生物体的化学组成
除了水和无机盐之外，活细胞的有机物主要由碳原子与氢、氧、氮、磷、硫等结合组成，分为大分子和小分子两大类。前者包括蛋白质、核酸、多糖和以结合状态存在的脂质；后者有维生素、激素、各种代谢中间物以及合成生物大分子所需的氨基酸、核苷酸、糖、脂肪酸和甘油等。在不同的生物中，还有各种次生代谢物，如萜类、生物碱、毒素、抗生素等。
虽然对生物体组成的鉴定是生物化学发展初期的特点，但直到今天，新物质仍不断在发现。如陆续发现的干扰素、环核苷一磷酸、钙调蛋白、粘连蛋白、外源凝集素等，已成为重要的研究课题。有的简单的分子，如作为代谢调节物的果糖-2，6-二磷酸是1980年才发现的。另一方面，早已熟知的化合物也会发现新的功能，20世纪初发现的肉碱，50年代才知道是一种生长因子，而到60年代又了解到是生物氧化的一种载体。多年来被认为是分解产物的腐胺和尸胺，与精胺、亚精胺等多胺被发现有多种生理功能，如参与核酸和蛋白质合成的调节，对DNA超螺旋起稳定作用以及调节细胞分化等。
新陈代谢与代谢调节控制
新陈代谢由合成代谢和分解代谢组成。前者是生物体从环境中取得物质，转化为体内新的物质的过程，也叫同化作用；后者是生物体内的原有物质转化为环境中的物质，也叫异化作用。同化和异化的过程都由一系列中间步骤组成。中间代谢就是研究其中的化学途径的。如糖元、脂肪和蛋白质的异化是各自通过不同的途径分解成葡萄糖、
脂肪酸和氨基酸，然后再氧化生成乙酰辅酶A，进入三羧酸循环，最后生成二氧化碳。
在物质代谢的过程中还伴随有能量的变化。生物体内机械能、化学能、热能以及光、电等能量的相互转化和变化称为能量代谢，此过程中ATP起着中心的作用。
新陈代谢是在生物体的调节控制之下有条不紊地进行的。这种调控有3种途径:①通过代谢物的诱导或阻遏作用控制酶的合成。这是在转录水平的调控，如乳糖诱导乳糖操纵子合成有关的酶；②通过激素与靶细胞的作用，引发一系列生化过程，如环腺苷酸激活的蛋白激酶通过磷酰化反应对糖代谢的调控；③效应物通过别构效应直接影响酶的活性，如终点产物对代谢途径第一个酶的反馈抑制。生物体内绝大多数调节过程是通过别构效应实现的。
生物大分子的结构与功能
生物大分子的多种多样功能与它们特定的结构有密切关系。蛋白质的主要功能有催化、运输和贮存、机械支持、运动、免疫防护、接受和传递信息、调节代谢和基因表达等。由于结构分析技术的进展，使人们能在分子水平上深入研究它们的各种功能。酶的催化原理的研究是这方面突出的例子。蛋白质分子的结构分4个层次,其中二级和三级结构间还可有超二级结构，三、四级结构之间可有结构域。结构
域是个较紧密的具有特殊功能的区域，连结各结构域之间的肽链有一定的活动余地，允许各结构域之间有某种程度的相对运动。蛋白质的侧链更是无时无刻不在快速运动之中。蛋白质分子内部的运动性是它们执行各种功能的重要基础。
80年代初出现的蛋白质工程，通过改变蛋白质的结构基因，获得在指定部位经过改造的蛋白质分子。这一技术不仅为研究蛋白质的结构与功能的关系提供了新的途径；而且也开辟了按一定要求合成具有特定功能的、新的蛋白质的广阔前景。
核酸的结构与功能的研究为阐明基因的本质，了解生物体遗传信息的流动作出了贡献。碱基配对是核酸分子相互作用的主要形式，这是核酸作为信息分子的结构基础。脱氧核糖核酸的双螺旋结构有不同的构象，J.D.沃森和F.H.C.克里克发现的是B-结构的右手螺旋，后来又发现了称为 Z-结构的左手螺旋。DNA还有超螺旋结构。这些不同的构象均有其功能上的意义。核糖核酸包括信使核糖核酸(mRNA)、转移核糖核酸(tRNA)和核蛋白体核糖核酸(rRNA)，它们在蛋白质生物合成中起着重要作用。新近发现个别的RNA有酶的功能。
基因表达的调节控制是分子遗传学研究的一个中心问题，也是核酸的结构与功能研究的一个重要内容。对于原核生物的基因调控已有不少的了解；真核生物基因的调控正从多方面探讨。如异染色质化与染色质活化；DNA的构象变化与化学修饰；DNA上调节序列如加强子和调制子的作用；RNA加工以及转译过程中的调控等。
生物体的糖类物质包括多糖、寡糖和单糖。在多糖中，纤维素和甲壳素是植物和动物的结构物质，淀粉和糖元等是贮存的营养物质。单糖是生物体能量的主要来源。寡糖在结构和功能上的重要性在20世纪70年代才开始为人们所认识。寡糖和蛋白质或脂质可以形成糖蛋白、蛋白聚糖和糖脂。由于糖链结构的复杂性，使它们具有很大的信息容量，对于细胞专一地识别某些物质并进行相互作用而影响细胞的代谢具有重要作用。从发展趋势看，糖类将与蛋白质、核酸、酶并列而成为生物化学的4大研究对象。
生物大分子的化学结构一经测定，就可在实验室中进行人工合成。生物大分子及其类似物的人工合成有助于了解它们的结构与功能的关系。有些类似物由于具有更高的生物活性而可能具有应用价值。通过 DNA化学合成而得到的人工基因可应用于基因工程而得到具有重要功能的蛋白质及其类似物。
酶学研究
生物体内几乎所有的化学反应都是酶催化的。酶的作用具有催化效率高、专一性强等特点。这些特点取决于酶的结构。酶的结构与功能的关系、反应动力学及作用机制、酶活性的调节控制等是酶学研究的基本内容。通过X射线晶体学分析、化学修饰和动力学等多种途径的研究，一些具有代表性的酶的作用原理已经比较清楚。70年代发展起来的亲和标记试剂和自杀底物等专一性的不可逆抑制剂已成为探讨酶的活性部位的有效工具。多酶系统中各种酶的协同作用，酶与蛋白质、核酸等生物大分子的相互作用以及应用蛋白质工程研究酶的结构
与功能是酶学研究的几个新的方向。酶与人类生活和生产活动关系十分密切，因此酶在工农业生产、国防和医学上的应用一直受到广泛的重视。
激素是新陈代谢的重要调节因子。激素系统和神经系统构成生物体两种主要通讯系统，二者之间又有密切的联系。维生素对代谢也有重要影响，可分水溶性与脂溶性两大类。它们大多是酶的辅基或辅酶，与生物体的健康有密切关系。
蛋白质
蛋白质是化学结构复杂的一类有机化合物，是人体的必须营养素。蛋白质的英文是protein，源于希腊文的proteios，是“头等重要”意思，表明蛋白质是生命活动中头等重要物质。蛋白质是细胞组分中含量最为丰富、功能最多的高分子物质，在生命活动过程中起着各种生命功能执行者的作用，几乎没有一种生命活动能离开蛋白质，所以没有蛋白质就没有生命。
蛋白质生理功能：蛋白质的三大基础蛋白质生理功能分别是：构成和修复组织、调解蛋白质生理功能和供给能量。蛋白质是构成机体组织、器官的重要成分，人体各组织、器官无一不含蛋白质。同时人体内各种组织细胞的蛋白质始终在不断更新，只有摄入足够的蛋白质方能维持组织的更新，身体受伤后也需要蛋白质作为修复材料。另外蛋白质在体内是构成多种重要生理活性物质的成分，参与调节蛋白质生理功能。最后供给人体能量是蛋白质的次要功能。
氨基酸
氨基酸（amino acids）广义上是指含有一个碱性氨基和一个酸性羧基的有机化合物，正如它的名字所说的那样。但一般的氨基酸，则是指构成蛋白质的结构单位。在生物界中，构成天然蛋白质的氨基酸具有其特定的结构特点，即其氨基直接连接在α-碳原子上，这种氨基酸被称为α-氨基酸。α-氨基酸是肽和蛋白质的构件分子，在自然界中共有20种。除α-氨基酸外，细胞还含有其他氨基酸。氨基酸是构成生命大厦的基本砖石之一。
氨基酸基本性质
