蛋白质化学练习题

蛋白质化学练习题

第三章蛋白质化学

一：填空题

1. _________________________________ 氨基酸的结构通式为。

2. __________________________________________ 组成蛋白质分子的碱性氨基酸有__________ 、和。酸性

氨基酸有_________________ 和_________________ 。

3. 在下列空格中填入合适的氨基酸名称。
(1) 是带芳香族侧链的极性氨基酸。

(2) _______________ 和_________________ 是带芳香族侧链的非极性氨基酸。
(3) __________________ 是含硫的极性氨基酸。
(4) ______________ 或__________________ 是相对分子质量小且不含硫的氨基酸，

在一个肽链折叠的蛋白质中它能形成内部氢键。
(5) 在一些酶的活性中心中起作用并含羟基的极性较小的氨基酸是_________________________ 。

4. _________________________________________ H enderson-Hasselbalch 方程为。

5. ____________________________________ 氨基酸的等电点(pI) 是指。

6. _______________________________________ 氨基酸在等电点时，主要以离子形式存在，在pH>pI 的溶液中，大部分以

_________________ 离子形式存在，在pH

7. ______________________________________________________ 在生理条件下(pH7.0 左右)，蛋白质分子中的____________________________________________________________ 侧链和________________ 侧链几乎完全带正电荷，但是__________________ 侧链则带部分正电荷。

8. ______________________________________________ 脯氨酸和羟脯氨酸与茚三酮反应产生色的物质，而其它氨基酸与茚三酮反应产生

_________________ 色的物质。

9. ____________________________________________________ 范斯莱克(VanSlyke)法测定氨基氮主要利用______________________________________________________________ 与 _________________ 作用生成

10. 实验室常用的甲醛滴定是利用氨基酸的氨基与中性甲醛反应，然后用碱(NaOH)来滴定

_________________ 上放出的_________________ 。

11. 通常可用紫外分光光度法测定蛋白质的含量，这是因为蛋白质分子中的__________________ 、

_______________ 和_______________ 三种氨基酸的共轭双键有紫外吸收能力。

12. 寡肽通常是指由_______________ 个到_________________ 个氨基酸组成的肽。

13. 肽链的形式有_______________ 、___________________ 、和 ________________ 三种，其中以

_________________ 最常见。

14. 在一些天然肽中含有________________ 、__________________ 、和 _________________ 等特殊结构。这些结构在蛋白质中是不存在的。很可能这些结构上的变化可使这些肽免受蛋白水解酶的作用。

15.1953 年________________ 第一次用化学方法合成了具有生物活性的多肽--催产素，因而获得诺贝尔奖。

16. _____________________ 我国于 _______________ 年由______________ 、 _________________ 和等单位在

世界上首次合成了具有生物活性的蛋白质--牛胰岛素。

17. 人工合肽时常用的氨基保护基有

(1) ________________ (2) ______________ (3)___ ___________ (4)________________ 。

18.人工合肽时常用的活化羧基的方法有

(1)

________________ (2) ______________ (3)___ ____ 。保护羧基的方法有(1)_

(2)

_________________ 。

19.人工合肽时常用的缩合剂有______ ___ 。

20.1962年 ________________ 提出了固相合肽的方法，因而获得1984 年诺贝尔化学奖。

2 1 .近年来的研究指出，肽也有构象。如脑啡肽是一个五肽，它有_____________________ 构象。但肽的构象易变，稳定性远不如蛋白质。

22. 在糖蛋白中，糖可与蛋白质的__________________ 、________________ 、 _________________ 或

_________________ 残基以0-糖苷键相连，或与 ___________________ 残基以N-糖苷键相连。

23. ________________ 用___________________ 酶、_________________ 酶、酶裂解蛋白质分子时，它们的专

一性不如胰蛋白酶和溴化氰强。

24. 一般来说，用嗜热菌蛋白酶水解蛋白质所得到的片段，要比用胰蛋白酶所得的片段

25. 常用的拆开蛋白质分子中二硫键的方法有（1）_____________ 法，常用的试剂为

_________________ 。（2）____________ 法，常用的试剂为___________________ 或________________ 。

26. 蛋白质之所以出现各种内容丰富的构象是因为___________________ 键和________________ 键能有不

同程度的转动。

27. 在蛋白质分子中相邻氨基酸残基的B -碳原子如具有侧链会使a -螺旋不稳定。因此当

_________________ 、_________________ 和_________________ 三种氨基酸相邻时，会破坏a -螺旋。

28 .在a-螺旋中C = O和N-H基之间形成的氢键最稳定，因为这三个原子以_______________________ 排列。

29. Pauling等人提出的蛋白质a -螺旋模型，每圈螺旋包含__________________ 个氨基酸残基，高度为

_________________ 。每个氨基酸残基沿轴上升__________________ ，并沿轴旋转 _________________ 度。

30. 胶原蛋白是由_______________ 股肽链组成的超螺旋结构，并含有稀有的____________________ 与

_________________ 残基。

31. 蛋白质的最低自由能构象，常常通过__________________ 残基之间形成的共价键而稳定。

32. 当蛋白质的非极性侧链避开水相时，疏水作用导致自由能____________________ 。

33. 当疏水侧链折叠到蛋白质分子内部时，环境中水的熵____________________ 。

34 .一般来说，球状蛋白质的_________________ 性氨基酸侧链位于分子内部， __________________ 性氨基酸侧链位于分子表面。

35. 两条相当伸展的肽链（或同一条肽链的两个伸展的片段）之间形成氢键的结构单元称为

36. 维持蛋白质构象的化学键有_________________ 、 _______________ 、________________ 、

_______________ 、______________ 和________________ 。

37. 最早提出蛋白质变性理论的是_________________ 。

38. 血红蛋白（Hb）与氧结合的过程呈现______________ 效应，是通过Hb的___________________ 现象实现的。

39. 当溶液中盐离子强度低时，可增加蛋白质的溶解度，这种现象称____________________ 。当溶液中盐离

子强度高时，可使蛋白质沉淀，这种现象称_____________________ 。

40. DEAE-纤维素是一种________________ 交换剂，CM-纤维素是一种__________________ 交换剂。

41. 一个带负电荷的蛋白质可牢固地结合到阴离子交换剂上，因此需要一种比原来缓冲液

pH _______________ 和离子强度_________________ 的缓冲液，才能将此蛋白质洗脱下来。

42. 胰岛素原转变为胰岛素的过程是在_________________ （细胞器）进行。分泌颗粒中的胰岛素是通过

_________________ 离子与_________________ 氨酸残基侧链上的氮原子配位，形成 ___________________ 聚体。

43. 测定蛋白质浓度的方法主要有_________________ 、________________ 、 ________________ 和

44. 肌球蛋白本身具有________________ 酶的活性，所以当ATP释放能量时，就引起肌肉收缩。

45. 酶蛋白的荧光主要来自________________ 氨酸与__________________ 氨酸。

46. 凝集素能专一地识别细胞表面的_________________ 并与之结合，从而使细胞与细胞相互凝集

47. 蛋白质的生理价值可用下式表示：_________________ X 100。

48. R.YaloW 的主要贡献是建立了_________________ 。

49. 抗体就是_______________ 球蛋白。

50. 用_______________ 试剂可区分丙氨酸和色氨酸。

51. _______________________________________________________________________________ 利用蛋白质不能通过半透膜的特性，使它和其他小分子物质分开的方法有_____________________________________ 和

52. _____________________________________________________________ 利用分配层析的原理进行氨基酸分析，常用的方法有_______________________________________________________ 、 _________

_______________ 和 _______________ 等。

53. _____________________________________________________ 实验室中常用的测定相对分子质量的方法有________________________________________________________________、 ________________ 和

