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氨基酸的理化性质

氨基酸的理化性质
氨基酸的理化性质

三、氨基酸的理化性质

2、氨基酸的两性解离

1、两性离子(dipolarrion,dipolar

利用滴定曲线计算氨基酸的等电点等电点

侧链R基不解离的中性氨基酸(有两个解离基团)

丙氨酸缬氨酸

1.氨基酸的光学异构体

NH

2

氨基酸的重要化学反应

茚三酮反应(ninhydrin reaction):α-

H

艾德曼反应(Edman 艾德曼反应(Edman

肽键(peptide bond)

的化合物。二肽(dipeptide);寡肽丝氨酰甘氨酰酪氨酰丙氨酰亮氨酸

H 2NC αHC βH 2C γH 2 -C –NH-CH-CONHCH 2COOH

O

CH 2SH (谷氨酸)γ

(半胱氨酸)

(甘氨酸)

还原型谷胱甘肽(GSH )

γGlu-Cys-Gly

S S

γGlu-Cys-Gly

氧化型谷胱甘肽(GSSG )

COOH

蛋白质的结构层次

蛋白质一级结构

Sanger 1955成功地测定了胰岛素二条多肽链上氨一级结构是蛋白质功能多样性的基础

蛋白质二级结构

1.

肽键中C-N 的键长0.132nm,介于C-N

(0.147nm)与C=N(0.127nm),具有双键性

1

α-螺旋分为右手和左手两种螺旋

氢键联系。在α-螺旋体中每隔三个氨基酸残基可

形成一个氢键,氢键是每个氨基酸残基上的N-H氢和它前面第四个残

C=O氧之间形成的。

2、β-折叠(β-plated sheet)

β-折叠结构中两个氨基酸残基之间的轴心距为

3、β-转角(β-turn)

4、无规则卷曲Ⅱ型β–转角的第三个残基总是Gly

超二级结构

结构域

蛋白质三级结构

三级结构

蛋白质四级结构

维持蛋白质空间结构作用力

4、范德华引力:是分子间弱的作用力。

蛋白质结构与功能的关系第六节蛋白质的重要性质

1.

为什么蛋白质的水溶液是一种比较稳定的

亲水胶体?其原因有二: 2.蛋白质沉淀

蛋白质盐溶与盐析现象:

有机溶剂

3. 蛋白质的两性解离和等电点

电泳现象 4. 蛋白质变性与复性

引起蛋白质变性的因素:

5. 蛋白质的呈色反应

Folin-酚试剂反应 米伦反应(Millon reaction):蛋白质溶液

5. 蛋白质紫外吸收:第七节蛋白质分离提纯的一般原则

一般原则:蛋白质在细胞中以复杂的混合物

1. 根据分子量大小不同的分离方法

2.利用溶解度差别的分离方法

3. 根据电荷不同的分离方法

电泳法

4.根据生物学特异性的分离方法

蛋白质分子量的测定

分子量(kD)

肽链数目

残基数目

沉降系数(S):物质颗粒在单位离心场中

的沉淀速度为恒定值1 S=1×10-13s

rRNA

氨基酸的理化性质

氨基酸的理化性质 生化 1. 氨基酸的理化性质两 性解离等电点紫外吸收 核酸的紫外吸收最大值 2. 蛋白质的分子结构 一级顺序肽键二硫键 二级主链氢键三级全部疏水作用离子键氢键范德华力四级亚基氢键离子键3. 蛋白质的变性 空间构象破坏理化性质改变生物活性丧失 4. DNA 双螺旋结构 反向平行互补双链 = = 手螺旋 横纵 5. 转运 RNA 结构 稀有碱基 茎环结构二级 三级 6. DNA 变性 氢键断裂只改变二级不改变核苷酸排列 增色效应解链吸光值增加 融解温度 Tm 紫外吸收值达最大的 %时的温度 7. 酶结构

结合酶酶蛋白 辅助因子辅酶 辅基 必需集团活性中心结合集团 催化集团 8. 值等于 2005Y25,一个简单的酶促反应,当[S] Km A,反应速度最大 B,反应速度太 慢难以测出 C,反应速度与底物浓 度成正比 D,增加底物浓度反应速 1 度不变 E,增加底物浓度反应速度 降低时 9. 可逆性抑制 竞争性非竞争性反竞争性 Km 丙二酸琥珀酸脱氢酶琥珀酸 磺胺二氢叶酸合成酶对氨基苯甲酸 2 10. 变构酶 速度方程式米氏方程,呈型曲线 多为 多亚基构成, 亚基, 亚基: 中心, 中心:

11. 同工酶 催化化学反应 ,分子结构理化性质免疫学性质乳酸脱氢 LDH1 LDH2 LDH3 LDH5 酶 肌酸激酶 CK1 CK2 CK3 12. 糖酵解的调节 6-磷酸果糖激酶-1 激活 AMP、ADP 1,6-双磷酸果糖: :、2,6-双磷酸果糖: : 抑制 ATP、柠檬酸 丙酮酸激酶激活 1,6-双磷酸果糖 抑制 ATP、丙氨酸 己糖激酶抑制长链脂酰 CoA 13. 底物水平磷酸化 1,3-二磷酸甘油酸 3-磷酸甘油酸磷酸甘油酸激酶 磷酸烯醇式丙酮酸丙酮酸丙酮酸激酶 琥珀酰 CoA 琥珀酸琥珀酰 CoA 合成酶脱氢 琥珀酸延胡索酸琥珀酸脱氢酶 14. 糖异生 己糖激酶葡萄糖-6-磷酸酶 6-磷酸果糖激酶-1 果糖双磷酸酶-1 丙酮酸激酶丙酮酸羧化酶 磷酸烯醇式丙酮酸羧激酶 乙酰 CoA 丙酮酸羧化酶 丙酮酸脱氢酶 15. 脂酸氧化

高效液相色谱法测定氨基酸

脑蛋白水解物溶液氨基酸含量分析方法研究方案 1、仪器与试药 1.1 仪器 1525型高效液相色谱仪(美国Waters公司);Waters1525型泵,Waters2487型检测器,Waters5CH 型柱温箱,WatersBREEZE数据处理软件,水浴恒温器(精度±0.1℃),旋涡器,微量移液器,衍生专用管;CP225D型分析天平(德国);4umNora-Pak TM C18(3.9mm×150mm,5μm)色谱柱(美国) 1.2 药品与试剂 16种氨基酸(门冬氨酸、丝氨酸、谷氨酸、甘氨酸、组氨酸、精氨酸、苏氨酸、丙氨酸、脯氨酸、缬氨酸、甲硫氨酸、赖氨酸、异亮氨酸、亮氨酸、苯丙氨酸、色氨酸)由中国药品生物制品检定所提供。 脑蛋白水解物注射液,云南盟生药业有限公司生产,规格10ml/支。批号:2013、2013、2013. 乙腈(HPLC级);EDTA(分析纯);磷酸(分析纯);二乙胺(分析纯);三水合乙酸钠(分析纯)。2、方法与结果 2.1色谱条件流动相A为AccQTag醋酸—磷酸盐缓冲液;由AccQTagEluent A浓缩制备AccQTag洗脱液,用前稀释10倍(或按以下方法配制:称19.04g三水合乙酸钠,加1000ml纯化水,搅拌,溶解,用50%H3PO4将pH调至5.2,加入1ml 1mg/ml的EDTA溶液,加入2.37ml二乙胺,用50%H3PO4滴定至pH4.95,用水溶性过滤器过滤,超声,脱气,备用。);流动相B为60% HPLC级乙腈,按梯度表梯度洗脱;流速1.0ml/min;检测波长为254nm;进样量5μl;柱温38℃。

