第五章蛋白质的共价结构
目的和要求：了解蛋白质的化学组成、分类、蛋白质分子大小、结构组织层次和蛋白质生物功能的多样性；了解肽、肽键的概念、结构和常见肽的性质、作用；掌握蛋白质一级结构的概念，蛋白质一级结构的测定方法与思路，能根据实验结果分析简单多肽的氨基酸顺序；了解蛋白质一级结构和生物功能的关系。
一、蛋白质(protein)通论
㈠、蛋白质的化学组成与分类
1、组成: 碳50-55%,氢6-8%,氧19-24%,氮13-19%,硫0-4%
各种蛋白质含氮量很接近，蛋白质中的氮含量一般为15～17.6%，平均为16%
克氏定氮法的基础：100克有机物中蛋白质大体含量= 1克样品中含氮的克数×6.25×100
乳制品为6.38，面粉为5.70，玉米、高粱为6.24，花生为5.46，米为5.95，大豆及其制品为5.71，肉与肉制品为6.25，大麦、小米、燕麦、裸麦为5.83，芝麻、向日葵为5.30
2、分类
根据组成可分为单纯蛋白质（simple protein)和缀合蛋白质(conjugated protein)
根据分子的形状：球状(globular protein)、纤维状(fibrous protein)和膜蛋白
根据功能：酶、调节蛋白、转运蛋白、营养和储存蛋白、收缩蛋白、结构蛋白和防御蛋白等
⑴单纯蛋白质
清蛋白(albumin)：溶于水、稀酸、稀碱、稀盐，为半饱和硫酸铵沉淀,血清清蛋白、乳清蛋白
球蛋白(globulin)：溶于水和不容易水两类，为半饱和硫酸氨所沉淀，血清球蛋白、肌球蛋白、植物种子球蛋白
谷蛋白(glutelin)：不溶于水、醇及中性盐，但易溶于稀酸和稀碱，米谷蛋白、麦谷蛋白
谷醇溶蛋白（prolamine):不溶于水和无水乙醇，溶于70%-80%乙醇,脯氨酸和酰氨较多，非极性侧链远多于极性侧链，玉米醇溶蛋白、麦醇溶蛋白
组蛋白(histone)：溶于水及稀酸，可被氨水沉淀,分子中组氨酸、赖氨酸较多，分子呈碱性，小牛胸腺组蛋白
鱼精蛋白(protamine)：溶于水和稀酸，不溶于氨水,碱性氨基酸较多，分子呈碱性，鲑精蛋白
硬蛋白(scleroprotein)：不溶于水，稀酸和稀碱，作为结绨及保护功能的蛋白质，角蛋白、胶原、弹性蛋白
⑵缀合蛋白质
糖蛋白(glucoprotein)和粘蛋白(mucprotein)：辅基成分为半乳糖、甘露糖、已糖胺
脂蛋白(lipoprotein)：与脂结合的蛋白质
核蛋白(nucleoprotein)：辅基是核酸如脱氧核蛋白质、核糖体
磷蛋白(phosphoprotein)：磷酸基通过酯键与蛋白质中的丝氨酸或苏氨酸残基连相连
色蛋白（chromoprotein):蛋白质与某些色素类物质结合而成的缀合蛋白,如血红素蛋白(hemoprotein)：辅基为血红素，它是卟啉化合物，卟啉环中心含有金属
黄素蛋白(flavprotein)：辅基为黄素嘌呤二核苷酸
金属蛋白(metalloprotein)：与金属之间结合的蛋白质醇脱氢酶含锌、铁蛋白含有铁
㈡、蛋白质分子的大小和分子量
蛋白质分子量变化范围很大（6000-1000000），某些蛋白质是两个或更多的蛋白质亚基通过非共价的结合而形成的，这样的蛋白质称寡聚蛋白。其分子量可以达上千万（如病毒外壳蛋白）。
蛋白质中较小的氨基酸占优势，平均分子量接近128。由于每形成一个肽键除去一分子的水，所以氨基酸的平均分子量约为110。因此，对于不含辅基的简单蛋白质，用110除它的分子量即可粗略地估计氨基酸残基的数目。
㈢、蛋白质构象和蛋白质结构的组织层次
1、蛋白质分子构象的概念
每种蛋白质都有自己特有的空间结构或称三维结构，这种三维结构通常被称为蛋白质的构象
2、蛋白质分子结构的四个层次：一级、二级、三级和四级结构。
㈣、蛋白质功能的多样性
1、酶—某些蛋白质是酶，催化生物界体内的代谢反应
2、调节蛋白，某些蛋白是激素，具有一定的调节功能如调节蛋白，糖代谢的胰岛素，能降低血液中葡
萄糖的含量；钙调素参与调节多种蛋白激酶的活性。
3、转运蛋白
某些蛋白质具有运输功能，他们携带小分子从一处到另一处，通过细胞膜，在血液循环中不同的组织间运载代谢物。
4、营养和存储蛋白
卵清蛋白和牛奶中的酪蛋白是提供氨基酸储存的蛋白。在某些植物、细菌及动物组织中发现的铁蛋白可以贮存铁。
5、收缩和运动蛋白
某些蛋白质赋予细胞和器官收缩能力可使其改变形状和运动，肌肉，鞭毛、微管、微丝等。
6、结构蛋白
许多蛋白质起支持细丝、薄片或者缆绳的作用，给生物结构以强度和保护,丝蛋白、角蛋白肌腱和软骨的主要成分是胶原蛋白，它具有很高的抗张强度，韧带在含有弹性蛋白，形成了蛋白质的缆绳，具有双向的抗拉强度。
７、防御蛋白：高等动物的免疫反应是有机体的一种防御机能免疫反应主要是通过蛋白质来实现的
８、受体蛋白：动物、植物、微生物对外界刺激的反应均涉及受体蛋白。如视质红质，味觉蛋白
二、肽
㈠、肽和肽键的结构
氨基酸通过酰氨键共价连接起来形成肽，含有两个氨基酸的称二肽，三个氨基酸的称三肽以此类推。
参加多肽形成的已不是完整的氨基酸分子称氨基酸残基。
肽的命名是根据参与氨基酸残基来确定的，从N端开始称某氨酰某氨酰氨基酸
㈡、肽键的特点
肽键具有部分双键的性质，限制了酰胺键的自由旋转；肽键具有双键的性质决定了六个原子位于同一平面即肽平面；键长发生了相应改变。
肽平面内，两个碳原子处于反式结构
脯氨酸特殊可以是顺式或者反式这种肽键比较灵活这一点在三维构象中有独特的作用。
㈢、肽的物理和化学性质
⒈物理性质：短肽是离子晶格，水中是偶极离子存在有一定的旋光性，短肽是各氨基酸的总和。
⒉酸碱性：
决定于游离末端氨基、羧基及侧链可解离的基团,长肽或蛋白质中，可解离的基团主要是侧链，根据具体条件判断小肽带电性。
⒊化学性质
具有氨基酸的部分化学性质，特征反应是双缩脲反应，氨基酸没有此反应。含有两个或两个以上肽键的化合物加上硫酸铜的碱性溶液形成紫色复合物，借助分光光度计可以进行蛋白质定量测定。㈣、天然存在的活性肽
短链且具有生物功能的多肽不算蛋白质，通常称为活性肽！
1、激素类：催产素、加压素、舒缓激肽、干扰素、胸腺肽、脑啡肽、睡眠肽等。
2、抗生素：短杆菌肽S、多粘菌素E
3、剧毒物质：鹅膏蕈碱、蝎毒素
4、谷胱甘肽：谷氨酰半胱酰甘氨酰，红细胞中作为巯基缓冲剂维持血红蛋白和其他红细胞蛋白质的半
胱氨酸残基处于还原态
三、蛋白质一级结构测定
英国学者Sanger1953年报告胰岛素氨基酸序列，现已测定了100000个不同蛋白质的氨基酸序列，有相当一部分是采用Sanger发明的方法；但目前大多数蛋白质氨基酸序列是通过基因的核苷酸序列推导出的
㈠、测定蛋白质的一级结构的要求
1 样品必需纯（>97%以上）；
2 知道蛋白质的分子量；
3 知道蛋白质由几个亚基组成；
4 测定蛋白质的氨基酸组成；并根据分子量计算每种氨基酸的个数。
5 测定水解液中的氨量，计算酰胺的含量。
㈡、蛋白质测序策略
