第六章酶学分析技术 1.酶的国际单位（IU）1IU指在规定的条件下（25°C，最适pH，最适底物浓度），每分钟转化1umol底物的酶量。 2.1katal：指在规定的条件下，每秒钟转化1umol底物的酶量。 3.抑制剂：凡是能降解酶促反应速度，但不引起酶分子变性失活的物质统称为酶的抑制剂。 4.连续检测法：是测定底物或产物随时间的变化量，在酶促反应的线性期每间隔一定时间测定一次产物或底物的变化 量，根据其变化量间接求出酶活性浓度，又称速率法。 5.同工酶：同一种属中由不同基因或等位基因所编码的多肽链单体、纯聚体或杂化体，具有相同的催化功能，但其分 子组成、空间构想、理化性质、生物学性质以及器官分布和细胞内定位不同的一类酶。 6.亚型：也称同工型，指基因在编码过程中由于翻译后修饰的差异所形成的多种形式的一类酶。 7.米氏常数Km：是酶反应速度为最大速度一半时的底物浓度，一般是在10ˉ6~10ˉ2mol/L之间，是酶的特异性常数 之一，只与酶的性质有关，而与酶浓度无关。 8.简述同工酶产生的机理：①不同基因位点编码②由等位基因变异编码产生③多肽链化学修饰产生 第七章蛋白质检验 1.急性时相反应：当人体因感染、自身免疫性疾病等组织损伤侵害、诱导炎症，使单核细胞和巨噬细胞等细胞通过释 放紧急反应性细胞因子IL-1、IL-6、TNF，再经血液循环，刺激肝脏细胞产生α1-抗胰蛋白酶、α1-酸性糖蛋白、触珠蛋白、铜蓝蛋白、C3、C4、纤维蛋白原、C-反应蛋白和血清淀粉样蛋白A等，使其血浆中浓度显著升高，而血浆前清蛋白、清蛋白、转铁蛋白浓度则出现相应下降，此炎症反应过程称为急性时相反应（APR）.参与急性时相反应的蛋白称为急性时相反应蛋白。 2.M蛋白：又称单克隆免疫球蛋白，是一种单克隆B细胞异常增殖时产生的，具有相同结构和电泳行为的免疫球蛋 白分子或其分子片段，一般无抗体活性。 3.C-反应蛋白：在急性炎症病人血清中出现的可以结合肺炎球菌细胞壁C多糖的蛋白质，是第一个被认定为急性时 相反应的蛋白质。 1.血浆蛋白质的功能： 维持血浆胶体渗透压；运输功能；维持血浆的酸碱平衡，调节血浆pH；免疫与防御功能；凝血、抗凝血及纤溶等功能。此外还有营养、催化、代谢调控等功能 2.清蛋白的生理功能：营养作用；维持血浆胶体渗透压；维持血浆正常的pH；运输作用 3.清蛋白的临床意义： 增高：仅见于严重失水 降低：⑴清蛋白合成不足：①常见于急性或慢性肝脏疾病②蛋白质营养不良或吸收不良 ⑵清蛋白丢失：①肾病综合征，Alb可由尿中丢失②肠道炎症性疾病③烧伤及渗出性皮炎 ⑶清蛋白分解代谢增加：组织损伤或炎症 ⑷清蛋白的分布异常：门静脉高压，肝硬化 ⑸无清蛋白：遗传性缺陷 评价标准： >35g/L为正常，28~34g/L为轻度缺乏，21~27g/L为中度缺乏，<21g/L为严重缺乏 当清蛋白浓度低于28g/L时，会出现水肿。 4.双缩脲法测血清总蛋白： 原理：蛋白质分子的肽键在碱性条件下能与Cu2+作用生成紫红色复合物，其显色深浅与蛋白质的含量成正比。由于这种反应和两分子尿素缩合后的产物双缩脲与碱性铜溶液中的Cu2+作用形成紫红色产物的反应类似，故称为双缩脲反应。凡分子中含有两个或两个以上甲酰胺基的任何化合物都能发生此反应。 临床意义： 血清总蛋白升高见于： ⑴血液浓缩：严重腹泻、呕吐、高热、休克以及慢性肾上腺皮质功能减退等疾病时，⑴由于水分丢失使血液浓缩，血清总蛋白浓度可明显升高，但清蛋白/球蛋白比值变化不大，临床称为假性蛋白增多症。 ⑵合成增加：多见于球蛋白合成增加，如多发性骨髓瘤、巨球蛋白血症、冷沉淀等。 血清总蛋白降低见于： ⑴合成障碍：如慢性肝炎、急性肝细胞坏死、肝硬化等 ⑵血液稀释：如静脉注射过多低渗溶液或因各种原因引起的钠、水潴留。 ⑶蛋白质丢失：如大量失血，肾病综合征时的蛋白尿，溃疡性结肠炎。 ⑷其他：如慢性胃肠道疾病，消耗性疾病如严重肺结核、甲状腺功能亢进，肾病综合征、长期营养不良、恶性肿瘤。5．溴甲酚绿法BCG测定血清清蛋白 原理：BCG是一种阴离子染料，在pH4.2的缓冲液中与带正电荷的清蛋白结合成复合物，溶液由未结合前的黄色变成蓝绿色，在626nm波长处的吸光度与清蛋白浓度成正比，经与同样处理厄清蛋白标准液比较，即可求得清蛋白的含量。
4 糖类的结构与功能 1．书写α-D -吡喃葡萄糖，L - (-)葡萄糖，β-D - (+)吡喃葡萄糖的结构式，并说明D 、 L ；+、-；α、β各符号代表的意义。 解答：书写单糖的结构常用D 、L ；d 或(+)、l 或(-)；α、β表示。D-、L-是人为规定的单糖的构型。是以D-、L-甘油醛为参照物,以距醛基最远的不对称碳原子为准, 羟基在左面的为L 构型, 羟基在右的为D 构型。单糖由于具有不对称碳原子,可使平面偏振光的偏振面发生一定角度的旋转，这种性质称为旋光性。其旋转角度称为旋光度,偏振面向左旋转称为左旋,向右则称为右旋。d 或(+)表示单糖的右旋光性,l 或(-)表示单糖的左旋光性。 2．写出下列糖的结构式：α-D -葡萄糖-1-磷酸，2-脱氧-β-D -呋喃核糖，α-D -呋喃果糖，D -甘油醛-3-磷酸，蔗糖，葡萄糖醛酸。 解答：略。 3．已知某双糖能使本尼地(Benedict)试剂中的Cu 2+氧化成Cu 2O 的砖红色沉淀,用β-葡糖糖苷酶可将其水解为两分子β-D -吡喃葡糖糖,将此双糖甲基化后再水解将得到2,3,4,6-四氧甲基-D -吡喃葡糖糖和1,2,3,6-四氧甲基-D -吡喃葡糖糖,试写出此双糖的名称和结构式。 