中科院研究生院硕士研究生入学考试
《生物化学与分子生物学》考试大纲
一、考试内容
1.蛋白质化学
考试内容
1. 蛋白质的化学组成（p157）20种氨基酸的简写符号（p124）
蛋白质元素组成除了C、H、O外，还有N和少量的S。有些蛋白质还含有其他一些元素，主要是磷、铁、铜、碘、锌和钼等。（蛋白质的平均含氮量为16%，这是蛋白质元素组成的一个特点，也是凯氏定氮法测定蛋白质含量的计算基础：蛋白质含量=蛋白氮×6.25）
许多蛋白质仅有氨基酸组成，不含其它化学成分，称为单纯蛋白质。其他蛋白质含有除氨基酸之外的各种化学成分作为其结构的一部分，称为缀合蛋白质。
名称三字母符号单字母符号名称三字母符号单字母符号丙氨酸（alanine）Ala A 亮氨酸（leucine）Leu L
精氨酸（arginine）Arg R 赖氨酸（lysine）Lys K
Met M
天冬酰胺（asparagine）Asp N 甲硫氨酸（蛋氨酸）
（methionine）
天冬氨酸（aspartic acid） D 苯丙氨（phenylalanine）Phe F Asn或Asp Asx B
半胱氨酸(cystenine) C 脯氨酸（proline）Pro P
谷氨酰胺（glutamic acid）Q 丝氨酸（serine）Ser S
谷氨酸（glutamic acid） E 苏氨酸（threonine）Thr T Gln和/或Glu Glx Z
甘氨酸(glycine)Gly G 色氨酸（tryptophan）Trp W
组氨酸（histidine）His H 酪氨酸（tyrosine）Tyr Y
异亮氨酸（isoleucine）Ile I 缬氨酸（valine）Val V 2. 氨基酸的理化性质及化学反应
理化性质：书（130、145）
①氨基酸在晶体或水中主要以兼性离子亦称偶极离子的形式存在（即氨基酸的羧基失去H 带负点，氨基得到H带正电的形式），不带电荷的中性分子极少。
②氨基酸是一类两性电解质，在水中的偶极离子既起酸的作用又起碱的作用：
两性解离： COOH COO- COO-
H3N C H H3N C H H2N C H
H H H
阳离子（A+）兼性离子（A o）阴离子（A-）
③氨基酸的等电点：氨基酸处于静电荷为零的PH，成为等电点（PI）。在等电点时，氨基酸在电场中既不向正极也不向负极移动，即处于等点兼性离子状态，少数解离成阳离子或阴离子，但解离成阳离子和阴离子的数目和趋势相等。
PI=1/2(pKa1+pKa2),可知PI与该离子的浓度基本无关，只与等电兼性离子两侧的pKa有关。有三个解离团的也一样。
④氨基酸的甲醛滴定：向氨基酸中加入过量甲醛，甲醛与氨基酸的氨基作用形成羟甲基衍生物而降低了氨基的碱性，相对增强了-NH3+的酸性解离，使pKa2减少2~3个PH单位，可以用氢氧化钠滴定。
⑤氨基酸的光谱性质：1.紫外光吸收光谱参与蛋白质组成的20多种氨基酸在可见光区都没有光吸收，在红外区和远紫外区都有光吸收，但在近紫外区（280nm）只有芳香族氨基酸有吸收光的能力，因为它们的R基含有苯环共轭π键系统。
2.核磁吸收光谱。
化学反应：（书136）
（一）α-氨基参与的反应
①与亚硝酸反应生成氮气,可用于氨基酸定量和蛋白质水解程度的测定（注意只有一半的氮来自氨基酸）
②与酰化试剂反应，如丹磺酰氯DNS，被用于多肽链N末端氨基酸的标记和微量氨基酸的定量测定。
③烃基化反应，氨基酸氨基的一个H可被烃基取代，如与2，4-二硝基氟苯（DNFB）在弱碱性溶液中发生取代，生成DNP-氨基酸（黄色），被sanger用来鉴定多肽、蛋白质的N末端氨基酸。又如与苯异硫氰酸酯（PITC）反应生成PTC，PTC在硝基甲烷（CH3NO2）中与酸作用生成PTH，无色，可用层析法加以分离鉴定。（被Edman用于鉴定多肽或蛋白质的N端氨基酸）。
④形成西佛碱反应：氨基酸的α-氨基能与醛类化合物反应生成弱碱，即西佛碱。
⑤脱氨基反应：氨基酸在体内经氨基酸氧化酶催化即脱去α-氨基而转变成酮酸。
（二）α-羧基参与的反应
①成盐和成酯反应：氨基酸与碱作用生成盐。氨基酸的羧基被醇酯化后形成酯。当氨基酸的羧基变成甲酯、乙酯或钠盐后，羧基的化学反应性能被掩蔽（保护），而氨基的化学反应性能得到加强，容易和酰基或烃基结合。这就是为什么氨基酸的酰基化和烃基化要在碱性溶液中进行。
②成酰氯反应：氨基酸的氨基用适当保护基保护时，羧基课余二氯亚砜或五氧化磷生成酰氯（就是用Cl把COOH的H取代），可使羧基活化，易与另一氨基酸的氨基结合。
③脱羧基反应：体内氨基酸经氨基酸脱羧酶作用，放出二氧化碳并生成相应的一级胺。
④叠氮反应：该反应使氨基酸的羧基活化。氨基酸的氨基酰化加以保护，羧基经酯化转
为甲酯，再与肼和亚硝酸反应即变成叠氮化合物。
（三）α-氨基和α-羧基共同参与的反应
①与茚三酮反应：有特殊意义！！可计算参加反应的氨基酸量。
茚三酮与氨基酸共热引起氨基酸氧化脱羧脱氨，茚三酮再与反应产物——氨和还原茚三酮作用生成紫色物质。可定性鉴定并用分光光度法在570nm定量测定各种氨基酸。
②成肽反应：一个氨基酸的氨基与另一个氨基酸的羧基缩合成肽，形成的键成为肽键。（四）侧链R基参加的反应
是蛋白质化学修饰的基础。蛋白质的化学修饰即在较温和的条件下，以可控制的方式使蛋白质与某种试剂起特异反应，以引起蛋白质中个别氨基酸侧链或功能团发生共价化学改变。
①酪氨酸的酚基：在3和5位上容易发生亲电取代，如碘化或硝化。也可以与重氮化合物结合生成橘黄色的化合物。即Pauly反应，检测酪氨酸。
②组氨酸的侧链咪唑基与重氮苯磺酸反应生成棕红色物质。
③精氨酸的胍基在硼酸钠缓冲液中与1.2-环己二酮反应，生成稳定缩合物。
④色氨酸的吲哚基可被N-溴代琥珀酰亚胺氧化，可测定色氨酸含量。
⑤蛋氨酸的甲硫基与烃化试剂形成锍盐。
⑥半胱氨酸的巯基能与卤化烷迅速反应，生成相应稳定烷基衍生物。
3. 蛋白质分子的结构（一级、二级、高级结构的概念及形式）概念P160
蛋白质的一级结构：指多肽链的氨基酸序列。
蛋白质的二级结构：指多肽链借助氢键排列成自己特有的α螺旋和β折叠股片段。
蛋白质的三级结构：指多肽链借助各种非共价键弯曲、折叠成具有特定走向的紧密球状构象。
蛋白质的四级结构：指寡聚蛋白质中各亚基之间在空间上的相互关系和结合方式。
形式：（p220-229）一级结构：肽链
二级结构：α-螺旋：每个α螺旋占3.6个氨基酸残基，沿螺旋轴方向上升0.54nm，残基的侧链伸向外侧。相邻螺圈之间形成氢键，氢键取向与螺旋轴平行，由氢键闭合的环是13元环。α螺旋也称3.613-螺旋。α螺旋几乎都是右手的（不论左右都是由L-型氨基酸构成），因为右手空间位阻小，稳定。
β-折叠：可以想象为由折叠的条状纸片侧向并排而成，每条纸片可看做一条肽链，肽主链沿纸条形成锯齿状，α-碳原子位于折叠线上，侧链垂直于折叠片的平面。折叠片有两种形式：一种平行式：相邻肽链同向；另一种反平行式：相邻肽链反向。
β转角和β凸起：非重复性结构。β转角能允许蛋白质倒转肽链的方向，有助于反平行β折叠片形成。β凸起：大多数作为反平行β折叠片中的一种不规则情况而存在，可以引起肽链方向的转变，但程度不如β-转角。
无规卷曲
超二级结构：αα：是一种α螺旋，经常由两股平行或反平行排列的右手螺旋股互相缠绕而成的左手卷曲螺旋。
βαβ：由两段平行β折叠股和一段作为连接链的α螺旋组成，β股之间有氢键相连；连接链反平行地交叉在β折叠片的一侧。无规卷曲也可以作为连接链。
ββ：反平行折叠片的两个β股之间通过一个发夹连接起来。
三级结构：由一个或多个结构域缔合而成。结构域类型：反平行α螺旋结构域（全α）、平行或混合型β折叠片结构域（α和β）、反平行β折叠片结构域（全β）、富含金属或二硫键结构域（不规则小蛋白结构）
①全α-结构（反平行α螺旋）蛋白质
全α结构又分为几个亚类。最简单的也是最大的亚类是反平行螺旋束。此结构中α螺旋一上一下地反平行排列，因此也成上下型螺旋束。相邻螺旋之间以环相连，形成近似筒形的螺旋束，最常见的是四螺旋束。螺旋疏水面朝向内部、亲水面朝向溶剂。活性部位残基位于螺旋束的一端，由不同螺旋上的残基构成。
②α，β-结构（平行或混合型β折叠片）蛋白质
以平行或混合型β折叠片为基础。平行β折叠片的两侧部分都分布有疏水侧链，意味着平行β折叠片的任一侧都不能暴露于溶剂，因此平行β折叠片一般存在于蛋白质的核心结构，很少与溶剂接触。
③全β结构（反平行β折叠片）蛋白质
一般把疏水残基安排在折叠片的一侧，亲水残基在另一侧。因此一个反平行β折叠片蛋白质至少有两个主链结构层：两层β折叠片或一层β折叠片和一层α螺旋。两个β折叠片的疏水面对合形成疏水区，相背的两面暴露于溶剂。
④富含金属或二硫键蛋白质
金属形成的配体或二硫键对蛋白质构象其稳定作用。如果二硫键被破坏，福含二硫键的蛋白质则不能维持天然构象。
四级结构：很多蛋白质以独立折叠的球状蛋白质的聚集体形式存在，这些球状蛋白质通过非共价键彼此地和在一起，缔合形成聚集体的方式构成蛋白质的四级结构。
4. 蛋白质一级结构测定的一般步骤（P168）
①测定蛋白质分子中多肽链的数目:根据蛋白质N-末端或C-末端残基的摩尔数和蛋白质
的相对分子质量可以确定蛋白质分子中的多肽链数目。末端基的摩尔数是蛋白质的摩尔数的
几倍就证明有几条肽链。
②拆分蛋白质分子的多肽链：如果蛋白质是多肽链构成，必须拆分。
③断开多肽链内的二硫桥：半胱氨酸残基之间的S-S必须断裂。
④分析每一多肽链的氨基酸组成：经分离、纯化的一部分样品进行完全水解，测定其氨基酸组成，并计算出氨基酸成分的分子比或各种残基的数目。
⑤鉴定多肽链的N-末端和C-末端残基：多肽链的另一部分样品进行末端残基的鉴定。
⑥裂解多肽链成较小的片段：用两种或几种不同的断裂方法（断裂点不一样）将每条多肽链样品裂解成两套或几套重叠的肽段。每套肽段进行分离、纯化，并对每一纯化了的肽段进行氨基酸组成和末端残基的分析。
⑦测定各肽段的氨基酸序列：最常用Edman降解法，并有自动序列分析仪可使用。
⑧重建完整多肽链的一级结构：利用两或多套肽段的氨基酸序列彼此间有交错重叠可以拼凑出原来的完整多肽链的氨基酸序列。
⑨确定半胱氨酸残基间形成的S-S交联桥的位置。
5. 蛋白质的理化性质及分离纯化和纯度鉴定的方法（290-300）
一、理化性质
①蛋白质也是一类两性电解质，能和酸、碱反应。侧链上功能团的化学反应与氨基酸的性质一样。
②蛋白质等电点：和它所含的酸性氨基酸和碱性氨基酸的数目比例有关。
③胶体性质：蛋白质分子大小属于胶体质点的范围。蛋白质溶液具有水化层和双电层，如无外界干扰，不致互相凝集而沉淀。具有丁达尔效应，布朗运动和不能通过半透膜等性质。
④蛋白质的沉淀：蛋白质溶液的稳定性与质点大小、电荷和水化作用有关，影响这些条件的因素都会影响蛋白质溶液的稳定性。蛋白质沉淀方法：盐析法、有机溶剂沉淀法、重金属盐沉淀法、生物碱试剂和某些酸类沉淀法、加热变形沉淀法。
二、分离纯化的方法（P300）
蛋白质纯化的总目标是增加制品的纯度和比活，以增加单位蛋白质重量中所要蛋白质的含量或生物活性。一般步骤分为：前处理、粗分级分离和细分级分离。
方法：（1）根据分子大小分离的纯化方法：
