10．同工酶（isozyme） 11．诱导酶（induced enzyme） 12．酶原（zymogen） 13．酶的比活力（enzymatic compare energy）14．活性中心（active center） 第四章生物氧化与氧化磷酸化 1．生物氧化（biological oxidation） 2．呼吸链（respiratory chain） 3．氧化磷酸化（oxidative phosphorylation）4．磷氧比P/O（P/O） 5．底物水平磷酸化（substrate level phosphorylation） 6．能荷（energy charg 第五章糖代谢 1．糖异生(glycogenolysis) 2．Q 酶(Q-enzyme) 3．乳酸循环(lactate cycle) 4．发酵(fermentation) 5．变构调节(allosteric regulation) 6．糖酵解途径(glycolytic pathway) 7．糖的有氧氧化(aerobic oxidation) 8．肝糖原分解(glycogenolysis) 9．磷酸戊糖途径(pentose phosphate pathway) 10．D-酶（D-enzyme） 11．糖核苷酸（sugar-nucleotide） 第六章脂类代谢
名词解释和问答题1
四名词解释： 1.原语：它是由若干条机器指令所构成，用以完成特定功能的一段程序，为保证其操作的正确性，它应当是原子操作，即原语是一个不可分割的操作。 2.设备独立性：指用户设备独立于所使用的具体物理设备。即在用户程序中要执行I/O操作时，只需用逻辑设备名提出I/O请求，而不必局限于某特定的物理设备。 3.文件的逻辑结构：又称为文件逻辑组织，是指从用户观点看到的文件组织形式。它可分为两类：记录式文件结构，由若干相关的记录构成；流式文件结构，由字符流构成。 4.树形结构目录：利用树形结构的形式，描述各目录之间的关系。上级目录与相邻下级目录的关系是1对n。树形结构目录能够较好地满足用户和系统的要求。 5.操作系统：操作系统是控制和管理计算机硬件和软件资源，合理地组织计算机的工作流程，以及方便用户的程序的集合。其主要功能是实现处理机管理、内存管理、I/O设备管理、文件管理和用户接口。 6.位示图：它是利用一个向量来描述自由块使用情况的一张表。表中的每个元素表示一个盘块的使用情况，0表示该块为空闲块，1表示已分配。 7.置换策略：虚拟式存储管理中的一种策略。用于确定应选择内存中的哪一页(段) 换出到磁盘对换区，以便腾出内存。通常采用的置换算法都是基于把那些在最近的将来，最少可能被访问的页(段)从内存换出到盘上。 8.用户接口：操作系统提供给用户和编程人员的界面和接口。包括程序接口、命令行方式和图形用户界面。 9.死锁：指多个进程因竞争资源二造成的一种僵局，若无外力的作用，这些进程将永远不能再向前推进。 10.文件系统:OS中负责管理和存取文件信息的软件机构。负责文件的建立，撤消，存入，续写，修 改和复制，还负责完成对文件的按名存取和进行存取控制。 11.进程:进程是程序在一个数据集合上的运行过程，是系统进行资源分配和调度的一个独立的基本 单位。 12.wait(s)原语 wait(s) ：Begin Lock out interrupts; s = s – 1; If s < 0 then Begin Status(q) = blocked; Insert(WL, q); Unlock interrupts; Scheduler;
四、名词解释 1．两性离子（dipolarion） 2．米氏常数（Km值） 3．生物氧化（biological oxidation） 4．糖异生(glycogenolysis) 5．必需脂肪酸（essential fatty acid） 五、问答 1．简述蛋白质变性作用的机制。 2．DNA分子二级结构有哪些特点？ 5．简述tRNA在蛋白质的生物合成中是如何起作用的？ 四、名词解释 1.两性离子：指在同一氨基酸分子上含有等量的正负两种电荷，又称兼性离子或偶极离子。 2．米氏常数（Km值）：用Ｋm值表示，是酶的一个重要参数。Ｋm值是酶反应速度（V）达到最大反应速度（Vmax）一半时底物的浓度（单位M或mM）。米氏常数是酶的特征常数，只与酶的性质有关，不受底物浓度和酶浓度的影响。 3．生物氧化：生物体内有机物质氧化而产生大量能量的过程称为生物氧化。生物氧化在细胞内进行，氧化过程消耗氧放出二氧化碳和水，所以有时也称之为“细胞呼吸”或“细胞氧化”。