解答：蔗糖双糖能使本尼地(Benedict)试剂中的Cu 2+氧化成Cu 2O 的砖红色沉淀,说明该双糖具还原性，含有半缩醛羟基。用β―葡糖苷酶可将其水解为两分子β-D -吡喃葡糖, 说明该双糖是由β-糖苷键构成的。将此双糖甲基化后再水解将得到2,3,4,6-四氧甲基-D -吡喃葡糖糖和1,2,3,6-四氧甲基-D -吡喃葡糖, 糖基上只有自由羟基才能被甲基化，说明β-葡糖(1→4)葡糖构成的为纤维二糖。 4．根据下列单糖和单糖衍生物的结构： CH 2OH C C C OH OH H H H O C HO 2OH C C C OH OH OH H H H HO CHO 2OH H C C C OH H H HO CHO 2OH H NHCOCH 3HO H C C C OH H H HO CHO 2OH HO H H OH (A) (B) (C) (D) (1)写出其构型(D 或L)和名称；(2)指出它们能否还原本尼地试剂；(3) 指出哪些能发生成苷反应。 解答：(1) 构型是以D-,L-甘油醛为参照物,以距醛基最远的不对称碳原子为准, 羟基在左面的为L 构型, 羟基在右的为D 构型。A 、B 、C 为D 构型，D 为L 构型。 (2) B 、C 、D 均有醛基具还原性，可还原本尼地试剂。A 为酮糖，无还原性。 (3) 单糖的半缩醛上羟基与非糖物质(醇、酚等)的羟基形成的缩醛结构称为糖苷, B,C,D
第一章蛋白质 一、判断与辨析题 1.只有在很低或很高pH时，氨基酸的非电离形式才占优势。 2.Leu的非极性比Ala强。 3.当pH大于可电离的pKa时，该基团半数以上被解离。 4.三肽Lys-Lys-Lys 的pI值必然大于组成它的任何一个基团的pKa值。 5.绕肽键可自由旋转。 6.纸电泳分离氨基酸是基于它们的极性性质。 7.理论上可以使用Edman顺序降解法测定任一未封闭的多肽全顺序。 8.只要一个多肽的倒数第二位残基不是脯氨酸，至少有一种羧肽酶（A或B）将催化C- 末端的降解。 9.除色氨酸因酸处理被破坏外，所有的氨基酸都能用氨基酸分析仪确切鉴定。 10.与R 邻接的脯氨酸总是阻止酶解含R基的氨基酸残基的肽键断裂。 11.溶液中蛋白质表面的氢原子之间能形成氢键。 12.蛋白质在热力学上最稳定的构象是自由能最低的结构。 13.内部氢键的形成是驱动蛋白质折叠的主要相互作用。 14.有机溶剂使蛋白质变性主要是由于妨碍离子的相互作用。 15.疏水蛋白质的折叠伴随着多肽的熵增加。 16.四级结构是指蛋白质的四维构型，亦即是时间的函数。 17.二硫键使相互接近的Cys残基共价联结，而Cys的相互接近是由以前的非共价相互作 用所决定的。 18.α-螺旋中每个肽键的酰胺氢都参与氢键的结合。 19.天然存在的氨基酸就是天然氨基酸。 20.由于静电作用，氨基酸的等电点时溶解度最小。 21.蛋白质的氨基酸排列顺序在很大程度上决定它的构象。 22.氨基酸在水溶液中或在晶体状态时都以两性离子形式存在。 23.溶液的pH可以影响氨基酸的pI值。 24.当某一蛋白质分子的酸性氨基酸残基数目等于碱性氨基酸残基数目时，此蛋白质的等电 点为7.0。 25.当某一氨基酸晶体溶于PH为7.0和水溶液后，所得溶液的PH为8.0，则此氨基酸的 PI点一定大于8.0。 26.蛋白质变性后，其分子量变小。 27.蛋白质的主链骨架由NCCCNCCCNCCC……方式构成。 28.断开胰岛素中A链与B链间的两对二硫键后，其活性并不改变。 29.氨基酸的亚基和肽链是同义词。 30.蛋白质构象不是一种可以分离的单一立体结构形式。 31.在一定氧分压条件下，血红蛋白与氧的亲和力较肌红蛋白更强。 32.维系蛋白质三级结构最主要的作用力是氢键。 33.脯氨酸是α-螺旋的破坏者。 34.蛋白质变性后溶解度降低，主要是由于电荷被中和及水膜被去除所引起的。 35.氨基酸的等电点可以由其分子上的可解离基团的解离常数来确定。 36.天然氨基酸的α-螺旋为左手螺旋。
第一章核酸 名词解释 1.增色效应；DNA变性后，其紫外吸收值升高的现象。 2.分子杂交；在一定条件下，不同来源的单链核酸分子按碱基互补配对原则结 合在一起。 3.DNA变性；在一定的物理或化学因素作用下，核酸双螺旋结构中碱基之间的 氢键断裂，变成单链的过程。 4.DNA复性；在适当的条件下，两天彼此分开的单链重新缔合成为双螺旋结构 的过程。 5.Tm；热变性过程中光吸收达到最大吸收的一半时的温度。 填空题： 1. 核酸分子中糖环与碱基之间为核苷键，核苷与核苷之间通过 3ˋ-5ˋ磷酸二 脂键连接成多聚体。 2. DNA变性后，紫外吸收增加，粘度下降，浮力密度升高，生物活性丧失。 3. DNA双螺旋直径为2nm，每隔3.4nm上升一圈，相当于10个碱基对。 4. Z－DNA为左手螺旋。 5．维系DNA双螺旋结构稳定的力主要有氢键和碱基堆积力。 6．DNA双螺旋结构模型是Watson和Crick于1953年提出的。 选择题（在备选答案中选出1个或多个正确答案） 1、有关核酸的杂交A