①透析和超过滤：透析是利用蛋白质分子不能通过半透膜的性质，使蛋白质和其他小分子物质如无机盐、单糖等分开。常用的半透膜是玻璃纸或赛璐玢纸等。透析是把待纯化的蛋白质溶液装在半透膜的透析袋中，放入透析液（蒸馏水或缓冲液）中进行的，透析液可以更换，直至透析袋内无机盐等小分子物质降低到最小值为止。
超过滤：是利用压力或离心力，强行使水和其他小分子溶质通过半透膜，而蛋白质被截留在膜上，以达到浓缩和脱盐的目的。
②密度梯度离心：蛋白质沉降不仅决定于它的大小，也取决于它的密度。如果蛋白质颗粒在具有密度梯度的介质中离心时，质量和密度大的颗粒比质量和密度小的颗粒沉降得快，并且每种蛋白质颗粒沉降到与自身密度相等的介质密度梯度时即停止不前，最后各种蛋白质在离心管中被分离成各自独立的区带，分成区带的蛋白质可以在管底刺一个小孔逐滴放出，分部收集。常用的梯度有蔗糖梯度，聚蔗糖梯度。
③凝胶过滤：即凝胶过滤层析，也称分子排阻层析，较有效。
原理：当不同分子大小的蛋白质流经凝胶层析柱时，比凝胶珠孔径大的分子不能进入珠内网状结构，而被排阻在凝胶珠之外随着溶剂在凝胶珠之间的孔隙向下移动并最先流出柱外；比网孔小的分子能不同程度地自由出入凝胶株的内外，这样由于不同大小的分子所经的路径不同而得到分离，大分子物质被先洗脱出来，小分子物质后被洗脱出来。
介质：凝胶珠或称凝胶颗粒，其内部是多孔的网状结构。凝胶的交联度或孔度决定凝胶的分级分离范围，即能被该凝胶分离开来的蛋白质混合物的相对分子质量范围。目前使用的凝胶有交联葡聚糖、聚丙烯酰胺凝胶和琼脂糖等。
（2）根据溶解度差别的方法
影响蛋白质的溶解度因素主要有：溶液的PH、离子强度、介电常数和温度。当然也与分子本身电荷数、亲水基团和疏水基团的比例有关。
①等电点沉淀和PH控制：蛋白质处于等电点时，其净电荷为零，由于相邻蛋白质分子之间没有静电斥力而趋于凝集沉淀。因此在其他条件相同时，它的溶解度达到最低点。非等电点时，蛋白质分子携带同种符号的净电荷而相互排斥，阻止了单个分子的凝聚成沉淀，因此溶解度增大。
②蛋白质的盐溶也盐析：中性盐对球状蛋白质的溶解度有显著的影响。低浓度时，中性盐可以增加蛋白质的溶解度，这种现象称作盐溶。盐溶作用主要是由于蛋白质分子吸附某种盐类离子后，带点层使蛋白质分子彼此排斥，而蛋白质分子与水分子之间的相互作用却增强，因而溶解度增高。中性盐影响蛋白质溶解度的能力是它们的离子强度的函数。
当离子强度增加到足够高时，例如饱和或半饱和程度，很多蛋白质可以从水溶液中沉淀出来，这种现象成为盐析。盐析作用主要是由于大量中性盐的加入使水的活度降低，原来溶液中的大部分甚至全部的自由水转变为盐离子的水化水。此时那些被迫与蛋白质表面的疏水基团接触并掩盖的水分子成为下一步最自由地可利用的水分子，因此被移去以溶剂化盐离子，留下暴露的疏水基团。随着盐浓度的增加，蛋白质疏水表面进一步暴露，由于疏水作用聚集而沉淀。
③有机溶剂分级分离法：与水互溶的有机溶剂（甲醇等）能使蛋白质在水中的溶解度显著降低。这些有机溶剂不仅能使蛋白质沉淀，并且伴随着变性。有机溶剂引起蛋白质沉淀的主要原因是改变了介质的介电常数。有机溶剂的加入使水的介电常数降低，增加相反电荷之间的吸引力，蛋白质分子表面可解离基团的离子化程度减弱，水化程度降低，促进了蛋白质
聚集和沉淀。也可能与盐析一样，直接夺取水化水。
④温度对蛋白质溶解度影响：0~40℃内，大部分球状蛋白质的溶解度随温度升高而增加；40~50℃以上，大部分蛋白质变得不稳定并开始变性，一般在中性PH介质中即失去溶解力。蛋白质低温较稳定，因此分级分离操作一般在0℃或更低的温度进行。
（3）根据电荷不同的纯化方法
①电泳：在外电场的作用下，带点颗粒将向着与其电性相反的电极移动，这种现象称为电泳。泳动度：μ=v/E。有自由电泳、区带电泳和双向电泳。
区带电泳是由于在支持物上电泳蛋白质混合物被分离成若干区带而得名，根据其支持物的物理性质不同可分为：滤纸电泳和薄膜电泳；粉末电泳；细丝电泳；凝胶电泳。凝胶电泳常用支持介质有聚丙烯酰胺（适于分离蛋白质和寡聚甘酸）和琼脂糖凝胶（适于分离核酸）。
氨基酸混合物特别是寡核苷酸混合物一次电泳往往不能完全分开，可将第一次电泳的半点通过支持介质间的接触印迹转移到第二个支持介质上，旋转90°，进行第二次电泳，即双向电泳。
②聚丙烯酰胺凝胶电泳法（PAGE）：是在区带电泳基础上发展起来的。以聚丙烯酰胺凝胶为支持物，一般制成凝胶柱或凝胶板，凝胶是由相连的二部分组成（小的部分书浓缩胶，大的部分是分离胶），这两部分凝胶的浓度（孔径大小）、缓冲液组分和离子强度、PH以及电场强度都是不同的，即不连续的。这样，电泳时样品首先在不连续的两相间积聚浓缩而成很薄的起始区带，然后再进行电泳分离。该电泳过程有三种物理效应：样品的浓度效应、凝胶对被分离分子的筛选效应（颗粒小的移动快，大的移动慢）、一般电泳分离的电荷效应。分离效果好。
③毛细管电泳：泛指高效毛细管电泳、毛细管区带电泳、自由溶液毛细管电泳和毛细管电泳。电泳是在微内径管内进行的，这样减少了由于热效应产生的许多问题。电泳时，样品的组分分子沿毛细血管长向以不同的速度迁移。电泳迁移引起溶液中荷电分子向相反电荷的电极移动。但是由于有电渗作用使溶液向负极流动，所以所有的离子和分子都向负极移动，只是对正电荷的离子来说电泳迁移和电渗流效果一致，因而移动最快，最先到达负极。
④等电聚焦：IEF，是一种高分辨率的蛋白质分离技术，也可用于蛋白质等电点的测定。这种技术是在具有PH梯度的介质中进行的。在外电场作用下，各种蛋白质将移向并聚焦在等于其等电点的PH梯度处，并形成一个很窄的区带。
⑤层析聚焦：根据蛋白质的等电点差异分析蛋白质混合物的柱层析方法。具有等电聚焦电泳的高分辨率和柱层析的操作简便的优点，并不需要聚焦电泳装置也不需要柱层析中的梯度混合器。原理：当用特种多缓冲液（pollybuffer）滴洗填充在株中的特种多缓冲交换剂时，就会在层析柱中自上而下自动地建立起连续的PH梯度；同时加在柱上端的蛋白质样品也随多缓冲液的展开按各自的等电点聚焦在相应的PH区段，并在展开过程中随PH梯度下移，蛋白质混合物的各组分先后从柱中流出，以达到分离。
⑥离子交换层析：一种用离子交换树脂作支持剂的层析法。阳离子交换树脂具有的酸性基团如-SO3H（强酸型）或-COOH（弱酸型）可解离出质子，当溶液中含有其他阳离子时，可以和质子发生交换而“结合”在树脂上。同理，阴离子交换树脂含有的碱性基团-N（CH3）OH （强碱型）或-NH3OH（弱碱型）可解离出OH-，能和溶液中的阴离子发生交换而结合在树脂上。（4）利用选择性吸附的纯化方法
①羟磷灰石层析：即结晶磷酸钙，用于分离蛋白质或核酸。机制不完全清楚，认为与其表面上的钙离子和磷酸根有关，可能还有静电吸引。最重要的用途之一就是把单链DNA和双链DNA分开。
②疏水作用层析：根据蛋白质表面的疏水性差别发展起来的一种纯化技术。在疏水作用层析中，不是暴露的疏水基团促进蛋白质与蛋白质的相互作用，而是连接在支持介质上的疏水基团与蛋白质表面暴露的疏水基团结合。
（5）利用对配体的特异性生物学亲和力的纯化方法
亲和层析：是利用蛋白质分子对其配体分子特有的识别能力，也即生物学亲和力，建立起来的一种有效的纯化方法。基本原理是把待纯化的某一蛋白质的特意配体通过适当的化学反应共价地连接到像琼脂糖凝胶一类的载体表面的功能基上。当蛋白质混合物加到填有亲和介质的层析柱时，待纯化的某一蛋白质则被洗漱在含配体的琼脂糖颗粒表面上，而其他的蛋白质则不被吸附。
（6）高效液相层析和快速蛋白质液相层析
HPLC，特点：使用的固定相支持剂颗粒很细，因而比表面积很大；溶剂系统采取高压，因此洗脱速度增大。
反相HPLC：固定相基本是惰性的，固定相与被分离物只可能有疏水作用。
快速蛋白质液相层析：FPLC，专门用于分离蛋白质。没有特定原理，基于反相、亲和、排阻。疏水作用、离子交换和等电聚焦等层析。
三、纯度鉴定的方法
通常采用物理化学的方法，如电泳、沉降、HPLC和溶解度分析等。电泳分析主要有等电聚焦、聚丙烯酰胺凝胶电泳法和SDS-PAGE、毛细管电泳等。纯的蛋白质在一系列不同的PH 条件下电泳都以单一的速度移动，电泳图谱只呈现一条带或峰。
纯的蛋白质以单一的沉降速度移动。
纯的蛋白质在一定的溶剂系统中具有很定的溶解度，用恒浓度法鉴定较严格，以加入的固体蛋白质对溶解的蛋白质作图，若蛋白质是纯的，那么溶解度曲线只呈现一个折点，在这点以前，直线的折率为1.
N-末端分析也可用于鉴定纯度。
6. 蛋白质的变性作用
天然蛋白质分子受到某些物理因素如热、紫外线照射、高压和表面张力等或化学因素如有机溶剂、脲、胍、酸、碱等的影响时，生物活性丧失，溶解度降低，不对称性增高以及其他的物理化学常数发生改变，这种过程称为蛋白质变性。蛋白质变性实质是蛋白质分子中的次级键被破坏，引起天然构象解体，不涉及共价键（肽键和二硫键）的破坏，一级结构仍完整。
蛋白质变性过程中会发生以下现象:（1）生物活性的丧失（2）一些侧链基团的暴露，蛋白质变性时，一些原来在分子内部的不易与化学试剂反应的侧链基团由于结构的伸展松散暴露出来。（3）一些物理化学性质的改变：疏水基外露，溶解度降低，一般在等电点区域不溶解，分子相互凝集，形成沉淀。分子形状也改变，不对称度增加，反映在粘度增加、扩散系数降低以及旋光和紫外吸收的变化。（4）生物化学性质的改变：蛋白质变性后，分子结构伸展松散，易被蛋白水解酶分解。因此熟食易消化。
变性剂：尿素和盐酸胍，能与多肽主链竞争氢键，破坏蛋白的二级结构。
去污剂：如SDS（十二烷基磺酸钠）也是变性剂，破坏蛋白质分子内的疏水相互作用使非极性基团暴露于介质水中。
当变性因素去除后，变性蛋白质又可以重新回复到天然构象，这一现象称为蛋白质的复性。
7. 蛋白质结构与功能的关系(P252)
一、肌红蛋白的结构和功能
（1）肌红蛋白的三级结构
肌红蛋白是哺乳动物细胞主要是肌细胞贮存和分配氧的蛋白质。肌红蛋白是一条多肽链和一个辅基血红素构成，相对分子质量16700，含153个氨基酸残基。除去血红素的脱辅基肌红蛋白称珠蛋白，它和血红蛋白的亚基在氨基酸序列上具有明显的同源性，它们的构象和功能也及其相似。
肌红蛋白分子中多肽主链由长短不等的8段直的α螺旋组成，最长的螺旋含23个残基，最短的7个残基。八个螺旋段大体上组装成两层，构成肌红蛋白的单结构域。拐弯处α螺旋受到破坏，拐弯是由1~8个残基组成的无规卷曲，在C-末端也有一段5残基的松散肽链。肌红蛋白的整个分子都十分致密结实，分子内部只有一个能容纳四个水分子的空间。含亲水基团侧链的氨基酸残基几乎都分布在分子的外表面，疏水侧链的氨基酸残基几乎全部埋在分子内部，不与水接触。在分子表面的侧链亲水基团正好与水分子结合，使肌红蛋白成为可溶性蛋白。
（2）辅基红色素
肌红蛋白的二价铁为氧结合部位，由原卟啉环IX的有机分子固定的。原卟啉环由4个吡咯环组成，4个吡咯通过甲叉桥连接成四吡咯环系统。原卟啉IX与Fe的络合物铁原卟啉IX成血红素（heme）。卟啉环中心的铁原子通常是八面体配位，应该有6个配位键，其中四个与四吡
咯环的N原子相连，另两个沿垂直于卟啉环面的轴分布在环面的上下，这两个键合部位分别称为第五和第六配位。只有亚铁态的蛋白质才能结合O2.