生物氧化包括：有机碳氧化变成CO2；底物氧化脱氢、氢及电子通过呼吸链传递、分子氧与传递的氢结成水；在有机物被氧化成CO2和H2O的同时，释放的能量使ADP转变成ATP。 4．糖异生：非糖物质（如丙酮酸乳酸甘油生糖氨基酸等）转变为葡萄糖的过程。 5．必需脂肪酸：为人体生长所必需但有不能自身合成，必须从事物中摄取的脂肪酸。在脂肪中有三种脂肪酸是人体所必需的，即亚油酸，亚麻酸，花生四烯酸。 五、问答 1. 答： 维持蛋白质空间构象稳定的作用力是次级键，此外，二硫键也起一定的作用。当某些因素破坏了这些作用力时，蛋白质的空间构象即遭到破坏，引起变性。 2．答： 按Watson-Crick模型，DNA的结构特点有：两条反相平行的多核苷酸链围绕同一中心轴互绕；碱基位于结构的内侧，而亲水的糖磷酸主链位于螺旋的外侧，通过磷酸二酯键相连，形成核酸的骨架；碱基平面与轴垂直，糖环平面则与轴平行。两条链皆为右手螺旋；双螺旋的直径为2nm，碱基堆积距离为0.34nm，两核酸之间的夹角是36°，每对螺旋由10对碱基组成；碱基按A=T，G≡C配对互补，彼此以氢键相连系。维持DNA结构稳定的力量主要是碱基堆积力；双螺旋结构表面有两条螺形凹沟，一大一小。
第一章 蛋白质的结构与功能 等电点(isoelectric point, pI)在某一pH的溶液中，氨基酸解离成阳离子和阴离子的趋势及程度相等，成为兼性离子，呈电中性。此时溶液的pH值称为该氨基酸的等电点。 蛋白质的一级结构(pri mary structure): 蛋白质分子中，从N-端至C-端的氨基酸残基的排列顺序。 蛋白质的二级结构(se condary structure): 蛋白质的二级结构是指多肽链中主链骨架原子的局部空间排布，不涉及氨基酸侧链的构象。 肽单元: 参与肽键的6个原子—— Cα1、C、H、O、N、Cα2 处于同一平面，称为肽单元α-helix：以α-碳原子为转折点，以肽键平面为单位，盘曲成右手螺旋状的结构。 螺旋上升一圈含3.6个氨基酸残基，螺距0.54nm 氨基酸的侧链伸向螺旋的外侧。 螺旋的稳定是靠氢键。氢键方向与长轴平行。 β-折叠：蛋白质肽链主链的肽平面折叠呈锯齿状 结构特点：锯齿状；顺向平行、反向平行 稳定化学键：氢键 蛋白质的三级结构(tert iary structure) : 蛋白质的三级结构是指在各种二级结构的基础上再进一步盘曲或折迭。也就是整条肽链所有原子在三维空间的排布位置。 结构域(domain) : 分子量大的蛋白质三级结构常可分割成一个和数个球状或纤维状的区域，折叠得较为紧密，各有独特的空间构象，并承担不同的生物学功能。 分子伴侣 (chaperon): 帮助形成正确的高级结构 使错误聚集的肽段解聚 帮助形成二硫键 蛋白质的四级结构(quar ternary structure):蛋白质分子中各个亚基的空间排布及亚基接触部位的布局和相互作用 亚基(subunit)：二条或二条以上具有独立三级结构的多肽链组成的蛋白质。其中，每条具有独立三级结构的多肽链 模体一个蛋白质分子中几个具有二级结构的肽段，在空间位置上相互接近，形成特殊的空间构象，称为“模体”（motif） 蛋白质的变性: 天然蛋白质在某些物理或化学因素作用下，其特定的空间结构被破坏，而导致理化性质改变和生物学活性的丧失，称为蛋白质的变性作用 (denaturation)。 蛋白质的复性当变性程度较轻时，如去除变性因素，有的蛋白质仍能恢复或部分恢复其原来的构象及功能 盐析(salt precipitation)是将硫酸铵、硫酸钠或氯化钠等加入蛋白质溶液，使蛋白质表面电荷被中和以及水化膜被破坏，导致蛋白质沉淀。 电泳蛋白质在高于或低于其pI的溶液中为带电的颗粒，在电场中能向正极或负极移动。这种通过蛋白质在电场中泳动而达到分离各种蛋白质的技术, 称为电泳(elctrophoresis) 第二章 核酸的结构与功能 脱氧核糖核酸（deoxyribonucleic acid, DNA）:主要存在于细胞核内，是遗传信息的储存和携带者，是遗传的物质基础。 核糖核酸（ribonucleic acid, RNA）: 主要分布在细胞质中，参与遗传信息表达的各过程。DNA和RNA的一级结构:核苷酸的排列顺序，即碱基的排列顺序。