作为一类化学物质，氨基酸的通式决定了它们具有一些共有的基本性质。首先，氨基酸都是小分子物质，分子量都没有超过1000。另外，不同氨基酸的物理性质也有很多相似之处，例如它们都是无色结晶；熔点约在230℃以上，大多没有确切的熔点，熔融时分解并放出二氧
化碳；都能溶于强酸和强碱溶液中；除半胱氨酸、酪氨酸、二碘甲状腺素外，均溶于水；除脯氨酸和羟脯氨酸外，均难溶于乙醇和乙醚。大多数氨基酸都呈显不同程度的酸性或碱性，呈显中性的较少。所以既能与酸结合成盐，也能与碱结合成盐。从氨基酸的结构可以看出，由于大部分氨基酸的分子中都有不对称的碳原子，所以基本都具有旋光性。同时由于空间的排列位置不同，又有两种构型：D型和L型。组成蛋白质的氨基酸，都属L型。
必需氨基酸
指人体（或其它脊椎动物）不能合成或合成速度远不适应机体的需要，必需由食物蛋白供给，这些氨基酸称为必需氨基酸。共有10种其作用分别是：
（一）赖氨酸（Lysine ）：促进大脑发育，是肝及胆的组成成分，能促进脂肪代谢，调节松果腺、乳腺、黄体及卵巢，防止细胞退化；（二）色氨酸（Tryptophane）：促进胃液及胰液的产生；
（三）苯丙氨酸（Phenylalanine）：参与消除肾及膀胱功能的损耗；（四）蛋氨酸（又叫甲硫氨酸）（Methionine）；参与组成血红蛋白、组织与血清，有促进脾脏、胰脏及淋巴的功能；
（五）苏氨酸（Threonine）：有转变某些氨基酸达到平衡的功能；（六）异亮氨酸（Isoleucine ）：参与胸腺、脾脏及脑下腺的调节以及代谢；脑下腺属总司令部作用于甲状腺、性腺；
（七）亮氨酸（Leucine ）：作用平衡异亮氨酸；
（八）缬氨酸（Viline）：作用于黄体、乳腺及卵巢。
（九）组氨酸（Hlstidine）：作用于代谢的调节；
（十）精氨酸（Argnine）：促进伤口愈合，精子蛋白成分。
其理化特性大致有：
1、都是无色结晶。熔点约在230°C以上，大多没有确切的熔点，熔融时分解并放出CO2；都能溶于强酸和强碱溶液中，除胱氨酸、酪氨酸、二碘甲状腺素外，均溶于水；除脯氨酸和羟脯氨酸外，均难溶于乙醇和乙醚。
2、有碱性[二元氨基一元羧酸，例如赖氨酸（lysine）]；酸性[一元氨基二元羧酸，例如谷氨酸（Glutamic acid）]；中性[一元氨基一元羧酸，例如丙氨酸（Alanine）]三种类型。大多数氨基酸都呈显不同程度的酸性或碱性，呈显中性的较少。所以既能与酸结合成盐，也能与碱结合成盐。
3、由于有不对称的碳原子，呈旋光性。同时由于空间的排列位置不同，又有两种构型：D型和L型，组成蛋白质的氨基酸，都属L型。由于以前氨基酸来源于蛋白质水解（现在大多为人工合成），而蛋白质水解所得的氨基酸均为α-氨基酸，所以在生化研究方面氨基酸通常指α-氨基酸。至于β、γ、δ…ω等的氨基酸在生化研究中用途较小，大都用于有机合成、石油化工、医疗等方面。氨基酸及其衍生物品种很多，大多性质稳定，要避光、干燥贮存。
2、非必需氨基酸（nonessential amino acid）：指人（或其它脊椎动物）自己能由简单的前体合成，不需要从食物中获得的氨基酸。例如甘氨酸、丙氨酸等氨基酸。
氨基酸单字母简写和性质列表：
缩写全名中文译名支链分子量等电点解离常数（羧基）解离常数（胺基） pKr(R)
G Gly Glycine 甘氨酸亲水
性 75.07 6.06 2.35 9.78
A Ala Alanine 丙氨酸疏水
性 89.09 6.11 2.35 9.87
V Val Valine 缬氨酸疏水
性 117.15 6.00 2.39 9.74
L Leu Leucine 亮氨酸疏水
性 131.17 6.01 2.33 9.74
I Ile Isoleucine 异亮氨酸疏水
性 131.17 6.05 2.32 9.76
F Phe Phenylalanine 苯丙氨酸疏水
性 165.19 5.49 2.20 9.31
W Trp Tryptophan 色氨酸疏水
性 204.23 5.89 2.46 9.41
Y Tyr Tyrosine 酪氨酸亲水性
水 181.19 5.64 2.20 9.21 10.46
D Asp Aspartic acid 天冬氨酸酸
性 133.10 2.85 1.99 9.90 3.90
H His Histidine 组氨酸碱
性 155.16 7.60 1.80 9.33 6.04 N Asn Asparagine 天冬酰胺亲水
性 132.12 5.41 2.14 8.72
E Glu Glutamic acid 谷氨酸酸
性 147.13 3.15 2.10 9.47 4.07 K Lys Lysine 赖氨酸碱
性 146.19 9.60 2.16 9.06 10.54 Q Gln Glutamine 谷氨酰胺亲水
性 146.15 5.65 2.17 9.13
M Met Methionine 甲硫氨酸疏水
性 149.21 5.74 2.13 9.28
R Arg Arginine 精氨酸
酸碱 174.20 10.76 1.82 8.99 12.48
S Ser Serine 丝氨酸亲水
性 105.09 5.68 2.19 9.21
T Thr Threonine 苏氨酸亲水
性 119.12 5.60 2.09 9.10
C Cys Cysteine 半胱氨酸亲水
性 121.16 5.05 1.92 10.70 8.37
P Pro Proline 脯氨酸疏水
性 115.13 6.30 1.95 10.64
氨基酸-检测方法
茚三酮反应：在加热条件下，氨基酸或肽与茚三酮反应生成紫色（与脯氨酸反应生成黄色）化合物的反应。
肽键:一个氨基酸的羧基与另一个氨基酸的氨基缩合，除去一分子水形成的酰胺键。
肽:两个或两个以上氨基通过肽键共价连接形成的聚合物。是氨基酸通过肽键相连的化合物，蛋白质不完全水解的产物也是肽。肽按其组成的氨基酸数目为2个、3个和4个等不同而分别称为二肽、三肽和四肽等，一般含10个以下氨基酸组成的称寡肽，由10个以上氨基酸组成的称多肽，它们都简称为肽。肽链中的氨基酸已不是游离的氨基酸分子，因为其氨基和羧基在生成肽键中都被结合掉了，因此多肽和蛋白质分子中的氨基酸均称为氨基酸残基。
多肽有开链肽和环状肽。在人体内主要是开链肽。开链肽具有一个游离的氨基末端和一个游离的羧基末端，分别保留有游离的α－氨基和α－羧基，故又称为多肽链的N端（氨基端）和C端（羧基端），书写时一般将N端写在分子的左边，并用（H）表示，并以此开始对多肽分子中的氨基酸残基依次编号，而将肽链的C端写在分子的右边，并用（OH）来表示。已有约20万种多肽和蛋白质分子中的肽段的氨基酸组成和排列顺序被测定了出来，其中不少是与医学关系密切的多肽，分别具有重要的生理功能或药理作用。
多肽在体内具有广泛的分布与重要的生理功能。其中谷胱甘肽在红细胞中含量丰富，具有保护细胞膜结构及使细胞内酶蛋白处于还