54. 羧肽酶B专一地从蛋白质的C端切下__________________ 氨基酸。

55. 糖蛋白的糖基大多结合在蛋白质的_________________ 残基、__________________ 残基与

_________________ 残基上。

56. ______________ 不是a -氨基酸，它经常改变肽链折叠的方式。

57 .维持蛋白质构象的次级键主要有__________________ 、 __________________ 、 _________________ 和

58. 羧肽酶A不能水解C端是__________________ 残基、 ________________ 残基和___________________ 残基的肽键。

59. 常用的肽链N 端分析的方法有__________________ 法、 _______________ 法、 ________________ 法和_________________ 法。C端分析的方法有___________________ 法和_________________ 法等。

60. 多聚L-谷氨酸的比旋光度随pH改变是因为___________________，而L-谷氨酸的比旋光度随pH改变

则是由于_________________ 。

61. 胰岛素是胰岛B -细胞分泌的，它是由前胰岛素原经专一性蛋白水解，失去N端的 __________________ 成为_________________ 。再经类胰蛋白酶和类羧肽酶的作用失去____________________ 肽，形成具有生物活性

的胰岛素。

62. 影响血红蛋白与氧结合的因素有_________________ 、 ________________ 、 ________________ 和

63. 蛋白质的超二级结构是指_________________ ，其基本组合形式为 __________________ 、

_______________ 、______________ 、________________ 、_______________ 和________________ 等。

64. 蛋白质的二级结构有_______________ 、__________________ 、________________ 、 ________________ 和_________________ 等几种基本类型。

65. 凝集素是一类能与_______________ 相互作用的蛋白质。

66. 许多钙结合蛋白都存在有_________________ 图象，即它们的钙结合位点都由一个___________________ 的结构单位构成。

67. 确定蛋白质中二硫键的位置，一般先采用__________________ ，然后用_________________ 技术分离水解后的混合肽段。

二：是非题

1. []天然氨基酸都具有一个不对称a -碳原子。

2. [ ]亮氨酸的疏水性比丙氨酸强。

3. [ ]蛋白质分子中所有的氨基酸（除甘氨酸外）都是左旋的。

4. []自然界的蛋白质和多肽类物质均由L-型氨基酸组成。

5. [ ]只有在很高或很低pH 时，氨基酸才主要以非离子化形式存在。

6. [ ]当溶液的pH 大于某一可解离基团的pKa 值时，该基团有一半以上被解离。

7. [ ]一个化合物如能和茚三酮反应生成紫色，说明这化合物是氨基酸、肽或蛋白质。

8. [ ]一个蛋白质样品经酸水解后，能用氨基酸自动分析仪准确测定它的所有氨基酸。

9. [ ]用纸电泳法分离氨基酸主要是根据氨基酸的极性不同。

10. [ ]组氨酸是人体的一种半必需氨基酸。

11. [ ]CNBr 能裂解Gly-Met-Pro 三肽。

12. [ ] 用化学修饰法能使一个肽只在精氨酸和半胱氨酸残基处被胰蛋白酶水解。

13. [ ]Lys －Lys-Lys 三肽的pI 必定大于个别Lys 的pKa 值。

14. [ ]从理论上说，可用Edman 降解法测定任何非封闭多肽的全部氨基酸顺序。

15. [ ]从某些微生物中分离得到的多肽抗菌素往往为环状肽链，并含有D- 型氨基酸。

16. [ ] 双缩脲反应是肽和蛋白质特有的反应，所以二肽也有双缩脲反应。

17. [ ] 热力学上最稳定的蛋白质构象自由能最低。

18. [ ]测定焦谷-组- 脯酰胺三肽的游离氨基与羧基时呈阴性。

19. [ ] 可用8mol/L 尿素拆开蛋白质分子中的二硫键。

20. []如果多肽链C-末端的第二个氨基酸不是脯氨酸，则羧肽酶A或B中至少有一种能切下C-末端

氨基酸。

21. []在一次实验中，蛋白质顺序仪可测定肽链长度为200个氨基酸残基的氨基酸顺序。

22. []脯氨酸不能参与a -螺旋，它使a -螺旋弯曲(bend)，在肌红蛋白和血红蛋白的多肽链中，每一个弯曲处并不一定有脯氨酸，但是每个脯氨酸却产生一个弯曲。