时间 (min) 流速 (ml/min) % A % B 曲线 起始 1.0 100 0 * 0.5 1.0 98 2 6 15.0 1.0 93 7 6 19.0 1.0 90 10 6 32.0 1.0 65 35 6 33.0 1.0 65 35 6 34.0 1.0 0 100 6 37.0 1.0 0 100 6 38.0 1.0 100 0 6 42.0 1.0 100 0 6 2.2对照品溶液、供试品溶液的制备分别精密称取16种氨基酸标准品,用纯化水配制成浓度如下表 所示的混合溶液。 名称浓度(mg/ml)名称浓度(mg/ml)名称浓度(mg/ml)门冬氨酸 4.80 苏氨酸 1.20 异亮氨酸 1.10 丝氨酸 2.60 丙氨酸 2.50 亮氨酸 2.70 谷氨酸 6.20 脯氨酸 2.00 苯丙氨酸 1.20 甘氨酸 2.40 缬氨酸 1.60 色氨酸0.40 组氨酸0.90 甲硫氨酸 1.00 精氨酸 1.20 赖氨酸 3.45 取上述溶液0.1ml,加纯化水0.9ml,旋涡器混匀,作为对照品溶液;取脑蛋白水解物注射液,加水稀释成含总氮为1mg/ml的溶液,取0.1ml,加纯化水0.9ml,旋涡器混匀,作为供试品溶液。 衍生剂配制将水浴锅设置55℃,加热,待温度稳定, 取AccQFluor衍生剂2A,轻轻弹击,确保AccQFluor 衍生剂2A粉末全落在瓶底,吸取AccQFluor衍生稀释剂2B 1ml并放掉,清洗移液器管,再吸取AccQFluor 衍生稀释剂2B 1ml,加入AccQFluor衍生剂2A的瓶中,振荡10秒钟,在恒温水浴锅中溶解,保持10分钟。于干燥器中室温保存一周,于干燥器中4℃保存二周。 2.3测定方法分别取20ul对照品溶液和供试品溶液加入衍生专用管底部,加入60uLAccQFluor硼酸

20种氨基酸理化性质分组

20种氨基酸记忆口诀 六伴穷光蛋:硫、半、光、蛋→半胱、光、蛋(甲硫)氨酸→含硫氨基酸 酸谷天出门:酸、谷、天→谷氨酸、天门冬氨酸→酸性氨基酸 死猪肝色脸:丝、组、甘、色→丝、组、甘、色氨酸→一碳单位来源的氨基酸 只携一两钱:支、缬、异亮、亮→缬、异亮、亮氨酸→支链氨基酸 一本落色书:异、苯、酪、色、苏→异亮、苯丙、酪、色、苏氨酸→生糖兼生酮 拣来精读之:碱、赖、精、组→赖氨酸、精氨酸、组氨酸→碱性氨基酸 芳香老本色:芳香、酪、苯、色→酪、苯丙、色氨酸→芳香族氨基酸 不抢甘肃来:脯、羟、甘、苏、赖→脯、羟脯、甘、苏、赖氨酸→不参与转氨基的氨基酸 二十种氨基酸的英文名称速记用词根词缀记,凭借读音也很容易。 luna和月光相关,l的就是亮氨酸,加上iso-的前缀就是异亮氨酸了;芦笋是asparagus(G的单词),天门冬属的,所以天冬氨酸是asparagine 就是asp了; his- 作词很是组织的意思,histamine-组胺,thus,histidine-组氨酸:His;苯,Phe,苯丙氨酸就是Phe了。 甘氨酸-----Gly-----G 干gan了le的叶ye子 丙氨酸-----Ala-----A 一个夹心饼干(把A想成一片饼干,两面都是A,中间加点东西) 缬氨酸-----Val-----V 缬读xie,和腹泻的泻同音!四川人管上厕所叫窝(Val)屎 亮氨酸-----Leu-----L 亮的英语单词是light 异亮氨酸---Ile----I 把I想成一 苯丙氨酸---Phe----F 他(he)人又苯,又爱放屁(P),我真的服(F)了他了 脯氨酸-----Pro----P 胸脯(p)肉(ro) 色氨酸-----Trp----W 我w喜欢看三three个人renXXXXp,我太色了 丝氨酸-----Ser----S S的读音 酪氨酸-----Tyr----Y 踢T你的your鸭儿r,让你变成懦夫 半胱氨酸---Cys----C 这个来自一个单词Cyst,是膀胱的意思。读音和妹妹差不多。妹妹的膀胱 蛋氨酸-----Met----M 小的时候,妈妈M老是叫我吃eat鸡蛋 天冬氨酸---Asp----D 把As想成天冬。医生D说AS的尿是酸性的 天冬酰胺---Asn----N 不能在冬天制造血案 谷氨酰胺----Gln---Q 谷物没多少了,最大的问题在于可能发生血案 谷氨酸------Glu---E 谷物的益处E在于可以变成葡萄糖 苏氨酸------Thr---T 他TA喝he了瓶苏打水,终于不热re了 赖氨酸------Lys---K 美国的国务卿耐丝LYS说她可以让台湾占山为王KING,老胡说,你简(碱性氨基酸)直是在放屁 精氨酸------Arg---R 大家都看过周星驰的电影,有一次,他喝了杯精液,观众就在争论argue他喝的是不是热RE的精液 组氨酸------His---H H想成医院,医院切掉了他的his病变组织 8种必需氨基酸——携一两本色书来家(呵呵,自创的,别想歪了!) 非极性氨基酸:仆笨些,梁刚(主人)亦笨-------脯氨酸/丙氨酸/缬氨酸/亮氨酸/甘氨酸/异亮氨酸/苯丙氨酸 外一篇 苏缬亮异亮,苯丙属芳香。 还有色赖蛋,缺一人遭殃。(必需) 丙组丝甘半,天谷建酸胺。 精酪加一脯,20氨基酸。(非必需) 氨基酸记忆口诀 1、必须氨基酸:携一本蛋色书来[缬氨酸,异亮(亮)氨酸,苯丙氨酸,蛋氨酸,色氨酸(甲硫氨酸),苏氨酸,赖氨酸,] 2、半必须氨基酸:半斤组[精(斤)氨酸,组氨酸] 3、含硫氨基酸:硫甲硫,胱半胱[甲硫氨酸,半胱氨酸,胱氨酸] 4、芳香族氨基酸:老芳本色[酪氨酸,苯丙氨酸,色氨酸] 5、支链氨基酸:支姐,亮一亮[缬氨酸,亮氨酸,异亮氨酸] 6、非极性疏水性氨基酸:非姐,脯亮一亮,(给你)本饼干[缬氨酸,脯氨酸,亮氨酸,异亮氨酸,苯丙氨酸,丙氨酸,甘氨酸] 7、酸性氨基酸:酸谷天(三伏天)[谷氨酸,天冬氨酸] 8、碱性氨基酸:碱组精赖[组氨酸,精氨酸,赖氨酸] 9、生糖氨基酸:姐,天天,哭哭(谷谷),脯(羟)脯,(要吃)半斤组蛋饼(和)钢丝[缬氨酸,天冬氨酸,天冬酰氨,谷氨酸,谷氨酰氨,脯(羟)

