中科院考研生物化学大纲解析
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中国科学院大学硕士研究生入学考试《生物化学(乙)》考试大纲生物化学(乙)科目是为招收与化学与化工口有关专业硕士研究生而实施的具有选拔功能的生物化学水平考试。
要求学生比较系统地理解和掌握生物化学的基本概念和基本理论,掌握各类生化物质的结构、性质和功能及其合成代谢和分解代谢的基本途径及调控方法,理解基因表达调控和基因工程的基本理论,能综合运用所学的知识分析问题和解决问题。
一. 考试的内容1. 蛋白质化学考试内容蛋白质的化学组成,20种氨基酸的简写符号氨基酸的理化性质及化学反应蛋白质分子的结构(一级、二级、三级和四级结构、蛋白质二级结构的折叠特点)氨基酸序列测定的一般步骤蛋白质的理化性质及分离纯化的方法和纯度鉴定蛋白质变性理论蛋白质结构与其功能的关系考试要求了解氨基酸、肽和蛋白质的定义掌握氨基酸与蛋白质的物理性质和化学性质掌握蛋白质一级结构的测定方法理解氨基酸的通式与结构理解蛋白质二级和三级结构的类型及特点掌握肽键的特点理解蛋白质变性理论理解蛋白质结构与其功能的关系2. 核酸化学考试内容核酸的化学组成及分类核苷酸的结构DNA和RNA的一级结构和二级结构的特点DNA的生物学功能RNA的分类及各类RNA的生物学功能核酸的主要理化特性核酸的研究方法考试要求掌握核苷酸组成、结构、结构单位以及性质掌握核酸的组成、结构、结构单位以及性质掌握DNA的二级结构模型和中心法则掌握核酸的主要物理化学特性了解核酸的研究方法3. 糖类结构与功能考试内容糖的主要分类淀粉、纤维素的结构和生物学功能考试要求掌握糖的概念及其分类掌握糖的功能及其组成理解糖的结构类型的基本概念掌握单糖、二糖、寡糖和多糖的结构和性质了解糖的鉴定原理4. 脂类与生物膜考试内容生物体内的脂类所包括的类型,其代表脂及各自特点甘油脂、磷脂以及脂肪酸特性。
油脂和甘油磷脂的结构与性质生物膜的化学组成和结构,"流体镶嵌模型"的要点考试要求了解脂类的类别、功能、脂的前体及衍生物的结构特点掌握重要脂肪酸、重要磷脂的结构了解甘油脂、磷脂的通式以及脂肪酸的特性掌握油脂和甘油磷脂的结构与性质5. 酶学考试内容酶促反应的特点酶的作用机理影响酶促反应的因素(米氏方程的推出)酶的提纯与活力鉴定熟悉酶的国际分类和特殊酶的功能抗体酶、核糖酶和固定化酶考试要求了解酶的基本概念掌握酶活性的调节、酶的作用机制了解酶的国际分类了解特殊酶的功能掌握酶活力概念、米氏方程以及酶活力的测定方法了解抗体酶、核糖酶掌握固定化酶的性质6. 维生素和辅酶考试内容维生素的分类与辅酶有关的维生素同辅酶的关系及其作用考试要求了解维生素的结构特点、功能和缺乏病了解脂溶性维生素的分类及其功能7. 激素考试内容激素的分类激素与蛋白质、脂类和固醇的关系常见激素的结构和功能(甲状腺素、肾上腺素、胰岛素、胰高血糖素考试要求了解激素的类型、特点理解激素的化学本质和作用机制了解常见激素的结构和功能理解第二信使学说8.新陈代谢和生物能学考试内容新陈代谢的概念、类型及其特点高能化合物ATP的生物学功能电子传递过程与ATP的产生呼吸链的组成和顺序考试要求理解新陈代谢的概念、类型及其特点了解高能化合物的概念和种类理解ATP的生物学功能掌握呼吸链的组成和传递顺序了解氧化磷酸化的机制9. 糖的分解代谢和合成代谢考试内容糖的各种代谢途径,包括物质代谢、能量代谢和酶的作用糖的无氧氧化、有氧氧化的概念、种类和过程糖异生作用及其主要途径糖酵解、丙酮酸的氧化脱羧和三羧酸循环的途径及其主要节点的酶学调控考试要求全面了解糖的各种代谢途径,包括物质代谢、能量代谢和酶的作用理解糖的无氧氧化、有氧氧化的概念、种类和过程了解糖原生成作用的概念和糖元生成过程掌握糖酵解、丙酮酸的氧化脱羧和三羧酸循环的途径及其主要节点的酶学调控了解磷酸己糖旁路的途径及其主要节点的酶学调控了解糖元生成作用的概念和糖元生成过程了解高等植物的光合作用过程理解光反应过程和暗反应过程了解单糖、蔗糖和淀粉的形成过程10. 脂类的代谢与合成考试内容脂类物质各种代谢途径,包括物质代谢、能量代谢和酶的作用脂肪酸的β-氧化过程其机理酮体的生成和利用考试要求全面了解脂类物质的各种代谢途径,包括物质代谢、能量代谢和酶的作用了解脂类的消化、吸收、运输、储存和动员理解脂肪的分解代谢掌握脂肪的β-氧化过程及其机理了解脂肪的合成代谢理解脂肪酸的生物合成途径了解磷脂和胆固醇的代谢11. 