《生物化学》题库 习题一参考答案 一、填空题 1蛋白质中的苯丙氨酸、酪氨酸和__色氨酸__3种氨基酸具有紫外吸收特性,因而使蛋白质在 280nm处有最大吸收值。 2蛋白质的二级结构最基本的有两种类型,它们是_α-螺旋结构__和___β-折叠结构__。前者的螺距为 0.54nm,每圈螺旋含_3.6__个氨基酸残基,每个氨基酸残基沿轴上升高度为__0.15nm____。天然 蛋白质中的该结构大都属于右手螺旋。 3氨基酸与茚三酮发生氧化脱羧脱氨反应生成__蓝紫色____色化合物,而脯氨酸与茚三酮反应 生成黄色化合物。 4当氨基酸溶液的pH=pI时,氨基酸以两性离子离子形式存在,当pH>pI时,氨基酸以负 离子形式存在。 5维持DNA双螺旋结构的因素有:碱基堆积力;氢键;离子键 6酶的活性中心包括结合部位和催化部位两个功能部位,其中前者直接与底物结合,决定酶的 专一性,后者是发生化学变化的部位,决定催化反应的性质。 72个H+或e经过细胞内的NADH和FADH2呼吸链时,各产生3个和2个ATP。 81分子葡萄糖转化为2分子乳酸净生成______2________分子ATP。 糖酵解过程中有3个不可逆的酶促反应,这些酶是己糖激酶;果糖磷酸激酶;丙酮酸激酶9。 10大肠杆菌RNA聚合酶全酶由σββα'2组成;核心酶的组成是'2ββα。参
与识别起始信号的是σ因子。 11按溶解性将维生素分为水溶性和脂溶性性维生素,其中前者主要包括V B1、V B2、V B6、 V B12、V C,后者主要包括V A、V D、V E、V K(每种类型至少写出三种维生素。) 12蛋白质的生物合成是以mRNA作为模板,tRNA作为运输氨基酸的工具,蛋白质合 成的场所是 核糖体。 13细胞内参与合成嘧啶碱基的氨基酸有:天冬氨酸和谷氨酰胺。 14、原核生物蛋白质合成的延伸阶段,氨基酸是以氨酰tRNA合成酶?GTP?EF-Tu三元复合体的形式进 位的。 15、脂肪酸的β-氧化包括氧化;水化;再氧化和硫解4步化学反应。 二、选择题 1、(E)反密码子GUA,所识别的密码子是: A.CAU B.UG C C.CGU D.UAC E.都不对 2、(C)下列哪一项不是蛋白质的性质之一? A.处于等电状态时溶解度最小 B.加入少量中性盐溶解度增加 C.变性蛋白质的溶解度增加 D.有紫外吸收特性 3.(B)竞争性抑制剂作用特点是:
生物化学第一章蛋白质化学测试题 一、单项选择题 1．测得某一蛋白质样品的氮含量为0．40g，此样品约含蛋白质多少？B(每克样品*6.25) A．2．00g B．2．50g C．6．40g D．3．00g E．6．25g 2．下列含有两个羧基的氨基酸是：E A．精氨酸B．赖氨酸C．甘氨酸 D．色氨酸 E．谷氨酸 3．维持蛋白质二级结构的主要化学键是：D A．盐键 B．疏水键 C．肽键D．氢键 E．二硫键(三级结构) 4．关于蛋白质分子三级结构的描述，其中错误的是：B A．天然蛋白质分子均有的这种结构 B．具有三级结构的多肽链都具有生物学活性 C．三级结构的稳定性主要是次级键维系 D．亲水基团聚集在三级结构的表面 E．决定盘曲折叠的因素是氨基酸残基 5．具有四级结构的蛋白质特征是：E A．分子中必定含有辅基 B．在两条或两条以上具有三级结构多肽链的基础上，肽链进一步折叠，盘曲形成 C．每条多肽链都具有独立的生物学活性 D．依赖肽键维系四级结构的稳定性 E．由两条或两条以上具在三级结构的多肽链组成 6．蛋白质所形成的胶体颗粒，在下列哪种条件下不稳定：C A．溶液pH值大于pI B．溶液pH值小于pI C．溶液pH值等于pI D．溶液pH值等于7．4 E．在水溶液中 7．蛋白质变性是由于：D A．氨基酸排列顺序的改变B．氨基酸组成的改变C．肽键的断裂D．蛋白质空间构象的破坏E．蛋白质的水解 8．变性蛋白质的主要特点是：D A．粘度下降B．溶解度增加C．不易被蛋白酶水解
D．生物学活性丧失 E．容易被盐析出现沉淀 9．若用重金属沉淀pI为8的蛋白质时，该溶液的pH值应为：B A．8 B．＞8 C．＜8 D．≤8 E．≥8 10．蛋白质分子组成中不含有下列哪种氨基酸？E A．半胱氨酸 B．蛋氨酸 C．胱氨酸 D．丝氨酸 E．瓜氨酸二、多项选择题 1．含硫氨基酸包括：AD A．蛋氨酸 B．苏氨酸 C．组氨酸D．半胖氨酸2．下列哪些是碱性氨基酸：ACD A．组氨酸B．蛋氨酸C．精氨酸D．赖氨酸 3．芳香族氨基酸是：ABD A．苯丙氨酸 B．酪氨酸 C．色氨酸 D．脯氨酸 4．关于α-螺旋正确的是：ABD A．螺旋中每3．6个氨基酸残基为一周 B．为右手螺旋结构 C．两螺旋之间借二硫键维持其稳定（氢键） D．氨基酸侧链R基团分布在螺旋外侧 5．蛋白质的二级结构包括：ABCD A．α-螺旋 B．β-片层C．β-转角 D．无规卷曲 6．下列关于β-片层结构的论述哪些是正确的：ABC A．是一种伸展的肽链结构 B．肽键平面折叠成锯齿状 C．也可由两条以上多肽链顺向或逆向平行排列而成 D．两链间形成离子键以使结构稳定(氢键) 7．维持蛋白质三级结构的主要键是：BCD A．肽键B．疏水键C．离子键D．范德华引力 8．下列哪种蛋白质在pH5的溶液中带正电荷？BCD(>5) A．pI为4．5的蛋白质B．pI为7．4的蛋白质 C．pI为7的蛋白质D．pI为6．5的蛋白质 9．使蛋白质沉淀但不变性的方法有：AC A．中性盐沉淀蛋白 B．鞣酸沉淀蛋白 C．低温乙醇沉淀蛋白D．重金属盐沉淀蛋白
第三节组成物质的化学元素 （第一课时教案） 涟水县教研室李夕九 【教学目标】 （一）知识与技能： 1、了解元素的概念，学会如何表示物质的组成。 2、学会元素符号的书写和记住一些常见的元素符号，并了解元素符号的应用。 3、掌握物质的简单分类及其方法。 （二）过程与方法： 1、通过交流、讨论、活动与探究，进行自主学习。 2、学会运用对比、归纳的方法处理信息，获取知识。 （三）情感态度与价值观： 1、保持对学习化学的浓厚兴趣，培养科学探究精神。 2、逐步积累化学用语，让学生逐步走进化学世界。 【教学重点】 1、规范书写元素符号，了解元素符号有哪些应用。 2、掌握物质的简单分类及其方法。 【教学难点】 1、元素概念的引入，宏观“组成”与微观“构成”的切换与应用。 2、物质的简单分类及其应用。 【教学方法】 自学、讨论、类比、质疑、归纳与总结。 【教学过程】 [导入] 前面我们从微观的角度认识了物质，知道构成物质的微粒有：分子、原子和离子。今天我们换一个角度：从宏观的角度来认识物质。黄金搭档的广告词大家很熟悉吧！（投影商品广告） 老师：“黄金搭档补足钙铁锌硒维生素……”这里的“钙、铁、锌、硒”指的是什么呢？ A、分子 B、原子 C、离子 D、元素 学生：元素 老师：“蓝瓶的钙，纯净的钙，好喝的钙”其中含有钙元素，“补锌的，我要蓝瓶的”其中含有锌元素，这就是今天我们要学习的内容“组成物质的化学元素”板书：第三节组成物质的化学元素 一、元素与元素符号 （一）元素 老师：下面请大家先看3幅图：（投影水、氧气、二氧化碳3幅图，问，群答）
