826-《分子生物学与生物化学》考试大纲
（研究生招生考试属于择优选拔性考试，考试大纲及书目仅供参考，考试内容及题型可包括但不仅限于以上范围，主要考察考生分析和解决问题的能力。）
一、考试性质
《生物化学》和《分子生物学》是生物学科的两门重要基础课程，它是研究生物的化学组成、结构及生命活动过程中各种化学变化的生命科学基础学科。它是现代生物学的核心和基础，为生物学的研究提供基础理论和技术支持。《分子生物学与生物化学》是生物类（植物学、动物学、微生物学、生物化学与分子生物学、细胞生物学、遗传学、水生生物学、发育生物学等专业）专业学位研究生入学统一考试的科目之一。《分子生物学与生物化学》考试要求反映考生生物化学和分子生物学的基础，科学、公平、准确、规范地测评考生的专业基本素质和综合应用能力，用以选拔具有发展潜力的优秀人才入学，为国家科技发展、经济建设培养具有较强综合分析与解决问题能力的高层次复合型生物学专业人才。
二、考试要求
要求学生比较系统地理解并掌握生物化学的基本概念和基本理论；掌握生命组成物质的结构、性质、功能及其合成代谢和分解代谢的基本途径和调控方式；理解核酸的结构和功能，基因表达调控和基因工程的基本理论；了解生物化学和分子生物学的基本技术和最新进展，并能综合运用所学的知识分析问题和解决问题。
三、考试分值
本科目满分150分，考试时间180分钟。
四、试卷结构（题型）
单项选择题、判断题、填空题、名称解释、问答分析题。
五、考试内容
第一章氨基酸
要求：掌握氨基酸的基本结构，20种基本氨基酸的结构，氨基酸的理化性质，尤其是酸碱性质；层析技术的原理。
难点:氨基酸的酸碱性质；等电点；分配层析原理
（一）氨基酸的结构
氨基酸的结构、种类和分类
（二）氨基酸的性质
物理性质、光学性质（光吸收性质、旋光性质）、酸碱性质（等电点概念及其意义）、化学性质（氨基、羧基和侧链基团的反应特性）
（三）氨基酸的分析方法
分配层析原理、各种不同层析方法的原理和应用
第二章蛋白质的结构
要求：了解蛋白质的基本结构层次，空间结构形成的机制和作用力，了解蛋白质折叠机制以及结构预测方法。
难点: 蛋白质的基本结构层次，蛋白质一级结构与功能的关系，三级结构蛋白的结构特征，別构效应的概念。
（一）蛋白质通论
蛋白质的水解、化学组成及分类、蛋白质的分子大小及形状，蛋白质的功能（蛋白质在生命活动中的作用）
（二）蛋白质的结构
一级结构：肽的命名、肽键的结构与性质、常见的天然多肽的结构及生理意义、蛋白质一级结构与生物学功能的关系
二级结构：肽平面的基本概念及性质、二面角的旋转、限制及分布、典型的蛋白质二级结构模型（α—螺旋、β—折叠、β—转角的结构特点）三级结构：超二级结构、三级结构和结构域、蛋白质三级结构特征
四级结构：蛋白质四级结构的概念、四级结构的对称性质、蛋白质的协同效应
（三）蛋白质的折叠历程和结构预测
（四）蛋白质组和蛋白质组学
第三章蛋白质的功能与结构的关系
（一）蛋白质结构与功能关系的一般规则
（二）纤维状蛋白的结构与功能
（三）球状蛋白的结构与功能
第四章蛋白质的性质及分离纯化方法
要求：掌握蛋白质的基本性质，几种主要常见蛋白质分离分析方法。
难点: 蛋白质常见的分离分析技术的原理和基本应用
（一）蛋白质的性质
蛋白质的酸碱性质、胶体性质、蛋白质的变性与复性
（二）常见蛋白质分离分析方法
电泳技术、离心技术、沉淀技术、层析技术及蛋白质组分析方法
（三）蛋白质分离纯化的程序
第五章酶
要求：掌握酶的基本特性，酶促反应动力学，酶活性的高效作用以及调控机制。
难点: 酶活性的高效催化机制
（一）酶学概论
酶的催化剂特性和生物催化剂的特性，酶的化学本质，酶的命名和分类（二）酶促动力学
米氏方程，米氏常数及其意义，温度、pH、激活剂、抑制剂对酶促反应速度的影响
（三）酶的催化机理
（四）酶的活性调节
（五）酶的分离纯化和测定
（六）维生素与辅酶
维生素的概念，分类，维生素与辅酶（或辅因子）的关系
第六章核酸的结构与功能
要求：掌握DNA的一级、二级结构特征，了解核酸的功能，理解核酸结构与功能的关系，RNA的种类和功能。
难点: DNA的构象家族及其生物学意义，理解DNA一级、二级、三级结构的特点及其与功能的关系。
（一）核酸的结构和功能
核苷酸的结构，DNA的结构和功能
tRNA、mRNA、rRNA的结构与功能，其它的RNA类型（microRNA，LncRNA，circRNA, PiRNA）及功能。
（二）核酸的性质
水解性质，光学性质，酸碱性质，变性复性
（三）核酸的分离分析
电泳，分子杂交，限制性内切酶分析
第七章新陈代谢和生物能学
要求：了解新陈代谢及生物能学的基本概念。
难点: ATP的生物学功能
（一）代谢的基本概念
新陈代谢的概念、类型及其特点，代谢组及代谢组学
（二）生物力能学
高能键的基本概念及类型，ATP与高能磷酸化合物
第八章糖代谢
要求：掌握糖代谢的基本规律，糖酵解，三羧酸循环，电子传递，磷酸戊糖途径，糖异生，糖原合成与分解等过程。了解糖代谢过程的调节机制，相互联系及生物学意义。
难点: 糖酵解，三羧酸循环，电子传递链，氧化磷酸机制，磷酸戊糖途径，糖异生等反应过程。
（一）糖酵解
糖的基本结构，分类和生物学功能
糖的消化吸收
糖酵解反应过程：从丙酮酸到乳酸发酵过程
糖酵解的生理意义和调节
（二）三羧酸循环
丙酮酸脱氢反应，丙酮酸脱氢酶系的组成结构，脱氢反应过程，脱氢反应的调节
三羧酸循环反应步骤，回路反应，能量变化，调节及生理意义
（三）生物氧化——电子传递
电子传递链成员的特性及排列，氧化磷酸化的概念，磷/氧比的概念及意义，电子传递与氧化磷酸化的偶联作用，氧化磷酸化的作用机制——化学渗透势学说（四）磷酸戊糖途径
磷酸戊糖途径反应过程及调节，磷酸戊糖途径的生物学意义
（五）糖异生作用
糖异生反应，糖异生与糖分解的调节，糖异生作用的意义
（六）糖原的分解与合成
糖原分解与合成反应过程，糖原分解与合成的调节
（七）糖代谢的调节
糖代谢调节的方式，糖代谢异常引起的疾病
第九章脂类代谢
要求：掌握甘油三酯的分解，脂肪酸的生物分解和生物合成过程，与其它代谢途径的联系以及生物学意义。了解磷脂类化合物的合成分解过程。
难点:脂肪酸β-氧化和脂肪酸从头合成过程，脂肪的分解代谢
（一）脂类的种类，结构，分类和生物学功能
（二）甘油三酯的水解，甘油的分解
（三）脂肪酸的氧化过程
脂肪酸的β—氧化、α—氧化、ω—氧化过程
（四）酮体的生成和利用
（五）脂肪酸的合成（从头合成）反应
（六）胆固醇代谢
第十章蛋白质的水解及氨基酸代谢
要求：了解蛋白质体内分解的基本性质。掌握氨基酸的脱氨过程和氨的排泄过程及机制，碳骨架的趋向，氨基酸合成的碳骨架来源。
难点:氨基酸的脱氨和转氨过程，氨的代谢。
（一）蛋白质的水解（溶酶体途径、蛋白质泛素化）
（二）氨基酸的分解
氨基酸的脱氨作用（氧化脱氨，转氨作用，联合脱氨），氨在体内的运输，尿素的合成，氨基酸碳骨架的分解、生糖和生酮作用，碳骨架的代谢
（三）氨基酸的合成
第十一章核苷酸代谢
