生物化学复习提纲
第1章糖类
1 单糖
⑴糖的分类
①糖的定义：多羟基醛（醛糖）和多羟基酮（酮糖）及其聚合物和衍生物的总称。根据定义，可以将糖分成醛糖（以葡萄糖为代表）、酮糖（以果糖为代表）、糖衍生物（以N-乙酰葡糖胺）等。
②糖为何又称为碳水化合物？
③糖类分为单糖、寡糖和多糖。单糖又根据碳原子数分为丙糖（三个碳）、丁糖（四个碳）、戊糖（五个碳）、已糖（六个碳）、庚糖（七个碳）和辛糖（八个碳）。
④常见的单糖：丙糖中有甘油醛和二羟丙酮；戊糖中的核糖、脱氧核糖；已糖中的葡萄糖、果糖、甘露糖、半乳糖等；庚糖和辛糖在日常生活中不常见。
⑵单糖的构型
①甘油醛的D型和L型是单糖、氨基酸等物质D、L构型的参照物，掌握如何判断一个单糖或氨基酸分子是D型和L型？单糖的D、L构型与其旋光性无关。
②由于单糖中具有不对称碳原子，可使偏振光左旋（用l或-表示）或右旋（用d或+表示），所以单糖一般具有旋光性。注意糖在中左旋或右旋与D、L型半无对应关系。
③糖类的生物学功能主要有：作为生物体的能源和碳源物质；可以转变为其它生物大分子，为它们提供碳骨架；部分多糖可以作为植物和微生物的结构物质；作为细胞识别和信号传递的分子。
⑶单糖的结构
①溶液中，单糖以环状结构存在，本来的末端醛基或酮基转变成半缩醛羟基结构，是单糖
中相对活跃的-OH，在核甘酸结构中，碱基就是与戊糖的第1位碳上的半缩醛羟基通过糖苷键相连形成核苷的。一单糖只具有一个半缩醛羟基。天然单糖都是D型结构。
②葡萄糖在溶液中可以形成吡喃环（六元环）和呋喃环（五元环），记清编号顺序，注意半缩醛羟基的位置。
③环状结构中第1位碳原子（葡萄糖）或第2位碳原子（酮糖）由于形成半缩醛羟基而转变成不对称碳原子，因此，使得葡萄具有了α型和β型（两者互为异头体，旋光性不同）。当葡萄糖溶于水后，不管之前葡萄糖是α型和β型，溶于水后经过一段时间后，都会转变为α型和β型葡萄糖的混合物，所以葡萄糖溶于水会出现变旋现象。单糖分子在溶液中形成的半缩醛羟基具有较高的反应活性。
④葡萄糖的构象：环状结构中有船式构象和椅式构象，从热力学上讲，椅式构象是较稳定的。
⑤单糖不对称碳原子数目的确定。
⑷单糖的性质
①异构化作用
在弱碱存在的情况下，单糖分子发生重排，通过烯二醇中间物互相转化，称酮-烯醇互变异构。如D-葡萄糖在氢氧化钡溶液中放置数天，从形成的混合物中可分离出D-葡萄糖、D-甘露糖、D-果糖及其他糖类，这一实验充分说明单糖在弱碱性溶液中的异构化作用。
左图：单糖的异构化作用；右图：醛糖被氧化。
②单糖的还原性质
单糖是多羟基酮或多羟基醛类化合物，醛糖的醛基具有还原性，在碱性环境中，会被弱氧化剂如Cu2+氧化形成糖酸。因此，所有的醛糖都是还原糖。而且其中一部分酮糖如果糖，在碱性条件下会转变成醛糖，因此也是还原性糖。在实验条件下与生物体内，单糖被氧化的情况不同。
费林试剂或本尼迪特试剂均可以使还原糖氧化，生成相应的糖酸。
弱氧化剂如Cu2+、Ag+、Hg2+等可以将醛糖的醛基氧化形成糖酸；较强的氧化剂（热的稀硝酸）的作用下，醛糖被氧化成糖二酸；生物体内醛糖在酶的催化作用下被氧化糖醛酸。
③单糖的氧化性质
单糖的羰基在适当的还原条件下，可以被还原成多元醇，称为糖醇，如D-葡萄糖被还原生成山梨醇（D-山梨醇或L-山梨醇）。
④单糖脱水（无机酸作用）
单糖与一定浓度的无机酸（如12%的HCl）共热脱水生成糠醛或糠醛衍生物，形成的糠醛或糠醛衍生物可以与多元醛产生特有的颜色反应，这些被用来鉴别糖。酮糖在热无机酸条件下容易形成糠醛或糠醛衍生物，如果糖形成羟甲基糠醛，羟甲基糠醛可以与间苯二酚反应，形成红色缩合物；而醛糖在同样条件下反应要慢得多，所以这一反应可以用来鉴定酮糖。
2 重要的单糖及其衍生物
①常见的单糖：D-葡萄糖、D-果糖、D-半乳糖、D-核糖等。
②常见的单糖衍生物有糖醇、糖醛酸、氨基糖及糖苷。
糖醇：糖的醛基或酮基被还原→糖醇；
糖醛酸：醛糖被氧化→醛酸，如葡萄糖第6位上的-OH被氧化形成-COOH，形成葡萄糖醛酸；
糖苷：常见的强心苷具有强心作用（如毛地黄苷）、花色素苷是许多花和果实的着色物质（如花青苷）、皂苷具有去污作用（皂角中含有）。
3 寡糖
⑴寡糖的定义：是由2-20个单糖通过糖苷键连接而成的糖类物质。
⑵寡糖中重点掌握蔗糖、麦芽糖、乳糖
⑶蔗糖是最重要的二糖，主要存在于甘蔗、甜菜等植物中，一分子蔗糖由一分子葡萄糖和一分子果糖通过（α1→β2）糖苷键连接而成，由于葡萄糖的1位碳上的-OH和果糖第2位碳上的-OH都是半缩醛羟基，所以蔗糖分子不具有还原性。
⑷乳糖主要存在于乳汁中，是由一分子半乳糖和一分子葡萄糖通过β（1→4）糖苷键连接形成的，两个单体分子都是β型的，其中半乳糖的半缩醛羟基参与形成糖苷键，葡萄糖的半缩醛羟基未参与，因此具有还原性，具有变旋现象（因为有葡萄糖残基的1位不对称碳原子存在）。
⑸麦芽糖是由两分子α型葡萄糖以α（1→4）糖苷键相连形成的化合物，同样具有游离的半缩醛羟基，因此也具有还原性的变旋现象。
⑹寡糖中除了上述二糖外，还有三糖、四糖、五糖、六糖等。
4 多糖
⑴多糖是由多个单糖以糖苷键相连形成的高聚物。多糖中重点掌握淀粉、纤维素、糖原、几丁质（壳多糖）
⑵淀粉
①淀粉分为直链淀粉和支链淀粉，直链淀粉是由α-D-葡萄糖以α（1→4）糖苷键相连形成的多糖，支链淀粉则除了α（1→4）糖苷键外还有α（1→6）糖苷键，使链具有分支结构。
②直链淀粉形成螺旋结构，所以碘分子可以进入螺旋圈内，从而使淀粉显蓝色；而支链淀粉不具螺旋结构，所以遇淀粉不显蓝色。
③直链淀粉在水中的溶解度比支链淀粉要差一些，可能是由于直链淀粉封闭型螺旋线型结构紧密，利于形成较强的分子内氢键而不利于与水分子接触。天然淀粉是直链淀粉和支链淀粉的混合物。
⑶糖原
①糖原是人和动物体内的贮存多糖，结构相当于植物中的支链淀粉。葡萄糖残基之间的连接键是α（1→4）糖苷键和α（1→6）糖苷键。
②糖原在维持人和动物体能量平衡方面起着重要作用，它的合成与分解受胰岛素、胰高血糖素等激素的调节。
⑷纤维素
①自然界中最丰富的有机化合物，是植物细胞壁的主要组成成分，是植物中的结构多糖。人和动物体内都没有纤维素酶，因此不能利用纤维素。反刍动物胃内有共生的细菌含活性很高的纤维素酶，能够水解纤维素，因此可以靠吃草为生。
②纤维素是由β-D-葡萄糖以β（1→4）糖苷键连接形成的无分支的多糖。
③纤维素相邻葡萄糖残基之间有氢键相互作用，从而使纤维素形成牢固的结构。
⑸几丁质
①几丁质或称甲壳素、壳多糖，是地球上仅次于纤维素的第二大生物资源，是由N-乙酰-D-葡萄糖胺以β（1→4）糖苷键缩合而成的多糖。
②可以被生物降解，因此被广泛用在食品、化妆品、医药等很多方面，是天然多糖中唯一大量存在的带正电荷的氨基多糖。
⑹琼脂和琼脂糖
①琼脂是存在于海藻中的一种多糖混合物，包括琼脂糖和琼脂胶两种多糖。琼脂一般不被微生物利用，被广泛用于进行微生物和植物培养的固体支持物。
②琼脂糖可以从琼脂中提纯出来，用于分子生物学实验中琼脂糖凝胶电泳的支持剂。
⑺透明质酸
①透明质酸是由D-葡糖醛酸和乙酰葡糖胺通过β（1→4）糖苷键连接成的二糖单位作为单体聚合成的杂多糖类化合物。
②透明质酸广泛存在于高等动物眼球玻璃体及鸡冠等组织及某些微生物的细胞壁中。
⑻硫酸软骨素
①是广泛存在于软骨及结缔组织中的氨基多糖，与透明质酸的结构相似，只不过重复二糖单位是D-葡糖醛酸与N-乙酰半乳糖胺以β（1→4）糖苷键连接成。
②在临床上硫酸软骨素能较好地降低高血脂患者血清中的胆固醇、三酰甘油，可减少冠心病的发病率和死亡率。
4.5 糖复合物
⑴糖蛋白
①糖蛋白是蛋白质与寡糖链形成的复合物，以蛋白质为主体。
②糖蛋白分布广泛，种类繁多，功能多样。如人和动物体结缔组织中的胶原蛋白、血浆中的转铁蛋白、免疫球蛋白等均为糖蛋白。
⑵糖脂
①糖脂是脂质与糖的半缩醛羟基结合的一类复合物。
②常见的糖脂有脑苷脂和神经节苷脂。
第2章脂质
1 三酰甘油（三脂酰甘油、甘油三脂）
⑴三酰甘油的结构
①三酰甘油是由3分子的脂肪酸与1分子甘油（丙三醇）以酯键相连形成的化合物。构成三酰甘油的脂肪酸可以是相同的，也可以是不同的，可以是饱和脂肪酸，也可以是不饱和脂肪酸。如果3个分子的脂肪酸是相同的，则为简单甘油三酯；如果脂肪酸不同，则为混合甘油三酯。天然油脂多是三酰甘油的混合物。