A．DNA变性的方法常用加热变性 B．相同来源的核酸才能通过变性而杂交 C．不同来源的核酸复性时，若全部或部分碱基互补就可以杂交 D．杂交可以发生在DNA与DNA之间，RNA与DNA，RNA与RNA之间 E．把待测DNA标记成探针进行杂交 2．DNA的复性速度与以下哪些有关ABCD A．温度B．分子内的重复序列C．变性DNA的起始浓度 D．以上全部3．某DNA分子中腺嘌呤的含量为15%，则胞嘧啶的含量应为D A．15% B．30% C．40% D．35% E．70% 4．DNA变性是指D A．分子中磷酸二酯键断裂B．多核苷酸链解聚 C．DNA分子由超螺旋→双螺旋D．互补碱基之间氢键断裂 E．DNA分子中碱基丢失 5．关于双螺旋结构学说的叙述哪一项是错误的BCD A．由两条反向平行的脱氧多核苷酸链组成 B．碱基在螺旋两侧，磷酸与脱氧核糖在外围 C．两条链间的碱基配对非常严格，A与T间形成三个氢键，G与C间形成两个氢键 D．碱基对平面垂直于中心轴，碱基对之间的作用力为范德华力 E．螺旋每转一圈包含10个碱基对 6．下列关于双链DNA碱基含量关系，哪一个是错误的AB A．A＝T，G＝C B．A＋T＝G＋C C．A＋G＝C＋T D．A＋C＝G ＋T 7．下列是几种DNA分子的碱基组成比例。哪一种的Tm值最高C A．A＋T＝15% B．G＋C＝25% C．G＋C＝40% D．A＋T＝80% 8．ATP分子中各组分的连接方式是：B A．R-A-P-P-P B．A-R-P-P-P C．P-A-R-P-P D．P-R-A-P-P 9．决定tRNA携带氨基酸特异性的关键部位是：E A．–XCCA3`末端 B．TψC环； C．DHU环 D．额外环 E．反密码子环 10．根据Watson-Crick模型，求得每一微米DNA双螺旋含核苷酸对的平均数为：D A．25400 B．2540 C．29411 D．2941 E．3505 11．构成多核苷酸链骨架的关键是：E A．2′3′-磷酸二酯键 B．2′4′-磷酸二酯键 C．2′5′-磷酸二酯键 D．3′4′-磷酸二酯键 E．3′5′-磷酸二酯键 12．真核细胞mRNA帽子结构最多见的是：B A．m7APPPNmPNmP B． m7GPPPNmPNmP C．m7UPPPNmPNmP D．m7CPPPNmPNmP E． m7TPPPNmPNmP
兰州大学硕士生高级生化Ⅱ酶学部分考试题 一、名词解释（每词4分共20分） 1. 协同系数 即Hill系数。国际上常使用此系数来判断酶所属效应的类型。以log(v/(Vm-v))对log[S]作图，曲线的最大斜率h称为Hill系数，米氏酶等于1，正协同酶大于1，负协同酶小于1。 2. 共价催化 一个底物或底物的一部分与催化剂形成共价键，然后被转移给第二个底物。许多酶催化的基团转移反应都是通过共价催化方式进行的。 3. K型效应剂 影响米氏常数Km值的效应剂，它与V型抑制剂相对应。 4. 别构酶 当某些化合物与酶分子中的别构部位可逆地结合后，酶分子的构象发生改变，使酶活性部位对底物的结合与催化作用受到影响，从而调节酶促反应速度及代谢过程，这种效应称为别构效应。具有别构效应的酶称为别构酶。 5. 记忆酶 二、简答题(每题５分，共40分)： 1. 发现酶活性受可逆抑制剂的抑制后，如何消除这种抑制作用? 如果这个抑制剂是小分子物质,可用酶制剂透析一下,或通过一个交联葡聚糖G50的分子筛J,也可通过超滤膜等方法来去除,但如抑制剂和酶一样,一也是大分子,则必需了解其性质,如为蛋白质可用各种层析法使其和被抑制的酶分开,如为核酸则可用相应的DNA酶或RNA酶将其分解。 2. 在纯化酶时，为什么亲和层析纯化效率高? 这是由亲和层析的性质决定的。因为亲和层析柱的原理是将对生物分子专一识别性或特异相互作用的物质即亲和配基固定在不同的介质上，然后利用生物分子之间的专一性识别性或特定的相互作用而将生物分子如（酶）分离。如酶与底物的识别结合。而这种结合在一定的条件下又是可逆的。 3. 当一个酶可以作用于多种底物时，如何判断哪一种底物是其天然底物? 可通过Km值判断。它表示酶促反应速度达到最大反应速度一半时所对应的底物浓度。在在固定的底物，一定的温度和pH条件下，一定的缓冲体系中测
生物化学复习大纲 第二章糖类的化学 第一节概述 糖的定义、分类 第二节单糖的结构与性质 单糖的旋光性、开链结构、环状结构（费歇尔式与哈沃斯式的写法）、旋光性、变旋性、还原性、成苷反应 第三节寡糖的结构和性质 寡糖的概念、旋光性、变旋性、还原性 第四节多糖的结构和性质 淀粉的分类、还原性（还原端与非还原端） 第三章脂类的化学 第一节概述 脂类的定义、分类 第二节油脂的结构和性质 三酰甘油酯的结构、书写方法、分类；油脂的性质 第三节磷脂和固醇类 磷脂的定义、甘油磷脂的结构通式、磷脂分子的结构特点（非极性尾部与极性头部） 第四节生物膜 生物膜的定义、组成及结构特点；液态镶嵌模型；膜的特性。 第四章蛋白质化学 第一节概述 蛋白质的定义、元素组成（特征元素、蛋白质含量的表示方法） 第二节蛋白质的基本单位——氨基酸 氨基酸的结构特征（掌握二十种常见氨基酸的结构和三字母缩写）；氨基酸的各种分类方法；氨基酸的旋光性、两性性质、紫外吸收、某些特定的化学反应性质（与甲醛的反应、DNP反应、与茚三酮的反应、成肽反应、坂口反应、Pauly 反应）； 第三节肽 肽的定义、结构；肽平面特征；肽链的定义、结构特点、分类 第四节蛋白质的分子结构
