《生物化学》教学大纲
第一部分大纲说明
课程代码：0703522002
总学时：96学时（讲课64学时，实验32学时）
总学分：5学分
课程类别：必修
适用专业：临床医学本科专业
预修要求：基础化学、有机化学
一、课程性质、目的、任务：《生物化学》是临床医学专业的必修专业基础课之一。医学生物化学主要研究人体的物质组成、新陈代谢及其与生理功能之间的联系，是在分子水平上探讨生命现象本质的一门学科，其理论和技术已经广泛地渗入到医药学各学科。生物化学知识不仅是学习熟悉其他医学基础课程所必需，而且与疾病的病因、发病机制、诊断、治疗都密切相关。通过本课程的学习，将使学生掌握正常人体生物化学的知识，为了解疾病时的代谢过程紊乱和熟悉疾病治疗的机理打下基础。
教学基本方式：本课程教学既要给学生以生物化学的基础知识，又要能反映出分子生物学的进展，而且在本课程教学过程中要注意适当结合医学各学科的有关内容。本课程具有较强的实践性，学生必须参加必要的实验，从而受到应有的实验能力的训练，使学生掌握生物化学的基本实验技术和有代表性的近代实验技术的基本原理和操作要点。实验学时不少于32学时。实验大纲见附录。
二、大纲的使用说明：由于本学科难度较大，建议教师以多媒体等灵活多变的直观方式进行讲授，注重实验教学，从而使医学生能在理论与实验的结合中掌握本学科的知识。
第二部分大纲正文
绪论
学时：1学时（讲课1学时）
一、基本要求：
1、掌握生物化学和分子生物学的定义及两者的关系
2、熟悉生物化学的研究对象
3、了解生物化学研究的主要内容和生物化学是一门重要的医学基础课
重点：生物化学和分子生物学的定义及两者的关系
难点：无
二、教学内容：
第一节生物化学发展简史
一、叙述生物化学阶段
二、动态生物化学阶段
三、分子生物学时期
四、我国科学家对生物化学发展的贡献
第二节当代生物化学研究的主要内容
第三节生物化学与医学
一、生物化学已成为生物学各学科之间、医学各学科之间相互联系的共同语言
二、生物化学为推动医学各学科发展做出了重要的贡献
第一篇生物大分子的结构与功能
第一章蛋白质的结构与功能
学时：13学时（讲课5学时，实验8学时）
一、基本要求：
1、掌握蛋白质的元素组成特点及平均含氮量的应用
2、掌握蛋白质的基本组成单位——20种α氨基酸的分子结构特点、分类和理化
性质。熟悉医学上重要的肽——谷胱甘肽分子结构与生物学功能
3、掌握肽、肽键、寡肽、多肽、氨基酸残基、氨基末端、羧基末端等概念
4、了解蛋白质的分类方法，单纯蛋白质与结合蛋白质、辅基的概念
5、掌握蛋白质的分子结构概念、各级结构的组成方式和维系结构的化学键。模
序、结构域的概念
6、掌握蛋白质结构与功能的关系。变构效应和协同效应
7、掌握蛋白质的理化性质、两性电离、胶体性质、变性、沉淀、热凝、紫外吸
收、茚三酮反应、双缩脲反应等理化性质、有关原理并熟悉其应用
重点：蛋白质的分子结构概念、结构与功能的关系、蛋白质的理化性质
难点：蛋白质的分子结构概念
二、教学内容：
第一节蛋白质的分子组成
一、组成人体蛋白质的20种氨基酸均属于L-α-氨基酸
二、氨基酸可根据侧链结构和理化性质进行分类
三、20种氨基酸具有共同或特异的理化性质
四、蛋白质是由许多氨基酸残基组成的多肽链
第二节蛋白质的分子结构
一、氨基酸的排列顺序决定蛋白质的一级结构
二、多肽链的局部主链构象为蛋白质的二级结构
三、二级结构基础上多肽链进一步折叠形成蛋白质三级结构
四、含有两条以上多肽链的蛋白质具有四级结构
五、蛋白质的分类
六、蛋白质组学
第三节蛋白质结构与功能的关系
一、蛋白质一级结构是高级结构与功能的基础
二、蛋白质功能依赖特定空间结构
第四节蛋白质的理化性质
一、蛋白质具有两性电离性质
二、蛋白质具有胶体性质
三、蛋白质空间结构破坏而引起变性
四、蛋白质在紫外光谱区有特征性吸收峰
五、应用蛋白质呈色反应测定蛋白质溶液含量
第五节蛋白质的分离、纯化与结构分析
一、透析及超滤法可去除蛋白质溶液中的小分子化合物
二、丙酮沉淀、盐析及免疫沉淀是常用的蛋白质沉淀方法
三、利用荷电性质可用电泳法将蛋白质分离
四、应用相分配或亲和原理可将蛋白质进行层析分离
五、利用蛋白质颗粒沉降行为不同可进行超速离心分离
六、应用化学或反向遗传学方法可分析多肽链的氨基酸序列
七、应用物理学、生物信息学原理可进行蛋白质空间结构测定小结
第二章核酸的结构与功能
学时：4学时（讲课4学时）
一、基本要求：
1、掌握核酸的概念。
2、掌握核酸的基本组成单位——核苷酸。核苷酸的组成。两类核酸在组分上的差异。
3、掌握核酸的一级结构和维系结构的化学键。
4、掌握DNA双螺旋结构模型的要点；DNA的生物学功能。
5、掌握RNA的分类、结构和各类RNA的生物学功能。
6、熟悉核酶和核酸酶的概念。
7、熟悉核酸的理化性质。DNA变性、复性和分子杂交的概念。
重点：核酸的分子结构概念、结构与功能的关系、核酸的理化性质
难点：DNA的空间结构与功能
二、教学内容：
第一节核酸的化学组成及一级结构
一、核苷酸是构成核酸的基本组成单位
二、DNA是脱氧核苷酸通过3′-5′磷酸二酯键的线性大分子
三、RNA也是具有3′-5′磷酸二酯键的线性大分子
四、核酸的一级结构是核苷酸的排列顺序
第二节DNA的空间结构与功能
一、DNA的二级结构是双螺旋结构
二、DNA的高级结构是超螺旋结构
三、DNA是遗传信息的物质基础
第三节RNA的结构与功能
一、mRNA是蛋白质合成的模板
二、tRNA是蛋白质合成的氨基酸载体
三、以rRNA为组分的核糖体是蛋白质合成的场所
四、snmRNA参与了基因表达的调控
五、核酸在真核细胞和原核中表现了不同的时空特性
第四节核酸的理化性质
一、核酸分子具有强烈的紫外吸收
二、DNA变性是双链解离成单链的过程
三、变性的核酸可以复性或形成杂交双链
第五节核酸酶
小结
第三章酶
学时：14学时（讲课6学时，实验8学时）
一、基本要求：
1、熟悉酶的概念。
2、掌握酶促反应的特点。熟悉酶促反应的机制(中间产物学说)。了解酶的命名和分类。
3、掌握酶的分子结构与功能。单体酶、寡聚酶、多酶体系、多功能酶（串联酶）、单纯酶、结合酶、全酶、辅酶、辅基等的含义；B族维生素的辅酶形式；酶的活性中心、必需基团。酶原与酶原激活及其生理意义。同工酶的概念。了解同工酶在疾病诊断中的应用。
4、掌握影响酶促反应速度的因素和影响机理。熟悉米氏方程式、掌握Km和Vm 的意义、熟悉林-贝氏作图法测定Km和Vm的原理。掌握最适温度、最适pH、不可逆抑制作用、可逆抑制作用的含义。熟悉三类可逆性抑制的概念和动力学特征。激活剂的基本概念。了解竞争性抑制作用在医学上的应用。熟悉酶活性测定的基本原理、了解酶活性单位。熟悉酶制剂纯度的指标——比活力。
5、掌握酶活性的调节。酶的变构调节、酶的共价修饰。了解酶量的调节。了解酶与医学的关系。
重点：酶的工作原理、酶促反应动力学，酶的催化作用，
难点：酶促反应动力学
二、教学内容：
第一节酶的分子结构与功能
一、酶的分子组成中常含有辅助因子
二、酶的活性中心是酶分子中执行其催化功能的部位
三、同工酶是催化相同化学反应但一级结构不同的一组酶
第二节酶的工作原理
一、酶反应特点
二、酶通过促进底物形成过渡态而提高反应速率
第三节酶促反应动力学
一、底物浓度对反应速度影响的作图呈矩形双曲线
二、底物足够时酶浓度对反应速度的影响呈直线关系
三、温度对反应速度的影响具有双重性
四、pH通过改变酶和底物分子解离状态影响反应速度
五、抑制剂可逆或者不可逆地降低酶促反应速率
六、激活剂可加快酶促反应速率
第四节酶的调节
一、调节酶实现对酶促反应速率的快速调节
二、酶含量的调节包括对酶合成与分解速率的调节
第五节酶的分类与命名
一、酶可根据其催化的反应类型予以分类
二、每一种酶均有其系统名称和推荐名称
第六节酶与医学的关系
一、酶与疾病的密切相关
二、酶在医学上的应用领域广泛
小结
第二篇物质代谢及其调节
第四章糖代谢
学时：10学时（讲课6学时，实验4学时）
一、基本要求：
1、了解糖的生理功能和代谢概况。
2、掌握糖酵解和糖酵解途径的概念、反应过程、限速步骤、限速酶、A TP的生成、调节和生理意义。
3、掌握糖的有氧氧化的概念、反应过程、限速步骤、限速酶、A TP的生成、调节和生理意义。熟悉巴斯德效应。
4、掌握磷酸戊糖途径的概念、反应特点、限速酶、生理意义。
5、掌握糖原合成与分解的概念、反应过程、限速步骤、限速酶、调节方式。了解糖原累积症。
6、掌握糖异生的概念、反应过程、限速步骤、限速酶。熟悉糖异生的调节和生理意义。熟悉乳酸循环的过程和生理意义。
7、掌握血糖的概念。熟悉血糖的来源和去路。熟悉激素对血糖浓度的调节及其机制。
8、了解高血糖、糖尿病、低血糖等糖代谢紊乱。
重点：糖酵解、糖的有氧氧化；糖原的合成分解、糖异生；血糖及其调节。
难点：各代谢途径的反应过程、三羧酸循环
二、教学内容：
第一节概述
一、糖的主要生理功能是氧化供能
二、糖的消化吸收主要是在小肠进行
三、糖代谢的概况
第二节糖的无氧氧化