要求：了解核酸的分解过程，掌握核苷酸的生物分解和生物合成过程，调控机制。
难点: 核苷酸的合成过程
（一）核苷酸的分解代谢
核酸水解成碱基、核糖的过程，核酸酶的作用，嘌呤碱和嘧啶碱的分解（二）核苷酸的合成
核苷酸的从头合成，核苷酸的补救合成，脱氧核苷酸的合成，胸腺核苷酸的合成
第十二章代谢调节
要求：了解代谢过程中不同层次的调节方式及意义。
（一）代谢调节的类型
细胞水平、激素水平和神经系统的调节作用
（二）激素对物质代谢调节的作用机制
（三）细胞水平的调节机制
反馈抑制，细胞水平的诱导与阻遏调节机制
第十三章基因及基因组的结构与功能
重点：真核生物基因组的结构特征
难点: 理解真核生物基因的重复性、基因家族和不连续性
（一）病毒基因组的结构
基因、基因组及基因组学的概念，病毒基因组的结构特点
（二）原核生物基因组
原核生物基因组的结构特点——环状DNA、多顺反子结构、基因重叠（三）真核生物基因组
真核生物基因组的结构特点——重复性、基因家族、不连续性
人类基因组的特点
（四）核外基因组
质粒DNA、线粒体DNA、叶绿体DNA的结构特点
（五）转位因子
转位因子的特点、类型及作用机制
第十四章DNA的复制与损伤修复
重点：DNA合成的机制、不同的DNA复制过程中链的终止机制。
难点: DNA复制的起始过程——引发体的形成，端粒酶合成DNA末端的机制。
（一）遗传物质复制的特点
复制特点——完整性、真实性、多样性；
DNA复制的共同特点：复制的半保留性，方向性，不连续性等。
（二）原核生物的DNA复制
参与DNA复制的酶和蛋白因子，复制过程，环状DNA的复制方式（θ型、D环、滚环复制），线状DNA的复制——末端终止问题
（三）真核生物DNA的复制
（四）DNA的损伤与修复
基因突变的概念和类型，突变原因，DNA的修复机制及其意义。
第十五章基因的转录及转录后的加工
重点：RNA聚合酶的亚基组成及功能、转录过程、原核生物和真核生物转录的异同、RNA剪接的方式及意义。
难点: 基因转录调控是基因表达调控的最重要环节、真核生物的RNA转录合成机理。
（一）基因转录的特点
转录的选择性，不对称性，有意义链和无意义链的概念，基因转录调控是基因表达调控的最重要环节
（二）原核生物的基因转录
RNA聚合酶的亚基组成及功能；转录的起始-延长-终止；与转录起始和终止有关的DNA结构，如启动子、终止子的序列特点和作用，ρ因子作用
（三）真核生物的基因转录
真核生物RNA聚合酶的种类与功能
真核生物基因转录调控区——调控序列，类型Ⅰ、Ⅱ、Ⅲ基因调控区的结构和特点，调控区的模块模型
真核生物基因转录调控因子
（四）真核基因转录后的加工
真核基因转录产物的特点及转录后加工的生物学意义，加工类型，剪接机制
第十六章蛋白质的合成与加工
重点：蛋白质生物合成的机制、原核生物和真核生物蛋白质合成的异同、参与蛋白质合成所需的蛋白因子。
难点: “第一AUG规律”，翻译起始过程，tRNA的活化
（一）蛋白质合成所需的条件
mRNA的5’端结构，tRNA的活化，核糖体的结构和功能，遗传密码（二）原核生物的蛋白质合成
起始识别、链的延伸及终止；参与原核生物蛋白质合成的酶和蛋白因子（三）真核生物蛋白质的合成
原核生物与真核生物蛋白质合成的异同
（四）翻译调控和翻译后的加工和修饰
代谢性调控和结构性调控，新生肽的折叠及蛋白的转运——信号肽假说
第十七章基因表达调控
重点：基因表达调控的模式
难点: 乳糖操纵子模型和色氨酸操纵子的调控机制
（一）DNA的结构对基因表达的调控
DNA的立体结构对表达的调控，基因的扩增、重组及修饰对表达的影响，调控序列
（二）原核生物的基因表达调控
操纵子的概念和结构，乳糖操纵子、色氨酸操纵子的调控机制
（三）真核生物的表达调控
蛋白因子与基因表达调控，RNA在基因表达调控中的作用，翻译后蛋白质修饰在基因表达中的作用
（四）基因转录的时序调控
（五）染色质的空间结构与调控
第十八章RNA在基因表达调控中的研究
重点：MicroRNA调控基因表达的机制（大肠杆菌、动物、线虫、果蝇）难点: siRNA和miRNA介导基因沉默的机制。
（一）RNA的种类（microRNA、siRNA、RNA干扰、ncRNA，lncRNA，cirRNA, piRNA）及生物学功能
（二）MicroRNA调控基因表达的机制，鉴定和研究方法
（三）siRNA、miRNA介导的基因沉默及应用
第十九章分子生物学技术
重点：分子生物学主要和重要的技术及其应用。
难点: 聚合酶链式反应和分子杂交
（一）质粒DNA、RNA、基因组DNA的分离提取及纯化
（二）PCR技术——PCR的基本原理；PCR反应条件的优化；PCR技术的应
用
（三）DNA测序技术——Sanger双脱氧链终止法；Maxam-Gilbert化学修饰法；DNA测序自动化和大规模测序，一代、二代和三代测序技术
（四）遗传标记技术——RFLP、AFLP、SSCP和DGGE等技术的基本原理、方法及应用
（五）分子杂交技术及应用
（六）蛋白质-蛋白质相互作用，蛋白质-DNA相互作用的研究
（七）基因编辑技术
（八）基因组学的研究技术
第二十章基因工程
重点：DNA重组的基本程序，常用的基因工程载体的特点及应用，简单的实验设计和实验结果分析。
难点: 基因克隆的基本程序、文库构建的方法
（一）基因工程的基本程序
基因工程（DNA重组技术）的定义，理论依据及技术特点；
基因工程的一般过程
（二）基因工程的常用载体
分子克隆载体的基本要求；常用载体的结构特征及其特性；文库构建和目的克隆筛选
（三）基因克隆的步骤和应用
（四）外源基因的表达
原核生物表达载体的条件和表达方式，真核生物基因表达系统
（五）基因治疗
生化及分子生物学复习资料（15天15题） 一、变性蛋白质的性质改变 ①结晶及生物活性丧失是蛋白质变性的主要特征。 ②硫水侧链基团外露。 ③理化性质改变，溶解度降低、沉淀，粘度增加，分子伸展。 ④生理化学性质改变。分子结构伸展松散，易被蛋白酶水解。 蛋白质一、二、三、四级结构；β-折叠、α-螺旋 二、B型双螺旋DNA的结构特点 1. 两条反向平行的多核苷酸链围绕一个“中心轴”形成右手双螺旋结构，螺旋表面有一条大沟和小沟； 2.磷酸和脱氧核糖在外侧，通过3’，5 ’－磷酸二酯键相连形成DNA的骨架，与中心轴平行。碱基位于内侧，与中心轴垂直； 3. 两条链间存在碱基互补：A与T或G与C配对形成氢键，称为碱基互补原则（A与T为两个氢键，G与C为三个氢键）； 4. 螺旋的稳定因素为碱基堆集力和氢键； 5. 螺旋的直径为2nm，螺距为，相邻碱基对的距离为，相邻两个核苷酸的夹角为36度。 DNA变性（复性）、增色（减色）效应 三、酶催化作用特点 一般特点(同普通的催化剂)：1、只催化热力学上允许的化学反应（G<0）；2、降低活化能，但不改变化学反应的平衡点；3、加快化学反应速度，但催化剂本身反应前后不发生改变。 特殊之处：1.催化具有高效性；2.高度的专一性(只能催化一种底物或一定结构的底物）； 3.易失活； 4.催化活性受到调节和控制； 5.催化活性与辅助因子有关 (全酶=酶蛋白＋辅助因子） 维生素；酶促反应速度；抑制剂；酶原 四、生物氧化的特点 1.反应条件温和。