（3）氧气与血红蛋白的结合
肌红蛋白中血红素铁在第五配位键与珠蛋白第93位（或F8）His残基，称近侧组氨酸的咪唑N结合，当肌红蛋白结合氧变为氧合肌红蛋白时，第六配位键被氧气分子占据。在血红素的氧结合部位一侧，还有另一个His残基，即第64位（或E7）残基，称远侧组氨酸。虽然HisE7的咪唑环与Fe原子距离远而不发生相互作用，但与氧气分子能紧密接触。被结合的氧气夹在远侧组氨酸咪唑环与Fe（II）原子之间。因此氧结合部位是一个空间位租区域。正是由于这种位租效应，使得肌红蛋白和血红蛋白降低对CO的亲和力，有效防止代谢过程中产生的少量CO占据它们的氧气的位置。
溶液中游离亚铁血红素很容易被氧化为高铁血红素。然而在肌红蛋白分子内部的疏水环境（除HisF8和HisE7外）,亚铁血红素不易被氧化。因此，肌红蛋白和血红蛋白在进化中形成的多肽环境至少有3个作用：①固定血红素基②保护血红素铁免遭氧化③为氧气分子提供一个合适的结合部位。
（4）氧气的结合改变肌红蛋白的构象
在去氧肌红蛋白中亚铁离子只有5个配体，并且位于离卟啉环平面上方（HisF8一侧）0.055nm处。并因此铁卟啉环呈圆顶状或凸形。当与氧气结合时，亚铁离子被拉回到卟啉环平面，此时离卟啉环平面只有0.026nm，铁卟啉由圆顶状变为平面状。这一微小的移动显著地影像血红蛋白的性质。它对HisF8作用将通过多肽构象的变化而被放大，改变血红蛋白四聚体内的亚基-亚基相互作用。
（5）肌红蛋白结合氧的定量分析（氧结合曲线）
红细胞从肺或腮带走氧气，在组织中肌红蛋白接纳释放自血红蛋白的氧气，当细胞中好氧的细胞器大量需氧时，肌红蛋白把贮存的氧气分配给它们。
MbO2 Mb+O2（代表可逆）
由氧结合曲线可知，大部分情况下，肌红蛋白是高度氧合的，是氧的贮库。如果肌肉收缩而线粒体中氧含量下降，它就可以立即供应氧。
二、血红蛋白的结构和功能
血红蛋白主要功能是在血液中结合并转运氧气。
（1）血红蛋白的结构
①血红蛋白亚基组成：四个亚基，两个α亚基，两个β亚基。每个亚基都有一个血红素和一个氧结合部位。
②血红蛋白的三维结构：近似球形，四个亚基占据四面体的4个顶角，整个分子成C2点群对称。4个血红素分别位于每个多肽链的E和F螺旋之间的裂隙处，并暴露在分子表面。两个不同链之间的作用最大，两个α或两个β之间作用不大。两种类型的亚基是为了获得协同性氧
结合所必需的。
血红蛋白的氨基酸序列中9个位置的残基是共有的。这些高度保守的残基对血红蛋白的功能有特殊重要意义。有几个直接参与氧结合：如近侧组氨酸HisF8，PheCD1和LeuF4.
（2）氧结合引起血红蛋白构象变化
①氧结合作用显著改变Hb的四级结构：血红蛋白可看作两个相同的二聚体半分子组成，
即α1β1和α2β2.每个αβ二聚体作为一个钢体移动。当血红素基氧合时血红蛋白分子的这两个二聚体半分子皮刺滑移。此时αβ-二聚体之间的界面上某些原子将移动多至0.6nm。
②血红素铁的微小移动导致血红蛋白构象的转变：
氧结合时发生的四级结构的变化可以分为：空间效应和电子效应。结果是迫使铁原子想
近侧组氨酸方向突出卟啉环面约0.06nm，结果血红素基也在同一方向凸起。当Fe原子移动时，它同时拖动HisF8残基，并进而引起螺旋F和拐弯EF和FG的位移。这些移动传递到亚基的界面，在这里引发构象重调，导致维系去氧血红蛋白四级结构的链间盐桥断裂，并挤出BPG分子。
③氧合血红蛋白和去氧血红蛋白代表不同的构象态：T态：紧张态；R态：松弛态。氧气
对R态的亲和力高于T态，并且氧的结合更稳定了R态。T态是去氧血红蛋白的主要构象，有专
一的氢键和盐桥起着稳定作用。氧气与一个T态的血红蛋白亚基结合将引发构象由T向R的转变，此时稳定T态的那些相互作用被断裂，亚基的C-末端不再受束缚。
（3）血红蛋白的协同性氧结合（Hb氧结合曲线）
血红蛋白的氧合具有正协同性同促效应，即一个氧气的结合增加同一Hb分子中其余空的
氧结合部位对氧气的亲和力。这里氧气即使配体又是正同促效应物。Hb氧合曲线是S形的。如果一个氧气与Hb结合，则该分子的其余氧结合部位立即被氧气占据，即4个氧气同时与Hb结合。
氧分压低时，氧气和Hb的亲和力小，当氧分压达到某阀值并结合了第一个氧气后，分数
饱和度（Y）迅速增加。在Y=0.5附近的曲线斜率的陡度最大，曲线的S形特征是氧气与Hb协同性结合的标志。
（4）质子、二氧化碳和BPG对血红蛋白结合氧的影响
质子和二氧化碳促进氧气的释放。（Bohr效应即波尔效应）：去氧血红蛋白对质子的亲
和力比氧合血红蛋白大，因此增加质子浓度将提高氧气释放。这种PH对血红蛋白对氧的亲和
力的影响被称为Bohr效应。二氧化碳增加时，水合增加，也会使质子浓度升高。
波尔效应生理意义：血液流经代谢迅速的组织时，PH较低，二氧化碳浓度高，促进氧释放，同时促使血红蛋白与质子和二氧化碳结合，补偿由于组织呼吸引起的PH降低，起着缓冲
血液PH的作用。血液流经肺时，由于肺的氧分压高，有利于Hb与氧结合并因此促进了质子和
二氧化碳的释放。
BPG降低Hb对氧气亲和力：BPG（2，3-二磷酸甘油酸）是Hb重要别构效应物。高负电荷的BPG分子与每个β链的一些残基的荷正电基团有静电相互作用，结合与Hb
考试要求
8. 了解氨基酸、肽的分类（P124、P163）
氨基酸分类
一、常见的蛋白质氨基酸
I. 按照R基的化学结构20种常见氨基酸可分为脂肪族、芳香族和杂环族。
1.脂肪族氨基酸
①中性氨基酸：Gly甘，Ala丙, Val缬, Lue亮 , Ile异亮。联想记忆哦~~~其中G是唯一不含手性碳，不具旋光性。
②含羟基或硫氨基酸：Ser丝，Thr苏，Cys半胱，Met蛋（甲硫）。
③酸性氨基酸及其酰胺：Asp天冬，Glu谷，Asn天冬酰胺，谷氨酰胺Gln。
④碱性氨基酸：Lys赖，Arg精
2. 芳香族氨基酸
Phe苯丙氨酸， Tyr酪氨酸，Trp色氨酸
3.杂环氨基酸
组氨酸His，脯氨酸Pro
II.按照R基的极性分为四组
1.非极性R基氨基酸
丙氨酸，缬氨酸，亮氨酸，异亮氨酸，脯氨酸，苯丙氨酸，色氨酸，甲硫氨酸
2. 不带电荷的极性R基氨基酸
甘氨酸、丝氨酸、苏氨酸、半胱氨酸、酪氨酸、天冬酰胺和谷氨酰胺。
3. 带正电荷的R基氨基酸（即碱性氨基酸）
赖氨酸，精氨酸，组氨酸
4. 带负电荷的R基氨基酸（即酸性氨基酸）
天冬氨酸、谷氨酸
二、不常见的蛋白质氨基酸
也在蛋白质中出现由相应的常见氨基酸经修饰而来的。如5-羟赖氨酸，4-羟脯氨酸，甲基组氨酸等
三、非蛋白质氨基酸
这些氨基酸大多是蛋白质中存在的L-型α-氨基酸的衍生物，但有一些是β-，γ-，或δ-氨基酸并且有些事D型氨基酸。
肽的分类
最简单的肽由两个氨基酸组成，称为二肽，含一个肽键。含3个、4个、5个氨基酸残基的肽分别称为三肽、四肽、五肽。通常把几个至十几个氨基酸残基的肽链统称为寡肽，更长的肽链成为多肽。肽链的书写一般把NH2末端氨基酸放在左边，COOH末端放在右边。因此注意不要写反哦。
9. 掌握氨基酸与蛋白质的物理性质和化学性质
见第2和第5.
