第三章氨基酸
一、是非题
1 自然界的多肽物质均由L构型的氨基酸组成，完全没有例外（）
2 组氨酸是人体的一种半必需氨基酸（）
3 蛋白质中的所有的氨基酸（除甘氨酸外）都是左旋的（）
4 因甘氨酸在酸性或碱性水溶液中都能解离，所以可作中性PH缓冲液介质（）
5 脯氨酸与茚三酮反应生成紫色产物（）
6 高等生物体内常见的L型氨基酸中液包括多巴（dopa）（）
7 蛋白质中所有的组成氨基酸都可以用酸水解后用氨基酸分析定量测出（）
8 所有的氨基酸中，因碳原子是一个不对称原子，因此都具有旋光性（）
答案
1 .错 2. 对 3. 错 4. 错 5. 错 6. 对7. 错8. 错
二、填空题
1 精氨酸的pK1（COOH）值为2.17，pK2值为9.04，pK3值为12.98，其pI（等电点时的pH值）为。天冬氨酸的pK1（COOH）值为1.88，pK2（COOH）值为3.65，pK3（）值为9.60，其pI值为
2 苯丙氨酸是人体的必需氨基酸，这是因为
3 用分光光度计在280nm测定蛋白质有强烈吸收，主要是由于，和等氨基酸侧链基团起作用
4 已知某种氨基酸的pK1和pK2分别是2.34和9.69，它的pI是
5 氨基酸定量分析的经典方法是，氨基酸序列测定中最普遍的方法是法
答案
1 （11.02）（2.77）
2 （体内不能合成）
3（酪氨酸/Tyr）（色氨酸/Trp）（苯丙氨酸/Phe）
4（6.02）
5（茚三酮）（Edman/Val）
三、选择题
1.下列有关氨基酸的叙述，哪个是错误的?
A.酪氨酸和苯丙氨酸都含有苯环
B.酪氨酸和丝氨酸都含羟基
C.亮氨酸和缬氨酸都是分支氨基酸
D.脯氨酸和酪氨酸都是非极性氨基酸
E.组氨酸、色氨酸和脯氨酸都是杂环氨基酸
2.下列哪一类氨基酸完全是非必需氨基酸?
A.碱性氨基酸
B.含硫氨基酸
C.分支氨基酸
D.芳香族氨基酸
E.以上四种答案都不对
3.一个谷氨酸溶液，用5m1 1mo1/LNa0H来滴定，溶液的pH从1.0上升到7.0，下列数值中哪一个接近于该溶液中所含谷氨酸的毫摩尔
数?
A.1.5
B.3.0
C.6.0
D.12.0
E.18.0
4.下列氨基酸中哪些具有分支的碳氢侧链?
(1).缬氨酸
(2).组氨酸
(3).异亮氨酸
(4).色氨酸
A.1,2,3
B.1,3
C.2,4
D.4
E.1,2,3,4
答案
1.D
2.E
3.B
4.B
氨基酸、多肽及蛋白质类药物 山东药品食品职业学院张慧婧 第一部分氨基酸、多肽及蛋白质基本知识 一、蛋白质基本知识 蛋白质是一切生命的物质基础，是生物体的重要组成成分之一。无论是病毒、细菌、寄生虫等简单的低等生物，还是植物、动物等复杂的高等生物，均含有蛋白质。蛋白质占人体重量的16%～20%，约达人体固体总量的45%，肌肉、血液、毛发、韧带和内脏等都以蛋白质为主要成分的形式存在；植物体内蛋白质含量较动物偏低，但在植物细胞的原生质和种子中蛋白质含量较高，如大豆中蛋白含量约为38%，而黄豆中高达40%；微生物中蛋白质含量也很高，细菌中的蛋白质含量一般为50%～80%，干酵母中蛋白质含量也高达46．6%，病毒除少量核酸外几乎都由蛋白质组成，疯牛病的病原体——朊病毒仅由蛋白质组成。 这些不同种类的蛋白质，具有独特的生物学功能，几乎参与了所有的生命现象和生理过程，可以说一切生命现象都是蛋白质功能的体现。 1．生物催化作用 作为生命体新陈代谢的催化剂——酶，是被认识最早和研究最多的一大类蛋白质，它的特点是催化生物体内的几乎所有的化学反应。生物催化作用是蛋白质最重要的生物功能之一。正是这些酶类决定了生物的代谢类型，从而才有可能表现出不同的各种生命现象。 2．结构功能 第二大类蛋白质是结构蛋白，它们构成动、植物机体的组织和细胞。在高等动物中，纤维状胶原蛋白是结缔组织及骨骼的结构蛋白，α-角蛋白是组成毛发、羽毛、角质、皮肤的结构蛋白。丝心蛋白是蚕丝纤维和蜘蛛网的主要组成成分。膜蛋白是细胞各种生物膜的重要成分，它与带极性的脂类组成膜结构。 3.运动收缩功能 另一类蛋白质在生物的运动和收缩系统中执行重要功能。肌动蛋白和肌球蛋白是肌肉收缩系统的两种主要成分。细菌的鞭毛或纤毛蛋白同样可以驱动细胞作相应的运动。 4.运输功能 有些蛋白质具有运输功能，属于运载蛋白，它们能够结合并且运输特殊的分子。如脊椎动物红细胞中的血红蛋白和无脊椎动物的血蓝蛋白起运输氧的功能，血液中的血清蛋白运输脂肪酸，β-脂蛋白运输脂类。许多营养物质（如葡萄糖、氨基酸等）的跨膜输送需要载体蛋白的协助，细胞色素类蛋白在线粒体和叶绿体中担负传递电子的功能。 5.代谢调节功能 执行该功能的主要是激素类蛋白质，如胰岛素可以调节糖代谢。细胞对许多激素信号的响应通常由GTP结合蛋白（G蛋白）介导。 6.保护防御功能 细胞因子、补体和抗体等是参与机体免疫防御和免疫保护最为直接和最为有效的功能分子，其化学本质大都为蛋白质，免疫细胞因子、补体和抗体等目前也已用于免疫性疾病和一些非免疫性疾病的预防和治疗。