2.生物氧化并非代谢物与氧直接结合，而是以脱氢为主的逐步反应。 3.生物氧化是逐步进行的，能量释放也是逐步的，一部分生成ATP。 4.终产物CO2为有机物氧化成有机酸进而脱羧生成。 呼吸链；氧化磷酸化；底物水平磷酸化；解偶联剂 五、磷酸戊糖途径的生理意义 1. 是体内生成NADPH的主要代谢途径 2. 该途径的中间产物为许多化合物的生物合成提供原料。 3. 与光合作用联系起来，实现某些单糖间的互变。 糖酵解；三羧酸循环；糖异生（掌握反应历程） 六、软脂酸β-氧化和从头合成的比较 β-氧化；α－氧化作用；ω－氧化作用 七、如何判断蛋白质的营养价值
生物化学基本概念
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生物化学基本概念（２80) 一、绪论 １生物化学 2 分子生物学(狭义、广义) 3 结构生物学 4 基因组学 5蛋白质组学 6 糖生物学 7生物工程 8 基因工程 ９酶工程 10 蛋白质工程 11 细胞工程 １2 发酵工程 １3生化工程 １4 模式生物 二、核酸化学 1 核酸 2 拟核区 3质粒 4 沉降系数 5N-Ｃ糖苷键 ６第二信使 7 转化现象 8 类病毒 ９沅病毒（蛋白质侵染因子) 10 核酸的一级结构 11 DNA的一级结构 12 RＮA的一级结构 １3 寡核苷酸 １4 多核苷酸 １5 DNA的二级结构 1６ＤＮＡ的三级结构 17 正超螺旋
1８负超螺旋 19 RＮＡ的二级结构 2０RNＡ的三级结构 2１发夹结构 ２2 多顺反子 23 单顺反子 ２４减色效应 25 增色效应 2６核酸的变性 27 核酸的复性 28ＤNA的熔点（Tｍ、熔解温度) 29 退火 30 分子杂交 ３1 Soｕthｅrn 印迹法 32Ｎouthern 印迹法 三、蛋白质化学 1激素 2抗体 3 补体 4 干扰素 5 糖蛋白 ６蛋白质氨基酸 7非蛋白质氨基酸 8等电点（PＩ） 9肽 １０生物活性肽 11 双缩脲反应 1２构型 13 构象 1４蛋白质的一级结构 15蛋白质的二级结构 １6蛋白质的三级结构 17蛋白质的四级结构 18二面角
19β-折叠 ２0 β-转角 21 无规则卷曲 22超二级结构 ２3 结构域 24分子病 25 可变残基 26 不变残基 ２７电泳 ２8 透析 29 相对迁移率 3０盐析 31 盐溶 32 蛋白质的变性作用 33 变性蛋白 ３4 蛋白质的复性 35 简单蛋白 36 结合蛋白 3７糖蛋白 38脂蛋白 39色蛋白 ４0 核蛋白 41 磷蛋白 42 金属蛋白 4３可逆沉淀 44 不可逆沉淀 四、酶学 1 酶 2 单纯酶 3 结合酶 4 酶蛋白 5 辅因子 6全酶 7 辅酶
中科院研究生院硕士研究生入学考试 《生物化学与分子生物学》考试大纲 一、考试内容 1.蛋白质化学 考试内容 ●蛋白质的化学组成，20种氨基酸的简写符号 ●氨基酸的理化性质及化学反应 ●蛋白质分子的结构（一级、二级、高级结构的概念及形式） ●蛋白质一级结构测定的一般步骤 ●蛋白质的理化性质及分离纯化和纯度鉴定的方法 ●蛋白质的变性作用 ●蛋白质结构与功能的关系 考试要求 ●了解氨基酸、肽的分类 ●掌握氨基酸与蛋白质的物理性质和化学性质 ●了解蛋白质一级结构的测定方法（目前关于蛋白质一级结构测定的新方法和新思路很多，而教科书和教学中 涉及的可能不够广泛，建议只让学生了解即可） ●理解氨基酸的通式与结构 ●理解蛋白质二级和三级结构的类型及特点，四级结构的概念及亚基 ●掌握肽键的特点 ●掌握蛋白质的变性作用 ●掌握蛋白质结构与功能的关系 2.核酸化学 考试内容 ●核酸的基本化学组成及分类 ●核苷酸的结构 ●DNA和RNA一级结构的概念和二级结构要特点；DNA的三级结构 ●RNA的分类及各类RNA的生物学功能 ●核酸的主要理化特性 ●核酸的研究方法 考试要求 ●全面了解核酸的组成、结构、结构单位以及掌握核酸的性质 ●全面了解核苷酸组成、结构、结构单位以及掌握核苷酸的性质 ●掌握DNA的二级结构模型和核酸杂交技术 ●了解microRNA的序列和结构特点（近年来针对非编码RNA的研究越来越深入，建议增加相关考核） 3. 糖类结构与功能 考试内容 ●糖的主要分类及其各自的代表 ●糖聚合物及其代表和它们的生物学功能 ●糖链和糖蛋白的生物活性 考试要求 ●掌握糖的概念及其分类 ●掌握糖类的元素组成、化学本质及生物学功用 ●理解旋光异构 ●掌握单糖、二糖、寡糖和多糖的结构和性质 ●掌握糖的鉴定原理 4. 脂质与生物膜 考试内容
338-《生物化学》考试大纲 一、考试性质 《生物化学》是生物工程研究领域的重要基础课程，它是研究生命物质的化学组成、结构及生命活动过程中各种化学变化的基础生命科学学科。生物化学原理和方法既是生物学后续课程学习的基础，也是现代生物学的核心，为生物学在工程领域的运用提供重要的基础理论和技术支持。 二、考试要求 要求学生比较系统地理解并掌握生物化学的基本概念和基本理论；掌握生命组成物质的结构、性质、功能及其合成代谢和分解代谢的基本途径和调控方法；理解基因表达、调控和基因工程的基本理论；并能综合运用所学的知识分析问题和解决问题。 三、考试分值 本科目满分150分，考试时间180分钟。 四、试题结构 选择题40分 填空题30分
名词解释20分 问答分析题60分 五、考查内容 第一章糖类的结构与功能 要求：了解糖的基本结构，性质，生物学意义。 难点: 糖的结构 第一节糖的主要分类及其各自的代表 第二节糖聚合物及其代表和它们的生物学功能 第三节糖链和糖蛋白的生物活性 第二章脂类化学 要求：了解脂类的种类，结构，生物学功能。 难点: 化学性质及其功能 第一节脂肪酸 一、脂肪酸的结构特征 二、脂肪酸的种类，生物体内常见的脂肪酸 三、脂肪酸的理化性质 第二节甘油三酯 一、甘油三酯的结构 二、甘油三酯的生物学意义 第三节其它酯类 一、磷脂
磷脂的结构，种类，性质，生物学意义 二、甾体类化合物 甾体化合物的结构、性质和生物学意义 三、糖酯 糖酯的结构、生物学意义 第三章氨基酸 要求：掌握氨基酸的基本结构，20种氨基酸的简写符号，氨基酸的理化性质，尤其是酸碱性质；层析技术的基本原理；理论上掌握氨基酸分离分析的基本技术。 难点:氨基酸的酸碱性质；等电点的计算；分配层析原理 第一节氨基酸的结构 一、蛋白质的水解性质 二、氨基酸的分类和结构特点 第二节氨基酸的性质 一、物理性质 二、光学性质，包括光吸收性质、旋光性质 三、酸碱性质，等电点概念及其意义 四、氨基酸的化学性质，包括氨基、羧基和侧链基团的反应特性。 第三节氨基酸的分析方法 一、分配层析原理 二、各种不同层析方法的原理、方式