②如果3分子的脂肪酸是完全相同的，则不存在不对称碳原子，只有甘油1、3位上的脂肪酸不同时，就存在不对称碳原子，就具有旋光性。
⑵三酰甘油的理化性质
①三酰甘油的物理性质
无色、无味，不溶于水，易溶于氯仿、乙醚、苯等有要溶剂中。由于天然蛋白质往往是多种三酰甘油的混合物，所以没有固定的熔点。其熔点的大小与构成三酰甘油的脂肪酸的碳原子数和不饱和键的数目有关系，碳原子数越少、不饱和键数目越多，则熔点越低。植物中的三
酰甘油往往含有较多的不饱和脂肪酸，所以熔点较低，常温下呈液态；动物体内的三酰甘油往往含有较多的饱和脂肪酸，熔点也高，常温下呈固态。
②三酰甘油的水解与皂化
在酸、碱或脂肪酶的作用下，三酰甘油可逐步水解成二酰甘油、单酰甘油，最后彻底水解为甘油和脂肪酸。
什么是皂化反应？什么是皂化价（值）？掌握有关皂化价的计算。
③三酰甘油的氢化与卤化作用
当构成三酰甘油的脂肪酸具有不饱和键时，会与H2和卤素起加成反应，相应地称为氢化和卤化作用。植物油脂氢化后，不饱和脂肪酸含量下降，转变成固态，这样可以有效防止脂肪酸败。
卤化反应中吸收卤素的量可以用碘价表示，碘价的高低代表油脂中不饱和脂肪酸的含量高低。掌握碘价的相关计算。
④油脂的酸败
油脂在空气中暴露过久可被氧化，产生臭味，称为油脂酸败作用。酸败的原因是油脂的不饱和成分发生了氧化，产生过氧化物并进一步降解成醛、酮、酸的混合物。同时，会因油脂的水解而产生较多的脂肪酸。
酸败的程序一般用酸价表示，掌握酸价的相关计算。
2 脂肪酸
⑴脂肪酸的种类
根据是否含不饱和键可将脂肪酸分为饱和脂肪酸和不饱和脂肪酸。
⑵脂肪酸的性质
①脂肪酸的物理性质很大程度上决定于脂肪酸烃链的长度与不饱和程度，非极性的烃链是
造成脂肪酸在水中溶解度较低的原因，烃链愈长，溶解度越低。但末端羧基具极性，因此脂肪酸略能溶于水。
②脂肪酸含有末端羧基，可以与醇形成酯，也碱形成盐。
③脂肪酸烃链上不饱和键的多少也决定了脂肪酸的熔点，碳原子数越少，不饱和键数目越多，则熔点越低。
④饱和脂肪酸与不饱和脂肪酸各自特有的性质或特点。
⑶必需脂肪酸
哺乳动物不能合成机体所必需的亚油酸、亚麻酸等不饱和脂肪酸，我们将这些自身不能合成必须由膳食提供的脂肪酸称为必需脂肪酸。必需脂肪酸是体内重要活性物质合成的前体。
3 磷脂
⑴脂质的分类
①按化学组成可将脂质分成三大类：单纯脂质、复合脂质和衍生脂质。
②单纯脂质是由脂肪酸和甘油形成的酯。又可分为三酰甘油和蜡。
③复合脂质则除了脂肪酸和醇外，还有其它非脂类分子的脂质，按非脂成分的不同可分为磷脂和糖脂。
④衍生脂质主要包括固醇类、萜类、取代烃类等物质。
⑵磷脂的分类
①磷脂包括甘油醇磷脂和鞘氨醇磷脂，主要参与细胞膜系统的组成。
②甘油醇磷脂和鞘氨醇磷脂的区别在于与脂肪酸成酯的是甘油还是鞘氨醇。
⑶甘油磷脂（磷酸甘油酯）的结构
①最简单的磷酸甘油脂是甘油-3-磷酸，其C1和C2位上的-OH被脂肪酸酯化，而C3位上的-OH被磷酸酯化。
②常见磷脂包括磷脂酰胆碱、磷脂酰乙醇胺、磷脂酰丝氨酸、磷脂酰肌醇等。
③掌握磷脂分子结构上的特点：极性的头部，非极性的尾部，所以具有亲水、疏水的两亲性质，这种结构上的特点是磷脂形成生物膜结构的重要原因。
⑷甘油磷脂的一般性质
①物理性质
白色蜡状固体，溶于含少量水的非极性溶剂，难溶于丙酮，用氯仿-甲醇混合液可从细胞和组织中提取磷脂。磷脂具有两亲性质，在水中形成双分子层的微囊结构。
左图：磷脂的极性头部和非极性尾部；右图：具两亲性质的磷脂在水中形成双分子层的微囊磷脂的带电性质随不同类型有差异，如生理条件下，甘油磷脂的磷酸基带有1个单位的负电荷，胆碱或乙醇胺带1个单位正电荷，丝氨酸带1个单位正电荷和1个单位负电荷，肌醇和甘油基不带电荷，每种甘油磷脂的带电性质可由这些基团的带电性计算出来。
②甘油磷脂有水解
用弱碱可水解甘油磷脂得到脂肪酸盐（皂）和甘油-3-磷酸。用强碱水解得到脂肪酸盐、醇和甘油-3-磷酸。
甘油磷脂有酯键和磷酸二酯键以被磷脂酶专一性地水解，已知的磷脂酶有磷脂酶A1、A2、C 和D。各自作用的专一性见下图：
左图：4种磷脂酶的作用专一性（以磷脂酰胆碱为例）；右图：两亲分子形成
磷脂酶的分布：磷脂酶A1广泛分布于各种生物体，磷脂酶A2主要存在于蛇毒、蜂毒等，磷脂酶C来源于细菌及其它生物组织，磷脂酶D存在于高等植物。
磷脂酶A1或A2专一性地水解甘油磷酸第1位或第2位上的脂肪酸后，生成仅含一个脂肪酸的产物，称为溶血磷脂，如果在细胞中浓度高时，对细胞膜结构造成毒害。
4 鞘脂类包括鞘磷脂、脑苷脂类和神经节苷脂类。
①鞘磷脂也是细胞膜结构的重要组分，尤其在神经组织和脑中含量丰富。其结构与甘油磷脂类似，具有极性头部和非极性尾部，同时具两亲性质。
②鞘磷脂是鞘氨醇通过酰胺键与脂肪酸相连形成的化合物。
③鞘磷脂与糖链相连，形成糖苷化合物。
5 胆固醇
①胆固醇类化合物的核心结构是什么？胆固醇往往不含脂肪酸，含醇类而得名。
②人体中许多激素、胆汁酸等都属于类固醇物质。
③胆固醇也具有两亲性质，与磷脂类似。维生素D属于类固醇物质，与机体钙和磷的吸收有关。
第3-7章蛋白质
1 蛋白质的分类
⑴掌握蛋白质的元素组成：C、H、O、N、S的含量和凯氏定氮法测定总N含量的原理与计算。
⑵根据蛋白质分子的外形将蛋白质分成三类：球状蛋白质、纤维状蛋白质和膜蛋白。三种类型的蛋白质在分子形状、水溶性、种类、功能方面有哪些相同和不同。
⑶根据分子组成分类，蛋白质分为简单蛋白质和结合蛋白质（缀合蛋白质）。简单蛋白质和结合蛋白质的特点。
⑷根据功能分类，蛋白质分为10类：酶、调节蛋白、贮存蛋白质、转运蛋白质、运动蛋白质、防御蛋白质和毒蛋白、受体蛋白质、支架蛋白、结构蛋白、异常功能蛋白。
2 蛋白质的组成单位——氨基酸
⑴构成蛋白质的氨基酸的结构通式：都是α-氨基酸
⑵蛋白质氨基酸的分类
①按R基的极性分为：非极性氨基酸、不带电荷的极性R基氨基酸、极性带正电荷的R 基氨基酸、极性带负电荷的R基氨基酸，这些不同类型各自包括哪几种氨基酸。
②20种氨基酸的三字母缩写形式
③蛋白质中不常见的氨基酸：5-羟脯氨酸、4-羟赖氨酸，分别来自脯氨酸和赖氨酸的羟基化。
④非蛋白质氨基酸：β-丙氨酸、瓜氨酸、精氨酸、鸟氨酸、高半胱氨酸、γ-氨基丁酸等，不参与蛋白质构成，但却有重要的作用。
⑤按人体自身是否可以合成，将氨基酸分为人体必需氨基酸、半必需氨基酸和非必需氨基
酸，它们各包括哪些氨基酸？
⑶氨基酸的等电点
①概念：等电点（pI）、偶极离子（两性离子、兼性离子）
②等电点的计算方法：先写出氨基酸的解离方程（已知各可解离基团解离常数的，按照解离常数pK从小到大确定各基团的解离顺序），找到兼性离子状态，兼性离子两侧的pK值的算术平均值就是对应的氨基酸的等电点。（可参照教材26页的例子）
③等电点时，氨基酸具有哪些性质？溶解度最小、带净电荷为0、在电场中静止不动。
④复习氨基酸等电点的同时，考虑一下蛋白质等电点、核苷酸的等电点，以及不同物质在等电点时的共性。
⑷氨基酸的化学性质
①与水合茚三酮的反应：氨基酸氧化脱氨基，形成酮酸，进一步脱羧形成醛，将水合茚三酮还原成还原型茚三酮，弱酸溶液中形成蓝紫色络合物。
②与甲醛反应：用于氨基酸滴定（说明理由）。
③与2,4-二硝基氟苯（DNFB）反应：α-氨基参与的反应，形成DNP-氨基酸，可以用纸层析鉴定，这一方法被用来鉴定多肽或蛋白质的末端氨基酸（Sanger法）。
④与丹磺酰氯（DNS-Cl）反应：代替DNFB试剂来测定蛋白质的N端氨基酸，形成DNS-氨基酸。
⑤与异硫氰酸苯酯（PITC）反应：弱碱性条件下，氨基酸中的α-氨基与PITC反应，生成PTC-氨基酸，与酸作用，PTC-氨基酸环化为苯硫乙内酰脲（PTH）
⑸氨基酸的立体构型
①天然蛋白质氨基酸都是L-型氨基酸（除甘氨酸），氨基酸的构型是与甘油醛的D、L-构型
比较得出的，掌握如何判断某氨基酸的构型。
②氨基酸具有D、L构型和旋光性质（使偏振光左旋“-”或右旋“+”），原因是氨基酸具有不对称碳原子（或手性碳原子）。甘氨酸不具有不对称碳原子，所以没有旋光性。
③不同氨基酸的不对称碳原子数不同，简单氨基酸如丙氨酸、丝氨酸、半胱氨酸、苯丙氨酸、亮氨酸等只有一个不对称碳原子，苏氨酸、异亮氨酸具有两个不对称碳原子（可参考教材上的各蛋白质氨基酸的结构式）。D、L-构型是以α位不对称碳原子为依据定义的。
