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生物化学考题_蛋白质分解和氨基酸代谢

生物化学考题_蛋白质分解和氨基酸代谢

蛋白质分解代谢习题答案

第七章蛋白质分解代谢习题 问答题 1.试述氨的来源和去路。 1.来源:氨基酸脱氨基作用(体内氨的主要来源);肠道吸收的氨(血氨的主要来源),由蛋白质的腐败作用和肠道尿素经细菌脲酶水解产生的氨;肾小管上皮细胞分泌的氨,主要来自谷氨酰胺;嘌呤和嘧啶的分解代谢。去路:合成尿素;合成非必需氨基酸;合成谷氨酰胺,合成嘌呤或嘧啶。 2.试述尿素的合成过程。 2.尿素主要在肝细胞内合成,其过程有四:(1)氨基甲酰磷酸的合成。(2)瓜氨酸的生成;氨基甲酰磷酸在肝线粒体与鸟氨酸缩合成瓜氨酸。(3)精氨酸的生成:瓜氨酸进入胞液与天冬氨酸缩合后,释放延胡索酸生成精氨酸。(4)精氨酸水解成尿素。 3.试述谷氨酰胺生成和分解的生理意义。 3.谷氨酰胺生成的意义:(1)防止氨的浓度过高。(2)减少对神经细胞的损害。(3)便于运输至组织参与蛋白质、嘌呤、嘧啶的合成。分解意义;利用释放氨生成铵离子而排出过多的酸。它不仅是氨的解毒形式, 也是氨在血中存在和运输形式,同时也是维持酸碱平衡的重要因子。 4.为什么血氨升高会引起肝性脑昏迷(肝昏迷) 4.血氨升高进入脑内的量增多,可与脑内谷氨酸、α‐酮戊二酸结合,不利于α‐酮戊二酸参与三羧酸循环,导致循环阻塞,阻止ATP的生成,脑细胞因能量供应不足而昏迷。 5.试述α-酮酸的代谢去路。 5.α-酮酸有三条代谢途径:(1)合成非必需氨基酸,α‐酮酸可通过转氨基作用重新合成氨基酸。(2)转变为糖和酮体,除亮氨酸和赖氨酸只生成酮体外,其他相应的酮酸均可生成糖、脂肪或酮体。(3)氧化供能,α-酮酸脱羧后生成脂肪酸,后者按脂肪酸分解途径分解为水和CO2,并释放能量。

生物化学蛋白质的结构与功能试题及答案

第一章蛋白质的结构与功能 [测试题] 一、名词解释:1.氨基酸 2.肽 3.肽键 4.肽键平面 5.蛋白质一级结构 6.α-螺旋 7.模序 8.次级键 9.结构域 10.亚基 11.协同效应 12.蛋白质等电点 13.蛋白质的变性 14.蛋白质的沉淀 15.电泳 16.透析 17.层析 18.沉降系数 19.双缩脲反应 20.谷胱甘肽 二、填空题 21.在各种蛋白质分子中,含量比较相近的元素是____,测得某蛋白质样品含氮量为15.2克,该样品白质含量应为____克。 22.组成蛋白质的基本单位是____,它们的结构均为____,它们之间靠____键彼此连接而形成的物质称为____。 23.由于氨基酸既含有碱性的氨基和酸性的羧基,可以在酸性溶液中带____电荷,在碱性溶液中带____电荷,因此,氨基酸是____电解质。当所带的正、负电荷相等时,氨基酸成为____离子,此时溶液的pH值称为该氨基酸的____。 24.决定蛋白质的空间构象和生物学功能的是蛋白质的____级结构,该结构是指多肽链中____的排列顺序。25.蛋白质的二级结构是蛋白质分子中某一段肽链的____构象,多肽链的折叠盘绕是以____为基础的,常见的二级结构形式包括____,____,____和____。 26.维持蛋白质二级结构的化学键是____,它们是在肽键平面上的____和____之间形成。 27.稳定蛋白质三级结构的次级键包括____,____,____和____等。 28.构成蛋白质的氨基酸有____种,除____外都有旋光性。其中碱性氨基酸有____,____,____。酸性氨基酸有____,____。 29.电泳法分离蛋白质主要根据在某一pH值条件下,蛋白质所带的净电荷____而达到分离的目的,还和蛋白质的____及____有一定关系。 30.蛋白质在pI时以____离子的形式存在,在pH>pI的溶液中,大部分以____离子形式存在,在pH

生物化学蛋白质代谢习题

一、单选题(每题0.5分,共40分) 1. 如果要求酶促反应v=Vmax×80%, 则[S] 应为Km 的倍数是: A. 4.5 B.9 C.4 D.5 E.80 2. 酶原激活通常是使酶原中哪种键断裂? A 氢键 B 疏水键 C 离子键 D 肽键 E 二硫键 3. 蛋白质分子中氨基酸属于下列哪一项? A L-β-氨基酸 B D-β-氨基酸 C L-α-氨基酸 D D-α-氨基酸 E L-D-α氨基酸 4. 对具有四级结构的蛋白质进行一级结构分析时发现 A 只有一个自由的α-氨基和一个自由的α羟基 B 只有自由的α-氨基,没有自由的α-羟基 C 只有自由的α-羟基,没有自由的α-氨基 D 既无自由的α-羟基,也无自由的α-氨基 E 有一个以上自由的α-氨基和α-羟基 5. 能使蛋白质沉淀但不变性的试剂是 A.浓盐酸 B.饱和硫酸氨溶液 C.浓氢氧化钠溶液 D.生理盐水 E 常温丙酮 6. 蛋白质变性时不应出现的变化是: A 溶解度降低 B 失去原有生理功能 C 天然构象破坏 D 各种次级键被破坏 E 个别肽键被破坏 7. IP3受体位于 A 核糖体 B 内质网 C 核膜 D 高尔基体 E 溶酶体 8. 某一限制性内切酶切割5’G↓AATT C3’序列所产生的末端是

3’C TTAA↑G5’ A.3’突出末端 B.5’突出末端 C.3’磷酸基末端 D.3’和5’突出末端 E.平末端 9. 在基因重组工程中不可用作基因克隆载体的是 A.质粒DNA B.病毒DNA C.噬菌体DNA D.逆转录病毒DNA E.细菌基因组DNA 10. 表达人类蛋白质的最理想的细胞体系是 A.大肠杆菌表达体系 B.放线菌表达体系 C.昆虫表达体系 D.线虫表达体系 E.哺乳类细胞表达体系 11. 三羧酸循环中草酰乙酸的补充主要来自 A 乙酰CoA缩合产生 B 柠檬酸裂解产生 C 丙酮酸羧化产生 D 苹果酸还原产生 E 天冬氨酸转氨基后产生 12. 二硝基苯酚能抑制 A 糖原合成 B 氧化磷酸化 C 糖异生 D 糖酵解 E 磷酸戊糖途径 13. 能直接与O2结合的细胞色素是 A Cytaa3 B Cytb562 C Cytb565 D Cytc E Cytc1 14. 不属于第二信使的是 A cAMP B G蛋白 C IP3 D Ca2 E cGMP 15. 关于6-磷酸果糖激酶-1的叙述,正确的是 A 其产物为2.6-双磷酸果糖