老师：水中的氧原子、氧气中的氧原子、二氧化碳中的氧原子是否完全相同呢？学生：相同（或不相同、不一定相同等） 老师：我不清楚。但有一点可以肯定：它们都属氧原子，都属同一类的原子。如同人类一样，有白种人，黑种人，黄种人等等，但他们都属同一类——人类。同 理，H 2、H 2 O 、HCl 、H 2 CO 3 、NH 4 HCO 3 中都含有氢原子，都含有同一类的氢原子。 由此你能给“元素”一个简单的定义吗？ 板书： 1、元素：是同一类原子的总称 老师：元素既然是同一类原子的总称，那么元素与原子就应该有区别。（投影“元素与原子的区别”） 板书： 2、元素只讲种类不谈个数；元素用来表示物质的组成。 做【学案】第2题，一名同学板演。 3、原子既讲种类又讲个数；原子用来表示物质的构成。 做【学案】第3题，一名同学板演。 （投影）：桌上有三种物质，一个老外看了三只标签他不认识，原来这个老外不懂中文，为了各国间交流方便，元素符号应世界统一。 板书： （二）元素符号 大家朗读：P 73 第三节：“元素符号……” 板书： 1、表示与书写：（投影）拉丁文，一大二小 注意：CO与Co的区别 大家朗读：P 73 第二节：“元素是……” 老师：元素共有110余种，一种元素只有一种符号，一种名称，一种编号；为了便于查找与运用，科学家编制了一张表，叫元素周期表。（投影） 学生看书：P149 板书： 2、元素周期表 （1）元素的分类：金属元素和非金属元素 老师：大家仔细观看各种元素的名称，你发现汉字书写上有何规律？谁来告诉大家？
生物化学试题库 蛋白质化学 一、填空题 1．构成蛋白质的氨基酸有种，一般可根据氨基酸侧链（R）的大小分为侧链氨基酸和侧链氨基酸两大类。其中前一类氨基酸侧链基团的共同特怔是具有性；而后一类氨基酸侧链（或基团）共有的特征是具有性。碱性氨基酸（pH6～7时荷正电）有两种，它们分别是氨基酸和氨基酸；酸性氨基酸也有两种，分别是氨基酸和氨基酸。 2．紫外吸收法（280nm）定量测定蛋白质时其主要依据是因为大多数可溶性蛋白质分子中含有氨基酸、氨基酸或氨基酸。 3．丝氨酸侧链特征基团是；半胱氨酸的侧链基团是 。这三种氨基酸三字母代表符号分别是 4．氨基酸与水合印三酮反应的基团是，除脯氨酸以外反应产物的颜色是；因为脯氨酸是α—亚氨基酸，它与水合印三酮的反应则显示色。 5．蛋白质结构中主键称为键，次级键有、、 、、；次级键中属于共价键的是键。 6．镰刀状贫血症是最早认识的一种分子病，患者的血红蛋白分子β亚基的第六位 氨酸被氨酸所替代，前一种氨基酸为性侧链氨基酸，后者为性侧链氨基酸，这种微小的差异导致红血蛋白分子在氧分压较低时易于聚集，氧合能力下降，而易引起溶血性贫血。 7．Edman反应的主要试剂是；在寡肽或多肽序列测定中，Edman反应的主要特点是。 8．蛋白质二级结构的基本类型有、、 和。其中维持前三种二级结构稳定键的次级键为 键。此外多肽链中决定这些结构的形成与存在的根本性因与、、 有关。而当我肽链中出现脯氨酸残基的时候，多肽链的α-螺旋往往会。 9．蛋白质水溶液是一种比较稳定的亲水胶体，其稳定性主要因素有两个，分别是 和。 10．蛋白质处于等电点时，所具有的主要特征是、。 11．在适当浓度的β-巯基乙醇和8M脲溶液中，RNase（牛）丧失原有活性。这主要是因为RNA酶的被破坏造成的。其中β-巯基乙醇可使RNA酶分子中的键破坏。而8M脲可使键破坏。当用透析方法去除β-巯基乙醇和脲的情况下，RNA酶又恢复原有催化功能，这种现象称为。 12．细胞色素C，血红蛋白的等电点分别为10和7.1，在pH8.5的溶液中它们分别荷的电性是、。 13．在生理pH条件下，蛋白质分子中氨酸和氨酸残基的侧链几乎完全带负电，而氨酸、氨酸或氨酸残基侧链完全荷正电（假设该蛋白质含有这些氨基酸组分）。 14．包含两个相邻肽键的主肽链原子可表示为，单个肽平面及包含的原子可表示为。 15．当氨基酸溶液的pH＝pI时，氨基酸（主要）以离子形式存在；当pH＞pI时，氨基酸
1 / 23 第三章酶. 三、典型试题分析 1．一个酶作用于多种底物时，其天然底物的Km值应该是(1995年生 化考题) A．最大B．与其他底物相同C．最小 D．居中E．与K3相同 [答案]C 2.下列关于酶的活性中心的叙述哪些是正确的（1996年生化考题） A.所有的酶都有活性中心 B.所有的酶活性中心都含有辅酶 C.酶的必需基团都位于活性中心之内 D.所有抑制剂都作用于酶的活性中心 E.所有酶的活性中心都含有金属离子 [答案]A 3.乳酸脱氢酶经透析后，催化能力显著降低，其原因是（1997年生化考题） A.酶蛋白变形 B.失去辅酶 C.酶含量减少 D.环境PH值发生了改变
E.以上都不是 2 / 23 [答案]B 4.关于酶的化学修饰，错误的是 A.酶以有活性（高活性），无活性（低活性）两种形式存在 B.变构调节是快速调节，化学修饰不是快速调节 B.两种形式的转变有酶催化 D.两种形式的转变由共价变化 E.有放大效应 [答案]B 5.．测定酶活性时，在反应体系中，哪项叙述是正确的 A．作用物的浓度越高越好B．温育的时间越长越好 C．pH必须中性D．反应温度宜以3713为佳 E．有的酶需要加入激活剂 [答案]E 6．下列关于酶活性中心的叙述哪些是正确的(1999年生化试题) A．是由一条多肽链中若干相邻的氨基酸残基以线状排列而成B．对于整个酶分子来说，只是酶的一小部分 C.仅通过共价键与作用物结合D．多具三维结构 (答案]B和D 7．酶的变构调节 A．无共价键变化B．构象变化 C．作用物或代谢产物常是变构剂
3 / 23 D．酶动力学遵守米式方程 (答案)A、B和C 8.酶原之所以没有活性是因为(2000年生化试题) A.酶蛋白肽链合成不完全B．缺乏辅酶或辅基 C.活性中心未形成或未暴露 D.酶原是已经变性的蛋白质 E.酶原是普通的蛋白质 [答案]C 四、测试题 (一)A型题 1，下列对酶的叙述，哪一项是正确的? A．所有的蛋白质都是酶B，所有的酶均以有机化合物作为底物 C.所有的酶均需特异的辅助因子 D．所有的酶对其底物都是有绝对特异性 E．少数RNA具有酶一样的催化活性 2．在常温常压及中性pH条件下，酶比一般催化剂的效率可高A．10～102倍B．102～104倍巳104～108倍 D．108～1012倍E．1020倍以上 3．以下哪项不是酶的特点 A．多数酶是细胞制造的蛋白质 4 / 23 B．易受pH，温度等外界因素的影响
生物化学试题库及其答案——糖类化学 一、填空题 1.纤维素是由________________组成,它们之间通过________________糖苷键相连。 2.常用定量测定还原糖的试剂为________________试剂和 ________________试剂。 3.人血液中含量最丰富的糖是________________,肝脏中含量最丰富的糖是 ________________,肌肉中含量最丰富的糖是________________。 4.乳糖是由一分子________________和一分子________________组成,它们之间通过________________糖苷键相连。 5.鉴别糖的普通方法为________________试验。 6.蛋白聚糖是由________________和________________共价结合形成的复合物。 7.糖苷是指糖的________________和醇、酚等化合物失水而形成的缩醛(或缩酮)等形式的化合物。 8.判断一个糖的D-型和L-型是以________________碳原子上羟基的位置作依据。 9.多糖的构象大致可分为________________、________________、 ________________和________________四种类型,决定其构象的主要因素是 ________________。 二、是非题 1.[ ]果糖是左旋的，因此它属于L-构型。 2.[ ]从热力学上讲,葡萄糖的船式构象比椅式构象更稳 定。 3.[ ]糖原、淀粉和纤维素分子中都有一个还原端,所以它们都有还原性。 4.[ ]同一种单糖的α-型和β-型是对映体。 5.[ ]糖的变旋现象是指糖溶液放置后,旋光方向从右旋变成左旋或从左旋变成右旋。 6.[ ]D-葡萄糖的对映体为L-葡萄糖,后者存在于自然界。 7.[ ]D-葡萄糖,D-甘露糖和D-果糖生成同一种糖脎。 8.[ ]糖链的合成无模板,糖基的顺序由基因编码的转移酶决定。 9.[ ]醛式葡萄糖变成环状后无还原性。 10.[ ]肽聚糖分子中不仅有L-型氨基酸,而且还有D-型氨基酸。 三、选择题