蛋白质的结构层次（初级结构、高级结构）；一级结构的概念、测定方法（氨基酸的测序）；二级结构的含义、维持二级结构的化学键、肽平面的性质、α-螺旋（模型的结构要点）、β-折叠（模型的结构要点）、β-转角、无规卷曲；三级结构的定义、维持键；四级结构的定义。 第五节蛋白质的性质 蛋白质分子的相对大小；两性解离性质、等电点（等离子点、等电点时蛋白质溶液的特点）；胶体性质、渗析作用；沉淀作用（稳定因素、沉淀方法）；变性作用（引起变性的因素、变性的本质、变性的应用、凝固）、双缩尿反应。 第六节蛋白质及氨基酸的分离纯化与测定 了解盐析与等电点沉淀、离子交换色谱、凝胶过滤、亲和色谱 第五章核酸化学 第一节概述 染色体的定义；核酸的化学组成、分类；核糖与脱氧核糖的结构；嘌呤与嘧啶的分类与结构；核苷酸的结构、种类；ATP；核苷酸的作用。 第二节核酸的结构 核酸的一级结构；DNA的二级结构（双螺旋结构模型要点）、稳定因素（氢键、碱基堆积力（定义、形成因素、作用）、离子键）；tRNA的三叶草结构模型。第三节核酸的性质及纯度测定 结构特点；0.14摩尔法；紫外吸收性质；DNA的变性（变性的定义、影响因素、变性后的表现、熔解温度）、DNA的复性；了解定磷法、定糖法。 第四节核酸的生物功能 了解mRNA的合成、tRNA对氨基酸的识别、结合和活化、核酸的催化作用；突变的定义；遗传密码的改变方式。 第六章酶化学 第一节概述 酶的概念；酶的化学本质；酶的催化特性（高效率、专一性）；酶的组成、酶的分类。 第二节酶的结构与功能的关系 必需基团；酶原激活；了解共价修饰作用；活性中心；同工酶的定义。 第三节酶催化反应的机制 酶促反应的本质（一般规律、反应本质）；中间产物学说；诱导契合学说；了解共价催化与酸碱催化
第一章绪论 一、生物化学的的概念: 生物化学(biochemistry)就是利用化学的原理与方法去探讨生命的一门科学,它就是介于化学、生物学及物理学之间的一门边缘学科。 二、生物化学的发展: 1.叙述生物化学阶段:就是生物化学发展的萌芽阶段,其主要的工作就是分析与研究生物体的组成成分以及生物体的分泌物与排泄物。 2.动态生物化学阶段:就是生物化学蓬勃发展的时期。就在这一时期,人们基本上弄清了生物体内各种主要化学物质的代谢途径。 3.分子生物学阶段:这一阶段的主要研究工作就就是探讨各种生物大分子的结构与其功能之间的关系。 三、生物化学研究的主要方面: 1.生物体的物质组成:高等生物体主要由蛋白质、核酸、糖类、脂类以及水、无机盐等组成,此外还含有一些低分子物质。 2.物质代谢:物质代谢的基本过程主要包括三大步骤:消化、吸收→中间代谢→排泄。其中,中间代谢过程就是在细胞内进行的,最为复杂的化学变化过程,它包括合成代谢,分解代谢,物质互变,代谢调控,能量代谢几方面的内容。 3.细胞信号转导:细胞内存在多条信号转导途径,而这些途径之间通过一定的方式方式相互交织在一起,从而构成了非常复杂的信号转导网络,调控细胞的代谢、生理活动及生长分化。 4.生物分子的结构与功能:通过对生物大分子结构的理解,揭示结构与功能之间的关系。 5.遗传与繁殖:对生物体遗传与繁殖的分子机制的研究,也就是现代生物化学与分子生物学研究的一个重要内容。 第二章蛋白质的结构与功能 一、氨基酸: 1.结构特点:氨基酸(amino acid)就是蛋白质分子的基本组成单位。构成天然蛋白质分子的氨基酸约有20种,除脯氨酸为α-亚氨基酸、甘氨酸不含手性碳原子外,其余氨基酸均为L-α-氨基酸。 2.分类:根据氨基酸的R基团的极性大小可将氨基酸分为四类:①非极性中性氨基酸(8种);②极性中性氨基酸(7种);③酸性氨基酸(Glu与Asp);④碱性氨基酸(Lys、Arg与His)。 二、肽键与肽链: 肽键(peptide bond)就是指由一分子氨基酸的α-羧基与另一分子氨基酸的α-氨基经脱水而形成的共价键(-CO-NH-)。氨基酸分子在参与形成肽键之后,由于脱水而结构不完整,称为氨基酸残基。每条多肽链都有两端:即自由氨基端(N端)与自由羧基端(C端),肽链的方向就是N端→C端。 三、肽键平面(肽单位): 肽键具有部分双键的性质,不能自由旋转;组成肽键的四个原子及其相邻的两个α碳原子处在同一个平面上,为刚性平面结构,称为肽键平面。 四、蛋白质的分子结构:
第三章酶 【测试题】 一、名词解释 1．酶13．最适pH 2．固定化酶14．不可逆性抑制 3．同工酶15．可逆性抑制 4．酶的特异性16．激活剂 5．酶的活性中心17．抑制剂 6．酶原及酶原激活18．核酶 7．抗体酶19．变构酶 8．活化能20．酶的共价修饰 9．诱导契合假说21．酶的Vmax 10．初速度22．结合酶 11．Km值23．酶活力 12．最适温度24．比活力 二、填空题 25．酶是由产生的对特异底物起高效催化作用的。 26．酶加速反应的机制是通过降低反应的，而不改变反应的。 27．结合酶，其蛋白质部分称，非蛋白质部分称，二者结合其复合物称。28．酶活性中心与底物相结合那些基团称，而起催化作用的那些基团称。 29．当Km值近似ES的解离常数KS时，Km值可用来表示酶对底物的。 30．酶的特异性包括特异性，特异性和特异性。 31．米曼二氏根据中间产物学说推导出V与[S]的数学方程式简称为，式中的..为米氏常数，它的值等于酶促反应速度达到一半时的。 32．在其它因素不变的情况下，[S]对酶促反应V作图呈线，双倒数作图呈线，而变构酶的动力学曲线呈型。 33．可逆性抑制是指抑制剂与酶进行结合影响酶的反应速度，抑制剂与酶的活性中心结合，抑制剂与酶的活性中心外的必需基团结合。 34．反竞争性抑制剂使酶对底物表观Km ，Vmax 。 35．无活性状态的酶的前身物称为，在一定条件下转变成有活性酶的过程称。其实质是的形成和暴露过程。 36．丙二酸是酶的抑制剂，增加底物浓度可抑制。 37、同工酶是指催化化学反应，而酶蛋白分子结构、理化性质及免疫学性质的一组酶。38．辅酶与辅基的区别在于前者与酶蛋白，后者与酶蛋白。 39．肌酸激酶的亚基分型和型。 40．最适温度酶的特征性常数，它与反应时间有关，当反应时间延长时，最适温度可以。41．某些酶以形式分泌，不仅可保护本身不受酶的水解破坏，而且可输送到特定的部位与环境转变成发挥其催化作用。 42．不可逆抑制剂常与酶以键相结合使酶失活。 43．当非竞争性抑制剂存在时，酶促反应动力学参数如下Km ，Vmax 。 44．当酶促反应速度为最大反应速度的80%时，底物浓度是Km的倍。 三、选择题 A型题 45．关于酶概念的叙述下列哪项是正确的？
