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血红蛋白

血红蛋白
血红蛋白

血红蛋白

英文名称:

hemoglobin;haemoglobin;

定义1:

一组红色含铁的携氧蛋白质。存在于脊椎动物、某些无脊椎动物血液和豆

科植物根瘤中。人血红蛋白由2对珠蛋白组成四聚体,每个珠蛋白(亚基)结合1个血红素,其亚铁离子可逆地结合1个氧分子。血红蛋白的氧解离曲线呈S形,提示亚基之间存在正协同作用。

应用学科:生物化学与分子生物学(一级学科);氨基酸、多肽与蛋白质(二级学科)

定义2:存在于脊椎动物、某些无脊椎动物血液和豆科植物根瘤中的一组红色含铁的携氧蛋白质。具有4个亚基。

应用学科:细胞生物学(一级学科);细胞化学(二级学科)

血红蛋白(haemoglobin;hemoglobin;ferrohemoglobin;Hb;HHb )每一血红蛋白分子由一分子的珠蛋白和四分子亚铁血红素组成,珠蛋白约占96%,血红素占4%。

α和β都类似于肌红蛋白,只是肽链稍短:α亚基为141aa;β亚基为146aa。α和β亚基隔着一个空腔彼此相向。

构成

血红蛋白是高等生物体内负责运载氧的一种蛋白质。人体内的血红蛋白由四个亚基构成,分别为两个α亚基和两个β亚基,在与人体环境相似的电解质溶液中血红蛋白的四个亚基可以自动组装成α2β2的形态。血红蛋白的每个亚基由一条肽链和一个血红素分子构成,肽链在生理条件下会盘绕折叠成球形,把血红素分子抱在里面,这条肽链盘绕成的球形结构又被称为珠蛋白。血红素分子是一个具有卟啉结构的小分子,在卟啉分子中心,由卟啉中四个吡咯环上的氮原子与一个亚铁离子配位结合,珠蛋白肽链中第8位的一个组氨酸残基中的吲哚侧链上的氮原子从卟啉分子平面的上方与亚铁离子配位结合,当血红蛋白不与氧结合的时候,有一个水分子从卟啉环下方与亚铁离子配位结合,而当血红蛋白载氧的时候,就由氧分子顶替水的位置。

组成结构

人体内的血红蛋白由四个亚基构成,分别为两个α亚基和两个β亚基,在与人体环境相似的电解质溶液中血红蛋白的四个亚基可以自动组装成α2β2的形态。

血红蛋白的每个亚基由一条肽链和一个血红素分子构成,肽链在生理条件下会盘绕折叠成球形,把血红素分子抱在里面,这条肽链盘绕成的球形结构又被称为珠蛋白。血红素分子是一个具有卟啉结构的小分子,在卟啉分子中心,由卟啉中四个吡咯环上的氮原子与一个亚铁离子配位结合,珠蛋白肽链中第8位的一个组氨酸残基中的吲哚侧链上的氮原子从卟啉分子平面的上方与亚铁离子配位结合,当血红蛋白不与氧结合的时候,有一个水分子从卟啉环下方与亚铁离子配位结合,而当血红蛋白载氧的时候,就由氧分子顶替水的位置。

血红蛋白是脊椎动物红血细胞的一种含铁的复合变构蛋白,由血红素和珠蛋白结合而成。其功能是运输氧和二氧化碳,维持血液酸碱平衡。也存在于某些低等动物和豆科植物根瘤中。分子量约67 000,含有四条多肽链,每个多肽链含有一个血红素基团,血红素中铁为二价,与氧结合时,其化学价不变,形成氧合血红蛋白。呈鲜红色,与氧解离后带有淡蓝色。有多种类型:血红蛋白A(HbA),α2β2,占成人血红蛋白的98%;血红蛋白A2(HbA2),α2δ2,占成人血红蛋白的2%;血红蛋白F(HbF),α2γ2,仅存在于胎儿血中;血红蛋白H(HbH),β4,四个相同β链组成的四聚体血红蛋白;血红蛋白C(HbC),β链中Lys被Glu取代的血红蛋白;血红蛋白S(HbS),镰刀状细胞红蛋白;血红蛋白O2(HbO2,HHbO2),氧合血红蛋白;血红蛋白CO(HbCO),一氧化碳结合血红蛋白。在没有氧存在的情况下,四个亚基之间相互作用的力很强。氧分子越多与血红蛋白结合力越强。中心离子铁(II)进一步和蛋白质链中的组氨酸结合,成为五配位。既是配位中心,又是活性中心。血红蛋白中铁(II)能可逆地结合氧分子,取决于氧分压。它能从氧分压较高的肺泡中摄取氧,并随着血液循环把氧气释放到氧分压较低的组织中去,从而起到输氧作用。一氧化碳与血红蛋白的结合较氧强,即使浓度很低也能优先和血红蛋白结合,致使通往组织的氧气流中断,造成一氧化碳中毒(使氧气与血红蛋白的结合能力下降,使人窒息而死亡)。

工作原理

血红蛋白与氧结合的过程是一个非常神奇的过程。首先一个氧分子与血红蛋白四个亚基中的一个结合,与氧结合之后的珠蛋白结构发生变化,造成整个血红蛋白结构的变化,这种变化使得第二个氧分子相比于第一个氧分

子更容易寻找血红蛋白的另一个亚基结合,而它的结合会进一步促进第三个氧分子的结合,以此类推直到构成血红蛋白的四个亚基分别与四个氧分子结合。而在组织内释放氧的过程也是这样,一个氧分子的离去会刺激另一个的离去,直到完全释放所有的氧分子,这种有趣的现象称为协同效应。

协同效应

血红素分子结构由于协同效应,血红蛋白与氧气的结合曲线呈S形,在特定范围内随着环境中氧含量的变化,血红蛋白与氧分子的结合率有一个剧烈变化的过程,生物体内组织中的氧浓度和肺组织中的氧浓度恰好位于这一突变的两侧,因而在肺组织,血红蛋白可以充分地与氧结合,在体内其他部分则可以充分地释放所携带的氧分子。可是当环境中的氧气含量很高或者很低的时候,血红蛋白的氧结合曲线非常平缓,氧气浓度巨大的波动也很难使血红蛋白与氧气的结合率发生显著变化,因此健康人即使呼吸纯氧,血液运载氧的能力也不会有显著的提高,从这个角度讲,对健康人而言吸氧的所产生心理暗示要远远大于其生理作用。

除了运载氧,血红蛋白还可以与二氧化碳、一氧化碳、氰离子结合,结合的方式也与氧完全一样,所不同的只是结合的牢固程度,一氧化碳、氰离子一旦和血红蛋白结合就很难离开,这就是煤气中毒和氰化物中毒的原理,遇到这种情况可以使用其他与这些物质结合能力更强的物质来解毒,比如一氧化碳中毒可以用静脉注射亚甲基蓝的方法来救治。

缀合蛋白质

血红素和珠蛋白构成的缀合蛋白质,是脊椎动物血液的有色成分。其主要功能是运输氧,也有维持血液酸碱平衡的作用。血红素是含2价铁的卟啉化合物。铁有6个配位键,其中4个与血红素的环状结构相连,并与之处在同一平面中。另2个配位键中的一个与蛋白质部分相连,还有1个则连接氧。珠蛋白含有4个亚基(α2β2),每个亚基连接1个血红素辅基。人和许多动物血红蛋白α链(含141个氨基酸残基)和β链(含146个氨基酸残基)的氨基酸序列已确定,也已用X射线衍射结构分析测定其四级结构。血红蛋白基因的点突变导致异常血红蛋白的产生。已发现数百种异常血红蛋白,其中只有一小部分引起疾病发生,最常见也最了解的疾病是镰刀形红细胞贫血病。

在血红蛋白中,血红素辅基的Fe2+能可逆载氧,载氧时Fe2+的状态为低自旋,半径较小,能嵌入卟啉环的平面内,呈六配位。而脱氧后,Fe2+呈高自旋态,半径较大,不能嵌入卟啉环的平面中,高出平面70-80pm,Fe-N 距离220pm,为五配位。