第二章氨基酸 1、构型（configuration）一个有机分子中各个原子特有的固定的空间排列。这种排列不经过共价键的断裂和重新形成是不会改变的。构型的改变往往使分子的光学活性发生变化。 2、构象（conformation）指一个分子中，不改变共价键结构，仅单键周围的原子旋转所产生的原子的空间排布。一种构象改变为另一种构象时，不要求共价键的断裂和重新形成。构象改变不会改变分子的光学活性。 3、旋光异构：两个异构化合物具有相同的理化性质，但因其异构现象而使偏振光的旋转方向不同的现象。 4、等电点（pI，isoelectric point）使分子处于兼性分子状态，在电场中不迁移（分子的净电荷为零）的pH值。 第三章蛋白质的结构 1、肽（peptides）两个或两个以上氨基酸通过肽键共价连接形成的聚合物。 2、肽键（peptide bond）一个氨基酸的羧基与另一个氨基酸的氨基缩合，除去一分子水形成的酰胺键。 3、肽平面：肽链主链上的肽键因具有双键性质，不能自由旋转，使连接在肽键上的6个原子共处的同一平面。 4、蛋白质一级结构：蛋白质一级结构(primary structure) 指蛋白质中共价连接的氨基酸残基的排列顺序。 5、蛋白质二级结构：蛋白质二级结构：肽链中的主链借助氢键，有规则的卷曲折叠成沿一维方向具有周期性结构的构象。 6、超二级结构：若干相邻的二级结构单元（螺旋、折叠、转角）组合在一起，彼此相互作用，形成有规则在空间上能辨认的二级结构组合体、充当三级结构的构件，称为超二级结构（super-secondary structure）,折叠花式（folding motif）或折叠单位（folding unit） 7、结构域：在较大的球状蛋白质分子中，多肽链往往形成几个紧密的相对独立的球状实体，彼此分开，以松散的肽链相连，此球状实体就是结构域 8、蛋白质三级结构：指一条多肽链在二级结构或者超二级结构甚至结构域的基础上，进一步盘绕，折叠，依靠共价键的维系固定所形成的特定空间结构成为蛋白质的三级结构。9、蛋白质的四级结构：对蛋白质分子的二、三级结构而言，只涉及一条多肽链卷曲而成的蛋白质。在体内有许多蛋白质分子含有二条或多条肽链，每一条多肽链都有其完整的三级结构，称为蛋白质的亚基，亚基与亚基之间呈特定的三维空间排布，并以非共价键相连接。这种蛋白质分子中各个亚基的空间排布及亚基接触部位的布局和相互作用，为四级结构。由一条肽链形成的蛋白质没有四级结构。 10、蛋白质三维结构 11、氢键：氢原子与电负性的原子X共价结合时，共用的电子对强烈地偏向X的一边，使氢原子带有部分正电荷，能再与另一个电负性高而半径较小的原子Y结合，形成的X—H┅Y 型的键。 12、疏水作用力：分子中存在非极性基团（例如烃基）时，和水分子（广义地说和任何极性分子或分子中的极性基团）间存在相互排斥的作用，这种排斥作用称为疏水力。 13、Sanger测序 14、Edman降解测序：从多肽链游离的N末端测定氨基酸残基的序列的过程。N末端氨基酸残基被苯异硫氰酸酯修饰，然后从多肽链上切下修饰的残基，再经层析鉴定，余下的多肽链（少了一个残基）被回收再进行下一轮降解循环。
1.兴奋性：机体或组织对刺激发生反应受到刺激时产生动作电位的能力或特性，称为兴奋性。 2.阈强度：在刺激的持续时间以及刺激强度对时间的变化率不变的情况下，刚能引起细胞兴奋或产生动作电位的最小刺激强度，称为阈强度。 3.正反馈:从受控部分发出的信息不是制约控制部分的活动，而是反过来促进与加强控制部分的活动，称为正反馈。 4.体液:人体内的液体总称为体液，在成人，体液约占体重的60%，由细胞内液、细胞外液(组织液.血浆.淋巴液等)组成。 5.负反馈（negative feedback）：负反馈是指受控部分发出的信息反过来减弱控制部分活动的调节方式。 6.内环境:内环境是指体内细胞直接生存的环境，即细胞外液. 7.反馈（feedback）:由受控部分发出的信息反过来影响控制部分的活动过程，称为反馈。 1.阈电位：在一段膜上能够诱发去极化和Na+通道开放之间出现再生性循环的膜内去极化的临界值，称为阈电位；是用膜本身去极化的临界值来描述动作电位产生条件的一个重要概念。 2.等长收缩：肌肉收缩时只有张力的增加而无长度的缩短，称为等长收缩。 3.前负荷(preload):肌肉收缩前所承受的负荷,称为前负荷，它决定收缩前的初长度。 4.终板电位:（在乙酰胆碱作用下，终板膜静息电位绝对值减小，这一去极化的电位变化，称为终板电位) 当ACh分子通过接头间隙到达终板膜表面时，立即与终板膜上的N2型乙酰胆碱受体结合，使通道开放，允许Na+、K+等通过，以Na+的内流为主，引起终板膜静息电位减小，向零值靠近，产生终板膜的去极化，这一电位变化称为终板电位。 5.去极化(depolarization):当静息时膜内外电位差的数值向膜内负值减小的方向变化时，称为膜的去极化或除极化。（静息电位的减少称为去极化） 6.复极化（repolarization ）：细胞先发生去极化，然后再向正常安静时膜内所处的负值恢复，称复极化。（细胞膜去极化后再向静息电位方向的恢复，称为复极化） 7.