病毒的结构与研究技术
柳正(0313302152)
中山大学生命科学学院
摘要:文章简要介绍了病毒常见的三维结构,并且介绍了研究病毒三维结构的方法,X射线单晶衍射分析技术,电子显微学技术,核磁共振技术.
关键词:正二十面体;螺旋对称;X射线衍射;核磁共振;冷冻电镜三维重构.
病毒一般是指由核酸和蛋白质外壳组成的具有侵染活性的细胞内寄生生物.迄今为止是人们在超微世界里所认识的最小生物之一[1].自从人们发现病毒以后,对病毒形态与结构研究一直是病毒学家孜孜探索的课题,病毒的形态结构是自然选择的结果,是功能的体现者.其生理状态结构的真实阐明是对其生存机制和侵染功能了解的有效途径,自1935年美国科学家Stanly获得烟草花叶病毒(TMV)的结晶,1939年德国科学家Kausch 利用电子显微镜看到TMV 长形粒子以来, 原有研究病毒的结构技术不断更新,新技术不断涌现.[2]
1病毒的形态结构
病毒的形态是多种多样的,在电子显微镜下不同的病毒有不同的形态,同一种病毒也不尽相同.最初应用电镜技术观察病毒形态只有球形,杆状,蝌蚪形.随着研究技术发展,对病毒的形态结构越来越精细,球状,弹状,砖形,冠状,杯状,轮状,肾形,等多种多样的形状,从这些千差万别的形态中,病毒取型只有两种基本的形状,一是多面体型,另外一种是螺旋型.根据病毒本身形态结构特点,和衣壳对称型划分为四种,.二十面体对称病毒,螺旋对称病毒,复合对称病毒,复杂对称病毒.[3]
其它相关形态空瘪型病毒颗粒,在对称壳膜病毒感染的细胞中,往往见到中空的或者空瘪形的病毒颗粒,是由于其中核酸没有或者含量较少,有学者认为存在这种可能是病毒样品处理过程中,病毒遭到破坏,核酸丢失造成,另一种可能壳膜装配时核酸还没有装入进去的暂时形态.病毒的衣膜在其壳膜外表面有一层含有磷脂的衣膜,其来源包括有宿主细胞的质膜或者宿主细胞的核膜如疱疹病毒在核内装配核壳,当它经过核膜时带上一层外膜,当从细胞质卷出胞外时又带有另外一层细胞膜.把这类带有来自宿主细胞的膜性结构称为披膜病毒.[4]
1.1正二十面体病毒结构
在立体对称中,除了一些噬菌体具有八面体对称外,Crick和Watson断定有些球形病毒时二十面体对称的.现已已经证实许多动物病毒都具有二十面体对称.
一般说来,正二十面体衣壳分两级形态结构:一是由蛋白质原体的短带形成电镜可见的壳粒结构,二是由壳粒进一步排列形成的衣壳.原体和壳粒都是通过非共价键结合在一起,原体间键比壳粒间键要短.这造成在电镜下能够看到区分壳粒,而不能区分原体.衣壳呈二十面体对称,主要由它的蛋白质一级结构决定,是原体和壳粒遵循几何晶体集结形成的.空心衣壳在提纯时往往可以解离成完整的壳粒,在用化学试剂裂解病毒时,可以得到原体和一些寡聚体. 二十面体是由20个等边三角形的面,20个顶点和30条棱所组成.若以相对应的顶点为轴旋转72度其型不变,旋转5次复位,称为5-重对称轴;若以相对应的三角形面的中心连线为轴,旋转120度其型不变,旋转3次复位,称为3-重对称;若以相对应的棱的中点连线为轴,旋转180度其型不变,旋转2次复位,称为2-重对称轴.对于病毒是二十面体的证实,一是利用X射线技术获得脊髓灰质炎病毒结晶样品的清晰的衍射图象,二是电镜技术,用双屏蔽方法测定的大纹红色
病毒立体构型.另外高分辨电镜的问世和复染技术完善,已能把正二十面体病毒细微结构奇迹般的显露出来.[5]
1.2螺旋对称病毒结构[3]
螺旋对称病毒结构是由核酸分子和蛋白质分子以非共价键形式结合形成螺旋状或柱状核衣壳而成,往往核酸绕主轴缠绕形成螺旋骨架.蛋白质在核酸外面,以保护核酸不受外界条件的作用,构成了病毒的二级螺旋,一级螺旋是核酸分子本身.二级螺旋多呈线形(或杆状),在植物病毒中裸体的病毒粒子.在动物病毒中,这种结构继续盘旋形成所谓三级螺旋,位于球形,弹状病毒之中,构成了病毒的生命中心.螺旋对称病毒的外部形态是多样性的,它可以呈杆状也可以呈球形.但核衣壳形状却是同一的,多数呈柱状螺旋或管状螺旋.即使球形病毒,内部盘卷着的核衣壳展开后,仍然是螺旋状形态核结构.
螺旋对称病毒核衣壳结构的主要形态亚单位称为原体(亚基).它们都是以等价原理构成.在动植物病毒中,大约有近半数的病毒属于此类结构,都为单链(--)RNA病毒.衣壳是由原体沿着螺旋状核酸链有规律地排列起来的圆柱体而构成.相同的原体,以共价键的形式头尾相接,构成一带状结构:一种情况是这种带状结构绕着圆柱体中心线—旋转对称轴,按一定角度缠绕形成螺旋,这样两条带之间的原体彼此又以侧键连接,并且所有原体的侧键连接方式也都相同的,由于两条带上的原体彼此不是在同一直线上排列,是叉开的,所以一个原体与邻近的另外一条带上的两个原体,连接成键,这一模型在结构上提供了很大的稳定性,而且原体的排列相当紧密,以保护内部核酸不受外界的作用;另外一种情况,虽然也构成螺旋,但是两条是非连续的,其螺旋是由多层圆盘堆落而成的,每层圆盘的原体也是同邻近圆盘的两个原体连接成键,保持构型不变.螺旋对称衣壳直径,是由原体特性决定的,而衣壳的长度则是由于包装的核酸长度决定的.螺旋对称病毒衣壳的结构特征,数学模型为核酸绕主轴旋转而成的圆柱螺旋线,它符合螺旋参数方程所具有的特性.
1.3其它两种病毒的结构
复合对称的病毒结构实际是立体对称和螺旋对称的叠加,如典型的噬菌体. 在电子显微镜下有三种形态：即蝌蚪形、微球形和丝杆形。大多数噬菌体呈蝌蚪形，由头部和尾部两部分组成。头部含噬菌体的遗传物质核酸；尾部是一管状器官，由一个中空的尾髓和外面包绕的尾鞘组成。尾髓具有收缩功能，使头部核酸注入宿主菌体内。头部与尾部连接处有一尾领结构，可能与头部装配有关.核酸包在头部外壳中，头是二十面体对称，而尾是螺旋对称.
复杂对称型病毒主要是指痘病毒科成员,它的结构复杂,形态呈砖形,对称性比较复杂,研究较为困难.
2病毒结构研究技术
病毒及其亚单位蛋白的三维结构(3D)解析是认识病毒蛋白功能的有力手段。对病毒结构的认识正经历着病毒粒子电镜结构、纳米水平的精细结构及病毒组成蛋白原子水平3D结构的变化。在原子水平上认识病毒蛋白的结构,这为从结构生物学的角度认识病毒复制、病毒粒子的装配、病毒的致病与免疫机理及抗病毒药物设计提供了技术平台.
常用来测定病毒的三维结构的技术是X射线单晶衍射分析技术,电子显微学技术,核磁共振技术.
