王镜岩生化第三版考研总结笔记
（2010年考研必备，完整详细版）
By 湖风微竹https://www.doczj.com/doc/1116141340.html,/
目录
绪论 -----------------------------01 第一章糖类-------------------------------01
第二章脂类-------------------------------05
第三章蛋白质-------------------------------09
第四章酶类-------------------------------27
第五章核酸-------------------------------39
第六章维生素与辅酶-------------------------47 第七章激素和信号传导----------------------50 第八章抗生素----------------------------------56
第九章生物氧化-------------------------------58
第十章糖代谢
----------------------------------62
第十一章脂类代谢-----------------------------70 第十二章氨基酸代谢---------------------------80 第十三章核酸的降解和核苷酸代谢---------92
第十四章 DNA复制和修复--------------------99
第十五章 RNA合成-----------------------------107 第十六章蛋白质合成---------------------------120
第十七章细胞代谢和基因表达的调控-------126
绪论
Biochemistry：研究生物体的物质基础及在生命过程中的化学变化；研究生命现象的化学本质。用化学的理论和方法研究生命现象，揭示生命的奥秘。
还原论：个体、器官、组织、细胞、细胞器、超分子、分子、结构域、结构单元、原子
整体论：生命科学的飞跃
二、研究内容
1. 生物大分子结构与性质：糖、脂、蛋白质、酶、维生素、核酸、激素、抗生素（序列分析、X射线衍射、波谱、质谱、圆二色散性）
2. 生物大分子结构与功能：生物大分子分解、合成、转化、能量平衡
3. 遗传信息传递及细胞代谢调控的分子机理
4. 生物大分子的提取、改造及利用（生物工程）
三、生物化学的发展历史
1. 静态生物化学时期（1920年前）
研究生物体内物质的化学组成和性质
2. 动态生物化学时期（1950年前）
糖、脂、蛋白质、核酸等的代谢关系；物质代谢途径及动态平衡、生物氧化、能量转化3. 机能生物化学时期（1950年后）
功能：遗传、生殖、生长、发育、循环、呼吸、消化、运动、内分泌的分子机理
第一章糖类
第一节糖类概述
一、糖类是地球上数量最多的化合物
贮藏性糖：低聚糖，淀粉（植物），糖原（动物）
结构多糖：纤维素，木质素，壳多糖, 肽聚糖
二、糖的概念
元素组成：CH2O（碳水化合物是不科学但默认的称呼）
功能基团：醛糖，酮糖
碳链长短：丙糖(甘油醛和二羟丙酮) 、丁糖、戊糖、己糖
三、糖的分类与命名
1、单糖：不能被水解为更小分子的糖。
2、寡糖：2-6个单糖分子脱水缩合而成
3、多糖：
均一性多糖：淀粉、糖原、纤维素、半纤维素、几丁质
不均一性多糖：糖胺多糖类(透明质酸、硫酸软骨素、硫酸皮肤素等)
4、结合糖(复合糖，糖缀合物，glycoconjugate )：糖脂、糖蛋白(蛋白聚糖)、糖-核苷酸等
5、糖的衍生物：糖醇、糖酸、糖胺、糖苷
四、糖类的生物学功能
1、能源
2、结构成分
3、物质代谢的碳骨架（碳源）
4、细胞或生物大分子之间识别的信息：糖蛋白
第二节单糖
一、单糖的结构
1、单糖的链状结构Fisher投影式表示
确定链状结构的方法（葡萄糖）：
a. 与Fehling试剂或其它醛试剂反应，含有醛基。
b. 与乙酸酐反应，产生具有五个乙酰基的衍生物。
c. 用钠、汞剂作用，生成山梨醇。
Fisher投影式表示方法：碳骨架、竖直写；氧化程度最高的碳原子在上方
左旋异构体(levorotary,L)或L型异构体。
右旋型异构体(dextrorotary)，或D型异构体。
差向异构体(epimer)：又称表异构体，只有一个不对称碳原子上的基因排列方式不同的非对映异构体，如D-葡萄糖与D-半乳糖。
2、单糖的环状结构用Havorth结构式或构象式表示
Havorth结构式：
①画一个五员或六员环
②从氧原子右侧的端基碳(anomerio carbon)开始，画上半缩醛羟基，在Fischer投影式中右侧的居环下，左侧居环上。
α-型头异构体：半缩醛羟基与羟甲基位于环平面两侧
β-型头异构体：半缩醛羟基与羟甲基位于环平面同侧
构象式：最能正确地反映糖的环状结构——折叠形结构。
3、几种重要的单糖的链状和环状结构式
(1) 丙糖：D-甘油醛二羟丙酮（√）
(2) 丁糖：D-赤鲜糖
(3) 戊糖：D-核糖D-脱氧核糖D-核酮糖（√）
(4) 己糖：D-葡萄糖(α-型及β型) D-果糖（√）
(5) 庚糖：D-景天庚酮糖
4、构型与构象的概念
构型：分子中由于各原子或基团间特有的固定的空间排列方式不同而使它呈现出不同的较定的立体结构
构象：由于分子中的某个原子(基团)绕C-C单键自由旋转而形成的不同的暂时性的易变的空间结构形式
5、构型与旋光性没有对应关系
构型不同旋光性就不同。但是构型与旋光性之间没有必然的对应规律，每一种物质的旋光性只能通过实验来确定。
二、单糖的物理化学性质
（一）物理性质
旋光性：是鉴定糖的一个重要指标
甜度：以蔗糖的甜度为标准
溶解性：易溶于水而难溶于乙醚、丙酮等有机溶剂
(二) 化学性质
1、变旋现象（mutarotation）
在溶液中，糖的链状结构和环状结构(α、β)之间可以相互转变，最后达到一个动态平衡，称为变旋现象。
2、糠醛反应(HCL)
(1) Molish反应可以鉴定单糖的存在。
(2) Seliwannoff反应可以鉴别醛糖与酮糖
酮糖HCL、间苯二酚红色
醛糖HCL、间苯二酚浅色
3、单糖具有还原性
还原性糖：能被弱氧化剂(如Fehhing试剂、Benedict试剂)氧化的糖
醛基氧化：糖酸(aldonic acid)
伯醇基氧化：糖醛酸(uronic acid)
醛基、伯醇基同时氧化：糖二酸(alduric acid)
4、单糖的羰基可以被还原为羰醇
5、同分异构化
在弱碱性溶液中，D-葡萄糖、D-甘露糖和D-果糖，可以通过烯醇或而相互转化
6、羟基酯化
糖的磷酸酯及其衍生物是糖的代谢活性形式(糖代谢的中间产物)。
葡萄糖的核苷二磷酸酯，如UDPG参与多糖的生物合成。
7、糖苷化（半缩醛羟基发生取代）
8、糖脎反应(亲核加成)
糖脎反应发生在醛糖和酮糖的链状结构上。
四、重要的单糖衍生物
1、糖醇：山梨醇
2、糖醛酸
单糖的伯醇基被氧化成-COOH。α-D-葡萄醛酸和差向异构物β-L-艾杜糖醛酸
3、氨基糖(糖胺）amino sugar, glycosamine)
4、糖苷
Glc糖苷，Gal糖苷。
5、脱氧糖
6-脱氧D-甘露糖L-岩藻糖2-脱氧D-核糖
第三节寡糖
1、麦芽糖（meltose）
性质：①变旋现象②具有还原性③能成脎
2、蔗糖（sucrose）[葡萄糖-α，β(1-2)-果糖苷]
性质：①无变旋现象②无还原性③不能成脎
3、乳糖（α-Lactose β-lactose ）:
β-半乳糖----- β(1-4)糖苷键---- α(或β)-葡萄糖
性质：①有变旋现象②具有还原性③能成脎
4、纤维二糖(cellobiose) [葡萄糖-β(1，4)-葡萄糖苷]
性质：①具有变旋现象②具有还原性③能成脎
5、海藻糖trehalose
两分子α-D-Glc，在C1上的两个半缩醛羟基之间脱水，由α-1.1糖苷键构成。
第四节多糖
一、均一性多糖
1、淀粉
①直链淀粉：α-1,4糖苷键，长而紧密的螺旋管形。遇碘显兰色
②支链淀粉：α-1,4、α-1,6糖苷键，不能形成螺旋管，遇碘显紫色。
2、糖元
与支链淀粉类似，但分支程度更高，每隔4个葡萄糖残基便有一个分支，含有大量的非原性端，可以被迅速动员水解。遇碘显红褐色。
3、纤维素