第三章微生物的营养与代谢复习题 一、名词解释 1.选择培养基：是用来将某种或某类微生物从混杂的微生物群体中分离出来的培养基。 2.基础培养基：是含有一般微生物生长繁殖所需的基本营养物质的培养基。 3.合成培养基：是由化学成分完全了解的物质配制而成的培养基，也称化学限定培养基。 4.化能异养微生物：以有机碳化合物为能源，碳源和供氢体也是有机碳化合物的微生物。 5.化能自养微生物：利用无机化合物氧化过程中释放的能量和以CO2为碳源生长的微生物。 6.光能自养微生物：利用光作为能源，以CO2为基本碳源，供氢体是还原在无机化合物的微生物。 7.光能异养微生物：以光为能源，以有机碳化合物作为碳源和供氢体营光合生长的微生物。 8.发酵：是指微生物细胞将有机物氧化释放的电子直接交给底物本身未完全氧化的某种中间产物，同时释放能量并产生各种不同的代谢产物。 9.呼吸作用：指从葡萄糖或其他有机基质脱下的电子（氢）经过一系列载体最终传递给外源分子氧或其他氧化型化合物并产生较多ATP的生物氧化过程。 10.有氧呼吸：以分子氧作为最终电子受体的呼吸。 11.无氧呼吸：以氧以外的其他氧化型化合物作最终电子受体的呼吸。 12.异型乳酸发酵：是指发酵终生物中除了乳酸外还有一些乙醇（或乙酸）等产物的发酵。 13.生物固氮：微生物将氮还原为氨的过程称为生物固氮。 14.硝化细菌：能利用还原无机氮化合物进行自养生长的细菌称为硝化细菌。 15.光合细菌：以光为能源，利用CO2或有机碳化合物作为碳源，通过电子传递产生ATP的细菌。 16.天然培养基：天然培养基是一类利用动物体、植物体或微生物体包括用其提取物制成的培养基，其特点是成分复杂、营养丰富，但不知其确切的化学组分，价格便宜，适合多种微生物的生长繁殖或生产代谢产物之用。 17.组合培养基：组合培养基又称合成培养基，。是一类按微生物营养要求设计的用多种高纯化学试剂配制成的培养基。优点是成分精确、重演性高，缺点是配制麻烦、价格较贵。主要适合科学研究用。 18.难养菌：难养菌就是不能在人工培养基上生长繁殖的微生物，如类支原体、类立克次氏体和若干寄生真菌等。 19.碳氮比(|(C／N )：碳氮比是指在某一培养基配方中，碳源与氮源含量的比例。严格地讲，应指在培养基所含的碳源中的碳原子摩尔数与氮源中氮原子摩尔数之比。 20.Ashby无氮培养基：Ashby无氮培养基是一种以甘露醇为碳源，不加任何氮源的选择性培养基，可高效分离土壤中能自生固氮的固氮菌属(Azotobacter)等细菌。 21.Martin氏培养基：Marti n氏培养基是一种对土壤中数量众多的细菌具有抑制作用，因而能高效分离土壤真菌的选择性培养基。其中含有的孟加拉红、金霉素和链霉素是细菌抑制剂。 22.鉴别性培养基：鉴别性培养基是一类在成分中加有能与目的菌的无色代谢产物发生显色反应的指示剂，从而达到只需用肉眼辨别菌落颜色就能方便地从近似菌落中找出目的菌菌落的培养基。如EMB培养基。 23.单功能营养物：单功能营养物是只具有一种营养要素功能的营养物，如日光辐射能只起着单一的能源作用，C02只起着单一的碳源作用等。
第二章氨基酸类药物 第二节氨基酸的生产方法 掌握直接发酵生产氨基酸的操作要点；通过赖氨酸发酵生产的工艺过程，熟悉赖氨酸的发酵生产和产品的分离纯化工艺过程 教学基本内容： 2.2 直接发酵法 2.2.1 直接发酵法的原理 工业上，发酵实质上是利用微生物细胞中酶的作用，将培养基中有机物转化为细胞或其它有机物的过程。 初生氨基酸：微生物通过固氮作用、硝酸还原及自外界吸收氨使酮酸氨基化成相应的氨基酸，或微生物通过转氨酶作用，将一种氨基酸的氨基转移到另一种酮酸上，生成的新氨基酸也称为初生氨基酸。 次生氨基酸：在微生物作用下，以初生氨基酸为前体转化成的其它氨基酸。 大多数氨基酸均可通过以初生氨基酸为原料的微生物转化作用而产生。 有些氨基酸可以以有机化合物和氨盐为前体，在相应酶作用下而产生。 发酵法中氨基酸的碳链主要来自糖代谢中间产物，如草酰乙酸、α-酮戊二酸、赤藓糖-4-磷酸、磷酸烯醇丙酮酸、丙酮酸、3-磷酸甘油酸及分枝酸等。 2.2.2 直接发酵法分类 按照生产菌株的特性，直接发酵法可分为5类： 1. 使用野生型菌株直接由糖和铵盐发酵生产氨基酸，如谷氨酸、丙氨酸和缬氨酸的发酵生产； 2. 使用营养缺陷型突变株直接由糖和铵盐发酵生产氨基酸，如赖氨酸（高
丝氨酸缺陷）、亮氨酸（苯丙氨酸缺陷）等； 3. 由氨基酸结构类似物抗性突变株生产氨基酸，如赖氨酸（S-（2-氨基乙酸）-L-半胱氨酸（AEC）等； 4. 使用营养缺陷型兼抗性突变株生产氨基酸，如高丝氨酸（蛋氨酸、赖氨酸缺陷，α-氨基-β-羟基戊酸AHV抗性）等； 5. 以氨基酸的中间产物为原料，用微生物将其转化为相应的氨基酸，这一方法主要用于很难避开其反馈调节机制，而难以用直接发酵法生产的氨基酸。如现已成功地用邻氨基苯甲酸作为前体物生产L-色氨酸，用甘氨酸作为前体工业化生产L-丝氨酸。 发酵法生产氨基酸的基本过程包括培养基配制与灭菌处理，菌种诱变与选育，菌种培养、灭菌及接种发酵，产品提取及分离纯化等步骤。 (二）发酵法生产的氨基酸品种及工艺 构成动物、植物及微生物体所有蛋白质的氨基酸种类与构型均无任何差异，但植物体内所有氨基酸皆由CO2、氨和水合成，动物体除8种必需氨基酸需从外界摄取外，其余非必需氨基酸均可通过体内氨基酸之间的转化或碳水化合物中间代谢物而合成，而微生物利用碳源、氮源及盐类几乎可合成所有氨基酸。 目前绝大部分氨基酸皆可通过发酵法生产，其缺点是产物浓度低，设备投资大，工艺管理要求严格，生产周期长，成本高。本文仅以L-异亮氨酸及L-赖氨酸直接发酵法为例，说明发酵法的基本过程。 1、L-异亮氨酸（L-Isoleucine，L-Ile）的制备 （1）L-异亮氨酸的结构与性质：L-Ile存在子所有蛋白质中，为人体必需氨基酸之一，分子式为C6H13NO2，分子量为131.17，结构式为：
