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苏大本科生题库考研生物化学试卷12

生物化学试卷12

院系学号

姓名成绩

一、名词解释（每题3分，共30分，凡进行双语教学的章节，

英文名词解释如用中文回答，答对者只得1分）：

1．结构域

2．同工酶

3．血脂

4．DNA Ligase

5．断裂基因

6．cDNA Library

7．水溶性维生素

8．Km值

9．σ亚基

10．操纵子

二、填空（每空1分，共20分）：

1．大多数真核生物成熟的mRNA 的一级结构的5′端是，3′端是。

2．由于红细胞没有，其能量几乎全由提供。

3．心脏组织中含量最高的转氨酶是；肝组织中含量最高的转氨酶是。

4．Tm值与DNA 的和所含碱基中的成正比。

5．酶含量的调节主要通过改变酶或以调节细胞内酶的含量，从而调节代谢的速度和强度。

6．肽链延长过程中，核蛋白体的P位结合，A位结合。

7．DNA分子的两条链呈反平行走向是由于

和。

8．对于结合酶来说，上的某一部分结构往往是

的组成成分。

9．细胞内游离胆固醇升高能抑制______________酶的活性，增加______________酶的活性。

10．LDL受体能识别和结合载脂蛋白＿＿＿＿＿和载脂蛋白＿＿＿＿的脂蛋白。

三、问答（每题10分，共50分）：

1．讨论复制保真性的机制。

2．什么是蛋白质的二级结构？它主要有哪几种？各有何结构特征？

3．简述乳酸循环形成的原因及其生理意义。

4．原核生物mRNA在小亚基上的定位涉及哪些机制？

5．比较脑、肝、骨骼肌在糖、脂代谢和能量代谢上的主要特点。

苏州大学848生物化学部分真题答案汇总

概述 SDS-PAGE法测蛋白质相对分子质量的原理。答案： (1）聚丙烯酰胺凝胶是一种凝胶介质，蛋白质在其中的电泳速度决定于蛋白质分子的大小、形状和所带电荷数量。 (2）十二烷基硫酸钠(SDS）可与蛋白质大量结合，结合带来两个后果：①由于SDS是阴离子，故使不同的亚基或单体蛋白质都带上大量的负电荷，掩盖了它们自身所带电荷的差异; ②使它们的形状都变成杆状。这样，它们的电泳速度只决定于其相对分子质量的大小。 (3）蛋白质分子在SDS-PAGE凝胶中的移动距离与指示剂移动距离的比值称相对迁移率，相对迁移率与蛋白质相对分子质量的对数呈线性关系。因此，将含有几种已知相对分子质量的标准蛋白质混合溶液以及待测蛋白溶液分别点在不同的点样孔中，进行SDS-PAGE;然后以标准蛋白质相对分子质量的对数为纵坐标，以相对应的相对迁移率为横坐标，绘制标准曲线;再根据待测蛋白的相对迁移率，即可计算出待测蛋白的相对分子质量。试述丙酮酸氧化脱羧反应受哪些因素调控? 答案：(1）变构调控：丙酮酸氧化脱羧作用的两个产物乙酰 CoA和NADH都抑制丙酮酸脱氢酶复合体，乙酰CoA抑制二氢硫辛酰胺乙酰转移酶(E2），NADH抑制二氢硫辛酰胺脱氢酶 (E3）组分。 (2）化学修饰调控：丙酮酸脱氢酶磷酸化后，酶活性受到抑制，去磷酸化后活性恢复。

(3）丙酮酸脱氢酶(E1）组分受GTP抑制，为AMP所活化。简述保证DNA复制忠实性的因素及其功能？ (1）半保留复制的原则， (2）碱基互补配对的规律，A-T G-C 。 (3)DNA聚合酶I的校对作用， (4)引物的切除，简述真核生物与原核生物转录的不同点。答案：真核生物的转录在很多方面与原核生物不同，具有某些特殊规律，主要包括： (1）转录单位一般为单基因 (单顺反子），而原核生物的转录单位多为多基因(多顺反子） ; (2）真核生物的三种成熟的RNA分别由三种不同的RNA聚合酶催化合成; (3）在转录的起始阶段，RNA聚合酶必须在特定的转录因子的参与下才能起始转录; (4）组织或时间特异表达的基因转录常与增强子有关，增强子是位于转录起始点上游的远程调控元件，具有增强转录效率的作用; (5)转录调节方式以正调节为主，调节蛋白的种类是转录因子或调节转录因子活性的蛋白因子。某一肽链中有一段含15圈α-螺旋的结构，问： (1）这段肽链的长度为多少毫微米？含有多少个氨基酸残基？ (2）翻译的模板链是何种生物分子？它对应这段α -螺旋片段至少由多少个基本结构单位组成？