生物基础知识

1.诱变育种的意义:提高变异的频率,创造人类需要的变异类型,从中选择、培育出优良的生物品种。 2.原核细胞与真核细胞相比最主要特点:没有核膜包围的典型细胞核。 3.细胞分裂间期最主要变化:DNA的复制和有关蛋白质的合成。 4.构成蛋白质的氨基酸的主要特点是: ( -氨基酸)都至少含一个氨基和一个羧基,并且都有一氨基酸和一个羧基连在同一碳原子上。 5.核酸的主要功能:一切生物的遗传物质,对生物的遗传性,变异性及蛋白质的生物合成有重要意义。 6.细胞膜的主要成分是:蛋白质分子和磷脂分子。 7.选择透过性膜主要特点是: 水分子可自由通过,被选择吸收的小分子、离子可以通过,而其他小分子、离子、大分子却不能通过。 8.线粒体功能:细胞进行有氧呼吸的主要场所。 9.叶绿体色素的功能:吸收、传递和转化光能。 10.细胞核的主要功能:遗传物质的储存和复制场所,是细胞遗传性和代谢活动的控制中心。 新陈代谢主要场所:细胞质基质。 11.细胞有丝分裂的意义:使亲代和子代保持遗传性状的稳定性。 12.ATP的功能:生物体生命活动所需能量的直接来源。 13.与分泌蛋白形成有关的细胞器:核糖体、内质网、高尔基体、线粒体。14.能产生ATP的细胞器(结构):线粒体、叶绿体、(细胞质基质(结构))能产生水的细胞器*(结构):线粒体、叶绿体、核糖体、(细胞核(结构))能碱基互补配对的细胞器(结构):线粒体、叶绿体、核糖体、(细胞核(结构))14.确切地说,光合作用产物是:有机物(一般是葡萄糖,也可以是氨基酸等物质)和氧 15.渗透作用必备的条件是:一是半透膜;二是半透膜两侧要有浓度差。16.矿质元素是指:除C、H、O外,主要由根系从土壤中吸收的元素。 17.内环境稳态的生理意义:机体进行正常生命活动的必要条件。

20种氨基酸需求前景

20种氨基酸需求前景2009-10-23 13:08:52 来源:本站原创评论:0点击:230

氨基酸的生产方法 2009-08-30 16:16:46 来源:本站原创评论:0点击:204 目前世界上氨基酸的生产技术主要有四种方法:发酵法、化学合成法、化学合成- 酶法和蛋白质水解提取法。 (1)发酵法 发酵法生产氨基酸是利用微生物具有的能够合成其自身所需的各种氨基酸能力,通过对菌株的诱变等处理,选育出各种缺陷型及抗性的变异菌株,以解除代谢节中的反馈与阻遏,达到以过量合成某种氨基酸为目的的一种氨基酸生产方法。应用发酵法生产氨基酸产量最大的是谷氨酸,基次是赖氨酸、苏氨酸、异亮氨酸、缬氨酸、精氨酸、组氨酸、脯氨酸、鸟氨酸、瓜氨酸。另外,色氨酸、苯丙氨酸、亮氨酸、丙氨酸等也可由发酵法获得,但因生产水平低,尚不具备实用价值。生产菌株一般是各种营养缺陷型的黄色短杆菌。微生物细胞内氨基酸的生物合成都是利用能量代谢过程中衍生的一些中间代谢产物为起点,经过一系列伴随着自由能损失的不可逆反应,来保证各种氨基酸的不断供应。 (2)化学合成法 化学合成法借助于有机合成及化学工程相结合的技术生产氨基酸的一种方法。虽然化学合成法可以生产目前已知的所有氨基酸,但多数不具备工业价值,原因是应用化学生产的氨基酸含有D 和L 两种旋光异构体(手性异构体),其中的D- 异构体不能被大多数动物所利用。因此,用化学合成法生产氨基酸时除考虑合成工艺条件外,还要考虑异构体属性问题和D- 异构体的消旋利用,三者缺一都影响氨基酸的利用。在氨基酸工业中应用化学合成法批量生产的氨基酸仅限于甘氨酸、蛋氨酸和色氨酸。其中,甘氨酸是应用化学合成法生产的最理想的品种,因为甘氨酸没有旋光异构体。DL 混合型蛋氨酸及色氨酸能为畜禽利用,因此也具有一定价值。 (3)化学合成- 酶法 此法生产氨基酸的原理是利用化学合成法制得的廉价中间体,借助酶的生物崔化作用,使许多本来用发酵法或化学合成法生产的光学活性(具有不同旋光异构体)氨基酸具有工业生产的可能。应用此法批量生产的氨基酸有赖氨酸、L- 胱氨酸。 (4)蛋白质水解法 蛋白质水解法生产氨基酸是传统的氨基酸生产方法。但由于上述三种生产方法的迅速发展,使这一传统的氨基酸生产方法受到极大的冲击。目前应用这一方法生产的氨基酸品种虽然有限,但在一些发展中国家,许多品种的氨基酸还是采用这种方法生产。 氨基酸发酵生产工艺 2008-04-19 21:05:43 来源:本站原创评论:0点击:662 1. 概述 氨基酸在药品、食品、饲料、化工等行业中有重要应用。 氨基酸的制造始于1820年,蛋白质酸水解生产氨基酸,1850年化学合成氨基酸,1956年分离到谷氨酸棒状杆菌,日本采用微生物发酵法工业化生产谷氨酸成功,1957年生产谷氨