第七章蛋白质分解及氨基酸代谢 一、选择题 1、生物体内大多数氨基酸脱去氨基生成α-酮酸是通过下面那种作用完成的？ A、氧化脱氨基 B、还原脱氨基 C、联合脱氨基 D、转氨基 2、下列氨基酸中哪一种可以通过转氨作用生成α－酮戊二酸？ A、Glu B、Ala C、Asp D、Ser 3、转氨酶的辅酶是 A、TPP B、磷酸吡哆醛 C、生物素 D、核黄素 4、以下对L－谷氨酸脱氢酶的描述哪一项是错误的？ A、它催化的是氧化脱氨反应 B、它的辅酶是NAD+或NADP+ C、它和相应的转氨酶共同催化联合脱氨基作用 D、它在生物体内活力不强 5、下列氨基酸可以作为一碳单位供体的是： A、Pro B、Ser C、Glu D、Thr 6、鸟氨酸循环中，尿素生成的氨基来源有） A、鸟氨酸 B、精氨酸 C、天冬氨酸 D、瓜氨酸 7、磷酸吡哆醛不参与下面哪个反应？） A、脱羧反应 B、消旋反应 C、转氨反应 D、羧化反应 8、L-谷氨酸脱氢酶的辅酶是 A、NAD+ B、FAD C、FMN D、CoA 9、血清中的GOT活性异常升高，表明下列哪种器官的细胞损伤？ A、心肌细胞 B、肝细胞 C、肺细胞 D、肾细胞 10、血清中的GPT活性异常升高，下列哪种器官的细胞损伤？ A、心肌细胞 B、肝细胞 C、肺细胞 D、肾细胞 二、名词解释 联合脱氨基作用转氨基作用必需氨基酸一碳单位生糖氨基酸生酮氨基酸 三、问答题： １、催化蛋白质降解的酶有哪几类？它们的作用特点如何？ ２、氨基酸脱氨后产生的氨和 -酮酸有哪些主要的去路？ ３、试述天冬氨酸彻底氧化分解成CO 2和H 2 O的反应历程，并计算产生的ATP的摩尔数。 ４、维生素B族中有哪些成员是与氨基酸代谢有关的？请简述之。 5、氨基酸可以合成哪些生物活性物质？ *6、当血液中的氨浓度升高时引起高氨血症，出现昏迷现象，清解释可能的原因。 参考答案 一、选择题
第十章氨基酸代谢 植物、微生物从环境中吸收氨、铵盐、亚硝酸盐、硝酸盐等无机氮，合成各种氨基酸、蛋白质、含氮化合物。 人和动物消化吸收动、植物蛋白质，得到氨基酸，合成蛋白质及含氮物质。 有些微生物能把空气中的N2转变成氨态氮，合成氨基酸。 第一节蛋白质消化、降解及氮平衡 一、蛋白质消化吸收 哺乳动物的胃、小肠中含有胃蛋白酶、胰蛋白酶、胰凝乳蛋白酶、羧肽酶、氨肽酶、弹性蛋白酶。经上述酶的作用，蛋白质水解成游离氨基酸，在小肠被吸收。 被吸收的氨基酸（与糖、脂一样）一般不能直接排出体外，需经历各种代谢途径。 肠粘膜细胞还可吸收二肽或三肽，吸收作用在小肠的近端较强，因此肽的吸收先于游离氨基酸。 二、蛋白质的降解 人及动物体内蛋白质处于不断降解和合成的动态平衡。成人每天有总体蛋白的1%～2%被降解、更新。 不同蛋白的半寿期差异很大，人血浆蛋白质的t1/2约10天，肝脏的t1/2约1～8天，结缔组织蛋白的t1/2约180天，许多关键性的调节酶的t1/2均很短。 真核细胞中蛋白质的降解有两条途径： 一条是不依赖A TP的途径，在溶酶体中进行，主要降解外源蛋白、膜蛋白及长寿命的细胞内蛋白。 另一条是依赖A TP和泛素的途径，在胞质中进行，主要降解异常蛋白和短寿命蛋白，此途径在不含溶酶体的红细胞中尤为重要。 泛素是一种8.5KD（76a.a.残基）的小分子蛋白质，普遍存在于真核细胞内。一级结构高度保守，酵母与人只相差3个a.a残基，它能与被降解的蛋白质共价结合，使后者活化，然后被蛋白酶降解。 三、氨基酸代谢库 食物蛋白中，经消化而被吸收的氨基酸（外源性a.a）与体内组织蛋白降解产生的氨基酸（内源性a.a）混在一起，分布于体内各处，参与代谢，称为氨基酸代谢库。 氨基酸代谢库以游离a.a总量计算。 肌肉中a.a占代谢库的50％以上。 肝脏中a.a占代谢库的10％。 肾中a.a占代谢库的4％。 血浆中a.a占代谢库的1～6％。
第三章氨基酸 一、是非题 1 自然界的多肽物质均由L构型的氨基酸组成，完全没有例外（） 2 组氨酸是人体的一种半必需氨基酸（） 3 蛋白质中的所有的氨基酸（除甘氨酸外）都是左旋的（） 4 因甘氨酸在酸性或碱性水溶液中都能解离，所以可作中性PH缓冲液介质（） 5 脯氨酸与茚三酮反应生成紫色产物（） 6 高等生物体内常见的L型氨基酸中液包括多巴（dopa）（） 7 蛋白质中所有的组成氨基酸都可以用酸水解后用氨基酸分析定量测出（） 8 所有的氨基酸中，因碳原子是一个不对称原子，因此都具有旋光性（） 答案 1 .错 2. 对 3. 错 4. 错 5. 错 6. 对7. 错8. 错 二、填空题 1 精氨酸的pK1（COOH）值为2.17，pK2值为9.04，pK3值为12.98，其pI（等电点时的pH值）为。天冬氨酸的pK1（COOH）值为1.88，pK2（COOH）值为3.65，pK3（）值为9.60，其pI值为 2 苯丙氨酸是人体的必需氨基酸，这是因为 3 用分光光度计在280nm测定蛋白质有强烈吸收，主要是由于，和等氨基酸侧链基团起作用 4 已知某种氨基酸的pK1和pK2分别是2.34和9.69，它的pI是 5 氨基酸定量分析的经典方法是，氨基酸序列测定中最普遍的方法是法 答案 1 （11.02）（2.77） 2 （体内不能合成） 3（酪氨酸/Tyr）（色氨酸/Trp）（苯丙氨酸/Phe） 4（6.02） 5（茚三酮）（Edman/Val） 三、选择题 1.下列有关氨基酸的叙述，哪个是错误的? A.酪氨酸和苯丙氨酸都含有苯环 B.酪氨酸和丝氨酸都含羟基 C.亮氨酸和缬氨酸都是分支氨基酸 D.脯氨酸和酪氨酸都是非极性氨基酸 E.组氨酸、色氨酸和脯氨酸都是杂环氨基酸 2.下列哪一类氨基酸完全是非必需氨基酸? A.碱性氨基酸 B.含硫氨基酸 C.分支氨基酸