生理意义

血红蛋白的四级结构对其运氧功能有重要意义。它能从肺携带氧经由动脉血运送给组织,又能携带组织代谢所产生的二氧化碳经静脉血送到肺再排出体外。现知它的这种功能与其亚基结构的两种状态有关,在缺氧的地方(如静脉血中)亚基处于钳制状态,使氧不能与血红素结合,所以在需氧组织里可以快速地脱下氧;在含氧丰富的肺里,亚基结构呈松弛状态,使氧极易与血红素结合,从而迅速地将氧运载走。亚基结构的转换使呼吸功能高效进行。

氰化高铁法:手指血20微升

自动血细胞分析仪:静脉血1~2毫升,EDTAK2抗凝

生理情况下,人体每天均约有1/120红细胞衰亡,同时,又有1/120的红细胞产生,使红细胞的生成与衰亡保持动态平衡。多种原因可使这种平衡遭到破坏,导致红细胞和血红蛋白数量减少或增多。

正常参值

成年男性:120~160g/L

成年女性:110~150g/L

新生儿:170~200g/L

儿童:110~160g/L

还来不及享受美丽的锦瑟华年,就已经到了白发迟暮,一生匆匆而过。生命,就是这样匆匆,还来不及细细品味,就只剩下了回忆。

生命匆匆,累了就选择放下,别让自己煎熬痛苦,别让自己不堪重负。放下该放下的,心才会释放重负,人生才能安然自如。

人生就是一个口袋,里面装的东西越多,前行的脚步就越沉重。总觉得该得到的还没有得到,该拥有的却已经失去,苦苦追寻的依然渺茫无踪。心累,有时候是为了生存,有时候是为了攀比。

只有放下羁绊前行脚步的重担,放下阴霾缭绕的负面情绪,才能感受到“柳暗花明又一村”的豁然开朗,领悟到“一蓑烟雨任平生”的超然物外。

人生太匆匆,累了,就放一放吧,何苦要执拗于一时的成败得失!

很多时候,我们用汗水滋养梦想,可是,梦想是丰满的,现实是骨感的。每个人都渴望成功的鲜花围绕自己,可是,谁都不是常胜将军,都会猝不及防地遭遇人生的滑铁卢。唉声叹气只会让自己裹足不前,一蹶不振只能让自己沉沦堕落。

如果真的不能承受其重,就放一放,重新审视前方的道路,选择更适合自己的方向。

有些东西,本就如同天上的浮云,即使竭尽全力,也未必能揽之入怀。或者即使得到,也未必能提高幸福指数。所以与其为得不到的东西惶惶终日,不如选择放下,为心减负,轻松前行。

一人难如百人愿,不是所有的人,都会欣赏和喜欢自己。所以,我们不必曲意逢迎他人的目光,不用祈求得到所有人的温柔以待。

真正在意你的人,不会对你无情无义,不在意你的人,你不过是轻若鸿毛的可有可无。做最好的自己,静静地守着一江春水的日子,让心云淡风轻,怡然自若。

人生本过客,何必千千结。不是所有的相识都能地久天长,不是所有的情谊都能地老天荒。有些人终究是走着走着就散了,成为我们生命中的过客。

爱过,恨过,都会装点我们原本苍白的人生,感谢曾经在我们生命中出现过的人。如果无缘继续红尘相伴,就选择放下吧,给自己和对方都留一段美好的回忆和前行的空间。

鱼总是自由自在地在水中快乐游弋,是因为鱼只有七秒钟的记忆,只在一瞬间,鱼便忘记了所有的不愉快。所以,忘记所有的不愉快,才能为美好的情绪留出空间,才能让心情灿然绽放。

林清玄说:一尘不染不是不再有尘埃,而是尘埃让它飞扬,我自做我的阳光。是呀,世事喧嚣纷扰,放下纷扰,做一个阳光快乐的人,做自己快乐的主人!

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血红蛋白的测定方法

血红蛋白的测定方法 血红蛋白是一种色素蛋白,可以用比色法测定。血液中血红蛋白以各种形式存在,包括氧合血红蛋白、碳氧血红蛋白、高铁血红蛋白或其他衍生物。 1)氰化高铁血红蛋白(HiCN)测定法:血液中除了SHb以外,其他各种血红蛋白均可被试剂转化、生成HiCN,其最大的吸收峰为540nm波长,可经比色测定。此法为国际血液学标准化委员会(ICSH)推荐的国际标准参考方法,操作简单,显色快且结果稳定医`学教育网搜集整理;但本法试剂中KCN有剧毒,测定过程中高白细胞和高球蛋白血症易致混浊,HbCO转化较慢。 2)十二烷基月桂酰硫酸钠血红蛋白(SLS-Hb)法:除SHb外,血液中各种Hb均可与低浓度十二烷基月桂酰硫酸钠(SLS)作用,生成SLS-Hb棕红色化合物。SLS-Hb最大吸收波峰538nm,波谷500nm,肩峰560nm.由于摩尔消光系数尚未最后确认,因此不能用吸光度“A”值直接计算血红蛋白浓度。本法操作简单,呈色稳定,准确性和精确性符合要求,且无公害。但SDS质量差异较大,并且SDS可破坏白细胞,不适合进行白细胞计数的血液分析仪使用。 3)叠氮高铁血红蛋白(HiN3)测定法:与HiCN法相似,但仍然有公害问题。 4)碱羟血红蛋白(AHD 575nm)测定法:试剂简单、不含有毒试剂、呈色稳定,但由于其吸收峰在575nm,限制了此法在血液分析仪的使用。 5)溴代十六烷基三甲胺(CTAB)血红蛋白测定法:该法试剂溶血性强又不破坏白细胞,可同时进行白细胞计数,可用于血细胞分析仪自动检测Hb和白细胞。缺点是对Hb测定结果的准确度和精密度较低。 近年来,多参数血细胞分析仪的应用,使Hb测定逐步以仪器法取代手工法,其优点是操作简单、快速,同时可以获得多项红细胞的参数,血液分析仪法测定血红蛋白的原理与手工法原理相似,多采用HiCN法,但由于各型号仪器使用的溶血剂不同,形成Hb的衍生物不同医`学教育网搜集整理。某些溶血剂形成的衍生物稳定性较差,因此要严格控制溶血剂加入量及溶血时间,特别是半自动血细胞分析仪应严格控制实验条件。有些溶血剂内虽加入了KCN,但其衍生物并非是HiCN,仪器要经过HiCN标准液校正后,才能进行Hb测定。仪器法测定血红蛋白精确度CV约为1%.

血红蛋白尿(专业知识值得参考借鉴)

本文极具参考价值,如若有用请打赏支持我们!不胜感激! 血红蛋白尿(专业知识值得参考借鉴) 一概述血红蛋白尿(hemoglobinuria)指尿中含有游离血红蛋白而无红细胞,或仅有少许红细胞而含有大量游离血红蛋白的现象。反映了血管内有超出正常的溶血。由于尿中血红蛋白含量不等尿色可以呈红色、浓茶色,严重时呈酱油色。患者因疾病病因不同可表现不同症状,如阵发性睡眠性血红蛋白尿患者的血红蛋白尿容易清晨第一次尿出现。蚕豆病有进食蚕豆史或在蚕豆开花季节发生。溶血严重时常伴贫血、黄疸,肝、脾大。根据引起血红蛋白尿的原发疾病,针对病因进行治疗。二病因及常见疾病1.尿路中溶血 若尿相对密度低于1.006,则红细胞在尿中溶解,尿色呈红色称假性血红蛋白尿。 2.肾梗塞 在梗塞区域产生溶血,此种血红蛋白尿的特点是血中与珠蛋白结合的血红蛋白和游离的血红蛋白均属正常,和血管内溶血引起真正血红蛋白尿容易区别。 3.血管内溶血 是血红蛋白尿最重要最常见的原因,具体如下: (1)红细胞先天缺陷所致的溶血性贫血。 (2)血型不合:输血反应。 (3)细菌感染:见于败血症、感染性细菌性心内膜炎;原虫感染常见恶性疟疾,此病又称黑尿热。(4)药物和化学制剂所致溶血:如奎宁、奎尼丁、氯丙嗪、非那西汀等药物。化学制剂及重金属盐类常见苯肼、硝基苯、苯胺、砷、砷化氢,铅等。 (5)动植物因素引起血管内溶血:见于毒蛇咬伤,毒蕈中毒。 三检查实验室检查对确定溶血性贫血的存在和原因有决定性价值,根据临床最大可能地进行相应的特殊试验,如酸溶血、热溶血、冷溶血以及红细胞震荡试验等,以便确定具体疾病的诊断。红细胞脆性试验可作为初步检查。血常规除贫血外,网织红细胞增加是特点,周围血象出现幼稚红细胞,骨髓检查红系列增生活跃,而粒系列、巨核系列正常。 四鉴别诊断1.阵发性睡眠性血红蛋白尿 是一种获得性红细胞内在缺陷慢性溶血性贫血。血红蛋白尿(酱油样尿)的发生直接与睡眠有关(不止限于夜间睡眠)。酸溶血试验阳性(Ham试验)有确诊意义。卢斯试验阳性(ROuS试验)尿沉渣

