临床生物化学：阐明有关疾病的生物化学基础和疾病发生发展过程中的生物化学变化，偏重于论述疾病的生物化学机制。
医学决定水平（MDL）：临床上按照不同病情给予不同处理的指标阈值。
危急值：是指医学检验检查中出现的那些可能危及生命的特定数值或特定结果。当这种结果出现时，患者可能正处于有生命危险的边缘状态，此时如能给予及时、有效的治疗，患者的生命可以得到挽救，否则可能会出现不良后果。
准确度：诊断试验检出的真阳性和真阴性例数之和占全部受试者的百分比，称为准确度。
特定蛋白：在机体内具有某种生理功能，疾病状态时又有着特定的病理生理意义的蛋白质，临床上称为特定蛋白。
ROC曲线：即受试者工作特征曲线，以真阳性率（灵敏度）为纵坐标、假阳性率（1－特异度）为横坐标，将相对应的各临界值连接起来的折线图。
质量管理体系：在质量方面指挥和控制组织的管理体系，涉及通用管理活动，资源供给与管理，分析前、分析中和分析后过程，评估和持续改进，实施立体化、全过程的流程管理。
临床诊断试验：临床上用于确定或排除疾病的项目。
医学决定水平（medical decision level，MDL，DL）：临床上按照不同病情给予不同处理的指标阈值。DL（或用Xc表示）可以用来排除或确定某一临床情况或预告将会出现某一生理变化现象。
金标准（gold standard）：指当前医学界公认的诊断某种疾病最准确的方法，常用的有活检、尸检、外科手术、影像学检查等，又称确诊试验或标准诊断。
似然比：诊断试验检测的患某病者中阳性率、阴性率分别与未患某病者中之比称为似然比(likelihood ratio，LR)（性质稳定，不应流行率的改变而改变）
参考区间：指95％的正常人指标分布范围，属于个体间生物学变异。引用文献报告、试剂厂商等提供的参考区间前需要对本实验室的检测系统、检测人群进行确认后才能转移使用。在具体运用到某一个人时还应考虑到个体内生物学变异与分析前变异的来源，进行自身前后对照。
决定性方法：是指准确度最高，系统误差最小，经过详细的研究，没有发现产生误差的原因或在某些方面不够明确的方法。
总误差（TE）：指从样本收集开始到发出报告所有来源的检验误差，由不精密度（随机误差）和偏倚（系统误差）构成
精密度：在规定条件下对同一样本多次重复测量结果之间的接近程度
正确度：指大批测量结果的均值与真值的一致程度
酶活性单位：（IU）国际单位在特定条件下，1分钟能转化1微摩尔底物（μmol/ min）的酶量为一个“国际单位”
连续监测法：又称速率法，是在测定酶活性或用酶法测定代谢产物时，连续选取时间－吸光度曲线中线性期内4个以上测光点作为读数点，并以其单位时间系广度变化值计算结果。（将酶与底物在特定条件（缓冲液、温度等）下孵育，每隔一定时间（2s～60s）连续测定酶促反应过程中某一底物或产物的特征信号的变化，从而计算出每分钟的信号变化速率。连续监测法是在多个时间点连续测定产物生成量或底物消耗量，选取线性期的速率来计算酶活性，又称速率法。）
连续监测法按原理来分可分为色素原底物、脱氢酶指示系统、氧化酶指示系统等
同工酶：同一种属中由不同基因或等位基因编码的多肽链单体、纯聚体或杂化体，具有相同的催化作用，但其分子构成、空间构像、理化性质、生物学性质以及器官分布或细胞内定位不同的一组酶称为同工酶（isoezyme）
最适条件（optimum condition）: 指能满足酶发挥最大催化效率所需的条件
酶法分析（enzymatic method）：是以酶促反应为基础，酶作为主要试剂测定酶促反应的底物、辅酶、辅基、激活剂或抑制剂，以及酶偶联法测定酶活性等的一类方法。分为平衡法和速率法
代谢物酶法分析：用酶法分析的方法来测定人体内的代谢物或代谢产物的技术。
平衡法：是指标本中待测物经过酶促指示反应信号达到平衡，测定底物的总变化量，即测定的是“浓度”。该法的关键是要确定好达到平衡所需的时间
速率法(rate assay)又称动力学法，测定的是速度（通常指的是初速度），依据是当底物的消耗量较小时(<5%)，酶促反应呈一级反应，此时的反应速度（v）与代测物的浓度成正比例
酶偶联法：酶促反应的底物或产物如果没有可直接检测的组分，将反应某一产物偶联到另一个酶促反应中，从而达到检测目的的方法称酶偶联法（最常用的偶联指示系统有两个：一个是脱氢酶指示系统，另一个为过氧化物酶指示系统
试剂酶：是指作为诊断试剂来测定化合物浓度或酶活性的一类酶。
脱氢酶指示系统测定法：以脱氢酶为指示酶的系统测定的是氧化型辅酶Ⅰ(NAD+) 或氧化型辅酶
Ⅱ(NADP+)变为还原型NAD(P)H后在340 nm 处的吸光度增高来计算出被测物的浓度，也可利用脱氢酶的逆反应,将还原型NAD(P)H 变为氧化型NAD(P)+，测定340 nm 处吸光度的下降来计算被测物浓度
过氧化物酶指示系统测定法（Trinder反应）：共用的指示反应最早由Trinder氏等人提出，被称为Trinder反应。最大吸收峰为500nm，在可见光范围内比色。已广泛用于葡萄糖、肌酐、尿酸、胆固醇、甘油三酯等项目的测定。
离子选择性电极（ion selective electrode，ISE）：是一类用特殊敏感膜制成，对溶液中某种特定离子具有选择性响应的电化学传感器
血气分析仪(blood gas analyzer)：是应用电化学分析技术和原理，采用电极对血液中的pH值、PCO2和PO2进行测定的临床分析仪器
即时检验技术（point-of-care testing，POCT)：在接近病人治疗处，由未接受临床实验室学科训练的临床人员或者病人（自我检测）进行的临床实验室检验，即在传统、核心或中心实验室以外进行的一切检验
急性时相反应蛋白（APP）：在急性炎症性疾病如感染、手术、创伤、心肌梗死和肿瘤等情况下，AAT、AAG、Cp、CRP、Hp以及α1-抗糜蛋白酶、血红素结合蛋白、C3、C4、纤维蛋白原等血浆蛋白浓度会显著升高；而血浆PA、Alb与TRF则出现相应的降低。这些血浆蛋白质统称为急性时相反应蛋白。
苯丙酮酸尿症（PKU）一种常见的氨基酸代谢病，是由于苯丙氨酸羟化酶缺陷所致，使得苯丙氨酸不能转变成为酪氨酸，导致苯丙氨酸及其酮酸蓄积并从尿中大量排出
高尿酸血症：是指37℃时，血清中尿酸含量男性超过420μmol/L，女性超过350μmol/L，是由尿酸排泄障碍或嘌呤代谢紊乱引起
双缩脲反应：血清中蛋白质的两个相邻肽键（-CO-NH-）在碱性溶液中能与二价铜离子作用产生稳定的紫色络和物。此反应和双缩脲在碱性溶液中与铜离子作用形成紫红色的反应相似，因此将蛋白质与碱性铜的反应称为双缩脲反应。
痛风（gout）：是长期嘌呤代谢障碍及（或）尿酸排泄减少，血尿酸增高引起组织损伤的一组临床综合征。以高尿酸血症为特点，以及由此引起的痛风性急性关节炎反复发作、痛风石沉积、痛风石性慢性关节炎和关节畸形，常累及肾引起慢性间质性肾炎和尿酸性肾结石
糖尿病（DM）：是一组由胰岛素分泌不足和（或）作用缺陷所引起的以慢性血糖水平增高为特征的代谢性疾病
胰岛素抵抗（LR）：是指胰岛素作用的靶器官（主要是肝脏、肌肉和脂肪组织）对正常浓度的胰岛素不能产生正常的生物学反应，即胰岛素敏感性降低。
OGTT：指口服一定量葡萄糖后，进行系列血浆葡萄糖浓度测定，以评价机体对血糖调节能力的标准方法
清道夫受体：当LDL被化学修饰（如乙酰化修饰），其与受体的结合特性发生明显改变，丧失了与LDL-R的结合能力，转而通过“乙酰化LDL-R”进入细胞。由于这类受体识别范围广，能与多种配体结合，因此现称清道夫受体。
LDL受体途径：LDL或其他含ApoB100的脂蛋白如VLDL与LDL受体结合后，内吞入细胞，经溶酶体酶作用，胆固醇脂水解成游离，后者进入胞质的代谢库，供细胞膜等膜结构利用的代谢过程。RCT：HDL将外周细胞中过剩的胆固醇移出并转运至肝脏进行转化和清除。
血浆脂蛋白：血浆中的脂类与载脂蛋白组成的一类水溶性复合物，是血脂的存在及运输形式。
高脂蛋白血症：高脂血症是指血浆中chol和/或TG水平升高。高脂血症实际上是血浆中某一类或某几类脂蛋白水平升高的表现, 严格说来应称为高脂蛋白血症。
酸碱平衡紊乱：体内酸性或碱性物质过多，或者肺和肾功能障碍使调节酸碱平衡的功能障碍，使血浆中[HCO3-]、[H2CO3]的浓度及其比值的变化超出正常范围
标准碳酸氢盐标准状态下（37℃，PCO2为40mmHg及PO2为100mmHg的混合气体平衡后）测定的血浆HCO3-的含量
缓冲碱（BB）全血中具有缓冲作用的阴离子总和，包括HCO3-、Hb、血浆蛋白及少量的有机酸盐和无机磷酸盐
碱剩余（BE）在37℃和PCO2为40mmHg时，将1L全血pH调整到7.40所需强酸或强碱的mmol数
