温医成教专升本《生物化学》思考题参考答案
名词解释：
1、蛋白质的变性——某些理化因素作用下，使蛋白质的空间构象遭到破坏，导致其理化
性质改变和生物活性的丢失，称为蛋白质变性。（考过的年份：2008、2007
2、模体——在许多蛋白质分子中，可发现二个或三个具有二级结构的肽段，在空间上相
互接近，形成一个特殊的空间构象，被称为模体，是具有特殊功能的超二级结构。
3、蛋白质四级结构——蛋白质分子中各亚基的空间排布及亚基接触部位的布局和相互作用，称为蛋白质的四级结构。（考过的年份：2009、
4、结构域——分子量大的蛋白质三级结构常可分割成一个和数个球状或纤维状的区域，
且折叠得较为紧密，各行其功能，称为结构域。
5、蛋白质等电点——蛋白质以两性离子状态存在时介质的PH值称为该蛋白质的等电点，用PI表
示。（考过的年份：2013、2012、2011、2010、2006
氨基酸等电点——在某一pH条件下，氨基酸所带正负电荷相等，净电荷为零，此溶液的pH称为该氨基酸的等电点（pI）。
6、Tm值——Tm值就是DNA熔解温度，指把DNA的双螺旋结构降解一半时的温度。不同序列的DNA，Tm值不同。DNA中G－C含量越高，Tm值越高，成正比关系。（考过的年份：2013、
7、DNA变性——DNA变性是指在某些因素的作用下，维系DNA双螺旋的次级键断裂，
双螺旋DNA分子被解开成单链的过程。
8、核酸分子杂交（同66）——应用核酸分子的变性和复性的性质，使来源不同的DNA(或RNA)片段,按碱基互补关系形成杂交双链分子。
9、基因组——泛指一个有生命体、病毒或细胞器的全部遗传物质；在真核生物，基因组
是指一套染色体（单倍体）DNA。
10、酶原和酶原的激活——有些酶在细胞内合成或初分泌时只是酶的无活性前体，此前体
物质称为酶原。在一定条件下，无活性的酶原水解开一个或几个特定的肽键，致使构象发生改
变，表现出酶的活性的过程称酶原激活，其过程实质上是酶的活性中心暴露或形成的过程。
11、酶的活性中心——酶的活性中心是指酶分子结构中，能与底物结合，并使底物转化为
产物的具有特定空间结构的区域。（考过的年份：2012、2010
12、不可逆抑制作用——抑制剂通常以共价键与酶活性中心的必需基团相结合，使酶失活。
此种抑制作用叫不可逆抑制作用。
13、糖酵解——糖的无氧分解是指葡萄糖或糖原在无氧或缺氧情况下分解生成乳酸并生成
ATP的过程，这一过程与酵母中糖生醇发酵的过程相似，故又称为糖酵解。（考过的年份：2008
14、糖原——是动物体内糖的储存形式之一，是机体能迅速动用的能量储备。（考过的年
份：2009
15、血糖——指血液中的葡萄糖。正常血糖浓度：3.9~6.1mmol/L
16、糖的有氧氧化——指在机体氧供充足时，葡萄糖或糖原彻底氧化成H2O和CO2，并
释放出能量的过程。是机体主要供能方式。
17、糖异生作用——非糖物质（乳酸、甘油、生糖氨基酸等）转变为葡萄糖或糖原的过程称为糖异生。糖异生的主要场所是肝脏，反应途径基本上是糖酵解的逆行。
18、必需脂酸——亚油酸、亚麻酸、花生四烯酸等多不饱和脂酸是人体不可缺乏的营养素，不能自身合成，需从食物摄取，称为必需脂酸。（考过的年份：2011、2009
19、脂肪动员——储存在脂肪细胞中的脂肪，被肪脂酶逐步水解为脂肪酸及甘油，并释放入血以供其他组织氧化利用的过程。（考过的年份：2007
20、酮体——是脂酸在肝分解氧化时特有的中间代谢物—乙酰乙酸、β-羟丁酸及丙酮的总称。酮体是肝内生成，肝外利用。（考过的年份：2013、2012、2011、2010、2008
21、脂类——包括脂肪和类脂，是一类不溶于水而易溶于有机溶剂，并能为机体利用的有机化合物。（考过的年份：2006
22、β－氧化——脂酸氧化降解的主要途径，从烃链羧基端β－碳原子开始氧化，每次断裂2个碳原子。
23、生物氧化——物质在生物体内进行氧化称生物氧化，主要指糖、脂肪、蛋白质等在体内分解时逐步释放能量，最终生成CO2 和H2O的过程。（考过的年份：2009
24、电子传递链——代谢物脱下的成对氢原子（2H）通过一定顺序排列的多种酶和辅酶所催化的连锁反应逐步传递，最终与氧结合生成水，这一系列酶和辅酶称为呼吸链又称电子传递链。（考过的年份：2013、
25、氧化磷酸化——是指在呼吸链电子传递过程中偶联ADP磷酸化，生成ATP，又称为偶联磷酸化，是体内生成ATP的最主要方式。（考过的年份：2011、2008、2007
26、底物水平磷酸化——是底物分子内部能量重新分布，生成高能键，使ADP磷酸化生成ATP的过程。
27、必需氨基酸——指体内需要而又不能自身合成，必须由食物供给的氨基酸，共有8种：缬、亮、异亮、苏，赖、色、苯丙、蛋氨酸。（考过的年份：2012、2010
28、腐败作用——肠道细菌对未被消化和吸收的蛋白质及其消化产物所起的分解作用。（考过的年份：2009、2007
29、鸟氨酸循环——肝脏合成尿素的途径叫鸟氨酸循环。反应在肝细胞线粒体内，从鸟氨酸与氨基甲酰磷酸合成瓜氨酸开始，瓜氨酸转移到肝细胞液中，接受天冬氨酸提供的氨基生成精氨酸，精氨酸水解产生尿素的同时再生成鸟氨酸而构成循环。
30、丙氨酸-葡萄糖循环——肌肉组织中以丙酮酸作为转移的氨基受体，生成丙氨酸，以血液运输到肝脏。在肝脏中，以转氨基作用生成丙酮酸，可以糖异生作用生成葡萄糖。葡萄糖由血液运输到肌肉组织中，分解代谢再产生丙酮酸，后者再接受氨基生成丙氨酸。这一循环途径称为丙氨酸-葡萄糖循环。
31、一碳单位——某些氨基酸代谢过程中产生的只含有一个碳原子的基团，称为一碳单位。
32、甲硫氨酸循环——蛋氨酸在蛋氨酸腺苷转移酶催化下接受ATP提供的腺苷生成S-腺苷蛋氨酸（活性蛋氨酸），它可在转甲基酶作用下为体内很多合成反应提供甲基后，转变成S-
腺苷同型半胱氨酸，再在其裂解酶作用下脱下腺苷生成同型半胱氨酸，后者在其转甲基酶催化下，接受四氢叶酸携带的甲基再合成蛋氨酸，形成蛋氨酸循环。
33、关键酶——代谢途径是一系列酶促反应组成的，其速度及方向由其中的关键酶决定，这些能调节代谢的酶称为关键酶。
34、变构调节——小分子化合物与酶分子活性中心以外的某一部位特异结合，引起酶蛋白分子构象变化，从而改变酶的活性，这种调节称为酶的变构调节或别构调节。（考过的年份：2013、
35、酶的共价修饰调节——酶蛋白肽链上某些残基在酶的催化下发生可逆的共价修饰(covalent modification)，从而引起酶活性改变，这种调节称为酶的共价修饰或化学修饰。（考过的年份：2011、2007
36、代谢组学——是指对某一生物或细胞所有低分子质量代谢产物进行定性和定量检测，分析活细胞代谢物谱变化的研究领域。
37、半保留复制——母链的双链DNA解开成两股单链，各自作为模板指导子代合成新的互补链。子代细胞的DNA双链，其中一股单链从亲代完整地接受过来，另一股单链则完全重新合成。由于碱基互补，两个子细胞的DNA双链，都和亲代母链DNA碱基序列一致。这种复制方式称为半保留复制。（考过的年份：2011、2010