β-D-葡萄糖分子以β-(1-4)糖苷键相连而成直链。
4、几丁质(壳多糖)：
N-乙酰-β-D-葡萄糖胺以β(1，4)糖苷链相连成的直链。
二、不均一性多糖
其中，糖胺聚糖类（也称粘多糖，mucopoly saceharides，、氨基多糖等）是蛋白聚糖的主要组分
1、透明质酸
2、硫酸软骨素
3、硫酸皮肤素
4、硫酸用层酸
5、肝素
6、硫酸乙酰肝素
第五节结合糖
糖+蛋白→糖蛋白（蛋白聚糖、肽聚糖）
糖+脂→糖脂
糖+核酸→糖—核酸
一、糖蛋白
短的寡糖链与蛋白质共价相连即形成糖蛋白。
糖蛋白的总体性质更接近蛋白质。
寡糖链常常是具分支的杂糖链，不呈现重复的双糖系列，一般由2-10个单体(少于15)组成，未端成员常常是唾液酸或L-岩藻糖。
1、糖链与蛋白的连接方式
①N-糖苷键型：寡糖链（GlcNAC的β-羟基）与Asn的酰胺基、N-未端的 -氨基、Lys或Arg的ω-氨基相连
②O-糖苷键型：寡糖链（GalNAC的α-羟基）与Ser、Thr和羟基赖氨酸、羟脯氨酸的羟基相连。
③S-糖苷键型：以半胱氨酸为连接点的糖肽键。
④酯糖苷键型：以天冬氨酸、谷氨酸的游离羧基为连接点。
2、糖蛋白中糖链的结构
（1）N-糖苷键型（N-连接）有五糖核心
①高甘露糖型：由GlcNAc和甘露糖组成；
②复合型：除了GlcNAc和甘露糖外，还有果糖、半乳糖、唾液酸；
③杂合型：包含①和②的特征。
（2）O-糖苷键型（O-连接）没有五糖核心。
3、糖蛋白的生物学功能
寡糖链参与分子识别
糖链影响蛋白质的稳定性和生物活性
二、蛋白聚糖(Poroteoglycans)
总体性质与多糖更为接近。
糖胺聚糖（glycosaminoglycan,GAG）,也称粘多糖，氨基多糖，是高等动物结缔组织中的一类结构多糖，长而不分支，呈现重复双糖系列结构。
1、蛋白聚糖中的糖肽键
①O-糖肽键：
D-木糖与Ser羟基之间形成的糖肽键。
N-乙酰半乳糖胺与Thr或Ser羟基之间形成的糖肽键。
②N-糖肽键：N-乙酰葡萄糖胺与Asn之间形成的糖肽键。
2、糖白聚糖的生物学功能
主要存在于软骨、键等结缔组织和各种腺体分泌的粘液中，构成组织间质、润滑剂、防护剂等。
三、肽聚糖peptidoglycan
细菌细胞壁的主要成分
由N-乙酰葡萄糖胺和N-乙酰胞壁酸通过β-1.4糖苷键连接而成。
四、脂多糖（糖脂）
脂多糖是革兰氏阴性细菌细胞壁的特有结构成分，构成外膜外表面的主要物质。
从繁殖或破裂细菌中释放出的脂多糖在哺乳动物宿主中会引起毒性效应，被称为内毒活性。
第二章脂质（ Lipids）
第一节脂质概述（重点：三酯酰甘油；磷脂、糖脂的结构和功能）
一、脂质的概念
低溶或微溶于水而易溶于乙醚、氯仿、苯等非极性有机溶剂的化合物。一般都是由醇和脂肪酸组成的酯类或它们的衍生物。
二、分类
按化学组成分：
（1）单纯脂类：脂肪酸与醇类形成的酯。甘油酯、鞘酯、胆固醇酯、蜡
（2）复合脂类：除脂肪酸和醇外，还有其他非脂分子的成分。
磷脂：甘油磷脂、鞘磷脂糖脂：甘油糖脂、鞘糖脂脂蛋白
（3）衍生脂类：由单纯脂质和复合脂质衍生而来的复合物，具有脂质的一般性质。
脂肪酸及其衍生物；甘油、鞘氨醇、固醇类、高级醇等；萜类；脂溶性维生素
按脂质在水中和水界面上的行为分：
非极性脂质：不具有容积可溶性，不具有界面可溶性。
I类极性脂质：不具有容积可溶性，具有界面可溶性。能掺入膜，但自身不能形成膜。
Ⅱ类极性脂质（磷脂和鞘磷脂）：成膜分子，能形成双分子层和微囊。
Ⅲ类极性脂质（去污剂）：可溶性脂质，具有界面可溶性，但形成的单分子层不稳定。三、脂质的生物学功能
贮存脂质：三酰甘油、蜡
脂质结构脂质（生物膜的组成成分）：磷脂、胆固醇、糖脂
活性脂质：萜（脂溶性维生素、光和色素）、类固醇（激素）、酶的辅助因子
①生物膜的结构组分：磷脂（甘油磷脂和鞘磷脂），胆固醇，糖脂
②能量贮存形式：动物、油料种子的甘油三酯
③激素、维生素和色素的前体：萜类、固醇类、二十碳四稀酸
④化学信号：PIP2（磷脂酰肌醇二磷酸），前列腺素等
⑤保护功能：动物的脂肪组织，植物的蜡质
第二节脂肪酸及其衍生物
一、脂肪酸的结构特点
线形不分支
脂肪酸：具有长碳氢碳（尾）和一个羧基末端（头）的有机化合物总称。
二、脂肪酸的种类
饱和脂肪酸
软脂酸（棕榈酸）n-十六酸16:0
硬脂酸n-十八酸18:0
花生酸n-二十酸20:0
不饱和脂肪酸（1-6个双键）
油酸：顺-十八碳-9-稀酸，18：1△9c，
亚油酸（ω-6）：顺，顺-十八碳-9，12-二稀酸，18：2△9c，12c
α-亚麻酸（ω-3）：全顺-十八碳-9，12，15-三稀酸，18：3△9c，12c，15c
花生四稀酸（ω-6）：全顺-二十碳-5，8，11，14四稀酸，20：4 △5c，8c，11c，14c
二十二碳六稀酸（DHA）（ω-3）：
全顺-二十二碳-4-7-10-13-16-19六稀酸，22：6 △4c，7c，10c，13c，16c，19c
三、脂肪酸的理化性质
烃链越长，溶解度越低；双键越多，熔点越低
四、脂肪酸盐与乳化作用
脂肪酸盐具有亲水基（电离的羧基）和和疏水基（长的烃链），是典型的两亲化合物，是离子型去污剂。
五、多不饱和脂肪酸
1、生物膜中多是顺式不饱和脂肪酸
增加膜流动性；降低膜相变温度，抗寒冷
2、多不饱和脂肪酸降低血脂
生物膜中多是顺式不饱和脂肪酸：顺式不饱和脂肪酸增加膜流动性,降低膜相变温度，抗寒冷
3essential fatty acids）：亚油酸和α-亚麻酸
4、皂化值（评估油的质量）：完全皂化1克油脂所需KOH的毫克数。
5、酸值（酸败程度）：中和1 克油脂中的游离脂肪酸所消耗的KOH毫克数。
6、碘值（不饱和键的多少）：100克油脂吸收碘的克数。
六、类二十碳烷
是花生四烯酸的衍生物。例如：前列腺素、凝血恶烷、白三烯
第三节脂酰甘油和蜡
简单三脂酰甘油
三酰甘油（甘油三脂）
酰基甘油二酰甘油（甘油二脂）混合三脂酰甘油
单酰甘油（甘油单脂）
蜡长链脂肪酸+长链一元醇（或固醇）
CH2OH CH2OH
HO ─C ─H 甘油HO ─C ─H 甘油-3-磷酸
CH2OH CH2O ─PO32-
CH2O ─CO ─R1
R2─CO ─O ─CH 三酰甘油
H2C ─O ─CO ─R3
第四节磷脂
甘油磷脂：甘油、脂肪酸、磷酸和一分子氨基醇(如胆碱、乙醇胺、丝氨酸或肌醇)
组成
磷脂
鞘氨醇磷脂：以鞘氨醇代替了甘油。
一、甘油磷脂
1、结构与种类
（1）磷脂酰胆碱（卵磷脂）（PC）HO—CH2CH2N+（CH3）3（胆碱）
（2）磷脂酰乙醇胺（脑磷脂）（PE）HO—CH2CH2—N+H3（乙醇胺）
（3）磷脂酰丝氨酸（PS）
HO—CH2CH—COO-（丝氨酸）
N+H3
（4）磷脂酰肌醇（PI）
（5）磷脂酰甘油（PG）
（6）二磷脂酰甘油
2、甘油磷脂的基本结构
3、甘油磷脂的一般性质
纯的甘油磷脂为白色蜡状固体
溶于大多数含少量水的非极性溶剂，但难溶于无水丙酮。
在水中能形成双分子层的微囊。
二、鞘磷脂（见第五节鞘脂类）
1、组成：
鞘氨醇脂肪酸磷酸胆碱或乙醇胺
第五节糖脂glycolipid
一、甘油糖脂
甘油糖脂是二酰甘油分子的羟基与糖基以糖苷键连接而成。
植物的叶绿体和微生物的质膜富含甘油糖脂
单（二）半乳糖基甘油二酯6—磺基Glc甘油二酯
二、鞘糖脂（神经酰胺糖脂）
单糖、双糖或寡糖通过O-糖苷键与神经酰胺相连而形成
1、脑苷脂：半乳糖苷神经酰胺、葡萄糖苷神经酰胺
2、硫脑苷脂：脑苷脂被硫酸化，在生理pH下带负电荷。
3、神经节苷脂：寡糖链(带有一个或多个唾液酸残基)与神经酰胺形成的鞘糖脂。
三、糖脂的生物学功能
1、细胞结构的刚性
2、抗原的化学标记血型抗原
3、细胞分化阶段可鉴定的化学标记
4、调节细胞的正常生长
5、授予细胞与其它生物活性物质的反应性倾向。
第六节鞘脂类
一、鞘氨醇
二、神经酰胺
鞘脂类的核心结构，由鞘氨醇氨基以酰胺键与长链（18—26C）脂肪酸的羟基相连。
三、鞘磷脂（见第四节磷脂）
四、鞘糖脂（见第五节糖脂）
第七节血浆脂蛋白Lipoprotein
血浆脂蛋白可以把脂类(三酰甘油、磷脂、胆固醇)从一个器官运输到另一个器官。
一、乳糜微粒（chylomicron CM）
颗粒大小约为500nm，脂类含量高达98％，蛋白质含量少于2％，密度极低。
CM