苏州大学细胞生物学常考15大题

1、简述钠钾泵的本质和工作原理。答：钠钾泵是膜上的一种能够同时运输Na+和K+的ATP酶，本身就是Na+、K+-ATP酶，具有载体和酶的双重活性。它由大、小两个亚基组成，大亚基为贯穿膜全层的脂蛋白，为催化部分；小亚基为细胞膜外侧半嵌的糖蛋白。在Na+和K+存在时，Na+、K+-ATP酶分解1个分子ATP，产生的能量通过Na+-K+泵的构象变化，运送3个Na+从细胞内低浓度侧运到细胞外高浓度侧，同时把两个K+从细胞外低浓度侧运到细胞内高浓度侧。基本过程：1.膜内侧Na+、Mg+与酶结合；2.酶被激活，ATP分解，产生的高能磷酸根使酶发生磷酸化；3.酶构象改变，Na+结合位点暴露到外侧，酶与Na+亲合力变低；4. Na+被释放到细胞外，酶和K+亲合力变高，K+结合到酶上；5.酶发生去磷酸化；6.酶构象复原，K+被释放到细胞内侧； 7.恢复至初始状态。如此反复进行。 2、蛋白质进入内质网的机制（信号假说）？答：1.核糖体上信号肽合成；2.胞质中信号识别颗粒（SRP）识别信号肽，形成SRP-核糖体复合体，蛋白质合成暂停；3.核糖体与ER膜结合，形成SRP-SRP受体-核糖体复合体；4.SRP 脱离并参加再循环，核糖体蛋白质合成继续进行；5.信号肽被切除；6.合成继续进行；7.核糖体在分离因子作用下被分离；8.成熟的蛋白质合成暂停。 3、如何理解高尔基体在蛋白质分选中的枢纽作用？答：在ER合成的蛋白质，通过转运小泡运输到GC，这种转运小泡被COPⅡ所包绕；蛋白质在GC内进行加工和修饰，再被分拣送往细胞的相关部位。反面GC网络（TGN）执行分拣功能，包装到不同类型的小泡，并运送到目的地, ，包括内质网、高尔基体、溶酶体、细胞质膜、细胞外和核膜等。因此GC在蛋白质分选中具有枢纽作用。 4、G蛋白的结构特点和作用机制？答：G蛋白是指任何可与鸟苷酸结合的蛋白质的总称，位于细胞膜胞液面的外周蛋白。由α、β、γ3个不同的亚单位构成，具有结合GTP或GDP的能力，并具有GTP酶的活性。G蛋白有两种构象，一种以αβγ三聚体存在并与GDP结合，为非活化型，另一种构象是α亚基与GTP结合并导致βγ二聚体脱落，为活化型。作用机制：静息状态下，G蛋白以异三聚体的形式存在于细胞膜上，并与GDP结合，而与受体呈分离状态。当配体与相应受体结合时，触发了受体蛋白分子发生空间构象的改变，α亚单位转而与GTP结合，与βγ二聚体分离，具有了GTP酶活性，使GTP分解释放磷酸根，生成GDP，诱导α亚单位构象改变，使之与GDP亲合力增强，最后与βγ二聚体结合，回到静息状态。β亚单位的浓度越高，越趋向于形成静息状态的G蛋白异三聚体，G蛋白的作用就越小。 5、G蛋白耦联受体介导的cAMP信号途径？答：激素、神经递质等第一信使与相应的膜受体结合后，可以激活G蛋白，并活化位于细胞膜上的G蛋白效应蛋白——腺苷酸环化酶，使ATP转化生成第二信使cAMP，cAMP可进一步分别引起相应底物的磷酸化级联反应、离子通道活化等效应，参与调节细胞代谢、增殖、分化等不同生理过程。绝大多数细胞中cAMP进一步特异地活化cAMP依赖性蛋白激酶（PKA）来调节细胞的新陈代谢。对于不同的腺苷酸环化酶，影响其活性的因素也不一样。 6、G蛋白耦联受体介导的PIP2信号途径？

苏州大学生化问答题题库生物化学必考

1．简述酶的“诱导契合假说”。酶在发挥其催化作用之前，必须先与底物密切结合。这种结合不是锁与钥匙式的机械关系，而是在酶与底物相互接近时，其结构相互诱导、相互变形和相互适应，这一过程称为没底物结合的诱导契合假说。酶的构象改变有利于与底物结合；底物也在酶的诱导下发生变形，处于不稳定状态，易受酶的催化攻击。这种不稳定状态称为过渡态。过渡态的底物与酶的活性中心在结构上最相吻合，从而降低反应的活化能。 2．受试大鼠注射DNP（二硝基苯酚）可能引起什么现象？其机理何在？解偶联剂大部分是脂溶性物质，最早被发现的是2，4-二硝基苯酚（DNP）。给受试动物注射DNP后，产生的主要现象是体温升高、氧耗增加、P/O比值下降、ATP的合成减少。其机理在于，DNP虽对呼吸链电子传递无抑制作用，但可使线粒体内膜对H+的通透性升高，影响了ADP+Pi→ATP的进行，使产能过程与储能过程脱离，线粒体对氧的需求增加，呼吸链的氧化作用加强，但不能偶联ATP 的生成，能量以热能形式释放。 3．复制中为什么会出现领头链和随从链？ DNA复制是半不连续的，顺着解链方向生成的子链，复制是连续进行的，这股链称为领头链。另一股链因为复制的方向与解链方向相反，不能顺着解链方向连续延长，这股不连续复制的链称为随从链。原因有①.链延长特点只能从'5→'3②.同一复制叉只有一个解链方向。DNA单链走向是相反的。因此在沿'3→'5方向上解开的母链上，子链就沿'5→'3方向延长，另一股母链'5→'3解开，子链不可能沿'5→'3。复制的方向与解链方向相反而出现随从链。 4．简述乳糖操纵子的结构及其调节机制。．乳糖操纵子含Z、Y、及A三个结构基因，编码降解乳糖的酶，此外还有一个操纵序列O、一个启动序列P和一个调节基因I，在P 序列上游还有一个CAP结合位点。由P序列、O序列和CAP结合位点共同构成lac操纵子的调控区，三个编码基因由同一个调控区调节。乳糖操纵子的调节机制可分为三个方面： (1)阻遏蛋白的负性调节没有乳糖时, 阻遏蛋白与O序列结合,阻碍RNA聚合酶与P序列结合,抑制转录起动；有乳糖时,少量半乳糖作为诱导剂结合阻遏蛋白，改变了它的构象，使它与O序列解离,RNA聚合酶与P序列结合,转录起动。 (2) CAP的正性调节没有葡萄糖时，cAMP浓度高，结合cAMP的CAP与lac操纵子启动序列附近的CAP结合位点结合，激活RNA转录活性；有葡萄糖时，cAMP浓度低，cAMP与CAP结合受阻，CAP不能与CAP结合位点结合，RNA转录活性降低。 (3)协调调节当阻遏蛋白封闭转录时，CAP对该系统不能发挥作用；如无CAP存在，即使没有阻遏蛋白与操纵序列结合，操纵子仍无转录活性。 5．何谓限制性核酸内切酶？写出大多数限制性核酸内切酶识别 DNA序列的结构特点。解释限制性内切核酸酶；酶识别DNA位点的核苷酸序列呈回文结构。 1．酮体是如何产生和利用的？酮体是脂肪酸在肝脏经有限氧化分解后转化形成的中间产物，包括乙酰乙酸、β-羟丁酸和丙酮。肝细胞以β-氧化所产生的乙酰辅酶A为原料，先将其缩合成羟甲戊二酸单酰CoA（HMG-CoA），接着HMG-CoA被HMG-CoA裂解酶裂解产生乙酰乙酸。乙酰乙酸被还原产生β-羟丁酸，乙酰乙酸脱羧生成丙酮。HMG-CoA 合成酶是酮体生成的关键酶。肝脏没有利用酮体的酶类，酮体不能在肝内被氧化。酮体在肝内生成后，通过血液运往肝外组织，作为能源物质被氧化利用。丙酮量很少，又具有挥发性，主要通过肺呼出和肾排出。乙酰乙酸和β-羟丁酸都先被转化成乙酰辅酶A，最终通过三羧酸循环彻底氧化。 2．为什么测定血清中转氨酶活性可以