23. [ ]水溶液中蛋白质分子表面的氢原子相互形成氢键。

24. [ ]胰岛素的生物合成途径是先分别合成A、B 两条链，然后通过S-S 键相连。

25. [ ]维持蛋白质三级结构最重要的作用力是氢键。

26. [ ]疏水蛋白质的折叠伴随着多肽链熵的增加。

27. []大多数蛋白质的主要带电基团是由它N-末端的氨基和C-末端的羧基组成。

28. [ ]蛋白质的氨基酸顺序(一级结构)在很大程度上决定它的构象(三维结构)。

29. []羧肽酶A的分子外部主要是a -螺旋构象，分子内部主要是B -折叠的构象。

30. [ ]蛋白质的亚基(或称亚单位)和肽链是同义的。

31. [ ]在水溶液中，蛋白质溶解度最小时的pH 值通常就是它的等电点。

32. [ ]变性蛋白质溶解度降低是因为蛋白质分子的电荷被中和以及除去了蛋白质外面的水化层所引起

的。

33. []血红蛋白的a -链、B -链和肌红蛋白的肽链在三级结构上很相似，所以它们都有结合氧的能力。血红蛋白与氧的亲和力较肌红蛋白更强。

34. [ ]血红蛋白与肌红蛋白均为氧载体，前者是一个典型的别构(或变构)蛋白，因而与氧结合过程中呈

现协同效应，而后者却不是。

35. [ ]生活在空气稀薄的高山地区的人和生活在平地上的人比较，高山地区的人血液中2, 3-二磷酸甘油酸(2, 3-DPG)的浓度较低。

36. []测定别构酶的相对分子质量可以用十二烷基硫酸钠(SDS)-聚丙烯酰胺凝胶电泳。

37. [ ]胰岛素原(Proinsulin) 是信使核糖核酸(mRNA) 翻译后的原始产物。

38. [ ]蛋白质所含的天冬酰胺及谷氨酰胺两种残基是生物合成时直接从模板中译读而来。

39. [ ]球蛋白与球状蛋白质是不同的。

40. [ ]等电点不是蛋白质的特征参数。

41. [ ]免疫球蛋白是一种糖蛋白，它由两条重链和两条轻链组成。

42. []蛋白质的SDS-聚丙烯酰胺凝胶电泳和圆盘电泳是两种完全不同的技术。

43. [ ]在多肽分子中只存在一种共价键即肽键。

44. []人绒毛膜促性腺激素(HCG)是一种糖蛋白。

45. [ ]血红蛋白和肌红蛋白的功能都是运输氧。

46. [ ]逆流分溶和纸层析这两个分离氨基酸的方法是基于同一原理。

47. [ ]溶液的pH 可以影响氨基酸的等电点。

48. [ ]在生理条件下，氧和二氧化碳均与血红蛋白血红素中的二价铁结合。

49. []如用阳离子交换树脂分离D、K和M三种氨基酸，用pH7.0的缓冲溶液洗脱时，先下来的氨基

酸为D o

50. []到目前为止，自然界发现的氨基酸为20种左右。

51. []蛋白质分子的亚基与结构域是同义词。

52. []转铁蛋白是一种糖蛋白。

53. []—种非常稳定的相对分子质量小的蛋白质的化学结构中，经常含有较多的二硫键。

54. []某蛋白质在pH6时向阳极移动，则其等电点小于6o

55. []多数寡聚蛋白质分子其亚基的排列是对称的，对称性是四级结构蛋白质分子的最重要的性质之

o

56. []疏水作用是使蛋白质空间结构稳定的一种非常重要的次级键。

57. []在蛋白质和多肽分子中，连接氨基酸残基的共价键除肽键外，还有二硫键。

三：单选题

1. []下列氨基酸中，哪个含有吲哚环？

A. 甲硫氨酸

B. 苏氨酸

C. 色氨酸

D. 缬氨酸

E. 组氨酸

2. []下列有关氨基酸的叙述，哪个是错误的？

A. 酪氨酸和苯丙氨酸都含有苯环

B. 酪氨酸和丝氨酸都含羟基

C. 亮氨酸和缬氨酸都是分支氨基酸

D. 脯氨酸和酪氨酸都是非极性氨基酸

E. 组氨酸、色氨酸和脯氨酸都是杂环氨基酸

3. []下列氨基酸溶液除哪个外都能使偏振光发生旋转？

A. 丙氨酸

B. 甘氨酸

C. 亮氨酸

D. 丝氨酸

E. 缬氨酸

4. []下列哪一类氨基酸完全是非必需氨基酸

A. 碱性氨基酸

B. 含硫氨基酸

C. 分支氨基酸

D. 芳香族氨基酸

E. 以上四种答案都不对

5. []一个谷氨酸溶液，用5m1 1mo1/LNa0H来滴定，溶液的pH从1.0上升到7.0,下列数值中哪一个接近于该

溶液中所含谷氨酸的毫摩尔数

A. 1.5

第三章 蛋白质化学习题--生化习题及答案

第三章蛋白质化学 一、单项选择题 1．蛋白质分子的元素组成特点是 A．含大量的碳B．含大量的糖C．含少量的硫D．含少量的铜E．含氮量约16% 2．一血清标本的含氮量为5g/L，则该标本的蛋白质浓度是 A．15g/L B．20g/L C．31/L D．45g/L E．55g/L 3．下列哪种氨基酸是碱性氨基酸？ A．亮氨酸B．赖氨酸C．甘氨酸D．谷氨酸E．脯氨酸 4．下列哪种氨基酸是酸性氨基酸？ A．天冬氨酸B．丙氨酸C．脯氨酸D．精氨酸E．甘氨酸 5．含有两个羧基的氨基酸是 A．丝氨酸B．苏氨酸C．酪氨酸D．谷氨酸E．赖氨酸 7．在pH7.0时，哪种氨基酸带正电荷？ A．精氨酸B．亮氨酸C．谷氨酸D．赖氨酸E．苏氨酸 8．蛋氨酸是 A．支链氨基酸B．酸性氨基酸C．碱性氨基酸D．芳香族氨酸

E．含硫氨基酸 9．构成蛋白质的标准氨基酸有多少种？ A．8种B．15种 C．20种D．25种 E．30种 10．构成天然蛋白质的氨基酸 A．除甘氨酸外，氨基酸的α碳原子均非手性碳原子 B．除甘氨酸外，均为L-构型C．只含α羧基和α氨基D．均为极性侧链E．有些没有遗传密码11．天然蛋白质中不存在的氨基酸是 A．瓜氨酸B．蛋氨酸 C．丝氨酸D．半胱氨酸 E．丙氨酸 12．在中性条件下大部分氨基酸以什么形式存在？ A．疏水分子B．非极性分子 C．负离子D．正离子 E．兼性离子 13．所有氨基酸共有的显色反应是 A．双缩脲反应B．茚三酮反应 C．酚试剂反应D．米伦反应 E．考马斯亮蓝反应 14．蛋白质分子中的肽键 A．氨基酸的各种氨基和各种羧基均可形成肽键 B．某一氨基酸的γ-羧基与另一氨基酸的α氨基脱水形成 C．一个氨基酸的α-羧基与另一氨基酸的α氨基脱水形成 D．肽键无双键性质 E．以上均不是 15．维持蛋白质分子一级结构的化学键是 A．盐键B．二硫键 C．疏水键D．肽键

第四章 蛋白质化学题答案

第四章蛋白质化学 一、单项选择题 1．蛋白质分子的元素组成特点是 A．含大量的碳B．含大量的糖C．含少量的硫D．含少量的铜E．含氮量约16% 2．一血清标本的含氮量为5g/L，则该标本的蛋白质浓度是 A．15g/L B．20g/L C．31g/L D．45g/L E．55g/L 3．下列哪种氨基酸是碱性氨基酸？ A．亮氨酸B．赖氨酸C．甘氨酸D．谷氨酸E．脯氨酸 4．下列哪种氨基酸是酸性氨基酸？ A．天冬氨酸B．丙氨酸C．脯氨酸D．精氨酸E．甘氨酸 5．含有两个羧基的氨基酸是 A．丝氨酸B．苏氨酸C．酪氨酸D．谷氨酸E．赖氨酸 6．在pH6.0的缓冲液中电泳，哪种氨基酸基本不移动？ A．丙氨酸B．精氨酸C．谷氨酸D．赖氨酸E．天冬氨酸 7．在pH7.0时，哪种氨基酸带正电荷？ A．精氨酸B．亮氨酸C．谷氨酸D．赖氨酸

E．苏氨酸 8．蛋氨酸是 A．支链氨基酸B．酸性氨基酸 C．碱性氨基酸D．芳香族氨酸 E．含硫氨基酸 9．构成蛋白质的标准氨基酸有多少种？ A．8种B．15种 C．20种D．25种 E．30种 10．构成天然蛋白质的氨基酸 A．除甘氨酸外，氨基酸的α碳原子均非手性碳原子 B．除甘氨酸外，均为L-构型C．只含α羧基和α氨基D．均为极性侧链E．有些没有遗传密码11．天然蛋白质中不存在的氨基酸是 A．瓜氨酸B．蛋氨酸 C．丝氨酸D．半胱氨酸 E．丙氨酸 12．在中性条件下大部分氨基酸以什么形式存在？ A．疏水分子B．非极性分子 C．负离子D．正离子 E．兼性离子 13．所有氨基酸共有的显色反应是 A．双缩脲反应B．茚三酮反应 C．酚试剂反应D．米伦反应 E．考马斯亮蓝反应 14．蛋白质分子中的肽键 A．氨基酸的各种氨基和各种羧基均可形成肽键 B．某一氨基酸的γ-羧基与另一氨基酸的α氨基脱水形成 C．一个氨基酸的α-羧基与另一氨基酸的α氨基脱水形成 D．肽键无双键性质