2.1 X射线单晶衍射技术.
X射线单晶衍射技术是1912年德国科学家W.H.Bragg和L.Bragg父子建立的,自1953
年,James D.Watson和Francis H.C.Crick利用DNA晶体数据进行分析,并且得到划时代的结果后，,逐渐成为研究生物大分子的重要手段.X射线衍射法测定晶体结构的理论依据,在于晶体结构同它的衍射效应之间互为傅立叶变换.衍射效应是指从晶体各个方向发出的衍射波的振幅和相位.从衍射波的振幅和相位,利用数学上的傅立叶变换,可以算出晶胞的电子密度图,在电子密度图重面具有高电子密度的峰就代表结构中的原子.从振幅到相位的转换,是测定晶体结构的关键.现已发展起来的有1.重原子法,即当晶体中含有某种金属原子或者其它原子虚数较大的原子时,由于与所有其它原子相比,重原子对衍射的贡献起决定作用,再根据重原子再晶胞中的位置,并可推算出相位,用所得到的相位来代替由全体原子贡献的相位,这样得到的相位粗略的近似正确的相位.2同晶置换法,指用置换法制备出代测衍生物,通常是重原子的衍生物,而且衍生物的晶体和母体晶体是同晶型.的,如果知道了重原子的位置,就可以根据母体和衍生物两者在衍射强度上的差异推算出相应的衍射相位.现已帕特森函数为基础的重原子法和同晶置换法分别发展成为解决生物大分子晶体结构相位问题的主要方法.[6] X-射线衍射技术解析病毒结构最重要的方法是对纯化病毒形成的晶体进行X-射线衍射分析,从而可在原子水平上认识病毒的结构。但一些因素影响了X射线衍射图谱技术对病毒的分析:1病毒必须高度纯化且保持结构整体性,以形成足够大的结晶,经X射线衍射后才能形成显著的衍射图,否则影响特异衍射信息的收集;2部分病毒仅仅能得到微晶,这些晶体用X射线衍射技术不能得到足够的分析信息,必须使用更强的同步辐射技术产生更强的光束,以进行进一步的分析;3不规则的有囊膜病毒不容易形成晶体,从而难以得到完整的原子结构解析.迄今同步辐射X射线源测得的较大结构是篮舌病毒(bluetongue virus),直径69nm,分辨率0.35nm.[7]
2.2核磁共振技术
早在1945年，物理学家Felix Bloch 和Edward Purcell就发现把有些原子核放在强磁场下，由于所谓核自旋的作用，它们能够吸收特定波长的电磁波，即发生共振。随后，人们发现核共振的频率不仅依赖于磁场的强度和原子类别，还依赖于原子所处的环境。而且，不同核的核自旋能够相互影响，从而产生精细结构，即在核磁共振谱图中产生更多的谱峰。在上个世纪80年代初，Kurt Wüthrich发展了一套怎样将核磁共振方法延伸到生物大分子领域的思路。他发明了一套系统方法，将每一个核磁共振信号与大分子中的氢核（质子）一一对应起来。这种方法叫做“序列指认”，目前已经成为所有核磁共振结构研究的基石。他还指出了怎样能够在大量质子中确定每一对质子间的距离。利用这些信息，通过基于距离几何的一种数学方法，就能够计算分子的三维结构.[6]
在许多方面，核磁共振都能对X-射线晶体学结构测定进行补充。如果对同一种蛋白质用两种方法进行研究，一种在溶液状态，一种在结晶状态，通常可以得到相同的结果，只是在一些受环境影响的表面区域二者有不同。这些区域在晶体中受到紧密堆积的临近蛋白质分子的影响，而在溶液中则受到周围溶剂分子的影响。X-射线晶体学的能力体现在能够精确测定相当大的分子的三维结构，而核磁共振则有另外一些独特的优势。在溶液中进行研究就意味着可以模拟生理条件。核磁共振的一项特殊能力就是可以研究分子中无结构的和非常活动的部分,因而可以阐明分子的运动性，动力学以及这些特性在蛋白质链中各部分的差异。对蛋白质进行稳定同位素标记也有助于确定分子结构。用核磁共振确定的蛋白质结构的一个例子就是与一系列危险疾病（如疯牛病）的发展相关的朊病毒蛋白. [8]
这种技术仅限于分子量不大于3～4万小分子的分析,而且所得到的信息不能被现有的其它分析技术解译。在病毒学上主要用于病毒短肽分子与抗体小肽表位间空间构象变化的研究。
2.3电子显微学的方法[5,7]
电子显微学方法,电子晶体学是其中之一,常用于蛋白质晶体结构研究,故也称为蛋白质电子晶体学.与Ｘ射线晶体学相似,它主要借助电子与晶体的相互作用来研究晶体结构.但由于固体对电子的散射远大于固体对Ｘ射线的散射,电子与固体相互作用也较Ｘ射线相互作用复杂得多,电子可以会聚成像等特点,这使电子晶体学又与Ｘ射线晶体学有所不同.首先,电子晶体学只需样品是几微米大小,约20ｎｍ厚的一层单胞的片晶(二维晶体),制备较简单.尤其是自身具有部分亲水、部分疏水结构的膜蛋白,相对较易生成二维片晶.其次,电子晶体学不仅能从电子衍射谱中获得电子衍射数据,而且还能够从电子显微镜像中获得晶体结构信息.实际上,电子晶体学方法是从电子衍射谱中获得结构函数的振幅,从成像中获得结构函数的相位,因此数据处理较Ｘ射线晶体学简单,但分辨率相对较低,目前最高的接近0.3nm.
另一种方法称为冷冻电镜计算机三维重构方法或单颗粒技术.这种技术特点是:急速冷冻(103-4℃/s)样品悬液,样品被包埋在无定形的非晶态冰薄膜中,这样既不损伤样品,又可使样品保持着自然状态,因而样品制备简单,缺点是分辨率稍低.利用这种技术研究的病毒样品,目前分辨率接近0.7nm.
冷冻电镜计算机三维重构方法20世纪70年代初,人们通过电子显微镜,应用相位衬度成像,可直接获得原子像.然而生物材料却困难得多.第一个困难是电子辐射损伤.我们可以采取低剂量技术,使用小于0.5Ev/A0.2的电子束,生物材料就不会被损伤,此时统计噪音远大于信号,信号被遮盖了,但用叠加或平均的方法就能很好解决.
另一个困难是生物材料在自然状态下都含有水分,当进入电镜的高真空时会发生强烈的脱水(干燥),使三维结构发生严重的畸变.解决办法可采用冷冻水合技术.生物材料在含水的自然状态下,迅速浸入被液氮冷却的乙烷中,使样品能高速冷冻(103—104℃/s),水来不及结成冰晶而形成玻璃态的冰,非晶的冰不会损伤样品.病毒悬液滴于有许多微米级的孔的所谓微筛膜(作支持)上,在这些小孔中就形成厚约20nm的薄冰,包埋和保护着病毒.低温下(-160℃—-170℃)观察时,由于有薄冰的保护,病毒不但不会被干燥,而且能被瞬时冷冻固定下来,保持着完全的自然状态.这是冻冷电镜突出的优点.此外,样品被冷冻后,生物材料提高了对电子辐射的抗性,一般冷冻水合的生物材料能承受的电子剂量比常温下增加一个数量级,部分解决了辐射损伤的问题.冷冻水合的生物大分子主要由Ｃ,Ｈ,Ｏ,Ｎ等轻元素组成,本身对电子散射差别很小,与冰之间也非常小,加上为防止辐射损伤,使用低剂量成像,结果像的信噪比非常差.因此,必须平均成千个分子像来提高信噪比.
一张电镜照片内含有许多病毒颗粒,但不能直接叠加,因为它们的取向不同;此外,电镜的像实际上是样品三维结构的二维投影,如何从二维投影中获得三维结构?三维重构是建立在中央截面定律基础上的.经过简单的数学推导就可以证实中央截面定律:三维物体的沿ｚ轴的二维投影ρ(ｘ,ｙ)的二维傅里叶变换Ｓ(ρｘ,ρｙ)与该物体的三维傅里叶变换Ｆ(ρｘ,ρｙ,ρｚ)在ｚ方向ｚ=0的中心截面Ｆ(ρｘ,ρｙ,0)等价,这就是中央截面定理.有了这个定理,可通过傅里叶变换把三维结构与二维投影之间的关系建立起来.当有各方向的足够多的二维投影就可获得这物体三维傅里叶变换各方向的足够多的中央截面,就可合成这物体的三维傅里叶变换,通过反变换就获得该物体的密度函数———三维结构.这种方法可以在很广的范围内应用,从无固定结构特征的细胞器和超分子复合体到大分子的晶体.详细的冷冻电镜与计算机三维重构方法可以参考文献[9].
由于应用冷冻电镜与计算机重构技术研究病毒三维结构所需样品制备简单,对病毒的大小没有限制,使其发展很快,至今已有100多个病毒的三维结构被冷冻电镜计算机重构方法所阐明,远远超过Ｘ射线晶体学的30—40种病毒的数量.而且有超过一半的病毒其直径大于Ｘ射线晶体学所测定三维结构中最大的蓝舌病毒(69nm),其中较大的有人疱疹病毒(125nm)、人巨细胞病毒(130nm)、双链ＤＮＡ小球藻病毒(190nm)和虹彩病毒(190nm).
3意义与展望
对病毒颗粒与衣壳蛋白的三维结构的了解,可以进一步的研究病毒蛋白酶的作用与病毒的致病机理.病毒如何识别细胞受体,病毒蛋白如何与细胞膜融合,都可以从其结构中获得有益的启发.通过研究病毒复制起始蛋白,转录酶等与病毒基因间空间关系,病毒蛋白与单域抗体间的空间关系,模拟其分子空间结构,设计可阻滞它们相互作用的药物分子,来设计抗病毒药物.
利用各种方法研究病毒或者及其蛋白的三维结构,是一种综合技术,包括病毒的提纯,培养,结晶,样品的制备的前期准备工作.还包括后期的数据提取,信息的采集,计算机算法的设计等等.随着多学科的交叉,多种技术的综合应用,如快速X衍射检测技术,计算机图谱分析,同步辐射加速器,原子力显微镜等高技术逐步应用于结构生物学的研究,必将使得病毒结构生物学的研究开拓新的天地.