测定蛋白质分子中多肽链的数目；断裂二硫键；拆分蛋白质分子得多肽链，并分离纯化每一条多肽链；测定每一肽链的氨基酸组成：完全水解，计算出氨基酸成分比；分析多肽链的N-末端和C-末端；
裂解多肽链成较小的片段：用两种或几种不同的断裂方式断裂成几套肽段，并分离、纯化肽段；测定各肽段的氨基酸顺序；片段重叠法确定各肽段的顺序；二硫键位置的确定
㈢、测定步骤
1、多肽链的拆分
由多条多肽链组成的蛋白质分子，必须先进行拆分，非共价相互作用、二硫桥交联；几条多肽链借助非共价键连接在一起，称为寡聚蛋白质，如，血红蛋白为四聚体，烯醇化酶为二聚体；可用8mol/L 尿素或6mol/L盐酸胍处理，即可分开多肽链(亚基)；几条多肽链通过二硫键交联在一起。可在8 mol/L
尿素或6mol/L盐酸胍存在下，应用过甲酸氧化法或巯基还原法拆分多肽链间的二硫键，然后用烷基化试剂保护生成的巯基，以防止它重新被氧化
2、测定蛋白质分子中多肽链的数目
通过测定末端氨基酸残基的摩尔数与蛋白质分子量之间的关系，即可确定多肽链的数目
3、测定每条多肽链的氨基酸组成，并计算出氨基酸成分的分子比
4、分析多肽链的N-末端和C-末端
多肽链端基氨基酸分为两类：N-端氨基酸(amino-terminal)和C-端氨基酸。在肽链氨基酸顺序分析中，最重要的是N-端氨基酸分析法。
⑴N-末端基氨基酸测定
①二硝基氟苯（DNFB）法
Sanger法2,4-二硝基氟苯在碱性条件下，与肽链N-端的游离氨基作用，生成二硝基苯衍生物（DNP）在酸性条件下水解，得到黄色DNP-氨基酸。该产物能够用乙醚抽提分离。不同的DNP-氨基酸可以用色谱法进行鉴定。
②丹磺酰氯法
在碱性条件下，丹磺酰氯（二甲氨基萘磺酰氯）可以与N-端氨基酸的游离氨基作用，得到丹磺酰-氨基酸，此法的优点是丹磺酰-氨基酸有很强的荧光性质，检测灵敏度可以达到1 10-9mol
③苯异硫氰酸酯（PITC）法
Edman 氨基酸顺序分析法实际上也是一种N-端分析法。此法的特点是能够不断重复循环，将肽链N-端氨基酸残基逐一进行标记和解离。
④氨肽酶法
氨肽酶是一种肽链外切酶，它能从多肽链的N-端逐个的向里水解。根基不同的反应时间测出酶水解所释放出的氨基酸种类和数量，按反应时间和氨基酸残基释放量作动力学曲线，从而知道蛋白质的N-末端残基顺序。最常用的氨肽酶是亮氨酸氨肽酶，水解以亮氨酸残基为N-末端的肽键速度最大。
⑵C-末端基氨基酸测定
①羧肽酶法
羧肽酶是一种肽链外切酶，它能从多肽链的C-端逐个的水解。根基不同的反应时间测出酶水解所释放出的氨基酸种类和数量，从而知道蛋白质的C-末端残基顺序。
目前常用的羧肽酶有四种：A、B、C和Y；A和B来自胰脏；C来自柑桔叶；Y来自面包酵母羧肽酶A能水解除Pro、Arg和Lys以外的所有C-末端氨基酸残基；B只能水解Arg和Lys为C-末端残基的肽键。
②肼解法
多肽与肼反应生成氨基酸酰肼，C-端氨基酸不参加反应，氨基酸酰肼与苯甲醛作用生成二苯基衍生物沉淀，上清液C-端游离的氨基酸借助FDNB或DNS及层析鉴定，肼解过程中谷氨酰氨、天冬氨酸、半胱氨酸被破坏。
③还原法
C-末端氨基酸硼氢化锂还原成相应的氨基醇，完全水解后肽段C-端氨基醇用层析法鉴定
5、多肽链断裂成多个肽段：可采用两种或多种不同的断裂方法将多肽样品断裂成两套或多套肽段或肽
碎片，并将其分离开来。
⑴酶解法：胰蛋白酶，糜蛋白酶，胃蛋白酶，嗜热菌蛋白酶，羧肽酶和氨肽酶
①胰蛋白酶：赖氨酸Lys和精氨酸Arg羧基参加形成肽键，专一性较强，水解速度快
②糜蛋白酶或胰凝乳蛋白酶：苯丙氨酸Phe,色氨酸Trp,酪氨酸Tyr羧基参加形成肽键水解速度快; 亮氨
酸Leu，蛋氨酸Met和组氨酸His羧基参加形成肽键水解稍慢
③胃蛋白酶：苯丙氨酸Phe,色氨酸Trp,酪氨酸Tyr形成的肽键水解速度快; 亮氨酸Leu以及其它疏水性
氨基酸水解速度较快
④嗜热菌蛋白酶：苯丙氨酸Phe,色氨酸Trp,酪氨酸Tyr, 亮氨酸Leu，异亮氨酸Ileu,蛋氨酸Met以及其
它疏水性强的氨基酸氨基参与形成的肽键，水解速度较快
⑤羧肽酶和氨肽酶：分别从肽链羧基端和氨基端水解
⑥木瓜蛋白酶：专一性差，赖氨酸、精氨酸羧基参与形成的肽键
⑦葡萄球菌蛋白酶(Glu酶）和梭菌蛋白酶（Arg酶）：专一性强，Glu酶水解Glu，Asp羧端参加的肽键，
改变pH只水解Glu羧端参加的肽键；Arg酶水解Arg羧基端参加的肽键。
⑵多肽链的选择性降解-化学法
①溴化氰水解法：它能选择性地切割由甲硫氨酸的羧基所形成的肽键。
②羟胺：专一断裂-Asn-Gly-，部分断裂-Asn-Leu，Asn-Ala
6、测定每个肽段的氨基酸顺序
⑴Edman化学降解法
Edman （苯异硫氰酸酯法）氨基酸顺序分析法实际上也是一种N-端分析法。此法的特点是能够不断重复循环，将肽链N-端氨基酸残基逐一进行标记和解离。
⑵酶降解法
氨肽酶法或羧肽酶法：理论上从N或C-端逐个切下氨基酸，被释放的氨基酸的数目的种类随反应时间而变化，根据释放的氨基酸的量与反应时间的关系，可知道氨基酸序列，实际应用很难判断氨基酸释放的先后，如遇上N-端是环化可需将环化端裂解后再测序，如焦谷氨酸可由焦谷氨酸氨肽酶裂解。
⑶质谱法
原理：试样（蒸汽或气体分子）在真空中被电子轰击产生断裂或电离，形成带正电的分子或离子在几千伏电压下被加速，进入磁分析器，在2万高斯磁场中运动，其曲率半径决定于质荷比，可用照片记录质谱图，不同化合物的质谱图有一定规律，可推断出原来的分子结构。
优点是测定速度快，适于小肽的序列测定，特别是能测定混合肽的序列；局限是样品必须气化，质谱图的解析需要相当的技巧和经验。双聚高分辨仪和高能PC可自动解释质谱图
质谱-气相色谱联用仪；质谱-液相色谱联用仪
⑷根据核苷酸序列推定法
根据蛋白质的氨基酸是次序由核酸的序列来决定的原理设计，已发展成熟，对含量低的蛋白质极为有效
仅靠cDNA序列无法搞清起点和终点，ORF必须直接由氨基酸序列分析来控制；内含子需由氨基酸序列分析来控制；新生肽常发生翻译后修饰作用；因此，把核苷酸序列分析法和蛋白质序列测定技
术有机地结合起来，是蛋白质一级结构研究的最佳途径
7、确定肽段在多肽链中的次序
利用两套或多套肽段的氨基酸顺序彼此间的交错重叠，拼凑出整条多肽链的氨基酸顺序。
8、确定原多肽链中二硫键的位置
一般采用胃蛋白酶处理没有断开二硫键的多肽链，利用双向电泳技术分离出各个肽段，用过甲酸处理后，将每个肽段进行组成及顺序分析，然后同其它方法分析的肽段进行比较，确定二硫键的位置。㈣、蛋白质测序举例
⒈胰岛素：Sanger 1953年完成了牛胰岛素的全部化学结构测定。二链通过链间二硫键连接，链上含有
链内二硫键
⒉核糖核酸酶：用５年的时间完成了牛胰核糖核酸酶的全顺序分析。是第一个酶分子有120个氨基酸
残基是个链内的二硫键
例题：氨基酸顺序测定
㈤、蛋白质序列数据库
⒈简介
已建立了一些大型专门化的数据库，可通过网络向数据库查找和索取有关信息。
