名词解释：
1蛋白质的一级结构 2蛋白质的三级结构 3结构域 4蛋白质的四
级结构
5蛋白质的等电点 6蛋白质的变性 7肽单元 8肽键 9模体10
16酶
26
循环
41ATP 51酶的区
72转录基因
95回文结构102限制性核酸内切酶103基因组文库104质粒105转化106转导107PCR 108
克隆109DNA重组110受体111G蛋白
112第二信使113蛋白激酶114自身磷酸化115小G蛋白
问答:
1什么是蛋白质的二级结构？它主要有哪几种？2简述α-螺旋结构特征3简述常用的蛋白质分离纯化方法4简述谷胱甘肽的结构特点和功能5哪些因素影响蛋白质α—螺旋结构的形成或稳定6简述细胞内主要的RNA及主要功能7简述真核生物mRNA的结构特点8简述B-DNA的结构要点9简述Chargff规则10什么是单纯酶？什么是结合酶？酶辅助因子有几类？11何为酶的特异性（专一性），举例说明酶的特异性有几种？12何为酶的活性中心，酶的必需基团？13何谓酶促反应动力学？影响酶促反应速率的因素有哪些？14什么是同工酶及同工酶的生物学意义？15试说明酶变构调节的机制及生物学意义? 16什么是酶的化学
修饰调节？有何特点？17什么是酶的可逆抑制，不可逆抑制？可逆抑制有几种？各有何特点？18简述糖酵解的关键酶反应19简述磷酸戊糖途径的生理意义？20简述三羧酸循环的要点21简述三羧酸循环的生理意义22写出三羧酸循环中的脱氢酶促反应23简述糖异生的关键酶反应24简述乳酸循环形成的原因及其生理意义25简述6-磷酸葡萄糖的代谢途径及其在糖代谢中的作用26比较糖的有氧氧化与无氧氧化的特点27 6-磷酸葡糖糖在肝脏的代谢去路有哪些？28简述酮体的生成过程29简述血浆脂蛋
白的分类，来源及主要功能
30简述磷脂酶的种类及其作用特点31 1分子软脂酸彻底氧化分解净生成多少分子ATP？请写出计算依据32乙酰CoA在脂类代谢中的来源与去路33简述呼吸链的组成及各复合体的主要作用34氧化磷酸化的抑制剂分哪几类？请举例分别说明其作用特点35简述NADH氧化呼吸链，如果鱼藤酮错在时其结果如何？36影响氧化磷酸化的因素有哪些，请简述其主要作用37胞浆中NADH是通过何种机制转运而进入线粒体的？
以肝细胞为例，说明其转运过程
38
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作用
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平？
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6466试述参与聚合
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的特点
作用特点84
8789简述外源性基因与载体的主要连接方式90一种可靠的DNA诊断学方法应符合哪些条件91简述基因位点特异性重组与同源重组的差别92什么是质粒？为什么质粒可作用基因载体
93简述原核表达体系和真核表达体系的优缺点94已知有一mRNA分子，怎样能使它翻译出相应的蛋白质？简述其过程。95叙述膜受体介导的信息传递途径的机制96试述胰高血糖使血糖升高的机制97说明类固醇激素的作用机制98简述细胞内小分子第二信使的共同特点99简述Ca依赖性蛋白激酶途径的信号转导过程100简述受体与配体的结合特点101简述G蛋白的结构特点，分类及作用机制102简
述野生型p53基因的抑癌机制
什么是蛋白质的变性作用？引起蛋白质变性的因素有哪些？有何临床意义？在某些理化因素作用下, 使蛋白质严格的空间结构破坏，引起蛋白质理化性质改变和生物学活性丧失的现象称为蛋白质变性。引起蛋白质变性的因素有：物理因素，如紫外线照射、加热煮沸等；化学因素，如强酸、强碱、重金属盐、有机溶剂等。临床上常常利用加热或某些化学士及使病原微生物的蛋白质变性，从而达到消毒的目的，在分离、纯化或保存活性蛋白质制剂时，应采取防止蛋白质变性的措施。 比较蛋白质的沉淀与变性 蛋白质的变性与沉淀的区别是：变性强调构象破坏，活性丧失，但不一定沉淀；沉淀强调胶体溶液稳定因素破坏，构象不一定改变，活性也不一定丧失，所以不一定变性。 试述维生素B1的缺乏可患脚气病的可能机理 在体内Vit B1 转化成TPP，TPP 是α-酮酸氧化脱羧酶系的辅酶之一，该酶系是糖代谢过程的关键酶。维生素B1 缺乏则TPP 减少，必然α-酮酸氧化脱羧酶系活性下降，有关代谢反应受抑制，导致ATP 产生减少，同时α-酮酸如丙酮酸堆积，使神经细胞、心肌细胞供能不足、功能障碍，出现手足麻木、肌肉萎缩、心力衰竭、下肢水肿、神经功能退化等症状，被通称为“脚气病”。 简述体内、外物质氧化的共性和区别 共性①耗氧量相同。②终产物相同。③释放的能量相同。
区别：体外燃烧是有机物的C 和H 在高温下直接与O2 化合生成CO2 和H2O，并以光和热的形式瞬间放能；而生物氧化过程中能量逐步释放并可用于生成高能化合物，供生命活动利用。 简述生物体内二氧化碳和水的生成方式 ⑴CO2 的生成：体内CO2 的生成，都是由有机酸在酶的作用下经脱羧反应而生成的。根据释放CO2 的羧基在有机酸分子中的位置不同，将脱羧反应分为: α-单纯脱羧、α-氧化脱羧、β-单纯脱羧、β-氧化脱羧四种方式。 ⑵水的生成：生物氧化中的H2O 极大部分是由代谢物脱下的成对氢原子(2H)，经一系列中间传递体(酶和辅酶)逐步传递，最终与氧结合产生的。 试述体内两条重要呼吸链的排练顺序，并分别各举两种代谢物氧化脱氢 NADH 氧化呼吸链：顺序：NADH→FMN/（Fe-S）→CoQ→Cytb→c1→c→aa3 如异柠檬酸、苹果酸等物质氧化脱氢，生成的NADH+H+均分别进入NADH 氧化呼吸链进一步氧化，生成2.5 分子ATP。 琥珀酸氧化呼吸链：FAD·2H/（Fe-S）→CoQ→Cytb→c1→c→aa3 如琥珀酸、脂酰CoA 等物质氧化脱氢，生成的FAD·2H 均分别进入琥珀酸氧化呼吸链进一步氧化，生成1.5 分子ATP。 试述生物体内ATP的生成方式 生物体内生成ATP 的方式有两种：底物水平磷酸化和氧化磷酸化。