生物化学习题（酶化学） 一、名词解释： 米氏常数：用Km值表示，是酶的一个重要参数。Km是酶反应速度（v）达到最大反应速度（Vmax）一半时底物的浓度（单位：mol/L或mmol/L）。米氏常数是酶的特征常数，只与酶的性质有关，不受底物和酶浓度的影响。 底物专一性：酶的专一性是指酶对底物及其催化反应的严格选择性。通常酶只能催化一种化学反应或一类相似的反应，不同的酶具有不同程度的专一性；酶的专一性可分为三种类型：绝对专一性、相对专一性、立体专一性。 辅基：酶的辅因子或结合蛋白质的非蛋白部分，通过共价键与酶活蛋白质结合得非常紧密，透析法不能除去。 单体酶：只有一条多肽链的酶；不能解离为更小的单位，Mw13，000-35，00。寡聚酶：有几个或多个亚基组成的酶；亚基可以相同，也可以不同；亚基间以非共价键结合，易为酸、碱、高浓度盐或其他的变性剂分离；Mw35，000到数百万。多酶体系：由几个酶彼此嵌合形成的复合体；有利于细胞中一系列反应的进行，以提高酶的催化效率，同时便于机体对酶的调控；Mw几百万以上。 激活剂：凡是能提高酶活性的物质；其中大部分是离子或简单的有机化合物。抑制剂：能使酶的必需基团或酶活性部位中基团的化学性质改变而降低酶的催化活性甚至使酶的催化活性完全丧失的物质。 变构酶（别构酶）：代谢过程中的关键酶，它的催化活性受其三维结构中的构象变化的调节。 酶原：酶的无活性前体，通常在有限度的蛋白质水解作用后，转变为具有催化活性的酶。 酶的比活力：指每毫克蛋白质所具有的酶活力单位数 全酶：酶的一种，由酶蛋白和辅助因子构成的复合物。 酶活力单位：酶活力的度量单位；1961年国际酶学委员会规定：1个酶活力单位是指在特定反应条件下（25℃，其他为最适条件），在1min内能转化1umol底物的酶量。 丝氨酸蛋白酶：活性部位含有在催化期间起亲核体作用的丝氨酸残基的蛋白酶。
生物化学内容提要 1、氨基酸与蛋白质 氨基酸分类：常见蛋白质氨基酸，不常见蛋白质氨基酸，非蛋白氨基酸; 氨基酸的酸碱化学，氨基酸两性解离，氨基酸的等电点；氨基酸的旋光性和 紫外吸收。 蛋白质的共价结构：蛋白质的化学组成和分类，蛋白质功能，蛋白质的形状和大小，蛋白质构象和组织层次。 肽：肽键结构，肽的物理化学性质，活性多肽。 蛋白质一级结构测定：Sanger试剂，DNS及Edman降解，二硫桥位置定。 蛋白质的二级结构：a-螺旋，折叠片，转角； 超二级结构和结构域； 蛋白质的三维结构：XRD原理；稳定蛋白质三维结构的作用力，肽平面和两面角； 球状蛋白的三级结构；亚基缔合和四级结构。 蛋白质结构与功能的关系：肌红蛋白和血红蛋白的结构与功能，镰刀状细胞贫血病；免疫球蛋白。 蛋白质的分离、纯化和表征：蛋白质分子量测定，沉降分析及沉降系数，沉降系数单位，凝胶过滤及SDS-PAGE法测分子量；蛋白质的沉淀；电泳：区带电泳、薄膜电泳、等电聚焦电泳、毛细管电泳。 2、酶和辅酶 酶催化作用特点：反应温合、高效、专一、可调节控制；酶活性调节控制：调剂酶浓度、激素调节、反馈抑制调节、抑制剂激活剂调节、别构调控、酶原激活，可逆共价修饰；酶的化学本质及其组成，辅酶和辅基，单体酶，寡聚酶和多酶复合体。 酶的命名和分类：习惯命名法；国际系统命名法及酶的编号，六大类酶的特征。 酶的专一性：“锁与钥匙”学说；诱导楔合假说；过渡态理论，过渡态类似物与医药和农药的设计，催化抗体。 酶的活力测定：酶活力单位，比活力。 酶工程：化学修饰酶，固定化酶，人工模拟酶。 酶促反应动力学：底物浓度与酶反应速度，酶促反应动力学方程式及推 导，米氏常数的意义和求法。
生物化学（本科）第七章氨基酸代谢 随堂练习与参考答案 第一节蛋白质的营养作用第二节蛋白质的消化、吸收和腐败第三节氨基酸的一般代谢第四节氨的代谢第五节氨基酸转变的小分子生理活性物质第六节血红素与胆红素代谢1. (单选题)人体的营养非必需氨基酸是 A．色氨酸 B．甲硫氨酸 C．丙氨酸 D．苯丙氨酸 E．苏氨酸 参考答案：C 2. (单选题)不出现于蛋白质中的氨基酸是 A．半胱氨酸 B．胱氨酸 C．瓜氨酸
D．精氨酸 E．赖氨酸 参考答案：C 3. (单选题)营养充足的婴儿、孕妇、恢复期病人常保持 A．氮平衡 B．氮的负平衡 C．氮的正平衡 D．氮的总平衡 E．以上都不是 参考答案：C 4. (单选题)哺乳类动物体内氨的主要去路是 A．渗入肠道 B．在肝中合成尿素 C．经肾泌氨随尿排出 D．生成谷氨酰胺 E．合成氨基酸 参考答案：B
5. (单选题)生物体内氨基酸脱氨的主要方式是 A．氧化脱氨 B．还原脱氨 C．直接脱氨 D．转氨 E．联合脱氨 参考答案：E 6. (单选题)体内氨的储存及运输的主要形式之一是 A．谷氨酸 B．酪氨酸 C．谷氨酰胺 D．谷胱甘肽 E．天冬酰胺 参考答案：C 7. (单选题)合成尿素首步反应的产物是 A．鸟氨酸 B．氨基甲酰磷酸