一、生物化学、化学生物学、分子生物学，三者联系与区别 欧洲化学生物学的一个专门刊名为ChemBioChem刊物，这部刊物在我所阅读的文献中被反复提及，我查到该文献的两位主编分别是Jean-Marie Lehn教授和Alan R. Fersht教授，他们在诠释刊物的宗旨[1]时指出：ChemBioChem意指化学生物学和生物化学，其使命是涵盖从复杂的碳水化合物、多肽蛋白质到DNA/RNA，从组合化学、组合生物学到信号传导，从催化抗体到蛋白质折叠，从生物信息学和结构生物学到药物设计，这一范围宽广而欣欣向荣的学科领域。既然化学生物学涵盖面这么广泛，它到底和其它学科之间怎么区分呢？ 想到拿这个题目出来介绍是因为这是我在第一节课课堂讨论中的内容，我们小组所参考的文献主要是关于对化学生物学这门学科的认识，化学生物学的分析手段以及一些新的研究进展，比如药物开发和寻找药物靶点。当时课堂上对于题目中三者展开过热烈讨论，作为新兴学科的化学生物学，研究的是小分子作为工具解决生物学问题的学科，它如何从生物化学和分子生物学中分别出来，这也是我自己最开始产生过矛盾的问题，这里我结合所查阅的文献谈一下自己的理解。 1.1 生物化学(Biological Chemistry) 生物化学是研究生命物质的化学组成、结构、化学现象及生命过程中各种化学变化的生物学分支学科[1]。根据一些生物化学的书我归纳了一下，其研究的基本内容包括对生物体的化学组成的鉴定，对
新陈代谢与代谢调节控制，生物大分子的结构与功能测定，以及研究酶催化，生物膜和生物力学，激素与维生素，生命的起源与进化。 生物化学对其他各门生物学科的深刻影响首先反映在与其关系比较密切的细胞学、微生物学、遗传学、生理学等领域。通过对生物高分子结构与功能进行的深入研究，揭示了生物体物质代谢、能量转换、遗传信息传递、光合作用、神经传导、肌肉收缩、激素作用、免疫和细胞间通讯等许多奥秘，使人们对生命本质的认识跃进到一个崭新的阶段。(摘自https://www.doczj.com/doc/2313069926.html,/view/253496.htm) 1.2 化学生物学（Chemical Biology） 化学生物学是使用小分子作为工具解决生物学的问题或通过干扰/调节正常过程了解蛋白质的功能[1]。曾看到过一篇关于介绍化学生物学的奠基人Schreiber的文章，他曾经指出：“化学生物学是对分子生物学的有力补充，分子生物学采用定点突变的方法来改变生物分子如蛋白质和核酸的功能；而化学生物学是采用化学的手段，如运用小分子或人工设计合成的分子作为配体来直接改变生物分子的功能[2]。” 化学生物学是近年来出现的新兴研究领域，它融合了化学、生物学、物理学、信息科学等多个相关学科的理论、技术和研究方法，是一个有活力、有应用前景的新学科。它主要研究的内容包括[3]：1化学遗传学—采用小分子活性化合物作为探针,探索和调控细胞过程 (1)基因表达的小分子调控
机体是如何维持血糖平衡的（说明血糖的来源、去路及调节过程）？ 血液中的葡萄糖称为血糖，机体血糖平衡是糖、脂肪、氨基酸代谢协调的结果，也是肝、肌、脂肪组织等器官代谢协调的结果（由于血糖的来源与去路保持动态平衡，血糖是组织、中枢神经、脑能量来源的主要保证）。 A.血糖来源（3分） 糖类消化吸收：食物中的糖类经消化吸收入血，这是血糖最主要的来源；肝糖原分解：短期饥饿后，肝中储存的糖原分解成葡萄糖进入血液；糖异生作用：在较长时间饥饿后，氨基酸、甘油等非糖物质在肝内异生合成葡萄糖；其他单糖转化成葡萄糖。 B.血糖去路（4分） 氧化供能：葡萄糖在组织细胞中通过有氧氧化和无氧酵解产生ATP，为细胞供给能量，此为血糖的主要去路。合成糖原：进食后，肝和肌肉等组织将葡萄糖合成糖原以储存。转化成非糖物质：可转化为甘油、脂肪酸以合成脂肪；可转化为氨基酸、合成蛋白质。转变成其他糖或糖衍生物（戊糖磷酸途径），如核糖、脱氧核糖、氨基多糖等。血糖浓度高于肾阈时可随尿排出一部分。 C.血糖的调节（2分） 胰岛素是体内唯一降低血糖的激素，但胰岛素分泌受机体血糖的控制（机体血糖升高胰岛素分泌减少）。胰岛素分泌增加，糖原合酶活性提高、糖原磷酸化酶活性降低，糖原分解降低、糖原合成提高，血糖降低。否则相反（胰岛素分泌减少，糖原合酶活性降低、糖原磷酸化酶活性提高，糖原分解提高、糖原合成降低，血糖提高）。胰高血糖素、肾上腺素作用是升高机体血糖。胰高血糖素、肾上腺素分泌增加，糖原合酶活性降低、糖原磷酸化酶活性提高，糖原分解提高、糖原合成降低，血糖提高。否则相反。 老师，丙酮酸被还原为乳酸后，乳酸的去路是什么 这个问题很重要。 肌组织产生的乳酸的去向包括：大量乳酸透过肌细胞膜进入血液，在肝脏进行糖异生转变为葡萄糖。大量乳酸进入血液，在心肌中经LDH1催化生成丙酮酸氧化供能；部分乳酸在肌肉内脱氢生成丙酮酸而进入到有氧氧化供能。大量乳酸透过肌细胞膜进入血液，在肾脏异生为糖或经尿排出体外。 下面问题你能回答出来不 1说明脂肪氧化供能的过程 （1）脂肪动员：脂肪组织中的甘油三酯在HSL的作用下水解释放脂酸和甘油。 （2）脂酸氧化：经脂肪酸活化、脂酰CoA进入线粒体、β-氧化、乙酰CoA进入三羧酸循环彻底氧化成H2O 和CO2并释放能量。 （3）甘油氧化：经磷酸化、脱氢、异构转变成3-磷酸甘油醛，3-磷酸甘油醛循糖氧化分解途径彻底分解生成H2O 和CO2并释放能量。 1．丙氨酸异生形成葡萄糖的过程 答：（1）丙氨酸经GPT催化生成丙酮酸。（2）丙酮酸在线粒体内经丙酮酸羧化酶催化生成草酰乙酸，后者经苹果酸脱氢酶催化生成苹果酸出线粒体，在胞液中经苹果酸脱氢酶催化生成草酰乙酸，后者在磷酸烯醇式丙酮酸羧激酶作用下生成磷酸烯醇式丙酮酸。（3）磷酸烯醇式丙酮酸循糖酵解途径至1，6-双磷酸果糖。1，6-双磷酸果糖经果糖双磷酸酶催化生成6-磷酸果糖，再异构成6-磷酸葡萄糖。6-磷酸葡萄糖在葡萄糖-6-磷酸酶作用下生成葡萄糖。
“生物化学与分子生物学” 题库 第二军医大学基础医学部 生物化学与分子生物学教研室编制 2004年7月
第一篇生物大分子的结构与功能 第一章蛋白质的结构与功能 一、单项选择题（A型题） 1.蛋白质的一级结构是指下面的哪一种情况？( ) A、氨基酸种类的数量 B、分子中的各种化学键 C、氨基酸残基的排列顺序 D、多肽链的形态和大小 E、氨基酸的连接方式 2.关于蛋白质分子三级结构的描述，其中错误的是:( ) A、天然蛋白质分子均有这种结构 B、具有三级结构的多肽链都有生物学活性 C、三级结构的稳定性主要是次级键维系 D、亲水基团多聚集在三级结构的表面 E、骨架链原子的空间排布 3、学习“蛋白质结构与功能”的理论后，我们认识到错误概念是（）。 A、蛋白质变性是肽键断裂所致 B、蛋白质的一级结构决定其空间结构 C、肽键的键长较单键短，但较双键长 D、四级结构蛋白质必定由二条或二条以上多肽链组成 E、蛋白质活性不仅取决于其一级结构，还依赖于高级结构的正确 4、通过“蛋白质、核酸的结构与功能”的学习，认为错误的概念是（）。 A、氢键是维系多肽链β-折叠的主要化学键 B、DNA分子的二级结构是双螺旋，维系其稳定的重要因素是碱基堆积力 C、蛋白质变性后可以恢复，但DNA变性后则不能恢复 D、谷氨酸、半胱氨酸和甘氨酸三者组成GSH E、蛋白质亚基具有三级结构，而tRNA三级结构呈倒L形 5、“蛋白质分子结构与功能”一章学习，告之我们以下概念不对的是（）。 A、氢键不仅是维系β-折叠的作用力，也是稳定β-转角结构的化学键 B、活性蛋白质均具有四级结构 C、α-螺旋的每一圈包含3.6个氨基酸残基 D、亚基独立存在时，不呈现生物学活性的 E、肽键是不可以自由旋转的 6、关于蛋白质分子中α-螺旋的下列描述，哪一项是错误的？（） A、蛋白质的一种二级结构 B、呈右手螺旋