第一章 蛋白质化学习题及答案

第一章蛋白质化学 一、填空题 1.根据R基团对水分子的亲和性，氨基酸可分成和；根据对动物的营养价值，氨基 酸又可分成和。疏水性氨基酸亲水性氨基酸必需氨基酸非必需氨基酸 2.测定一级结构需要的蛋白质的样品纯度不低于。如果一种蛋白质分子含有二硫键，可使 用电泳法对二硫键进行准确定位。97% 对角线 3.目前已发现的蛋白质氨基酸有种，其中2种罕见的氨基酸是和，它们 分别由和密码子编码。22 硒半胱氨酸吡咯赖氨酸UGA UAG 4.蛋白质紫外吸收是由三种氨基酸造成的，最大吸收峰在nm。蛋白质的pI可使用的 方法测定，pI处蛋白质的溶解度。芳香族280 等电聚焦最小 5.蛋白质的功能主要由其特定的结构决定。蛋白质的一级结构决定其高级结构和功能。α- 角蛋白的主要二级结构是，β-角蛋白的二级结构主要是。三维α-螺旋β-折叠6.蛋白质变性是指蛋白质受到某些理化因素的作用，其结构被破坏、随之丧失的现象。 高级生物功能 7.氨基酸与的反应可用于Van Slyke定氮，试剂或可用来测定N端氨基酸。 在蛋白质氨基酸中，只有与茚三酮反应产生黄色物质，其余氨基酸生成物质。亚硝酸Sanger 丹磺酰氯脯氨酸蓝紫色 8.蛋白质的结构一般包括个层次的结构，但肌红蛋白的结构层次只有个。一种蛋白 质的全部三维结构一般称为它的构象。二级结构是指，它是由氨基酸残基的氢键决定的。最常见的二级结构由、、和，其中能改变肽链走向的二级结构是。4 3多肽链的主链骨架本身在空间上有规律的折叠和盘绕非侧链基团α-螺旋β-折叠β-转角无规卷曲β-转角 二、是非题 1.氨基酸可分为亲水氨基酸和疏水氨基酸，其中亲水氨基酸溶于水，疏水氨基酸一般不溶于水。错 2.到目前为止，已在蛋白质分子中发现22种L型氨基酸。错 3.可使用双缩脲反应区分二肽和氨基酸。错 4.一种特定的氨基酸序列通常能决定几种不同的稳定的特定三维结构。错 5.许多明显不相关的氨基酸序列能产生相同的三维蛋白质折叠。正确 6.吡咯赖氨酸和羟赖氨酸都属于蛋白质翻译好后的赖氨酸残基的修饰产物。错 7.二硫键能稳定蛋白质的三级结构，但它又属于一级结构的内容。正确 8.胞外蛋白质通常具有二硫键，而胞内酶通常没有。正确 9.肽链上Pro-X之间的肽键可能是顺式，也可能是反式。错 10.存在与疏水环境中，α-螺旋比在亲水环境中的α-螺旋要稳定。正确 11.靠近α-螺旋N端的Arg残基的侧链的存在可稳定螺旋。错误。 12.大多数单核苷酸突变导致蛋白质的三维结构变得不稳定。错 三、选择题 1.六肽K-Q-C-D-E-I在pH7时的静电荷是（）。B A．-2 B.-1 C.0 D.+1 E.+2 2.七肽A-S-V-D-E-L-G形成α-螺旋，与A的羰基形成氢键的氨基酸残基是（）。D A.S B.V C.D D.E E.L 3.如果一种蛋白质含有一个完全由α-螺旋组成的跨膜结构域，那么最有可能出现在跨膜结构域的氨基酸残基是（）。D A.P B.E C.K D.L E.R 4.以下五种氨基酸H、A、D、P、Y和R按照等电点递增的排列顺序是（）。D A.DAPYHR B.DPAYHR C.DPYAHR D.DYAPHR E.DPYAHR

第一章蛋白质化学习题答案

（一）名词解释 1．两性离子：指在同一氨基酸分子上含有等量的正负两种电荷，又称兼性离子或偶极离子。 2．必需氨基酸：指人体（和其它哺乳动物）自身不能合成，机体又必需，需要从饮食中获得的氨基酸。 3. 氨基酸的等电点：指氨基酸的正离子浓度和负离子浓度相等时的pH值，用符号pI表示。 6．构型：指在立体异构体中不对称碳原子上相连的各原子或取代基团的空间排布。构型的转变伴随着共价键的断裂和重新形成。 7．蛋白质的一级结构：指蛋白质多肽链中氨基酸的排列顺序，以及二硫键的位置。 8．构象：指有机分子中，不改变共价键结构，仅单键周围的原子旋转所产生的原子的空间排布。一种构象改变为另一种构象时，不涉及共价键的断裂和重新形成。构象改变不会改变分子的光学活性。

9．蛋白质的二级结构：指在蛋白质分子中的局部区域内，多肽链沿一定方向盘绕和折叠的方式。 10．结构域：指蛋白质多肽链在二级结构的基础上进一步卷曲折叠成几个相对独立的近似球形的组装体。 11．蛋白质的三级结构：指蛋白质在二级结构的基础上借助各种次级键卷曲折叠成特定的球状分子结构的构象。 13．蛋白质的四级结构：指多亚基蛋白质分子中各个具有三级结构的多肽链以适当方式聚合所呈现的三维结构。 15．超二级结构：指蛋白质分子中相邻的二级结构单位组合在一起所形成的有规则的、在空间上能辨认的二级结构组合体。 17．范德华力：中性原子之间通过瞬间静电相互作用产生的一种弱的分子间的力。当两个原子之间的距离为它们的范德华半径之和时，范德华力最强。 18．盐析：在蛋白质溶液中加入一定量的高浓度中性盐（如硫酸氨），

使蛋白质溶解度降低并沉淀析出的现象称为盐析。 19．盐溶：在蛋白质溶液中加入少量中性盐使蛋白质溶解度增加的现象。 20．蛋白质的变性作用：蛋白质分子的天然构象遭到破坏导致其生物活性丧失的现象。蛋白质在受到光照、热、有机溶剂以及一些变性剂的作用时，次级键遭到破坏导致天然构象的破坏，但其一级结构不发生改变。 21．蛋白质的复性：指在一定条件下，变性的蛋白质分子恢复其原有的天然构象并恢复生物活性的现象。 22．蛋白质的沉淀作用：在外界因素影响下，蛋白质分子失去水化膜或被中和其所带电荷，导致溶解度降低从而使蛋白质变得不稳定而沉淀的现象称为蛋白质的沉淀作用。 23．凝胶电泳：以凝胶为介质，在电场作用下分离蛋白质或核酸等分子的分离纯化技术。 24．层析：按照在移动相（可以是气体或液体）和固定相（可以是液体或固体）之间的分配比例将混合成分分开的技术。

蛋白质化学复习题1

第一章蛋白质化学复习题 一、填充 1．在生理条件下(pH 7.0左右)，蛋白质分子中的赖氨酸侧链和精氨酸侧链几乎完全带正电荷，但是组氨酸侧链则带部分正电荷。 2. 脯氨酸和羟脯氨酸与茚三酮反应产生黄色的物质，而其他氨基酸与茚三酮反应产生蓝紫色的物质。 3．范斯莱克(van Slyke)法测定氨基氮主要利用α- 氨基与亚硝酸作用生成羟酸和N2 。 4．实验室常用的甲醛滴定是利用氨基酸的氨基与中性甲醛反应，然后用碱(NaOH)来滴定N+H3基上放出的H+ 。 5．常用的肽链N端分析的方法有 2,4-二硝基氟苯法、丹磺酰氯法、本异硫氰酸法和氨肽酶 法。C端分析的方法有肼解法和羧肽酶 法等。 6．蛋白质的超二级结构是指二级结构的基本单位（α螺旋、β折叠等）相互聚集形成有规律的二级结构的聚合体，其基本组合形式为αα结构、βαβ结构、 Rossmann折叠（βαβαβ结构）、β发夹结构（ββ结构）、β曲折结构和希腊钥匙结构等。

7．蛋白质的二级结构有酰胺平面、α螺旋结构、β折叠结构、β转角结构和Ω环等几种基本类型。 8．确定蛋白质中二硫键的位置，一般先采用酶水解原来的蛋白质，然后用离子交换层析技术分离水解后的混合肽段。P107~109 9．通常可用紫外分光光度法测定蛋白质的含量，这是因为蛋白质分子中的苯丙氨酸、酪氨酸和色氨酸三种氨基酸的共轭双键有紫外吸收能力。 10．两条相当伸展的肽链(或同一条肽链的两个伸展的片段)之间形成氢键的结构单元称为。 11．在蛋白质分子中相邻氨基酸残基的β-碳原子如具有侧链会使α螺旋不稳定。因此当脯氨酸、甘氨酸和异亮氨酸三种氨基酸相邻时，会破坏α螺旋。 12．在α螺旋中C=O和N—H之间形成的氢键最稳定，因为这三个原子以平行排列。 13．氨基酸的结构通式为。 14．组成蛋白质分子的碱性氨基酸有精氨酸、组氨酸和赖氨酸。酸性氨基酸有天冬氨酸和谷氨酸。 15．在下列空格中填入合适的氨基酸名称。 (1) 酪氨酸是带芳香族侧链的极性氨基酸。