核酸的代谢考试内容嘌呤、嘧啶核苷酸的分解代谢与合成代谢的途径外源核酸的消化和吸收碱基的分解代谢核苷酸的生物合成核苷酸的衍生物考试要求了解外源核酸的消化和吸收理解碱基的分解代谢理解核苷酸的分解和合成途径理解核苷酸的从头合成途径了解核苷酸的衍生物的功能12. DNA、RNA和遗传密码考试内容DNA复制的一般规律参与DNA复制的酶与蛋白质(重点是原核生物的DNA聚合酶)DNA复制的过程真核生物与原核生物DNA复制的比较转录的一般规律和转录的机制原核生物的转录过程RNA的后加工及其意义mRNA、tRNA、rRNA的后加工逆转录的过程逆转录病毒的生活史RNA的复制:单链RNA病毒的RNA复制,双链RNA病毒的RNA复制RNA传递加工遗传信息考试要求理解DNA的复制和DNA的修复机制掌握参与DNA复制的酶与蛋白质的性质和种类掌握DNA复制的特点和过程理解真核生物与原核生物DNA复制的异同点掌握DNA的损伤与修复的机理全面了解RNA转录与复制的机制掌握转录的一般规律掌握RNA聚合酶的作用机理理解原核生物的转录过程理解启动子的作用机理了解真核生物的转录过程理解RNA的后加工过程及其意义掌握逆转录的过程理解RNA的复制了解RNA传递加工遗传信息13. 蛋白质的合成和运输考试内容蛋白质合成的一般特征模板、极性、遗传密码的特点参与蛋白质合成的主要分子的种类和功能蛋白质合成的过程肽链的后加工过程真核生物与原核生物蛋白质合成的区别蛋白质合成的抑制因子考试要求全面了解蛋白质合成的特点与过程掌握蛋白质合成的一般特征掌握参与蛋白质合成的主要分子的种类和功能了解蛋白质合成的过程和肽链的后加工过程理解真核生物与原核生物蛋白质合成的区别理解蛋白质合成的抑制因子14. 细胞代谢和基因表达调控考试内容细胞代谢的调节网络酶活性的调节细胞信号传递系统原核生物和真核生物基因表达的调控DNA水平的基因表达调控转录水平上的基因表达调控操纵子学说翻译水平上的基因表达调控考试要求理解代谢途径的交叉形成网络和代谢的基本要略理解酶促反应的前馈和反馈、酶活性的特异激活和抑制掌握细胞膜结构对代谢的调节和控制作用了解细胞信号传递和细胞增殖调节机理了解操纵子学说的核心理解转录水平上的基因表达调控和翻译水平上的基因表达调控15.基因工程和蛋白质工程考试内容基因工程的简介DNA克隆的基本原理典型的遗传工程技术载体改造基因来源、人类基因工程计划及核酸顺序分析RNA和DNA的测序方法及其过程基因的分离、合成和测序蛋白质工程考试要求掌握基因工程操作的一般步骤掌握DNA克隆的基本原理了解各种水平上的基因表达调控了解人类基因组计划及核酸顺序分析掌握RNA和DNA的测序方法及其过程了解蛋白质工程的进展16.科技进展考试内容生物化学领域特别重大的科技进展考试要求了解生物化学领域特别重大的科技进展二、考试方法和考试时间闭卷笔试,时间3小时。
中科院考研⽣物化学⼤纲解析6、7章6. 维⽣素和辅酶考试内容1. 维⽣素的分类及性质(P433)维⽣素是参与⽣物⽣长发育和代谢所必须的⼀类微量有机物质。
这类物质体内不能合成或合成量不⾜,所以虽然需要量很少,每⽇仅以mg或ug计算,但必须由⾷物供给。
维⽣素在⽣物体内不作碳源或氮源,不能⽤来功能或构成⽣物体的组成部分,但却是代谢过程中所必须的,绝⼤多数维⽣素作为酶的辅酶或辅基的组成成分,在物质代谢中起重要作⽤。
VA缺乏症:夜盲症,吃肝有助于治疗;V B缺乏导致脚⽓病,吃⾕⽪可以治疗。
维⽣素都是⼩分⼦有机化合物,它们在结构上⽆共同性,有脂肪族、芳⾹族、脂环族、杂环和甾[zi]类化合物等。
分类:根据其溶解性质分为脂溶性和⽔溶性两⼤类。
脂溶性有维⽣素A、D、E、K等,⽔溶性的有维⽣素B1、B2、烟酸和烟酰胺、B6、泛酸、⽣物素、叶酸、B12和维⽣素C等。
性质:脂溶性维⽣素:维⽣素A、D、E、K等不溶于⽔,⽽溶于脂肪及脂肪剂(如苯、⼄醚及氯仿)中,故称为脂溶性维⽣素。
在⾷物中,它们常和脂质共同存在,因此在肠道吸收时也与脂质的吸收密切相关。
当脂质吸收不良时,脂溶性维⽣素的吸收⼤为减少,甚⾄会引起缺乏症。
⽔溶性激素与脂溶性维⽣素不同,进⼊体内的多余⽔溶性维⽣素及其代谢产物均⾃尿中排出,体内不能多储存。