⑹氨基酸的光吸收性质
在可见光区都没有光吸收，在近紫外区带苯环的氨基酸（色氨酸、苯丙氨酸、酪氨酸）有特征光吸收，但达到最大光吸收时的光波波长不同。
蛋白质的光吸收性质（280nm处具吸收峰，可以利用来对蛋白质进行定量）源自蛋白质中含有的苯环的氨基酸。
⑺氨基酸的获得
①通过蛋白质水解得到：酸水解、碱水解和蛋白酶处理均可得到氨基酸，3种处理方法各有什么优缺点？
②掌握几种消化道中的蛋白酶的作用专一性和在蛋白质测序中的应用：胰蛋白酶、胃蛋白酶、胰凝乳蛋白酶（糜蛋白酶）、羧肽酶、氨肽酶
3 肽
⑴肽的结构
①肽的定义是什么？肽键的定义是什么？形成肽键后氨基酸被称为“残基”，为什么？
②肽链是什么？肽链是否具有分支结构？
③肽键不只在α-氨基和α-羧基之间形成，也可以在其它碳原子上的氨基和羧基之间形成。
蛋白质中的肽键是在α-氨基和α-羧基之间形成，活性肽中肽键可以在非α-氨基和α-羧基之间形成。
④掌握多肽链的书写形式：N端（氨基端）位于左侧和C端（羧基端）位于右侧。
⑤多数氨基酸具有不对称碳原子，具有旋光性，多肽链由氨基酸组成，也具有不对称碳原子（很多个），所以多肽链也具有旋光性。但多肽链的旋光值不是构成它的所有氨基酸的旋光值的简单加和。
⑥肽键上的C-N单键具有部分双键性质，所以虽然形式上是单键，却不能自由旋转，结果使得相关的6个原子处于同一平面，形成肽平面或胺酰平面。肽平面之间可以相对地旋转。
⑵生物活性肽
①生物活性肽的定义。
②几种重要的生物活性肽：谷胱甘肽、催产素、加压素、脑啡肽、胰高血糖素，它们的主要生物学功能是什么？
③生物活性肽的应用：作为食品添加剂、饮料添加剂、医药中应用
④生物活性肽的生产方法：分离纯化（天然活性肽）、化学合成制备活性肽、生物合成制备
洗性肽（基因工程方法）、酶水解蛋白质制备活性肽。
4蛋白质的结构
⑴ 蛋白质的一级结构
① 蛋白质的主要结构层次有哪些？什么是蛋白质的一级结构？
② 最早完成测序的蛋白质是什么？由哪位科学家第一次将其测序？哪国科学家首先合成的胰岛素？
③ 胰岛素的一级结构有什么特点？一共有多少条肽链组成，有多少个链内二硫键，多少个链间二硫键？
⑵ 蛋白质的空间结构
① 什么是蛋白质的空间结构或蛋白质的构象？研
究蛋白质空间结构的主要方法有哪两种？
② 维系蛋白质空间结构的作用力有哪些？其中哪
些是共价键，哪些是非共价键或次级键？ ③ 各种作用力的定义或特点，存在这些作用力需什么样的基团参与？
④ 什么是蛋白质的二级结构？维系蛋白质二级结构的主要作用力是什么？蛋白质二级结构的主要类型有哪几种？掌握各种二级结构的简单表示方法：螺旋的表示方法、折叠的表示方法，在实际的蛋白质构象中，能将它们指出来。
⑤ α-螺旋大多数为右手螺旋（L-型氨基酸组成的螺旋多为右手螺旋，而D-型氨基酸组成的螺旋多为左手螺旋）。α-螺旋广泛存在于各种蛋白质类型（球状蛋白质、纤维状蛋白质、膜蛋白）的空间结构中。
⑥ 什么是结构域？什么是超二级结构？它们是介于哪两个蛋白质结构层次之间的类型？较小的蛋白质可能只有一个结构域，而较大的蛋白质的多肽链先折叠成几个相对独立的结构
维持蛋白质
构象的化学键氢键、离子键、疏水键、范德华引力
二硫键、配位键
域，再缔合成三结构。
⑦什么是蛋白质的三级结构？维系蛋白质三级结构的作用力主要有哪些？蛋白质的三级结构与多肽链往往是一一对映的关系。形成三级结构时，亲水性的氨基酸残基倾向于暴露于蛋白质分子的表面，而疏水性的氨基酸残基往往深埋在立体构象的内部，以远离水环境。
⑧什么是蛋白质的四级结构？四级结构的结构单元是什么？四级结构亚基与亚基之间的连接主要靠哪些作用力？亚基单独存在是没有生物学功能的，合在一起构成蛋白质的四级结构才有功能。构成四级结构的亚基的数目往往是偶数，但也的有是奇数个亚基。
5 蛋白质结构与功能的关系
⑴蛋白质一级结构与功能关系
①不同机体或生物中表现同一功能的蛋白质（即同源蛋白质）的氨基酸序列的差异不是十分时显（即种属差异不明显），部分氨基酸残基的差异有时并不能改变该蛋白质的生物活性。
②细胞色素c在原核、真核生物中具有相同的生物学功能（在生物氧化中起作用），不同生物的细胞色素c的氨基酸序列是有差异的，但亲缘关系较近的物种之间的差异小，而亲缘关系较远的物种间的差异较大。同源蛋白质之间相同的氨基酸残基往往位于具有特定活性的部位。
③什么是分子病？镰刀形贫血病产生的原因是因为正常人的血红蛋白（Hb-A）的β链第6位是谷氨酸，而患者的血红蛋白对应位置是缬氨酸（Hb-S）。这一实例说明了蛋白质的一级结构与生物学功能是高度统一的，因为一级结构上的变化（其中一个氨基酸残基发生变化）造成了整个蛋白质生物学功牟的改变（失去载氧能力）。
⑵蛋白质构象与功能之间的关系
①蛋白质行使其生物学功能取决于它的特定构象。当蛋白质的构象发生改变时，蛋白质的功能也受到影响，反之，如果我们发现的蛋白质的功能发生了变化，很有可能是因为它的构
象发生的改变（除此之外，还可能有别的原因）。
②例：免疫球蛋白的例子充分说明了蛋白质构象与功能之间的统一关系（参考教材49页）。
6 蛋白质的性质与分离、纯化技术
⑴蛋白质的性质
①蛋白质具有等电点，蛋白质的等电点的定义、特点、以及因此而出现的分离纯化蛋白质的方法（等电点沉淀法、一般分离纯化过程中，为了更好地沉淀蛋白质往往将溶液的pH调整到待分离蛋白质的等电点附近，以利于分离纯化）。等电点沉淀法分离蛋白质的理论依据：等电点时蛋白质在水中的溶解度最低（会解释为什么？）。
②蛋白质的带电性质：等电点时，蛋白质所带的净电荷为0，在电场中既不向正极、也不向负极移动；当溶液的pH值小于等电点时，蛋白质带正电荷，当溶液的pH值大于等电点时，蛋白质带有负电荷（氨基酸也是一样的，因此，可以采用等电聚焦的方法将等电点不同的蛋白质分离开；也可以采用离子交换层析的方法将等电点不同的蛋白质或氨基酸分开）；蛋白质的可解离基团主要是氨基酸残基的侧链上的可解离基团，主链上的α-氨基和α-羧基也是可解离的，但与数目宠大的侧链可解离基团而言，相对渺小；蛋白质的带电性质取决于组成蛋白质的酸、碱性氨基酸的比例，如果酸性氨基酸较多，则生理条件下带负电荷，相反，如果含有较多的碱性氨基酸，则往往带正电荷。由于蛋白质在生理条件下往往带有电荷，且不同蛋白质所带电荷的性质和电荷的量可能不同，所以可以采用电泳的方法将带有不同电荷的蛋白质分离开。
③蛋白质等电点的测定：根据兼性离子状态前后的两个解离常数计算（求其算术平均值，同氨基酸等电点的计算方法）；采用等电聚焦的方法测定蛋白质的等电点（需的电泳设备）。
④蛋白质的分子大小（相对分子质量大小）：分子量范围介于10000-1000000之间；不同种类的蛋白质分子量不同，所以可以依据分子量的大小来区分不同蛋白质，一般采用凝胶过
滤的方法。
⑤蛋白质的变性：什么是蛋白质变性？蛋白质变性前后其空间结构、生物学功能的变化怎样？引起蛋白质变性的因素包括物理的（射线、热、超声波等）和化学的（强酸、强碱、尿素、胍、去污剂、重金属、有机酸、浓乙醇等）。变性过程中并不破坏共价键，所以蛋白质变性后，其一级结构并未发生变化。变性后，蛋白质更容易被蛋白酶水解（所以一般食用煮熟的食物）。变性过程中主要涉及蛋白质天然构象外表面的双电层和水化层的破坏。
⑥蛋白质的复性：什么是蛋白质的复性？蛋白质的复性说明蛋白质的空间结构是由蛋白质的一级结构决定的。例：牛胰核糖核酸酶的变性与复性实验。
天然牛胰核糖核酸酶→加入尿素和巯基乙醇→变性，立体构象解体，生物学功能丧失→将尿素和巯基乙醇除去→蛋白复性，天然构象恢复，生物学功能部分或完全恢复。
⑦蛋白质的胶体性质：
为什么蛋白质在水中以胶体溶液的形式存在？为什么说蛋白质溶液是亲水性胶体溶液？稳定蛋白质胶体溶液因素中，与蛋白质结构有关的有哪些？透析实验中，蛋白质是否能自由通过？蛋白质溶液久置会出现沉淀，可能的原因是什么？
⑧蛋白质的沉淀反应：
蛋白质沉淀剂主要有哪些？各沉淀剂使蛋白质沉淀的原因是否一样？哪些沉淀作用是可以恢复的，一般可以通过什么方法恢复？已知某物质是蛋白质沉淀剂，可否直接将其作为食物？蛋白质沉淀与蛋白质变性之间有什么区别与联系?
