4、氨基酸

第一节概述

一、蛋白质定义

蛋白质(protein)是由许多不同的α-氨基酸(amino acids)按照一定的序列通过肽键(peptide bond)相连形成的具有比较稳定构象和一定生物功能的高分子含氮化合物。

二、蛋白质的生物学意义

1. 蛋白质是生物体重要组成成分

所有器官、组织都含有蛋白质；细胞的各个部分都含有蛋白质。

2. 蛋白质具有重要的生物学功能

作为生物催化剂（酶）；代谢调节作用；

免疫保护作用；物质的转运和存储；

运动与支持作用；参与细胞间信息传递。

3. 氧化供能

三、蛋白质分类

根据蛋白质分子组成

简单蛋白结合蛋白（杂蛋白）

根据蛋白质的结构

纤维蛋白球蛋白

根据功能：结构蛋白质，有生物活性的蛋白质，食品蛋白质

结构蛋白质：肌肉、骨骼、皮肤等动物组织中含有结构蛋白质（角蛋白，蛋白，弹性蛋白等），其功能大多与其纤维结构有关

有生物活性的蛋白质：

酶

结构蛋白

激素蛋白质（胰岛素、生长激素）

收缩蛋白质（肌球蛋白、肌动蛋白、微管蛋白）

传递蛋白质（血红蛋白，肌球蛋白，铁传递蛋白）

抗体蛋白（免疫球蛋白）

储存蛋白（卵清蛋白，种子蛋白）

保护蛋白（毒素和过敏原）

抗生素

食品蛋白质：

包括可供人类食用，易消化，安全无毒，富有营养，具有功能特性的蛋白质。乳、肉、蛋、谷物、豆类和油料种子是蛋白质的主要来源

第二节氨基酸和蛋白质的物理化学性质

存在自然界中的氨基酸有300余种，但从蛋白质水解水解产物中分离出来的常见氨基酸仅有20种，除脯氨酸外均为α-氨基酸。

一、氨基酸的物理性质

1、结构和分类

结构：α-氨基酸的通式如下

氨基酸的分类：

根据侧链R基的化学结构分

脂肪族氨基酸

芳香族氨基酸

杂环氨基酸

杂环亚氨基酸

根据氨基酸侧链R基团的极性分类

A非极性疏水性氨基酸

B极性氨基酸

a)不带电荷

b)带正电荷

c)带负电荷

2、氨基酸的酸碱性质

氨基酸是两性电解质，其解离程度取决于所处溶液的酸碱度。

等电点(isoelectric point, pI)：在某一pH的溶液中，氨基酸解离成阳离子和阴离子的趋势及程度相等，成为兼性离子，呈电中性。此时溶液的pH值称为该氨基酸的等电点。

3、氨基酸的疏水性

氨基酸的疏水性，是影响氨基酸溶解行为的重要因素，也是影响蛋白质和肽的物理化学性质（如结构、溶解度、结合脂肪的能力等）的重要因素。

疏水性可被定义为：在相同的条件下，一种溶于水中的溶质的自由能与溶于有机溶剂的相同溶质的自由能相比所超过的数值。

估计氨基酸侧链的相对疏水性的最直接、最简单的方法就是实验测定氨基酸溶于水和溶于一种有机溶剂的自由能变化。一般用水和乙醇之间自由能变化表示氨基酸侧链的疏水性，将此变化值标作△G′

氨基酸△G′氨基酸△G′氨基酸△G′

丙氨酸(Ala) 2.09 精氨酸(Arg) －天冬酰胺(Asn) 0 天冬氨酸(Asp) 2.09 半胱氨酸(Cys) 4.18 谷氨酰胺(Gln) -0.42 谷氨酸(Glu) 2.09 甘氨酸(Gly) 0

组氨酸(His) 2.09

异亮氨酸(Ile)12.54

亮氨酸(Leu) 9.61

赖氨酸(Lys) －

蛋氨酸(Met) 5.43

苯丙氨酸(Phe) 10.45

脯氨酸(Pro) 10.87

丝氨酸(Ser) -1.25

苏氨酸(Thr) 1.67

色氨酸(Trp) 14.21

酪氨酸(Tyr)9.61

缬氨酸(V al) 6.27

当氨基酸的△G′值为正时，其侧链具有疏水性，倾向于处在蛋白分子的内部；

△G′为负时，其侧链是亲水的，倾向于处在蛋白分子的表面。

赖氨酸通常是蛋白质分子中亲水性的氨基酸残基，但它的△G′是正值

4、氨基酸的立体化学

目前已知的天然蛋白质中氨基酸都为L-型

某些氨基酸的D型异构体存在于一些微生物的细胞壁和具有抗菌作用的多肽内。如放线菌素D、短杆菌肽和短杆菌酪肽

5、氨基酸的光谱

色氨酸、酪氨酸、苯丙氨酸能够吸收紫外光，分别在波长278 nm 、275 nm 、260 nm 处出现最大吸收。

大多数蛋白质含有色氨酸，酪氨酸残基，所以测定蛋白质溶液280nm的光吸收值是分析溶液中蛋白质含量的快速简便的方法。

二、氨基酸的化学反应

1、与茚三酮反应

氨基酸与茚三酮水合物共热，可生成蓝紫色化合物（脯氨酸和羟脯氨酸与茚三酮反应产生黄色物质），其最大吸收峰在570nm处。由于此吸收峰值与氨基酸的含量存在正比关系，因此可作为氨基酸定量分析方法。

2、与荧光胺反应(wu)

氨基酸可以与荧光胺反应，生成产生荧光的物质。可根据荧光强度测定氨基酸含量（ng 级）。激发波长λx=390nm，发射波长λm=475nm。

3、与1，2-苯二甲醛反应(wu)

生成物为强荧光异吲哚衍生物（测定条件，激发波长380nm、发射波长450nm）

4、与异硫氰酸苯酯（PITC）的反应

PTH-氨基酸(苯硫乙内酰脲) 5、与丹磺酰氯反应

反应3、4、5可用来确定肽或蛋白质的末端氨基酸

第三节蛋白质的结构

蛋白质结构可以分为：

一级结构(primary structure)、二级结构(secondary structure)、三级结构(tertiary structure)、四级结构(quaternary structure)，其中二、三、四级结构统称为高级结构。

一、蛋白质的一级结构

蛋白质的一级结构(Primary structure)指多肽链中氨基酸残基的排列顺序。

一级结构是蛋白质空间构象和特异生物学功能的基础。一级结构主要的化学键是肽键，有些蛋白质还包括二硫键。

一级结构确定的战略原则：将大化小，逐段分析，制成两套肽片段，找出重叠位点，排出肽的前后位置，最后确定蛋白质的完整序列。

另外可通过核酸来推演蛋白质中的氨基酸序列

二、蛋白质的二级结构

蛋白质分子中某一段肽链的局部空间结构，即该段肽链主链骨架原子的相对空间位置，并不涉及氨基酸残基侧链的构象。主要的化学键：氢键

蛋白质二级结构的主要形式：α-螺旋( α -helix ) 、β-折叠( β-pleated sheet )、β-转角( β-turn )、无规卷曲( random coil )

（一）、α-螺旋( α -helix )

1. 螺旋一周含3.6个氨基酸残基，沿轴上升0.54nm；每个氨基酸残基上升距离为0.15nm，每个残基绕轴旋转100°

2. 侧链R基伸向外侧

3. 肽链内形成氢键，氢键的取向几乎与轴平行

4. α-螺旋有左手和右手螺旋，蛋白质中的α-螺旋几乎都是右手螺旋

（二）β-折叠

在β-折叠中，α-碳原子总是处于折叠的角上，氨基酸的R基团处于折叠的棱角上并与棱角垂直，两个氨基酸之间的轴心距为0.35nm

（三）β-转角和无规卷曲

β-转角也称β-弯曲或回折。是蛋白质中常见的又一种二级结构，它是形成β-折叠时多肽链反转180。的结果。β-转角由四个氨基酸残基构成，通过氢键稳定。在β-转角中常见的氨基酸有天冬氨酸，半胱氨酸，天冬酰胺，甘氨酸，脯氨酸和酪氨酸。

无规卷曲是用来阐述没有确定规律性的那部分肽链结构。

三、超二级结构和结构域

超二级结构：若干相邻二级结构单元彼此相互作用,形成有规则的,在空间上能辨认的二级结构组合体。

结构域(domain) ：是球状蛋白质的折叠单位。在超二级结构基础上，多肽链进一步绕曲折叠成（空间可以区分的）近似球状的三维实体。

四、蛋白质的三级结构

（一）定义

整条肽链中全部氨基酸残基的相对空间位置。即肽链中所有原子在三维空间的排布位置。主要的化学键：疏水键、离子键、氢键和V an der Waals力等。

四、蛋白质的四级结构

有些蛋白质分子含有二条或多条多肽链，每一条多肽链都有完整的三级结构，称为蛋白质的亚基(subunit)。

蛋白质分子中各亚基的空间排布及亚基接触部位的布局和相互作用，称为蛋白质的四级结构。亚基之间的结合力主要是疏水作用，其次是氢键和离子键。

五、蛋白质分子中的共价键与次级键

维系蛋白质分子的一级结构：肽键、二硫键

维系蛋白质分子的二级结构：氢键

维系蛋白质分子的三级结构：疏水键、氢键、范德华力、盐键

维系蛋白质分子的四级结构：范德华力、盐键

六、作业

1、蛋白质可以如何进行分类？

2、蛋白质有哪些物理性质？

3、维持蛋白质结构的作用力有哪些？

第四节、蛋白质分子的变性

一、蛋白质变性的概念及监测方法

1、定义

蛋白质二级及其以上的高级结构在一定条件（加热、酸、碱、有机溶剂、重金属离子等）下，遭到破坏而一级结构并未发生变化的过程叫蛋白质的变性。

2、蛋白质变性所产生的影响

溶解度降低，原因是二级结构发生变化，疏水基团暴露于分子表面

与水的结合能力降低

生物活性（功能）丧失

容易被水解

黏度变大

难以结晶

3、监测蛋白质变性方法

根据一系列物理性质、光学性质、生物功能等的改变来监测蛋白质的变性。如超离心沉降特性、黏度、溶解度、电泳特性、旋光色散、圆二色性、X射线衍射、紫外差示光谱、红外光谱、热力学性质、免疫性质等

二、蛋白质变性的热力学和动力学

大多数蛋白质当变性条件逐渐剧烈时（浓度增加、温度提高等），Y在开始阶段保持不变，

但超过一个临界点后，从YN急剧变化至YD；这表明蛋白质变性是一个协同过程，球状蛋白分子主要以天然态和变性态存在，而以中间态很少存在；此即所谓的“两状态转变模型”。

两状态之间的相互转化可用下式表示：

动态平衡关系中的表观平衡常数为：KD=[PD]/[PN]

由此平衡常数即可求出一系列热力学参数：

公式中的△G0、△H0、△C0、△S0分别为标准自由能变化、恒压条件下的焓变、恒压下热容变化及熵的变化；R为气体常数，T为绝对温度。这些热力学常数都可以通过热力学计算得到。分别反映了变化过程的一些特征。一般情况下，蛋白质变性时△G0增加，表示天然态的稳定性高于变性态；△S0也增加，表示蛋白分子的有序性降低等。