蛋白质的分解代谢重点

蛋白质的分解代谢 第一节蛋白质的营养作用 1. 氮平衡nitrogen balance ★氮平衡是指摄入氮与排出氮之间的平衡关系,它反映出体内蛋白质的代谢状况 ⑴氮总平衡——常见于健康成人 ⑵氮正平衡——常见于儿童、孕妇和康复期患者 ⑶氮负平衡——常见于长时间饥饿、消耗性疾病、大面积烧伤和大量失血等 2.蛋白质的生理需要量 日常饮食中的蛋白质摄入量应当高于最低生理需要量才能满足实际生理需要。中国营养学会推荐我国成人的蛋白质日需要量为70~80g 3.蛋白质的营养价值 ★补充蛋白质不能只考虑量,还要考虑质—蛋白质的营养价值。食物蛋白营养价值的高低主要取决于其必需氨基酸含量的高低及所含必需氨基酸的种类和比例是否与人体对必需氨基酸的需求一致 ⑴必需氨基酸essential amino acid ★必需氨基酸是体内需要而自身又不能合成、必须由食物供给的氨基酸 包括异亮氨酸、苯丙氨酸、色氨酸、苏氨酸、亮氨酸、甲硫氨酸、赖氨酸和缬氨酸 ⑵非必需氨基酸nonessential amino acid ⑶蛋白质的互补作用 ★将不同种类营养价值较低的蛋白质混合食用,可以相互补充所缺少的必需氨基酸,从而提高其营养价值,称为蛋白质的互补作用 ★选择下列哪类氨基酸都是必需氨基酸? D A芳香族氨基酸B含硫氨基酸C碱性氨基酸D支链氨基酸E脂肪族氨基酸★选择不含必需氨基酸的是 D A芳香族氨基酸B含硫氨基酸C碱性氨基酸D酸性氨基酸E支链氨基酸★选择哪组是非必需氨基酸? B A苯丙氨酸和赖氨酸B谷氨酸和脯氨酸C甲硫氨酸和色氨酸D亮氨酸和异亮氨酸E苏氨酸和缬氨酸 第二节蛋白质的消化、吸收和腐败 一、蛋白质的消化 1. 胃内消化 ★胃黏膜主细胞分泌的胃蛋白酶原由胃黏膜壁细胞分泌的胃酸激活成胃蛋白酶 ⑴食物→粘膜→胃泌素→HCl、胃蛋白酶原 ⑵HCl杀菌、变性食物蛋白、激活胃蛋白酶原 ⑶胃蛋白酶最适pH值为1.5~2.5,水解芳香族氨基酸氨基肽键 ⑷食物在胃内停留时间很短,食物蛋白在胃内的消化并不完全,主要水解产物是多肽和少量氨基酸 2. 小肠内消化 ★②外肽酶:羧肽酶A、羧肽酶B 二、氨基酸的吸收和转运 ★肠黏膜、肾小管上皮和肌肉等的细胞膜上均存在着载体蛋白,能够在耗能、需Na+的条件下将氨基酸主动吸收到细胞内 三、蛋白质的腐败putrefaction ★在胃肠道内的消化过程中,未被消化的食物蛋白和未被吸收的消化产物在大肠下部受肠道菌作用,产生一系列对人体有害的物质,这一过程称为腐败 2.肝昏迷与假神经递质

生化蛋白质代谢

第五章蛋白质代谢 第一节概述 一、主要途径 1.蛋白质代谢以氨基酸为核心,细胞内外液中所有游离氨基酸称为游离氨基酸库,其 含量不足氨基酸总量的1%,却可反映机体氮代谢的概况。食物中的蛋白都要降解为氨基酸才能被机体利用,体内蛋白也要先分解为氨基酸才能继续氧化分解或转化。 2.游离氨基酸可合成自身蛋白,可氧化分解放出能量,可转化为糖类或脂类,也可合 成其他生物活性物质。合成蛋白是主要用途,约占75%,而蛋白质提供的能量约占人体所需总能量的10-15%。蛋白质的代谢平衡称氮平衡,一般每天排出5克氮,相当于30克蛋白质。 3.氨基酸通过特殊代谢可合成体内重要的含氮化合物,如神经递质、嘌呤、嘧啶、磷 脂、卟啉、辅酶等。磷脂的合成需S-腺苷甲硫氨酸,氨基酸脱羧产生的胺类常有特殊作用,如5-羟色胺是神经递质,缺少则易发生抑郁、自杀;组胺与过敏反应有密切联系。 二、消化 外源蛋白有抗原性,需降解为氨基酸才能被吸收利用。只有婴儿可直接吸收乳汁中的抗体。可分为以下两步: 1.胃中的消化:胃分泌的盐酸可使蛋白变性,容易消化,还可激活胃蛋白酶,保持其 最适pH,并能杀菌。胃蛋白酶可自催化激活,分解蛋白产生蛋白胨。胃的消化作用很重要,但不是必须的,胃全切除的人仍可消化蛋白。 2.肠是消化的主要场所。肠分泌的碳酸氢根可中和胃酸,为胰蛋白酶、糜蛋白酶、弹 性蛋白酶、羧肽酶、氨肽酶等提供合适环境。肠激酶激活胰蛋白酶,再激活其他酶,所以胰蛋白酶起核心作用,胰液中有抑制其活性的小肽,防止在细胞中或导管中过早激活。外源蛋白在肠道分解为氨基酸和小肽,经特异的氨基酸、小肽转运系统进入肠上皮细胞,小肽再被氨肽酶、羧肽酶和二肽酶彻底水解,进入血液。所以饭后门静脉中只有氨基酸。 三、内源蛋白的降解 1.内源蛋白降解速度不同,一般代谢中关键酶半衰期短,如多胺合成的限速酶-鸟氨 酸脱羧酶半衰期只有11分钟,而血浆蛋白约为10天,胶原为1000天。体重70千克的成人每天约有400克蛋白更新,进入游离氨基酸库。 2.内源蛋白主要在溶酶体降解,少量随消化液进入消化道降解,某些细胞器也有蛋白 酶活性。内源蛋白是选择性降解,半衰期与其组成和结构有关。有人认为N-末端组成对半衰期有重要影响(N-末端规则),也有人提出半衰期短的蛋白都含有一个富含脯氨酸、谷氨酸、丝氨酸和苏氨酸的区域(PEST区域)。如研究清楚,就可能得到稳定的蛋白质产品。 四、氨基酸的吸收 食用蛋白质后15分钟就有氨基酸进入血液,30到50分钟达到最大。氨基酸的吸收与葡萄糖类似,有以下方式: 1.需要载体的主动转运,需要钠,消耗离子梯度的势能。已发现6种载体,运载不同 侧链种类的氨基酸。 2.基团转运,需要谷胱甘肽,每转运一个氨基酸消耗3个ATP,而用载体转运只需三分