当机体饱和时,⾷⼊的维⽣素越多,尿中的排出量也越⼤。
2. 各种维⽣素的活性形式、⽣理功能类型辅酶、辅基或其他活性形式主要功能考试要求3. 了解⽔溶性维⽣素的结构特点、⽣理功能和缺乏病(P434)主要参照下表(P463)(⼀)维⽣素B1:⼜称抗神经炎维⽣素或抗脚⽓病维⽣素;结构是由含硫的噻唑环和含氨基的嘧啶环组成,故称硫胺素。
在⽣物体内常以硫胺素焦磷酸(TPP)的辅酶形式存在。
TPP是涉及到糖代谢中羰基碳合成与裂解反应的辅酶。
特别是α-酮酸的脱羧和α-羟酮的形成与裂解都依赖于硫胺素焦磷酸。
缺乏病:糖代谢受阻、丙酮酸积累,使病⼈的⾎、尿和脑组织中丙酮酸含量增多,出现多发性神经炎、⽪肤⿇⽊、⼼⼒衰竭、四肢⽆⼒、肌⾁萎缩及下肢浮肿等,称为脚⽓病。
中国科学院生物化学618大纲
一:(1)蛋白质的生物学意义;
(2)蛋白质的组成:氨基酸的结构、分类、性质及其分离纯化;
(3)蛋白质的结构:肽与肽键、蛋白质的基本结构及其空间结构;
(4)蛋白质的性质:紫外吸收性质、两性及等电点、变性、复性与沉淀;
(5)蛋白质的分类:功能分类、形状分类、性质分类;
(6)蛋白质的分离、纯化及鉴定。
二、(1)酶的通论:酶催化作用的特点、酶的化学本质;
(2)酶的分类及命名:系统命名法、传统命名法;
(3)酶的分离提纯与活力测定;
(4)酶促反应动力学:化学动力学基础、底物浓度对酶化学反应速率的影响、酶的抑制作用、温度对酶反应的影响、pH对酶反应的影响、米氏方程、影响酶促反应动力学的因素;
(5)酶的专一性及活性中心;
(6)酶的高效催化机理:底物和酶的临近效应与定向效应、底物的型变和诱导契合、酸碱催化、共价催化、金属离子催化、多元催化和协同效应
(7)酶活性的调节:别构酶、共价调节酶、酶原激活
(8)寡聚酶:同工酶、诱导酶、核酶、酶工程。
三:(1)核苷酸:核酸的元素组成、嘌呤碱、嘧啶碱、核苷、核苷酸;
(2)DNA的结构及性质:DNA的一级结构、DNA的二级结构、DNA的生物学功能;
(3)RNA的结构及性质:RNA类型、tRNA的结构和功能、rRNA 的结构和功能、mRNA的结构和功能;
(4)核酸性质及研究方法:核酸的紫外吸收与沉降特性、核酸变性、复性及杂交。
20 基因治疗419 植物基因工程4农杆菌Ti质粒法:418 病毒分子生物学5SV40病毒:5人免疫缺损病毒HIV5乙型肝炎病素HBV517 高等动物基因表达5表观遗传学:5DNA甲基化5DNA甲基化抑制基因表达机理6X染色体失活6组蛋白修饰6蛋白质磷酸化与信号转导6免疫球蛋白7分子伴侣7癌基因与抑癌基因7母细瘤基因(Rb基因)7P53 基因7ras基因716 基因调控原理7基因表达调控基本概念与原理8操纵子8λ噬菌体9真核生物基因结构9真核基因表达调控的特点9真核基因转录调控元件与激活机制101.顺式作用元件(分子内作用元件)102.反式作用因子(分子间作用因子)103.转录激活与其调控10转座频率的调控1015基因工程和蛋白质工程11自然界的基因转移和重组12重组DNA技术12基因功能的研究方法13蛋白质工程1414细胞代谢调控14细胞膜结构对代谢的调控作用14酶的调节1413蛋白质合成和转运15蛋白质生物合成体系15蛋白质生物合成过程16多肽链合成后的加工修饰17蛋白质合成抑制因子1712 DNA、RNA和遗传密码18遗传学的中心法则和反中心法则18DNA复制的特点18DNA复制的条件19DNA生物合成19DNA的损伤20DNA突变的类型20DNA突变的效应20DNA损伤的修复21RNA转录合成的特点21RNA转录合成的条件21RNA转录合成的基本过程22真核生物RNA转录后的加工修饰22 11 核酸代谢22核苷酸类物质的生理功用22嘌呤核苷酸的合成代谢23嘌呤核苷酸的分解代谢23嘧啶核苷酸的合成代谢23嘧啶核苷酸的分解代谢2410 脂类的合成与代谢24脂类的分类和生理功用24甘油三酯的分解代谢24脂肪酸氧化分解时的能量释放25酮体的生成与利用25甘油三酯的合成代谢25甘油磷脂的代谢26鞘磷脂的代谢26胆固醇的代谢26血浆脂蛋白279 糖类的分解代谢和合成代谢27糖类的生理功用27糖的无氧酵解27糖无氧酵解的调节28糖无氧酵解的生理意义28糖的有氧氧化28糖有氧氧化的生理意义29有氧氧化的调节和巴斯德效应29磷酸戊糖途径29磷酸戊糖途径的生理意义29糖原的合成与分解29糖原合成与分解的生理意义30糖异生30糖异生的生理意义30血糖30光合作用318 