一、糖无氧氧化反应过程分为糖酵解途径和乳酸生成两个阶段
二、糖酵解的调控是对3个关键酶活性的调节
三、糖酵解的主要生理意义是在机体缺氧的情况下快速供能
第三节糖的有氧氧化
一、糖有氧氧化的反应过程包括糖酵解途径、丙酮酸氧化脱羧、三羧酸循环及氧化磷酸化
二、三羧酸循环是以形成柠檬酸为起始物的循环反应系统
三、糖有氧氧化是机体获得A TP的主要方式
四、糖有氧氧化的调节是基于能量的需求
五、巴斯德效应是指糖有氧氧化抑制糖酵解的现象
第四节葡萄糖的其他代谢途径
一、磷酸戊糖途径生成NADPH和磷酸戊糖
二、糖醛酸途径可以形成葡萄糖醛酸
三、多元醇途径可生成木糖醇、山梨醇等
第五节糖原的合成与分解
一、糖原的合成代谢主要在肝和肌组织中进行
二、肝糖原分解产物——葡萄糖可补充血糖
三、糖原合成与分解受到彼此相反的调节
四、糖原累积症是由先天性酶缺陷所致
第六节糖异生
一、糖异生途径不完全是糖酵解的逆反应
二、糖异生的调节是通过对两个底物循环的调节与糖酵解调节彼此协调
三、糖异生的生理意义主要在于维持血糖水平恒定
四、肌中产生的乳酸运输到肝进行糖异生形成乳酸循环
第七节其他单糖的代谢
一、果糖被磷酸化后进入糖酵解途径
二、半乳糖可转变成1-磷酸葡萄糖成为糖酵解的中间代谢产物
三、甘露糖可转变为6-磷酸果糖进入糖酵解途径
第八节血糖及其调节
一、血糖的来源和去路是相对平衡的
二、血糖水平的平衡主要受到激素的调节
三、血糖水平异常及糖尿病是常见的糖代谢紊乱
小结
第五章脂类代谢
学时：10学时（讲课6学时，实验4学时）
一、基本要求：
1、了解甘油三酯的生物学功能。熟悉必需脂肪酸的概念。
2、熟悉甘油三酯的分解代谢——脂肪动员、激素敏感脂酶、脂解激素和抗脂解激素的概念。掌握脂肪酸氧化的过程：脂肪酸活化、脂酰辅酶A进入线粒体、β氧化的反应过程、乙酰辅酶A的去向和A TP的生成。掌握酮体的概念、酮体生成和利用的过程、酮体生成的生理意义和病理意义。熟悉酮体生成的调节要点。
3、熟悉软脂酸合成的部位、原料来源、反应过程、限速酶。了解脂酸碳链加长的方式和不饱和脂肪酸的合成。熟悉脂酸合成的调节。了解多不饱和脂肪酸的重要衍生物——前列腺素、血栓噁烷及白三烯。
4、熟悉甘油磷脂的组成、分类及基本结构。掌握甘油磷脂的合成部位、原料和辅助因子。熟悉各种磷脂酶对甘油磷脂降解的作用。熟悉鞘脂的组成、分类。了解鞘磷脂的代谢。
5、熟悉胆固醇的基本结构、分布特点。掌握胆固醇的合成部位、原料、合成的
基本过程、限速步骤和限速酶。熟悉胆固醇合成的调节要点和胆固醇在体内的转化。
6、熟悉血脂的概念和组成。掌握血浆脂蛋白的分类、合成部位、组成特点、性质、生理功能。熟悉载脂蛋白在血浆脂蛋白代谢中的作用。熟悉血浆脂蛋白的代谢。了解血浆脂蛋白代谢异常。
重点：脂肪酸的分解和合成代谢、酮体代谢和必需脂肪酸的概念；胆固醇合成与转化的要点；血浆脂蛋白的分类、功能和代谢。
难点：各代谢途径的反应过程
二、教学内容：
第一节不饱和脂肪酸的命名及分类
一、脂酸的系统命名遵循有机酸命名的原则
二、脂酸主要根据其碳链长度和饱和度分类
第二节脂类的消化和吸收
一、脂类的消化发生在脂-水界面，且需要胆汁酸盐参与
二、饮食脂肪在小肠被吸收
第三节甘油三酯的代谢
一、甘油三酯是甘油的脂酸酯
二、甘油三酯的分解代谢主要是脂酸的氧化
三、脂酸在脂酸合成酶系的催化下合成
四、甘油和脂酸合成甘油三酯
五、几种多不饱和脂肪酸衍生物具有重要的生理供能
第四节磷脂的代谢
一、含磷酸的脂类被成为磷脂
二、磷脂在体内具有重要的生理功能
三、甘油磷脂的合成与降解
四、鞘磷脂的代谢
第五节胆固醇的代谢
一、胆固醇的合成原料是乙酰CoA和NADPH
二、转化成胆汁酸和类固醇激素是体内胆固醇的主要去路
第六节血浆脂蛋白代谢
一、血脂是血浆所含脂类的统称
二、不同血浆脂蛋白其组成、结构均不同
三、血浆脂蛋白是血脂的运输形式，但代谢和功能各异
四、血浆脂蛋白代谢异常导致血脂异常或高脂血症
小结
第六章生物氧化
学时：2学时（讲课2学时）
一、基本要求：
1、掌握生物氧化的概念。了解生物氧化与体外氧化的异同。熟悉生物氧化的方式。
2、掌握呼吸链、递氢体和递电子体的概念。熟悉组成呼吸链的四种酶复合体的名称及其在电子传递链中的作用。掌握两条氧化呼吸链的排列顺序。
3、掌握A TP生成的方式。掌握高能磷酸键和高能化合物的概念。掌握P/O比值的含义。了解氧化磷酸化偶联机制的学说。熟悉ADP、甲状腺素对氧化磷酸化的影响。
4、了解常见的呼吸链抑制剂、解偶联剂、氧化磷酸化抑制剂的含义。熟悉A TP 的利用、储备。
5、熟悉胞液中NADH的氧化。熟悉线粒体外其他氧化体系的催化特点和功能。重点：两条呼吸链的组成和排列顺序，A TP生成的方式，胞液中NADH的氧化。难点：氧化磷酸化的偶联机制
二、教学内容：
第一节生成A TP的氧化磷酸化体系
一、氧化呼吸链是一系列有电子传递功能的氧化还原组分
二、氧化磷酸化将氧化呼吸链释能与ADP磷酸化生成A TP偶联
三、氧化磷酸化作用可受某些内外源因素影响
四、A TP在能量的生成、利用、转移和储存中起核心作用
五、线粒体内膜对各种物质进行选择性转运
第二节其他氧化体系
一、抗氧化酶体系有清除反应活性氧的功能
二、微粒体细胞色素P450单加氧酶催化底物分子羟基化
小结
第七章氨基酸代谢
学时：10学时（讲课6学时，实验4学时）
一、基本要求：
1、熟悉氮平衡和蛋白质的生理需要量、蛋白质的营养价值、必需氨基酸的定义和种类、蛋白质的互补作用。
2、了解蛋白质的消化吸收和蛋白质腐败的概念、腐败的主要产物。
3、熟悉氨基酸的代谢概况。
4、掌握联合脱氨基作用的方式、机制和特点；转氨基作用的概念、ALT和AST 在临床诊断中的意义。L-谷氨酸氧化脱氨基作用的机制和特点。熟悉嘌呤核苷酸循环进行的部位和基本反应过程。
5、掌握α酮酸代谢的三条主要代谢途径。
6、掌握体内氨的来源和氨的转运；尿素合成的部位、反应过程、生理意义。了解尿素合成的调节。熟悉高血氨症的概念。了解肝昏迷氨中毒学说中的生化机理。
7、掌握氨基酸脱羧基作用的概念。熟悉重要胺类物质的生成概况和主要生理作用。
8、掌握一碳单位的概念、种类、载体。熟悉一碳单位的相互转变和生理功用。
9、掌握含硫氨基酸的代谢：甲硫氨酸的转甲基作用、甲硫氨酸循环、肌酸代谢、牛磺酸、PAPS和谷胱甘肽的生成等。
10、熟悉芳香族氨基酸的重要代谢产物。了解支链氨基酸的代谢概况。
重点：氨基酸的一般代谢、氨的代谢和重要含氮化合物的代谢
难点：个别氨基酸的代谢
二、教学内容：
第一节蛋白质的营养作用
一、体内蛋白质具有多方面的重要功能
二、体内蛋白质的代谢状况可用氮平衡描述
三、营养必需氨基酸决定蛋白质的营养价值
第二节蛋白质的消化、吸收与腐败
一、外源性蛋白质消化成氨基酸和寡肽后被吸收
二、蛋白质在肠道发生腐败作用
第三节氨基酸的一般代谢
一、体内蛋白质分解生成氨基酸
二、外源性氨基酸与内源性氨基酸组成氨基酸代谢库
三、联合脱氨基作用是体内主要的脱氨基途径
四、氨基酸碳链骨架可进行转换或分解
第四节氨的代谢
一、体内有毒性的氨有三个重要来源
二、氨在血液中以丙氨酸和谷氨酰胺的形式转运
三、氨在肝合成尿素是氨的主要去路
第五节个别氨基酸的代谢
一、氨基酸的脱羧基作用产生特殊的胺类化合物
二、某些氨基酸在分解代谢中产生一碳单位
三、含硫氨基酸的代谢是相互联系的
四、芳香族氨基酸的代谢可产生神经递质
五、支链氨基酸的分解有相似的代谢过程
小结
第八章核苷酸代谢
学时：4学时（讲课4学时）
一、基本要求：
1、了解核酸的消化吸收。熟悉核苷酸的生物学功能。
2、掌握嘌呤核苷酸从头合成途径的概念、进行部位、原料来源及其在嘌呤核苷酸中出现的位置、合成特点、调节要点。了解嘌呤核苷酸的相互转变。熟悉嘌呤核苷酸补救合成的基本反应和生理意义。
3、熟悉脱氧核苷酸生成的基本反应。了解三类嘌呤核苷酸抗代谢物作用的基本原理。
4、熟悉嘌呤核苷酸分解代谢的终产物和痛风症的病因机制。
5、掌握嘧啶核苷酸从头合成的概念、进行部位、原料来源及其在嘧啶核苷酸中出现的位置、合成特点、调节要点。了解嘧啶核苷酸的相互转变。熟悉一碳单位与脱氧胸苷酸（dTMP）的合成。了解嘧啶核苷酸补救合成的基本概况；三类嘧啶核苷酸抗代谢物作用的基本原理；嘧啶核苷酸分解代谢的产物。
重点：核苷酸合成的方式；从头合成中嘌呤环、嘧啶环合成的各元素来源；嘌呤
核苷酸分解代谢的终产物。
难点：嘌呤核苷酸从头合成的过程
二、教学内容：
第一节嘌呤核苷酸的合成与分解代谢
一、嘌呤核苷酸的合成存在从头合成与补救合成两种途径
二、嘌呤核苷酸的分解代谢终产物是尿酸
第二节嘧啶核苷酸的合成与分解代谢
一、嘧啶核苷酸的合成同样有从头合成与补救合成两条途径
二、嘧啶核苷酸的分解代谢
小结
第九章物质代谢的联系与调节
学时：1学时（讲课1学时）
一、基本要求：
1、熟悉物质代谢的特点和物质代谢间的相互联系。
2、熟悉肝、脑、心、肌肉、脂肪、肾等组织的物质代谢特点及其相互联系。
3、了解物质代谢的三级水平调节。