血液。主要功能为：转运外源性甘油三酯及胆固醇脂，从小肠到组织肌肉和adipose组织。
二、极低密度脂蛋白(very low density lipoprotein VLDL)
极低密度脂蛋白VLDL中TG主要在肝脏利用脂肪酸和葡萄糖合成。若食物摄取过量糖或体内脂肪动用过多，均可导致血VLDL增高。VLDL中脂类占85％-90％，其中TG占55％，其密度也很低。
VLDL是运输内源性甘油三酯TG及胆固醇的主要形式。将脂类运输到组织中。
三、低密度脂蛋白(low density lipoprotein LDL)
转运内源性胆固醇，把胆固醇运输到组织。
四、高密度脂蛋白(high density lipoprotein HDL）
主要由肝合成，小肠也可合成，逆向转运胆固醇，清除细胞膜上过量的胆固醇。将胆固醇从肝外组织转运到肝进行代谢。
HDL按密度大小又可分为HDL1、HDL2和HDL3。HDL1又称为HDLc，仅在摄取高胆固醇膳食后才在血中出现，健康人血浆中主要含HDL2和HDL3。
载脂蛋白：脂质的增溶剂，脂蛋白受体的识别部位（细胞导向）
第八节萜类和固醇类化合物
统称为类异戊二烯类(isoprenoid)
一、萜类
萜分子的碳架可以看成是由两个或多个异戊二烯单位连接而成。是重要的活性物质。二、类固醇（甾类）
含有环戊烷多氢菲母核的一类醇、酸及其衍生物。
1、胆固醇（二氢胆固醇、7—脱氢胆酸、胆固醇酯）
（2）性质
物理性质：白色、斜方晶体。
化学性质：a. 醇基可与脂酸成酯（棕榈酸、硬脂酸、油酸） b. 双键可加氢
（3）分布及功能
脑及神经组织中，肝、肾、肾上腺、卵巢等合成固醇激素的腺体
胆固醇是生物膜的重要成分，羟基极性端分布于膜的亲水界面，母核及侧链深入膜双层，控制膜的流动性，阻止磷脂在相变温度以下时转变成结晶状态，保证膜在低温时的流动性及正常功能。
胆固醇是合成胆汁酸、类固醇激素、维生素D等生理活性物质的前体。
肾上腺皮质激素、雌激素、雄激素
2、植物甾醇
不能被动物吸收和利用。
豆甾醇（大豆中）麦甾醇（麦芽中）
3、酵母固醇
又称麦角甾醇，经紫外光照射可转化成维生素D3。
三、固醇衍生物
1、胆汁酸
与脂肪酸或其他脂类结合（胆固醇，胡萝卜素）成盐，乳化肠腔内油脂，增加脂肪酶作用位点，便于油脂消化吸收。
2、类固醇激素（见第七章激素）
（1）肾上腺皮质激素（７种）
（2）性激素
雄性激素：睾丸酮雌性激素：雌二醇、黄体酮
第三章蛋白质
第一节氨基酸Amino acid（Building blocks of proteins）
酸水解：色氨酸被破坏，天冬酰胺、谷氨酰胺脱酰胺基，生成天冬氨酸、谷氨酸
碱水解：消旋，色氨酸稳定
酶水解：水解位点特异，用于一级结构分析，肽谱
一、氨基酸的功能
1. 构成蛋白质
2. 化学信号分子
神经递质： -氨基丁酸Hormone：甲状腺素、吲哚乙酸
3. 含氮化合物的前体：核苷酸和核酸的含氮碱基、血红素、叶绿素
4. 代谢中间物
尿素循环：精氨酸、瓜氨酸、鸟氨酸
二、氨基酸的结构
细胞内氨基酸的存在形式
A. 编码的蛋白质氨基酸，（Typical amino acid），共20种，有对应的遗传密码
B. 非编码的蛋白质氨基酸，多肽合成后，由基本氨基酸被酶修饰而产生
C. 不构成蛋白质，（Amino acids not found in proteins），约有150种
（一）Typical amino acid （20种）
General structure
1. 按照R基的化学结构分类
（1）R为脂肪烃的氨基酸（5种）：Gly、Ala、Val、Leu、Ile
A. R基为中性烷基（Gly为H ），对分子酸碱性影响很小，几乎有相同的等电点（6 .0）
B. 从Gly至Ile，R基团疏水性增加，Ile是这20种氨基酸中脂溶性最强的之一（除Phe 2.5、Trp3.4 、Tyr 2.3以外）
C.一般位于在蛋白质内部，侧链不被修饰
（2）R中含有羟基的氨基酸（2种）：Ser和Thr
A. Ser的-OH基是极性基团，易与其它基团形成氢键，具有重要的生理意义，在大多数酶的活性中心都发现有Ser残基
B. Thr中的-OH是仲醇，具有亲水性，但形成氢键的能力较弱，在酶的活性中心很少出现（3）R中含硫的氨基酸（2种）：Cys、Met
A. Cys（半胱氨酸）R中含巯基-SH两个Cys的-SH氧化生成二硫键，生成胱氨酸。 Cys -SH+ Cys -SH ——Cys-S-S- Cys ，二硫键利于蛋白质结构的稳定
B. Met中含有甲硫基（-S-CH3 ）在生物合成中是一种重要的甲基供体
（4）R中含有acidic group的氨基酸（2种）：Asp、Glu
Asp侧链羧基pKa（β-COOH）为3.86；Glu侧链羧基pKa（γ-COOH）为4.25
它们在生理条件下带有负电荷
（5）R中含有酰胺基团的氨基酸（2种）：Asn、Gln
易发生氨基转移反应，转氨基反应在生物合成和代谢中有重要意义。
（6）R中含氨基的氨基酸（2种）：Basic amino acids，Lys、Arg
A. Lys的R侧链上含有一个氨基，pKa为10.53，生理条件下Lys侧链带有一个正电荷。此外，它的侧链有4个C，柔性较大，使侧链氨基的反应活性增大
B. Arg是碱性最强的氨基酸，pKa为12.48，生理条件下完全质子化
（7）R中含有芳香基的氨基酸（2种）：Phe、Tyr
都具有共轭π电子体系，易与其它缺电子体系或π电子体系形成电荷转移复合物( charge-transfer complex)，在分子相互识别过程中具有重要作用。
这2种氨基酸在紫外区有特征吸收峰。
（8）R为杂环的氨基酸（3种）：Trp 、His、Pro
A.在280nm，Trp吸收最强，Tyr次之，Phe最弱
B. His的咪唑环pKa在游离氨基酸中和在多肽链中不同，前者pKa为6.00，后者为7.35，它是20种氨基酸中侧链pKa值最接近生理pH值的一种，在接近中性pH时，可离解平衡，具有缓冲能力
C. Pro是唯一的一种环状结构的氨基酸，它的α-亚氨基是环的一部分，因此具有特殊的刚
性结构。多肽链中，Pro残基所在的位置必然发生骨架方向的变化，它在蛋白质空间结构中具有极重要的作用。
2. 按照R基的极性可以分为4类
（1）非极性氨基酸Nonpolar amino acids（8种）
Ale、Val、Leu、Ile、Phe、Trp、Met、Pro，在水中溶解度较小，在维持蛋白质的三维结构中起着重要作用。
（2）不带电荷的极性氨基酸Polar, uncharged amino acids（7种）
Ser、The、Tyr、Cys、Asn、Gln 、Gly，这类氨基酸的侧链都能与水形成氢键，因此很容易溶于水。
（3）带负电荷的氨基酸（酸性氨基酸）Acidic amino acids（2种）：Glu和Asp
（4）带正电荷的氨基酸（碱性氨基酸）Basic acids（3种）Arg、Lys、His
非极性氨基酸一般位于蛋白质的疏水核心，带电荷的氨基酸和极性氨基酸位于蛋白质表面。酶的活性中心：His、Ser
（二）Uncommon amino acids
1. 4-羟脯氨酸（结缔组织的纤维状蛋白）
2. 5-羟赖氨酸（结缔组织的纤维状蛋白）
3. 6-N-甲基赖氨酸（肌球蛋白）
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最后祝大家在2010年考研成功！
By 湖风微竹https://www.doczj.com/doc/1116141340.html,/（2009-09-01）