第一章蛋白质 1．两性离子：指在同一氨基酸分子上含有等量的正负两种电荷，又称兼性离子或偶极离子。 2．必需氨基酸：指人体（和其它哺乳动物）自身不能合成，机体又必需，需要从饮食中获得的氨基酸。 3. 氨基酸的等电点：指氨基酸的正离子浓度和负离子浓度相等时的pH 值，用符号pI 表示。 4．稀有氨基酸：指存在于蛋白质中的20 种常见氨基酸以外的其它罕见氨基酸，它们是正常氨基酸的衍生物。 5．非蛋白质氨基酸：指不存在于蛋白质分子中而以游离状态和结合状态存在于生物体的各种组织和细胞的氨基酸。 6．构型：指在立体异构体中不对称碳原子上相连的各原子或取代基团的空间排布。构型的转变伴随着共价键的断裂和重新形成。 7．蛋白质的一级结构：指蛋白质多肽链中氨基酸的排列顺序，以及二硫键的位置。8．构象：指有机分子中，不改变共价键结构，仅单键周围的原子旋转所产生的原子的空间排布。一种构象改变为另一种构象时，不涉及共价键的断裂和重新形成。构象改变不会改变分子的光学活性。 9．蛋白质的二级结构：指在蛋白质分子中的局部区域内，多肽链沿一定方向盘绕和折叠的方式。 10．结构域：指蛋白质多肽链在二级结构的基础上进一步卷曲折叠成几个相对独立的 近似球形的组装体。 11．蛋白质的三级结构：指蛋白质在二级结构的基础上借助各种次级键卷曲折叠成特定的球状分子结构的构象。 12．氢键：指蛋白质在二级结构的基础上借助各种次级键卷曲折叠成特定的球状分子 结构的构象。 13．蛋白质的四级结构：指多亚基蛋白质分子中各个具有三级结构的多肽链以适当方式聚合所呈现的三维结构。 14．离子键：带相反电荷的基团之间的静电引力，也称为静电键或盐键。 15．超二级结构：指蛋白质分子中相邻的二级结构单位组合在一起所形成的有规则 的、在空间上能辨认的二级结构组合体。 16．疏水键：非极性分子之间的一种弱的、非共价的相互作用。如蛋白质分子中的疏 水侧链避开水相而相互聚集而形成的作用力。 17．范德华力：中性原子之间通过瞬间静电相互作用产生的一种弱的分子间的力。当 两个原子之间的距离为它们的范德华半径之和时，范德华力最强。 18．盐析：在蛋白质溶液中加入一定量的高浓度中性盐（如硫酸氨），使蛋白质溶解 度降低并沉淀析出的现象称为盐析。 19．盐溶：在蛋白质溶液中加入少量中性盐使蛋白质溶解度增加的现象。 20．蛋白质的变性作用：蛋白质分子的天然构象遭到破坏导致其生物活性丧失的现象。蛋白质在受到光照、热、有机溶剂以及一些变性剂的作用时，次级键遭到破坏导致天然构象的破坏，但其一级结构不发生改变。 21．蛋白质的复性：指在一定条件下，变性的蛋白质分子恢复其原有的天然构象并 恢复生物活性的现象。 22．蛋白质的沉淀作用：在外界因素影响下，蛋白质分子失去水化膜或被中和其所 带电荷，导致溶解度降低从而使蛋白质变得不稳定而沉淀的现象称为蛋白质的沉淀作
1．在生理pH 条件下，下列哪种氨基酸带正电荷C A．丙氨酸B．酪氨酸C．赖氨酸 D．蛋氨酸E．异亮氨酸 2．下列氨基酸中哪一种是非必需氨基酸B A．亮氨酸B．酪氨酸C．赖氨酸 D．蛋氨酸E．苏氨酸 3．蛋白质的组成成分中，在280nm 处有最大吸收值的最主要成分是：A A．酪氨酸的酚环B．半胱氨酸的硫原子 } C．肽键D．苯丙氨酸 4．下列4 种氨基酸中哪个有碱性侧链D A．脯氨酸B．苯丙氨酸C．异亮氨酸D．赖氨酸 5．下列哪种氨基酸属于亚氨基酸B A．丝氨酸B．脯氨酸C．亮氨酸D．组氨酸 6．下列哪一项不是蛋白质α-螺旋结构的特点B A．天然蛋白质多为右手螺旋 B．肽链平面充分伸展 ） C．每隔个氨基酸螺旋上升一圈。 D．每个氨基酸残基上升高度为. 7．下列哪一项不是蛋白质的性质之一C A．处于等电状态时溶解度最小B．加入少量中性盐溶解度增加 C．变性蛋白质的溶解度增加D．有紫外吸收特性 8．下列氨基酸中哪一种不具有旋光性C A．Leu B．Ala C．Gly D．Ser E．Val 9．在下列检测蛋白质的方法中，哪一种取决于完整的肽链B / A．凯氏定氮法B．双缩尿反应C．紫外吸收法D．茚三酮法 10．下列哪种酶作用于由碱性氨基酸的羧基形成的肽键D A．糜蛋白酶B．羧肽酶C．氨肽酶D．胰蛋白酶 11．下列有关蛋白质的叙述哪项是正确的A A．蛋白质分子的净电荷为零时的pH 值是它的等电点 B．大多数蛋白质在含有中性盐的溶液中会沉淀析出 C．由于蛋白质在等电点时溶解度最大，所以沉淀蛋白质时应远离等电点D．以上各项均不正确 ? 12．下列关于蛋白质结构的叙述，哪一项是错误的A A．氨基酸的疏水侧链很少埋在分子的中心部位 B．电荷的氨基酸侧链常在分子的外侧，面向水相 C．白质的一级结构在决定高级结构方面是重要因素之一 D．白质的空间结构主要靠次级键维持 13．列哪些因素妨碍蛋白质形成α-螺旋结构E A．脯氨酸的存在B．氨基酸残基的大的支链 C．性氨基酸的相邻存在D．性氨基酸的相邻存在