新陈代谢和生物能学32生物氧化32线粒体氧化呼吸链32呼吸链成分的排列顺序32生物体内能量生成的方式33氧化磷酸化的偶联部位33氧化磷酸化的偶联机制33氧化磷酸化的影响因素33高能磷酸键的类型33线粒体外NADH的穿梭347 激素34激素按化学结构大体分为四类34作用机制分类34第二信使模式346 维生素和辅酶35分类35脂溶性维生素35一、维生素A35二、维生素D36三、维生素E36四、维生素K36水溶性维生素36一、硫胺素(VB1)36二、核黄素(VB2)37三、泛酸(VB3)37四、吡哆素(VB6)37五、尼克酰胺(VPP)37六、生物素(biotin)37七、叶酸(folic acid,FA)38八、钴胺素(VB12)38九、抗坏血酸(V-C)38其他辅酶38辅酶Q38硫辛酸385 酶学38酶的命名与分类38酶的分子组成39辅酶与辅基的来源与其生理功用39金属离子的作用39酶的活性中心39酶促反应的特点39酶促反应的机制40酶促反应动力学404 脂质与生物膜41脂质41生物膜42膜的流动性423 糖类结构与功能42糖的分类42糖的鉴别43己糖43双糖432 核酸化学44一、核酸的化学组成44二、核苷酸的结构与命名45三、核酸的一级结构45四、DNA的二级结构45五、DNA的超螺旋结构45六、DNA的功能45七、RNA的空间结构与功能45八、核酶46九、核酸的一般理化性质46十、DNA的变性46十一、DNA的复性与分子杂交46十二、核酸酶461 蛋白质化学46一、氨基酸46二、肽键与肽链47三、肽键平面(肽单位)47四、蛋白质的分子结构47六、蛋白质的分离与纯化47七、氨基酸顺序分析48错误!未定义书签。
338生物化学2023年考试大纲一、考试性质338生物化学是一门重要的专业基础课程,其考试旨在评价考生对生物化学基本理论、基本知识和基本技能的掌握程度,以及运用所学知识分析问题、解决问题的能力。
本大纲适用于报考本校生物化学及相关专业的硕士研究生。
二、考试目标1. 掌握生物化学的基本概念、基本原理和基本方法,了解生物化学的发展历程、研究内容和应用领域。
2. 掌握蛋白质、核酸、糖类、脂质等生物分子的结构、性质和功能,了解它们在生命活动中的作用。
3. 掌握酶的结构、性质和作用机制,了解酶促反应动力学及其影响因素。
4. 掌握生物氧化、糖代谢、脂代谢、蛋白质代谢等基本代谢过程,了解各代谢途径的调节机制和代谢网络。
5. 掌握基因表达的调控机制,了解基因组学和蛋白质组学的基本概念和应用。
6. 具备运用所学知识分析问题、解决问题的能力,能够运用生物化学原理和方法解决实际问题。
三、考试内容1. 生物分子结构与功能:蛋白质的结构与功能,核酸的结构与功能,糖类、脂质和维生素的种类、结构和功能。
2. 酶促反应动力学:酶的结构与性质,酶促反应动力学及其影响因素。
3. 生物氧化:电子传递链,氧化呼吸链,氧化磷酸化作用。
4. 糖代谢:糖的消化吸收,糖的分解代谢,糖原合成与分解,血糖的调节。
5. 脂代谢:脂肪的消化吸收,脂肪的合成与分解,胆固醇的合成与代谢,磷脂的合成与分解。
6. 蛋白质代谢:蛋白质的消化吸收,蛋白质的合成与分解,氨基酸的代谢,氨的转运与解毒。
7. 核酸代谢:DNA的复制与修复,RNA的合成与种类,基因表达的调控。
8. 细胞信号转导:细胞信号转导的基本概念和途径,受体介导的信号转导,细胞因子和生长因子的信号转导。
9. 细胞周期与细胞分裂:细胞周期的概念与组成,细胞分裂的过程与调控。
10. 分子遗传学基础:DNA的组成与结构,DNA的复制与修复,基因组的组成与结构,基因表达的调控。
11. 分子生物学技术:基因克隆与表达,基因敲除与点突变,基因组编辑,蛋白质组学技术。
2020年中国科学院大学考研专业课初试大纲
中国科学院大学硕士研究生入学考试
《生物化学与分子生物学》考试大纲
一、考试内容
1.蛋白质化学
考试内容
●氨基酸的分类,20种常见氨基酸的简写符号
●氨基酸的酸碱化学性质和氨基酸的化学反应
●氨基酸混合物的分析分离
●蛋白质的化学组成和分类
●肽和肽段的结构及物化性质
●蛋白质分子的结构(一级、二级、高级结构的概念及形式)
●蛋白质一级结构的测定
●蛋白质的理化性质及蛋白质分离纯化