组成生物体的化学元素教案 【教学目的】 1．组成生物体的化学元素主要有20多种，包括大量元素和微量元素。 2．组成生物体的主要化学元素的重要作用。 3．生物界与非生物界的统一性和差异性。 【教学重点】 组成生物体的化学元素的种类（大量元素及微量元素）和重要作用。 【教学难点】 生物界与非生物界的统一性和差异性。 【教学用具】 玉米和人体的主要化学元素的种类和含量对比表图片。 【教学方法】 教师讲述与学生讨论相结合的方式。 【教学安排】 10分钟 【教学过程】 引言 在绪论的学习中我们已经知道了生物体有6个基本特征。首先我们一起来回忆一下这六个特征？分别是共同的物质基础、细胞、新陈代谢、生长、繁殖和遗传、应激性。对于地球上已知的大约800多万种生物来说，无论它们个体的大小、形态、结构和生理功能如何，它们的生命活动都有共同的物质基础。而这些物质主要是指组成生物体的化学元素和化合物。这一节课我们来了解组成生物体的化学元素。 一、组成生物体的化学元素 组成生物体的化学元素种类有许多，它们 的含量也各不相同，下面我们以玉米和人体为 例（如左图），来说明组成生物体的化学元素 的种类和含量。 思考题：组成玉米和人体的各种化学元素在含量有 什么共同点和不同点？
共同点：在这些元素中，C、O、H、N 这4种元素的含量最多。 不同点：（1）组成生物体的化学元素虽然大体相同，但是，在不同的生物体内，各种化学元素的含量相差很大。例如：元素O在玉米体内占44.43 %，而在人体内只占14.62 %；元素N在玉米体内占6.24 %，而在人体内只占9.33 %。 （2）在同种生物体内，各种化学元素的含最相差也很大。例如：人体内，C占55.99%，而S只占0.78%，Zn更少，只占0.01%。 图中所列的化学元素并不是组成生物体的所有化学元素，在生物体的细胞内至少可以找到62种元素，其中常见的约有29种，其中重要的有24种。所以，一般情况下可以说组成生物体的化学元素主要有20多种。从图中我们可以知道，组成玉米和人体的基本元素是C。C、H、O、N、P、S这6种元素是组成原生质的主要元素，大约共占原生质总量的97%。 由于不同生物的元素种类大体相同，常见的有20多种，而不同生物的同种元素的含量不同，同种生物不同元素含量不同。因此，根据组成生物体的化学元素在生物体内的含量，我们将这些主要的生物元素分为两大类： 1.大量元素：指含量占生物体总量万分之一以上的元素。例如C、H、O，N、P、S、K、Ca、 Mg等。其中，C、0、N、H是组成生物体的基本元素。 2.微量元素：通常是指生物进行生命活动所必需，但需要量却很少的一些元素。例如Fe、 Mn、Zn、Cu、B、Mo等。 强调：微量元素在生物体内的含量很少，却是维持正常生命活动不可缺少的。 例如：微量元素B（硼）能够促进花粉的萌发和花粉管的伸长，当柱头和花柱中积累了大量B时，有利于受精作用的顺利进行。在缺少B时，花药和花系萎缩，花粉发育不良，也就是我们常说的“花而不实”。 二、组成生物体的化学元素的重要作用 主要有两方面的重要作用： 一是化学元素进一步组成多种多样的化合物，是生物体生命活动的物质基础。 如蛋白质、核酸、糖类、脂肪等生命活动的基本物质。例如具有生物催化作用的酶蛋白，具有免疫作用的抗体蛋白，就是由C、H、O、N等元素组成的。所有的生物的遗传物质--核酸就是由C、H、O、N、P等元素组成的。 二是能够影响生物体的生命活动。 举例：Mg：叶绿素的组成元素，植物缺镁，患“黄叶病”。 B：促进花粉的萌发和花粉管的伸长，缺少B时，“花而不实”。 Fｅ：血红蛋白的组成元素，缺Fe患“缺铁性贫血”。 Ｉ：甲状腺素的组成元素，当缺乏时会造成甲状腺合成减少，引起甲状腺肿胀，俗称“大脖子病”。
一、名词解释 1 核酶 答案: 具有催化活性的RNA。 2 酶 答案: 酶是生物体内活细胞合成的一种生物催化剂。 3 酶的竞争性抑制剂 答案: 抑制剂与底物化学结构相似，能与底物竞争占据酶的活性中心，形成EI复合物，而阻止ES复合物的形成从而抑制了酶的活性。 4 辅基 答案: 与酶蛋白结合牢固，催化反应时，不脱离酶蛋白，用透析、超滤等方法不易与酶蛋 白分开。 5 辅酶 答案: 与酶蛋白结合松散，催化反应时，与酶蛋白可逆结合，用透析、超滤等方法易与酶 蛋白分开。 6 酶的活性中心 答案: 酶与底物结合，并参与催化的部位。 7 酶原 答案: 没有催化活性的酶前体 8 米氏常数 答案: 酶促反应速度为最大反应速度一半时的底物浓度。 9 酶的激活剂 答案: 能提高酶活性，加速酶促反应进行的物质。 10 酶的抑制剂 答案: 虽不引起蛋白质变性，但能与酶分子结合，使酶活性下降，甚至完全丧失活性，这 种使酶活性受到抑制的特殊物质，称为酶的抑制剂。 11 酶的不可逆抑制剂 答案: 与酶的必需基团共价结合，使酶完全丧失活性，不能用透析、超滤等物理方法解除 的抑制剂。 12 酶的可逆抑制剂 答案: 能与酶非共价结合，但可以用透析、超滤等简单的物理方法解除，而使酶恢复活性的抑制剂。 13 酶的非竞争性抑制剂 答案: 抑制剂与底物化学结构并不相似，不与底物抢占酶的活性中心，但能与酶活性中心 外的必需基团结合，从而抑制酶的活性。 14 酶活力 答案: 指酶加速化学反应的能力，也称酶活性。 15 比活力 答案: 每毫克酶蛋白所含的酶活力单位数(U/mg)，也称比活性或简称比活。 二、填空题 1 酶的化学本质大部分是，因而酶具有蛋白质的性质和结构。 答案: 蛋白质，理化性质，各级结构 2 目前较公认的解释酶作用机制的学说分别是、、和。
生物化学试题（1） 第一章蛋白质的结构与功能 [测试题] 一、名词解释：1．氨基酸 2．肽 3．肽键 4．肽键平面 5．蛋白质一级结构 6．α-螺旋 7．模序 8．次级键 9．结构域 10．亚基 11．协同效应 12．蛋白质等电点 13．蛋白质的变性 14．蛋白质的沉淀 15．电泳 16．透析 17．层析 18．沉降系数 19．双缩脲反应 20．谷胱甘肽 二、填空题 21．在各种蛋白质分子中，含量比较相近的元素是____，测得某蛋白质样品含氮量为15.2克，该样品白质含量应为____克。 22．组成蛋白质的基本单位是____，它们的结构均为____，它们之间靠____键彼此连接而形成的物质称为____。 23．由于氨基酸既含有碱性的氨基和酸性的羧基，可以在酸性溶液中带____电荷，在碱性溶液中带____电荷，因此，氨基酸是____电解质。当所带的正、负电荷相等时，氨基酸成为____离子，此时溶液的pH值称为该氨基酸的____。 24．决定蛋白质的空间构象和生物学功能的是蛋白质的____级结构，该结构是指多肽链中____的排列顺序。25．蛋白质的二级结构是蛋白质分子中某一段肽链的____构象，多肽链的折叠盘绕是以____为基础的，常见的二级结构形式包括____，____，____和____。 