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第五章第1节降低化学反应活化能的酶一、酶的作用和本质一、教材分析新陈代谢是生物体进行一切生命活动的基础，而新陈代谢的进行又离不开酶的催化作用，因此，了解酶的作用和本质，为理解细胞中复杂的生命活动的顺利进行奠定了基础。
本节内容还与选修模块的相关内容有着内在联系。
例如，选修模块中有关酶的应用等，都是以“酶与代谢”部分的相关内容为基础的。
此外，学生通过有关酶的的探究性学习活动获得的技能，对进一步学习生物技术实践等知识起到保证作用。
二、教学目标1. 知识目标（1）、说明酶在细胞代谢中的作用、本质。
（2）、阐述细胞代谢的概念2. 能力目标（1）、通过自主学习，培养学生推理、比较、分析、归纳总结的能力。
（2）、通过有关的实验和探究，学会控制自变量，观察和检测因变量的变化，以及设置对照组和重复实验。
（3）、在有关实验、资料分析、思考与讨论、探究等的问题讨论中，提高运用语言表达的能力以及分享信息的能力。
3. 情感态度与价值观目标（1）、通过阅读分析“关于酶本质的探索”的资料，认同科学是在不断的观察、实验、探索和争论中前进的，。
认同科学家不仅要继承前人的科研成果，而且要善于吸收不同意见中的合理成分，还要具有质疑、创新和勇于实践的科学精神和态度。
（2）、通过小组间的讨论、合作与交流，培养学生的合作互助精神。
（3）、通过让学生了解酶的发现过程，使学生体会实验在生物学研究中的作用和地位；通过讨论酶在生产、生活中的应用，使学生认识到生物科学技术与社会生产、生活的关系。
三、教学重点和难点1、教学重点：酶的作用、本质2、教学难点：酶降低化学反应活化能的原理四、学情分析学生通过初三、高一阶段化学的学习，对于纯化学反应已比较熟悉，但是对于细胞内部的化学反应及生物催化剂──酶的认识有限。
工业制氨的化学反应是在高温高压并且催化剂作用下进行的，细胞内部却是常温常压的温和状态，而细胞代谢包括一系列的化学反应，这些化学反应的进行应该有生物催化剂──酶的参与，才能使其高效有序的进行，由此从学生熟悉的知识引入对酶相关知识的学习。
酶工程复习提纲第一章绪论1.酶及酶工程的概念。
酶：是生物体内一类具有催化活性和特殊空间构象的生物大分子物质。
酶工程：利用酶的催化作用，在一定的生物反应器中，将相应的原料转化成所需产品的一门工程技术。
(名词解释) 2.了解酶学的发展历史，尤其是一些关键事件。
1833年，Payen和Persoz发现了淀粉酶。
1878年，Kuhne首次将酵母中进行乙醇发酵的物质称为酶。
给酶一个统一的名词，叫Enzyme，这个词来自希腊文，其意思“在酵母中”。
1902年，Henri提出中间产物学说。
1913年，Michaelis and Menton推导出酶催化反应的基本动力学方程，米氏方程：V=VmS/（Km+S）。
1926年，Summer分离纯化得到脲酶结晶。
人们开始接受“酶是具有生物催化功能的蛋白质”。
Cech and Altman于1982和1983年发现具有催化活性的RNA即核酸类酶，1989年获诺贝尔化学奖。
现已鉴定出5000多种酶，上千种酶已得到结晶，而且每年都有新酶被发现。
3.了解酶在医药、食品、轻工业方面的应用。
医药：（1）用酶进行疾病的诊断：通过酶活力变化进行疾病诊断，谷丙转氨酶/谷草转氨酶用于诊断肝病、心肌梗塞等，酶活力升高；葡萄糖氧化酶用于测定血糖含量，诊断糖尿病。
（2）用酶进行疾病的治疗：来源于蛋清、细菌的溶菌酶用于治疗各种细菌性和病毒性疾病；来源于动物、蛇、细菌、酵母等的凝血酶用于治疗各种出血病；来源于蚯蚓、尿液、微生物的纤溶酶用于溶血栓。
（3）用酶制造各种药物：来源于微生物的青霉素酰化酶用于制造半合成青霉素和头孢菌素；来源于动物、植物、微生物的蛋白酶用于生产L-氨基酸。
食品：生产低聚果糖，原料为蔗糖，所需酶为果糖基转移酶、蔗糖酶α（黑曲霉、担子菌）；生产低聚异麦芽糖，原料为淀粉，所需酶为α-淀粉酶、β-淀粉酶、真菌α-淀粉酶（米曲霉）、α-葡萄糖苷酶（黑曲霉）、普鲁兰酶、糖化型α-淀粉酶（枯草杆菌）。
必修一 第五章 知识点归纳班级 姓名第一节 降低化学反应活化能的酶1产生的具有催化作用的一类有机物。
