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基础生物化学复习

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一、名词解释

1.蛋白质的空间结构:是指分子中各个原子和基团在三维空间的排列和分布。

2.蛋白质的变性与复性:蛋白质因受某些物理或化学因素的影响,分子的空间构象

被破坏,从而导致其理化性质发生改变并失去原有的生物学活性;如果除去变性因素,在适当条件下蛋白质可恢复天然构象和生物学活性。

3.氨基酸的等电点:在一定的PH条件下,氨基酸分子所带的正电荷和负电荷数相

同,即净电荷为零,此时溶液的PH称为氨基酸的等电点

4.肽平面:多肽链中从一个Ca到相邻Ca之间的结构。

5.DNA的变性与复性:DNA在一定外界条件(变性因素)作用下,氢键断裂,双螺

旋解开,形成单链的无规卷曲,这一现象称为变性;缓慢恢复原始条件,变性DNA重新配对恢复正常双螺旋结构的过程。

6.增色效应与减色效应:当DNA从双螺旋结构变为单链的无规则卷曲状态时,它在

260nm处的吸收便增加,这叫“增色效应”;当核苷酸单链重新缔合形成双螺旋结构时,其A260降低,称减色效应。

7.熔解温度:核酸加热变性过程中,增色效应达到最大值的50%时的温度称为核酸

的熔解温度(Tm)或熔点。

8.同工酶:是指催化相同的化学反应,但酶蛋白的分子结构及理化性质等不同的一

组酶。

9.多酶体系:由几个功能相关的酶嵌合而成的复合物,有利于化学反应的进行,提

高酶的催化效率。

10.全酶:由蛋白质和非蛋白的小分子有机物或金属离子组成的有催化活性的酶。

11.酶的活性中心:酶分子中直接与底物结合并催化底物发生反应的区域。

12.亲核催化:酶分子的亲核基团攻击底物的亲电基团而进行的催化作用。

13.诱导契合学说:酶的活性中心在结构上具柔性,底物接近活性中心时,可诱导酶

蛋白构象发生变化,这样就使使酶活性中心有关基团正确排列和定向,使之与底物成互补形状有机的结合而催化反应进行。

14.糖异生作用:以非糖物质 (如丙酮酸、甘油、乳酸和绝大多数氨基酸、脂肪酸等)

为前体合成为葡萄糖的作用。

15.回补反应:由于中间产物的离开,引起中间产物浓度的下降,从而引起循环反应

的运转,因此必须不断补充中间产物才能维持循环正常进行,这种补充称为回补反应

16.底物水平磷酸化:高能化合物将高能磷酰基转移给ADP形成ATP的过程。

17.糖酵解:葡萄糖经过一系列酶促反应最终被降解为丙酮酸并伴随ATP产生的过

程。

18.三羧酸循环:在线粒体中,乙酰CoA与草酰乙酸缩合生成柠檬酸,而后经过一系

列代谢反应,乙酰基被氧化分解,草酰乙酸再生的循环反应过程。

19.电子传递链:又称呼吸链,是指代谢物上脱下的氢(质子和电子)经一系列递氢

体或电子传递体依次传递,最后传给氧而生成水的全部体系。

20.P/O:指每消耗1mol 氧原子,所消耗的无机磷的摩尔数。

21.氧化磷酸化:伴随电子从底物沿呼吸链到O2的传递,ADP被磷酸化生成ATP的

偶联反应。

22.解偶联:指电子传递释放的能量没有用于ADP磷酸化生成ATP,即氧化与磷酸化

过程解偶联。

23.脂肪酸β氧化:脂肪酸在一系列酶的作用下,羧基端的β-C原子发生氧化,碳

链在α-C原子与β-C原子间发生断裂,每次生成一个乙酰CoA和较原来少两个碳单位的脂酰CoA,这个不断重复进行的脂肪酸氧化过程就叫β氧化。24.乙醛酸循环:是油料作物体内一条由脂肪酸转化为碳水化合物的途径,它将2

分子乙酰COA转变为1分子琥珀酸的过程。

25.生物膜:生物体内所有膜的总称,包括细胞质膜和各种细胞器的膜。

26.逆转录:以RNA为模板,根据碱基配对原则,按照RNA的核苷酸顺序(RNA中的U

用T替换)合成DNA

27.半保留复制:每个子代DNA分子中,一条链来自于亲代DNA,另一条链是新形成

的这种复制方式

28.半不连续复制:DNA复制时,复制叉上的一条新链是连续合成的(前导链),而

另一条链是以一系列不连续的冈崎片段方式合成的,最后连接成一条完整的DNA 新链(随从链),这种复制方式被称为半不连续复制。

29.不对称转录:在生物体内,DNA的两条链中仅有一条链(或某一区段)可作为转

录的模板。

30.反义链(或模板链)与有义链(编码链):基因的DNA双链中作为模板指导转录的那

条单链称为反义链或模板链;与反义链互补的那条DNA 单链被称为有义链(编码链)。

31.复制叉:在DNA的复制原点,双股螺旋解开,成单链状态,在起点处形成一个

“眼”状结构,在“眼”的两端,则出现两个叉子状的生长点,称为复制叉。32.核酸内切酶:是一类能从多核苷酸链的内部水解3′,5′-磷酸二酯键降解核酸

的酶。

33.生物固氮:指固氮微生物在常温常压下将大气中的氮气转化为氨的过程。

34.密码子:mRNA分子上由三个相邻的核苷酸组成一个密码子,代表某种氨基酸或

肽链合成的起始或终止信号。

35.同工受体tRNA:携带相同氨基酸而反密码子不同的一组tRNA称为同工受体tRNA。

36.诱导酶:在正常代谢条件下不存在,当有诱导物(底物)存在时才合成的酶,常

与分解代谢有关。

37.操纵子:是DNA分子上一个结构连锁、功能相关的基因表达协同单位,它包括启

动基因(P)、操纵基因(O)与结构基因(S)。

38.反馈抑制:代谢过程中后面的产物对其前某一调节酶活性具有抑制作用。

39.级联放大系统:在连锁反应中,一个酶被共价修饰后,连续地发生其它酶被激活,

导致原始调节信号放大的反应体系。

二、问答题

1.简述蛋白质一,二,三,四级结构特点,并指出维系各级结构稳定的作用力。

名称结构特点主要作用力(化学键)

蛋白质一级结构(以胰岛素为例)51个氨基酸组成;两条肽链;三

对二硫键

二硫键,肽键

蛋白质二级结构

a螺

1.右手单螺旋

2.a螺旋每圈包含

3.6个氨基酸

残基,螺距为0.54nm

3.相邻两个氨基酸残基之间的

轴心距为0.15nm

4.侧链R基团伸出螺旋

5.链内氢键平行于长轴

氢键?折叠

1.两条或多条肽链伸展呈锯齿

2.R侧链交替位于锯齿状结构

的上下方

3.链间氢键垂直于长轴

4.有平行和反平行片层结构

氢键

蛋白质三级结构(以肌红蛋白为1.一条多肽链构成,有153个氨

基酸残基和一个血红素辅基

主要是次级键(如氢键,

离子键,巯水键,范德华

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