26．维持蛋白质二级结构的化学键是____，它们是在肽键平面上的____和____之间形成。 27．稳定蛋白质三级结构的次级键包括____，____，____和____等。 28．构成蛋白质的氨基酸有____种，除____外都有旋光性。其中碱性氨基酸有____，____，____。酸性氨基酸有____，____。 29．电泳法分离蛋白质主要根据在某一pH值条件下，蛋白质所带的净电荷____而达到分离的目的，还和蛋白质的____及____有一定关系。 30．蛋白质在pI时以____离子的形式存在，在pH>pI的溶液中，大部分以____离子形式存在，在pH 生物体的化学组成 除了水和无机盐之外，活细胞的有机物主要由碳原子与氢、氧、氮、磷、硫等结合组成，分为大分子和小分子两大类。前者包括蛋白质、核酸、多糖和以结合状态存在的脂质；后者有维生素、激素、各种代谢中间物以及合成生物大分子所需的氨基酸、核苷酸、糖、脂肪酸和甘油等。在不同的生物中，还有各种次生代谢物，如萜类、生物碱、毒素、抗生素等。 虽然对生物体组成的鉴定是生物化学发展初期的特点，但直到今天，新物质仍不断在发现。如陆续发现的干扰素、环核苷一磷酸、钙调蛋白、粘连蛋白、外源凝集素等，已成为重要的研究课题。有的简单的分子，如作为代谢调节物的果糖-2，6-二磷酸是1980年才发现的。另一方面，早已熟知的化合物也会发现新的功能，20世纪初发现的肉碱，50年代才知道是一种生长因子，而到60年代又了解到是生物氧化的一种载体。多年来被认为是分解产物的腐胺和尸胺，与精胺、亚精胺等多胺被发现有多种生理功能，如参与核酸和蛋白质合成的调节，对DNA超螺旋起稳定作用以及调节细胞分化等。 新陈代谢与代谢调节控制 新陈代谢由合成代谢和分解代谢组成。前者是生物体从环境中取得物质，转化为体内新的物质的过程，也叫同化作用；后者是生物体内的原有物质转化为环境中的物质，也叫异化作用。同化和异化的过程都由一系列中间步骤组成。中间代谢就是研究其中的化学途径的。如糖元、脂肪和蛋白质的异化是各自通过不同的途径分解成葡萄糖、 脂肪酸和氨基酸，然后再氧化生成乙酰辅酶A，进入三羧酸循环，最后生成二氧化碳。 在物质代谢的过程中还伴随有能量的变化。生物体内机械能、化学能、热能以及光、电等能量的相互转化和变化称为能量代谢，此过程中ATP起着中心的作用。 新陈代谢是在生物体的调节控制之下有条不紊地进行的。这种调控有3种途径:①通过代谢物的诱导或阻遏作用控制酶的合成。这是在转录水平的调控，如乳糖诱导乳糖操纵子合成有关的酶；②通过激素与靶细胞的作用，引发一系列生化过程，如环腺苷酸激活的蛋白激酶通过磷酰化反应对糖代谢的调控；③效应物通过别构效应直接影响酶的活性，如终点产物对代谢途径第一个酶的反馈抑制。生物体内绝大多数调节过程是通过别构效应实现的。 生物大分子的结构与功能 生物大分子的多种多样功能与它们特定的结构有密切关系。蛋白质的主要功能有催化、运输和贮存、机械支持、运动、免疫防护、接受和传递信息、调节代谢和基因表达等。由于结构分析技术的进展，使人们能在分子水平上深入研究它们的各种功能。酶的催化原理的研究是这方面突出的例子。蛋白质分子的结构分4个层次,其中二级和三级结构间还可有超二级结构，三、四级结构之间可有结构域。结构 酶 （一）名词解释 值） 1．米氏常数（K m 2．底物专一性（substrate specificity） 3．辅基（prosthetic group） 4．单体酶（monomeric enzyme） 5．寡聚酶（oligomeric enzyme） 6．多酶体系（multienzyme system） 7．激活剂（activator） 8．抑制剂（inhibitor inhibiton） 9．变构酶（allosteric enzyme） 10．同工酶（isozyme） 11．诱导酶（induced enzyme） 12．酶原（zymogen） 13．酶的比活力（enzymatic compare energy） 14．活性中心（active center） （二）英文缩写符号 1．NAD+（nicotinamide adenine dinucleotide） 2．FAD（flavin adenine dinucleotide） 3．THFA（tetrahydrofolic acid） 4．NADP+（nicotinamide adenine dinucleotide phosphate）5．FMN（flavin mononucleotide） 6．CoA（coenzyme A） 7．ACP（acyl carrier protein） 8．BCCP（biotin carboxyl carrier protein） 9．PLP（pyridoxal phosphate） （三）填空题 1．酶是产生的，具有催化活性的。2．酶具有、、和等催化特点。3．影响酶促反应速度的因素有、、、、和。 4．胰凝乳蛋白酶的活性中心主要含有、、和基，三者构成一个氢键体系，使其中的上的成为强烈的亲核基团，此系统称为系统或。 5．与酶催化的高效率有关的因素有、、、 、等。 6．丙二酸和戊二酸都是琥珀酸脱氢酶的抑制剂。 7．变构酶的特点是：（1），（2），它不符合一般的，当以V对[S]作图时，它表现出型曲线，而非曲线。它是酶。 8．转氨酶的辅因子为即维生素。其有三种形式，分别为、、，其中在氨基酸代谢中非常重要，是、和的辅酶。 9．叶酸以其起辅酶的作用，它有和两种还原形式，后者的功能作为载体。 10．一条多肽链Asn-His-Lys-Asp-Phe-Glu-Ile-Arg-Glu-Tyr-Gly-Arg经胰蛋白酶水解可得到个多肽。 11．全酶由和组成，在催化反应时，二者所起的作用不同，其中决定酶的专一性和高效率，起传递电子、原子或化学基团的作用。12．辅助因子包括、和等。其中与酶蛋白结合紧密，需要除去，与酶蛋白结合疏松，可以用除去。13．T．R．Cech和S.Alman因各自发现了而共同获得1989年的诺贝尔奖（化学奖）。 14．根据国际系统分类法，所有的酶按所催化的化学反应的性质可分为六类、、、、、和。 组成物质的化学元素 第三节 [课前准备] [学习任务] 1.认识氢、碳、氧、氮等与人类关系密切的常见元素。 2.记住一些常见元素的名称和符号。 3.知道元素的简单分类。 4.能根据原子序数在元素周期表中找到指定的元素。 5.形成“化学变化过程中元素不变”的观念。 [知识准备] 1.回忆原子、分子概念及本质区别 2.复习回忆常见原子的结构、相对原子质量以及一些常见物质的成分 [物质准备] 准备一些食品、药品、化肥、土壤等实验用品等[课堂练习] [资料查询]现提供若干微量元素的补充来源。请查询它们分别与人体健康的关系如何? 元素名称 来源 铁(fe) 肝、肉、豆类、麦类、菠菜、西红柿、水果等铜(cu) 坚果、豆类、谷类、水果、鱼、肉、蔬菜锌(zn) 谷类、豆类、麸皮、肝、胰脏、乳汁锰(mn) 萝卜缨、小麦、扁豆、大白菜、糙米、茄子碘(i) 海带、海参、紧菜、发菜、蛭子、蚶、蛤、干贝、海蜇硒(se) 大白菜、小麦、玉米、小米、南瓜、红薯干[问题研究] 1.完成课本p70页的填表 2.我们知道原子、分子、离子通过化学反应形成了数以千计的物质。