生物化学第八章蛋白质分解代谢习题

第八章蛋白质分解代学习题 (一)名词解释 1.氮平衡(nitrogen balance) 2.转氨作用(transamination) 3.尿素循环(urea cycle) 4.生糖氨基酸: 5。生酮氨基酸: 6.一碳单位(one carbon unit) 7.蛋白质的互补作用 8.丙氨酸–葡萄糖循环(alanine–ducose cycle) (二)填空题 1.一碳单位是体甲基的来源,它参与的生物合成。 2.各种氧化水平上的一碳单位的代载体是,它是的衍生物。 3.氨基酸代中联合脱氨基作用由酶和酶共同催化完成。 4.生物体的蛋白质可被和共同降解为氨基酸。 5.转氨酶和脱羧酶的辅酶是 6.谷氨酸脱氨基后产生和氨,前者进入进一步代。 7.尿素循环中产生的和两种氨基酸不是蛋白质氨基酸。 8.尿素分子中2个氮原子,分别来自和。 9.氨基酸脱下氨的主要去路有、和。 10.多巴是经作用生成的。 11.生物体中活性蛋氨酸是,它是活泼的供应者。 12.氨基酸代途径有和。 13.谷氨酸+( )→( )+丙氨酸,催化此反应的酶是:谷丙转氨酶。 (三)选择题 1.尿素中2个氮原子直接来自于。 A.氨及谷氨酰胺B.氨及天冬氨酸C.天冬氨酸及谷氨酰胺 D.谷氨酰胺及谷氨酸E.谷氨酸及丙氨酸 2.鸟类和爬虫类,体NH3被转变成排出体外。 A.尿素B.氨甲酰磷酸C.嘌呤酸D.尿酸

3.在鸟氨酸循环中何种反应与鸟氨酸转甲氨酰酶有关? 。 A.从瓜氨酸形成鸟氨酸B.从鸟氨酸生成瓜氨酸 C.从精氨酸形成尿素D.鸟氨酸的水解反应 4.甲基的直接供体是。 A.蛋氨酸B.半胱氨酸 S腺苷蛋氨酸D.尿酸 C.- 5.转氨酶的辅酶是。 A.NAD+D.NADP+C.FAD D.磷酸吡哆醛 6.参与尿素循环的氨基酸是。 A.组氨酸B.鸟氨酸C.蛋氨酸D.赖氨酸 7.L–谷氨酸脱氢酶的辅酶含有哪种维生素? 。 A.维生素B1B·维生素B2C维生素B3D.维生素B5 8.磷脂合成中甲基的直接供体是。 A.半胱氨酸B.S–腺苷蛋氨酸C.蛋氨酸D.胆碱 9.在尿素循环中,尿素由下列哪种物质产生? 。 A.鸟氨酸B.精氨酸C瓜氨酸D.半胱氨酸 10.组氨酸经过下列哪种作用生成组胺的? 。 A.还原作用B.羟化作用C.转氨基作用D.脱羧基作用 (四)完成反应式 1.谷氨酸+NAD(P)++H2O→()+NAD(P)H+NH3;催化此反应的酶是:( ) 2.谷氨酸+NH3+A TP→()+( )+Pi+H2O;催化此反应的酶是:( ) 3.谷氨酸+( )→()+丙氨酸;催化此反应的酶是:谷丙转氨酶 (七)问答题 1.举例说明氨基酸的降解通常包括哪些方式? a酮戊二酸是如何转变成谷氨酸的,有哪些酶和辅因子参与? 2.用反应式说明- 3.什么是尿素循环,有何生物学意义? 4.什么是必需氨基酸和非必需氨基酸? 5.为什么说转氨基反应在氨基酸合成和降解过程中都起重要作用?, 6.为什么细胞没有一种对所有的氨基酸都能作用的氧化脱氨基酶? 7.提高天冬氨酸和谷氨酸的合成会对TCA循环产生何种影响?细胞会怎样应付这种状况?

生物化学名词解释——蛋白质

简单蛋白质:完全由氨基酸构成的蛋白质 结合蛋白质:由AAs和其他非蛋白质化合物所组成 球状蛋白质:多肽链能够折叠,使分子外形成为球状的蛋白质。 纤维状蛋白质:能够聚集为纤维状或细丝状的蛋白质。主要起结构蛋白的作用,其多肽链沿一个方向伸展或卷曲,其结构主要通过多肽链之间的氢键维持。 单体蛋白质:仅含有AAs 寡聚蛋白质:由两个以上、十个以下亚基或单体通过非共价连接缔合而成的蛋白质。 等电点:蛋白质或两性电解质(如氨基酸)所带净电荷为零时溶液的pH,此时蛋白质或两性电解质在电场中的迁移率为零。符号为pI。 氨基酸残基:在多肽链中的氨基酸,由于其部分基团参与了肽键的形成,剩余的结构部分则称氨基酸残基。它是一个分子的一部分,而不是一个分子。氨基酸的氨基上缺了一个氢,羧基上缺了一个羟基。简单的说,氨基酸残基就是指不完整的氨基酸。一个完整的氨基酸包括一个羧基(—COOH),一个氨基(—NH2),一个H,一个R基。缺少一个部分都算是氨基酸残基,并没有包括肽键的。 钛键:氨基和羧基脱去一分子水形成的化学键。 钛键平面:肽键所在的酰胺基成为的刚性平面。由于肽键具有部分双键性质,使得肽基的六个原子共处一个平面,称为肽平面。 同源蛋白质:在不同有机体中实现同一功能的蛋白质。(结构和功能类似的蛋白质。) 蛋白质一级结构:蛋白质多肽链的氨基酸通过肽键连接形成的线性序列。 蛋白质二级结构:指多肽链借助H键折叠盘绕成沿一维方向具有周期性结构的构象。 构象:分子的三维结构即分子中的所有原子在空间的位置总和。 构型:分子中的原子在空间的相对取向。 α-螺旋:它是蛋白质当中最为常见、最丰富的二级结构。多肽主链沿中心轴盘绕成右手或左手螺旋;每个螺旋周期有3.6个氨基酸残基,螺距0.54nm,螺旋直径0.5nm;氨基酸残基侧链伸向外侧;同一肽链上的每个残基的酰胺氢原子和位于它后面的第4个残基上的羰基氧原子之间形成氢键,并且与螺旋轴保持大致上的平行。此外,肽键上的酰胺氢和羰基氧既能形成内部氢键,也能与水分子形成外部氢键。 β-折叠:常见的蛋白质的二级结构之一。呈片状,肽链主链取锯齿状折叠构象;肽链走向可能是平行的,也可能是反平行的。两条或多条肽链之间侧向聚集在一起,相邻多肽链羰基氧和酰胺氢之间形成氢键,氢键与肽链的长轴几乎呈直角;侧链R基交替分布于片层平面两侧。 β-转角:它大多分布在球状蛋白质分子表面,以改变肽链。它是一个发夹式转折,其特点是在于多肽链中第n个残基的一CO基与第n+3个残基的-NH基形成氢键。因此,一个多肽链的走向可以得到很好的扭转。因此,β-转角在球状蛋白质中是重要的二级结构,起到连接其他二级结构的作用。 超二级结构:蛋白质中,由若干相邻的二级结构单元组合在一起,彼此相互作用,形成有规则、在空间上能辨认的二级结构组合体,以充当三级结构的构件。 结构域:对于较大的蛋白质分子(或亚基),多肽链往往由两个或两个以上相对独立的三维实体缔合而成三级结构,这种独立的折叠单位称为结构域。 蛋白质三级结构:指多肽链在二级结构的基础上借助各种次级键进一步盘绕成具有特定肽链走向的紧密球状构象。 蛋白质四级结构:具三级结构的球状蛋白质以非共价键缔合在一起,形成的聚集体称为蛋白质的四级结构。其中每个球状蛋白质称为亚基。 疏水相互作用:非极性的基团在极性溶液中相互靠近的相互作用。 别构蛋白质:是指除了具有结合底物的活性部位,还具有结合调节物别构部位的蛋白质。别构蛋白的活性部位和别构部位可以分属不同的亚基(活性亚基和调节亚基),活性部位之间以及活性部位与调节部位之间通过蛋白质构象的变化而相互作用。