从动力学角度分析，蛋白质变性的速率为

反应过程的活化能Ea为：

与其它化学反应的活化能相比，蛋白质变性的Ea是比较大的，例如胰蛋白酶、卵清蛋白酶和过氧化物酶热变性的活化能分别为167、552、773 kJ/mol。由于变性涉及的键能小，而且相差不大，只要在低的温度或小的变性剂浓度就可以发生变性。

上边以两状态转变模型对蛋白变性的热力学、动力学特点进行了讨论。但实际情况远非这么简单，详细考虑，蛋白质从天然状态向变性状态的转变是一个非常复杂的过程，中间存在着非常多的中间状态：

三、影响蛋白变性的因素

（一）物理因素

1、加热

加热变性的基本过程：当蛋白质溶液被逐渐的加热并超过临界温度时，溶液中的蛋白质将发生从天然状态向变性状态的剧烈转变。此转变温度被称作熔化温度（Tm）或变性温度（Td），此时蛋白质的天然状态和变性状态的浓度之比为1。

蛋白热变性的一般规律：大多数蛋白质在45～50℃时开始变性，但也有些蛋白的Td可以达到相当高的温度，如大豆球蛋白93℃、燕麦球蛋白108℃等。当加热温度在临界温度以上时，每提高10℃，变性速度提高600倍。

一种特定蛋白质的热稳定性又由许多因素所决定，这些因素包括氨基酸的组成、蛋白质－蛋白质接触、金属离子及其它辅基的结合、分子内的相互作用、蛋白浓度、水分活度、pH、离子强度和离子种类等等。

变性作用使疏水基团暴露并使伸展的蛋白质分子发生聚集，伴随出现蛋白质溶解度降低和吸水能力增强。

2、低温

由于蛋白质周围的水与其结合状态发生变化，这种变化破坏了一些维持蛋白原构象的

力，同时由于水保护层的破坏，蛋白质的一些基团就可以发生直接的接触和相互作用，导致蛋白质发生聚集或原来的亚基发生重排

由于大量水形成冰后，剩余的水中无机盐浓度大大提高，这种局部的高浓度盐也会使蛋白质发生变性。

3、机械处理

一些食品在加工过程，如挤压、打擦、捏合、高速均质等，会产生高的剪切力。这样的剪切力加上高温能使蛋白质发生不可逆的变性。

4、静液压

一般在25℃下要求100～1200MPa的比较高的压力。原因主要是蛋白质的柔性和可压缩性。

虽然氨基酸残基被紧紧地包裹在球状在球状蛋白分子结构的内部，但一些空穴仍然存在，这就导致蛋白分子结构的可压缩性。大多数纤维状蛋白质分子不存在空穴，因此它们对压力作用的稳定性高于球状蛋白质。压力导致的蛋白变性通常伴随着30～100mL/mol 的体积减少，同时是高度可逆的。由于高流体压力可以使微生物细胞膜及细胞内的蛋白发生变性，从而导致微生物死亡，因此现在高流体静压加工正在成为食品加工中的一项新技术。

5、电磁辐射

电磁辐射是一种能量，可以通过改变分子内链段间及亚基间的结合状态而使蛋白分子变性；如果仅仅影响蛋白分子的构象，只发生变性而不会导致营养价值的改变；如果能量高至可以通过氧化、共价键断裂、离子化、形成自由基等形式使氨基酸残基发生变化，便会导致营养价值的降低。

6、界面性质

改变蛋白质水溶液的界面性质，也可以加速或直接使蛋白质分子发生变性。其主要原因是界面性质变化，水分子进入蛋白分子内部，改变内部的结构属性，从而使蛋白的构象发生变化。

（二）化学因素

1、pH值

pH是导致蛋白变性的重要因素，这是因为在极端pH值时，蛋白质分子内的离子基团产生强静电排斥作用，促使蛋白质分子的构象发生变化。

2、无机离子

无机离子特别是高价态的无机离子通过改变蛋白分子的表面性质、改变蛋白分子自身的结构状态而使蛋白变性。阳离子和阴离子均有这种性质，但不同的离子要求不同的浓度。

3、有机溶剂

许多有机溶剂可以导致蛋白质分子发生变性。亲水有机溶剂通过改变蛋白分子表面性质使蛋白分子变性，疏水有机溶剂由于进入蛋白分子内部而改变蛋白分子构象，从而导致变性。

4、有机化合物的水溶液

不同种类的有机物使蛋白变性的原因不尽相同：

尿素和胍盐能断裂蛋白分子间或分子内的氢键，打断水分子之间的氢键结构而改变水的极性，从而使蛋白发生变性；

一些具有还原能力的有机化合物，如半胱氨酸、抗坏血酸、巯基乙醇、二硫苏糖醇等，由于可以通过还原作用导致蛋白分子中的二硫键破坏而能够使蛋白变性。

5、表面活性剂

十二烷基磺酸钠（SDS）是蛋白分子变性的重要因素

原因是在蛋白质的疏水区和亲水环境之间起着媒介作用，除了可以破坏蛋白分子内的疏水相互作用外，还促使天然蛋白质伸展；

另外表面活性剂能与蛋白质分子强烈的结合，在接近中性pH值时使蛋白质带有大量的净负电荷，从而增加蛋白质内部的斥力，使伸展趋势增大。这也是SDS类表面活性剂能在较低浓度下使蛋白质完全变性的原因。

SDS类表面活性剂诱导的蛋白变性是不可逆的。

6、离液盐

这里的离液盐即易溶盐（lyotropic salt），它们对蛋白质稳定性影响与盐浓度有关

盐液离子强度≤0.2mol/L，盐的异种电荷离子中和蛋白质电荷，有利于蛋白质稳定；

离子强度＞1mol/L,盐具有特殊离子效应，破坏蛋白质结构的稳定性。（阴离子＞阳离子）；离子强度相同时，阴离子对蛋白质稳定性影响：

F-

凡是能促进蛋白质水合作用的盐均能提高蛋白质结构的稳定性。原因，这类盐提高了水的氢键作用。

六、作业

1、蛋白质变性本质及表现？

2、引起蛋白质变性的因素有哪些？

第五节、蛋白质的功能性质

蛋白质的功能性质：

指在食品加工、贮藏制备和消费过程中，蛋白质对食品需宜特征做出贡献的那些物理和化学性质。主要包括水合性质、表面性质、结构性质和感官性质。

一、水合性质

蛋白质的水合性质就是蛋白质与水结合的能力。蛋白质分子可以通过氢键、静电引力、疏水作用等形式与水分子相互结合。

从宏观水平看，蛋白质与水的结合是一个逐步的过程，并且与水分活度密切相关。

首先形成化合水和邻近水，再形成多分子层水，如若条件允许，蛋白质将进一步水合，这时表现为：

①蛋白质吸收水分充分膨胀而不溶解，这种水合性质通常叫膨润性（溶胀）；

②蛋白质在继续水化中被水分散而逐渐变为胶体溶液，具有这种特点的蛋白质叫可溶性蛋白质。

1、水合性质的测定方法

蛋白质结合水的能力：

干蛋白质与相对湿度为90～95%的空气达到平衡时，每克蛋白质所结合水的克数。

A、相对湿度法（平衡水分含量法）：评价蛋白粉的吸湿性和结块现象

B、溶胀法测定水合作用的速率和程度

C、过量水法测定溶解度低的蛋白质

D、水饱和法测定蛋白质饱和溶液所需要的水量

2、影响水合性质的环境因素

A、蛋白质浓度（正相关）

蛋白质的总吸水量随蛋白质浓度的增加而增加

B、pH（pI时最低）

蛋白质在其等电点时水合性质最差，吸水量最少；偏离等电点吸水量增加

C、温度（一般负相关，如蛋白质变性则另讨论）

随温度的升高，蛋白质水合能力变差

D、离子强度

低盐浓度，有助于蛋白分子的水合，在水中的溶解度增加；而高盐浓度将降低蛋白分子的水化能力。

3、水合作用和其他功能性之间的关系

蛋白质的持水能力与水合能力呈正相关

吸水性和黏度有关系，但不总是正相关

蛋白质的持水能力：蛋白质吸收水并将水保留在蛋白组织中的能力。

二、溶解性

蛋白质的许多功能特性都与蛋白质的溶解度有关，特别是增稠、起泡、乳化和胶凝作用。

蛋白质的溶解度是蛋白质－蛋白质、蛋白质－溶剂之间相互作用达到平衡时的热力学表现形式。

蛋白质的溶解性能可以用

水溶性蛋白质（WSP）、水可分散蛋白质（WDP）

蛋白质分散性指标（PDI）、氮溶解性指标（NSI）

评价；其中PDI和NSI已是美国油脂化学家协会采纳的法定评价方法。

1、影响蛋白质溶解性的因素

氨基酸组成与疏水性（表面）

pH

离子强度

盐溶效应（salting in effect）离子强度<0.5

盐析效应（salting out effect）离子强度＞1.0

对蛋白质溶解度的影响：多价阴离子＞一价阴离子

二价阳离子＜一价阳离子

温度（低温促进溶解，高温则相反）

有机溶剂

2、蛋白质起始溶解度

一般认为，起始溶解度是产生其他功能的先决条件

起始溶解度大使蛋白质分子或颗粒迅速分散，可以得到具有均匀宏观结构和高度分散的体系

有利于蛋白质向空气/水和油/水界面扩散，提高表面活性

3、从溶解度角度对蛋白质分类

清蛋白（水）、球蛋白（稀盐）、醇溶蛋白（70%乙醇）、谷蛋白（溶于酸、碱液）三、界面性质

蛋白质是一种理想的表面活性剂，是因为：

快速吸附到界面（吉布斯自由能）

到达界面后迅速伸展和取向（柔顺性）

到达界面与邻近分子相互作用形成具有强内聚力和黏弹性的膜，耐受热和机械作用

影响蛋白质的表面活性的因素如下：

蛋白质本身外界因素加工操作

（一）、乳化性质

蛋白质可以促进乳浊液形成及稳定的性质，称为蛋白质的乳化性质；蛋白质具有乳化性质的原因是其具有两亲性，即既亲水也亲油的性质；其促进乳浊液形成并稳定的本质是在油水体系中，蛋白质能自发地迁移到油－水界面和气水界面，到达界面后，疏水基定向到油相和气相而亲水基定向到水相并广泛展开和扩散，在界面形成一种蛋白质吸附层，从而起到稳定乳浊液的作用。

1、蛋白质乳化性质的测定方法

评价乳化特性的方法有油滴大小和分布、乳化活力、乳化能力和乳化稳定性

常用比较蛋白质乳化性质方法有：

乳化活力指标、蛋白质负载、乳化容量、乳状液稳定性

2、影响乳化作用的主要因素

1）蛋白质的疏水性和界面存在形式

蛋白质的疏水性越强，在界面吸附的蛋白质浓度越高，界面张力越低，乳浊液越稳定；蛋白质在界面上以列车状、圈状、尾状等形式存在，列车状有利于表面张力的降低和乳浊液的稳定。

蛋白质的溶解度与其乳化容量或乳状液的稳定性呈正相关，不溶解的蛋白质对乳化作

用的贡献很小，但不溶性的蛋白质颗粒常常能够在已经形成的乳状液中起到加强稳定作用。

2）pH

对蛋白质乳化作用有明显的影响。如果蛋白质在其等电点时仍有较大的溶解度，这种蛋白具有优良的乳化性能，如在等电点时溶解度较小，则乳化性能较差3）加热使蛋白的乳化性能减弱