▲ 2的化学本质是蛋白质（合成酶的场所主要是核糖体，能分解酶的酶是蛋白酶），少数种类是RNA 。
3、酶的作用：催化作用，可降低化学反应的活化能，提高化学反应速率，但不改变反应方向和平衡点。
反应前后酶的性质和数量不变。
▲ 4、酶的特性：（1）高效性：催化效率比无机催化剂高许多。
（2）专一性：每种酶只能催化一种或一类化合物的化学反应。
（3）酶需要较温和的作用条件：在最适宜的温度和pH 下，酶的活性最高。
﹡①温度：温度过高会使酶变性失活；过低只会降低酶的活性，升温后活性可恢复。
﹡②酸碱度：过酸、过碱都会使酶变性失活。
（胃蛋白酶是1.5—2.2）▲ 5、影响酶促反应的因素（难点）（优化设计62页）（1）底物浓度 （2）酶浓度 （3）PH 值：过酸、过碱使酶失活（4）温度：高温使酶失活。
低温降低酶的活性，在适宜温度下酶活性可以恢复。
第二节 细胞的能量“通货”-----ATP ▲ 1、ATP 是三磷酸腺苷的英文缩写。
结构简式：Ａ－Ｐ～Ｐ～Ｐ，其中：“A ”代表腺苷，“P ”代表磷酸基团，“～”代表高能磷酸键，“－ ”代表普通化学键。
﹡注意：ATP 的分子中的高能磷酸键中储存着大量的能量，所以ATP 被称为高能化合物。
这种高能化合物化学性质不稳定，在水解时，由于高能磷酸键的断裂，释放出大量的能量。
2、ATP 与ADP 的转化：▲ 注：ATP 和ADP 的相互转化中，酶不相同，物质是可逆，能量是不可逆的。
3、主要的能源物质：糖类 主要的储能物质：脂肪直接的能量来源：ATP 最终能量来源：太阳能4、产生ATP 的生理过程：有氧呼吸、无氧呼吸、光反应（暗反应不能产生）。
﹡在绿色植物的叶肉细胞内，形成ATP 的场所是：细胞质基质（无氧呼吸）、叶绿体基粒（光反应）、线粒体（有氧呼吸的主要场所）第三节 ATP 的主要来源------细胞呼吸1、有氧呼吸：指细胞在有氧的参与下，通过多种酶的催化作用下，把葡萄糖等有机物彻底氧化分解，产生二氧化碳和水，释放出大量能量，生成ATP 的过程。
第五章蛋白质的三维结构提要每一种蛋白质至少都有一种构像在生理条件下是稳定的，并具有生物活性，这种构像称为蛋白质的天然构像。
研究蛋白质构像的主要方法是X射线晶体结构分析。
此外紫外差光谱、荧光和荧光偏振、圆二色性、核磁共振和重氢交换等被用于研究溶液中的蛋白质构像。
稳定蛋白质构像的作用有氢键、范德华力、疏水相互作用和离子键。
此外二硫键在稳定某些蛋白质的构像种也起重要作用。
多肽链折叠成特定的构像受到空间上的许多限制。
就其主链而言，由于肽链是由多个相邻的肽平面构成的，主链上只有α-碳的二平面角Φ和Ψ能自由旋转，但也受到很大限制。
某些Φ和Ψ值是立体化学所允许的，其他值则不被允许。
并因此提出了拉氏构像，它表明蛋白质主链构象在图上所占的位置是很有限的（7.7%-20.3%）。
蛋白质主链的折叠形成由氢键维系的重复性结构称为二级结构。
最常见的二级结构元件有α螺旋、β转角等。
α螺旋是蛋白质中最典型、含量最丰富的二级结构。
α螺旋结构中每个肽平面上的羰氧和酰氨氢都参与氢键的形成，因此这种构象是相当稳定的。
氢键大体上与螺旋轴平行，每圈螺旋占3.6个氨基酸残基，每个残基绕轴旋转100°，螺距为0.54nm。
α-角蛋白是毛、发、甲、蹄中的纤维状蛋白质，它几乎完全由α螺旋构成的多肽链构成。
β折叠片中肽链主链处于较伸展的曲折（锯齿）形式，肽链之间或一条肽链的肽段之间借助氢键彼此连接成片状结构，故称为β折叠片，每条肽链或肽段称为β折叠股或β股。
肽链的走向可以有平行和反平行两种形式。
平行折叠片构象的伸展程度略小于反平行折叠片，它们的重复周期分别为0.65nm和0.70nm。
大多数β折叠股和β折叠片都有右手扭曲的倾向，以缓解侧链之间的空间应力（steric strain）。
蚕丝心蛋白几乎完全由扭曲的反平行β折叠片构成。
胶原蛋白是动物结缔组织中最丰富的结构蛋白，有若干原胶原分子组成。
原胶原是一种右手超螺旋结构，称三股螺旋。
弹性蛋白是结缔组织中另一主要的结构蛋白质。
第五章第一节降低反应活化能的酶与酶促反应一、酶的作用和本质一、教学目标（1）知识目标①说出新陈代谢的概念；②举例说明酶在新陈代谢中的作用；③说明酶的本质；④概述酶的概念。