这些物质的基本成分都是元素。什么叫元素？常见的元素有哪些？如何表示呢？ 3.完成下列表格(元素与原子的比较) 元素原子 概念 区别 联系 使用范围 举例 4.100余种元素组成了数千万种的物质，这些物质可简单分成下列几类，请完成下表宏观组成 微观构成(由分子构成的物质) 举例 纯净物混合物单质化合物氧化物 [讨论交流] 1.讨论了解下列六类物质的定义并完成填空混合物 ：如________ ________ ________等物质按组成物质的种类分金属单质:如___ ___ ___ ___ ___等纯净物单质非金属单质:如__, __, __, __, __, __, __等按组成元素稀有气体单质:如_____ _____ _____等 的种类分氧化物如 ____ ____ ____ ____ ____ ____等 化酸如___ ___ ___ (在老师指导下填写下同) 合碱____ ____ ____ 物盐____ ____ ____ 有机物____ ____ ____ 2.同学之间相互督促默写课本中列出常见元素的名称和符号，同时了解相对原子的质量。 3.判断下列叙述的正误，并说出理由。 (1)二氧化碳是由碳元素和氧元素组成的。 生物化学试题及答案 绪论 一．名词解释 1.生物化学 2.生物大分子 蛋白质 一、名词解释 1、等电点 2、等离子点 3、肽平面 4、蛋白质一级结构 5、蛋白质二级结构 6、超二级结构 7、结构域 8、蛋白质三级结构 9、蛋白质四级结构 10、亚基 11、寡聚蛋白 12、蛋白质变性 13、蛋白质沉淀 14、蛋白质盐析 15、蛋白质盐溶 16、简单蛋白质 17、结合蛋白质 18、必需氨基酸 19、同源蛋白质 二、填空题 1、某蛋白质样品中的氮含量为0.40g，那么此样品中约含蛋白 g。 2、蛋白质水解会导致产物发生消旋。 3、蛋白质的基本化学单位是，其构象的基本单位是。 4、芳香族氨基酸包括、和。 5、常见的蛋白质氨基酸按极性可分为、、和。 6、氨基酸处在pH大于其pI的溶液时，分子带净电，在电场中向极游动。 7、蛋白质的最大吸收峰波长为。 8、构成蛋白质的氨基酸除外，均含有手性α-碳原子。 9、天然蛋白质氨基酸的构型绝大多数为。 10、在近紫外区只有、、和具有吸收光的能力。 11、常用于测定蛋白质N末端的反应有、和。 12、α-氨基酸与茚三酮反应生成色化合物。 13、脯氨酸与羟脯氨酸与茚三酮反应生成色化合物。 14、坂口反应可用于检测，指示现象为出现。 15、肽键中羰基氧和酰胺氢呈式排列。 16、还原型谷胱甘肽的缩写是。 17、蛋白质的一级结构主要靠和维系；空间结构则主要依靠维系。 18、维持蛋白质的空间结构的次级键包括、、和等。 19、常见的蛋白质二级结构包括、、、和等。 20、β-折叠可分和。 21、常见的超二级结构形式有、、和等。 22、蛋白质具有其特异性的功能主要取决于自身的排列顺序。 23、蛋白质按分子轴比可分为和。 24、已知谷氨酸的pK1(α-COOH)为2.19，pK2(γ-COOH)为4.25，其pK3(α-NH3+)为9.67，其pI为。 25、溶液pH等于等电点时，蛋白质的溶解度最。 三、简答题 生物化学试题及答案( 4) 第四章糖代谢 【测试题】 一、名词解释 1．糖酵解( glycolysis ) 2．糖的有氧氧化 3．磷酸戊糖途径 4．糖异生( glyconoegenesis) 5．糖原的合成与分解6．三羧酸循环( krebs 循环) 7．巴斯德效应(Pastuer 效应) 8．丙酮酸羧化支路 9．乳酸循环( coris 循环) 10．三碳途径 二、填空题 21．葡萄糖在体内主要分解代谢途径有22．糖酵解反应的进行亚细胞定位是在23．糖酵解途径中仅有的脱氢反应是在底物水平磷酸化反应分别由 11．糖原累积症 12．糖酵解途径 13．血糖(blood sugar) 14．高血糖(hyperglycemin) 15．低血糖 (hypoglycemin) 16．肾糖阈 17．糖尿病 18．低血糖休克 19．活性葡萄糖 20．底物循环 、和 ，最终产物为。酶催化下完成的，受氢体是酶和酶催化。 24．肝糖原酵解的关键酶分别是、和丙酮酸激酶。 25．6—磷酸果糖激酶—1最强的变构激活剂是，是由6—磷酸果糖激酶— 2 催化生成，该酶是一双功能酶同时具有和两种活性。 26．1 分子葡萄糖经糖酵解生成分子ATP，净生成分子ATP，其主要生理意义在于。 27．由于成熟红细胞没有，完全依赖供给能量。 28．丙酮酸脱氢酶复合体含有维生素、、、和。 29．三羧酸循环是由与缩合成柠檬酸开始，每循环一次有次脱氢、 - 次脱羧和次底物水平磷酸化，共生成分子ATP。 30．在三羧酸循环中催化氧化脱羧的酶分别是和。 31．糖有氧氧化反应的进行亚细胞定位是和。1 分子葡萄糖氧化成CO2和H2O 净生 成或分子ATP。 32．6—磷酸果糖激酶—1有两个ATP结合位点，一是ATP 作为底物结合，另一是与 ATP亲和能力较低，需较高浓度ATP才能与之结合。 33．人体主要通过途径，为核酸的生物合成提供。 34．糖原合成与分解的关键酶分别是和。在糖原分解代谢时肝主要受的调控， 而肌肉主要受的调控。 35．因肝脏含有酶，故能使糖原分解成葡萄糖，而肌肉中缺乏此酶，故肌糖原分解增强时，生 成增多。 36．糖异生主要器官是，其次是。 37．糖异生的主要原料为、和。 38．糖异生过程中的关键酶分别是、、和。 39．调节血糖最主要的激素分别是和。 《组成物质的化学元素》教学设计 潞城市微子镇中学李红燕 一、教学内容分析 本节课位于第三章第二节，包括元素与元素符号、自然界中元素的分布、元素与人体健康等知识点。在前两章的学习中，学生已经初步认识了一些常见物质的性质及可能发生的变化；在第一节《构成物质的基本微粒》学习时，已经建立了分子、原子的概念；本节课帮助学生建立元素的概念，形成物质分类的概念，理解如何给物质分类，这些内容的学习可以为后续学习打下坚实的基础，对今后的学习极其重要。 二、学情分析 从知识的掌握上看，学生对“元素”这个概念并不陌生，已经有一定的知识积累。在学习第一章第二节《化学研究些什么》时，知道火柴、蜡烛、葡萄糖、砂糖和面粉中均含有碳元素，当时已经初步建立了“物质是由元素组成的”的观点；在学习第二章第三节《自然界中的水》时，知道水是由氢元素和氧元素组成的。依据已有的生活经验也知道，人体缺少某些元素（如钙、铁、碘等），会影响健康，甚至引起疾病。 从年龄上看，九年级的学生已经具有较强的形象思维能力、初级的逻辑思维能力，所以完全有能力进行粗浅的科学探究活动。 三、学习目标 1、知道元素的定义及其简单分类，掌握常见元素的名称和符号； 2、认识自然界中的常见元素，了解元素摄入量多少与人体健康的关系； 3、掌握单质、化合物、氧化物等基本概念，初步形成物质分类的思想。 4、初步形成化学变化过程中元素不变的观念。 四、教学重点和难点 教学重点： （1）知道元素的定义、常见元素的名称和符号、元素的简单分类； （2）认识自然界中存在的元素、元素与人体健康的关系。 教学难点： （1）掌握单质、化合物、氧化物的概念； （2）掌握化学变化过程中元素不变的思想。 