⑴蛋白质结构信息的检索
⑵蛋白质序列检索
⑶生物进化研究
⑷蛋白质折叠研究。
⒉典型数据库
⑴PIR 美国国家医学基金会主持
⑵GenBank 美国政府支持
⑶EMBL 欧洲分子生物学实验室数据库
四、蛋白质的氨基酸序列与生物功能
㈠、同源蛋白质的物种差异与生物进化
1、同源蛋白质：不同有机体实现同一功能的蛋白质，或具有明显序列同源的蛋白质；
不变残基：同源蛋白质中氨基酸顺序具有许多位置的氨基酸对所所有种属来说都是相同的
可变残基：其他位置对于不同的种属有相当大的变化。
2、细胞色素C
含血红素的电子转运蛋白，是氧化传递链的一个组份，细胞色素C的分子量为12500，100多个氨基酸残基，通过比较亲源关系不同的生物肽链氨基酸序列发现，一级结构中有28个位置的氨基酸残基是相对不变的，不变氨基酸残基对蛋白质生物学功能非常重要。
可变残基是一些填充区域，而不同来源的细胞色素C可变氨基酸残基的数目与这些生物在系统发育上的位置有密切的关系，进化位置愈远氨基酸顺序之间的差距愈大。
3、系统树
系统树是用计算机分析细胞色素C序列建立起来的，与经典的分类学建立的系统树非常一致。
㈡、同源蛋白质具有共同的进化起源
1、氧合血红素蛋白
人肌红蛋白与人α-珠蛋白有38个氨基酸残基相同；α-珠蛋白与β-珠蛋白有64个氨基酸残基相同。
反映三者的进化顺序。
2、丝氨酸蛋白酶类
胰蛋白酶、胰凝乳蛋白酶和弹性蛋白酶，活性中心丝氨酸起关键作用，凝血酶和纤溶酶亦属于此类。
结论：可能是祖先丝氨酸蛋白酶基因复制而来。
3、一些功能差异很大的蛋白质：功能差异较大，但三级结构十分相似，如溶菌酶和α-乳清蛋白。
可能有共同的起源。
㈢、一级结构的局部断裂与蛋白质激活
动物体内的某些蛋白质分子必须先按特定的方式断裂，然后才呈现生物活性。
如血液凝固时需纤维蛋白原和凝血酶原的复杂变化；消化液中蛋白水解酶的激活；多肽和蛋白质激素的前体激活等等。
胰岛素原的激活：前胰岛素原（核糖体上）；切去信号肽胰岛素原（内质网）；切去前顺序胰岛素（高尔基器中）肽。
第一章蛋白质的结构与功能 [测试题] 一、名词解释：1．氨基酸 2．肽 3．肽键 4．肽键平面 5．蛋白质一级结构 6．α-螺旋 7．模序 8．次级键 9．结构域 10．亚基 11．协同效应 12．蛋白质等电点 13．蛋白质的变性 14．蛋白质的沉淀 15．电泳 16．透析 17．层析 18．沉降系数 19．双缩脲反应 20．谷胱甘肽 二、填空题 21．在各种蛋白质分子中，含量比较相近的元素是____，测得某蛋白质样品含氮量为15.2克，该样品白质含量应为____克。 22．组成蛋白质的基本单位是____，它们的结构均为____，它们之间靠____键彼此连接而形成的物质称为____。 23．由于氨基酸既含有碱性的氨基和酸性的羧基，可以在酸性溶液中带____电荷，在碱性溶液中带____电荷，因此，氨基酸是____电解质。当所带的正、负电荷相等时，氨基酸成为____离子，此时溶液的pH值称为该氨基酸的____。 24．决定蛋白质的空间构象和生物学功能的是蛋白质的____级结构，该结构是指多肽链中____的排列顺序。25．蛋白质的二级结构是蛋白质分子中某一段肽链的____构象，多肽链的折叠盘绕是以____为基础的，常见的二级结构形式包括____，____，____和____。 26．维持蛋白质二级结构的化学键是____，它们是在肽键平面上的____和____之间形成。 27．稳定蛋白质三级结构的次级键包括____，____，____和____等。 28．构成蛋白质的氨基酸有____种，除____外都有旋光性。其中碱性氨基酸有____，____，____。酸性氨基酸有____，____。 29．电泳法分离蛋白质主要根据在某一pH值条件下，蛋白质所带的净电荷____而达到分离的目的，还和蛋白质的____及____有一定关系。 30．蛋白质在pI时以____离子的形式存在，在pH>pI的溶液中，大部分以____离子形式存在，在pH 食物蛋白质的营养价值评定 1.食物蛋白质的含量 食物中蛋白质含量是否丰富是评定蛋白质食物营养价值的一个重要标准。在日常食物中，蛋白质含量以大豆最高（36.3%），肉类次之。对中国乃至亚洲人而言，谷粮类食物蛋白质亦很重要，如我国传统膳食结构中来自主食的蛋白质约占日摄入的总蛋白质量的 60~70%；而且豆制品、花生、核桃、杏仁等蛋白质含量较高植物类食品亦是人体蛋白质的良好来源。但蔬菜、水果中的蛋白质含量很少，故不宜作为主食。 2.食物蛋白质的消化率{考{试大} 蛋白质消化率，不仅能反映蛋白质在消化道内被分解的程度，还能反映消化后的氨基酸和肽被吸收的程度。 其公式为：蛋白质消化率（%）=[氮吸收量÷氮食入量]×100 氮吸收量=I-（F-Fm） 氮食入量=I I、F分别代表食物氮和粪氮。Fm为粪代谢氮。 粪氮绝大部分来自未能消化、吸收的食物氮，但也含有消化道脱落的肠粘膜细胞和代谢废物中的氮。后两者称为粪代谢氮。粪代谢氮是在人体进食足够热量，但完全不摄取蛋白质的情况下在粪便中亦可测得。如果在测定粪氮时忽略粪代谢氮不计，所得的结果即称为“表观消化率”；若将粪代谢氮计算在内的结果则称为“真消化率”或“消化率”。 蛋白质的消化率会在人体、食物及其相关的多种因素影响下，发生变化。如人的全身状态、消化功能、精神情绪、饮食习惯及食物的感官性态等等；食物中诸如食物纤维素含量、烹调加工方式、食物与食物间的相互影响等等。再如整粒进食大豆时，其所含蛋白质的消化率仅为60%，若加工成豆腐，即可提高至90%；考试大 一般烹调中的蒸、煮等方法对食物中蛋白质的消化率影响较小；若釆用高温煎炸的方法就可能破坏食物蛋白质中的部分氨基酸，还会降低蛋白质的消化率。 1 第五章质量检测 时间：90分钟满分：100分 第Ⅰ卷(选择题，共45分) 1．下列合成高分子材料的反应式和反应类型均正确的是() [答案] C [解析]A、B的化学方程式错误；A中应生成；B中漏写了水且为缩聚反应；D为加聚反应。 2．奥运标志性场馆之一——国家游泳中心(水立方)。其独特的膜水泡堪称一绝，该膜材料为氟树脂ETFE(乙烯-四氟乙烯共聚物)。ETFE光透性好，质轻，具有自洁能力。下列有关说法正确的是() A．四氟乙烯含有碳碳双键，属于烯烃 B．ETFE能熔化，具有固定的熔点 C．ETFE在镍催化下能与氢气发生加成反应 D．ETFE的单体为CH2=CH2、CF2=CF2 [答案] D [解析]氟树脂ETFE(乙烯-四氟乙烯共聚物)，它是由乙烯与四氟乙烯混合加聚而成的产物，故其单体为乙烯、四氟乙烯，D项正确；四氟乙烯中含氟与碳，故不是烯烃，A 错；由于聚合度难以确定，有机高分子化合物都是混合物，没有固定的熔沸点，B错；ETFE中不含有双键，故不能发生加成反应，C错。 3．下列说法中，不正确的是() A．探求某种新型高分子材料，需要研究分子结构与功能之间的关系 B．