第三章酶
学习要点
一、概述定义，RNA也有催化功能
作为生物催化剂的特点：高效率，高度专一性，对作用条件敏感，活性可调；专一性：绝对专一性，相对专一性，立体专一性
组成：简单酶，结合酶[全酶＝酶蛋白＋辅助因子（辅酶、辅基）]
二、酶的作用机理 1.活性中心：概念
构成：立体结构、其组分的一级结构不连续
2.酶(E)与底物（S）结合：中间产物学说（E+S=E·S→E+P）
诱导契合学说(底物诱导酶活性中心构象变化，使之与其构象匹配)
3.反应活化能的降低：反应活化能；酶降低活化能的方式（形成E·S，经历与一般反应不同的途径）
三、影响酶促反应速度的因素：1.底物浓度：米氏方程(V=Vm[S]/Km+[S])
米氏常数的意义：物理意义：V＝1/2Vm时的[S]；生物意义：Km是特征常数，倒数表示亲和力，多个底物有多个Km值、最适底物的Km值最小，计算
2．温度：最适温度，原因：变性与反应
3．pH:最适pH
4．激活剂：概念，种类：金属离子、有机分子、蛋白分子
5．抑制剂：概念，分类：不可逆抑制、可逆抑制
可逆抑制（1）竞争性抑制：I与S相似，竞争结合活性中心，增加[S]可去除抑制，Vm不变，Km变大
（2）非竞争性抑制：I与S不相似，结合于活性中心之外，不能通过增加[S]去除,Km不变，Vm变小
五、别构酶与同工酶1.别构酶:结构：多亚基，两中心
调节因子；正调节，负调节；
别构效应
动力学特点：S形曲线
优点：[S]变化小，V变化大
2．同工酶：概念，
六、分类氧化还原酶类，转移酶类，水解酶类，裂合酶类，异构酶类，合成酶类
七、、酶活力的测定1.反应速度
2．酶活力单位(U)： 25℃,1个大气压,1分钟转化1微摩尔底物的酶量
八、辅助因子和维生素
1．NAD和NADP(含烟酰胺，VB5)：NAD+(NADP+)＋2e-＋2H+＝NADH(NADPH)＋H+,氧化还原酶辅助因子
2.FMN、FAD（含核黄素，VB2）：FAD(FMN)＋2e-＋2H+＝FADH2(FMAH2),氧化还原酶辅助因子
3.焦磷酸硫胺素(TPP)（含硫胺素， VB1）：脱羧酶辅助因子
4.磷酸吡哆素（含吡哆素，VB6）：转氨酶辅助因子
5.生物素（VH）：羧化酶辅助因子
6.泛酸（VB3）：CoA的组成
7.硫辛酸
8.血红素
习题
一.选择题
1.酶的活性中心是指：(d)
a.酶分子上含有必需基团的肽段
b.酶分子与调节分子结合的部位
c.酶分子有丝氨酸残基、二硫键存在的部位
d.酶分子发挥催化作用的关键性区域
2．酶的化学本质是：(b)
a.糖类
b.蛋白质
c.脂肪酸
d.DNA
3.同工酶的特点是：(c)
a.不同生物体其催化相同反应的酶的总称
b.催化同一底物起不同反应酶的总称
c. 催化作用相同但分子组成和理化性质不同的酶
d. 催化一种底物起联锁反应的酶的总称
4.别构酶的动力学曲线呈S型，它说明：(b)
别构酶是单体酶
在底物浓度变化很小，别构酶活性变化很大
别构酶催化的反应速度比非别构酶慢
别构酶的反应速度与底物浓度无关
5.下列内容不属于酶催化特点的是：(d)
a.高度专一性
b.高效率
c. 活性可调
d.反应速度恒定
6.米氏常数可表示：(b)
a.酶促反应的最适底物浓度
b. 酶和底物的亲和力
c.酶的稳定性
d. 酶和辅酶的亲和力
7.竞争性抑制剂作用的特点是：(b)
a.与底物竞争激活剂
b.与底物竞争活性中心
c.与底物竞争酶的辅基
d.与底物竞争酶的必需基团
8.非竞争性抑制剂对酶促反应动力学的影响是：(c)
a.Km增大，Vm变小
b.Km减小，Vm变小
c.Km不变，Vm变小
d.Km与Vm无变化
9．酶加快反应速度的原因是：(b)
a.升高反应活化能
b.降低反应活化能
c.降低反应物的能量水平
d.升高反应物的能量水平
10．酶蛋白变性后活性丧失，这是因为：(b)
a.酶蛋白被水解
b.高级结构被破坏
c.失去激活剂
d.活性中心构象变化
11．Km值有如下特点：(b)
a. 对酶的最适底物其Km最大
b. 对酶的最适底物其Km最小
c.Km值随底物浓度的增大而减少
d.Km值受pH和温度变化的影响
12．当反应速度为最大反应速度的60％时，此时底物浓度为Km值的多少倍？(c)
a.0.6倍
b.1.2倍
c.1.5倍
d.2倍
13．某酶有四种底物，其Km值分别为：甲：1.5×10-6、乙：1.5×10-2、丙：1.5×10-4、丁：1.5×10-5，该酶的最适底物应为：(a)
a.甲
b.乙
c.丙
d.丁
14.含B族维生素的辅助因子在酶促反应中的作用是：(d)
促进酶与底物的结合 b.稳定酶蛋白的空间构象
c. 决定酶蛋白的特异性
d.传递质子、电子、和化学基团
15.作为酰基载体的辅助因子含有：(d)
a.硫胺素
b.核黄素
c.吡哆醛
d.泛酸
16.氧化脱羧作用中所需的辅助因子是下列那种物质：(b)
a.生物素
b. 焦磷酸硫胺素
c.磷酸吡哆醛
d.抗坏血酸
17.维生素B6（吡哆醛）通常是下列那个反应所需辅助因子的前体：(d)
a.水解作用
b.氧化作用
c.裂合作用
d.转氨作用
二.填空
1.酶是_活细胞__产生的,具有催化活性的_蛋白质_。
2.从目前的研究水平看，具有催化活性的物质不仅有 __蛋白质_,而且还有 __ RNA _。
3.酶具有_高效性、高度专一性、对作用条件敏感和受调控_催化特性。
4.从酶蛋白结构看，别构酶不仅有 _活性中心_,而且有_调节中心_,因此可作为很好的_调节_酶类。
5.结合酶(双成分酶)由蛋白质部分和非蛋白质部分组成,非蛋白质部分称为_辅助因子_,其中与酶蛋白结合紧密,不能用透析法除去的称为__辅基 ,而结合不紧密,可用透析法除去的称为_ 辅酶_。
6.酶的活性中心是指_酶直接与底物结合并进行催化的_的区域,活性中心由肽链在一级结构不相邻而空间构象在一起的几个_侧链基团_组成。
7.阐述酶与底物结合的学说有_中间产物学说和_诱导契合学说_两种学说。
8.根据酶对底物选择的严格程度不同,可将酶的专一性分为绝对专一性、_相对专一性_和_立体异构专一性 _三大类。
9.影响酶促反应速度的因素有__底物浓度、温度、pH、抑制剂_和_激活剂_。
10.米氏常数（Km）为反应速度达到_最大反应速度_一半时的_底物浓度,其单位为_浓度单位_。
11.为使酶活力达到最大，要求酶促反应必须在__最适温度_和__最适pH _环境条件下进行。
12.Km值大时，酶与底物 _亲和力_小；酶作用不同底物，其Km值_不同_,其中Km值最小的称为_最适底物_。
13.在未催化时，酶的活性中心基团的空间构象与底物分子_不一定匹配_,只有底物分子接近活性中心才对活性中心产生 _诱导_，使二者的空间构象相_匹配（契合）_,从而形成酶与底物的复合物。
14.竞争性抑制剂与底物分子的结构_相似_，二者竞争结合_活性中心 _。
15.别构酶的结构特点是（1）_多亚基_(2)__ 双中心_它的动力学方程不符合一般的__米氏方程,其曲线是 _ S _型曲线。
16．同工酶是催化反应_相同_，而_结构、性质_不同的一类酶，它属于_调节酶 _酶类。17.NAD、NADP是_氧化还原酶_辅酶 ,FAD、FMN是 __氧化还原酶_的辅基，生物素是_羧化酶_的辅基，焦磷酸硫胺素是_脱羧酶_的辅基。