●蛋白质的含量测定和蛋白质纯度鉴定
●蛋白质的变性作用
●蛋白质结构与功能的关系
考试要求
●了解氨基酸、肽的分类
●理解氨基酸的通式与结构
●理解蛋白质二级和三级结构的类型及特点,四级结构的概念及亚基
●掌握氨基酸与蛋白质的物理性质和化学性质
●掌握氨基酸混合物的分离方法
●掌握蛋白质的变性作用
●掌握目前蛋白质一级结构的测定方法
●掌握蛋白质结构与功能的关系
●掌握蛋白质的分离纯化的原则和方法
2.核酸化学
考试内容
●核酸的种类和分布及核酸的生物功能
●核苷酸的结构
●DNA和RNA一级结构的概念和二级结构要特点;DNA的三级结构
●核酸的主要理化特性
●核酸的研究方法
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2014年生物化学考研大纲4——中国科学院大学2014年生物化学考研大纲4——中国科学院大学12. DNA,RNA和遗传密码考试内容λ DNA复制的一般规律λ参与DNA复制的酶类与蛋白质因子的种类和作用(重点是原核生物的DNA聚合酶)λ DNA复制的基本过程λ真核生物与原核生物DNA复制的比较λ转录基本概念;参与转录的酶及有关因子λ原核生物的转录过程λ RNA转录后加工的意义λ mRNA、tRNA、 rRNA和非编码RNA的后加工λ逆转录的过程λ逆转录病毒的生活周期和逆转录病毒载体的应用λRNA的复制:单链RNA病毒的RNA复制,双链RNA病毒的RNA复制λ RNA传递加工遗传信息λ染色体与DNA染色体概述真核细胞染色体的组成原核生物基因组λ DNA的转座转座子的分类和结构特征转座作用的机制转座作用的遗传学效应真核生物中的转座子转座子Tnl0的调控机制考试要求λ掌握DNA复制的特点λ理解DNA的复制和DNA损伤的修复基本过程λ掌握参与DNA复制的酶与蛋白质因子的性质和种类λ掌握真核生物与原核生物DNA复制的异同点λ掌握DNA的损伤与修复的机理λ全面了解RNA转录与复制的机制λ掌握转录的一般规律λ掌握RNA聚合酶的作用机理λ理解原核生物的转录过程λ掌握启动子的作用机理λ了解真核生物的转录过程λ理解RNA转录后加工过程及其意义λ掌握逆转录的过程λ掌握逆转录病毒载体的应用λ理解RNA的复制λ掌握RNA传递加工遗传信息13. 蛋白质的合成和转运考试内容λ mRNA在蛋白质生物合成中的作用、密码子的概念与特点λ tRNA、核糖体在蛋白质生物合成中的作用λ蛋白质生物合成的过程λ翻译后的加工过程λ真核生物与原核生物蛋白质合成的区别λ蛋白质合成的抑制剂考试要求λ了解蛋白质生物合成λ掌握翻译的步骤λ掌握翻译后加工过程λ了解真核生物与原核生物蛋白质合成的区别λ理解蛋白质合成抑制因子的作用相关。
中科院研究生院硕士研究生入学考试《生物化学与分子生物学》考试大纲2008-9-WZEZ1.蛋白质化学z蛋白质的化学组成,20种氨基酸的简写符号#写出20种氨基酸的名称及其三字母缩写符号。
【1.脂肪族氨基酸:中性氨基酸:甘氨酸Gly,丙氨酸Ala,缬氨酸Val,亮氨酸Leu,异亮氨酸Ile;含羟基或硫氨基酸:丝氨酸Ser,苏氨酸Thr,半胱氨酸Cys,甲硫氨酸Met;酸性氨基酸:天冬氨酸Asp,谷氨酸Glu,天冬酰胺Asn,谷氨酰胺Gln;碱性氨基酸:赖氨酸Lys,精氨酸Arg 2.芳香族氨基酸:苯丙氨酸Phe,酪氨酸Tyr,色氨酸Trp 3.杂环族氨基酸:组氨酸His,脯氨酸Pro】*根据氨基酸通式的R基极性的性质将20种氨基酸可分成哪四类?【1.非极性R基氨基酸:丙氨酸、缬氨酸、亮氨酸、异亮氨酸;苯丙氨酸、色氨酸;甲硫氨酸;脯氨酸。
2.不带电荷的极性R基氨基酸:丝氨酸、苏氨酸、酪氨酸;天冬酰胺、谷氨酰胺;半胱氨酸;甘氨酸。
3.带正电荷的R基氨基酸:赖氨酸、精氨酸、组氨酸。
4.带负电荷的R基氨基酸:天冬氨酸、谷氨酸】z氨基酸的理化性质及化学反应#如何用茚三酮反应定量测定氨基酸含量?【茚三酮在弱酸性溶液中与α-氨基酸共热,反应生成紫色物质。
用纸层析或柱层析把各种氨基酸分开后,利用茚三酮显色并用分光光度法在570nm定量测定各种氨基酸含量。