新科技革命的三大支柱产业为能源、信息工程和材料 C．带有强亲水性原子团的化合物共聚可以得到强亲水性高聚物 D．具有网状结构的高聚物具有强吸水性 [答案] D [解析]强亲水性原子团作支链，同时与交联剂反应，生成具有网状结构的聚合物才具有强吸水性。 4．下列物质，不属于天然高分子化合物的是() A．牛油 B．棉花 C．酚醛树脂 D．蚕丝 [答案]AC [解析]牛油是天然脂肪，但不是高分子化合物。酚醛树脂是人工合成的高分子化合物。棉花是纤维素，蚕丝是蛋白质，都是天然高分子化合物。 5．下列各组物质作为单体，可以合成高分子化合物的是：() ①丙烯酸，②乙酸和乙二醇，③氨基酸，④乙二酸和乙二醇，⑤乙二酸 A．①③ B．①②⑤ C．①③④ D．全部 [答案] C [解析]丙烯酸可以通过分子中的双键发生加聚生成高分子化合物；氨基酸通过分子间的缩聚形成蛋白质；乙二酸和乙二醇可以通过分子中双官能团发生缩聚生成高分子化合物。 6．设N A代表阿伏加德罗常数，下列叙述中不正确的是() A．在28 g 聚乙烯树脂中，含有的碳原子个数为2N A B．在合成28 g 聚乙烯树脂的单体中，含有的双键数目为N A C．28 g 聚乙烯树脂完全燃烧时，转移的电子数目为3N A D．28 g 聚乙烯树脂中，含有的C—H键的数目为4N A [答案] C 简单蛋白质：完全由氨基酸构成的蛋白质 结合蛋白质：由AAs和其他非蛋白质化合物所组成 球状蛋白质：多肽链能够折叠，使分子外形成为球状的蛋白质。 纤维状蛋白质：能够聚集为纤维状或细丝状的蛋白质。主要起结构蛋白的作用，其多肽链沿一个方向伸展或卷曲，其结构主要通过多肽链之间的氢键维持。 单体蛋白质：仅含有AAs 寡聚蛋白质：由两个以上、十个以下亚基或单体通过非共价连接缔合而成的蛋白质。 等电点：蛋白质或两性电解质(如氨基酸)所带净电荷为零时溶液的pH，此时蛋白质或两性电解质在电场中的迁移率为零。符号为pI。 氨基酸残基：在多肽链中的氨基酸，由于其部分基团参与了肽键的形成，剩余的结构部分则称氨基酸残基。它是一个分子的一部分，而不是一个分子。氨基酸的氨基上缺了一个氢，羧基上缺了一个羟基。简单的说，氨基酸残基就是指不完整的氨基酸。一个完整的氨基酸包括一个羧基（—COOH)，一个氨基(—NH2)，一个H，一个R基。缺少一个部分都算是氨基酸残基,并没有包括肽键的。 钛键：氨基和羧基脱去一分子水形成的化学键。 钛键平面：肽键所在的酰胺基成为的刚性平面。由于肽键具有部分双键性质，使得肽基的六个原子共处一个平面，称为肽平面。 同源蛋白质：在不同有机体中实现同一功能的蛋白质。（结构和功能类似的蛋白质。） 蛋白质一级结构：蛋白质多肽链的氨基酸通过肽键连接形成的线性序列。 蛋白质二级结构：指多肽链借助H键折叠盘绕成沿一维方向具有周期性结构的构象。 构象：分子的三维结构即分子中的所有原子在空间的位置总和。 构型：分子中的原子在空间的相对取向。 α-螺旋：它是蛋白质当中最为常见、最丰富的二级结构。多肽主链沿中心轴盘绕成右手或左手螺旋；每个螺旋周期有3.6个氨基酸残基，螺距0.54nm，螺旋直径0.5nm；氨基酸残基侧链伸向外侧；同一肽链上的每个残基的酰胺氢原子和位于它后面的第4个残基上的羰基氧原子之间形成氢键，并且与螺旋轴保持大致上的平行。此外，肽键上的酰胺氢和羰基氧既能形成内部氢键，也能与水分子形成外部氢键。 β-折叠：常见的蛋白质的二级结构之一。呈片状,肽链主链取锯齿状折叠构象；肽链走向可能是平行的，也可能是反平行的。两条或多条肽链之间侧向聚集在一起，相邻多肽链羰基氧和酰胺氢之间形成氢键，氢键与肽链的长轴几乎呈直角；侧链R基交替分布于片层平面两侧。 β-转角：它大多分布在球状蛋白质分子表面，以改变肽链。它是一个发夹式转折，其特点是在于多肽链中第n个残基的一CO基与第n+3个残基的-NH基形成氢键。因此，一个多肽链的走向可以得到很好的扭转。因此，β-转角在球状蛋白质中是重要的二级结构，起到连接其他二级结构的作用。 超二级结构：蛋白质中，由若干相邻的二级结构单元组合在一起，彼此相互作用，形成有规则、在空间上能辨认的二级结构组合体，以充当三级结构的构件。 结构域：对于较大的蛋白质分子（或亚基），多肽链往往由两个或两个以上相对独立的三维实体缔合而成三级结构，这种独立的折叠单位称为结构域。 蛋白质三级结构：指多肽链在二级结构的基础上借助各种次级键进一步盘绕成具有特定肽链走向的紧密球状构象。 蛋白质四级结构：具三级结构的球状蛋白质以非共价键缔合在一起，形成的聚集体称为蛋白质的四级结构。其中每个球状蛋白质称为亚基。 疏水相互作用：非极性的基团在极性溶液中相互靠近的相互作用。 别构蛋白质：是指除了具有结合底物的活性部位，还具有结合调节物别构部位的蛋白质。别构蛋白的活性部位和别构部位可以分属不同的亚基（活性亚基和调节亚基），活性部位之间以及活性部位与调节部位之间通过蛋白质构象的变化而相互作用。 蛋白质：成长的营养基石 蛋白质是人体的主要构成物质，更是生命存在的重要基础，人体各组织无一不含蛋白质。蛋白质在人类必需的六大类营养物质（即蛋白质、脂类、碳水化合物、维生素、矿物质和水）中，起着特殊而又具有中心性的作用。 让孩子更高 身体的生长发育可视为蛋白质不断积累的过程，蛋白质对生长发育期的儿童尤为重要。儿童正处于成长的时期，他们每一天的成长、每一次的进步，都离不开蛋白质的作用。蛋白质构成了他们成才的营养基础。如果说成长就像盖楼，那么蛋白质就是最基础也最重要的建筑材料——砖头。少年儿童处于快速生长发育期，新陈代谢旺盛，除了保证自身细胞的正常更新外，还需要不断形成新的组织细胞以达成体格的增长变化，其每天生长及结构改变的细胞数以百亿计。如此巨大的“工程”需要征用非常多的营养，尤其是蛋白质。 蛋白质参与制造肌肉、骨骼、血液、皮肤，帮助身体制造新组织，构成体内如酶、激素、抗体等具重要生理作用的物质；尤为重要的是，蛋白质为骨骼的构建提供了甘氨酸、脯氨酸、赖氨酸、羟脯氨酸和羟赖氨酸等营养成分，它们是骨胶原蛋白的主要组成成分。 少年儿童的生理特点决定了其对营养有更高需求，而正是蛋白质为孩子身高的天天向上奠定了基石。所以，想让孩子长高，就需要及时满足孩子对优质蛋白质的需求。 让孩子更聪明 蛋白质是脑细胞的主要成分之一，也是脑细胞兴奋和抑制过程的物质基础。它对人的语言、思考、记忆、神经传导、运动等方面都起着重要的作用。蛋白质缺乏会直接影响脑发育，使神经传递受限，表现为反应迟钝。 儿童及少年期是智力发育的关键期。婴儿出生时脑重量约为成人脑重的1/4，长到6周岁时约有1200克，为成人脑重的90%，余下10%的增长将在学龄期至青春期完成，各阶段均需注意蛋白质摄取的质与量。因此，每天补充足量的蛋白质，是维持少年儿童智力发育的必需条件。 儿童的免疫系统仍不完善，尤其是6岁前的幼儿正处于“生理免疫功能不全期”，相关免疫器官未被完全激活，免疫球蛋白合成不足，极易受病菌攻击，直至发育到12岁后，才能进入免疫功能的相对稳定期。