五、设计思路 本课的重要环节有三个：一是通过已学知识和生活经验粗略地认识到元素的概念，进而通 过学案上“自主学习”部分1~3题理解元素的定义及其简单分类，掌握常见元素的名称和符号；二是通过“自主学习”部分第4题，让学生书写比较熟悉的化学式，按照学案要求进行分类，以形成物质分类的思想，掌握单质、化合物、氧化物的概念，这也是本节课的难点所在；三是通过阅读课本结合生活经验，认识自然界中存在的元素、元素与人体健康的关系，领会自然界的物质性，认识到养成良好饮食习惯的重要性。 组成生物体的化学元素【自学导引】 一、生命活动的物质基础 构成生物体的各种化学元素和化合物。 二、组成生物体的化学元素 种类说明最基本元素C 动植物体中C都是(相对)最丰富的元素，且是构 成有机物的重要元素，地球上的生命是在C元素 的基础上建立起来的基本元素C、H、O、N这四种元素在组成生物体的元素中含量最多主要元素C、H、O、N、P、S组成原生质的重要元素，占原生质总量的97%大量元素C、H、O、N、P、S、K、Ca、Mg占生物体总重量万分之一以上的必需元素微量元素Fe、Mn、B、Zn、Cu、Mo占生物体总重量万分之一以下的必需元素 矿质 元素 大量元素N、P、S、K、Ca、Mg除C、H、O外，主要由根系从土壤中吸收的元素(表 中列出的是必需矿质元素)微量元素Fe、Mn、B、Zn、Cu、Mo、Cl 必需元素 C、H、O、N、P、S、K、Ca、Mg、 Fe、Mn、B、Zn、Cu、Mo、Cl 动植物生命活动所必不可少的大量或微量的各种 元素，由此我们能理解，生物体内的有些元素未 必是生命活动必不可少的。例如植物的必需元素 可通过“溶液培养法”来确定 三、组成生物体的化学元素的重要作用 四、生物界和非生物界具有统一性和差异性 【思考导学】 1．不同物种化学元素大体相同，但各种元素的含量却差别很大，由这些化学元素所构成的各种化合物的结构、数量可能存在差异，因而表现出的形态特征和生理活动存在明显的差别。2．微量元素在生物体内含量虽然很少，但却是生命活动所必需的，一旦缺乏某一种化学元素，就会表现出相应的病症。如人体缺铁会造成贫血，缺碘会造成地方性甲状腺肿。 3．几十年前，新西兰有一个牧场的大片牧草长势很弱，有的甚至发生枯萎，即使施用了大量氮、磷、钾肥也无济于事。后来人们偶然发现牧场内的一小片牧草长势茂盛。原来，这一小片“绿洲”的附近有一座钼矿，矿工上下班总是抄近路走，他们的鞋子上粘有钼矿粉，正是矿工鞋子踩过的地方牧草长得绿油油的。经过科学家的化验和分析，一公顷牧草只需150克钼就足够了。根据以上材料分析牧草长势不好的原因。这说明什么问题？ 答案：牧草由于缺乏微量元素钼而长势不好。钼是植物所必需的微量矿质元素，对于植物的生长发育具有重要作用。 【学法指导】 1．与生命的基本特征相联系，理解生物体生命活动的物质基础 生命区别于非生命的基本特征之一是生物体都具有共同的物质基础和结构基础。包括两个方面的内容：组成生物体的基本的化学元素和由这些元素构成的化合物。 自然界中的任何生物都是由化学元素组成的，在细胞可找到至少62种元素，其中重要的有24种，这些元素按其在生物体内的含量不同可以分为大量元素和微量元素。但不管含量的多少，这些必需元素在生物体内都有不可替代的作用，没有这些元素，生物体就不能表现出相应的生命活动，甚至呈现出一定的病症。从这个方面说，它们是生物体生命活动的物质基础。 组成生物体的化学元素虽然在生物体内都有一定的生理作用，但是单一的某种元素不可能表现出相应的生理功能，这些元素只有在生活的机体中，在生物体特定的结构基础上，有机地结合成各种化合物，这些化合物与其他的物质相互作用才能体现出相应的生理机能。如蛋白质、核酸、糖类、脂类等化合物有机地结合在一起才能体现出生物体的生命活动。因此，这些化合物也是生命活动的物质基础。 酶 一、填空题 1．酶是产生的，具有催化活性。 2．T.Cech从自我剪切的RNA中发现了具有催化活性的，称之为这是对酶概念的重要发展。 3．结合酶是由和两部分组成，其中任何一部分都催化活性，只有才有催化活性。 4．有一种化合物为Ａ－Ｂ，某一酶对化合物的Ａ，Ｂ基团及其连接的键都有严格的要求，称 为，若对Ａ基团和键有要求称为，若对Ａ，Ｂ之间的键合方式有要求则称为。 5．酶发生催化作用过程可表示为Ｅ＋Ｓ→ＥＳ→Ｅ＋Ｐ，当底物浓度足够大时，酶都转变 为此时酶促反应速成度为。 6．竞争性抑制剂使酶促反应的km而 Vmax。 7．磺胺类药物能抑制细菌生长，因为它是结构类似物， 能性地抑制酶活性。8．当底物浓度远远大于Km，酶促反应速度与酶浓度。9．PH对酶活力的影响，主要是由于 它和。 10．温度对酶作用的影响是双重的： ①②。 11．同工酶是一类酶，乳酸脱氢酶是 由种亚基组成的四聚体， 有种同工酶。 12．与酶高催化效率有关的因素 有、、、 和活性中心的。 13．对于某些调节酶来说，、Ｖ对［Ｓ］作图是Ｓ形曲线是因为底物结合到酶分子上产生的一 种效应而引起的。 14．测定酶活力时要求在特定的和条件下，而且酶浓度必须底物浓度。 15．解释别构酶变构机理，主要 有和两种。 16．能催化多种底物进行化学反应的酶有个Km值，该酶最适底物的Km 值。 17.与化学催化剂相比，酶具 有、、和 等催化特性。 18．在某一酶溶液中加入Ｇ-ＳＨ能提出高此酶活力，那么可以推测基可能是酶活性中心的必需基团。 19．影响酶促反应速度的因素 有、、、、、。 20．从酶蛋白结构看，仅具有三级结构的酶为，具有四级结构的酶 ，而在系列反应中催化一系列反应的一组酶 为 二、选择题 1．有四种辅因子(1)NAD，(2)FAD，（3）磷酸吡哆素，（4）生物素，属于转移基团的辅酶因子为： A、(1)(3) B、(2)(4) C、(3)(4) D、(1)(4) 2．哪一种维生素具有可逆的氧化还原特性： A、硫胺素 B、核黄素 C、生物素 D、泛酸 3．含B族维生素的辅酶在酶促反应中的作用是： A、传递电子、质子和化学基团 B、稳定酶蛋白的构象 C、提高酶的催化性质 D、决定酶的专一性 4．有机磷农药作为酶的抑制剂是作用于酶活性中心的： A、巯基 B、羟基 C、羧基 D、咪唑基5．从组织中提取酶时，最理想的结果是： A、蛋白产量最高 B、转换系数最高 C、酶活力单位数值很大 D、比活力最高 6．同工酶鉴定最常用的电泳方法是： A、纸电泳 B、SDS—聚丙烯酰胺凝胶电泳 C、醋酸纤维薄膜电泳 D、聚丙烯酰胺凝胶电泳 7．酶催化底物时将产生哪种效应 A、提高产物能量水平 B、降低反应的活化能 C、提高反应所需活化能 D、降低反应物的能量水平 8．下列不属于酶催化高效率的因素为： A、对环境变化敏感 B、共价催化 C、靠近及定向 D、微环境影响 9．米氏常数： A、随酶浓度的增加而增加 B、随酶浓度的增加而减小 C、随底物浓度的增加而增大 D、是酶的特征常数 10．下列哪种辅酶结构中不含腺苷酸残基： A、FAD B、NADP+ C、辅酶Q D、辅酶A 11．下列那一项符合“诱导契合”学说： A、酶与底物的关系如锁钥关系 B、酶活性中心有可变性，在底物的影响下其空间构象发生一定的改变，才能 与底物进行反应。 C、底物的结构朝着适应活性中心方向改变而酶的构象不发生改变。 D、底物类似物不能诱导酶分子构象的改变 12.下列各图属于非竞争性抑制动力学曲线是:生物化学-生物体的化学组成
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