生物化学试题库及其答案——蛋白质降解和氨基酸代谢

一、填空题 1.根据蛋白酶作用肽键的位置,蛋白酶可分为酶和酶两类,胰蛋白酶则属 于酶。 2.转氨酶类属于双成分酶,其共有的辅基为或;谷草转氨酶促反应中氨基供体为氨酸,而氨基的受体为该种酶促反应可表示 为。 3.植物中联合脱氨基作用需要酶类和酶联合作用,可使大多数氨基酸脱去氨基。 4.在线粒体内谷氨酸脱氢酶的辅酶多为;同时谷氨酸经L-谷氨酸氢酶作用生成的酮酸为,这一产物可进入循环最终氧化为CO2和H2O。 5.动植物中尿素生成是通循环进行的,此循环每进行一周可产生一分子尿素,其尿素分子中的两个氨基分别来自于和。每合成一分子尿素需消 耗分子ATP。 6.根据反应填空 7.氨基酸氧化脱氨产生的a-酮酸代谢主要去向是、、 、。 8.固氮酶除了可使N2还原成以外,还能对其它含有三键的物质还原,如等。该酶促作用过程中消耗的能量形式为。 9.生物界以NADH或NADPH为辅酶硝酸还原酶有三个类别,其中高等植物子叶中则以硝酸还原酸酶为主,在绿藻、酵母中存在着硝酸还原酶或硝酸还原酶。 10.硝酸还原酶催化机理如下图请填空完成反应过程。

11.亚硝酸还原酶的电子供体为,而此电子供体在还原子时的电子或氢则来自 于或。 12.氨同化(植物组织中)通过谷氨酸循环进行,循环所需要的两种酶分别为 和;它们催化的反应分别表示为和。 13.写出常见的一碳基团中的四种形式、、、;能提供一碳基团的氨基酸也有许多。请写出其中的三种、、。 二、选择题(将正确答案相应字母填入括号中) 1.谷丙转氨酶的辅基是() A、吡哆醛 B、磷酸吡哆醇 C、磷酸吡哆醛 D、吡哆胺 E、磷酸吡哆胺 2.存在于植物子叶中和绿藻中的硝酸还原酶是() A、NADH—硝酸还原酶 B、NADPH—硝酸还原酶 C、Fd—硝酸还原酶 D、NAD(P)H—硝酸还原酶 3.硝酸还原酶属于诱导酶,下列因素中哪一种为最佳诱导物() A、硝酸盐 B、光照 C、亚硝酸盐 D、水分 4.固氮酶描述中,哪一项不正确() A、固氮酶是由钼铁蛋白质构成的寡聚蛋白 B、固氮酶是由钼铁蛋白质和铁蛋白构成寡聚蛋白 C、固氮酶活性中心富含Fe原子和S2-离子 D、固氮酶具有高度专一性,只对N2起还原作用 5.根据下表内容判断,不能生成糖类的氨基酸为() 6.一般认为植物中运输贮藏氨的普遍方式是() A、经谷氨酰胺合成酶作用,NH3与谷氨酸合成谷氨酰胺; B、经天冬酰胺合成酶作用,NH3与天冬氨酸合成天冬酰胺;

生物化学考试复习资料蛋白质分解和氨基酸代谢

蛋白质分解和氨基酸代谢 一级要求 单选题 1 丙氨酸和α-酮戊二酸经谷丙转氨酶和下述哪一种酶的连续催化作用才能产生游离的氨? A 谷氨 酰胺酶 B 谷草转氨酶 C 谷氨酸脱氢酶 D 谷氨酰胺合成酶 E α-酮戊二酸脱氢酶 C 2 下列哪一个不是一碳单位? A CO 2 B -CH 3 C ≥CH D >CH 2 E -CH 2OH A 3 5-羟色胺是由哪个氨基酸转变生成? A 组氨酸 B 色氨酸 C 脯氨酸 D 酪氨酸 E 精氨酸 B 4 肌肉中氨基酸脱氨的主要方式是 A 联合脱氨作用 B L-谷氨酸氧化脱氨作用 C 转氨作用 D 鸟氨酸循环 E 嘌呤核苷酸循环 E 5 下列哪一种氨基酸经过转氨作用可生成草酰乙酸? A 谷氨酸 B 丙氨酸 C 苏氨酸 D 天冬氨酸 E 脯氨酸 D 6 合成下列哪一种物质需天冬氨酸? A 卟啉 B 甾类化合物 C 鞘脂类 D 嘧啶 E 辅酶A D 7 在尿素合成中下列哪一种反应需要ATP? A 精氨酸→鸟氨酸+尿素+α-酮戊二酸 B 草酰乙酸+谷氨酸→天冬氨酸 C 瓜氨酸+天冬氨酸→精氨酸代琥珀酸 D 延胡索酸→苹果酸 E 以上四种反应都不需要ATP C 8 脑中γ-氨基丁酸是由以下哪一代谢物产生的? A 天冬氨酸 B 谷氨酸 C α-酮戊二酸 D 草酰乙酸 E 苹果酸 B 9 体内转运一碳单位的载体是 A 叶酸 B 维生素B12 C 四氢叶酸 D S-腺苷蛋氨酸 E 生物素 C 10 血液中非蛋白氮中主要成分是 A 尿素 B 尿酸 C 肌酸 D 多肽 E 氨基酸 A 11 转氨酶的辅酶中含有下列哪种维生素? A Vit.B1 B Vit.B12 C Vit.C D Vit.B6