38、冈崎片断——随从链不连续复制的片段称为冈崎片段（考过的年份：2006
39、端粒——指真核生物染色体线性DNA分子末端的结构。（考过的年份：2009
40、切除修复——细胞内最重要的修复机制，包括去除损伤DNA，填补空隙和连接。
41、反转录——在逆转录酶的作用下以RNA为模板合成DNA的过程。此过程中，核酸合成与转录（DNA→RNA）过程遗传信息的流动方向相反（RNA→DNA），故称为逆转录
42、不对称转录——在DNA分子双链上某一区段，一股链用作模板指引转录，另一股链不转录。模板链并非永远在同一条单链上。（考过的年份：2007、2006
43、编码链——反义链或Crick链，DNA双链中碱基序列与RNA一致的一股链。
44、核酶（ribozyme）——具有酶促活性的RNA称为核酶。（考过的年份：2009
45、密码子（遗传密码）——mRNA分子上从5'至3'方向，由AUG开始，每3个核苷酸为一组，决定肽链上某一个氨基酸或蛋白质合成的起始、终止信号，称为密码子。（考过的年份：2013、2008
46、开放阅读框架——从mRNA 5'端起始密码子AUG到3'端终止密码子之间的核苷酸序列，各个三联体密码连续排列编码一个蛋白质多肽链，称为开放阅读框架。
47、核蛋白体循环——肽链延长在核蛋白体上连续性循环式进行，又称为核蛋白体循环，
每次循环增加一个氨基酸，包括以下三步：进位、成肽、转位。
48、基因表达——基因所携带的遗传信息，经过转录、翻译等，产生具有特异生物学功能的蛋白质分子的过程。
49、管家基因——某类基因在一个个体的几乎所有细胞中持续表达，通常被称为管家基因。
它们较少受环境因素影响，而且在个体各个生长阶段的几乎所有组织中都持续表达。（考过的年份：2011、2009
50、顺式作用元件——可影响自身基因表达活性的DNA序列。包括启动子、增强子、沉默
子等。（考过的年份：2011、2007
51、反式作用因子——大多数真核转录因子可通过与特异的顺式作用元件的识别、结合反式激活另一基因的转录，故又称反式作用因子。
52、基因工程——基因工程又称基因拼接技术和DNA重组技术。所谓基因工程是在分子水平上对基因进行操作的复杂技术，是将外源基因通过体外重组后导入受体细胞内，使这个基因能在受体细胞内复制、转录、翻译表达的操作（考过的年份：2013、
53、回文结构——DNA位点的核苷酸序列呈二元旋转对称，这种特殊的结构顺序为回文结构。
54、目的基因——应用重组DNA技术来分离或获得某一感兴趣的基因或DNA序列，这些基因或DNA序列就是目的基因，又称外源DNA。
55、G蛋白——是一类和GTP或GDP相结合、位于细胞膜胞浆面的外周蛋白，由α、β、γ三个亚基组成。有非活化型和活化型两种构象。
56、第二信使——在细胞内传递信息的小分子物质，如：Ca2+、DAG、IP3、Cer、cAMP、cGMP、花生四烯酸及其代谢产物等。
57、生物转化——一些非营养物质在体内的代谢转变，使其溶解度增加，易于排出体外的过程称为生物转化。（考过的年份：2012、2011、2010
58、初级胆汁酸——是肝细胞以胆固醇为原料直接合成的胆汁酸，包括胆酸、鹅脱氧胆酸及相应结合型胆汁酸。
59、胆汁酸的肠肝循环——胆汁酸随胆汁排入肠腔后，通过重吸收经门静脉又回到肝，在肝内转变为结合型胆汁酸，经胆道再次排入肠腔的过程。
60、结合胆红素——胆红素在肝脏中与葡萄糖醛酸结合转化生成的物质统称为结合胆红素，主要为双葡萄糖醛酸胆红素，另有少量单葡萄糖醛酸胆红素、硫酸胆红素。
61、微量元素——微量元素是指人体中每人每天的需要量在100㎎以下的元素。
62、维生素——是机体维持正常功能所必需，但在体内不能合成或合成量很少，必须由食物供给的一组低分子量有机物质。
63、维生素A原——维生素A又称视黄醇，只存在于动物性食物中。植物性食物中含有类胡萝卜素，其中的β-胡萝卜素在人体需要时能转换成维生素A，所以又称为维生素A原。
64、癌基因——指具有致癌能力或致癌潜能的基因的总称。它是细胞内总体遗传物质的组成部分。
65、抑癌基因——抑制细胞过度生长、增殖从而遏制肿瘤形成的基因。
66、核酸分子杂交——同8
67、聚合酶链反应(PCR)——是一种体外模拟自然DNA复制过程的核酸扩增技术，即无需
细胞参与的分子克隆技术。其过程包括变性、退火和延伸三步反复循环反应。
68、基因剔除——也称基因靶向灭活，有目的去除动物体内某种基因的技术。
69、基因治疗——广义上来讲是指将某种遗传物质转移到患者细胞内，使其在体内发挥作用，以达到治疗疾病目的的方法。
70、基因诊断——利用现代分子生物学和分子遗传学的技术和方法，直接检测基因结构及其表达水平是否正常，从而对疾病作出诊断的方法。
补充：
1、操纵子——在原核生物中，若干结构基因可串联在一起，其表达受到同一调控系统的调控，这种基因的组织形式称为操纵子。
2、第二信使——信号转导机制中，常将在细胞外传递特异信号的物质称为第一信使，而将在细胞内传递特异信号的小分子物质（如cAMP、cGMP、DAG等）以及TPK等称为第二信使。
3、食物蛋白质的互补作用——营养价值较低的蛋白质混合食用，则必需氨基酸可以互相补充从而提高营养价值，称为食物蛋白质的互补作用。
4、肽键——即一个氨基酸的α-羧基与另一个氨基酸的α-氨基脱水缩合而成的化学键（—CO—NH
—）。
5、探针——是与待测核苷酸序列或基因序列互补，经过特殊可检测标记，用于该特定核苷酸序列或
基因序列检测的DNA或RNA。
6、领头链——DNA复制过程中连续合成的子链，其方向与复制叉方向相同
7、三羧酸循环（TAC）——三羧酸循环也称为柠檬酸循环，这是因为循环反应中的第一个中间产物是一个含三个羧基的柠檬酸。由于Krebs正式提出了三羧酸循环的学说，故此循环又称为Krebs循环。（考过的年份：2011、2006
8、转氨基作用——氨基酸在转氨酶催化下，在辅酶磷酸吡哆醛的协助下，可逆地把氨基转移给α-酮酸的反应称为转氨基作用。
9、激素敏感脂肪酶——脂肪组织中的甘油三酯脂肪酶，活性很低，是甘油三酯分解的限速酶，该酶的活性受多种激素的调控，故又称激素敏感性甘油三酯脂肪酶。