氨基酸、多肽及蛋白质类药物 氨基酸、多肽及蛋白质类药物 山东药品食品职业学院张慧婧 第一部分氨基酸、多肽及蛋白质基本知识 一、蛋白质基本知识 蛋白质是一切生命的物质基础，是生物体的重要组成成分之一。无论是病毒、细菌、寄生虫等简单的低等生物，还是植物、动物等复杂的高等生物，均含有蛋白质。蛋白质占人体重量的16%-20%约达人体固体总量的45%肌肉、血液、毛发、韧带和内脏等都以蛋白质为主要成分的形式存在；植物体内蛋白质含量较动物偏低，但在植物细胞的原生质和种子中蛋白质含量较咼，如大豆中蛋白含量约为38%而黄豆中咼达40%微生物中蛋白质含量也很高，细菌中的蛋白质含量一般为50%-80%干酵母中蛋白质含量也高达46. 6%病毒除少量核酸外几乎都由蛋白质组成，疯牛病的病原体——朊病毒仅由蛋白质组成。 这些不同种类的蛋白质，具有独特的生物学功能，几乎参与了所有的生命现象和生理过程，可以说一切生命现象都是蛋白质功能的体现。 1?生物催化作用 作为生命体新陈代谢的催化剂一一酶，是被认识最早和研究最多的一大类蛋白质，它的特点是催化生物体内的几乎所有的化学反应。生物催化作用是蛋白质最重要的生物功能之一。正是这些酶类决定了生物的代谢类型，从而才有可能表现出不同的各种生命现象。 2?结构功能 第二大类蛋白质是结构蛋白，它们构成动、植物机体的组织和细胞。在高等动物中，纤维状胶原蛋白是结缔组织及骨骼的结构蛋白， a -角蛋白是组成毛发、羽毛、角质、皮肤的结 构蛋白。丝心蛋白是蚕丝纤维和蜘蛛网的主要组成成分。膜蛋白是细胞各种生物膜的重要成分，它与带极性的脂类组成膜结构。 3.运动收缩功能 另一类蛋白质在生物的运动和收缩系统中执行重要功能。肌动蛋白和肌球蛋白是肌肉收缩系统的
氨基酸的种类及对人体的作用 氨基酸（anjisuan）含有氨基的羧酸都是氨基酸，但在生物体中存在的氨基酸种类不多。组成天然蛋白质基本结构的氨基酸共有20种。 除组成天然蛋白质基本结构的20种氨基酸外，还发现几种特殊的其他氨基酸是某些特 种蛋白质的成分。每种特殊氨基酸都是20种基本氨基酸中某种氨基酸的衍生物，都是 在其母体氨基酸参入多肽链后经酶促修饰生产的。例如4-羟基脯氨酸、5-羟基赖氨酸、N-甲基赖氨酸、γ-羰基谷氨酸、锁链素和异锁链素等。 １、非极性氨基酸 包括：甘氨酸、丙氨酸、缬氨酸、亮氨酸、异亮氨酸、苯丙氨酸、脯氨酸 ２、极性氨基酸 极性中性氨基酸：色氨酸、酪氨酸、丝氨酸、半胱氨酸、蛋氨酸、天冬酰胺、谷氨酰胺、苏氨酸 酸性氨基酸：天冬氨酸、谷氨酸 碱性氨基酸：赖氨酸、精氨酸、组氨酸 已知基本氨基酸有二十个品种，其中赖氨酸、苏氨酸、亮氨酸、异亮氨酸、缬氨酸、蛋氨酸、色氨酸、苯丙氨酸8种氨基酸，人体不能自己制造，我们称之为必须氨基酸，需要由食物提供。此外，人体合成精氨酸、组氨酸的力不足于满足自身的需要，需要从食物中摄取一部分，我们称之为半必须氨基酸。其余的十种氨基酸人体能够自己制造，我们称之为非必须氨基酸。 氨基酸是蛋白质的基本组成单位，大约有200多种，但在动物的营养中起重要作用而且被人们广泛认识的只有20多种，称之为标准氨基酸。根据动物对氨基酸的营养需要通 常分为必需氨基酸和非必需氨基酸两大类，必需氨基酸是指在标准氨基酸中，动物体不能自身合成，或者合成的速度或数量不能满足动物正常生长的需要，必须由饲料提供的一类氨基酸。非必需氨基酸并不是可要可不要的氨基酸，而是动物体可以自身合成或者需要量较少的一类氨基酸。必需氨基酸中需要在饲料中补充量最多的称为第一限制性氨基酸，补充量排在后面的称为第二限制氨基酸。 氨基酸是构建生物机体的众多生物活性大分子之一，是构建细胞、修复组织的基础材料。氨基酸被人体用于制造抗体蛋白以对抗细菌和病毒的侵染，制造血红蛋白以传送氧气，制造酶和激素以维持和调节新陈代谢；氨基酸是制造精卵细胞的主体物质，是合成神经介质的不可缺少的前提物质；氨基酸能够为机体和大脑活动提供能源，氨基酸是一切生命之元。 芳香族：苯丙氨酸、酪氨酸、色氨酸 杂环：组氨酸、脯氨酸、色氨酸 杂环亚氨基酸：脯氨酸，指其alpha-氨基是亚氨基。 其余：脂肪族 分支氨基酸是指beta-碳原子有分支的氨基酸 一般来说，分支氨基酸指Val缬氨酸,Leu亮氨酸，Ile异亮氨酸， 脂肪氨基酸：甘氨酸Gly 丙氨酸Ala Val缬氨酸,Leu亮氨酸，Ile异亮氨酸 芳香族：苯丙氨酸氨酸Tyr 色氨酸Trp 含羟基氨基酸：半胱氨酸Cys 甲硫氨酸Met 含羧基：天冬氨Asp 谷氨酸Glu
20种氨基酸缩写，结构，特性，记忆口诀 体内20种氨基酸按理化性质可分为4组: ①非极性、疏水性氨基酸：甘氨酸、丙氨酸、缬氨酸、亮氨酸、异亮氨酸、苯丙氨酸和脯氨酸。 ②极性、中性氨基酸：色氨酸、丝氨酸、酪氨酸、半胱氨酸、蛋氨酸、天冬酰胺、谷氨酰胺和苏氨酸。 ③酸性的氨基酸：天冬氨酸和谷氨酸。 ④碱性氨基酸：赖氨酸、精氨酸和组氨酸。 中文名称英文名称三字母缩写单字母符号 甘氨酸Glyc ine Gly G 丙氨酸Ala nine Ala A 缬氨酸Vali ne Val V 亮氨酸Leuc ine Leu L
异亮氨酸 Isoleuc ine Ile I 脯氨酸 Proli ne Pro P 苯丙氨酸 Pheny lala nine Phe F 酪氨酸 Tyros ine Tyr Y 色氨酸 Tryptophan Trp W 丝氨酸 Seri ne Ser S 苏氨酸 Thre onine Thr T 1 半胱氨酸 1 Cyst ine Cys C 蛋氨酸 Methio nine Met M 天冬酰胺 Asp arag ine Asn N 谷氨酰胺 Glutarni ne Gin Q
速记氨基酸英文缩写 2008-08-20 14:27 氨基酸记忆口诀 1、必须氨基酸：携一本蛋色书来［缬氨酸，异亮（亮）氨酸，苯丙
2、半必须氨基酸：半斤组［精（斤）氨酸，组氨酸］ 3、含硫氨基酸：硫甲硫，胱半胱［甲硫氨酸，半胱氨酸，胱氨酸］ 4、芳香族氨基酸：老芳本色［酪氨酸，苯丙氨酸，色氨酸］ 5、支链氨基酸：支姐，亮一亮［缬氨酸，亮氨酸，异亮氨酸］ 6、非极性疏水性氨基酸：非姐，脯亮一亮，（给你）本饼干［缬氨 7、酸性氨基酸：酸谷天（三伏天）［谷氨酸，天冬氨酸］