⑨蛋白质的颜色反应：
双缩脲反应（什么是双缩脲？双缩脲反应是否蛋白质特有的反应？氨基酸是否具有双缩脲反应？是否可以利用双缩脲反应对蛋白质进行定量分析？蛋白质或多肽发生双缩脲反应需要几个肽键参与？）
考马斯亮蓝反应：蛋白质与考马斯亮蓝的酸性溶液反应，形成蓝色复合物，可用来对蛋白质进行定量分析（实验有“考马斯亮蓝结合法测定溶液中蛋白质的含量”）。
⑩蛋白质含量测定的方法：考马斯亮蓝结合法、紫外吸收法、凯氏定氮法。了解这三种不同方法的基本原理。
⑵蛋白质的分离纯化技术
①根据蛋白质的溶解度大小分离蛋白质：盐析、盐溶。等电点沉淀法、有机溶剂沉淀法。什么是盐析？什么是盐溶？常用于盐析的中性盐有哪些？盐析作用会不会引起蛋白质变性？为什么采用有机溶剂分级沉淀蛋白质时需要快速操作且需要在低温下进行？常用于沉淀蛋白质的有机溶剂有哪些？
②根据蛋白质的分子大小分离蛋白质：透析与超滤、凝胶过滤。什么是透析？什么是超滤？什么是透析？什么是超滤？透析和超滤的主要区别与联系？透析主要是除去蛋白质溶液中哪一类物质？透析用的膜具有什么样的性质？什么是凝胶过滤？采用凝胶过滤分离蛋白质时，分子大小不同的蛋白质的洗脱顺序是怎样的？
③根据蛋白质的带电性质进行分离：电泳法、离子交换层析。
PAGE（聚丙烯酰胺凝胶电泳）是什么？PAGE分离蛋白质的原理是根据蛋白质的什么性质？SDS-PAGE是否也是根据蛋白质的带电性质对蛋白质进行分离的，为什么？等电聚焦电泳中，当蛋白质或氨基酸到达其等电点对应的pH值时，是否继续向正极或负极移动，为什么？为什么等电聚焦电泳可以用来测定蛋白质的等电点？离子交换层析所用的交换剂可分为哪两种类型？以羟甲基纤维素（CM-纤维素，查一下是哪一种离子交换树脂）作为交换剂进行离子交换层析时，带正、负和不带电荷的蛋白质组成的混合溶液，哪种先被洗脱，哪种后被洗脱？以二乙氨基乙基纤维素（DEAE-纤维素）作为交换剂进行离子交换层析时，带正、负和不带电荷的蛋白质组成的混合溶液，哪种先被洗脱，哪种后被洗脱？
《生物化学》期末考试题 A 1、蛋白质溶液稳定的主要因素是蛋白质分子表面形成水化膜,并在偏离等电点时带有相同电荷 2、糖类化合物都具有还原性 ( ) 3、动物脂肪的熔点高在室温时为固体，是因为它含有的不饱和脂肪酸比植物油多。( ) 4、维持蛋白质二级结构的主要副键是二硫键。 ( ) 5、ATP含有3个高能磷酸键。 ( ) 6、非竞争性抑制作用时，抑制剂与酶结合则影响底物与酶的结合。 ( ) 7、儿童经常晒太阳可促进维生素D的吸收，预防佝偻病。 ( ) 8、氰化物对人体的毒害作用是由于它具有解偶联作用。 ( ) 9、血糖基本来源靠食物提供。 ( ) 10、脂肪酸氧化称β-氧化。 ( ) 11、肝细胞中合成尿素的部位是线粒体。 ( ) 12、构成RNＡ的碱基有Ａ、Ｕ、Ｇ、T。 ( ) 13、胆红素经肝脏与葡萄糖醛酸结合后水溶性增强。 ( ) 14、胆汁酸过多可反馈抑制7α-羟化酶。 ( ) 15、脂溶性较强的一类激素是通过与胞液或胞核中受体的结合将激素信号传递发挥其生物() 1、下列哪个化合物是糖单位间以α-1，4糖苷键相连： ( ) A、麦芽 B、蔗糖 C、乳糖 D、纤维素 E、香菇多糖 2、下列何物是体内贮能的主要形式 ( ) A、硬酯酸 B、胆固醇 C、胆酸 D、醛固酮 E、脂酰甘油
3、蛋白质的基本结构单位是下列哪个： ( ) A、多肽 B、二肽 C、L-α氨基酸 D、L-β-氨基酸 E、以上都不是 4、酶与一般催化剂相比所具有的特点是 ( ) A、能加速化学反应速度 B、能缩短反应达到平衡所需的时间 C、具有高度的专一性 D、反应前后质和量无改 E、对正、逆反应都有催化作用 5、通过翻译过程生成的产物是： ( ) Ａ、ｔRNA Ｂ、ｍRNA Ｃ、ｒRNA D、多肽链Ｅ、DNA 6、物质脱下的氢经NADH呼吸链氧化为水时，每消耗1/2分子氧可生产ATP分子数量( ) Ａ、１Ｂ、２ C、3 Ｄ、４． E、5 7、糖原分子中由一个葡萄糖经糖酵解氧化分解可净生成多少分子ATP？ ( ) A、1 B、2 C、3 D、4 E、5 8、下列哪个过程主要在线粒体进行 ( ) A、脂肪酸合成 B、胆固醇合成 C、磷脂合成 D、甘油分解 E、脂肪酸β-氧化 9、酮体生成的限速酶是 ( ) A、HMG-CoA还原酶 B、HMG-CoA裂解酶 C、HMG-CoA合成酶 D、磷解酶 E、β-羟丁酸脱氢酶 10、有关G-蛋白的概念错误的是 ( ) A、能结合GDP和GTP B、由α、β、γ三亚基组成 C、亚基聚合时具有活性 D、可被激素受体复合物激活 E、有潜在的GTP活性 11、鸟氨酸循环中，合成尿素的第二个氮原子来自 ( ) A、氨基甲酰磷酸 B、NH3 C、天冬氨酸 D、天冬酰胺 E、谷氨酰胺 12、下列哪步反应障碍可致苯丙酮酸尿症 ( )
第二章 蛋白质 1、凯氏定氮法：蛋白质含量＝总含氮量－无机含氮量）×6.25 例如：100%的蛋白质中含N 量为16%，则含N 量8%的蛋白质含量为50% 100% /xg=16% /1g x=6.25g 2、根据R 基的化学结构，可将氨基酸分为脂肪族氨基酸、芳香族氨基酸、杂环氨基酸和杂环亚氨基酸。 按照R 基的极性，可分为非极性R 基氨基酸、不带电荷的极性R 基氨基酸、极性带负电荷（1）一般物理性质 无色晶体，熔点极高（200℃以上），不同味道；水中溶解度差别较大（极性和非极性），不溶于有机溶剂。氨基酸是两性电解质。 氨基酸等电点的确定： 酸碱确定，根据pK 值（该基团在此pH 一半解离）计算： 等电点等于两性离子两侧pK 值的算术平均数。
（2）化学性质 ①与水合茚三酮的反应：Pro产生黄色物质，其它为蓝紫色。在570nm（蓝紫色）或440nm （黄色）定量测定（几μg）。 ②与甲醛的反应：氨基酸的甲醛滴定法 ③与2,4-二硝基氟苯(DNFB)的反应：形成黄色的DNP-氨基酸，用来鉴定多肽或蛋白质的N 端氨基酸，又称Sanger法。或使用5-二甲氨基萘磺酰氯（DNS-Cl，又称丹磺酰氯）也可测定蛋白质N端氨基酸。 ④与异硫氰酸苯酯（PITC）的反应：多肽链N端氨基酸的α-氨基也可与PITC反应，生成PTC-蛋白质，用来测定N端的氨基酸。 4、肽的结构 线性肽链，书写时规定N端放在左边，C端放在右边，用连字符将氨基酸的三字符号从N 端到C端连接起来，如Ser-Gly-Tyr-Ala-Leu。命名时从N端开始，连续读出氨基酸残基的名称，除C端氨基酸外，其他氨基酸残基的名称均将“酸”改为“酰”，如丝氨酰甘氨酰酪氨酰丙氨酰亮氨酸。若只知道氨基酸的组成而不清楚氨基酸序列时，可将氨基酸组成写在括号中，并以逗号隔开，如（Ala，Cys2，Gly），表明此肽有一个Ala、两个Cys和一个Gly 组成，但氨基酸序列不清楚。 由于C-N键有部分双键的性质，不能旋转，使相关的6个原子处于同一个平面，称作肽平面或酰胺平面。 5、、蛋白质的结构 （一）蛋白质的一级结构（化学结构） 一级结构中包含的共价键主要指肽键和二硫键。 （二）蛋白质的二级结构 （1）α-螺旋（如毛发） 结构要点：螺旋的每圈有3.6个氨基酸，螺旋间距离为0.54nm，每个残基沿轴旋转100°。（2）β-折叠结构（如蚕丝） （3）β-转角 （4）β-凸起 （5）无规卷曲 （三）蛋白质的三级结构（如肌红蛋白） （四）蛋白质的司机结构（如血红蛋白） 6、蛋白质分子中氨基酸序列的测定 氨基酸组成的分析： ?酸水解：破坏Trp,使Gln变成Glu, Asn变成Asp ?碱水解：Trp保持完整，其余氨基酸均受到破坏。 N-末端残基的鉴定：
生物化学期中试卷(含详细答案)
————————————————————————————————作者：————————————————————————————————日期：
成绩 南京师范大学生命科学学院2009-2010学年第I学期生物化学期中试卷（含答案） 班级__________ 任课教师___________ 学号___________ 姓名___________ 大题一二三四五六 成绩 一、选择题（从4个备选答案中选出1个唯一正确的答案，把答案代码填入题末括号内）(本大题分10小题, 每小题2分, 共20分) 1、下列有关别构酶的说法，哪项是正确的？ （A）别构酶的速度－底物曲线通常是双曲线； （B）效应物能改变底物的结合常数，但不影响酶促反应速度； （C）底物的结合依赖于其浓度，而效应物的结合则否； （D）别构酶分子都有一个以上的底物结合部位答（D ） 2、下列哪种氨基酸是生酮氨基酸(C ) （A）丙氨酸（B）异亮氨酸 （C）亮氨酸（D）酪氨酸 3、下列氨基酸中，哪个为破坏α螺旋结构的氨基酸残基之一（C） （A）谷氨酸（B）亮氨酸 （C）脯氨酸（D）丙氨酸 4、在pH7时带正电荷的氨基酸是（C） （A）谷氨酸(B) 丙氨酸(C) 精氨酸(D)天冬氨酸 5、下列的pH值，何者代表天冬氨酸的等电点，pK1(α-COOH)1.88；pK2(β-COOH)3.65；pK3(-NH3)9.6（A） （A）2.77 (B) 6.63 (C) 5.74 (D) 3.5 6、蛋白质的溶解度（D） （A）加入中性盐后增加（B）在等电点时最大 （C）变性后增加（D）加入乙醇后降低 7、胶原蛋白组成中出现的不寻常的氨基酸为（B） （A）ε-乙酰赖氨酸（B）羟基赖氨酸 （C）甲基赖氨酸（D）D-赖氨酸 8、蛋白质糖基化往往与肽链中（C）残基的侧链结合 （A）谷氨酸（B）谷氨酰胺（C）酪氨酸（D）天冬氨酸 9、免疫球蛋白是属于（D） （A）核蛋白（B）简单蛋白 （C）脂蛋白（D）糖蛋白