参考文献:
1.黄祯祥.医学病毒学基础及试验技术.科学出版社,1990.2
2.洪健,李德葆,周雪平.植物病毒学分类图谱.科学出版社,2001.12
3.王继科,曲连东.病毒形态结构与结构参数.中国农业出版社,2000.5
4.殷震,刘景华.动物病毒学.科学出版社,1997.11
5.谌东华.二十面体单颗粒结构的电子显微学研究.博士学位论文,北京科技大学,2004.4
6.夏宗芗生命的化学基础.诺贝尔奖百年鉴.上海科技教育出版社2001.12
7.张景强,卢炘英,张勤奋.结构生物学的新进展.物理,2001,30(7):407-412
8.黄金海,杨汉春.蛋白结晶技术在病毒学中德应用.动物医学进展,2003,24(5)1-3
9.P.A.Thuman-Commike,W.Chiu.Reconstuction principles of icosahedral virus structure determination using electron cryomicroscopy Micro.2000,31:687-711
Structures of Virus and the Research Tecnology
Liu Zheng(0313302152)
The college of life science of SunYatsen University
Abstract :In this paper, the common three dimensional structures of virus were interpreted . The methods of studying the structure of virus were also introduced ,including X-ray diffraction technique ,Cro-Microscopy Nuclear magnetic resonancial technique.
Keywords : icosahedral structure ;helix-symmetry;X-ray diffraction technique ;Cro-Microscopy and 3D-reconstruction; Nuclear magnetic resonance.
2020届一轮复习人教版蛋白质和核酸学案 1.蛋白质、核酸的结构和功能(Ⅱ)。 2.实验：观察DNA、RNA在细胞中的分布。 考点一蛋白质的结构与功能 1．组成蛋白质的氨基酸元素、结构与种类 2．蛋白质的合成及其结构、功能的多样性 (1)二肽的形成过程 ①过程a：脱水缩合，物质b：二肽，结构c：肽键。 ②H2O中H来源于氨基和羧基；O来源于羧基。 (2)蛋白质的形成过程 3．蛋白质结构与功能的多样性
[归纳整合] 1．“两看法”判断组成蛋白质的氨基酸 2．图解识记蛋白质脱水缩合的过程 (1)一条肽链上至少有一个游离的氨基和一个游离的羧基，分别位于肽链的两端；其余的氨基和羧基在R基上。 (2)H2O中的H来自—COOH和—NH2，而O只来自—COOH。 (3)参与脱水缩合的分别是两个氨基酸中与中心碳原子相连的氨基和羧基，而不是R基中的氨基和羧基。 3．蛋白质的盐析、变性和水解辨析 (1)盐析：是由溶解度的变化引起的，蛋白质的空间结构没有发生变化。 (2)变性：是由于高温、过酸、过碱、重金属盐等因素导致的蛋白质的空间结构发生了不可逆的变化，肽链变得松散，丧失了生物活性，但是肽键一般不断裂。 (3)水解：在蛋白酶作用下，肽键断裂，蛋白质分解为短肽和氨基酸。水解和脱水缩合的过
程相反。 [思维探究] 下图表示蛋白质的结构层次示意图，思考相关问题： (1)组成蛋白质的化学元素中通常含有S，S元素在b中存在于哪部分？ 提示：存在于b的R基中。 (2)①过程形成的化学键的分子式是—NH—CO—或—CO—NH—，发生场所是在细胞中的核糖体上。 (3)若该蛋白质是胰岛素，那么②发生的场所是哪里？ 提示：由多肽到成熟分泌蛋白的形成发生在内质网和高尔基体中。 (4)图中③和④分别是什么过程？有何区别？ 提示：③是变性的过程，蛋白质的空间结构丧失；④是水解的过程，蛋白质中肽键断裂。[教材深挖] 1．(教材必修1P21“与生活的联系”)评价食物中蛋白质成分营养价值时，应特别关注什么？提示：必需氨基酸的种类和含量。 2．(教材必修1P23“知识链接”)说出遗传信息决定蛋白质中氨基酸排列顺序的两个重要步骤。 提示：转录和翻译。 3．(教材必修1P24～25“科学史话”)中国摘取人工合成蛋白质桂冠关键实验思路是什么？提示：先把天然胰岛素的两条链拆开，摸索将两条链合在一起的方法。然后再分别合成两条链，最后将两条人工链合在一起。 命题点一蛋白质的结构与功能分析 1．(2018·全国卷Ⅱ，T1)下列关于人体中蛋白质功能的叙述，错误的是() A．浆细胞产生的抗体可结合相应的病毒抗原 B．肌细胞中的某些蛋白质参与肌肉收缩的过程 C．蛋白质结合Mg2＋形成的血红蛋白参与O2运输 D．细胞核中某些蛋白质是染色体的重要组成成分
糖类、油脂、蛋白质性质 教学课时： 2.5课时 知识体系 4 9. 油脂：高级脂肪酸与甘油所生成的高级脂肪酸甘油酯称为油脂。 ⑴ 生成： ⑵ 水解 ⑶ 分类： 油（液态）：植物油一般呈液态，高级不饱和脂肪酸甘油酯 脂肪（固态）：动物油一般呈固态，高级饱和脂肪酸甘油酯 10. 糖类 ㈠ 葡萄糖（果糖） ⑴ 分子结构 分子式：C 6H 12O 6 (180) 结构简式：CH 2OH(CHOH)4CHO 结构式：略 从葡萄糖的结构式可以看出，其分子中除-OH 外还含有一个特殊的原子团 ，这个原子团称为醛基，醛基能被弱氧化剂氧化成羧基。 ⑵ 物理性质：白色晶体，有甜味，易溶于水 ⑶ 化学性质 ① 还原性： 与银氨溶液反应：银镜反应 CH 2OH(CHOH)4CHO ＋2〔Ag(NH 3)2〕OH ??→?水浴 CH 2OH(CHOH)4COONH 4＋2Ag↓＋3NH 3＋H 2O 与新制氢氧化铜反应：砖红色沉淀
CH 2OH(CHOH)4CHO ＋2Cu(OH)2?→? ?CH 2OH(CHOH)4COOH ＋Cu 2O↓＋2H 2O ② 具有与乙醇相似的性质 ⑷ 葡萄糖的制法：淀粉水解 ⑸ 用途：医疗，制糖，制镜 ㈡ 蔗糖（麦芽糖） 低聚糖: 糖类水解后生成几个分子单糖的糖.双糖、三糖等. 其中最重要的是双糖(蔗糖 ㈢ 淀粉和纤维素：属于天然高分子化合物 定义:多糖是由很多个单糖分子按照一定方式，通过在分子间脱去水分子而成的多聚体。因此多糖也称为多聚糖。一般不溶于水，没有甜味，没有还原性。
12. 蛋白质 ⑴ 蛋白质的组成 定义：蛋白质是由不同的氨基酸(天然蛋白质所含的都是α一氨基酸)经缩聚后形成的高分子化合物。 ① 含有C 、H 、O 、N 、S 等元素，相对分子质量很大，从几万到几千万，属于天然高分子化合物。 ② 1965年我国科技工作者成功合成了具有生物活性的——结晶牛胰岛素。 ⑵ 性 质 ① 水解反应： ② 盐析 — 可逆过程 — 可分离提纯蛋白质 铵盐、钠盐等 蛋白质溶液是胶体。 ③ 变性 — 不可逆过程 紫外线照射、加热或加入有机化合物、酸、碱、重金属盐（如铜盐、铅盐、汞盐等） ④ 颜色反应—可鉴别蛋白质 带有苯环的蛋白质跟浓硝酸作用会产生黄色 ⑤ 灼烧时有烧焦羽毛的气味—可鉴别蛋白质