生物化学蛋白质化学

生物化学 第一章蛋白质化学 第一节蛋白质的重要性 ?蛋白质是机体最丰富的有机分子,占人体重量的16~20%,占干重的45%,肺组织高达80%。 ?蛋白质的生物学功能:生物催化作用、调节作用(激素,基因表达调控作用)、免疫防御与保护作用(细胞因子、补体、抗体)、转运和储存作用(转运蛋白)、结构功能(保护和维持细胞、组织、器官的正常生理形态,细胞骨架)、运动与支撑作用、信息接收 传递作用(受体蛋白)、生物膜功能 ?蛋白质组学:蛋白质组指的是基因组编码的全部蛋白质,即包括一种细胞乃至一种生物所表达的全部蛋白质;蛋白质组学本质上指的是在机体整体水平上系统地研究蛋白质的 特征,包括蛋白质的表达水平、翻译后的修饰、蛋白与蛋白相互作用等,由此获得蛋白 质水平上的关于疾病发生、细胞代等过程的整体而全面的认识。 第二节蛋白质的化学组成 ?蛋白质含氮量平均为16%,蛋白质的含量=含氮量x6.25。 ?天然存在的氨基酸约180种,组成蛋白质的氨基酸只有20余种(基本氨基酸)。 ?基本氨基酸的共同特点:①除脯氨酸为α-亚氨基酸外,其他组成蛋白质的基本氨基酸均为α-氨基酸;②除甘氨酸外,其他氨基酸的α-碳原子为手性碳原子,且天然蛋白质中基本氨基酸皆为L-型;③不同的氨基酸的R链不同,对蛋白质的空间结构和理化性质有重要影响。 ?20种常见氨基酸的名称和结构式(见书P11) ?氨基酸的分类非极性R基氨基酸:丙氨酸、缬氨酸、亮氨酸、异亮氨酸、甲硫氨酸、苯丙氨酸、脯氨酸、色氨酸;极性不带电R基氨基酸(易溶于水):甘氨酸、丝氨酸、

氨酸、酪氨酸、半胱氨酸、天冬酰胺、谷氨酰胺;带负电的R基氨基酸:天冬氨酸、谷氨酸;带正电的R基氨基酸:赖氨酸、组氨酸、精氨酸。 ?氨基酸的物理性质:①高熔点,200℃以上,以离子状态存在;②一般均溶于水,溶于强酸、强碱;不溶于乙醚、氯仿等有机溶剂;③氨基酸一般有味;④除甘氨酸外均有旋 光性。 ?氨基酸的化学性质:①两性解离与等电点:pH高于等电点带负电,低于等电点带正电。 等电点时主要以两性离子存在,极少量以中性分子存在。中性氨基酸的pI在微酸性围,践行氨基酸的pI在碱性围,酸性氨基酸的pI在酸性围。②紫外吸收性质:色氨酸(280nm)、酪氨酸(275nm)和苯丙氨酸(257nm)含有苯环共轭双键系统,具有紫外吸收特性。③茚三酮反应:与大多数α-氨基酸加热反应产生蓝紫色物质,与脯氨酸、羟脯氨酸反应呈黄色,与天冬酰胺反应呈棕色;④α-羧基的反应:与碱、醇、硼氢化锂反应;⑤R基的反应:Million反应(Tyr-红色)、Folin反应(Tyr-蓝色)、坂口反应(Arg-红色)、Pauly反应(His、Tyr-橘红色)、乙醛酸的反应(Trp-紫红色环)。 ?氨基酸的功能:①寡肽、多肽、蛋白质的基本结构单位;②多种生物活性物质的前体; ③作为神经递质或神经营养素;④参与生物体的物质代和能量代。 第三节蛋白质的分子结构 ?蛋白质的一级结构包括:①组成蛋白质的多肽链的数目;②多肽链的氨基酸顺序;③多肽链或链间二硫键的数目和位置。 ?体多肽和蛋白质生物合成时,均是从氨基端开始,延长到羧基端终止,因此N末端被定为多肽链的头。 ?蛋白质一级结构的概念:蛋白质是由不同种类、数量和排列顺序的氨基酸,通过肽键而构成的高分子有机含氮化合物。它是蛋白质作用的特异性、空间结构的差异性和生物学

最新生物化学蛋白质测试题

单元测试一:蛋白质化学 班级:姓名:分数: 一.填空题(每空1.5分,共30分) 1.当溶液pH等于某种氨基酸的等电点时,其带_ 零 _电荷;当溶液pH大于某种氨基酸的等电点时,其带_ 负 _电;溶液pH小于某种氨基酸的等电点时,其带_ 正电。 2.盐浓度低时,盐的加入使蛋白质的溶解度_ 增大 _,称为_ 盐溶__现象。当盐浓度高时,盐的加入使蛋白质的溶解度降低,称为盐析现象。 3.由甘氨酸、赖氨酸、谷氨酸、丙氨酸、丝氨酸、天冬氨酸6种氨基酸残基组成的肽链 有 5 个肽平面,有 3 个游离羧基。 4.蛋白质分子结构包括一级结构和二级结构。 蛋白质的一级结构是由氨基酸通过肽键连接而成的多肽链。 6.蛋白质分子的基本组成单位是氨基酸。蛋白质的一级结构维持作用力是肽 键。蛋白质的分子结构决定蛋白质的性质和功能。 7.蛋白质二级结构主要有 a螺旋和B折叠形状,维持其稳定结构的化学键是 氢键。 判断题 1.用凝胶过滤(Sephadex G-100)柱层析分离蛋白质时,总是分子量大的先被洗脱下来,分子量小的后下来。对 2.变性后,蛋白质的溶解度增加(减小),这是因为电荷被中和(空间结构被破坏),以及水化膜破坏所引起的。错 3.变性后(物理变性不可逆,化学变性可逆,可复性)的蛋白质在一定条件下,有些还能复性,恢复其生物学功能。对 4.有机溶剂沉淀法分离纯化蛋白质的优点是有机溶剂容易蒸发除去,且不会使蛋白质变性。错 5.蛋白质分子的种类和差别,是由其空间结构决定的。错(一级结构) 6.蛋白质主要是由C、H、O、N四种元素组成。对 7.氨基酸通过肽键连接而成的化合物称为肽。对 8.天然蛋白质的基本组成单位主要是L-α-氨基酸。对 9.肽键(-CO-NH-)中的C-N键可自由旋转,使多肽链出现多种构象。错(不可旋转) 10.维持蛋白质二级结构的化学键是氢键及范德华力(不是)。错 11.蛋白质一级结构对空间结构起决定作用,空间结构的改变会引起功能的改变。对 12.维持蛋白质二级结构稳定的主要作用力是氢键。对 13.蛋白质必须具有四级结构才具有生物活性。错(肌球蛋白是三级结构可存活) 14.蛋白质四级结构中的每个亚基单独都具有生物活性。错(不具有活性) 15.具有四级结构的蛋白质分子一定是由两条或两条以上的多肽链组成的。对 16.溶液中带电粒子在电场中向电性相同(相反)的电极移动,这种现象称为电泳。错 17.溶液pH值等于7时,蛋白质不带电荷。错 18.加热、紫外线、X射线均可破坏蛋白质的空间结构。对