C．瓜氨酸 D．精氨酸 E．天冬氨酸 参考答案：B 8. (单选题)高氨血症导致脑功能障碍的生化机制是氨增高可 A．抑制脑中酶活性 B．升高脑中pH C．大量消耗脑中α-酮戊二酸 D．直接抑制呼吸链 E．升高脑中尿素浓度 参考答案：B 9. (单选题)肾中产生的氨主要来自 A．氨基酸联合脱氨酸作用 B．谷氨酰胺的水解 C．尿素的水解 D．胺的氧化
1.掌握蛋白质的概念、重要性和分子组成。 2.掌握α-氨基酸的结构通式和20种氨基酸的名称、符号、结构、分类；掌握氨基酸的重要性质；熟悉肽和活性肽的概念。 3.掌握蛋白质的一、二、三、四级结构的特点及其重要化学键。 4.了解蛋白质结构与功能间的关系。 5.熟悉蛋白质的重要性质和分类 导入：100年前，恩格斯指出“蛋白体是生命的存在形式”；今天人们如何认识蛋白质的概念和重要性？1839年荷兰化学家马尔德（G.J.Mulder）研究了乳和蛋中的清蛋白,并按瑞典化学家Berzelius的提议把提取的物质命名为蛋白质（Protein，源自希腊语，意指“第一重要的”）。德国化学家费希尔(E.Fischer)研究了蛋白质的组成和结构，在1907年奠立蛋白质化学。英国的鲍林(L.Pauling)在1951年推引出蛋白质的螺旋；桑格(F.Sanger)在1953年测出胰岛素的一级结构。佩鲁茨(M.F.Perutz)和肯德鲁(J.C.kendrew) 在1960年测定血红蛋白和肌红蛋白的晶体结构。1965年，我国生化学者首先合成了具有生物活性的蛋白质——胰岛素（insulin）。 蛋白质是由L-α-氨基酸通过肽键缩合而成的，具有较稳定的构象和一定生物功能的生物大分子（biomacromolecule）。蛋白质是生命活动所依赖的物质基础，是生物体中含量最丰富的大分子。 单细胞的大肠杆菌含有3000多种蛋白质，而人体有10万种以上结构和功能各异的蛋白质，人体干重的45%是蛋白质。生命是物质运动的高级形式，是通过蛋白质的多种功能来实现的。新陈代谢的所有的化学反应几乎都是在酶的催化下进行的，已发现的酶绝大多数是蛋白质。生命活动所需要的许多小分子物质和离子，它们的运输由蛋白质来完成。生物的运动、生物体的防御体系离不开蛋白质。蛋白质在遗传信息的控制、细胞膜的通透性，以及高等动物的记忆、识别机构等方面都起着重要的作用。随着蛋白质工程和蛋白质组学的兴起和发展，人们对蛋白质的结构与功能的认识越来越深刻。 第一节蛋白质的分子组成 一、蛋白质的元素组成 经元素分析，主要有 C（50%～55%）、H（6%～7%）、O（19%～24%）、N（13%～19%）、S（0%～4%）。有些蛋白质还含微量的P、Fe、Cu、Zn、Mn、Co、Mo、I等。 各种蛋白质的含氮量很接近，平均为16%。因此，可以用定氮法来推算样品中蛋白质的大致含量。 每克样品含氮克数×6.25×100=100g样品中蛋白质含量（g%） 二、蛋白质的基本组成单位——氨基酸 蛋白质在酸、碱或蛋白酶的作用下，最终水解为游离氨基酸（amino acid），即蛋白质组成单体或构件分子。存在于自然界中的氨基酸有300余种，但合成蛋白质的氨基酸仅20种（称编码氨基酸），最先发现的是天门冬氨酸（1806年），最后鉴定的是苏氨酸（1938年）。 （一）氨基酸的结构通式 组成蛋白质的20种氨基酸有共同的结构特点： 1．氨基连接在α- C上，属于α-氨基酸（脯氨酸为α-亚氨基酸）。 2．R是側链，除甘氨酸外都含手性C，有D-型和L-型两种立体异构体。天然蛋白质中的氨基酸都是L-型。 注意：构型是指分子中各原子的特定空间排布，其变化要求共价键的断裂和重新形成。旋光性是异构体的光学活性，是使偏振光平面向左或向右旋转的性质，（-）表示左旋，（+）表示右旋。构型与旋光性没有直接对应关系。 （二）氨基酸的分类 1．按R基的化学结构分为脂肪族、芳香族、杂环、杂环亚氨基酸四类。 2．按R基的极性和在中性溶液的解离状态分为非极性氨基酸、极性不带电荷、极性带负电荷或带正电荷的四类。 带有非极性R（烃基、甲硫基、吲哚环等，共9种）：甘（Gly）、丙（Ala）、缬（Val）、亮（Leu）、异亮（Ile）、苯丙（Phe）、甲硫（Met）、脯（Pro）、色（Trp） 带有不可解离的极性R（羟基、巯基、酰胺基等，共6种）：丝（Ser）、苏（Thr）、天胺（Asn）、谷胺（Gln）、酪（Tyr）、半（Cys） 带有可解离的极性R基（共5种）：天（Asp）、谷（Glu）、赖（Lys）、精（Arg）、组（His），前两个为
1.1 蛋白质的分子组成 构成人体的20种氨基酸均属于L-α-氨基酸（除甘氨酸） 【氨基酸的分类、结构式、中文名和英文缩写】 含硫氨基酸：半胱氨酸、胱氨酸、甲硫氨酸（蛋氨酸） 脯氨酸和赖氨酸可被羟化为羟脯氨酸、羟赖氨酸 20种氨基酸的理化性质：等电点、紫外吸收（Tyr、Trp含共轭双键，A280）、茚三酮反应【谷胱甘肽的组成、结构特点、主要活性基团、作用】 1.2 蛋白质的分子结构 一级结构：氨基酸从N端到C端的排列顺序肽键、二硫键 二级结构：局部主链骨架原子（Cα、N、Co）构象氢键 α?螺旋（3.6个残基上升一圈，螺距0.54nm），β?折叠（平行和反平行，5~8个残基）β?转角转角处常有Pro，无规卷曲 超二级结构（αα、βαβ、ββ）模体 三级结构：全部氨基酸残基相对空间位置次级键 四级结构：亚基相对空间位置和连接处布局次级键肽单元（Cα1、C、O、N、H、Cα2） 1.3 蛋白质结构与功能的关系 尿素、β-巯基乙醇分别可以破坏肽链中的次级键、二硫键 【肌红蛋白与血红蛋白】 肌红蛋白（Mb）为单一肽链蛋白质，含有一个血红素辅基； 血红蛋白（Hb）四个亚基（2α、2β），每个亚基都有一个血红素辅基； 肌红蛋白与血红蛋白亚基的三级结构相似； 肌红蛋白的氧解离曲线为直角双曲线、血红蛋白为S形曲线； 血红蛋白有紧张态（T）和松弛态（R），R态为结合氧的状态。 