4）加入小分子的表面活性剂使蛋白的乳化性能降低

3、蛋白质－脂类相互作用

蛋白质－脂类的相互作用对蛋白质的提取产生不利的影响，特别是从富含脂类的物质（像油料种子或鱼类）中提纯蛋白质，如油料种子用水或碱性水溶液不可能直接提取蛋白质，因为形成了稳定的蛋白质乳状液而阻碍离心。中性三酰基甘油酯通过疏水相互作用与蛋白质结合，所以只能用非极性溶液如己烷使之除去。可是，磷脂与蛋白质是以极性键更紧密地结合在一起，又需要极性溶剂如乙醇或丙醇等才能分离。

不溶性和疏水性较大的蛋白质结合油脂量最大，小颗粒低密度蛋白质比密度大的蛋白质结合油脂量更多。油脂结合量随着温度上升而减小，因为这时油脂黏度降低。植物蛋白质及其浓缩物中的糖类组分对油脂结合无明显影响，蛋白质对油脂和非极性挥发性化合物的结合存在某些相似性。

（二）、起泡性

1、食品泡沫的形成和破坏

泡沫型食品是食品中的重要类型，如蛋糕、面包、冰激凌等，在这些食品的生产中往往要形成稳定而细腻的泡沫；而在有些食品的生产中必须避免泡沫的形成或破坏已经形成的泡沫。

泡沫通常指气泡分散在含有表面活性剂的连续液相或半固相的分散体系。泡沫的基本单位是液膜包围的气泡，气泡的直径从1μm到数cm不等。液膜和气泡间的界面上吸附着表面活性剂，起着降低表面张力和稳定气泡的作用。

蛋白质的食品生产中可以作为起泡剂使用。

1）良好的食品泡沫应该具有以下特点

①含有大量的气泡

②在气相和连续液相之间要有较大的表面积

③要有能胀大，且有刚性或半刚性并有弹性的膜或壁

④溶质的浓度在表面较高

⑤有可反射的光，看起来不透明

2）在食品生产中可以通过不同方法形成蛋白泡沫

将气体通过一个多孔分散器鼓入低浓度的蛋白溶液中

在大量气体存在的条件下，通过打擦或振荡蛋白质溶液而产生泡沫

将一个预先给加压的气体溶于要生产泡沫的蛋白质溶液中，突然减压，系统中的气体

则会膨胀而形成泡沫

3）破坏泡沫

在重力、气泡内外压力差和蒸发的作用下，通过液膜排水使泡沫破坏

气泡从小泡向大泡扩散会导致泡沫破坏

受机械剪切力、气泡碰撞力和超声振荡的作用，气泡液膜也会破裂

2、起泡性质的评价

评价蛋白质起泡性质，可以用泡沫密度、泡沫强度、气泡平均直径和直径分布、起泡能力、泡沫稳定性等指标表示。常用的是起泡力和泡沫稳定性。

1）测定蛋白质起泡力的方法：

将一定浓度和体积的蛋白质溶液加入带有刻度的容器内，用一定的方法使其起泡，测定泡沫的最大体积，分别计算泡沫的膨胀率(overrun)和起泡力(foamability)。

泡沫膨胀率＝[(总分散体系体积－原来液体体积)/原来液体体积]×100

起泡力＝[泡沫中气体的体积/泡沫中液体的体积] ×100

2）测定泡沫稳定性的方法：

①在起泡完成后，迅速测定泡沫体积，然后在一定条件下放置一段时间（通常为30min）后再测定泡沫体积，计算泡沫稳定性：泡沫稳定性＝[放置30min后的体积/泡沫的初体积]×100；

②测定液膜排水或1/2排水所需的时间。如果鼓泡形成泡沫，可在刻度玻璃仪器中直接起泡，然后观察排水过程和测量1/2排水所需时间；如果搅打起泡，测定应在特制的不锈钢仪器中进行，该仪器有专门的下水装置收集排水，可连续测量排水过程和排水时间。

3、影响蛋白质起泡的因素

①蛋白质性质

气－水界面的自由能显著地高于油－水界面的自由能，作为起泡剂的蛋白质必须具有快速地分散至气－水界面的能力，并随即将界面张力降到低水平。界面张力的降低取决于蛋白质分子在界面上快速展开、重排和暴露疏水基团的能力，因此蛋白质的疏水性、在界面上的柔性、水溶性、缺乏二级和三级结构等对蛋白质的起泡力有重要的作用。泡沫稳定要求蛋白质能在第一个起泡周围形成具有一定厚度、刚性、黏性和弹性的连续和气体不能渗透的吸附膜，因此需要分子质量较大、分子间较易发生相互结合或黏合的蛋白质；为了适应界面变形，为了自身和吸引的水分子稳定地保持在气/水界面上，起泡蛋白还必须具有较理性分布的亲水和疏水区，即是说泡沫的稳定性取决于蛋白质膜的流变性质，因此，往往具有良好起泡能力的蛋白质不具有稳定泡沫的能力，而能产生稳定泡沫的蛋白质往往不具有良好的起泡力。

②蛋白溶液浓度

蛋白质要发挥起泡性，其在溶液中必须有一定的浓度，一般这种浓度为2%～8%，由此浓度开始增加则起泡能力增加，但浓度过大（一般超过10%）则会由于蛋白质溶解度下降而导致气泡变小，泡沫变硬。

③温度

气泡前适当加热可提高多数蛋白的起泡能力，但当加热过度则会损害蛋白的起泡能力，起到破坏泡沫的作用

④pH值

溶液的pH硬性着蛋白质的荷电状态，因而改变其溶解度、相互作用力及持水力，也就改变了蛋白质的起泡性质和泡沫的稳定性。

⑤盐类物质种类和浓度

盐类不仅影响蛋白质的溶解度、黏度、伸展和聚集，也改变其起泡性质，这取决于盐的种类、浓度和蛋白质的性质。如食盐通常能增大泡沫膨胀力和降低泡沫稳定性；钙离子能与蛋白质的羧基形成桥键而使泡沫稳定性提高等。

⑥糖类物质

小分子糖可以提高泡沫的稳定性但却降低蛋白质的起泡能力。提高泡沫稳定性的原因主要是由于提高了体相的黏度，从而降低了泡沫结果中薄层液体的排出速度；降低起泡力的原因主要是在糖溶液中，蛋白质分子的结构比较稳定，当其吸附到界面上时较难展开，这样就降低了蛋白质在搅打时产生大的界面面积和泡沫体积的能力。

⑦脂类物质

脂类物质，由其是磷脂类物质具有比蛋白质更大的表面活性，可以竞争的方式取代界面上的蛋白质，于是减少了膜的厚度和黏合性并最终因膜的削弱而导致泡沫稳定性下降。

⑧搅打

搅打或搅拌的时间和强度明显影响蛋白质的起泡能力；但既要足够也要适当，过度搅打将破坏泡沫。

四、黏度

蛋白质溶液属于胶体溶液，通常具有一定的黏度

一种流体的黏度(viscotity)反映了它对流动的阻力

蛋白溶液不属于牛顿流体，即不属于恒定黏度系数的溶液，其黏度系数随流动速度的增加而降低。这种性质成为假塑或剪切稀释。

1、影响蛋白流体黏度的主要因素

1）溶液中蛋白分子或蛋白颗粒的表观直径，表观直径越大，黏度越大。

表观直径又取决于

①蛋白分子固有的特性，如摩尔质量、大小、体积、结构、电荷和易变形程度；

②蛋白质－溶剂间的相互作用，这种作用会影响蛋白质的溶胀、溶解度和水合作用

③蛋白质－蛋白质的相互作用，它将决定聚集体的大小。对于高浓度的蛋白质体系，这种作用起主要的作用。

2）分子在流动的方向上逐步定向，因而使摩擦阻力下降；

3）蛋白质水化球在流动的方向上变形；

4）氢键和其它弱键的断裂导致蛋白质聚集体或网络结构解体。这些因素都使蛋白质分

子或颗粒在流动方向上的表观直径减小，因而其黏度系数减小。当停止剪切处理时，原来的聚集体或网络结构能重新形成，则黏度系数的降低是可逆的，这种体系称为触变体系，如大豆蛋白离析物和乳清蛋白浓缩物的分散体系就是触变的。

五、胶凝作用

蛋白质的缔合(association)：指蛋白质在亚单位或分子水平上发生的变化；

聚合(polymerization)或聚合反应(aggregation)一般是指大的复合物的形成；

沉淀作用(precipitation)：指由于蛋白质的溶解性完全或部分丧失而引起的聚集反应；

絮凝(flocculation)：指蛋白质未发生变性时的无规则聚集反应，这常常是因为链间的静电排斥力降低而发生的一种现象；

凝结作用(coagultion)：将发生变性的无规则聚集反应和蛋白质－蛋白质的相互作用大于蛋白质－溶剂相互作用引起的聚集反应；

胶凝作用（gelation)：变性的蛋白质分子聚集并形成有序的蛋白质网络结构的过程。

1、凝胶分类

加热后再冷却而形成的凝胶。这种凝胶多为热可逆凝胶，如明胶凝胶；

在加热下所形成的凝胶，这种凝胶很多不透明而且是不可逆凝胶，如蛋清蛋白在加热中形成的凝胶；

由钙盐等二价离子盐形成的凝胶，如豆腐；

不加热而经部分水解或pH调整到等电点而形成的凝胶，如用凝乳酶制作干酪、乳酸发酵制作酸奶和皮蛋生产中碱对蛋清蛋白的部分水解等。

2、蛋白质凝胶的形成机制

一般认为蛋白质网络的形成是由于蛋白质－蛋白质和蛋白质－溶剂（水）的相互作用（氢键，疏水和静电相互作用）以及邻近肽链之间的吸引力和排斥力达到平衡的结果。

影响蛋白凝胶形成的因素很多，掌握这些因素及影响的规律，可以有效的控制食品加工中蛋白凝胶形成的程度和质量。

六、面团的形成

1、面团形成性

一些植物（小麦、黑麦、燕麦、大麦等）的面粉在室温下与水混合并揉搓后可形成粘稠、有弹性的面团，将这种性质叫做面团的形成性。

2、面团形成的主要因素

面筋蛋白，包括麦醇溶蛋白和麦谷蛋白。麦醇溶蛋白和麦谷蛋白，它们是小麦中蛋白质的主体成分（80%)，在水中不溶解。

麦醇溶蛋白指那些可溶解于70%醇中的面粉蛋白，相对分子量在30000～80000之间，含有链内二硫键；麦谷蛋白分子质量可达数百万，既含有链内二硫键，也含有链间二硫键。

面筋蛋白中富含谷氨酰胺（超过33%）、脯氨酸(15%～20%)、丝氨酸及苏氨酸等，它们倾向于形成氢键，这在很大程度上解释了面筋蛋白的水吸收能力（其吸水量为干蛋白质重量的180%～200%)黏着性质；