蛋白质分解代谢习题答案知识交流

蛋白质分解代谢习题 答案

第七章蛋白质分解代谢习题 问答题 1.试述氨的来源和去路。 1.来源:氨基酸脱氨基作用(体内氨的主要来源);肠道吸收的氨(血氨的主要来源),由蛋白质的腐败作用和肠道尿素经细菌脲酶水解产生的氨;肾小管上皮细胞分泌的氨,主要来自谷氨酰胺;嘌呤和嘧啶的分解代谢。去路:合成尿素;合成非必需氨基酸;合成谷氨酰胺,合成嘌呤或嘧啶。 2.试述尿素的合成过程。 2.尿素主要在肝细胞内合成,其过程有四:(1)氨基甲酰磷酸的合成。(2)瓜氨酸的生成;氨基甲酰磷酸在肝线粒体与鸟氨酸缩合成瓜氨酸。(3)精氨酸的生成:瓜氨酸进入胞液与天冬氨酸缩合后,释放延胡索酸生成精氨酸。(4)精氨酸水解成尿素。 3.试述谷氨酰胺生成和分解的生理意义。 3.谷氨酰胺生成的意义:(1)防止氨的浓度过高。(2)减少对神经细胞的损害。(3)便于运输至组织参与蛋白质、嘌呤、嘧啶的合成。分解意义;利用释放氨生成铵离子而排出过多的酸。它不仅是氨的解毒形式, 也是氨在血中存在和运输形式,同时也是维持酸碱平衡的重要因子。 4.为什么血氨升高会引起肝性脑昏迷(肝昏迷)?

4.血氨升高进入脑内的量增多,可与脑内谷氨酸、α‐酮戊二酸结合,不利于α‐酮戊二酸参与三羧酸循环,导致循环阻塞,阻止ATP的生成,脑细胞因能量供应不足而昏迷。 5.试述α-酮酸的代谢去路。 5.α-酮酸有三条代谢途径:(1)合成非必需氨基酸,α‐酮酸可通过转氨基作用重新合成氨基酸。(2)转变为糖和酮体,除亮氨酸和赖氨酸只生成酮体外,其他相应的酮酸均可生成糖、脂肪或酮体。(3)氧化供能,α-酮酸脱羧后生成脂肪酸,后者按脂肪酸分解途径分解为水和CO2,并释放能量。 6.试述半胱氨酸在体内能转变成哪些物质。 6.半胱氨酸可转变成胱氨酸;参与巯基酶的组成;参与谷胱甘肽的组成和维持其活性;转变成为牛磺酸,与游离胆汁酸结合成结合胆汁酸;转变成PAPS,提供硫酸根参与生物转化。 7.何谓葡萄糖-丙氨酸循环?有何生理意义? 运输形式之一,肌肉中的氨基酸经转氮基作用将氨基转给丙酮酸7.是NH 3 生成丙氨酸,后者经血液运至肝脏,再经联合脱氨基作用,释放出NH3,用于合成尿素。转氨后生成的丙酮酸可经糖异生作用转变为葡萄糖。葡萄糖由血液运到肌肉组织,沿糖分解代谢途径生成丙酮酸,然后再接受氨变为丙氨酸。丙氨酸和葡萄糖反复地在肌肉与肝脏之间进行氨的转运,故将这一途径成为丙氨酸-葡萄糖循环。通过此循环,既使肌肉中的氨以无毒的丙氨酸形式运输到肝,同时,肝又为肌肉提供了生成丙酮酸的葡萄糖,因此具有重要的意义。

【医疗药品管理】第十一章蛋白质分解代谢-上海中医药大学精品课程网

第十一章蛋白质的分解代谢 一、单项选择题 1、哪种氨基酸不参与蛋白质合成( ) A. 谷氨酰胺 B. 半胱氨酸 C. 脯氨酸 D. 酪氨酸 E. 羟赖氨酸 2、下列过程参与氨基酸的吸收() A.核蛋白体循环 B.嘌呤核苷酸循环 C.γ-谷氨酰基循环 D.甲硫氨酸循环 E.鸟氨酸循环 3、一个人摄取55g蛋白质,经过24小时后从尿中排出15g氮,请问他出于什么状态() A.氮负平衡 B. 氮正平衡 C. 氮总平衡 D.无法判断 E.需要明确年龄后才能判断 4、氮总平衡常见于下列哪种情况( ) A. 儿童、孕妇 B. 长时间饥饿 C.健康成年人 D. 康复期病人 E. 消耗性疾病 5、下列哪组是非必需氨基酸( ) A. 亮氨酸和异亮氨酸 B. 脯氨酸和谷氨酸 C. 缬氨酸和苏氨酸 D. 色氨酸和甲硫氨酸 E. 赖氨酸和苯丙氨酸 6、蛋白质的营养价值取决于() A.氨基酸的数量 B. 氨基酸的种类 C. 氨基酸的比例 D.人体对氨基酸的需要量 E. 必需氨基酸的种类、数量和比例 7、蛋白质的互补作用是指( ) A. 糖和脂的混合食用,以提高营养价值 B. 脂和蛋白质的混合食用,以提高营养价值 C. 不同种类的蛋白质混合食用,以提高营养价值 D. 糖和蛋白质的混合食用,以提高营养价值 E. 糖、脂和蛋白质的混合食用,以提高营养价值 8、健康成年人每天摄入的蛋白质主要用于() A.氧化功能 B.维持组织蛋白的更新 C.用于合成脂肪 D.用于合成糖类 E.用于合成DNA 9、体内最重要的脱氨基方式是( ) A. 氧化脱氨基 B. 氨基转移作用 C.联合脱氨基作用 D. 还原脱氨基 E. 直接脱氨基 10、对转氨基作用的描述正确的是() A.反应是不可逆的 B. 只在心肌和肝脏中进行 C.反应需要ATP D. 反应产物是NH3 E.需要吡哆醛磷酸和吡哆胺磷酸作为转氨酶的辅酶 11、通过转氨基作用可以产生() A.非必需氨基酸 B.必需氨基酸 C.NH3 D.尿素 E.吡哆醛磷酸 12、在谷丙转氨酶和下列哪一个酶的连续作用下,才能产生游离氨() A. α-酮戊二酸脱氢酶 B.L-谷氨酸脱氢酶 C.谷氨酰胺合成酶 D. 谷氨酰胺酶 E. 谷草转氨酶