第一章糖类 提要 糖类是四大类生物分子之一，广泛存在于生物界，特别是植物界。糖类在生物体内不仅作为结构成分和主要能源，复合糖中的糖链作为细胞识别的信息分子参与许多生命过程，并因此出现一门新的学科，糖生物学。 多数糖类具有(CH2O)n的实验式，其化学本质是多羟醛、多羟酮及其衍生物。糖类按其聚合度分为单糖，1个单体；寡糖，含2-20个单体；多糖，含20个以上单体。同多糖是指仅含一种单糖或单糖衍生物的多糖，杂多糖指含一种以上单糖或加单糖衍生物的多糖。糖类与蛋白质或脂质共价结合形成的结合物称复合糖或糖复合物。 单糖，除二羟丙酮外，都含有不对称碳原子(C*)或称手性碳原子，含C*的单糖都是不对称分子，当然也是手性分子，因而都具有旋光性，一个C*有两种构型D-和L-型或R-和S-型。因此含n个C*的单糖有2n个旋光异构体，组成2n-1对不同的对映体。任一旋光异构体只有一个对映体，其他旋光异构体是它的非对映体，仅有一个C*的构型不同的两个旋光异构体称为差向异构体。 单糖的构型是指离羧基碳最远的那个C*的构型，如果与D-甘油醛构型相同，则属D系糖，反之属L 系糖，大多数天然糖是D系糖Fischer E论证了己醛糖旋光异构体的立体化学，并提出了在纸面上表示单糖链状立体结构的Fischer投影式。许多单糖在水溶液中有变旋现象，这是因为开涟的单糖分子内醇基与醛基或酮基发生可逆亲核加成形成环状半缩醛或半缩酮的缘故。这种反应经常发生在C5羟基和C1醛基之间，而形成六元环吡喃糖(如吡喃葡糖)或C5经基和C2酮基之间形成五元环呋喃糖(如呋喃果糖)。成环时由于羰基碳成为新的不对称中心，出现两个异头差向异构体，称α和β异头物，它们通过开链形式发生互变并处于平衡中。在标准定位的Hsworth式中D-单糖异头碳的羟基在氧环面下方的为α异头物，上方的为β异头物，实际上不像Haworth式所示的那样氧环面上的所有原子都处在同一个平面，吡喃糖环一般采取椅式构象，呋喃糖环采取信封式构象。 单糖可以发生很多化学反应。醛基或伯醇基或两者氧化成羧酸，羰基还原成醇；一般的羟基参与成脂、成醚、氨基化和脱氧等反应；异头羟基能通过糖苷键与醇和胺连接，形成糖苷化合物。例如，在寡糖和多糖中单糖与另一单糖通过O-糖苷键相连，在核苷酸和核酸中戊糖经N-糖苷键与心嘧啶或嘌呤碱相连。 生物学上重要的单糖及其衍生物有Glc, Gal，Man, Fru,GlcNAc, GalNAc,L-Fuc,NeuNAc (Sia),GlcUA 等它们是寡糖和多糖的组分,许多单糖衍生物参与复合糖聚糖链的组成，此外单糖的磷酸脂，如6-磷酸葡糖，是重要的代谢中间物。 蔗糖、乳糖和麦芽糖是常见的二糖。蔗糖是由α-Glc和β- Fru在两个异头碳之间通过糖苷键连接而成，它已无潜在的自由醛基，因而失去还原，成脎、变旋等性质，并称它为非还原糖。乳糖的结构是Gal β(1-4)Glc，麦芽糖是Glcα(1-4)Glc,它们的末端葡萄搪残基仍有潜在的自由醛基，属还原糖。环糊精由环糊精葡糖基转移酶作用于直链淀粉生成含6,7或8个葡萄糖残基，通过α-1,4糖苷键连接成环，属非还原糖，由于它的特殊结构被用作稳定剂、抗氧化剂和增溶剂等。 淀粉、糖原和纤维素是最常见的多糖，都是葡萄糖的聚合物。淀粉是植物的贮存养料，属贮能多糖，是人类食物的主要成分之一。糖原是人和动物体内的贮能多糖。淀粉可分直链淀粉和支链淀粉。直链淀粉分子只有α-1,4连键，支链淀粉和糖原除α-1,4连键外尚有α-1,6连键形成分支，糖原的分支程度比支链淀粉高。纤维素与淀粉、糖原不同，它是由葡萄糖通过β-1.4糖苷键连接而成的，这一结构特点使纤维素具有适于作为结构成分的物理特性，它属于结构多糖。 肽聚糖是细菌细胞壁的成分，也属结构多糖。它可看成由一种称胞壁肽的基本结构单位重复排列构成。胞壁肽是一个含四有序侧链的二糖单位，G1cNAcβ(1-4)MurNAc，二糖单位问通过β-1,4连接成多糖，链相邻的多糖链通过转肽作用交联成一个大的囊状分子。青霉素就是通过抑制转肽干扰新的细胞壁形成而起抑菌作用的。磷壁酸是革兰氏阳性细菌细胞壁的特有成分;脂多糖是阴性细菌细胞壁的特有成分。 糖蛋白是一类复合糖或一类缀合蛋白质。许多内在膜蛋白质和分泌蛋白质都是糖蛋白。糖蛋白和糖脂中的寡糖链，序列多变，结构信息丰富，甚至超过核酸和蛋白质。一个寡糖链中单糖种类、连接位置、异
王镜岩(第三版)生物化学下册课后习题答案第34章DNA的复制和修复 ⒈生物的遗传信息如何由亲代传给子代？ 答：在细胞分裂间期，DNA分子边解旋边复制，分别以亲代DNA的两条母链为模板，以核中游离的脱氧核苷酸为原料，根据碱基互补配对原则，合成两条子链，它们分别与相应的模板链螺旋化就形成了两个与亲代DNA 一样的子代DNA，在生物传种接代的过程中，亲代将复制出的一份DNA通过配子传给子代，从而实现了亲子代间遗传信息的传递。接下来，在子代个体发育的过程中，将利用DNA(gene)来指导自身蛋白质的合成，从而表现出与亲代相似的性状。 也有一些生物如某些病毒，是通过将亲代的RNA复制后传给子代的方式进行遗传信息的传递。 ⒉何谓DNA的半保留复制？是否所有的DNA复制都以半保留的方式进行？（双链DNA通常都以半保留方式复制。） 答：DNA在复制时首先两条链之间的氢键断裂两条链分开，然后以每一条链分别做模板各自合成一条新的DNA链，这样新合成的子代DNA分子中一条链来自亲代DNA，另一条链是新合成的，这种复制方式为半保留复制(semiconservative replication)。 并非所有的DNA复制都以半保留的方式进行，但双链DNA通常都以半保留方式复制。 ⒊若使15N标记的大肠杆菌在14N培养基中生长三代，提取
DNA，并用平衡沉降法测定DNA密度，其14N-DNA分子与14N-15N 杂合DNA分子之比应为多少？答：这两者之比为1:3。 ⒋比较DNA聚合酶Ⅰ、Ⅱ和Ⅲ性质的异同。DNA聚合酶Ⅳ和Ⅴ的功能是什么？有何生物学意义？ 答：在E.coli中，共发现了3种DNA聚合酶，即DNA聚合酶Ⅰ、Ⅱ、Ⅲ。 DNA聚合酶Ⅰ是个多功能酶，具有5’--→ 3’聚合功能；3’--→ 5’外切功能以及3’--→ 5’外切功能。DNA聚合酶Ⅱ与DNA聚合酶Ⅰ功能相似，但没有5’--→ 3’外切功能。DNA聚合酶Ⅲ与DNA 聚合酶Ⅱ功能相同，但其聚合活性比DNA聚合酶Ⅰ高1000倍，是E.coliDNA复制中的最主要酶。 DNA聚合酶Ⅳ和Ⅴ是在1999年才被发现的,它涉及DNA的错误倾向修复(errorprone repair)。当DNA受到较严重损伤时, 即可诱导产生这两个酶,使修复缺乏准确性(accuracy),因而出现高突变率。其生物学意义在于高突变率虽会杀死许多细胞,但至少可以克服复制障碍, 使少数突变的细胞得以存活。 ⒌DNA复制的精确性、持续性和协同性是通过怎样的机制实现的？ 答：DNA聚合酶Ⅲ由10个亚基组成，这些亚基将催化DNA合成、校对和夹位DNA等功能有机地组合在一起，保证了DNA复制的精确性、持续性和协同性。 ⒍何谓DNA的半不连续复制？何谓冈崎片断？试述冈崎片断合
v1.0 可编辑可修改 教学目标： 1.掌握蛋白质的概念、重要性和分子组成。 2.掌握α-氨基酸的结构通式和20种氨基酸的名称、符号、结构、分类；掌握氨基酸的重要性质；熟悉肽和活性肽的概念。 3.掌握蛋白质的一、二、三、四级结构的特点及其重要化学键。 4.了解蛋白质结构与功能间的关系。 5.熟悉蛋白质的重要性质和分类 第一节蛋白质的分子组成 一、蛋白质的元素（化学）组成 主要有 C（50%～55%）、H（6%～7%）、O（19%～24%）、N（13%～19%）、S（0%～4%）。有些蛋白质还含微量的P、Fe、Cu、Zn、Mn、Co、Mo、I等。 各种蛋白质的含氮量很接近，平均为16%。因此，可以用定氮法来推算样品中蛋白质的大致含量。 每克样品含氮克数××100=100g样品中蛋白质含量（g%）二、蛋白质的基本组成单位——氨基酸 蛋白质在酸、碱或蛋白酶的作用下，最终水解为游离氨基酸（amino acid），即蛋白质组成单体或构件分子。存在于自然界中的氨基酸有300余种，但合成蛋白质的氨基酸仅20种（称编码氨基酸），最先发现的是天门冬氨酸（1806年），最后鉴定的是苏氨酸（1938年）。（三）氨基酸的重要理化性质 1．一般物理性质 α-氨基酸为无色晶体，熔点一般在200 oC以上。各种氨基酸在水中的溶解度差别很大（酪氨酸不溶于水）。一般溶解于稀酸或稀碱，但不能溶解于有机溶剂，通常酒精能把氨基酸从其溶液中沉淀析出。 芳香族氨基酸（Tyr、Trp、Phe）有共轭双键，在近紫外区有光吸收能力，Tyr、Trp的吸收峰在280nm，Phe在265 nm。由于大多数蛋白质含Tyr、Trp残基，所以测定蛋白质溶液280nm的光吸收值，是分析溶液中蛋白质含量的快速简便的方法。 2．两性解离和等电点（isoelectric point, pI） 氨基酸在水溶液或晶体状态时以两性离子的形式存在，既可作为酸（质子供体），又可作为碱（质子受体）起作用，是两性电解质，其解离度与溶液的pH有关。 在某一pH的溶液中，氨基酸解离成阳离子和阴离子的趋势和程度相等，成为兼性离子，呈电中性，此时溶液的pH称为该氨基酸的等电点。氨基酸的pI是由α-羧基和α-氨基的解离常数的负对数pK1和pK2决定的。计算公式为：pI=1/2(pK1+ pK2)。 若1个氨基酸有3个可解离基团，写出它们电离式后取兼性离子两边的pK值的平均值，即为此氨基酸的等电点（酸性氨基酸的等电点取两羧基的pK值的平均值，碱性氨基酸的等电点取两氨基的pK值的平均值）。 第二节蛋白质的分子结构 蛋白质是生物大分子，结构比较复杂，人们用4个层次来描述，包括蛋白质的一级、二级、三级和四级结构。一级结构描述的是蛋白质的线性（或一维）结构，即共价连接的氨基酸残基的序列，又称初级或化学结构。二级以上的结构称高级结构或构象（conformation）。 一、蛋白质的一级结构（primary structure） 1953年，英国科学家F. Sanger首先测定了胰岛素（insulin）的一级结构，有51个氨基酸残基，由一条A链和一条B链组成，