问答题： 1、机体通过哪些因素调节糖的氧化途径与糖异生途径。 糖的氧化途径与糖异生具有协调作用，一条代谢途径活跃时，另一条代谢途径必然减弱，这样才能有效地进行糖的氧化或糖异生。这种协调作用依赖于变构效应剂对两条途径中的关键酶相反的调节作用以及激素的调节. （1）变构效应剂的调节作用；（2）激素调节 2、机体如何调节糖原的合成与分解，使其有条不紊地进行 糖原的合成与分解是通过两条不同的代谢途径，这样有利于机体进行精细调节。糖原的合成与分解的关键酶分别是糖原合酶与糖原磷酸化酶。机体的调节方式是通过同一信号，使一个酶呈活性状态，另一个酶则呈非活性状态，可以避免由于糖原分解、合成两个途径同时进行，造成ATP的浪费。（1）糖原磷酸化酶：（2）糖原合酶：胰高血糖素和肾上腺素能激活腺苷酸环化酶，使ATP转变成cAMP,后者激活蛋白激酶A，使糖原合酶a磷酸化而活性降低。蛋白激酶A还使糖原磷酸化酶b激酶磷酸化，从而催化糖原磷酸化酶b 磷酸化，导致糖原分解加强，糖原合成受到抑制，血糖增高。 3、简述血糖的来源和去路 血糖的来源：1、食物经消化吸收的葡萄糖；2、肝糖原分解3、糖异生 血糖的去路：1、氧化供能2、合成糖原3、转变为脂肪及某些非必需氨基酸4、转变为其他糖类物质。 4、简述6-磷酸葡萄糖的代谢途径 （1）6-磷酸葡萄糖的来源：1、己糖激酶或葡萄糖激酶催化葡萄糖磷酸化生成6-磷酸葡萄糖；2、糖原分解产生的1-磷酸葡萄糖转变为6-磷酸葡萄糖；3、非糖物质经糖异生由6-磷酸果糖异构成6-磷酸葡萄糖。（2）6-磷酸葡萄糖的去路：1、经糖酵解生成乳酸；2、经糖有氧氧化生成CO2、H2O、A TP；3、通过变位酶催化生成1-磷酸葡萄糖，合成糖原；4、在6-磷酸葡萄糖脱氢酶催化下进入磷酸戊糖途经；5、在葡萄糖-6-磷酸酶催化下生成游离葡萄糖。 5、在糖代谢过程中生成的丙酮酸可以进入哪些代谢途径 在糖代谢过程中生成的丙酮酸具有多条代谢途径。 （1）供氧不足时，丙酮酸在乳酸脱氢酶的催化下，NADH + H+供氢，还原生成乳酸。 （2）供氧充足时，丙酮酸进入线粒体，在丙酮酸脱氢酶复合体的催化下，氧化脱羧生成乙酰CoA，再经过三羧酸循环和氧化磷酸化，彻底氧化生成CO2、H2O和ATP。 （3）丙酮酸进入线粒体，在丙酮酸羧化酶的催化下生成草酰乙酸，后者经磷酸烯醇式丙酮酸羧激酶催化生成磷酸烯醇式丙酮酸，再异生为糖。 （4）丙酮酸进入线粒体，在丙酮酸羧化酶的催化下生成草酰乙酸，后者与乙酰CoA缩合成柠檬酸；可促进乙酰CoA进入三羧酸循环彻底氧化。 （5）丙酮酸进入线粒体在丙酮酸羧化酶的催化下生成草酰乙酸，后者与乙酰CoA缩合成柠檬酸；柠檬酸出线粒体在细胞浆中经柠檬裂解酶催化生成乙酰CoA，后者可作为脂酸、胆固醇等的合成原料。（6）丙酮酸可经还原性氨基化生成丙氨酸等非必需氨基酸。 决定丙酮酸代谢的方向是各条代谢途径中关键酶的活性，这些酶受到变构效应剂与激素的调节。 6、百米短跑时，肌肉收缩产生大量乳酸，试述乳酸的主要代谢去向 1、进入血液，肝脏内糖异生合成糖 2、心肌中LDH1催化生成丙酮酸氧化供能。 3、肾脏异生为糖，或随尿排出 4、肌肉内脱氢生成丙酮酸进入有氧氧化。 7、说明动物机体糖代谢的主要途径。 糖代谢分为糖的分解和糖的合成。①糖酵解；②三羧酸循环；③磷酸戊糖途径；④糖醛酸途径；⑤糖异生作用；⑥糖原的合成和分解。
生物化学复习 一、单选题： 1. 能出现在蛋白质分子中的下列氨基酸，哪一种没有遗传密码E.羟脯氢酸 2. 组成蛋白质的基本单位是A.L-α-氨基酸 3. 蛋白质所形成的胶体颗粒，在下列哪种条件下不稳定C.溶液PH值等于PI 4. 下列关于对谷胱甘肽的叙述中，哪一个说法是错误的C.是一种酸性肽 5. 核酸对紫外线的吸收是由哪一结构所产生的C.嘌呤、嘧啶环上的共轭双键 6. 核酸分子中储存、传递遗传信息的关键部分是B.碱基序列 7. 镰刀型红细胞患者血红蛋白β-链第六位上B.缬氨酸取代谷氨酸 8. 酶加快化学反应速度的根本在于它E.能大大降低反应的活化能 9. 临床上常用辅助治疗婴儿惊厥和妊娠呕吐的维生素是C.维生素B6 10. 缺乏下列哪种维生素可造成神经组织中的丙酮酸和乳酸堆积D. 维生素B1 11. 关于蛋白质分子三级结构的描述，其中错误的是B.具有三级结构的多肽链都具有生物学活性 12.下列哪种因素不能使蛋白质变性E.盐析 13. 蛋白质与氨基酸都具有A A.两性 B.双缩脲胍 C.胶体性 D.沉淀作用 E.所列都具有 14. 天然蛋白质中不存在的氨基酸是C A.甲硫氨酸 B.胱氨酸 C.羟脯氨酸 D.同型半胱氨酸 E.精氨酸 15. 镰刀型红细胞患者血红蛋白β-链第六位上B A.赖氨酸取代谷氨酸 B.缬氨酸取代谷氨酸 C.丙氨酸取代谷氨酸 D.蛋氨酸取代谷氨酸 E.苯丙氨酸取代谷氨酸 16. 关于竞争性抑制剂作用的叙述错误的是D A.竞争性抑制剂与酶的结构相似 B.抑制作用的强弱取决与抑制剂浓度与底物浓度的相对比例 C.抑制作用能用增加底物的办法消除 D.在底物浓度不变情况下，抑制剂只有达到一定浓度才能起到抑制作用 E.能与底物竞争同一酶的活性中心 17. 下列关于酶的活性中心的叙述正确的是A A.所有的酶都有活性中心 B.所有酶的活性中心都含有辅酶 C.酶的必须基团都位于活性中心之内 D.所有抑制剂都作用于酶的活性中心 E.所有酶的活性中心都含有金属离子 18. 下列关于酶的变构调节，错误的是C A.受变构调节的酶称为变构酶 B.变构酶多是关键酶(如限速酶)，催化的反应常是不可逆反应 C.变构酶催化的反应，其反应动力学是符合米-曼氏方程的 D.变构调节是快速调节 E.变构调节不引起酶的构型变化