18 .转氨酶的辅助因子为_磷酸吡哆素_含维生素_B6__。
三、是非题
1.酶促反应的速度与底物浓度无关。(×)
2.酶催化的高效率是因为酶提高了反应的活化能。(×)
3.酶有几种底物时,其Km值也不相同。(√)
4.别构酶的动力学曲线符合米氏方程。(×)
5.酶的最适pH 是酶的特征常数。(×)
6.测定酶活力时,需要在最适温度和最适pH 条件下进行。(√)
7.竞争性抑制剂存在下，加入足够量的底物，酶促的反应能够达到正常的Vm。(√)
8．三氯乙酸可使蛋白质变性，所以它是一种抑制剂。(×)
9．底物与酶分子接近时，酶活性中心的构象要发生改变。(√)
10．增加底物浓度可以加快反应速度，所以底物也是激活剂。(×)
11．反应速度和酶活力单位是表示酶活性的常用方法。(√)
12．别构酶一般都是多亚基酶。(√)
13．酶分子形成活性中心的氨基酸残基，在一级结构上的位置很近，而空间结构上却相距较远。(×)
14．某酶具有两个底物，所以它有相对专一性。(√)
四、名词解释
辅助因子：参与酶的催化，决定酶的催化性质的非蛋白分子。
辅基：与酶分子结合很紧密不能用透析的方法去除的辅助因子。
辅酶：与酶分子结合比较松散可以用透析的方法去除的辅助因子。
激活剂：可以提高酶催化活性的物质。
抑制剂：可以降低酶催化活性的物质。
别构酶：调节因子与调节中心结合后，可以很灵活地调节酶的催化活性地一类酶。
同工酶：催化反应相同，结构和性质不同的一类酶。
活性中心：酶分子上直接与底物结合并进行催化地部位。
酶活力单位：25℃,1个大气压,1分钟转化1微摩尔底物的酶量。
酶的专一性：酶只催化一种或一类底物的性质。
立体异构专一性：酶只催化一种立体异构体性质。
绝对专一性：酶只催化一种底物的性质。
相对专一性：酶只催化一类底物的性质。
五、计算题
1.某酶遵循米氏方程，求：a.v/Vm=99% 时和v/Vm=90% 时的[S]。
2.下列数据是酶促反应的记录：
[S](mol/L) 6.25×10-6 7.5×10-5 1.0×10-4 1×10-3 1×10-2
v(nmol/L.分) 15 56.25 60 74.9 75
求Km和Vm
参考答案 1. [S]=99Km [S]=9Km
2. Vm=75nmol·L-1·min-1 ,Km=2.5×10-5mol·L-1
六、简答题
1.酶与一般催化剂的区别是什么？酶的辅助因子与维生素有何关系?
答：酶作为生物催化剂与一般催化剂的区别是高效率，高度专一性，对作用条件敏感，活性可调。酶的大部分辅助因子都含有维生素。NAD和NADP(VB5)是氧化还原酶辅助因子，含有VB5；FMN、FAD是氧化还原酶辅助因子，含有VB2；焦磷酸硫胺素(TPP)是脱羧酶的辅助因子，含有VB1；磷酸吡哆素是转氨酶辅助因子，含有VB6；生物素是羧化酶辅助因子，含有VH；泛酸是CoA的组分，含有VB3。
2.酶为什么能加速生物体内反应的进行？
答：因为酶可以降低反应活化能。因为酶的摧毁途径与一般催化剂途径不同，即生成了E·S中间复合物。
3.何谓米氏方程？讨论Km的意义。
答：米氏方程见教材。Km的物理意义为V＝1/2Vm时的[S]；生物意义：Km是特征常数，倒数表示亲和力，多个底物有多个Km值、最适底物的Km值最小。
4.什么是竞争性抑制和非竞争性抑制，其特点是什么？
答：竞争性抑制：I与S相似，竞争活性中心，增加[S]去除抑制，Vm不变，Km变大；非竞争抑制：I与S不相似，结合于活性中心之外，不能通过增加[S]去除,Km不变，Vm变小。
5.何谓诱导契合学说和中间产物学说？
答：中间产物学说：E+S=E·S→E+P；诱导契合学说：底物与活性中心距离较远时，活性中心构象与底物构象不一定相匹配，当底物接近活性中心时，底物诱导酶活性中心构象变化使之与其构象匹配，从而形成酶与底物的复合物。
6.简述别构酶的结构和动力学特点及其用途。
答：别构酶的结构特点是多亚基两中心，其动力学特点是动力学曲线为S型，别构酶的用途为作为代谢途径的调节酶类。
7.举例说明酶的专一性。
答：（先答酶的专一性的概念，见前），例如：绝对专一性：脲酶只催化尿素分解；相对专一性：葡萄糖苷酶可催化蔗糖和麦芽糖水解；立体异构专一性：L-氨基酸氧化酶只能催化L-氨基酸发生氧化。
《生物化学》题库 习题一参考答案 一、填空题 1蛋白质中的苯丙氨酸、酪氨酸和__色氨酸__3种氨基酸具有紫外吸收特性,因而使蛋白质在 280nm处有最大吸收值。 2蛋白质的二级结构最基本的有两种类型,它们是_α-螺旋结构__和___β-折叠结构__。前者的螺距为 0.54nm,每圈螺旋含_3.6__个氨基酸残基,每个氨基酸残基沿轴上升高度为__0.15nm____。天然 蛋白质中的该结构大都属于右手螺旋。 3氨基酸与茚三酮发生氧化脱羧脱氨反应生成__蓝紫色____色化合物,而脯氨酸与茚三酮反应 生成黄色化合物。 4当氨基酸溶液的pH=pI时,氨基酸以两性离子离子形式存在,当pH>pI时,氨基酸以负 离子形式存在。 5维持DNA双螺旋结构的因素有:碱基堆积力;氢键;离子键 6酶的活性中心包括结合部位和催化部位两个功能部位,其中前者直接与底物结合,决定酶的 专一性,后者是发生化学变化的部位,决定催化反应的性质。 72个H+或e经过细胞内的NADH和FADH2呼吸链时,各产生3个和2个ATP。 81分子葡萄糖转化为2分子乳酸净生成______2________分子ATP。 糖酵解过程中有3个不可逆的酶促反应,这些酶是己糖激酶;果糖磷酸激酶;丙酮酸激酶9。 10大肠杆菌RNA聚合酶全酶由σββα'2组成;核心酶的组成是'2ββα。参
与识别起始信号的是σ因子。 11按溶解性将维生素分为水溶性和脂溶性性维生素,其中前者主要包括V B1、V B2、V B6、 V B12、V C,后者主要包括V A、V D、V E、V K(每种类型至少写出三种维生素。) 12蛋白质的生物合成是以mRNA作为模板,tRNA作为运输氨基酸的工具,蛋白质合 成的场所是 核糖体。 13细胞内参与合成嘧啶碱基的氨基酸有:天冬氨酸和谷氨酰胺。 14、原核生物蛋白质合成的延伸阶段,氨基酸是以氨酰tRNA合成酶?GTP?EF-Tu三元复合体的形式进 位的。 15、脂肪酸的β-氧化包括氧化;水化;再氧化和硫解4步化学反应。 二、选择题 1、(E)反密码子GUA,所识别的密码子是: A.CAU B.UG C C.CGU D.UAC E.都不对 2、(C)下列哪一项不是蛋白质的性质之一? A.处于等电状态时溶解度最小 B.加入少量中性盐溶解度增加 C.变性蛋白质的溶解度增加 D.有紫外吸收特性 3.(B)竞争性抑制剂作用特点是:
第三章酶. 三、典型试题分析 1．一个酶作用于多种底物时，其天然底物的Km值应该是(1995年生 化考题) A．最大B．与其他底物相同C．最小 D．居中E．与K3相同 [答案] C 2. 下列关于酶的活性中心的叙述哪些是正确的（1996年生化考题） A.所有的酶都有活性中心 B. 所有的酶活性中心都含有辅酶 C. 酶的必需基团都位于活性中心之内 D. 所有抑制剂都作用于酶的活性中心 E. 所有酶的活性中心都含有金属离子 [答案] A 3. 乳酸脱氢酶经透析后，催化能力显著降低，其原因是（1997年生化考题） A. 酶蛋白变形 B. 失去辅酶 C. 酶含量减少 D. 环境PH值发生了改变 E. 以上都不是 [答案] B 4. 关于酶的化学修饰，错误的是 A. 酶以有活性（高活性），无活性（低活性）两种形式存在 B. 变构调节是快速调节，化学修饰不是快速调节 B.两种形式的转变有酶催化 D. 两种形式的转变由共价变化 E. 有放大效应 [答案] B 5. ．测定酶活性时，在反应体系中，哪项叙述是正确的 A．作用物的浓度越高越好B．温育的时间越长越好 C．pH必须中性D．反应温度宜以3713为佳 E．有的酶需要加入激活剂 [答案] E 6．下列关于酶活性中心的叙述哪些是正确的(1999年生化试题) A．是由一条多肽链中若干相邻的氨基酸残基以线状排列而成 B．对于整个酶分子来说，只是酶的一小部分 C. 仅通过共价键与作用物结合D．多具三维结构 (答案] B和D 7．酶的变构调节 A．无共价键变化B．构象变化 C．作用物或代谢产物常是变构剂 D．酶动力学遵守米式方程 (答案) A、B和C
第七章酶化学 一、填空题 1.全酶由________________和________________组成，在催化反应时，二者所起的作用不同，其中________________决定酶的专一性和高效率，________________起传递电子、原子或化学基团的作用。 2.酶是由________________产生的，具有催化能力的________________。 3.酶的活性中心包括________________和________________两个功能部位，其中________________直接与底物结合，决定酶的专一性，________________是发生化学变化的部位，决定催化反应的性质。 4.常用的化学修饰剂DFP可以修饰________________残基，TPCK常用于修饰________________残基。 5.酶促动力学的双倒数作图(Lineweaver-Burk作图法)，得到的直线在横轴上的截距为________________，纵轴上的截距为________________。 6.磺胺类药物可以抑制________________酶，从而抑制细菌生长繁殖。 7.谷氨酰胺合成酶的活性可以被________________共价修饰调节；糖原合成酶、糖原磷酸化酶等则可以被________________共价修饰调节。 二、是非题 1.[ ]对于可逆反应而言，酶既可以改变正反应速度，也可以改变逆反应速度。 2.[ ]酶活性中心一般由在一级结构中相邻的若干氨基酸残基组成。 3.[ ]酶活力的测定实际上就是酶的定量测定。 4.[ ]Km是酶的特征常数，只与酶的性质有关，与酶浓度无关。 5.[ ]当[S]>> Km时，v 趋向于Vmax，此时只有通过增加[E]来增加v。 6.[ ]酶的最适温度与酶的作用时间有关，作用时间长，则最适温度高，作用时间短，则最适温度低。 7.[ ]增加不可逆抑制剂的浓度，可以实现酶活性的完全抑制。 8.[ ]正协同效应使酶促反应速度增加。 9.[ ]竞争性可逆抑制剂一定与酶的底物结合在酶的同一部位。 10.[ ]酶反应的最适pH只取决于酶蛋白本身的结构。 三、选择题 1.[ ]利用恒态法推导米氏方程时，引入了除哪个外的三个假设？ A.在反应的初速度阶段，E+P→ES可以忽略 B.假设［S］>>［E］，则［S］-［ES］≈［S］ C.假设E+S→ES反应处于平衡状态 D.反应处于动态平衡时，即ES的生成速度与分解速度相等 2.[ ]用动力学的方法可以区分可逆、不可逆抑制作用，在一反应系统中，加入过量S和一定量的I，然后改变［E］，测v，得v～［E］曲线，则哪一条曲线代表加入了一定量的可逆抑制剂？ A.1 B.2 C.3 D.不可确定
生物化学试题库 蛋白质化学 一、填空题 1．构成蛋白质的氨基酸有种，一般可根据氨基酸侧链（R）的大小分为侧链氨基酸和侧链氨基酸两大类。其中前一类氨基酸侧链基团的共同特怔是具有性；而后一类氨基酸侧链（或基团）共有的特征是具有性。碱性氨基酸（pH6～7时荷正电）有两种，它们分别是氨基酸和氨基酸；酸性氨基酸也有两种，分别是氨基酸和氨基酸。 2．紫外吸收法（280nm）定量测定蛋白质时其主要依据是因为大多数可溶性蛋白质分子中含有氨基酸、氨基酸或氨基酸。 3．丝氨酸侧链特征基团是；半胱氨酸的侧链基团是 。这三种氨基酸三字母代表符号分别是 4．氨基酸与水合印三酮反应的基团是，除脯氨酸以外反应产物的颜色是；因为脯氨酸是α—亚氨基酸，它与水合印三酮的反应则显示色。 5．蛋白质结构中主键称为键，次级键有、、 、、；次级键中属于共价键的是键。 6．镰刀状贫血症是最早认识的一种分子病，患者的血红蛋白分子β亚基的第六位 氨酸被氨酸所替代，前一种氨基酸为性侧链氨基酸，后者为性侧链氨基酸，这种微小的差异导致红血蛋白分子在氧分压较低时易于聚集，氧合能力下降，而易引起溶血性贫血。 7．Edman反应的主要试剂是；在寡肽或多肽序列测定中，Edman反应的主要特点是。 8．蛋白质二级结构的基本类型有、、 和。其中维持前三种二级结构稳定键的次级键为 键。此外多肽链中决定这些结构的形成与存在的根本性因与、、 有关。而当我肽链中出现脯氨酸残基的时候，多肽链的α-螺旋往往会。 9．蛋白质水溶液是一种比较稳定的亲水胶体，其稳定性主要因素有两个，分别是 和。 10．蛋白质处于等电点时，所具有的主要特征是、。 11．在适当浓度的β-巯基乙醇和8M脲溶液中，RNase（牛）丧失原有活性。这主要是因为RNA酶的被破坏造成的。其中β-巯基乙醇可使RNA酶分子中的键破坏。而8M脲可使键破坏。当用透析方法去除β-巯基乙醇和脲的情况下，RNA酶又恢复原有催化功能，这种现象称为。 12．细胞色素C，血红蛋白的等电点分别为10和7.1，在pH8.5的溶液中它们分别荷的电性是、。 13．在生理pH条件下，蛋白质分子中氨酸和氨酸残基的侧链几乎完全带负电，而氨酸、氨酸或氨酸残基侧链完全荷正电（假设该蛋白质含有这些氨基酸组分）。 14．包含两个相邻肽键的主肽链原子可表示为，单个肽平面及包含的原子可表示为。 15．当氨基酸溶液的pH＝pI时，氨基酸（主要）以离子形式存在；当pH＞pI时，氨基酸
一、名词解释 1 核酶 答案: 具有催化活性的RNA。 2 酶 答案: 酶是生物体内活细胞合成的一种生物催化剂。 3 酶的竞争性抑制剂 答案: 抑制剂与底物化学结构相似，能与底物竞争占据酶的活性中心，形成EI复合物，而阻止ES复合物的形成从而抑制了酶的活性。 4 辅基 答案: 与酶蛋白结合牢固，催化反应时，不脱离酶蛋白，用透析、超滤等方法不易与酶蛋 白分开。 5 辅酶 答案: 与酶蛋白结合松散，催化反应时，与酶蛋白可逆结合，用透析、超滤等方法易与酶 蛋白分开。 6 酶的活性中心 答案: 酶与底物结合，并参与催化的部位。 7 酶原 答案: 没有催化活性的酶前体 8 米氏常数 答案: 酶促反应速度为最大反应速度一半时的底物浓度。 9 酶的激活剂 答案: 能提高酶活性，加速酶促反应进行的物质。 10 酶的抑制剂 答案: 虽不引起蛋白质变性，但能与酶分子结合，使酶活性下降，甚至完全丧失活性，这 种使酶活性受到抑制的特殊物质，称为酶的抑制剂。 11 酶的不可逆抑制剂 答案: 与酶的必需基团共价结合，使酶完全丧失活性，不能用透析、超滤等物理方法解除 的抑制剂。 12 酶的可逆抑制剂 答案: 能与酶非共价结合，但可以用透析、超滤等简单的物理方法解除，而使酶恢复活性的抑制剂。 13 酶的非竞争性抑制剂 答案: 抑制剂与底物化学结构并不相似，不与底物抢占酶的活性中心，但能与酶活性中心 外的必需基团结合，从而抑制酶的活性。 14 酶活力 答案: 指酶加速化学反应的能力，也称酶活性。 15 比活力 答案: 每毫克酶蛋白所含的酶活力单位数(U/mg)，也称比活性或简称比活。 二、填空题 1 酶的化学本质大部分是，因而酶具有蛋白质的性质和结构。 答案: 蛋白质，理化性质，各级结构 2 目前较公认的解释酶作用机制的学说分别是、、和。