峰电位（spike potential）:在神经纤维上，其主要部分一般在0.5~2.0ms内完成，（因此，动作电位的曲线呈尖峰状）表现为一次短促而尖锐的脉冲样变化，（故）称为峰电位。 8.电化学驱动力：离子跨膜扩散的驱动力有两个：浓度差和电位差。两个驱动力的代数和称为电化学驱动力。 9.原发性主动转运：原发性主动转运是指离子泵利用分解ATP产生的能量将离子逆浓度梯度和（或）电位梯度进行跨膜转运的过程。 10.微终板电位：在静息状态下，接头前膜也会发生约每秒钟1次的乙酰胆碱（ACH）量子的自发释放，并引起终板膜电位的微小变化。这种由一个ACH量子引起的终板膜电位变化称为微终板电位。 11.运动单位(motor unit)：一个脊髓α-运动神经元或脑干运动神经元和受其支配的全部肌纤维所组成的肌肉收缩的最基本的单位称为运动单位。 1.晶体渗透压（crystal osmotic pressure）：(血浆)晶体渗透压指血浆中的晶体物质（主要是NaCl）形成的渗透压。 2.血沉（erythrocyte sedimentation rate）：红细胞沉降率是指将血液加抗凝剂混匀，静置于一分血计中，红细胞在一小时末下降的距离（mm），简称血沉。 1.血-脑屏障:指血液和脑组织之间的屏障，可限制物质在血液和脑组织之间的自由交换（故对保持脑组织周围稳定的化学环境和防止血液中有害物质进入脑内有重要意义）其形态学基础可能是毛细血管的内皮、基膜和星状胶质细胞的血管周足等结构。 2.正常起搏点（normal pacemaker):P细胞为窦房结中的起搏细胞，是一种特殊分化的心肌细胞，具有很高的自动节律性，是控制心脏兴奋活动的正常起搏点。
第二章 1 DNA双螺旋结构模型的要点有哪些？此模型如何解释Chargaff定律? A天然DNA分子由两条反平行的多聚脱氧核苷酸链组成，一条链的走向为5’→3’,另一条链的走向为3’→5’。两条链沿一个假想的中心轴右旋相互盘旋，形成大沟和小沟。 b磷酸和脱氧核糖作为不变的骨架成分位于外侧，作为可变成分的碱基位于内侧，链间的碱基按A=T（两个氢键），G=C配对（三个氢键）配对形成碱基平面，碱基平面与螺旋纵轴近于垂直。 c螺旋的直径为2nm，相邻碱基平面的垂直距离为0.34nm。因此，螺旋结构每隔10bp重复一次，间距为3.4nm d DNA双螺旋结构是非常稳定的。稳定力量主要有两个，一是碱基堆积力，二是碱基配对的氢键。 2 原核生物与真核生物mRNA的结构有哪些区别？ ①原核生物mRNA常以多顺反子的形式存在。真核生物mRNA一般以单顺反子的形式存在。 ②原核生物mRNA的转录与翻译一般是偶联的，真核生物转录的mRNA前体则需经转录后加工，加工为成熟的mRNA与蛋白质结合生成信息体后才开始工作。 ③原核生物mRNA半寿期很短，一般为几分钟，最长只有数小时（RNA噬菌体中的RNA除外）。真核生物mRNA的半寿期较长，如胚胎中的mRNA可达数日。 ④原核与真核生物mRNA的结构特点也不同。 原核生物mRNA一般5′端有一段不翻译区，称前导顺序，3′端有一段不翻译区，中间是蛋白质的编码区，一般编码几种蛋白质。真核生物mRNA（细胞质中的）一般由5′端帽子结构、5′端不翻译区、翻译区（编码区）、3′端不翻译区和3′端聚腺苷酸尾巴构成分子中除m7G构成帽子外，常含有其他修饰核苷酸，如m6A等。真核生物mRNA通常都有相应的前体。从DNA转录产生的原始转录产物可称作原始前体（或mRNA前体）。一般认为原始前体要经过hnRNA核不均-RNA 的阶段，最终才被加工为成熟的mRNA。 3从两种不同细菌提起DNA样品，其腺嘌呤核苷酸残基分别占其碱基总数的32%和17%，计算这两种不同来源DNA四种脱氧核苷酸残基相对百分组成，两种细菌中有一种是从温泉（64°C）种分离出来的，该细菌DNA具有何种碱基组成?为什么? 腺嘌呤核苷酸残基分别占其碱基总数的32%：A 32% G 18% C 18% T 32% 腺嘌呤核苷酸残基分别占其碱基总数的17%：A 17% G 33% C 33% T 17% 由于含氢键越多，DNA越稳定，GC碱基对之间是三个氢键，AT碱基对之间是两个氢键，所以腺嘌呤核苷酸残基分别占其碱基总数的17%的这一种DNA比较稳定，是从温泉中分离出来的。 4正确写出下列寡核苷酸的互补的DNA和RNA序列 (1)GATCAA（2）TGGAAC (3)ACGCGT (4)TAGCAT DNA 5’UUGATC3’5’GTTCCA3’5’ACGCGT3’5’ATGCTA3’RNA 5’UUGAUC3’5’G UU CCA3’5’ACGCG U3’5’A UGCU A3’