338-《生物化学》考试大纲 （研究生招生考试属于择优选拔性考试，考试大纲及书目仅供参考，考试内容及题型可包括但不仅限于以上范围，主要考察考生分析和解决问题的能力。） 一、考试性质 《生物化学》是生物学科的重要基础课程，它是研究生命物质的化学组成、结构及生命活动过程中各种化学变化的生命科学基础学科。它是现代生物学的核心，为生物学的研究提供基础理论和技术支持。《生物化学》是生物工程专业学位研究生入学统一考试的科目之一，考试要求反映考生的生物化学和分子生物学基础，科学、公平、准确、规范地测评考生的必备的专业素质和综合应用能力，用以选拔具有发展潜力的优秀人才入学，为国家科技发展、经济建设培养具有较强分析与解决问题能力的高层次、应用型、复合型生物学专业人才。 二、考试要求 要求学生比较系统地理解并掌握生物化学的基本概念和基本理论；掌握生命组成物质的结构、性质、功能及其合成代谢和分解代谢的基本途径和调控方法；理解基因表达、调控及基因工程的基本理论并能有一定的应用能力；了解生物化学和分子生物学的最新进展，并能综合运用所学的知识分析问题和解决相关的生物学问题。 三、考试分值 本科目满分150分，考试时间180分钟。 四、试卷结构（题型） 单项选择题、判断题、填空题、名称解释、问答分析题。
五、考试内容 第一章氨基酸 要求：掌握氨基酸的基本结构，20种基本氨基酸的结构，氨基酸的理化性质，尤其是酸碱性质；层析技术的基本原理；理论上掌握氨基酸分离分析的基本技术。 难点:氨基酸的酸碱性质；等电点；分配层析原理 （一）氨基酸的结构 氨基酸的结构、种类和分类 （二）氨基酸的性质 物理性质、光学性质、酸碱性质和化学性质 （三）氨基酸的分析方法 分配层析原理、各种不同层析方法的原理和应用 第二章蛋白质的结构 要求：了解蛋白质的基本结构层次，空间结构形成的机制和作用力，了解蛋白质折叠机制以及结构预测方法。 难点: 蛋白质的基本结构层次，蛋白质一级结构与功能的关系，三级结构蛋白的结构特征，別构效应的概念。 （一）蛋白质通论 蛋白质的水解、化学组成及分类、蛋白质的分子大小及形状，蛋白质的功能（蛋白质在生命活动中的作用） （二）蛋白质的结构 一级结构：肽的命名、肽键的结构与性质、常见的天然多肽的结构及生理意义、蛋白质一级结构与生物学功能的关系 二级结构：肽平面的基本概念及性质、二面角的旋转、限制及分布、典型的蛋白质二级结构模型 三级结构：结构域的概念及甄别 四级结构：概念、四级结构的对称性质、蛋白质的协同效应 （三）蛋白质的折叠历程 （四）蛋白质组和蛋白质组学
华中科技大学生物学硕士研究生入学考试《生化与分子生物学》 考试大纲 第一部分考试说明 一、考试性质 全国硕士研究生入学考试是为高等学校招收硕士研究生而设置的。其中，生物学（专业部分）由我校自行出题。它的评价标准是高等学校优秀本科毕业生能达到的及格或及格以上水平，以保证被录取者具有基本的生物学知识而有利于我校在录取时择优选拔。 二、评价目标 生物学（专业部分）考试在重点考查生物化学和分子生物学的基础知识、基本理论的基础上，注重考查理论联系实际的能力，说明、提出、分析和解决这些学科中出现的现象和问题。 ?正确地理解和掌握有关的基本概念、理论、假说、规律和论断 ?运用掌握的基础理论知识和原理，可以就某一问题设计出实验方案 ?准确、恰当地使用专业术语，文字通顺、层次清楚、有论有据、合乎逻辑地表述 三、考试形式和试卷结构 o答卷方式：闭卷，笔试，所列题目全部为必答题 o答题时间：180分钟 o题型比例：名词解释约15％；填空题约25％；简答和计算约30％；分析论述约30％ 第二部分考查要点 一、分子生物学 （一）DNA 1、DNA的结构 DNA的构成，DNA的一级结构、二级结构、高级结构 2、DNA的复制 DNA的半保留复制，复制起点、方向和速度，复制的几种主要方式 3、原核生物和真核生物DNA复制特点 原核生物DNA复制特点，真核生物DNA复制特点，DNA的复制调控 4、DNA的修复 四种修复方式
5、DNA的转座 转座子的分类和结构特征，转座机制，转座作用的遗传学效应，真核生物的转座子 （二）生物信息的传递（上）——从DNA到RNA 1、RNA的转录 转录的基本过程，转录机器的主要成分 2、启动子与转录起始 启动子的基本结构，启动子的识别，酶与启动子的结合，－10区和－35区的最佳间距，增强子及其功能，真核生物启动子对转录的影响 3、原核生物与真核生物mRNA的特征比较 原核生物mRNA的特征，真核生物mRNA的特征 4、终止和抗终止 不依赖于ρ因子的终止，依赖于ρ因子的终止，抗终止 5、内含子的剪接、编辑及化学修饰 RNA中的内含子，RNA的剪接，RNA的编辑和化学修饰 （三）生物信息的传递（下）——从DNA到蛋白质 1．遗传密码 三联子密码及其破译，遗传密码的性质 2．tRNA tRNA的结构、功能及种类，氨酰－tRNA合成酶 3．核糖体 核糖体的结构，rRNA，核糖体的功能 4．蛋白质合成的生物学机制 氨基酸的活化，肽链的起始、延伸和终止，蛋白质前体的加工，蛋白质合成抑制剂，RNA分子在生物进化中的地位 5．蛋白质运转机制 翻译－运转同步机制，翻译后的运转机制，核定位蛋白的运转机制，蛋白质的降解 （四）分子生物学研究法 1、重组DNA技术发展史上的重大事件 略 2、DNA操作技术 核酸的分离、提纯和定量测定的方法，核酸的凝胶电泳，分子杂交，细菌转化，核苷酸序列分析，基因扩增，DNA与蛋白质相互作用研究 2、基因克隆的主要载体系统 质粒DNA及其分离纯化，重要的大肠杆菌质粒载体，λ噬菌体载体，柯斯质粒载体，pBluescript噬菌体载体
生物化学与分子生物学学习指导与习题集11
第一篇生物大分子的结构与功能 第一章蛋白质的结构与功能 氨基酸的结构与性质 1．氨基酸的概念：氨基酸(amino acid)是蛋白质分子的基本结构单位。构成蛋白质分子的氨基酸共有20种，这些氨基酸都是L-构型的α-氨基酸。 2．氨基酸分子的结构通式： 5、氨基酸的等电点 氨基酸不带电荷时，溶液的pH值称为该氨基酸的等电点，以pI表示。氨基酸不同，其等电点也不同。也就是说，等电点是氨基酸的一个特征值。 6、氨基酸的茚三酮反应 如果把氨基酸和茚三酮一起煮沸，除脯氨酸和羟脯氨酸显黄色外，其它氨基酸都显深浅不同的紫色。氨基酸与茚三酮的反应，在生化中是特别重要的，因为它能用来定量测定氨基酸。。 肽键： 1、肽键: 一个氨基酸的α-羧基与另一个氨基酸的α-氨基以共价键偶联形成肽，其间的化学键称为肽键(peptide bond)，也叫酰胺键(-CO-NH-)。 4、肽（peptide）是氨基酸通过肽键相连的化合物。肽按其组成的氨基酸数目为2个、3个和4个等不同而分别称为二肽、三肽和四肽等，多肽和蛋白质的区别是多肽中氨基酸残基数较蛋白质少，一般少于50个，而蛋白质大多由100个以上氨基酸残基组成，但它们之间在数量上也没有严格的分界线。 蛋白质的分离和纯化 2、盐析：在蛋白质溶液中加入大量中性盐，以破坏蛋白质的胶体性质，使蛋白质从溶液中沉淀析出，称为盐析。常用的中性盐有：硫酸铵、氯化钠、硫酸钠等。 √蛋白质的等电点概念：蛋白质分子所带正、负电荷相等时溶液的pH值称为蛋白质的等电点。 pH 值在等电点以上，蛋白质带负电，在等电点以下，则带正电。溶液的pH在蛋白质的等电点处蛋白质的溶解度最小。