面筋蛋白中还含有较多的非极性氨基酸，这对水化面筋蛋白质的聚集作用、粘弹性和与脂肪的有效结合有关

面筋蛋白质中还含有众多的二硫键，这是面团物质产生坚韧性的原因。

具体到其中的两类主要蛋白

麦谷蛋白决定着面团的弹性、黏合性和混合耐受性；

麦醇溶蛋白具有促进面团流动性、伸展性和膨胀性的作用。

3、面团形成的过程

为当面粉和水混合并被揉搓时，面筋蛋白开始水化、定向排列和部分展开，促进了分子内和分子间二硫键的交换反应及增强了疏水的相互作用，当最初面筋蛋白质颗粒变成薄膜时，二硫键也使水化面筋形成了黏弹性的三维蛋白质网络，于是便起到了截留淀粉粒和其它面粉成分的作用。面筋蛋白在水化揉搓过程中网络的形成可通过加入半胱氨酸、偏亚硫酸氢盐等还原剂破坏二硫键、加入溴酸盐等氧化剂促使二硫键形成，从而降低面团的黏弹性或促进黏弹性而得到证明。

七、风味结合

1、挥发性物质和蛋白质之间的相互作用

可逆物理吸附（范德华力，氢键）、化学吸附、疏水相互作用、静电相互作用

蛋白质与风味物质的结合指蛋白质通过某种形式与一些气味性物质结合而将这些物质固定的性质。这种性质在食品加工中有重要的用途。

蛋白质与风味物质的结合通过弱键进行，主要有物理吸附和化学吸附，前者为范德华结合和毛细管吸附，后者包括静电吸附、氢键结合和共价结合。

蛋白质通过分子中的基团或链段与风味物质结合。极性风味物质可以与极性氨基酸残基形成氢键；弱极性的风味物质可以与弱极性氨基酸的脂溶性残基或蛋白质的疏水区结合；蛋白质中的一些部位还可以与一些风味物质发生较强的结合，如一些醛、酮类挥发物可以与赖氨酸的末端氨基形成Schiff碱，而一些胺类挥发物可与天门冬氨酸、谷氨酸的末端羧基形成酰胺键。

可以将蛋白质与风味物质的结合表示为：

Pr+nL=PrLn

此式表示蛋白质分子中具有多个结合风味物质的位点并结合了多个风味物质分子。

按照这种作用模式，可以借用斯卡特卡尔（Scatchard）关系式表示蛋白质和风味物质之间的相互作用：

V/[L]=nK-Vk

式中：V是每mol蛋白质结合风味物质的mol数；[L]是平和时游离的风味物的浓度(mol/L)；n是每mol蛋白质具有的总结合部位数；K是平衡结合常数。

影响蛋白质与风味物质结合的因素包括其它可以影响蛋白构象的物质、水、pH、加热、蛋白的化学改性等。

结合位点末参与蛋白质－蛋白质或其他相互作用的位点上

天然状态下，蛋白质与风味物质是通过疏水相互作用结合。

2、影响风味结合的环境因素

①水活性

水可以提高蛋白质对极性挥发物的结合，但对非极性化合物的结合几乎没有影响。在干燥的蛋白质成分中，挥发性化合物的扩散是有限度的，稍微提高水的活性就能增加极性挥发物的迁移和提高它获得结合位点的能力。在水合作用较强的介质或溶液中，极性或非极性挥发物的残基结合挥发物的有效性受到许多因素的影响。

脱水处理，例如冷冻干燥通常使最初被蛋白质结合的挥发物质降低50%以上。脂类的存在能促进各种羰基挥发性物质的结合和保留，包括那些脂类氢化形成的挥发性物质。

②pH值

酪蛋白在中性或碱性pH时比在酸性pH溶液中结合的羧基、醇或脂类挥发性的物质更多，这是与pH引起的蛋白质构象变化有关。

③盐

盐溶类盐由于使疏水相互作用失去稳定，降低风味结合，而盐析类盐提高风味结合。

④化学试剂

凡能使蛋白质或二硫键裂开的试剂，均能提高对挥发物的结合。然而低聚物成为亚单位可降低非极性挥发物的结合。因为原来分子间的疏水区随着单体构象的改变易变成被埋藏的结构。

⑤水解酶蛋白质经酶彻底消解将会降低它对挥发性物质的结合。

⑥变性蛋白质热变性一般导致对挥发性物质的结合增强。

⑦温度对风味物质的结合影响非常小，这是因为结合过程中熵驱动，而不是焓驱

动。

第31章 氨基酸及其重要衍生物的转化

第31章氨基酸及其重要衍生物的转化 一、判断题 （）1. 芳香族氨基酸都是通过莽草酸途径合成的。 （）2．丝氨酸能用乙醛酸为原料来合成。 （）3．限制性内切酶的催化活性比非限制性内切酶的催化活性低。 （）4．莽草酸途径是所有生物所共有的氨基酸代谢方式。 （）5．肝细胞浆中的氨甲酰磷酸合成酶Ⅰ是合成尿素的关键酶。 （）6．嘧啶核苷酸的合成伴随着脱氢和脱羧反应。 （）7．脱氧核糖核苷酸的合成是在核糖核苷三磷酸水平上完成的。 （）8. 合成芳香氨基酸的前体物质是糖酵解和三羧酸循环的中间产物。 （）9. Ser和Thr的分解代谢有相似的地方，他们脱氨后都产生酮酸，都是生糖氨基酸。 （）10. 微生物对Phe和Tyr的分解代谢作用，与动物对这两种氨基酸的分解作用完全相同。 二、选择题 1．转氨酶的辅酶是： A．NAD+ B．NADP+ C．FAD D．磷酸吡哆醛 2．下列哪种酶对有多肽链中赖氨酸和精氨酸的羧基参与形成的肽键有专一性：A．羧肽酶B．胰蛋白酶 C．胃蛋白酶D．胰凝乳蛋白酶 3．参与尿素循环的氨基酸是： A．组氨酸B．鸟氨酸C．蛋氨酸D．赖氨酸 4．γ-氨基丁酸由哪种氨基酸脱羧而来: A．Gln B．His C．Glu D．Phe 5．经脱羧后能生成吲哚乙酸的氨基酸是： A．Glu B．His C．Tyr D．Trp 6．L-谷氨酸脱氢酶的辅酶含有哪种维生素： A．VB1 B．VB2 C．VB3 D．VB5 7．磷脂合成中甲基的直接供体是： A．半胱氨酸B．S-腺苷蛋氨酸C．蛋氨酸D．胆碱 8．在尿素循环中，尿素由下列哪种物质产生： A．鸟氨酸B．精氨酸C．瓜氨酸D．半胱氨酸 9．需要硫酸还原作用合成的氨基酸是： A．Cys B．Leu C．Pro D．Val 10．下列哪种氨基酸是其前体参入多肽后生成的： A．脯氨酸B．羟脯氨酸C．天冬氨酸D．异亮氨酸 11．组氨酸经过下列哪种作用生成组胺的： A．还原作用B．羟化作用 C．转氨基作用D．脱羧基作用 12．氨基酸脱下的氨基通常以哪种化合物的形式暂存和运输： A．尿素B．氨甲酰磷酸C．谷氨酰胺D．天冬酰胺 13．丙氨酸族氨基酸不包括下列哪种氨基酸： A．Ala B．Cys C．Val D．Leu

氨基酸

氨基酸 氨基酸定义 氨基酸（amino acids）：含有氨基和羧基的一类有机化合物的通称。生物功能大分子蛋白质的基本组成单位，是构成动物营养所需蛋白质的基本物质。是含有一个碱性氨基和一个酸性羧基的有机化合物，氨基一般连在α-碳上。 氨基酸的结构通式：构成蛋白质的氨基酸都是一类含有羧基并在与羧基相连的碳原子下连有氨基的有机化合物，目前自然界中尚未发现蛋白质中有氨基和羧基不连在同一个碳原子上的氨基酸。 氨基酸分类 天然的氨基酸现已经发现的有300多种，其中人体所需的氨基酸约有22种，分非必需氨基酸和必需氨基酸（人体无法自身合成）。另有酸性、碱性、中性、杂环分类，是根据其化学性质分类的。 1、必需氨基酸（essential amino acid）：指人体（或其它脊椎动物）不能合成或合成速度远不适应机体的需要，必需由食物蛋白供给，这些氨基酸称为必需氨基酸。共有8种其作用分别是： ①赖氨酸（Lysine ）：促进大脑发育，是肝及胆的组成成分，能促进脂肪代谢，调节松果腺、乳腺、黄体及卵巢，防止细胞退化； ②色氨酸（Tryptophane）：促进胃液及胰液的产生； ③苯丙氨酸（Phenylalanine）：参与消除肾及膀胱功能的损耗； ④蛋氨酸（又叫甲硫氨酸）（Methionine）；参与组成血红蛋白、组织与血清，有促进脾脏、胰脏及淋巴的功能； ⑤苏氨酸（Threonine）：有转变某些氨基酸达到平衡的功能； ⑥异亮氨酸（Isoleucine ）：参与胸腺、脾脏及脑下腺的调节以及代谢；脑下腺属总司令部作用于甲状腺、性腺； ⑦亮氨酸（Leucine ）：作用平衡异亮氨酸； ⑧缬氨酸（Viline）：作用于黄体、乳腺及卵巢。 其理化特性大致有： 1）都是无色结晶。熔点约在230°C以上，大多没有确切的熔点，熔融时分解并放出CO2；都能溶于强酸和强碱溶液中，除胱氨酸、酪氨酸、二碘甲状腺素外，均溶于水；除脯氨酸和羟脯氨酸外，均难溶于乙醇和乙醚。 2）有碱性[二元氨基一元羧酸，例如赖氨酸（lysine）]；酸性[一元氨基二元羧酸，例如谷氨酸（Glutamic acid）]；中性[一元氨基一元羧酸，例如丙氨酸（Alanine）]

氨基酸概述

第三节氨基酸 氨基酸是一类具有特殊重要意义的化合物。因为它们中许多是与生命活动密切相关的蛋白质的基本组成单位，是人体必不可少的物质，有些则直接用作药物。 α-氨基酸是蛋白质的基本组成单位。蛋白质在酸、碱或酶的作用下，能逐步水解成比较简单的分子，最终产物是各种不同的α-氨基酸。水解过程可表示如下： 蛋白质→月示→胨→多肽→二肽→α-氨基酸 由蛋白质水解所得到的α-氨基酸共有20多种，各种蛋白质中所含氨基酸的种类和数量都各不相同。有些氨基酸在人体内不能合成，只能依靠食物供给，这种氨基酸叫做必需氨基酸（见表18-3，*）。 一、氨基酸的构造、构型及分类、命名 （一）氨基酸的构造和构型 分子中含有氨基和羧基的化合物，叫做氨基酸。 由蛋白质水解所得到的α-氨基酸，可用通式表示如下： 除甘氨酸（R=H）外，所有α-氨基酸中的α碳原子均是手性碳，故有D型与L型两种构型。天然氨基酸均为L-氨基酸。 L-氨基酸 （二）α-氨基酸的分类和命名 氨基酸有脂肪族氨基酸、芳香族氨基酸和杂环氨基酸。 在α-氨基酸分子中可以含多个氨基和多个羧基，而且氨基和羧基的数目不一定相等。因此，天然存在的α-氨基酸常根据其分子中所含氨基和羧基的数目分为中性氨基酸、碱性氨基酸和酸性氨基酸。所谓中性氨基酸是指分子中氨基和羧基的数目相等的一类氨基酸。但氨基的碱性和羧基的酸性不是完全相当的，所以它们并不是真正中性的物质，只能说它们近乎中性。分子中氨基的数目多于羧基时呈现碱性，称为碱性氨基酸；反之，氨基的数目少于羧基时呈现酸性，称为酸性氨基酸。