第三节蛋白质和核酸 答案：(1)氨基(2)氨基(—NH2)和羧基(—COOH) (3)α–氨基酸 (8)高分子(9)从几万到几千万(10)蛋白质中各种氨基酸的连接方式和排列顺序 (11)多肽链蜷曲盘旋和折叠的空间结构 (12)蛋白质分子在二级结构的基础上进一步盘曲折叠形成的三维结构(13)蛋白质分子中，亚基的立体排布、亚基间相互作用与布局(14)氨基酸(15)分离、提纯蛋白质(16)某些物理因素或化学因素(17)催化(18)载体(19)蛋白质 1．氨基酸的结构与性质 (1)氨基酸的结构 羧酸分子里烃基上的氢原子被氨基取代后的化合物叫氨基酸。氨基酸属于取代羧酸。 官能团：氨基(—NH2)和羧基(—COOH) 组成蛋白质的氨基酸几乎都是α–氨基酸，即氨基在羧基的α–位上。α–氨基酸的结构简式可以表示为RCHNH2COOH。
天然氨基酸均为无色晶体，熔点较高。在200～300 ℃时熔化而分解。它们能溶于强酸或强碱溶液中，除少数外一般都能溶于水，而难溶于乙醇、乙醚。 (4)氨基酸的化学性质 ①氨基酸的两性 氨基酸结构中均含有—COOH 和—NH 2 ，羧基是酸性基团，氨基是碱性基团，所以氨基酸是两性化合物，能与酸、碱反应生成盐。 氨基酸与碱反应生成盐和水 ＋NaOH ―→ 氨基酸与酸反应生成盐 谈重点 “两性”物质：在所学过的物质中既能跟酸反应又能跟碱反应的有：Al 、Al 2O 3、Al(OH)3、(NH 4)2CO 3、NH 4HCO 3、NaHCO 3、氨基酸、蛋白质等。 ②成肽反应 氨基酸在存在酸或碱的条件下加热，通过一分子的氨基与另一分子的羧基间脱去一分子 水，缩合形成含有肽键()的化合物，叫做成肽反应。成肽反应是分子间脱水反 应，属于取代反应。 肽键 例如甘氨酸的成肽反应： ―→ 二肽：由两个氨基酸分子缩合而成的含有肽键的化合物。如上。 多肽：由三个或三个以上氨基酸分子缩合而成的，含多个肽键的化合物称为多肽。如
第2讲蛋白质和核酸 [基础达标] 1．甲硫氨酸的R基是—CH2—CH2—S—CH3，它的分子式是( ) A．C5H11O2NS B．C3H7S C．C4H11O2S D．C5H10O2N 解析：选A。氨基酸分子的通式为C2H4O2N—R，氨基酸分子式中各原子数等于R基上的各原子数加上结构通式中的相应原子数。 2．(2020·上海普陀抽测)下图箭头所指的化学键中，表示肽键的是( ) A．①B．② C．③D．④ 解析：选C。脱水缩合时，一个氨基酸分子的羧基(—COOH)和另一个氨基酸分子的氨基(—NH2)相连接，同时脱去一分子水，形成肽键，肽键的结构式为—CO—NH—，如图中的③，C正确。 3．(2020·长沙十二校联考)下图表示在胰岛B细胞中胰岛素原生成胰岛素的过程。下列有关该过程的叙述正确的是( ) A．发生在细胞质内的核糖体上 B．离不开内质网和高尔基体的作用 C．至少断裂两个肽键生成两分子水 D．需水参与，且水中氢全部用于形成—COOH 解析：选B。胰岛B细胞中胰岛素原生成胰岛素的过程是蛋白质的一个再加工过程，该过程离不开内质网和高尔基体的作用，不是发生在核糖体上，A错误，B正确；断裂肽键需要消耗水分子而不是生成水分子，C错误；水中的氢参与—COOH和—NH2的形成，D错误。 4．(2020·湖南株洲一模)下列与蛋白质相关内容的描述，正确的是( ) A．所有生物一定都具有蛋白质 B．生物膜上的蛋白质功能一定是作为载体或者通道蛋白 C．蛋白质结构之间的差别一定由氨基酸的R基团不同决定 D．控制蛋白质合成的核酸碱基发生改变一定改变蛋白质的结构
解析：选A。蛋白质是生命活动的承担者，所有生物都具有蛋白质，A正确；生物膜上的蛋白质功能可能是作为载体或者通道蛋白，也可能是具有催化作用的酶或识别功能的糖蛋白，B错误；构成蛋白质的氨基酸种类、数量、排列顺序不同，蛋白质的空间结构千差万别，这些是蛋白质结构多样性的主要原因，C错误；由于密码子具有简并性，控制蛋白质合成的核酸碱基发生改变不一定改变蛋白质的结构，D错误。 5．(2020·江西五市八校一模)蛋白质是生命活动的主要承担者，下列相关叙述错误的是( ) A．蛋白质是染色体的重要组成成分，但不是染色体中遗传信息的携带者 B．细胞膜的功能与膜蛋白的种类有关，与蛋白质的数量无关 C．蛋白质纤维组成的细胞骨架与信息传递等生命活动相关 D．细胞内蛋白质发生水解时，H2O参与氨基和羧基的形成 解析：选B。染色体主要由蛋白质和DNA组成，其中的DNA携带遗传信息，A正确；细胞膜的功能越复杂，蛋白质的种类和数量就越多，B错误；细胞骨架是由蛋白质纤维组成的网架体系，与细胞运动、分裂、分化以及物质运输、能量转换和信息传递密切相关，C正确；细胞内蛋白质发生水解时，H2O参与氨基和羧基的形成，D正确。 6. (2020·云南曲靖一中月考)1920年仲斯发现牛胰腺中具有降解核糖核酸的酶，定名为核糖核酸酶，该酶由124个氨基酸组成，具有4对二硫键维系空间结构，如右图所示。以下有关叙述正确的是( ) A．合成该酶所需要的能量直接来自细胞呼吸 B．含有123个肽键，编码它的模板上至少需要124×3个密码子 C．该酶中游离的氨基和羧基至少各1个，氧原子数至少有125个 D．该酶的盘曲和折叠结构被打开时，滴加双缩脲试剂不再出现紫色反应 解析：选C。合成该酶所需要的能量直接来自细胞呼吸产生的ATP，A错误；该酶含有124－1＝123(个)肽键，编码它的模板上至少需要124个密码子，124×3个碱基，B错误；该蛋白质只含有1条肽链，因此至少有1个游离的氨基和1个游离的羧基，由于1个肽键中含有1个氧原子，所以氧原子数至少有123＋2＝125(个)，C正确；该酶的盘曲和折叠结构被打开时，空间结构被破坏，但肽键没有断裂，所以滴加双缩脲试剂后仍会出现紫色反应，D错误。 7．(2020·四川双流中学高三月考)下列关于核酸的叙述，错误的是( ) A．核酸分子的多样性取决于核酸中核苷酸的种类、数量和排列顺序
（一）名词解释 1．两性离子：指在同一氨基酸分子上含有等量的正负两种电荷，又称兼性离子或偶极离子。 2．必需氨基酸：指人体（和其它哺乳动物）自身不能合成，机体又必需，需要从饮食中获得的氨基酸。 3. 氨基酸的等电点：指氨基酸的正离子浓度和负离子浓度相等时的pH值，用符号pI表示。 6．构型：指在立体异构体中不对称碳原子上相连的各原子或取代基团的空间排布。构型的转变伴随着共价键的断裂和重新形成。 7．蛋白质的一级结构：指蛋白质多肽链中氨基酸的排列顺序，以及二硫键的位置。 8．构象：指有机分子中，不改变共价键结构，仅单键周围的原子旋转所产生的原子的空间排布。一种构象改变为另一种构象时，不涉及共价键的断裂和重新形成。构象改变不会改变分子的光学活性。
9．蛋白质的二级结构：指在蛋白质分子中的局部区域内，多肽链沿一定方向盘绕和折叠的方式。 10．结构域：指蛋白质多肽链在二级结构的基础上进一步卷曲折叠成几个相对独立的近似球形的组装体。 11．蛋白质的三级结构：指蛋白质在二级结构的基础上借助各种次级键卷曲折叠成特定的球状分子结构的构象。 13．蛋白质的四级结构：指多亚基蛋白质分子中各个具有三级结构的多肽链以适当方式聚合所呈现的三维结构。 15．超二级结构：指蛋白质分子中相邻的二级结构单位组合在一起所形成的有规则的、在空间上能辨认的二级结构组合体。 17．范德华力：中性原子之间通过瞬间静电相互作用产生的一种弱的分子间的力。当两个原子之间的距离为它们的范德华半径之和时，范德华力最强。 18．盐析：在蛋白质溶液中加入一定量的高浓度中性盐（如硫酸氨），