第十章 蛋白质的酶促降解和氨基酸代谢 第一节 蛋白质的酶促降解 生物体内的蛋白质是经常处于动态的变化之中，一方面在不断地合成，另一方面又在不断地分解。例如，当种子萌发时，蛋白质发生强烈的水解，将胚乳或子叶中的储藏蛋白质分解，形成氨基酸和其他简单含氮化合物，供幼苗形成组织时用。在植物衰老时，蛋白质的分解亦很强烈，将营养器官的蛋白质分解成含氮化合物，转移到繁殖器官中，供幼胚及种子的形成之所需。 蛋白质的分解对机体生命代谢的意义并不亚于蛋白质的合成。植物体为了进行正常的生长和发育，为了适应外界条件的变化，必须经常不断地形成具有不同结构与功能的各种蛋白质。因此，早期合成的蛋白质在完成其功能之后不可避免地要分解，其分解产物将作为合成新性质蛋白质的原料。 蛋白质的分解是在蛋白（水解）酶催化下进行的，蛋白水解酶存在于植物所有的细胞与组织中。大量蛋白酶已被人们从植物种子、果实的生长器官中分离出来并进行了研究，如番木瓜汁液中的木瓜蛋白酶，菠萝茎和果实中的菠萝蛋白酶，花生种子中的花生仁蛋白酶，豌豆种子中的豌豆蛋白酶，小麦、大麦、燕麦籽粒中的相应蛋白酶。其中许多酶已制成结晶。 蛋白水解酶可分为内肽酶（肽链内切酶）和端肽酶（肽链端解酶）两大类。 （１）蛋白酶的种类和专一性 蛋白酶即内肽酶（endopeptidase ），水解蛋白质和多肽链内部的肽键，形成各种短肽。蛋白酶具有底物专一性，不能水解所有肽键，只能对特定 H 2N Rn C N H CH O 1 R 1'CH C H CH 2 O C H CH R 3O Rm H 氨肽酶（芳、疏） 羧肽酶 胃蛋白酶胰凝乳蛋白酶 胰蛋白酶 枯草杆菌蛋白酶 （疏） 图9-1 几种蛋白酶的专一性 的肽键发生作用。如木瓜蛋白酶只能作用于由碱性氨基酸以及含脂肪侧链和芳香侧链的氨 基酸所形成的肽键。几种蛋白水解酶的专一性见图9-1、表9-1。
第七章氨基酸代谢 一、选择题 A型题 1、肌肉中氨基酸脱氨的主要方式是： A、氧化脱氨基 B、转氨基 C、联合脱氨基 D、嘌呤核苷酸循环 E、非氧化脱氨基 2、可直接进行氧化脱氨基的氨基酸是： A、Glu B、Asp C、Gln D、Asn E、Gly 3、体内氨的主要代谢去路： A、合成核苷酸 B、合成非必需氨基酸 C、合成尿素 D、合成丙氨酸 E、合成谷氨酰胺 4、ALT（GPT）活性最高的组织是： A、心肌 B、肝脏 C、肾脏 D、骨骼肌 E、脑 5、CPS-I的变构激活剂是： A、氨基甲酰磷酸 B、N-乙酰谷氨酸 C、精氨酸 D、鸟氨酸 E、NH3 6、体内能生成硫酸根的氨基酸主要是： A、Cys B、Met C、Ala D、Leu E、Ile 7、氨基酸脱羧酶的辅酶是： A、磷酸吡哆醛 B、四氢叶酸 C、辅酶A D、FAD E、NAD+ 8、将鸟氨酸循环与三羧酸循环联系起来的中间产物是： A、天冬氨酸 B、草酰乙酸 C、瓜氨酸 D、天冬氨酸与延胡索酸 E、天冬氨酸与瓜冬酸 9、甲基的直接供体是： A、N5-甲基四氢叶酸 B、甲硫氨酸 C、肾上腺素 D、N10-甲酰四氢叶酸 E、S-腺苷甲硫氨酸 10、不能转变为其他形式的一碳单位是： A、N10-甲酰四氢叶酸 B、N5，N10-甲炔四氢叶酸 C、N5-亚氨甲基四氢叶酸 D、N5，N10-甲烯四氢叶酸 E、N5-甲基四氢叶酸 11、将氨基酸代谢和核苷酸代谢联系起来的化合物是： A、辅酶A B、磷酸吡哆醛和生物素 C、SAM和FH4 D、FAD和NAD+ E、乙酰CoA和丙酮酸 12、一分子谷氨酸彻底氧化分解，生成A TP的分子数： A、21 B、21或24 C、24或27 D、30或33 E、27或30 13、ALT和AST活性最低的是： A、肝脏 B、心肌 C、肌肉 D、肾脏 E、血清 14、临床上对高血氨病人禁止用碱性肥皂水灌肠的原因是： A、碱性条件下，易生成NH3而被细胞膜吸收
第十章蛋白质的酶促降解及氨基酸代谢 一、名词解释 1、氨基酸代谢库 2、必需氨基酸、非必需氨基酸、半必需氨基酸 3、氧化脱氨基作用 4、转氨基作用 5、联合脱氨基作用 6、嘌呤核苷酸循环 7、鸟氨酸循环8、生糖氨基酸、生酮氨基酸、生糖兼生酮氨基酸 9、泛素10、S-腺苷甲硫氨酸 11、一碳单位 二、填空 1、氨基酸代谢库中的内源氨基酸是由和组成。 2、多肽链经胰蛋白酶降解后，产生新肽段羧基端主要是和氨基酸残基。 3、胰凝乳蛋白酶专一性水解多肽链由氨基酸端形成的肽键。 4、氨基酸的最主要脱氨基方式是。 5、转氨酶和脱羧酶的辅酶通常是。 6、谷氨酸经脱氨后产生和氨，前者进入进一步代谢。 7、尿素循环中产生的和两种氨基酸不是蛋白质氨基酸。 8、尿素分子中两个N原子，分别来自和。 9、在人体中氨在中通过循环生成经排泄。 10、体内最重要的转氨酶有和。 11、肝细胞线粒体中的氨基甲酰磷酸合成酶Ⅰ的催化作用需要______﹑_____，______参与。 12、精氨酸在的催化下，生成尿素和。 13、氨基酸脱下氨的主要去路有、和。 14、不同氨基酸与之间通过作用生成谷氨酸，这是氨基酸分解代谢反应，催化这一反应的酶叫酶，其辅酶是。 15、嘌呤核苷酸循环将氨基酸的和结合，生成，随后裂解为和延胡索酸。 16、人体内合成尿素的直接前体是，它水解后生成尿素和，后者又与反应，生成，这一产物再与反应，最终合成尿素，这就是尿素循环，尿素循环的后半部是在中进行的。 17、嘌呤核苷酸循环最终将氨释放出的化合物称，催化此反应的酶是。 18、氨甲酰磷酸合成酶Ⅰ定位于细胞内的，它催化和合成氨甲酰磷酸。 19、人体内不能合成而需要从食物供应的氨基酸称为。 20、是除氨的主要器官，它可通过将NH3和CO2合成无毒的，而禽类则合成的是。 21、合成一分子尿素需消耗分子的高能键。 22、生酮氨基酸经代谢后可产生，它是合成酮体的原料。 23、提供一碳单位的氨基酸有、、和等。常见的一碳单位有、、、、和等。 24、生物体中活性蛋氨酸是，它是活泼的供应者。 25、四氢叶酸是的辅酶，其结合部位是在四氢叶酸的和。 26、谷氨酸脱去羧基生成，牛磺酸可由氧化脱羧而成。 27、芳香族氨基酸碳架主要来自糖酵解中间代谢物和磷酸戊糖途径的中间代谢物。