生物化学试题库及其答案——糖类化学 一、填空题 1.纤维素是由________________组成,它们之间通过________________糖苷键相连。 2.常用定量测定还原糖的试剂为________________试剂和 ________________试剂。 3.人血液中含量最丰富的糖是________________,肝脏中含量最丰富的糖是 ________________,肌肉中含量最丰富的糖是________________。 4.乳糖是由一分子________________和一分子________________组成,它们之间通过________________糖苷键相连。 5.鉴别糖的普通方法为________________试验。 6.蛋白聚糖是由________________和________________共价结合形成的复合物。 7.糖苷是指糖的________________和醇、酚等化合物失水而形成的缩醛(或缩酮)等形式的化合物。 8.判断一个糖的D-型和L-型是以________________碳原子上羟基的位置作依据。 9.多糖的构象大致可分为________________、________________、 ________________和________________四种类型,决定其构象的主要因素是 ________________。 二、是非题 1.[ ]果糖是左旋的，因此它属于L-构型。 2.[ ]从热力学上讲,葡萄糖的船式构象比椅式构象更稳 定。 3.[ ]糖原、淀粉和纤维素分子中都有一个还原端,所以它们都有还原性。 4.[ ]同一种单糖的α-型和β-型是对映体。 5.[ ]糖的变旋现象是指糖溶液放置后,旋光方向从右旋变成左旋或从左旋变成右旋。 6.[ ]D-葡萄糖的对映体为L-葡萄糖,后者存在于自然界。 7.[ ]D-葡萄糖,D-甘露糖和D-果糖生成同一种糖脎。 8.[ ]糖链的合成无模板,糖基的顺序由基因编码的转移酶决定。 9.[ ]醛式葡萄糖变成环状后无还原性。 10.[ ]肽聚糖分子中不仅有L-型氨基酸,而且还有D-型氨基酸。 三、选择题
第三章酶 一、填空题： 1、组成酶的蛋白质叫，其酶蛋白与辅助因子结合后所形成的复合物称为。 2、酶的活性中心有两个功能部位，即___部位和_ __部位。 3、酶分子中具有催化功能的亲核基团主要有：组氨酸的基，丝氨酸的基及半胱 氨酸的。 4、丙二酸是酶的性抑制剂。 5、米氏常数的求法有和方法，其中最常用的 方法是。 6、1／km可近似地表示酶与底物的大小，Km越大，表明。 7、酶活性中心的特点：、、。 8、酶的结合部位决定，而催化部位决定。 9、酶活性中心往往处于酶分子表面的中，形成区，从而使酶与 底物之间的作用加强。 10、同一种酶有几种底物，就有个Km值，其中Km值最的底物，便为该酶 的底物。 11、加入竞争性抑制剂，酶的最大反应速度将，Km值将。 12、表示酶量的多少常用表示。 13、酶原激活的本质是的形成和暴露的过程。 14、酶催化的反应具有两个明显的特征：即和。 15、全酶包括和。 16、在某一酶溶液中加入GSH能提高此酶活力，那么可以推测基团可能是酶活性中心的 必需基团。 17、酶是由产生的，具有催化能力的。 18、L-精氨酸酶只作用于L-精氨酸，而对D-精氨酸无作用，因此此酶具有专一性。 19、抑制剂不改变酶促反应的Vmax，而抑制剂不改变酶促反应Km。 20、同工酶是一类相同、不同的一类酶。 21、维生素B2又叫，做为某些酶的辅基形式为、两种。 22、泛酸在生物体内主要作为、的组成成分存在，其组成物的功能基 因是，可传递。 23、NAD、FAD、COA的相同之处在于三者均有作为其成分。 24、BCCP的中文名称为。 25、人类若缺乏维生素，即产生脚气病。 26、生物素是由噻吩环与尿素结合成的一个化合物，它是辅酶，它 的生化作用是。 27、维生素B6在生物体内的功能形式是_ 和_，它可做为酶的 辅酶。 28、叶酸以作辅酶，有和两种形式，生化功能 是。
生物化学 第四章 酶 1、什么是酶?(酶的定义是什么)?酶的化学本质是什么? (1)酶是由活细胞产生的对特异底物具有高效催化作用的蛋白质和核酸 (2) 化学本质：蛋白质 2、什么是单体酶?寡聚酶?多酶复合体?多功能酶? 单体酶：由一条多肽链构成的酶，溶菌酶； 寡聚酶：由多个相同或不同亚基以非共价键连接的酶，磷酸化酶a ； 多聚复合体：由几种酶靠非共价键彼此嵌合而成。可一次催化连锁反应的复合体，丙酮酸脱氢酶系； 多功能酶：一条多肽链上同时具有多种不同催化活性的酶，生物进化中基因融合的产物，DNA 聚合酶 3、简述酶的分类?单纯酶、结合酶的定义是什么?酶蛋白、辅助因子的作用? 酶的分类：单体酶、寡聚酶、多酶复合体及多功能酶 单纯酶：仅由多肽链组成，如淀粉、脲酶、核糖核酸酶等 结合酶：由蛋白质部分和非蛋白质部分组成，其催化作用依赖于两部分的共同参与，如氨基转移酶、碳酸酐酶、乳酸脱氢酶等。 酶蛋白的作用：决定反应专一性 辅助因子的作用：决定反应的种类与性质 4、辅助因子的分类及分类依据是什么?各自(辅酶、辅基)的作用分别由哪些? 辅助因子的分类：辅酶和辅基。分类依据：按照其与酶蛋白结合的紧密程度及作用特点不同 辅酶的作用：与酶蛋白共价键结合紧密，不可用透析、超滤方法除去 辅基的作用：与酶蛋白非共价键结合不牢固，可用透析、超滤方法除去 5、什么是酶的活性中心?酶的活性中心包括哪些基团?这些基团的功能是什么? 酶的活性中心：酶分子中必需基团相对集中，形成一个与底物特异性结合并催化其反应生成产物的具有特定三维结构的区域。 活性中心的基团 (1)结合基团：可与底物结合 (2)催化基团：催化底物发生化学反应 6、什么是酶原?什么是酶原激活?酶原激活的机制是什么?简述酶原激活的生理意义? 酶原：是细胞内合成或初分泌时处于无活性状态的酶的前体 酶原激活：在一定条件下，酶原向有活性酶转化的过程。 酶原激活的生理意义：(1)酶原是酶的安全转运形式，避免细胞产生的酶对细胞进行自身消化，并使酶在特定的部位和环境中发挥作用，保证体内代谢正常进行。 (2)酶原是酶的安全储存形式，在需要时，酶原适时地转变成有活性的酶，发挥其催化作用。 7、什么是同工酶?乳酸脱氢酶同工酶有哪几种?血清中同工酶活性改变有何临床意义? 同工酶：催化同一化学反应，但酶蛋白分子结构、理化性质和免疫学性质不同的一组酶。 乳酸脱氢酶同工酶:1LDH 、2LDH 、3LDH 、4LDH 、5LDH 血清中同工酶活性改变的临床意义：疾病诊断 8、根据酶促反应的类型，酶可以分为哪几类?