阴离子隙（AG）血清中所测定阳离子总数和阴离子总数之差
微量元素与维生素
微量元素：占人体总重量的1/10000以下，每人每日需要量在100mg以下的元素。
缺铁性贫血:是由体内储存铁消耗殆尽，不能满足正常红细胞生成的需要，而发生的小细胞低色素性贫血。为最常见的营养性贫血。
功能性铁：约70%的铁存在于血红蛋白、肌红蛋白、血红素酶类中称功能性铁。
地方性甲状腺肿：甲状腺代谢性肿大，不伴有明显甲状腺功能改变。
地方性克汀病：全身性碘缺乏疾病，生长发育迟缓、身材矮小、智力低下、聋哑、神经运动障碍及甲状腺功能低下等。
血清总铁结合力TIBC：指能与100ml血清中全部转铁蛋白结合的最大铁量
骨代谢异常
骨代谢疾病（骨代谢异常）：骨组织与体内钙、磷代谢密切相关。由于多种原因引起骨组织中钙、磷等矿物质、成骨细胞和/或破骨细胞功能异常，造成骨基质、骨细胞代谢紊乱，使骨组织处于异常的疾病状态
血钙：血浆中的钙约占机体总钙的0.1%
成骨作用（osteogenesis）：骨的生长、修复或重建过程
钙化（calcification）：成骨过程中，成骨细胞合成和分泌胶原和蛋白多糖等细胞间质成分，形成“类骨质”，继后将钙、磷吸收到纤维的孔隙中进行沉淀结晶的过程
溶骨作用（osteolysis ）：骨的溶解和消失，包括基质的水解和骨盐的溶解，主要由破骨细胞引起。又称：骨吸收（bone resorption）、脱钙（decalcification）
高钙血症（hypercalcemia）：血钙浓度超过2.75 mmol/L，表现为恶心、呕吐、便秘、嗜睡、神志不清等，病程长时可发生组织内钙沉积
低钙血症（hypocalcemia ）：血钙浓度低于2.25 mmol/L ，表现为足抽搐、肌痉挛、喉鸣、惊厥等骨质钙化障碍包括佝偻病、骨质软化等
高磷血症（hyperphosphatemia ）：血磷浓度成人大于1.61 mmol/L儿、童大于1.90 mmol/L ，表现为低钙血症、骨质钙化障碍
低磷血症（hypophosphatemia）：血磷浓度小于0.8 mmol/L，表现为鸭态步、骨痛、佝偻病、病理性骨折、精神错乱、抽搐和昏迷等
低镁血症（hypomagnesemia）：血清镁低于0.75 mmol/L，表现为神经-肌肉障碍和精神与行动的异常
高镁血症（hypermagnesemia）：血清镁高于 1.25 mmol/L，常见病因：①肾脏疾病②内分泌疾病③其它疾病
维生素D抵抗（vitamin D resistance）：机体对正常剂量甚至大剂量的维生素D或1,25-(OH)2D3的低反应或无反应现象
骨质疏松症：是一种全身性的骨量减少，以骨组织显微结构退化为特征，并引起骨脆性增加、骨强度降低的疾病。此时骨矿物质和骨基质等比例减少，基本特点在于单位体积内骨组织量减少。
肝胆疾病
胆汁酸肠肝循环：被肠管重吸收的胆汁酸经门静脉回到肝脏，肝细胞将其中的游离胆汁酸再合成为结合胆汁酸，重吸收与新合成的结合胆汁酸再随胆汁进入肠道，此即肠肝循环
前清蛋白(Prealbumin)：是甲状腺素结合蛋白，转运15~20% T4，同时协助转运视黄醇结合蛋白（Rbp）
高胆红素血症（hyperbilirubinemia）：胆红素生成过多或肝细胞对胆红素的摄取、结合和排泄过程发生障碍，使血中胆红素增高。
黄疸（jaundice）：血中胆红素增多使皮肤、巩膜、粘膜以及其他组织和体液发生黄染。
吲哚菁绿（ICG）清除试验：在体内不经代谢立即从肝脏迅速排出
利多卡因、咖啡因、氨基比林清除试验：需经肝细胞微粒体内药物代谢酶作用而清除
肾脏疾病
肾小管酸性中毒：各种原因引起肾小管泌H＋和重吸收HCO3-
功能障碍，导致临床出现酸中毒的综合症称为肾小管酸性中毒。
继发性肾小球肾炎：由糖尿病性肾病、系统性红斑狼疮及过敏性紫癜等全身性疾病所引起
肾病综合症（NS）：由多种肾小球病变引起的临床综合征。大量蛋白尿（＞3.5g/24h）、低清蛋白血症（＜30g/L）、严重水肿和高脂血症
继发性肾病综合症：由全身性疾病或其他原因引起，如感染性疾病、糖尿病性肾小球硬化、肿瘤等肾功能衰竭（renal failure）：是由于各种原因引起肾功能严重受损而导致水、电解质、酸碱平衡严重紊乱、氮质潴留及其他各系统症状的一系列临床综合征。
急性肾功能衰竭ARF：是由各种病因引起肾功能急骤、进行性减退而出现的临床综合征。
急性肾小管坏死(acute tubular necrosis,ATN)：是典型的急性肾功能衰竭是由于各种病因引起急性肾小管缺血性或肾毒性损害导致肾功能急骤减退的一组疾病的总称。
尿毒症（uremia）：体内代谢终产物和内源性毒性物质在体内潴留，水、电解质和酸碱平衡失调以及与肾脏有关的多种内分泌功能失调而引起的一系列自体中毒症状
肾清除率肾脏在单位时间内将多少血浆中的某物质全部清除由尿排出，min/ml
肾小球滤过率GFR:是指在单位时间（min）内通过肾小球滤过的血浆量（ml）
渗透清除率(clearance osmotic , Cosm)即等渗尿量，表示单位时间内肾脏能将多少血浆中的渗透性溶质清除出去。
蛋白尿(proteinuria)：尿液中蛋白质超过150mg/24h或者超过100mg/24h时，尿蛋白定性试验呈阳性
肾小球性蛋白尿：由于肾小球滤过屏障损伤或缺陷导致血浆蛋白大量滤入原尿，超过肾小管重吸收能力而产生的蛋白尿。
溶菌酶( Lys)是吞噬细胞溶酶体中的一种碱性蛋白，特异性较差。
尿素(urea)又称脲，是体内氨基酸分解代谢的终末产物，不与血浆蛋白结合，相对分子质量仅为60，主要经肾小球滤过而从尿液中排泄。
肌酐(creatinine, Cr)是肌酸代谢的终末产物基本不受肾外因素影响。血肌酐浓度主要取决于肾小球滤过能力，在一定程度上可反映肾小球滤过功能。
心血管疾病
动脉粥样硬化（AS）:动脉内膜的脂质、血液成分的沉积，平滑肌细胞及胶原纤维增生，伴有坏死及钙化等不同程度病变的一类慢性进行性病理过程
危险因素（risk factor）:与某种疾病发生、发展有关的体内因素、行为因素和环境因素，不是诊断指标，若异常增加了患病可能性
相对危险度（relative risk, RR）指暴露于该危险因素者与未暴露或低于危险水平者发病概率的比值。RR>1才有意义，越大则预测价值越高
高敏C反应蛋白hs-CRP：用检出限≤0.3 mg/L 方法检测到的CRP（通常在3mg/L以下）
肌钙蛋白：为心肌细肌丝上结合Ca2+、触发兴奋-收缩耦联的调节蛋白，由原肌球蛋白结合亚单位、抑制亚单位、钙结合亚单位三个亚单位组成，分别称为肌钙蛋白T（troponin T，TnT）、肌钙蛋白I （troponin I，TnI）和肌钙蛋白C（troponin C，TnC
心肌损伤标志物：心肌损伤坏死时心肌细胞膜完整性被破坏，细胞内结构蛋白和其他大分子释放到心肌间质，从而可在血液中被检出，这类物质称为心肌损伤标志物。
急性冠状动脉综合征（acute coronary syndrome, ACS）：是指由急性心肌缺血引起的一系列临床症候群。
心力衰竭（heart failure, HF）是心脏不能泵出足够的血液以满足人体组织需要的一种状态或过程。其结果血液淤积在肺和组织，引起充血，被称作充血性心力衰竭。
高血压（hypertension）WHO定义为：成人在安静状态下血压的数值持续高于正常上限，收缩压≥140mmHg(18.6 kPa)和/或舒张压≥90mmHg(12.0 kPa)。
肾性高血压：实验室检查肾素和醛固酮皆升高；肾功能检测血肌酐、尿素升高；因蛋白尿可致血浆清蛋白降低；严重者可出现电解质异常。
原发性醛固酮增多症：实验室检查肾素降低而醛固酮升高，血浆醛固酮（ng/dl）/血浆肾素（ng/ml / h）>25，高度提示原醛，如比值> 50可确诊为原醛。中晚期有血钾偏低。
内分泌疾病
激素的允许作用：某些激素本身并不能对某器官、组织或细胞直接发生作用，但它的存在却是另一种激素能够产生效应的必要条件，这种现象称为激素的允许作用。
甲状腺功能亢进：是指各种原因引起的甲状腺功能异常升高产生的内分泌疾病，病因复杂多样，以弥漫性甲状腺肿伴甲亢即Graves病为常见。
甲状腺功能减退：是各种原因引起的甲状腺功能异常低下的多种内分泌病的统称。
皮质醇增多症：又称库欣综合征（Cushing′s syndrome, CS），库欣病，是糖皮质激素分泌过多而产生的征候群的统称。病因为ACTH过多或肾上腺增生性病变，临床大量使用药物可致医源性的皮质醇增多症。
原发性醛固酮增多症：简称为原醛，由于肾上腺皮质增生或肿瘤引起醛固酮分泌增多，导致水钠储留，体液容量扩张，表现为高血压、低血钾及相应的征候群。