生物化学名词解释集锦 第一章蛋白质 1.两性离子(dipolarion) 2.必需氨基酸(essential amino acid) 3.等电点(isoelectric point,pI) 4.稀有氨基酸(rare amino acid) 5.非蛋白质氨基酸(nonprotein amino acid) 6.构型(configuration) 7.蛋白质的一级结构(protein primary structure) 8.构象(conformation) 9.蛋白质的二级结构(protein secondary structure) 10.结构域(domain) 11.蛋白质的三级结构(protein tertiary structure) 12.氢键(hydrogen bond) 13.蛋白质的四级结构(protein quaternary structure) 14.离子键(ionic bond) 15.超二级结构(super-secondary structure) 16.疏水键(hydrophobic bond) 17.范德华力( van der Waals force) 18.盐析(salting out) 19.盐溶(salting in) 20.蛋白质的变性(denaturation) 21.蛋白质的复性(renaturation) 22.蛋白质的沉淀作用(precipitation) 23.凝胶电泳(gel electrophoresis) 24.层析(chromatography) 第二章核酸 1.单核苷酸(mononucleotide) 2.磷酸二酯键(phosphodiester bonds) 3.不对称比率(dissymmetry ratio) 4.碱基互补规律(complementary base pairing) 5.反密码子(anticodon) 6.顺反子(cistron) 7.核酸的变性与复性(denaturation、renaturation) 8.退火(annealing) 9.增色效应(hyper chromic effect) 10.减色效应(hypo chromic effect) 11.噬菌体(phage) 12.发夹结构(hairpin structure) 13.DNA 的熔解温度(melting temperature T m) 14.分子杂交(molecular hybridization) 15.环化核苷酸(cyclic nucleotide) 第三章酶与辅酶 1.米氏常数(K m 值) 2.底物专一性(substrate specificity) 3.辅基(prosthetic group) 4.单体酶(monomeric enzyme) 5.寡聚酶(oligomeric enzyme) 6.多酶体系(multienzyme system) 7.激活剂(activator) 8.抑制剂(inhibitor inhibiton) 9.变构酶(allosteric enzyme) 10.同工酶(isozyme) 11.诱导酶(induced enzyme) 12.酶原(zymogen) 13.酶的比活力(enzymatic compare energy) 14.活性中心(active center) 第四章生物氧化与氧化磷酸化 1. 生物氧化(biological oxidation) 2. 呼吸链(respiratory chain) 3. 氧化磷酸化(oxidative phosphorylation) 4. 磷氧比P/O(P/O) 5. 底物水平磷酸化(substrate level phosphorylation) 6. 能荷(energy charg 第五章糖代谢 1.糖异生(glycogenolysis) 2.Q 酶(Q-enzyme) 3.乳酸循环(lactate cycle) 4.发酵(fermentation) 5.变构调节(allosteric regulation) 6.糖酵解途径(glycolytic pathway) 7.糖的有氧氧化(aerobic oxidation) 8.肝糖原分解(glycogenolysis) 9.磷酸戊糖途径(pentose phosphate pathway) 10.D-酶(D-enzyme) 11.糖核苷酸(sugar-nucleotide) 第六章脂类代谢
第一章蛋白质 1．两性离子：指在同一氨基酸分子上含有等量的正负两种电荷，又称兼性离子或偶极离子。 2．必需氨基酸：指人体（和其它哺乳动物）自身不能合成，机体又必需，需要从饮食中获得的氨基酸。 3. 氨基酸的等电点：指氨基酸的正离子浓度和负离子浓度相等时的pH 值，用符号pI 表示。 4．稀有氨基酸：指存在于蛋白质中的20 种常见氨基酸以外的其它罕见氨基酸，它们是正常氨基酸的衍生物。 5．非蛋白质氨基酸：指不存在于蛋白质分子中而以游离状态和结合状态存在于生物体的各种组织和细胞的氨基酸。 6．构型：指在立体异构体中不对称碳原子上相连的各原子或取代基团的空间排布。构型的转变伴随着共价键的断裂和重新形成。 7．蛋白质的一级结构：指蛋白质多肽链中氨基酸的排列顺序，以及二硫键的位置。8．构象：指有机分子中，不改变共价键结构，仅单键周围的原子旋转所产生的原子的空间排布。一种构象改变为另一种构象时，不涉及共价键的断裂和重新形成。构象改变不会改变分子的光学活性。 9．蛋白质的二级结构：指在蛋白质分子中的局部区域内，多肽链沿一定方向盘绕和折叠的方式。 10．结构域：指蛋白质多肽链在二级结构的基础上进一步卷曲折叠成几个相对独立的 近似球形的组装体。 11．蛋白质的三级结构：指蛋白质在二级结构的基础上借助各种次级键卷曲折叠成特定的球状分子结构的构象。 12．氢键：指蛋白质在二级结构的基础上借助各种次级键卷曲折叠成特定的球状分子 结构的构象。 13．蛋白质的四级结构：指多亚基蛋白质分子中各个具有三级结构的多肽链以适当方式聚合所呈现的三维结构。 14．离子键：带相反电荷的基团之间的静电引力，也称为静电键或盐键。 15．超二级结构：指蛋白质分子中相邻的二级结构单位组合在一起所形成的有规则 的、在空间上能辨认的二级结构组合体。 16．疏水键：非极性分子之间的一种弱的、非共价的相互作用。如蛋白质分子中的疏 水侧链避开水相而相互聚集而形成的作用力。 17．范德华力：中性原子之间通过瞬间静电相互作用产生的一种弱的分子间的力。当 两个原子之间的距离为它们的范德华半径之和时，范德华力最强。 18．盐析：在蛋白质溶液中加入一定量的高浓度中性盐（如硫酸氨），使蛋白质溶解 度降低并沉淀析出的现象称为盐析。 19．盐溶：在蛋白质溶液中加入少量中性盐使蛋白质溶解度增加的现象。 20．蛋白质的变性作用：蛋白质分子的天然构象遭到破坏导致其生物活性丧失的现象。蛋白质在受到光照、热、有机溶剂以及一些变性剂的作用时，次级键遭到破坏导致天然构象的破坏，但其一级结构不发生改变。 21．蛋白质的复性：指在一定条件下，变性的蛋白质分子恢复其原有的天然构象并 恢复生物活性的现象。 22．蛋白质的沉淀作用：在外界因素影响下，蛋白质分子失去水化膜或被中和其所 带电荷，导致溶解度降低从而使蛋白质变得不稳定而沉淀的现象称为蛋白质的沉淀作
生理学习题库 第一章绪论 一、单选题： 1．人体生理学是研究人体的科学 Ａ．物理变化的规律 Ｂ．细胞化学变化的规律 Ｃ．器官功能 Ｄ．正常生命活动的规律 Ｅ．与环境关系 2．内环境是指: Ａ．细胞内液 Ｂ．血液 Ｃ．体液 Ｄ．细胞外液 Ｅ．组织液 3．神经调节的基本方式是： Ａ．反射 Ｂ．反应 Ｃ．适应 Ｄ．正反馈调节 Ｅ．负反馈调节 4．机体机能活动调节方式中，神经调节与其他调节相比，其特点是:Ａ．负反馈 Ｂ．作用迅速、精确、短暂 Ｃ．作用缓慢、广泛、持久 Ｄ．有生物节律