新版苏州大学生物学考研经验考研参考书考研真题

考研这个念头，我也不知道为什么，会如此的难以抑制，可能真的和大多数情况一样，我并没有过脑子，只是内心的声音告诉我：我想这样做。得知录取的消息后，真是万分感概，太多的话想要诉说。但是这里我主要想要给大家介绍一下我的备考经验，考研这一路走来，收集考研信息着实不易，希望我的文字能给师弟师妹们一个小指引，不要走太多无用的路。其实在刚考完之后就想写一篇经验贴，不过由于种种事情就给耽搁下来了，一直到今天才有时间把自己考研的历程写下来。先介绍一下我自己，我是一个比较执着的人，不过有时候又有一些懒散，人嘛总是复杂的，对于考研的想法我其实从刚刚大一的时候就已经有了，在刚刚进入大三的时候就开始着手复习了，不过初期也只是了解一下具体的考研流程以及收集一些考研的资料，反正说到底就是没有特别着急，就我个人的感受来说考研备考并不需要特别长的时间，因为如果时间太长的话容易产生疲惫和心理上的变化反而不好。下面会是我的一些具体经验介绍和干货整理，篇幅总体会比较长，只因，考研实在是一项大工程，真不是一两句话可描述完的。所以希望大家耐心看完，并且会有所帮助。文章结尾处附上我自己备考阶段整理的学习资料，大家可以自取。苏州大学生物学的初试科目为: (101)思想政治理论 (201)英语一 (631)生物化学（F）

(857)细胞生物学（F）参考书目为： 1.王镜岩等.《生物化学》.高等教育出版社第三版,200 2. 2.《细胞生物学》翟中和高等教育出版社先说一下我的英语单词复习策略 1、单词背单词很重要，一定要背单词，而且要反复背！！！你只要每天背1-2个小时，不要去纠结记住记不住的问题，你要做的就是不断的背，时间久了自然就记住了。考察英语单词的题目表面上看难度不大，但5500个考研单词，量算是非常多了。我们可以将其区分为三类：高频核心词、基础词和生僻词，分别从各自的特点掌握。（1）高频核心词单词书可以用《木糖英语单词闪电版》，真题用书是《木糖英语真题手译》里面的单词都是从历年考研英语中根据考试频率来编写的。核心，顾名思义重中之重。对于这类词汇，一方面我们可以用分类记忆法，另一方面我们可以用比较记忆法。分类记忆法，这种方法指的是把同类词汇收集在一起同时记忆。将同类词汇放在一起记忆，当遇到其中一个词时，头脑中出现的就是一组词，效率提高的同时，也增强了我们写作用词的准确度和自由度。例如：damp，wet，dank，moist，humid都含“潮湿的”意思。damp指“轻度潮湿,使人感觉不舒服的”。wet指“含水分或其他液体的”、“湿的”。moist指“微湿的”、“湿润的”,

苏大本科《生物化学》习题集

脂类、生物膜的组成与结构生物化学习题集糖一、名词解释 1、直链淀粉：是由α―D―葡萄糖通过1，4―糖苷键连接而成的，没有分支的长链多糖分子。 2、支链淀粉：指组成淀粉的D－葡萄糖除由α－1,4 糖苷键连接成糖链外还有α－1，6糖苷键连接成分支。 3、构型：指一个化合物分子中原子的空间排列。这种排列的改变会关系到共价键的破坏，但与氢键无关。例氨基酸的D型与L型，单糖的α—型和β— 型。 4、蛋白聚糖：由蛋白质和糖胺聚糖通过共价键相连的化合物，与糖蛋白相比，蛋白聚糖的糖是一种长而不分支的多糖链，即糖胺聚糖，其一定部位上与若干肽链连接，糖含量可超过95%，其总体性质与多糖更相近。 5、糖蛋白：糖与蛋白质之间，以蛋白质为主，其一定部位以共价键与若干糖分子链相连所构成的分子称糖蛋白，其总体性质更接近蛋白质。二、选择 *1、生物化学研究的内容有（ABCD） A 研究生物体的物质组成 B 研究生物体的代谢变化及其调节 C 研究生物的信息及其传递 D 研究生物体内的结构 E 研究疾病诊断方法 2、直链淀粉的构象是（Ａ） A螺旋状B带状C环状D折叠状三、判断 1、D-型葡萄糖一定具有正旋光性，L-型葡萄糖一定具有负旋光性。（×） 2、所有糖分子中氢和氧原子数之比都是2:1。（×） #3、人体既能利用D-型葡萄糖，也能利用L-型葡萄糖。（×） 4、D-型单糖光学活性不一定都是右旋。（√） 5、血糖是指血液中的葡萄糖含量。（√）四、填空 1、直链淀粉遇碘呈色，支链淀粉遇碘呈色，糖原与碘作用呈棕红色。（紫蓝紫红） 2、蛋白聚糖是指。 (蛋白质和糖胺聚糖通过共价键连接而成的化合物) 3、糖原、淀粉和纤维素都是由组成的均一多糖。(葡萄糖) word文档可自由复制编辑