定量释放的CO2可以用测压法测量,从而计算出参加反应的氨基酸量】#异亮氨酸有几种光学异构体?【异亮氨酸(及苏氨酸、羟赖氨酸和羟脯氨酸)除了α-碳原子是一个不对称碳原子外,还有第二个不对称碳原子,因此有四种光学异构体,分别为L-异亮氨酸,D-异亮氨酸,L-别异亮氨酸,D-别异亮氨酸】z蛋白质分子的结构(一级、二级、高级结构的概念及形式)#一个含有100个氨基酸残基的α螺旋轴长为多少?完全伸展后多长?【轴长为100×0.15nm=15nm;伸展后长度为100×0.36nm=36nm】#影响α螺旋稳定性的因素有哪些?【1.R基的电荷性质,如多聚丙氨酸在pH7的水溶液中能自发地卷曲成α螺旋,而多聚赖氨酸在pH7时具有正电荷,彼此间由于静电排斥而不能形成链内氢键。
中国科学院大学硕士研究生入学考试《生物专业综合》考试大纲本科目满分150分。
本命题科目试题总分值为210分,其中生物化学部分试题小计分值为70分,分子生物学部分试题小计分值为70分,细胞生物学部分试题小计分值为70分。
考生可在所有试题中任意选做分值和为150分的试题并明确标示。
如果选做的试题分值和超过150分,判卷将按照所选做试题的题号顺序依次判卷直到所做题目分值和超过150分的题目的前一题。
后面所做试题视作无效考试内容。
一、生物化学部分考试内容(一)生物化学基础 (The Foundations of Biochemistry)1、考试大纲生物化学研究的对象及内容、研究生化的方法和技术以及与其它学科的关系,生物化学在生命科学中的重要性。
生命、细胞与生物分子的关系,以及生物分子存在及反应的环境。
(1)什么是生物化学,生物化学涵盖的内容(包括课程设置,授课老师简介,生物化学在生物医学中的重要性,以及生物化学与分子生物学/细胞生物学等其他课程的关系等等。
)(2)为什么学?学什么?如何学?生物化学重大发展年代表(3)生物机体是由生物分子构成的(4)水是生命的载体(5)酸碱化学和缓冲系统(6)生物化学中的关键技术(7)生物化学能告诉你什么(8)生物化学不能回答的问题2、考试要求了解并掌握“生物化学”的研究内容、方法和生物化学的重要发展历史。
(二)蛋白质的结构和功能(Structure and Functions of Proteins)第一节:氨基酸与蛋白质的一级结构1、考试大纲(1)蛋白质概论(蛋白质化学研究简史)(2)氨基酸的种类及其理化性质∙氨基酸的种类∙氨基酸的基本结构∙氨基酸的理化性质重点:蛋白质中的氨基酸:分类、种类、结构和性质。
特别是氨基酸的电离性质。
中科院研究生院硕士研究生入学考试《生物化学与分子生物学》考试大纲一、考试内容1.蛋白质化学考试内容1. 蛋白质的化学组成(p157)20种氨基酸的简写符号(p124)蛋白质元素组成除了C、H、O外,还有N和少量的S。
有些蛋白质还含有其他一些元素,主要是磷、铁、铜、碘、锌和钼等。
(蛋白质的平均含氮量为16%,这是蛋白质元素组成的一个特点,也是凯氏定氮法测定蛋白质含量的计算基础:蛋白质含量=蛋白氮×6.25)许多蛋白质仅有氨基酸组成,不含其它化学成分,称为单纯蛋白质。
其他蛋白质含有除氨基酸之外的各种化学成分作为其结构的一部分,称为缀合蛋白质。
名称三字母符号单字母符号名称三字母符号单字母符号丙氨酸(alanine)Ala A 亮氨酸(leucine)Leu L精氨酸(arginine)Arg R 赖氨酸(lysine)Lys KMet M天冬酰胺(asparagine)Asp N 甲硫氨酸(蛋氨酸)(methionine)天冬氨酸(aspartic acid) D 苯丙氨(phenylalanine)Phe F Asn或Asp Asx B半胱氨酸(cystenine) C 脯氨酸(proline)Pro P谷氨酰胺(glutamic acid)Q 丝氨酸(serine)Ser S谷氨酸(glutamic acid) E 苏氨酸(threonine)Thr T Gln和/或Glu Glx Z甘氨酸(glycine)Gly G 色氨酸(tryptophan)Trp W组氨酸(histidine)His H 酪氨酸(tyrosine)Tyr Y异亮氨酸(isoleucine)Ile I 缬氨酸(valine)Val V 2. 氨基酸的理化性质及化学反应理化性质:书(130、145)①氨基酸在晶体或水中主要以兼性离子亦称偶极离子的形式存在(即氨基酸的羧基失去H 带负点,氨基得到H带正电的形式),不带电荷的中性分子极少。