性早熟指青春期提前出现。
青春期延迟：指已进入青春期年龄，仍无性发育者。一般规定男性到18岁，女性到17岁后才出现性发育者为青春期延迟，指发育延迟；
性幼稚症：指由于下丘脑-垂体-性腺轴中任何环节病变所以引起的男性20岁，女性19岁后，性器官及第二性征仍未发育或发育不全者,多为先天发育异常、遗传缺陷或后天病损所致的原发或继发的性腺功能低下。
性机能减退:指男性睾丸功能不全或衰竭,并伴有性征或性器官发育障碍，可原发于睾丸疾病或其他疾病。女性为继发性闭经，指曾有过正常月经，而又停经3个月以上者。
毒物（toxicant）是指在一定条件下，进入生物体后通过物理或化学作用，侵害机体的组织和器官，破坏机体正常的生理功能，引发机体功能性或器质性病变，甚至危及生命造成死亡的物质
中毒（poisoning）指机体受到一定量的毒物作用而引起功能性和器质性改变后出现的疾病状态或死亡
室内质量控制(internal quality control, IQC，室内质控)主要是监控测定过程的精密度
室间质量评价(external quality assessment，EQA，室间质评)和室间比对是评价准确度的重要手段
1.报告单在发放前，应对监测数据有（确认）和（审核）两个程序并由两人签字以示对其负责。
2.临床实验室量值溯源主要有（产品校准物定值）和（检验结果）两个环节。
3.可靠性评价指标：重复进行试验得到相同结果的稳定程度，包括变异系数、符合率和Kappa指
数
4.有效性评价指标：灵敏度与漏诊率，特异度与误诊率，尤登指数，似然比
5.生化检验最常用的标本是（血液）。
6.评价试验包括回收试验、重复试验、干扰试验和方法比较试验。
7.作为LPL激活剂的载体蛋白是apoCII，抑制剂是apoCIII。
8.正常人血清TP含量60-80g／L，Alb含量35-55g／L 或57-68%
9.MDL为医学决定水平，ROC为受试者工作特征，AUC为曲线下面积
10.临床生物化学检验方法分为决定性方法、参考方法、常规方法三级。较高级别的参考物质分为一
级参考物和二级参考物
11.临床生物化学检验方法的分析性能评价包括精密度性能评价、正确度性能评价、分析测量范围评
价、分析灵敏度性能评价、回收试验和干扰试验、以及基质效应评价
12.临床生化试剂盒质量标准包括外观、说明书、包装/标志/运输和贮存、分析性能
13.分析性能包括线性范围、精密度、准确度、试剂空白吸光度、试剂空白吸光度自变化、稳定性
14.应用最多、最成熟的光谱分析技术：（紫外－可见光谱分析技术）；重要的分析分离方法：（层
析分析技术）；日益普及的技术：（质谱技术）
15.临床医师在选择检验项目时一般考虑一下原则：针对性、阶段性、时效性、经济性
16.乳酸脱氢酶（LD／LDH）是由H、M亚基组成的四聚体，有5种同工酶。
17.酶促反应进行一定时间后，底物浓度不足，可逆反应增强，产物抑制增加，酶变性失活增加，酶
聚合或解离增加都可造成进入非线性期。
18.选定酶活性测定条件时，若要求测定上限越高，则线性期越短。
19.酶法测定代谢物时试剂中酶是（核心），它的质量是酶试剂质量的（决定性因素）
20.代谢物酶法分析中，最常用的偶联指示系统有两个，脱氢酶指示系统，过氧化物酶指示系统。
21.Km值是酶的（特征性常数），当反应温度、缓冲液pH和离子种类及其强度等因素不变时，Km
是一个（定值）
22.衡量试剂酶纯度的主要指标是（酶的比活性）和（杂酶含量）
23.酶的活性测定方法是（定时法）和（连续监测法）
24.分立式是目前应用最广的自动生化分析仪。
25.自动生化分析仪的分析方法分为平衡法和连续监测法，透射比浊法应用（平衡法）；平衡法中的
一种特殊情况为（固定时间法）。连续监测法又称（速率法），其读数时间应选择在（线性期）
26.ISE基本结构：通常由电极管、内电极、电极内充溶液和电极膜（或称敏感膜）四个部分组成
27.根据检测器的位置及其接收光信号的性质分为透射免疫浊度法和散射免疫浊度法；根据复合物形
成过程和测定方式分为终点浊度法和速率浊度法；根据复合物形成形成的原理分为沉淀反应免疫浊度法，胶乳凝集比浊（或粒子强化免疫浊度法）和速率抑制免疫浊度法。
28.离子选择电极点位定量分析方法的校准方式有：标准比较法、标准曲线法、标准加入法
29.血气分析仪的结构由电极系统，管路系统和电路系统三大部分组成。
30.即时检验技术特点：利用便携式设备能快速得到检测结果
31.我国卫生部临检中心推荐血磷测定常规方法是：紫外分光光度法和还原泪蓝法。血清镁测定的
参考方法是原子吸收分光光度法。
32.调节血糖浓度的主要因素：神经、内分泌激素和肝脏。
33.血浆蛋白质中Cp最主要的作用在于协助Wilson病的诊断，TRF可用于贫血的鉴别诊断。
34.Alb是血浆中主要的载体蛋白，许多水溶性差的可以通过与其结合增加亲水性而便于运输。
35.血糖测定的参考方法是己糖激酶法，常规方法是葡萄糖氧化酶法。
36.按照WHO糖尿病诊断标准：空腹血糖大于等于7.0mmol／L，或OGTT2h大于等于
11.1mmol/L
37.糖尿病的急性并发症常见的有糖尿病酮症酸中毒，糖尿病非酮症高渗性昏迷，乳酸酸中毒。
38.胰岛素生理作用：促进细胞摄取葡萄糖，促进葡萄糖氧化利用、促进糖原合成，抑制糖异生，使
血糖降低，促进脂肪和蛋白合成，抑制其分解
39.酮体由乙酰乙酸，B－羟丁酸，丙酮组成。
40.血液中CO2由物质代谢产生，有三种存在形式：1.物理溶解（8.8%）2.HCO3-结合（77.8%）
2.与Hb结合成氨基甲酸血红蛋白（1
3.4%）
41.血脂主要包括甘油三酯、磷脂、胆固醇酶、游离胆固醇、游离脂肪酸。
42.血浆脂蛋白根据各类脂蛋白中所含脂类比例的不同，可用密度分离法分为CM，VLDL，LDL，
HDL（小到大）。
43.用电泳法可将血浆脂蛋白氛围CM，前B－脂蛋白，B－脂蛋白，a－脂蛋白。
44.CM在小肠黏膜上皮细胞合成，经淋巴进入血液，主要成分是TG，主要功能是转运外源性TG。
（VLDL 肝细胞内源性；LDL由VLDL转变而来，功能将CH由肝内转运到肝外；HDL在肝脏和小肠合成，功能外到内）
45.胆固醇合成原料为乙酰CoA，HMGCoA主要在肝脏合成。
46.胆固醇在体内主要转化为胆汁酸，类固醇激素，维生素D。
47.血浆脂蛋白分类方法有（电泳分类法）和（超速离心法）
48.骨组织包括细胞和细胞间质两部分，前者主要有骨细胞、成骨细胞和破骨细胞三类，后者包括
钙、磷、镁、钾、钠和锰等无机成分和胶原、非胶原蛋白、蛋白多糖和脂质组成的有机成分。49.PTH由甲状旁腺合成和分泌，升高血钙、降低血磷；降钙素降低血钙、降低血磷；活性维生素
D3升高血钙、升高血磷。
50.能在肝病早期帮助临床判断是否存在肝细胞蛋白合成能力下降的常用蛋白检测项目是（前清蛋白
51.血清中胆红素浓度超过34.2umol/L，即称为显性黄疸。
52.胆汁淤积性黄疸时脂蛋白代谢异常的显著特点是：血清中出现脂蛋白－X。
53.慢性肾功能衰竭按照肾功能损害程度，可分为肾功能不全代偿期，肾功能不全失代偿期（氮质血
症期），肾功能衰竭期（尿毒症早期），肾功能衰竭终末期（尿毒症晚期）。
54.目前临床上多采用尿免疫球蛋白G，转铁蛋白配对，将两组不同蛋白质的肾清除率之比，定为蛋
白尿的选择性指数。SPI
55.尿低分子量蛋白是一组可自由通过肾小球滤过膜、能被肾近曲小管完全重吸收的蛋白质，包括
B2-微球蛋白，a1-微球蛋白，（RBP）视黄醇结合蛋白，尿蛋白－1，是肾近曲小管受损的早期生化诊断指标。
56.外周血中的cTnI既有游离形式，又有其他复合物的形式，cTnI－TnC，cTnI－cTnT以及cTnT
－cTnI－TnC。在AMI病人中，90%以上是cTnI－TnC复合物形式。
57.根据化学本质，可将激素分为以下四类：氨基酸衍生物类、肽及蛋白质类、类固醇类、脂肪酸衍
生类。
58.血液：毒物检验最常用标本，真实反映体内毒物浓度；尿液：毒物检验的初筛标本，特别适合
毒品现场检验；胃内容物：常被忽视，通过化学反应定性检测；唾液：毒品监测及毒驾检测，不易作假；头发：砷中毒、滥用药物筛查等
1.血标本1、采集部位：静脉血、动脉血
2、采集后处理与采血管的选择
血标本：为全血、血浆和血清标本
采血管：普通管、促凝剂管、分离胶管和抗凝管
3、注意事项
早晨空腹或禁食6小时以上进行，血脂检查需空腹12小时后方可采血
紧急或特殊危重症病人可随时采血，不能从输液端采集。
压脉带包扎时间不宜超过1分钟
含添加剂的采血管采血后颠倒混匀10次
尿标本：1、采集方法：根据检验目的，一般采用晨尿、随机中段尿或24小时尿