使蛋白质溶解度降低并沉淀析出的现象称为盐析。 19．盐溶：在蛋白质溶液中加入少量中性盐使蛋白质溶解度增加的现象。 20．蛋白质的变性作用：蛋白质分子的天然构象遭到破坏导致其生物活性丧失的现象。蛋白质在受到光照、热、有机溶剂以及一些变性剂的作用时，次级键遭到破坏导致天然构象的破坏，但其一级结构不发生改变。 21．蛋白质的复性：指在一定条件下，变性的蛋白质分子恢复其原有的天然构象并恢复生物活性的现象。 22．蛋白质的沉淀作用：在外界因素影响下，蛋白质分子失去水化膜或被中和其所带电荷，导致溶解度降低从而使蛋白质变得不稳定而沉淀的现象称为蛋白质的沉淀作用。 23．凝胶电泳：以凝胶为介质，在电场作用下分离蛋白质或核酸等分子的分离纯化技术。 24．层析：按照在移动相（可以是气体或液体）和固定相（可以是液体或固体）之间的分配比例将混合成分分开的技术。
第十五章氨基酸、蛋白质和核酸 第一节氨基酸第二节蛋白质 【教学目标】 知识与技能：掌握氨基酸的结构特点及性质，了解肽键及多肽；了解蛋白质的组成；初步掌握蛋白质的重要性质和检验方法；了解蛋白质的用途。 过程与方法：通过实验培养学生观察能力，使学生能正确进行实验分析，并加深对概念的理解，进而抽象形成规律性认识。辅以习题训练培养学生的创新思维能力。 情感态度与价值观：通过实验，使学生的科学态度、思想情趣得到陶冶；通过中国合成胰岛素这一伟大成就，激发学生爱国主义思想感情，民族自豪感。由1931年我国学者吴宪提出蛋白质变性学说，激发学生积极进取，追求真理的热情和献身护理事业的责任感。 激发兴趣和科学情感；培养探索的科学精神。 【教学重点、难点】 重点：氨基酸和蛋白质的化学性质；观察和抽象思维能力的培养。 难点：肽键的形成和科学抽象的方法。 【课时安排】2学时 【主要教学方法】讲授、演示实验、讨论 【教学用具】试管、试管夹、酒精灯、胶头滴管。 （NH4）2SO4饱和溶液、鸡蛋白溶液、蒸馏水、乙酸铅溶液、CuSO4溶液、浓硝酸。【教学过程设计】 第1学时
CH2-COOH+NaOH CH2-COONa+H2O NH2 NH2 形成内盐 R-CH-COOH R-CH-COO- NH2 NH3+ 两性离子（内盐） 氨基酸在不同PH的溶液中的变化及存在形 式R-CH-COOH NH2 【讲解】若将某种氨基酸溶液的PH调至 一特定值，使酸式电离的程度恰好等于碱 式电离程度，氨基酸则全部以两性离子存 在，净电荷为零，氨基酸分子呈电中性， 在电场作用下，既不向正极移动，也不向 负极移动。此时溶液的PH称为该氨基酸 的等电点。有“PI”表示。 【问题】请同学们思考，如果溶液的PH 小于PI，氨基酸以什么样的形式存在？是 阳离子？两性离子？还是阴离子？ 【追问】溶液PH等于PI呢？溶液PH大 于PI呢？ 【指导学生归纳】请看表15-1，请归纳酸 性、中性、碱性氨基酸的等电点数值范围。 【讲述】氨基酸以两性离子形式存在时,溶 解度最小,最易从溶液中析出，利用这一性 质，可以分离、提纯氨基酸。 回答：阳离子 回答：两性离子 阴离子 回答： 酸性AA的PI在 2.7- 3.2 中性AA的PI略 小于7,一般在 5-6.5之间 碱性AA的PI在 9.5-10.7之间 氨基酸的等电点：PI 教师活动学生活动板书内容设计意图
教学设计 对于课堂导入环节：温故知新导入，回顾细胞里面的元素和化合物，大量元素，微量元素，基本元素，最重要的元素。细胞的化合物，有机化合物，无机化合物，分别包括什么，引 出蛋白质，核酸。 对于课程讲授环节：因为是复习课，先请学生到黑板上写出氨基酸的结构通式，氨基， 羧基的写法，其他同学在练习本上写。然后，利用课件，讲授氨基酸的相关知识，包含的元素，结构通式，结构特点，组成生物体蛋白质的氨基酸分子至少都含有一个氨基(—NH2)和一个 羧基(—COOH)，并且都有一个氨基和一个羧基连接在同一个碳原子上。氨基酸的种类。重点 讲解脱水缩合过程。脱水缩合是一个氨基酸分子的羧基(—COOH)和另一个氨基酸分子的氨基(—NH2)相连接，同时脱去一分子水的过程。同时，引出蛋白质计算的相关公式。 (1)蛋白质相对分子质量、氨基酸数、肽链数、肽键数和脱去水分子数的关系 ①肽键数＝脱去水分子数＝氨基酸数－肽链数。 ②蛋白质相对分子质量＝氨基酸数×各氨基酸平均相对分子质量－脱去水分子数×18。 (2)蛋白质中游离氨基或羧基数的计算 ①至少含有的游离氨基或羧基数＝肽链数。 ②游离氨基或羧基数＝肽链数＋R 基中含有的氨基或羧基数＝各氨基酸中氨基或羧基 的总数－肽键数。 (3)蛋白质中各原子数的计算 ①碳原子数＝氨基酸数×2＋R 基上的碳原子数。 ②氢原子数＝各氨基酸中氢原子的总数－脱去水分子数×2。 ③氧原子数＝各氨基酸中氧原子的总数－脱去水分子数＝肽键数＋2×肽链数＋R 基上 的氧原子数。 ④氮原子数＝肽链数＋肽键数＋R 基上的氮原子数＝各氨基酸中氮原子的总数。 (4)假设氨基酸的平均相对分子质量为a，由n 个氨基酸分别形成1 条肽链或m 条肽 链： 请学生回答出蛋白质结构多样性的原因，组成蛋白质的氨基酸的种类、数目、排列顺序 不同，肽链的盘曲、折叠方式及其形成的空间结构千差万别是蛋白质结构多样性的直接原因。蛋 白质是构成细胞和生物体结构的重要物质，具有催化、运输、运动、结构、免疫、调节等许多功能。 一切生命活动都离不开蛋白质，蛋白质是生命活动的主要承担者和体现者。 讲授完后，做练习题，PPT 上展示出来。15 个判断题。
高中化学关于蛋白质和核酸的测试题及答案解析 1.（株州高二检测）关于蛋白质的叙述错误的是（） A.浓HNO3溅在皮肤上，使皮肤呈黄色，是由于浓HNO3和蛋白质发生颜色反应 B.蛋白质溶液中加入饱和（NH4）2SO4溶液，蛋白质析出，再加水也不溶解 C.蛋白质水解的最终产物是氨基酸 D.高温灭菌的原理是加热后使蛋白质变性，从而使细菌死亡 解析：蛋白质溶液中加入饱和（NH4）2SO4能使蛋白质发生盐析，加水后析出的蛋白质又会溶解. 答案：B 2.（广东高考）下列说法正确的是（） A.乙烯和乙烷都能发生加聚反应 B.蛋白质水解的最终产物是多肽 C.米酒变酸的过程涉及了氧化反应 D.石油裂解和油脂皂化都是由高分子生成小分子的过程 解析：本题考查常见有机物，旨在考查考生对常见有机物性质的理解能力.乙烯分子中含有碳碳双键，能发生加聚反应，而乙烷分子中不含不饱和键，不能发生加聚反应，A项错误；蛋白质水解的最终产物为氨基酸，B项错误；米酒变酸的过程为米酒中的乙醇氧化为乙酸，发生氧化反应，C项正确；石油裂解是在高温条件下，把长链分子的烃断裂为各种短链的气态烃和液态烃，油脂皂化是在碱性条件下，油脂水解为高级脂肪酸钠和甘油，是由大分子（但不是高分子）生
成小分子的过程，D项错误. 答案：C 3.蛋白质分子中各种氨基酸的连接方式和排列顺序称为蛋白质的（） A.一级结构 B.二级结构 C.三级结构 D.四级结构 解析：蛋白质分子中各种氨基酸的连接方式和排列顺序称为蛋白质的一级结构. 答案：A 4.下列有机物水解时，键断裂处不正确的是（） 解析：肽键（）水解的断键部位为，而不是 . 答案：D 5.在澄清的蛋白质溶液中加入以下几种物质： （1）加入大量饱和食盐水，现象为________________，此过程叫做________. （2）加入甲醛溶液，现象为________________，此过程称为蛋白质的________. （3）加入浓硝酸并微热，现象为________________，这是由于浓硝酸与蛋白质发生了________反应的缘故. （4）加热煮沸，现象为________________________________________________，此过程称为蛋白质的________. 解析：蛋白质遇轻金属盐能发生盐析，加热或遇到甲醛能使蛋白质变性.蛋白质与浓HNO3发生颜色反应而呈黄色. 答案：（1）产生白色沉淀盐析（2）产生白色沉淀变性（3）蛋白质变为黄色颜色（4）产生白色沉淀变性