10.了解蛋白质一级结构的测定方法（目前关于蛋白质一级结构测定的新方法和新思路
很多，而教科书和教学中涉及的可能不够广泛，建议只让学生了解即可）p169 一般步骤见第4.具体见下：
一、 N-末端和C-末端氨基酸残基的鉴定
N-末端分析：
① DNFB法生成DNP-多肽或DNP-蛋白质，经酸水解，只有N-末端氨基酸为黄素DNP-氨基酸衍生物，其余都是游离氨基酸。只要鉴别生成的DNP-氨基酸即可知道肽链的N-末端。
②丹磺酰氯（DNS）法，DNS是二甲氨基萘磺酰氯的缩写。原理与上同。但灵敏度比DNF
高100倍，且水解后的DNS-氨基酸不需要提取，可直接用纸层析鉴定。
③苯异硫氰酸酯（PITC）法，与α-氨基生成PTC-多肽或蛋白质。
④氨肽酶法：肽链外切酶，能从多肽链的N-末端逐个向里切。根据不同反应时间测出酶
水解所释放的氨基酸种类和数量，按反应时间和残基释放量作动力学曲线，可知N-末端。最
常用亮氨酸氨肽酶（ALP）
C-末端分析
①肼解法：蛋白质与无水肼加热发生肼解，反应中除C-末端氨基酸游离形式存在外，其
他的氨基酸都转变成相应的氨基酸酰肼化物。
②还原法:C-末端氨基酸可以用硼氢化锂还原成相应的α-氨基酸。
③羧肽酶法：最有效和常用。羧肽酶是一类肽链外切酶，它专一地从肽链的C-末端开始
逐个降解，释放出游离氨基酸。被释放的氨基酸数目与种类随反应时间而变化。根据释放的
氨基酸量与反应时间的关系，便可以知道该肽链的C-末端氨基酸序列。目前有A,B,C,Y四种。羧肽酶A能释放除Pro，Arg和Lys之外的所有C-末端残基，而B只水解以碱性氨基酸Arg和Lys
为C-末端残基的肽键。
二、二硫桥的断裂
①过甲酸氧化法
②巯基化合物还原法：用过量的巯基乙醇处理，可以使S-S定量还原为-SH。与此同时还
需要有尿素或盐酸胍存在，可以使蛋白质变性，多肽松散而成无规则的构象。这样还原剂才
能作用于原来处在分子内部的二硫键。
三、氨基酸组成的分析
样品完全水解后用氨基酸分析仪进行测定。水解方法主要是酸水解，同时辅以碱水解。
酸水解：使用HCl较多，所得氨基酸不消旋，但色氨酸全部被破坏，丝氨酸、苏氨酸和酪氨酸也遭到部分破坏，同时天冬酰胺和谷氨酰胺的酰胺基被水解下去，因此蛋白质中的酰胺
基总量可由水解液中的氨量算出。
碱水解：为测定色氨酸含量，虽然很多种氨基酸遭受破坏，但色氨酸能定量回收。一般用NaOH。蛋白质氨基酸组成一般用每摩尔蛋白质中含氨基酸残基的摩尔数表示。
四、多肽链的部分裂解和肽段混合物的分离纯化
因为序列分析的方法一次能测定的序列都不太长，因此必须设法将多肽裂解成较小的肽段，然后把它们分离开来，测定每一肽段的氨基酸序列。因此多肽链选用专一性强的蛋白水解酶或化学试剂进行有控制的裂解。裂解要求断裂点少，专一性强，反应产率高。
蛋白水解酶法
①胰蛋白酶：专一性强，只断裂赖氨酸或精氨酸残基的羧基参与形成的肽键，得到的是以Arg和Lys为C-末端残基的肽段。产生的肽段数目一般等于多肽链中Arg和Lys总数加1。
②糜蛋白酶：断裂Phe、Trp和Tyr等疏水氨基酸残基的羧基端肽键。如果断裂点临近的基团是碱性的，裂解能力增强；是酸性的，裂解能力减弱。
③嗜热菌蛋白酶：含金属锌和钙的蛋白酶。Zn是酶活力必须的，Ca与酶的热稳定性有关。专一性差，常用语断裂较短的多肽链或大肽段。
④胃蛋白酶：专一性与②类似，但要求断裂点两侧的残基都是疏水性氨基酸，如Phe-Phe。此外，④的最适PH是2，②的是8~9。由于二硫键在酸性条件下稳定，因此确定二硫键位置是用胃蛋白酶水解。
⑤木瓜蛋白酶：专一性差，对Arg和Lys残基的羧基端肽键敏感。断裂位点与其附近的序列关系密切。
⑥葡萄球菌蛋白酶和梭菌蛋白酶：高专一性肽链内切酶。葡萄球菌蛋白酶在磷酸缓冲液中进行裂解时，能在Glu残基和Asp残基的羧基端断裂肽键。梭菌蛋白酶专门裂解Arg残基的羧基端肽键。
化学裂解法
①溴化氢断裂：只断裂由甲硫氨酸残基的羧基参加形成的肽键。由于Met一般较少，产生的肽段较少，可以继续用胰蛋白酶处理成更小的肽段。
②用羟胺断裂：NH2OH在PH9下能专一断裂Asn-Gly之间的肽键。但专一性不强对相对分子质量大的十分有用。
③肽段的分离纯化：所得肽段经过凝胶过滤、凝胶电泳和高效液相色谱等方法进行分离纯化。
五、肽段氨基酸序列的测定
①Edman化学降解法——PITC法苯异硫氰酸酯
分为三步：偶联反应：PITC与N-末端反应生成PTC-肽
环化断裂反应：PTC-肽在无水强酸介质中，最靠近PTC的肽键断裂，PTC-氨基
酸残基环化成ATZ。
转化反应：生成的ATZ不稳定，在酸性水溶液中转变为PTH-氨基酸。最大吸收
值在268nm处。
每一轮都只把N-末端的一个残基切下，剩余的肽段又产生新的N-末端，继续。
②酶降解法：肽链外切酶或称外肽酶，如氨肽酶和羧肽酶。分别从肽链的N-末端和C-末
端逐个地向内切。但局限性较大。只能测定末端附近很少几个aa。
③质谱法（MS）：蛋白质溶液经过电喷射电离后进入质谱仪分析。
④根据核苷酸序列的推定法：依据“中心法则”。用待测的蛋白质作抗原免疫动物，得
相应抗体，并用此抗体去沉淀合成此种蛋白质的多核糖体，因为在这种多核糖体上含有该蛋白质的模板mRNA和与其相连而未被释放的蛋白质多肽链。再分离出mRNA，并反转录为cDNA。再测出cDNA核苷酸序列，并从它推测出蛋白质的氨基酸序列。
六、肽段在多肽链中次序的决定
需要两种或两种以上的不同方法断裂多肽样品，使成两套或几套肽段。不同的断方法
切口是彼此错位的，因此两套肽段正好相互跨过切口而重叠，这种跨过切口而重叠的肽段成
为重叠肽。
借助重叠肽可以确定肽段在原多肽中的正确位置，拼凑出整个多太短的氨基酸序列。同时两套肽段可以相互核对各个肽段的氨基酸序列测定中是否有错。
七、二硫桥位置的确定（先断裂二硫桥，再断裂氨基酸；先测定氨基酸序列，再确定二硫桥位置）
一般用胃蛋白酶水解原来的含二硫键的蛋白质。选用胃蛋白酶因为专一性低，切点多，
生成的肽段比较小，易于分离和鉴定；其次由于PH~2，有利于防止二硫键发生交换。
所得的肽段使用对角线电泳进行分离。把水解后的混合肽段点到滤纸中央，在PH6.5条件下，进行第一次电泳。肽段将按其大小及电荷的不同分离开来。然后把滤纸暴露在过甲酸蒸
汽中，使S-S断裂，这时每个含二硫键的肽段被氧化成一对含磺基丙氨酸的肽。滤纸旋转九十度，在与第一次完全相同的条件下进行第二次电泳。此时，大多数肽段的迁移率未变，并将
位于滤纸的一条对角线上，而含磺基丙氨酸的成对肽段比原来含二硫键的肽小而负电荷增加，结果偏离了对角线，肽斑可用茚三酮显色确定。
将每对含磺基丙氨酸的肽段分别取下，进行氨基酸序列分析，然后与多肽链的氨基酸序
列比较，即可推断出二硫键在肽链间或肽链内的位置。
八、蛋白质测序举例
Sanger首次完成了牛胰岛素的测定工作。牛胰岛素分子相对分子质量5700.含两条多肽链，A链含21个残基，B链含30残基。这两条多肽链通过2个链间二硫键连接起来，A还有一个链内
二硫键。
九、蛋白质序列数据库
大多数蛋白质序列信息都是从基因的核苷酸序列翻印成氨基酸序列的。
11. 理解氨基酸的通式与结构P123
除脯氨酸及其衍生物外，20种氨基酸结构上的共同点是与羧基相邻的α-碳原子上都有一个氨基，因此成为α-氨基酸。连接在α-碳原子上的还有一个氢原子和一个可变的侧链R基。各种氨基酸的区别就在于R基的不同。
20种氨基酸的结构要掌握？
12. 理解蛋白质二级和三级结构的类型及特点，四级结构的概念及亚基
见第三题。
亚基：即结构域。多肽链在二级结构或超二级结构的基础上形成三级结构的局部折叠区，它是相对独立的紧密球状实体，称为结构域。
13. 掌握肽键的特点（P164）
肽键是一种酰胺键，通常用羰基碳和酰胺氮之间的单键表示。肽键具有部分双键性质。肽键共振产生几个重要结果：①限制绕肽键的自由旋转，给肽主链的每一个氨基酸残基只保留两个自由度：绕N-Cα碱的旋转和绕Cα-C键的旋转。
②组成肽基的4个原子和2个相邻的Cα原子倾向于共平面，形成所谓多肽主链的酰胺平面也称肽平面。这一性质在肽链折叠成三维结构中很重要。
③C-N键的长度为0.133nm，比正常的Cα-N（0.145nm）键端，但比典型的C=N键（0.125nm）长。估计C-N键具有约40%双键性质，绕键旋转的能障比较高。对肽键来说，这一能障在室温下足以防止旋转，保持酰胺基处于平面。
④肽键具有永久偶极。肽链中肽键都是反式结构，较稳定。
14. 掌握蛋白质的变性作用
见第六题
15. 掌握蛋白质结构与功能的关系
见第七题
2.核酸化学
考试内容
1. 核酸的基本化学组成及分类（P478）
核酸是一种多聚核苷酸，它的基本结构单位是核苷酸（necleotide）。核苷酸还可以进一步分解成核苷和磷酸。核苷再进一步分解生成碱基和戊糖。核酸的分类是根据所含戊糖种类不同分为核糖核酸（RNA）和脱氧核糖核酸（DNA）。
磷酸
核酸→核苷酸戊糖（分为D-核糖和D-2-脱氧核糖）
核苷
碱基（分为嘌呤碱和嘧啶碱）
两类核酸的基本化学组成
2. 核苷酸的结构（P480-481）
核苷酸可分为（核糖）核苷酸和脱氧（核糖）核苷酸两类，两者基本化学结构相同，只是所含戊糖不同。核糖核苷酸是核糖核酸的结构单位，脱氧核糖核苷酸是脱氧核糖核酸的结构单位。
核苷是一种糖苷，由戊糖和碱基缩合而成。糖与碱基之间以糖苷键相连接。糖的第一位碳原子（C1）与嘧啶碱的第一位氮原子(N1)或与嘌呤碱的第九位氮原子(N9)相连接。所以，糖与碱基间的连键是N-C键，一般称之为N-糖苷键。核苷中的碱基与糖环平面互相垂直。（X射线衍射法证明）。核苷中的D-核糖及D-2-脱氧核糖均为呋喃型环状结构。糖环中的C1是不对称碳原子，所以有α-及β-两种构型。但核酸分子中的糖苷键均为β-糖苷键。
核苷中的戊糖羟基被磷酸酯化，就形成核苷酸。因此核苷酸是核苷的磷酸酯。
核糖核苷的碳环上有3个自由羟基，能形成3种不同的核苷酸：2’-核糖核苷酸，3’-核糖核苷酸，5’-核糖核苷酸。脱氧核苷的碳环上有两个自由羟基，所以形成两种脱氧核苷酸：3’-脱氧核糖核苷酸，5’-脱氧核糖核苷酸。生物体内游离存在核苷酸多是5’。
表核苷酸的组成
另：ATP的结构：见482页
3. DNA和RNA一级结构的概念和二级结构主要特点；DNA的三级结构（P482）
核酸的共价结构也就是核酸的一级结构，通常是指核酸的核苷酸序列。核酸中的核苷酸以磷酸二酯键彼此相连。RNA以3’,5’-磷酸二酯键连接核苷酸，DNA的糖为2-脱氧核糖，只能形成3’，5’-磷酸二酯键。
DNA的一级结构是由数量庞大的四种脱氧核糖核苷酸即：dAMP，dGMP，dCMP，dTMP，通过3’,5’-磷酸二酯键连接起来的直线形或环形多聚体。由于DNA的脱氧核糖中C-2’上没有羟基，C-1’上又与碱基相连接，唯一可形成的键是3’,5’-磷酸二酯键，所以DNA没有支链。
（细菌的基因是连续的，无内含子，功能相关的基因组成操纵子，有共同的调节和控制序列，很少重复序列。真核生物的基因是断裂的，有内含子，有大量重复序列。重复序列可分为低拷贝重复，中等程度重复和高度重复；回文结构也即反向重复，越是高等的真核生物其调控序列和重复序列的比例越大。）
RNA的一级结构：也是五分制的线型多聚核糖核苷酸，主要由四种核糖核苷酸即AMP, GMP,CMP和UMP组成。组成RNA的核苷酸也是3’,5’-磷酸二酯键相连。
（原核生物为多顺反子mRNA，以操纵子为转录单位，产生多顺反子mRNA，即一条mRNA链上有多个编码区。真核为单顺反子mRNA）
DNA碱基组成的Chargaff规则：（1）A=T（2）C=G（3）含氨基的碱基（A,C）总数等于含酮基的碱基（G,T）总数，即A+C=G+T.(4)嘌呤的总数等于嘧啶的总数，即A+G=C+T。
Watson and crick 提出DNA双螺旋结构模型的三方面依据：①已知核酸化学结构和核苷酸键长与键角的数据。②是Chargaff的DNA碱基组成规则；③是对DNA纤维进行X射线衍射分析获得的精确结果。这揭示了DNA的二级结构。
DNA二级结构特点：①两条反向平行的多核苷酸链围绕同一中心相互缠绕；两条链均为右手螺旋；②嘌呤与嘧啶碱位于双螺旋的内侧。磷酸与核糖在外侧，彼此通过3’,5’-磷酸二酯键相连接，形成DNA分子的骨架。两条链配对偏向一侧，形成一条大沟和一条小沟。③双螺旋的平均直径为2nm，两个相邻的碱基对之间相距的高度，即碱基堆积距离为0.34nm，两个核苷酸之间的夹角为36°。因此，沿中心轴每旋转一周有10个核苷酸。每一转的高度为3.4nm。
④两条核苷酸链依靠彼此碱基之间的氢键相联系而结合在一起。A只能与T相配对，形成两个氢键；G与C相配对，形成3个氢键。⑤碱基在一条链上的排列顺序不受任何限制。
自然界双螺旋DNA大多为右手螺旋，但也有左手螺旋。其中B型较接近大部分DNA在细胞中的构象。
螺旋类型
A B Z
外形粗短适中细长
螺旋方向右手右手左手
螺旋直径 2.55nm 2.37nm 1.84nm
螺基骤升0.23nm 0.34nm 0.38nm
螺基夹角32.7°34.6°60°
每圈碱基数11 10.4 12
大沟很狭，很深很宽，很深平坦
小沟很宽，浅狭深较狭，很深DNA三级结构：DNA的三级结构是指DNA分子（双螺旋）通过扭曲和折叠所形成的特定构象，包括不同二级结构单元间的相互作用、单链与二级结构单元间的相互作用以及DNA的拓扑特征。超螺旋是DNA三级结构的一种形式。
DNA与蛋白质复合物的结构：生物体内的核酸通常都与蛋白质结合形成复合物，以核蛋白的形式存在。
4. RNA的分类及各类RNA的生物学功能(P496)
RNA通常是单链线型分子，但可自身回折形成局部双螺旋（二级结构），进而折叠（三级结构）。除tRNA外，几乎全部细胞中的RNA都与蛋白质形成蛋白复合物（四级结构）。
mRNA：生物的遗传信息主要贮存于DNA的碱基序列中，但DNA并不直接决定蛋白质的合成。而在真核细胞中，DNA主要贮存于细胞核中的染色体上，而蛋白质的合成唱多存在于细胞质中的核糖体上，需要一种中介物质起着传递信息的作用，即信使RNA。
hnRNA：huterogeneous nuclear RNA。真核生物中，准路形成的前体RNA中有大量非编码序列，这种未经加工的前体mRNA在分子大小上差别很大，通常称为不均一核RNA.