2、采集后处理
晨尿和随机中段尿：2小时之内送检
24小时尿：根据检验目的，加入适当的防腐剂
脑脊液：1、采集方法：有临床医生行腰椎穿刺获得。采集量一般为2～5ml
2、采集后处理
3支洁净无菌试管：第1管用作细菌学检验
第2管用作临床生物化学检验
第3管用作细胞计数
防止细胞破坏和糖类分解，应立即送检
室内指控强调的环节？
1.建立制度和标准操作规程
2.质控品的选择
3.质控方法的选择
4.质控图的选择
5.失控后的处理及原因分析
6.检测数据的确认
7.检测数据的审核
如果检验结果无法溯源至SI单位或可参比至一个自然常数或其他规定的参考值，则应用何方法？答：①参加实验室间对比，如果实验室的检验结果与其他实验室特别是权威实验室或参比实验室的结果具有可比性，那么，检验结果的可信度就得到证实。②使用有资格的供应商提供的有证标准物质并附有材料特性的样细说明。③用其他检验程序比对或校准。④进行比率型或倒易型的测量。⑤使用已经明确建立的、已经规定的、性能已经确定的且被有关各方普遍接受的协议标准或方法。⑥实验室溯源性文件，利用供应商或制造商提供的试剂、程序或检测系统对溯源性的说明形成实验室的溯源文件，但所提供的试剂、程序或检测系统必须是已被国家权威机构认可的
仪器和设备的校准
新购置的仪器在投入使用前，仪器停用后经过修复再次使用前，仪器的关键参数或量值发生改变时，每年一次全面维护保养和校准
绿色黄色（部分缺陷不影响功能，校准合格）红色（维修，校准不合格）
保证检测系统的完整性和有效性
核实检测系统性能：精密度和准确度
确认检测系统性能：精密度、准确度和结果可报告范围
评价检测系统性能：精密度、准确度、结果可报告范围、分析灵敏度、分析特异性和参考区间
检测系统相同，检测人群相似：参考区间可以直接进行转移，不需要进行确认
检测系统相同，检测人群不同：需要进行实验确认后，参考区间可以转移：20个小样本结果中落在参考区间之外的不超过2个
检测系统不同，检测人群相似：则需要利用涵盖正常人与病人标本进行方法学比较试验评估总误差，若在规定的可接受范围内，则参考区间可以转移
临床生化液体双试剂型试剂盒的特点：
1.提高了抗干扰反应的能力
2.稳定性能优良
3.试剂组分高度均一
代谢物酶法分析有哪些优点？
特异性高，催化速度快。代谢物酶法分析在准确性、精密度、灵敏度和线性测定范围等方面都优于传统的化学法
主要优点是： 1.酶作用的特异性高，血清等体液样品不需预处理就能测定，简化了实验程序2.试剂酶大多是蛋白质，没有毒性，避免了化学品对环境的污染3.酶促反应温和，制成试剂盒可适用于自动分析
自动生化分析仪的基本分析参数
最主要的8个参数为实验名称，分析方法，测定波长，样品量和试剂量，第二试剂加入时间，平衡法读数时间，速率延迟时间和速率法读数时间。
影响蛋白电泳的因素及影响方式？
因素：（1）待分离物质的性质（2）缓冲液的性质（3）电场强度（单位长度的电位降V／cm）（4）支持介质的性质包括支持介质的黏性吸附对泳动的阻碍作用，支持介质的分子筛和电渗作用影响方式：（1）一般来说，粒子带的电荷量越大、直径越小、形状越接近球形，则其电泳迁移速度越快（2）溶液的pH值：决定了待分离生物分子的解离程度，影响其带电性质、净电荷量缓冲液离子强度一般在0.02～0.20mol／kg之间（3）保持一定的离子强度可保持电泳过程中待分离生物大分子的电荷以及缓冲液的pH值的稳定性（4）电压越高，电场强度越大，迁移率越大，带电粒子移动越快。但增大电场强度会引起通过介质的电流强度增大，而造成电泳过程产生的热量大，引起介质温度升高，对电泳产生影响。（5）在筛孔大的介质中泳动速度快（6）电渗现象往往与电泳同时存在，带电粒子的移动距离也受电渗影响。
高脂蛋白血症分型：
1.高胆固醇血症：血清TC水平增高。
2.混合型高脂蛋白血症：血清TC与TG水平均增高。
3.高甘油三酯血症：血清TG水平增高。
4.低高密度脂蛋白血症：血清HDL-C水平减低。
简述糖尿病的分型和诊断标准：
1型糖尿病（T1DM、约占5%—10% ），2型糖尿病（T2DM、约占90%－95% ），其他特殊类型糖尿病，妊娠期糖尿病（GDM）
诊断标准：1.糖尿病典型的临床表现是“三多一少”，即多饮、多食、多尿、体量减轻＋随即血浆葡萄糖大于等于11.1mmol/L 2.空腹血浆葡萄糖大于等于7.0mmol/L 3.口服葡萄糖耐量试验2h血浆葡萄糖大于等于11.1mmol／L 其中任何一种出现阳性结果，需要用上述方法任意一种进行复查，予以证实诊断才能成立。
能引起血糖升高的病理因素？
病理性血糖升高1.糖尿病患者2.内分泌腺功能障碍：甲状腺功能亢进，肾上腺皮质及髓质功能亢进等。升高血糖的激素增多引起的高血糖，现已归入特异性糖尿病3.颅内压增高刺激血糖中枢，如颅外伤，颅内出血，脑膜炎等。4.脱水引起的高血糖：如呕吐、腹泻和高热等也可使血糖轻度升高。
肾脏的基本功能
生成尿液、维持体液平衡、排泄功能、维持体内的电解质和酸碱平衡、内分泌功能。
哪些试验可反映肾小球滤过功能？
菊粉清除率；内生肌酐清除率；血清肌酐和尿素；半胱氨酸蛋白酶抑制剂C测定等
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生物化学知识点整理 注： 1.此材料根据老师的PPT及课堂上强调需掌握的内容整理 而成，个人主观性较强，仅供参考。（如有错误，请以课本为主） 2.颜色注明：红色：多为名解、简答（或较重要的内容） 蓝色：多为选择、填空 第八章脂类代谢 第一节脂类化学 脂类：包括脂肪和类脂，是一类不溶于水而易溶于有机溶剂，并能为 机体利用的有机化合物。 脂肪：三脂肪酸甘油酯或甘油三酯。 类脂：胆固醇、胆固醇酯、磷脂、糖脂。 第二节脂类的消化与吸收
脂类消化的主要场所：小肠上段 脂类吸收的部位：主要在十二指肠下段及空肠上段 第三节三酰甘油（甘油三酯）代谢 一、三酰甘油的分解代谢 1.1）脂肪动员：储存在脂肪细胞中的脂肪，被肪脂酶逐步水解为 脂肪酸及甘油，并释放入血以供其他组织氧化利用的过程。 2）关键酶：三酰甘油脂肪酶 （又称“激素敏感性三酰甘油脂肪酶”，HSL） 3）脂解激素：能促进脂肪动员的激素，如胰高血糖素、去甲肾 上腺素、肾上腺素等。 4）抗脂解激素：抑制脂肪动员，如胰岛素、前列腺素、烟酸、 雌二醇等。 2.甘油的氧化 甘油在甘油激酶的催化下生成3-磷酸甘油，随后脱氢生成磷酸二羟丙酮，再经糖代谢途径氧化分解释放能量或经糖异生途径生成糖。 3.脂肪酸的分解代谢 饱和脂肪酸氧化的方式主要是β氧化。 1）部位：组织：脑组织及红细胞除外。心、肝、肌肉最活跃； 亚细胞：细胞质、线粒体。 2）过程： ①脂酸的活化——脂酰CoA的生成（细胞质）
名词解释： 1.糖：糖类是自然界存在的一大类具有广谱化学结构和生物功能的有机化合物。它由碳、氢及氧3种元素组成，其分子式是（CH2O）n。一般把糖类看作是多羟基醛或多羟基酮及其聚合物和衍生物的总称。 2.单糖：凡不能被水解成更小分子的糖称为单糖。 3.寡糖：是由单糖缩合而成的短链结构（一般含2~6个单糖分子） 4.多糖：有许多单糖分子缩合而成的长链结构，分子量大，在水中不能成真溶液，均无甜味，无还原性。有旋光性，无变旋现象。 5.构象：在分子中由于共价单键的旋转所表现出的原子或基团的不同空间排布叫构象。 6.构型：在立体异构体中的原子或取代基团的空间排列关系叫构型。 7.变旋现象：当一种旋光异构体，如糖溶于水中转变为几种不同旋光异构体的平衡混合物时发生的旋光变化现象，叫做变旋现象。 8.旋光性：当光通过含有某物质的溶液时，使经过此物质的偏振光平面发生旋转的现象。 9. 脂类：是脂肪及类脂的总称，其化学本质为脂肪酸(多是4碳以上的长链一元羧酸)和醇(包括甘油醇、鞘氨醇、高级一元醇和固醇)等所组成的酯类及其衍生物。 10.皂化值：完全皂化1g油或脂所消耗的KOH毫克数。 11.皂化作用：脂酰甘油的碱水解作用称为皂化作用。 12. 酸败：脂肪长期暴露于潮湿闷热的空气中，受到空气的作用，游离脂肪酸被氧化、断裂生成醛、酮及低分子量脂肪酸，产生难闻的恶臭味，称之酸败。13.酸值：中和1g油脂中游离脂肪酸所消耗KOH的mg数，称为酸值（酸价），可表示酸败的程度。 14.卤化作用：油脂中不饱和双键与卤素发生加成反应，生产卤代脂肪酸，称为卤化作用。 15.碘值：100g油脂所能吸收的碘的克数—碘价（碘化值），可以用来判断油脂中不饱和双键的多少。 16.氢化：Ni的作用下，甘油酯中的不饱和双键可以与H2发生加成反应，油脂被饱和，液态变为固态，可防止酸败。 17.必须脂肪酸：多不饱和脂酸是人体不可缺乏的营养素，不能自身合 成，需从食物摄取，故称必需脂酸。 18.维生素（vitamin）：是机体维持正常生理功能所必需，但在体内不能合成或合成量很少，必须由食物供给的一组低分子量有机物质。 19：维生素原：本身不是维生素，但是可以转化成维生素的物质。 20.核酸（nucleic acid）：是含有磷酸基团的重要生物大分子，因最初从细胞核分离获得，又具有酸性，故称为核酸。 21.核苷：碱基和核糖（脱氧核糖）通过N-糖苷键连接形成糖苷称为核苷（脱氧核苷）。 22.核苷酸：核苷（脱氧核苷）和磷酸以磷酸酯键连接形成核苷酸（脱氧核苷酸）。 23. DNA一级结构：指构成核酸的各个单核苷酸之间连接键的性质以及组成中单核苷酸的数目和排列顺序（碱基排列顺序） 24.DNA的变性：有些理化因素会破坏氢键和碱基堆积力，使核酸分子的空间结构改变，从而引起核酸理化性质和生物学功能改变，这种现象称为核酸的变性。 25.Tm值：变性是在一个相当窄的温度范围内完成，在这一范围内，紫外光吸收