蛋白质的化学结构

第二章蛋白质 第三节蛋白质的化学结构 一、肽键及多肽链 （一）基本概念 肽键：蛋白质分子中不同氨基酸是以相同的化学键连接的，即前一个氨基酸分子的α-羧基与下一个氨基酸分子的α-氨基缩合，失去一个水分子形成肽（peptide），该C-N化学键称为肽键（peptide bond）。 多肽：由两个氨基酸分子缩合而成的肽称为二肽；含三个氨基酸的肽，称为三肽，以此类推； 含20个以上的称多肽（polypeptide）。 肽与蛋白质之间无明显界限，50个以上氨基酸构成的肽一般称蛋白质。 氨基酸残基：蛋白质中的氨基酸不再是完整的氨基酸分子，称为氨基酸残基。 H2N CH C O CH C OH O H2N CH C R O N CH C R OH O H 多肽链：通过肽键连接而成的链状结构称为多肽链（polypeptide chain），其骨架由-N-Cα-C-重复构成。 书写格式：把含有α-NH2的氨基酸残基写在多肽链的左边，称为N-末端（氨基端），把含有α-COOH的氨基酸残基写在多肽的右边，称为C-末端（羧基端）。 除肽键外，蛋白质中还含有其他类型的共价键，例如，蛋白质分子中的两个半胱氨酸可通过其巯基形成二硫键(-S-S-,又称二硫桥)，这是蛋白质分子中一种常见的共价键，可存在于多肽链内部或两条肽链之间。 （二）肽类存在的生理意义 肽类作为小分子蛋白质，在体内有一些相当重要的功能，并有一定的应用价值。 如：1.神经肽的类似物内啡肽（endorphins），可作为天然的止痛药物； 2.动物体内的谷胱甘肽具有重要生理功能，它是由谷氨酸、半胱氨酸和甘氨酸构成，其中 谷氨酸以γ-羧基而不是α-羧基与半胱氨酸形成肽键。 二、蛋白质的一级结构 （一）蛋白质一级结构的概念

第三章 蛋白质化学期末复习样题

第三章蛋白质化学样题 一、选择题 1.蛋白质分子的一级结构概念主要是指（） A、组成蛋白质多肽链的氨基酸数目。 B、氨基酸种类及相互比值。 C、氨基酸的排列顺序。 D、二硫键的数目和位置。 2.下列何种结构不属蛋白质分子构象（） A、右手双螺旋 B、α-螺旋 C、β-折叠 D、β-转角 3. 在蛋白质三级结构中可存在如下化学键，但不包括（） A、氢键 B、二硫键 C、离子键 D、磷酸二酯键 4. 下列关于蛋白质四级结构的有关概念，何者是错误的（） A、由两个或两个以上亚基组成。 B、参与形成四级结构的次级键多为非共价键。 C、所有蛋白质分子只有具有四级结构，才表现出生物学活性。 D、组成四级结构的亚基可以是相同的，也可以是不同的。 5. 蛋白质变性是由于（） A、蛋白质一级结构的改变 B、组成蛋白质的共价键发生变化 C、蛋白质空间构象的破坏 D、辅基的脱落 6. 维系蛋白质一级结构的化学键（） A、盐键 B、肽键 C、氢键 D、分子间作用力 7. 对具有四级结构的蛋白质进行一级结构分析时（）

A、只有一个自由的α-氨基和一个自由的α-羧基。 B、只有自由的α-氨基，没有自由的α-羧基。 C、有一个以上的自由α-氨基和α-羧基。 D、既无自由的α-氨基，也无自由的α-羧基。 8. 蛋白质分子中的α-螺旋和β片层都属于（） A、一级结构 B、二级结构 C、三级结构 D、四级结构 9. 维系蛋白质分子中α-螺旋的化学键是（） A、肽键 B、离子键 C、二硫键 D、氢键 10. α-螺旋每上升一圈相当于几个氨基酸（） A、2.5 B.2.7 C.3.0 D、3.6 11. 谷氨酸的等电点是3.22，下列描述正确的是（） A、谷氨酸是碱性氨基酸 B、谷氨酸是酸性氨基酸 C、谷氨酸在pH=7的溶液中带正电荷 D、谷氨酸分子中含有一个氨基和一个羧基 12. 肽键是（） A、属于维系蛋白质二级结构的重要化学键 B、属于次级键 C、可以自由旋转 D、由肽键形成的肽平面包含了6个原子 13. 关于蛋白质二级结构的描述正确的是（） A、属于蛋白质的空间构象

生物化学知识点与题目 第四章 蛋白质化学.

第四章蛋白质化学 知识点： 一、氨基酸 蛋白质的生物学功能 氨基酸：酸水解：破坏全部色氨酸以及部分含羟基氨基酸。碱水解：所有氨基酸产生外消旋。氨基酸的分类：非极性氨基酸（8种）：Ala、V al、Leu、Ile、Pro、Met、Phe、Trp；极性氨基酸（12种）：带正电荷氨基酸Lys、Arg、His；带负电荷氨基酸Asp和Glu；不带电荷氨基酸Ser、Thr、Tyr、Asn、Gln、Cys、Gly。 非蛋白质氨基酸： 氨基酸的酸碱性质： 氨基酸的等电点，氨基酸的可解离基团的pK值，pI的概念及计算， 高于等电点的任何pH值，氨基酸带有净负电荷，在电场中将向正极移动。 氨基酸的光吸收性：芳香族侧链有紫外吸收，280nm， 氨基酸的化学反应：α-氨基酸与水合茚三酮试剂共热，可发生反应，生成蓝紫化合物。茚三酮与脯氨酸和羟脯氨酸反应则生成黄色化合物。 二、结构与性质 肽：基本概念；肽键；肽；氨基酸残基；谷胱甘肽；肽键不能自由转动，具有部分双键性质；肽平面 蛋白质的分子结构：一级结构，N-末端分析，异硫氰酸苯酯法；C-末端分析，肼解法 蛋白质的二级结构：是指蛋白质分子中多肽链骨架的折叠方式，包括α螺旋、β折叠和β转角等。 超二级结构：超二级结构是指二级结构的基本结构单位（α螺旋、β折叠等）相互聚集，形成有规律的二级结构的聚集体。 结构域： 蛋白质的三级结构：蛋白质的三级结构指多肽链中所有氨基酸残基的空间关系，其具有二级结构或结构域。 球状蛋白质分子的三级结构特点：大多数非极性侧链（疏水基团）总是埋藏在分子内部，形成疏水核；大多数极性侧链（亲水基团），总是暴露在分子表面，形成一些亲水区。 蛋白质的四级结构：蛋白质的四级结构是由两条或两条以上各自独立具有三级结构的多肽链（亚基）通过次级键相互缔合而成的蛋白质结构。变构蛋白、变构效应；血红蛋白氧合曲线。维持蛋白质分子构象的化学键：氢键，疏水键，范德华力，盐键，二硫键等 三、蛋白质的分子结构与功能的关系 蛋白质的分子结构与功能的关系：一级结构决定高级结构，核糖核酸酶的可逆变性；变性、复性、镰刀型红细胞贫血症的生化机理； 四、蛋白质的性质及分离纯化 胶体性质：双电层，水化层；1. 透析；2. 盐析；3. 凝胶过滤； 酸碱性质：1. 等电点沉淀；2. 离子交换层析；3. 电泳 蛋白质的变性：蛋白质变性后，二、三级以上的高级结构发生改变或破坏，但共价键不变，一级结构没有破坏。