课时跟踪检测（十六）蛋白质和核酸 1．化学与生产、生活、社会密切相关，下列说法错误的是() A．葡萄糖、麦芽糖均能与银氨溶液反应 B．甘氨酸和丙氨酸缩合最多可以形成四种二肽 C．富含蛋白质的豆浆煮沸后即可得人体所需的氨基酸 D．油脂在氢氧化钾溶液中水解可制得汽车洗涤用的液体肥皂 解析：选C葡萄糖、麦芽糖结构中均含有醛基，故均可与银氨溶液反应，A项正确；甘氨酸和丙氨酸缩合形成二肽可为①两甘氨酸缩合、②两丙氨酸缩合、③甘氨酸羧基与丙氨酸氨基缩合、④丙氨酸羧基与甘氨酸氨基缩合，故最多形成四种二肽，B项正确；富含蛋白质的豆浆煮沸后只是蛋白质的变性，并不会水解为氨基酸，C项错误；油脂在氢氧化钾溶液中水解可得高级脂肪酸钾，为液体肥皂的有效成分，故油脂在氢氧化钾溶液中水解可制得汽车洗涤用的液体肥皂，D项正确。 2．甘氨酸在NaOH溶液中存在的形式是() < 解析：选D在NaOH溶液中甘氨酸分子中的羧基与氢氧根离子发生中和反应。 3．下列过程不属于化学变化的是() A．在蛋白质溶液中，加入饱和硫酸铵溶液，有沉淀析出 B．皮肤不慎沾上浓硝酸而呈现黄色 C．在蛋白质溶液中，加入硫酸铜溶液，有沉淀析出 D．用稀释的福尔马林溶液%～%)浸泡植物种子 解析：选A A项在蛋白质溶液中加入饱和硫酸铵溶液，是盐析过程，析出的蛋白质性质并无变化，即没有新物质生成，加水后，析出的蛋白质仍能溶解，A项不是化学变化；B 项皮肤不慎沾上浓硝酸显黄色属于蛋白质的颜色反应，是化学变化；C项在蛋白质溶液中加入硫酸铜溶液，析出沉淀是因为蛋白质变性，是化学变化；D项用稀释的福尔马林溶液杀死种子上的细菌和微生物，即使这些生物体的蛋白质发生变性反应，是化学变化。 4．下列关于蛋白质的叙述错误的是() A．加热能杀死流感病毒是因为病毒的蛋白质受热发生变性 B．在豆浆中加少量石膏，能使豆浆凝结为豆腐 | C．蛋白质水解的最终产物是氨基酸
蛋白质凭借游离的氨基和羧基而具有两性特征，在等电点易生成沉淀。不同的蛋白质等电点不同，该特性常用作蛋白质的分离提纯。生成的沉淀按其有机结构和化学性质，通过pH的细微变化可复溶。蛋白质的两性特征使其成为很好的缓冲剂，并且由于其分子量大和离解度低，在维持蛋白质溶液形成的渗透压中也起着重要作用。这种缓冲和渗透作用对于维持内环境的稳定和平衡具有非常重要的意义。 在紫外线照射、加热煮沸以及用强酸、强碱、重金属盐或有机溶剂处理蛋白质时，可使其若干理化和生物学性质发生改变，这种现象称为蛋白质的变性。酶的灭活，食物蛋白经烹调加工有助于消化等，就是利用了这一特性。 (二)蛋白质的分类 简单的化学方法难于区分数量庞杂、特性各异的这类大分子化合物。通常按照其结构、形态和物理特性进行分类。不同分类间往往也有交错重迭的情况。一般可分为纤维蛋白、球状蛋白和结合蛋白三大类。 1.纤维蛋白包括胶原蛋白、弹性蛋白和角蛋白。 (1) 胶原蛋白胶原蛋白是软骨和结缔组织的主要蛋白质，一般占哺乳动物体蛋白总量的30%左右。胶原蛋白不溶于水，对动物消化酶有抗性，但在水或稀酸、稀碱中煮沸，易变成可溶的、易消化的白明胶。胶原蛋白含有大量的羟脯氨酸和少量羟赖氨酸，缺乏半胱氨酸、胱氨酸和色氨酸。 (2) 弹性蛋白弹性蛋白是弹性组织，如腱和动脉的蛋白质。弹性蛋白不能转变成白明胶。 (3) 角蛋白角蛋白是羽毛、毛发、爪、喙、蹄、角以及脑灰质、脊髓和视网膜神经的蛋白质。它们不易溶解和消化，含较多的胱氨酸(14-15%)。粉碎的羽毛和猪毛，在15-20磅蒸气压力下加热处理一小时，其消化率可提高到70-80%，胱氨酸含量则减少5-6%。 2.球状蛋白 (1) 清蛋白主要有卵清蛋白、血清清蛋白、豆清蛋白、乳清蛋白等，溶于水，加热凝固。 (2) 球蛋白球蛋白可用5-10%的NaCl溶液从动、植物组织中提取；其不溶或微溶于水，可溶于中性盐的稀溶液中，加热凝固。血清球蛋白、血浆纤维蛋白原、肌浆蛋白、豌豆的豆球蛋白等都属于此类蛋白。 (3) 谷蛋白麦谷蛋白、玉米谷蛋白、大米的米精蛋白属此类蛋白。不溶于水或中性溶液，而溶于稀酸或稀碱。 (4) 醇溶蛋白玉米醇溶蛋白、小麦和黑麦的麦醇溶蛋白、大麦的大麦醇溶蛋白属此类蛋白。不溶于水、无水乙醇或中性溶液，而溶于70-80%的乙醇。 (5) 组蛋白属碱性蛋白，溶于水。组蛋白含碱性氨基酸特别多。大多数组蛋白在活细胞中与核酸结合，如血红蛋白的珠蛋白和鲭鱼精子中的鲭组蛋白。 (6) 鱼精蛋白鱼精蛋白是低分子蛋白，含碱性氨基酸多，溶于水。例如鲑鱼精子中的鲑精蛋白、鲟鱼的鲟精蛋白、鲱鱼的鲱精蛋白等。鱼精蛋白在鱼的精子细胞中与核酸结合。 球蛋白比纤维蛋白易于消化，从营养学的角度看，氨基酸含量和比例也较纤维蛋白更理想。 3. 结合蛋白 结合蛋白是蛋白部分再结合一个非氨基酸的基团(辅基)。如核蛋白(脱氧核糖核蛋白、核糖体)，磷蛋白(酪蛋白、胃蛋白酶)，金属蛋白(细胞色素氧化酶、铜蓝蛋白、黄嘌呤氧化酶)，脂蛋白(卵黄球蛋白、血中β1-脂蛋白)，色蛋白(血红蛋白、细胞色素C、黄素蛋白、视网膜中与视紫质结合的水溶性蛋白)及糖蛋白(γ球蛋白、半乳糖蛋白、甘露糖蛋白、氨基糖蛋白)。
2020届一轮复习人教版蛋白质和核酸作业[基础练] 1．(2019·四川重庆调研)下列有关氨基酸、多肽链和蛋白质的叙述，正确的是() A．都只含有C、H、O、N四种元素 B．遇双缩脲试剂都显紫色 C．都通过主动运输进入细胞 D．通常都含有羧基 D[甲硫氨酸R基中含有S元素，则由甲硫氨酸构成的多肽链和蛋白质中也会含有S 元素。某些蛋白质(如血红蛋白)中还含有Fe元素。双缩脲试剂与蛋白质或多肽中的肽键发生作用产生紫色反应，氨基酸中无肽键，故不会与双缩脲试剂发生作用。大分子物质通过胞吞的方式进入细胞。氨基酸中至少有一个氨基和一个羧基，由氨基酸形成的肽链和蛋白质通常都含有氨基和羧基。] 2．蛋白质是决定生物体结构和功能的重要物质。下列相关叙述错误的是() A．细胞膜、细胞质基质中负责转运氨基酸的载体都是蛋白质 B．氨基酸之间脱水缩合生成的H2O中，氢来自于氨基和羧基 C．细胞内蛋白质发生水解时，通常需要另一种蛋白质的参与 D．蛋白质的基本性质不仅与碳骨架有关，而且也与功能基团相关 A[细胞膜上运载氨基酸的载体是蛋白质，但细胞质基质中负责转运氨基酸的是tRNA，tRNA属于核酸；氨基酸脱水缩合生成的H2O中，氢分别来自于氨基和羧基；细胞内蛋白质的水解通常需要蛋白酶的催化，而蛋白酶的化学本质是蛋白质；蛋白质的结构决定其功能，蛋白质的结构与碳骨架和功能基团都有关。] 3．(2018·山西太原期末)关于核酸的说法不正确的是() A．DNA和RNA的基本组成单位都是核苷酸，没有DNA的生物一定没有细胞结构B．同一个体的不同细胞中，DNA和RNA含量可能都不相同 C．细胞衰老时，核质比不变或减少 D．tRNA分子内也存在碱基对，其基本组成单位之一可用于合成ATP C[细胞衰老时，细胞核体积变大，细胞体积变小，因此核质比变大。] 4．(2019·河南郑州调研)下列关于DNA、RNA的叙述，错误的是() A．DNA和RNA的元素组成均为C、H、O、N、P