AccQ-Tag 法测定复方氨基酸注射液(18AA-Ⅴ) 中17种氨基酸的含量

AccQ-Tag 法测定复方氨基酸注射液(18AA-Ⅴ) 中17种氨基酸的含量 【摘要】目的建立测定复方氨基酸注射液(18AA Ⅴ)中17种氨基酸含量的方法。方法采用AccQ Tag法,以6 氨基喹啉 N 羟基琥珀酰亚胺基甲酸酯(AQC)为衍生试剂,与复方氨基酸注射液(18AA Ⅴ)中17种氨基酸柱前衍生,用Waters 2695 HPLC仪器, AccQ T agTM柱,以醋酸钠(pH4.95)缓冲液为流动相A,乙腈为流动相B,水为流动相C 进行梯度洗脱,检测波长为248 nm,柱温为37 ℃,进样量为5 μL。结果17种氨基酸的线性回归方程r值为0.999 6~0.999 9(n=5),平均回收率为93.3%~104.4%(RSD值为0.88%~3.05%,n=6)。结论本法快速,简便,结果准确。 【关键词】AccQ T ag法;复方氨基酸注射液(18AA Ⅴ);6 氨基喹啉 N 羟基琥珀酰亚胺基甲酸酯(AQC);柱前衍生化法 Contents of 17 amino acids in compound amino acid injection CHEN Yu kun,LIANG Wei yang,XUE Xiao ru,WANG Miao (Guangdong Institute for Drug Control, Guangzhou 510180, China) Abstract:Objective To analyze the contents of 17 amino acids in compound amino acid injection using AccQ Tag method. Methods The amino acids in the injections were pretreated with 6 aminoquinolyl N hydroxysuccinimdyl separately and their derivatives were analyzed on Waters 2695 HPLC using AccQ Tag column. Gradient eluents consisted of sodium acetate solution (pH4.95), acetonitrile and water. The Detection wavelength was 248 nm and column temperature 37 ℃. Results The calibration curves for 17 amino acids had good linearity(r=0.9996~0.9999,n=5). The mean recoveries of 17 amino acids were 93.3%~104.4% with RSD 0.88%~3.05%(n=6). Conclusion The method is quick, simple for the content analysis of the amino acids in the injections. Key words:AccQ T ag method; compound amino acid injection; 6 aminoquinolyl N hydroxysuccinimdyl carbaminate(AQC);precolumn derivatization 复方氨基酸注射液(18AA Ⅴ)主要含17种氨基酸,包括门冬氨酸、丝氨酸、谷氨酸、甘氨酸、盐酸组氨酸、盐酸精氨酸、苏氨酸、丙氨酸、脯氨酸、酪氨酸、缬氨酸、甲硫氨酸、盐酸赖氨酸、异亮氨酸、亮氨酸、苯丙氨酸和色氨酸。复方氨基酸注射液用于治疗由于胃肠道疾病引起的消化和吸收障碍而造成的蛋白质缺乏症;因手术创伤、烧伤而需要增强蛋白质消耗者;因某些疾病而引起的低蛋白血症;在手术前后营养不良时,增加氨基酸的供应使体内达到正氮平衡,促进伤口愈合,体力恢复;消耗性疾病或癌症因化疗引起的食欲降低,需

糖类、蛋白质、氨基酸的结构特点及主要化学性质

糖类、蛋白质、氨基酸的结构特点及主要化学性质 糖类、蛋白质均为食物中重要的营养素,是维持人体物质组成和生理机能不可缺少的要 素,也是生命活动的物质基础,它们的结构特点及主要化学性质如下: 一、糖类的组成、结构和分类: 糖类由C 、H 、O 三种元素组成,多数糖类可用通式Cm(H 2O)n 来表示(m 和n 可以相同, 也可以不同);从结构上看,糖类是多羟基醛或多羟基酮或水解后可生成多羟基醛或多羟基酮的化合物。根据能否水解以及水解后的产物,糖类可分为单糖、二糖和多糖。单糖是不能水解的糖,一般为多羟基醛或多羟基酮,葡萄糖是一种重要的单糖,它是一种多羟基醛;二糖和多糖均可水解,常见的二糖有麦芽糖、蔗糖;常见的多糖有淀粉、纤维素,它们是天然高分子化合物。 二、糖类的化学性质: 糖类物质主要含羟基和羰基两种官能团,可发生以下几种反应。 1、氧化反应 ①与氧气反应 如C 6H 12O 6 (s)+ 6O 2(g) →6CO 2(g) + 6H 2O(l) △H =-2804kJ/ mol ②被银氨溶液或新制的Cu(OH)2氧化:分子中含醛基的糖(如葡萄糖、麦芽糖)有还原性,均可发生此反应。 如 CH 2OH(CHOH)4CHO + 2Cu(OH)2 →CH 2OH(CHOH)4COOH + Cu 2O ↓ +2 H 2O CH 2OH(CHOH)4CHO + 2[Ag(NH 3)2]OH →CH 2OH(CHOH)4COO NH 4 +2Ag ↓+H 2O +3NH 3 2、酯化反应:糖类分子中含羟基,故可发生酯化反应,如葡萄糖与乙酸作用生成葡萄糖 五乙酸酯、纤维素与硝酸作用生成纤维素硝酸酯。 3、加成反应:糖中含羰基,能与氢氰酸、氨及氨的衍生物、醇等发生加成反应。 4、水解反应:二糖和多糖均可水解。 (C 6H 10O 5)n + nH 2O → n C 6H 12O 6 (催化剂:硫酸) 淀粉 (葡萄糖) 5、淀粉的特性:遇碘单质变蓝色。 三、氨基酸的结构和性质 1、氨基酸的结构:氨基酸是羧酸分子中H 原子被—NH 2取代得到的衍生物,分子中含 有氨基—NH 2和羧基—COOH 两种官能团。天然蛋白质水解的产物均为α-氨基酸,α-氨基酸的结构简式可表示为 2、氨基酸的主要化学性质 ①氨基酸的两性 氨基酸分子中含有氨基和羧基,通常以两性离子形式存在,能与酸、碱反应生成盐。 如:与酸反应 NH 2CH 2COOH+NaOH →NH 2CH 2COO-Na++H 2O 与碱反应 NH 2CH 2COOH+HCl →Cl -+NH 3CH 2COOH ②氨基酸的成肽反应 在酸或碱存在的条件下加热,一个氨基酸分子的氨基与另一个氨基酸分子的羧基间脱去一分子水,缩合形成含有肽键 的化合物,称为成肽反应。 四、蛋白质的组成、结构和性质 1、蛋白质的组成和结构: ① 蛋白质的成分里含C 、H 、O 、N 、S 等元素。 ② 不同氨基酸按不同排列顺序相互结合构成的多肽,多肽与蛋白质没有本质区别,一般将 相对分子质量在10000以上的称为蛋白质,它是高分子化合物。10000以下的为多肽。 R –CH –COOH NH 2 O —C —NH — ‖