血红蛋白病

血红蛋白病 血红蛋白病(hemoglobinopathy)是指由于珠蛋白分子结构或合成量异常所引起的疾病。它是人类孟德尔或遗传病中研究得最深入、最透彻的分子病,是运输性蛋白病的代表,是研究人类遗传机理的最好模型。据估计,全世界有一亿多人携带血红蛋白病的基因,我国南方发病率较高,因此,血红蛋白病是最常见的遗传之一。 (一)正常血红蛋白的组成,结构及遗传控制 1.人类血红蛋白的组成和发育变化每个红细胞内含有约28000万个血红蛋白分子,每个分子由四个亚单位构成,每一个单位由一条珠蛋白肽链和一个血红素辅基组成,即血红蛋白分子是由二对珠蛋白链构成的球形四聚体(图4-10)。其中一对是类α链(α链和ξ链),由1 41个氨基酸组成;另一对是类β链(ε、β、γ和δ链),由146个氨基酸组成。由这6种不同的珠蛋白链组合成人类的6种不同的血红蛋白,即Hb Gower1(ξ2ε2)、HbGower2、(α2ε2)、Hb Po rtland(ξ2γ2)、HbF(α2γ2)、HbA(α2β2)和HbA2(α2δ2)。其中γ链有两种亚型,即Gγ2和Aγ2,因此HbF有两类:α2Gγ2和α2Aγ2,前者的第136位氨酸为甘氨酸,后者为丙氨酸。 上述各种血蛋白在发育的不同阶段先后交替出现(图4-11)。在胚胎发育早期,合成胚胎血红蛋白HbGowerl、HbGower2和HbPortland。胎儿期(从8周至出生为止)主要是HbF。成人有3种血红蛋白:HbA,占95%以上;HbA2,占2%-3.5%;HbF,少于1.5%。 2.人类珠蛋白基因人类珠蛋白基因分为两类:一类是类α珠蛋白基因簇(α-like globin ge ne cluster),包括ξ和α基因;另一类是β珠蛋白基因簇(β-like globin gene cluster),包括ε、γ(Gγ和Aγ)、δ和β基因。 (1)类α珠蛋白基因:人类α珠蛋白基因簇位于16p13,每条染色体上均有两个α珠蛋白基因,因此,二倍体细胞中共有4个α基因,每个α基因几乎产生等量的α珠蛋白链。此外,在类α珠蛋白基因簇中,还包括两个ξ基因和一个假基因Ψα,这些基因紧密连锁其排列顺序如图4-12所示。

血红蛋白含量测定

血红蛋白含量测定 血红蛋白是红细胞的主要成分,在正常情况下,每个红细胞均含有一 定量的血红蛋白。血红蛋白是由珠蛋白和亚铁血红素组成的结合蛋白质。 血红蛋白除能与氧结合形成氧合血红蛋白外,尚能与某些物质作用形成多 种血红蛋白衍生物。它们具有特定的色泽和吸光谱,在临床上,可用以诊 断某些变性血红蛋白血症和血红蛋白的定量测定。 ●仪器型号:Sysmex KX-21型多项目自动血球计数仪器 Sysmex XE-2100型多项目自动血球分析装置 ●检测原理: 一、Sysmex KX-21 在自动检测法中的血红蛋白测量以氰化正铁血红蛋白法或氧合血红 蛋白法为主流。但这种方法血红蛋白转化速度慢,其处理液应进行妥善处 理,以及环境方面的考虑,并不是一种令人满意的测量法。无氰HGB测量 法与氧合血红蛋白法相同,其血液中的血红蛋白转化成氧合血红蛋白,且 不含剧毒物。另外,由于可以测量正铁血红蛋白,如质控血那样的含有正 铁血红蛋白的血液也可正确进行测量。 二、Sysmex XE-2100 集中于氰化高铁血红蛋白测定法和氧化血红蛋白测定法的优点,不使 用毒性物质,使该方法成为自动检测的一个合适的方法。同时,由于该方

法可以用测量氰化高铁血红蛋白,所以该方法也可以准确的测量含有高铁 血红蛋白的血液。

●试剂: 一、Sysmex KX-21 ⑴稀释液 ⑵WBC/HGB用溶血剂 ⑶2%EDTA二钾溶液 二、Sysmex XE-2100 ⑴CELLPACK(EPK) ⑵SULFOLYSER(SLS) ●标本吸入量: 一、Sysmex KX-21: 全血模式50lμ 二、Sysmex XE-2100:⑴手工模式130lμ ⑵自动进样器模式200lμ ●静脉血采血方法: 抽取病人静脉血2ml,于EDTA三钾抗凝的真空采血管中(1.5mgEDTA-K3 /ML)24小时室温保存。 ●操作步骤: 一、Sysmex KX-21 ⑴仪器在全血模式(WB)下 ⑵要在允许空白值内: WBC RBC HGB PLT 0.3?109/L 0.02?1012/L 1g/L 10?109/L

最全糖化血红蛋白测定的原理与仪器解析

糖化血红蛋白(HbA1c)测定的原理方法与 仪器解析及临床意义 糖尿病目前在世界上发病率很高,占免疫病的比率,在发达国家高达2-5%,而我国糖尿病的发病率亦达2-3%,并且每年还以1‰的速度增长。糖尿病是一种终生性疾病,其并发症是至残至死的主要原因,所以人们希望能尽早发现和治疗糖尿病。临床上广泛采用血糖参数来判定糖尿病,而血糖参数只代表抽血时的血糖水平,对确诊有局限性。近年来的医学研究证明:血液中的糖化血红蛋白(HbA1c)浓度相对稳定,其浓度值能准确反映最近1-3个月期间的血糖水平,便于医生对糖尿病进行早期诊断;也可用于糖尿病人的血糖监控及慢性并发症的判断等,受到临床的广泛重视,目前我国各大、中型医院正逐渐开展糖化血红蛋白(HbA1c)占总血红蛋白(Hb)的百分含量的测定项目。有些发达国家已将HbA1c的测定列入中老年人的常规体检项目。测定HbA1c比较常用的方法,目前有乳胶凝集反应法和离子交换高压液相色谱法两种,分别用生化分析仪和糖化血红蛋白自动分析仪进行测定。 1 HbA1c的临床意义 糖化血红蛋白是一项说服力较强、数据较客观、稳定性较好的生化检查,不受偶尔一次血糖升高或降低的影响。能反应糖尿病患者2-3个月以内的糖代谢状况,同时与糖尿病并发症尤其是微血管病变关系密切,在糖尿病学上有重要的临床参考价值。 1.1 增高:测定HbA1c可以了解糖尿病人在2~3个月的血糖控制情况。此外,用含葡萄糖的透析液作血透的慢性肾衰病人,地中海贫血和白血病病人亦增高。 1.2 降低:溶血性及失血性贫血,慢性肾衰,慢性持续性低血糖症等。 1.3 作为糖尿病的病情监测指标 1.3.1 作为轻症、Ⅱ型、“隐性”糖尿病的早期诊断指标。 1.3.2 不是诊断糖尿病的敏感指标,不能取代现行的糖耐量试验。 1.3.3 可以列为糖尿病的普查和健康检查的项目。 1.4 当HbA1c>9%时,说明患者存在着持续性高血糖,可以出现糖尿病肾病、动脉硬化、白内障等并发症。临床经常以糖化血红蛋白作为监测指标来了解患者近阶段的血糖情况,以及估价糖尿病慢性并发症的发生与发展情况。