8.试述胆固醇与胆汁酸之间的代谢联系 答：①胆汁酸由胆固醇在肝C内合成的 ②胆汁酸的合成受肠道向肝脏胆固醇转运量的调节，从肠吸收至肝脏内的胆固醇增多，则胆汁酸的合成亦增多 ③胆固醇的消化、吸收和排泄均受胆汁酸盐的影响
1.简述DNA双螺旋模型的要点 答：①两条反向平行的互补多核苷酸链围绕中心轴，盘旋成右手双螺旋结构 ②碱基间形成氢键，使两条链相连，A=T，G C。氢键与碱基堆砌力是维持DNA二级结 构稳定的重要因素。 ③每10个碱基对能使螺旋上升一圈，螺距3.4nm，螺旋直径为2nm。 ④磷酸和脱氧核糖构成股价，位于螺旋外侧，碱基位于内侧。碱基平面与中心轴垂直。 2.糖代谢与脂代谢使通过那些反应联系起来的？ 答：①糖酵解过程重产生的磷酸二羟丙酮可转变为3－磷酸甘油，可作为脂肪合成的原料和脂肪酸进一步合成TG。 ②糖有？氧氧化进程重产生的乙酰CoA是脂肪酸和酮体的合成原料。 ③脂肪酸分解产生的乙酰CoA最终进入三羧酸循环氧化 ④酮体氧化产生的乙酰CoA最终也进入三羧酸循环氧化 ⑤甘油经磷酸甘油激酶作用，最终转变为磷酸二羧丙酮进入糖酵解或糖的有氧氧化过程 3.三羧酸循环有何特点？为什么说三羧酸循环是糖、脂肪、蛋白质在体内氧化的共同途径何相互联系的枢纽？ 答：⑴特点：①循环中CO2的生成方式是两次脱羧 ②循环中多个反应是可逆的，但由于柠檬酸合酶，异柠檬酸脱氢酶和α－酮戊 二酸脱氢酶系催化的反应不可逆，故循环只能单向进行 ③循环中4次脱氢，其中三对氢原子以NAD＋为受氢体，一对以FAD为受氢体 ④循环中各产物不断地被消耗和补充，使循环处于动态平衡中 ⑤释放大量能量 ⑵三羧酸循环的起始物乙酰CoA不仅由糖的氧化分解产生，也由甘油、脂肪酸和AA氧 化分解产生，因此该循环实际上是糖、蛋白质及脂肪在体内氧化的共同途径 ⑶糖和甘油代谢生成的α－酮戊二酸和草酰乙酸等中间产物可转变成某些AA；儿许多 AA分解的产物又是循环的中间产物，可敬糖异生变成糖或甘油。可见三羧酸循环使三大营养物质相互联系的枢纽 4.胆固醇可在体内转变成哪些物质？合成胆固醇的基本原料和关键酶各是什么？ 答：胆固醇在体内可转变为：⑴胆汁酸⑵类固醇激素⑶7－脱氢胆固醇 原料：乙酰CoA、ATP、NADH+H＋ 关键酶：HMG CoA还原酶 5.何谓酮体？试述酮体生成及氧化中的主要酶类及酮体代谢特点和生理意义。 答：⑴酮体是脂肪酸在肝内分解代谢产生的一类特殊中间产物，包括：乙酸乙酰，β－羟丁酸和丙酮 酮体在肝内生成，其限速酶是HMGCoA合成酶；酮体在肝外组织被氧化利用，其主要酶类为琥珀酰CoA转硫酶和乙酰乙酸硫激酶。 ⑵酮体代谢的特点是：肝内生成肝外氧化利用；其生理意义是肝脏为肝外组织提供了另一种能源物质，是心、肾、脑、肌肉等重要脏器在糖利用出现障碍时可利用的一种能源。6.试以脂类代谢及代谢紊乱的理论分析酮症、脂肪肝和动脉粥样硬化的病因。 答：⑴酮症：在糖尿病或糖供给等病理情况下，胰岛素分泌减少或作用低下而胰高血糖素、肾上腺素等分泌上升，导致了脂肪动员增强，脂肪酸在肝内的分解增多，酮体的 生成也增多；同时，由于主要来源于糖代谢的丙酮酸减少，因此使草酰乙酸减少， 导致了乙酰CoA的堆积；此时肝外组织的酮体氧化利用减少，结果就出现了酮 体过多积累在血中的现象。 ⑵脂肪肝：肝C内的脂肪来源多、去路少导致脂肪堆积。原因有：①肝功能低下，导致 肝内脂肪运出障碍。②糖代谢障碍导致脂肪动员增强，进入肝内的脂肪酸增多。 ③肝C内用于合成脂蛋白的磷脂缺乏。④急性肝炎后，活动过少使能量消耗减
生物化学知识点总结 第一章蛋白质化学 1、氨基酸的分类： 记住：20种蛋白质氨基酸的结构式，三字母符号。 例题：1、请写出下列物质的结构式： 赖氨酸，组氨酸，谷氨酰胺。 2、写出下列缩写符号的中文名称： Ala Glu Asp Cys 3、是非题： 1）天然氨基酸都有一个不对α－称碳原子。 2）自然界的蛋白质和多肽类物质均由L－氨基酸组成。 2、氨基酸的酸碱性质 3、氨基酸的等电点（pI）：使氨基酸处于净电荷为零时的pH。 4、紫外光谱性质：三种氨基酸具有紫外吸收性质。最大吸收波长：酪氨酸——275nm； 苯丙氨酸——257nm；色氨酸——280nm。 一般考选择题或填空题。 5、化学反应： 与氨基的反应： 6、蛋白质的结构层次 一级（10）结构（primary structure） ：指多肽链中以肽键相连的氨基酸序列。 二级（20）结构（secondary structure）
：指多肽链借助氢键排列成一些规则片断，α－螺旋，β-折叠，β-转角及无规则卷曲。 超二级结构：在球状蛋白质中，若干相邻的二级结构单元如α-螺旋，β-折叠，β-转角组合在一起，彼此相互作用，形成有规则的在空间上能辨认的二级结构组合体，并充当三级结构的构件，基本组合有：αα，βαβ，βββ。 结构域： 结构域是多肽链在二级结构或超二级结构的基础上形成三级结构的局部折叠区，它是一个相对独立的紧密球状实体 7、维持蛋白质各级结构的作用力： 一级结构：肽键 二，三，四级结构：氢键，X德华力，疏水作用力，离子键和二硫键。 胰蛋白酶：Lys和Arg羧基所参加的反应 糜蛋白酶：Phe，Tyr，Trp羧基端肽键。 梭菌蛋白酶：Arg的羧基端 溴化氰：只断裂Met的羧基形成的肽键。 波耳效应：当H+离子浓度增加时，pH值下降，氧饱和度右移，这种pH对血红蛋白对氧的亲和力影响被称为波耳效应（Bohr 效应）。 第二章核酸化学
第二章蛋白质的结构和功能 第一节蛋白质分子组成 一、组成元素： N为特征性元素，蛋白质的含氮量平均为16%.-----测生物样品蛋白质含量：样品含氮量×6.25 二、氨基酸 1.是蛋白质的基本组成单位，除脯氨酸外属L-α-氨基酸，除了甘氨酸其他氨基酸的α-碳原子都是手性碳原子。 2.分类：（1）非极性疏水性氨基酸：甘、丙、缬、亮、异亮、苯、脯，甲硫。（2）极性中性氨基酸：色、丝、酪、半胱、苏、天冬酰胺、谷氨酰胺。（3）酸性氨基酸：天冬氨酸Asp、谷氨酸Glu。（4）（重）碱性氨基酸：赖氨酸Lys、精氨酸Arg、组氨酸His。 三、理化性质 1.两性解离：两性电解质，兼性离子静电荷+1 0 -1 PH〈PI PH=PI PH〉PI 阳离子兼性离子阴离子等电点：PI=1/2（pK1+pK2） 2.紫外吸收性质：多数蛋白质含色氨酸、酪氨酸（芳香族），最大吸收峰都在280nm。 3.茚三酮反应：茚三酮水合物与氨基酸发生氧化缩合反应，成紫蓝色的化合物，此化合物最大吸收峰为570nm波长。此反应可作为氨基酸定量分析方法。 四、蛋白质分类：单纯蛋白、缀合蛋白（脂、糖、核、金属pr） 五、蛋白质分子结构 1.肽：氨基酸通过肽键连接构成的分子肽肽键：两个氨基酸α氨基羧基之间缩合的化学键（—CO—NH—） 2.二肽：两分子氨基酸借一分子的氨基与另一分子的羧基脱去一分子的水缩合成 3.残基：肽链中的氨基酸分子因脱水缩合而残缺，故被称为氨基酸残基。 4.天然存在的活性肽： （1）谷胱甘肽GSH：谷，半胱，甘氨酸组成的三肽 ①具有还原性，保护机体内蛋白质或酶分子免遭氧化，使蛋白质或酶处于活性状态。②在谷胱甘肽过氧化物酶催化下，GSH可还原细胞内产生的过氧化氢成为水，同时，GSH被氧化成氧化性GSSG，在谷胱甘肽还原酶作用下，被还原为GSH③GSH的硫基具有噬核特性，能与外源性的噬电子毒物（如致癌物，药物等）结合，从而阻断，这些化合物与DNA,RNA或蛋白质结合，以保护机体（解毒） （2）多肽类激素及神经肽 ①促甲状腺激素释放激素TRH②神经肽：P物质（10肽）脑啡肽（5肽）强啡肽（17肽）