4、熟悉细胞内酶的隔离分布的概念和意义。掌握代谢途径和关键酶的概念。熟悉关键酶所催化的反应特点。熟悉酶活性调节的方式。
5、掌握酶变构调节的概念、机制及其生理意义；酶的化学修饰的概念、主要方式和特点。熟悉酶量调节的方式。
6、熟悉激素作用的特点；膜受体激素和胞内受体激素调节代谢的原理。了解饥饿和应激时机体在整体调节下物质代谢变化的要点。
重点：物质代谢的特点和相互联系；酶活性调节的方式
难点：本章系物质代谢部分内容的总结，无难点
二、教学内容：
第一节物质代谢的特点
一、体内各种物质代谢过程互相联系形成一个整体
二、体内物质代谢不断受到精细调节
三、各组织、器官物质代谢各具特色
四、体内各种代谢物都具有共同的代谢池
五、ATP是体内储存能量和消耗能量的共同形式
六、NADPH提供合成代谢所需的还原当量
第二节物质代谢的相互联系
一、各种能源物质的代谢相互联系相互制约
二、糖、脂和蛋白质代谢通过中间代谢物而相互联系
第三节体内重要组织、器官的代谢特点及联系
一、肝是人体最重要的物质代谢中心和枢纽
二、心可利用多种能源物质，以有氧氧化为主
三、脑主要利用葡萄糖供能且耗氧量大
四、肌肉主要氧化脂肪酸，强烈运动产生大量乳酸
五、糖酵解是为成熟红细胞提供能量的主要途径
六、脂肪组织是合成、储存脂肪的重要组织
七、肾是可进行糖异生和生成酮体两种代谢的器官
第四节代谢调节方式
一、细胞水平的代谢调节主要调节关键酶活性
二、激素通过作用特异受体调节代谢过程
三、机体通过神经系统及神经-体液途径整体调节体内物质代谢
四、代谢组学是对低分子量代谢物集合的整体水平研究
小结
第三篇基因信息的传递
第十章 DNA的生物合成（复制）
学时：3学时（讲课3学时）
一、基本要求：
1、掌握复制的概念、特征、意义：原核生物复制过程的要点、参与复制的酶和因子以及它们的主要功能。了解真核生物DNA复制特点。熟悉端粒酶的概念和功能。
2、熟悉突变的概念、意义。了解引发突变的理化因素；突变分子改变的类型和切除修复的基本原理。
3、掌握逆转录概念、过程和逆转录酶作用。
重点：复制的基本过程、参与复制的主要因素以及RNA病毒的复制。
难点：复制过程中染色体稳定性和完整性的保持和损伤的修复
二、教学内容：
第一节复制的基本规律
一、半保留复制是DNA复制的基本特征
二、DNA复制从起始点向两个方向延伸形成双向复制
三、DNA一股子链复制的方向与解链方向相反导致半不连续复制
第二节DNA复制的酶学和拓扑学变化
一、核苷酸之间生成磷酸二酯键是复制的基本化学反应
二、DNA聚合酶催化核苷酸之间聚合
三、核酸外切酶的校读活性和碱基选择功能是复制保真性的酶学依据
四、复制中的解链伴有DNA分子拓扑学变化
五、DNA连接酶连接DNA双链中的单链缺口
第三节DNA生物合成过程
一、原核生物的DNA生物合成
二、真核生物的DNA生物合成
第四节逆转录和其他复制方式
一、逆转录病毒的基因组是RNA，其复制方式是逆转录
二、逆转录的发现发展了中心法则
三、噬菌体DNA按滚环复制和线粒体DNA按D环方式复制
第五节DNA损伤（突变）与修复
一、突变在生物界普遍存在
二、多种化学或物理因素可诱发突变
三、引起突变的分子改变类型有多种
四、DNA损伤的修复有多种类型
小结
第十一章 RNA生物合成（转录）
学时：3学时（讲课3学时）
一、基本要求：
1、掌握转录的概念；转录和复制的区别。熟悉大肠杆菌RNA聚合酶的组成和功能。了解真核生物转录酶的种类和转录产物。
2、掌握原核生物转录全过程的概况。熟悉真核生物转录过程中的特点。熟悉顺式作用元件、反式作用因子、转录因子等的概念；真核生物mRNA、tRNA等转录后修饰的要点。掌握断裂基因、外显子、内含子的概念。熟悉核酶的概念并了解其可能的应用前景。
重点：RNA生物合成的特点、基本过程和有关的酶
难点：真核生物的转录后修饰
二、教学内容：
第一节原核生物转录的模板和酶
一、原核生物转录的模板
二、RNA合成由RNA聚合酶催化
三、RNA聚合酶结合到DNA的启动子上启动转录
第二节原核生物的转录过程
一、转录起始需要RNA聚合酶全酶
二、原核生物的转录延长时蛋白质的翻译也同时进行
三、原核生物转录终止分为依赖ρ因子与非依赖ρ因子两大类
第三节真核生物RNA的生物合成
一、真核生物有三种DNA依赖性RNA聚合酶
二、转录起始需要启动子、RNA聚合酶和转录因子的参与
三、真核生物转录延长过程中没有转录与翻译同步的现象
四、真核生物转录终止和加尾修饰同时进行
第四节真核生物RNA的加工
一、真核生物mRNA的加工包括首、尾修饰和剪接
二、真核前体rRNA的加工
三、真核生物前体tRNA的加工包括把核苷酸的碱基修饰为稀有碱基
四、RNA催化一些真核和原核基因内含子的自剪接
小结
第十二章蛋白质的生物合成
学时：3学时（讲课3学时）
一、基本要求：
1、掌握翻译的概念；参与蛋白质合成的物质及其作用；密码子的概念及其特点。
熟悉氨基酸的活化反应。
2、掌握蛋白质合成的过程。熟悉翻译后加工的概念和方式。熟悉靶向转运、信号肽、分泌性蛋白质的概念。
3、了解抗生素、白喉毒素、干扰素等对蛋白质生物合成的干扰和抑制的机理。重点：蛋白质生物合成的基本过程和参与蛋白质合成的物质及其作用。
难点：蛋白质合成后加工和输送。
二、教学内容：
第一节蛋白质生物合成体系
一、mRNA是蛋白质生物合成的直接模板
二、核蛋白体是蛋白质生物合成的场所
三、tRNA是氨基酸的运载工具及蛋白质生物合成的适配器
四、蛋白质生物合成需要酶类、蛋白质因子等
第二节氨基酸的活化
一、氨基酸活化形成氨基酰-tRNA
二、真核生物起始氨基酰-tRNA是Met-tRNAi Met
第三节肽链的生物合成过程
一、原核生物的肽链合成过程
二、真核生物的肽链合成过程
第四节蛋白质翻译后修饰和靶向输送
一、多肽链折叠为天然构象的蛋白质
二、蛋白质一级结构修饰主要是肽键水解和化学修饰
三、蛋白质空间结构修饰包括亚基聚合和辅基连接
四、合成后蛋白质可被靶向输送至细胞特定部位
第五节蛋白质生物合成的干扰和抑制
一、许多抗生素通过抑制蛋白质生物合成发挥作用
二、其他干扰蛋白质生物合成的物质
小结
第十三章基因表达调控
学时：2学时（讲课2学时）一、基本要求：
1、掌握基因组、基因表达的概念。了解基因表达的时、空特异性。熟悉基因表达的方式。了解基因表达调控的生物学意义。掌握基因表达调控的要素，操纵子，启动序列/启动子，操纵序列/操纵子，顺式作用元件，调节蛋白/转录因子，反式作用因子等的概念。
2、了解原核基因转录调节特点。熟悉乳糖操纵子的调节机制。
3、熟悉真核基因组的结构特点。了解真核基因表达调控特点。熟悉真核基因转录激活调节
重点：基因表达的基本概念
难点：基因表达调控的基本原理
二、教学内容：
第一节基因表达调控的基本概念
一、基因表达是指基因转录及翻译的过程
二、基因表达具有时间特异性和空间特异性
三、基因表达的方式及调节存在很大差异
四、基因表达调控为生物体生长、发育所必需
第二节基因表达调控的基本原理
一、基因表达调控呈现多层次和复杂性
二、基因转录激活受到转录调节蛋白与启动子相互作用的调节
第三节原核基因表达调节
一、原核基因转录调节特点
二、操纵子调控模式在原核基因转录起始的调节中具有普遍性
三、原核生物具有不同的转录终止调节机制
四、原核生物在翻译水平同样受到多个环节的调节
第四节真核基因表达调节
一、真核基因组具有独特的结构特点
二、真核基因表达调控更为复杂
三、RNA polⅠ和pol Ⅲ转录体系的调节相对简单
四、RNA pol Ⅱ转录起始的调节非常复杂
五、RNA pol Ⅱ转录终止的调节机制尚不清楚
六、转录后水平的调节也是基因表达调控的重要环节
七、基因表达在翻译水平以及翻译后阶段仍然可以受到调节
小结
第十四章基因重组与基因工程
学时：6学时（讲课2学时，实验4学时）
一、基本要求：
1、掌握基因重组的概念，了解基因重组的几种方式和类型。
2、掌握重组DNA技术相关概念——DNA克隆（分子克隆、基因工程）、目的基因、基因载体等。熟悉限制性内切酶和及其他工具酶的功能。
3、熟悉重组DNA技术的基本原理和一般步骤。
4、了解重组DNA技术与医学的关系。
重点：基因重组、重组DNA技术的基本原理
难点：重组DNA的操作步骤。
二、教学内容：
第一节自然界DNA重组和基因转移是经常发生的
一、同源重组是最基本的DNA重组方式
二、细菌的基因转移与重组有四种方式
三、特异位点重组，即特异位点间发生的整合
四、转座重组
第二节重组DNA技术，又称DNA克隆或分子克隆
一、重组DNA技术相关概念
二、重组DNA技术基本原理及操作步骤
第三节重组DNA技术与医学的关系非常密切并前景远大
一、疾病基因的发现与克隆
二、生物制药
三、基因诊断与基因治疗
四、遗传病的预防
第四篇专题篇
第十五章细胞信息转导
学时：2学时（讲课2学时）一、基本要求：
1、熟悉信息物质的类型和特点。掌握受体的概念、分类、一般的结构特点、功能。熟悉受体与配体结合的特点。