高二化学第四章第三节蛋白质的结构和性质 一、内容及其解析 1、内容：这节我们学习蛋白质的组成与性质，本节内容主要分为：①、从蛋白质在生物界的广泛存在引入，介绍“蛋白质是生命的基础”；②、介绍蛋白质的组成；③、介绍蛋白质的性质；④、介绍蛋白质的用途。 2、分析：“氨基酸的组成”是本节学习的难点，因为氨基酸的分子结构对于学生来说是陌生的。氨基酸属于多官能团化合物，教学中可考虑用迁移、替代、延伸的方法让学生轻松的接受。蛋白质的性质是本节的重点，可考虑用边讲边演示的方法进行，或边讲边做试验、边讨论的教学方法。 二、目标及其解析 1、目标 ⑴、使学生学习蛋白质是生命最基本的物质基础。 ⑵、学习蛋白质的组成、性质及用途。 ⑶、学习酶的特性与广泛的用途。 2、分析 ⑴、通过蛋白质在生物界里的广泛存在作简单的介绍，得出“蛋白质是生命的基础，没有蛋白质就没有生命”这一重要结论。 ⑵、蛋白质的组成及性质是本节的难点及重点，可用通过阅读课本相关内容及习题讲解来突破难点、突出重点，让学生轻松接受。 ⑶、联系生活、生产和社会，渗透相关学科知识，让学生真正了解蛋白质重要而广泛的用途，以体现化学教育的经济价值、社会价值和人文价值。 三、教学问题诊断分析 学生在学习氨基酸的组成上可能会出现障碍，以为氨基酸的分子结构对于学生来说是陌生的，且氨基酸属于多官能团化合物。同时在学习蛋白质的性质上也可能会出现困难，要克服以上困难我们可借助实验来帮助学生理解，根据实验现象来得出结论的教学方法。 四、教学支持条件分析 在课本演示实验的基础上，增添多媒体来教学。 五、教学过程设计 【引入】师生活动复习上节课内容氨基酸。 【板书】一、蛋白质的组成 【师】请同学们阅读课本88页，回答下列问题。 蛋白质的定义：蛋白质是由氨基酸分子经过缩合后通过肽键构成的天然有机高分子化合物。 1. 构成蛋白质的基础物质是什么？ 2 蛋白质的组成元素主要有哪些？ 3、蛋白质的结构 【学生活动】 【师生互动】解决以上问题。
新人教版化学选修5高中《蛋白质和核酸》教案一四章生命中的基础有机化学物质 第三节蛋白质和核酸（第一课时）教学设计 一、基本说明 1、教学内容所属模块：高中化学选修模块《有机化学基础》 2、年级：高二年级 3、所用教材出版单位：人民教育出版社 4、所属的章节：第四章第三节 5、教学时间：40分钟 二、教学设计 1、教材分析： 本节教材来自人教版选修 5 《有机化学基础》第四章第三节蛋白质和核酸。蛋白质是生命的基础，是一类非常重要的含氮生物高分子化合物，它水解的最终产物是氨基酸。这节内容从蛋白质在生物界的广泛存在引入，教材先介绍氨基酸的结构与性质，在此基础上结合插图常识性地介绍了蛋白质的四级结构，然后重点讨论了蛋白质的水解、盐析、变性、颜色反应等性质。教材最后对酶和核酸作了介绍。氨基酸的教学，应抓住氨基酸是多官能团化合物，在教学中应用迁移、替代、延伸的方法来突破难点 2、学情分析： 学生在必修2教材中，有“基本营养物质”一节，已经简单介绍了蛋白质的性质，学生已经学习羧基的有关性质，在生物课中已学习酶和核酸的知识，本节教学可在这些学生已有知识的基础上展开。学生已具备一定的实验探究能力及应用所学知识对身边生活问题进行解释的能力。 3、设计思路： 本节的教学设计总的思想是从身边事从学生已有知识引入，然后引导学生在探询相关问题的答案中学习新知识。具体来讲就是对氨基酸和蛋白质的学习，蛋白质的性质的学习通过学生动手实验来进行，以学生为主体，培养学生的实验探究能力和动手操作能力。 4、教学目标： 1）知识与技能：了解氨基酸的组成、结构特点和主要化学性质； 2）过程与方法： ①通过学生动手实验培养操作技能与观察能力，使之正确进行实验分析，从而加深对概念的理解，并抽象形成规律性认识。 ②培养学生通过观察实验现象，进行分析、推理，得出结论的思维能 力。 3）情感态度与价值观：通过学生实验，使学生的科学态度、思想情趣得到陶冶； 5、教学重难点： 教学重点：氨基酸的性质
高中生物复习专题《蛋白质和核酸》 [考纲要求] 1.蛋白质的结构和功能(Ⅱ)。2. 核酸的结构和功能(Ⅱ)。 考点一 蛋白质的结构、功能及相关计算 【知识梳理】 1、氨基酸的元素组成： 其结构通式为： 。特点是：至少有一个氨基和一 个 ；并且都有一个氨基和一个羧基连在 碳原子上。根据能否在人体内合成分为 氨基酸和 氨基酸。 2．蛋白质的合成及其结构、功能多样性 (1)二肽的形成过程 ①过程a ： ，物质b ： ，结构c ： 。 ②H 2O 中H 来源于 ；O 来源于 。 (2)蛋白质的结构层次 氨基酸―――→脱水缩合 ――――→盘曲、折叠蛋白质 特别提醒
蛋白质的盐析、变性和水解 ①盐析：是由溶解度的变化引起的，蛋白质的空间结构没有发生变化。 ②变性：是由于高温、过酸、过碱、重金属盐等因素导致的蛋白质的空间结构发生了不可逆的变化，肽链变得松散，蛋白质丧失了生物活性，但是肽键一般不断裂。 ③水解：在蛋白酶作用下，肽键断裂，蛋白质分解为短肽和氨基酸。水解和脱水缩合的过程相反。 3．蛋白质分子多样性的原因 (1)氨基酸：① ____ 不同；②成百上千；③千变万化。 (2)肽链的盘曲、折叠方式及其形成的千差万别。 4．蛋白质的功能(连线) 1．判断有关氨基酸的叙述(1)具有氨基和羧基的化合物，都是构成蛋白质的氨基酸( ) (2)组成蛋白质的氨基酸之间可按不同的方式脱水缩合( ) (3)脱水缩合形成的蛋白质中含有几个肽键就称为几肽( ) (4)组成生物体蛋白质的氨基酸分子至少都含有一个氨基(—NH2)和一个羧基(—COOH)，并且都有一个氨基和一个羧基连接在同一个碳原子上( ) 2．判断有关蛋白质的叙述(1)氨基酸的空间结构和种类决定蛋白质的功能( ) (2)蛋白质肽链的盘曲和折叠被解开时，其特定功能不会发生变化( ) (3)细胞中氨基酸种类和数量相同的蛋白质是同一种蛋白质( ) (4)蛋白质是生物体主要的能源物质( )
二、考题规律 蛋白质是生命活动的承担者，功能多样。而多样的功能是由其多变的结构决定的，在复习中对于结构的把握是重点和基础。蛋白质结构部分的知识点还往往会与后面遗传部分的转录和翻译结合在一起出题。本讲内容考查广泛，在多种题型中均有渗透。 三、考向预测 对于蛋白质是生命活动的体现者和承担者的理解需要在本讲内容的学习中完成，以便更准确地解答相关的简答题，理解生命活动的物质基础。在题量较小的综合试卷中，对于物质基础的理解考查是命题的趋势，而相关计算的比重会减小。 蛋白质的消化吸收： 胃蛋白酶、胰蛋白酶——多肽——肠肽酶——氨基酸——吸收（主动运输）——血液运输——组织细胞 一、氨基酸的结构：约20种
结构特点：至少含一个氨基（－NH2）和一个羧基（－COOH），且都有一个氨基和一个羧基与中心碳原子相连；氨基酸不同，Ｒ基不同。该特点也是判断组成生物体氨基酸的依据。 二、蛋白质的结构和多样性 （基本组成元素：共有元素是C、H、O、N，很多含P、S，有的含微量元素Fe、Cu、Mn、I、Zn等。） 1. 基本单位氨基酸的连接：（常见考点—相对分子质量的变化、元素的去向、肽键数目、脱水数） 氨基酸在核糖体上以脱水缩合的方式通过肽键（－CO－NH－）连接，形成肽，其连接过程如下图： 多个氨基酸分子缩合而成的多肽呈链状结构，叫肽链。 2. 空间结构：一条或几条肽链通过一定的化学键连接，形成复杂的空间结构。 3. 结构特点－多样性： 组成蛋白质的氨基酸种类不同，数目成百上千，排列次序变化多样，肽链的空间结构千差万别，因此，蛋白质分子的结构具有多样性，这就决定了蛋白质分子功能的多样性。 蛋白质结构多样性是生物多样性的直接原因，生物多样性的根本原因是遗传物质的多样性。
普通高中课程标准实验教科书—化学选修1[人教版] 第二课时 [复习]氨基酸性质:两性. [讲述]蛋白质是α—氨基酸缩聚的产物。蛋白质分子中还存在残留的氨基和羧基，因此跟氨基酸相似，蛋白质也具有两性。此外，蛋白质还有一些重要性质，我们一起通过下面的实验来认识。 [板书]二、蛋白质性质 [思考] 蛋白质溶液属于哪种分散系？为什么？ 1．盐析（边实验、边观察。） [思考]（1）什么叫盐析？它的特点是什么？ （2）盐析有哪些应用？ （经实验、阅读后回答。） [回答]蛋白质在浓无机盐溶液中因胶体凝聚而析出，叫做盐析。盐析是可逆的，表示如下： [讲解]采用多次盐析法，可以分离和提纯蛋白质。 2．变性 [思考] 1．什么叫蛋白质变性？这个过程的特点是什么？除实验涉及之外，还有哪些因素能引起蛋白质变性？ 2．蛋白质变性有哪些应用？ （1）医疗上高温消毒杀菌的原理是什么？ （2）有人误服重金属盐，如铅盐、铜盐、汞盐等，应该怎样急救？ （3）为什么注射针剂前要用卫生酒精对皮肤消毒？ （4）为什么40％的甲醛溶液（俗称福尔马林）可用作制生物标本的常用药剂？ （经思考、议论后回答。）