生物化学与分子生物学名词解释
生化名解 1、肽单元（peptide unit）:参与肽键的6个原子Ca1、C、O、N、H、Ca2位于同一平面,Ca1和Ca2在平面上所处的位置为反式构型，此同一平面上的6个原子构成了肽单元，它是蛋白质分子构象的结构单元。Ca是两个肽平面的连接点，两个肽平面可经Ca的单键进行旋转，N—Ca、Ca—C是单键，可自由旋转。 2、结构域（domain）:分子量大的蛋白质三级结构常可分割成1个和数个球状或纤维状的区域，折叠得较为紧密，具有独立的生物学功能，大多数结构域含有序列上连续的100—200个氨基酸残基，若用限制性蛋白酶水解，含多个结构域的蛋白质常分成数个结构域，但各结构域的构象基本不变。 3、模体（motif)：在许多蛋白质分子中，二个或三个具有二级结构的肽段，在空间上相互接近，形成一个特殊的空间构象。一个模序总有其特征性的氨基酸序列，并发挥特殊功能，如锌指结构。 4、蛋白质变性(denaturation)：在某些物理和化学因素作用下，其特定的空间构象被破坏，也即有序的空间结构变成无序的空间结构，从而导致其理化性质的改变和生物活性的丧失。主要发生二硫键与非共价键的破坏，不涉及一级结构中氨基酸序列的改变，变性的蛋白质易沉淀，沉淀的蛋白质不一定变性。 5、蛋白质的等电点( isoelectric point, pI)：当蛋白质溶液处于某一pH时，
而改变酶的活性，此过程称为共价修饰。主要包括：磷酸化—去磷酸化；乙酰化—脱乙酰化；甲基化—去甲基化；腺苷化—脱腺苷化；—SH与—S—S—互变等；磷酸化与脱磷酸是最常见的方式。 10、酶原和酶原激活(zymogen and zymogen activation)：有些酶在细胞内合成或初分泌时只是酶的无活性前体，必须在一定的条件下水解开一个或几个特定的肽键，使构象发生改变，表现出酶的活性，此前体物质称为酶 原。由无活性的酶原向有活性酶转化的过程称为酶原激活。酶原的激活，实际是酶的活性中心形成或暴露的过程。 11、同工酶（isoenzyme isozyme）：催化同一化学反应而酶蛋白的分子结构，理化性质，以及免疫学性质都不同的一组酶。它们彼此在氨基酸序列，底物的亲和性等方面都存在着差异。由同一基因或不同基因编码，同工酶存在于同一种属或同一个体的不同组织或同一细胞的不同亚细胞结构中，它使不同的组织、器官和不同的亚细胞结构具有不同的代谢特征。 12、糖酵解(glycolysis)：在机体缺氧条件下，葡萄糖经一系列酶促反应生成丙酮酸进而还原生成乳酸的过程称为糖酵解（糖的无氧氧化）。糖酵解的反应部位在胞浆。主要包括由葡萄糖分解成丙酮酸的糖酵解途径和由丙酮酸转变成乳酸两个阶段，1分子葡萄糖经历4次底物水平磷酸化，净生成2分子ATP。关键酶主要有己糖激酶，6-磷酸果糖激酶-1和丙酮酸激酶。它的意义是机体在缺氧情况下获取能量的有效方式；某些细胞在氧供应正常情况下的重要供能途径。
《生物化学》绪论 生物化学可以认为是生命的化学，是研究微生物、植物、动物及人体等的化学组成和生命过程中的化学变化的一门科学。 生命是发展的，生命起源，生物进化，人类起源等，说明生命是在发展，因而人类对生命化学的认识也在发展之中。 20世纪中叶直到80年代，生物化学领域中主要的事件： （一）生物化学研究方法的改进 a. 分配色谱法的创立——快捷、经济的分析技术由Martin.Synge创立。 b. Tisellius用电泳方法分离血清中化学构造相似的蛋白质成分。吸附层析法分离蛋白质及其他物质。 c. Svedberg第一台超离心机，测定了高度复杂的蛋白质。 d. 荧光分析法，同位素示踪，电子显微镜的应用，生物化学的分离、纯化、鉴定的方法向微量、快速、精确、简便、自动化的方向发展。 （二）物理学家、化学家、遗传学家参加到生命化学领域中来 1． Kendrew——物理学家，测定了肌红蛋白的结构。 2． Perutz——对血红蛋白结构进行了X-射线衍射分析。 3． Pauling——化学家，氢键在蛋白质结构中以及大分子间相互作用的重要性，认为某些protein具有类似的螺旋结构，镰刀形红细胞贫血症。 （1．2．3．都是诺贝尔获奖者） 4．Sanger―― 生物化学家 1955年确定了牛胰岛素的结构，获1958年Nobel prize化学奖。1980年设计出一种测定DNA内核苷酸排列顺序的方法，获1980年诺贝尔化学奖。 5．Berg―― 研究DNA重组技术，育成含有哺乳动物激素基因的菌株。 6．Mc clintock―― 遗传学家发现可移动的遗传成分，获1958年诺贝尔生理奖。 7．Krebs―― 生物化学家 1937年发现三羧酸循环，对细胞代谢及分生物的研究作出重要贡献，获1953年诺贝尔生理学或医学奖。 8．Lipmann―― 发现了辅酶A。 9． Ochoa——发现了细菌内的多核苷酸磷酸化酶 10．Korberg——生物化学家，发现DNA分子在细菌内及试管内的复制方式。（9．10．获1959年的诺贝尔生理医学奖） 11．Avery―― 加拿大细菌学家与美国生物学家Macleod,Carty1944年美国纽约洛克菲勒研究所著名实验。肺炎球菌会产生荚膜，其成分为多糖，若将具荚膜的肺炎球菌（光滑型）制成无细胞的物质，与活的无荚膜的肺炎球菌（粗糙型）细胞混合 －>粗糙型细胞也具有与之混合的光滑型的荚膜－>表明，引起这种遗传的物质是DNA 12．Wilkins―― 完成DNA的X-射线衍射研究，对Watson和Crick确定DNA分子的双螺旋结构是至关重要的。三人共获1962年诺贝尔生理医学奖。 13．Nirenberg―― 生物化学家在破译遗传密码方面作出重要贡献。