蛋白质的分解代谢习题与参考答案

第八章蛋白质的分解代谢 一、名词解释 1.蛋白质的互补作用:几种营养价值较低的蛋白质混合食用,互相补充必需氨 基酸的种类和数量,从而提高蛋白质在体内的利用率; 2.蛋白质的腐败作用:未经消化的少量蛋白质及少部分消化产生的氨基酸或小 肽均可能不被吸收,肠道细菌对这部分蛋白质或未吸收的消化产物进行分解; 3.非必需氨基酸:机体需要且能够完全由机体合成的氨基酸; 4.蛋白质的生理价值:进入人体的蛋白质保留率和百分比,吸收和利用程度; 5.外肽酶:能水解蛋白质的氨基或末端肽键的蛋白质水解酶; 6.内肽酶:能水解肽链内部位置肽键的蛋白质水解酶; 7.氮正平衡:食入氮量大于排泄氮量,表示体内蛋白质合成量大于分解量; 8.氮负平衡:食入氮量小于排泄氮量,表示体内蛋白质合成量小于分解量; 9.氮总平衡:食入氮量等于排泄氮量; 10.γ-谷氨酰基循环:氨基酸的吸收是在γ-谷氨酰转移酶(结合在细胞膜上) 的催化下,通过谷胱氨酸(GSH)作用而转入细胞的; 11.泛素:是一种由76个氨基酸构成的多肽,分子量8.45kD; 12.必需氨基酸:机体需要,却不能自身合成或合成量很少的氨基酸,不能满足 需求,必须由食物供给; 13.转氨酶:催化转氨基作用的酶; 14.转氨基作用:氨基酸的α-氨基与α-酮酸的酮基,在转氨酶的作用下相互交 换,生成新的相应氨基酸和α-酮酸过程的作用; 15.联合脱氨基作用:转氨作用和脱氨作用想偶联; 16.鸟氨酸循环:精氨酸在精氨酸酶的作用下水解生成尿素和鸟氨酸,后者经膜 载体转运到线粒体,再参与尿素合成循环; 17.丙氨酸-葡萄糖循环:丙氨酸和葡萄糖反复地在肌肉和肝之间进行氨的转运 循环过程; 18.一碳单位:主要由于丝氨酸、甘氨酸、组氨酸、甲硫氨酸以及色氨酸的代谢 生成。

生物化学-蛋白质化学复习总结

蛋白质化学复习总结 1、蛋白质概念:是由20种α-氨基酸通过肽键相互连接而成的具有特定空间构象和生物学活性的高分子有机化合物。几乎所有的酶都是蛋白质。 2、各种蛋白质的含氮量很接近,平均含氮16%(凯氏定氮),粗蛋白质含量=蛋白氮(样品含氮量)×6.25。 3、氨基酸(amino acids)是蛋白质的基本组成单位。组成蛋白质的标准氨基酸有20种,19种氨基酸具有一级氨基(-NH2)和羧基(-COOH)结合到α碳原子(Cα),同时结合到(Cα)上的是H原子和各种侧链;Pro具有二级氨基(α-亚氨基酸),各种氨基酸的差别在于侧链R基的不同。 4、20种氨基酸都属于L-构型。20种氨基酸平均分子量为138。 5、氨基酸的分类:⑴根据R的化学结构:①脂肪族氨基酸;②芳香族氨基酸;③杂环氨基酸;④杂环亚氨基酸。⑵根据R的极性:①非极性氨基酸;②极性、不带电荷氨基酸;③酸性氨基酸;④碱性氨基酸。 6、一般物理学性质:①形态:均为白色结晶或粉末,不同氨基酸的晶型结构不同。②溶解性:一般都溶于水,不溶或微溶于醇,不溶于丙酮,在稀酸和稀碱中溶解性好。③熔点:氨基酸的熔点一般都比较高,一般都大于200℃,超过熔点以上氨基酸分解产生胺和二氧化碳。④旋光性:除甘氨酸外的氨基酸均有旋光性。⑤光吸收:氨基酸在可见光范围内无光吸收,在近紫外区含苯环氨基酸有光的吸收。⑥紫外吸收:蛋白质在280nm波长下的紫外吸收性质绝大部分是由色氨酸和酪氨酸所引起的。色氨酸:279nm苯丙氨酸;259nm;酪氨酸:275nm。 7、氨基酸的化学性质: ⑴两性解离(amphoteric ionization):氨基酸在水溶液中或在晶体状态时都以两性离子形式存在,在同一个氨基酸分子上带有能放出质子的-NH3+正离子和能接受质子的-COO-负离子,所以氨基酸为两性电解质。 氨基酸在酸性环境中,主要以阳离子的形式存在,在碱性环境中,主要以阴离子的形式存在。在某一pH环境下,以两性离子(兼性离子)的形式存在。该pH称为该氨基酸的等电点。所以氨基酸的等电点可以定义为:氨基酸所带正负电荷相等时的溶液pH。 ⑵等电点( isoelectric point,pI ):在一定的pH条件下,氨基酸分子中所带的正电荷和负电荷数相等,即净电荷为零,此时溶液的pH称为该氨基酸的等电点(isoelectric point),用pI 表示。氨基酸在等电点时溶解度最小。当溶液的pH=pI时,氨基酸主要从两性离子形式存在。pHpI时,氨基酸主要以负离子形式存在。 pK值:指某种解离基团有一半被解离时的pH值。计算pI:pI = ( pK1+pK2 ) / 2。酸性氨基酸可以直接把靠酸性的那两个pKa平均;碱性氨基酸可以把较大的两个pKa值平均。 8、蛋白质的N-末端的测定: ⑴与茚三酮反应:茚三酮与水反应生成的水合茚三酮,在微酸条件下与α-氨基酸共热,引起氨基酸的氧化脱氨、脱羧反应,最后,茚三酮与反应产物氨和还原茚三酮反应,生成紫色物质(λmax=570nm)。例外:Pro黄色;Asn、Gln棕色。 ⑵与2.4一二硝基氟苯(FDNB)反应(Sanger反应):DNP-氨基酸,黄色,层析法鉴定,被Sanger用来测定多肽的N末端氨基酸。最先用于胰岛素一级结构的测定。 ⑶近年来,广泛使用5-二甲氨基萘磺酰氯(DNS-Cl)代替FDNB来进行测定。 ⑷亚硝酸反应(α-氨基特有的反应):氨基酸和亚硝酸反应生成羟酸、氮气和水。 ⑸甲醛的反应:用过量的中性甲醛与氨基酸反应,可游离出氢离子,然后用NaOH滴定,从消耗的碱量可以计算出氨基酸的含量。此法称为间接滴定法。可以直接测定氨基酸的浓度。 9、蛋白质的水解: ⑴酸水解:6mol/LHCl,110-120℃,24h(色氨酸被破坏,Gln和Asn变成Glu和Asp) ⑵碱水解:5mol/LNaOH,110℃,24h(部分的水解产物发生消旋化) ⑶酶水解:不会破坏氨基酸,也不会发生消旋化,但水解不完全,中间产物多。 蛋白质酸碱水解常用于蛋白质的组成分析,而酶水解用于制备蛋白质水解产物。 10、蛋白质是由一条或多条多肽链以特殊方式结合而成的生物大分子。