苏大08生化与细胞真题

苏州大学2008研究生入学考试试题生物化学一、名词解释（共10题，每题2分，共20分） 1、等电聚焦电泳 2、Edman降解 3、疏水相互作用 4、双倒数作图 5、转化 6、限制性内切酶 7、柠檬酸转运系统 8、位点特异性重组 9、信号肽 10、锌指二、是非题：（共10题，每题1分，共10分） 1、构成天然蛋白质分子的氨基酸约有18种，除脯氨酸为α-亚氨基酸、甘氨酸不含手性碳原子外，其余氨基酸均为L-α-氨基酸。 2、磷酸吡哆醛和磷酸吡哆胺是VitB6的衍生物，可作为氨基转移酶，氨基酸脱羧酶，半胱氨酸脱硫酶等的辅酶。 3、核酸具有方向性，5’-位具有自由羟基，3’-位上具有自由的磷酸基。 4、6-磷酸果糖激酶-1受A TP和柠檬酸的变构抑制，AMP、ADP、1,6-双磷酸果糖和2，6双磷酸果糖的变构激活。 5、16C的软脂酸可经七次β-氧化全部分解为8分子乙酰CoA,可净生成130分子A TP. 6、丙氨酸氨基转移酶催化丙氨酸与α-酮戊二酸之间的氨基移换反应，为可逆反应。 7、胸腺嘧啶降解的终产物为β-氨基异丁酸、NH3和CO2. 8、RNA pol Ι存在于核仁，对α-鹅蒿覃碱不敏感。（不会打那个字） 9、顺式作用元件（cis-acting element）指一些与基因表达调控有关的蛋白质因子。 10、天然双链DNA均以负性超螺旋构象存在，当基因激活后，则转录区前方的DNA拓扑结构变为正性超螺旋。三、多项选择题（共15题，每题2分，共30分，在备选答案中有1个或1个以上是正确的，请选出正确的答案，错选或未选全的均不给分） 1、含硫氨基酸包括： A、蛋氨酸 B、苏氨酸 C、组氨酸 D、半胱氨酸 2、关于α-螺旋正确的描述为： A、螺旋中每3.6个氨基酸残基为一周。 B、为右手螺旋结构。 C、两螺旋之间借二硫键维持其稳定。 D、氨基酸侧链R基团分布在螺旋外侧。 3、下列那种蛋白质在pH5的溶液中带正电荷？ A、 pI为4.5的蛋白质 B、 pI为7.4的蛋白质 C、 pI为7的蛋白质 D、pI为6.5的蛋白质。 4、关于同工酶，哪些说明是正确的？

生物化学试卷及答案

一、名词解释（每题2分，共20分） 1、同工酶 2、酶活性中心 3、蛋白质等电点 4、底物水平磷酸化 5、葡萄糖异生作用 6 7 8 9 10 ( ) 10、考马斯亮蓝染料与蛋白质（多肽）结合后形成颜色化合物，在534nm波长下具有最大吸收光。三、选择题（每题1分，共10分） ( ) 1、Watson和Crlick的DNA双股螺旋中，螺旋每上升一圈的碱基对和距离分别是： A. 11bp， 2.8nm B. 10bp， 3.4nm C. 9.3bp， 3.1nm D. 12bp， 4.5nm

( ) 2、哪一种情况可用增加底物浓度的方法减轻抑制程度： A. 不可逆抑制作用 B. 非竞争性可逆抑制作用 C. 竞争性可逆抑制作用 D. 反竞争性可逆抑制作用 ( ) 3、米氏动力学的酶促反应中，当底物浓度（[S]）等于3倍Km时，反应速度等于最大反应速度的百分数（%）为： A. 25％ B. 50％ C. 75％ D. 100％( ) 4、TCA循环中发生底物水平磷酸化的化合物是： A. α-酮戊二酸 B. 琥珀酸 C. 琥珀酰CoA D. 苹 A. 考马斯亮蓝试剂 B. 二苯胺试剂 C. 地衣酚试剂 D. DNS试剂四、填空题（每空1分，共30分） 1、20种天然氨基酸中_____和色氨酸只有一个密码子。 2、某一种tRNA的反密码子是UGA，它识别的密码子序列是 ___ 。 3、pI为4.88的蛋白质在pH8.6的缓冲液将向电场的 _______ 极移动。

4、核酸的基本结构单元是 __ ，蛋白质的基本结构单元是 _ _ 。 5、糖酵解途径的限速酶是 _ _、_ _、__ 。 6、大肠杆菌RNA聚合酶全酶由 ___????____ 组成；参与识别起始信号的是 __?___ 因子。 7、3-磷酸甘油穿梭和苹果酸-天冬氨酸穿梭可将 ___ 产生的___所携带的电子转入线粒体内膜。 8、某DNA模板链核酸序列为5’ TTACTGCAATGCGCGATGCAT-3’，其转录产物mRNA的核苷酸排列顺序是____，此mRNA编码的多肽链N-端第一个氨基酸为 ___，此多 9 10 O O ( CH 3 CH 2 ) 11 _____________________ 五、简答题（30分） 1、请写出米氏方程，并解释各符号的含义（5分） 2、计算1mol丙酮酸彻底氧化为CO 2和H 2 O时产生ATP的mol数。（6分） 3、按下述几方面，比较软脂酸氧化和合成的差异：发生部位、酰基载体、二碳片段供体、电子供体（受体）、底物穿梭机制、合成方向。（6分） 4、简述三种RNA在蛋白质生物合成过程中所起的作用。（6分） 5、请写出参与原核生物DNA复制所需要的主要酶或蛋白，并简要解释其功能。（7分）