第十章蛋白质降解和氨基酸代谢 知识点： 一、蛋白质降解 必需氨基酸；蛋白质的营养价值；蛋白酶的分类；酶原的激活；蛋白质的腐败 二、氨基酸代谢 知识点： 氨基酸代谢库、氨基酸的脱氨基作用，重要的转氨酶，必需氨基酸，L-谷氨酸脱氢酶 三、体内的氨，尿素循环 氨的毒性、氨的转运，尿素循环 知识点： 一、蛋白质降解 必需氨基酸；蛋白质的营养价值；蛋白酶的分类；酶原的激活；蛋白质的腐败 是非题： 1、肠道细菌对不被消化的蛋白质所起的作用，称为腐败作用。其本质是细菌本身的代谢过程，以有氧代谢为主。 2、蛋白质中所含的必需氨基酸的含量越高，其营养价值越高。 3、氨基酸吸收或向各组织、细胞内的转移是通过谷胱甘肽起作用的。 4、氨基酸的吸收是消耗能量的主动运输过程。 5、根据蛋白酶作用肽键的位置，蛋白酶可分为内肽酶和外肽酶两类，胰蛋白酶则属于外肽酶。 三、氨基酸代谢 知识点： 氨基酸代谢库、氨基酸的脱氨基作用，重要的转氨酶，必需氨基酸，L-谷氨酸脱氢酶 名词解释： 氨基酸代谢库、联合脱氨作用、转氨基作用 填空题： 1．转氨酶类属于双成分酶，其共有的辅基为或；谷草转氨酶促反应中氨基供体为氨酸，而氨基的受体为该种酶促反应可表示为。 2．在线粒体内谷氨酸脱氢酶的辅酶多为；同时谷氨酸经L-谷氨酸氢酶作用生成的酮酸为，这一产物可进入循环最终氧化为CO2和H2O。 3、体内氨基酸的脱氨基作用包括、和。 是非题： 1．L-谷氨酸脱氢酶不仅可以使L-谷氨酸脱氨基，同时也是联合脱氨基作用不可缺少的重要酶。 2．许多氨基酸氧化酶广泛存在于植物界，因此大多数氨基酸可通过氧化脱氨基作用脱去氨基。
3．蛋白酶属于单成酶，分子中含有活性巯基（-SH），因此烷化剂，重金属离子都能抑制此类酶的活性。 4．氨基酸的碳骨架可由糖分解代谢过程中的α-酮酸或其它中间代谢物提供，反过来过剩的氨基酸分解代谢中碳骨架也可通过糖异生途径合成糖。 5．谷氨酸脱氢酶催化的反应如下： α-酮戊二酸+NH3+NADPH+H +L-谷氨酸+NADP++H2O 该酶由于广泛存在，因此该酶促反应也是植物氨同化的主要途径之一。 6．动植物组织中广泛存在转氨酶，需要α-酮戊二酸作为氨基受体，因此它们对与之相偶联的两个底物中的一个底物，即α-酮戊二酸是专一的，而对另一个底物则无严格的专一性。7．脱羧酶的辅酶是1磷酸吡哆醛。 8．非必需氨基酸和必需氨基酸是针对人和哺乳动物而言的，它们意即人或动物不需或必需而言的。 9．磷酸吡哆醛是转氨酶的辅基，转氨酶促反应过程中，其中醛基可作为催化基团能与底物形成共价化合物，即Schiff`s碱。 选择题： 1．谷丙转氨酶的辅基是（） A、吡哆醛 B、磷酸吡哆醇 C、磷酸吡哆醛 D、吡哆胺 E、磷酸吡哆胺 2．糖分解代谢中α-酮酸由转氨基作用可产生的氨基酸为（） A、苯丙氨酸、甘氨酸、谷氨酰胺 B、甲硫氨酸、天冬氨酸、半胱氨酸 C、谷氨酸、天冬氨酸、丙氨酸 D、天冬酰胺、精氨酸、赖氨酸 3．下列过程不能脱去氨基的是（） A、联合脱氨基作用 B、氧化脱氨基作用 C、嘌呤核甘酸循环 D、转氨基作用4．根据下表内容判断，不能生成糖类的氨基酸为（） 氨基酸降解中产生的α-酮酸 氨基酸终产物 A、丙、丝、半胱、甘、苏 B、甲硫、异亮、缬 C、精、脯、组、谷（-NH2） D、苯丙、酪、赖、色 丙酮酸琥珀酰CoA α-酮戊二酸乙酰乙酸 问答题： 1、以丙氨酸为例说明生糖氨基本转变成糖的过程。 三、体内的氨，尿素循环 氨的毒性、氨的转运，尿素循环 名词解释： 尿素循环 是非题： 1、人产生尿素的器官是肾脏。 2、尿素的生成发生在细胞的胞浆中。 3、氨在血液中主要是以丙氨酸的形式运输。
生物化学I 第三章氨基酸 练习题 1、下列氨基酸哪个含有吲哚环？( ) A 蛋氨酸； B 苯丙氨酸； C 色氨酸； D 结氨酸； E 组氨酸。 2、含有咪唑环的氨基酸是 ( ) A 色氨酸； B 酪氨酸； C 组氨酸； D 苯丙氨酸； E 精氨酸。 3、在pH6.0时，带正电荷的氨基酸为 ( ) A 谷氨酸； B 精氨酸； C 亮氨酸； D 丙氨酸； E 色氨酸。 4、氨基酸在等电点时，应具有的特点是：( ) A 不具正电荷； B 不具负电荷； C A+B； D 溶解度最大； E 在电场中不移动。 5、在pH10时的谷氨酸溶液中，下列哪一种结构形式占优势？( ) A 羧基氨基都解离； B 羧基氨基都不解离； C 只α—羧基解离； D 只γ—羧基解离； E α—羧基γ—羧基都解离。 6、天冬氨酸的Pk1=2.09，Pk2=3.86，Pk3=9.82，则其等电点为 ( ) A 2.09； B 2.97； C 3.86； D 6.84； E 9.82 。 7、分子中含有两个不对称碳原子的氨基酸是 ( ) A 脯氨酸； B 酪氨酸； C 丝氨酸； D 精氨酸； E 苏氨酸。 8、下列关于还原型谷胱甘肽结构或性质的叙述，哪一种是错误的？( ) A 含有两个肽键； B 胱代表半胱氨酸； C 谷氨酸的γ—羧基参与了肽键的形成； D 含有一个硫基； E 变成氧化型谷胱甘肽时脱去的两个氢原子是由同一个还原型谷胱 甘肽分子提供的。 9、关于催产素和加压素功能方面的叙述，正确的是 ( ) A 催产素具有减少排尿的功效； B 加压素可以促进子宫和乳腺平滑肌收缩； C 加压素参与记忆过程； D 催产素可使血压升高； E 催产素可促进血管平滑肌收缩。