②氨基酸是一类两性电解质,在水中的偶极离子既起酸的作用又起碱的作用:两性解离: COOH COO- COO-H3N C H H3N C H H2N C HH H H阳离子(A+)兼性离子(A o)阴离子(A-)③氨基酸的等电点:氨基酸处于静电荷为零的PH,成为等电点(PI)。
在等电点时,氨基酸在电场中既不向正极也不向负极移动,即处于等点兼性离子状态,少数解离成阳离子或阴离子,但解离成阳离子和阴离子的数目和趋势相等。
PI=1/2(pKa1+pKa2),可知PI与该离子的浓度基本无关,只与等电兼性离子两侧的pKa有关。
有三个解离团的也一样。
④氨基酸的甲醛滴定:向氨基酸中加入过量甲醛,甲醛与氨基酸的氨基作用形成羟甲基衍生物而降低了氨基的碱性,相对增强了-NH3+的酸性解离,使pKa2减少2~3个PH单位,可以用氢氧化钠滴定。
⑤氨基酸的光谱性质:1.紫外光吸收光谱参与蛋白质组成的20多种氨基酸在可见光区都没有光吸收,在红外区和远紫外区都有光吸收,但在近紫外区(280nm)只有芳香族氨基酸有吸收光的能力,因为它们的R基含有苯环共轭π键系统。
2.核磁吸收光谱。
化学反应:(书136)(一)α-氨基参与的反应①与亚硝酸反应生成氮气,可用于氨基酸定量和蛋白质水解程度的测定(注意只有一半的氮来自氨基酸)②与酰化试剂反应,如丹磺酰氯DNS,被用于多肽链N末端氨基酸的标记和微量氨基酸的定量测定。
③烃基化反应,氨基酸氨基的一个H可被烃基取代,如与2,4-二硝基氟苯(DNFB)在弱碱性溶液中发生取代,生成DNP-氨基酸(黄色),被sanger用来鉴定多肽、蛋白质的N末端氨基酸。
又如与苯异硫氰酸酯(PITC)反应生成PTC,PTC在硝基甲烷(CH3NO2)中与酸作用生成PTH,无色,可用层析法加以分离鉴定。
(被Edman用于鉴定多肽或蛋白质的N端氨基酸)。
④形成西佛碱反应:氨基酸的α-氨基能与醛类化合物反应生成弱碱,即西佛碱。
⑤脱氨基反应:氨基酸在体内经氨基酸氧化酶催化即脱去α-氨基而转变成酮酸。
(二)α-羧基参与的反应①成盐和成酯反应:氨基酸与碱作用生成盐。
氨基酸的羧基被醇酯化后形成酯。
当氨基酸的羧基变成甲酯、乙酯或钠盐后,羧基的化学反应性能被掩蔽(保护),而氨基的化学反应性能得到加强,容易和酰基或烃基结合。
这就是为什么氨基酸的酰基化和烃基化要在碱性溶液中进行。
②成酰氯反应:氨基酸的氨基用适当保护基保护时,羧基课余二氯亚砜或五氧化磷生成酰氯(就是用Cl把COOH的H取代),可使羧基活化,易与另一氨基酸的氨基结合。
③脱羧基反应:体内氨基酸经氨基酸脱羧酶作用,放出二氧化碳并生成相应的一级胺。
④叠氮反应:该反应使氨基酸的羧基活化。
氨基酸的氨基酰化加以保护,羧基经酯化转为甲酯,再与肼和亚硝酸反应即变成叠氮化合物。
(三)α-氨基和α-羧基共同参与的反应①与茚三酮反应:有特殊意义!!可计算参加反应的氨基酸量。
茚三酮与氨基酸共热引起氨基酸氧化脱羧脱氨,茚三酮再与反应产物——氨和还原茚三酮作用生成紫色物质。
可定性鉴定并用分光光度法在570nm定量测定各种氨基酸。
②成肽反应:一个氨基酸的氨基与另一个氨基酸的羧基缩合成肽,形成的键成为肽键。
(四)侧链R基参加的反应是蛋白质化学修饰的基础。
蛋白质的化学修饰即在较温和的条件下,以可控制的方式使蛋白质与某种试剂起特异反应,以引起蛋白质中个别氨基酸侧链或功能团发生共价化学改变。
①酪氨酸的酚基:在3和5位上容易发生亲电取代,如碘化或硝化。
也可以与重氮化合物结合生成橘黄色的化合物。
即Pauly反应,检测酪氨酸。
②组氨酸的侧链咪唑基与重氮苯磺酸反应生成棕红色物质。
③精氨酸的胍基在硼酸钠缓冲液中与1.2-环己二酮反应,生成稳定缩合物。
④色氨酸的吲哚基可被N-溴代琥珀酰亚胺氧化,可测定色氨酸含量。
⑤蛋氨酸的甲硫基与烃化试剂形成锍盐。
⑥半胱氨酸的巯基能与卤化烷迅速反应,生成相应稳定烷基衍生物。
3. 蛋白质分子的结构(一级、二级、高级结构的概念及形式)概念P160蛋白质的一级结构:指多肽链的氨基酸序列。
蛋白质的二级结构:指多肽链借助氢键排列成自己特有的α螺旋和β折叠股片段。
蛋白质的三级结构:指多肽链借助各种非共价键弯曲、折叠成具有特定走向的紧密球状构象。
蛋白质的四级结构:指寡聚蛋白质中各亚基之间在空间上的相互关系和结合方式。