Pet食品各种成分名称及属性

各种成分情况 1、rice flour(M粉> M粉:是指以大M为原料,经浸泡、蒸煮、压条等工序制成地条状、丝状M制品,而不是词义上理解地以大M为原料以研磨制成地粉状物料.b5E2RGbCAP 主要用来疗饥<即入食),在烹调上可用作增稠剂,糖果地糖衣和药品地赋行剂,作为脂肪替代物用于冷冻甜点等;特别是其改性淀粉在生产上具有独特地优势,大M淀粉经改性后,转化为抗性淀粉、多孔淀粉、脂肪代替物等具有开发地潜力.p1EanqFDPw 特点:M粉质地柔韧,富有弹性,水煮不糊汤,干炒不易断,配以各种菜码或汤料进行汤煮或干炒,爽滑入味,深受广大消费者<尤其南方消费者)地喜爱.DXDiTa9E3d 营养成分:M粉中含有大量地营养元素,如蛋白质、脂肪、碳水化合物、叶酸,膳食纤维、硫胺素、核黄素、烟酸、维生素E;还有大量地矿物质,如钙、磷、钾、钠、镁、铁、锌、硒、铜、锰等.RTCrpUDGiT 2、corn flour(玉M粉> 玉M粉: 以玉M为原料以研磨制成地粉状物料. 主要作为人们改善口味地食品之一. 特点:玉M可以常年储存,生产上不受季节地限制,来源广泛,成本低.玉M粉<品质较好)使用80度左右地温水浸泡十分钟左右(无硬心>就可以食用,颜色金黄、口感顺滑、筋道,有淡淡地玉M轻香.凉拌、放汤或炒面均可,玉M面完全

保留了玉M地营养成份和调理功能,并改善了粗粮面食品口感不好和不易消化地缺点.5PCzVD7HxA 营养成分: 玉M面含有丰富地营养素.经研究发现玉M中含有大量地卵磷脂、亚油酸、谷物醇、维生素E、纤维素等,具有降血压、降血脂、抗动脉硬化、预防肠癌、美容养颜、延缓衰老等多种保健功效,也是糖尿病人地适宜佳品.jLBHrnAILg 其脂肪、磷元素、维生素B2地含量居谷类食物之首.同时还含有铁、钙、硒等矿物质元素及微量元素.粗磨地玉M面中还含有大量地赖氨酸,可抑制肿瘤生长.xHAQX74J0X 要注意地是玉M忌和田螺同食,否则会中毒;尽量避免与牡蛎同食,否则会阻碍锌地吸收.玉M面中还含有丰富地谷胱甘肽,这是一种抗癌因子,在人体内能与多种外来地化学致癌物质相结合,使其失去毒性,然后通过消化道排出体外;LDAYtRyKfE 玉M面中丰富地膳食纤维,能促进肠蠕动,缩短食物通过消化道地时间,减少有毒物质地吸收和致癌物质对结肠地刺激,因而可减少结肠癌地发生.Zzz6ZB2Ltk 3、glycerin(甘油> 甘油:其学名为丙三醇,是一种无色透明或微黄色地糖浆状液体. 甘油是食品加工业中通常使用地甜味剂和保湿剂。通常难溶于水地防腐剂、抗氧化剂、色素等在添加于食品中时可用甘油作为溶剂,助溶剂,多出现在运动食品和代乳品中,使食品爽滑可口.dvzfvkwMI1

20种氨基酸缩写,结构,特性,记忆口诀

20种氨基酸缩写,结构,特性,记忆口诀

速记氨基酸英文缩写 2008-08-20 14:27 氨基酸记忆口诀 1、必须氨基酸:携一本蛋色书来[缬氨酸,异亮(亮)氨酸,苯丙氨酸,蛋氨酸,色氨酸(甲硫氨酸),苏氨酸,赖氨酸,] 2、半必须氨基酸:半斤组[精(斤)氨酸,组氨酸] 3、含硫氨基酸:硫甲硫,胱半胱[甲硫氨酸,半胱氨酸,胱氨酸] 4、芳香族氨基酸:老芳本色[酪氨酸,苯丙氨酸,色氨酸] 5、支链氨基酸:支姐,亮一亮[缬氨酸,亮氨酸,异亮氨酸] 6、非极性疏水性氨基酸:非姐,脯亮一亮,(给你)本饼干[缬氨酸,脯氨酸,亮氨酸,异亮氨酸,苯丙氨酸,丙氨酸,甘氨酸]

7、酸性氨基酸:酸谷天(三伏天)[谷氨酸,天冬氨酸] 8、碱性氨基酸:碱组精赖[组氨酸,精氨酸,赖氨酸] 9、生糖氨基酸:姐,天天,哭哭(谷谷),脯(羟)脯,(要吃)半斤组蛋饼(和)钢丝[缬氨酸,天冬氨酸,天冬酰氨,谷氨酸,谷氨酰氨,脯(羟)脯氨酸,半胱氨酸,精氨酸,组氨酸,蛋氨酸,丙氨酸,甘氨酸,丝氨酸] 10、生酮氨基酸:酮赖亮[赖氨酸,亮氨酸] 11、生糖兼生酮氨基酸:一本老色书[异亮氨酸,苯丙氨酸,酪氨酸,色氨酸,苏氨酸] 12、生成一碳单位氨基酸:一组色钢丝[组氨酸,色氨酸,甘氨酸,丝氨酸] 生物化学 人体八种必须氨基酸(第一种较为顺口) 1.“一两色素本来淡些”(异亮氨酸、亮氨酸、色氨酸、苏氨酸、苯丙氨酸、赖氨酸、蛋氨酸、缬氨酸)。 2.“写一本胆量色素来”(缬氨酸、异亮氨酸、苯丙氨酸、蛋氨酸、亮氨酸、色氨酸、苏氨酸、赖氨酸)。 3.鸡旦酥,晾(亮)一晾(异亮),本色赖。 生糖、生酮、生糖兼生酮氨基酸: 生酮+生糖兼生酮=“一两色素本来老”(异亮氨酸、亮氨酸、色氨酸、苏氨酸、苯丙氨酸、赖氨酸、酪氨酸),其中生酮氨基酸为“亮赖”;除了这7个氨基酸外,其余均为生糖氨基酸。 酸性氨基酸: 天谷酸——天上的谷子很酸,(天冬氨酸、谷氨酸); 碱性氨基酸: 赖精组——没什么好解释的,(Lys、Arg、His)。 芳香族氨基酸在280nm处有最大吸收峰 色老笨---只可意会不可言传,(色氨酸、酪氨酸、苯丙氨酸),顺序一定要记清,色>酪>苯丙