2、掌握受体介导的信息传递途径和熟悉胞内受体介导的信息传递途径机制。
3、了解信息传递途径的交互联系特点。了解信息传递的异常与疾病的关系。
重点：几条主要的受体介导的信息传递途径和胞内受体介导的信息传递途径的基本概念
难点：酪氨酸蛋白激酶系统、核因子κB途径、TGF-β途径等
二、教学内容：
第一节细胞信号转导概述
一、细胞外化学信号有可溶性和膜结合型两种形式
二、细胞经由特异性受体接收细胞外信号
三、细胞内信号分子结构、含量和分布变化是信号转导网络工程的基础
第二节细胞内信号转导相关分子
一、第二信使的浓度和分布变化是重要的信号转导方式
二、蛋白质作为细胞内信号转导分子
第三节各种受体介导的细胞内基本信号转导通路
一、细胞内受体多属于转录因子
二、离子通道型膜受体是化学信号与电信号转换器
三、七跨膜受体依赖G蛋白转导信号
四、单跨膜受体依赖酶的催化作用传递信号
五、细胞信号转导过程的特点和规律
第四节细胞信号转导与医学
一、细胞信号转导分子的结构改变是许多疾病发生发展的基础
二、细胞信号转导分子是重要的药物作用靶位
小结
第十六章血液的生物化学
学时：2学时（讲课2学时）
一、基本要求：
1 、熟悉全血、血浆、血清、非蛋白氮、尿素氮的概念。
2、熟悉血浆蛋白质的分类和功能。
生物化学复习提纲2015 第一章蛋白质化学 1．蛋白质、氨基酸的基本知识，名称、分类，重要的鉴定反应：氨基的反应，PITC，肽段顺序推导 蛋白质的分类: 简单蛋白:除氨基酸以外不含其他成分的蛋白质(清蛋白,球蛋白,谷蛋白,醇溶谷蛋白,组蛋白,精蛋白,硬蛋白) 结合蛋白（conjugated protein）:除由氨基酸组成蛋白质部分外，还含有非蛋白成分，这些非蛋白成分，有时称辅基（prosthetic group）或配基(核蛋白,脂蛋白,糖蛋白,磷蛋白,卟啉蛋白,黄素蛋白,金属蛋白) 根据蛋白质的分子外形分类 ?球状蛋白质（globular proteins） ?纤维状蛋白质（fibrous proteins） 根据蛋白质功能分类 ?结构蛋白质（structural proteins） ?酶蛋白（enzymes） ?运输蛋白质（transport proteins） ?运动蛋白质（kinesis proteins） ?贮藏蛋白质（storage proteins） ?防御蛋白质（defensive proteins） 蛋白质的水解: 酸水解:优点是不容易引起水解产物的消旋化。缺点是色氨酸被沸酸完全破坏；含有羟基的氨基酸如丝氨酸或苏氨酸有一小部分被分解；天冬酰胺和谷氨酰胺侧链的酰胺基被水解成了羧基。 碱水解:由于水解过程中许多氨基酸都受到不同程度的破坏，产率不高。部分的水解产物发生消旋化。该法的优点是色氨酸在水解中不受破坏。 酶水解:应用酶水解多肽不会破坏氨基酸，也不会发生消旋化。水解的产物为较小的肽段。 2．氨基酸、多肽的等电点计算、光吸收性质、甲醛滴定的原理氨基酸等电点: 中性:对于侧链基团不解离的氨基酸有：pI = (pK 1+pK 2 )/2 酸性:pI=(pK 1+pK R )/2 碱性:pI=(pK R+pK2)/2 多肽等电点: 酸性:pI=1/2（pK’R+ pK’ -COOH） 碱性:pI= pK’ R +lg（等电点侧链解离数/未解离数） 甲醛滴定的原理: 向AA溶液中加入过量的甲醛，用标准NaOH滴定时，由于甲醛与Aa中 的-NH 2作用形成-NH.CH 2 OH -N (CH 2 OH) 2 等羟甲基衍生物而降低了氨基的碱 性，相对地增强了-NH 3+的酸性解离，使Pk' 2 减少了2-3个pH单位，NaOH 滴定的曲线A向pH低的方向转移，滴定终点也移动pH9附近。
《生物化学》教学大纲 课程名称：生物化学课程代码：120005 课程类型：专业基础课程课程性质：必修课 课程总学时：72学时理论学时：52学时 开课学期：第二学期使用专业：护理、助产、临床、药学 先修课程：人体解剖学、组织胚胎学、遗传学、有机化学 一、课程性质和任务 生物化学是研究生物体的化学组成及其变化规律的科学，是从分子水平和化学变化的本质上探讨并阐明生命现象，即生命的化学。生物化学是一门重要的医学基础课。它的任务是研究生物体内的化学组成、分子结构及其与功能的关系；生物体内物质的代谢变化及调控；生物体内信息的传递。要求学生通过本课程的学习，掌握生物化学的基础理论、基本知识和基本技能，为学好其它基础学科和专业学科打下基础。 二、课程教学目标 本课程的教学目标是：使学生掌握生物大分子的化学结构、性质及功能，在生命活动中的代谢变化及调控，遗传信息的传递与表达。掌握生物化学的基本技能，培养学生分析问题、解决问题及开拓创新的能力。 【知识目标】 1.掌握生物大分子的结构与功能。 2.掌握生物体内糖、脂类及蛋白质等物质的主要代谢变化及其与生理功能的关系。 3.掌握组织器官的代谢特点及其与功能的关系。 4.掌握遗传信息传递与表达的主要过程及规律。 【能力目标】 1.掌握生物化学常用仪器的使用。 2.具有生物化学的基本技能，能运用生化基础理论知识分析和解释各种实验现象。 3.掌握重要的临床生化指标，了解生物化学知识在临床、护理工作中的应用。 4.能运用所学的生物化学知识在分子水平上探讨病因和发病机制，具有一定的临床及护理操作技能。 【素质目标】 1.具有勤奋学习、事实就是的科学态度和理论联系实际的工作作风。 2.树立牢固的专业思想，具有良好的思想品质、职业道德和为人类健康服务的奉献精神。 3.具有健康的体魄和良好的心理素质。
【实验操作考核要点】 一、目的要求 1．掌握组织样品的制备方法，了解其注意事项。 2．了解肝糖原提取、糖原和葡萄糖鉴定与蒽酮比色测定糖原含量的原理和注意事项，掌握其操作方法。 3．正确操作使用刻度吸管和可调微量移液器。 4．熟练运用溶液混匀的各种方法（视具体情况，采用合适的混匀方法）。 5．正确掌握溶液转移的操作。 6．正确操作使用分光光度计。 二、操作考核内容 按百分制计。 1．吸量管操作（20分）； 2．可调式微量移液器操作（20分）； 3．溶液混匀操作（视具体情况，采用合适的混匀方法）（15分）； 4．溶液转移操作（10分）； 5．分光光度计比色操作（25分）。 6．整体表现（10分）。 三、操作考核标准 （一）吸量管操作（20分，每项操作5分） 1．执管 要求右手拿吸量管，左手拿橡皮球，只能用食指而不能用拇指按压吸量管上口来调节吸取液量的刻度；吸液、排液整个操作过程吸量管应始终保持垂直。 2．坐姿 要求腰、背保持竖直，看刻度时眼睛保持平视。 3．吸取溶液 吸量管插入液面深度约0.5cm，不能一插到底，也不能插入过浅而吸进空气致使溶液进入橡皮球内；调控吸量管吸取液量的刻度时，吸量管尖应离开液面靠在容器内壁上。 4．排出液体
吸量管尖应靠上受纳容器内壁，让管内溶液自然流出。不能用橡皮球吹压，而且在流净后吸量管尖停靠受纳容器内壁至少3秒。 （二）可调式微量移液器操作（20分，每项操作5分） 1．设定容量值 转动加样器的调节旋钮，反时针方向转动旋钮，可提高设定取液量。顺时针方向转动旋钮，可降低设定取液量。在调整设定移液量的旋钮时，不要用力过猛，并应注意使取液器显示的数值不超过其可调范围。 2．吸液 （1）选择合适的吸头安放在取液套筒上，稍加扭转压紧吸嘴使之与套筒之间无空气间隙； （2）把按钮压至第一停点，垂直握持加样器,使吸头浸入液面下2~3毫米处,然后缓慢平稳地松开按钮，吸入液体，等一秒钟，然后将吸头提离液面，贴壁停留2-3秒，使管尖外侧的液滴滑落。 3．放液 （1）将吸头口贴到容器内壁底部并保持100°~40°倾斜； （2）平稳地把按钮压到第一停点，等一秒钟后再把按钮压到第二停点以排出剩余液体； （3）压住按钮，同时提起加样器，使吸头贴容器壁擦过，再松开按钮。按吸头弹射器除去吸头。 4．压放按钮时保持平稳；加样器不得倒转；吸头中有液体时不可将加样器平放。取液器吸嘴为一次性使用。实验完毕，将取液器读数调至最大量程值，竖立放于支架上。 （三）溶液的混匀（操作流程中下划实线的三处，每项操作5分，共15分）1．肝糖原的提取与鉴定操作中，肝匀浆上清液中加5ml 95%乙醇后的混匀最好用倾倒混匀，也可用滴管或吸量管吸、吹混匀，或用玻璃棒搅拌混匀。 2．肝糖原定量测定中，肝组织消化液沸水浴后全部转入100 ml容量瓶，加水至刻线后的混匀应采用倒转混匀。 3．肝糖原定量测定中，加蒽酮溶液后的混匀，可将试管倾斜约45o再作旋转混匀。因蒽酮溶液（浓硫酸配制）比重大于样品水溶液很多，一加入便沉于管