生物化学最核心的知识点总结 1）竞争性抑制：抑制剂的结构与底物结构相似，共同竞争酶的活性中心。抑制作用大小与抑制剂和底物的浓度比以及酶对它们的亲和力有关。此类抑制作用最大速度Vmax不变，表观Km值升高。 2）非竞争性抑制：抑制剂与底物结构不相似或完全不同，只与酶的活性中心以外的必需基团结合。不影响酶在结合抑制剂后与底物的结合。该抑制作用的强弱只与抑制剂的浓度有关。此类抑制作用最大速度Vmax下降，表观Km值不变。 3）反竞争性抑制：抑制剂只与酶-底物复合物结合，生成的三元复合物不能解离出产物。此类抑制作用最大速度Vmax和表观Km值均下降。 2.线粒体内生成的NADPH可直接参加氧化磷酸化过程，但在胞浆中生成的NADPH不能自由透过线粒体内膜，故线粒体外NADPH所带的氢必须通过某种转运机制才能进入线粒体，然后再经呼吸链进行氧化磷酸化过程。这种转运机制主要有α-磷酸甘油穿梭和苹果酸-天冬氨酸穿梭两种机制。 （1）α-磷酸甘油穿梭：这种穿梭途径主要存在于脑和骨骼肌中，胞浆中的NADH在磷酸甘油脱氢酶催化下，使磷酸二羟丙酮还原成α-磷酸甘油，后者通过线粒体外膜，再经位于线粒体内膜近胞浆侧的磷酸甘油脱氢酶催化下氧化生成磷酸二羟丙酮和FADH2，磷酸二羟丙酮可穿出线粒体外膜至胞浆，参与下一轮穿梭，而FADH2则进入琥珀酸氧化呼吸链，生成2分子ATP （2）苹果酸-天冬氨酸穿梭：这种穿梭途径主要存在于肝和心肌中，胞浆中的NADH在苹果酸脱氢酶催化下，使草酰乙酸还原为苹果酸，后者通过线粒体外膜上的α-酮戊二酸转运蛋白进入线粒体，又在线粒体内苹果酸脱氢酶的作用下重新生成草酰乙酸和 NADH。NADH进入NADH氧化呼吸链，生成3分子ATP。 可见，在不同组织，通过不同穿梭机制，胞浆中的NADH进入线粒体的过程不一样，参与氧化呼吸链的途径不一样，生成的ATP数目不一样。 3. 1）作为酶活性中心的催化基团参加反应； 2）作为连接酶与底物的桥梁，便于酶对底物起作用； 3）为稳定酶的空间构象所必需； 4）中和阴离子，降低反应的静电斥力。 4.肽链延长在核蛋白体上连续性循环。（1）进位：氨基酰-tRNA进入核蛋白体A位；（2）转肽酶催化成肽；（3）转位：由EF-G转位酶催化，新生肽酰-tRNA-mRNA位移入P位，A 位空留，卸载tRNA移入E位并脱离。 成熟的真核生物mRNA的结构特点是：（1）大多数真核mRNA在5′-端以m7GpppN为分子的起始结构。这种结构称为帽子结构。帽子结构在mRNA作为模板翻译成蛋白质的过程中具有促进核糖体与mRNA的结合，加速翻译起始速度的作用，同时可以增强mRNA的稳定性；（2）在真核mRNA的3′末端，大多数有一段长短不一的多聚腺苷酸结构，通常称为多聚A尾。一般有数十个至一百几十个腺苷酸连接而成。因为在基因内没有找到它相应的序列，因此认为它是在RNA生成后才加上去的。随着mRNA存在的时间延续，这段多聚A尾巴慢慢变短。因此，目前认为这种3′-末端结构可能与mRNA从细胞核向细胞质的转位及mRNA的稳定性有关。 2.（1）TAC中有4次脱氢、2次脱羧及1次底物水平磷酸化。（2）TAC中有3个不可逆反应、3个关键酶（异柠檬酸脱氢酶、α—酮戊二酸脱氢酶系、柠檬酸合酶）。（3）TAC的中
一、蛋白质 1.蛋白质的概念：由许多氨基酸通过肽键相连形成的高分子含氮化合物，由C、H、O、N、S元素组成，N的含量为16%。 2.氨基酸共有20种，分类：非极性疏水R基氨基酸、极性不带电荷R基氨基酸、带正电 荷R基氨基酸（碱性氨基酸）、带负电荷R基氨基酸（酸性氨基酸）、芳香族氨基酸。 3.氨基酸的紫外线吸收特征：色氨酸和酪氨酸在280纳米波长附近存在吸收峰。 4.氨基酸的等电点：在某一PH值条件下，氨基酸解离成阳离子和阴离子的趋势及程度相同，溶液中氨基酸的净电荷为零，此时溶液的PH值称为该氨基酸的等电点；蛋白质等电点： 在某一PH值下，蛋白质的净电荷为零，则该PH值称为蛋白质的等电点。 5.氨基酸残基：氨基酸缩合成肽之后氨基酸本身不完整，称为氨基酸残基。 6.半胱氨酸连接用二硫键（—S—S—） 7.肽键：一个氨基酸的α-羧基与另一个氨基酸α-氨基脱水缩合形成的化学键。 8.N末端和C末端：主链的一端含有游离的α氨基称为氨基端或N端；另一端含有游离的 α羧基，称为羧基端或C端。 9.蛋白质的分子结构：（1）一级结构：蛋白质分子内氨基酸的排列顺序，化学键为肽键和二硫键；（2）二级结构：多肽链主链的局部构象，不涉及侧链的空间排布，化学键为氢键， 其主要形式为α螺旋、β折叠、β转角和无规则卷曲；（3）三级结构：整条肽链中，全部氨基 酸残基的相对空间位置，即肽链中所有原子在三维空间的排布位置，化学键为疏水键、离子键、氢键及范德华力；（4）四级结构：蛋白质分子中各亚基的空间排布及亚基接触部位的布局和 相互作用。 10.α螺旋：(1)肽平面围绕Cα旋转盘绕形成右手螺旋结构，称为α螺旋；(2).螺旋上升一圈，大约需要3.6个氨基酸，螺距为0.54纳米，螺旋的直径为0.5纳米；(3).氨基酸的R基分布在 螺旋的外侧；(4).在α螺旋中，每一个肽键的羰基氧与从该羰基所属氨基酸开始向后数第五个氨基酸的氨基氢形成氢键，从而使α螺旋非常稳定。 11.模体：在许多蛋白质分子中可发现两个或三个具有二级结构的肽段，在空间上相互接近，形成一个特殊的空间构象，被称为模体。 12.结构域：大分子蛋白质的三级结构常可分割成一个或数个球状或纤维状的区域，折叠得较为紧密，各行使其功能，称为结构域。 13.变构效应：蛋白质空间结构的改变伴随其功能的变化，称为变构效应。 14.蛋白质胶体结构的稳定因素：颗粒表面电荷与水化膜。 15.什么是蛋白质的变性、复性、沉淀？变性与沉淀关系如何?导致蛋白质的变性因素？举 例说明实际工作中应用和避免蛋白质变性的例子？ 蛋白质的变性：在理化因素的作用下，蛋白质的空间构象受到破坏，其理化性质发生改变，生物活性丧失，其实质是蛋白质的次级断裂，一级结构并不破坏。 蛋白质的复性：当变性程度较轻时，如果除去变性因素，蛋白质仍能恢复或部分恢复其原 来的构象及功能，这一现象称为蛋白质的复性。
生物化学知识点整理 注： 1.此材料根据老师的PPT及课堂上强调需掌握的内容整理 而成，个人主观性较强，仅供参考。（如有错误，请以课本为主） 2.颜色注明：红色：多为名解、简答（或较重要的内容） 蓝色：多为选择、填空 第八章脂类代谢 第一节脂类化学 脂类：包括脂肪和类脂，是一类不溶于水而易溶于有机溶剂，并能为机体利用的有机化合物。 脂肪：三脂肪酸甘油酯或甘油三酯。 类脂：胆固醇、胆固醇酯、磷脂、糖脂。
第二节脂类的消化与吸收 脂类消化的主要场所：小肠上段 脂类吸收的部位：主要在十二指肠下段及空肠上段 第三节三酰甘油（甘油三酯）代谢 一、三酰甘油的分解代谢 1.1）脂肪动员：储存在脂肪细胞中的脂肪，被肪脂酶逐步水解为 脂肪酸及甘油，并释放入血以供其他组织氧化利用的过程。 2）关键酶：三酰甘油脂肪酶 （又称“激素敏感性三酰甘油脂肪酶”，HSL） 3）脂解激素：能促进脂肪动员的激素，如胰高血糖素、去甲肾
上腺素、肾上腺素等。 4）抗脂解激素：抑制脂肪动员，如胰岛素、前列腺素、烟酸、 雌二醇等。 2.甘油的氧化 甘油在甘油激酶的催化下生成3-磷酸甘油，随后脱氢生成磷酸二羟丙酮，再经糖代谢途径氧化分解释放能量或经糖异生途径生成糖。 3.脂肪酸的分解代谢 饱和脂肪酸氧化的方式主要是β氧化。 1）部位：组织：脑组织及红细胞除外。心、肝、肌肉最活跃； 亚细胞：细胞质、线粒体。 2）过程： ①脂酸的活化——脂酰CoA的生成（细胞质） 脂肪酸 脂酰 消耗了2 ②脂酰CoA进入线粒体 酶：a.肉碱酰基转移酶 I（脂肪酸氧化分解的关键酶、限速酶） b.肉碱酰基转移酶Ⅱ c.脂酰肉碱——肉碱转位酶（转运体） ③脂酸的β氧化 a.脱氢：脂酰