蛋白质构想改变引起疾病：疯牛病、阿尔兹海默症、亨廷顿舞蹈病 1.4 蛋白质的理化性质 两性电离、胶体性质（水化膜和电荷效应维持稳定）、双缩脲反应（检测蛋白质水解程度） 1.5 蛋白质的分离、纯化与结构分析 透析、超滤法可去除蛋白质溶液中的小分子化合物。 丙酮沉淀、盐析、免疫沉淀是常用的蛋白质浓缩方法 既可以分离蛋白质又可以测定其分子量的方法是超速离心 ＊简答题或论述题： 1、简述α-螺旋结构的主要特征 要点：右手螺旋、螺距和上升一圈的残基数、侧链位于外侧、氢键维持稳定 2、简述谷胱甘肽的结构特点和生物学功能？ 要点：非α肽键、巯基、体内重要还原剂 3、蛋白质变性后有什么改变？ （1）生物活性丧失（2）空间结构被破坏、肽键完好（3）溶解度降低 （4）黏度增加（5）不易结晶、易沉淀（6）易被蛋白酶水解
1 生物化学期中考试复习提纲 第二章：氨基酸 1. 氨基酸的区别在于侧链r 基的不同。二十种常见氨基酸分类： ○ 1按照r 基的化学结构，20种氨基酸可分为脂肪族，芳香族和杂环族3类。脂肪族氨基酸含5种中性氨基酸（甘氨酸，丙氨酸，缬氨酸，亮氨酸，异亮氨酸）;含羟基或硫元素的氨基酸4种（丝氨酸，苏氨酸，半胱氨酸，甲硫氨酸）；酸性氨基酸及其酰胺4种（天冬氨酸，天冬酰胺，谷氨酸，谷氨酰胺）；碱性氨基酸2种（赖氨酸，精氨酸）杂环氨基酸2种（组氨酸，脯氨酸）；芳香族氨基酸3种（苯丙氨酸，酪氨酸，色氨酸） 组氨酸也是一种碱性氨基酸 ○2按r 基的极性大小（指在细胞ph 即ph=7左右的解离状态下）： 非极性氨基酸: Ala, Val, Leu, Ile, Pro, Phe, Trp, Met R 基具极性不带电荷的氨基酸: Gly, Ser, Thr, Cys, Tyr, Asn, Gln R 基带正电荷的氨基酸: Lys, Arg, His R 基带负电荷的氨基酸: Asp, Glu 2.氨基酸的等电点（概念及计算式，性质） 概念：当溶液浓度为某一pH 值时，氨基酸分子中所含的正负电荷正好相等，净电荷为0。这一pH 值即为氨基酸的等电点，简称pI 。在等电点时，氨基酸既不向正极也不向负极移动，即氨基酸处于两性离子状态 计算式：侧链不含离解基团的中性氨基酸，其等电点是它的p K ’1和p K ’2的算 术平均值： pI = (p K 1 + p K ’2 )/2 侧链含有可解离基团的氨基酸，其pI 值也决定于等电兼性离子两边的p K 值的算术平均值。 酸性氨基酸： pI = (p K ’1 + p K ’R-COO - )/2 硷性氨基酸： pI = (p K ’2 + p K ’R-NH2 )/2 无论氨基酸侧链是否解离，其pI 值均决定于净电荷为零的等电兼性离子两边的p K ’值算术平均值 性质：当低于等电点的任一ph 时，氨基酸带有净正电荷，向负极移动；当高于等电点的任一ph 时，氨基酸带有净负电荷，向正极移动。在一定的ph 范围内氨基酸溶液的ph 离等电点越远，氨基酸所带净电荷越多。 3..氨基酸的光谱性质（后面的蛋白质同样具有） 芳香族氨基酸（酪氨酸，色氨酸，苯丙氨酸）在280nm 波长附近有最大的紫外吸收峰，由于大多数蛋白质含有这些氨基酸残基，氨基酸残基数与蛋白质含量成正比，故通过对波长的紫外吸光度的测量可对蛋白质溶液进行定量分析（核酸在260nm 处有最大的吸收峰） 第三章：蛋白质的通性，纯化和表征
第一章．生物化学绪论 1.生命的生物化学定义：生命系统包含储藏遗传信息的核酸和调节代谢的酶蛋白。但 是已知某种病毒生物却无核酸(朊病毒)。 2.生命（生物体）的基本特征： （1）细胞是生物的基本组成单位（病毒除外）。 ( 2 ) 新陈代谢、生长和运动是生命的基本功能。 ( 3 )生命通过繁殖而延续，DNA是生物遗传的基本物质。 （4）生物具有个体发育和系统进化的历史。 ( 5 )生物对外界可产生应激反应和自我调节，对环境有适应性。 3.化学是在原子、分子水平上，研究物质的组成，结构、性质和变化规律的一门基础 自然科学。生物化学就是生命的化学。 4.生物化学：运用化学的原理和方法，研究生物体的物质组成和生命过程中的化学变化，进而深入揭示生命活动的化学本质的一门科学。 5.生命体的元素组成：在地球上存在的92种天然元素中，只有28种元素在生物体内 被发现。 第一类元素：包括C、H、O和N四种元素，是组成生命体最基本的元素。这四种元素约占了生物体总质量的99%以上。 第二类元素：包括S、P、Cl、Ca、K、Na和Mg。这类元素也是组成生命体的基本元素。 第三类元素：包括Fe、Cu、Co、Mn和Zn。是生物体内存在的主要少量元素。 第四类元素：包括Al、As、B、Br、Cr、F、Ga、I、Mo、Se、Si等。偶然存在的元素。 6.生命分子是碳的化合物：生命有机体的化学是围绕着碳骨架组织起来的。生物分子 中共价连接的碳原子可以形成线状的、分支的或环状的结构。 7.生物（生命）分子是生物体和生命现象的结构基础和功能基础，是生物化学研究的 基本对象。 生物分子的主要类型包括：多糖、聚脂、核酸和蛋白质等生物大分子。 维生素、辅酶、激素、核苷酸和氨基酸等小分子。