蛋白质化学练习题及参考答案

－第一章蛋白质化学测试题－－ 一、单项选择题 1.测得某一蛋白质样品的氮含量为0.40g,此样品约含蛋白质多少？ A.2.00g B.2.50g C.6.40g D.3.00g E.6.25g 2.下列含有两个羧基的氨基酸就是: A.精氨酸 B.赖氨酸 C.甘氨酸 D.色氨酸 E.谷氨酸 3.维持蛋白质二级结构的主要化学键就是: A.盐键 B.疏水键 C.肽键 D.氢键 E.二硫键 4.关于蛋白质分子三级结构的描述,其中错误的就是: A.天然蛋白质分子均有的这种结构 B.具有三级结构的多肽链都具有生物学活性 C.三级结构的稳定性主要就是次级键维系 D.亲水基团聚集在三级结构的表面 E.决定盘曲折叠的因素就是氨基酸残基 5.具有四级结构的蛋白质特征就是: A.分子中必定含有辅基 B.在两条或两条以上具有三级结构多肽链的基础上,肽链进一步折叠,盘曲形成 C.每条多肽链都具有独立的生物学活性 D.依赖肽键维系四级结构的稳定性 E.由两条或两条以上具在三级结构的多肽链组成 6.蛋白质所形成的胶体颗粒,在下列哪种条件下不稳定: A.溶液pH值大于pI B.溶液pH值小于pI C.溶液pH值等于pI D.溶液pH值等于7.4 E.在水溶液中 7.蛋白质变性就是由于: A.氨基酸排列顺序的改变 B.氨基酸组成的改变 C.肽键的断裂 D.蛋白质空间构象的破坏 E.蛋白质的水解 8.变性蛋白质的主要特点就是:

A.粘度下降 B.溶解度增加 C.不易被蛋白酶水解 D.生物学活性丧失 E.容易被盐析出现沉淀 9.若用重金属沉淀pI为8的蛋白质时,该溶液的pH值应为: A.8 B.＞8 C.＜8 D.≤8 E.≥8 10.蛋白质分子组成中不含有下列哪种氨基酸？ A.半胱氨酸 B.蛋氨酸 C.胱氨酸 D.丝氨酸 E.瓜氨酸 二、多项选择题(在备选答案中有二个或二个以上就是正确的,错选或未选全的均不给分) 1.含硫氨基酸包括: A.蛋氨酸 B.苏氨酸 C.组氨酸 D.半胖氨酸 2.下列哪些就是碱性氨基酸: A.组氨酸 B.蛋氨酸 C.精氨酸 D.赖氨酸 3.芳香族氨基酸就是: A.苯丙氨酸 B.酪氨酸 C.色氨酸 D.脯氨酸 4.关于α-螺旋正确的就是: A.螺旋中每3.6个氨基酸残基为一周 B.为右手螺旋结构 C.两螺旋之间借二硫键维持其稳定 D.氨基酸侧链R基团分布在螺旋外侧 5.蛋白质的二级结构包括: A.α-螺旋 B.β-片层 C.β-转角 D.无规卷曲 6.下列关于β-片层结构的论述哪些就是正确的: A.就是一种伸展的肽链结构 B.肽键平面折叠成锯齿状 C.也可由两条以上多肽链顺向或逆向平行排列而成 D.两链间形成离子键以使结构稳定 7.维持蛋白质三级结构的主要键就是: A.肽键 B.疏水键 C.离子键 D.范德华引力 8.下列哪种蛋白质在pH5的溶液中带正电荷？ A.pI为4、5的蛋白质 B.pI为7、4的蛋白质 C.pI为7的蛋白质 D.pI为6、5的蛋白质 9.使蛋白质沉淀但不变性的方法有:

第三章 蛋白质化学

第三章蛋白质化学 一、填空题 1.氨基酸的等电点(pI)是指________________。 2.氨基酸在等电点时，主要以________________离子形式存在，在pH>pI的溶液中，大部分以________________离子形式存在，在pH

1蛋白质化学(答案)

1 蛋白质化学 一、名词解释 1、氨基酸的等电点(pI)：在某一pH 的溶液中，氨基酸解离成阳离子和阴离子的趋势及程度相等，成为兼性离子，呈电中性。此时溶液的pH 值称为该氨基酸的等电点。 2、a-螺旋：多肽链沿长轴方向通过氢键向上盘曲所形成的右手螺旋结构称为α-螺旋。 3、b-折叠：两段以上折叠成锯齿状的多肽链通过氢键相连而并行成较伸层的片状结构。 4、分子病：由于基因突变导致蛋白质一级结构发生变异，使蛋白质的生物学功能减退或丧失，甚至造成生理功能的变化而引起的疾病。 5、电泳：蛋白质在溶液中解离成带电颗粒，在电场中可以向电荷相反的电极移动，这种现象称为电泳。 6、变构效应：又称变构效应，是指寡聚蛋白与配基结合，改变蛋白质构象，导致蛋白质生物活性改变的现象. 7、盐析：在蛋白质溶液中加入高浓度的中性盐，可有效地破坏蛋白质颗粒的水化层。同时又中和了蛋白质表面的电荷，从而使蛋白质颗粒集聚而生成沉淀，这种现象称为盐析（salting out ）。 8、分段盐析：不同蛋白质析出时需要的盐浓度不同，调节盐浓度以使混合蛋白质溶液中的几种蛋白质分段析出，这种方法称为分段盐析。 9、盐溶：在蛋白质溶液中加入少量中性盐使蛋白质溶解度增加的现象。 二、填空 1、不同蛋白质的含（N ）量颇为相近，平均含量为（16）%。 2、在蛋白质分子中，一个氨基酸的α碳原子上的（羧基）与另一个氨基酸α碳原子上的（氨基）脱去一分子水形成的键叫（肽键），它是蛋白质分子中的基本结构键。 3、蛋白质颗粒表面的（水化层）和（电荷）是蛋白质亲水胶体稳定的两个因素。 4、赖氨酸带三个可解离基团,它们Pk 分别为2.18,8.95,10.53,其等电点为（9.74）。 <碱性氨基酸；PI= ()R k p k p '+'22 1> 5、氨基酸的结构通式为（ ）。 6、组成蛋白质分子的碱性氨基酸有（赖氨酸）、（精氨酸）和（组氨酸）。酸性氨基酸有（天冬氨酸）和（谷氨酸）。 7、氨基酸在等电点时，主要以（兼性或偶极）离子形式存在，在pH>pI 的溶液中，大部分以（阴）离子形式存在，在pH

九年级下册化学元素 营养与健康 知识讲解

元素、营养与健康 【学习目标】 1.了解营养素是指蛋白质、糖类、油脂、维生素、无机盐和水等六类物质；掌握蛋白质、糖类、油脂、维生素与人体健康的关系；了解六大营养素对人体生命活动的重要意义及合理安排饮食的重要性。 2.了解人体的元素组成及一些元素对人体健康的影响。 【要点梳理】 要点一、蛋白质（高清课堂《化学与生活》课题１、一） 1.蛋白质：蛋白质是构成人体细胞的基本物质，是机体生长及修补受损组织的原料，也是人体不可缺少的营养物质。 一切重要的生命现象和生理功能都离不开蛋白质，可以说没有蛋白质就没有生命。蛋白质经水解最终生成各种氨基酸，所以氨基酸是组成蛋白质的基石。氨基酸不仅可以被氧化，放出供人体活动的热量，同时还会重新组成人体所需的各种蛋白质，维持人体的生长发育和组织更新。此外，调节生理机能的某些激素也是蛋白质，生物催化剂——酶的化学成分也是蛋白质，皮肤、毛发等也都是由蛋白质组成的。蛋白质是主要的生命基础物质之一，在人的生命活动中执行着各种功能，扮演着各种角色。 2.蛋白质在人的生命活动中执行着各种功能： （1）血红蛋白——人体内氧气的传输者 生命离不开氧气，人体内的血红蛋白是人类吸入氧气和呼出二氧化碳过程中的载体。但是空气中的污染物CO与血红蛋白的结合能力却特别强，是氧气的200倍。当CO浓度较大时，因CO与血红蛋白牢固结合，使其丧失输氧功能，会使人因缺氧而中毒，甚至窒息死亡。煤等燃料不完全燃烧时会生成CO，抽烟时吐出的烟气中也含有CO。 （2）酶（一类重要的、特殊的蛋白质）——生命过程中的催化剂 在我们人体内进行着许多化学反应，这些反应的共同点是在温和的条件下进行，反应速率大，反应十分完全，且易于灵活控制，能够按环境的变化和身体的需要不断地加以调整。这一切都依靠一类特殊的蛋白质——酶来完成。 酶的催化作用具有以下特点：a.条件温和，不需加热；b.具有高效催化作用。酶催化的化学反应速率比普通催化剂高107～1013倍。c.具有高度的专一性。如蛋白酶只能催化蛋白质的水解反应，淀粉酶只对淀粉水解起催化作用，如同一把钥匙开一把锁。 酶在其他行业已得到广泛应用，如淀粉酶应用于食品、发酵等工业；蛋白酶用于医药等方面；酶还可用于疾病的诊断；在洗涤剂中加入酶可增强去污效果。酶还有其他许多重要的应用，科学家们将应用酶来解决当今世界三大问题之一的粮食问题。 3.蛋白质的变性： 羊毛衣物为什么不能用普通肥皂（呈碱性）洗涤呢？高温蒸煮，为什么能杀菌消毒呢？这是因为当蛋白质分子受某些物理因素（如高温、紫外线、超声波、高电压等）和化学因素（如酸、碱、有机溶剂、重金属盐等）的影响时，其结构会被破坏，导致其失去生物活性（称为蛋白质的变性）。 例如，在许多建筑材料、绝缘材料、家具、清洁剂、化妆品，香烟烟雾中都含有甲醛，均会成为居室的污染源，对人类的健康造成危害。制作动物标本的福尔马林的化学成分为甲醛（防腐剂福尔马林的主要成分）会与蛋白质中的氨基酸反应，使蛋白质分子结构发生变化，从而失去生物活性并发生凝固，所以用福尔马林制作的标本能长久保存。 【要点诠释】 1.食物的成分主要有蛋白质、糖类、油脂、维生素、无机盐和水六大类，通常称为六大营养素。 2.蛋白质在人的生命活动中执行着各种功能，为了维持人的正常生命活动，我们必须注意防止有害物质（如甲醛、一氧化碳）对人的肌体蛋白质的侵害。 要点二、糖类、油脂、维生素