生物化学：在分子水平研究生命体的化学本质及其生命活动过程中化学变化规律 自由能：自发过程中能用于作功的能量。 两性离子：在同一氨基酸分子中既有氨基正离子又有羧基负离子。 必需氨基酸：机体内不能合成，必需从外界摄取的氨基酸. 等电点：氨基酸氨基和羧基的解离度相等，氨基酸分子所带净电荷为零时溶液的pH值。 蛋白质的一级结构：蛋白质多肽链中氨基酸的排列顺序。 蛋白质的二级结构：多肽链沿着肽链主链规则或周期性折叠。 结构域：蛋白质多肽链在超二级结构基础上进一步卷曲折叠成几个相对独立的近似球形的组装体。 超二级结构：蛋白质分子中相邻的二级结构构象单元组合在一起成的有规则的在空间能辨认的二级结构组合体。 蛋白质的三级结构：在二级结构的基础上进一步以不规则的方式卷曲折叠形成的空间结构。 蛋白质的四级结构：由两条或两条以上的多肽链组成，多肽链之间以次级建相互作用形成的特定空间结构。 蛋白质的变性：在某些理化因素的作用下，维持蛋白质空间结构的次级键被破坏，空间结构发生改变而一级结构不变，使生物学活性丧失。 蛋白质的复性：变性了的蛋白质在一定条件下可以重建其天然构象，恢复生物学活性。 蛋白质的沉淀作用：蛋白质分子表面水膜被破坏，电荷被中和，蛋白质溶解度降低而沉淀。电泳：蛋白质分子在电场中泳动的现象。 沉降系数：一种蛋白质分子在单位离心力场里的沉降速度为恒定值，被称为沉降系数。 核酸的一级结构：四种核苷酸沿多核苷酸链的排列顺序。核酸的变性：高温、酸、碱等破坏核酸的氢键，使有规律的双螺旋变成无规律的“线团”。 核酸的复性：变性DNA经退火重新恢复双螺旋结构。 增色效应：变性核酸紫外吸收值增加。 减色效应：复性核酸紫外吸收值恢复原有水平。 Tm值：核酸热变性的温度，即紫外吸收值增加达最大增加量一半时的温度。
三、名词解释（每小题3分） 1．经济变量 2．解释变量3．被解释变量4．内生变量 5．外生变量 6．滞后变量 7．前定变量 8．控制变量9．计量经济模型10．函数关系 11．相关关系 12．最小二乘法 13．高斯－马尔可夫定理 14．总变量（总离差平方和）15．回归变差（回归平方和） 16．剩余变差（残差平方和） 17．估计标准误差 18．样本决定系数 19．点预测 20．拟合优度 21．残差 22．显著性检验23.回归变差 24.剩余变差 25.多重决定系数 26.调整后的决定系数 27.偏相关系数 28.异方差性 29.格德菲尔特-匡特检验 30.怀特检验 31.戈里瑟检验和帕克检验 32.序列相关性 33.虚假序列相关 34.差分法 35.广义差分法 36.自回归模型 37.广义最小二乘法38.DW 检验 39.科克伦-奥克特跌代法 40.Durbin 两步法 41.相关系数 42.多重共线性 43.方差膨胀因子 44．虚拟变量 45．模型设定误差 46．工具变量 47．工具变量法 48．变参数模型 49．分段线性回归模型 50．分布滞后模型 51．有限分布滞后模型52．无限分布滞后模型 53．几何分布滞后模型 54．联立方程模型 55．结构式模型 56．简化式模型 57．结构式参数 58．简化式参数 59．识别 60．不可识别 61．识别的阶条件 62．识别的秩条件 63．间接最小二乘法 四、简答题（每小题5分） 1．简述计量经济学与经济学、统计学、数理统计学学科间的关系。2．计量经济模型有哪些应用？ 3．简述建立与应用计量经济模型的主要步骤。 4．对计量经济模型的检验应从几个方面入手？ 5．计量经济学应用的数据是怎样进行分类的？ 6．在计量经济模型中，为什么会存在随机误差项？ 7．古典线性回归模型的基本假定是什么？ 8．总体回归模型与样本回归模型的区别与联系。 9．试述回归分析与相关分析的联系和区别。 10．在满足古典假定条件下，一元线性回归模型的普通最小二乘估计量有哪些统计性质？ 11．简述BLUE 的含义。 12．对于多元线性回归模型，为什么在进行了总体显著性F 检验之后，还要对每个回归系数进行是否为0的t 检验？ 13.给定二元回归模型：01122t t t t y b b x b x u =+++，请叙述模型的古典假定。 14.在多元线性回归分析中，为什么用修正的决定系数衡量估计模型对样本观测值的拟合优度？ 15.修正的决定系数2R 及其作用。 16.常见的非线性回归模型有几种情况？ 17.观察下列方程并判断其变量是否呈线性，系数是否呈线性，或都是或都不是。 ①t t t u x b b y ++=3 10 ②t t t u x b b y ++=log 10 ③ t t t u x b b y ++=log log 10 ④t t t u x b b y +=)/(10 18. 