.单选题 1．关于酶的叙述哪一个是正确的？ A．酶催化的高效率是因为分子中含有辅酶或辅基 B．所有的酶都能使化学反应的平衡常数向加速反应的方向进行C．酶的活性中心中都含有催化基团 D．所有的酶都含有两个以上的多肽链 E．所有的酶都是调节酶 2．酶作为一种生物催化剂，具有下列哪种能量效应 A．降低反应活化能 B．增加反应活化能 C．增加产物的能量水平 D．降低反应物的能量水平 E．降低反应的自由能变化 3．酶蛋白变性后其活性丧失，这是因为 A．酶蛋白被完全降解为氨基酸 B．酶蛋白的一级结构受破坏 C．酶蛋白的空间结构受到破坏 D．酶蛋白不再溶于水 E．失去了激活剂 4.下列哪一项不是酶促反应的特点？ A．酶有敏感性
B．酶的催化效率极高 C．酶能加速热力学上不可能进行的反应 D．酶活性可调节 E．酶具有高度的特异性 5．酶的辅酶是 A．与酶蛋白结合紧密的金属离子 B．分子结构中不含维生素的小分子有机化合物C．在催化反应中不与酶的活性中心结合 D．在反应中作为底物传递质子、电子或其他基团E．与酶蛋白共价结合成多酶体系 6．下列酶蛋白与辅助因子的论述不正确的是A．酶蛋白与辅助因子单独存在时无催化活性B．一种酶只能与一种辅助因子结合形成酶C．一种辅助因子只能与一种酶结合成全酶D．酶蛋白决定酶促反应的特异性 E．辅助因子可以作用底物直接参加反应 7．含有xxB的辅酶是 A．NAD B．FAD C．TPP, D．CoA
E．FMN 8．下列哪种辅酶中不含核苷酸？ A.FAD B．FMN C．FH4D NAD E．CoASH 9．有关金属离子作为辅助因子的作用，论述错误的是 A．作为酶活性中心的催化基团参加反应 C．连接酶与底物的桥梁 D．降低反应中的静电斥力 E．与稳定酶的分子构象无关 10结合酶在下列哪种情况下才有活性 A.酶蛋白单独存在 B．辅酶单独存在 C．亚基单独存在 D．全酶形式存在 E．有激动剂存在 11.下列哪种辅酶中不含有xx A.CoASH B.FAD C.NAD D.CoQ E.FMN 12酶保持催化活性，必须 A.酶分子完整无缺 B.有酶分子上所有化学基团存 C.有金属离子参加
第三章酶 学习要点 一、概述定义，RNA也有催化功能 作为生物催化剂的特点：高效率，高度专一性，对作用条件敏感，活性可调；专一性：绝对专一性，相对专一性，立体专一性 组成：简单酶，结合酶[全酶＝酶蛋白＋辅助因子（辅酶、辅基）] 二、酶的作用机理 1.活性中心：概念 构成：立体结构、其组分的一级结构不连续 2.酶(E)与底物（S）结合：中间产物学说（E+S=E·S→E+P） 诱导契合学说(底物诱导酶活性中心构象变化，使之与其构象匹配) 3.反应活化能的降低：反应活化能；酶降低活化能的方式（形成E·S，经历与一般反应不同的途径） 三、影响酶促反应速度的因素：1.底物浓度：米氏方程(V=Vm[S]/Km+[S]) 米氏常数的意义：物理意义：V＝1/2Vm时的[S]；生物意义：Km是特征常数，倒数表示亲和力，多个底物有多个Km值、最适底物的Km值最小，计算 2．温度：最适温度，原因：变性与反应 3．pH:最适pH 4．激活剂：概念，种类：金属离子、有机分子、蛋白分子 5．抑制剂：概念，分类：不可逆抑制、可逆抑制 可逆抑制（1）竞争性抑制：I与S相似，竞争结合活性中心，增加[S]可去除抑制，Vm不变，Km变大 （2）非竞争性抑制：I与S不相似，结合于活性中心之外，不能通过增加[S]去除,Km不变，Vm变小 五、别构酶与同工酶1.别构酶:结构：多亚基，两中心 调节因子；正调节，负调节； 别构效应 动力学特点：S形曲线 优点：[S]变化小，V变化大 2．同工酶：概念， 六、分类氧化还原酶类，转移酶类，水解酶类，裂合酶类，异构酶类，合成酶类 七、、酶活力的测定1.反应速度 2．酶活力单位(U)： 25℃,1个大气压,1分钟转化1微摩尔底物的酶量 八、辅助因子和维生素 1．NAD和NADP(含烟酰胺，VB5)：NAD+(NADP+)＋2e-＋2H+＝NADH(NADPH)＋H+,氧化还原酶辅助因子 2.FMN、FAD（含核黄素，VB2）：FAD(FMN)＋2e-＋2H+＝FADH2(FMAH2),氧化还原酶辅助因子 3.焦磷酸硫胺素(TPP)（含硫胺素， VB1）：脱羧酶辅助因子 4.磷酸吡哆素（含吡哆素，VB6）：转氨酶辅助因子 5.生物素（VH）：羧化酶辅助因子 6.泛酸（VB3）：CoA的组成 7.硫辛酸 8.血红素
酶 （一）名词解释 值） 1．米氏常数（K m 2．底物专一性（substrate specificity） 3．辅基（prosthetic group） 4．单体酶（monomeric enzyme） 5．寡聚酶（oligomeric enzyme） 6．多酶体系（multienzyme system） 7．激活剂（activator） 8．抑制剂（inhibitor inhibiton） 9．变构酶（allosteric enzyme） 10．同工酶（isozyme） 11．诱导酶（induced enzyme） 12．酶原（zymogen） 13．酶的比活力（enzymatic compare energy） 14．活性中心（active center） （二）英文缩写符号 1．NAD+（nicotinamide adenine dinucleotide） 2．FAD（flavin adenine dinucleotide） 3．THFA（tetrahydrofolic acid） 4．NADP+（nicotinamide adenine dinucleotide phosphate）5．FMN（flavin mononucleotide） 6．CoA（coenzyme A） 7．ACP（acyl carrier protein） 8．BCCP（biotin carboxyl carrier protein） 9．PLP（pyridoxal phosphate） （三）填空题