血红蛋白尿

第十章血红蛋白尿 第一节血红蛋白尿定义 尿内含有游离的血红蛋白称为血红蛋白尿。血红蛋白尿与血尿颜色相似,但前者呈酱油色而后者呈洗肉水色。取新鲜尿标本离心、沉淀,镜检不见有红细胞或仅有少许红细胞,而且联苯胺试验强阳性时,可诊断为血红蛋白尿。 第二节诊断思路 (-) 询问病史: 如疑为血红蛋白尿,应询问有无溶血性疾病的病史。 1、红细胞内在缺陷性疾病的病史如为遗传者,应询问溶血就是否与服用蚕豆或伯氨喹等药物有关。如为获得性者,如阵发性睡眠性血红蛋白尿,溶血与睡眠及血PH下降有关(如服用VitC)。 2、还应询问有无红细胞外因素引起溶血的病史,如输错血型,自身免疫性、机械性(如金属心瓣膜、微血管性溶血等)、化学性或药物性(如苯、砷化氢、铅、磺胺类药物接触史),烧伤与疟疾等。急性溶血主要见于异型输血,发热、寒战、黄疸、腰背痛、血红蛋白尿、急性肾衰、头痛、呕吐。慢性溶血表现为贫血、黄疸、肝脾肿大,并发胆石症、肝功能损害等。慢性发病的患者可有含铁血黄素尿。 (二) 体格检查 血红蛋白尿本身并无体格检查的需要,但就是引起血红蛋白尿的病因应做相应的体格检查。 (三)相关检查 1、疑为血红蛋白尿者,应作联苯胺试验与尿含铁血黄素检查,也应做有关血管内溶血的检查。包括血常规、网织红红细胞、血清乳酸脱氢酶、血浆游离血红蛋白浓度与血清结合珠蛋白浓度测定,还应做血清间接胆红素、尿胆原与尿胆素等测定。 2、骨髓检查,以及红细胞形态学检查等。 3、病人多有急性肾功能不全,应作相应肾功能检查。 4、以及疑为其她可能病因时应作针对病因的相关检查。 (四)病情评估 血红蛋白尿可引起急性肾功能不全,处理不及时可引起严重后果。同时,病情严重程度还取决于基础病的病情程度。 第三节鉴别诊断 诊断思路如下: 一、明确就是否为尿色异常

血红蛋白

血红蛋白是血细胞的重要组成部分,它负责将氧气从肺部输送到身体的其它组织。血红蛋白在任一时刻所含的氧气量被称为血氧饱和度(即SpO2)。 血氧饱和度是反映人体呼吸功能及氧含量是否正常的重要生理参数,它是显示我们人体各组织是否健康的一个重要生理参数。严重缺氧会直接导窒息、休克、死亡等悲剧的发生。 在肺部,氧气附着在受红细胞约束的蛋白质上,称为血色素(符号Hb),血液中的血色素有两种形态:氧合血红蛋白(HbO2)和还原血红蛋白(Hb),则 血氧饱和度SpO2=(HbO2x100)/(HbO2+Hb)x100% 血氧仪的测试原理是:氧合血红蛋白和还原血红蛋白在可见光和接近红外线的频谱范围内具有不同的吸收特性,还原血红蛋白吸收较多的红色频率光线,吸收较少的红外频率光线;而氧合血红蛋白吸收较少的红色频率光线,吸收较多的红外频率光线。这个区别是SpO2测量系统的最基本依据。 为测量人体对红光和红外光线的吸收。红色和红外线发光二极管位置相互靠得尽可能近,发射的光线可透过人体内的单组织点。先由响应红色和红外光线的单个光电二极管接收光线,然后由互阻放大器产生正比于接收光强的电压。红色和红外LED通常采用时间复用的方式,因此相互间不会干扰。环境光线经估计将从每个红色和红外光线中扣除。测量点包括手指、脚趾和耳垂。 脉搏血氧仪提供了以无创方式测量血氧饱和度或动脉血红蛋白饱和度的方法。脉搏血氧仪的工作原理基于动脉搏动期间光吸收量的变化。分别位于可见红光光谱(660纳米)和红外光谱(940纳米)的两个光源交替照射被测试区(一般为指尖或耳垂)。在这些脉动期间所吸收的光量与血液中的氧含量有关。微处理器计算所吸收的这两种光谱的比率,并将结果与存在存储器里的饱和度数值表进行比较,从而得出血氧饱和度。 典型的血氧仪传感器有一对LED,它们通过病人身体的半透明部位(通常是指尖或耳垂)正对着一个光电二极管。其中一个LED是红光的,波长为660nm;另一个是红外线的,波长是940nm。血氧的百分比是根据测量这两个具有不同吸收率的波长的光通过身体后计算出的。

阵发性睡眠性血红蛋白尿的中医辨证及治疗

阵发性睡眠性血红蛋白尿的中医辨证及治疗 阵发性睡眠性血红蛋白尿(paroxysmal nocturnal hemoglo binuria)简称PNH,是一种红细胞膜异常引起血管内溶血性疾病,多发于20-40岁男性,临床表现以贫血为主,主要是头晕、心慌、气短、乏力、口唇指甲苍白、脸色苍白;伴有出血主要是牙龈出血、鼻腔出血,皮肤粘膜出血点、瘀斑,常被误诊为再障,发作型PNH以阵发性酱油色尿或尿如茶水为特征,伴有巩膜、皮肤黄疸,贫血。血液化验可以是全血细胞减少:红细胞、白细胞、血小板都少,但网红是增高的,这一点与再障不同,但也有网红是低的;骨髓穿刺、骨髓检查结果多数病人是增生活跃的,但也有一部分病人是增生减低的,它与再障很相似,骨髓及血液检查很接近,所以往往容易误诊,那么需要鉴别的可以作一些特殊的化验,特异性化验有酸溶血试验、糖水试验、蛇毒试验,这些在PNH当中是阳性的,CD55、CD59的标记细胞在PNH中是明显减少,通过这些可与再障鉴别。在临床上再障病人在治疗过程中或治好多年以后再转化为阵发性睡眠性血红蛋白

尿,也可以是阵发性睡眠性血红蛋白尿与再生障碍性贫血同时存在,就称为AA—PNH综合征。 中医认为本病的基本病机在于脾肾两虚,湿热毒邪蕴结。脾为后天之本气血生化之源,脾失健运,水湿内停,感受热毒,湿热毒邪互结,熏蒸肌肤则出现黄疸,流注膀胱,则出现血红蛋白尿。“肾藏精、主骨、生髓”、“精血同源”,肾精亏虚,血化无源见而贫血,卫外不固,感受外邪,邪毒内侵骨髓,迫血忘行则见出血,离经之血为淤血,淤血不祛,新血不生,形成恶性循环,治疗上以健脾补肾,化湿通络为大法,可以调整机体免疫功能,见效快,7天控制溶血,坚持治疗骨髓造血功能可以完全恢复。 PNH属中医的虚劳和黄疸范畴,起因多由素体亏虚,复感湿热外邪,或因脾肾虚损,水湿不化,郁而化热,湿热相结于中焦,伤及脾肾,气血生化障碍,而现气血两虚又黄疸之症。本病反复发作,经久不愈,病久则入络成瘀,瘀血内阻,新血不生,致虚劳血虚更重。