人体生物化学与疾病(临床生物化学/公选) 重点 名词解释 1低血糖症：低血糖症是由多种疾病引起的\以血糖浓度过低为特征的(一组)综合征,而不是一个独立的疾病。 2糖尿病：是指由于胰岛素绝对或相对不足,或利用低下而引起的以糖\脂\蛋白质代谢紊乱为特征的复杂的慢性代谢性疾病,其临床特征为持续高血糖,甚至出现尿糖. 3胰岛素抗性：又称胰岛素抵抗,是指由于靶细胞膜上胰岛素受体缺陷,导致靶细胞对胰岛素的反应差,不能将胰岛素信息转换为生物学效应的现象。 1.胰岛素释放试验：常与OGTT同时进行,利用口服葡萄糖使血糖升高,从而刺激胰岛β细胞释放胰岛素,测定空腹及服糖后1h\2h\3h的血清(浆)胰岛素水平,称为胰岛素释放试验;通过检测血清胰岛素水平,可以观察\反映胰岛β细胞的分泌功能。 2.胆石症：(cholelithiasis) 是指在胆道系统中,胆汁的某些成分(胆色素\胆固醇\黏液物质及钙等)可以在各种因素作用下析出\凝集而形成结石的现象。 3.酮症酸中毒：指在脂肪大量动用的情况下,如糖尿病\饥饿\妊娠反应较长时间伴有呕吐症状者\酒精中毒呕吐并数日少进食物者,脂肪酸在肝内氧化加强,酮体生成增加并超过了肝外组织的利用量,因而出现酮血症 4.肝纤维化：是各种慢性肝病向肝硬化发展所共有的病理改变和必经途径,是肝脏细胞外基质合成和降解失衡的结果。 5.肝硬化：是临床常见的慢性进行性肝病,由一种或多种病因长期或反复作用形成的弥漫性肝损害。 6.脂肪肝：是指由于各种原因引起的肝细胞内脂肪异常堆积的病变。脂肪性肝病正严重威胁国人的健康,成为仅次于病毒性肝炎的第二大肝病,已被公认为隐蔽性肝硬化的常见原因。 7.肝性脑病：是继发于肝功能紊乱的严重的神经综合征,又称肝性昏迷。 8.假性神经递质：某些物质结构与神经递质结构相似,可取代正常神经递质从而影响脑功能,称假神经递质。 9.肾清除率：指单位时间内多少毫升血浆中的某物质经肾脏清除。 10.微量蛋白：是指常规定性或定量方法难以检出的一些尿蛋白。包括微量白蛋白,β2-微球蛋白,Tamm-Horsfall蛋白(THP),α１-微球蛋白(1-MG) 纤维蛋白降解产物(FDP)视黄醇结合蛋白 11.肾小球性蛋白尿：由肾小球病变引起肾小球毛细血管壁通透性增加,使较多的血浆蛋白滤出,主要是白蛋白。 简答 2糖尿病的典型症状及机制 糖尿病患者存在严重的代谢紊乱,典型症状表现为“三多一少”,即多尿\多饮\多食\体重减轻; ①多尿：血糖升高,超出肾糖域(8.9~9.9mmol/L),出现尿糖,引发渗透性利尿,出现多尿的症状; ②多饮：多尿导致大量水分丢失,加之血糖升高\引起血浆渗透压相应升高,高血渗可刺激下丘脑的口渴中枢,口渴思饮,出现多饮的症状; ③多食：尿液排出大量葡萄糖,加机体糖利用障碍,能量代谢紊乱,使患者出现饥饿感而多食; ④体重减轻：由于胰岛素相对或绝对的缺乏,胰高血糖素\糖皮质激素等升高,导致机体蛋白质和脂肪消耗增多,加之机体脱水,从而引起体重减轻; 3胆固醇结石的形成机制 ①胆结石核心：脱落上皮细胞\细菌\寄生虫\胆固醇结晶等 ②胆固醇过饱和——致石性胆汁 ③胆汁排空障碍：肥胖\迷走神经部分切除\妊娠\不吃早餐 4动脉粥样硬化的发病机制 动脉粥样硬化(atherosclerosis,AS) 是指动脉内膜脂质和血液成分沉积,平滑肌细胞及胶原纤维增生,并伴有坏死及钙化等不同程度病变的一类慢性进行性病理过程。 机制：动脉内膜的平滑性和完整性受到破坏;脂质沉积;平滑肌细胞和来自血液的单核细胞不断地吞噬大量脂质成为泡沫细胞;血小板迅速粘附聚集于受损处并被激活。 5列表写出血浆高脂蛋白血症的分类\异常血浆脂蛋白\发病原因
生物化学模拟题B卷 一、A型选择题 1. 蛋白质变性后将会产生的结果是（ C ） A.大量氨基酸游离出来 B.生成大量肽段 C.空间构象改变 D.肽键断裂 E.等电点变为零 2. 维系蛋白质α－螺旋和β－折叠结构稳定的化学键是（ E ） A. 肽键 B. 离子键 C. 二硫键 D. 疏水作用 E. 氢键 3. 酶活性中心的叙述，正确的是（ A ） A．有些酶可以没有活性中心 B．都有辅酶作为结合基团 C．都有金属离子 D．都有特定的空间构象 E．抑制剂都作用于活性中心 4. 关于同工酶的叙述，错误的是（） A．生物学性质相同 B．酶分子一级结构不同 C．同工酶各成员K m 值不同 D．是一组催化相同化学反应的酶 E．酶分子活性中心结构相同 5. 1分子乙酰CoA经三羧酸循环氧化后的产物是（ C ） A.柠檬酸 B.草酰乙酸 和H 2O D.草酰乙酸和CO 2 E. CO 2 和4分子还原当量 6. 磷酸戊糖途径生成的重要产物是（ C ） A. 5-磷酸核糖,NADH B. 6-磷酸葡萄糖,NADPH C. 5-磷酸核糖,NADPH D. 6-磷酸果糖,NADPH E. 5-磷酸核糖,FADH
7. 长期饥饿时，血糖主要来自（D ） A．肌肉蛋白降解的氨基酸 B．肝蛋白降解的氨基酸 C．肌糖原分解 D．肝糖原分解 E．甘油的糖异生 8. 成熟红细胞获得能量的主要途径是（ E ） A. 脂肪酸氧化 B. 2，3-二磷酸甘油酸旁路 C. 磷酸戊糖途径 D. 糖的有氧氧化 E. 糖酵解 9. 体内贮存的脂肪主要来自（ C ） A．类脂 B．生糖氨基酸 C．葡萄糖 D．脂肪酸 E．酮体 10. 脂酰CoA进行β氧化的酶促反应顺序为（ C ） A．脱氢、再脱氢、加水、硫解 B．硫解、脱氢、加水、再脱氢 C．脱氢、加水、再脱氢、硫解 D．脱氢、脱水、再脱氢、硫解 E．加水、脱氢、硫解、再脱氢 11. 有关酮体的描述错误的是（ A ） A．肝脏可生成酮体，但不能氧化酮体 B．仅在病理情况下产生 C．主要成分为乙酰乙酸、β－羟丁酸和丙酮 D．合成酮体的酶系存在于线粒体 E．原料为乙酰CoA 12. 关于电子传递链的叙述错误的是（ D ） A．电子传递链各组分组成4个复合体 B．主要有NADH氧化呼吸链和琥珀酸氧化呼吸链 C．每对氢原子氧化时都生成3个ATP D．抑制细胞色素氧化酶后,传递链组分都处于还原状态E．如果氧化不与磷酸化偶联,仍可传递电子