tRNA在蛋白质生物合成过程中具有转运氨基酸和识别密码子的作用。同时，在DNA反转录合成中及其他代谢和基因表达调节中也起重要作用。每一种氨基酸都有其相应的一种或几种tRNA。tRNA的二级结构都呈三叶草形，由于双螺旋结构所占比例甚高，tRNA的二级结构十分
稳定。tRNA的三级结构呈倒L型。
rRNA是组成核糖体的主要成分，核糖体是合成蛋白质的工厂，rRNA在核糖体中催化肽键合成，核糖体中的蛋白质只是维持rRNA的构象，起辅助作用。
snRNA:small nuclear RNA,小核RNA。是真核生物转录后加工过程中RNA剪接体的主要成分。snRNA一直存在于细胞核中，与40种左右的核内蛋白质共同组成RNA剪接体，在RNA转录后加工起重要作用。还有端粒酶RNA，与染色体末端的复制有关；反义RNA（antisenseRNA），参与基因表达的调控。
5. 核酸的主要理化特性(P502)
核酸的化学结构和作为高聚物决定着其物理化学性质。核酸的糖苷键和硫酸二酯键可以被水解。核酸具有磷酸基和碱基，因此表现出酸碱性质。核酸的紫外吸收特征性是因其所含碱基因其的。核酸的变性和复性则与其双螺旋结构有关。
一、核酸的水解：
①酸水解：糖苷键和磷酸之间都能被酸水解，但糖苷键比磷酸酯键更易被酸水解。嘌呤碱的糖苷键比嘧啶碱的对酸更不稳定。
②碱水解：RNA的磷酸酯键更易被碱水解，产生核苷酸。DNA的磷酸酯键则不易被碱水解。是因为RNA的核糖上有2’-OH基，在碱作用下形成磷酸三酯，极不稳定，随即水解。DNA的无2’—OH基，故对碱有一定抗性。
③酶水解：非特异性水解磷酸二酯键的酶为磷酸二酯键，专一水解核酸的磷酸二酯键成为核酸酶（nuclease）。
核酸酶的分类：a）按底物专一性分类：作用于核糖核酸的成为核糖核酸酶（RNase），作用于脱氧核糖核酸的称为脱氧核糖核酸没（DNase）。
b）按对底物作用方式分为：核酸内切酶（endonuclease）和核酸外切酶（exonuclease）。内切酶的作用点在多核苷酸链的内部，而外切酶的作用点从多核苷酸链的末端开始，逐个将核苷酸切下，从而对核酸进行降解。也有既能外切也能内切的。
c）按磷酸二酯键断裂的方式分成：一种是在3’-OH与磷酸基之间断裂，其产物是5’-磷酸核苷酸或寡核苷酸。另一种是在5’-OH与磷酸基之间断裂，其产物是3’-磷酸核苷酸或寡核苷酸。
d）还有双链酶（作用于双链核酸），单链酶(作用于单链核酸)；核酸外切酶作用方向等。
核糖核酸酶类：a）牛胰核糖核酸酶：简称RNase I，只作用于RNA，不作用于DNA。具有极高专一性的内切酶。b）核糖核酸酶T1，具有更高的专一性。c）核糖核酸酶T2（RNase T2）脱氧核糖核酸酶类：a）牛胰脱氧核糖核酸酶（DNase I）
b）牛脾脱氧核糖核酸（DNaseII）
c)链球菌脱氧核糖核酸酶是一个内切酶。d）限制性内切酶：细菌中发现，主要降解外源DNA，具有很严格的碱基序列专一性。第一类限制性内切酶，它在识别序列夏鸥随机切割DNA，
2017年考研农学门类联考《动物生理学与生物化学》真题及详解 动物生理学 一、单项选择题（1～15小题，每小题1分，共15分。下列每题给出的四个选项中，只有一个选项是符合题目要求的） 1．神经细胞产生和维持静息电位的主要离子是（）。 A．Na＋ B．K＋ C．Cl－ D．Ca2＋ 【答案】B 【解析】神经细胞可产生动作电位和静息电位，细胞电位变化由Na＋和K＋共同决定。在动作电位中，Na＋起主导作用；在静息电位中，K＋起主要作用。 2．可兴奋细胞兴奋的共同标志是出现（）。 A．动作电位 B．终板电位 C．腺细胞分泌 D．肌细胞收缩 【答案】A 【解析】可兴奋细胞在受到刺激产生兴奋时，细胞电位发生变化，由静息电位变化为动
作电位。因此，动作电位的出现是可兴奋细胞兴奋的共同标志。 3．下列酶原中，可被肠激酶激活的是（）。 A．胃蛋白酶原 B．胰蛋白酶原 C．糜蛋白酶原 D．羧基肽酶原 【答案】B 【解析】胰蛋白酶原可由肠激酶单独激活，但是糜蛋白酶原需要由肠激酶与少量胰蛋白酶共同作用才可以激活。因此答案选B。 4．下列因素中，可使红细胞沉降率增大的是（）。 A．红细胞比容增大 B．红细胞比容减小 C．血浆白蛋白含量增加 D．血浆球蛋白含量增加 【答案】D 【解析】红细胞沉降率指红细胞在第一小时末下沉的距离。血沉小表示红细胞的悬浮稳定性大，血沉大则表示红细胞的悬浮稳定性小。血沉变化主要取决于血浆的性质。血浆球蛋白含量增加，促使红细胞发生叠连，使红细胞沉降速度加快，红细胞沉降率增大。 5．草酸钾具有抗凝作用的起因是（）。
A．增强抗凝血酶活性 B．可与Ca2＋形成络合物 C．增强纤溶酶的活性 D．可与Ca2＋结合而沉淀 【答案】D 【解析】Ca2＋参与凝血过程中多步反应，草酸钾中的草酸根离子和Ca2＋结合形成草酸钙沉淀，使Ca2＋不能参与凝血过程，影响机体的凝血功能，从而起到抗凝作用。 6．心动周期中，心室液充盈主要是由于（）。 A．心室舒张的抽吸作用 B．骨骼肌的挤压作用 C．胸内负压的抽吸作用 D．心房收缩的挤压作用 【答案】A 【解析】在心动周期中，当心脏处于全心舒张期阶段，静脉血不断流入心房，心房压略高于心室压，房室瓣处于开启状态，血液由心房顺房-室压力梯度进入心室，使心室充盈。 7．肺总容量等于（）。 A．余气量＋肺活量 B．潮气量＋肺活量 C．潮气量＋功能余气量 D．功能余气量＋肺活量
2020考研农学考试大纲 2020考研农学考试大纲将发布,农学考研大纲对于考研农学复习具有指导意义,让复习方向化零为整,提高复习效率,在考研大纲发布后,中国教育在线考研频道第一时间整理2020考研农学考试大纲,速来查阅吧!更有2020考研大纲名师解析,全程助力备考,不容错过。 化学 I、考试性质 农学门类联考化学就是为高等院校与科研院所招收农学门类得硕士研究生而设置得具有选拔性质得全国联考科目。其目得就是科学、公平、有效地测试考生就是否具备继续攻读农学门类各专业硕士学位所需要得知识与能力要求,评价得标准就是高等学校农学学科优秀本科毕业生所能达到得及格或及格以上水平,以利于各高等院校与科研院所择优选拔,确保硕士研究生得招生质量。 II、考查目标 农学门类化学考试涵盖无机及分析化学(或普通化学与分析化学)、有机化学等公共基础课程。要求考生比较系统地理解与掌握化学得基础知识、基本理论与基本方法,能够分析、判断与解决有关理论与实际问题。 III、考试形式与试卷结构 一、试卷满分及考试时间 本试卷满分为150分,考试时间为180分钟。 二、答题方式 答题方式为闭卷、笔试。 三、试卷内容结构 无机及分析化学50% 有机化学50% 四、试卷题型结构 单项选择题30小题,每小题2分,共60分 填空题35空,每空1分,共35分 计算、分析与合成题8小题,共55分 IV、考查范围 无机及分析化学
无机及分析化学考试内容主要包括:化学反应得一般原理、近代物质结构理论、溶液化学平衡、电化学等基础知识;分析误差与数据处理得基本概念,滴定分析、分光光度分析与电势分析等常用得分析方法。要求考生掌握无机及分析化学得基础知识与基本理论,具有独立分析与解决有关化学问题得能力。 一、溶液与胶体 考试内容 分散系溶液浓度得表示方法稀溶液得通性胶体溶液 考试要求 1、了解分散系得分类及特点。 2、掌握物质得量浓度、物质得量分数与质量摩尔浓度得表示方法及计算。 3、掌握稀溶液依数性得基本概念、计算及其在生活与生产中得应用。 4、掌握胶体得特性及胶团结构式得书写。 5、掌握溶胶得稳定性与聚沉。 二、化学热力学基础 考试内容 热力学基本概念热化学及化学反应热得计算化学反应方向得判断 考试要求 1、了解热力学能、焓、熵及吉布斯自由能等状态函数得性质,功与热等概念。 2、掌握有关热力学第一定律得计算:恒压热与焓变、恒容热与热力学能变得关系及成立得条件。 3、掌握化学反应热、热化学方程式、化学反应进度、标准态、标准摩尔生成焓、标准摩尔生成吉布斯自由能、化学反应得摩尔焓变、化学反应得摩尔熵变、化学反应得摩尔吉布斯自由能变等基本概念及吉布斯判据得应用。 4、掌握化学反应得、、、得计算。 5、掌握吉布斯亥姆霍兹方程得计算及温度对反应自发性得影响。 6、掌握化学反应方向得自由能判据。 三、化学反应速率与化学平衡 考试内容 化学反应速率基本概念及速率方程式反应速率理论化学平衡及移动
仲恺农业工程学院2018年本科插班生招生考试 生物化学课程考试大纲 绪论 第一章蛋白质 掌握蛋白质的化学组成，蛋白质和氨基酸的理化性质及分类，进而了解蛋白质的分子结构以及结构与功能的关系。 第一节蛋白质在生命活动中的重要作用 第二节蛋白质分类 第三节蛋白质的化学组成 第四节蛋白质的化学结构 第五节蛋白质的高级结构 第六节多肽、蛋白质结构与功能的关系 第七节蛋白质的理化性质 重点与难点：20种氨基酸的结构、分类及性质，蛋白质一级结构及高级结构，蛋白质结构与功能的关系，蛋白质的理化性质。 第二章核酸 掌握核酸的化学组成、分子结构及理化性质。 第一节核酸的概述 第二节核酸结构 第三节核酸性质 重点与难点：核酸的化学组成、分子结构及理化性质。 第三章生物催化剂-酶和维生素 掌握酶的概念、分类、化学结构及结构与功能的关系、酶的作用机理及影响酶促反应速度的因素以及维生素的概念、类别和功能。了解酶活性的调节、酶的命名。 第一节酶的概念 第二节分类与命名 第三节酶的作用机制 第四节影响酶促反应速度的因素
第五节别构酶和同工酶 第六节酶的分离提纯与活力测定 第七节微生素的概念、类别和功能 第八节水溶性维生素 第九节脂溶性维生素 重点与难点：酶的概念、作用机理及影响酶促反应速度的因素。维生素的功能。 第四章生物膜与物质运输 掌握膜的组成、结构和功能。 第一节生物膜的组成 第二节生物膜的结构 第三节生物膜的功能 重点与难点：生物膜的结构和功能。 第五章生物氧化 了解生物氧化的特点，掌握通过电子呼吸链生成水的基本过程以及ATP 的产生、贮存和利用的机理。 第一节生物氧化概述 第二节电子传递链 第三节氧化磷酸化 重点与难点：生物氧化中水的生成以及ATP的产生、贮存和利用的机理。 第六章糖代谢 了解糖在动物体内的功能、糖代谢的概况，掌握糖代谢的途径，特别是糖的分解代谢和糖异生的过程及其生理意义。 第一节代谢概念和意义 第二节双糖与多糖的酶促降解 第三节糖酵解 第四节三羧酸循环 第五节磷酸戊糖途径（HMP途径） 第六节糖类的生物合成
2013考研农学门类联考生物化学真题及答案 一、选择题 1.具有四级结构的蛋白质特征是： A.分子中必定含有辅基 在两条或两条以上具有三级结构多肽链的基础上，肽链进一步折叠，盘曲形成。 C.在每条肽链都具有独立的生物学活性 依赖肽键维子四级结构的稳定性. E.由两条或两条以上具有三级结构的多肽链组成 【参考答案】E 【考查知识点】蛋白质的结构 2.大部分真核细胞 mRNA 的 3’-末端都具有： A.多聚 A B.多聚 U C.多聚 T D.多聚 C E.多聚 G 【参考答案】A 【考查知识点】第一章 mRNA 的结构 3.关于 PH 对酶活性的影响，以下哪项不对 A.影响必需基因解离状态 B.也能影响底物的解离状态 C.酶在一定 PH 范围内发挥最高活性 D.破坏酶蛋白的一级结构 E.PH 改变并影响酶的 Km 值
【参考答案】E 【考查知识点】第三章。酶和 PH 4.肌糖原分解不能直接补充血糖的原因是? A.肌肉组织是贮存葡萄糖的器官B.肌肉组织缺乏葡萄糖激酶 肌肉组织缺乏葡萄糖-6-磷酸酶 肌肉组织缺乏磷酸酶 E.肌糖原分解的是乳酸 【参考答案】C 【考查知识点】第五章糖糖原作用机理 5.酮体生成过多主要是由于：. A.摄入脂肪过多 B.体内脂肪代谢紊乱 C.脂肪运转障碍 D.肝油低下 E.糖供给不足或利用障碍 【参考答案】E 【考查知识点】第五章糖酮体 6.ATP 的贮存形式是? A.磷酸烯醇式丙酮酸 B.磷脂酰激酶 C.肌酸 D.磷酸肌醛