1．酶是产生的，具有催化活性的。2．酶具有、、和等催化特点。3．影响酶促反应速度的因素有、、、、和。 4．胰凝乳蛋白酶的活性中心主要含有、、和基，三者构成一个氢键体系，使其中的上的成为强烈的亲核基团，此系统称为系统或。 5．与酶催化的高效率有关的因素有、、、 、等。 6．丙二酸和戊二酸都是琥珀酸脱氢酶的抑制剂。 7．变构酶的特点是：（1），（2），它不符合一般的，当以V对[S]作图时，它表现出型曲线，而非曲线。它是酶。 8．转氨酶的辅因子为即维生素。其有三种形式，分别为、、，其中在氨基酸代谢中非常重要，是、和的辅酶。 9．叶酸以其起辅酶的作用，它有和两种还原形式，后者的功能作为载体。 10．一条多肽链Asn-His-Lys-Asp-Phe-Glu-Ile-Arg-Glu-Tyr-Gly-Arg经胰蛋白酶水解可得到个多肽。 11．全酶由和组成，在催化反应时，二者所起的作用不同，其中决定酶的专一性和高效率，起传递电子、原子或化学基团的作用。12．辅助因子包括、和等。其中与酶蛋白结合紧密，需要除去，与酶蛋白结合疏松，可以用除去。13．T．R．Cech和S.Alman因各自发现了而共同获得1989年的诺贝尔奖（化学奖）。 14．根据国际系统分类法，所有的酶按所催化的化学反应的性质可分为六类、、、、、和。
生物化学试题（1） 第一章蛋白质的结构与功能 [测试题] 一、名词解释：1．氨基酸 2．肽 3．肽键 4．肽键平面 5．蛋白质一级结构 6．α-螺旋 7．模序 8．次级键 9．结构域 10．亚基 11．协同效应 12．蛋白质等电点 13．蛋白质的变性 14．蛋白质的沉淀 15．电泳 16．透析 17．层析 18．沉降系数 19．双缩脲反应 20．谷胱甘肽 二、填空题 21．在各种蛋白质分子中，含量比较相近的元素是____，测得某蛋白质样品含氮量为15.2克，该样品白质含量应为____克。 22．组成蛋白质的基本单位是____，它们的结构均为____，它们之间靠____键彼此连接而形成的物质称为____。 23．由于氨基酸既含有碱性的氨基和酸性的羧基，可以在酸性溶液中带____电荷，在碱性溶液中带____电荷，因此，氨基酸是____电解质。当所带的正、负电荷相等时，氨基酸成为____离子，此时溶液的pH值称为该氨基酸的____。 24．决定蛋白质的空间构象和生物学功能的是蛋白质的____级结构，该结构是指多肽链中____的排列顺序。25．蛋白质的二级结构是蛋白质分子中某一段肽链的____构象，多肽链的折叠盘绕是以____为基础的，常见的二级结构形式包括____，____，____和____。 26．维持蛋白质二级结构的化学键是____，它们是在肽键平面上的____和____之间形成。 27．稳定蛋白质三级结构的次级键包括____，____，____和____等。 28．构成蛋白质的氨基酸有____种，除____外都有旋光性。其中碱性氨基酸有____，____，____。酸性氨基酸有____，____。 29．电泳法分离蛋白质主要根据在某一pH值条件下，蛋白质所带的净电荷____而达到分离的目的，还和蛋白质的____及____有一定关系。 30．蛋白质在pI时以____离子的形式存在，在pH>pI的溶液中，大部分以____离子形式存在，在pH 第三章酶化学 1．试比较酶与非酶催化剂的异同点。 2．解释酶作用专一性的假说有哪些？各自的要点是什么？ 3．酶的习惯命名法的命名原则是什么？ 5．已知丙氨酸是某酶的底物结合部位上的一个氨基酸；一次突变丙氨酸转变为甘氨酸，但酶活性没有受到影响。在另一次突变时，丙氨酸变成了谷氨酸，使该酶的活性明显丧失，请分析原因。 6．在一酶促反应中，若底物浓度为饱和，并有一种抑制剂存在，问： 1）继续增加底物浓度，2）增加抑制剂浓度，反应速度将如何变化？为什么？ 8．何谓共价调节酶？举例说明其如何通过自身活性的变化实现对代谢的调节。 10．举例说明酶的专一性及其研究意义是什么？ 12．下表数据是在没有抑制剂存在或有不同浓度的抑制剂存在时测得的反应速度随底物浓度变化的情况： 1）无抑制剂存在时，反应的最大速度和Km是多少？ 2）若有2mmol的抑制剂存在，反应的最大速度和Km又是多少？该抑制剂属于何种类型的抑制作用？EI复合物的解离常数是多少？ 3）若有100mmol的抑制剂存在，最大反应速度和Km又是多少？该种抑制剂属于何种类型的抑制作用？EI复合物的解离常数是多少？ 13．举例说明酶的竞争性抑制作用及其研究意义。 16．酶原及酶原激活的生物学意义是什么？ 17．为什么吸烟者患肺气肿的可能性较大？ 18．从一级结构看，胰蛋白酶含有13个赖氨酸和2个精氨酸，为什么胰蛋白酶不能水解自身？ 20．以E．coli天冬氨酸转氨甲酰酶（ATCase）为例说明变构酶的结构特征及其在代谢调节中的作用？ 21．虽然凝血酶和胰蛋白酶的性质有许多相似之处，但胰蛋白酶原经自身催化可转变为胰蛋白酶，而凝血酶原不能，为什么？ 生物化学试题及答案 绪论 一．名词解释 1.生物化学 2.生物大分子 蛋白质 一、名词解释 1、等电点 2、等离子点 3、肽平面 4、蛋白质一级结构 5、蛋白质二级结构 6、超二级结构 7、结构域 8、蛋白质三级结构 9、蛋白质四级结构 10、亚基 11、寡聚蛋白 12、蛋白质变性 13、蛋白质沉淀 14、蛋白质盐析 15、蛋白质盐溶 16、简单蛋白质 17、结合蛋白质 18、必需氨基酸 19、同源蛋白质 二、填空题 1、某蛋白质样品中的氮含量为0.40g，那么此样品中约含蛋白 g。 2、蛋白质水解会导致产物发生消旋。 3、蛋白质的基本化学单位是，其构象的基本单位是。 4、芳香族氨基酸包括、和。 5、常见的蛋白质氨基酸按极性可分为、、和。 6、氨基酸处在pH大于其pI的溶液时，分子带净电，在电场中向极游动。 7、蛋白质的最大吸收峰波长为。 8、构成蛋白质的氨基酸除外，均含有手性α-碳原子。 9、天然蛋白质氨基酸的构型绝大多数为。 10、在近紫外区只有、、和具有吸收光的能力。 11、常用于测定蛋白质N末端的反应有、和。 12、α-氨基酸与茚三酮反应生成色化合物。 13、脯氨酸与羟脯氨酸与茚三酮反应生成色化合物。 14、坂口反应可用于检测，指示现象为出现。 15、肽键中羰基氧和酰胺氢呈式排列。 16、还原型谷胱甘肽的缩写是。 17、蛋白质的一级结构主要靠和维系；空间结构则主要依靠维系。 18、维持蛋白质的空间结构的次级键包括、、和等。 19、常见的蛋白质二级结构包括、、、和等。 20、β-折叠可分和。 21、常见的超二级结构形式有、、和等。 22、蛋白质具有其特异性的功能主要取决于自身的排列顺序。 23、蛋白质按分子轴比可分为和。 24、已知谷氨酸的pK1(α-COOH)为2.19，pK2(γ-COOH)为4.25，其pK3(α-NH3+)为9.67，其pI为。 25、溶液pH等于等电点时，蛋白质的溶解度最。 三、简答题 第三章酶 本章要点 生物催化剂——酶：由活细胞产生的、对其底物具有高度特异性和高度催化效能的蛋白质。 