氨基酸营养输液 复方氨基酸注射液（3AA） 说明书 【化学名】 【英文名】 【成份】 【性状】本品为无色或几乎无色的澄明液体。 【作用类别】 【药理毒理】(1)缬氨酸、亮氨酸、及异亮氨酸为支链氨基酸，进入体内后能纠正血浆中支链氨基酸和芳香氨基酸失衡，防止因脑内芳香氨基酸浓度过高引起的肝昏迷。(2)能促进蛋白质合成和减少蛋白质分解，有利于肝细胞的再生和修复，并可改善低蛋白血症。(3)直接在肌肉、脂肪、心、脑等组织代谢，产生能量供肌体利用。 【药代动力学】 【适应症】各种原因引起的肝性脑病、重症肝炎以及肝硬化、慢性活动性肝炎。亦可用于肝胆外科手术前后。 【用法和用量】静脉滴注一日250～500ml或用适量5%～10%葡萄糖注射液混合后缓慢滴注。每1分钟不超过40滴。 【不良反应】输注过快可致心悸、恶心、呕吐、发热等反应，故滴速不宜过快。 【禁忌】 【注意事项】(1)详细检查药液，如有浑浊，切勿使用。输注时应一次用完，剩余药液切勿保存再用。(2)使用本品时，应注意水和电解质平衡。(3)重度食道静脉曲张患者使用本品时，应控制输注速度和用量，以防静脉压过高。(4)病人有大量腹水、胸水时，应避免输入量过
多。(1)本品输注过快。可引起恶心、呕吐等反应，应及时减低给药速度，滴注速度宜控制在每分钟不超过40滴。(6)本品遇冷易析出结晶，宜微温溶解后再用。 【孕妇及哺乳期妇女用药】尚不明确。 【儿童用药】 【老年患者用药】 【药物相互作用】尚不明确。 【药物过量】 【规格】 【贮藏】密闭，置凉暗处保存。 【包装】 【有效期】 复方氨基酸注射液(6AA) 说明书 【化学名】 【英文名】 【成份】本品为复方制剂，其组分为每1000ml含：L-缬氨酸（C5H11NO2）12.2g L-亮氨酸（C6H13NO2）16.6g L-异亮氨酸（C6H13NO2）11.0g L-精氨酸（C6H14N4O2）22.0g L-谷氨酸（C5H9NO4）18.6g L-门冬氨酸（C4H7NO4）4.6g 【性状】本品为无色或微黄色的澄明液体。 【作用类别】 【药理毒理】1. 药理本品为氨基酸类药，主要含亮氨酸、异亮氨酸、缬氨酸等三种支链氨基酸。（1）缬氨酸、亮氨酸、及异亮氨酸为支链氨基酸，进入体内后能纠正血浆中支链
第10章氨基酸类药物 作为构成蛋白质分子的基本单位的氨基酸，无疑是构成人体内最基本物质之一。 氨基酸在医药上主要用来制备复方氨基酸输液，也用作治疗药物和用于合成多肽药物。目前用作药物的氨基酸有一百几十种，其中包括构成蛋白质的氨基酸有20种和构成非蛋白质的氨基酸有100多种。 由多种氨基酸组成的复方制剂在现代静脉营养输液以及“要素饮食”疗法中占有非常重要的地位，对维持危重病人的营养，抢救患者生命起积极作用，成为现代医疗中不可少的医药品种之一。 谷氨酸、精氨酸、天门冬氨酸、胱氨酸、L－多巴等氨基酸单独作用治疗一些疾病，主要用于治疗肝病疾病、消化道疾病、脑病、心血管病、呼吸道疾病以及用于提高肌肉活力、儿科营养和解毒等。此外氨基酸衍生物在癌症治疗上出现了希望。 氨基酸的生产和利用早已经受到人们的重视。1820年，水解氨基酸；1850年，实验室化学合成氨基酸；1956年，微生物发酵糖类获得氨基酸，形成发酵制造氨基酸的新型发酵工业。谷氨酸最大，赖氨酸次之。 第一节、氨基酸的种类及物化性质 一、氨基酸的组成与结构 氨基酸结构通式 1、氨基酸的物理通性 1）都是无色结晶。熔点约在230℃以上，大多没有确切的熔点，熔融时分解并放出CO2；都能溶于强酸和强碱溶液中，除胱氨酸、酪氨酸、二碘甲状腺素外，均溶于水；除脯氨酸和羟脯氨酸外，均难溶于乙醇和乙醚。 无色晶体，熔点较高（200℃～300℃）水中溶解度各不同，取决于侧链。氨基酸能使水的介电常数增高。氨基酸的晶体是离子晶体。氨基酸是离子化合物。 2）有碱性[二元氨基一元羧酸，例如赖氨酸（lysine）]；酸性[一元氨基二元羧酸，例如谷氨酸（Glutamic acid）]；中性[一元氨基一元羧酸，例如丙氨酸（Alanine）]三种类型。大多数氨基酸都呈显不同程度的酸性或碱性，呈显中性的较少。所以既能与酸结合成盐，也能与碱结合成盐。 3)由于有不对称的碳原子，呈旋光性。同时由于空间的排列位置不同，又有两种构型：D 型和L型，组成蛋白质的氨基酸，都属L型。
第三章氨基酸分解代谢下册P299 30章 细胞总是不断地从氨基酸合成蛋白质，又把蛋白质降解为氨基酸，由此可排除不正常蛋白质，排除积累过多的酶和“调节蛋白”，使细胞代谢得以正常进行。对正常蛋白质细胞也要进行有选择的降解。蛋白质降解为氨基酸后氨基酸会继续进行分解代谢。 §3.1 氨基酸分解代谢（P303）： 氨基酸的分解代谢总是先脱去氨基。脱氨基的方式，不同生物不完全相同。氧化脱氨基作用普遍存在于动植物中，非氧化脱氨基作用主要见于微生物。陆生脊椎动物将脱下的氨基合成尿素，脱氨后的氨基酸碳骨架进行氧化分解，形成能进入柠檬酸循环的化合物，最后氧化成CO2和H2 O。 (一)氨基酸的脱氨基作用： 绝大多数氨基酸脱氨基出自转氨基作用，氨基酸与α- 酮戊二酸在氨基转移酶作用下发生氨基酸脱氨同时生成Glu（也有的转到草酰乙酸上生成Asp）。 （1）氨基转移反应分两步进行： 1.氨基酸先将氨基转移到酶分子的辅酶磷酸吡哆醛（PLP）上，自身形成α- 酮酸，PLP则形成磷酸吡哆胺（PMP）。 2．PMP的氨基转移到α-酮戊二酸（或草酰乙酸）上，生成Glu（或Asp），PLP恢复。详细机制可见P305 图30-3。 （2）转氨酶： 已发现有50种以上的转氨酶，大多数需要α-酮戊二酸为氨基受体。 1.丙氨酸转氨酶（ALT），又称谷丙转氨酶（G..P.T），主要存在于肝细胞浆中，用于诊断肝病。 2. 天冬氨酸转氨酶（AST），又称谷草转氨酶（G..O.T），在心、肝中含量丰富，可用于测定心肌梗死，肝病。 人体转氨酶以ALT和AST活力最高。 （二）氧化脱氨基作用 在氧化脱氨基作用中以谷氨酸脱氢酶活性最高，该酶以NAD(P)+为辅酶，使Glu 经氧化作用，脱2H，再水解脱去氨基，生成α-酮戊二酸，如P306 图30-4所示。 谷氨酸脱氢酶由6个相同的亚基构成，分子量为33万，是变构调节酶，被GTP和ATP抑制，被ADP激活。活性受底物及产物浓度左右。 （三）联合脱氨基作用 氨基酸脱氨基重要方式是联合脱氨基作用。 一1一氨基酸的α-氨基借助转氨作用转移到α- 酮戊二酸的分子上，生成相应的α- 酮酸和Glu，然后Glu在谷氨酸脱氢酶催化下，脱氨基生成α- 酮戊二酸，同时释放出氨（P307图30-5）。 此过程在肌体中广泛存在。