------------------------------------------------------------精品文档-------------------------------------------------------- 生物化学习题 一、最佳选择题：下列各题有A、B、C、D、E五个备选答案，请选择一个最佳答案。 1、蛋白质一级结构的主要化学键是( ) A、氢键 B、疏水键 C、盐键 D、二硫键 E、肽键 D*2、蛋白质变性后可出现下列哪种变化( ) A、一级结构发生改变 B、构型发生改变 C、分子量变小 D、构象发生改变 E、溶解度变大 3、下列没有高能键的化合物是( ) A、磷酸肌酸 B、谷氨酰胺 C、ADP D、1，3一二磷酸甘油酸 E、磷酸烯醇式丙酮酸 4、嘌呤核苷酸从头合成中，首先合成的是( ) A、IMP B、AMP C、GMP D、XMP E、ATP 5、脂肪酸氧化过程中，将脂酰～SCOA载入线粒体的是( ) 、柠檬酸B、肉碱C A、ACP A E、乙酰辅酶、乙酰肉碱D) 、体内氨基酸脱氨基最主要的方式是( b6 A、氧化脱氨基作用、联合脱氨基作用 B 、转氨基作用 C D、非氧化脱氨基作用 、脱水脱氨基作用E ) 、关于三羧酸循环，下列的叙述哪条不正确d7( FADH2 和NADH、产生A B、有GTP生成 C、氧化乙酰COA D、提供草酰乙酸净合成 E、在无氧条件下不能运转 c8、胆固醇生物合成的限速酶是( ) A、HMG COA合成酶 B、HMG COA裂解酶 C、HMG COA还原酶 D、乙酰乙酰COA脱氢酶 E、硫激酶 9、下列何种酶是酵解过程中的限速酶( ) A、醛缩酶 B、烯醇化酶 C、乳酸脱氢酶 D、磷酸果糖激酶 E、3一磷酸甘油脱氢酶
1．糖异生和糖酵解的生理学意义: 糖酵解和糖异生的代谢协调控制，在满足机体对能量的需求和维持血糖恒定方面具有重要的生理意义。 2.简述蛋白质二级结构定义及主要类别。 定义：指多肽主链有一定周期性的，由氢键维持的局部空间结构。 主要类别：α-螺旋，β-折叠，β-转角，β-凸起，无规卷曲 3.简述腺苷酸的合成途径. IMP在腺苷琥珀酸合成酶与腺苷琥珀酸裂解酶的连续作用下，消耗1分子GTP，以天冬氨酸的氨基取代C-6的氧而生成AMP。 4．何为必需脂肪酸和非必需脂肪酸？哺乳动物体内所需的必需脂肪酸有哪些？ 必需脂肪酸：自身不能合成必须由膳食提供的脂肪酸常见脂肪酸有亚油酸、亚麻酸非必须脂肪酸：自身能够合成机单不饱和脂肪酸 5.简述酶作为生物催化剂与一般化学催化剂的共性及其个性？ 共性:能显著的提高化学反应速率，是化学反应很快达到平衡 个性：酶对反应的平衡常数没有影响，而且酶具有高效性和专一性 6．简述TCA循环的在代谢途径中的重要意义。 1、TCA循环不仅是给生物体的能量，而且它还是糖类、脂质、蛋白质三大物质转化的枢纽 2、三羧酸循环所产生的各种重要的中间产物，对其他化合物的生物合成具有重要意义。 3、三羧酸循环课供应多种化合物的碳骨架，以供细胞合成之用。 7．何为必需氨基酸和非必需氨基酸？哺乳动物体内所需的必需氨基酸有哪些？ 必需氨基酸：自身不能合成，必须由膳食提供的氨基酸。（苏氨酸、赖氨酸、甲硫氨酸、色氨酸、苯丙氨酸、缬氨酸、亮氨酸、异亮氨酸） 8．简述蛋白质一级、二级、三级和四级结构。 一级：指多肽链中的氨基酸序列，氨基酸序列的多样性决定了蛋白质空间结构和功能的多样性。 二级：指多肽主链有一定周期性的，由氢键维持的局部空间结构。 三级：球状蛋白的多肽链在二级结构、超二级结构和结构域等结构层次的基础上，组装而成的完整的结构单元。 四级：指分子中亚基的种类、数量以及相互关系。 9.脂肪酸氧化和合成途径的主要差别？ β-氧化：细胞内定位（发生在线粒体）、脂酰基载体（辅酶A）、电子受体/供体（FAD、NAD+）、羟脂酰辅酶A构型（L型）、生成和提供C2单位的形式（乙酰辅酶A）、酰基转运的形式（脂酰肉碱） 脂肪酸的合成：细胞内定位（发生在细胞溶胶中）、脂酰基载体（酰基载体蛋白（ACP））、电子受体/供体（NADPH）、羟脂酰辅酶A构型（D型）、生成和提供C2单位的形式（丙二酸单酰辅酶A）、酰基转运的形式（柠檬酸） 10.酮体是如何产生和氧化的？为什么肝中产生酮体要在肝外组织才能被利用？ 生成：脂肪酸β-氧化所生成的乙酰辅酶A在肝中氧化不完全，二分子乙酰辅酶A可以缩合成乙酰乙酰辅酶A：乙酰辅酶A再与一分子乙酰辅酶A缩合成β-羟-β-甲戊二酸单酰辅酶A（HMG-CoA），后者分裂成乙酰乙酸；乙酰乙酸在肝线粒体中可还原生成β-羟丁酸，乙酰乙酸还可以脱羧生成丙酮。 氧化：乙酰乙酸和β-羟丁酸进入血液循环后送至肝外组织，β-羟丁酸首先氧化成乙酰乙酸，然后乙酰乙酸在β-酮脂酰辅酶A转移酶或乙酰乙酸硫激酶的作用下，生成乙酰乙酸内缺乏β-酮脂酰辅酶A转移酶和乙酰乙酸硫激酶，所以肝中产生酮体要在肝外组织才能被
浙江大学2013–2014学年秋冬学期 《生物化学》（甲）课程期中考试试卷 开课学院：生命科学院考试形式：闭卷，允许带计算器入场考试时间： 2013年11月日, 所需时间： 120 分钟 考生姓名： ____ _学号：专业： ___ 一、是非题（对者记“√”，错者记“×”，共30分）： 1、蛋白质在低于其等电点的溶液中，向正极移动。 2、D NA比RNA不易被碱水解。√ 3、肌红蛋白与血红蛋白都含有血红素，两者具有相似空间结构，并且都是别 构效应蛋白。 4、同一种酶对几种底物都能作用时，Km最小的底物是该酶的最适底物。√ 5、假尿苷分子中的碱基不是真正的尿嘧啶，而是尿嘧啶的衍生物。 6、腺嘌呤核苷酸是辅酶A、NAD+和FAD的组成成分。√ 7、根据凝胶过滤层析的原理，分子量愈小的物质，因为愈容易通过，所以最 先被洗脱出来。 8、在酶活力测定时，必须使酶浓度大大高于底物的浓度。 9、双链DNA中，每条单链的（G+C）%含量与双链（G+C）%含量相等。√ 10、辅酶和辅基在酶催化主要是协助酶蛋白识别底物，如果没有辅基和辅酶的 作用，则酶的专一性显著降低。 11、与胆固醇的化学结构最接近的维生素是维生素E。 12、Pro是蛋白质α-螺旋的破坏者。√
13、必需氨基酸是指合成蛋白质必不可少的一些氨基酸。 14、构型的改变不涉及共价键的断裂。 15、维生素B1的辅酶形式是TPP。√ 16、蛋白质的种属差异是指不同来源的蛋白质在一级结构上存在的差异。√ 17、核酸分子具有对紫外光的吸收特性是由于其分子组成中含有戊糖。 18、CNBr能裂解Ala-Gly-Met-Pro-Arg-Leu。√ 19、蛋白质的沉淀，都会引起蛋白质变性。 20、L-型氨基酸的旋光性均为左旋化合物。 21、对一个正协同别构酶而言，当增加正调节物浓度时，协同性增加。√ 22、酶原激活是酶蛋白构象发生变化的结果。 23、Ribozyme只能以RNA为底物进行催化反应。 24、羧化酶的辅基是生物素。√ 25、在一定条件下，米氏常数可用来判断酶与底物的亲和力。√ 26、反竞争性抑制作用的特点是Km值变小，Vmax也变小。√ 27、 Km值是酶的一种特征常数，有的酶虽可以有几种底物，但其Km值都 固定不变的。 28、血液pH值下降血红蛋白対氧气的亲和力降低。√ 29、CTP对天冬氨酸转氨甲酰酶的别构调节属于负异促效应。 30、结构域是三级结构中局部折叠比较紧密的部分。√ 二、选择题（30分）： 1、含有咪唑环的氨基酸是：D A. Trp B. Tyr C. Arg D. His 2、蛋白质的磷酸化通常发生在下列哪种氨基酸的侧链上：B A. Pro B. Ser C. Ala D. Phe 3、Sanger试剂是：B
2018-2019学年（一）《生物化学》期中考试答案 一、名词解释（共10小题，每小题2分，满分20分） 1.酶的活性中心：酶分子中能和底物结合，并和酶催化作用直接相关的化学基团构成的特殊区域（部位）。一般包括底物结合和催化两个功能部位。 2.盐析：在蛋白质的水溶液中，加入大量高浓度的强电解质如硫酸铵、氯化钠、硝酸铵等，使蛋白质凝聚而从溶液中析出的现象叫盐析。 3. 激素与受体： 激素：是指机体内一部分细胞产生，通过扩散、体液运送至另一部分细胞，并起代谢调节控制作用的一类微量化学信息分子。 受体：是指细胞中能识别特异配体（神经递质、激素、细胞因子）并与其结合，从而引起各种生物效应的分子，其化学本质为蛋白质。 4. 同工酶：是指催化相同的化学反应，但其蛋白质的分子结构、理化性质和免疫特性方面都存在明显差异的一组酶。 5. Bohr（波尔）效应：增加H+浓度，促进O2从血红蛋白中释放，这种pH对血红蛋白对氧的亲和力的影响被称为波尔效应。 6. 等电点：当氨基酸（或蛋白质）溶液在某一定pH值时，使某特定氨基酸（或蛋白质）分子上所带正负电荷相等，成为两性离子，在电场中既不向阳极也不向阴极移动，此时溶液的pH值即为该氨基酸（或蛋白质）的等电点。 7. 分子杂交：不同来源的DNA热变性后缓慢冷却，使其复性，若DNA单链间或单链DNA与RNA之间存在碱基配对区域，则复性时形成会杂交分子的现象。 8. 超二级结构：是指蛋白质中相邻的二级结构单位(α-螺旋、β-折叠、β-转角及无规卷曲)组合在一起，形成有规则的在空间上能辩认的二级结构组合体。又称为花样或模体称为基元。 9. 维生素：维持机体正常生命活动不可缺少的一类小分子有机化合物，人和动物不能合成它们，必须从食物中摄取。 10. Tm值与Km值： 通常把增色效应达到一半时的温度或DNA双螺旋结构失去一半时的温度叫DNA的熔点或熔解温度，用Tm 表示。 Km是酶促反应动力学中间产物理论中的一个常数，Km值的物理意义在于它是当酶促反应速度达到最大反应速度一半时的底物浓度。