生物化学复习题 第一章绪论 1. 名词解释 生物化学： 生物化学指利用化学的原理和方法，从分子水平研究生物体的化学组成，及其在体的代谢转变规律，从而阐明生命现象本质的一门科学。其研究容包括①生物体的化学组成，生物分子的结构、性质及功能②生物分子的分解与合成，反应过程中的能量变化③生物信息分子的合成及其调控，即遗传信息的贮存、传递和表达。生物化学主要从分子水平上探索和解释生长、发育、遗传、记忆与思维等复杂生命现象的本质 2. 问答题 （1）生物化学的发展史分为哪几个阶段？ 生物化学的发展主要包括三个阶段：①静态生物化学阶段（20世纪之前）：是生物化学发展的萌芽阶段，其主要工作是分析和研究生物体的组成成分以及生物体的排泄物和分泌物②动态生物化学阶段（20世纪初至20世纪中叶）：是生物化学蓬勃发展的阶段，这一时期人们基本弄清了生物体各种主要化学物质的代谢途径③功能生物化学阶段（20世纪中叶以后）：这一阶段的主要研究工作是探讨各种生物大分子的结构与其功能之间的关系。（2）组成生物体的元素有多少种？第一类元素和第二类元素各包含哪些元素？ 组成生物体的元素共28种 第一类元素包括C、H、O、N四中元素，是组成生命体的最基本元素。第二类元素包括S、P、Cl、Ca、Na、Mg，加上C、H、O、N是组成生命体的基本元素。 第二章蛋白质 1. 名词解释 （1）蛋白质：蛋白质是由许多氨基酸通过肽键相连形成的高分子含氮化合物 （2）氨基酸等电点：当氨基酸溶液在某一定pH时，是某特定氨基酸分子上所带的正负电荷相等，称为两性离子，在电场中既不向阳极也不向阴极移动，此时溶液的pH即为该氨基酸的等电点 （3）蛋白质等电点：当蛋白质溶液处于某一pH时，蛋白质解离形成正负离子的趋势相等，即称为兼性离子，净电荷为0，此时溶液的pH称为蛋白质的等电点 （4）N端与C端：N端（也称N末端）指多肽链中含有游离α-氨基的一端，C端（也称C 末端）指多肽链中含有α-羧基的一端（5）肽与肽键：肽键是由一个氨基酸的α-羧基与另一个氨基酸的α-氨基脱水缩合而形成的化学键，许多氨基酸以肽键形成的氨基酸链称为肽 （6）氨基酸残基：肽链中的氨基酸不具有完整的氨基酸结构，每一个氨基酸的残余部分称为氨基酸残基 （7）肽单元（肽单位）：多肽链中从一个α-碳原子到相邻α-碳原子之间的结构，具有以下三个基本特征①肽单位是一个刚性的平面结构②肽平面中的羰基与氧大多处于相反位置③α-碳和-NH间的化学键与α-碳和羰基碳间的化学键是单键，可自由旋转 （8）结构域：多肽链的二级或超二级结构基础上进一步绕曲折叠而形成的相对独立的三维实体称为结构域。结构域具有以下特点①空间上彼此分隔，具有一定的生物学功能②结构域与分子整体以共价键相连，一般难以分离（区别于蛋白质亚基）③不同蛋白质分子中结构域数目不同，同一蛋白质分子中的几个结构域彼此相似或很不相同 （9）分子病：由于基因突变等原因导致蛋白质的一级结构发生变异，使蛋白质的生物学功能减退或丧失，甚至造成生理功能的变化而引起的疾病 （10）蛋白质的变构效应：蛋白质（或亚基）因与某小分子物质相互作用而发生构象变化，导致蛋白质（或亚基）功能的变化，称为蛋白质的变构效应（酶的变构效应称为别构效应）（11）蛋白质的协同效应：一个寡聚体蛋白质的一个亚基与其配体结合后，能影响此寡聚体中另一个亚基与配体结合能力的现象，称为协同效应，其中具有促进作用的称为正协同效应，具有抑制作用的称为负协同效应 （12）蛋白质变性：在某些物理和化学因素作用下，蛋白质分子的特定空间构象被破坏，从而导致其理化性质改变和生物活性的丧失，变性的本质是非共价键和二硫键的破坏，但不改变蛋白质的一级结构。造成变性的因素有加热、乙醇等有机溶剂、强碱、强酸、重金属离子和生物碱等，变形后蛋白质的溶解度降低、粘度增加，结晶能力消失、生物活性丧失、易受蛋白酶水解 （14）蛋白质复性：若蛋白质的变性程度较轻，去除变性因素后，蛋白质仍可部分恢复其原有的构象和功能，称为复性 2. 问答题 （1）组成生物体的氨基酸数量是多少？氨基酸的结构通式、氨基酸的等电点及计算公式？ 组成生物的氨基酸有22种，组成人体和大多数生物的为20种，结构 通式如右图。氨基酸的等电点指当氨基酸溶液在某一定pH时，是某特定氨 基酸分子上所带的正负电荷相等，称为两性离子，在电场中既不向阳极也 文案大全
生物化学知识点总结 一、蛋白质 蛋白质的元素组成：C、H、O、N、S 大多数蛋白质含氮量较恒定，平均16%，即1g氮相当于6.25g蛋白质。6.25称作蛋白质系数。 样品中蛋白质含量=样品中含氮量×6.25 蛋白质紫外吸收在280nm，含3种芳香族氨基酸，可被紫外线吸收 等电点（pI）：调节氨基酸溶液的pH值，使氨基酸所带净电荷为零，在电场中，不向任何一极移动，此时溶液的pH叫做氨基酸的等电点。 脯氨酸和羟脯氨酸与茚三酮反应产生黄色物质，其余的氨基酸与茚三酮反映均产生蓝紫色物质。氨基酸与茚三酮反应非常灵敏，几微克氨基酸就能显色。 肽平面：肽键由于C-N键有部分双键的性质，不能旋转，使相关的6个原子处于同一平面，称作肽平面或酰胺平面。 生物活性肽：能够调节生命活动或具有某些生理活动的寡肽和多肽的总称。 1）谷胱甘肽：存在于动植物和微生物细胞中的一种重要三肽，由谷氨酸（Glu）、半胱氨酸（Cys）和甘氨酸（Gly）组成，简称GSH。由于GSH含有一个活泼的巯基，可作为重要的还原剂保护体内蛋白质或酶分子中的巯基免遭氧化，使蛋白质或酶处在活性状态。 寡肽：10个以下氨基酸脱水缩合形成的肽 多肽：10个以上氨基酸脱水缩合形成的肽 蛋白质与多肽的区别： 蛋白质：空间构象相对稳定，氨基酸残基数较多 多肽：空间构象不稳定，氨基酸残基数较少 蛋白质的二级结构：多肽链在一级结构的基础上，某局部通过氢键使肽键平面进行盘曲，折叠，转角等形成的空间构象。 α?螺旋的结构特点： 1）以肽键平面为单位，以α?碳原子为转折盘旋形成右手螺旋；肽键平面与中心轴平行。2）每3.6个氨基酸残基绕成一个螺圈，螺距为0.54nm，每个氨基酸上升0.15nm。
第一章蛋白质的结构与功能 第一节蛋白质的分子组成 一、蛋白质的主要组成元素：C、H、O、N、S 特征元素：N（16%）特异元素：S 凯氏定氮法：每克样品含氮克数×6.25×100＝100g样品中蛋白质含氮量（g%） 组成蛋白质的20种氨基酸 （名解）不对称碳原子或手性碳原子：与四个不同的原子或原子基团共价连接并因而失去对称性的四面体碳 为L-α-氨基酸，其中脯氨酸（Pro）属于L-α-亚氨基酸 不同L-α-氨基酸，其R基侧链不同 除甘氨酸（Gly）外，都为L-α-氨基酸，有立体异构体 组成蛋白质的20种氨基酸分类 非极性氨基酸：甘氨酸（Gly）、丙氨酸（Ala）、缬氨酸（Val）、 亮氨酸（Leu）、异亮氨酸（Ile）、脯氨酸（Pro） 极性中性氨基酸：丝氨酸（Ser）、半胱氨酸（Cys）、蛋氨酸（Met） 天冬酰胺（Asn）、谷氨酰胺（Gln）、苏氨酸（Thr） 芳香族氨基酸：苯丙氨酸（Phe）、色氨酸（Trp）、酪氨酸（Tyr） 酸性氨基酸：天冬氨酸（Asp）、谷氨酸（Glu） 碱性氨基酸：赖氨酸（Lys）、精氨酸（Arg）、组氨酸（His） 其中：含硫氨基酸包括：半胱氨酸、蛋氨酸 四、氨基酸的理化性质 1、两性解离及等电点 ①氨基酸分子中有游离的氨基和游离的羧基，能与酸或碱类物质结合成盐，故它是一种两性电解质。 ②氨基酸是两性电解质，其解离程度取决于所处溶液的酸碱度。 ③（名解）等电点（pI点）：在某一pH的溶液中，氨基酸解离成阳离子和阴离子的趋势及程度相等，成为兼性离子，呈电中性，此时溶液的pH称为该氨基酸的等电点。 pH
第一章 一、蛋白质的生理功能 蛋白质是生物体的基本组成成分之一，约占人体固体成分的45%左右。蛋白质在生物体内分布广泛，几乎存在于所有的组织器官中。蛋白质是一切生命活动的物质基础，是各种生命功能的直接执行者，在物质运输与代谢、机体防御、肌肉收缩、信号传递、个体发育、组织生长与修复等方面发挥着不可替代的作用。 二、蛋白质的分子组成特点 1.蛋白质的基本组成单位是氨基酸 编码氨基酸:自然界存在的氨基酸有300余种，构成人体蛋白质的氨基酸只有20种，且具有自己的遗传密码。 2. 各种蛋白质的含氮量很接近，平均为16％。 每100mg样品中蛋白质含量（mg%）：每克样品含氮质量（mg）×6.25×100。 3. 氨基酸的分类 所有的氨基酸均为L型氨基酸（甘氨酸）除外。 根据侧链基团的结构和理化性质，20种氨基酸分为四类。 （1）非极性疏水性氨基酸：甘氨酸（Gly）、丙氨酸（Ala）、缬氨酸（Val）、亮氨酸（Leu）、异亮氨酸（Ile）、苯丙氨酸（Phe）、脯氨酸（Pro）。 （2）极性中性氨基酸：色氨酸（Trp）、丝氨酸（Ser）、酪氨酸（Tyr）、半胱氨酸（Cys）、蛋氨酸（Met）、天冬酰胺（Asn）、谷胺酰胺（gln）、苏氨酸（Thr）。 （3）酸性氨基酸：天冬氨酸（Asp）、谷氨酸（Glu）。 （4）碱性氨基酸：赖氨酸（Lys）、精氨酸（Arg）、组氨酸（His）。 ?含有硫原子的氨基酸：蛋氨酸（又称为甲硫氨酸）、半胱氨酸（含有由硫原子构成的巯基－SH）、胱氨酸（由两个半胱氨酸通过二硫键连接而成）。 ?芳香族氨基酸：色氨酸、酪氨酸、苯丙氨酸。 ?唯一的亚氨基酸：脯氨酸，其存在影响α-螺旋的形成。 ?营养必需氨基酸：八种，即异亮氨酸、甲硫氨酸、缬氨酸、亮氨酸、色氨酸、苯丙氨酸、苏氨酸、赖氨酸。可用一句话概括为“一家写两三本书来”，与之谐音。 氨基酸的理化性质 1. 氨基酸的两性解离性质：所有的氨基酸都含有能与质子结合成NH4＋的氨基；含有能与羟基结合成为COO－的羧基，因此，在水溶液中，它具有两性解离的特性。在某一pH环境溶液中，氨基酸解离生成的阳郭子及阴离子的趋势相同，成为兼性离子。此时环境的pH值称为该氨基酸的等电点（pI），氨基酸带有的净电荷为零，在电场中不泳动。pI值的计算如下：pI＝1/2（pK1 + pK2）,(pK1和pK2分别为α-羧基和α-氨基的解离常数的负对数值)。 2. 氨基酸的紫外吸收性质 （1）吸收波长：280nm （2）结构特点：分子中含有共轭双键 （3）光谱吸收能力：色氨酸＞酪氨酸＞苯丙氨酸 （4）呈色反应：氨基酸与茚三酮水合物共加热，生成的蓝紫色化合物在570nm波长处有最大吸收峰；蓝紫色化合物＝（氨基酸加热分解的氨）＋（茚三酮的还原产物）＋（一分子茚三酮）。 肽的相关概念 (1)寡肽：小于10分子氨基酸组成的肽链。 (2)多肽：大于10分子氨基酸组成的肽链。 (3)氨基酸残基：肽链中因脱水缩合而基团不全的氨基酸分子。 (4)肽键：连接两个氨基酸分子的酰胺键。 (4)肽单元：参与肽键的6个原子Cα1、C、O、N、H、Cα2位于同一平面，组成肽单元。 三、蛋白质分子结构特点 见表1-1。