生物化学(第三版)课后习题详细解答 第三章氨基酸 提要 α-氨基酸是蛋白质的构件分子,当用酸、碱或蛋白酶水解蛋白质时可获得它们.蛋白质中的氨基酸都是L型的.但碱水解得到的氨基酸是D型和L型的消旋混合物。 参与蛋白质组成的基本氨基酸只有20种。此外还有若干种氨基酸在某些蛋白质中存在，但它们都是在蛋白质生物合成后由相应是基本氨基酸(残基）经化学修饰而成.除参与蛋白质组成的氨基酸外,还有很多种其他氨基酸存在与各种组织和细胞中，有的是β-、γ-或δ—氨基酸，有些是D型氨基酸。 氨基酸是两性电解质。当pH接近1时，氨基酸的可解离基团全部质子化，当pH在13左右时，则全部去质子化.在这中间的某一pH（因不同氨基酸而异）,氨基酸以等电的兼性离子（H3N+CHRCOO-)状态存在。某一氨基酸处于净电荷为零的兼性离子状态时的介质pH称为该氨基酸的等电点,用pI表示。 所有的α—氨基酸都能与茚三酮发生颜色反应。α—NH2与2,4-二硝基氟苯（DNFB）作用产生相应的DNP-氨基酸（Sanger反应）;α—NH2与苯乙硫氰酸酯(PITC）作用形成相应氨基酸的苯胺基硫甲酰衍生物（ Edman反应）.胱氨酸中的二硫键可用氧化剂（如过甲酸）或还原剂（如巯基乙醇）断裂.半胱氨酸的SH基在空气中氧化则成二硫键.这几个反应在氨基酸荷蛋白质化学中占有重要地位。 除甘氨酸外α—氨基酸的α-碳是一个手性碳原子,因此α-氨基酸具有光学活性.比旋是α-氨基酸的物理常数之一，它是鉴别各种氨基酸的一种根据. 参与蛋白质组成的氨基酸中色氨酸、酪氨酸和苯丙氨酸在紫外区有光吸收，这是紫外吸收法定量蛋白质的依据。核磁共振（NMR）波谱技术在氨基酸和蛋白质的化学表征方面起重要作用。 氨基酸分析分离方法主要是基于氨基酸的酸碱性质和极性大小。常用方法有离子交换柱层析、高效液相层析（HPLC)等。 习题 1。写出下列氨基酸的单字母和三字母的缩写符号:精氨酸、天冬氨酸、谷氨酰氨、谷氨酸、苯丙氨酸、色氨酸和酪氨酸。［见表3-1］
第十章 DNA 的生物合成（复制） 一、A型选择题 1．遗传信息传递的中心法则是（） A．DNA→RNA→蛋白质 B．RNA→DNA→蛋白质 C．蛋白质→DNA→RNA D．DNA→蛋白质→RNA E．RNA→蛋白质→DNA 2．关于DNA的半不连续合成，错误的说法是（） A．前导链是连续合成的 B．随从链是不连续合成的 C．不连续合成的片段为冈崎片段 D．随从链的合成迟于前导链酶合成 E．前导链和随从链合成中均有一半是不连续合成的 3．冈崎片段是指（） A．DNA模板上的DNA片段 B．引物酶催化合成的RNA片段 C．随从链上合成的DNA片段 D．前导链上合成的DNA片段 E．由DNA连接酶合成的DNA 4．关于DNA复制中DNA聚合酶的错误说法是（） A．底物都是dNTP B．必须有DNA模板 C．合成方向是5，→3， D．需要Mg２+参与 E．需要ATP参与 5．下列关于大肠杆菌DNA聚合酶的叙述哪一项是正确（） A．具有3，→5，核酸外切酶活性 B．不需要引物 C．需要4种NTP D．dUTP是它的一种作用物 E．可以将二个DNA片段连起来 6．DNA连接酶（） A．使DNA形成超螺旋结构 B．使双螺旋DNA链缺口的两个末端连接 C．合成RNA引物D．将双螺旋解链 E．去除引物，填补空缺 7．下列关于DNA复制的叙述，哪一项是错误的（） A．半保留复制 B．两条子链均连续合成 C．合成方向5，→3， D．以四种dNTP为原料 E．有DNA连接酶参加 8．DNA损伤的修复方式中不包括（） A．切除修复 B．光修复 C．SOS修复 D．重组修复 E．互补修复 9．镰刀状红细胞性贫血其β链有关的突变是（） A．断裂B．插入C．缺失 D．交联 E．点突变 10．子代DNA分子中新合成的链为5，-ACGTACG-3，，其模板链是（） A．3，-ACGTAＣG-5， B．5，-TGCATGC-3， C．3，-TGCATGC-5， D．5，-UGCAUGC-3， E．3，-UGCAUGC-5， 二、填空题 1．复制时遗传信息从传递至；翻译时遗传信息从传递至。2．冈崎片段的生成是因为DNA复制过程中，和的不一致。 3．能引起框移突变的有和突变。 4．DNA复制的模板是；引物是；基本原料是；参与反应的主要酶类有、、、和。 5．DNA复制时连续合成的链称为链；不连续合成的链称为链。 6．DNA的半保留复制是指复制生成的两个子代DNA分子中，其中一条链是，另一条链是。 7．DNA 复制时，阅读模板方向是，子代DNA合成方向是，催化DNA合成的酶是。
第19章代谢总论 ⒈怎样理解新陈代谢？ 答：新陈代谢是生物体内一切化学变化的总称，是生物体表现其生命活动的重要特征之一。它是由多酶体系协同作用的化学反应网络。新陈代谢包括分解代谢和合成代谢两个方面。新陈代谢的功能可概括为五个方而：①从周围环境中获得营养物质。②将外界引入的营养物质转变为自身需要的结构元件。③将结构元件装配成自身的大分子。④形成或分解生物体特殊功能所需的生物分子。⑤提供机体生命活动所需的一切能量。 ⒉能量代谢在新陈代谢中占何等地位？ 答：生物体的一切生命活动都需要能量。生物体的生长、发育，包括核酸、蛋白质的生物合成，机体运动，包括肌肉的收缩以及生物膜的传递、运输功能等等，都需要消耗能量。如果没有能量来源生命活动也就无法进行．生命也就停止。 ⒊在能量储存和传递中，哪些物质起着重要作用？ 答：在能量储存和传递中，ATP（腺苷三磷酸）、GTP（鸟苷三磷酸）、UTP（尿苷三磷酸）以及CTP（胞苷三磷酸）等起着重要作用。 ⒋新陈代谢有哪些调节机制？代谢调节有何生物意义？ 答：新陈代谢的调节可慨括地划分为三个不同水平：分子水平、细胞水平和整体水平。 分子水平的调节包括反应物和产物的调节（主要是浓度的调节和酶的调节）。酶的调节是最基本的代谢调节，包括酶的数量调节以及酶活性的调节等。酶的数量不只受到合成速率的调节，也受到降解速率的调节。合成速率和降解速率都备有一系列的调节机制。在酶的活性调节机制中，比较普遍的调节机制是可逆的变构调节和共价修饰两种形式。 细胞的特殊结构与酶结合在一起，使酶的作用具有严格的定位条理性，从而使代谢途径得到分隔控制。 多细胞生物还受到在整体水平上的调节。这主要包括激素的调节和神经的调节。高等真核生物由于分化出执行不同功能的各种器官，而使新陈代谢受到合理的分工安排。人类还受到高级神经活动的调节。 除上述各方面的调节作用外，还有来自基因表达的调节作用。 代谢调节的生物学意义在于代谢调节使生物机体能够适应其内、外复杂的变化环境，从而得以生存。 ⒌从“新陈代谢总论”中建立哪些基本概念？ 答：从“新陈代谢总论”中建立的基本概念主要有：代谢、分解代谢、合成代谢、递能作用、基团转移反应、氧化和还原反应、消除异构及重排反应、碳－碳键的形成与断裂反应等。 ⒍概述代谢中的有机反应机制。 答：生物代谢中的反应大体可归纳为四类，即基团转移反应；氧化－还原反应；消除、异构化和重排反应；碳－碳键的形成或断裂反应。这些反应的具体反应机制包括以下几种：酰基转移，磷酰基转移，葡糖基基转移；氧化－还原反应；消除反应，分子内氢原子的迁移（异构化反应），分子重排反应；羟醛综合反应，克莱森酯综合反应，β-酮酸的氧化脱羧反应。