Ｅ．有前瞻性 5．下述情况中，属于自身调节的是: Ａ．平均动脉压在一定范围内升降时，肾血流量维持相对稳定Ｂ．人在过度通气后呼吸暂停 Ｃ．血糖水平维持相对稳定 Ｄ．进食时唾液分泌增多 Ｅ．体温维持相对稳定 6．皮肤粘膜的游离神经末梢属于: Ａ．感受器 Ｂ．传入神经 Ｃ．中枢 Ｄ．传出神经 Ｅ．效应器 7．反馈信号是指: Ａ．反射中枢本身发出的信息 Ｂ．受控变量的改变情况 Ｃ．外界干扰的强度 Ｄ．调定点的改变 Ｅ．中枢的紧张性 8．下列生理过程中，属于负反馈调节的是： Ａ．排尿反射 Ｂ．排便反射 Ｃ．血液凝固 Ｄ．减压反射 Ｅ．分娩
9．正反馈调节的作用是使： Ａ．人体血压稳定 Ｂ．人体体液理化特性相对稳定 Ｃ．人体活动按固定程序加强、加速、达到某一特定目标Ｄ．体内激素水平不致过高 Ｅ．体温维持稳定 10．维持机体稳态的重要调节过程是: Ａ．神经调节 Ｂ．体液调节 Ｃ．自身调节 Ｄ．正反馈调节 Ｅ．负反馈调节 二、名词解释 1．兴奋性2．阈值3．外环境 4．内环境5．稳态6．反射 7．反馈8．负反馈9．正反馈 三、问答题 1.生命的基本特征有哪些 2.何谓内环境及其稳态有何生理意义 3.试述机体生理功能的主要调节方式及其特点。 4.反射的结构基础是什么包括哪些部分
四、名词解释 1．两性离子（dipolarion） 2．米氏常数（Km值） 3．生物氧化（biological oxidation） 4．糖异生(glycogenolysis) 5．必需脂肪酸（essential fatty acid） 五、问答 1．简述蛋白质变性作用的机制。 2．DNA分子二级结构有哪些特点？ 5．简述tRNA在蛋白质的生物合成中是如何起作用的？ 四、名词解释 1.两性离子：指在同一氨基酸分子上含有等量的正负两种电荷，又称兼性离子或偶极离子。 2．米氏常数（Km值）：用Ｋm值表示，是酶的一个重要参数。Ｋm值是酶反应速度（V）达到最大反应速度（Vmax）一半时底物的浓度（单位M或mM）。米氏常数是酶的特征常数，只与酶的性质有关，不受底物浓度和酶浓度的影响。 3．生物氧化：生物体内有机物质氧化而产生大量能量的过程称为生物氧化。生物氧化在细胞内进行，氧化过程消耗氧放出二氧化碳和水，所以有时也称之为“细胞呼吸”或“细胞氧化”。生物氧化包括：有机碳氧化变成CO2；底物氧化脱氢、氢及电子通过呼吸链传递、分子氧与传递的氢结成水；在有机物被氧化成CO2和H2O的同时，释放的能量使ADP转变成ATP。 4．糖异生：非糖物质（如丙酮酸乳酸甘油生糖氨基酸等）转变为葡萄糖的过程。 5．必需脂肪酸：为人体生长所必需但有不能自身合成，必须从事物中摄取的脂肪酸。在脂肪中有三种脂肪酸是人体所必需的，即亚油酸，亚麻酸，花生四烯酸。 五、问答 1. 答： 维持蛋白质空间构象稳定的作用力是次级键，此外，二硫键也起一定的作用。当某些因素破坏了这些作用力时，蛋白质的空间构象即遭到破坏，引起变性。 2．答： 按Watson-Crick模型，DNA的结构特点有：两条反相平行的多核苷酸链围绕同一中心轴互绕；碱基位于结构的内侧，而亲水的糖磷酸主链位于螺旋的外侧，通过磷酸二酯键相连，形成核酸的骨架；碱基平面与轴垂直，糖环平面则与轴平行。两条链皆为右手螺旋；双螺旋的直径为2nm，碱基堆积距离为0.34nm，两核酸之间的夹角是36°，每对螺旋由10对碱基组成；碱基按A=T，G≡C配对互补，彼此以氢键相连系。维持DNA结构稳定的力量主要是碱基堆积力；双螺旋结构表面有两条螺形凹沟，一大一小。
生物化学：在分子水平研究生命体的化学本质及其生命活动过程中化学变化规律 自由能：自发过程中能用于作功的能量。 两性离子：在同一氨基酸分子中既有氨基正离子又有羧基负离子。 必需氨基酸：机体内不能合成，必需从外界摄取的氨基酸. 等电点：氨基酸氨基和羧基的解离度相等，氨基酸分子所带净电荷为零时溶液的pH值。 蛋白质的一级结构：蛋白质多肽链中氨基酸的排列顺序。 蛋白质的二级结构：多肽链沿着肽链主链规则或周期性折叠。 结构域：蛋白质多肽链在超二级结构基础上进一步卷曲折叠成几个相对独立的近似球形的组装体。 超二级结构：蛋白质分子中相邻的二级结构构象单元组合在一起成的有规则的在空间能辨认的二级结构组合体。 蛋白质的三级结构：在二级结构的基础上进一步以不规则的方式卷曲折叠形成的空间结构。 蛋白质的四级结构：由两条或两条以上的多肽链组成，多肽链之间以次级建相互作用形成的特定空间结构。 蛋白质的变性：在某些理化因素的作用下，维持蛋白质空间结构的次级键被破坏，空间结构发生改变而一级结构不变，使生物学活性丧失。 蛋白质的复性：变性了的蛋白质在一定条件下可以重建其天然构象，恢复生物学活性。 蛋白质的沉淀作用：蛋白质分子表面水膜被破坏，电荷被中和，蛋白质溶解度降低而沉淀。电泳：蛋白质分子在电场中泳动的现象。 沉降系数：一种蛋白质分子在单位离心力场里的沉降速度为恒定值，被称为沉降系数。 核酸的一级结构：四种核苷酸沿多核苷酸链的排列顺序。核酸的变性：高温、酸、碱等破坏核酸的氢键，使有规律的双螺旋变成无规律的“线团”。 核酸的复性：变性DNA经退火重新恢复双螺旋结构。 增色效应：变性核酸紫外吸收值增加。 减色效应：复性核酸紫外吸收值恢复原有水平。 Tm值：核酸热变性的温度，即紫外吸收值增加达最大增加量一半时的温度。
生理学习题库 第一章绪论一、单选题： 1．人体生理学是研究人体的科学Ａ．物理变化的规律 Ｂ．细胞化学变化的规律 Ｃ．器官功能 Ｄ．正常生命活动的规律 Ｅ．与环境关系 2．内环境是指: Ａ．细胞内液 Ｂ．血液 Ｃ．体液 Ｄ．细胞外液 Ｅ．组织液 3．神经调节的基本方式是： Ａ．反射 Ｂ．反应 Ｃ．适应 Ｄ．正反馈调节 Ｅ．负反馈调节
4．机体机能活动调节方式中，神经调节与其他调节相比，其特点是: Ａ．负反馈 Ｂ．作用迅速、精确、短暂 Ｃ．作用缓慢、广泛、持久 Ｄ．有生物节律 Ｅ．有前瞻性 5．下述情况中，属于自身调节的是: Ａ．平均动脉压在一定范围内升降时，肾血流量维持相对稳定 Ｂ．人在过度通气后呼吸暂停 Ｃ．血糖水平维持相对稳定 Ｄ．进食时唾液分泌增多 Ｅ．体温维持相对稳定 6．皮肤粘膜的游离神经末梢属于: Ａ．感受器 Ｂ．传入神经 Ｃ．中枢 Ｄ．传出神经 Ｅ．效应器 7．反馈信号是指:
Ａ．反射中枢本身发出的信息 Ｂ．受控变量的改变情况 Ｃ．外界干扰的强度 Ｄ．调定点的改变 Ｅ．中枢的紧张性 8．下列生理过程中，属于负反馈调节的是： Ａ．排尿反射 Ｂ．排便反射 Ｃ．血液凝固 Ｄ．减压反射 Ｅ．分娩 9．正反馈调节的作用是使： Ａ．人体血压稳定 Ｂ．人体体液理化特性相对稳定 Ｃ．人体活动按固定程序加强、加速、达到某一特定目标Ｄ．体内激素水平不致过高 Ｅ．体温维持稳定 10．维持机体稳态的重要调节过程是: Ａ．神经调节 Ｂ．体液调节 Ｃ．自身调节 Ｄ．正反馈调节
Ｅ．负反馈调节 二、名词解释 1．兴奋性2．阈值3．外环境4．内环境5．稳态6．反射 7．反馈8．负反馈9．正反馈 三、问答题 1.生命的基本特征有哪些？ 2.何谓内环境及其稳态？有何生理意义？ 3.试述机体生理功能的主要调节方式及其特点。 4.反射的结构基础是什么？包括哪些部分？ 第二章细胞的基本功能