生物化学考试试题库 蛋白质化学 一、填空题 1．构成蛋白质的氨基酸有种，一般可根据氨基酸侧链（R）的大小分为侧链氨基酸和侧链氨基酸两大类。其中前一类氨基酸侧链基团的共同特怔是具有性；而后一类氨基酸侧链（或基团）共有的特征是具有性。碱性氨基酸（pH6～7时荷正电）有两种，它们分别是氨基酸和氨基酸；酸性氨基酸也有两种，分别是氨基酸和氨基酸。 2．紫外吸收法（280nm）定量测定蛋白质时其主要依据是因为大多数可溶性蛋白质分子中含有氨基酸、氨基酸或氨基酸。 3．丝氨酸侧链特征基团是；半胱氨酸的侧链基团是；组氨酸的侧链基团是 。这三种氨基酸三字母代表符号分别是 4．氨基酸与水合印三酮反应的基团是，除脯氨酸以外反应产物的颜色是；因为脯氨酸是α—亚氨基酸，它与水合印三酮的反应则显示色。 5．蛋白质结构中主键称为键，次级键有、、 、、；次级键中属于共价键的是键。 6．镰刀状贫血症是最早认识的一种分子病，患者的血红蛋白分子β亚基的第六位 氨酸被氨酸所替代，前一种氨基酸为性侧链氨基酸，后者为性侧链氨基酸，这种微小的差异导致红血蛋白分子在氧分压较低时易于聚集，氧合能力下降，而易引起溶血性贫血。 7．Edman反应的主要试剂是；在寡肽或多肽序列测定中，Edman反应的主要特点是。 8．蛋白质二级结构的基本类型有、、 和。其中维持前三种二级结构稳定键的次级键为 键。此外多肽链中决定这些结构的形成与存在的根本性因与、、 有关。而当我肽链中出现脯氨酸残基的时候，多肽链的α-螺旋往往会。 9．蛋白质水溶液是一种比较稳定的亲水胶体，其稳定性主要因素有两个，分别是 和。 10．蛋白质处于等电点时，所具有的主要特征是、。 11．在适当浓度的β-巯基乙醇和8M脲溶液中，RNase（牛）丧失原有活性。这主要是因为RNA酶的被破坏造成的。其中β-巯基乙醇可使RNA酶分子中的键破坏。而8M脲可使键破坏。当用透析方法去除β-巯基乙醇和脲的情况下，RNA酶又恢复原有催化功能，这种现象称为。 12．细胞色素C，血红蛋白的等电点分别为10和7.1，在pH8.5的溶液中它们分别荷的电性是、。 13．在生理pH条件下，蛋白质分子中氨酸和氨酸残基的侧链几乎完全带负电，而氨酸、氨酸或氨酸残基侧链完全荷正电（假设该蛋白质含有这些氨基酸组分）。 14．包含两个相邻肽键的主肽链原子可表示为，单个肽平面及包含的原子可表示为。 15．当氨基酸溶液的pH＝pI时，氨基酸（主要）以离子形式存在；当pH＞pI时，氨基酸
一、蛋白质 1.蛋白质的概念：由许多氨基酸通过肽键相连形成的高分子含氮化合物，由C、H、O、N、S元素组成，N的含量为16%。 2.氨基酸共有20种，分类：非极性疏水R基氨基酸、极性不带电荷R基氨基酸、带正电 荷R基氨基酸（碱性氨基酸）、带负电荷R基氨基酸（酸性氨基酸）、芳香族氨基酸。 3.氨基酸的紫外线吸收特征：色氨酸和酪氨酸在280纳米波长附近存在吸收峰。 4.氨基酸的等电点：在某一PH值条件下，氨基酸解离成阳离子和阴离子的趋势及程度相同，溶液中氨基酸的净电荷为零，此时溶液的PH值称为该氨基酸的等电点；蛋白质等电点： 在某一PH值下，蛋白质的净电荷为零，则该PH值称为蛋白质的等电点。 5.氨基酸残基：氨基酸缩合成肽之后氨基酸本身不完整，称为氨基酸残基。 6.半胱氨酸连接用二硫键（—S—S—） 7.肽键：一个氨基酸的α-羧基与另一个氨基酸α-氨基脱水缩合形成的化学键。 8.N末端和C末端：主链的一端含有游离的α氨基称为氨基端或N端；另一端含有游离的 α羧基，称为羧基端或C端。 9.蛋白质的分子结构：（1）一级结构：蛋白质分子内氨基酸的排列顺序，化学键为肽键和二硫键；（2）二级结构：多肽链主链的局部构象，不涉及侧链的空间排布，化学键为氢键， 其主要形式为α螺旋、β折叠、β转角和无规则卷曲；（3）三级结构：整条肽链中，全部氨基 酸残基的相对空间位置，即肽链中所有原子在三维空间的排布位置，化学键为疏水键、离子键、氢键及范德华力；（4）四级结构：蛋白质分子中各亚基的空间排布及亚基接触部位的布局和 相互作用。 10.α螺旋：(1)肽平面围绕Cα旋转盘绕形成右手螺旋结构，称为α螺旋；(2).螺旋上升一圈，大约需要3.6个氨基酸，螺距为0.54纳米，螺旋的直径为0.5纳米；(3).氨基酸的R基分布在 螺旋的外侧；(4).在α螺旋中，每一个肽键的羰基氧与从该羰基所属氨基酸开始向后数第五个氨基酸的氨基氢形成氢键，从而使α螺旋非常稳定。 11.模体：在许多蛋白质分子中可发现两个或三个具有二级结构的肽段，在空间上相互接近，形成一个特殊的空间构象，被称为模体。 12.结构域：大分子蛋白质的三级结构常可分割成一个或数个球状或纤维状的区域，折叠得较为紧密，各行使其功能，称为结构域。 13.变构效应：蛋白质空间结构的改变伴随其功能的变化，称为变构效应。 14.蛋白质胶体结构的稳定因素：颗粒表面电荷与水化膜。 15.什么是蛋白质的变性、复性、沉淀？变性与沉淀关系如何?导致蛋白质的变性因素？举 例说明实际工作中应用和避免蛋白质变性的例子？ 蛋白质的变性：在理化因素的作用下，蛋白质的空间构象受到破坏，其理化性质发生改变，生物活性丧失，其实质是蛋白质的次级断裂，一级结构并不破坏。 蛋白质的复性：当变性程度较轻时，如果除去变性因素，蛋白质仍能恢复或部分恢复其原 来的构象及功能，这一现象称为蛋白质的复性。
生物化学期中考试试题及其参考答案 简答题（每题10分，共10题100分） 1.ATP是果糖磷酸激酶的底物，为什么ATP浓度高，反而会抑制果糖磷酸激酶 参考答案：果糖磷酸激酶是EMP途径中限速酶之一，EMP途径是分解代谢，总的效应是放出能量的，ATP浓度高表明细胞内能荷较高，因此抑制果糖磷酸激酶，从而抑制EMP途径。 2.试述草酰乙酸在糖代谢中的重要作用。 参考答案：①糖的有氧氧化过程中，糖酵解形成丙酮酸，然后脱氢脱羧形成乙酰CoA，乙酰CoA与草酰乙酸在柠檬酸作用下进入三羧酸循环。②糖异生过程中，丙酮酸需要在线粒体中通过丙酮酸羧化酶的作用，形成草酰乙酸，然后通过其他方式转运到细胞质，草酰乙酸在磷酸烯醇式丙酮酸羧激酶作用下，形成磷酸烯醇式丙酮酸；从而完成糖酵解中磷酸烯醇式丙酮酸在丙酮酸激酶作用下生成丙酮酸的不可以步骤。 3.糖异生过程是否为糖酵解的逆反应为什么 参考答案：糖酵解途径将葡萄糖降解为丙酮酸，糖异生途径则将丙酮酸转化成葡萄糖，但这两条代谢途径并非简单的逆转。因为：①糖酵解中由己糖激酶、磷酸果糖激酶和丙酮酸激酶催化的三个反应是不可逆的，糖异生中必须利用另外四种酶来绕行这三个能量障碍：以丙酮酸羧化酶和磷酸烯醇式丙酮酸羧激酶反应绕行丙酮酸激酶反应，以果糖二磷酸酶反应绕行磷酸果糖激酶反应，以葡萄糖-6-磷酸酶反应绕行己糖激酶反应。②这两条途径的酶系分布也有所不同：糖酵解全部在胞液中进行，糖异生则发生在胞液和线粒体。 ~ 4.何谓三羧酸循环它有何特点和生物学意义 参考答案：三羧酸循环是发生在线粒体基质内、经由一系列脱氢及脱羧反应将乙酰-CoA最终氧化成CO2的单向循环途径。因循环中首先生成含有三个羧基的柠檬酸而称为三羧酸/柠檬酸循环，亦称为Krebs循环以纪念在阐明该循环中有突出贡献的德国科学家Hans Krebs。 特点：反应开始于4C的草酰乙酸与2C的乙酰-CoA缩合成柠檬酸，结束于草酰乙酸的再生成，每轮循环可将一分子乙酸盐彻底氧化成等当量的CO2和H2O，期间四次脱氢生成的3分子NADH和1分子FADH2可经由呼吸链生成10分子ATP。 三羧酸循环的生理意义主要为两方面：一是为机体新陈代谢提供大量能量，二是各类营养物(包括次生物质)的代谢连接枢纽，为分解及合成两用代谢途径。 5.磷酸戊糖途径有何特点其生物学意义何在 参考答案：磷酸戊糖途径特点 磷酸戊糖途径的生理意义主要有以下几个方面：①为核酸生物合成提供戊糖：戊糖是多种核苷酸，核苷酸辅酶和核酸的原料，人体主要通过磷酸戊糖途径生成之，但肌肉组织缺乏Glc-6-P脱氢酶，只能依赖糖酵解途径中间代谢物甘油醛-3-磷酸和Fru-6-P的基团转移生成。②为多种生物合成及转化代谢提供还原当量NADPH，并可通过维持还原性谷胱甘肽