而且，在儿童某些疾病的急性期，常伴有细胞免疫的紊乱，甚至由此继发其他感染。另外，消炎药也会影响儿童免疫功能，不仅使耐药菌株增加，还会破坏菌群平衡，形成内源性感染。因此，儿童更需要从营养上来增强体质、提升免疫力。 为孩子免疫力提供保障 蛋白质是免疫系统包括免疫器官、免疫细胞和免疫活性物质等的物质基础；也是与免疫力有所关联的许多微量营养素（如维生素A、铁等）吸收及运转的载体；此外，蛋白质分解所提供的各种氨基酸也能通过不同作用机理来增强免疫力，在免疫反应中起重要作用。 因此，为了增强儿童免疫力，家长要注意在其膳食中搭配富含优质蛋白的食物。 怎样搭配补充蛋白质更科学 对于生长发育阶段的儿童，其蛋白质需要量比成人高，世界卫生组织建议每日摄入量在2～3克/公 斤体重。例如4岁儿童每日的蛋白质摄入量约为50克，以后将逐岁递增。那么儿童又该如何科学地补充蛋白质呢？ 蛋白质根据其来源，可分为动物性蛋白质和植物性蛋白质两大类。动物蛋白质所含的必需氨基酸种类 摘要 蛋白质是食品中重要的营养物质之一。.当今随着科学技术的不断发展，食品行业的日新月异，食品蛋白质的使用出现当前的规模。蛋白质的营养价值将蛋白质推上更高的台阶。蛋白质在细胞和生物体的生命活动过程中，起着十分重要的作用。生物的结构和性状都与蛋白质有关。蛋白质是一切生命的物质基础，是机体的重要组成部分，是人体组织更新和修复的主要原料，没有蛋白质就没有生命。蛋白质的使用对食品产业的发展起着重要的作用，它可以提供人体很多营养，也可以帮助人体生长，而且人体的各部分都含有蛋白质，所以不能小觑了蛋白质的存在。 关键词：蛋白质凯氏定氮法营养价值好处 目录 第一章概述 (1) 1.1 蛋白质的定义、功能及分类 (1) 1.2 蛋白质的组成及作用 (2) 1.3 蛋白质的性质 (3) 第二章蛋白质的测定................................................................................. .. (4) 2.1 蛋白质的营养价值 (5) 2.2 凯氏定氮法 (6) 2.3 测定步骤 (7) 第三章结论.............................................................................................. ........................ (8) 3.1 结论.................................................................................................... . (8) 3.2 建议......................................................................................... ..... ..... ..... ..... ... ........ .. (9) 参考文献................................................................................................................................. .... . (10) 致谢....................................................................................................................................... ..... . (11) 生物化学 第一章蛋白质化学 第一节蛋白质的重要性 ?蛋白质是机体最丰富的有机分子，占人体重量的16~20%，占干重的45%，肺组织高达80%。 ?蛋白质的生物学功能：生物催化作用、调节作用（激素，基因表达调控作用）、免疫防御与保护作用（细胞因子、补体、抗体）、转运和储存作用（转运蛋白）、结构功能（保护和维持细胞、组织、器官的正常生理形态，细胞骨架）、运动与支撑作用、信息接收 传递作用（受体蛋白）、生物膜功能 ?蛋白质组学：蛋白质组指的是基因组编码的全部蛋白质，即包括一种细胞乃至一种生物所表达的全部蛋白质；蛋白质组学本质上指的是在机体整体水平上系统地研究蛋白质的 特征，包括蛋白质的表达水平、翻译后的修饰、蛋白与蛋白相互作用等，由此获得蛋白 质水平上的关于疾病发生、细胞代等过程的整体而全面的认识。 第二节蛋白质的化学组成 ?蛋白质含氮量平均为16%，蛋白质的含量=含氮量x6.25。 ?天然存在的氨基酸约180种，组成蛋白质的氨基酸只有20余种（基本氨基酸）。 ?基本氨基酸的共同特点：①除脯氨酸为α-亚氨基酸外，其他组成蛋白质的基本氨基酸均为α-氨基酸；②除甘氨酸外，其他氨基酸的α-碳原子为手性碳原子，且天然蛋白质中基本氨基酸皆为L-型；③不同的氨基酸的R链不同，对蛋白质的空间结构和理化性质有重要影响。 ?20种常见氨基酸的名称和结构式（见书P11） ?氨基酸的分类非极性R基氨基酸：丙氨酸、缬氨酸、亮氨酸、异亮氨酸、甲硫氨酸、苯丙氨酸、脯氨酸、色氨酸；极性不带电R基氨基酸（易溶于水）：甘氨酸、丝氨酸、 氨酸、酪氨酸、半胱氨酸、天冬酰胺、谷氨酰胺；带负电的R基氨基酸：天冬氨酸、谷氨酸；带正电的R基氨基酸：赖氨酸、组氨酸、精氨酸。 ?氨基酸的物理性质：①高熔点，200℃以上，以离子状态存在；②一般均溶于水，溶于强酸、强碱；不溶于乙醚、氯仿等有机溶剂；③氨基酸一般有味；④除甘氨酸外均有旋 光性。 ?氨基酸的化学性质：①两性解离与等电点：pH高于等电点带负电，低于等电点带正电。 等电点时主要以两性离子存在，极少量以中性分子存在。中性氨基酸的pI在微酸性围，践行氨基酸的pI在碱性围，酸性氨基酸的pI在酸性围。②紫外吸收性质：色氨酸（280nm）、酪氨酸（275nm）和苯丙氨酸（257nm）含有苯环共轭双键系统，具有紫外吸收特性。③茚三酮反应：与大多数α-氨基酸加热反应产生蓝紫色物质，与脯氨酸、羟脯氨酸反应呈黄色，与天冬酰胺反应呈棕色；④α-羧基的反应：与碱、醇、硼氢化锂反应；⑤R基的反应：Million反应（Tyr-红色）、Folin反应（Tyr-蓝色）、坂口反应（Arg-红色）、Pauly反应（His、Tyr-橘红色）、乙醛酸的反应（Trp-紫红色环）。 ?氨基酸的功能：①寡肽、多肽、蛋白质的基本结构单位；②多种生物活性物质的前体； ③作为神经递质或神经营养素；④参与生物体的物质代和能量代。 第三节蛋白质的分子结构 ?蛋白质的一级结构包括：①组成蛋白质的多肽链的数目；②多肽链的氨基酸顺序；③多肽链或链间二硫键的数目和位置。 ?体多肽和蛋白质生物合成时，均是从氨基端开始，延长到羧基端终止，因此N末端被定为多肽链的头。 ?蛋白质一级结构的概念：蛋白质是由不同种类、数量和排列顺序的氨基酸，通过肽键而构成的高分子有机含氮化合物。它是蛋白质作用的特异性、空间结构的差异性和生物学 单元测试一：蛋白质化学 班级：姓名：分数： 一．填空题（每空1.5分，共30分） 1.当溶液pH等于某种氨基酸的等电点时，其带_ 零 _电荷；当溶液pH大于某种氨基酸的等电点时，其带_ 负 _电；溶液pH小于某种氨基酸的等电点时，其带_ 正电。 2.盐浓度低时，盐的加入使蛋白质的溶解度_ 增大 _，称为_ 盐溶__现象。当盐浓度高时,盐的加入使蛋白质的溶解度降低，称为盐析现象。 3.由甘氨酸、赖氨酸、谷氨酸、丙氨酸、丝氨酸、天冬氨酸6种氨基酸残基组成的肽链 有 5 个肽平面，有 3 个游离羧基。 4.蛋白质分子结构包括一级结构和二级结构。 蛋白质的一级结构是由氨基酸通过肽键连接而成的多肽链。 6.蛋白质分子的基本组成单位是氨基酸。蛋白质的一级结构维持作用力是肽 键。蛋白质的分子结构决定蛋白质的性质和功能。 7.蛋白质二级结构主要有 a螺旋和B折叠形状，维持其稳定结构的化学键是 氢键。 判断题 1．用凝胶过滤(Sephadex G-100)柱层析分离蛋白质时，总是分子量大的先被洗脱下来，分子量小的后下来。对 2．变性后，蛋白质的溶解度增加（减小），这是因为电荷被中和（空间结构被破坏），以及水化膜破坏所引起的。错 3．变性后（物理变性不可逆，化学变性可逆，可复性）的蛋白质在一定条件下，有些还能复性，恢复其生物学功能。对 4．有机溶剂沉淀法分离纯化蛋白质的优点是有机溶剂容易蒸发除去，且不会使蛋白质变性。错 5.蛋白质分子的种类和差别，是由其空间结构决定的。错（一级结构） 6．蛋白质主要是由C、H、O、N四种元素组成。对 7．氨基酸通过肽键连接而成的化合物称为肽。对 8．天然蛋白质的基本组成单位主要是L-α-氨基酸。对 9．肽键(-CO-NH-)中的C-N键可自由旋转，使多肽链出现多种构象。错（不可旋转） 10．维持蛋白质二级结构的化学键是氢键及范德华力（不是）。错 11．蛋白质一级结构对空间结构起决定作用，空间结构的改变会引起功能的改变。对 12．维持蛋白质二级结构稳定的主要作用力是氢键。对 13．蛋白质必须具有四级结构才具有生物活性。错（肌球蛋白是三级结构可存活） 14．蛋白质四级结构中的每个亚基单独都具有生物活性。错（不具有活性） 15．具有四级结构的蛋白质分子一定是由两条或两条以上的多肽链组成的。对 16．溶液中带电粒子在电场中向电性相同（相反）的电极移动，这种现象称为电泳。错 17．溶液pH值等于7时，蛋白质不带电荷。错 18．加热、紫外线、X射线均可破坏蛋白质的空间结构。对 蛋白质的供给量、食物来源和营养价值 蛋白质的供给量 蛋白质的供给量与膳食蛋白质的质量有关。如果蛋白质主要来自奶、蛋等食品，则成年人不分男女均为每日每公斤体重0.75克。中国膳食以植物性食物为主，蛋白 质质量较差，供给量需要定为每日每公斤体重1.0~1.2克。蛋白质供给量也可用占总 能量摄入的百分比来表示。在能量摄入得到满足的情况下，由蛋白质提供的能量在 成年人应占总能量的10%~12%，生长发育中的青少年则应占14%。 蛋白质的食物来源 膳食中蛋白质来源不外是植物性食物和动物性食物。动物性食物蛋白质含量高、质量好，如奶、蛋、鱼、瘦肉等。植物性食物主要是谷类和豆类。大豆含有丰 富的优质蛋白质。谷类是我们的主食，蛋白质含量居中（约10%），是我国人民膳食 蛋白质的主要来源。蔬菜水果等食品蛋白质含量很低，在蛋白质营养中作用很小。几种食物蛋白质含量/100g 食物含量食物含量食物含量牛奶3．0 大米7．4 大白菜1．7 鸡蛋12．3 小米9．0 油菜1．8 瘦猪肉14．6 标准粉11．2 菠菜2．6 瘦牛肉20．2 玉米8．7 马铃薯2．０羊肉17．1 大豆35．1 苹果0．5 草鱼16．1 花生仁25．0 鸭梨0．2 食物蛋白质营养价值评定 1．蛋白质的含量。 2．蛋白质的消化率也就是吸收率，是表示吸收氮占摄入氮的百分率。不仅反映了蛋白质在消化道被分解的程度．同时也反映消化后的氨基酸和肽被吸收的程度； 3．蛋白质的利用率反映食物蛋白质消化吸收后被机体利用的程度。 ４. 蛋白质消化率校正氨基酸计分(PDCAAS) 评价蛋白质营养价值的指标有很多，PDCAAS(即蛋白质消化率校正氨基酸计分，得到联合国粮农组织和世界卫生组织专家委员会的正式公布和推荐)是其中的一个指标，满分为1(即100引它同时强调了氨基酸计分和消化率。得到的记分为1者，就表示该蛋白质是优质蛋白质，基本上能被人体全部吸收和利用。纽崔莱营养蛋白质粉的PDCAAS分值为1。 大学生物化学蛋白质习题 参考答案 Prepared on 24 November 2020 《第五章蛋白质》习题 一、单选题 1.某一溶液中蛋白质的百分含量为 55% ，此溶液的蛋白质氮的百分浓度为 ( A ) 2. (A) % (B) % (C) % (D) % (E) % 3.属于碱性氨基酸（即R基团带正电的氨基酸）的是( C ) (A) 天冬氨酸 (B) 异亮氨酸 (C) 组氨酸 (D) 苯丙氨酸 (E) 半胱氨酸 4.维系蛋白质二级结构稳定的作用力是( E ) (A) 盐键 (B) 二硫键 (C) 肽键 (D) 疏水键 (E) 氢键 5.下列有关蛋白质一级结构的叙述，错误的是( B ) 6. (A) 多肽链中氨基酸的排列顺序 (B) 多肽链的空间构象 (C) 包括二硫键的位置 (D) 蛋白质一级结构 并不包括各原子的空间位置 7.下列有关谷胱甘肽的叙述正确的是( B ) 8.(A) 谷胱甘肽中含有胱氨酸 (B) 谷胱甘肽中谷氨酸的α- 羧基是游离的 9.(C) 谷胱甘肽是体内重要的氧化剂 (D) 谷胱甘肽是二肽 10.关于蛋白质二级结构错误的描述是( D ) 11. (A) 蛋白质局部或某一段肽链有规则的重复构象 (B) 二级结构是蛋白质分子中多肽链的折叠方式 12.(C) β-转角属二级结构范畴 (D)二级结构是指整条多肽链中全部氨基酸的空间位置 13.有关肽键的叙述，错误的是( D ) (A) 肽键属于一级结构内容 (B) 肽键中C-N键所连的四个原子处于同一 平面 (C) 肽键具有部分双键性质 (D) 肽键旋转而形成了β-折叠 (E) 肽键中的C-N键长度比C-N单键短 14.有关蛋白质三级结构描述，错误的是( A ) 15. (A) 具有三级结构的多肽链都有生物学活性 (B) 亲水基团多位于三级结构的表面 (C) 三级结构的稳定性由次 级键维系 (D) 三级结构是单链蛋白质或亚基的空间结构 16.正确的蛋白质四级结构叙述应该为( C ) (A) 蛋白质四级结构的稳定性由二硫键维系 (B) 蛋白质变性时其 四级结构不一定受到破坏 ( C) 蛋白质亚基间由非共价键聚合 (D) 四级结构是蛋白质保持生物活性的必要条件 (E) 蛋白质都有四级结构 17.