生物化学名解解释 1、肽单元（peptide unit）:参与肽键的6个原子Cα1、C、O、N、H、Cα2位于同一平面,Cα1和Cα2在平面上所处的位置为反式构型，此同一平面上的6个原子构成了肽单元，它是蛋白质分子构象的结构单元。Cα是两个肽平面的连接点，两个肽平面可经Cα的单键进行旋转，N—Cα、Cα—C是单键，可自由旋转。 2、结构域（domain）:分子量大的蛋白质三级结构常可分割成1个和数个球状或纤维状的区域，折叠得较为紧密，具有独立的生物学功能，大多数结构域含有序列上连续的100—200个氨基酸残基，若用限制性蛋白酶水解，含多个结构域的蛋白质常分成数个结构域，但各结构域的构象基本不变。 3、模体（motif)：在许多蛋白质分子中，二个或三个具有二级结构的肽段，在空间上相互接近，形成一个特殊的空间构象。一个模序总有其特征性的氨基酸序列，并发挥特殊功能，如锌指结构。 4、蛋白质变性(denaturation)：在某些物理和化学因素作用下，其特定的空间构象被破坏，也即有序的空间结构变成无序的空间结构，从而导致其理化性质的改变和生物活性的丧失。主要发生二硫键与非共价键的破坏，不涉及一级结构中氨基酸序列的改变，变性的蛋白质易沉淀，沉淀的蛋白质不一定变性。 5、蛋白质的等电点( isoelectric point, pI)：当蛋白质溶液处于某一pH时，蛋白质解离成正、负离子的趋势相等，即成为兼性离子，蛋白质所带的正负电荷相等，净电荷为零，此时溶液的pH称为蛋白质的等电点。 6、酶（enzyme）:酶是一类对其特异底物具有高效催化作用的蛋白质或核酸，通过降低反应的活化能催化反应进行。酶的不同形式有单体酶，寡聚酶，多酶体系和多功能酶，酶的分子组成可分为单纯酶和结合酶。酶不改变反应的平衡，只是通过降低活化能加快反应的速度。（不考） 7、酶的活性中心 (active center of enzymes)：酶分子中与酶活性密切相关的基团在空间结构上彼此靠近，组成具有特定空间结构的区域，能与底物特异结合并将底物转化为产物。参与酶活性中心的必需基团有结合底物，使底物与酶形成一定构象复合物的结合基团和影响底物中某些化学键稳定性，催化底物发生化学反应并将其转化为产物的催化基团。活性中心外还有维持酶活性中心应有的空间构象的必需基团。 8、酶的变构调节 (allosteric regulation of enzymes)：一些代谢物可与某些酶分子活性中心外的某部分可逆地结合，使酶构象改变，从而改变酶的催化活性，此种调节方式称酶的变构调节。被调节的酶称为变构酶或别构酶，使酶发生变构效应的物质，称为变构效应剂，包括变构激活剂和变构抑制剂。 9、酶的共价修饰(covalent modification of enzymes)：在其他酶的催化作用下，某些酶蛋白肽链上的一些基团可与某种化学基团发生可逆的共价结合，从而改变酶的活性，此过程称为共价修饰。主要包括：磷酸化—去磷酸化；乙酰化—脱乙酰化；甲基化—去甲基化；腺苷化—脱腺苷化；—SH与—S—S—互变等；磷酸化与脱磷酸是最常见的方式。 10、酶原和酶原激活(zymogen and zymogen activation)：有些酶在细胞内合成或初分泌时只是酶的无活性前体，必须在一定的条件下水解开一个或几个特定的肽键，使构象发生改变，表现出酶的活性，此前体物质称为酶原。由无活性的酶原向有活性酶转化的过程称为酶原激活。酶原的激活，实际是酶的活性中心形成或暴露的过程。 11、同工酶（isoenzyme isozyme）：催化同一化学反应而酶蛋白的分子结构，理化性质，以及免疫学性质都不同的一组酶。它们彼此在氨基酸序列，底物的亲和性等方面都存在着差异。由同一基因或不同基因编码，同工酶存在于同一种属或同一个体的不同组织或同一细胞的不同亚细胞结构中，它使不同的组织、器官和不同的亚细胞结构具有不同的代谢特征。 12、糖酵解(glycolysis)：在机体缺氧条件下，葡萄糖经一系列酶促反应生成丙酮酸进而还原生成乳酸的过程称为糖酵解（糖的无氧氧化）。糖酵解的反应部位在胞浆。主要包括由葡萄糖分解成丙酮酸的糖酵解途径和由丙酮酸转变成乳酸两个阶段，1分子葡萄糖经历4次底物水平磷酸化，净生成2分子ATP。关键酶主要有己糖激酶，6-磷酸果糖激酶-1和丙酮酸激酶。它的意义是机体在缺氧情况下获取能量的有效方式；某些细胞在氧供应正常情况下的重要供能途径。 13、糖异生(gluconeogenesis)：是指从非糖化合物（乳酸、甘油、生糖氨基酸等）转变为葡萄糖或糖
名词解释 【肽键】 一个氨基酸的α-羧基与另一氨基酸的α-氨基发生缩合反应脱水成肽时形成的酰胺键。 【等电点（pI）】 蛋白质或两性电解质(如氨基酸)所带净电荷为零时溶液的pH， 此时蛋白质或两性电解质解离成阴/阳离子的趋势和程度相等，呈电中性，在电场中的迁移率为零。符号为pI。 【融解温度（Tm）】又称解链温度， DNA变性是在一个相当窄的温度范围内完成的，在这一范围内，紫外光吸收值到达最大值的50%时的温度称为DNA的融解温度。（最大值是完全变性，最大值的50%则是双螺旋结构失去一半）融解温度依DNA种类而定，核苷酸链越长，GC含量越高则越增高。 【增色效应】 由于DNA变性引起的光吸收增加称为增色效应,也就是变性后，DNA溶液的紫外吸收作用增强的效应。 【必需基团】 酶分子整体构象中对于酶发挥活性所必需的基团。（教材） 酶分子中氨基酸残基侧链的化学基团中，一些与酶活性密切相关的化学基团。 【活性中心】 或称“活性部位”，是指必需基团（上述）在空间结构上彼此靠近，组成具有特定空间结构的，能与底物发生特异性结合并将底物转化为产物的区域。 【米氏常数（Km）】 在酶促反应中，某一给定底物的动力学常数（由反应中每一步反应的速度常数所合成的）。根据米氏方程，其值是当酶促反应速度达到最大反应速度一半时的底物浓度。符号Km 。 【糖异生】 生物体将多种非糖物质（如氨基酸、丙酮酸、甘油）转变成糖（如葡萄糖，糖原）的过程，对维持血糖水平有重要意义。在哺乳动物中，肝与肾是糖异生的主要器官。 【糖酵解】 是指在氧气不足的条件下，葡萄糖或糖原分解为乳酸并产生少量能量的过程（生成少量ATP） 【酮体】