生物化学名词解释及基本概念整理 第一章蛋白质化学 Ⅰ基本概念 1、等电点（pI）：使氨基酸离解成阳性离子和阴性离子的趋势和程度相等，总带电荷为零（呈电中性） 时的溶液pH值. A溶液pH
生物化学重点知识归纳 酶的知识点总结 一、酶的催化作用 1、酶分为：单纯蛋白质的酶和结合蛋白质的酶，清蛋白属于单纯蛋白质的酶 2、体内结合蛋白质的酶占多数，结合蛋白质酶由酶蛋白和辅助因子组成，辅助因子分为辅酶、辅基;辅酶和酶蛋白以非共价键结合，辅基与酶蛋白结合牢固，一种酶蛋白只能与一种辅助因子结合，所以酶蛋白决定酶反应特异性。结合蛋白质酶;酶蛋白：决定酶反应特异性;辅酶：结合不牢固辅助因子辅基：结合牢固，由多种金属离子;结合后不能分离 3、酶的活性中心：酶分子中直接与底物结合，并催化底物发生化学反应的局部空间结构 4、酶的有效催化是降低反应的活化能实现的。 二、辅酶的种类口诀：1脚踢，2皇飞，辅酶1,NAD, 辅酶2,多个p; 三、酶促反应动力学：1 Km为反应速度一半时的[S](底物浓度)，亦称米氏常数，Km增大，Vmax不变。
2、酶促反应的条件：PH值：一般为最适为7.4，但胃蛋白酶的最适PH为1.5，胰蛋白酶的为7.8;温度：37—40℃; 四、抑制剂对酶促反应的抑制作用 1、竞争性抑制：Km增大，Vmax不变;非抑制竞争性抑制：Km不变，Vmax减低 2、酶原激活：无活性的酶原变成有活性酶的过程。 (1)盐酸可激活的酶原：胃蛋白酶原 (2)肠激酶可激活的消化酶或酶原：胰蛋白酶原 (3)胰蛋白酶可激活的消化酶或酶原：糜蛋白酶原 (4)其余的酶原都是胰蛋白酶结合的 3、同工酶：催化功能相同，但结构、理化性质和免疫学性质各不相同的酶。 LDH分5种。LDH有一手(5种)，心肌损伤老4(LDH1)有问题，其他都是HM型。 脂类代谢的知识点总结 1、必需脂肪酸：亚麻酸、亚油酸、花生四烯酸(麻油花生油) 2、脂肪的能量是最多的，脂肪是禁食、饥饿是体内能量的主要来源
一、蛋白质化学 蛋白质的特征性元素（N），主要元素：C、H、O、N、S，根据含氮量换算蛋白质含量：样品蛋白质含量=样品含氮量*6.25 （各种蛋白质的含氮量接近，平均值为16%）， 组成蛋白质的氨基酸的数量（20种），酸性氨基酸/带负电荷的R基氨基酸：天冬氨酸（D）、谷氨酸（E）； 碱性氨基酸/带正电荷的R基氨基酸：赖氨酸（K）、组氨酸（H）、精氨酸（R） 非极性脂肪族R基氨基酸：甘氨酸（G）、丙氨酸（A）、脯氨酸（P）、缬氨酸（V）、亮氨酸（L）、异亮氨酸（I）、甲硫氨酸（M）； 极性不带电荷R基氨基酸：丝氨酸（S）、苏氨酸（T）、半胱氨酸（C）、天冬酰胺（N）、谷氨酰胺（Q）； 芳香族R基氨基酸：苯丙氨酸（F）、络氨酸（Y）、色氨酸（W） 肽的基本特点 一级结构的定义：通常描述为蛋白质多肽链中氨基酸的连接顺序，简称氨基酸序列（由遗传信息决定）。维持稳定的化学键：肽键（主）、二硫键（可能存在）， 二级结构的种类：α螺旋、β折叠、β转角、无规卷曲、超二级结构， 四级结构的特点：肽键数≧2，肽链之间无共价键相连，可独立形成三级结构，是否具有生物活性取决于是否达到其最高级结构 蛋白质的一级结构与功能的关系：1、蛋白质的一级结构决定其构象 2、一级结构相似则其功能也相似3、改变蛋白质的一级结构可以直接影响其功能因基因突变造成蛋白质结构或合成量异常而导致的疾病称分子病，如镰状细胞贫血（溶血性贫血），疯牛病是二级结构改变 等电点（pI）的定义：在某一pH值条件下，蛋白质的净电荷为零，则该pH值为蛋白质的等电点（pI）。 蛋白质在不同pH条件下的带电情况（取决于该蛋白质所带酸碱基团的解离状态）：若溶液pH
一生物化学概述 （一）生物化学研究的基本内容 1 静态生物化学：蛋白质，核酸，酶 2 动态生物化学：生物氧化，三大代谢 3 信息代谢：DNA的复制，RNA的转录，蛋白质的生物合成 （二）生物化学的发展简史 课本P2-3 二蛋白质化学 （一）蛋白质的概念及生物学意义 1 肽键连接生物大分子（一定结构和功能） 2 意义：结构成分、催化、运输、储存、运动、免疫、调节、遗传、其他 （二）氨基酸 1 氨基酸的基本结构和性质 ●COOH NH3+ C H R ●性质 a)两性解离： H+ H+ H2N—CH2—COO- H3N+—CH2—COO- H3N+—CH2—COOH OH- OH- 阴性离子（R-）兼性离子（R+-）阳性离子（R+）PH>PI PH=PI PH 成酰胺：氨基酸酯+氨——氨基酸酰胺 脱羧： 2 根据R基团极性对20种蛋白质氨基酸的分类及三字符缩写 非极性aa：Ala Phe Leu Ile Val Met Trp Pro -------------------------蛋白质疏水核心酸性aa（带负电）：Asp Glu 极性aa：碱性aa（带正电）：Lys Arg His 蛋白质表面 非解离aa（不带电）：Gly Ser Thr Cys Tyr Asn Gln 酶的活性中心：His、Ser （三）蛋白质的结构和功能 1 肽的概念和理化性质 概念：氨基酸肽键连接 蛋白质：肽链较长，通常在50个AA以上. 如胰岛素51AA，目前发现的最大蛋白质是肌巨蛋白（titin）,Mr约3000kDa,相当 于34350AA，但大多数蛋白质通常为300-500AA。 多肽：肽链长度在20-50AA之间. 如胰高血糖素（29AA）,促肾上腺皮质激素（ACTH,39AA）；但是界限也很难划分。 寡肽：肽链长度在20个AA以下. 如徐缓激肽（9AA），具有强的血管扩张作用；脑啡肽（5AA），除镇痛外，尚有调节体温、心血管、呼吸等功能；二肽和三肽已具有活性， 如天冬酰苯丙氨酸甲酯（2AA）具甜味；精氨酰-甘氨酰-天冬氨酸（RGD），抗粘着的能力。 一些单个氨基酸也具有重要功能，如甘氨酸，谷氨酸作为神经递质。 ?每种肽有其晶体，熔点很高。 ?酸碱性质：游离末端α-NH2、游离末端α-COOH、侧链上可解离基团。 ?肽等电点计算方法：以及在溶液中所带电荷的判断方法与AA一致，但复杂。 ?肽的化学反应：茚三酮反应、Sanger反应、Edman反应；还可发生双缩脲反应。 双缩脲反应：双缩脲(NH2-CO-NH-CO-NH2)在（碱性）溶液中可与（铜）离子产生（紫红色）的络合物。多肽或蛋白质中有多个肽键,也能与铜离子发生双缩脲反应，游离氨基酸无此反应。 2 蛋白质的初级结构 蛋白质的一级结构指蛋白质多肽连中AA的排列顺序，包括二硫键的位置。主要由（肽键）维系。 （实验题）N端：Sanger法（2、4-二硝基氟苯反应）、DNS法（丹磺酰氯末端分析法）、苯异硫氰酸酯法(Edman reaction) 、氨肽酶法 C端：肼解法、还原法、羧肽酶法 3 蛋白质的高级结构（二级结构、超二级结构和结构域、三级结构、四级结构） 二级结构：指多肽链中主链原子的局部空间排布即构象，不涉及侧链的位置。主要由（氢键）维系α-螺旋（与DNA比较） A.几乎都是（右手）螺旋。 B. 每圈（3.6）个氨基酸残基，高度（0.54）nm。 C. 每个残基绕轴旋转100°，沿轴上升（0.15）nm。 D. 氨基酸残基侧链R基向外。 E. 相邻螺圈之间形成链内氢链，氢键的取向几乎与中心轴平行。 F. 肽键上C=O与它前面（N端）（第三个）残基上的N-H间形成氢键。
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