蛋白质α-螺旋的特点有( C ) (A) 多为左手螺旋 (B) 螺旋方向与长轴垂直 (C) 氨基酸侧链伸向螺旋外侧 (D) 肽键平面充分伸展 (E) 靠盐键维系稳定性 18.蛋白质分子中的无规卷曲结构属于( A ) 19. (A) 二级结构 (B) 三级结构 (C) 四级结构 (D) 结构域 20.有关蛋白质β-折叠的描述，错误的是( C ) 21. (A) 主链骨架呈锯齿状 (B) 氨基酸侧链交替位于扇面上下方 (C)由氢键维持稳定，其方向与折叠的长 轴大致水平(D) β-折叠有反平行式结构，也有平行式结构 (E) 肽链几乎完全伸展 22.常出现于肽链转角结构中的氨基酸为( E ,) 23. (A) 脯氨酸 (B) 半胱氨酸 (C) 谷氨酸 (D) 甲硫氨酸 (E) 甘氨酸 24.在各种蛋白质中含量相近的元素是( B ) 25. (A) 碳 (B) 氮 (C) 氧 (D) 氢 (E) 硫 26.下列氨基酸中含有羟基的是( B ) 27. (A) 谷氨酸、天冬酰胺 (B) 丝氨酸、苏氨酸 (C) 苯丙氨酸、酪氨酸 (D) 半胱氨酸、蛋氨 酸 28.蛋白质吸收紫外光能力的大小，主要取决于( D ) 29. (A) 含硫氨基酸的含量 (B) 肽键中的肽键 (C) 碱性氨基酸的含量 30. (D) 芳香族氨基酸的含量 (E) 脂肪族氨基酸的含量 31.下列有关肽的叙述，错误的是( D ) 32. (A) 肽是两个以上氨基酸借肽键连接而成的化合物 (B) 组成肽的氨基酸分子都不完整 第五章蛋白质的共价结构 目的和要求：了解蛋白质的化学组成、分类、蛋白质分子大小、结构组织层次和蛋白质生物功能的多样性；了解肽、肽键的概念、结构和常见肽的性质、作用；掌握蛋白质一级结构的概念，蛋白质一级结构的测定方法与思路，能根据实验结果分析简单多肽的氨基酸顺序；了解蛋白质一级结构和生物功能的关系。 一、蛋白质(protein)通论 ㈠、蛋白质的化学组成与分类 1、组成: 碳50-55%,氢6-8%,氧19-24%,氮13-19%,硫0-4% 各种蛋白质含氮量很接近，蛋白质中的氮含量一般为15～17.6%，平均为16% 克氏定氮法的基础：100克有机物中蛋白质大体含量= 1克样品中含氮的克数×6.25×100 乳制品为6.38，面粉为5.70，玉米、高粱为6.24，花生为5.46，米为5.95，大豆及其制品为5.71，肉与肉制品为6.25，大麦、小米、燕麦、裸麦为5.83，芝麻、向日葵为5.30 2、分类 根据组成可分为单纯蛋白质（simple protein)和缀合蛋白质(conjugated protein) 根据分子的形状：球状(globular protein)、纤维状(fibrous protein)和膜蛋白 根据功能：酶、调节蛋白、转运蛋白、营养和储存蛋白、收缩蛋白、结构蛋白和防御蛋白等 ⑴单纯蛋白质 清蛋白(albumin)：溶于水、稀酸、稀碱、稀盐，为半饱和硫酸铵沉淀,血清清蛋白、乳清蛋白 球蛋白(globulin)：溶于水和不容易水两类，为半饱和硫酸氨所沉淀，血清球蛋白、肌球蛋白、植物种子球蛋白 谷蛋白(glutelin)：不溶于水、醇及中性盐，但易溶于稀酸和稀碱，米谷蛋白、麦谷蛋白 谷醇溶蛋白（prolamine):不溶于水和无水乙醇，溶于70%-80%乙醇,脯氨酸和酰氨较多，非极性侧链远多于极性侧链，玉米醇溶蛋白、麦醇溶蛋白 组蛋白(histone)：溶于水及稀酸，可被氨水沉淀,分子中组氨酸、赖氨酸较多，分子呈碱性，小牛胸腺组蛋白 鱼精蛋白(protamine)：溶于水和稀酸，不溶于氨水,碱性氨基酸较多，分子呈碱性，鲑精蛋白 硬蛋白(scleroprotein)：不溶于水，稀酸和稀碱，作为结绨及保护功能的蛋白质，角蛋白、胶原、弹性蛋白 ⑵缀合蛋白质 糖蛋白(glucoprotein)和粘蛋白(mucprotein)：辅基成分为半乳糖、甘露糖、已糖胺 脂蛋白(lipoprotein)：与脂结合的蛋白质 核蛋白(nucleoprotein)：辅基是核酸如脱氧核蛋白质、核糖体 磷蛋白(phosphoprotein)：磷酸基通过酯键与蛋白质中的丝氨酸或苏氨酸残基连相连 色蛋白（chromoprotein):蛋白质与某些色素类物质结合而成的缀合蛋白,如血红素蛋白(hemoprotein)：辅基为血红素，它是卟啉化合物，卟啉环中心含有金属 黄素蛋白(flavprotein)：辅基为黄素嘌呤二核苷酸 高蛋白质食物及含量一览表 高蛋白质食物及含量一览表 哪些食物含蛋白质多?蛋白质是构成人体结构的主要成分，肌肉、神经组织中蛋白质成分最多。营养早餐中的牛奶和鸡蛋就是非常好的蛋白质食物。大家都知道，食补永远是补充营养最好的办法。高蛋白质食物有哪些呢? 在植物性食物中，米、面粉等食物所含蛋白质缺少赖氨酸，豆类蛋白质则缺少蛋氨酸和胱氨酸，故食混合性食物可互相取长补短，大大提高混合蛋白质的利用率，若再适量补充动物性蛋白质，可大大提高膳食中蛋白质的营养价值。虽然人乳、牛乳、鸡蛋中的蛋白质含量较低，但它们所含的必需氨基酸量基本上与人体相符，所以营养价值较高，是膳食中最好的食品。 食物中以豆类、花生、肉类、乳类、蛋类、鱼虾类含蛋白质较高，而谷类含量较少，蔬菜水果中更少。人体对蛋白质的需要不仅取决于蛋白质的含量，而且还取决于蛋白质中所含必需氨基酸的种类及比例。由于动物蛋白质所含氨基酸的种类和比例较符合人体需要，所以动物性蛋白质比植物性蛋白质营养价值高。 蛋白质是构成人体的重要物质，身体中各种组织——肌肉、骨骼、皮肤、神经等都含有蛋白质。生长的物质基础是蛋白质，因此，瘦人增肥要多吃含蛋白质丰富的食品。 常见的高蛋白质食物包括：牲畜的奶，如牛奶、羊奶、马奶等;畜肉，如牛、羊、猪、狗肉等;禽肉，如鸡、鸭、鹅、鹌鹑、驼鸟等;蛋类，如鸡蛋、鸭蛋、鹌鹑蛋等及鱼、虾、蟹等;还有大豆类，包括黄豆、大青豆和黑豆等，其中以黄豆的营养价值最高，它是婴幼儿食品中优质的蛋白质来源;此外像芝麻、瓜子、核桃、杏仁、松子等干果类的蛋白质的含量均较高。由于各种食物中氨基酸的含量、所含氨基酸的种类各异，且其他营养素（脂肪、糖、矿物质、维生素等）含量也不相同，瘦人在作增肥食谱时，以上食品都是可供选择的，还可以根据当地的特产，因地制宜地的选择蛋白质高的食物。 以下是每一百克食物中蛋白质的含量： 燕麦15.6 莲子16.6 第五章蛋白质(Protein) §4-2 食品加工中蛋白质的理化变化 §4-3 蛋白质的改性 §4-4 食品蛋白质 引言 蛋白质可分为动物蛋白、植物蛋白和微生物蛋白（又称单细胞蛋白，SCP）。 蛋白与食品的风味、质构、营养等密切相关。例，焙烤食品的感官性质与小麦面筋蛋白有关，肉类产品的质构和多汁性主要取决于肌动蛋白、肌球蛋白、肌动球蛋白及一些水溶性蛋白。乳制品的质构和凝乳性质取决于酪蛋白胶团独特的胶体结构。一些蛋糕的结构和一些甜食的搅打起泡性质取决于蛋清蛋白的性质。 