简答题 1.举例说明何为原发性主动转运与继发性主动转运？ 答：原发性主动转运：细胞直接利用代谢的能量将物质逆浓度差或逆电位差转运的过程称为原发主动转运。如：当细胞内Na离子浓度升高或细胞外K离子浓度降低时，Na泵被激活，α亚单位上结合的ATP分解为ADP，ATP分解释放的能量用于将3个Na转运到细胞外，2K离子转到细胞内。继发性主动转运：有些物质主动转运所需的能量不是直接由ATP分解供给，而是利用原发性主动转运建立的离子浓度差，在离子浓度差扩散的同时将其他物质逆浓度差或电化学差进行的跨膜转运，这种间接利用ATP能量的主动转运称为继发性主动转运。如：小肠上皮细胞的Na——葡萄糖联合转运、心肌细胞的Na——Ca交换。 2.用哇巴因抑制钠泵活动后，神经纤维的静息电位动作电位有何变化，为什么? 答：静息电位变小，动作电位幅度变小，钠泵工作时排除三个钠进入二个钾，总共产生一个负电荷，抑制时则增加一个正电荷，故静息变小，钠内流驱动力变小，动作电位变小 3.试比较神经纤维生物电的类型、产生的机制、特点及其生理学意义？ 答：无髓神经纤维与有髓神经纤维无髓神经纤维：动作电位在无髓神经纤维上依次传导，兴奋部位与邻近未兴奋部位之间形成局部电流。有髓神经纤维：动作电位在有髓神经纤维上跳跃式传导，兴奋的郎飞结与相邻的安静梁飞结之间形成局部电流。有髓神经纤维的传导只发生在郎飞结，不仅提高了传导速度，而且减少了能量消耗。 4.细胞外K或Na离子浓度的改变对单根神经纤维静息电位和动作电位各有何影响？ 答：静息电位的形成与K离子外流有关，K离子外流的动力为膜两侧K离子的浓度差，阻力为膜两侧的电位差。如果膜外Na离子浓度降低，电位差降低，K离子外流阻力降低，K平衡电位会增大，静息电位绝对值升高。动作电与Na离子内流有关，膜外Na离子降低，内流动力降低，动作电位的降低。细胞外Na 离子浓度升高：静息电位值降低，动作电位峰值变大。降低：静息电位值升高，动作电位峰值降低。细胞外K离子浓度增高：静息电位值降低，动作电位不变。降低：静息电位值升高，动作电位不变。 5.简述阈下刺激对单根神经纤维膜电位的影响。 答：单个阈下刺激不能触发动作电位，但也会引起少量Na离子内流，从而产生较小的除级，但不能远距离传播。但是多个阈下刺激产生的局部电位叠加，可能是膜除级达到阈电位产生动作电位。 6.兴奋是怎样从运动神经传到骨骼肌的？美洲箭毒、新斯的明、有机磷农药对神经—骨骼肌接头处的新房传递各有什么影响？ 答：神经肌接头处的信息传递是*电—化—电*的过程。神经肌接头处的兴奋引起Ca离子电压门控通道开放，Ca顺浓度梯度内流，升高的Ca可启动突触小泡出胞过程，使化学物质Ach释放到神经接头间隙，引起总板电位的关键是Ach和受体NAChRE结合，离子通道开放，Na离子内流，K离子外流，使总板膜发生去极化。美洲箭毒与乙酰胆碱竞争结合位点接头传递受阻，有机磷农药和新斯的明使乙酰胆碱不能及时水解，大量堆积，导致肌肉颤动 7.何谓骨骼肌的兴奋—收缩藕联，简述其过程？ 答：肌细胞的兴奋不能直接引起收缩，将骨骼肌细胞的电兴奋和机械收缩联系起来的中介过程，称为兴奋—收缩藕联。过程：1.骨骼肌动作电位，横管膜上的电压敏感L型Ca离子通道激活。2.终池中的Ca离子释放入细胞质，Ca离子浓度达到静息时100倍，引起肌肉收缩。3.Ca离子浓度升高激活肌浆网膜上的钙泵，Ca离子被回收到肌浆网，细胞质Ca离子浓度降低，出现肌肉舒张。
第一章 1,氨基酸(amino acid):就是含有一个碱性氨基与一个酸性羧基的有机化合物,氨基一般连在α-碳上。 2,必需氨基酸(essential amino acid):指人(或其它脊椎动物)(赖氨酸,苏氨酸等)自己不能合成,需要从食物中获得的氨基酸。 3,非必需氨基酸(nonessential amino acid):指人(或其它脊椎动物)自己能由简单的前体合成 不需要从食物中获得的氨基酸。 4,等电点(pI,isoelectric point):使分子处于兼性分子状态,在电场中不迁移(分子的静电荷为零)的pH值。 5,茚三酮反应(ninhydrin reaction):在加热条件下,氨基酸或肽与茚三酮反应生成紫色(与脯氨酸反应生成黄色)化合物的反应。6,肽键(peptide bond):一个氨基酸的羧基与另一个的氨基的氨基缩合,除去一分子水形成的酰氨键。 7,肽(peptide):两个或两个以上氨基通过肽键共价连接形成的聚合物。 8,蛋白质一级结构(primary structure):指蛋白质中共价连接的氨基酸残基的排列顺序。 9,层析(chromatography):按照在移动相与固定相 (可以就是气体或液体)之间的分配比例将混合成分分开的技术。 10,离子交换层析(ion-exchange column)使用带有固定的带电基团的聚合树脂或凝胶层析柱 11,透析(dialysis):通过小分子经过半透膜扩散到水(或缓冲液)的原理,将小分子与生物大分子分开的一种分离纯化技术。 12,凝胶过滤层析(gel filtration chromatography):也叫做分子排阻层析。一种利用带孔凝胶珠作基质,按照分子大小分离蛋白质或其它分子混合物的层析技术。 13,亲合层析(affinity chromatograph):利用共价连接有特异配体的层析介质,分离蛋白质混合物中能特异结合配体的目的蛋白质或其它分子的层析技术。 14,高压液相层析(HPLC):使用颗粒极细的介质,在高压下分离蛋白质或其她分子混合物的层析技术。 15,凝胶电泳(gel electrophoresis):以凝胶为介质,在电场作用下分离蛋白质或核酸的分离纯化技术。 16,SDS-聚丙烯酰氨凝胶电泳(SDS-PAGE):在去污剂十二烷基硫酸钠存在下的聚丙烯酰氨凝胶电泳。SDS-PAGE只就是按照分子的大小,而不就是根据分子所带的电荷大小分离的。 17,等电聚胶电泳(IFE):利用一种特殊的缓冲液(两性电解质)在聚丙烯酰氨凝胶制造一个pH梯度,电泳时,每种蛋白质迁移到它的等电点(pI)处,即梯度足的某一pH时,就不再带有净的正或负电荷了。 18,双向电泳(two-dimensional electrophorese):等电聚胶电泳与SDS-PAGE的组合,即先进行等电聚胶电泳(按照pI)分离,然后再进行SDS-PAGE(按照分子大小分离)。经染色得到的电泳图就是二维分布的蛋白质图。 19,Edman降解(Edman degradation):从多肽链游离的N末端测定氨基酸残基的序列的过程。N末端氨基酸残基被苯异硫氰酸酯修饰,然后从多肽链上切下修饰的残基,再经层析鉴定,余下的多肽链(少了一个残基)被回收再进行下一轮降解循环。 20,同源蛋白质(homologous protein):来自不同种类生物的序列与功能类似的蛋白质,例如血红蛋白。 第二章 1,构形(configuration):有机分子中各个原子特有的固定的空间排列。这种排列不经过共价键的断裂与重新形成就是不会改变的。构形的改变往往使分子的光学活性发生变化。 2,构象(conformation):指一个分子中,不改变共价键结构,仅单键周围的原子放置所产生的空间排布。一种构象改变为另一种构象时,不要求共价键的断裂与重新形成。构象改变不会改变分子的光学活性。 3,肽单位(peptide unit):又称为肽基(peptide group),就是肽键主链上的重复结构。就是由参于肽链形成的氮原子,碳原子与它们的4个取代成分:羰基氧原子,酰氨氢原子与两个相邻α-碳原子组成的一个平面单位。 4,蛋白质二级结构(protein在蛋白质分子中的局布区域内氨基酸残基的有规则的排列。常见的有二级结构有α-螺旋与β-折叠。二级结构就是通过骨架上的羰基与酰胺基团之间形成的氢键维持的。