食品中的氨基酸、多肽及蛋白类物质的理化性质及应用

食品中的氨基酸、多肽及蛋白类物质 主要内容 1概述 2蛋白质的理化性质 3蛋白质的食品加工学特性 4食品中常见的蛋白质 1概述 1.1氨基酸基本的理化性质 一、基本物理学性质 包括基本组成和结构、溶解性、酸碱性质、立体化学、熔点、沸点、光学行为、旋光性、疏水性等。 (一)溶解性质 根据氨基酸侧链与水相互作用的程度可将氨基酸分作几类。含有脂肪族和芳香族侧链的氨基酸,如Ala、Ile、Leu、Met、Pro、Val及Phe、Tyr,由于侧链的疏水性,这些氨基酸在水中的溶解度均较小;侧链带有电荷或极性集团的氨基酸,如Arg、Asp、Glu、His、Lys和Ser、Thr、Asn在水中均有比较大的溶解度;但根据电荷及极性分析也有一些例外,如脯氨酸属于带疏水基团的氨基酸,但在水中却有异常高的溶解度。

(二)氨基酸的疏水性 氨基酸的疏水性,是影响氨基酸溶解行为的重要因素,也是影响蛋白质和肽的物理化学性质(如结构、溶解度、结合脂肪的能力等)的重要因素。 按照物理化学的原理,疏水性可被定义为:在相同的条件下,一种溶于水中的溶质的自由能与溶于有机溶剂的相同溶质的自由能 相比所超过的数值。估计氨基酸侧链的相对疏水性的最直接、最简单的方法就是实验测定氨基酸溶于水和溶于一种有机溶剂的自由能变化。 一般用水和乙醇之间自由能变化表示氨基酸侧链的疏水性,将此变化值标作△G′。 (三)氨基酸的光学性质 氨基酸中的苯丙氨酸、酪氨酸、色氨酸分子中由于有共轭体系,因此可以吸收近紫外光。它们的最大吸收波长(λmax)分别为260nm、275nm、278nm;在吸收最大波长光线的时候还会发出荧光。 二、基本化学性质 关于氨基酸基本的化学性质,在生物化学中已经进行了介绍。下面再根据Owen R. Fennema, Food Chemistry, 作简要系统介绍;其主要的线索还是氨基酸分子中所带的官能团。 三、重要的分析鉴定反应 (一)与茚三酮的反应(略)

蛋白质

氨基酸、多肽和蛋白质 1 氨基酸 1.1 结构特征 ●标准氨基酸:至少有一羧基(carboxyl)和一氨基连接在同一个碳原子上(该碳原子称 为α-碳原子)。 ●注意,脯氨酸含亚氨基。 ●构成蛋白质的氨基酸是20种标准氨基酸(可能含有非标准氨基酸,标准氨基酸经修饰 而形成的)。最近又发现了两种标准氨基酸。 ●标准氨基酸中,1806年发现第一种氨基酸——天冬酰胺,1938年发现最后一种——苏 氨酸。 ●α-碳采用sp3杂化,键角109.5°。 ●α-碳是手性中心(大多数情况下,只有α-碳是手性中心;甘氨酸无手性,因R基为H)。 其绝对构型采用D,L系统,建立在L-甘油醛(L-glyceraldehydes)和D-甘油醛的结构之上。 ●D、L构型与其实际的旋光性无关。 ●到目前为止在蛋白质中发现的氨基酸都是L的(酶的活性位点是不对称的,即酶促反 应是在手性环境下进行的),D仅存在于细菌细胞壁上的短肽和抗生素小肽。 1.2 分类 ●非标准氨基酸是标准氨基酸的衍生物(derivative)。 ●根据R基的不同性质将氨基酸进行分类,按其极性或在生理pH(近7.0)下与水相互 作用的趋势分为5类:非极性脂肪族、芳香族、极性不带电、带正电(碱性)、带负电(酸性)。 ●非极性脂肪族:甘氨酸(Gly,G)、丙氨酸(Ala,A)、缬氨酸(Val,V)、亮氨酸(Lue,L)、甲 硫氨酸(Met,M)、异亮氨酸(I le,I)。(衣架凉鞋饼干=异亮、甲硫、亮、缬、丙、甘) ●芳香族:苯丙氨酸(Phe,F)、酪氨酸(Tyr,Y)、色氨酸(Trp,W)。(食老本(粤语)=色、酪、 苯丙) ●极性不带电:丝氨酸(Ser,S)、苏氨酸(Thr,T)、半胱氨酸(Cys,C)、脯氨酸(Pro,P)、天冬 酰胺(Asn,N)、谷胺酰胺(Gln,Q)。(诗书伴琴谱=丝、书、半胱、脯;天冻先安谷=天冬、酰胺、谷) ●带正电:赖氨酸(Lys,K)、精氨酸(Arg,R)、组氨酸(His,H)。(组队来京晋见=组、赖、精、 碱性) ●带负电:天冬氨酸(Asp,D)、谷氨酸(Glu,E)。(天上的谷子很酸=天、谷、酸性、都是氨 酸) ●酪氨酸苯环上有羟基;丝氨酸和苏氨酸有羟基;半胱氨酸有巯基可成对形成二硫键;组 氨酸是唯一一个具接近的pK a值电离侧链的氨基酸,常作为质子供体和受体;天冬氨酸和谷氨酸都有两个羧基。 ●含芳香族R基的氨基酸(共轭体系)能强烈吸收紫外光,使许多蛋白质在280nm处有特 征性强烈吸收。 1.3 化学属性 1.3.1滴定曲线(titration curves) ●氨基酸是两性物质。脱氢时先脱羧基再脱氨基。对于含单一α-羧基、α-氨基和不离子化 的氨基酸而言,羧基脱氢后氨基脱氢前为等电点(isoelectric point)。pI=(pK1+pK2)/2

20种氨基酸记忆口诀

多肽基础知识之20中常见氨基酸的记忆口诀 20种氨基酸缩写及记忆口诀 体内20种氨基酸按理化性质可分为4组: ①非极性、疏水性氨基酸:甘氨酸、丙氨酸、缬氨酸、亮氨酸、异亮氨酸、苯丙氨酸和脯氨酸。 ②极性、中性氨基酸:色氨酸、丝氨酸、酪氨酸、半胱氨酸、蛋氨酸、天冬酰胺、谷氨酰胺和苏氨酸。 ③酸性的氨基酸:天冬氨酸和谷氨酸。 ④碱性氨基酸:赖氨酸、精氨酸和组氨酸。 20种氨基酸缩写 中文名称英文名称三字母缩写单字母符号 甘氨酸 Glycine Gly G 丙氨酸 Alanine Ala A 缬氨酸 Valine Val V 亮氨酸 Leucine Leu L 异亮氨酸 Isoleucine Ile I 脯氨酸 Proline Pro P 苯丙氨酸 Phenylalanine Phe F 酪氨酸 Tyrosine Tyr Y 色氨酸 Tryptophan Trp W 丝氨酸 Serine Ser S 苏氨酸 Threonine Thr T 半胱氨酸 Cystine Cys C 蛋氨酸 Methionine Met M 天冬酰胺 Asparagine Asn N 谷氨酰胺 Glutarnine Gln Q 天冬氨酸 Asparticacid Asp D 谷氨酸 Glutamicacid Glu E 赖氨酸 Lysine Lys K 精氨酸 Arginine Arg R 组氨酸 Histidine His H 氨基酸记忆口诀 1、必须氨基酸:携一本蛋色书来[缬氨酸,异亮(亮)氨酸,苯丙氨酸,蛋氨酸,色氨酸(甲硫氨酸),苏氨酸,赖氨酸,] 2、半必须氨基酸:半斤组[精(斤)氨酸,组氨酸] 3、含硫氨基酸:硫甲硫,胱半胱[甲硫氨酸,半胱氨酸,胱氨酸] 4、芳香族氨基酸:老芳本色[酪氨酸,苯丙氨酸,色氨酸] 5、支链氨基酸:支姐,亮一亮[缬氨酸,亮氨酸,异亮氨酸] 6、非极性疏水性氨基酸:非姐,脯亮一亮,(给你)本饼干[缬氨酸,脯氨酸,亮氨酸,异亮氨酸,苯丙氨酸,丙氨酸,甘氨酸] 7、酸性氨基酸:酸谷天(三伏天)[谷氨酸,天冬氨酸]