血红蛋白含量测定

血红蛋白含量测定 发表时间:2011-04-27T15:02:00.683Z 来源:《中外健康文摘》2011年第2期供稿作者:马骅1 刘海虹2 [导读] 血红蛋白测定方法很多,如比色法、比重法、血氧法、血铁法等,国际血液学标准化委员会推荐氰化高铁血红蛋白为首选测定法。马骅1 刘海虹2 (1黑龙江省临床检验中心 150008)(2中国造血干细胞捐献者资料库黑龙江省管理中心 150008) 【中图分类号】R446 【文献标识码】A 【文章编号】1672-5085 (2011)2-0049-02 【关键词】血红蛋白生理检测 血红蛋白是由珠蛋白和亚铁血红素组成的结合蛋白质。每个血红蛋白分子有4条多肽链,每条折叠的多肽链中,包裹1个亚铁血红素。亚铁血红素由原卟啉和1个铁原子组成。血红蛋白分子量为64 458D。 (一)血红蛋白生理 每分子血红蛋白中的4个亚铁血红素含有4个Fe2+原子,可结合4个氧分子。因此,64 458 g血红蛋白,含铁4×55.84,可结合4×22.14 L氧,即每克血红蛋白含铁3.47 mg(即铁占0.347%),可结合氧1.38 ml。 血红蛋白除能与氧结合形成氧合血红蛋白(HbO2)外,尚能与某些物质作用形成多种血红蛋白衍生物。它们具有特定的色泽和吸收光谱,在临床上,可用以诊断某些变性血红蛋白血症或做血红蛋白的定量测定。 (二)氰化高铁血红蛋白测定法 血红蛋白测定方法很多,如比色法、比重法、血氧法、血铁法等,国际血液学标准化委员会推荐氰化高铁血红蛋白为首选测定法。现就氰化高铁血红蛋白(HiCN)法介绍如下: 1.原理血红蛋白被高铁氰化钾氧化为高铁血红蛋白,新生或的高铁血红蛋白再与氰结合成稳定的棕红色的氰化高铁血红蛋白(HiCN),在规定的波长和液层厚度条件下,具有一定的吸光系数,根据吸光度,可求得血红蛋白浓度。 2.方法取HiCN转化液5ml,加末梢血20μl,混匀后静置5分钟,用光径1.0 cm,波长540 nm的分光光度计测定吸光度OD(以水或稀释液调“0”),求得每升血液中血红蛋白含量。 (三)血红蛋白测定的质量控制 血红蛋白测定的质量控制除了所用量器必须事先校准外(允许误差,5 ml吸管为2.5%,血红蛋白吸管为1%),还要进行下面几项质量控制。 1.多仪器的线性校正取50 g/L、100 g/L、150 g/L、200 g/L的HiCN标准参考液,在λ540 nm测出其A值(以HiCN转化液为空白),标准状态下其值应分别为0.135、0.271、0.407、0.543,如测定值与理论值不符合。 日常工作中测得的A值×367.7×K=Hbg/L或者将一血红蛋白含量较高的样品,分别稀释成1/4、1/2、3/4和原液四个梯度进行线性校正,仪器在200 g/L范围内应有良好线性,重复性试验 CV应≤2%。 2.比色皿的光径和透光度标准比色皿的光径和透光度应符合下述标准:光径1 cm的比色皿误差应<0.005 cm。 3.质控物的应用用来校准仪器和控制实验准确度的制品称为参考品;用于控制实验精密度的制品称为质控品(物)。 4.质控要求手工操作OCV≤3%,RCV≤6%,EQA DI≤2。 (四)红细胞计数和血红蛋白测定的临床意义 通常情况下,单位容积血液中红细胞数量与血红蛋白量大致呈平行的相对应关系。健康成人的红细胞数与血红蛋白量的比例约为100:3,故两者测定的意义大致相同。但在某些情况下,特别是在红细胞内血红蛋白浓度发生改变的贫血时,两者的减少程度往往不一致。如小细胞低色素性贫血时,血红蛋白的降低程度较红细胞明显,大细胞性贫血时,红细胞数量减少程度比血红蛋白下降程度明显,因此同时对患者的红细胞和血红蛋白量进行比较,对诊断就更有意义。 1.红细胞及血红蛋白增多是指单位容积血液中红细胞数及血红蛋白量高于正常参考值高限。一般来讲,经多次检查,成年男性红细胞>6.0×1012/L,血红蛋白>170 g/L;成年女性红细胞>5.5×1012/L,血红蛋白>160 g/L时即认为红细胞血红蛋白增多。一般分为相对增多和绝对增多两类: (1)相对增多:指因血浆容量减少,造成红细胞数量相对增加。见于严重呕吐、腹泻、大量出汗、大面积烧伤、慢性肾上腺皮质功能减退、尿崩症、甲状腺功能亢进症危象、糖尿病酮症酸中毒等疾病。 (2)绝对增多:临床上称为红细胞增多症,是一种由多种原因引起红细胞增多的症候群。按发病原因可分为继发性和原发性两类。 ①继发性红细胞增多症:是一种非造血系统疾病,发病的主要原因是因为血液中促红细胞生成素增多。 ②原发性红细胞增多症:即真性红细胞增多症,是一种原因未明的以红细胞增多为主的骨髓增殖性疾病,目前认为是多功能造血干细胞受累所致。其特点是红细胞持续性显著增多,甚至可达(7~10)×1012/L,血红蛋白180~240g/L,全身总血容量也增加,白细胞和血小板也有不同程度增多。本病属慢性病和良性增生,但具有潜在恶性趋向,部分可转变为白血病。 2.红细胞及血红蛋白减少指单位容积循环血液中红细胞数、血红蛋白量都低于正常参考值低限,通常称为贫血。临床上根据血红蛋白减低的程度将贫血分为4级:①轻度:血红蛋白<参考值低限至90g/L;②中度,90~60g/L;③重度:60~30g/L;④极重度:<30g/L。参考文献 [1]刘兰廷,黄如衡.高铁血红蛋白简易测定法[J];军事医学科学院院刊;1986年03期. [2]陈耀强,王婧,万家义,谢均.血红蛋白的分子结构及与其载氧功能相关的药物研究进展[J];绵阳师范学院学报;2004年05期. [3]沈高山,谷怀民,闫天秀,魏华江.亚硝酸钠和氧合血红蛋白反应的拉曼光谱[J];中国激光;2008年09期. [4]李清文,高宏,黄昊,王义明,冯军,罗国安.血红蛋白与NO分子间相互作用的电化学表征[J].高等学校化学学报;2001年08期.

血红蛋白结构分析

动物血红蛋白结构分析 1、研究进展 脊椎动物hemoglobin(Hb)蛋白有4个亚基构成,为α2β2结构,每个亚基均有1条多肽链和具有1个亚铁离子的血红素分子构成,含有1个血红素基团和1个氧结合部位,形成珠蛋白,结合4个血红素基团之后变形成了血红蛋白[1]。当血红蛋白与氧结合时,形成氧合血红蛋白,从而使得血液呈鲜红色[2]。 血红蛋白的载氧功能与其亚基结构的2种状态有关,在缺氧组织(如肌肉组织)中,亚基处于紧张状态(T状态),使氧不能与血红素结合,所以在需氧组织里可以快速地脱下氧,将氧气释放,而在含氧丰富的肺或鳃中,亚基结构呈松弛状态(R状态),使氧极易与血红素结合,从而迅速地结合氧气,将氧运载至需氧组织[1]。 人血红蛋白自身可以产生NO,可以帮助把氧气输送到各种人体组织,起到扩张血管和稳定血压的作用[3]。血红蛋白可以维持机体内环境的酸碱稳定,具有波尔效应[1]。人血红蛋白的研究在疾病方面也较多:如利用血红蛋白可以作为检测一些疾病的指标等。啮齿类动物等的脑血红蛋白行使贮存氧气的功能,以保证当氧气供应不足时,大脑的氧气浓度的暂时恒定[4]。 2、立体依据 动物血红蛋白不仅具有运载氧气的功能,还具有氧化酶活性、过氧化物酶活性和抗菌等功能。动物血红蛋白功能及结构千差万别,尤其是无脊椎动物,保守性较低.但是其主要功能——氧运载蛋白功能没有改变;由于血红蛋白的某些结构的变化,从而可以使得血红蛋白获得新的功能。研究动物血红蛋白的结构对揭示生物进化具有重要意义[5]。 3、研究内容 对血红蛋白进行基本性质分析、亚细胞定位分析、跨膜性质分析、二级结构预测、三级结构预测等。