E.GTP 【参考答案】A 【考查知识点】第五章糖 ATP 7.嘌呤核苷酸循环脱氧氨基作用主要在那些组织中进行 A.肝 B.肾 C.脑 D.肌肉 E.肺 【参考答案】A 【考查知识点】第七章嘌呤核苷酸循环 8.提供其分子中全部 N 和 C 原子合成嘌呤环的氨基酸是? A．丝氨酸 B．天冬氨酸 C．甘氨酸 D．丙氨酸 E．谷氨酸 【参考答案】C 【考查知识点】蛋白质第二章 9.变构剂调节的机理是? A.与必需基因结合 B.与调节亚基或调节部位结合 C.与活性中心结合 D.与辅助因子结合
2020农学考研大纲 数学 I.考试性质 农学门类联考数学是为高等院校和科研院所招收农学门类的硕士研究生而设置的具有选拔性质的全国联考科目。其目的是科学、公平、有效地测试考生是否具备继续攻读农学门类各专业硕士学位所需要的知识和能力要求，评价的标准是高等学校农学学科优秀本科毕业生所能达到的及格或及格以上水平，以利于各高等院校和科研院所择优选拔，确保硕士研究生的招生质量。 II.考查目标 农学门类数学考试涵盖高等数学、线性代数、概率论与数理统计等公共基础课程。要求考生比较系统地理解数学的基本概念和基本理论，掌握数学的基本方法，具备抽象思维能力、逻辑推理能力、空间想象能力、运算能力以及综合运用所学的知识分析问题和解决问题的能力。 III.考试形式和试卷结构 一、试卷满分及考试时间 试卷满分为150分，考试时间为180分钟. 二、答题方式 答题方式为闭卷、笔试. 三、试卷内容结构 高等数学56% 线性代数22%
概率论与数理统计22% 四、试卷题型结构 单项选择题8小题，每小题4分，共32分 填空题6小题，每小题4分，共24分 解答题(包括证明题)9小题，共94分 Ⅳ.考查内容 高等数学 一、函数、极限、连续 考试内容 函数的概念及表示法函数的有界性、单调性、周期性和奇偶性复合函数、反函数、分段函数和隐函数基本初等函数的性质及其图形初等函数函数关系的建立 数列极限与函数极限的定义及其性质函数的左极限和右极限无穷小量和无穷大量的概念及其关系无穷小量的性质及无穷小量的比较极限的四则运算极限存在的两个准则：单调有界准则和夹逼准则两个重要极限： 函数连续的概念函数间断点的类型初等函数的连续性闭区间上连续函数的性质 考试要求 1.理解函数的概念，掌握函数的表示法，会建立应用问题中的函数关系. 2.了解函数的有界性、单调性、周期性和奇偶性. 3.理解复合函数及分段函数的概念，了解反函数及隐函数的概念. 4.掌握基本初等函数的性质及其图形，了解初等函数的概念.
《基础生物化学》实验课教学大纲 课程编号：B1014101 适用专业：农学、植保、园艺 课程性质：必修课 开课学期：第三学期 总学时：70学时 教学时数：理论课学时数44学时； 实验课学时数26学时； 实践课学时数0天。 一．性质与任务 生物化学实验是生物化学教学的重要组成部分，它和生物化学理论教学都具有同等重要的地位。生化实验技术广泛用于生命科学许多领域的研究。 １．通过实验课的教学，使学生掌握比色、层析、电泳、离心等生物化学基本实验方法的原理和操作技能，学会选择正确的方法进行生物材料中多种物质的分离，提纯及鉴定。 ２．培养学生严谨的科学态度及分析、解决问题的能力。同时通过实验加深学生对生物化学基本理论的理解。 （1）学生能够自行预习实验讲义，做好实验前准备。 （2）学生能够借助教材及说明书正确使用常用仪器。 （3）学生能够运用所学理论知识对实验现象进行正确分析解释。 （4）学生能够正确记录和处理实验数据，绘制曲线，说明实验结果，撰写合格的实验报告。 ３．培养学生主动探索的精神和遵守纪律爱护公物的思想品德。 二．基本要求与重点难点 基本要求： １．使学生了解系列化实验课的重要性，明确生化实验课的地位和任务。 ２．课前自行完成预习，做好课前准备。 ３．掌握实验原理和基本的操作技术。 ４．了解常用仪器的性能，学会调整及使用方法。 ５．正确记录和处理实验数据，正确分析、解释实验现象，并撰写合格的实验报告。 重点： １．熟悉生化实验的基本原理和常用方法。 ２．常用仪器的调整和使用：如离心、比色等。
３．对实验现象、结果的分析和解释。 难点： 对实验现象做出正确的分析和解释。 三、实验内容与学时分配 课程名称：生物化学实验课程总学时：70 实验学时：26
2018年考研农学门类联考考试大纲（完整版） 数学 I.考试性质 农学门类联考数学是为高等院校和科研院所招收农学门类的硕士研究生而设置的具有选拔性质的全国联考科目。其目的是科学、公平、有效地测试考生是否具备继续攻读农学门类各专业硕士学位所需要的知识和能力要求，评价的标准是高等学校农学学科优秀本科毕业生所能达到的及格或及格以上水平，以利于各高等院校和科研院所择优选拔，确保硕士研究生的招生质量。 II.考查目标 农学门类数学考试涵盖高等数学、线性代数、概率论与数理统计等公共基础课程。要求考生比较系统地理解数学的基本概念和基本理论，掌握数学的基本方法，具备抽象思维能力、逻辑推理能力、空间想象能力、运算能力以及综合运用所学的知识分析问题和解决问题的能力。III.考试形式和试卷结构 一、试卷满分及考试时间 试卷满分为150分，考试时间为180分钟. 二、答题方式 答题方式为闭卷、笔试. 三、试卷内容结构 高等数学56% 线性代数22% 概率论与数理统计22% 四、试卷题型结构
单项选择题8小题，每小题4分，共32分 填空题6小题，每小题4分，共24分 解答题(包括证明题)9小题，共94分 Ⅳ.考查内容 高等数学 一、函数、极限、连续 考试内容 函数的概念及表示法函数的有界性、单调性、周期性和奇偶性复合函数、反函数、分段函数和隐函数基本初等函数的性质及其图形初等函数函数关系的建立 数列极限与函数极限的定义及其性质函数的左极限和右极限无穷小量和无穷大量的概念及其关系无穷小量的性质及无穷小量的比较极限的四则运算极限存在的两个准则：单调有界准则和夹逼准则两个重要极限： 函数连续的概念函数间断点的类型初等函数的连续性闭区间上连续函数的性质 考试要求 1.理解函数的概念，掌握函数的表示法，会建立应用问题中的函数关系. 2.了解函数的有界性、单调性、周期性和奇偶性. 3.理解复合函数及分段函数的概念，了解反函数及隐函数的概念. 4.掌握基本初等函数的性质及其图形，了解初等函数的概念. 5.了解数列极限和函数极限(包括左极限和右极限)的概念. 6.了解极限的性质与极限存在的两个准则，掌握极限的四则运算法则，掌握利用两个重要极限求极限的方法.
中国科学院研究生院 2012年招收攻读硕士学位研究生入学统一考试试题 科目名称：无机化学 考生须知： 1．本试卷满分为150分，全部考试时间总计180分钟。 2．所有答案必须写在答题纸上，写在试题纸上或草稿纸上一律无效。 3．可以使用无字典存储和编程功能的电子计算器。 一、选择题 ( 共20题，每题2分，共40分 ) 1.下列各氧化物中，金属的原子轨道中不存在单电子的是： (A) Mn 3O 4 (B) Fe 3O 4 (C) Pb 3O 4 (D) Cr 2O 3 2. 根据软硬酸碱理论，下列金属离子中，最软的酸是： (A) Zn 2+ (B) Ca 2+ (C) Mn 2+ (D) Ni 2+ 3.下列金属中，与汞不能生成汞齐合金的是： (A) Zn (B) Ag (C) Fe (D) Cu 4. 主量子数n=4, m s =1/2时，可允许的最多电子数为： (A) 6 (B) 16 (C) 12 (D) 8 5. 下列叙述正确的是： (A) 在复合反应中，反应级数与反应分子数必定相等 (B) 通常，反应活化能越小，反应速率常数越大，反应越快 (C) 加入催化剂，使正反应和逆反应的活化能减小相同的倍数 (D) 反应温度升高，活化分子数减低，反应加快 6. 下列含氧酸盐中热稳定性最差的是： (A) K 2CO 3 (B) ZnCO 3 (C) CaCO 3 (D) Na 2CO 3 7. 下列离子半径从小到大顺序正确的是： (A) Li +< Na +< Mg 2+ 2016农学门类联考415动物生理学与生物化学考纲动物生理学 I.考试性质 农学门类联考动物生理学与生物化学是为高等院校和科研院所招收农学门类的硕士研究生而设置的具有选拔性质的全国联考科目。其目的是科学、公平、有效地测试考生是否具备继续攻读农学门类各专业硕士学位所需要的知识和能力要求，评价的标准是高等学校农学学科优秀本科毕业生所能达到的及格或及格以上水平，以利于各高等院校和科研院所择优选拔，确保硕士研究生的招生质量。 II.考查目标 动物生理学 1.系统地掌握动物生理学的基本概念、基本原理和基本实验技能，能够从细胞和分子水平、器官和系统及整体水平理解动物机体的各种正常功能活动及其内在机制。 2.能够运用动物生理学的基本概念、基本原理和基本方法分析和解决有关理论和实际问题。 生物化学 1.了解生物化学研究的基本内容及发展简史，理解和掌握生物化学有关的基本概念、理论以及实验原理和方法。 2.能够运用辩证的观点正确认识生命现象的生物化学本质和规律，具备分析问题和解决问题的能力。 III.考试形式和试卷结构 一、试卷满分及考试时间 本试卷满分为150分，考试时间为180分钟。 二、答题方式 答题方式为闭卷、笔试。 三、试卷内容结构 动物生理学50% 生物化学50% 四、试卷题型结构 单项选择题30小题，每小题1分，共30分 简答题6小题，每小题8分，共48分 实验题2小题，每小题10分，共20分 分析论述题4小题，每小题13分，共52分 IV.考查范围 动物生理学 一、动物生理学概述 (一)动物生理学的研究对象、研究任务和研究方法 (二)机体与内环境 1.生命现象的基本特征 2.机体的内环境、稳态及生理意义 (三)动物机体生理功能的主要调节方式 1.神经调节 2.体液调节 3.自身调节 (四)机体生理功能的控制系统 考研复习2020考研农学大纲生物化学详解 2014考研农学大纲生物化学部分是比较简单的，只要同学们理解着记忆，加强基本概念、原理和基础理论的理解和掌握，最后一定能取得理想的成绩，下面我们就一起来了解一下。 一、生物化学考查目标 生物化学是研究生物体的物质组成和生命过程中的化学变化的一门科学。或者说是研究生命现象及其化学本质的科学，它利用化学的理论和方法作为主要手段研究生物(微生物、植物、动物及人体等)的化学组成、生命物质各组分的结构和性质、及它们在生命过程中的变化规律的一门科学。试图用化学的观点来揭示生命现象。农学考研大纲对该学科的考查目标为： 1、了解生物化学研究的基本内容及发展简史，理解和掌握生物化学有关的基本概念、理论以及实验原理和方法。 2、能够运用辩证的观点正确认识生命现象的生物化学本质和规律，具备分析问题和解决问题的能力。 二、生物化学考点解析 新大纲考查知识点同2013年大纲要求，明确考试内容有糖类、蛋白质、核酸、酶、脂类等各种生命物质物质的结构特点、化学组成和性质及代谢过程。 以下是对大纲中各考点进行的解析及复习要点： 1、生物化学概述 了解生物化学研究的基本内容和发展简史。 2、蛋白质化学 掌握蛋白质的概念和生物学意义;掌握氨基酸的两性性质、等电种常见氨基酸的分类20点和光吸收性质，理解氨基酸酸碱性，熟知． 