《生物化学》考试大纲 课程名称：生物化学( biochemistry ) 课程性质：必修课 学时分配：计划学时：144；其中理论课：90；实验课：54 适用专业和层次：临床医学麻醉学医学影像学等本科层次 第一章蛋白质的结构与功能 学习目的和要求： 掌握氨基酸的分类、蛋白质的4 级结构及理化性质，熟悉肽键与肽链，医学上重要的多肽，了解血红蛋白与肌红蛋白的结构与功能、蛋白质的分离、纯化及结构分析。 考核知识要点 1.蛋白质的重要生理功能。 2.蛋白质的基本组成单位氨基酸，。肽键与肽链，医学上重要的多肽 3.蛋白质的一、二、三、四级结构的概念，蛋白质理化性质。 4.胶原蛋白的结构及组成特点。 5.血红蛋白与肌红蛋白的结构与功能。 6.蛋白质的分离、纯化及结构分析。 考核要求 1、识记：蛋白质一、二、三、四级结构的概念；结构域的概念；蛋白质的变性；等电点；二级结构类型及结构的要点。 2、理解：胶原蛋白的结构及组成特点。.血红蛋白与肌红蛋白的结构与功能。 3、应用：分离纯化蛋白质的方法的基本原理。 4、超纲：蛋白质的序列分析 第二章核酸的结构与功能 学习目的和要求： 掌握核苷酸的基本概念及其结构、DNA 的双螺旋结构,熟悉RNA 的结构与功能，了解DNA 的理化性质及其应用。
考核知识要点 1.核酸的分类、细胞分布及其生物学功能。 2.碱基、核苷和核苷酸的基本概念及其结构。常见核苷酸的缩写符号。两类核酸(DNA 与RNA) 分子组成的异同。核苷酸的连接，核酸的一级结构的概念。 3.DNA 的双螺旋结构。了解DNA 的三级结构。 4.DNA 的理化性质及其应用。 5.RNA 的结构与功能 考核要求 1、识记：碱基、核苷和核苷酸的基本概念及其结构。DNA 的双螺旋结构、RNA 的结 构与功能、核苷酸的连接，核酸的一级结构的概念 2、理解：常见核苷酸的缩写符号、两类核酸(DNA 与RNA) 分子组成的异同 3、应用：DNA 的理化性质及其应用。 4：超纲：核酸的杂交 第三章酶 学习目的和要求：掌握酶的基本概念；化学本质；酶促反应的特点酶的化学组成；酶的活性中心和必需基团；酶原和酶原的激活；同工酶。酶促反应动力学基本内容：温度、PH 、酶浓度、底物浓度( 米 氏方程、米氏常数的意义)对酶促反应速度的影响，熟悉酶的抑制作用：不可逆抑制；可逆性抑制——竞争性抑制、非竞争性抑制、反竞争性抑制。了解酶活性测定的基本原则、酶活性单位的概念，酶的命名与分类。 考核知识要点 1、酶的基本概念；化学本质；酶促反应的特点。 2、酶的结构与活性：酶的化学组成；酶的活性中心和必需基团；酶原和酶原的激活；同工酶。 3、酶促反应的机制：活化能；诱导契合。 4、酶促反应动力学基本内容：温度、PH、酶浓度、底物浓度(米氏方程、米氏常数的意义)对酶促反应速度的影响。 5、酶的抑制作用：不可逆抑制；可逆性抑制——竞争性抑制、非竞争性抑制、反竞争性抑制。 6、维生素的概念和分类：维生素B 族化合物主要生理功能及其与辅酶的关系 7、酶的调节：多酶体系、限速酶、别构酶的概念、共价修饰。 8、酶活性测定的基本原则、酶活性单位的概念。
《生物化学》考试大纲 一、考试内容 第一章蛋白质化学 1.蛋白质在生命活动中的重要性 2.蛋白质的元素组成 3.氨基酸的结构、分类及其理化性质 4.蛋白质的结构：一级结构：概念及维持键 蛋白质的构象---构象的结构单元α-螺旋、β-折叠、β-转角、无规则卷曲，二级结构，三级结构，四级结构，维持构象的一些次级键 超二级结构和结构域的概念 5.蛋白质的功能与性质的关系：一级结构与功能；构象与功能--变性作用，变构作用 6.蛋白质的性质：等电点，胶体性质，蛋白质沉淀反应，紫外吸收性质 重点掌握：必需氨基酸的种类、结构及三字母缩写 蛋白质和氨基酸的两性解离和等电点 蛋白质的基本结构层次及其维持力 蛋白质的结构与功能之间的关系，变性、变构作用概念 蛋白质沉淀的方法及其特点 第二章核酸的化学 1.核酸的组成与类别 2.DNA的结构与功能 3.RNA的结构与功能 4.核酸的性质 重点掌握：核酸的组成与类别 DNA双螺旋结构学说要点及其生物学意义 tRNA三叶草结构特点及其在机体内的重要功能 核酸热变性特点，DNA的熔解温度（Tm）概念及其影响因素 第三章糖类的结构与功能 1.糖类的概念、作用与分类 2.单糖：链式结构；立体结构；环式结构；糖的构象；糖的分类；重要的单糖；单糖的重要衍生物；单糖的理化性质； 3.寡糖：麦芽糖；乳糖；蔗糖；纤维二糖；棉籽糖； 4.多糖：淀粉；糖原；纤维素；其它常见多糖化合物； 重点掌握：单糖、寡糖和多糖的结构 第四章脂类和生物膜
1.脂类的分类 2.构成生物膜的重要的磷脂 第五章酶学 1.酶的基本概念：生物催化剂，酶的作用特点，酶的组成分类等 2.酶的命名和分类 3.酶的活性部位和酶原激活 4.酶的作用机制：降低反应活化能，中间产物学说，诱导锲合学说，使酶具高效催化活性的因素 5.酶的分离提纯与活力测定 6.酶促反应动力学 重点掌握：酶的分类 酶的化学本质、作用特点 酶活性部位概念，酶原激活实质 中间产物学说，诱导锲合学说，米氏常数与米氏方程 酶促反应动力学中底物浓度、温度、pH、抑制剂对酶促反应速度的影响 第六章维生素和辅酶 1.脂溶性维生素：A、D、E、K 2.水溶性维生素：维生素C，B1，B2，PP，泛酸，叶酸，生物素，硫辛酸，B12 重点掌握：水溶性维生素与辅酶（辅基）之间的关系，在酶促反应中的作用； 常见维生素缺乏病与维生素之间的对应关系。 第七章新陈代谢总论与生物氧化 1．基本概念 2．呼吸链 3．ATP的生成及其生理功能 重点掌握：生物氧化的特点；呼吸链的概念以及ATP的生成方式-----底物水平磷酸化和氧化磷酸化，搞清体内物质氧化过程中水是如何生成的、CO2是如何产生的，ATP又是如何生成的。 第八章糖代谢 1．糖代谢概况 2．糖的无氧分解 3．糖的有氧氧化 4．糖的异生作用 5．糖原的合成与分解
《生物化学》课程教学大纲 biochemistry 学时数：62 其中：实验学时：10 课外学时： 学分数：3.5分 适用专业：临床护理学 执笔者：郭冬招 编写日期：2006年11月 一、课程的性质、目的和任务 生物化学是研究生命化学的科学，它是在分子水平上探讨生命的本质，即研究生物体的分子结构与功能、物质代谢与调节及其在生命活动中的作用。生物化学是高等医学院校各专业的重要基础课程之一，它的任务主要是介绍生物化学的基本知识，以及某些与医学相关的生物化学进展，为学生学习其它基础医学和临床医学课程，以及对认识疾病的病因和发病机理、诊断和防止疾病奠定扎实的基础。当今生物化学越来越多的成为生命科学的共同语言，它已成为生命科学领域的前沿学科。 通过本课程的学习，要求学生从理论上掌握生物体的分子结构与功能，理解物质代谢与调节及其在生命活动中的作用。了解物质代谢异常与临床疾病的关系。通过实验课熟悉生物化学基本实验技术的原理及生化检验项目检测的临床意义等。 为了完成和达到生物化学的教学任务和要求,在整个教学环节中,要特别注意培养学生的独立思考能力。教学内容宜以物质代谢为主线，加强生物化学基本理论和基本知识的教学与训练，使学生能牢固和熟练地掌握和应用。 二、课程教学的基本要求 (一)绪论 1.掌握生物化学的定义 2.熟悉生物化学研究的对象和方法。理解新陈代谢的特点与其生理功能之间的关系。 3.了解生化与各基础学科的关系，生化与临床医学的关系。 （二）蛋白质的化学 1. 掌握组成蛋白质20种氨基酸的结构特点。掌握肽键和肽的概念。 2. 掌握蛋白质一级结构、二级结构、三级结构、四级结构及亚基的概念和特点，掌握稳定蛋白质各级结构中的非共价键和共价键。 3. 理解蛋白质一级结构、空间结构与功能的关系，并举例说明。 4. 理解蛋白质的理化性质及实际应用：蛋白质的两性解离、胶体性质、变性与沉淀。 5．了解氨基酸的呈色反应和蛋白质的分类。
大学生生物化学实验技能大赛初赛试题及答案 一、选择题 1、下列实验仪器中，常用来取用块状固体药品的仪器是（）。 A. 药匙 B. 试管夹 C. 镊子 D. 坩埚钳 2、托盘天平调零后，在左盘衬纸上置氧化铜粉末，右盘衬纸上置1个5g砝码，游码标尺示数如下，此时天平平衡。则被称量的氧化铜质量为（）。 A. 8.3 g B. 7.7 g C. 3.3 g D. 2.7 g 3、用减量法从称量瓶中准确称取0.4000 g分析纯的NaOH固体，溶解后稀释到100.0 mL，所得NaOH溶液的浓度为（）。 A. 小于0.1000 mol/L B. 等于0.1000 mol/L C. 大于0.1000 mol/L D. 三种情况都有可能 4、已知邻苯二甲酸氢钾（KHC8H4O4）的摩尔质量为204.2 g/mol，用作为基准物质标定0.1 mol/L NaOH溶液时，如果要消耗NaOH溶液为25 mL左右，每份应称取邻苯二甲酸氢钾（）g左右。 A. 0.1 B. 0.2 C. 0.25 D. 0.5 5、NaHCO3纯度的技术指标为≥99.0%，下列测定结果哪个不符合标准要求？（）。 A. 99.05% B. 99.01% C. 98.94% D. 98.95% 6、精密称取马来酸氯苯那敏对照品12 mg，应选取（）的天平。 A. 千分之一 B. 万分之一 C. 十万分之一 D. 百万分之一 7、实验室标定KMnO4溶液，常用的基准物质是（）。 A. Na2CO3 B. Na2S2O3 C. Na2C2O4 D. K2Cr2O7 8、标定氢氧化钠常用的基准物质是（）。 A. EDTA B. K2Cr2O7 C. 草酸 D. 邻苯二甲酸氢钾 9、下列物质可以作为基准物质的是（）。 A. KMnO4 B. Na2B4O7·7H2O C. NaOH D. Na2S2O3 10、下列物质中，可以用直接法配制标准溶液的是（）。 A. 固体NaOH B. 浓HCl C. 固体K2Cr2O7 D. 固体Na2S2O3