观察下列方程并判断其变量是否呈线性，系数是否呈线性，或都是或都不是。 ①t t t u x b b y ++=log 10 ②t t t u x b b b y ++=)(210 ③ t t t u x b b y +=)/(10 ④t b t t u x b y +-+=)1(110 19.什么是异方差性？试举例说明经济现象中的异方差性。 20.产生异方差性的原因及异方差性对模型的OLS 估计有何影响。 21.检验异方差性的方法有哪些？ 22.异方差性的解决方法有哪些？ 23.什么是加权最小二乘法？它的基本思想是什么？ 24.样本分段法（即戈德菲尔特——匡特检验）检验异方差性的基本原理及其使用条件。 25．简述DW 检验的局限性。 26．序列相关性的后果。 27．简述序列相关性的几种检验方法。 28．广义最小二乘法（GLS ）的基本思想是什么？ 29．解决序列相关性的问题主要有哪几种方法？ 30．差分法的基本思想是什么？ 31．差分法和广义差分法主要区别是什么？ 32．请简述什么是虚假序列相关。 33．序列相关和自相关的概念和范畴是否是一个意思？ 34．DW 值与一阶自相关系数的关系是什么？ 35．什么是多重共线性？产生多重共线性的原因是什么？ 36．什么是完全多重共线性？什么是不完全多重共线性？ 37．完全多重共线性对OLS 估计量的影响有哪些？ 38．不完全多重共线性对OLS 估计量的影响有哪些？ 39．从哪些症状中可以判断可能存在多重共线性？ 40．什么是方差膨胀因子检验法？ 41．模型中引入虚拟变量的作用是什么？ 42．虚拟变量引入的原则是什么？ 43．虚拟变量引入的方式及每种方式的作用是什么？ 44．判断计量经济模型优劣的基本原则是什么？ 45．模型设定误差的类型有那些？
生化考试名词解释 2. 别构酶：又称为变构酶，是一类重要的调节酶。其分子除了与底物结合、催化底物反应的活性中心外，还有与调节物结合、调节反应速度的别构中心。通过别构剂结合于别构中心影响酶分子本身构象变化来改变酶的活性。 3. 酮体：在肝脏中，脂肪酸不完全氧化生成的中间产物乙酰乙酸、B-羟基丁酸及丙酮统称为酮体。在饥饿时酮体是包括脑在内的许多组织的燃料，酮体过多会导致中毒。 4. 糖酵解：生物细胞在无氧条件下，将葡萄糖或糖原经过一系列反应转变为乳酸，并产生少量ATP的过程。 5. EMP 途径：又称糖酵解途径。指葡萄糖在无氧条件下经过一定反应历程被分 解为丙酮酸并产生少量ATP和NADH+H+的过程。是绝大多数生物所共有的一条主流代谢途径。 6. 糖的有氧氧化：葡萄糖或糖原在有氧条件下，经历糖酵解途径、丙酮酸脱氢脱羧和TCA循环彻底氧化，生成C02和水，并产生大量能量的过程。 7. 氧化磷酸化：生物体通过生物氧化产生的能量，除一部分用于维持体温外，大部分通过磷酸化作用转移至高能磷酸化合物ATP 中，这种伴随放能的氧化作用而使ADP 磷酸化生成ATP 的过程称为氧化磷酸化。根据生物氧化的方式可将氧化磷酸化分为底物水平磷酸化和电子传递体系磷酸化。
8. 三羧酸循环：又称柠檬酸循环、TCA 循环，是糖有氧氧化的第三个阶段，由乙酰辅酶 A 和草酰乙酸缩合生成柠檬酸开始，经历四次氧化及其他中间过程，最终又生成一分子草酰乙酸，如此往复循环，每一循环消耗一个乙酰基，生成 CO2 和水及大量能量。 9. 糖异生：由非糖物质转变为葡萄糖或糖原的过程。糖异生作用的途径基本上是糖无氧分解的逆过程--- 除了跨越三个能障（丙酮酸转变为磷酸烯醇式丙酮酸、1，6-磷酸果糖转变为6-磷酸果糖，6-磷酸果糖转变为葡萄糖）需用不同的酶及能量之外，其他反应过程完全是糖酵解途径逆过程。 10. 乳酸循环：指糖无氧条件下在骨骼肌中被利用产生乳酸及乳酸在肝中再生为糖而又可以为肌肉所用的循环过程。剧烈运动后，骨骼肌中的糖经无氧分解产生大量的乳酸，乳酸可通过细胞膜弥散入血，通过血液循环运至肝脏，经糖异生作用再转变为葡萄糖，葡萄糖经血液循环又可被运送到肌肉组织利用。 11. 血糖：指血液当中的葡萄糖，主要来源是膳食中消化吸收入血的葡萄糖及肝糖原分解产生的葡萄糖，另外还有糖异生作用由中间代谢物合成的葡萄糖。 19. 比活力：是表示酶制剂纯度的一个指标，指每毫克酶蛋白（或每毫克蛋白氮）所含的酶活力单位数（有时也用每克酶制剂或每毫升酶制剂含多少活力单位来表示），即：比活力=活力单位数/酶蛋白（氮）毫克数。 20. 0.14摩尔法：一种分离提取DNP和RNP的方法，DNP的溶解度在低浓度盐溶液中随盐浓度的增加而增加，在1mol/L的NaCl溶液中溶解度比在纯水中高2倍，