生物化学与分子生物学知识总结 第一章蛋白质的结构与功能 1.组成蛋白质的元素主要有C、H、O、N和 S。 2.蛋白质元素组成的特点各种蛋白质的含氮量很接近，平均为16％。 100克样品中蛋白质的含量 (g %)= 每克样品含氮克数× 6.25×100 3.组成人体蛋白质的20种氨基酸均属于L- -氨基酸氨基酸 4.可根据侧链结构和理化性质进行分类 非极性脂肪族氨基酸极性中性氨基酸芳香族氨基酸酸性氨基酸碱性氨基酸 5.脯氨酸属于亚氨基酸 6.等电点(isoelectric point, pI) 在某一pH的溶液中，氨基酸解离成阳离子和阴离子的趋势及程度相等，成为兼性离子，呈电中性。此时溶液的pH值称为该氨基酸的等电点。 色氨酸、酪氨酸的最大吸收峰在 280 nm 附近。 氨基酸与茚三酮反应生成蓝紫色化合物 7.蛋白质的分子结构包括: 一级结构(primary structure) 二级结构(secondary structure) 三级结构(tertiary structure) 四级结构(quaternary structure) 1）一级结构定义:蛋白质的一级结构指在蛋白质分子从N-端至C-端的氨基酸排列顺序。主要的化学键:肽键，有些蛋白质还包括二硫键。 2）二级结构定义：蛋白质分子中某一段肽链的局部空间结构，即该段肽链主链骨架原子的相对空间位置，并不涉及
氨基酸残基侧链的构象主要的化学键：氢键 ?蛋白质二级结构 包括α-螺旋 (α -helix) β-折叠 (β-pleated sheet) β-转角 (β-turn) 无规卷曲 (random coil) 3）三级结构定义：整条肽链中全部氨基酸残基的相对空间位置。即肽链中所有原子在三维空间的排布位置。主要的化学键: 8. 模体(motif)是具有特殊功能的超二级结构，是由二个或 三个具有二级结构的肽段，在空间上相互接近，形成一个特殊的空间构象。 9.分子伴侣(chaperon)通过提供一个保护环境从而加速蛋白质折叠成天然构象或形成四级结构。 蛋白质分子中各亚基的空间排布及亚基接触部位的布局和相互作用，称为蛋白质的四级结构。 ?蛋白质胶体稳定的因素: 颗粒表面电荷、水化膜 10.蛋白质的变性： 在某些物理和化学因素作用下，其特定的空间构象被破坏，也即有序的空间结构变成无序的空间结构，从而导致其理化性质改变和生物活性的丧失。 变性的本质：破坏非共价键和二硫键，不改变蛋白质的一级结构。 ?造成变性的因素: 如加热、乙醇等有机溶剂、强酸、强碱、重金属离子及生物碱试剂等。 由于空间结构改变，分子内部疏水基团暴露，亲水基团被掩盖，故水溶性降低。由于变性蛋白质分子不对称性增加，故粘度增加。由于变性蛋白质肽键暴露，易被蛋白酶水解。
826-《分子生物学与生物化学》考试大纲 （研究生招生考试属于择优选拔性考试，考试大纲及书目仅供参考，考试内容及题型可包括但不仅限于以上范围，主要考察考生分析和解决问题的能力。） 一、考试性质 《生物化学》和《分子生物学》是生物学科的两门重要基础课程，它是研究生物的化学组成、结构及生命活动过程中各种化学变化的生命科学基础学科。它是现代生物学的核心和基础，为生物学的研究提供基础理论和技术支持。《分子生物学与生物化学》是生物类（植物学、动物学、微生物学、生物化学与分子生物学、细胞生物学、遗传学、水生生物学、发育生物学等专业）专业学位研究生入学统一考试的科目之一。《分子生物学与生物化学》考试要求反映考生生物化学和分子生物学的基础，科学、公平、准确、规范地测评考生的专业基本素质和综合应用能力，用以选拔具有发展潜力的优秀人才入学，为国家科技发展、经济建设培养具有较强综合分析与解决问题能力的高层次复合型生物学专业人才。 二、考试要求 要求学生比较系统地理解并掌握生物化学的基本概念和基本理论；掌握生命组成物质的结构、性质、功能及其合成代谢和分解代谢的基本途径和调控方式；理解核酸的结构和功能，基因表达调控和基因工程的基本理论；了解生物化学和分子生物学的基本技术和最新进展，并能综合运用所学的知识分析问题和解决问题。 三、考试分值 本科目满分150分，考试时间180分钟。
四、试卷结构（题型） 单项选择题、判断题、填空题、名称解释、问答分析题。 五、考试内容 第一章氨基酸 要求：掌握氨基酸的基本结构，20种基本氨基酸的结构，氨基酸的理化性质，尤其是酸碱性质；层析技术的原理。 难点:氨基酸的酸碱性质；等电点；分配层析原理 （一）氨基酸的结构 氨基酸的结构、种类和分类 （二）氨基酸的性质 物理性质、光学性质（光吸收性质、旋光性质）、酸碱性质（等电点概念及其意义）、化学性质（氨基、羧基和侧链基团的反应特性） （三）氨基酸的分析方法 分配层析原理、各种不同层析方法的原理和应用 第二章蛋白质的结构 要求：了解蛋白质的基本结构层次，空间结构形成的机制和作用力，了解蛋白质折叠机制以及结构预测方法。 难点: 蛋白质的基本结构层次，蛋白质一级结构与功能的关系，三级结构蛋白的结构特征，別构效应的概念。 （一）蛋白质通论 蛋白质的水解、化学组成及分类、蛋白质的分子大小及形状，蛋白质的功能（蛋白质在生命活动中的作用） （二）蛋白质的结构 一级结构：肽的命名、肽键的结构与性质、常见的天然多肽的结构及生理意义、蛋白质一级结构与生物学功能的关系 二级结构：肽平面的基本概念及性质、二面角的旋转、限制及分布、典型的蛋白质二级结构模型（α—螺旋、β—折叠、β—转角的结构特点）三级结构：超二级结构、三级结构和结构域、蛋白质三级结构特征
云南大学2013年招收攻读硕士学位研究生 入学考试自命题科目试题 （考生特别注意：全部答案必须写在答题纸上，否则后果自负！）考试科目名称：生物化学考试科目代码：338 一、选择题（选择一个最佳答案的字母填入括号内，共15题，每题2分，共30分） 1、胰岛素的功能单位是（） A、单体 B、二体 C、四体 D、六体 2、在鸟氨酸循环中，尿素由下列哪种物质水解而得（） A、鸟氨酸 B、胍氨酸 C、精氨酸 D、精氨琥珀酸 3、催化糖原合成的三种酶是（） A、糖原磷酸化酶，糖原合酶，糖原分支酶 B、UDP葡萄糖焦磷酸酶，糖原磷酸化酶，糖原分支酶 C、UDP葡萄糖焦磷酸酶，糖原磷酸化酶，糖原合酶 D、UDP葡萄糖焦磷酸酶，糖原合酶，糖原分支酶 4、酵母双杂交系统被用来研究（）。 A、哺乳动物的功能基因的表型分析 B、酵母细胞的功能基因 C、蛋白质的相互作用 D、基因的表达调控 5、今有A，B，C，D四种蛋白质，其分子体积由大到小的顺序是A＞B＞C＞D，在凝胶过滤柱层析过程中，最先洗脱出来的蛋白质一般应是（） A、A B、B C、C D、D 6、基因有两条链，与mRNA序列相同（T代替U）的链叫做（） A、有义链 B、反义链 C、重链 D、cDNA链 7、DNA甲基化作用位点通常是CpG岛（CpG island）上的（）。 A、C的3位（生成m3CpG） B、C的5位（生成m5CpG） C、G的3位（生成Cp m3G） D、G的7位（生成Cp m7G） 8、蛋白激酶A催化蛋白质上氨基酸残基的磷酸化，它是（0 A、酪氨酸残基 B、组氨酸残基 C、丝氨酸残基 D、门冬氨酸残基 9、磷酸化酶激酶催化磷酸化酶的磷酸化，导致该酶（） 第 1 页共3 页