生物化学主要内容 生物化学就是生命的化学，生物化学研究生物体的化学组成、化学结构及化学反应，是现代生物学各科的理论基础之一，生物化学技术和方法是现代生物学研究的基本手段，已渗透到生物学的各个领域，因此生物化学是专业基础课，主要讲授生物分子的基本组成、结构、主要理化性质、生理功能（上学期）以及其代谢和调控（下学期）。 上册 绪论(2学时) 第一章生物分子概论(3学时) 第二章糖：7学时 第三章脂类：4学时 第三章蛋白质：16学时 第五章酶：12学时 第六章核酸：4学时 第七章维生素：4学时 第八章抗生素：4学时 第九章激素：6学时 下册 第一章代谢总论：2学时 第二章生物氧化：3学时 第三章糖代谢：15学时（包括光合作用） 第四章脂类代谢：8学时 第五章蛋白质代谢：12学时 第六章核酸代谢：4学时 第七章 DNA的生物合成：4学时 第八章 RNA的生物合成：4学时 第九章蛋白质的生物合成：4学时 第十章代谢调控：6学时 与其他学科的交叉部分： 1.核酸部分，信息代谢与分子及遗传有重复，生化中只讲主要过程，不讲各种蛋白因子的具体作用。C0t值与基因组关系密切，生化中不讲。 2.光合作用部分，与植物生理有交叉。生化主要讲暗反应，不仔细讲电子传递。 3.激素部分，与分子中信息传递有交叉。 先进性： 生化发展迅速，应及时补充新进展。主要来自期刊，如近期的诺贝尔奖等。也有一些新书或相近专业的书籍，如医学生化等。
实验： 1.DNS法测定还原糖：以前为费林试剂，现已基本不用。今年改为DNS，此 法现在科研中常用，可练习分光光度计的使用及制作标准曲线。我在第一次进实验室领仪器时就将实验方法写出，让学生练习动手能力。 2.皂化值的测定：应改 3.氨基酸和蛋白质的颜色反应 4.氨基酸的纸层析 5.酪蛋白的提取 6.Folin-酚法测定蛋白浓度 7.聚丙烯酰胺凝胶电泳 8.酵母RNA的提取 9.猪肝DNA的提取 10.核酸浓度测定 11.维生素的性质：应改 12.酶的性质 13.酶活力测定 14.激素对血糖的影响
生物学导论重点 生物演化论 Evolution：饰变中的演替 痕迹器官： 同源器官：具有不同的功能和外部形态，却具有相同的基本结构的器官。 拉马克提出用进废退，获得性状等理论；认为演化有向复杂化发展的内在动力和环境的影响力两种动力。 生命是蛋白体的存在方式，具有新陈代谢，繁殖，遗传等特征。 原始生命的特征： 1.具有脂双层膜围成的与环境隔开的含水囊泡。 2.囊泡内有多种核酸、蛋白质，糖类大分子。 3.能选择性地从环境中吸纳食物。 4.利用食物的分解，复制自身一部分起核心作用的大分子。 5.囊泡因大分子增多而生长，繁殖。 达尔文认为：决定生物演化的因素是遗传的变异和选择，认为获得性状可以遗传。 现代达尔文主义认为：决定生物演化的因素是突变（包括重组）、选择、隔离。获得性状不能遗传。 变异：一定变异：环境引起的体质或机能的变异，不能遗传。
不定变异：相同环境条件下发生的彼此不同，能够遗传。 变异的原因：突变、重组、畸变。 基因突变：是某一基因内部发生了化学性质的变化，与原来基因形成对性关系。 突变体：由于基因突变而表现突变性状的细胞或个体。 基因突变在演化中的意义：为生物演化提供有生存价值的材料 为生物演化提供丰富的材料。自然选择：适合环境条件的生物被保留下来，不适合的被淘汰。 性选择：同性个体间为争取与异性交配而发生竞争，是自然选择的一种特殊形式。 自然选择的类型：稳定性选择，前进性选择。 选择的实质：定向改变群体的基因频率。 遗传和变异的交互作用是演化的动力。 适合度：一个生物能够生存并把他的基因传给下一代的相对能力。 适应：生物适应环境而形成一定特性和性状的现象。 适应的普遍性：适应是自然选择的结果。 适应在进化中的作用：个体数目增加，分布区扩大，物种的进化。
第七章酶工程基本原理 7－1 什么是酶？什么是酶工程？根据酶所催化的反应类型，可将酶分为几大类？ 答： 1.酶(enzyme)是生物体内活细胞所产生的一种具有特殊生物催化功能的蛋白质。由于酶来源于生物体，所以又称之为生物催化剂。 2.酶工程就是通过酶或微生物细胞，动植物细胞，细胞器等在一定的生物反应装置中，利用酶所具有的特殊生物催化功能，借助工程手段将相应的原料转化成有用物质并应用于社会生活的工程技术科学。它包括酶制剂的制备，酶的固定化，酶的修饰与改造及酶反应器等方面内容。 3.国际生物化学联合会酶学委员会(enzyme commission)根据酶所催化的反应类型，将酶分为氧化还原酶类(oxido-reductases)、转移酶类(transferases)、水解酶类(hydrolases)、裂解酶类(lyases)、异构酶类(isomerases)和合成酶类(synthetases)等6大类。 7－2 酶催化作用的特点是什么？ 答：酶作为一种特殊的催化剂，除了与一般催化剂共同具有“反应前后其量化学性质不发生改变”、“改变反应速度”、“不改变化学反应平衡点”外，还具有如下几个方面的特性。 1.极高的催化效率——酶的催化效率非常高，往往是其它无机催化剂（或有机催化剂）的106-1013倍。 2.高度的专一性——酶的专一性是指酶对其作用的底物有严格的选择性，一种酶只能催化某一类，甚至某一种物质起化学变化。 3.要求反应条件温和——酶是由生物体产生，本身又是蛋白质。因此，酶的催化反应一般只能在常温、常压和接近中性的pH条件下进行。 4.活性调节机制复杂——酶的活力在生物体内受到多方面因素的调节与控制。生物体内酶与酶之间、酶与其它蛋白质之间存在着若干相互作用，机体通过调节酶的活性和量，控制代谢速度，以满足生命的各种需要。 7－3 影响酶活性的主要因素有哪些？ —71—