4、研究方案 4.1 血红蛋白序列的获得 进入BCBI主页选择protein搜索hemoglobin,以fasta格式保存。 4.2 基本性质分析 4.2.1 进入网址:https://www.doczj.com/doc/607387434.html,/tools/#proteome; 4.2.2 选择Primary structure anaslysis的ProtParam程序; 4.2.3 在对话框中输入血红蛋白原序列,点击分析; 4.2.4 记录结果并分析。 4.3 亚细胞定位 4.3.1 进入PSORT主页:http://psort.nibb.ac.jp; 4.3.2 将血红蛋白原序列输入对话框,点击分析; 4.3.3记录结果并分析。 4.4 跨膜性质预测 4.4.1 进入网址:http://www.cbs.dtu.dk/services/TMHMM; 4.4.2 在对话框中输入血红蛋白原序列,点击分析; 4.4.3记录结果并分析。 4.5 二级结构分析 4.5.1 进入JPred主页,点击Email结果提交方式,输入血红蛋白原序列; 4.5.2 设置各项参数,点击Run提交; 4.5.3 在邮箱中找到结构地址,进行查看; 4.5.4记录结果并分析。 4.6 三级结构分析 4.6.1 进入SWISS-MODLE三级结构预测服务器; 4.6.2 填写Email地址,选择First Approach mode 4.6.3 在Result option选择Awiss-Pdb Viewer mode; 4.6.4 提交序列; 4.6.5将邮箱中返回的PDB文件用rasmol软件浏览,用Awiss-Pdb Viewer软件进行简单分析。

红细胞溶解性血红蛋白尿对24小时尿蛋白测定的影响

红细胞溶解性血红蛋白尿对24小时尿蛋白测定的影响 发表时间:2011-11-09T13:52:51.557Z 来源:《中外健康文摘》2011年第25期供稿作者:王立明[导读] 探讨红细胞溶解性血红蛋白检测方法,达到还原真实肾性蛋白检测目的。 王立明(广西柳州钢铁集团公司医院广西柳州 545001)【中图分类号】R446.1【文献标识码】A【文章编号】1672-5085(2011)25-0199-01 【摘要】目的探讨红细胞溶解性血红蛋白检测方法,达到还原真实肾性蛋白检测目的。方法采用血红蛋白可被80%饱和硫酸铵沉淀的特征,分离尿液中溶解性血红蛋白,用双缩脲试剂显色测定。结果血红蛋白分离后,符合尿蛋白与双缩脲反应特征。结论经分离干扰因素,更能接近真实反映肾性蛋白。 【关键词】24小时尿蛋白血红蛋白尿肾性蛋白双缩脲法 24小时尿蛋白测定是临床常用观察肾性蛋白尿的指标,尿蛋白量的多少可以预示肾脏病变的程度和预后[1,2]。现代研究也提示:蛋白尿是引起2型糖尿病患者脑梗死的重要危险因子。24小时尿蛋白量的界限,也作为重症肾病综合征诊断特点之一。因此,24小时尿蛋白测定准确地反映肾性蛋白显得十分重要。作者在长期的临床检验实践中发现,影响24小时尿蛋白测定准确性因素很多,多见于脓尿及红细胞尿,脓尿及成形红细胞尿可以通过离心后取上清液检测,仍可得到准确的肾性蛋白。但红细胞溶解后形成的血红蛋白尿,清晰透明,或被尿液颜色所掩盖,容易在测定过程中忽视,而致结果异常增高,增高几倍到几十倍,有误导临床的倾向。本文就红细胞溶解性血红蛋白尿对24小时尿蛋白测定影响做一实验分析。 1 方法 1.1采用卫生部医政司推荐首选检测尿液蛋白定量的双缩脲法。双缩脲试剂盒由中生北控提供。仪器采用手工法721分光光度计,波长540nm和日立1780全自动生化仪分别检测。蛋白沉淀剂为0.075mol/L硫酸和15g/L钨酸钠溶液。 1.2血红蛋白的分离根据血红蛋白可被80%饱和硫酸铵沉淀的特征,取5ml原尿,加入 2.8g硫酸铵粉末,使之混合溶解,约合80%饱和度,静置10分钟,用滤纸过滤,取滤液测定。 2 标本 选取24小时混合尿,蛋白定性阳性、隐血试验阳性、镜检红细胞阳性者。 3 眼观 3.1血红蛋白分离前(1)尿液清晰透明。(2)经蛋白沉淀剂沉淀为暗红色沉淀物。(3)暗红色沉淀物经双缩脲试剂显色为暗褐色。 3.2血红蛋白分离后(1)尿液清晰透明。(2)经蛋白沉淀剂沉淀为纯白色沉淀物。(3)纯白色沉淀物经双缩脲试剂显色为紫色。 4 结果 4.1血红蛋白分离前尿液异常增高。经若干倍稀释乘稀释倍数,倍数越大结果越高。无法得到可信结果。 4.2血红蛋白分离后尿液与双缩脲试剂反应,吸收波峰540nm,符合尿蛋白与双缩脲反应特征,结果符合临床诊断。 5 讨论 血尿是肾科常见临床表现,约40-50%见于肾内、泌尿外科急诊患者的常规尿检中,因方法学不同,蛋白定性可以得到不同结果:磺柳酸法和加热醋酸法可以同时沉淀白蛋白和球蛋白,结果为阳性;而干式试纸法只对白蛋白显色,结果为阴性。但隐血试验示阳性结果。在留取24小时尿过程中,特别是环境温度较高时,红细胞容易破坏,形成溢出性血红蛋白尿,将上述尿作24小时尿蛋白定量,显然不能反映真正意义的肾性蛋白,结果发送必将误导临床。 肾性蛋白尿分肾小球型、肾小管型和混合型三种。肾小球型是由于肾小球通透性增加,以致蛋白渗入肾小球滤液中,通常排出白蛋白和转铁蛋白。肾小管型是由于肾小管重吸收减少或分泌蛋白增加,主要排出α、β微球蛋白和溶菌酶。混合型则两者兼有。一般来说,肾盂肾炎、急性肾小球肾炎尿蛋白较少,通常小于2g/24小时。而慢性肾小球肾炎、肾病综合征,尿蛋白含量较高,可达数g-20g/24小时。但也有些肾病可不出现蛋白尿。急性肾小球性肾炎也可能不出现蛋白尿。 陈发性睡眠性血红蛋白尿、遗传性肌红蛋白尿、散发性肌红蛋白尿患者,可以从肾中滤出肌红蛋白,也属于肾性蛋白,常规尿隐血试验阳性,常规镜检红细胞阴性。其可以通过游离血红蛋白方法来定量反映其排出程度。 24小时尿蛋白定量检验操作,规程十分简单,但操作者需具备一定的工作经验和高度责任感,特别是采用自动化仪器检测最容易忽视,利用专业的知识对结果做出判断。可通过常规观察尿隐血试验是否阳性,也可通过血红蛋白为有色蛋白的特性,经钨酸钠试剂沉淀的蛋白颜色来判断。全国临床检验操作规程在双缩脲法常规测定中建议溶血标本应作“标本空白管”,这些干扰理论上可消除,但只相对于“能直接测定”的标本而言。实际上,24小时尿蛋白定量,是无法做“标本空白”的。故作者认为,经分离干扰因素来定量,才是准确可靠的。无论手工操作还是自动化仪器测定,其反应原理都是相同的,凡是开展此项目的实验室,都应存在这个问题,需要检验人员去分析,为临床提供可靠的证据。 总之,积累的资料证实,24小时尿蛋白定量测定是可以真实反映肾性蛋白,干扰因素的消除也是可能的,可预见的,随着医学检验过程的规范化,结果的真实性,必将成为临床强有力的支持依据。参考文献 [1]张健.重症肾病综合征的治疗进展.医学综述,2000,6(5):204-206. [2]Burton C,etal.Am J Kidney Dis,1996,27:765-775.