生物化学第三章蛋白质化学名词解释

第三章蛋白质化学 1蛋白质：是一类生物大分子，由一条或多条肽链构成，每条肽链都有一定数量的氨基酸按一定序列以肽键连接形成。蛋白质是生命的物质基础，是一切细胞和组织的重要组成成分。2标准氨基酸：是可以用于合成蛋白质的20种氨基酸。 3、茚三酮反应：是指氨基酸、肽和蛋白质等与水合茚三酮发生反应，生成蓝紫色化合物，该化合物在570mm波长处存在吸收峰。 4、两性电解质：在溶液中既可以给出H+而表现出酸性，又可以结合H+而表现碱性的电解质。 5、兼性离子：即带正电和、又带负电荷的离子。 6、氨基酸的等电点：氨基酸在溶液中的解离程度受PH值影响，在某一PH值条件下，氨基酸解离成阳离子和阴离子的程度相等，溶液中的氨基酸以兼性离子形式存在，且净电荷为零，此时溶液的PH值成为氨基酸的等电点。 7、单纯蛋白质：完全由氨基酸构成的蛋白质。 8、缀合蛋白质：含有氨基酸成分的蛋白质。 9、蛋白质的辅基：缀合蛋白质所含有的非氨基酸成分。 10、肽键：存在于蛋白质和肽分子中，是由一个氨基酸的α-羧基与另一个氨基酸的α-氨基缩合时形成的化学键。 11、肽平面：在肽单元中，羧基的π键电子对与氮原子的孤电子对存在部分共享，C-N键具有一定程度的双键性质，不能自由旋转。因此，肽单元的六个原子处在同一个平面上，称为肽平面。 12、肽：是指由两个或者多个氨基酸通过肽键连接而成的分子。 13、氨基酸的残基：肽和蛋白质分子中的氨基酸是不完整的，氨基失去了氢，羧基失去了羟基，因而称为氨基酸的残基。 14、多肽：由10个以上氨基酸通过肽键连接而成的肽。 15、多肽链：多肽的化学结构呈链状，所以又称多肽链。 16、生物活性肽：是指具有特殊生理功能的肽类物质。它们多为蛋白质多肽链的一个片段，当被降解释放之后就会表现出活性，例如参与代调节、神经传导。食物蛋白质的消化产物中也有生物活性肽，他们可以被直接吸收。 17、谷胱甘肽：由谷氨酸、半胱氨酸和甘氨酸通过肽键连接构成的酸性三肽，是一种生物活性肽，是机体重要的抗氧化剂。 18、蛋白质的一级结构：通常叙述为蛋白质多肽链中氨基酸的连接顺序，简称氨基酸序列。蛋白质的一级结构反映蛋白质分子的共价键结构。 19、蛋白质的二级结构：是指蛋白质多肽链局部片段的构象，该片段的氨基酸序列是连续的，主链构象通常是规则的。 20、蛋白质的超二级结构：又称模体、基序，是指几个二级结构单元进一步聚集和结合形成的特定构象单元，如αα、βαβ、ββ、螺旋-转角-螺旋、亮氨酸拉链等。 21、蛋白质的三级结构：是指蛋白质分子整条肽链的空间结构，描述其所有原子的空间排布。蛋白质的三级结构的形成是肽链在二级结构基础上进一步折叠的结果。 22、蛋白质的结构域：许多较大（由几百个氨基酸构成）蛋白质的三级结构中存在着一个或多个稳定的球形折叠区，有时与分子的其他部分之间界限分明，可以通过对多肽的适当酶切与其他部分分开，这种结构成为结构域。 23、蛋白质的亚基：许多蛋白质分子可以用物理方法分离成不止一个结构单位，每个结构单位可以由不止一条台联构成，但特定且相对独立的三级结构，且是一个由共价键连接的整体，该结构单位称为蛋白质的亚基。

生物化学第三章蛋白质化学名词解释

第三章蛋白质化学 1蛋白质：就是一类生物大分子，由一条或多条肽链构成，每条肽链都有一定数量得氨基酸按一定序列以肽键连接形成。蛋白质就是生命得物质基础,就是一切细胞与组织得重要组成成分。 2标准氨基酸:就是可以用于合成蛋白质得２0种氨基酸. 3、茚三酮反应：就是指氨基酸、肽与蛋白质等与水合茚三酮发生反应，生成蓝紫色化合物，该化合物在570mm波长处存在吸收峰。 4、两性电解质：在溶液中既可以给出H+而表现出酸性，又可以结合Ｈ＋而表现碱性得电解质。 5、兼性离子:即带正电与、又带负电荷得离子。 6、氨基酸得等电点:氨基酸在溶液中得解离程度受ＰH值影响,在某一PＨ值条件下,氨基酸解离成阳离子与阴离子得程度相等，溶液中得氨基酸以兼性离子形式存在,且净电荷为零，此时溶液得ＰH值成为氨基酸得等电点。 7、单纯蛋白质:完全由氨基酸构成得蛋白质。 8、缀合蛋白质：含有氨基酸成分得蛋白质。 9、蛋白质得辅基:缀合蛋白质所含有得非氨基酸成分。 10、肽键：存在于蛋白质与肽分子中，就是由一个氨基酸得α—羧基与另一个氨基酸得α—氨基缩合时形成得化学键。 11、肽平面:在肽单元中，羧基得π键电子对与氮原子得孤电子对存在部分共享，C－N键具有一定程度得双键性质,不能自由旋转。因此,肽单元得六个原子处在同一个平面上，称为肽平面。 12、肽：就是指由两个或者多个氨基酸通过肽键连接而成得分子。 13、氨基酸得残基：肽与蛋白质分子中得氨基酸就是不完整得，氨基失去了氢，羧基失去了羟基，因而称为氨基酸得残基。 14、多肽:由１0个以上氨基酸通过肽键连接而成得肽. 15、多肽链：多肽得化学结构呈链状,所以又称多肽链。 16、生物活性肽:就是指具有特殊生理功能得肽类物质。它们多为蛋白质多肽链得一个片段,当被降解释放之后就会表现出活性，例如参与代谢调节、神经传导。食物蛋白质得消化产物中也有生物活性肽,她们可以被直接吸收。 17、谷胱甘肽:由谷氨酸、半胱氨酸与甘氨酸通过肽键连接构成得酸性三肽,就是一种生物活性肽，就是机体内重要得抗氧化剂。 18、蛋白质得一级结构：通常叙述为蛋白质多肽链中氨基酸得连接顺序,简称氨基酸序列。蛋白质得一级结构反映蛋白质分子得共价键结构。 19、蛋白质得二级结构:就是指蛋白质多肽链局部片段得构象,该片段得氨基酸序列就是连续得，主链构象通常就是规则得。 20、蛋白质得超二级结构：又称模体、基序，就是指几个二级结构单元进一步聚集与结合形成得特定构象单元,如αα、βαβ、ββ、螺旋—转角-螺旋、亮氨酸拉链等。 21、蛋白质得三级结构:就是指蛋白质分子整条肽链得空间结构，描述其所有原子得空间排布。蛋白质得三级结构得形成就是肽链在二级结构基础上进一步折叠得结果. 22、蛋白质得结构域：许多较大(由几百个氨基酸构成)蛋白质得三级结构中存在着一个或多个稳定得球形折叠区，有时与分子得其她部分之间界限分明，可以通过对多肽得适当酶切与其她部分分开,这种结构成为结构域。 23、蛋白质得亚基：许多蛋白质分子可以用物理方法分离成不止一个结构单位，每个结构单位可以由不止一条台联构成，但特定且相对独立得三级结构，且就是一个由共价键连接得整