1 真理惟一可靠的标准就是永远自相符合--- 第二篇第三章氨基酸代谢生物化学笔记―― 第三章氨基酸代谢一、营养必需氨基酸简记为：缬、异、亮、苏、蛋、赖、苯、色二、体内氨的来源和转运１、来源１）氨基酸经脱氨基作用产生的氨是体内氨的主要来源；２）由肠道吸收的氨；即肠内氨基酸在肠道细菌作用下产生的氨和肠道尿素经细菌尿素酶水解产生的氨。３）肾小管上皮细胞分泌的氨主要来自谷氨酰胺在谷氨酰胺酶的催化下水解生成的氨。２、转运１）丙氨酸-葡萄糖循环 （肌肉） （血液）（肝） 肌肉蛋白质 葡萄糖 葡萄糖 葡萄糖 尿素 氨基酸糖糖尿素循环分异 2 真理惟一可靠的标准就是永远自相符合--- NH3 解生NH3
谷氨酸丙酮酸丙酮酸谷氨酸转氨酶转氨酶酮戊二酸α-丙氨酸丙氨酸丙氨酸 3 真理惟一可靠的标准就是永远自相符合--- 酮戊二酸２）谷氨酰胺的运氨作用谷氨酰胺主要从脑、肌肉等组织向肝或-α肾运氨。氨与谷氨酰胺在谷氨酰胺合成酶催化下生成谷氨酰胺，由血液输送到肝谷氨酰胺既是氨的解毒产物，可以认为，或肾，经谷氨酰胺酶水解成谷氨酸和氨。也是氨的储存及运输形式。三、氨基酸的脱氨基作用１、转氨基作用转氨酶催化原来的酮酸的酮基上，生成相应的氨基酸；-α-氨基转移到另一种α某一氨基酸的也是体内某些氨基酸合成酮酸。既是氨基酸的分解代谢过程，氨基酸则转变成α-的重要途径。除赖氨酸、脯氨酸及羟脯氨酸外，体内大多数氨基酸可以参与转氨丙氨酸谷氨酸＋草酰酮戊二酸+基作用。如：谷氨酸＋丙酮酸谷丙转氨酶(ALT)α-的磷酸B6α-酮戊二酸＋天冬氨酸转氨 酶的辅酶是维生素乙酸谷草转氨酶（AST）酮α谷氨酸脱氢酶-L-谷氨酸氧化脱氨基作用L-谷氨酸L-酯，即磷酸吡哆醛。２、NH3NADH３、联合脱氨基作用戊二酸＋氨基酸酮戊二酸α-NADH ＋NH3 转氨酶谷氨酸脱氢酶-酮酸α谷氨酸肾等组织中进行。４、嘌呤核苷酸循环上述联合脱氨基作用主要在肝、NAD+ 骨骼肌和心肌中主要通过嘌呤核苷酸循环脱去氨基。氨基酸 4 真理惟一可靠的标准就是永远自相符合---
多肽类药物 多肽和蛋白质类生物药物按药物的结构分类可分为：氨基酸及其衍生物类药物、多肽和蛋白质类药物、酶和辅酶类药物、核酸及其降解物和衍生物类药物、糖类药物、脂类药物、细胞生长因子和生物制品类药物。 结构分析 多肽的定性至少应包括氨基酸分析、序列分析及质谱分析。纯肽的氨基酸分析可提供该多肽的氨基酸组成和数量。序列分析则提供氨基酸残基的精确排列顺序。基于多种技术的质谱, 如快原子轰击、电喷雾、激光解吸, 经常用于提供多肽的相对分子量及其序列信息。肽谱是蛋白质或多肽通过酶解得到的肽片段经分离和分析所得到的“指纹图谱”。当多肽含有20 个以上的氨基酸残基时, 肽谱分析对多肽结构研究和特性鉴别具有重要意义。 2. 1 氨基酸分析 用于氨基酸分析的水解方法主要是酸水解, 同时辅以碱水解。酸水解中使用最广泛的是盐酸(一般浓度为6mo l?L )。多肽于110 ℃真空或充氮的安瓿瓶内水解10～ 24 h, 然后除去盐酸。水解过程中氨基酸遭破坏的程度与保温时间有线性关系, 因此该氨基酸在多肽中的真实含量可通过以不同的保温时间对相应时间的样品中该氨基酸的含量作图, 用外推法求出。高氨基酸分析仪的使用使氨基酸的分析越来越准确, 如W aters 公司的氨基酸分析系统的检出限已达100 fmo l。 2. 2 序列分析 氨基酸测序主要为化学法, 酶法也有一定的意义。化学法以Edman 降解法最为经典, 它对所有氨基酸残基具有普适性和近乎定量的高产率, 是近50年N 2端顺序分析技术的基础。Edman 机理的液相(旋转杯) 自动蛋白顺序分析仪在1967 年推出。近年来不断对其改进, 其灵敏度已达到可以对0. 1pmo l 的样品进行常规分析。 2. 3 质谱(mass spect romet ry,M S) 质谱以质量分析为基础, 可提供化合物的分子量以及一些结构信息。1980 年代以后发展了许多新的“软电离”技术, 使其在蛋白质多肽分析中的应用越来越广。目前应用较多的有原子轰击、电喷雾和基质辅助激光解吸质谱。质谱测序是对Edman 降解的一个很好补充, 它可对N 2端封闭的多肽进行测序; 并可以通过碰撞诱导断裂(C ID ) 得到部分至完全的序列信息后, 作出M S2肽谱, 这可对修饰的氨基酸残基定性, 并确证其位臵。而且质谱技术与分离技术如HPLC、HPCE 直接相连可相互验证, 同时还可对混合肽进行测序。 2. 3. 1 快原子轰击质谱(fast atom bombardmen t2mass spect romet ry, FAB2M S)FAB2M S 克服了传统质谱中样品必须加热气化的限制, 可对热不稳定、难挥发的蛋白质多肽进行分析。与其他质谱技术相比, FAB2M S 更适合于小分子多肽的检测[6 ]。FAB2M S 测定肽的氨基酸序列具有用量少、方便和快速的优点。一些寡肽, 特别是人工合成的有保护基的寡肽在遇到N 2端封闭不宜用氨基酸序列仪测定其结构的情况下, 有可能用少量样品采用FAB2M S 直接获得寡肽的分子量和氨基酸序列。俞振培等[7 ]用FAB2M S 对7 个带有不同保护基的3～5 肽成功地进行了氨基酸序列研究。串联FAB2M S 将第一次轰击得到的分子离子进行再一次惰性原子轰击, 使肽链在不同部位断裂, 从而得到一组片段的质谱信息, 使多肽测序得以实现 2. 3. 2 电喷雾质谱(elect ro sp ray ion izat ion2massspect romet ry, ES I2M S)