苏州大学生化试题

1.写出大多数限制性内切酶识别DNA序列的结构特点？生物体内能识别并切割特异的双链DNA序列的一种内切核酸酶。它是可以将外来的DNA切断的酶，即能够限制异源DNA的侵入并使之失去活力，但对自己的DNA却无损害作用，这样可以保护细胞原有的遗传信息。由于这种切割作用是在DNA分子内部进行的，故名限制性内切酶(简称限制酶． Ⅱ型（type Ⅱ）限制与修饰系统所占的比例最大，达93% 。Ⅱ型酶相对来说最简单，它们识别回文对称序列，在回文序列内部或附近切割DNA ，产生带3'- 羟基和5'- 磷酸基团的DNA 产物，需Mg2+ 的存在才能发挥活性，相应的修饰酶只需SAM 。识别序列主要为4-6bp ，或更长且呈二重对称的特殊序列，但有少数酶识别更长的序列或简并序列，切割位置因酶而异，有些是隔开的。 Ⅱs 型（type Ⅱs）限制与修饰系统，占5% ，与Ⅱ型具有相似的辅因子要求，但识别位点是非对称，也是非间断的，长度为4-7bp ，切割位点可能在识别位点一侧的20bp 范围内。 Ⅱ型限制酶一般是同源二聚体（homodimer），由两个彼此按相反方向结合在一起的相同亚单位组成，每个亚单位作用在DNA 链的两个互补位点上。修饰酶是单体，修饰作用一般由两个甲基转移酶来完成，分别作用于其中一条链，但甲基化的碱基在两条链上是不同的。在Ⅱ型限制酶中还有一类特殊的类型，该酶只切割双链DNA 中的一条链，造成一个切口，这类限制酶也称切口酶（nicking enzyme），如N.Bst NBI 。 2.PCR循环的参数是如何确定的？（1）变性时间是如何确定的？在选择的变性温度下，DNA分子越长，两条链完全分开所需的时间也越长。如果变性温度过低或时间太短，模板DNA中往往只有富含AT的区域被变性。在PCR的第一个循环中，有时常把变性时间设计为5 min，来增加大分子模板DNA彻底变性的概率，又称此为预变性。当模板DNA的G+C含量超过55%时，需要更高的变性温度，来源于古细菌的DNA聚合酶比TaqDNA聚合酶更能耐受高温，因此更适合用来扩增富含GC的DNA 模板。（2）复性温度的确定有什么考虑？复性过程（即退火）采用的温度至关重要。如果复性温度太高，寡核苷酸引物不能与模板很好地复性，扩增效率将会非常低。如果复性温度太低，引物将产生非特异性复性，从而导致非特异性的DNA片段的扩增。（3）延伸的时间是如何确定的？ Taq DNA聚合酶在最适反应温度（72～78 ℃）下聚合速率约为2 000 bp/min。根据多数研究者的经验，确定了一个规则，即：靶基因的每1 000 bp的扩增产物的延伸时间被设计为1 min，以此类推。对于PCR的最后一个循环，许多研究者常把延伸时间增加为以前循环的延伸时间的3倍以上，以使所有扩增产物完成延伸，这又称为后延伸。（4）循环数目一般都为30，这个数值是怎么来的？ PCR扩增所需的循环数目决定于反应体系中起始的模板拷贝数以及引物延伸和扩增的速率。一旦PCR反应进入几何级数增长期，反应会一直持续下去，直至某一成分成为限制因素。从这一点上来说，扩增产物中绝大多数应该是特异性的扩增产物，而非特异性的扩增产物低到难以检测的程度。用TaqDNA聚合酶在一个含有105个拷贝的靶

生化真题题库20套

苏州大学生物化学(四) 课程试卷（1）卷参考答案共3页院系基础医学与生物科学学院专业生物科学大类一、名词解释（1.5×10＝15分） 1．中间产物学说：酶在催化反应，酶首先与底物结合成一个不稳定的中间产物，然后中间产物再分解成产物和原来的酶，此学说称中间产物学说。 2．复制体：在DNA复制时，为数众多的酶和蛋白质参与作用，所形成的复合物，称为复制体。 3．酶工程：指酶制剂在工业上的大规模生产及应用。 4．固定化酶：通过吸附、偶联、交联和包埋或化学方法做成仍具有酶催化活性的水不溶酶。 5．生物氧化：有机物在生物体细胞内的氧化。 6．NADP：烟酰胺腺嘌呤二核苷酸磷酸，是具有传递氢功能的脱氢酶的辅酶。 7．核苷酸合成的“补救途径”：利用体内游离的碱基或核苷合成核苷酸的途径。 8．生糖氨基酸：在体内可以转变为糖的氨基酸称为生糖氨基酸，按糖代谢途径进行代谢。 9．盐溶：浓度中性盐可以增加蛋白质的溶解度，这种现象叫盐溶。 10．构象：分子中由于共价单键的旋转所表现出的原子或基团的不同空间排列。指一组结构而不是指单个可分离的立体化学形式。构象的改变不涉及共价键的断裂和重新组成，也无光学活性的变化。二、判断题（每题1分，共20分。正确的在括号内打“√”，错误的在括号内打“×”）（）1．脂肪酸经活化后进入线粒体内进行β-氧化，需经脱氢、加水、脱氢和硫解四个过程完成一轮反应。（）2．引物是指DNA复制时所需要的一小段RNA，催化引物合成的引物酶是一种特殊的DNA聚合酶。（）3．DNA半不连续复制是指复制时一条链的合成方向是5’→3’，另一条链的合成方向为3’ →5’。（）4．细胞核内的RNA都从DNA转录而来，是由一种RNA聚合酶合成的。（）5．基因表达是指遗传信息从DNA经RNA传递给蛋白质的过程。（）6．DNA上遗传信息转录的产物是蛋白质。（）7．人类RNA聚合酶和DNA主要分布在细胞核内，所以RNA主要在细胞核内合成。（）8．UAA、UAG、UGA除作为终止密码外，又分别代表三种氨基酸。（）9．DNA聚合酶和RNA聚合酶的催化作用都需要引物。

生物化学考试试卷及答案

河南科技学院2014-2015学年第二学期期终考试生物化学试题（A ）适用班级：园林131-134 注意事项：1.该考试为闭卷考试； 2.考试时间为考试周； 3.满分为100分，具体见评分标准。一、名词1、蛋白质的变性作用： 2、氨基酸的等电点： , 3、氧化磷酸化： 4、乙醛酸循环： 5、逆转录：二、选择题（每题1分，共15分） 1、蛋白质多肽链形成α-螺旋时，主要靠哪种次级键维持（） A ：疏水键； B ：肽键： C ：氢键； D ：二硫键。 2、在蛋白质三级结构中基团分布为（）。 , A ：疏水基团趋于外部，亲水基团趋于内部； B ：疏水基团趋于内部，亲水基团趋于外部；