一、酶的分子结构与功能 1.单体酶：由单一亚基构成的酶。（如溶菌酶） 2.寡聚酶：由多个相同或不同的亚基以非共价键连接组成的酶。（如磷酸果糖激酶-1） 3.多酶复合物（多酶体系）：几种具有不同催化功能的酶可彼此聚合。（如丙酮酸脱氢酶复 合物） 4.多功能酶（串联酶）：一些酶在一条肽链上同时具有多种不同的催化功能。（如氨基甲酰 磷酸合成酶Ⅱ） （一）、酶的分子组成中常含有辅助因子 1.酶蛋白主要决定酶促反应的特异性及其催化机制；辅助因子主要决定酶促反应的性质和 类型。 2.酶蛋白和辅助因子单独存在时均无催化活性，只有全酶才具有催化作用。 3.辅酶与酶蛋白的结合疏松，可以用透析和超滤的方法除去。在酶促反应中，辅酶作为底 物接受质子或基团后离开酶蛋白，参加另一酶促反应并将所携带的质子或基团转移出去，或者相反。 4.辅基则与酶蛋白结合紧密，不能通过透析或超滤将其除去。在酶促反应中，辅基不能离 开酶蛋白。 5.作为辅助因子的有机化合物多为B族维生素的衍生物或卟啉化合物，它们在酶促反应中 主要参与传递电子、质子（或基团）或起运载体作用。金属离子时最常见的辅助因子，约2/3的酶含有金属离子。 6.金属离子作为酶的辅助因子的主要作用 ①作为酶活性中心的组成部分参加催化反应，使底物与酶活性中心的必需基团形成正确的空间排列，有利于酶促反应的发生； ②作为连接酶与底物的桥梁，形成三元复合物； ③金属离子还可以中和电荷，减小静电斥力，有利于底物与酶的结合； ④金属离子与酶的结合还可以稳定酶的空间构象。 7.金属酶：有的金属离子与酶结合紧密，提取过程中不易丢失。 8.金属激活酶：有的金属离子虽为酶的活性所必需，但与酶的结合是可逆结合。 （二）、酶的活性中心是酶分子执行其催化功能的部位 1.酶的活性中心（活性部位）：酶分子中能与底物特异地结合并催化底物转变为产物的具有特定三维结构的区域。 2.酶的必需基团：酶分子氨基酸残基的侧链中与酶活性密切相关的化学基团。 第三章酶 【测试题】 一、名词解释 1．酶13．最适pH 2．固定化酶14．不可逆性抑制 3．同工酶15．可逆性抑制 4．酶的特异性16．激活剂 5．酶的活性中心17．抑制剂 6．酶原及酶原激活18．核酶 7．抗体酶19．变构酶 8．活化能20．酶的共价修饰 9．诱导契合假说21．酶的Vmax 10．初速度22．结合酶 11．Km值23．酶活力 12．最适温度24．比活力 二、填空题 25．酶是由产生的对特异底物起高效催化作用的。 26．酶加速反应的机制是通过降低反应的，而不改变反应的。 27．结合酶，其蛋白质部分称，非蛋白质部分称，二者结合其复合物称。28．酶活性中心与底物相结合那些基团称，而起催化作用的那些基团称。 29．当Km值近似ES的解离常数KS时，Km值可用来表示酶对底物的。 30．酶的特异性包括特异性，特异性和特异性。 31．米曼二氏根据中间产物学说推导出V与[S]的数学方程式简称为，式中的..为米氏常数，它的值等于酶促反应速度达到一半时的。 32．在其它因素不变的情况下，[S]对酶促反应V作图呈线，双倒数作图呈线，而变构酶的动力学曲线呈型。 33．可逆性抑制是指抑制剂与酶进行结合影响酶的反应速度，抑制剂与酶的活性中心结合，抑制剂与酶的活性中心外的必需基团结合。 34．反竞争性抑制剂使酶对底物表观Km ，Vmax 。 35．无活性状态的酶的前身物称为，在一定条件下转变成有活性酶的过程称。其实质是的形成和暴露过程。 36．丙二酸是酶的抑制剂，增加底物浓度可抑制。 37、同工酶是指催化化学反应，而酶蛋白分子结构、理化性质及免疫学性质的一组酶。38．辅酶与辅基的区别在于前者与酶蛋白，后者与酶蛋白。 39．肌酸激酶的亚基分型和型。 40．最适温度酶的特征性常数，它与反应时间有关，当反应时间延长时，最适温度可以。41．某些酶以形式分泌，不仅可保护本身不受酶的水解破坏，而且可输送到特定的部位与环境转变成发挥其催化作用。 42．不可逆抑制剂常与酶以键相结合使酶失活。 43．当非竞争性抑制剂存在时，酶促反应动力学参数如下Km ，Vmax 。 44．当酶促反应速度为最大反应速度的80%时，底物浓度是Km的倍。 三、选择题 A型题 45．关于酶概念的叙述下列哪项是正确的？ 习题1: .单选题 1．关于酶的叙述哪一个是正确的？ A．酶催化的高效率是因为分子中含有辅酶或辅基 B．所有的酶都能使化学反应的平衡常数向加速反应的方向进行 C．酶的活性中心中都含有催化基团 D．所有的酶都含有两个以上的多肽链 E．所有的酶都是调节酶 2．酶作为一种生物催化剂，具有下列哪种能量效应 A．降低反应活化能 B．增加反应活化能 C．增加产物的能量水平 D．降低反应物的能量水平 E．降低反应的自由能变化 3．酶蛋白变性后其活性丧失，这是因为 A．酶蛋白被完全降解为氨基酸 B．酶蛋白的一级结构受破坏 C．酶蛋白的空间结构受到破坏 D．酶蛋白不再溶于水 E．失去了激活剂 4.下列哪一项不是酶促反应的特点？ A．酶有敏感性B．酶的催化效率极高C．酶能加速热力学上不可能进行的反应D．酶活性可调节E．酶具有高度的特异性 5．酶的辅酶是 A．与酶蛋白结合紧密的金属离子 B．分子结构中不含维生素的小分子有机化合物 C．在催化反应中不与酶的活性中心结合 D．在反应中作为底物传递质子、电子或其他基团 E．与酶蛋白共价结合成多酶体系 6．下列酶蛋白与辅助因子的论述不正确的是 A．酶蛋白与辅助因子单独存在时无催化活性 B．一种酶只能与一种辅助因子结合形成酶 C．一种辅助因子只能与一种酶结合成全酶 D．酶蛋白决定酶促反应的特异性 E．辅助因子可以作用底物直接参加反应 7．含有维生素B的辅酶是 A．NAD B．FAD C．TPP, D．CoA E．FMN 8．下列哪种辅酶中不含核苷酸？ A.FAD B．FMN C．FH4 D NAD E．CoASH 9．有关金属离子作为辅助因子的作用，论述错误的是 A．作为酶活性中心的催化基团参加反应 第三章酶化学与辅酶 一、选择题 （在备选答案中只有一个是正确的） 1．关于酶的叙述哪项是正确的？ A．所有的酶都含有辅基或辅酶 B．只能在体内起催化作用 C．大多数酶的化学本质是蛋白质 D．能改变化学反应的平衡点加速反应的进行 E．都具有立体异构专一性（特异性） 2．酶原所以没有活性是因为： A．酶蛋白肽链合成不完全 B．活性中心未形成或未暴露 C．酶原是普通的蛋白质 D．缺乏辅酶或辅基 E．是已经变性的蛋白质 3．磺胺类药物的类似物是： A．四氢叶酸B．二氢叶酸C．对氨基苯甲酸D．叶酸E．