牛血红蛋白尿症

第六节牛血红蛋白尿症(Bovine Haemoglobinuria) 血红蛋白尿症是缺磷等非传染性因素所致的以血管内溶血和血红蛋白尿为特征的一种代谢性疾病。临床上表现血 红蛋白尿、贫血、低磷血症和黄疽等。多发生于奶牛和水牛,奶牛主要发生于产后2--4周的3-6胎次高产奶牛((5-8 岁),肉牛和3岁以下奶牛极少发生。水牛则与分娩、泌乳关系不密切,发生于产后几个月至一年以内,妊娠母牛也可 发病。 本病发生于世界各地,1853年在苏格兰首次报道了奶牛的产后血红蛋白尿症,以后非洲、亚洲、大洋洲、欧洲和 北美洲都相继报道。我国黑龙江省1960年也报道了奶牛血红蛋白尿症。1990年以来,黑龙江省西部半干旱地区(安达、 大庆等)18个市县每年都有该病发生,发病率1%-2%,病死率在10%以上。此外,在我国华东地区如苏南茅山地带、 苏北洪泽湖沿岸及皖东滁县等地区以及埃及、印度和巴基斯坦等国均有水牛血红蛋白尿症的报道。本病发病率低、_呈 散发,但如果抢救不及时,死亡率可达50%,病愈的牛下次产犊后也可复发。 一、病因 本病的病因比较复杂,目前认为主要与以下因素有关。 1.饲喂低磷饲料:一般认为,不论产前发病或产后发病的乳牛,都伴有低磷酸盐血症,但并非所有低磷酸盐血症 的母牛都会发生本病。美国曾在母牛第3次分娩时通过饲喂低磷饲料而试验性诱发本病,在临床上用磷酸二氢钠、骨 粉等磷制剂治疗有效。因此,认为饲料缺磷是主要病因之一。由于妊娠、泌乳等使体内磷的消耗量增加,若此时磷的 供给不足就可导致本病的发生。 我国水牛的发病与饲料缺磷和气候干旱有关;特别是某些地方土壤本身缺磷,干早时生长在该土壤上的植物就会 缺磷。有些国家牛血红蛋白尿的发生有一定的地区性可能也与此有关。 2.饲喂某些植物:如甜菜块根和P_卜,青绿燕麦,多年生的黑麦草,埃及三叶草和首T -w以及十字花科植物等。据称 十字花科植物如油菜、甘蓝等含有一种二甲基二硫化物,称为s一甲基半胧氨酸二亚枫(SMCO),能使红细胞中血红蛋白 分子形成Heinz-Ehrlich小体,破坏红细胞引起血管内溶血性贫血‘据报道,我国奶牛发病是缺磷和饲喂甜菜过多所致, 苏格兰是因饲喂甜菜和萝卜而发病、荷兰是饲喂春季多汁牧草所致,西欧和北美因饲喂甜菜渣和首楷而发病,澳大利 亚是饲喂甜菜、甜菜叶及富含草酸的牧草所致。 3.铜缺乏:本病的发生也可能与土壤缺铜有关,铜是红细胞正常代谢的必需物质,产后大量泌乳,铜从体内人量 丧失,当肝脏的铜储备消耗殆尽时,发生巨红细胞低色素性贫血。新西兰的学者认为,牛产前补铜有一定的预防作用。 4.诱因:应激是重要的诱发因素。在我国华东地区如苏南茅山地带、苏北洪泽湖沿岸及皖东滁县等地区发生的水

平均红细胞体积、平均红细胞血红蛋白量、平均红细胞血红蛋白浓度

平均红细胞体积、平均红细胞血红蛋白量、平均红细胞血红蛋白浓度 除了使用血红蛋白这个指标判断贫血外,还要参考红细胞数量,如二者比例失调,则需进一步参考平均红细胞体积,平均红细胞血红蛋白量及平均红细胞血红蛋白浓度及红细胞体积分布宽度,因不同病因引起的贫血,可使红细胞产生形态的变化,检查红细胞形态特点可协助临床寻找病因。在同一病历中,三个指数的变化,可将贫血分为大细胞性贫血、正常细胞性贫血、单纯小细胞性贫血、小细胞低色素性贫血,分类方法见下表。 贫血的MCV,MCH,MCHC 分类法 [英文缩写] 平均红细胞体积MCV 平均红细胞血红蛋白量MCH 平均红细胞血红蛋白浓度MCHC [参考值] MCV 27~31 fl MCH 80~98 pg MCHC 320~360 g/L [临床意义] 根据以上三项红细胞平均值可进行贫血的形态学分类 【生理学变异】 1.升高新生儿升高约12%,妊娠约高5%。饮酒约升高4%,吸烟约升高3%。口服避孕药约升高1%。 2.降低激烈的肌肉活动约降低4%,6个月以前的儿童约降低10%。 【药物影响】

1.升高可引起巨幼红细胞贫血的药物有巴比妥酸盐、鲁米那(叶酸代谢障碍)、苯妥英钠、非那西丁(偶尔)、氨苯喋啶、雌激素、降糖灵(致叶酸或vitB12缺乏)、呋喃类、新霉素、异烟肼、环丝氨酸、氨基苯甲酸(诱致消化道吸收障碍所致)、氨基水杨酸、氨甲喋呤、秋水仙碱(伴vitB12缺乏),其中抗惊厥药约升高3%。 2.降低新双香豆素可发生小细胞低色素性贫血。 【病理学变异】 1.大细胞性贫血:常见于叶酸及维生素B12缺乏导致的营养性巨幼细胞性贫血,妊娠期或婴儿期巨幼细胞性贫血,恶性贫血等。 2.正常细胞性贫血: (1)急性失血性贫血,见于创伤或手术大出血时。 (2)急性溶血性贫血,血型不合的输血,自身免疫性溶血性贫血,某些溶血性细菌感染,化学物质或药物中毒。 (3)造血组织疾病,如再生障碍性贫血,白血病。 3.单纯小细胞性贫血:感染,中毒,急慢性炎症,尿毒症等疾病导致的贫血。 4.小细胞低色素性贫血: (1) 慢性失血性贫血,如消化性溃疡,钩虫病,月经过多等因素造成的失血。 (2) 缺铁性贫血。

血红蛋白

血红蛋白 科技名词定义 中文名称: 血红蛋白 英文名称: hemoglobin;haemoglobin;Hb 定义1: 一组红色含铁的携氧蛋白质。存在于脊椎动物、某些无脊椎动物血液和豆科植物根瘤中。人血红蛋白由2对珠蛋白组成四聚体,每个珠蛋白(亚基)结合1个血红素,其亚铁离子可逆地结合1个氧分子。血红蛋白的氧解离曲线呈S形,提示亚基之间存在正协同作用。 所属学科: 生物化学与分子生物学(一级学科);氨基酸、多肽与蛋白质(二级学科) 定义2: 存在于脊椎动物、某些无脊椎动物血液和豆科植物根瘤中的一组红色含铁的携氧蛋白质。具有4个亚基。 所属学科: 细胞生物学(一级学科);细胞化学(二级学科) 本内容由全国科学技术名词审定委员会审定公布 百科名片 血红蛋白 血红蛋白是高等生物体内负责运载氧的一种蛋白质。可以用平均细胞血红蛋白浓度测出浓度。血红蛋白是使血液呈红色的蛋白,它由四条链组成,两条α链和两条β链,每一条链有一个包含一个铁原子的环状血红素。氧气结合在铁原子上,被血液运输。 目录[隐藏] 基本简介 构成 组成结构 工作原理 生理意义 正常参值