C：疏水基团与亲水基团随机分布；D：疏水基团与亲水基团相间分布。 3、双链DNA的Tm较高是由于下列哪组核苷酸含量较高所致（） A：A+G；B：C+T： C：A+T；D：G+C。 4、DNA复性的重要标志是（）。 A：溶解度降低；B：溶液粘度降低； C：紫外吸收增大；D：紫外吸收降低。 " 5、酶加快反应速度的原因是（）。 A：升高反应活化能；B：降低反应活化能； C：降低反应物的能量水平；D：升高反应物的能量水平。 6、鉴别酪氨酸常用的反应为( )。 A 坂口反应B米伦氏反应C与甲醛的反应D双缩脲反应 7、所有α-氨基酸都有的显色反应是( )。 A双缩脲反应B茚三酮反应C坂口反应D米伦氏反应？ 8、蛋白质变性是由于( )。 A蛋白质一级结构的改变B蛋白质空间构象的破环 C 辅基脱落D蛋白质发生水解 9、蛋白质分子中α-螺旋构象的特征之一是( )。 A肽键平面充分伸展B氢键的取向几乎与中心轴平行C碱基平面基本上与长轴平行D氢键的取向几乎与中心轴平行 10、每个蛋白质分子必定有( )。 Aα-螺旋Bβ-折叠结构C三级结构D四级结构 # 11、多聚尿苷酸完全水解可产生( )。 A 核糖和尿嘧啶B脱氧核糖和尿嘧啶C尿苷D尿嘧啶、核糖和磷酸 12、Watson-Crick提出的DNA结构模型( )。 A是单链α-螺旋结构B是双链平行结构 C是双链反向的平行的螺旋结构D是左旋结构 13、下列有关tRNA分子结构特征的描述中，( )是错误的。 A 有反密码环 B 二级结构为三叶草型 C 5'-端有-CCA结构 D 3'-端可结合氨基酸【

苏州大学考研生物化学大纲

一、蛋白质化学 1. 蛋白质的化学概念、分类、化学组成 2. 氨基酸的类型、结构和性质 3. 蛋白质的一级结构测序和蛋白质的空间结构 4. 蛋白质的分离、纯化与鉴定。二、酶化学 1. 酶的分离提纯及活力测定 2. 酶促反应的动力学 3. 酶的催化功能与结构的关系 4. 酶活性的调节控制三、核酸的化学 1. 核酸的概念和重要性质 2. DNA双螺旋结构的基本结构特征和性质 3. 核糖核酸（RNA）的结构和性质。四、DNA的复制和修复 1. DNA半保留半不连续复制的机制 2. DNA的损伤和修复 3. RNA指导的DNA合成五、RNA的生物合成 1. DNA指导的RNA合成 2. RNA的转录后加工 3. RNA的复制 4. RNA生物合成的抑制。六、蛋白质的生物合成 1.mRNA和遗传密码 2.核糖体和转移RNA的功能 3.蛋白质合成的生物机制七、糖类化学及糖的代谢 1. 糖的概念与性质 2. 糖酵解和三羧酸循环的途径与调控 3. 糖类合成的一般途径与调控。八、生物氧化 1. 生物氧化的概念 2. 电子传递过程和氧化呼吸链 3. 氧化磷酸化作用。九、脂类化学及脂的代谢 1. 脂类的概念 2. 脂类的消化吸收和转运 3. 脂肪酸和甘油三脂的分解代谢与调节 4. 脂肪酸和甘油三脂的合成代谢与调节十、蛋白质的酶促降解及氨基酸代谢 1. 氨基酸降解与合成的主要途径 2. 蛋白质代谢与糖类代谢、脂类代谢的相互关系十一、核酸的酶促降解和核苷酸代谢

1. 核苷酸分解和合成的一般途径 2. 核酸限制性内切酶的催化作用特点十二细胞代谢和基因表达的调节 1.了解激素及激素的一般作用机理 2.代谢途径的相互联系 3.细胞结构对代谢途径的空间调节 4.酶活性和细胞信号对代谢的调节

苏大本科生题库考研生物化学试卷13

生物化学试卷13 院系学号姓名成绩一、名词解释（每题3分，共30分，凡进行双语教学的章节，英文名词解释如用中文回答，全对者只得1分）： 1．Plasmid 2．反密码环 3．LCAT（卵磷脂胆固醇酯酰转移酶） 4．引发体 5．DNA library 6．碱基互补 7．酶原 8．Vitamin（维生素）

9．Isoenzymes（同工酶） 10．不对称转录二、填空（每空1分，共24分）： 1．植物中含有β-胡萝卜素，它可被小肠粘膜的酶作用，使其分子中部加氧断裂，分解为，后者再还原为。 2．蛋白质颗粒在电场中移动，移动的速率主要取决于＿＿＿＿和＿＿＿＿，这种分离蛋白质的方法称为＿＿＿＿。 3．酶所催化的反应称为，酶所具有催化反应的能力称为。 4．肝糖原分解代谢主要受调控，而肌糖原分解代谢主要受调控。 5．脂酰CoA脱下的2H通过＿＿＿＿＿＿＿＿氧化呼吸链氧化，β-羟丁酸脱下的2H通过＿＿＿＿＿＿＿氧化呼吸链氧化。 6．肝细胞中的氨基甲酰磷酸可分别参与合成和。 7．转录的原料是______________，复制的原料是_______________。8．原核生物翻译起始复合物的形成包括﹑ ﹑

和四个步骤。 9．维生素B12是的辅酶，当其缺乏时可影响核苷酸及蛋白质的合成，可引起贫血。 10．脂肪酸生物合成在细胞的中进行，关键酶是。三、问答（第1.2.3每题10分，第4.5题每题8分，共46分）： 1．叙述呼吸链的组成与排列，这样排列的依据是什么？ 2．举例说明蛋白质一级结构、空间构象与功能间的关系。 3．在糖代谢过程中生成的丙酮酸可进入哪些代谢途径？ 4．遗传密码有哪些主要特性？ 5．为什么测定血清中转氨酶活性可以作为肝、心组织损伤的参考指标？