导入：100年前，恩格斯指出“蛋白体是生命的存在形式”；今天人们如何认识蛋白 质的概念和重要性？ 1839年荷兰化学家马尔德（G.J.Mulder）研究了乳和蛋中的清蛋白,并按瑞典化学家Berzelius的提议把提取的物质命名为蛋白质（Protein，源自希腊语，意指“第一重要的”）。德国化学家费希尔(E.Fischer)研究了蛋白质的组成和结构，在1907年奠立蛋白质化学。英国的鲍林(L.Pauling)在1951年推引出蛋白质的螺旋；桑格(F.Sanger)在1953 年测出胰岛素的一级结构。佩鲁茨(M.F.Perutz)和肯德鲁(J.C.kendrew) 在1960年测定血红蛋白和肌红蛋白的晶体结构。1965年，我国生化学者首先合成了具有生物活性的蛋白质——胰岛素（insulin）。 蛋白质是由L-α-氨基酸通过肽键缩合而成的，具有较稳定的构象和一定生物功能的 生物大分子（biomacromolecule）。蛋白质是生命活动所依赖的物质基础，是生物体中含 量最丰富的大分子。 单细胞的大肠杆菌含有3000多种蛋白质，而人体有10万种以上结构和功能各异的蛋 白质，人体干重的45%是蛋白质。生命是物质运动的高级形式，是通过蛋白质的多种功能 来实现的。新陈代谢的所有的化学反应几乎都是在酶的催化下进行的，已发现的酶绝大多 数是蛋白质。生命活动所需要的许多小分子物质和离子，它们的运输由蛋白质来完成。生 物的运动、生物体的防御体系离不开蛋白质。蛋白质在遗传信息的控制、细胞膜的通透性，以及高等动物的记忆、识别机构等方面都起着重要的作用。随着蛋白质工程和蛋白质组学 的兴起和发展，人们对蛋白质的结构与功能的认识越来越深刻。 第一节蛋白质的分子组成 一、蛋白质的元素组成 经元素分析，主要有 C（50%～55%）、H（6%～7%）、O（19%～24%）、N（13%～19%）、S（0%～4%）。有些蛋白质还含微量的P、Fe、Cu、Zn、Mn、Co、Mo、I等。 各种蛋白质的含氮量很接近，平均为16%。因此，可以用定氮法来推算样品中蛋白质 的大致含量。
生物化学笔记王镜岩等《生物化学》第三版 适合以王镜岩《生物化学》第三版为考研指导 教材的各高校的生物类考生备考
目录 第一章概述------------------------------01 第二章糖类------------------------------06 第三章脂类------------------------------14 第四章蛋白质（注1）-------------------------21 第五章酶类（注2）-------------------------36 第六章核酸（注3）--------------------------------------45 第七章维生素（注4）-------------------------52 第八章抗生素------------------------------55 第九章激素------------------------------58 第十章代谢总论------------------------------63 第十一章糖类代谢（注5）--------------------------------------65 第十二章生物氧化------------------------------73 第十三章脂类代谢（注6）--------------------------------------75 第十四章蛋白质代谢（注7）-----------------------------------80 第十五章核苷酸的降解和核苷酸代谢--------------86 第十六章 DNA的复制与修复（注8）---------------------------88 第十七章 RNA的合成与加工（注9）---------------------------93 第十八章蛋白质的合成与运转--------------------96 第十九章代谢调空------------------------------98 第二十章生物膜（补充部分）---------------------102
生物化学知识点汇总(王镜岩版)
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生物化学讲义（2003） 孟祥红 绪论(preface) 一、生物化学(biochemistry)的含义： 生物化学可以认为是生命的化学(chemistryoflife)。 生物化学是用化学的理论和方法来研究生命现象。 1、生物体是有哪些物质组成的？它们的结构和性质如何？容易回答。 2、这些物质在生物体内发生什么变化？是怎样变化的？变化过程中能量是怎样转换的？（即这些物质在生物体 内怎样进行物质代谢和能量代谢？）大部分已解决。 3、这些物质结构、代谢和生物功能及复杂的生命现象（如生长、生殖、遗传、运动等）之间有什么关系？最复 杂。 二、生物化学的分类 根据不同的研究对象：植物生化；动物生化；人体生化；微生物生化 从不同的研究目的上分：临床生物化学；工业生物化学；病理生物化学；农业生物化学；生物物理化学等。 糖的生物化学、蛋白质化学、核酸化学、酶学、代谢调控等。 三、生物化学的发展史 1、历史背景：从十八世下半叶开始，物理学、化学、生物学取得了一系列的重要的成果（1）化学方面 法国化学家拉瓦锡推翻“燃素说”并认为动物呼吸是像蜡烛一样的燃烧，只是动物体内燃烧是缓慢不发光的 燃烧——生物有氧化理论的雏形 瑞典化学家舍勒——发现了柠檬酸、苹果酸是生物氧化的中间代谢产物，为三羧酸循环的发现提供了线索。 （2）物理学方面：原子论、x-射线的发现。 （3）生物学方面：《物种起源——进化论》发现。 2、生物化学的诞生：在19世纪末20世纪初，生物化学才成为一门独立的科学。 德国化学家李比希： 1842年撰写的《有机化学在生理与病理学上的应用》一书中，首次提出了新陈代谢名词。另一位是德国医生霍佩赛勒： 1877年他第一次提出Biochemie这个名词英文译名是Biochemistry(orBiologicalchemistry)汉语翻译成 生物化学。 3、生物化学的建立： 从生物化发展历史来看，20世纪前半叶，在蛋白质、酶、维生素、激素、物质代谢及生物氧化方面有了长足 进步。成就主要集中于英、美、德等国。 英国，代表人物是霍普金斯——创立了普通生物化学学派。
第三章脂类 提要 一、概念 酸、皂化值、碘值、酸价、酸败、油脂的硬化、甘油磷脂、鞘氨醇磷脂、神经节苷脂、脑苷脂、乳糜微粒 二、脂类的性质与分类单纯脂、复合脂、非皂化脂、衍生脂、结合脂 单纯脂 脂肪酸的俗名、系统名和缩写、双键的定位 三、油脂的结构和化学性质 (1)水解和皂化脂肪酸平均分子量＝3×56×1000÷皂化值 (2)加成反应碘值大，表示油脂中不饱和脂肪酸含量高，即不饱和程度高。 (3)酸败 蜡是由高级脂肪酸和长链脂肪族一元醇或固醇构成的酯。 四、磷脂（复合脂） （一）甘油磷脂类 最常见的是卵磷脂和脑磷脂。卵磷脂是磷脂酰胆碱。脑磷脂是磷脂酰乙醇胺。 卵磷脂和脑磷脂都不溶于水而溶于有机溶剂。磷脂是兼性离子，有多个可解离基团。在弱碱下可水解，生成脂肪酸盐，其余部分不水解。在强碱下则水解成脂肪酸、磷酸甘油和有机碱。磷脂中的不饱和脂肪酸在空气中易氧化。 （二）鞘氨醇磷脂 神经鞘磷脂由神经鞘氨醇（简称神经醇）、脂肪酸、磷酸与含氮碱基组成。脂酰基与神经醇的氨基以酰胺键相连，所形成的脂酰鞘氨醇又称神经酰胺；神经醇的伯醇基与磷脂酰胆碱（或磷脂酰乙醇胺）以磷酸酯键相连。 磷脂能帮助不溶于水的脂类均匀扩散于体内的水溶液体系中。 非皂化脂 （一）萜类是异戊二烯的衍生物 多数线状萜类的双键是反式。维生素A、E、K等都属于萜类，视黄醛是二萜。天然橡胶是多萜。（二）类固醇都含有环戊烷多氢菲结构 固醇类是环状高分子一元醇，主要有以下三种：动物固醇胆固醇是高等动物生物膜的重要成分，对调节生物膜的流动性有一定意义。胆固醇还是一些活性物质的前体，类固醇激素、维生素D3、胆汁酸等都是胆固醇的衍生物。 植物固醇是植物细胞的重要成分，不能被动物吸收利用。 