氨基酸的系统命名方法与羟基酸一样，但天然氨基酸常根据其来源或性质多用俗名。例如胱氨酸是因它最先来自尿结石；甘氨酸是由于它具有甜味而得名（见表18-3）。 表18-3 常见的α-氨基酸

氨基酸的计算

有关蛋白质计算的几种类型 1.已知氨基酸、肽链数目，求肽键数、失水数和氨基、羧基数目。 2.已知氨基酸种类，求形成多肽的种类 已知蛋白质（多肽）的分子式，求形成该蛋白质的某种AA的数目。 . 4.与基因控制蛋白质合成有关的蛋白质计算。 例如：人的血红蛋白是由574个氨基酸构成，共计形成4条多肽链，则形成的血红蛋白共失去水分子____个。 直链多肽：肽键数=失水数=消耗的氨基、羧基数=AA数-肽链数 环状多肽：肽键数=失水数=消耗的氨基、羧基数=AA数 直链多肽：游离的氨基（羧基）数=AA反应前氨基（羧基）数-消耗的氨基（羧基）数环状多肽：游离的氨基（羧基）数=AA反应前氨基（羧基）数-AA数 2.已知氨基酸种类，求形成多肽的种类 例：现有A、B、C、D、E5种AA，让它们足量混合能够形成五肽多少种？包含这5 例2。现有一种“十二肽”，分子式为CxHyNzOd（z＞12，d＞13）。已知将它彻底的水解后只得到下列AA：

问：将一个“十二肽”彻底水解后，可生成_____个赖氨酸和______个天门冬氨酸。 5.与化学有关的计算（利用反应前后平均相对分子质量守恒进行计算） 1.氨基酸的排列与组合计算： 蛋白质分子的多样性除了氨基酸的种类、数量外，更多的是因为氨基酸排列次序的多样性。这涉及数学中的排列组合：①由甲、乙、丙三种氨基酸组成的三肽的种类为3！，即3×2×1=6种，这是数学中的排列；②在某反应容器中给足量的甲、乙、丙三种氨基酸，则该容器内可能生成的三肽种类为3×3×3=27，这就要用到数学中的排列与组合了。 2.蛋白质相对分子质量的计算： 主要涉及蛋白质平均分子量的计算、多肽链合成过程中脱水数目及形成肽键数目的计算、蛋白质水解所需水分子的数目计算、蛋白质中氨基和羧基数目的计算、氨基酸的排列顺序等。 在蛋白质的脱水缩合形成过程中：脱去的水分子数＝形成的肽键数＝氨基酸总数－ 每个氨基酸至少含有一个氨基和一个羧基，在缩合反应中，前一个氨基酸的羧基与后一个氨基酸的氨基形成肽键，因此一条肽链中至少有一个氨基（肽链前端）和一个羧基（肽链末端），且R基中的氨基或羧基不参与反应，因此，蛋白质分子中游离的氨基或羧基数就等于肽链数加R基中的氨基或羧基数。如有1000个氨基酸，其中氨基1050，羧基1020，则由这1000个氨基酸形成的由4条肽链组成的蛋白质分子中游离的氨基数为：4+50=54；游离的羧基数为：4+20=24。 4.氨基酸中各原子数量的计算氨基酸的结构通式为：（如图），因此，只要知道R 基中的 各种原子数，就可以求出氨基酸分子中各原子的数量。如某氨基酸的R基为C 5H 7 O 4 N， 则该氨基酸中

氨基酸的常见化学反应

氨基酸的常见化学反应 ? -氨基的反应 ?亚硝酸反应 ?范围：可用于Aa定量和蛋白质水解程度的测定（Van slyke法） ?注意：生成的氮气只有一半来自于Aa，ε氨基酸也可反应，速度较 慢． ?与酰化试剂的反应 ?Aa＋酰氯，酸酐－→Aa被酰基化 ?丹磺酰氯用于多肽链末端Ａa的标记和微量Ａa的定量测量． ?烃基化反应 ?Aa的氨基的一个氢原子可被羟基（包括环烃及其衍生物）取代． ?与2，4－二硝基氟苯（DNFB，FDNB）反应 ?最早Sanger用来鉴定多肽或蛋白质的氨基末端的Aa ?与苯异硫氰酸酯（PITC）的反应 ?Edman用于鉴定多肽或蛋白质的N末端Aa．在多肽和蛋白 质的Aa顺序分析方面占有重要地位（Edman降解法） ?形成西佛碱反应 ?Aa的α-NH2能与醛类化合物反应生成弱碱，即西佛碱（schiff ‘s base） ?前述甲醛滴定：甲醛与H2N-CH2-COO-结合,有效地减低了后者的 浓度,所以对于加入任何量的碱, [H2N-CH2-COO- ]/ [+H3N-CH2-COO- ]的比值总要比不存在甲醛的情况下小得多。加入 甲醛的甘氨酸溶液用标准盐酸滴定时，滴定曲线B并不发生改变。 ?脱氨基反应 ?Aa在生物体内经Aa氧化酶催化即脱去α-NH2而转变成酮酸 ?α-COOH参加的反应 ?成盐和成酯反应 ?Aa + 碱－→盐 ?Aa + NaOH －→氨基酸钠盐(重金属盐不溶于水) ?Aa-COOH + 醇－→酯 ?Aa+ EtOH －－－→氨基酸乙酯的盐酸盐 ?当Aa的COOH变成甲酯，乙酯或钠盐后，COOH的化学反 应性能被掩蔽或者说COOH被保护，NH2的化学性能得到 了加强或活化，易与酰基结合。Aa酯是制备Aa的酰氨or 酰肼的中间物 ?成酰氯反应 ?当氨基酸的氨基用适当的保护基保护以后，其羧基可与二氯亚砜作 用生成酰氯 ?用于多肽人工合成中的羧基激活 ?叠氮反应 ?氨基酸的氨基通过酰化保护后，羧基经酯化转变为甲酯，然后与肼 和亚硝酸变成叠氮化合物 ?用于多肽人工合成中的羧基激活 ?脱羧基反应

各种氨基酸的作用

天然的氨基酸现已经发现的有300多种，其中人体所需的氨基酸约有22种，分非必需氨基酸和必需氨基酸（人体无法自身合成）。另有酸性、碱性、中性、杂环分类，是根据其化学性质分类的。1、必需氨基酸（essential amino acid）：指人体（或其它脊椎动物）不能合成或合成速度远不适应机体的需要，必需由食物蛋白供给，这些氨基酸称为必需氨基酸。共有8种其作用分别是：①赖氨酸（Lysine ）：促进大脑发育，是肝及胆的组成成分，能促进脂肪代谢，调节松果腺、乳腺、黄体及卵巢，防止细胞退化；②色氨酸（Tryptophan）：促进胃液及胰液的产生；③苯丙氨酸（Phenylalanine）：参与消除肾及膀胱功能的损耗； ④蛋氨酸（又叫甲硫氨酸）（Methionine）；参与组成血红蛋白、组织与血清，有促进脾脏、胰脏及淋巴的功能；⑤苏氨酸（Threonine）：有转变某些氨基酸达到平衡的功能；⑥异亮氨酸（Isoleucine ）：参与胸腺、脾脏及脑下腺的调节以及代谢；脑下腺属总司令部作用于甲状腺、性腺；⑦亮氨酸（Leucine ）：作用平衡异亮氨酸；⑧缬氨酸（Valine）：作用于黄体、乳腺及卵巢。8种人体必需氨基酸的记忆口诀①"借一两本蛋色书来" 谐音: 借(缬氨酸), 一(异亮氨酸),两(亮氨酸),本(苯丙氨酸),蛋(蛋氨酸),色(色氨酸),书(苏氨酸),来(赖氨酸). ②"笨蛋来宿舍，晾一晾鞋" 笨（苯丙氨酸）蛋（蛋氨酸）来（赖氨酸）宿（苏氨酸）舍（色氨酸），晾（亮氨酸）一晾（异亮氨酸）鞋（缬氨酸）③”携带一两本甲硫色书来”携（缬氨酸）带一（异亮氨酸）两（亮氨酸）本（苯丙氨酸）甲硫（甲硫氨酸）色（色氨酸）书(苏氨酸)来(赖氨酸) 其理化特性大致有：1）都是无色结晶。熔点约在230°C 以上，大多没有确切的熔点，熔融时分解并放出CO2；都能溶于强酸和强碱溶液中，除胱氨酸、酪氨酸、二碘甲状腺素外，均溶于水；除脯氨酸和羟脯氨酸外，均难溶于乙醇和乙醚。2）有碱性[二元氨基一元羧酸，例如赖氨酸（lysine）]；酸性[一元氨基二元羧酸，例如谷氨酸（Glutamic acid）]；中性[一元氨基一元羧酸，例如丙氨酸（Alanine）]三种类型。大多数氨基酸都呈显不同程度的酸性或碱性，呈显中性的较少。所以既能与酸结合成盐，也能与碱结合成盐。3)由于有不对称的碳原子，呈旋光性。同时由于空间的排列位置不同，又有两种构型：D型和L型，组成蛋白质的氨基酸，都属L型。由于以前氨基酸来源于蛋白质水解（现在大多为人工合成），而蛋白质水解所得的氨基酸均为α-氨基酸，所以在生化研究方面氨基酸通常指α-氨基酸。至于β、γ、δ……ω等的氨基酸在生化研究中用途较小，大都用于有机合成、石油化工、医疗等方面。氨基酸及其衍生物品种很多，大多性质稳定，要避光、干燥贮存。2、非必需氨基酸（nonessential amino acid）：指人（或其它脊椎动物）自己能由简单的前体合成，不需要从食物中获得的氨基酸。例如甘氨酸、丙氨酸等氨基酸。1，2萘醌、4磺酸钠在碱性溶液深红色（检验α－氨基酸）肽键（peptide bond）:一个氨基酸的羧基与另一个氨基酸的氨基缩合，除去一分子水形成的酰胺键。肽（peptide）:两个或两个以上氨基通过肽键共价连接形成的聚合物。是氨基酸通过肽键相连的化合物，蛋白质不完全水解的产物也是肽。肽按其组成的氨基酸数目为2个、3个和4个等不同而分别称为二肽、三肽和四肽等，一般含10个以下氨基酸组成的称寡肽（oligopeptide），由10个以上氨基酸组成的称多肽（polypeptide），它们都简称为肽。肽链中的氨基酸已不是游离的氨基酸分子，因为其氨基和羧基在生成肽键中都被结合掉了，因此多肽和蛋白质分子中的氨基酸均称为氨基酸残基（amino acid residue）。多肽有开链肽和环状肽。在人体内主要是开链肽。开链肽具有一个游离的氨基末端和一个游离的羧基末端，分别保留有游离的α－氨基和α－羧基，故又称为多肽链的N端（氨基端）和C端（羧基端），书写时一般将N端写在分子的左边，并用（H）表示，并以此开始对多肽分子中的氨基酸残基依次编号，而将肽链的C端写在分子的右边，并用（OH）来表示。目前已有约20万种多肽和蛋白质分子中的肽段的氨基酸组成和排列顺序被测定了出来，其中不少是与医学关系密切的多肽，分别具有重要的生理功能或药理作用。多肽在体内具有广泛的分布与重要的生理功能。其中谷胱甘肽在红细胞中含量丰富，具有保护细胞膜结构及使细胞内酶蛋白处于还原、活性状态的功