2020苏大生化研究生期末考习题集

1.何为球状蛋白质的一、二、三和四级结构？各结构有何特点？ 1一级结构：组成蛋白质的肽链数目，氨基酸顺序，以及链内或链间二硫键的数目和位置，其中最重要的是多肽链的氨基酸顺序，他还是死蛋白质生物功能的基础。特点：①蛋白质的一级结构决定了二级、三级等高级结构，决定每一种蛋白质生物学活性结构特点，首先在于其肽链的的氨基酸顺序。 ②主要靠共价键维持，包括二硫键。（1）二级结构：多肽链的主链局部在空间的排列或规则的几何走向，所有蛋白质的主链结构相同，长短不同。主要靠氢键维持，包括α螺旋，β折叠，以及β转角，无规卷曲等。特点：①α螺旋：蛋白质中常见的一种二级结构，肽链主链绕假想的中心轴盘绕成螺旋状，一般都是右手螺旋结构，螺旋是靠链内氢键维持的。每个氨基酸残基(第n个)的羰基氧与多肽链C端方向的第 4个残基(第n+4个) 的酰胺氮形成氢键。在典型的右手α-螺旋结构中，螺距为 0.54nm，每一圈含有 3.6个氨基酸残基，每个残基沿着螺旋的长轴上升0.15nm。螺旋的半径为0.23nm。 ②β折叠：是蛋白质中的常见的二级结构，是由伸展的多肽链组成的。折叠片的构象是通过一个肽键的羰基氧和位于同一个肽链或相邻肽链的另一个酰胺氢之间形成的氢键维持的。氢键几乎都垂直伸展的肽链，这些肽链可以是平行排列(走向都是由N到C 方向);或者是反平行排列(肽链反向排列)。 ③β-转角：多肽链中常见的二级结构，连接蛋白质分子中的二级结构 (α-螺旋和β-折叠)，使肽链走向改变的一种非重复多肽区，一般含有2~16个氨基酸残基。含有5个氨基酸残基以上的转角又常称之环 (loops)。常见的转角含有4个氨基酸残基，有两种类型。转角I的特点是:第1个氨基酸残基羰基氧与第 4个残基的酰胺氮之间形成氢键; 转角II的第3个残基往往是甘氨酸。这两种转角中的第2个残基大都是脯氨酸。 ④无规卷曲：此种结构为多肽链中除以上几种比较规则的构象外，其余没有确定规律性的那部分肽链的二级结构构象。（2）三级结构：指整条肽链中全部氨基酸残基的相对空间位置，也就是整条肽链所有原子在三维空间的排布位置，包括结构中相距较远的肽段之间的几何相互关系和侧链在三维结构中彼此间的相互关系。特点：①分子呈现球状或椭球状 ②三级结构的稳定性主要靠非共价键维持，尤其是疏水键。 ③疏水侧链埋藏在分子内部，形成疏水核，亲水侧链暴露在外表形成亲水面。 ④表面常有空穴、配体结合部位。（活性中心）（3）四级结构：由多条具有完整三级结构的肽链构成，每条肽链形成一个亚基，亚基与亚基之间以特定的三维空间排布，并依靠疏水作用，氢键及离子键联系在一起，形成一个完整的具有生物学活性的四级结构。特点：①有多个亚基 ②稳定性主要靠亚基间的疏水作用维持，其次是氢键和离子键。 ③亚基单独存在时无生物活性或活性很小，只有通过亚基相互聚合成四级结构后，蛋白质才具有完整的生物活性。 ④亚基间具有协同性和别构效应。 2.从翻译形成的多肽裢到有活性的蛋白质结构和功能的关系？一、翻译后加工 (post-translation processing) 是指从核糖体释放出不具备蛋白质生物活性的新生多肽链，经过分子折叠及不同的加工修饰，转变为具有天然功能构象的成熟蛋白的过程。内容主要包括: ?多肽链折叠为天然的三维结构 ?肽链一级结构的修饰 ?肽链空间结构的修饰 (一)新生肽链的折叠蛋白质多肽链折叠成天然空间构象是一种释放自由能、形成大量非共价键的自发过程;对于核糖核酸酶，其折叠过程在初始或变性状态都能自动完成，称为自我组装 (self-assembly)。影响肽链折叠的因素: 内在因素: 氨基酸侧链和肽链的二级结构 ◆氨基酸侧链影响肽链二级结构形成。 ◆二硫键的形成和脯氨酸残基酰胺键的顺反异构化是折叠过程的关键反应。 ◆形成a-螺旋的起始阶段是慢反应。 ◆单个结构域作为独立单位进行折叠。细胞内环境: ■细胞内生物大分子拥挤效应影响多肽链折叠。 ■温度和pH值。 ■金属离子的配位效应可以影响蛋白质的天然结构。辅助分子几种有促进蛋白折叠功能的大分子 1.分子伴侣(molecular chaperon) 2.蛋白二硫键异构酶(protein disulfide isomerase, PDD) 3.肽-脯氨酰顺反异构酶 (peptide prolyl cis-transisomerase, PPI) (二)一级结构的修饰 1、肽链N-端的切除肽链N 端甲硫氨酸残基的切除 2、特定氨基酸的共价修饰 (1)磷酸化:丝、苏、酪氨酸残基 (2)甲基化:肽链N末端、组蛋白 (3)乙酰化:组蛋白分子的赖氨酸残基 (4)羟基化:胶原蛋白前体赖、脯氨酸残基 (5)羧基化:凝血因子谷氨酸残基y-羧基化 (6)糖基化: 0-糖苷键型、N-糖苷键型 (7)脂酰化:长链脂肪酸共价修饰 3、二硫键的形成 4、多蛋白(polyprotein)的加工 5、蛋白质前体不必要肽段的切除 } (三)空间结构的修饰 1、亚基聚合具有四级结构的蛋白质由两条以上的肽链通过非共价键聚合，形成寡聚体(oligomer)。 2、辅基连接结合蛋白质合成后都需要结合相应辅基，成为具有功能活性的天然蛋白质。 3.举例说明蛋白质结构和功能的关系？