医学生物化学复习大纲 第一章蛋白质化学 【考核内容】 第一节蛋白质的分子组成 第二节蛋白质的分子结构 第三节蛋白质分子结构与功能的关系 第四节蛋白质的理化性质 【考核要求】 1.掌握蛋白质的重要生理功能。 2.掌握蛋白质的含氮量及其与蛋白质定量关系；基本结构单位——是20种L、α－氨 基酸，熟悉酸性、碱性、含硫、含羟基及含芳香族氨基酸的名称。 3.掌握蛋白质一、二、三、四、级结构的概念；一级结构及空间结构与功能的关系。 4.熟悉蛋白质的重要理化性质――两性解离及等电点；高分子性质（蛋白质的稳定因 素――表面电荷和水化膜）；沉淀的概念及其方式；变性的概念及其方式；这些理化性质在医学中的应用。 第二章核酸化学 【考核内容】 第一节核酸的一般概述 第二节核酸的化学组成 第三节 DNA的分子结构 第四节RNA的分子结构 第五节核酸的理化性质 【考核要求】 1.熟悉核酸的分类、细胞分布及其生物学功能。 2.核酸的分子组成：熟悉核酸的、平均磷含量及其与核酸定量之间的关系。核苷酸、核 苷和碱基的基本概念。熟记常见核苷酸的缩写符号。掌握两类核酸（ＤＮＡ与ＲＮＡ）分子组成的异同。熟悉体内重要的环核苷酸——cAMP和cGMP。 3.核酸的分子结构：掌握多核苷酸链中单核苷酸之间的连接方式——磷酸二酯键及多核 苷酸链的方向性。掌握ＤＮＡ二级结构的双螺旋结构模型要点、碱基配对规律；了解ＤＮＡ的三级结构——核小体。熟悉ｒＲＮＡ、ｍＲＮＡ和ｔＲＮＡ的结构特点及功能。熟悉ｔＲＮＡ二级结构特点——三叶草形结构及其与功能的关系。 4.核酸的理化性质：掌握核酸的紫外吸收特性，ＤＮＡ变性、Tm、高色效应、复性及杂 交等概念。 第三章酶 【考核内容】 第一节、酶的一般概念 第二节、酶的结构与功能
《生物化学》课程教学大纲 一、基本信息 课程编号：10301100350 课程名称：生物化学 英文名称：Biochemistry 课程性质：必修课 总学时：64 学分：4 理论学时：48 实验学时：16 实践学时：0 指导自学学时：0 适用专业：食品质量与安全、制药工程、药物制剂、适用层次：本科 药学、中药学、中药学（国际交流） 先修课程：化学（基础化学，有机化学基础） 承担院部：基础医学院；学科组：生物化学与生物工程学科组 二、课程介绍 （一）课程目标及地位 生物化学（biochemistry）是研究生命化学的科学，是从分子水平阐明生物体化学组成及其在体内的化学变化的一门基础课，是生命科学的前沿课程。通过本课程的理论知识学习和实验技能训练，使学生具备较系统和扎实的生物化学基础理论知识和较强的实验动手能力，以及一定的创新思维，为学习后续的药学、中药学基础课程奠定必要的基础，为将来开展中医药学现代化提供必要的支撑。 （二）教学基本要求 在教学内容上，注重加强基础、突出重点，由浅入深地介绍本课程基本理论、基本知识和基本技能；注意联系生物化学国内外科学研究新理论和新成果在药学、中药学的应用；注意各章节知识衔接协调、避免与其它课程知识重复或者脱节。 在教学方法上，积极运用多媒体课堂教学设施，采用启发式、讨论式、案例教学法，使学生在有限的课时教学内能够正确理解并掌握生物化学基本理论知识；并充分利用已有的实验室条件，训练学生实验操作技能，提高学生分析问题和解决问题能力，着重对学生综合素质的培养。 （三）课程的重点和难点 本课程的讲授一般安排在药学、中药学专业大学二年级第一个学期，本课程重点是静态生物化学、动态生物化学和遗传信息传递转接三篇章的内容；掌握生物化学基本理论、基本知识和基本技能, 培养学生现代科学的生命思维和一定的创新思维。重点章节是教材第三章、第四章、第五章、第七章、第八章、第十章、第十一章、第十二章、第十三章、第十四
生物化学实验技能大赛活动方案 一、活动目的 通过举办生物化学实验技能大赛，使广大学生树立崇尚科学，勇于创新，开拓进取，敢于实践的精神风貌，增强专业素养。在深化教育改革，推进素质教育的要求下，不断提高学生实验设计及实验操作的能力，从而提高广大学生学习《生物化学》这门课程的兴趣，推动生物化学实践教学的改革；增加同学们的合作交流，促进相互间的学习与沟通，拓展知识的应用范围，培养创新意识及团队精神，提高综合实验设计、分析和生物化学实验操作技能，提高大学生动手能力和实践技能，促进我校良好学风的建设，营造浓厚的学习、学术氛围，特此举行此次生物化学实验技能大赛。矚慫润厲钐瘗睞枥庑赖賃軔。 二、组织机构 主办单位：韶关学院教务处 承办单位：英东生命科学学院团委 三、参赛对象 韶关学院全日制在校学生均可参加，自行组队(可跨专业)，团队人数1至4人。 四、比赛流程： 1.初赛 各参赛队伍需上交报名表（附件1）并按照作品格式要求（附件2）独立完成实验设计，于2016年11月9日-11月20日将实验设计和报名表（放在同一文件夹压缩打包命名为：学院+实验课题+队长姓名+队长短号）发送至邮箱（）参加初赛，纸质版需上交到英东楼B309生科院辅导员办公室处。评委老师对实验设计进行评定后，筛选出约20支参赛队伍进入复赛。 2.复赛 2016年11月26日09:00—17:00为预实验阶段，实验室开放，各参赛队伍可在当天熟悉比赛场地或对所需材料、仪器、试剂等作实验前的预处理。 2016年11月27日09:00—17:00为正式复赛阶段，进入实验室按照实验设计进行操作，并当场完成实验报告，复赛分数根据实验过程及实验报告进行评定。 复赛评选出8支队伍进入决赛，决赛名单当场公布。 复赛地点：英东实验室 决赛 2016年12月3日19:00—22:30为决赛阶段，进行实验报告答辩，决赛分为四个环节：报告陈述、现场答辩、观众提问、专家点评。获奖的实验报告将在英东大厅展示15天。 决赛地点：图书馆学术报告厅 五、参赛要求 1.作品内容 （1）物质提取类 如从柑橘皮中提取果胶；从果蔬中提取类胡萝卜素；从芦荟中提取碳水化合物；从鸡蛋清中提取某蛋白；从三七中提取三七皂等。 （2）物质检验类 如检验市面上某几种品牌牛奶是否掺假；检验市面上某几种食品是否含有防腐剂；检验某品牌的食用植物油是否含胆固醇等。 （3）物质含量测定类 如洗衣粉磷含量分析；测定某品牌奶粉的蛋白质含量是否达标；比较几种饲料中某物质的含量等。
生物化学考试大纲(硕士) 一、要求把握的差不多内容 把握生物大分子(糖、脂、蛋白质、酶、维生素、核酸、激素)的结构、性质和功能。把握生物体内要紧的物质代谢和能量转化(糖代谢、脂代谢、氨基酸代谢、核酸代谢、生物氧化)。把握遗传信息传递的化学基础，要紧包括DNA的复制、RNA的合成、蛋白质的合成及细胞代谢调控等。 二、试题模式及所占比例 生物化学考试总分150分，分概念题和叙述题两个方面，其中概念题占60－70％，叙述题占30－40％，概念题包括：选择题（单选，约占20%）、填空题（约占7%）、正误判定题（约占10%）、说明符号（约占7%）、名词概念（约占20%）；叙述题包括：叙述题、运算
题和问答题（以叙述题和问答题为主，少量运算题）。 三、复习重点 糖、脂、蛋白质和核酸的结构、性质、功能及代谢；遗传信息传递的化学基础。 四、课程复习大纲 第1章糖和结合糖 本章重点和难点：多糖、结合糖的结构和功能 1．1 单糖 1．1．1单糖的结构 1．1．2单糖的性质 1. 1．3单糖的重要衍生物 1．2 结合糖 1．2．1肽聚糖 1．2．2糖蛋白 1．2．3蛋白聚糖 第2章脂 本章重点和难点：磷脂、糖脂的结构和功能 2．1三脂酰甘油 2．1．1脂肪酸 2．1．2三脂酰甘油的理化性质 第3章蛋白质 本章重点和难点：氨基酸的性质，肽键的结构，蛋白质一级结构和测定，二级结构和高级结构及与功能的关系
3．1 蛋白质概论 3．1．1蛋白质的化学组成及分类 3．1．2蛋白质分子的构象 3．2 氨基酸 3．2．1氨基酸的结构 3．2．2氨基酸的构型、旋光性、光吸取性和侧链极性3．2．3氨基酸的酸碱性质 3．2．4氨基酸的化学性质 3．2．5氨基酸的分离和分析 3．3 肽 3．3．1肽和肽键的结构 3．3．2肽的重要性质 3．4 蛋白质一级结构 3．4．1蛋白质的结构层次 3．4．2蛋白质一级结构 3．4．3蛋白质一级结构测定 3．4．4蛋白质一级结构与生物功能 3．5 蛋白质二级结构和纤维状蛋白质 3．5．1肽链的构象 3．5．2蛋白质二级结构的差不多类型 3．5．3超二级结构 3．5．4纤维状蛋白质