生物化学与分子生物学 生物化学与分子生物学既是生命科学的基础，又是生命科学的前沿。生物化学是研究生物体内化学分子与化学反应的基础生命科学，从分子水平探讨生命现象的本质。分子生物学研究核酸、蛋白质等生物大分子的结构、功能及基因结构、表达与调控的内容，其发展揭示了生命本质的高度有序性和一致性，是人类在认识论上的重大飞跃。近年来迅猛发展的生物化学与分子生物学学科促进了相关和交叉学科，尤其是医学的发展。因此该门课程是我们学习发展中必不可少的学科之一。故在学习之初就给予了高度重视。 最初学习了蛋白质的结构和功能、酶，以及核酸的结构和功能因高中内容有所涉及以及内容较少所以困难度不大。之后学习了糖代谢、脂质代谢、生物氧化、氨基酸代谢、核苷酸代谢、非营养物质代谢的内容，就对生物化学与分子生物学这门学科有了更多的了解以及认识。 其中我感触最深的就是糖的代谢，糖是人类食物的主要成分，约占食物总量的百分之五十以上。糖是机体的一种重要能量来源，人体所需能量的百分之五十至百分之七十来自于糖。其中葡萄糖占比很大。细胞内葡萄糖代谢主要包括糖的无氧氧化、糖的有氧氧化和磷酸戊糖途径，取决于不同类型细胞的代谢特点和供氧状况。 接下来我想着重谈论下我对糖的有氧氧化的理解及感想。由于在供氧充足的情况下机体绝大多数组织中的葡萄糖进行有氧氧化生成二氧化碳和水以及释放大量能量供机体利用。所以有氧氧化在糖代谢
中占有不可或缺的作用。第一阶段葡萄糖在胞液中进行糖酵产生丙酮酸；第二阶段丙酮酸进入线粒体氧化脱羧生成乙酰辅酶A；第三阶段在线粒体中乙酰辅酶A进入柠檬酸循环以及氧化磷酸化生成ATP。其中有很多内容都需要我们牢固掌握，例如每一步反应发生的部位、产生能量的多少、关键酶的名称以及它的激活剂和抑制剂、每一步反应的产物以及那些反应是底物水平磷酸化。糖酵解过程以及柠檬酸循环过程十分重要，需深刻理解记忆。在此我将氧化反应中的关键酶详细提及，关键酶是代谢途径中决定反应方向和反应速度的酶。它催化的反应速度最慢，所以又称限速酶。在糖酵解中关键酶有己糖激酶、磷酸果糖激酶-1和丙酮酸激酶；第二阶段关键酶有丙酮酸脱氢酶复合体；第三阶段柠檬酸循环中关键酶有柠檬酸合酶、异柠檬酸脱氢酶、α-酮戊二酸脱氢酶复合体。它们调节的反应均为不可逆反应，其活性决定代谢的总速度，它们的活性除受底物控制外还受多种代谢物或效应剂的调节。ATP/ADP（AMP）全程调节，该比值升高时，所有关键酶均被抑制，其中AMP影响大。 一分子葡萄糖有氧氧化可产生30或32分子ATP是无氧氧化的15或16倍，因此糖有氧氧化是糖分解生成ATP的主要方式。对机体的生长、发育和繁殖都有着重大意义。 学习生物化学与分子生物学对我们将来在临床学习以及工作中对疾病的发生和发展有了透彻的了解，对疾病的诊断和治疗提供了帮助。
分子生物学 分子生物学的基本含义(p8) 分子生物学是研究核酸、蛋白质等所有生物大分子的形态、结构特征及其重要性、规律性和相互关系的科学，是人类从分子水平上真正揭开生物世界的奥秘，由被动地适应自然界转向主动地改造和重组自然界的基础学科。 分子生物学与其它学科的关系 分子生物学是由生物化学、生物物理学、遗传学、微生物学、细胞学、以至信息科学等多学科相互渗透、综合融会而产生并发展起来的，凝聚了不同学科专长的科学家的共同努力。它虽产生于上述各个学科，但已形成它独特的理论体系和研究手段，成为一个独立的学科。 生物化学与分子生物学关系最为密切: 生物化学是从化学角度研究生命现象的科学，它着重研究生物体内各种生物分子的结构、转变与新陈代谢。传统生物化学的中心内容是代谢，包括糖、脂类、氨基酸、核苷酸、以及能量代谢等与生理功能的联系。 分子生物学则着重阐明生命的本质----主要研究生物大分子核酸与蛋白质的结构与功能、生命信息的传递和调控。 细胞生物学与分子生物学关系也十分密切: 传统的细胞生物学主要研究细胞和亚细胞器的形态、结构与功能。探讨组成细胞的分子结构比单纯观察大体结构能更加深入认识细胞的结构与功能，因此现代细胞生物学的发展越来越多地应用分子生物学的理论和方法。 分子生物学则是从研究各个生物大分子的结构入手，但各个分子不能孤立发挥作用，生命绝非组成成分的随意加和或混合，分子生物学还需要进一步研究各生物分子间的高层次组织和相互作用，尤其是细胞整体反应的分子机理，这在某种程度上是向细胞生物学的靠拢。 第一章序论 1859年发表了《物种起源》，用事实证明“物竞天择，适者生存”的进化论思想。 指出：物种的变异是由于大自然的环境和生物群体的生存竞争造成的，彻底否定了“创世说”。达尔文第一个认识到生物世界的不连续性。 意义：达尔文关于生物进化的学说及其唯物主义的物种起源理论，是生物科学史上最伟大的创举之一，具有不可磨灭的贡献。
生物化学与分子生物学试题库 0101A01 在核酸中一般不含有的元素是（） A、碳 B、氢 C、氧 D、硫 0101A02 通常既不见于DNA又不见于RNA的碱基是（） A、腺嘌呤 B、黄嘌呤 C、鸟嘌呤 D、胸腺嘧啶 0101A03 下列哪种碱基只存在于mRNA而不存在于DNA中（） A、腺嘌呤 B、尿嘧啶 C、鸟嘌呤 D、胞嘧啶 0101A04 DNA与RNA完全水解后，其产物的特点是（） A、戊糖不同、碱基部分不同 B、戊糖不同、碱基完全相同 C、戊糖相同、碱基完全相同 D、戊糖相同、碱基部分不同 0101A05 在核酸分子中核苷酸之间的连接方式是（） A、3′，3′，-磷酸二酯键 B、糖苷键 C、3′，5′，磷酸二酯键 D、肽键 0101A06 核酸的紫外吸收是由哪一结构所产生的（） A、嘌呤和嘧啶之间的氢键 B、碱基和戊糖之间的糖苷键 C、戊糖和磷酸之间的酯键 D、嘌呤和嘧啶环上的共轭双键 0101A07 含有稀有碱基比例较多的核酸是（） A、mRNA B、DNA C、tRNA D、rRNA 0101A08 核酸分子中储存、传递遗传信息的关键部分是（） A、核苷 B、戊糖 C、磷酸 D、碱基序列 0101A09 按照结构特征划分，下列不属于丝氨酸蛋白酶类的是：（） A、胃蛋白酶 B、胰蛋白酶 C、胰凝乳蛋白酶 D、弹性蛋白酶 0101A10 关于氨基酸的脱氨基作用，下列说法不正确的是：（） A、催化氧化脱氨基作用的酶有脱氢酶和氧化酶两类； B、转氨酶的辅助因子是维生素B2； C、联合脱氨基作用是最主要的脱氨基作用； D、氨基酸氧化酶在脱氨基作用中不起主要作用。 0101B01 鸟类为了飞行的需要，通过下列哪种排泄物释放体内多余的氨（） A、尿素 B、尿囊素 C、尿酸 D、尿囊酸 0101B02 胸腺嘧啶除了在DNA出现，还经常在下列哪种RNA中出现（） A、mRNA B、tRNA C、5SrRNA D、18SrRNA 0101B03 下列哪一个代谢途径是细菌和人共有的（） A、嘌呤核苷酸的合成 B、氮的固定 C、乙醇发酵 D、细胞壁粘肽的合成0101B04 脱氧核糖核酸（DNA）分子中碱基配对主要依赖于（） A、二硫键 B、氢键 C、共价键 D、盐键 0101B05 人细胞DNA含2.9×109碱基对，其双螺旋的总长度约为（） A、990mm B、580mm C、290mm D、9900mm 0101B06 核酸从头合成中，嘌呤环的第1位氮来自（） A、天冬氨酸 B、氨甲酰磷酸 C、甘氨酸 D、谷氨酰胺 0101B07 m2G是（） A、含有2个甲基的鸟嘌呤碱基 B、杂环的2位上带甲基的鸟苷 C、核糖2位上带甲基的鸟苷酸 D、鸟嘌呤核苷磷酸二甲酯 0101B08 核苷酸从头合成中，嘧啶环的1位氮原子来自（）