蛋白质一级结构是空间构象的基础一级结构是空间构象的基础核糖核酸酶的变性与复性 124个氨基酸残基组成相似结构表现相似的功能：如不同物种的胰岛素抗利尿激素 H2N－半胱－酪－苯丙－谷－天冬－半胱－脯－精－甘… 催产素 H2N－半胱－酪－异亮－谷－天冬－半胱－脯－亮－甘… 不同结构具有不同功能催产素对子宫平滑肌和乳腺导管的收缩作用>>抗利尿激素催产素对血管平滑肌的收缩效应和利尿作用<<抗利尿激素（1％）请从生物化学角度解释疯牛病产生的原因及分子机制？蛋白质的一级结构是其特殊的空间构象和生物活性的基础，一旦其一级结构发生改变，将会导致其空间结构的改变，最终导致酶失活，甚至一些严重的生理疾病。蛋白质的功能不仅与一级结构有关，更重要的依赖于蛋白质的空间结构，牛胰RNaseA变性时，其一级结构没有改变，但其空间结构完全破坏，导致其酶活性的丧失。酶原的激活或各种蛋白质前体的加工和激活也证明，蛋白质只有具备适当的空间结构形式执行其功能，蛋白质才折叠形成酶的活性中心。镰刀形贫血：主要是由于血红蛋白表面的β亚基的第6 位谷氨酸突变为缬氨酸，这种突变使得β亚基的表明产生了一个黏性位点，在氧合和脱氧血红蛋白表面存在一个与黏性位点互补的位点，不过在正常血红蛋白中这一互补位点被屏蔽。但是在镰刀形贫血病患者中，脱氧血红蛋白能与另一分子的脱氧血红蛋白的互补位点结合，导致血红蛋白的纤维样沉淀，沉淀的长纤维能扭曲并刺破红细胞，引起溶血等多种症状。疯牛病是由朊病毒蛋白（PrP）引起的一组疾病，这类疾病具有传染性和遗传性。正常动物和人的PrP是富含α螺旋，水溶性强，对蛋白酶敏感，称为PrPc。当受到某些致病因素影响，引起朊病毒蛋白编码基因突变，导致PrPc空间构象改变，转变为PrPsc，PrPsc是 PrPc的构象异构体，富含β折叠结构，对蛋白酶不敏感，水溶性差，而且对热稳定，可以相互聚集，最终形成淀粉样纤维沉淀而致病。高级结构与蛋白质功能的表现有关。构象破坏，功能丧失；恢复自然构象，功能恢复。 4.基于蛋白质的哪些性质进行蛋白质的分离和纯化？对应这些性质有哪些分离纯化方法？蛋白质两性解离性质（溶解度，荷电情况）蛋白质的高分子性质（溶解度，分子大小）蛋白质沉淀（溶解度）蛋白质的变性沉淀法：溶解度 ①盐析 ②有机溶剂沉淀法 ③等电点沉淀法膜分离法：分子大小 ①透析法 ②超过滤法层析法：分子大小，带电荷，特异亲和力等电泳法：带电荷 1.蛋白质两性解离性质 1）等电点沉降分离蛋白（蛋白质两性解离性质）在等电点时，蛋白成中性，溶解度最小，容易沉淀，不同蛋白具有不同等电点，利用该特性来分离不同的蛋白质蛋白质的等电点：当蛋白质溶液处于某一pH时，蛋白质解离成正、负离子的趋势相等，即成为兼性离子，净电荷为零，此时溶液的pH称为蛋白质的等电点。 2）电泳分离（根据带电荷性质）蛋白分子在溶液中可带净的负电荷或带净的正电荷，故可在电场中发生移动。不同的蛋白分子所带电荷量不同，且分子大小也不同，故在电场中的泳动速度也不同，由此可彼此分离。 2.蛋白质的高分子性质水化膜：蛋白质分子表面的水层，使蛋白质分子相互隔开，不易沉淀电荷：电荷排斥，防止聚集蛋白质沉淀：分散在溶液中的蛋白质分子发生凝聚，从溶液中沉淀析出的现象。 1）盐析法：高浓度的中性盐破坏水化膜，中和电荷使蛋白质沉淀的过程，称为～。如硫酸铵，硫酸钠，氯化钠 2）重金属盐沉淀蛋白Ag+, Hg2+,Cu2+, Pb2+对于重金属盐中毒的病人服用酪蛋白和清蛋白 3）生物碱试剂和酸沉淀蛋白 4）有机溶剂沉淀蛋白质乙醇，甲醇，丙酮 5.蛋白质纯度鉴定和结构的解析的方法有哪些？纯度鉴定方法色谱纯：在层析图谱中只有一个洗脱峰电泳纯：在电泳图谱中只有一条电泳条带结晶纯：能够获得蛋白质晶体质谱法相互验证：在某一种鉴定方法下表现为均一的蛋白质在另一种方法可能表现为不均一，因此需要互相验证结构解析的方法 1. 一级结构解析 1）氨基酸组成 -水解蛋白质为氨基酸 -全自动氨基酸分析仪或高效液相色谱进行测定 2）序列分析 -质谱法 -推定法:从已知基因序列推断蛋白质氨基酸序列 -化学法(手工、自动) ?水解法: Sanger法、Edman降解法、氨肽酶法、肼解法、羧肽酶法 2.空间结构分析二级结构的分析 -圆二色谱法三维结构 x射线晶体衍射法—蛋白质晶体核磁共振一溶液中蛋白质的三维结构电子显微镜高级结构预测的方法生物信息学方法 1.离子交换层析和亲和层析分离物质的原理。离子交换层析技术是以离子交换纤维素或以离子交换葡聚糖凝胶为固定相，以洗脱液为流动相，分离和提纯蛋白质、核酸、酶、激素和多糖等的一项技术。原理: 利用被分离物质的电荷有与层析介质的电荷间的相互作用，进而达到分离纯化的目的。 6.在进行离子交换层析时，如何选择离子交换剂? 1、离子交换剂的选择 1）配基的选择 ◆取决于被分离的物质在其稳定的pH下所带的电荷，如果带正电，则选择阳离子交换剂;如带负电，则选择阴离子交换剂。 ◆酸性和中性蛋白质:弱碱型阴离子交换剂。 ◆碱性和中性蛋白质: 弱酸型阳离子交换剂。

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苏大本科生题库 考研 生物化学试卷12