什么是蛋白质的变性作用？引起蛋白质变性的因素有哪些？有何临床意义？在某些理化因素作用下, 使蛋白质严格的空间结构破坏，引起蛋白质理化性质改变和生物学活性丧失的现象称为蛋白质变性。引起蛋白质变性的因素有：物理因素，如紫外线照射、加热煮沸等；化学因素，如强酸、强碱、重金属盐、有机溶剂等。临床上常常利用加热或某些化学士及使病原微生物的蛋白质变性，从而达到消毒的目的，在分离、纯化或保存活性蛋白质制剂时，应采取防止蛋白质变性的措施。 比较蛋白质的沉淀与变性 蛋白质的变性与沉淀的区别是：变性强调构象破坏，活性丧失，但不一定沉淀；沉淀强调胶体溶液稳定因素破坏，构象不一定改变，活性也不一定丧失，所以不一定变性。 试述维生素B1的缺乏可患脚气病的可能机理 在体内Vit B1 转化成TPP，TPP 是α-酮酸氧化脱羧酶系的辅酶之一，该酶系是糖代谢过程的关键酶。维生素B1 缺乏则TPP 减少，必然α-酮酸氧化脱羧酶系活性下降，有关代谢反应受抑制，导致ATP 产生减少，同时α-酮酸如丙酮酸堆积，使神经细胞、心肌细胞供能不足、功能障碍，出现手足麻木、肌肉萎缩、心力衰竭、下肢水肿、神经功能退化等症状，被通称为“脚气病”。 简述体内、外物质氧化的共性和区别 共性①耗氧量相同。②终产物相同。③释放的能量相同。
区别：体外燃烧是有机物的C 和H 在高温下直接与O2 化合生成CO2 和H2O，并以光和热的形式瞬间放能；而生物氧化过程中能量逐步释放并可用于生成高能化合物，供生命活动利用。 简述生物体内二氧化碳和水的生成方式 ⑴CO2 的生成：体内CO2 的生成，都是由有机酸在酶的作用下经脱羧反应而生成的。根据释放CO2 的羧基在有机酸分子中的位置不同，将脱羧反应分为: α-单纯脱羧、α-氧化脱羧、β-单纯脱羧、β-氧化脱羧四种方式。 ⑵水的生成：生物氧化中的H2O 极大部分是由代谢物脱下的成对氢原子(2H)，经一系列中间传递体(酶和辅酶)逐步传递，最终与氧结合产生的。 试述体内两条重要呼吸链的排练顺序，并分别各举两种代谢物氧化脱氢 NADH 氧化呼吸链：顺序：NADH→FMN/（Fe-S）→CoQ→Cytb→c1→c→aa3 如异柠檬酸、苹果酸等物质氧化脱氢，生成的NADH+H+均分别进入NADH 氧化呼吸链进一步氧化，生成2.5 分子ATP。 琥珀酸氧化呼吸链：FAD·2H/（Fe-S）→CoQ→Cytb→c1→c→aa3 如琥珀酸、脂酰CoA 等物质氧化脱氢，生成的FAD·2H 均分别进入琥珀酸氧化呼吸链进一步氧化，生成1.5 分子ATP。 试述生物体内ATP的生成方式 生物体内生成ATP 的方式有两种：底物水平磷酸化和氧化磷酸化。
学院●生命科学学院 系别●生物技术系 教师●刘玮 课程●生物化学(上) 团结勤奋 求是创新 南昌大学教务处
《生物化学》 (上) 刘玮 南昌大学生命科学学院 生物技术系 2013年8月
南昌大学课程教学进度表 （2013 – 2014 学年第一学期适用） 任课老师在每学期开课前根据课程教学大纲编写“课程进度表”，经教研室讨论在开学后一周内发至学生班级，并送学生所在系一份。 学院：生命科学系：生物技术任课教师：刘玮 性别：男年龄： 59 职称：研究员 学历：硕士所学专业：动物生理学任课班级：生物技术122 课程名称：生物化学(上)
南昌大学课程教学大纲 课程名称（含英文译名）：生物化学（Biochemistry） 课程编号：J5602Z001 课程类别：（指通识课、学科核心课、选修课）学科核心课 教学时数总计：64学时 授课时数：本学期32学时 实践教学时数：无 实验时数：本学期48学时(见《生物化学实验》J5602Z002)设计：无 实习：无 教学大纲制定单位：生命科学学院生物技术系 教学大纲制订时间；2012年9月 系主任签字； 南昌大学教务处
生物化学(上)教学大纲 (适用于生物技术专业) 课程编码：J5602Z001 课程英文译名：Biochemistry 课程类别：学科核心课开课对象：生物科学专业 开课学期：第三学期总学分：4 总学时：64 先修课程：无机化学、有机化学 教材：《生物化学原理》2e，张楚富主编，高教出版社，2011 主要参考书： [1] Lehninger Principles of Biochemistry, 5e, David Nelson & Michael Cox, 2009 [2] Color Atlas of Biochemistry, 2e, Jan Koolman, 2005 [3] Biochemistry for Dummies, John T Moore, 2008 [4] 生物化学考研精解，毛慧玲、朱笃主编，2007 一、课程性质、目的和任务 生物化学是研究生物体的化学组成和生命过程中化学变化规律的科学，是一门理论性和实践性并重的课程。本课程是生物科学各专业最重要的专业基础课之一，其学习目的和任务主要是： 1. 掌握基础生物化学内容以及基本的生物化学技术原理； 2. 认识生物化学和生物工程的相关关系； 3. 为学习微生物学、分子生物学、发酵及食品工艺学和生物制药学等后续专业课程打 好基础 二、课程的基本要求 本大纲分为掌握/记住、理解/熟悉及了解等层次要求 三、课程基本内容(授课顺序有所调整，参见教学进度表) 第一章绪论 1. 了解生物化学发展简史、推动生化研究飞跃发展的若干重大突破及相关学者 2. 了解当代生化研究的主要任务 3. 了解主要生物大分子的结构及功能 第二章氨基酸与肽 1. 掌握蛋白质中含有的氨基酸的结构特点 2. 理解氨基酸主要物性与结构的关系 3. 理解氨基酸的两性解离、等电点以及等电点pI与解离基团pK值的关系 4. 了解氨基酸的分类方法，记住氨基酸的三字母符号 5. 了解氨基酸的主要化学性质及特征反应 6. 了解蛋白质的概念及重要性，了解蛋白质的元素组成，掌握其氮含量特点 7. 掌握蛋白质的一级结构概念及其重要性
邻二氮菲法测定蔬菜中铁的含量 摘要 用邻二氮菲分光光度法直接测定蔬菜中的铁含量，方法简便、快速、准确，为指导人们合理食用蔬菜进行补铁及进一步开发蔬菜产品提供了可靠的理论依据[1 2]。 关键词蔬菜铁含量邻二氮菲 1.前言 铁作为必需的微量金属元素，对于人体的健康十分重要。铁是血红蛋白、肌红蛋白、细胞色素及其它酶系统的主要组分，可协助氧的运输，还能促进脂肪的氧化。蔬菜是人们摄取微量铁的主要途径之一，缺铁可造成贫血并容易疲劳，而过多则会导致急性中毒。所以，蔬菜中铁含量的测定具有重要的营养学意义，可为指导人们合理食用蔬菜进行补铁以防治缺铁性贫血，提供可靠的理论依据。 2.实验目的 综合运用所学知识，用仪器分析法测定金属元素含量；练习灵活运用各种基本操作和查阅资料的能力。 3.实验原理 蔬菜中金属元素常与有机物结合成难溶或难于解离的物质，常采用有机物破坏法是被测的金属元素以氧化物或无机盐的形式残留下来，以便测定。本实验采用有机物破坏法（干法），即在高温下加入氧化剂，使有机物质分解。根据不同浓度的物质具有不同的吸光度，采用分光光度法来测定蔬菜中的铁含量。在pH值4～6的条件下，以盐酸羟胺将三价铁还原为二价铁，二价铁再与邻二氮菲（phen）生成桔红色络合物［3］，用分光光度计在510nm测定蔬菜中铁的含量。 盐酸羟胺还原三价铁的反应如下： 2 Fe3++2NH2OH·HCl→2 Fe2++N2+2H2O+4H++2Cl- 邻二氮菲与二价铁的反应式如下： Fe2+ + 3(phen) =Fe(phen)3 4.实验器材 722型分光光度计（1台），电子天平（1台）蒸发皿（4个），100mL容量瓶(4个)，
811《生物化学》考试大纲 一、考试内容 1.蛋白质化学 了解氨基酸、肽的分类 掌握氨基酸与蛋白质的物理性质和化学性质 掌握蛋白质一级结构的测定方法 理解氨基酸的通式与结构 理解蛋白质二级和三级结构的类型及特点，四级结构的概念及亚基掌握肽键的特点 掌握蛋白质的变性作用 掌握蛋白质结构与功能的关系 2.核酸化学 了解核酸的组成、结构、结构单位以及掌握核酸的性质 了解核苷酸组成、结构、结构单位以及掌握核苷酸的性质 掌握DNA的二级结构模型和核酸杂交技术 3.糖类结构与功能 掌握糖的概念及其分类 掌握糖类的元素组成、化学本质及生物学功能 理解旋光异构 掌握单糖、二糖、寡糖和多糖的结构和性质 掌握糖的鉴定原理 4.脂质与生物膜 了解脂质的类别、功能 熟悉重要脂肪酸、重要磷脂的结构 掌握甘油脂、磷脂的通式以及脂肪酸的特性 掌握油脂和甘油磷脂的结构与性质 5.酶学 了解酶的概念 掌握酶活性调节的因素、酶的作用机制 了解酶的分离提纯基本方法 熟悉酶的国际分类（第一、二级分类） 了解特殊酶，如溶菌酶、丝氨酸蛋白酶催化反应机制 掌握酶活力概念、米氏方程以及酶活力的测定方法 了解抗体酶、核酶的基本概念 掌握固定化酶的方法和应用 了解水溶性维生素的结构特点、生理功能和缺乏病 了解脂溶性维生素的结构特点和功能 7.激素 了解激素的类型、特点 理解激素的化学本质和作用机制 了解常见激素的结构和功能 理解第二信使学说