5,蛋白质三级结构(protein tertiary structure): 蛋白质分子处于它的天然折叠状态的三维构象。三级结构就是在二级结构的基础上进一步盘绕,折叠形成的。三级结构主要就是靠氨基酸侧链之间的疏水相互作用,氢键,范德华力与盐键维持的。 6,蛋白质四级结构(protein quaternary structure):多亚基蛋白质的三维结构。实际上就是具有三级结构多肽(亚基)以适当方式聚合所呈现的三维结构。 7,α-螺旋(α-heliv):蛋白质中常见的二级结构,肽链主链绕假想的中心轴盘绕成螺旋状,一般都就是右手螺旋结构,螺旋就是靠链内氢键维持的。每个氨基酸残基(第n个)的羰基与多肽链C端方向的第4个残基(第4+n个)的酰胺氮形成氢键。在古典的右手α-螺旋结构中,螺距为0、54nm,每一圈含有3、6个氨基酸残基,每个残基沿着螺旋的长轴上升0、15nm、 8, β-折叠(β-sheet): 蛋白质中常见的二级结构,就是由伸展的多肽链组成的。折叠片的构象就是通过一个肽键的羰基氧与位于同一个肽链的另一个酰氨氢之间形成的氢键维持的。氢键几乎都垂直伸展的肽链,这些肽链可以就是平行排列(由N到C方向)或者就是反平行排列(肽链反向排列)。 9,β-转角(β-turn):也就是多肽链中常见的二级结构,就是连接蛋白质分子中的二级结构(α-螺旋与β-折叠),使肽链走向改变的一种非重复多肽区,一般含有2～16个氨基酸残基。含有5个以上的氨基酸残基的转角又常称为环(loop)。常见的转角含有4个氨基酸残基有两种类型:转角I的特点就是:第一个氨基酸残基羰基氧与第四个残基的酰氨氮之间形成氢键;转角Ⅱ的第三个残基往往就是甘氨酸。这两种转角中的第二个残侉大都就是脯氨酸。 10,超二级结构(super-secondary structure):也称为基元(motif)、在蛋白质中,特别就是球蛋白中,经常可以瞧到由若干相邻的二级结构单元组合在一起,彼此相互作用,形成有规则的,在空间上能辨认的二级结构组合体。 11,结构域(domain):在蛋白质的三级结构内的独立折叠单元。结构
名词解释 1. 氨基酸的等电点：指氨基酸的正离子浓度和负离子浓度相等时的pH 值，用符号pI表示。2．构型：指在立体异构体中不对称碳原子上相连的各原子或取代基团的空间排布。构型的转变伴随着共价键的断裂和重新形成。 3．构象：指有机分子中，不改变共价键结构，仅单键周围的原子旋转所产生的原子的空间排布。一种构象改变为另一种构象时，不涉及共价键的断裂和重新形成。构象改变不会改变分子的光学活性。 4．结构域：指蛋白质多肽链在二级结构的基础上进一步卷曲折叠成几个相对独立的近似球形的组装体。 5．盐析：在蛋白质溶液中加入一定量的高浓度中性盐（如硫酸氨），使蛋白质溶解度降低并沉淀析出的现象称为盐析。 6．蛋白质的复性：指在一定条件下，变性的蛋白质分子恢复其原有的天然构象并恢复生物活性的现象。 7．蛋白质的沉淀作用：在外界因素影响下，蛋白质分子失去水化膜或被中和其所带电荷，导致溶解度降低从而使蛋白质变得不稳定而沉淀的现象称为蛋白质的沉淀作用。 8．凝胶电泳：以凝胶为介质，在电场作用下分离蛋白质或核酸等分子的分离纯化技术。9．层析：按照在移动相（可以是气体或液体）和固定相（可以是液体或固体）之间的分配比例将混合成分分开的技术。 10. 碱基互补规律：在形成双螺旋结构的过程中，由于各种碱基的大小与结构的不同，使得碱基之间的互补配对只能在G.C（或C.G）和A.T（或T.A）之间进行，这种碱基配对的规律就称为碱基配对规律。 11. 反密码子：在tRNA 链上有三个特定的碱基，组成一个密码子，由这些反密码子按碱基配对原则识别mRNA 链上的密码子。反密码子与密码子的方向相反。 12. 顺反子:基因功能的单位；一段染色体，它是一种多肽链的密码；一种结构基因。 13. 核酸的变性、复性：当呈双螺旋结构的DNA 溶液缓慢加热时，其中的氢键便断开，双链DNA 便脱解为单链，这叫做核酸的“溶解”或变性。在适宜的温度下，分散开的两条DNA 链可以完全重新结合成和原来一样的双股螺旋。这个DNA 螺旋的重组过程称为“复性”。14. 退火：当将双股链呈分散状态的DNA 溶液缓慢冷却时，它们可以发生不同程度的重新结合而形成双链螺旋结构，这现象称为“退火”。 15. 增色效应：当DNA 从双螺旋结构变为单链的无规则卷曲状态时，它在260nm 处的吸收
1.兴奋性：机体对刺激发生反应的能力或特性。 2.阈值：能使机体发生反应的最小刺激强度称为阈强度，简称阈值。 3.外环境：即自然界，包括自然环境和社会环境。 4.内环境：细胞外液是细胞直接生存的体内环境。 5.稳态：内环境中的各种化学成分和理化性质保持相对稳定的状态。 6.反射：是指在中枢神经系统参与下，机体对刺激做出具有适应性的反应。其结构基础为反射弧。 7.反馈：受控部分通过反馈信息影响控制部分活动的过程称为反馈。 8.静息电位：指静息状态下存在于细胞膜两侧的电位差。它是动作电位产生的基础。 9.动作电位：可兴奋细胞受有效刺激时在静息电位基础上产生的可传布的电位变化过程。 10.血液凝固：血液由流体状态变为不能流动的胶冻状凝块的过程。 11.血型：指红细胞膜上特异抗原的类型。 12.心动周期：心房或心室每收缩和舒张一次，称为一个心动周期。 13.血压：血流对单位面积动脉管壁的侧压力，即压强。 14.中心静脉压：右心房和胸腔内大静脉的血压，正常值为4-12cmH2O。 15.外周静脉压：各器官的静脉血压。 16.微循环：由微动脉到微静脉之间的血液循环。 17.降压反射：颈动脉窦和主动脉弓的压力感受器受牵张刺激，反射性地引起心率减慢，心收缩力减弱，心输出量减少和外周阻力降低，血压下降的反射。 18.血氧饱和度：血氧含量占血氧容量的百分数。 19.氧解离曲线：表示氧分压与血氧饱和度关系的曲线。 20.消化：食物在消化道内被分解成可吸收的小分子物质的过程。 21.吸收：消化后的食物成分及水、无机盐、维生素透过消化管粘膜进入血液和淋巴循环的过程。 22.胃排空：食物由胃排入十二指肠的过程。 23.胃肠激素：是由胃肠粘膜内的内分泌细胞合成和释放多种有生物活性的化学物质，称为胃肠激素。主要有促胃激素、促胰激素、缩胆囊素、抑胃肽。 24.能量代谢：物质代谢过程中所伴随的能量释放、转移、贮存和利用，称能量代谢。 25.食物的热价：指1g营养物质在体内完全氧化或在体外燃烧所释放的热量，常用kJ作计量单位。. 26.食物的氧热价：某种营养物质氧化时，每消耗1L氧所产生的热量。 27.呼吸商：一定时间内体内的CO2产量与耗O2的比值。 28.基础代谢：指人体在基础状态下的能量代谢。 29.行为性体温调节：是指机体在大脑皮层控制性下，通过一定的行为来保持体温相对恒定。 30.自主性体温调节：是指人体在下丘脑体温调节中枢控制下，随机体内外