1.糖酵解：在供氧不足时，葡萄糖在细胞液中分解成丙酮酸，丙酮酸进一步还原成乳 酸（同时释放少量能量合成ATP）的过程 2.糖原合成与分解：由单糖合成糖原的过程成为糖原的合成。糖原的分解是指由糖原 分解成葡萄糖的过程 3.糖异生：由非糖类物质合成葡萄糖的过程 4.有氧氧化：在供氧充足时，葡萄糖在细胞液中分解生成的丙酮酸进入线粒体，彻底 氧化成CO2和H2O，并释放大量能量 5.三羧酸循环：在线粒体内，乙酰CoA与草酰乙酸缩合成柠檬酸，柠檬酸再经过一系 列酶促反应之后又生成草酰乙酸，形成一个反应循环，该循环生成的第一个化合物是柠檬酸，它含有三个羧基，所以称为三羧酸循环 6.血糖：血液中的单糖，主要是葡萄糖 7.血脂：血浆中脂类的总称，主要包括甘油三酯，磷脂，胆固醇和游离脂肪酸 8.血浆脂蛋白：是脂类在血浆中的存在形式和转运形式（一类由脂肪，磷脂，胆固醇 及其酯与不同的载脂蛋白按不同比例组成的，便于通过血液运输的复合体。包括CM,VLDL,LDL,HDL） 9.脂肪动员：脂肪内的甘油三酯被脂肪酶水解生成甘油和脂肪酸，释放入血，供给全 身各组织氧化利用的过程 10.酮体：包括乙酰乙酸，B—羟丁酸和丙酮，是脂肪酸分解代谢的正常产物 11.必需脂肪酸：人体生命活动所必不可少的几种多不饱和脂肪酸，在人体内不能合成， 必须由食物来供给。包括亚油酸、亚麻酸、花生四烯酸 12.必需氨基酸：体内需要而自身又不能合成、必须由食物供给的氨基酸。包括：异亮 氨酸、甲硫氨酸、缬氨酸、亮氨酸、色氨酸、苯丙氨酸、苏氨酸、赖氨酸 13.蛋白质互补作用：将不同种类营养价值较低的蛋白质混合食用，可以相互补充所缺 少的必须氨基酸，从而提高其营养价值，称为蛋白质的互补作用 14.转氨基作用：是指由氨基转移酶催化，将氨基酸的a-氨基转移到一个a-酮酸的羰基 位置上，生成相应的a-酮酸和新的a-氨基酸。该过程只发生氨基转移，不产生游离的氨气 15.一碳单位：有些氨基酸在分解代谢过程中可以产生含有一个碳原子的活性基团，称 为一碳单位 16.密码子：从mRNA编码区5’端到3’端按每3个相邻碱基为一组连续分组，每组碱 基构成一个遗传密码，称为密码子或三联体密码。（共有64个密码子，其中有61个密码子编码20中氨基酸，另三个密码子代表终止信号） 17.中心法则：中心法则是指遗传信息从DNA传递给RNA，再从RNA传递给蛋白质的转 录和翻译的过程，以及遗传信息从DNA传递给DNA的复制过程。 18.半保留复制：当DNA进行复制时，亲代DNA双链必须解开，两股链分别作为模板， 按照碱基互补配对原则指导合成一股新的互补链，最终得到与亲代DNA碱基序列完全一样的两个子代DNA分子，每个子代DNA分子都含有一股亲代DNA和一股新生DNA 链，这种复制方式称为半保留复制（半保留复制是DNA复制最重要的特征） 19.逆转录：是以RNA为模板，以dNTP为原料，由逆转录酶催化合成DNA的过程，该过 程的信息传递方向是RNA到DNA 20.转录：是指生物体按照碱基互补配对的原则把DNA碱基序列转化为RNA碱基序列， 从而将遗传信息传递到RNA分子上的过程 21.启动子：原核生物和真核生物基因的启动均是由RNA聚合酶结合位点，转录起始位 点及控制转录起始的其他调控序列组成，是启动转录的特异序列
四、名词解释： 1)Parole话语： ①it refers to the realization of langue in actual use. ②it is the concrete use of the conventions and the application of the rules. ③it is concrete, refers to the naturally occurring language events. ④it varies from person to person, and from situation to situation. 2)Applied linguistics应用语言学：findings in linguistic studies can often be applied to the solution of such practical problems as recovery of speech ability. The study of such applications is known as applied linguistics. 3)Reference（所指）语义: It means what a linguistic form refers to in the real, physical world, it deals with the relationship between the linguistic element and the non-linguistic world of experience. 