20种氨基酸的缩写

20种氨基酸缩写,结构,特性,记忆口诀体内20种氨基酸按理化性质可分为4组: ①非极性、疏水性氨基酸: 甘氨酸、丙氨酸、缬氨酸、亮氨酸、异亮氨酸、苯丙氨酸和脯氨酸。 ②极性、中性氨基酸: 色氨酸、丝氨酸、酪氨酸、半胱氨酸、蛋氨酸、天冬酰胺、谷氨酰胺和苏氨酸。 ③酸性的氨基酸: 天冬氨酸和谷氨酸。 ④碱性氨基酸: 赖氨酸、精氨酸和组氨酸。 中文名称英文名称三字母缩写单字母符号甘氨酸Glycine Gly G 丙氨酸Alanine Ala A 缬氨酸Valine Val V 亮氨酸Leucine Leu L 异亮氨酸Isoleucine Ile I 脯氨酸Proline Pro P 苯丙氨酸Phenylanine Phe F 酪氨酸Tyrosine Tyr Y 色氨酸Tryptophan Trp W 丝氨酸Serine Ser S

苏氨酸Threonine Thr T 半胱氨酸Cystine Cys C 蛋氨酸Methionine Met M 天冬酰胺Asparagine Asn N 谷氨酰胺Glutarnine Gln Q 天冬氨酸Asparticacid Asp D 谷氨酸Glutamicacid Glu E 赖氨酸Lysine Lys K 精氨酸Argine Arg R 组氨酸Histidine His H 结构 丙氨酸AlanineA 或Ala89.079CH 3 -脂肪族类精氨酸ArgineHN=C(NH 2)-NH-(CHR 或Arg174.188碱性氨基酸类2 ) 3 - N 或Asn132.104H 2 N-CO-CH 2 -酰胺类酸性氨基酸类含硫类天冬酰胺Asparagine 天冬氨酸Aspartic acidD 或Asp133.089HOOC-CH 2 - 半胱氨酸CysteineC 或Cys121.145HS-CH 2 - H 2 N-CO-(CH 2 ) 2谷氨酰胺GlutamineQ 或Gln146.131-谷氨酸Glutamic acidE 或Glu147.116HOOC-(CH 2 ) 2 -酸性氨基酸类甘氨酸GlycineG 或 Gly75.052H-脂肪族类酰胺类N=CH-NH-CH=C-CH 2组氨酸HistidineH 或 His155.141- |_____| CH 3 -CH 2 -CH(CH 异亮氨酸IsoleucineI 或Ile131.160

各中药材主要有效成分及功效属性(来自论文)

各中药材主要有效成分及功效属性(来自论文) 2、冬虫夏草 成分:粗蛋白29.1% ~33% , 粗脂肪8.62%, 总糖13.94%~24.20%, 粗纤维 18.5% , 水分10.8%, 灰分8.64%。氨基酸、脂肪酸、核苷类物质、甾醇、甘露醇、多糖等。 成分详解: 1)核苷类 最重要的活性物质之一。目前已分离出的其它类核苷类物质还有腺膘呤、次黄膘呤、胸腺嘧啶、尿嘧啶、尿苷和脱氧腺苷等。是否含有虫草素报道不一,即使有也很低,不如蛹虫草。蛹虫草相比, 冬虫夏草中腺嘌呤和次黄膘呤的含量较高, 而虫草素、腺苷的含量较低。 2)甘露醇 重要质量指标。含量为7%~9%。大多存在于虫体中,且随子座发育的成熟而增加。 3)多糖 大多为半乳苷露聚糖。抗肿瘤(分子量大于1.6×104时), 增强单核巨噬细胞的吞噬能力, 提高小鼠血清中IgG(免疫球蛋白G)的含量, 对体外淋巴细胞转化有促进作用和抗辐射作用等。(提高免疫力,抗辐射) 4)脂肪酸 不饱和脂肪酸含量高,反油酸含量为58.38%,亚油酸为19%。 5)环状缩羧肽 一种有价值的免疫剂及抗真菌剂。 生理活性作用 1)调节免疫力 实验证实对小鼠体液和细胞免疫均有调节作用。 2)抗肿瘤 多种成分共同行使抗肿瘤作用。 3)调节内分泌 体外细胞实验,雄激素样作用。小鼠灌胃,雄鼠血浆皮质醇含量增加,肾上腺胆固醇含量增加, 肾上腺增重。 4)对中枢神经的镇静和抗惊厥作用

(辅助改善睡眠) 5)调节心血管系统 扩张冠状动脉的功能, 可使心率减慢, 心输出量和冠脉流量增加。降低心肌耗氧量,增强心肌耐缺氧能力。止血,抑制血栓形成等。 6)抗菌 体外对多种致病菌有抑制作用。 7)对呼吸系统 扩张支气管、祛痰平喘。 8)促进造血 9)抗病毒,护肝 冬虫夏草预防性给药对卡介苗+LPS诱导的小鼠免疫性肝损伤有一定的保护作用。(对化学肝损伤有辅助保护作用) 10)辅助降血脂、降血糖,抗疲劳,抗氧化 3、西洋参 成分及详解: 1)皂苷 人参皂苷为主要活性成分 2)多糖 已分离出5种降血糖活性多糖 3)氨基酸 三七素(三七中主要活血成分) 4)脂肪酸类、挥发油等 5)黄酮 生理活性作用 中枢神经抑制作用,抗缺氧、抗疲劳,抗氧化,辅助降血脂、降血压,对化学肝损伤有辅助保护作用,抗利尿,增强免疫力,止血,抗血栓。西洋参皂苷对动脉粥样硬化防治作用。 4、灵芝 成分 已分离得到灵芝多糖、三萜类化合物、核苷、氨基酸、甾醇、生物碱等多种成分。 1)灵芝多糖