一、蛋白质 1.蛋白质的概念：由许多氨基酸通过肽键相连形成的高分子含氮化合物，由C、H、O、N、S元素组成，N的含量为16%。 2.氨基酸共有20种，分类：非极性疏水R基氨基酸、极性不带电荷R基氨基酸、带正电 荷R基氨基酸（碱性氨基酸）、带负电荷R基氨基酸（酸性氨基酸）、芳香族氨基酸。 3.氨基酸的紫外线吸收特征：色氨酸和酪氨酸在280纳米波长附近存在吸收峰。 4.氨基酸的等电点：在某一PH值条件下，氨基酸解离成阳离子和阴离子的趋势及程度相同，溶液中氨基酸的净电荷为零，此时溶液的PH值称为该氨基酸的等电点；蛋白质等电点： 在某一PH值下，蛋白质的净电荷为零，则该PH值称为蛋白质的等电点。 5.氨基酸残基：氨基酸缩合成肽之后氨基酸本身不完整，称为氨基酸残基。 6.半胱氨酸连接用二硫键（—S—S—） 7.肽键：一个氨基酸的α-羧基与另一个氨基酸α-氨基脱水缩合形成的化学键。 8.N末端和C末端：主链的一端含有游离的α氨基称为氨基端或N端；另一端含有游离的 α羧基，称为羧基端或C端。 9.蛋白质的分子结构：（1）一级结构：蛋白质分子内氨基酸的排列顺序，化学键为肽键和二硫键；（2）二级结构：多肽链主链的局部构象，不涉及侧链的空间排布，化学键为氢键， 其主要形式为α螺旋、β折叠、β转角和无规则卷曲；（3）三级结构：整条肽链中，全部氨基 酸残基的相对空间位置，即肽链中所有原子在三维空间的排布位置，化学键为疏水键、离子键、氢键及范德华力；（4）四级结构：蛋白质分子中各亚基的空间排布及亚基接触部位的布局和 相互作用。 10.α螺旋：(1)肽平面围绕Cα旋转盘绕形成右手螺旋结构，称为α螺旋；(2).螺旋上升一圈，大约需要3.6个氨基酸，螺距为0.54纳米，螺旋的直径为0.5纳米；(3).氨基酸的R基分布在 螺旋的外侧；(4).在α螺旋中，每一个肽键的羰基氧与从该羰基所属氨基酸开始向后数第五个氨基酸的氨基氢形成氢键，从而使α螺旋非常稳定。 11.模体：在许多蛋白质分子中可发现两个或三个具有二级结构的肽段，在空间上相互接近，形成一个特殊的空间构象，被称为模体。 12.结构域：大分子蛋白质的三级结构常可分割成一个或数个球状或纤维状的区域，折叠得较为紧密，各行使其功能，称为结构域。 13.变构效应：蛋白质空间结构的改变伴随其功能的变化，称为变构效应。 14.蛋白质胶体结构的稳定因素：颗粒表面电荷与水化膜。 15.什么是蛋白质的变性、复性、沉淀？变性与沉淀关系如何?导致蛋白质的变性因素？举 例说明实际工作中应用和避免蛋白质变性的例子？ 蛋白质的变性：在理化因素的作用下，蛋白质的空间构象受到破坏，其理化性质发生改变，生物活性丧失，其实质是蛋白质的次级断裂，一级结构并不破坏。 蛋白质的复性：当变性程度较轻时，如果除去变性因素，蛋白质仍能恢复或部分恢复其原 来的构象及功能，这一现象称为蛋白质的复性。
第六章生物化学实验基本知识 主编：齐锦生编委： 孔德娟齐锦生许丽辉杨崇辉周秀霞罗湘衡君智炜张晓玲王芳 实验室要求 一、实验课的目的 1、加深理解：加深对生物化学基本理论的理解。 2、掌握技术：掌握生物化学的基本实验方法和实验技术（四大基本技术：离心、电泳、层析、比色）及分子生物学的一些基本技术和方法。 3、培养能力：培养学生的思维能力、动手能力和表达能力。 4、掌握精髓：科学的精髓是实事求是、敢于探索、善于创新的精神，要对实验中出现的一切反常现象进行讨论，并大胆提出自己的看法。 二、生化实验室规则和要求 1、预习：课前要预习实验教材，了解实验目的、原理，熟悉操作规程。 2、秩序：自觉遵守纪律，维护教学秩序，不准迟到、早退，保持安静，严禁谈笑打闹，听从教师指导，未经教师同意，不得随意离开实验室。 3、整洁：搞好实验环境和仪器的卫生整洁，实验台面必须保持整洁，仪器药品要井然有序，公用试剂用毕，应立即盖严放回原处，勿使药品试剂撒在实验台面和地面。实验完毕，需将药品试剂排列整齐，仪器要洗净倒置放好。固体废物，如滤纸、棉花、血块不得倒入水池中，以免堵塞下水道；一般性废液可倒入水池中冲走，但强酸强碱或有毒有害溶液必须用水高度稀释后，方可倒入水池中，同时放水冲走，以免腐蚀水管。全体同学由班长安排轮流值日，负责当天实验室卫生、安全和一些服务性工作，经教师验收合格后，方可离开实验室。 4、节约：使用仪器、药品、试剂及各种物品必须厉行节约，并节约水电。应特别注意保持药品和试剂的纯净，严防混杂、乱用和污染。使用和洗涤仪器应小心仔细，防止损坏，贵重仪器使用前应熟悉使用方法，严格遵守操作规程，严禁随意开动，发现故障后应立即报告指导教师，不要自己动手检修，如有损坏按学校规定赔偿。 5、安全：注意人身和国家财产安全是至关重要的，要时刻注意防火、防水、防电、防危险品、防事故，以免发生意外。实验室内严禁吸烟。使用乙醚、苯、乙醇、丙酮等易燃品时，不允许在电炉、酒精灯上直接加热。实验中须远离火源，如有危险发生，应首先关掉电源；有机溶剂着火时，勿用水泼，以免扩大燃烧面积，可用沙土、灭火器具灭之。用火时必须严格做到：火着人在，人走火灭。用毕电器后及时切断电源。加热试剂、液体时，管口不要对人，要十分小心操作，避免灼伤人。实验室内一切物品未经本室负责教师批准，严禁携带出室外，有毒物品尤其如此。借物必须办理登记手续。