形式:(p220-229)一级结构:肽链二级结构:α-螺旋:每个α螺旋占3.6个氨基酸残基,沿螺旋轴方向上升0.54nm,残基的侧链伸向外侧。
相邻螺圈之间形成氢键,氢键取向与螺旋轴平行,由氢键闭合的环是13元环。
α螺旋也称3.613-螺旋。
α螺旋几乎都是右手的(不论左右都是由L-型氨基酸构成),因为右手空间位阻小,稳定。
β-折叠:可以想象为由折叠的条状纸片侧向并排而成,每条纸片可看做一条肽链,肽主链沿纸条形成锯齿状,α-碳原子位于折叠线上,侧链垂直于折叠片的平面。
折叠片有两种形式:一种平行式:相邻肽链同向;另一种反平行式:相邻肽链反向。
β转角和β凸起:非重复性结构。
β转角能允许蛋白质倒转肽链的方向,有助于反平行β折叠片形成。
β凸起:大多数作为反平行β折叠片中的一种不规则情况而存在,可以引起肽链方向的转变,但程度不如β-转角。
无规卷曲超二级结构:αα:是一种α螺旋,经常由两股平行或反平行排列的右手螺旋股互相缠绕而成的左手卷曲螺旋。
βαβ:由两段平行β折叠股和一段作为连接链的α螺旋组成,β股之间有氢键相连;连接链反平行地交叉在β折叠片的一侧。
无规卷曲也可以作为连接链。
ββ:反平行折叠片的两个β股之间通过一个发夹连接起来。
三级结构:由一个或多个结构域缔合而成。
结构域类型:反平行α螺旋结构域(全α)、平行或混合型β折叠片结构域(α和β)、反平行β折叠片结构域(全β)、富含金属或二硫键结构域(不规则小蛋白结构)①全α-结构(反平行α螺旋)蛋白质全α结构又分为几个亚类。
最简单的也是最大的亚类是反平行螺旋束。
此结构中α螺旋一上一下地反平行排列,因此也成上下型螺旋束。
相邻螺旋之间以环相连,形成近似筒形的螺旋束,最常见的是四螺旋束。
螺旋疏水面朝向内部、亲水面朝向溶剂。
活性部位残基位于螺旋束的一端,由不同螺旋上的残基构成。
②α,β-结构(平行或混合型β折叠片)蛋白质以平行或混合型β折叠片为基础。
平行β折叠片的两侧部分都分布有疏水侧链,意味着平行β折叠片的任一侧都不能暴露于溶剂,因此平行β折叠片一般存在于蛋白质的核心结构,很少与溶剂接触。
③全β结构(反平行β折叠片)蛋白质一般把疏水残基安排在折叠片的一侧,亲水残基在另一侧。
因此一个反平行β折叠片蛋白质至少有两个主链结构层:两层β折叠片或一层β折叠片和一层α螺旋。
两个β折叠片的疏水面对合形成疏水区,相背的两面暴露于溶剂。
④富含金属或二硫键蛋白质金属形成的配体或二硫键对蛋白质构象其稳定作用。
如果二硫键被破坏,福含二硫键的蛋白质则不能维持天然构象。
四级结构:很多蛋白质以独立折叠的球状蛋白质的聚集体形式存在,这些球状蛋白质通过非共价键彼此地和在一起,缔合形成聚集体的方式构成蛋白质的四级结构。
4. 蛋白质一级结构测定的一般步骤(P168)①测定蛋白质分子中多肽链的数目:根据蛋白质N-末端或C-末端残基的摩尔数和蛋白质的相对分子质量可以确定蛋白质分子中的多肽链数目。
末端基的摩尔数是蛋白质的摩尔数的几倍就证明有几条肽链。
②拆分蛋白质分子的多肽链:如果蛋白质是多肽链构成,必须拆分。
③断开多肽链内的二硫桥:半胱氨酸残基之间的S-S必须断裂。
④分析每一多肽链的氨基酸组成:经分离、纯化的一部分样品进行完全水解,测定其氨基酸组成,并计算出氨基酸成分的分子比或各种残基的数目。
⑤鉴定多肽链的N-末端和C-末端残基:多肽链的另一部分样品进行末端残基的鉴定。
⑥裂解多肽链成较小的片段:用两种或几种不同的断裂方法(断裂点不一样)将每条多肽链样品裂解成两套或几套重叠的肽段。
每套肽段进行分离、纯化,并对每一纯化了的肽段进行氨基酸组成和末端残基的分析。
⑦测定各肽段的氨基酸序列:最常用Edman降解法,并有自动序列分析仪可使用。
⑧重建完整多肽链的一级结构:利用两或多套肽段的氨基酸序列彼此间有交错重叠可以拼凑出原来的完整多肽链的氨基酸序列。
⑨确定半胱氨酸残基间形成的S-S交联桥的位置。
5. 蛋白质的理化性质及分离纯化和纯度鉴定的方法(290-300)一、理化性质①蛋白质也是一类两性电解质,能和酸、碱反应。
侧链上功能团的化学反应与氨基酸的性质一样。
②蛋白质等电点:和它所含的酸性氨基酸和碱性氨基酸的数目比例有关。
③胶体性质:蛋白质分子大小属于胶体质点的范围。
蛋白质溶液具有水化层和双电层,如无外界干扰,不致互相凝集而沉淀。
具有丁达尔效应,布朗运动和不能通过半透膜等性质。