4)Illocutionary act言外行为：the act of expressing the speaker’s intention,it is th e act preformed in saying something. 5)Regional dialect地域方言：it is a linguistic variety used by people living in the same geographical region. It has been found that regional dialect boundaries often coincide with geographical barriers such as mountains, rivers and swamps. 6)LAD(Language Acquisition Device)语言习得机制：It was described as an imaginary "black box" existing somewhere in the human brain. 7)CA（Contrastive Analysis）对比分析：starting with describing comparable features of the native language and the target language, CA compares the forms and meanings across these two languages to locate the mismatches or differences so that people can predict the possible learning difficulty learners may encounter. 8)Neurolinguistics（神经语言学）：it is the study of two related areas：language disorders and the relationship between the brain and language. It includes research into how the brain is structured and what function each part of the brain performs, how and in which parts of the brain language is stored, and how damage to the brain affects the ability to use language. 9)Predication analysis述谓结构分析： ①It is proposed by the British Linguist G.Leech. ②The basic unit is called predication, which is the abstraction of the meaning of a sentence. ③This applies to all forms of a sentence. ④ A predication consists of argument(s) and predicate. 10)Cross-cultural communication(intercultural communication)跨文化交流：it is communication between people whose cultural perceptions and symbols systems are distinct enough to alter the communication event. 11)Cross-association互相联想：In English we sometimes may come across words which are similar in meaning. Their spelling and pronunciation are also alike. The close association of the two leads to confusion. Such interference is often referred as cross-association.