中国农业大学（生物化学）论述题 ２００２ 第一章，蛋白质 １．蛋白质的生物学功能是什么？ ２．蛋白质的元素组成特点及其应用如何？ ３．氨基酸的分类有哪几种方法？按侧链Ｒ基团分类的理由是什么？ ４．蛋白质的分子组成有什么特点？ ５．何为蛋白质氨基酸？何为非蛋白质氨基酸？ ６．氨基酸有什么重要的理化性质？何为氨基酸的等电点？如何pK’值计算氨基酸的等电点？ ７．什么是肽键，氨基酸残基和肽单位，肽平面？举例说明。 ８．说明谷幌甘肽的结构式特点及生理作用？ ９．Ｌ（＋，—）ＧＬＹ存在吗？构型与构象的概念及区别是什么？ １０。何为蛋白质的一级结构？研究一级结构的意义是什么？ １１。何为蛋白质的二级结构？蛋白质的a-Helix and B-pleated sheet? １２。何为蛋白质的三级结构？以肌红蛋白为例说明之。 参与维持蛋白质的空间结构的作用力有哪些？ １３。以血红蛋白为例说明蛋白质的四级结构含义？比较肌红蛋白与血红蛋白的结构与功能的异同。 １４。蛋白质有哪些重要性质？何为蛋白质的变性与复性？ 试述变性的特点和机理。 １５。举例说明蛋白质的结构与功能的关系。 第二章，核酸 1．举例说明核酸是遗传信息的载体 2．简述DNA的种类和分布 3．简述RNA的种类和分布 4．DNA与RNA分子组成有什么差别？ 5．DNA分子大小与生物进化有什么关系？ 6．什么是稀有碱基？如何产生的？ 7．简述核苷酸的生理功能 8．简述RNA与DNA的分离提取方法 9．什么是DNA的增色效应和减色效应？ 10 在温和碱性条件下为什么DNA比RNA稳定？ 11什么是Tm值？与DNA分子组成有什么关系？ 12什么是退火，DNA分子在什么温度下退火最好？ 13，DNA变性后其结构及理化特性有什么重要变化？ 14．什么是分子杂交？举例说明 15为什么说DNA及RNA是两性分子？ 16 什么是Chargaff定则，有什么意义？ 17什么是DNA的一级结构？ 18 Watson—Crick DNA分子模型的特点是什么？
生化习题 选择题 1.含有2个羧基的氨基酸是：（ A ） A.谷氨酸 B. 苏氨酸 C.丙氨酸 D. 甘氨酸 2.酶促反应速度V达到最大反应速度Vmax的80%时，底物浓度[S]: （ D ） A. 1 Km B. 2 Km C. 3 Km D. 4 Km 3.三碳糖、六碳糖与七碳糖之间相互转变的糖代谢途径是：（ D ） A．糖异生 B．糖酵解 C．三羧酸循环 D．磷酸戊糖途径 4.哪一种情况可用增加[S]的方法减轻抑制程度：（ B ） A．不可逆抑制作用 B．竞争性可逆抑制作用 C．非竞争性可逆抑制作用 D 反竞争性抑制作用 5.鸟氨酸循环中，尿素生成的氨基来源有：（ C ） A．鸟氨酸 B．精氨酸 C．天冬氨酸 D．瓜氨酸 6.糖酵解途径中，第二步产能的是: （ B ） A. 1，3-二磷酸甘油酸到 3-磷酸甘油酸 B. 磷酸烯醇式丙酮酸到丙酮酸 C. 3-磷酸甘油醛到 1，3-二磷酸甘油酸 D. F-6-P到 F-1,6-P 7.氨基酸的联合脱氨过程中，并不包括哪类酶的作用: （ D ） A 转氨酶 B L –谷氨酸脱氢酶 C 腺苷酸代琥珀酸合成酶 D 谷氨酸脱羧酶 8.下列哪一种物质不是糖异生的原料: （ C ） A. 乳酸 B. 丙酮酸 C. 乙酰CoA D. 生糖氨基酸 9.目前被认为能解释氧化磷酸化机制的假说是: （ C ） A、化学偶联假说 B、构象变化偶联假说 C、化学渗透假说 D、诱导契合假说 10、1958年Meselson和Stahl利用15N标记大肠杆菌DNA的实验证明了下列哪一种机制？（D） A．DNA能被复制 B．DNA基因可转录为mRNA C．DNA基因可表达为蛋白质
绪论 掌握：生物化学、生物大分子和分子生物学的概念。 【复习思考题】 1. 何谓生物化学？ 2. 当代生物化学研究的主要内容有哪些 蛋白质的结构与功能 掌握：蛋白质元素组成及其特点；蛋白质基本组成单位--氨基酸的种类、基本结构及主要特点；蛋白质的分子结构；蛋白质结构与功能的关系；蛋白质的主要理化性质及其应用；蛋白质分离纯化的方法及其基本原理。 【复习思考题】 1. 名词解释：蛋白质一级结构、蛋白质二级结构、蛋白质三级结构、蛋白质四级结构、肽单元、模体、结构域、分子伴侣、协同效应、变构效应、蛋白质等电点、电泳、层析 2. 蛋白质变性的概念及本质是什么有何实际应用？ 3. 蛋白质分离纯化常用的方法有哪些其原理是什么？ 4. 举例说明蛋白质结构与功能的关系 核酸的结构与功能 掌握：核酸的分类、细胞分布，各类核酸的功能及生物学意义；核酸的化学组成；两类核酸（DNA与RNA）分子组成异同；核酸的一级结构及其主要化学键；DNA 右手双螺旋结构要点及碱基配对规律；mRNA一级结构特点；tRNA二级结构特点；核酸的主要理化性质（紫外吸收、变性、复性），核酸分子杂交概念。 第三章酶 掌握：酶的概念、化学本质及生物学功能；酶的活性中心和必需基团、同工酶；酶促反应特点；各种因素对酶促反应速度的影响、特点及其应用；酶调节的方式；酶的变构调节和共价修饰调节的概念。 第四章糖代谢 掌握：糖的主要生理功能；糖的无氧分解（酵解）、有氧氧化、糖原合成及分解、糖异生的基本反应过程、部位、关键酶（限速酶）、生理意义；磷酸戊糖途径的生理意义；血糖概念、正常值、血糖来源与去路、调节血糖浓度的主要激素。 【复习思考题】 1. 名词解释：.糖酵解、糖酵解途径、高血糖和糖尿病、乳酸循环、糖原、糖异生、三羧酸循环、活性葡萄糖、底物水平磷酸化。 2．说出磷酸戊糖途径的主要生理意义。 3．试述饥饿状态时，蛋白质分解代谢产生的丙氨酸转变为葡萄糖的途径。
生物化学与人类健康 ------益生菌 陶玲 （化学系 07410120taoling7002@https://www.doczj.com/doc/364010928.html,） 摘要：益生菌是一种对人体有益的细菌，益生菌数量庞大、种类繁多，作为人体必须得菌群，具有 营养，改善胃肠道功能，增强机体免疫力，降低胆固醇，抵抗肿瘤，延年益寿的作用。本文以乳酸菌的 作用为例，简要的说明了益生菌的功能。 关键词：益生菌;免疫调节;乳酸菌 历史上许多国家都有过发酵制品。然而，直到20世纪初，才有人提出乳酸菌含有对健康有益的成分。此后，这个领域的科学研究才开始起步。过去的三四十年里，人类进行了大量的科学研究和临床研究，以证实“益生菌”(或者称之为“友好细菌”)给健康带来的益处，这项工作持续至今。 益生菌，那么，何谓益生菌呢？ 国际营养学界普遍认可的定义是：益生菌系一种对人体有益的细菌，它们可直接作为食品添 加剂服用，以维持肠道菌丛的平衡。