生物化学习题 一、最佳选择题：下列各题有A、B、C、D、E五个备选答案，请选择一个最佳答案。 1、蛋白质一级结构的主要化学键是( ) A、氢键 B、疏水键 C、盐键 D、二硫键 E、肽键 2、蛋白质变性后可出现下列哪种变化( ) A、一级结构发生改变 B、构型发生改变 C、分子量变小 D、构象发生改变 E、溶解度变大 3、下列没有高能键的化合物是( ) A、磷酸肌酸 B、谷氨酰胺 C、ADP D、1，3一二磷酸甘油酸 E、磷酸烯醇式丙酮酸 4、嘌呤核苷酸从头合成中，首先合成的是( ) A、IMP B、AMP C、GMP D、XMP E、ATP 5、脂肪酸氧化过程中，将脂酰～SCOA载入线粒体的是( ) A、ACP B、肉碱 C、柠檬酸 D、乙酰肉碱 E、乙酰辅酶A 6、体内氨基酸脱氨基最主要的方式是( ) A、氧化脱氨基作用 B、联合脱氨基作用 C、转氨基作用 D、非氧化脱氨基作用 E、脱水脱氨基作用 7、关于三羧酸循环，下列的叙述哪条不正确( ) A、产生NADH和FADH2
B、有GTP生成 C、氧化乙酰COA D、提供草酰乙酸净合成 E、在无氧条件下不能运转 8、胆固醇生物合成的限速酶是( ) A、HMG COA合成酶 B、HMG COA裂解酶 C、HMG COA还原酶 D、乙酰乙酰COA脱氢酶 E、硫激酶 9、下列何种酶是酵解过程中的限速酶( ) A、醛缩酶 B、烯醇化酶 C、乳酸脱氢酶 D、磷酸果糖激酶 E、3一磷酸甘油脱氢酶 10、DNA二级结构模型是( ) A、α一螺旋 B、走向相反的右手双螺旋 C、三股螺旋 D、走向相反的左手双螺旋 E、走向相同的右手双螺旋 11、下列维生素中参与转氨基作用的是( ) A、硫胺素 B、尼克酸 C、核黄素 D、磷酸吡哆醛 E、泛酸 12、人体嘌呤分解代谢的终产物是( ) A、尿素 B、尿酸 C、氨 D、β—丙氨酸 E、β—氨基异丁酸
第二章 1、蛋白质构成：碳、氢、氧、氮，氮含量16% 2、蛋白质基本组成单位：氨基酸 3、氨基酸分类：中性非极性~（甘氨酸Gly，G）、中性极性~、酸性~（天门冬氨酸Asp，D、谷氨 酸Glu，E）、碱性~（赖氨酸Lys，K、精氨酸Arg，R、组氨酸His，H） 4、色氨酸、酪氨酸（280nm波长）、苯丙氨酸（260nm波长）三种芳香族氨基酸吸收紫外光 5、大多数蛋白质中均含有色氨酸和酪氨酸，故测定280nm波长的光吸收强度，课作为溶液中蛋白 质含量的快速测定方法 6、茚三酮反应:蓝紫色化合物，反应直接生成黄色产物 7、肽键：通过一个氨基酸分子的—NH2与另一分子氨基酸的—COOH脱去一分子水形成—CO— NH— 8、二级结构基本类型：α—螺旋、β—折叠、β—转角、无规则卷曲 9、三级结构：每一条多肽链内所有原子的空间排布 10、一个具有功能的蛋白质必须具有三级结构 11、稳定三级结构的重要因素：氢键、盐键、疏水键、范德华力等非共价键以及二硫键 12、四级结构：亚基以非共价键聚合成一定空间结构的聚合体 13、亚基：有些蛋白质是由两条或两条以上具有独立三级结构的多肽链组成，每条多肽链称~ 14、单独的亚基一般没有生物学功能，只有构成完整的四级结构才具有生物学功能 15、等电点：调节溶液pH值，使某一蛋白质分子所带的正负电荷相等，此时溶液的pH值即为~ 16、变性作用：某些理化因素可以破坏蛋白质分子中的副键，使其构像发生变化，引起蛋白质的理 化性质和生物学功能的改变（可逆性变性、不可逆性变性） 17、变性蛋白质是生物学活性丧失，在水中溶解度降低，粘度增加，更易被蛋白酶消化水解 18、变性物理因素：加热、高压、紫外线、X线和超声波 化学因素：强酸、强碱、重金属离子、胍和尿素 19、沉淀：用物理或化学方法破坏蛋白质溶液的两个稳定因素，即可将蛋白质从溶液中析出 20、沉淀：盐析：破坏蛋白质分子的水化膜，中和其所带电荷，仍保持其原有生物活性，不会是蛋 白质变性 有机溶剂沉淀：不会变性 重金属盐类沉淀：破坏蛋白质分子的盐键，与巯基结合，发生变性 生物碱试剂沉淀： 21、双缩脲反应：在碱性溶液中，含两个以上肽键的化合物都能与稀硫酸铜溶液反应呈紫色（氨基 酸、二肽不可以） 第三章 22、核苷：一分子碱基与一分子戊糖脱水以N—C糖苷键连成的化合物 23、核苷酸=核苷+磷酸 24、RNA分子含有四种单核苷酸：AMP、GMP、CMP、UMP 25、核苷酸作用：合成核酸、参与物质代谢、能量代谢和多种生命活动的调控 26、核苷酸存在于辅酶A、黄素腺嘌呤二核苷酸（F AD）、辅酶I(NAD+)和辅酶II(NADP+) 27、A TP是能量代谢的关键 28、UTP、CTP、GTP分别参与糖元、磷脂、蛋白质的合成 29、环一磷酸腺苷（Camp）和环一磷酸鸟苷（cGMP）在信号转导过程中发挥重要作用 30、DNA具有方向性，碱基序列按照规定从5’向3’书写（3’，5’-磷酸二酯键） 31、三维双螺旋结构内容：⑴DNA分子由两条反向平行的多核苷酸链围绕同一中心轴盘旋而成 ⑵亲水的脱氧核糖基与磷酸基位于外侧，疏水的碱基位于内侧 ⑶两条多核苷酸链以碱基之间形成的氢键相互连结 ⑷互补碱基之间横向的氢键和疏水碱基平面之间形成的纵向碱基堆积 力，维系这双螺旋结构的稳定 32、B-DNA、A-DNA右手螺旋结构，Z-NDA左手螺旋结构
南昌大学抚州医学分院201 —201 学年第二学期考试试卷（A）课程名称：《生物化学》适用专业：考试日期： 1、结构域： 2、酶原： 3、糖异生： 4、一碳单位： 5、外显子： 二、填空题（每空1分，共15分） 1、酶活性中心内的必需基团分为和。 2、酮体合成的限速酶为，原料是。 3、DNA双螺旋结构稳定的维系横向维系，纵向则靠维持。 4、染色质的基本结构单位是。 5、糖原合成的关键酶是，糖原分解的关键酶是。 6、嘌呤核苷酸分解代谢的主要终产物是。 7、DNA复制需要RNA起作用，在原核生物复制中它是由催化合成的。 8、心脏组织中含量最高的转氨酶是。 9、体内生成能量的最重要的两种方式是和。 1分，共10分） （）1．自然界里的蛋白质和多肽彻底水解后都产生L构型氨基酸。 （）2．基因的最终产物都是蛋白质。 （）3．氧化磷酸化是可逆反应。 （）4．磷酸吡哆醛是转氨酶的辅酶。 （）5．别嘌呤醇可治疗痛风。 （）6．转录开始前，与复制一样要先合成引物。 （）7．核酸是遗传信息的携带者和传递者。 （）8．肝脏的生物转化作用即是肝脏的解毒作用。 （）9．真核生物mRNA加尾修饰点的序列是AATAAA。 （）10．真核生物mRNA多数为多顺反子，而原核生物mRNA多数为单顺反子。 四、选择题（每题1分，共30分） 1. ( ) 2. ( ) 3. ( ) 4. ( ) 5. ( ) 6.( ) 7.( ) 8. ( ) 9.( ) 10.( ) 11.( )12. ( )13. ( )14. ( ) 15.( ) 16.( ) 17.( )18. ( ) 19.( ) 20.( ) 21.( )22. ( )23. ( )24. ( ) 25.( ) 26.( ) 27.( )28. ( ) 29.( ) 30.( ) 1、某一溶液中蛋白质的百分含量为55％,此溶液中蛋白质氮的百分浓度为( ) A、8.8％ B、8.0％ C、8.4％ D、9.2％ E、9.6％ 2、维系蛋白质一级结构的化学键是( ) A、氢键 B、疏水键 C、盐键 D、肽键 E、范德华力 3、在生理pH条件下带正电荷的氨基酸是( ) A、亮氨酸 B、色氨酸 C、丙氨酸 D、赖氨酸 E、酪氨酸 4、在280nm波长附近具有最大吸收峰的氨基酸是( ) A、天冬氨酸 B、丝氨酸 C、苯丙氨酸 D、色氨酸 E、赖氨酸 5、体内氨的主要去路是( ) A、渗入肠道 B、生成谷氨酰氨 C、在肝中合成尿素 D、经肾分泌氨随尿排出 E、合成非必需氨基酸 6、蛋白质变性不包括( ) A、氢键断裂 B、肽键断裂 C、盐键断裂 D、疏水键断裂 E、二硫键断裂 7、对DNA Tm值的叙述，哪项是正确的( ) A、与碱基含量无关 B、无种属特异性 C、与A-T碱基对含量呈正比 D、与C-G碱基对含量呈正比 E、同一个体不同组织DNA的Tm不同 8、连接核酸结构单位的化学键是( )
生物化学期中考试试卷 及答案精编版 MQS system office room 【MQS16H-TTMS2A-MQSS8Q8-MQSH16898】
班级学号姓名