8.新陈代谢和生物能学 理解新陈代谢的概念、类型及其特点 了解高能磷酸化合物的概念和种类 理解ATP的生物学功能 掌握呼吸链的组分、呼吸链中传递体的排列顺序 掌握氧化磷酸化偶联机制 9.糖的分解代谢和合成代谢 全面了解糖的各种代谢途径，包括物质代谢、能量代谢和酶的作用 理解糖的无氧分解、有氧氧化的概念、部位和过程 了解糖原合成作用的概念、反应步骤及限速酶 掌握糖酵解、丙酮酸的氧化脱羧和三羧酸循环的途径及其限速酶调控位点掌握磷酸戊糖途径及其限速酶调控位点 了解光合作用的总过程 理解光反应过程和暗反应过程 了解单糖、蔗糖和淀粉的形成过程 10.脂类的代谢与合成 全面了解甘油代谢：甘油的来源合去路，甘油的激活 了解脂类的消化、吸收及血浆脂蛋白 理解脂肪动员的概念、各级脂肪酶的作用、限速酶 掌握脂肪酸β－氧化过程及能量生成的计算 掌握脂肪的合成代谢 理解脂肪酸的生物合成途径 了解磷脂和胆固醇的代谢 11.核酸的代谢 了解外源核酸的消化和吸收 理解碱基的分解代谢 理解核苷酸的分解和合成途径 掌握核苷酸的从头合成途径 了解常见辅酶核苷酸的结构和作用 12. DNA，RNA和遗传密码 理解DNA的复制和DNA损伤的修复基本过程 掌握参与DNA复制的酶与蛋白质因子的性质和种类 掌握DNA复制的特点 掌握真核生物与原核生物DNA复制的异同点 掌握DNA的损伤与修复 全面了解RNA转录与复制的机制 掌握转录的一般规律 掌握RNA聚合酶的作用机理 理解原核生物的转录过程 掌握启动子的作用机理 了解真核生物的转录过程 理解RNA转录后加工过程及其意义 掌握逆转录的过程 理解RNA的复制
（生物科技行业）生物化学 复习资料
生物化学复习资料 第壹章蛋白质 1，蛋白质含量=（总氮含量—无机氮含量）乘以6.25 2,氨基酸按含特殊基团的分类：a含羟基的氨基酸丝氨酸（Ser）酪氨酸（Tyr）b含巯基的氨基酸半胱氨酸（Cys） 3,氨基酸的分类:a非极性氨基酸丙氨酸（Ala）缬氨酸（Val）亮氨酸（Leu）异亮氨酸（Ile）苯丙氨酸（Phe）甲硫氨酸（Met）脯氨酸（Pro）色氨酸（Trp）b极性不带电荷甘氨酸（Gly）丝氨酸（Ser）苏氨酸（Thr）天冬酰胺(Asn)谷氨酰胺（Gln）酪氨酸（Tyr）半胱氨酸（Cys）c带负电荷天冬氨酸（Asp）谷氨酸（Glu）d带正电荷组氨酸（His）赖氨酸（Lys）精氨酸（Arg） 4，等电点调节氨基酸溶液的pH，使氨基酸分子上的氨基正离子和羧酸跟负离子解离度完全相同，即氨基酸所带净电荷为零。主要以俩性离子存在时，在电场中不向任何壹极移动，此时溶液的pH叫做氨基酸的等电点。 氨基酸在pH大于等电点的溶液中以阴离子存在，在pH小于等电点的溶液中主要以阳离子存在。 5，蛋白质的化学性质脯氨酸，羟脯氨酸和茚三酮反应生成黄色物质，其余а-氨基酸和茚三酮反应生成蓝紫色物质。 6，2，4—二硝基氟苯或丹磺酰氯测定蛋白质N端氨基酸。 7，壹个氨基酸的а—羧基和壹个氨基酸的а—氨基脱水缩合形成的共价键叫肽键由此形成的化合物称肽。 8，蛋白质的壹级结构指蛋白质中氨基酸的序列，氨基酸的序列多样性决定了蛋白质空间结构和功能的多样性。 9，稳定蛋白质空间结构的作用力主要是次级键，即氢键和盐键等非共价键，以及疏水
作用和范德华力。 10，蛋白质的二级结构指多肽主链有壹定周期性的，由氢键维持的局部空间结构。肽链形成螺旋，折叠，转角等有壹定规则的结构。 11，蛋白质的三级结构指球状蛋白的多肽链在二级结构，超二级结构，和结构域等结构层次的基础上，组装而成的完整的结构单元。 12，蛋白质的四级结构许多蛋白质有俩个或俩个之上的相互关联的具有三级结构的亚单位组成，其中每壹个亚单位称为亚基，亚基间通过非共价键聚合而形成特定的构象。蛋白质四级结构指分子中亚基的种类，数量以及相互关系。 13，蛋白质的变性指天然蛋白质因受理化性质的影响起分子内部原有的高度规律性结构发生变化，知识蛋白质的理化性质和生物学性质都有所改变但蛋白质的壹级结构不被破坏。变性的实质是肽链从卷曲变伸展的过程。 14，蛋白质变性的因素化学因素：强酸，强碱，尿素，胍，去污剂，重金属盐，三氯醋酸，磷钨酸，苦味酸，浓乙醇。物理因素：剧烈震荡或搅拌，紫外线及X射线照射，超声波等。蛋白质变性后的表现：①?生物学活性消失；②?理化性质改变：溶解度下降，黏度增加，紫外吸收增加，侧链反应增强，对酶的作用敏感，易被水解。蛋白质由于带有电荷和水膜，因此在水溶液中形成稳定的胶体。如果在蛋白质溶液中加入适当的试剂，破坏了蛋白质的水膜或中和了蛋白质的电荷，则蛋白质胶体溶液就不稳定而出现沉淀现象。沉淀机理：破坏蛋白质的水化膜，中和表面的净电荷。15，蛋白质的沉淀能够分为俩类：（1）可逆的沉淀：蛋白质的结构未发生显著的变化，除去引起沉淀的因素，蛋白质仍能溶于原来的溶剂中，且保持天然性质。如盐析或低温下的乙醇（或丙酮）短时间作用蛋白质。（2）不可逆沉淀：蛋白质分子内部结构发生重大改变，蛋白质变性而沉淀，不再能溶于原溶剂。如加热引起蛋白质沉淀，和重金属或某些酸类的反应都属于此类。
《基础生物化学》教学大纲 二、课程的性质、地位和任务 生物化学是研究生命现象及其化学本质的科学。它用化学的理论和方法来揭示生物体的化学组成及其在生命活动中的化学变化规律。生物化学是现代生物科学的理论和技术基础,是生物科学及相关专业重要的专业课或基础课。 通过本课程的学习,要求学生较全面了解生物体的基本化学组成，理解其主要组成物质的结构特点、性质和功能以及这些物质在体内的合成、降解和相互转化等的代谢规律,深入了解这些代谢活动与各种重要生命现象之间的关系。掌握常用的生物化学研究方法,学会综合运用所学的基本理论知识和技术来解决一些实际问题,并为学习后续课程打好基础。 三、课程基本要求 根据《生物化学》课程的特点,教学内容概括为基本理论、基本知识和能力技能几部分。 (一）理论知识方面 1.生命的分子逻缉和结构基础 了解生物构建分子和生物大分子的一般概念及种类．理解核酸、蛋白质等重要生物大分子的结构、性质和功能及其分子机理。理解糖类和脂类的性质、结构和功能。理解酶的概念、分类与命名原则、掌握酶的催化特性、作用机理、酶促反应的动力学以及辅基、辅酶与维生素的关系及其在酶催化过程中的作用。 2．生命分子的代谢基础 了解新陈代谢的概念。理解生物体内，特别是糖类相互转化的化学机制;掌握糖类分解代谢的主要途径（中心代谢途径)及其特点；弄清生物氧化的概念与电子传递、氧化磷酸化的运行规律和机制；掌握蛋白质、核酸和脂类的合成与降解代谢的关键过程;理解体内主要物质代谢的相互关系及代谢的调节控制机制。 (二) 能力技能方面 掌握一、二种测定核酸、蛋白质、糖类等生物分子含量的方法;常见酶活性的测定方法与环境条件对酶活性的影响;初步掌握生物分子的常用分离纯化技术，如离心、层析和电泳技术等。在教师指导下，能设计和组合实验内容,并运用所学知识对实验结果作出综合判断分析和解释。
生命科学学院 关于举办首届大学生生物化学实验技能竞赛的通知 一、竞赛目的 激励大学生自主学习，培养大学生创新意识和团队精神，增强综合实验设计能力，提高生化实验操作技能，营造浓厚学术创新氛围，促进良好学风的建设，选拔优秀项目和选手参加山东省第五届生物化学实验技能大赛。 二、竞赛组委会 组长：王宝山、魏成武 成员：戴美学、杨桂文、谭效忠、苗明升、张鸿雁、杜希华、王珂、原永洁三、参赛对象 生命科学学院在校本科生，不限年级和专业。参赛队伍2-3人为一队，每队一名指导教师。每个参赛队限提交一份实验设计书，每个指导教师指导的项目数一般不超过6项。 四、参赛作品内容及要求 （一）作品内容 1、物质提取类 如从柑橘皮中提取果胶；从果蔬中提取类胡萝卜素；从芦荟中提取碳水化合物；从鸡蛋清中提取某蛋白；从三七中提取三七皂等。 2、物质检验类 如检验市面上某几种品牌牛奶是否掺假；检验市面上某几种食品是否含有防腐剂；检验某品牌的食用植物油是否含胆固醇等。 3、物质含量测定类
如洗衣粉磷含量的分析；测定某品牌奶粉的蛋白质含量是否达标；比较几种饲料中某物质的含量等。 4、探索物质在某一方面的应用类 如探索蛋白酶对草菇保鲜的影响机理；探索木瓜蛋白酶在食物色氨酸测定上的应用等。 5、比较不同品牌物质的营养价值 如对不同品牌螺旋藻片营养成分测定和营养价值的评价测定；对不同品牌饲料中营养价值比较等。 6、其他参赛者感兴趣的方面 （二）作品要求 1、作品要求在保证安全性的前提下，具有一定的科学性、实用性、创造性，具有较强的实际意义，以创新及紧密联系生产生活实际为佳，同时在实验室内的可操作性强。 2、每组参赛队严格按照实验设计书设计格式要求撰写实验设计书，并提交至大赛邮箱，一经提交不得修改，违者则取消决赛资格。 3、参赛作品原则上不能与山东省大学生生物化学实验技能大赛前四届作品相同（前几届作品请参考大赛相关网站：http://202.194.131.160/G2S/ Template/View.aspx?action=view&courseType=0&courseId=282），亦不可抄袭外省比赛作品，否则取消参赛资格。 4、实验设计书设计的项目最好进行过预实验（可利用寒假在指导教师指导下利用实验室条件进行预实验），并在“生科院首届大学生生物化学实验技能竞赛报名表”中如实注明是否做过预实验。 5、实验设计内容应能在8小时内完成，便于决赛时在限定的时间内进行实验操作。