20种氨基酸需求前景

20种氨基酸需求前景2009-10-23 13:08:52 来源：本站原创评论：0点击：230

氨基酸的生产方法 2009-08-30 16:16:46 来源：本站原创评论：0点击：204 目前世界上氨基酸的生产技术主要有四种方法：发酵法、化学合成法、化学合成- 酶法和蛋白质水解提取法。 （1）发酵法 发酵法生产氨基酸是利用微生物具有的能够合成其自身所需的各种氨基酸能力，通过对菌株的诱变等处理，选育出各种缺陷型及抗性的变异菌株，以解除代谢节中的反馈与阻遏，达到以过量合成某种氨基酸为目的的一种氨基酸生产方法。应用发酵法生产氨基酸产量最大的是谷氨酸，基次是赖氨酸、苏氨酸、异亮氨酸、缬氨酸、精氨酸、组氨酸、脯氨酸、鸟氨酸、瓜氨酸。另外，色氨酸、苯丙氨酸、亮氨酸、丙氨酸等也可由发酵法获得，但因生产水平低，尚不具备实用价值。生产菌株一般是各种营养缺陷型的黄色短杆菌。微生物细胞内氨基酸的生物合成都是利用能量代谢过程中衍生的一些中间代谢产物为起点，经过一系列伴随着自由能损失的不可逆反应，来保证各种氨基酸的不断供应。 （2）化学合成法 化学合成法借助于有机合成及化学工程相结合的技术生产氨基酸的一种方法。虽然化学合成法可以生产目前已知的所有氨基酸，但多数不具备工业价值，原因是应用化学生产的氨基酸含有D 和L 两种旋光异构体（手性异构体），其中的D- 异构体不能被大多数动物所利用。因此，用化学合成法生产氨基酸时除考虑合成工艺条件外，还要考虑异构体属性问题和D- 异构体的消旋利用，三者缺一都影响氨基酸的利用。在氨基酸工业中应用化学合成法批量生产的氨基酸仅限于甘氨酸、蛋氨酸和色氨酸。其中，甘氨酸是应用化学合成法生产的最理想的品种，因为甘氨酸没有旋光异构体。DL 混合型蛋氨酸及色氨酸能为畜禽利用，因此也具有一定价值。 （3）化学合成- 酶法 此法生产氨基酸的原理是利用化学合成法制得的廉价中间体，借助酶的生物崔化作用，使许多本来用发酵法或化学合成法生产的光学活性（具有不同旋光异构体）氨基酸具有工业生产的可能。应用此法批量生产的氨基酸有赖氨酸、L- 胱氨酸。 （4）蛋白质水解法 蛋白质水解法生产氨基酸是传统的氨基酸生产方法。但由于上述三种生产方法的迅速发展，使这一传统的氨基酸生产方法受到极大的冲击。目前应用这一方法生产的氨基酸品种虽然有限，但在一些发展中国家，许多品种的氨基酸还是采用这种方法生产。 氨基酸发酵生产工艺 2008-04-19 21:05:43 来源：本站原创评论：0点击：662 1. 概述 氨基酸在药品、食品、饲料、化工等行业中有重要应用。 氨基酸的制造始于1820年，蛋白质酸水解生产氨基酸，1850年化学合成氨基酸，1956年分离到谷氨酸棒状杆菌，日本采用微生物发酵法工业化生产谷氨酸成功，1957年生产谷氨

氨基酸的讲解

氨基酸的讲解 一、判断题 （）1．蛋白质的营养价值主要决定于氨基酸酸的组成和比例。 （）2．谷氨酸在转氨作用和使游离氨再利用方面都是重要分子。 （）3．氨甲酰磷酸可以合成尿素和嘌呤。 （）4．半胱氨酸和甲硫氨酸都是体内硫酸根的主要供体。 （）5．限制性蛋白水解酶的催化活性比非限制性的催化活性低。 （）6．磷酸吡哆醛只作为转氨酶的辅酶。 （）7．在动物体内，酪氨酸可以经羟化作用产生去甲肾上腺素和肾上腺素。 （）8．尿素的N原子分别来自谷氨酰胺和天冬氨酸。

（）9．芳香族氨基酸都是通过莽草酸途径合成的。 （）10．丝氨酸能用乙醛酸为原料来合成。 二、选择题（单选题） 1．生物体内氨基酸脱氨基的主要方式为： A．氧化脱氨基B．还原脱氨基C．直接脱氨基D．转氨基E．联合脱氨基 2．成人体内氨的最主要代谢去路为： A．合成非必需氨基酸B．合成必需氨基酸C．合成NH4+随尿排出D．合成尿素E．合成嘌呤、嘧啶、核苷酸等 3．转氨酶的辅酶组分含有： A．泛酸B．吡哆醛（或吡哆胺）C．尼克酸D．核黄素E．硫胺素

4．GPT（ALT）活性最高的组织是： A．心肌B．脑C．骨骼肌D．肝E．肾 5．嘌呤核苷酸循环脱氨基作用主要在哪些组织中进行？ A．肝B．肾C．脑D．肌肉E．肺 6．嘌呤核苷酸循环中由IMP生成AMP时，氨基来自： A．天冬氨酸的α-氨基B．氨基甲酰磷酸C．谷氨酸的α-氨基D．谷氨酰胺的酰胺基E．赖氨酸上的氨基 7．在尿素合成过程中，下列哪步反应需要ATP？ A．鸟氨酸+氨基甲酰磷酸→瓜氨酸+磷酸B．瓜氨酸+天冬氨酸→精氨酸代琥珀酸 C．精氨酸代琥珀酸→精氨酸+延胡素酸D．精氨酸→鸟氨酸+尿素E．草酰乙酸+谷氨酸→天冬氨酸+α-酮戊二酸

氨基酸代谢 重要知识点

蛋白质降解及氨基酸代谢 1、细胞内的蛋白质降解 （1）不依赖ATP的溶酶体途径，主要降解细胞通过胞吞作用摄取的外源蛋白、膜蛋白及长寿命的细胞内蛋白。在营养充足的细胞内没有选择性。饥饿细胞：选择性降解含有五肽Lys-Phe-Glu-Arg-Gln或相关的序列的胞内蛋白。 （2）依赖ATP的泛素途径，在胞质中进行，主要降解异常蛋白和短寿命蛋白（调节蛋白），此途径在不含溶酶体的红细胞中尤为重要。（选择性降解） 2、细胞内蛋白质降解的意义 （1）清除异常蛋白； （2）细胞对代谢进行调控的一种方式； （3）在需要时降解供肌体需要。 3、氨基酸的分解代谢主要在肝脏中进行。包括：脱氨基作用（最主要的反应）和脱羧基作用。 4、氧化脱氨基作用：α-氨基酸在酶的催化下氧化生成α-酮酸，此时消耗氧并产生氨。 5、L谷氨酸——α-酮戊二酸+ NH3 是L-Glu脱氢酶催化下的可逆反应，一般情况下偏向于谷氨酸的合成，因为高浓度氨对机体有害。L-谷氨酸脱氢酶为不需氧脱氢酶，辅酶为NAD+或NADP+，此酶为别构酶，此反应与能量代谢密切相关，ADP、GDP是其别构激活剂。

6、转氨基作用：指在转氨酶催化下将α-氨基酸的氨基转给另一个α-酮酸，结果原来的α-氨基酸生成相应的α-酮酸，而原来的α-酮酸则形成了相应的α-氨基酸。它是体内各种氨基酸脱氨基的主要形式，其逆反应也是体内生成非必需氨基酸的途径。 7、转氨酶种类很多：其中谷草转氨酶（GOT）在心脏中活力最大，其次为肝脏；谷丙转氨酶（GPT）在肝脏中活力最大，用于诊断肝功能。转氨酶的辅酶均为磷酸吡哆醛（VB6的磷酸酯）。 8、联合脱氨基作用：（1）转氨酶与L-谷氨酸脱氢酶作用相偶联：大多数转氨酶优先利用α-酮戊二酸作为氨基的受体，生成Glu，约占生物体的10%；（2）转氨基作用与嘌呤核苷酸循环相偶联：肝脏中90%谷氨酸经转氨基作用转化为天冬氨酸。 9、脱羧基作用：氨基酸经脱羧基作用生成伯胺类化合物和CO2。AA脱羧酶专一性很强，每一种AA都有一种脱羧酶，辅酶都是磷酸吡哆醛。AA脱羧反应广泛存在于动、植物和微生物中，有些产物具有重要生理功能。但大多数胺类对动物有毒。体内的胺氧化酶能将胺氧化为醛和氨，醛进一步氧化成脂肪酸。 10、NH3去向。（1）重新利用：合成AA、核酸。（2）贮存：高等植物将氨基氮以Gln和Asn的形式储存在体内。（3）排出体外：高等动物通过尿素循环在肝中将NH3生成尿素，通过肾脏排出体外。 11、尿素循环（鸟氨酸循环）：在排尿动物体内由NH3合成尿素是在肝脏中通过一个循环机制完成的，这一个循环称为尿素循环。 过程：（1）NH3、CO2与鸟氨酸作用合成瓜氨酸；（2）瓜氨酸与天

20种氨基酸缩写

20种氨基酸缩写 速记氨基酸英文缩写 2008-08-20 14:27 甘氨酸-----Gly-----G 干gan了le的叶ye子

丙氨酸-----Ala-----A 一个夹心饼干（把A想成一片饼干，两面都是A，中间加点东西） 缬氨酸-----Val-----V 缬读xie,和腹泻的泻同音！四川人管上厕所叫窝（Val）屎 亮氨酸-----Leu-----L 亮的英语单词是light 异亮氨酸---Ile----I 把I想成一 苯丙氨酸---Phe----F 他(he)人又苯，又爱放屁(P)，我真的服(F)了他了 脯氨酸-----Pro----P 胸脯(p)肉(ro) 色氨酸-----Trp----W 我w喜欢看三three个人ren日屁股p，我太色了 丝氨酸-----Ser----S S的读音 酪氨酸-----Tyr----Y 踢T你的your鸭儿r，让你变成懦夫 半胱氨酸---Cys----C 这个来自一个单词Cyst,是膀胱的意思。读音和妹妹差不多。妹妹的膀胱 蛋氨酸-----Met----M 小的时候，妈妈M老是叫我吃eat鸡蛋 天冬氨酸---Asp----D 把As想成天冬。医生D说AS的尿是酸性的 天冬酰胺---Asn----N 不能在冬天制造血案 谷氨酰胺----Gln---Q 谷物没多少了，最大的问题在于可能发生血案 谷氨酸------Glu---E 谷物的益处E在于可以变成葡萄糖 苏氨酸------Thr---T 他TA喝he了瓶苏打水，终于不热re了 赖氨酸------Lys---K 美国的国务卿耐丝LYS说她可以让台湾占山为王KING，老胡说，你简（碱性氨基酸）直是在放屁 精氨酸------Arg---R 大家都看过周星驰的电影，有一次，他喝了杯精液，观众就在争论argue他喝的是不是热RE的精液 组氨酸------His---H H想成医院，医院切掉了他的his病变组织