第一章蛋白质化学(作业)

第一章蛋白质化学作业 一、名词解释 1. 氨基酸等电点pI 2. 氨基酸残基 3. 蛋白质一级结构 4. 蛋白质二级结构 5. 超二级结构 6. 蛋白质三级结构 7. 结构域 8. 蛋白质四级结构 9. 别构效应 10. 蛋白质的沉淀作用 11. 蛋白质的变性作用 12. 盐析作用 二、填空题 1.组成蛋白质分子的碱性氨基酸有、和。 酸性氨基酸有和。 2．在下列空格中填入合适的氨基酸名称。 （1）是带芳香侧链的极性氨基酸。 （2）和是带芳香族侧链的非极性氨基酸。 （3）是含硫的极性氨基酸。 3.氨基酸的等电点(pI)是指________________。 4..氨基酸在等电点时，主要以________________离子形式存在，在pH>pI的溶液中，大部分以________________离子形式存在，在pH

8.Pauling等人提出的蛋白质α螺旋模型，每圈螺旋包含个氨基酸残基，高度为 。每个氨基酸残基沿轴上升，并沿轴旋转度。 9.维持蛋白质构象的化学键有、、、和 。 10.测定蛋白质浓度的方法主要有、、和 。 11.用试剂可区分丙氨酸和色氨酸。 12.利用蛋白质不能通过半透膜的特性，使它和其他小分子物质分开的方法有和 。 13．蛋白质的二级结构有、、和。 14. α螺旋结构的稳定主要靠链内的，β折叠结构的稳定主要靠链间的。 三、是非题 1.[ ]蛋白质分子中所有的氨基酸(除甘氨酸外)都是左旋的。 2.[ ]自然界的蛋白质均由L-型氨基酸组成。 3.[ ]当溶液的pH大于某一可解离基团的pKa值时，该基团有一半以上被解离。 4.[ ]CNBr能裂解Gly-Met-Pro三肽。 5.[ ]双缩脲反应是肽和蛋白质特有的反应，所以二肽也有双缩脲反应。 6.[ ]天然氨基酸都具有一个不对称α-碳原子。 7.[ ]亮氨酸的疏水性比丙氨酸强。 8.[ ]用纸电泳法分离氨基酸主要是根据氨基酸的极性不同。 9.[ ]变性蛋白质溶解度降低是因为蛋白质分子的电荷被中和以及除去了蛋白质外面的水化层所引起的。 10.[ ] 蛋白质的氨基酸顺序(一级结构)在很大程度上决定它的构象(三维结构)。 11.[ ] 某蛋白质在pH6时向阳极移动，则其等电点小于6。 12.[ ]在水溶液中，蛋白质溶解度最小时的pH值通常就是它的等电点。 13. [ ]脯氨酸不能参与α螺旋，它使α螺旋弯曲，在肌红蛋白和血红蛋白的多肽链中，每一个弯曲处并 不一定有脯氨酸，但是每个脯氨酸却产生一个弯曲。 14. [ ]维持蛋白质三级结构最主要的作用力是氢键。 15. [ ]大多数蛋白质的主要带电基团是由它N端的氨基和C端的羧基组成。 16. [ ]蛋白质的亚基和肽链是同义的。 17. [ ]生活在空气稀薄的高山地区的人和生活在平地上的人比较，高山地区的人血液中2，3－二磷酸甘 油酸（2，3-DPG）的浓度较低。 18. [ ]血红蛋白和肌红蛋白的功能都是运输氧。 19. [ ]溶液的PH值可以影响氨基酸的等电点。 20. [ ]蛋白质分子的亚基与结构域是同义词。 21. [ ]一个化合物如能和茚三酮反应生成紫色，说明这化合物是氨基酸、肽或蛋白质。

教案精选：初三化学《蛋白质和维生素》教学设计

教案精选：初三化学《蛋白质和维生素》教 学设计 教案精选：初三化学《蛋白质和维生素》教学设计 课题 蛋白质和维生素 知识与技能 （1）知道蛋白质、维生素都是有机化合物，知道蛋白质的组成元素； （2）了解蛋白质和氨基酸的关系，知道蛋白质是分子结构复杂的高分子化合物，通过简单实验了解蛋白质的一些性质特征； （3）了解蛋白质的营养作用，知道几种人们熟知的维生素的名称、来源和作用，从那些食品中可以摄入蛋白质和维生素； （4）学习用实验的方法了解有机物的性质、区别某些有机物。 过程和方法 （1）通过对本节课的预习，培养学生从生活中获取信息的能力，并对获取的信息进行整理。

（2）联系日常生活和生物医学的常识帮助学生正确理解有关蛋白质和维生素的知识。会用实验的方法区别某些有机物。 （3）通过小组实验并与他人进行交流和讨论，从实验中获取知识逐步形成良好的思维能力和动手做实验的好习惯。 （4）提出问题，进行初步的科学探究。 情感态度 与价 值观 （1）养成合理膳食的习惯 （2）鼓励学生通过调查访问和查找资料扩大知识面，培养学习兴趣。 重点 了解蛋白质的营养作用和性质特征，知道人们熟知的维生素的名称来源和作用。 难点 用实验的方法了解有机物的性质并会区分某些有机物。 课前准备 教师：酒精灯、试管、试管夹、火柴、镊子、鸡蛋白（生）、棉纱线、饱和硫酸钠溶液、浓硝酸、乙酸铅溶液、0.5%的淀粉溶液、碘溶液、PH试纸

学生：（1）联系日常生活实际，举例说出几种富含蛋白质和维生素的食品 （2）头发、维生素C片、梨汁、白菜汁、橘子汁（约30ml） 教学环节 教师调控 学生活动 设计意图 创设情境引入新课： 那些食物中含有蛋白质和维生素 蛋白质的作用 蛋白质的利用及存在 蛋白质的性质 创设问题情境： 你昨天一天吃了那些东西？那些食物中含有蛋白质？那些食物中含有维生素？ 提出问题： 吃了这些含有蛋白质的食物，你知道蛋白质是什么样的物质吗？它对人体有什么作用吗？ 创设问题情境： 1. 既然蛋白质那么重要，你知道它在人体中是怎样被利用的吗？