1，酵母固醇存在于酵母菌、真菌中，以麦角固醇最多，经日光照射可转化为维生素D2。 2.固醇衍生物类 胆汁酸是乳化剂，能促进油脂消化。 强心苷和蟾毒它们能使心率降低，强度增加。 性激素和维生素D 3. 前列腺素 结合脂 1.糖脂。它分为中性和酸性两类，分别以脑苷脂和神经节苷脂为代表。 脑苷脂由一个单糖与神经酰胺构成。 神经节苷脂是含唾液酸的糖鞘脂，有多个糖基，又称唾液酸糖鞘脂，结构复杂。 2.脂蛋白 根据蛋白质组成可分为三类：核蛋白类、磷蛋白类、单纯蛋白类，其中单纯蛋白类主要有水溶性的血浆脂蛋白和脂溶性的脑蛋白脂。 血浆脂蛋白根据其密度由小到大分为五种： 乳糜微粒主要生理功能是转运外源油脂。 极低密度脂蛋白(VLDL) 转运内源油脂。 低密度脂蛋白(LDL) 转运胆固醇和磷脂。 高密度脂蛋白(HDL) 转运磷脂和胆固醇。 极高密度脂蛋白(VHDL) 转运游离脂肪酸。 脑蛋白脂不溶于水，分为A、B、C三种。top 第一节概述 一、脂类是脂溶性生物分子 脂类（lipids）泛指不溶于水，易溶于有机溶剂的各类生物分子。脂类都含有碳、氢、氧元素，有的还含有氮和磷。共同特征是以长链或稠环脂肪烃分子为母体。脂类分子中没有极性基团的称为非极性脂；有极性基团的称为极性脂。极性脂的主体是脂溶性的，其中的部分结构是水溶性的。 二、分类 1.单纯脂单纯脂是脂肪酸与醇结合成的酯，没有极
生物化学单元测试二（蛋白质3～7章） 一、名词解释 1、必需氨基酸 2、氨基酸等电点（pI） 3、肽键 4、蛋白质的一级结构 5、二级结构 6、超二级结构 7、结构域 8、三级结构 9、四级结构 10、蛋白质变性与复性 11、蛋白质的沉淀作用 12、肽平面 二、填空题： 1.谷氨酸的pK1（α-COOH）= 2.19，pK2（α-NH3）=9.67，pK3（R基）=4.25，其pI值应为（）。 2.组成蛋白质分子的碱性氨基酸有（）、（）和（）；酸性氨基酸有（）和（）；组成蛋白质的氨基酸中含硫的氨基酸有（）和（）。能形成二硫键的氨基酸是（），分子量最小的氨基酸是（），具有羟基的氨基酸是（）和（），属于亚氨基酸是（）。不同蛋白质的含氮量较恒定，平均含量为（），如测得1克样品含氮量为10mg,则蛋白质含量为（）% 3.蛋白质具有两性电离性质，当蛋白质处在某一pH值溶液中时，它所带的正负电荷数相等，此时的蛋白质溶液的pH值称为蛋白质的（）。此时蛋白质其净电荷为0，此时它的溶解度最小。当氨基酸溶液的pH=pI时，氨基酸以（）离子形式存在，当pH>pI时，氨基酸以（）离子形式存在，当pH 王镜岩《生物化学》第三版考研资料（配套习题023页） 王镜岩, 习题, 生化 第一章蛋白质化学测试题－－ 一、单项选择题 1．测得某一蛋白质样品的氮含量为0．40g，此样品约含蛋白质多少？ A．2．00g B．2．50g C．6．40g D．3．00g E．6．25g 2．下列含有两羧基的氨基酸是： A．精氨酸B．赖氨酸C．甘氨酸 D．色氨酸 E．谷氨酸 3．维持蛋白质二级结构的主要化学键是： A．盐键 B．疏水键 C．肽键D．氢键 E．二硫键 4．关于蛋白质分子三级结构的描述，其中错误的是： A．天然蛋白质分子均有的种结构 B．具有三级结构的多肽链都具有生物学活性 C．三级结构的稳定性主要是次级键维系 D．亲水基团聚集在三级结构的表面biooo E．决定盘曲折叠的因素是氨基酸残基 5．具有四级结构的蛋白质特征是： A．分子中必定含有辅基 B．在两条或两条以上具有三级结构多肽链的基础上，肽链进一步折叠，盘曲形成 C．每条多肽链都具有独立的生物学活性 D．依赖肽键维系四级结构的稳定性 E．由两条或两条以上具在三级结构的多肽链组成 6．蛋白质所形成的胶体颗粒，在下列哪种条件下不稳定： A．溶液pH值大于pI B．溶液pH值小于pI C．溶液pH值等于pI D．溶液pH值等于7．4 E．在水溶液中 7．蛋白质变性是由于：biooo A．氨基酸排列顺序的改变B．氨基酸组成的改变C．肽键的断裂D．蛋白 质空间构象的破坏E．蛋白质的水解 8．变性蛋白质的主要特点是： A．粘度下降B．溶解度增加C．不易被蛋白酶水解 D．生物学活性丧失 E．容易被盐析出现沉淀 9．若用重金属沉淀pI为8的蛋白质时，该溶液的pH值应为： A．8 B．＞8 C．＜8 D．≤8E．≥8 10．蛋白质分子组成中不含有下列哪种氨基酸？ A．半胱氨酸 B．蛋氨酸 C．胱氨酸 D．丝氨酸 E．瓜氨酸 二、多项选择题 （在备选答案中有二个或二个以上是正确的，错选或未选全的均不给分） 1．含硫氨基酸包括： A．蛋氨酸 B．苏氨酸 C．组氨酸D．半胖氨酸 2．下列哪些是碱性氨基酸： A．组氨酸B．蛋氨酸C．精氨酸D．赖氨酸 3．芳香族氨基酸是： A．苯丙氨酸 B．酪氨酸 C．色氨酸 D．脯氨酸 4．关于α-螺旋正确的是： A．螺旋中每3．6个氨基酸残基为一周 B．为右手螺旋结构 C．两螺旋之间借二硫键维持其稳定 D．氨基酸侧链R基团分布在螺旋外侧 5．蛋白质的二级结构包括： A．α-螺旋 B．β-片层C．β-转角 D．无规卷曲 6．下列关于β-片层结构的论述哪些是正确的： A．是伸展的肽链结构 B．肽键平面折叠成锯齿状 C．也可由两条以上多肽链顺向或逆向平行排列而成 D．两链间形成离子键以使结构稳定 7．维持蛋白质三级结构的主要键是： A．肽键B．疏水键C．离子键D．范德华引力 8．下列哪种蛋白质在pH5的溶液中带正电荷？ A．pI为4．5的蛋白质B．pI为7．4的蛋白质 C．pI为7的蛋白质D．pI为6．5的蛋白质 9．使蛋白质沉淀但不变性的方法有： A．中性盐沉淀蛋白 B．鞣酸沉淀蛋白 C．低温乙醇沉淀蛋白D．重金属盐沉淀蛋白 10．变性蛋白质的特性有： 生物化学学习指导及习题 1 第一章蛋白质化学 I 主要内容 一、蛋白质的生物学意义 蛋白质是生物体内最为重要的有机化学物质之一，它几乎参与了生物体所有的生命活动，如生物体的构成、机体的运动、化学催化、机体的免疫保护、生物遗传信息的传递与表达等等，可以说蛋白质是一切生命活动的重要支柱，没有蛋白质就没有生命现象的存在，因此，蛋白质化学是生物化学中一个重要的研究方面。 二、蛋白质的元素组成 蛋白质是由C、H、O、N、S等几种元素构成，其中C 50-55%、H 6-8%、O 20-30%、N 15-17%、S 0-4%，且含量基本相同，因此通过测定蛋白质样品中元素含量就可以推测出样品中蛋白质的含量。 三、蛋白质的氨基酸组成 （一）氨基酸的结构及特点 一般的蛋白质都是由20种氨基酸构成，这些氨基酸都是在蛋白质的合成过程中直接加进去的，并有专门的遗传密码与其对应，这些构成蛋白质的基本氨基酸称为天然氨基酸(通用氨基酸)。天然氨基酸具有如下特点： 1. 20种天然氨基酸均有专门的遗传密码与其对应，它们在蛋白质的合成中是直接加上去的。 2. 除甘氨酸外，其它氨基酸至少含有一个手性碳原子。 3. 除脯氨酸外，其它氨基酸均为 -氨基酸。 4. 氨基酸虽有D、L–型之分，但存在于天然蛋白质中的氨基酸均为L-型氨基酸。 （二）天然氨基酸的分类 2 1.根据氨基酸分子中氨基和羧基的相对数量进行分类 2.根据氨基酸分子结构分类 3.根据氨基酸侧链基团极性分类 氨基酸根据其侧链基团在近中性的pH条件下是否带电荷以及带电荷的种类分成四类：非极性氨基酸、极性不带电荷氨基酸、极性带正电荷氨基酸、极性带负电荷氨基酸。 （三）稀有蛋白质氨基酸 这部分主要是指虽然在蛋白质中有所存在，含量却较少的一类氨基酸。蛋白质中的稀有氨基酸是在蛋白质合成后的加工过程中通过化学的方法在天然氨基酸的基础上增加某些基团而形成的。 （四）非蛋白质氨基酸 非蛋白质氨基酸是细胞中不参与天然蛋白质合成的一类氨基酸。 （五）氨基酸的重要理化性质 1. 一般理化性质 2. 氨基酸的酸碱性质与等电点 3. 氨基酸的主要化学性质 （1）茚三酮反应 （2）桑格反应（Sanger reaction） （3）埃德曼反应（Edman reaction ） 3 王镜岩 第一章糖 一、糖的概念 糖类物质是多羟基(2个或以上)的醛类(aldehyde)或酮类(Ketone)化合物，以及它们的衍生物或聚合物。 据此可分为醛糖(aldose)和酮糖(ketose)。 还可根据碳层子数分为丙糖(triose)，丁糖(terose)，戊糖(pentose)、己糖(hexose)。 