生物化学名词解释完全版 第一章 1，氨基酸（amino acid ）：是含有一个碱性氨基和一个酸性羧基的有机化合物，氨基一般连在 a -碳上。 2, 必需氨基酸（esse ntial ami no acid）：指人（或其它脊椎动物）（赖氨酸，苏氨酸等）自己不能合成，需 要从食物中获得的氨基酸。 3，非必需氨基酸（non esse ntial ami no acid）:指人（或其它脊椎动物）自己能由简单的前体合成不需要从食物中获得的氨基酸。 4，等电点（pI,isoelectric point ）：使分子处于兼性分子状态，在电场中不迁移（分子的静电荷为零）的pH 值。 5，茚三酮反应（ninhydrin reaction ）：在加热条件下，氨基酸或肽与茚三酮反应生成紫色（与脯氨酸反应生成黄色）化合物的反应。 6，肽键（peptide bond）:一个氨基酸的羧基与另一个的氨基的氨基缩合，除去一分子水形成的酰氨键。 7，肽（peptide）:两个或两个以上氨基通过肽键共价连接形成的聚合物。8，蛋白质一级结构（primary structure ）指蛋白质中共价连接的氨基酸残基的排列顺序。 9，层析（chromatography）:按照在移动相和固定相（可以是气体或液体）之间的分配比例将混合成分分 开的技术。 10，离子交换层析（ion-exchange column ）使用带有固定的带电基团的聚合树脂或凝胶层析柱 11, 透析（dialysis）：通过小分子经过半透膜扩散到水（或缓冲液）的原理，将小分子与生物大分子分开的一种分离纯化技术。 12，凝胶过滤层析（gel filtration chromatography ）：也叫做分子排阻层析。一种利用带孔凝胶珠作基质，按照分子大小分离蛋白质或其它分子混合物的层析技术。 13，亲合层析（affinity chromatograph）:利用共价连接有特异配体的层析介质，分离蛋白质混合物中能特异结合配体的目的蛋白质或其它分子的层析技术。 14,高压液相层析（HPLC）：使用颗粒极细的介质，在高压下分离蛋白质或其他分子混合物的层析技术。 15，凝胶电泳（gel electrophoresis ）：以凝胶为介质，在电场作用下分离蛋白质或核酸的分离纯化技术。 16，SDS-聚丙烯酰氨凝胶电泳（SDS-PAGE）：在去污剂十二烷基硫酸钠存在下的聚丙烯酰氨凝胶电泳。SDS-PAGE 只是按照分子的大小，而不是根据分子所带的电荷大小分离的。 17,等电聚胶电泳（IFE）：利用一种特殊的缓冲液（两性电解质）在聚丙烯酰氨凝胶制造一个pH梯度，电泳时，每种蛋白质迁移到它的等电点（pl）处，即梯度足的某一pH时，就不再带有净的正或负电荷了。 18，双向电泳（two-dimensional electrophorese）:等电聚胶电泳和SDS-PAGE的组合，即先进行等电聚胶 电泳（按照pI）分离，然后再进行SDS-PAGE （按照分子大小分离）。经染色得到的电泳图是二维分布的蛋白质图。 19，Edman 降解（Edman degradation ）：从多肽链游离的N 末端测定氨基酸残基的序列的过程。N 末端氨基酸残基被苯异硫氰酸酯修饰，然后从多肽链上切下修饰的残基，再经层析鉴定，余下的多肽链（少了一个残基）被回收再进行下一轮降解循环。 20，同源蛋白质（homologous protein ）：来自不同种类生物的序列和功能类似的蛋白质，例如血红蛋白。
1. 氨基酸(ami no acid ):是含有一个碱性氨基(-NH )和一个酸性羧基(-COOH)的有机化合物，氨基一般连在a -碳上。氨基酸是蛋白质的构件分子。 2. 必需氨基酸( essential amino acid )：指人(或其它脊椎动物)自己不能合成，需要从食物中获得的氨基酸。 3. 非必需氨基酸( nonessential amino acid )：指人(或其它脊椎动物)自己能由简单的前体合成,不需要从食物中获得的氨基酸。 4. 等电点( pI, isoelectric point )：使氨基酸处于兼性离子状态，分子的静电荷为零， 在电场中不迁移的pH值。 5. 肽键( peptide bond ) : 一个氨基酸的羧基与另一个的氨基酸的氨基缩合，除去一分子水形成的酰氨键。 6. 肽( peptide ) : 两个或两个以上氨基酸通过肽键共价连接形成的聚合物。 7. 茚三酮反应( ninhydrin reaction )：在加热条件下，a －氨基酸或肽与茚三酮反应生成紫色(与脯氨酸及羟脯氨酸反应生成黄色)化合物的反应。 8. 层析( chromatography ) : 按照在移动相和固定相 (可以是气体或液体)之间的分配比例将混合成分分开的技术。 9. 离子交换层析( ion-exchange column )：使用带有固定的带电基团的聚合树脂或凝胶层析柱。一种用离子交换树脂作支持剂的层析技术。 10. 透析( dialysis )：利用蛋白质分子不能通过半透膜的性质，使蛋白质和其他小分子物质如无机盐、单糖等分开的一种分离纯化技术。 11. 凝胶过滤层析(gel filtration chromatography , GPC：也叫做分子排阻层析/凝胶渗 透层析。一种利用带孔凝胶珠作基质，按照分子大小分离蛋白质或其它分子混合物的层析技 术。 12. 亲合层析( affinity chromatograph )：利用共价连接有特异配体的层析介质，分离蛋白质混合物中能特异结合配体的目的蛋白质或其它分子的层析技术。 13. 高压液相层析( HPLC)：使用颗粒极细的介质，在高压下分离蛋白质或其他分子混合物的层析技术。 14. 凝胶电泳( gel electrophoresis )：以凝胶为介质，在电场作用下分离蛋白质或核酸的分离纯化技术。 15.SDS-聚丙烯酰胺凝胶电泳(SDS-PAG):在去污剂十二烷基硫酸钠存在下的聚丙烯酰胺凝胶电泳。SDS-PAG唄跟分子的大小有关，跟分子所带的电荷大小、多少无关。 16. 等电聚焦电泳( IEF)：利用一种特殊的缓冲液(两性电解质)在聚丙烯酰胺凝胶制造一 个pH梯度，电泳时，每种蛋白质迁移到它的等电点( pI )处，即梯度中为某一pH时，就不再带有净的正或负电荷了。 17. 双向电泳(two-dimensional electrophoresis ):等电聚焦电泳和SDS-PAGE的组合，即在同一块胶上先进行等电聚焦电泳(按照pl )分离，然后再进行SDS-PAGE(按照分子大小分离)。经染色得到的电泳图是二维分布的蛋白质图。 18. Edman 降解( Edman degradation )：从多肽链游离的N 末端测定氨基酸残基的序列的过 程。N末端氨基酸残基被苯异硫氰酸酯(PITC)修饰，然后从多肽链上切下修饰的残基，再经 层析鉴定，余下的多肽链(少了一个残基)被回收再进行下一轮降解循环。 19. 同源蛋白质( homologous protein )：在不同生物体内行使相同或相似功能的蛋白质，例如血红蛋白。 20. 构型( configuration ) : 有机分子中各个原子特有的固定的空间排列。这种排列不经过共价键的断