人体肠道及体表栖息着数以亿计的细菌，其种类多达400余种，重达两公斤，其中包括：黑曲霉、米曲霉、孢杆菌、厌氧性拟杆菌、发酵乳杆菌、乳酸乳杆菌、 长双歧杆菌、嗜酸乳酸杆菌、嗜热性双歧杆菌、短乳杆菌、保加利亚乳杆菌、干酪乳杆菌、啤酒片球菌、酿酒酵母、乳酸链球菌、二乙酰乳酸链球菌、乳链球菌、嗜热链球菌等。其中有对人有害的，被人们 称为有害菌；有对人有益的，被称为有益菌；也有介于二者之间的条件致病菌，即在一定条件下 会导致人体生病的细菌。实际上你肠道中的细菌总数比你身体里的细胞总数还多。在健康肠道中，正 常情况下，对人体有益的细菌与有害菌的比例为10：1。肠道中庞大的菌群之间相互依存、相互制约， 正常情况下，这个系统处于动态平衡状态，维护人体的健康。 益生菌数量庞大、种类繁多。迄今为止，科学家将已发现的益生菌大体上分成了三大类：乳杆菌类（如嗜酸乳杆菌、干酪乳杆菌、詹氏乳杆菌、拉曼乳杆菌等）、双歧杆菌类（如长双歧杆菌、短双歧杆菌、卵形双歧杆菌、嗜热双歧等）、 革兰氏阳性球菌（如粪链球菌、乳球菌、中介链球菌等）。 通常应用于人体的益生菌为：双歧杆菌、乳酸杆菌、肠球菌、枯草杆菌、蜡样芽胞杆菌、地衣芽孢 杆菌、酵母菌等。 约在65年前，科学家就开始对益生菌进行研究。有关益生菌的益生特性，大致包括以下几点： 1:营养作用 益生菌能提高钙、磷、铁的利用率具有帮助消化、促进铁和维生索D的吸收，以及某些B族维生素和 维生索K的合成：如尼克酸、叶酸、泛酸、烟酸和维生素Bl、B2、B6、B12等，促进机体对蛋白质的消 化吸收。尤其是叶酸及维生素B12，在食物消化系统中，起生物催化剂的作用。另外，乳酸菌中的乳糖 5-b'解-产生的半乳糖，是构成脑神经系统中脑磷脂的成分，与婴儿出生后脑的迅速生长有密切关系。 2:改善胃肠道功能
生物化学选择题和填空题 ? ? ?一、最佳选择题：下列各题有A、B、C、D、E五个备选答案，请选择一个最佳答案。 1、蛋白质一级结构的主要化学键是() A、氢键 B、疏水键 C、盐键 D、二硫键 E、肽键 2、蛋白质变性后可出现下列哪种变化() A、一级结构发生改变 B、构型发生改变 C、分子量变小 D、构象发生改变 E、溶解度变大 3、下列没有高能键的化合物是() A、磷酸肌酸 B、谷氨酰胺 C、ADP D、1，3一二磷酸甘油酸 E、磷酸烯醇 式丙酮酸 4、嘌呤核苷酸从头合成中，首先合成的是() A、IMP B、AMP C、GMP D、XMP E、ATP 5、脂肪酸氧化过程中，将脂酰～SCOA载入线粒体的是() A、ACP B、肉碱 C、柠檬酸 D、乙酰肉碱 E、乙酰辅酶A 6、体内氨基酸脱氨基最主要的方式是() A、氧化脱氨基作用 B、联合脱氨基作用 C、转氨基作用 D、非氧化脱氨基作用 E、脱水脱氨基作用 7、关于三羧酸循环，下列的叙述哪条不正确() A、产生NADH和FADH2 B、有GTP生成 C、氧化乙酰COA D、提供草酰乙酸净合成 E、在无氧条件下不能运转
8、胆固醇生物合成的限速酶是() A、HMG COA合成酶 B、HMG COA裂解酶 C、HMG COA还原酶 D、 乙酰乙酰COA脱氢酶E、硫激酶 9、下列何种酶是酵解过程中的限速酶() A、醛缩酶 B、烯醇化酶 C、乳酸脱氢酶 D、磷酸果糖激酶 E、3一磷 酸甘油脱氢酶 10、DNA二级结构模型是() A、α一螺旋 B、走向相反的右手双螺旋 C、三股螺旋 D、走向相反的左手双螺旋 E、走向相同的右手双螺旋 11、下列维生素中参与转氨基作用的是() A、硫胺素 B、尼克酸 C、核黄素 D、磷酸吡哆醛 E、泛酸 12、人体嘌呤分解代谢的终产物是() A、尿素 B、尿酸 C、氨 D、β—丙氨酸 E、β—氨基异丁酸 13、蛋白质生物合成的起始信号是() A、UAG B、UAA C、UGA D、AUG E、AGU 14、非蛋白氮中含量最多的物质是() A、氨基酸 B、尿酸 C、肌酸 D、尿素 E、胆红素 15、脱氧核糖核苷酸生成的方式是() A、在一磷酸核苷水平上还原 B、在二磷酸核苷水平上还原 C、在三磷酸核苷水平上还原 D、在核苷水平上还原 E、直接由核糖还原 16、妨碍胆道钙吸收的物质是()
两性化合物：在同一分子中带有性质相反的酸、碱两种解离基团的化合物。 等电点：当溶液pH为某一pH值时，氨基酸分子中所含的正负数目正好相等，净电荷为0。这一pH值即为氨基酸的等电点，简称p I。 在等电点时，氨基酸既不向正极也不向负极移动，即氨基酸处于两性离子状态。 ①pI 〉pH：分子显正电性。 氨基酸在等电点时溶解度最小，易发生沉淀 在等电点pH条件下，蛋白质为电中性，比较稳定。其物理性质如导电性、溶解度、粘度和渗透压等都表现为最低值，易发生絮结沉淀。 在近紫外区(200-400nm)只有酪氨酸、苯丙氨酸和色氨酸有吸收光的能力。 通过离子交换、电泳、或等电沉淀等技术进行氨基酸的分离、制备或分析鉴定。 除脯氨酸、羟脯氨酸和茚三酮反应产生黄色物质外，所有α-氨基酸和蛋白质都能和茚三酮反应生成紫色物质。但能与茚三酮发生紫色反应的不一定是氨基酸和蛋白质， 2、4-二硝基氟苯反应、丹磺酰氯反应、苯异硫氰酸酯反应亦称Edman反应用来鉴定蛋白质或多肽的N-末端氨基酸残基。 层析法是生化最为有效的常用分离氨基酸的方法 层析法由三个基本条件构成： ⊙水不溶性惰性支持物 ⊙流动相能携带溶质沿支持物流动 ⊙固定相是附着在支持物上的水或离子基团。能对各种溶质的流 动产生不同的阻滞作用。 蛋白质的一级结构指蛋白质多肽连中氨基酸的排列顺序，包括二硫键的位置。它是蛋白质生物功能的基础。 组成肽链的氨基酸单元称为氨基酸残基 肽键中的C-N键具有部分双键性质，不能自由旋转 组成肽键的四个原子和与之相连的两个 碳原子都处于同一个平面内，此刚性结构的平面叫肽平面或酰胺平面 氨基酸的顺序是从N-端的氨基酸残基开始，以C-端氨基酸残基为终点的排列顺序。 肽链N-末端和C-末端氨基酸残基的确定 2,4-二硝基氟苯（DNFB)法 丹磺酰氯（DNS）法 羧肽酶法：从多肽链的C-端逐个的水解氨基酸 肼解法：多肽与肼在无水条件下加热，C-端氨基酸即从肽链上解离出来，其余的氨基酸则变成肼化物。 氨基酸序列测定—Edman降解 几条多肽链借助非共价键连接在一起，称为寡聚蛋白质