及三字简写，尤其是20种常见氨基酸的三字符表示，应引起考生高度重视;掌握肽的概念及理化性质、蛋白质层面结构与功能关系、结构特点;掌握蛋白质相对分子量、两性电离及等电点、蛋白质的胶体性质、紫外光吸收特征、变性与复性;理解和掌握蛋白质抽提原理及方法、蛋白质分离与纯化的主要方法：电泳、层析和离心、蛋白质的定量方法。 3、核酸化学 了解核酸的种类和组成单位;理解DNA的一级结构、二级结构、三级结构和RNA的分子结构：tRNA的结构、mRNA的结构、rRNA的结构，并掌握每种结构的特点;掌握核酸的一般性质、紫外光吸收特征、核酸的变性与复性;重点掌握核酸的分离纯化步骤及方法。 4、酶 了解酶的基本概念和作用特点以及酶的国际分类和命名;理解酶的活性中心、酶的专一行和高效性机制;掌握影响酶促反应速度的主要因素;理解别构酶和共价修饰酶、同工酶、维生素和辅酶的概念;重点掌握酶的分离纯化步骤和常用方法。 5、糖类代谢 2018农学门类414植物生理学与考纲 I.考试性质 农学门类联考植物生理学与生物化学是为高等院校和科研院所招收农学门类的而设置的具有选拔性质的全国联考科目。其目的是科学、公平、有效地测试考生是否具备继续攻读农学门类各专业学位所需要的知识和能力要求，评价的标准是高等学校农学学科优秀本科毕业生所能达到的及格或及格以上水平，以利于各高等院校和科研院所择优选拔，确保硕士研究生的质量。 II.考查目标 植物生理学 1.了解植物生理学的研究内容和发展简史，认识植物生命活动的基本规律，理解和掌握植物生理学的基本概念、基础理论知识和主要实验的原理与方法。 2.能够运用植物生理学的基本原理和方法综合分析、判断、解决有关理论和实际问题。 生物化学 1.了解生物化学研究的基本内容及发展简史，理解和掌握生物化学有关的基本概念、理论以及实验原理和方法。 2.能够运用辩证的观点正确认识生命现象的生物化学本质和规律，具备分析问题和解决问题的能力。 III.考试形式和试卷结构 一、试卷满分及考试时间 本试卷满分为150分，考试时间为180分钟。 二、答题方式 答题方式为闭卷、笔试。 三、试卷内容结构 植物生理学50% 50% 四、试卷题型结构 单项选择题30小题，每小题1分，共30分 简答题6小题，每小题8分，共48分 实验题2小题，每小题10分，共20分 分析论述题4小题，每小题13分，共52分 IV.考查范围 植物生理学 一、植物生理学概述 (一)植物生理学的研究内容 (二)植物生理学的发展简史 二、植物细胞生理 (一)植物细胞概述 1.细胞的共性 2.高等植物细胞特点 (二)植物细胞的亚显微结构与功能 1.植物细胞壁的组成、结构和生理功能 2.植物细胞膜系统 3.细胞骨架 中国农业大学2018年《农业概论》考研大纲 一、考试性质 农业概论是中国农业大学科学技术史硕士研究生入学考试科目之一，是根据农业概论的内容体系和考核目标由学校自行命题的选拔性考试科目。农业概论考试的目的是测试考生的相关知识基础、理论分析能力和综合素质。 二、考试内容 农业概论考试内容包括农业在自然-社会大系统中的地位与作用、世界农业、中国农业、现代农业科技革命及农产品国际贸易四部分。 （一）自然-社会大系统中的农业 1、农业生产的本质与基本特征 2、农业在人类社会发展中的作用 3、农业与国民经济发展（农业的基础地位与作用；农业与国民经济其他部门的关系） 4、农业与农村的内部结构（农业生产各部门之间的相互关系；农业与农村非农产业的相互关系；农村经济、社会发展的整体性和综合性） 5、农业与自然生态环境（农业生产与自然环境；全球气候变化与农业；农业环境与农业生态环境保护） （二）世界农业 1、世界农业发展进程经历的主要阶段 2、世界大农区的划分 3、主要国家农业发展及其特点（美国、法国、日本、以色列等） （三）中国农业 1、中国农业概况（农业资源和中国农业自然资源的主要特点；农业区划和中国综合农业区的主要特点；农业合作经济；农业产业化经营） 2、种植业（大田作物的分类，品种选育和种子工程，种植制度；我国园艺业的发展；植物保护；土壤的物质组成和肥料的种类） 3、养殖业（动物科学学科；草业的地位与作用；特种经济动物） 4、林业（森林种类及用途；农林复合系统） 5、农产品加工（食品科学与工程学科；食品加工技术） 6、农业工程（农业工程学科；设施农业；精确农业的基本原理与技术体系） （四）现代农业科技革命及农产品国际贸易 2010年农学门类联考考试大纲 化学 Ⅰ.考察目标 农学门类化学考试涵盖无机及分析化学(或普通化学和分析化学)、有机化学等公共基础课程。要求考生比较系统地理解和掌握化学的基础知识、基本理论和基本方法，能够分析、判断和解决有关理论和实际问题。 Ⅱ.考试形式和试卷结构 一、试卷满分及考试时间 本试卷满分为150分，考试时间为180分钟。 二、答题方式 答题方式为闭卷、笔试。 三、试卷内容结构 无机及分析化学 50% 有机化学 50% 四、试卷题型结构 单项选择题 30小题，每小题2分，共60分 填空题 35空，每空1分，共35分 计算、分析与合成题 8小题，共55分 Ⅲ．考查范围 无机及分析化学 无机及分析化学考试内容主要包括：化学反应的一般原理、近代物质结构理论、溶液化学平衡、电化学等基础知识；分析误差和数据处理的基本概念，滴定分析、分光光度分析和电势分析等常用的分析方法。要求考生掌握无机及分析化学的基础知识和基本理论，具有独立分析和解决有关化学问题的能力。 一、溶液和胶体 考试内容 分散系溶液浓度的表示方法稀溶液的通性胶体溶液 考试要求 1．了解分散系的分类及特点。 2．掌握物质的量浓度、物质的量分数和质量摩尔浓度的表示方法及计算。 3．掌握稀溶液依数性的基本概念、计算及其在生活和生产中的应用。 4．掌握胶体的特性及胶团结构式的书写。 5．掌握溶胶的稳定性与聚沉。 二、化学热力学基础 考试内容 热力学基本概念热化学及化学反应热的计算化学反应方向的判断 考试要求 1．了解热力学能、焓、熵及吉布斯自由能等状态函数的性质，功与热等概念。 2．掌握有关热力学第一定律的计算：恒压热与焓变、恒容热与热力学能变的关系及成立的条件。 3．掌握化学反应热、热化学方程式、化学反应进度、标准态、标准摩尔生成焓、标准摩尔生成吉布斯自由能、化学反应的摩尔焓变、化学反应的摩尔熵变、化学反应的摩尔吉布斯自由能变等基本概念及吉布斯判据的应用。 4．掌握化学反应的△r H m、△r S m、△r G m、△r G m的计算。 5．掌握吉布斯一亥姆霍兹方程的计算及温度对反应自发性的影响。 6．掌握化学反应方向的自由能判据。 三、化学反应速率和化学平衡 考试内容 化学反应速率基本概念及速率方程式反应速率理论化学平衡及移动 考试要求 1．理解化学反应速率、基元反应、复杂反应、反应级数、活化分子、有效碰撞及活化能等基本概念。 2．掌握质量作用定律及化学反应速率方程式的书写。 3．掌握浓度、温度及催化剂对化学反应速率的影响。 4．掌握化学平衡常数的意义及表达式的书写。 5．掌握△r m 与K 6．掌握浓度、压力、温度对化学平衡移动的影响。 7．掌握化学等温方程式和平衡常数的有关计算。 数学(农)大纲一、函数、极限、连续函数的概念及表示法函数的有界性、单调性、周期性和奇偶性复合函数、反函数、分段函数和隐函数基本初等函数的性质及其图形初等函数函数关系的建立数列极限与函数极限的定义及其性质函数的左极限和右极限无穷小量和无穷大量的概念及其关系无穷小量的性质及无穷小量的比较极限的四则运算极限存在的两个准则:单调有界准则和夹逼准则两个重要极限:函数连续的概 念函数间断点的类型初等函数的连续性闭区间上连续函数的性质1. 理解函数的概念,掌握函数的表示法,会建立应用问题的函数关系。 2. 了解函数的有界性、单调性、周期性和奇偶性。 3. 理解复合函数及分段函数的概念,了解反函数及隐函数的概念。 4. 掌握基本初等函数的性质及其图形,了解初等函数的概念。 5. 了解数列极限和函数极限(包括左极限和右极限)的概念。 6了解极限的性质与极限存在的两个准则,掌握极限的四则运算法则,掌握利用两个重要极限求极限的方法。7理解无穷小量的概念和基本性质,掌握无穷小量的比较方法,了解无穷大量的概念及其与无穷小量的关系。 8. 理解函数连续性的概念(含左连续与右连续),会判断函数间断点的类型。 9. 了解连续函数的性质和初等函数 的连续性,理解闭区间上连续函数的性质(有界性、最大值和最小值定理、介值定理),并会应用这些性质。二、一元函数微分学导数和微分的概念导数的几何意义函数的可导性与连续性之间的关系平面曲线的切线和法线导数和微分的四则运算基本初等函数的导数复合函数和隐函数的微分法高阶导数微分中值定理洛必达(L’Hospital)法则函数单调性的判别函数的极值函数图形的凹凸性、拐点及渐近线函数的最 ２018农学门类４１4植物生理学与生物化学考 纲 Ｉ、考试性质 农学门类联考植物生理学与生物化学就是为高等院校与科研院所招收农学门类得硕士研究生而设置得具有选拔性质得全国联考科目。其目得就是科学、公平、有效地测试考生就是否具备继续攻读农学门类各专业硕士学位所需要得知识与能力要求,评价得标准就是高等学校农学学科优秀本科毕业生所能达到得及格或及格以上水平,以利于各高等院校与科研院所择优选拔,确保硕士研究生得招生质量。 II、考查目标 植物生理学 １、了解植物生理学得研究内容与发展简史,认识植物生命活动得基本规律,理解与掌握植物生理学得基本概念、基础理论知识与主要实验得原理与方法。 2、能够运用植物生理学得基本原理与方法综合分析、判断、解决有关理论与实际问题。 生物化学 1、了解生物化学研究得基本内容及发展简史,理解与掌握生物化学有关得基本概念、理论以及实验原理与方法。 2、能够运用辩证得观点正确认识生命现象得生物化学本质与规律,具备分析问题与解决问题得能力。 III、考试形式与试卷结构 一、试卷满分及考试时间 本试卷满分为1５０分，考试时间为180分钟。 二、答题方式 答题方式为闭卷、笔试。 三、试卷内容结构 植物生理学50% 生物化学 5０％ 四、试卷题型结构 单项选择题3０小题,每小题1分，共3０分 简答题6小题,每小题８分，共４８分 实验题2小题,每小题1０分，共２0分 分析论述题4小题,每小题13分,共５2分 ＩV、考查范围 植物生理学 一、植物生理学概述 (一）植物生理学得研究内容 (二)植物生理学得发展简史 二、植物细胞生理 (一)植物细胞概述 1、细胞得共性 2、高等植物细胞特点 （二)植物细胞得亚显微结构与功能 １、植物细胞壁得组成、结构与生理功能 生物化学 一、生物化学概述 (一)生物化学研究的基本内容 (二)生物化学的发展简史 二、蛋白质化学 (一)蛋白质的概念与生物学意义 (二)氨基酸 1．氨基酸的基本结构和性质 2、根据R基团极性对构成蛋白质的20种氨基酸进行分类 3、构成蛋白质的20种氨基酸的三字符 (三)蛋白质的结构与功能 1．肽的概念及理化性质 2．蛋白质的初级结构 3．蛋白质的高级结构(二级结构、超二级结构和结构域、三级结构、四级结构) 4．蛋白质的结构与功能的关系 (四)蛋白质的理化性质 1．蛋白质的相对分子质量 2．蛋白质的两性电离及等电点 3．蛋白质的胶体性质 4．蛋白质的紫外吸收特征 5．蛋白质的变性及复性 (五)蛋白质的分离与纯化 1．蛋白质的抽提原理及方法 2．蛋白质分离与纯化的主要方法：电泳、层析和离心 3．蛋白质的定量方法 三、核酸化学 (一)核酸的种类和组成单位 (二)核酸的分子结构 1．DNA的分子结构：DNA的一级结构、二级结构、三级结构 2．RNA的分子结构：tRNA的结构、mRNA的结构、rRNA的结构 (三)核酸的理化性质 1．核酸的一般性质 2．核酸的紫外吸收特征 3．核酸的变性及复性 (四)核酸的分离纯化 四、酶 (一)酶的基本概念和作用特点 (二)酶的国际分类和命名 (三)酶的作用机制 1．