蛋白质的食品功能性质（Functionality）是指除营养价值外，对食品需宜特性有利的蛋白质的物理化学性质，如凝胶、溶解、泡沫、乳化、粘度等在食品中起着十分重要的性质。 蛋白质的食品功能性质主要分为四个方面： （1）水合性质为蛋白质的流体动力学性质，主要是由于蛋白质-水（P-H2O）相互作用而产生。如吸水性、持水性、湿润性、溶胀性、粘附性、分散性、粘度、溶解度等。 （2）与蛋白质-蛋白质（P-P）相互作用有关的性质，如沉淀、胶凝、面团形成、弹性等。 （3）表面性质是由于蛋白质分子的两亲性所产生，如表面张力、乳化作用、发泡性质、成膜性质、风味结合性质。 （4）感官性质是由于蛋白质作用于人的感官而产生，如爽滑度、咀嚼性、混浊度、色泽、气味、口感等。 食品蛋白质在食品体系中的功能作用 一种蛋白质往往同时提供多种功能性质，例如，蛋清具有胶凝作用，乳化作用，起泡性、水合能力等， 一般，动物蛋白的食品功能性质较丰富，如肉类蛋白、乳蛋白、蛋清蛋白、明胶，因而使用广泛。植物蛋白的功能性质则较有限，如大豆蛋白、花生蛋白、其它植物种子蛋白，因而在食品中的使用较有限。 各种食品对蛋白质特性的要求 蛋白质分子中的肽链(偶极-偶极或氢键)和一些氨基酸侧链基团(离子的极性甚至非极性基团)能与水结合，称为蛋白质的水合。 几种常用蛋白质水合能力的大小为（g H2O/g Protein）：酪蛋白0.40，卵清蛋白0.30，大豆蛋白0.33。 蛋白质的水合性质在食品上有重要作用，例如，肉制品要求其中的蛋白质在加热时也能很好地保持水分，以获得良好的口感、风味和质构。 一、水合性质（Hydration Properties） Pr浓度、pH值、温度、离子强度、其它成分的存在均能影响Pr-Pr和Pr-水。蛋白质吸附水、保留水的能力对各类食品尤其是碎肉和面团等的质地起着重要的作用，其它功能性质如胶凝、乳化也与蛋白质的水合有十分重要的关系。 影响蛋白质水合的因素 pH的变化影响蛋白质分子的解离和净电荷量，因而可改变蛋白质分子间的相互吸引力和排斥力及其与水缔合的能力。 蛋白质化学复习总结 1、蛋白质概念：是由20种α-氨基酸通过肽键相互连接而成的具有特定空间构象和生物学活性的高分子有机化合物。几乎所有的酶都是蛋白质。 2、各种蛋白质的含氮量很接近，平均含氮16%（凯氏定氮），粗蛋白质含量=蛋白氮（样品含氮量）×6.25。 3、氨基酸(amino acids)是蛋白质的基本组成单位。组成蛋白质的标准氨基酸有20种，19种氨基酸具有一级氨基(-NH2)和羧基(-COOH)结合到α碳原子(Cα)，同时结合到(Cα)上的是H原子和各种侧链；Pro具有二级氨基(α-亚氨基酸)，各种氨基酸的差别在于侧链R基的不同。 4、20种氨基酸都属于L-构型。20种氨基酸平均分子量为138。 5、氨基酸的分类：⑴根据R的化学结构：①脂肪族氨基酸；②芳香族氨基酸；③杂环氨基酸；④杂环亚氨基酸。⑵根据R的极性：①非极性氨基酸；②极性、不带电荷氨基酸；③酸性氨基酸；④碱性氨基酸。 6、一般物理学性质：①形态：均为白色结晶或粉末，不同氨基酸的晶型结构不同。②溶解性：一般都溶于水，不溶或微溶于醇，不溶于丙酮，在稀酸和稀碱中溶解性好。③熔点：氨基酸的熔点一般都比较高，一般都大于200℃，超过熔点以上氨基酸分解产生胺和二氧化碳。④旋光性：除甘氨酸外的氨基酸均有旋光性。⑤光吸收：氨基酸在可见光范围内无光吸收，在近紫外区含苯环氨基酸有光的吸收。⑥紫外吸收：蛋白质在280nm波长下的紫外吸收性质绝大部分是由色氨酸和酪氨酸所引起的。色氨酸：279nm苯丙氨酸；259nm；酪氨酸：275nm。 7、氨基酸的化学性质： ⑴两性解离(amphoteric ionization)：氨基酸在水溶液中或在晶体状态时都以两性离子形式存在，在同一个氨基酸分子上带有能放出质子的-NH3+正离子和能接受质子的-COO-负离子，所以氨基酸为两性电解质。 氨基酸在酸性环境中，主要以阳离子的形式存在，在碱性环境中，主要以阴离子的形式存在。在某一pH环境下，以两性离子（兼性离子）的形式存在。该pH称为该氨基酸的等电点。所以氨基酸的等电点可以定义为：氨基酸所带正负电荷相等时的溶液pH。 ⑵等电点( isoelectric point，pI )：在一定的pH条件下，氨基酸分子中所带的正电荷和负电荷数相等，即净电荷为零，此时溶液的pH称为该氨基酸的等电点(isoelectric point)，用pI 表示。氨基酸在等电点时溶解度最小。当溶液的pH=pI时，氨基酸主要从两性离子形式存在。pH 蛋白质与人体健康的关系 学习了食品营养与安全这门课后，让我了解到了很多营养方面的知识，也对我平时生活中的膳食安排起了一定的作用。让我印象最深刻的就是蛋白质这一营养素。首先不必多说，这是人体必需的营养之一。更重要的是生命的产生，存在与消亡都与蛋白质有关，蛋白质是生命的物质基础，够成身体的组织，并能够调节生理功能，供给能量，没有蛋白质就没有生命。 蛋白质是人体组织不可缺少的构成成分，是人体生命的物质基础，如果从生命活动过程去衡量，蛋白质加上核酸，是生命存在的主要形式。人体有无数细胞构成，蛋白质是主要部分。蛋白质不仅是人类机体的主要构成物质，而且蛋白质也是构成人体内各种生物活性物质的主要成份。人体内许多重要的生理活动均由蛋白质来完成，如酶、激素、抗体等；肌肉收缩，血液凝固等也都是通过蛋白质来实现的。如果人体内没有酶、激素等物质的存在，那么人体内的物质代谢、神经传导细胞分裂与分化等生理活动将无法进行；蛋白质是人体正常代谢的物质保证，是维持组织的生长、繁殖、更新和修复的必需营养素。蛋白质提供人体必需的部分能量。因此，可以肯定地讲没有蛋白质就没有生命，人体健康就无从谈起。 人体的大部分都是由蛋白质所组成，皮肤、肌肉、内脏、毛发、指甲、大脑甚至骨骼等除了尿液、胆汁都是由蛋白质构成。蛋白质充足时，才能维持细胞正常的功能与新陈代谢。因为人体的肌肉组织中，蛋白质的含量最高，因此只要照照镜子，就可以看出自己所摄取蛋白质是否充足。 强壮而营养充足的肌肉，自然会使身体挺拔健壮。如果肌肉得不到所需的养分，便会失去弹性，向旧轮胎一样松松垮垮，姿势会不好看。健康毛发与指甲也是由蛋白质所构成，因此需要充分的营养来维持他们的健康。没有光泽、没有弹性、甚至断裂的头发，只要补充适度的营养也能在几个星期内恢复健康。 摄取充足的蛋白质，可以使精力旺盛、心情愉快。倦怠的主要原因除了血糖过低之外，还有缺乏蛋白质所造成的许多原因，如血压太低、贫血、身体机能障碍、无法产生将食物分解为能量的酶等。这些都无法在短期内得到改善。 饮食中蛋白质的摄取量充足时，可以增强抵抗力。人体有各种抵抗疾病的机能，其中抗体及白血球与蛋白质的摄取密切相关，在正常状态下肝脏会制造球蛋白或抗体，这些都是保卫健康的战士，能吞噬各种细菌、细菌性毒素及病毒，使食物蛋白质的营养价值评定
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