氨基酸对人体的作用

氨基酸对人体地作用 一.甘氨酸（） 、降低血液中地胆固醇浓度，防治高血压 、降低血液中地血糖值，防治糖尿病 、能防治血凝、血栓 、提高肌肉活力，防止胃酸过多 、甜味为砂糖地倍，对人体有补益等营养作用 二.亮氨酸（） 、降低血液中地血糖值，对治疗头晕有作用 、促进皮肤、伤口及骨头有愈合作用 、如果缺乏时，会停止生长，体重减轻 .促进睡眠，减低对疼痛地敏感，缓解偏头痛·缓和焦躁及紧张情绪 .减轻因酒精而引起人体中化学反应失调地症状，并有助于控制酒精中毒参考食物：牛奶、鱼类、香蕉、花生及所有含丰富蛋白质地食物 三.甲硫氨酸（蛋氨酸）（） 、参与胆碱地合成，具有去脂地功能，防治动脉硬化高血脂症 、有提高肌肉活力地功能，防止肌肉软弱无力 、促进皮肤蛋白质和胰岛素地合成 .参与组成血红蛋白、组织与血清，有促进脾脏、胰脏及淋巴地功能 .帮助分解脂肪，能预防脂肪肝、心血管疾病和肾脏疾病地发生 .将有害物质如铅等重金属除去 . 治疗风湿热和怀孕时地毒血症 .一种有利地抗氧化剂 参考食物：大豆、其它豆类、鱼类、大蒜、肉类、洋葱和酸奶 四.酪氨酸（） 、造肾上腺激素、甲状腺激素和黑色素地必需氨基酸 、可防治老年痴呆症 、促进新陈代谢，增进食欲 .医药用作甲状腺功能亢进；食品添加剂. 、对治疗胃溃疡等慢性疾病、神经性炎症及发育不良等效果 、与色素形成有关系，缺乏时会利白化症 .是一种重要地生化试剂，是合成多肽类激素、抗生素、多巴等药物地主要原料. .广泛用于农业科学研究，也作饮料添加剂和配制人工昆虫饲料. 五.组氨酸（） 、参与血球蛋白合成，促进血液生成 、产生组氨、促进血管扩张，增加血管壁地渗透性 、医治胃病、十二指肠等有特效 、促进腺体分泌，对过敏性疫病有效果 、可治疗消化性溃疡、发育不良等症状 、对治疗心功能不全、心绞痛、降低血压、哮喘及类风湿关节炎有效果 六.苏氨酸（） .人体必需，缺乏时会使人消瘦，甚至死亡 .有转变某些氨基酸达到平衡地功能 .是协助蛋白质被人体吸收、利用所不可缺少地氨基酸 .防止肝脏中脂肪地累积 .促进抗体地产生，增强免疫系统 参考食物：肉类等

氨基酸和肽类

第17章氨基酸和肽 本章重点：介绍20种编码氨基酸的结构、分类和命名；氨基酸的两性电离和等电点；氧化脱氨、茚三酮反应、脱羧反应；肽的命名；肽键的结构及其与医药相关的生物活性肽。 蛋白质可以被酸、碱或蛋白酶催化水解，在水解过程中，蛋白质分子逐渐降解成相对分子质量越来越小的肽段，直到最终成为氨基酸混合物。氨基酸(amino acid)是分子中具有氨基和羧基的一类含有复合官能团的化合物，是蛋白质的基本组成成分；肽(peptide)是氨基酸分子间脱水后以肽键(peptide bond)相互结合的物质，除蛋白质部分水解可产生长短不一的各种肽段外，生物体内还有很多肽游离存在，它们具有各种特殊的生物学功能，在生长、发育、繁衍及代谢等生命过程中起着重要的作用。本章主要介绍组成蛋白质的氨基酸结构、种类、性质。 学完本章以后，你能否回答以下问题： 1．组成天然蛋白质的氨基酸有多少种？其结构特点是什么？ 2．何谓氨基酸的等电点？中性氨基酸的等电点是小于7、等于7、还是大于7？ 3．什么是肽单位？它有哪些基本特征？ 17．1氨基酸的结构、分类和命名 17．1．1 氨基酸的结构 温习提示：羟基酸和羰基的结构。手性碳原子，D/L和R/S构型标记法。 氨基酸是一类取代羧酸，可视为羧酸分子中烃基上的氢原子被氨基取代的一类产物，根据氨基和羧基在分子中相对位置的不同，氨基酸可分为α-，β-，γ-，…，ω-氨基酸。 R CHC OOH R CHC H COOH R CHC H2CH2C OOH 2 NH2NH NH2 2 α-氨基酸β-氨基酸γ-氨基酸 目前在自然界中发现的氨基酸有数百种，但由天然蛋白质完全水解生成的氨基酸中只有20种，与核酸中的遗传密码相对应，用于在核糖体上进行多肽合成，这20种氨基酸称为编码氨基酸(coding amino acid)。它们在化学结构上具有共同点，即在羧基邻位α-碳原子上有一氨基，为α-氨基酸(脯氨酸为α-亚氨基酸)。由于氨基酸分子中既含有碱性的氨基又含有酸性的羧基，在生理条件下，羧基几乎完全以—COO-形式存在，大多数氨基主要以—NH3+形式存在，所以氨基酸分子是一偶极离子，一般以内盐形式存在，可用通式表示为： R C H C OO +NH 3 式中R代表侧链基团，不同的氨基酸只是侧链R基不同。20种编码氨基酸中除甘氨酸外，其它各种氨基酸分子中的α-碳原子均为手性碳原子，都有旋光性。 氨基酸的构型通常采用D/L标记法，有D-型和L -型两种异构体。以甘油醛为参考标准，

氨基酸的常见化学反应

-氨基的反应 亚硝酸反应 范围：可用于Aa定量和蛋白质水解程度的测定（Van slyke法） 注意：生成的氮气只有一半来自于Aa，ε氨基酸也可反应，速度较 慢． 与酰化试剂的反应 Aa＋酰氯，酸酐－→Aa被酰基化 丹磺酰氯用于多肽链末端Ａa的标记和微量Ａa的定量测量．烃基化反应 Aa的氨基的一个氢原子可被羟基（包括环烃及其衍生物）取代． 与2，4－二硝基氟苯（DNFB，FDNB）反应 最早Sanger用来鉴定多肽或蛋白质的氨基末端的Aa 与苯异硫氰酸酯（PITC）的反应 Edman用于鉴定多肽或蛋白质的N末端Aa．在多肽和蛋白 质的Aa顺序分析方面占有重要地位（ Edman降解法）形成西佛碱反应 Aa的α-NH2能与醛类化合物反应生成弱碱，即西佛碱（schiff ‘s base） 前述甲醛滴定：甲醛与H2N-CH2-COO-结合,有效地减低了后者的浓 度,所以对于加入任何量的碱, [H2N-CH2-COO- ]/ [+H3N-CH2-COO- ] 的比值总要比不存在甲醛的情况下小得多。加入甲醛的甘氨酸溶液 用标准盐酸滴定时，滴定曲线B并不发生改变。 脱氨基反应 Aa在生物体内经Aa氧化酶催化即脱去α-NH2而转变成酮酸 α-COOH参加的反应 成盐和成酯反应 Aa + 碱－→盐 Aa + NaOH －→氨基酸钠盐(重金属盐不溶于水) Aa-COOH + 醇－→酯 Aa+ EtOH －－－→氨基酸乙酯的盐酸盐 当Aa的COOH变成甲酯，乙酯或钠盐后，COOH的化学反应性 能被掩蔽或者说COOH被保护，NH2的化学性能得到了加强或 活化，易与酰基结合。Aa酯是制备Aa的酰氨or酰肼的中间 物 成酰氯反应 当氨基酸的氨基用适当的保护基保护以后，其羧基可与二氯亚砜作 用生成酰氯 用于多肽人工合成中的羧基激活 叠氮反应 氨基酸的氨基通过酰化保护后，羧基经酯化转变为甲酯，然后与肼 和亚硝酸变成叠氮化合物

国内外主要氨基酸使用概述

国内外主要氨基酸使用概述 世界上最大的氨基酸消费市场是饲料添加剂，目前国内用于饲料添加剂的氨基酸主要有赖氨酸、蛋氨酸、苏氨酸。其中赖氨酸和蛋氨酸占饲料工业的95% 以上，而苏氨酸的使用呈增长趋势。表1 为近年来，世界三种氨基酸产量及主要生产商。 表1 近年来世界三种氨基酸产量（万吨）及主要生产商 1、赖氨酸 1.1 赖氨酸的作用 赖氨酸是谷物中最缺乏的氨基酸，因此，一般来说它是第一限制性氨基酸，是限制猪、肉禽蛋白质沉积的主要氨基酸；是猪的第一限制性氨基酸，是禽的第二限制氨基酸。 工业生产的赖氨酸至少发挥着下面几个方面的作用：（1）补充动物赖氨酸需要的不足，（2）改善饲料氨基酸的平衡，提高动物的生长速度（3）改善谷物饲料的营养价值；（4）降低动物饲粮蛋白质含量，配制低蛋白质日粮。 1.2 国内外主要生产商及产量 2011年全球赖氨酸产量为148万吨，主要生产商为中国长春大成实业集团公司、日本味之素公司、美国ADM公司、德国德固萨公司、日本协和公司、韩国的希杰、台湾的味丹和德国巴斯夫公司等。 近几年我国赖氨酸产能高速增长。从2001 年不足5 万吨/年增长到2011年的近68万吨/年，成为世界最大的赖氨酸生产国。仅大成集团的赖氨酸产量已占全球45%。目前国内主要生产企业有长春大成、川化味之素、聊城希杰、宁夏伊品、山东金玉米、安徽丰原等。 1.3 赖氨酸主要品种 2003年以前，中国市场主要赖氨酸产品为98.5%的赖氨酸盐酸盐，品种比较单一。大成生化公司于2003年自行研发生产65%赖氨酸硫酸盐，是继德国德固萨（Degussa）公司后，世界上第二家生产赖氨酸硫酸盐的制造商，有相当的竞争优势。2011年中国98%赖氨酸产量为22.1万吨，同比下降1.34%，65%赖氨酸产量为45.8万吨，同比上升10.1%。近年该2种氨基