酶的活性中心 2．酶的专一性和高效性机制 (四)影响酶促反应速度的主要因素 (五)别构酶和共价修饰酶 (六)同工酶 (七)维生素和辅酶 (八)酶的分离纯化 五、糖类代谢 (一)生物体内的糖类 (二)单糖的分解作用 1．糖酵解 2．三羧酸循环 3．磷酸戊糖途径 (三)糖异生 六、生物氧化 (一)生物氧化的基本概念 (二)电子传递链 1．电子传递链的组成 2．电子传递的抑制剂 (三)氧化磷酸化 1．氧化磷酸化的类型 2020考研农学门类联考考试大纲已公布 出国留学考研网为大家提供2018考研农学门类联考考试大纲已公布，更多考研资讯请关注我们网站的更新! 2018考研农学门类联考考试大纲已公布 数学 I.考试性质 农学门类联考数学是为高等院校和科研院所招收农学门类的硕士研究生而设置的具有选拔性质的全国联考科目。其目的是科学、公平、有效地测试考生是否具备继续攻读农学门类各专业硕士学位所需要的知识和能力要求，评价的标准是高等学校农学学科优秀本科毕业生所能达到的及格或及格以上水平，以利于各高等院校和科研院所择优选拔，确保硕士研究生的招生质量。 II.考查目标 农学门类数学考试涵盖高等数学、线性代数、概率论与数理统计等公共基础课程。要求考生比较系统地理解数学的基本概念和基本理论，掌握数学的基本方法，具备抽象思维能力、逻辑推理能力、空间想象能力、运算能力以及综合运用所学的知识分析问题和解决问题的能力。 III.考试形式和试卷结构 一、试卷满分及考试时间 试卷满分为150分，考试时间为180分钟. 二、答题方式 答题方式为闭卷、笔试. 三、试卷内容结构 高等数学56% 线性代数22% 概率论与数理统计22% 四、试卷题型结构 单项选择题8小题，每小题4分，共32分 填空题6小题，每小题4分，共24分 解答题(包括证明题)9小题，共94分 Ⅳ.考查内容 高等数学 一、函数、极限、连续 考试内容 函数的概念及表示法函数的有界性、单调性、周期性和奇偶性复合函数、反函数、分段函数和隐函数基本初等函数的性质及其图形 初等函数函数关系的建立 数列极限与函数极限的定义及其性质函数的左极限和右极限无穷小量和无穷大量的概念及其关系无穷小量的性质及无穷小量的比较 极限的四则运算极限存在的两个准则：单调有界准则和夹逼准则两 个重要极限： 函数连续的概念函数间断点的类型初等函数的连续性闭区间上连续函数的性质 考试要求 1.理解函数的概念，掌握函数的表示法，会建立应用问题中的函数关系. 2.了解函数的有界性、单调性、周期性和奇偶性. 3.理解复合函数及分段函数的概念，了解反函数及隐函数的概念. 804微生物学 一、基础： 1.了解微生物及微生物的五大共性。 2.了解微生物学的研究内容和根本任务。 3.了解微生物发展史上和主要代表人物的贡献。 二、原核生物的形态、构造和功能： 1.了解细菌的形态、大小、结构与功能（包括细胞壁，细胞膜，细胞质、内含物和核质体这些一般构造，芽孢，糖被，鞭毛，菌毛和性毛等特殊构造）、繁殖方式、菌落特征、食品发酵工业中有重要用途细菌的菌名和用途。 2.理解G+和G-菌细胞壁的组成、构造及革兰氏染色的机理；溶菌酶与青霉素的作用机制；了解4类缺壁细菌的形成、特点和实际应用。 3.理解液态镶嵌模型、芽孢的耐热机制。 4.了解放线菌的形态构造、繁殖方式、菌落特点和有重要用途放线菌的菌名和用途。 5.了解古生菌的主要类群，在进化途径和细胞结构上的特点。 6.了解蓝细菌、支原体、衣原体和立克次氏体的主要特点。 三、真核生物的形态、构造和功能： 1.了解菌物、真菌、酵母菌、霉菌和蕈菌的范畴；了解真核微生物的细胞构造及原核生物与真核微生物的不同。 2.了解酵母菌的形态和大小、繁殖方式、生活史、菌落特征、食品发酵工业中有重要用途酵母菌的菌名和用途。 3.了解霉菌菌丝和菌丝体的类型、特化结构、霉菌的繁殖方式、菌落特征、食品发酵工业中有重要用途霉菌的菌名和用途；熟悉根霉、毛霉、梨头霉、青霉、曲霉的菌体形态和菌落形态。 四、病毒和亚病毒： 1.掌握病毒的特性；了解病毒粒的构造、成分、对称机制；病毒核酸的类型。 2.熟悉噬菌体与宿主的关系。 3.理解病毒的复制周期（烈性噬菌体的裂解性生活史）；一步生长曲线3个时期的特点，潜伏期、裂解量的计算；病毒基因组表达与复制的特点；噬菌体效价的测定方法。 4.理解温和噬菌体的存在形式、溶源性细菌的特性和溶源转变的现象和本质。 5.了解噬菌体侵染与异常发酵。 6.了解病毒多角体的实际应用。 7.了解类病毒，拟病毒，朊病毒。 五、微生物的营养和培养基： 1.了解微生物所需营养物的种类及功能（六大营养要素；生长因子的种类）。 2.了解微生物的营养类型（以能源和碳源来划分）。 3.掌握配制培养基的原则；了解四大类微生物常用的培养基、培养基的分类（根据对培养基成分的了解分类；根据物理状态分类；根据用途分类：选择性培养基，加富培养基，鉴别性培养基）；理解选择性培养基、加富培养基和鉴别性培养基的应用原理及在特定微生物筛选、鉴别中的应用。 4.了解特定微生物的筛选方法（选择性培养基，选择性培养条件） 5.了解营养物质进入细胞的4种方式的特点。 六、微生物的新陈代谢： 1.理解化能异养微生物产能方式和微生物发酵类型的多样性。 2010考研农学门类联考生物化学真题及答案 五、单项选择题：22～36 小题，每小题 1 分，共 15 分。下列每题给出的四个选项中，只有一个选项是符合题目要求的。 22．1961 年，F.Jacob 呾 J.Monod 提出了（）。A．中心法则 B．中间产物学说C．操纵子学说D．诱导契合学说 【答案】C 【解析】A 项，中心法则学说由 Francis.Crick 于 1958 年提出。B 项，中间产物学说由 Brown 呾 Henri 提出。C 项，操纵子学说是 F.Jacob 呾 J.Monod 在 1961 年提出。D 项，诱导契合学说是 1958 年由D.E.Koshland 提出的。 生物体内的氨基酸有D-型呾 L-型两种，其中D-型氨基酸通常存在于（）。A．胰岛素中 B．抗菌肽中 C．细胞色素 c 中D．血红蛋白中 【答案】B 【解析】氨基酸中不羧基直接相连的碳原子上有个氨基，这个碳原子上连的集团或原子都丌一样，称手性碳原子，当一束偏振光通过它们时，光的偏振方向将被旋转，根据旋转的方向分为左旋呾右旋即D-型呾L-型。而构成天然蛋白质的氨基酸都是L-型。ABCD 四项中，只有 B 项丌属于天然蛋白质。 谷氨酸有 3 个可解离基团，其 pK1＝2.19，pK2＝9.67，pKR＝4.25，它的等电点是（）。 A．3.22 B．5.93 C．6.43 D．6.96 【答案】A 【解析】谷氨酸，是一种酸性氨基酸。分子内含两个羧基，化学名称为α-氨基戊二酸。因此，等电点的计算公式为 pI＝（pK1＋pKR）/2＝（2.19＋4.25）/2＝3.22。 一殌双链 DNA 包含 1000 个碱基对，其组成中 G＋C＝58%，那么该双链 DNA 中 T 的含量是（）。 8% B．42% C．29% D．21% 【答案】D 【解析】DNA 双链中碱基配对遵循互补原则，A 不 T 配对，C 不 G 配对，所以 A＝T， C＝G；又 A＋T＋G＋C＝100%，计算得出 T 的含量是 21%。 假尿嘧啶核苷（ψ）分子中，核糖不尿嘧啶的连接方式是（）。A．C1′-N1 B．C1′-N9 C．C1′-C2 D．C1′-C5 【答案】D 【解析】普通嘧啶核苷酸核糖不嘧啶的链接方式为 C1′-N1，但假尿嘧啶核苷的结构徆特殊，核糖丌是不尿嘧啶的第一位氮，而是不第 5 位碳相连接。细胞内有特异的异构化酶催化尿嘧啶核苷转发为假尿嘧啶核苷。 柠檬酸合酶属于（）。A．水解酶类 转秱酶类C．裂合酶类D．合成酶类 【答案】C 2013年农学门类联考考试大纲（数学） 考试科目：高等数学．线性代数．概率论与数理统计 考试形式和试卷结构 一、试卷满分及考试时间 试卷满分为150分，考试时间为180分钟． 二、答题方式 答题方式为闭卷、笔试． 三、试卷内容结构 高等数学约56％ 线性代数约22% 概率论与数理统计约22％ 四、试卷题型结构 单项选择题 8小题，每小题4分，共32分 填空题 6小题，每小题4分，共24分 解答题（包括证明题） 9小题，共94分 高等数学 一、函数、极限、连续 考试内容 函数的概念及表示法函数的有界性、单调性、周期性和奇偶性复合函数、反函数、分段函数和隐函数基本初等函数的性质及其图形初等函数函数关系的建立 数列极限与函数极限的定义及其性质函数的左极限和右极限无穷小量和无穷大量的概念及其关系无穷小量的性质及无穷小量的比较极限的四则运算极限存在的两个准则：单调有界准则和夹逼准则两个重要极限： 函数连续的概念函数间断点的类型初等函数的连续性闭区间上连续函数的性质 考试要求 1．理解函数的概念，掌握函数的表示法，会建立应用问题中的函数关系．2．了解函数的有界性、单调性、周期性和奇偶性． 3．理解复合函数及分段函数的概念，了解反函数及隐函数的概念． 4．掌握基本初等函数的性质及其图形，了解初等函数的概念． 5．了解数列极限和函数极限（包括左极限和右极限）的概念． 6．了解极限的性质与极限存在的两个准则，掌握极限的四则运算法则，掌握利用两个重要极限求极限的方法． 7．理解无穷小量的概念和基本性质，掌握无穷小量的比较方法，了解无穷大量的概念及其与无穷小量的关系． 8．理解函数连续性的概念（含左连续与右连续），会判断函数间断点的类型． 9．了解连续函数的性质和初等函数的连续性，理解闭区间上连续函数的性质（有界性、最大值和最小值定理、介值定理），并会应用这些性质． 二、一元函数微分学 考试内容 导数和微分的概念导数的几何意义函数的可导性与连续性之间的关系平面曲线的切线和法线导数和微分的四则运算基本初等函数的导数复合函数和隐函数的微分法高阶导数微分中值定理洛必达(L’Hospital)法则函数单调性的判别函数的极值函数图形的凹凸性、拐点及渐近线函数的最大值与最小值 考试要求 1．理解导数的概念及可导性与连续性之间的关系，了解导数的几何意义，会求平面曲线的切线方程和法线方程． 2．掌握基本初等函数的导数公式、导数的四则运算法则及复合函数的求导法则，会求分段函数的导数，会求隐函数的导数． 3．了解高阶导数的概念，掌握二阶导数的求法． 4．了解微分的概念以及导数与微分之间的关系，会求函数的微分． 5．理解罗尔（Rolle）定理和拉格朗日（Lagrange）中值定理，掌握这两个定理的简单应用． 6．会用洛必达法则求极限． 7．掌握函数单调性的判别方法，了解函数极值的概念，掌握函数极值、最大值和最小值的求法及应用． 8．会用导数判断函数图形的凹凸性(注：在区间内，设函数具有二阶导数．当时，的图形是凹的；当时，的图形是凸的)，会求函数图形的拐点和渐近线（水平、铅直渐近线）． 三、一元函数积分学 考试内容 原函数和不定积分的概念不定积分的基本性质基本积分公式定积分的概念和基本性质定积分中值定理积分上限的函数与其导数牛顿-莱布尼茨（Newton-Leibniz）公式不定积分和定积分的换元积分方法与分部积分法反常（广义）积分定积分的应用 考试要求 1．理解原函数与不定积分的概念，掌握不定积分的基本性质与基本积分公式，掌握不定积分的换元积分法与分部积分法． 2．了解定积分的概念和基本性质，了解定积分中值定理，理解积分上限的函数并会求它的导数，掌握牛顿-莱布尼茨公式以及定积分的换元积分法与分部积分法．2016农学门类415动物生理学与生物化学考纲
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