（2）能力目标：①通过学习设计实验和亲自进行实验，使学生学会设置自变量，观察因变量的变化；②能对实验现象进行解释、分析，并作出相应的结论；（3）情感态度价值观目标：阅读酶的探索历程，认同以下观点：①只有不断的进行艰苦的、无私的努力和奉献，才能与真理靠近；科学是在不断的探索和怀疑中前进的。
通过资料酶与疾病的学习，激起同学们对酶缺陷的患者的同情，同时怀揣对生命的热爱，并认同以下观点：①生物科学与我们很靠近，就在身边，学好生物能解决实际问题；②生命、时间可贵，只有不断的发光发热才能实现人生的价值。
二、教学重点：1、酶的作用的探究实验和实验结果的讨论、分析；三、教学难点：1、酶是通过降低化学反应的活化能而提高化学反应的速率的；2、实验变量的控制；四、教学方法：1、实验探究法2、分组讨论法3 、图像展示法4、启发教学法五、教学思路：六、教学过程:回顾生命系统，创设情境，提出问题。
引出新陈代谢的概念； 导入酶及其大概的作用设计H 2O 2的分解实验，探究之前对酶的作 用和来源假设是否正确；--学生进行实验，观察现象，并提出为什么？实验讨论并由各组提出本小组的观点"学生分析和提出观点； ① 酶具有催化作用 ② 酶是由活细胞产生的 ③ 引出高中实验变量及变量的控制阅读资料，观看酶的发现史纪录片总结：酶的本质情感树立：科学是在不 断的探索和艰苦中进步 的由学生总结老师引导：酶的概念观看酶缺陷疾病的事例-二"情感树立：生命、时间 可贵，只有不断的发光 发热才能实现人生的价 值；模块一：创设情境，导入新课设计意图：激发学生兴趣，启发学生思考，引入新课师生活动：（1）教师展示图片1同学们，图片上有个可爱的小女孩，她的衣服脏了，怎么办呢？（2）学生观看广告：白猫加酶洗衣粉（3 ）教师设疑引入新课：为什么酶有这样神奇的功效？酶的作用是什么呢？它的本质是什么？模块二：突破重难点，共同实验探究酶在新陈代谢中的作用和来源设计意图：①提高实验操作能力和观察能力，培养合作意识，学会分析所观察到的现象并得到结论，体验成功的喜悦。
第五章酶第一节概述一、酶的概念酶是由活性细胞产生的、具有高效催化能力和催化专一性的蛋白质，又叫生物催化剂。
酶(enzyme) 是由生物细胞合成的,以蛋白质为主要成分的生物催化剂。
不同生物体所含的酶在种类和数量上各有不同，这种差异决定了生物的代谢类型。
二、酶催化作用的特点1、酶与非生物催化剂的共性：1) 用量少、催化效率高。
2) 都能降低反应的活化能。
3) 能加快反应的速度，但不改变反应的平衡点。
4) 反应前后不发生质与量的变化。
2、酶作为生物催化剂的特性1) 催化效率极高（immense catalytic power ）可用分子比（molecular ratio)来表示，即每摩尔的酶催化底物的摩尔数。
酶反应的速度比无催化剂高108－1020倍，比其他催化剂高107－1013倍酶作为催化剂比一般催化剂更显著地降低活化能，催化效率更高。
通常用酶的转换数(turnover number,TN，或催化常数K cat)来表示酶的催化效率。
它们是指在一定条件下，每秒钟每个酶分子转换底物的分子数，或每秒钟每微摩尔酶分子转换底物的微摩尔数。
Kcat:103～1062) 高度的专一性(highly specific ）∶所谓酶的专一性是酶对反应物(底物)的选择性绝对专一性：一种酶只能作用于特定的底物。
发生特定的反应，对其他任何物质都没有作用。
相对专一性：有些酶的专一性较低，对具有相同化学键或成键基团的底物都具有催化性能。
立体异构专一性（光学专一性）：几乎所有酶对立体异构物的作用都具有高度专一性。
内肽酶胃蛋白酶R1，R1：芳香族氨基酸及其他疏水氨基酸（NH2端及COOH端胰凝乳蛋白酶R1：芳香族氨基酸及其他疏水氨基酸（COOH端）弹性蛋白酶R2：丙氨酸，甘氨酸，丝氨酸等短脂肪链的氨基酸（COOH端胰蛋白酶R3：碱性氨基酸（COOH端)外肽酶羧肽酶A R m：芳香族氨基酸羧肽末端的肽键羧肽酶B Rm：碱性氨基酸羧肽末端的肽键氨肽酶氨肽末端的肽键二肽酶要求相邻两个氨基酸上的α-氨基和α-羧基同时存在3) 反应条件温和4) 酶的催化活性是受调节控制的5) 酶不稳定，容易失活2. 酶的分类(1) 氧化-还原酶Oxidoreductase氧化-还原酶催化氧化-还原反应。