[板书] [讲述]由蛋白质变性引起的蛋白质凝结是不可逆的。蛋白质变性凝结后丧失可溶性，还失去生理活性。 [回答]（1）医疗上高温消毒杀菌，就是利用加热使蛋白质凝固，从而使细菌死亡。 （2）误服重金属盐，可以服用大量牛乳、蛋清或豆浆，以吸收重金属盐解毒，免使人体蛋白质变性中毒。 （3）用卫生酒精擦洗皮肤，能使皮肤表面附着的细菌（体内的蛋白质）凝固变性而死亡，达到消毒杀菌，避免感染的目的。 （4）甲醛使蛋白质凝固变性，使标本透明而不浑浊，说明甲醛溶液能长期保存标本，不影响展示效果。 3．颜色反应 [实验1—4] [讲解]蛋白质可以跟许多试剂发生颜色反应。这种反应能用于蛋白质的检验。 [板书]三、人体必需的氨基酸 [阅读] 相关内容说出人体必需的8种氨基酸及搭配食物的营养作用。 [讲解] 人体必需的8种氨基酸 口诀：甲携来一本亮色书
第二十章 氨基酸、多肽、蛋白质和核酸 1.写出下列氨基酸的Fischer 投影式，注明其R 或S ： （1）L-丙氨酸 （2）甘氨酸 （3）L-丝氨酸 （4）L-组氨酸 （5）L-半胱氨酸 2.写出下列反应产物的结构式： 3CH 2COO -+HCl ?(1) CH 3CH COO -+NaOH ?(2)H 3N +? N C N C 6H 5CH 2NH 2+CH 3CH 2COOH (3) 2CH 3CH (4)CONH H C CH 2CH(CH 3)2CONHCH 2COOH +2? 2 CH 3CH ?(5)COOH +C 6H 5CH 2O C Cl O ??H 2NCHCONHCH CH 3C 6H 5CHNHCO CONHCHCOOH CH(CH 3)2N HN 65(6) 3.写出赖氨酸在强酸溶液和强碱溶液中占优势的结构式。说明为什么在等电点时，赖氨酸偶 极离子的结构为NH 3CH 2CH 2CH 2CH 2CHCO 2-NH 2，而不是CH 2CH 2CH 2CH 2CHCO 2- 3NH 2。 4.合成下列氨基酸： （1）（±）-苯丙氨酸 （2）（±）-天门冬氨酸 （3）（±）-亮氨酸 （4）（±）-NH 3 CO 2- （5）（±）-CH 3CH 2CCO 2- NH 3 CH 3 N H 2CO 2- (6) 5.由指定的标记化合物及必要的试剂合成下列标记氨基酸：*CO 2*CH 3SCH 2CH 2CHCO 2- NH 3(1) *CO 2HOO*CCH 2CH NH 3(2)CO 2-
NH3 (3)D2O(CD3)2CH CHCO2- 6.一个三肽与2，4-二硝基氟苯作用后水解，得到下列化合物：N-(2,4-二硝基苯基)甘氨酸、N-(2,4-二硝基苯基)甘氨酰丙氨酸、丙氨酰亮氨酸、丙氨酸及亮氨酸，推测此三肽结构。 7.一个多肽由12个氨基酸组成：2个甘氨酸、2个丝氨酸、1个精氨酸、1个色氨酸、1个组氨酸、1个赖氨酸、1个苯丙氨酸、3个丙氨酸。N-端单元是丝氨酸，C-端是甘氨酸。胰蛋白酶水解得到三个肽碎片（假定总产率是100%）： N-端C-端每个碎片含有未知次序的氨基酸碎片A 丝精苯丙、丙、组 碎片B 丙甘色、甘 碎片C 丝赖丙 糜蛋白酶水解得到三个肽碎片： N-端C-端还含有 碎片D 丝苯丙丝、赖、丙、组 碎片E 丙色丙、甘、精 碎片F 甘 此十二肽中氨基酸的顺序是什么？ 8．如何用蛋氨酸甲酯和其他必要的化合物合成甘-丙-蛋三肽？ 9.α-角蛋白纤维（例如头发）当遭受湿热时，能伸长到它原来长度的二倍。在伸长的情况下，它们的X射线图型类似丝，冷却的纤维回复到它的原有长度，同时再次产生α-螺旋的X射线图型。问： （1）当纤维加热和伸长时，蛋白质结构发生什么变化？ （2）当冷却时，纤维自发地回复到它原有的α-螺旋结构，为什么？ 10.假定一个二肽缬-丝由光学纯的L-缬氨酸和外消旋的丝氨酸为原料来制备。写出所产生的异构体的立体结构式。异构体之间的构型关系是什么？注明每个异构体构型的符号（R或S）。 11.用简单的化学方法鉴别： CH3H C COOH NH2 、H2NCH2CH2COOH 和 C6H5NH2 (1) （2）天门冬氨酸和顺丁烯二酸 （3）谷氨酸和β-氨基戊二酸 12.写出亮氨酸与下列试剂作用所得到的反应产物： （1）水合茚三酮（2）DNFB，NaHCO3水溶液 （3）异硫氰酸苯酯（4）CH3OH，HCl （5）(CH3)3C—O—COCl （6）邻苯二甲酸酐 13.信使RNA上丝氨酸密码的碱基排列顺序是：尿嘧啶（U）、胞嘧啶（A）。画出此信使RNA 的部分结构式（5’-磷酸酯端在左边，3’-OH端在右边）。
第三节蛋白质和核酸 一、教学内容 1、课标中的内容 《有机化学基础》主题3 糖类、氨基酸和蛋白质，第 2点：能说出氨基酸的组成、结构特点和主要化学性质，查阅资料了解氨基酸、蛋白质与人体健康的关系。 第3点：了解蛋白质的组成、结构和性质，认识人工合成多肽、蛋白质、核酸等的意义，体会化学科学在生命科学发展中所起的重要作用。 活动与探究建议②实验：酶的催化作用。 ③阅读与讨论：蛋白质结构的复杂性。 ④实验：蛋白质的性质。 2、教材中的内容 蛋白质是生命的基础，是一类非常重要的含氮生物高分子化合物，它水解的最终产物是氨基酸。这节内容从蛋白质在生物界的广泛存在引入，教材先介绍氨基酸的结构与性质，在此基础上结合插图常识性地介绍了蛋白质的四级结构，然后重点讨论了蛋白质的水解、盐析、变性、颜色反应等性质。教材最后对酶和核酸作了介绍。 本节教学应注重学生动手实验及与对生活现象的解释，通过这节知识的学习使学生真正体会到“没有蛋白质就没有生命”。氨基酸的教学，应抓住氨基酸是多官能团化合物，在教学中应用迁移、替代、延伸的方法来突破难点。蛋白质的性质是本节的重点，可考虑用边讲边学生实验的方法进行，并注意结合生活中的一些事例来加深学生对蛋白质性质的理解。酶和核酸是现代生物工程研究的一个重要内容，它的作用和意义越来越为人们所认识，越来越被人们所重视，可以结合我国在这一领域所取得的成就对学生进行生动的爱国主义教育。 二、教学对象分析 1、知识技能方面：在必修2教材中，有“基本营养物质”一节，已经简单介绍了蛋白质的性质，学生已经学习羧基的有关性质，在生物课中已学习酶和核酸的知识，本节教学可在这些学生已有知识的基础上展开。 2、学习方法方面：学生已具备一定的实验探究能力及应用所学知识对身边生活问题进行解释的能力。 三、设计思想 本节的教学设计总的思想是从身边事从学生已有知识引入，然后引导学生在探询相关问题的答案中学习新知识。具体来讲就是将酶与核酸的知识先通过回忆、阅读的方式讲授，然后提出课本P90相类似的问题引入对氨基酸和蛋白质的学习，蛋白质的性质的学习通过学生动手实验来进行，以学生为主体，培养学生的实验探究能力和动手操作能力。 本节内容拟用两课时完成教学： 第一课时：酶、核酸、氨基酸的结构和性质 第二课时：蛋白质的结构及性质的学生分组实验 四、教学目标 1、知识与技能： （1）了解氨基酸的组成、结构特点和主要化学性质； （2）了解蛋白质的组成、结构和性质（盐析、变性、水解、颜色反应等）。 （3）认识蛋白质、酶、核酸等物质与人体健康的关系，体会化学学科在生命科学发展中所起的重要作用。 2、过程与方法： 通过学生实验完成蛋白质性质知识的形成，强化“蛋白质是生命的基础，没有蛋白质就没有生命”的认识。学会运用比较、分类、归纳、概括等方法对所得信息进行加工。