嘧啶 4．关于酶活性中心的叙述，哪项不正确？ A．酶与底物接触只限于酶分子上与酶活性密切有关的较小区域 B．必需基团可位于活性中心之内，也可位于活性中心之外 C．一般来说，总是多肽链的一级结构上相邻的几个氨基酸的残基相对集中，形成酶的活性中心D．酶原激活实际上就是完整的活性中心形成的过程 E．当底物分子与酶分子相接触时，可引起酶活性中心的构象改变 5．辅酶NADP+分子中含有哪种B族维生素？ A．磷酸吡哆醛B．核黄素C．叶酸D．尼克酰胺E．硫胺素 6．下列关于酶蛋白和辅助因子的叙述，哪一点不正确？ A．酶蛋白或辅助因子单独存在时均无催化作用 B．一种酶蛋白只与一种辅助因子结合成一种全酶 C．一种辅助因子只能与一种酶蛋白结合成一种全酶 D．酶蛋白决定结合酶蛋白反应的专一性 E．辅助因子直接参加反应 7．如果有一酶促反应其〔8〕=1/2Km，则v值应等于多少Vmax？ A．0.25 B．0.33 C．0.50 D．0.67 E．0.75 8．有机磷杀虫剂对胆碱酯酶的抑制作用属于： A．可逆性抑制作用 B．竞争性抑制作用 C．非竞争性抑制作用 D．反竞争性抑制作用 E．不可逆性抑制作用 9．关于pH对酶活性的影响，以下哪项不对？ A．影响必需基团解离状态 B．也能影响底物的解离状态 C．酶在一定的pH范围内发挥最高活性 D．破坏酶蛋白的一级结构 E．pH改变能影响酶的Km值 第四章 酶 1. 酶作为生物催化剂有什么特点？ 答：酶和化学催化剂一样，能够改变化学反应的速度，但不能改变化学反应的平衡。能够稳定底物形成的过渡态，降低反应的活化能。此外，酶是一类特殊的蛋白质（除酶性核酸之外），它在生物体内不仅作为各种复杂生物化学反应的催化剂，而且也作为生物体内不同能量之间转换的中间体。酶的催化特点表现为： （1）高效性。酶是自然界中催化活性最高的一类催化剂。 （2）高度专一性。酶是具有高度选择性的催化剂。主要表现在：①反应专一性，酶一般只能选择性的催化一类相同类型的化学反应。且酶催化的反应几乎不产生副反应。②底物专一性，一种酶只能作用于某一种或某一类结构性质相似的物质。 （3）需要温和的反应条件。 （4）可调控性。 2. 辅酶和金属离子在酶促反应中有何作用？水溶性维生素与辅酶有什么关系？ 答： (1) 辅酶和金属离子作为结合蛋白酶类的非蛋白部分（又称辅因子），在酶实施催化作用过程中起到非常重要的作用。只有酶蛋白与辅因子结合成的全酶才具有催化性能。 一般来说，与酶蛋白结合松散的有机小分子化合物被称作辅酶。 金属酶中，金属离子与酶蛋白结合紧密；金属激酶中金属离子与酶蛋白结合松散。 辅酶与金属酶中的金属离子在酶促反应中直接参加了反应，起到电子、原子或者某些化学基团转移的作用，决定了酶催化反应类型的专一性；而金属激酶中的金属离子主要起到激活酶的催化活性的作用。 (2) 大部分辅酶的前体都是水溶性B族维生素，许多水溶性维生素的生理功能与辅酶的作用息息相关。 3. 现有1 mL乙醇脱氢酶制剂，用缓冲溶液稀释至100 mL后，从中吸取500 μL测定酶的活力。得知2 min使0.5 mmol乙醇转化为乙醛。请计算每毫升酶制剂每小时能转化多少乙醇？（设：最适条件下，每小时转化1 mmol乙醇所需要的酶量为1个活力单位）。 生物化学第一章蛋白质化学测试题 一、单项选择题 1．测得某一蛋白质样品的氮含量为0．40g，此样品约含蛋白质多少？B(每克样品*6.25) A．2．00g B．2．50g C．6．40g D．3．00g E．6．25g 2．下列含有两个羧基的氨基酸是：E A．精氨酸B．赖氨酸C．甘氨酸 D．色氨酸 E．谷氨酸 3．维持蛋白质二级结构的主要化学键是：D A．盐键 B．疏水键 C．肽键D．氢键 E．二硫键(三级结构) 4．关于蛋白质分子三级结构的描述，其中错误的是：B A．天然蛋白质分子均有的这种结构 B．具有三级结构的多肽链都具有生物学活性 C．三级结构的稳定性主要是次级键维系 D．亲水基团聚集在三级结构的表面 E．决定盘曲折叠的因素是氨基酸残基 5．具有四级结构的蛋白质特征是：E A．分子中必定含有辅基 B．在两条或两条以上具有三级结构多肽链的基础上，肽链进一步折叠，盘曲形成 C．每条多肽链都具有独立的生物学活性 D．依赖肽键维系四级结构的稳定性 E．由两条或两条以上具在三级结构的多肽链组成 6．蛋白质所形成的胶体颗粒，在下列哪种条件下不稳定：C A．溶液pH值大于pI B．溶液pH值小于pI C．溶液pH值等于pI D．溶液pH值等于7．4 E．在水溶液中 7．蛋白质变性是由于：D A．氨基酸排列顺序的改变B．氨基酸组成的改变C．肽键的断裂D．蛋白质空间构象的破坏E．蛋白质的水解 8．变性蛋白质的主要特点是：D A．粘度下降B．溶解度增加C．不易被蛋白酶水解 D．生物学活性丧失 E．容易被盐析出现沉淀 9．若用重金属沉淀pI为8的蛋白质时，该溶液的pH值应为：B A．8 B．＞8 C．＜8 D．≤8 E．≥8 10．蛋白质分子组成中不含有下列哪种氨基酸？E A．半胱氨酸 B．蛋氨酸 C．胱氨酸 D．丝氨酸 E．瓜氨酸二、多项选择题 1．含硫氨基酸包括：AD A．蛋氨酸 B．苏氨酸 C．组氨酸D．半胖氨酸2．下列哪些是碱性氨基酸：ACD A．组氨酸B．蛋氨酸C．精氨酸D．赖氨酸 3．芳香族氨基酸是：ABD A．苯丙氨酸 B．酪氨酸 C．色氨酸 D．脯氨酸 4．关于α-螺旋正确的是：ABD A．螺旋中每3．6个氨基酸残基为一周 B．为右手螺旋结构 C．两螺旋之间借二硫键维持其稳定（氢键） D．氨基酸侧链R基团分布在螺旋外侧 5．蛋白质的二级结构包括：ABCD A．α-螺旋 B．β-片层C．β-转角 D．无规卷曲 6．下列关于β-片层结构的论述哪些是正确的：ABC A．是一种伸展的肽链结构 B．肽键平面折叠成锯齿状 C．也可由两条以上多肽链顺向或逆向平行排列而成 D．两链间形成离子键以使结构稳定(氢键) 7．维持蛋白质三级结构的主要键是：BCD A．肽键B．疏水键C．离子键D．范德华引力 8．下列哪种蛋白质在pH5的溶液中带正电荷？BCD(>5) A．pI为4．5的蛋白质B．pI为7．4的蛋白质 C．pI为7的蛋白质D．pI为6．5的蛋白质 9．使蛋白质沉淀但不变性的方法有：AC A．中性盐沉淀蛋白 B．鞣酸沉淀蛋白 C．低温乙醇沉淀蛋白D．重金属盐沉淀蛋白 10．变性蛋白质的特性有：ABC第三章 酶化学
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