最简单的糖类就是丙糖(甘油醛和二羟丙酮) 由于绝大多数的糖类化合物都可以用通式Cn (H2O)n表示，所以过去人们一直认为糖类是碳与水的化合物，称为碳水化合物。现在已经这种称呼并恰当，只是沿用已久，仍有许多人称之为碳水化合物。 二、糖的种类 根据糖的结构单元数目多少分为： （1）单糖：不能被水解称更小分子的糖。 （2）寡糖：2-6个单糖分子脱水缩合而成，以双糖最为普遍，意义也较大。 （3）多糖： 均一性多糖：淀粉、糖原、纤维素、半纤维素、几丁质(壳多糖) 不均一性多糖：糖胺多糖类(透明质酸、硫酸软骨素、硫酸皮肤素等) （4）结合糖(复合糖，糖缀合物，glycoconjugate)：糖脂、糖蛋白(蛋白聚糖)、糖-核苷酸等 （5）糖的衍生物：糖醇、糖酸、糖胺、糖苷 三、糖类的生物学功能 (1) 提供能量。植物的淀粉和动物的糖原都是能量的储存形式。 (2) 物质代谢的碳骨架，为蛋白质、核酸、脂类的合成提供碳骨架。 (3) 细胞的骨架。纤维素、半纤维素、木质素是植物细胞壁的主要成分，肽聚糖是细胞壁的主要成分。 (4) 细胞间识别和生物分子间的识别。 细胞膜表面糖蛋白的寡糖链参与细胞间的识别。一些细胞的细胞膜表面含有糖分子或寡糖链，构成细胞的天线，参与细胞通信。 红细胞表面ABO血型决定簇就含有岩藻糖。 第一节单糖 一、单糖的结构 1、单糖的链状结构 确定链状结构的方法（葡萄糖）： a. 与Fehling试剂或其它醛试剂反应，含有醛基。 b. 与乙酸酐反应，产生具有五个乙酰基的衍生物。 c. 用钠、汞剂作用，生成山梨醇。 图2 最简单的单糖之一是甘油醛(glyceraldehydes)，它有两种立体异构形式(Stereoismeric form)，图7.3。 这两种立体异构体在旋光性上刚好相反，一种异构体使平面偏振光(Plane polarized liyot)的偏振面沿顺时针方向偏转，称为右旋型异构体(dextrorotary)，或D型异构体。另一种异构体则使平面偏振不的编振机逆时针编转，称左旋异构体(levorotary,L)或L型异构体。 像甘油醛这样具有旋光性差异的立体异构体又称为光学异构体(Cptical lsmer)，常用D，L表示。 以甘油醛的两种光学异构体作对照，其他单糖的光学异构构与之比较而规定为D型或L型。 差向异构体(epimer)：又称表异构体，只有一个不对称碳原子上的基因排列方式不同的非对映异构体，如D-等等糖与D-半乳糖。 链状结构一般用Fisher投影式表示：碳骨架、竖直写；氧化程度最高的碳原子在上方， 2、单糖的环状结构 在溶液中，含有4个以上碳原子的单糖主要以环状结构。 单糖分子中的羟基能与醛基或酮基可逆缩合成环状的半缩醛(emiacetal)。环化后，羰基C就成为一个手性C原子称为端异构性碳原子(anomeric carbon -型头异构体。β-型及αatom)，环化后形成的两种非对映异构体称为端基异构体，或头异构体(anomer)，分别称为 环状结构一般用Havorth结构式表示： 王镜岩生物化学考研复习笔记 王镜岩生物化学是考取生化方向研究生同学们的基础教材，在前期复习中同学们应该已经将书通读一遍，由于书中内容较多，建议同学们冲刺阶段的复习，以精炼的笔记为主，下面就由带着大家复习一遍此书的重点内容。 第十一章蛋白质的生物合成(翻译) 第一节蛋白质合成体系 一、mRNA与遗传密码 1.mRNA是蛋白质合成的直接模板 原核生物一个mRNA带有功能相关的几种蛋白质的编码信息，称多顺反子(几个基因的复本);真核生物一个mRNA一般只带一种蛋白质的编码信息，称单顺反子。mRNA的生成要经加工，尤其是真核生物细胞，这就造成mRNA的序列和DNA序列间没有完整的一对一的关系。遗传密码(geiccode)是规定mRNA的核苷酸序列翻译成多肽链氨基酸序列的一套法则，也就是mRNA的核苷酸序列和多肽链氨基酸序列的共线性关系。 2.遗传密码是三联体密码 20世纪中叶，数学推算编码20种氨基酸所需的碱基最低数是3(43=64)，密码子(codon)应是三联体(triplet)，即mRNA的序列以三个核苷酸为一组。 1961年Crick及其同事通过研究噬菌体基因的移码突变推测三联体密码子是非重叠、无标点的。Nirenberg等用人工合成的mRNA 在无细胞蛋白质合成系统中寻找氨基酸与三联体密码子的对应关系。Khorana和他的同事用化学合成结合酶促反应，合成含有2、3、4核苷酸重复序列的多聚核苷酸，以此为模板找出各氨基酸的密码子。技术上的突破人工合成的三核苷酸能与对应的氨酰-tRNA一起结合在核糖体上，由此确定绝大多数密码子。1966年全部64个密码子破译，其中AUG编码甲硫氨酸，又是起始密码;UAA、UAG、UGA3个是终止密码，不编码氨基酸;还有61个编码一特定的氨基酸。 3.遗传密码特点：①连续性,指密码子必须按53方向三个一组读码框往下阅读，无标点、不重叠、不跳格。正确的读码框的确立是由核糖体识别在编码序列开头处的起始密码AUG;②简并性，是指同一种氨基酸有两个或更多密码子的现象。编码同一氨基酸的密码子称为同义密码子，通常只在第3位碱基上不同，这样可减少有害突变。密码子第3位碱基与tRNA反密码子不严格遵从碱基配对规律(摆动碱基配对)，如tRNA反密码子第一位的I(由A转变而来)可与mRNA密码子第3位碱基U、C、A形成配对，U可对应A、G，因而密码子第3个位置又称摆动位置;③通用性，即所有生物基本共用同一套遗传密码。线粒体以及少数生物基因组的密码子有变异(如在酵母、哺乳动物、果蝇中，AUA=Met而非Ile，UGA=Trp而非终止码。) 二、tRNA与氨基酸的转运 1.tRNA是转运氨基酸的工具 具备倒L型三级结构的tRNA由氨酰合成酶催化氨基酸共价连结到3端，形成氨酰-tRNA，需要ATP。tRNA与蛋白质合成有关的位点 生物化学（第三版）课后习题详细解答 第三章氨基酸 提要 α-氨基酸是蛋白质的构件分子，当用酸、碱或蛋白酶水解蛋白质时可获得它们.蛋白质中的氨基酸都是L型的.但碱水解得到的氨基酸是D型和L型的消旋混合物。 参与蛋白质组成的基本氨基酸只有20种。此外还有若干种氨基酸在某些蛋白质中存在，但它们都是在蛋白质生物合成后由相应是基本氨基酸（残基)经化学修饰而成。除参与蛋白质组成的氨基酸外,还有很多种其他氨基酸存在与各种组织和细胞中，有的是β—、γ—或δ—氨基酸，有些是D型氨基酸。 氨基酸是两性电解质。当pH接近1时，氨基酸的可解离基团全部质子化,当pH在13左右时，则全部去质子化。在这中间的某一pH（因不同氨基酸而异)，氨基酸以等电N+CHRCOO—）状态存在。某一氨基酸处于净电荷为零的兼性离子状态时的 的兼性离子（H 3 介质pH称为该氨基酸的等电点，用pI表示. 与2,4—二硝基氟苯（DNFB）所有的α-氨基酸都能与茚三酮发生颜色反应.α—NH 2 与苯乙硫氰酸酯（PITC)作用形成作用产生相应的DNP—氨基酸（Sanger反应);α-NH 2 相应氨基酸的苯胺基硫甲酰衍生物（Edman反应）。胱氨酸中的二硫键可用氧化剂（如过甲酸)或还原剂（如巯基乙醇）断裂。半胱氨酸的SH基在空气中氧化则成二硫键.这几个反应在氨基酸荷蛋白质化学中占有重要地位。 除甘氨酸外α—氨基酸的α—碳是一个手性碳原子，因此α—氨基酸具有光学活性.比旋是α—氨基酸的物理常数之一,它是鉴别各种氨基酸的一种根据。 参与蛋白质组成的氨基酸中色氨酸、酪氨酸和苯丙氨酸在紫外区有光吸收，这是紫外吸收法定量蛋白质的依据。核磁共振(NMR)波谱技术在氨基酸和蛋白质的化学表征方面起重要作用. 氨基酸分析分离方法主要是基于氨基酸的酸碱性质和极性大小。常用方法有离子交换柱层析、高效液相层析（HPLC）等. 习题 1.写出下列氨基酸的单字母和三字母的缩写符号：精氨酸、天冬氨酸、谷氨酰氨、谷氨酸、苯丙氨酸、色氨酸和酪氨酸。［见表3-1］ 表3—1氨基酸的简写符号王镜岩《生物化学》第三版考研资料(配套习题023页)
王镜岩-生物化学(第三版)配套练习及详解
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2020年王镜岩生物化学考研复习笔记
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