《生物化学》教学大纲 课程名称：生物化学课程代码：120005 课程类型：专业基础课程课程性质：必修课 课程总学时：72学时理论学时：52学时 开课学期：第二学期使用专业：护理、助产、临床、药学 先修课程：人体解剖学、组织胚胎学、遗传学、有机化学 一、课程性质和任务 生物化学是研究生物体的化学组成及其变化规律的科学，是从分子水平和化学变化的本质上探讨并阐明生命现象，即生命的化学。生物化学是一门重要的医学基础课。它的任务是研究生物体内的化学组成、分子结构及其与功能的关系；生物体内物质的代谢变化及调控；生物体内信息的传递。要求学生通过本课程的学习，掌握生物化学的基础理论、基本知识和基本技能，为学好其它基础学科和专业学科打下基础。 二、课程教学目标 本课程的教学目标是：使学生掌握生物大分子的化学结构、性质及功能，在生命活动中的代谢变化及调控，遗传信息的传递与表达。掌握生物化学的基本技能，培养学生分析问题、解决问题及开拓创新的能力。 【知识目标】 1.掌握生物大分子的结构与功能。 2.掌握生物体内糖、脂类及蛋白质等物质的主要代谢变化及其与生理功能的关系。 3.掌握组织器官的代谢特点及其与功能的关系。 4.掌握遗传信息传递与表达的主要过程及规律。 【能力目标】 1.掌握生物化学常用仪器的使用。 2.具有生物化学的基本技能，能运用生化基础理论知识分析和解释各种实验现象。 3.掌握重要的临床生化指标，了解生物化学知识在临床、护理工作中的应用。 4.能运用所学的生物化学知识在分子水平上探讨病因和发病机制，具有一定的临床及护理操作技能。 【素质目标】 1.具有勤奋学习、事实就是的科学态度和理论联系实际的工作作风。 2.树立牢固的专业思想，具有良好的思想品质、职业道德和为人类健康服务的奉献精神。 3.具有健康的体魄和良好的心理素质。
1.1994年O.T.Avery等通过什么实验证明DNA是遗传物质的？ 答：肺炎球菌转化实验证明DNA是遗传物质。 2.核酸分为哪些类？它们的分布和功能是什么？ 答：（1）核酸分为两大类，即：核糖核酸（RNA）、脱氧核糖核酸（DNA） （2）核酸的分布： ① DNA的分布：真核生物，98%在核染色体中，核外的线粒体中存在mDNA，叶绿体中存在ctDNA。 原核生物，存在于拟核和核外的质粒中。 病毒：DNA病毒 ②RNA的分布：分布于细胞质中。有mRNA、rRNA、tRNA （3）功能：①的DNA是主要遗传物质 ②RNA主要参与蛋白质的生物合成。 tRNA：转运氨基酸TrRNA：核糖体的骨架 mRNA：合成蛋白质的模板 ③RNA的功能多样性。 参与基因表达的调控；催化作用；遗传信息的加工；病毒RNA是遗传信息的载体。 3.说明Watson－Crick建立的DNA双螺旋结构的特点。 答：（1）DNA分子有两条反向平行的多核苷酸链相互盘绕形成双螺旋结构。两条链围绕同一个“中心轴”形成右手螺旋，双螺旋的直径为2nm。 （2）由脱氧核糖和磷酸间隔相连而形成的亲水骨架在双螺旋的外侧，而疏水的碱基对则在双螺旋的内部，碱基平面与中心轴垂直，螺旋旋转一周约为10个碱基对（bp），螺距为3.4nm，这样相邻碱基平面间隔为0.34nm，并有一个36o的夹角，糖环平面则于中心轴平行。 （3）两条DNA链借助彼此碱基之间形成的氢键而结合在一起。根据碱基结构的特征，只能形成嘌呤与嘧啶配对。既A与T配对，G与C配对，A－T间有2个氢键，G－C间有3个氢键。 （4）在DNA双螺旋结构中，两条链配对偏向一侧，形成一条大沟和一条小沟。这两条沟特别是大沟对蛋白质识别DNA双螺旋结构上的特定信息非常重要，只有沟内蛋白质才能识别到不同碱基顺序。
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生物化学知识点整理 注： 1.此材料根据老师的PPT及课堂上强调需掌握的内容整理 而成，个人主观性较强，仅供参考。（如有错误，请以课本为主） 2.颜色注明：红色：多为名解、简答（或较重要的内容） 蓝色：多为选择、填空 第八章脂类代谢 第一节脂类化学 脂类：包括脂肪和类脂，是一类不溶于水而易溶于有机溶剂，并能为 机体利用的有机化合物。 脂肪：三脂肪酸甘油酯或甘油三酯。 类脂：胆固醇、胆固醇酯、磷脂、糖脂。 第二节脂类的消化与吸收
脂类消化的主要场所：小肠上段 脂类吸收的部位：主要在十二指肠下段及空肠上段 第三节三酰甘油（甘油三酯）代谢 一、三酰甘油的分解代谢 1.1）脂肪动员：储存在脂肪细胞中的脂肪，被肪脂酶逐步水解为 脂肪酸及甘油，并释放入血以供其他组织氧化利用的过程。 2）关键酶：三酰甘油脂肪酶 （又称“激素敏感性三酰甘油脂肪酶”，HSL） 3）脂解激素：能促进脂肪动员的激素，如胰高血糖素、去甲肾 上腺素、肾上腺素等。 4）抗脂解激素：抑制脂肪动员，如胰岛素、前列腺素、烟酸、 雌二醇等。 2.甘油的氧化 甘油在甘油激酶的催化下生成3-磷酸甘油，随后脱氢生成磷酸二羟丙酮，再经糖代谢途径氧化分解释放能量或经糖异生途径生成糖。 3.脂肪酸的分解代谢 饱和脂肪酸氧化的方式主要是β氧化。 1）部位：组织：脑组织及红细胞除外。心、肝、肌肉最活跃； 亚细胞：细胞质、线粒体。 2）过程： ①脂酸的活化——脂酰CoA的生成（细胞质）