异常结果 基本简介 构成 组成结构 工作原理 生理意义 正常参值 异常结果 [编辑本段] 基本简介 血红蛋白(haemoglobin;hemoglobin;ferrohemoglobin;Hb;HHb )每一血红蛋白分子由一分子的珠蛋白和四分子亚铁血红素组成,珠蛋白约占96%,血红素占4%。 α和β都类似于肌红蛋白,只是肽链稍短:α亚基为141aa;β亚基为146aa。α和β亚基隔着一个空腔彼此相向。 [编辑本段] 构成 血红蛋白是高等生物体内负责运载氧的一种蛋白质。人体内的血红蛋白由四个亚基构成,分别为两个α亚基和两个β亚基,在与人体环境相似的电解质溶液中血红蛋白的四个亚基可以自动组装成α2β2的形态。血红蛋白的每个亚基由一条肽链和一个血红素分子构成,肽链在生理条件下会盘绕折叠成球形,把血红素分子抱在里面,这条肽链盘绕成的球形结构又被称为珠蛋白。血红素分子是一个具有卟啉结构的小分子,在卟啉分子中心,由卟啉中四个吡咯环上的氮原子与一个亚铁离子配位结合,珠蛋白肽链中第8位的一个组氨酸残基中的吲哚侧链上的氮原子从卟啉分子平面的上方与亚铁离子配位结合,当血红蛋白不与氧结合的时候,有一个水分子从卟啉环下方与亚铁离子配位结合,而当血红蛋白载氧的时候,就由氧分子顶替水的位置。[编辑本段] 组成结构 人体内的血红蛋白由四个亚基构成,分别为两个α亚基和两个β亚基,在与人体环境相似的电解质溶液中血红蛋白的四个亚基可以自动组装成α2β2的形态。

运动性血红蛋白尿

运动性血红蛋白尿是怎么引起的? 【运动性血红蛋白尿的病因】 主要发生于直立姿势的多种活动,如长途行军、正步训练、长距离跑步、竞走、在硬地面上打球、空手道比赛、连续击打沙袋或手鼓京剧武生演员连续小翻等,甚至有人报道1例老年性痴呆症患者因头部反复撞击墙壁后发生血红蛋白尿。游泳和自行车运动员发生本症者极罕见。 【运动性血红蛋白尿的发病机制】 从上面所举的多种情况可以看出身体某部位反复用力撞击坚硬表面可以引发行军性血红蛋白尿症确切发病机制不完全明了,一方面当红细胞流经脚掌、手掌等部位的表浅血管时,受到机械性损伤。另一方面脚掌手掌等部位的表浅微血管在受到反复用力击打时可能受到损伤,微血管变窄、粗糙,使流经的红细胞受到过多的推挤、撕裂,从而引起溶血。本症的发生主要与运动的地面或击打物体表面的坚硬程度、运动方式或姿势有关。在硬路面跑步后发生血红蛋白尿的患者,改在草地上或穿弹性较好的运动鞋进行同样的活动,可不发生本症运动量相同的不同运动对身体的撞击不同,红细胞所受的机械损伤程度也不同,每个人的步态及落地的轻重都有差别,有的使脚掌受到的撞击力较大,这部分人就容易发生溶血。但这些患者也可能存在某种易患因素,如红细胞膜存在缺陷,或血清结合珠蛋白水平低而使游离血红蛋白结合能力不足等。有人发现本病患者谷胱甘肽还原酶及谷胱甘肽过氧化物酶暂时性缺乏使红细胞脂质过氧化,但很难说明与本病的关系。 运动性血红蛋白尿有什么表现如何确诊? 运动性血红蛋白尿临床表现主要是,患者在走路、行军、赛跑、打篮球、职业性以手指击鼓、空手道等体力活动后,突然解出暗红色尿,一般持续仅数小时,第二次小便尿色变淡,6~12小时后尿色已正常。偶尔血红蛋白尿会持续数天。一般没有全身症状,但可有腹痛、腰酸背痛、大腿酸痛、足底发热等轻微症状,偶尔有恶心、呕吐。由于溶血时间很短,一般很少发生贫血。即使在血红蛋白尿发作时,红细胞的形态仍属正常。 依据临床表现和实验室检查的特点,即可诊断本症。 运动性血红蛋白尿应该做哪些检查? 1、外周血可见到红细胞异常,可有轻度的网织红细胞增多。 2、红细胞渗透脆性试验正常。 3、游离血红蛋白升高,结合珠蛋白降低。 4、总胆红素轻度升高,血清乳酸脱氢酶升高。 5、尿潜血阳性,尿中可出现含铁血黄素颗粒。 运动性血红蛋白尿容易和哪些疾病混淆? 1、行军性血红蛋白尿症与阵发性寒冷性血红蛋白尿症的鉴别较容易。阵发性睡眠性血红蛋白尿症可因运动而加剧注意与本症的鉴别。 2、运动后也可发生肌红蛋白尿症患者常有强力的肌痛及压痛。肌红蛋白分子量小,易从肾脏排出,发作时血浆结合珠蛋白浓度不降低。小心抽取血浆,肌红蛋白尿时血浆外观正常而血红蛋白尿的血浆为红棕色,大多发生在肌外伤或肌梗死后。肌红蛋白能溶解于80%的饱和硫酸铵溶液,而血红蛋白不溶解。肌红蛋白由于分子小很容易从尿中排出,故发作时血浆结合珠蛋白浓度不降低。此外,由于两者的分子量不同,各自的电泳速度也不同且肌红蛋白能溶于80%的硫酸铵饱和溶液,而血红蛋白则不能。可依据这些不同的理化特性来鉴别。 3、与阵发性冷性血红蛋白尿的鉴别:两者均有血红蛋白尿,但阵发性冷性血红蛋白尿是在寒冷情况下发生,行军性血红蛋白尿发生前常有长途行车或跑步史,突然排出红褐色尿,6-12h后,尿色基本正常。 运动性血红蛋白尿可引发哪些疾病? 因为血红蛋白尿发作时间短,一般没有并发症出现。 运动性血红蛋白尿的中西医分型? 根据临床表现分为以下两型:

血红蛋白量是什么

如对您有帮助,可购买打赏,谢谢 血红蛋白量是什么 导语:血红蛋白量这个东西是普遍存在于生物身体的一种物质,而且是存在于血液里面的东西,这个东西对身体的重要性是非常大的,所以,人们需要对血 血红蛋白量这个东西是普遍存在于生物身体的一种物质,而且是存在于血液里面的东西,这个东西对身体的重要性是非常大的,所以,人们需要对血红蛋白量这个概念进行一个知识的认识。我们人体的血液里面都含有血红蛋白,而血红蛋白量的多少是指示身体健康的重要指标。下面就来看看吧。 血红蛋白是高等生物体内负责运载氧的一种蛋白质(缩写为HB或HGB)。是使血液呈红色的蛋白。血红蛋白由四条链组成,两条α链和两条β链,每一条链有一个包含一个铁原子的环状血红素。氧气结合在铁原子上,被血液运输。血红蛋白的特性是:在氧含量高的地方,容易与氧结合;在氧含量低的地方,又容易与氧分离。血红蛋白的这一特性,使红细胞具有运输氧的功能。 血红蛋白是高等生物体中负责运输氧气的一种蛋白质,主要存在于脊椎动物、某些无脊椎动物血液和豆科植物根瘤中。成年男性的血红蛋白正常值是120~160g/L ,成年女性的正常值是110~150g/L,新生儿的正常值是170~200g/L,儿童的正常值是110~160g/L。 血红蛋白偏高的原因有很多,大体上可以分为生理性升高和病理性升高,生理性升高常见于高原居民、胎儿和新生儿、剧烈运动、大量出汗、恐惧等情况;病理性升高常见于大面积烧伤、严重腹泻、慢性肾上腺皮质功能减退、尿崩症、甲状腺功能亢进、心肺疾病、血管畸形等疾病。 血红蛋白偏高可以服用一些中药来调理,调理身体,多锻炼身体,预防疾病常识分享,对您有帮助可购买打赏

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