生物化学氨基酸代谢知识点总结电子教案

第九章氨基酸代谢 第一节:蛋白质的生理功能和营养代谢 蛋白质重要作用 1.维持细胞、组织的生长、更新和修补 2.参与多种重要的生理活动(免疫,酶,运动,凝血,转运) 3.氧化供能 氮平衡 1.氮总平衡:摄入氮= 排出氮(正常成人) 氮正平衡:摄入氮> 排出氮(儿童、孕妇等) 氮负平衡:摄入氮< 排出氮(饥饿、消耗性疾病患者)2.意义:反映体内蛋白质代谢的慨况。 蛋白质营养价值 1.蛋白质的营养价值取决于必需氨基酸的数量、种类、量质比 2.必需氨基酸-----甲来写一本亮色书、假设梁借一本书来 3.蛋白质的互补作用,指营养价值较低的蛋白质混合食用,其必需 氨基酸可以互相补充 而提高营养价值。 第二节:蛋白质的消化、吸收与腐败 外源性蛋白消化 1.胃:壁细胞分泌的胃蛋白酶原被盐酸激活,水解蛋白为多肽和氨基

酸,主要水解芳香族氨基酸 2.小肠:胰液分泌的内、外肽酶原被肠激酶激活,水解蛋白为小肽和氨基酸;生成的寡肽继续在小肠细胞内由寡肽酶水解成氨基酸 氨基酸和寡肽的主动吸收 1.吸收部位:小肠,吸收作用在小肠近端较强 2.吸收机制:耗能的主动吸收过程 ○1通过转运蛋白(氨基酸+小肽):载体蛋白与氨基酸、Na+组成三联体,由ATP供能将氨基酸、Na+转入细胞内,Na+再由钠泵排出细胞。○2通过r-谷氨酰基循环(氨基酸):关键酶----r--谷氨酰基转移酶, 具体过程参P199图

大肠下段的腐败作用 1.产生胺:肠道细菌脱羧基作用生成胺,其中 假神经递质:酪胺和苯乙胺未能及时在肝转化,入脑羟基化成β-羟酪胺,苯乙醇胺,其结构类似儿茶酚胺,它们可取代儿茶酚胺与脑细胞结合,但不能传递神经冲动,使大脑发生异常抑制。 2.产生氨: 3.产生其他物质:有害(多),如胺、氨、苯酚、吲哚; 可利用物质(少),如脂肪酸、维生素 第三节:氨基酸的一般代谢 体内氨基酸分解 1.蛋白质降解速率---半衰期

生物化学蛋白质代谢重点问答题3

专业名词 ●蛋白质的营养作用:氮平衡、蛋白质的互补作用、必需氨基酸 氮平衡是指摄入蛋白质的含氮量与排泄物(主要为粪便和尿)中含氮量之间的关系。 蛋白质的互补作用是指几种营养价值较低的蛋白质混合食用,互相补充必需氨基酸的种类和数量,从而提高蛋白质在体内的利用率。 必需氨基酸是指人体自身(或其它脊椎动物)不能合成或合成速度不能满足人体需要,必须从食物中摄取的氨基酸。 ●蛋白质的消化吸收和腐败作用:蛋白质的腐败作用 未经消化的少量蛋白质及小部分消化产生的氨基酸或小肽均有可能不被吸收,肠道细菌对这部分蛋白质或未吸收的消化产物进行分解,称为蛋白质的腐败作用。 ●脱氨基是氨基酸分解的主要途径:四种脱氨基作用、联合脱氨基作用 四种脱氨基作用:氧化脱氨、转氨、联合脱氨和非氧化脱氨。 转氨基作用和脱氨作用两种方式联合起来进行脱氨基就是联合脱氨基作用。 ●有毒氨的代谢:鸟氨酸循环、氨的来源去路 鸟氨酸循环指氨与二氧化碳通过鸟氨酸、瓜氨酸、精氨酸生成尿素的过程。 氨的来源:①各器官组织中氨基酸脱氨基作用及胺分解产生的氨,这是体内氨的主要来源;②肠道吸收的氨;③肾小管上皮细胞分泌的氨。 氨的去路:体内氨的代谢去路包括合成尿素、生成谷氨酰胺、参与合成一些重要的含氮化合物及以铵盐形式由尿排出。合成尿素是氨的主要代谢去路。 ●个别氨基酸的代谢:一碳单位、含硫氨基酸(SAMPAPS)、芳香族氨基酸 一些氨基酸在代谢过程中可分解生成仅含一个碳原子的基团,称为“一碳单位”。 含硫氨基酸(SAMPAPS):甲硫氨酸、半胱氨酸、胱氨酸。 芳香族氨基酸:苯丙氨酸、酪氨酸、色氨酸。 简答 1.简述血氨的来源与去路。 来源:氨基酸脱氨基作用是体内血氨的主要来源。 去路:合成尿素,生成谷氨酰胺;以铵盐的形式随尿排出。 2.简述蛋白质的消化和吸收过程。 消化:食物蛋白质在水解酶的作用下在胃部水解成胨及多肽,胨及多肽再在水解酶作用下在肠部水解成寡肽、氨基酸。 吸收:蛋白质食物分解为氨基酸后,由小肠全部主动吸收。与单糖的主动吸收相似,转运氨基酸也需要钠泵提供能量。氨基酸的吸收是在γ-谷氨酰转移酶的催化下,通过谷胱甘肽作用而转运入细胞的。氨基酸吸收后,几乎全部通过毛细血管进入血液。

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