十种基本氨基酸简写符号

二十种基本氨基酸简写符号 丙氨酸Ala 精氨酸Arg 天冬氨酸Asp 半胱氨酸Cys 谷氨酰胺Gln 谷氨酸Glu 组氨酸His 异亮氨酸Ile 甘氨酸Gly 天冬酰胺Asn 亮氨酸Leu 赖氨酸Lys 甲硫氨酸Met 苯丙氨酸Phe 脯氨酸Pro 丝氨酸Ser 苏氨酸Thr 色氨酸Trp 酪氨酸Tyr 缬氨酸Val 1.等电点:在某一特定pH值溶液时,氨基酸主要以两性离子形式存在,净电荷为零,在电场中不向电场的正极或负极移动,这时的溶液pH值称为该氨基酸的等电点。 2.杂多糖:水解时产生一种以上的单糖或和单糖衍生物,例如果胶物质、半纤维素、肽聚糖和糖胺聚糖等 3.复合糖:糖类的还原端和蛋白质或脂质结合的产物。 4.蛋白多糖:又称黏多糖,为基质的主要成分,是多糖分子与蛋白质结合而成的复合。 5.糖蛋白:糖蛋白是一类复合糖或一类缀合蛋白质,糖链作为缀合蛋白质的辅基,一般少于是15个单糖单位,也称寡糖链或聚糖链。 6.糖胺聚糖:曾称粘多糖,氨基多糖和酸性多糖。糖胺聚糖是一类由重复的二糖单位构成的杂多糖,其通式为:【己糖醛酸-己糖胺】n,n随种类而异,一般在20到60之间。 7.复合脂:除含脂肪酸和醇外,尚有所谓非脂分子成分(磷酸、糖和含氮碱等),如甘油磷脂、鞘磷脂、甘油糖脂和鞘糖脂,其中鞘磷脂和鞘糖脂又合称为鞘脂。 8.必需脂肪酸:体内不能合成或合成速度不能满足机体需要,必须通过食物供给。9.脂蛋白:是由脂质和蛋白质以非共价键结合的复合体。 10.活化能:指在一定温度下,1mol底物全部进入活化态所需要的自由能

11.过渡态:在酶催化反应中,酶与底物或底物类似物间瞬时生成的复合物,是具有高自由能的不稳定状态。 12.全酶:(1)由蛋白质组分(即酶蛋白)和非蛋白质组分(一般为辅酶或激活物)组成的一种结合酶。(2)含有表达全部酶活性和调节活性所需的所有亚基的一种全寡聚酶。 13.反馈抑制:是指最终产物抑制作用,即在合成过程中有生物合成途径的终点产物对该途径的酶的活性调节,所引起的抑制作用。 14.多酶复合体:多种酶靠非共价键相互嵌合催化连续反应的体系,称为多酶复合体15.酶的专一性:指酶对底物的选择性,也称特异性。 16.诱导契合学说:当底物和酶接触时,可诱导酶分子的构象变化,使酶活性中心的各种基团处于和底物互补契合的正确空间位置,有利于催化。 17.不可逆性抑制:抑制剂(大多数毒物)和酶的结合是共价的,不能用一般的物理方法解除抑制而使酶“复活”,必须通过特殊的化学处理才可能将抑制剂从酶分子上移去。18.可逆性抑制:抑制剂与酶的结合是非共价的、可逆的,可以用透析或超过滤等方法除去抑制剂,使酶活性恢复。 19.竞争性抑制:I和S结构相似,竞争酶的活性部位,如丙二酸对琥珀酸脱氢酶的抑制。 20.非竞争性抑制:I与酶活性部位以外的地方结合,既能与游离酶E结合,也能与ES 结合,并且底物和抑制剂与酶的结合严格地互不干扰,有人称之为纯非竞争性抑制。21.反竞争性抑制:I只能和ES结合,形成IES三元复合体。I不影响酶与底物的结合,但它阻止IES生成产物。I倾向于使ES复合体更加稳定。

六种健身补剂的选择

六种健身补剂的选择 面对种类繁多的健身补剂,如何选择就成了很多初涉健身者的难题。其实健身补剂是很有必要的,健身补剂可以使得人们快速的从训练后得到恢复,提高自己的运动表现和锻炼效果。下面就为大家简要的说明一下如何选择健身补剂,希望对大家的健身有所帮助。 增强运动表现的补剂 一、肌酸 化学属性:氨基酸化合物 主要成分:纯剂为一水肌酸,复合剂为一水肌酸、牛磺酸、葡萄糖、磷酸盐等。主要作用:帮助肌肉产生更多的能量,减少肌肉酸痛疲劳感,增强运动表现。机理:肌酸可以产生更多的ATP(三磷酸腺苷)供给给肌肉纤维,这样肌肉就可以不用无氧呼吸产生乳酸,同时肌肉能量充足。复合剂加入葡萄糖又补充能量的效果,牛磺酸有助于增加注意力使得锻炼时更加专注,磷酸盐则会增加磷基助力ATP的合成。 食用感受:感觉变身超人,疲劳感来的慢,动作可以多做几组。 食用影响:肌酸本就存在人体中,只是含量少,可以肾脏代谢。 注意事项:会增加肾脏负担,肾功能不全者请在医师指导下使用。 二、氮泵 化学属性:氨基酸 主要成分:L-精氨酸、α-酮戊二酸、咖啡因等。

主要作用:帮助扩张血管,增加血流量和兴奋感,缩短疲劳恢复时间增强运动表现。 作用机理:L-精氨酸产生一氧化氮,用于扩张血管,增加血流量,加快乳酸运输,减少肌肉酸痛感;α-酮戊二酸帮助氨基酸的氨基代谢,维持血氮的正常水平;咖啡因提升兴奋感,增强专注感。 食用感受:变身不死小强,超级兴奋,疲劳感恢复快,一个动作可以多做几组。食用影响:精氨酸是人体所需20种氨基酸之一,人体可自产但是数量少,α-酮戊二酸参与氨基酸等物质的合成,咖啡因就不用说了。 注意事项:偶有心跳加速和恶心现象,是咖啡因不耐受和强刺激的反应,会增加肾脏负担,肾功能不全者请在医师指导下使用。 营养补充的补剂 一、乳清蛋白粉 化学属性:多种氨基酸营养素 主要成分:从牛奶中提取的蛋白质,最接近母乳成分。 主要作用:迅速补充营养,帮助肌肉恢复和生长,刺激生长分泌。 作用机理:肌细胞的生长恢复依赖于氨基酸、合成蛋白,而乳清蛋白几乎包含人体所需的所有氨基酸。 食用感受:健身一小时,来一杯快速恢复。 注意事项:低脂低热量的优质蛋白,凉水凉奶冲服。 二、增肌粉 化学属性:氨基酸、碳水化合物、葡萄糖等。

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