氨基酸对农作物的作用

氨基酸对农作物的作用 随科学技术的创新，化学家们让氨基酸登上农业的历史舞台，使它在无污染方面大显身手。氨基酸是蛋白质的基石，它们都含有一定量的氮素，正是农作物生长所必需的。把氨基酸制成的肥料，喷洒在农作物上，农作物像人吃了“补药”一样，茁壮成长，结出丰硕的果实；在蔬菜和瓜果上施用，也会使人得到满意的效果。日本科学家用脯氨酸万分之四的溶液喷洒到玉米上，玉米产量提高20％，只要它喷洒到水稻、黄瓜上，产量均提高15％。日本农业科技人员还将甘氨酸拌人无污染的磷、钾肥中，可增加农作物对磷、钾元素的吸收。甘氨酸本身也起到氮肥的作用美国科学家证明，甘氨酸对甘蔗的生长起特殊作用，如1亩地用85％的甘氨酸溶液0．2公斤洒喷，成熟时甘蔗的糖份可增加13％；此外，还可用谷氨酸钠溶液浸泡大豆种子，大豆生长旺盛，产量大增。氨基酸配成的农药功能十分良好。能起到植物“抗菌素”的作用。实践证明，直接使用各种氨基酸能有效地防、治农作物的各种疾病。如印度科学家辛格用低浓度的蛋氨酸喷在水稻上，防止了水稻腐根菌的侵害。同时蛋氨酸能杀灭黄瓜茎上的许多寄生病菌。日本科学家用万分之五浓度的DI一苏氨酸3O毫升喷于柠檬树上，有效地抵抗黑斑病。近年来许多国家的科学家研究发现把色氨酸、半胱氨酸、丙氨酸等喷洒于农作物上，都有抵抗和消灭农作物病菌的效果。氨基酸农药还有除草作用。根据近年统计，用氨基酸衍生物研究成功的除草剂，形成的专利已有100多个已形成一大类无污染的除草剂。七十年代初德国化学家合成了N—磷酸甲酯甘氨酸，在玉米和大豆田里试用表明，每亩只用1．5公斤就可消灭一切杂草。相继日本化学家合成一种广谱除草剂——硫代氨基酸，它可消灭一切杂草，而且对人畜无害。氨基酸农药可以灭虫或驱虫，例如南瓜子和使君子等药物作驱虫剂，现代化学家研究，其中有效成分就是氨基酸。80年代初美国科学家傲了一个试验，他用10％浓度的半胱氨酸和饱和蔗糖溶液拌合杀黄瓜蝇，20天后黄瓜蝇全部死亡。更有研究人员用4％的月桂酰肌氨酸杀灭体虱，两分钟后体虱全部死亡。氨基酸做成农药和化肥，从理论和实践上已知绝不会蛤环境、空气、水源、土壤造成污染，更不会使农产品(粮食、蔬菜、水果等)带有潜伏性的危害。在这知识创新、科技创新的时代里，农业生产无污染化已提到科技人员的面前，只有更新当前使用的化肥和农药。氨基酸的生理功能氨基酸通过肽键连接起来成为肽与蛋白质。氨基酸、肽与蛋白质均是有机生命体组织细胞的基本组成成分，对生命活动发挥着举足轻重的作用。某些氨基酸除可形成蛋白质外，还参与一些特殊的代谢反应，表现出某些重要特性。（1）赖氨酸赖氨酸为碱性必需氨基酸。由于谷物食品中的赖氨酸含量甚低，且在加工过程中易被破坏而缺乏，故称为第一限制性氨基酸。赖氨酸可以调节人体代谢平衡。赖文档冲亿季，好礼乐相随mini ipad移动硬盘拍立得百度书包氨酸为合成肉碱提供结构组分，而肉碱会促使细胞中脂肪酸的合成。往食物中添加少量的赖氨酸，可以刺激胃蛋白酶与胃酸的分泌，提高胃液分泌功效，起到增进食欲、促进幼儿生长与发育的作用。赖氨酸还能提高钙的吸收及其在体内的积累，加速骨骼生长。如缺乏赖氨酸，会造成胃液分沁不足而出现厌食、营养性贫血，致使中枢神经受阻、发育不良。赖氨酸在医药上还可作为利尿剂的辅助药物，治疗因血中氯化物减少而引起的铅中毒现象，还可与酸性药物（如水杨酸等）生成盐来减轻不良反应，与蛋氨酸合用则可抑制重症高血压病。单纯性疱疹病毒是引起唇疱疹、热病性疱疹与生殖器疱疹的原因，而其近属带状疱疹病毒是水痘、带状疱疹和传染性单核细胞增生症的致病者。印第安波波利斯Lilly研究室在1979年发表的研究表明，补充赖氨酸能加速疱疹感染的康复并抑制其复发。长期服用赖氨酸可拮抗另一个氨基酸――精氨酸，而精氨酸能促进疱疹病毒的生长。（2）蛋氨酸蛋氨酸是含硫必需氨基酸，与生物体内各种含硫化合物的代谢密切相关。当缺乏蛋氨酸时，会引起食欲减退、生长减缓或不增加体重、肾脏肿大和肝脏铁堆积等现象，最后导致肝坏死或纤维化。蛋氨酸还可利用其所带的甲基，对有毒物或药物进行甲基化而起到解毒

肽和氨基酸的吸收

肽和氨基酸的吸收 吸收部位：主要在小肠 吸收形式：氨基酸、寡肽、二肽 吸收机制：耗能的主动吸收过程 γ-谷氨酰基循环 一、氨基酸的一般代谢 （一）体内蛋白质的降解途径： 溶酶体途径—非ATP 依赖性蛋白降解途径：主要降解细胞外来源的蛋白质，以及膜蛋白和细胞内长寿命的蛋白质。 细胞液途径—ATP 依赖性蛋白降解途径：主要降解异常的蛋白质和短寿命的蛋白质 （二）氨基酸代谢库 细胞外 CH H 2N COOH R 氨基酸

（三）联合脱氨基作用 1、转氨基作用 2、L-谷氨酸的氧化脱氨基作用 COOH | (CH 2)2 | HC-NH 2 | COOH COOH | (CH 2)2 | C=O | COOH COOH | (CH 2)2 | C=O | COOH CH 3 | C=O CH 3 | 2 | COOH COOH | CH 2 | C=O | COOH COOH | CH 2 | HC -NH 2 | COOH 谷氨酸 α-酮戊二酸 谷氨酸 α-酮戊二酸 丙氨酸 草酰乙酸 天冬氨酸 COOH | (CH 2)2 | HC-NH 2 | COOH

联合脱氨基作用 3、氨基酸通过嘌呤核苷酸循环脱去氨基 4、非氧化脱氨作用 C O O H | (C H 2)2 | H C -N H 2 | C O O H C O O H | (C H 2)2 | C =O | C O O H C H 3 | C =O | C O O H R | H C -N H | C O 谷氨酸 α-丙酮酸 α- -酮戊二酸 D + +N H 3+H + +H 2O H 苹果酸 腺苷酸代琥 α-酮戊氨α

10种必需氨基酸及作用

人体必需氨基酸 人体必需氨基酸指人体不能合成或合成速度远不适应机体的需要，必需由食物蛋白供给，这些氨基酸称为必需氨基酸。共有赖氨酸（Lysine ）、色氨酸（Tryptophane）、苯丙氨酸（Phenylalanine）、蛋氨酸（Methionine）、苏氨酸（Threonine）、异亮氨酸（Isoleucine ）、亮氨酸（Leucine ）、缬氨酸（Viline）8种，另一种说法把组氨酸（Hlstidine）、精氨酸（Argnine）也列为必需氨基酸总共为10种。 8种人体必须氨基酸的简单记忆方法：―假设来写一两本书‖就是甲硫氨酸、色氨酸、赖氨酸、缬氨酸、异亮氨酸、亮氨酸、苯丙氨酸、苏氨酸 氨基酸的种类有20种，大致可以分为三类：必需氨基酸、和非必需氨基酸。其中，有8种氨基酸，人体不能自己合成，而且这些氨基酸都非常重要，必须通过食物来摄取，这些氨基酸就称为必需氨基酸。此外，人体合成精氨酸、组氨酸的力不足于满足自身的需要，需要从食物中摄取一部分，我们称之为半必需氨基酸。另外的十种氨基酸，人体可以自己合成，不必靠食物补充，我们称为非必需氨基酸。 一、赖氨酸 促进大脑发育，是肝及胆的组成成分，能促进脂肪代谢，调节松果腺、乳腺、黄体及卵巢，防止细胞退还。 赖氨酸为碱性必需氨基酸。由于谷物食品中的赖氨酸含量甚低，且在加工过程中易被破坏而缺乏，故称为第一限制性氨基酸。 赖氨酸可以调节人体代谢平衡。赖氨酸为合成肉碱提供结构组分，而肉碱会促使细胞中脂肪酸的合成。往食物中添加少量的赖氨酸，可以刺激胃蛋白酶与胃酸的分泌，提高胃液分泌功效，起到增进食欲、促进幼儿生长与发育的作用。赖氨酸还能提高钙的吸收及其在体内的积累，加速骨骼生长。如缺乏赖氨酸，会造成胃液分沁不足而出现厌食、营养性贫血，致使中枢神经受阻、发育不良。 赖氨酸在医药上还可作为利尿剂的辅助药物，治疗因血中氯化物减少而引起的铅中毒现象，还可与酸性药物（如水杨酸等）生成盐来减轻不良反应，与蛋氨酸合用则可抑制重症高血压病。 单纯性疱疹病毒是引起唇疱疹、热病性疱疹与生殖器疱疹的原因，而其近属带状疱疹病毒是水痘、带状疱疹和传染性单核细胞增生症的致病者。印第安波波利斯Lilly 研究室在1979年发表的研究表明，补充赖氨酸能加速疱疹感染的康复并抑制其复发。 长期服用赖氨酸可拮抗另一个氨基酸――精氨酸，而精氨酸能促进疱疹病毒的生长。 二、色氨酸（促进胃液及胰液的产生） 色氨酸可转化生成人体大脑中的一种重要神经传递物质――5–羟色胺，而5–羟色胺有中和肾上腺素与去甲肾上腺素的作用，并可改善睡眠的持续时间。当动物大脑中的5–羟色胺含量降低时，表现出异常的行为，出现神经错乱的幻觉以及失眠等。此外，5–羟色胺有很强的血管收缩作用，可存在于许多组织，包括血小板和肠粘膜细

氨基酸

一、氨基酸 1.氨基酸的概念和物理性质 概念：羧酸分子里烃基上的氢原子被氨基取代后的生成物叫氨基酸。 物理性质：无色晶体，熔点极高，一般在200℃以上。不同的氨基酸其味不同，有的无味，有的味甜，有的味苦，谷氨酸的单钠盐有鲜味，是味精的主要成分。各种氨基酸在水中的溶解度差别很大，并能溶解于稀酸或稀碱中，但不能溶于有机溶剂。通常酒精能把氨基酸从其溶液中沉淀析出。 2.氨基酸的结构和化学性质 组成蛋白质的氨基酸几乎为α－氨基酸，其结构简式可表示为，如： 甘氨酸谷氨酸 丙氨酸苯丙氨酸 ①氨基酸的两性 氨基酸分子中既有羧基，又有氨基；羧基是酸性基团，氨基是碱性基团，因此氨基酸是两性化合物，既能与酸又能与碱反应生成盐（和水），例如： 拓展：中学化学常见的既能与酸又能与碱反应的物质 1.金属：Al等。 2.两性氢氧化物：Al2O3等。 3.乳酸的铵盐： 4.多元弱酸的酸式盐： 5.具有双官能团的有机物： ②成肽反应 两个氨基酸分子（可以相同，也可以不同），在酸或碱存在的条件下加热，通过一分子的氨基与另一分子的羧基间脱去一分子水，缩合形成肽键的化合物，称为成肽反应。 （1mol二肽含1mol肽键） 3.C4H9O2N的同分异构体： 二、蛋白质 蛋白质的分子结构划分： 一级结构是指蛋白质中氨基酸排列顺序,是平面结构,维持一级结构的化学键是肽键和二硫键. 二级结构是指蛋白质多肽主链有一定周期性的,有氢键（C=O和N-H）,如α螺旋、β折叠等,维持的化学键是氢键、盐键等非共价键、以及疏水作用和范德华力. 三级结构是多肽链上包括主链和侧脸在内所用原子在三维空间内的分布,但只含有一条多肽链,维持的化学键也是氢键、盐键等非共价键、以及疏水作用和范德华力.