6、下列哪一种氨基酸在生理条件下含有可解离的极性侧链。（C） A、Ala B、Leu C、Lys D、Phe 7、脱氧核糖含量的测定采用（B） A、地衣酚法 B、二苯胺法 C、福林－酚法 D、费林滴定法 8、下列磷脂中哪一个含有胆碱？（C） A、脑磷脂 B、心磷脂 C、卵磷脂 D、磷脂酸 9、下列关于凝胶过滤的叙述哪一项是正确的？（D） A、凝胶过滤主要基于蛋白质的带电荷多少而进行分离的 B、凝胶过滤中所带电荷数越多的蛋白质越先流出 C、凝胶过滤不能用于分子量的测定 D、凝胶过滤中分子量大的分子最先流出 10、在研究和模拟生物膜时常使用的人工膜是（A） A、脂质体 B、核糖体 C、微粒体 D、线粒体 11、下列哪种酶对于碱性氨基酸羧基参与形成的肽键具有最强的专一性（D） A、羧肽酶A B、胃蛋白酶 C、弹性蛋白酶 D、胰蛋白酶 12、氨基酸和蛋白质所共有的性质是（D） A、沉淀反应 B、双缩脲反应 C、胶体性质 D、两性性质 13、下列哪种物质不是由核酸与蛋白质结合而成的复合物。（C） A、病毒 B、核糖体 C、线粒体内膜 D、蛋白质生物合成起始物 14、全酶是指（C） A、酶的辅助因子以外的部分 B、酶的无活性前体 C、一种需要辅助因子的酶，并且已具备各种成分 D、一种酶－抑制剂复合物 15、原核生物与真核生物核糖体上都有（B） A、18SrRNA B、5SrRNA C、、28SrRNA 16、丙二酸对琥珀酸脱氢酶的抑制效应是（D） A、Vmax降低，Km不变 B、Vmax降低，Km降低 C、Vmax不变，Km降低 D、Vmax不变，Km增加 17、热变性后的DNA（B） A、形成三股螺旋 B、紫外吸收增强 C、磷酸二酯键断裂 D、碱基组成发生变化 18、血液凝固的过程是凝血酶原和血纤蛋白原（B）
绪论 掌握：生物化学、生物大分子和分子生物学的概念。 【复习思考题】 1. 何谓生物化学？ 2. 当代生物化学研究的主要内容有哪些 蛋白质的结构与功能 掌握：蛋白质元素组成及其特点；蛋白质基本组成单位--氨基酸的种类、基本结构及主要特点；蛋白质的分子结构；蛋白质结构与功能的关系；蛋白质的主要理化性质及其应用；蛋白质分离纯化的方法及其基本原理。 【复习思考题】 1. 名词解释：蛋白质一级结构、蛋白质二级结构、蛋白质三级结构、蛋白质四级结构、肽单元、模体、结构域、分子伴侣、协同效应、变构效应、蛋白质等电点、电泳、层析 2. 蛋白质变性的概念及本质是什么有何实际应用？ 3. 蛋白质分离纯化常用的方法有哪些其原理是什么？ 4. 举例说明蛋白质结构与功能的关系 核酸的结构与功能 掌握：核酸的分类、细胞分布，各类核酸的功能及生物学意义；核酸的化学组成；两类核酸（DNA与RNA）分子组成异同；核酸的一级结构及其主要化学键；DNA 右手双螺旋结构要点及碱基配对规律；mRNA一级结构特点；tRNA二级结构特点；核酸的主要理化性质（紫外吸收、变性、复性），核酸分子杂交概念。 第三章酶 掌握：酶的概念、化学本质及生物学功能；酶的活性中心和必需基团、同工酶；酶促反应特点；各种因素对酶促反应速度的影响、特点及其应用；酶调节的方式；酶的变构调节和共价修饰调节的概念。 第四章糖代谢 掌握：糖的主要生理功能；糖的无氧分解（酵解）、有氧氧化、糖原合成及分解、糖异生的基本反应过程、部位、关键酶（限速酶）、生理意义；磷酸戊糖途径的生理意义；血糖概念、正常值、血糖来源与去路、调节血糖浓度的主要激素。 【复习思考题】 1. 名词解释：.糖酵解、糖酵解途径、高血糖和糖尿病、乳酸循环、糖原、糖异生、三羧酸循环、活性葡萄糖、底物水平磷酸化。 2．说出磷酸戊糖途径的主要生理意义。 3．试述饥饿状态时，蛋白质分解代谢产生的丙氨酸转变为葡萄糖的途径。
《生物化学》期末考试题 A 一、判断题（15个小题，每题1分，共15分） 同电荷 2、糖类化合物都具有还原性 ( ) 3、动物脂肪的熔点高在室温时为固体，是因为它含有的不饱和脂肪酸比植物油多。( ) 4、维持蛋白质二级结构的主要副键是二硫键。 ( ) 5、ATP含有3个高能磷酸键。 ( ) 6、非竞争性抑制作用时，抑制剂与酶结合则影响底物与酶的结合。 ( ) 7、儿童经常晒太阳可促进维生素D的吸收，预防佝偻病。 ( ) 8、氰化物对人体的毒害作用是由于它具有解偶联作用。 ( ) 9、血糖基本来源靠食物提供。 ( ) 10、脂肪酸氧化称β-氧化。 ( ) 11、肝细胞中合成尿素的部位是线粒体。 ( ) 12、构成RNＡ的碱基有Ａ、Ｕ、Ｇ、T。 ( ) 13、胆红素经肝脏与葡萄糖醛酸结合后水溶性增强。 ( ) 14、胆汁酸过多可反馈抑制7α-羟化酶。 ( ) 15、脂溶性较强的一类激素是通过与胞液或胞核中受体的结合将激素信号传递发挥其生物() ( )
A、麦芽糖 B、蔗糖 C、乳糖 D、纤维素 E、香菇多糖 2、下列何物是体内贮能的主要形式 ( ) A、硬酯酸 B、胆固醇 C、胆酸 D、醛固酮 E、脂酰甘油 3、蛋白质的基本结构单位是下列哪个： ( ) A、多肽 B、二肽 C、L-α氨基酸 D、L-β-氨基酸 E、以上都不是 4、酶与一般催化剂相比所具有的特点是 ( ) A、能加速化学反应速度 B、能缩短反应达到平衡所需的时间 C、具有高度的专一性 D、反应前后质和量无改 E、对正、逆反应都有催化作用 5、通过翻译过程生成的产物是： ( ) Ａ、ｔRNA Ｂ、ｍRNA Ｃ、ｒRNA D、多肽链Ｅ、DNA 6、物质脱下的氢经NADH呼吸链氧化为水时，每消耗1/2分子氧可生产ATP分子数量( ) Ａ、１Ｂ、２ C、3 Ｄ、４． E、5 7、糖原分子中由一个葡萄糖经糖酵解氧化分解可净生成多少分子ATP？ ( ) A、1 B、2 C、3 D、4 E、5 8、下列哪个过程主要在线粒体进行 ( ) A、脂肪酸合成 B、胆固醇合成 C、磷脂合成 D、甘油分解 E、脂肪酸β-氧化 9、酮体生成的限速酶是 ( ) A、HMG-CoA还原酶 B、HMG-CoA裂解酶 C、HMG-CoA合成酶 D、磷解酶 E、β-羟丁酸脱氢酶 10、有关G-蛋白的概念错误的是 ( ) A、能结合GDP和GTP B、由α、β、γ三亚基组成 C、亚基聚合时具有活性 D、可被激素受体复合物激活 E、有潜在的GTP活性 11、鸟氨酸循环中，合成尿素的第二个氮原子来自 ( ) A、氨基甲酰磷酸 B、NH3 C、天冬氨酸 D、天冬酰胺 E、谷氨酰胺 12、下列哪步反应障碍可致苯丙酮酸尿症 ( ) A、多巴→黑色素 B、苯丙氨酸→酪氨酸 C、苯丙氨酸→苯丙酮酸 D、色氨酸→5羟色胺 E、酪氨酸→尿黑酸 13、胆固醇合成限速酶是： ( ) A、HMG-CoA合成酶 B、HMG-CoA还原酶 C、HMG-CoA裂解酶
等电点：在某PH的溶液中，氨基解离呈阳离子和阴离子的趋势及程度相等，成为兼性离子，呈电中性，此时溶液的P H称为该氨基酸的等电点 DNA变性：某些理化因素会导致氢键发生断裂，使双链DNA解离为单链，称为DNA变性 解链温度（Tm）：在解链过程中，紫外吸收值得变化达到最大变化值的一半时所对应的温度 酶的活性中心：酶分子中一些必需基团在空间结构上彼此靠近，组成具有特定空间结构的区域，能和底物特异结合，并将底物转化为产物，这一区域称为酶的活性中心 同工酶：指催化相同化学反应，但酶蛋白的分子结构、理化性质、免疫学性质不同的一组酶 诱导契合：在酶和底物相互接近时，其结构相互诱导、相互变性、相互适应，这一过程为酶底物结合的诱导契合 米氏常数（Km值）：等于酶促反应速率为最大反应速率一半时的底物浓度 酶原的激活：酶的活性中心形成或暴露，酶原向酶的转化过程即为。。 有氧氧化：葡萄糖在有氧条件下彻底氧化成水和二氧化碳的反应过程称为有氧氧化 三羧酸循环：是指乙酰CoA和草酰乙酸缩合生成含3个羧基的柠檬酸，再4次脱氢，2次脱羧，又生成草酰乙酸的循环反应过程 糖异生：从非糖化合物转化为葡萄糖或糖原的过程称为。。 脂肪动员：指储存在脂肪细胞中的甘油三酯，被酯酸逐步水解为游离脂酸和甘油并释放入血，通过血液运输至其他组织，氧化利用的过程 酮体：是脂酸在肝细胞线粒体中β-氧化途径中正常生成的中间产物：乙酰乙酸、β-羟丁酸、丙酮脂蛋白：血浆中脂类物质和载脂蛋白结合形成脂蛋白 呼吸链：线粒体内膜中按一定顺序排列的一系列具有电子传递功能的酶复合体，可通过连锁的氧化还原将代谢物脱下的电子最终传递给氧生成水。这一系列酶和辅酶称为呼吸链或电子传递链 营养必需氨基酸：体内需要而又不能自身合成，必须由食物提供的氨基酸 一碳单位：指某些氨基酸在分解代谢过程中产生的含有一个碳原子的基因 半保留复制：DNA生物合成时，母链DNA解开为两股单链，各自作为模极，按碱基配对规律，合成与模极互补的子链、子代细胞的DNA。一股单链从亲代完整的接受过来，另一股单链则完全重新合成。两个子细胞的DNA都和亲代DNA碱基序列一致，这中复制方式称为半保留复制 生物转化：机体对内外源性的非营养物质进行代谢转变，使其水溶性提高，极性增强，易于通过胆汁或尿液排出体外，这一过程为生物转化 氧化磷酸化：代谢物脱氢进入呼吸链，彻底氧化成水的同时，ADP磷酸化生成ATP，称为氧化磷酸化 底物水平磷酸化：底物由于脱氢脱水作用，底物分子内部能量重新分布生成高能键，使ATP磷酸化生成ATP的过程 密码子：在mRNA的开放阅读框架区，以每3个相邻的核苷酸为一组，代表一种氨基酸。这种三联体形成的核苷酸行列称为密码子 盐析：在蛋白质溶液中加入大量中性盐，以破坏蛋白质的胶体性质，使蛋白质从溶液中沉淀析出称为盐析 糖酵解：葡萄糖或糖原在组织中进行类似的发酵的降解反应过程，最终形成乳酸或丙酮酸，同时释放出部分能量，形成ATP供组织利用 蛋白质的一级结构：指在蛋白质分子从N-端至C-端的氨基酸排列顺序 蛋白质的二级结构：多肽链主链骨架原子的相对空间位置。 蛋白质的三级结构：整条肽链中全部氨基酸残基的相对空间位置。即肽链中所有原子在三维空间的排布位置。 蛋白质的四级结构：蛋白质分子中各亚基的空间排布及亚基接触部位的布局和相互作用 DNA的空间结构与功能